Сравнительный анализ структурно-функциональных особенностей глюкоамилаз из Saccharomyces cerevisiae и Aspergillus awamori
Диссертация
Для выявления особенностей вторичной структуры были зарегистрированы ИК-спектры препаратов глюкоамилазы из Asp. awamori и S. cerevisiae. Установлено, что соотношение упорядоченных структур и нерегулярных участков в молекулах изучаемых ферментов статистически не отличаются друг от друга. Для уточнения информации о вторичной структуре глюкоамилаз различного происхождения, полученной методом… Читать ещё >
Список литературы
- Диксон М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб: В 3 т./ Пер. с англ. Л. М. Гинодмана, М.И. Левянт- Под ред. В. К. Антонова, А. Е. Браунштейна. М.: Мир.-Т. 1, — 1982.-392 с.
- Цыперович А.С. Ферменты / А. С. Цыперович. Киев: «Техшка», 1971. -360 с.
- Березин И.В. Практический курс ферментативной кинетики / И. В. Березин, А. А. Клесов. М.: Изд-во МГУ, 1976. — 320 с.
- Попов Е.М. Структурная организация белков / Е. М. Попов. М.: Наука, 1989.-361 с.
- Попов Е.М. Структурно-функциональная организация белков / Е. М. Попов. -М.: Наука, 1992.-358 с.
- Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика / М. В. Волькенштейн. М.: Наука, 1975.-503 с.
- Блюменфельд Л.А. Проблемы биологической физики / Л. А. Блюменфельд. -М.: Наука, 1974.-336 с.
- Ленинджер А. Биохимия / А. Ленинджер. М.: Мир, 1976. — 957 с.
- Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. М.: Просвещение, 1987. — 815 с.
- Келети Т. Основы ферментативной кинетики / Т. Келети. М.: Мир, 1990. -352 с.
- Березин И.В. Основы физической химии ферментативного катализа / И. В. Березин, К. Мартинек. М.: Высш. шк., 1977. — 280 с.
- Кретович В.Л. Введение в энзимологию / В. Л. Кретович. М.: Наука, 1986. -336 с.
- Чернавский Д.С. Концепция «белок-машина» и ее следствия / Д. С. Чернавский, Ю. И. Хургин, С. Э. Шноль // Биофизика. 1987. — Т. 32, вып. 5. -С. 775−781.
- Кантор Ч. Биофизическая химия / Ч. Кантор, П. Шиммел: В 3 т./ Пер. с англ. А. А. Богданова, Ю. С. Лазуркина, М.Д. Франк-Каменецкого- Под ред. А. А. Богданова.- М.: Мир.-ТЛ 1984.-336 с.
- Refined crystal structures of glucoamylase Aspergillus awamori Var. XI00 / A.E. Aleshin, C. Hoffmann, L.M. Firsov et. al. // J. Mol. Biol. 1994. — Vol. 238, № 6.-P. 575−591.
- Liljas A. X-Ray studies of protein interactions / A. Liljas, M. G. Rossmann // Ann. Rev. Biochem. 1974. — Vol. 43. — P. 475−507.
- Structure-function relationships in glucoamylases encoded by variant Saccharomycopsis fibuligera genes / A. Solovicova, T. Christensen, E. Hostinova et. al. // Eur. J. Biochem. 1999. — Vol. 264, № 8. — P. 756−764.
- Kendrew J.C. The three-dimensional structure of a protein molecule / J.C. Kendrew//Sci. Am. 1961. — Vol. 205.-P. 96−110.
- Perutz M.F. Structure and mechanism of haemoglobin / M.F. Perutz // Brit. Med. Bull. 1976.-Vol. 32, № 3,-P. 195−208.
- Lysozyme / Eds. E.E. Osserman, R.E. Confield, S. Beychok. New York, 1974. -334 p.
- Kraulis P. MOLSCRIPT: a program to produce both detailed and shematic plots of protein structures / P. Kraulis // J. Appl. Grystallogr. 1991. — Vol. 24. — P. 946−950.
- Сюняев Ш. Р. Использование множественного структурного выравнивания для распознавания типа пространственной архитектуры белка / Ш. Р. Сюняев, Ф. Айзенхабер, В. Г. Туманян // Биофизика. 1999. — Т. 44, вып. 4. -С. 620−623.
- Dynamical probe microscopy of lysozyme crystal growth / L.N. Rashkovich, N.V. Gvozdev, M.I. Sil’nicova et. al. // Scanning Probe Microscopy 2002: Proceedings of International Workshop, March 3−6 2002, N. Novgorod. — N. Novgorod, 2002.-P. 199.
- Моделирование пространственной структуры белков с помощью метода тритиевой планиграфии / Е. Н. Богачева, А. П. Мороз, А. В. Шишков и др. //
- Съезд биофизиков России, Москва, 23−27 авг. 1999 г.: Тез. докл. М., 1999.-Т. 1.-С. 14−15.
- Карплус М. Динамика белковой структуры / М. Карплус, Дж.Э. Мак-Каммон // В мире науки. 1986. — № 6. — С. 4−15.
- Мажуль В.М. Внутримолекулярная динамика и функциональная активность белков / В. М. Мажуль, Е. М. Зайцева, Д. Г. Щербин // Биофизика. 2000. — Т. 45, вып. 6. — С. 965−989.
- Гольданский В.И. Роль конформационных подсостояний в реакционной способности белковых молекул / В. И. Гольданский, Ю. Ф. Крупянский, Е. Н. Фролов // Молекулярная биология. 1983. — Т. 17, № 3. — С. 532−542.
- Исследование динамики белков методами мессбауэровской спектроскопии / Ю. Ф. Крупянский, К. В. Шайтан, В. И. Гольданский и др. // Биофизика. -1987. Т. 32, вып. 5. — С. 761−774.
- Харакоз Д.П. Нелинейная упругость и динамика глобулярных белков / Д. П. Харакоз // Биофизика. 2000. — Т. 45, вып. 4. — С. 620−630.
- Статистические распределения дипептидов в белковых структурах и динамические свойства некоторых белковых фрагментов / К. В. Шайтан, А .Я. Муковский, А. А. Беляков и др. // Биофизика. 2000. — Т. 45, вып. 3. -С. 399−406.
- Структура и стабильность биологических макромолекул / Под. ред. М. В. Волькенштейна. М.: Мир, 1973. — 584 с.
- Privalov P.L. Stability of proteins / P.L. Privalov // Adv. Protein. Chem. 1982. -Vol. 35.-P. 1−104.
- Бирштейн T.M. Конформация макромолекул / T.M. Бирштейн, О. Б. Птицын. М.: Наука, 1964. — 391 с.
- Richardson I.S. The anatomy and taxonomy of protein structure / I.S. Richardson // Adv. Prot. Chem. 1981. — Vol. 34. — P. 167−339.
- Хорлин А.Я. Активные центры карбогидраз / А. Я. Хорлин // Структура и функции активных центров ферментов: Мат. симп. к 70-летию акад. Браунштейна. М., 1974. — С. 39−69.
- Абатуров JI.В. Динамическая функциональная структура глобулярных белков / JI.B. Абатуров, Н. Г. Носова // II Съезд биофизиков России, Москва, 23−27 авг. 1999 г.: Тез. докл. -М., 1999.-Т. 1.-С. 7−8.
- Аксенов С.И. Вода и ее роль в регуляции биологических процессов / С. И. Аксенов. -М.: Наука, 1990. 113 с.
- Браунштейн А.Е. Процессы и ферменты клеточного метаболизма / А. Е. Браунштейн. М.: Наука, 1987. — 546 с.
- Галич И.П. Амилазы микроорганизмов / И. П. Галич. Киев: Наук, думка, 1987.- 192 с.
- Квеситадзе Г. И. Грибные и бактериальные амилазы / Г. И. Квеситадзе. -Тбилиси: Мецниереба, 1984. 154 с.
- Takagi Т. Bacterial and mold amylases / Т. Takagi, H. Toda, Т. Isemura // Enzymes.- 1971.-№ 5.-P. 235−271.
- Toda H. The complete aminoacid sequence Taka-amylase A / H. Toda, H. Kondo, K. Narita// Proc. Jap. Acad. 1982. — Vol. 588, № 2. — P. 208−212.
- Seon B.K. Stepwise reduction of disulfide bonds in Taka- amylase A / B.K. Seon//Ibid. 1967.-Vol. 61, № 5.-P. 606−614.
- Svensson B. The complete aminoacid sequence of the glycoprotein, glucoamylase GI, from Aspergillus niger / B. Svensson, K. Larsen, I. Svendsen // Ibid. 1983. — Vol. 48, № 4. — P. 529−544.
- Anai M. The structure of glycopeptide obtain from Taka-amylase A / M. Anai, T. Ikenaka, Y. Matsushima // Ibid. 1966. — Vol. 59, № 1. — P. 57−62.
- Pazur J.H. Comparison of the properties of glucoamylases from Rhizopus niveus and Aspergillus niger / J.H. Pazur, B. Lui, F. Mishel // Biotechnol. and Appl. Biochem. 1990.-Vol. 12, № l.-P. 63−78.
- Substrate binding mechanism of Glu-180 →Gln, Asp-176 → Asn, and wild-type glucoamylases from Aspergillus niger / U. Christensen, K. Olsen, B. Stoffer et. al.//Biochemistry.- 1996.-Vol. 35, № 47. -P. 15 009−15 010.
- Степанов B.M. Молекулярная биология. Структура и функции белков: Учеб. для биол. спец. Вузов / В.М. Степанов- Под ред. А. С. Спирина. М.: Высш. шк., 1996.-335 с.
- Шерман С.А. Конформационный анализ и установление пространственной структуры белковых молекул / С. А. Шерман, A.M. Андрианов, А. А. Ахрем. Минск: Наука и техника, 1989. — 240 с.
- Шульц Г. Принципы структурной организации белков / Г. Шульц, Р. Ширмер /. Пер. с англ. В.Е. Шкловера- Под ред. Е. М. Попова. М.: Мир, 1982.-360 с.
- Двойные и вилочковые водородные связи в а-спиралях глобулярных белков / А. В. Файн, И. Н. Березовский, В. О. Чехов и др. // Биофизика. -2001. Т. 46, вып. 6. — С. 273−278.
- Yang A.-S. Free energy determinants of secondary structure formation. I. a -Helices / A.-S. Yang, B. Hang // J. Mol. Biol. 1995. — Vol. 252, № 3. — P. 351 356.
- Ефимов A.B. Стандартные структуры в белковых молекулах. I. а-(3-Шпильки / А. В. Ефимов // Молекулярная биология. 1986. — Т. 20, № 2. -С. 329−339.
- Мурзин А.Г. Многогранники, описывающие укладку спиралей в белковой глобуле / А. Г. Мурзин, А. В. Финкельштейн // Биофизика. 1983. — Т. 28, № 5.-С. 905−911.
- Crystal structure of the cell cycleregulatory protein sue 1 reveals a P-hinge conformational switch / Y. Bourne, A. Arvai, S. Bernstein et. al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. — Vol. 92, № 22. — P. 10 232−10 236.
- Janecek S. Sequence similarities in a/p-barrel enzymes revealed by conserved regions of ос-amylase / S. Janesek // FEBS Lett. 1993. — Vol. 316, № 1. — P. 2326.
- Janecek S. Functionally essential, invariant glutamate near the C-terminus of strand P 5 in various a/p B.-barrel enzymes as a possible indicator of their evolutionary relatedness / S. Janecek, S. Balaz // Protein Eng. 1995. — Vol. 8, № 8.-P. 809−813.
- Machius M. Three-dimensional structure of calcium depleted thermostable a-amylase from Bacillus licheniformis at 2,2 A° resolution / M. Machius, G. Wiegand, R. Huber // Protein Eng. 1995. — Vol. 8, № 1. — P. 21.
- Бреслер C.E. Введение в молекулярную биологию / С. Е. Бреслер. M.-JI.: Наука, 1966.-516 с.
- Башаров М.А. Концепция посттрансляционного сворачивания белков: насколько она реалистична? / М. А. Башаров // Биохимия. 2000. — Т. 65, вып. 10.-С. 1400−1408.
- Machius М. Crystal structure of calcium depleted Bacillus licheniformis a-amylase at 2,2 A° resolution / M. Machius, G. Wiegand, R. Huber // J. Mol. Biol. 1995. — Vol. 264, № 4. — P. 545−559.
- Nucleotide sequence and expression of the glucoamilase encoding gene gla A from Aspergillus oryzae // Y. Hata, K. Tsuchiya, K. Kitamoto et.al. // Gene. -1991.-Vol. 108. — P. 145−150.
- Structure of glucoamylase from Saccharomycopsis fibuligera at 1,7 A° resolution / J. Sevcik, A. Solovicova, E. Hostinova et. al. // Acta Crystallogr. -1998. Vol. 54, № 5. p. 854−866.
- Influence of the carbogydrate moiety on the stability of glycoproteins / C. Wang, M. Eufemi, C. Turano et. al. // Biochemistry. 1996. — Vol. 35, № 23. — P. 72 997 307.
- Kusunoki M. X-Ray structure and catalytic mechanism of Taka-amylase A / M. Kusunoki, Y. Matsuura, H. Tanaka // J. Jap. Soc. Starch. Sci. 1983. — Vol. 30, N2.-P. 141−147.
- Toda H. Replacement of the essential calcium in Taka-amylase A with other divalent cations / H. Toda, K. Narita // Ibid. 1967. — Vol. 62, № 6. — P. 767 768.
- Perutz M.F. Stereochemistry of cooperative effects in haemoglobin / M.F. Perutz // Nature. 1970. — Vol. 228, № 5237. — P. 726−734.
- Артюхов В.Г. Гемопротеиды: Закономерности фотохимических превращений в условиях различного микроокружения / В. Г. Артюхов. -Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1995. 280 с.
- Electron microscopy of negatively stained jackbean urease at three levels of quaternary structure, and comparison with hydrodynamic studies / W.N. Fishbein, W.F. Engler, J.L. Griffin et.al. // Eur. J. Biochem. 1977. — Vol. 73. -P. 185−190.
- Rasched J.R. Studies of glutamate dehydrogenase. Analysis of quaternary structure and contract areas between the polipeptide chains / J.R. Rasched, A. Bohn, H. Sund // Eur. J. Biochem. 1977. — Vol. 74. — P. 365−377.
- Tamaki N. Studies on the oligomeric structure of yeast aldehyde dehydrogenase by cross-linking with bifunctional reagents / N. Tamaki, K. Kimura, T. Hama // J. Biochem. 1978. — Vol. 83. — P. 821−825.
- Bocker E.A. Arginine decarboxylase from Escherichia coli B: Mechanism of dissociation from the decamer to dimmer / E.A. Bocker // Biochemistry. 1978. -Vol. 17.-P. 258−263.
- Артюхов В.Г. Кинетические закономерности фотоинактивации лактатдегидрогеназы под воздействием УФ-излучения в условиях различного микроокружения / В. Г. Артюхов, Ю. А. Лысенко, М.А. Наквасина//Биофизика. 2000. — Т. 45, вып. З.-С. 427−431.
- Изучение некоторых свойств глюкоамилазы сорбционными и спектральными методами / Т. А. Ковалева, В. Ф. Селеменев, A.M. Плохих и др. // Теория и практика сорбционных процессов. Воронеж, 1985. — Вып. 17.-С. 58−61.
- Трикуленко А.В. Термодинамические и стереохимические критерии оценки стабильности гидрофобных ядер глобулярных белков / А. В. Трикуленко // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 11. — С. 1518−1522.
- Лим В. И. Принципы формирования пространственной структуры белков и нуклеиновых кислот. Стереохимическое моделирование / В. И. Лим, Г. В. Аглямова // Молекулярная биология. 1999. — Т. 33, № 6. — С. 1027−1034.
- Скугарев А.В. Поиск ядер сворачивания в пространственных структурах белков / А. В. Скугарев, О. В. Галзитская, А. В. Финкелылтейн // Молекулярная биология. 1999.-Т. 33, № 6.-С. 1016−1026.
- Птицын О.Б. Сворачивание белков: нуклеация и компактные интермедиаты / О. Б. Птицын // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 4. — С. 435 443.
- Птицын О.Б. Самоорганизация белковых структур мост между физикой и биологией / О. Б. Птицын, А. В. Финкельштейн, К. М. Добсон // Молекулярная биология. — 1999.-Т. 33, № 6.-С. 1012−1015.
- Мартин И. Фолдинг белка, протекающий с участием шаперониновой системы GroEL/GroES / И. Мартин // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 4. — С. 444−452.
- Фишер М.Т. Участие шаперонина GroE в фолдинге и сборке додекамерной глутаминсинтетазы / М. Т. Фишер // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 4. — С. 453−472.
- Марусич Е.И. Шапероны в сборке бактериофага Т4 / Е. И. Марусич, Л. П. Курочкина, В. В. Месянжиков // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 4. — С. 473 482.
- Уонг Ч. Изомеразная и шаперонная активности протеиндисульфидизомеразы необходимы для ее функционирования как фолдазы / Ч. Уонг // Биохимия. 1998. — Т.63, вып. 4. — С. 483−490.
- Курганов Б.И. Рефолдинг белков с участием искусственных шаперонов / Б. И. Курганов, И. Н. Топчиева // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 4. — С. 491 499.
- Логинова Л.Г. Новые формы термофильных бактерий / Л. Г. Логинова, Л. А. Егорова. М.: Наука, 1977. — 175 с.
- Имшенецкий А.А. Микробиологические процессы при высоких температурах / А. А. Имшенецкий. М.-Л.: Изд-во АН СССР, 1944. — 164 с.
- Campbell L.L. Thermostable a-amylase of Bacillus stearothermofilus / L.L. Campbell, G.B. Manning // J. Mol. Biol. 1961. — Vol. 236, № 11. — P. 29 622 965.
- Heinen W. Variability of molecular size of extracellular amylase produced by intact cells and protoplasts of Вас. caldolyticus / W. Heinen, A.M. Lauwers // Arch. Microbiol. 1975. — Vol. 106, № 3. — P. 201−205.
- Pavlova I.N. Termostable starch degrading enzymes from a strain of thermophilic Bacillus licheniformis / I.N. Pavlova, N.A. Kichakova // Microbiol. 1994.-Vol. 56, № l.-P. 91.
- Kuo M.J. Isolation of amylolytic strains of Thermoactinomyces vulgaris and production of thermophilic actinomycete amylases / M.J. Kuo, P. A. Hartman // J. Bacteriol. 1966. — Vol. 92, № 3. — P. 723−726.
- Studies on the amylase from Streptomyces hydroscopicus SF-1084 / H. Hidaka, Y. Koaze, K. Yoshida et. al. // J. Jap. Soc. Starch. Sci. 1974. — Vol. 25, № 2. -P. 148−154.
- Obi S.K. Some properties of a nighly thermostable a-amylase from a Thermoactinomyces sp. / S.K. Obi, F.J. Odibo // Can. J. Microbiol. 1984. -Vol. 30, № 6. -P. 780−785.
- Alkylation of glucoamylase with acrolein and properties of obtained conjugate / P. Moszczynski, E. Miller, P. Mallgorzata et. al. // Zesz. nauk. Bud. 1994. — № 48.-P. 5−13.
- Jeang Ch.-L. Purification and characterization of a ran-starch digesting amylase from a soie bacterium Cytophaga sp. / Ch.-L. Jeang, Y.-H Lee, L.-W. Chang // Biochem. and Mol. Biol. Int. 1995. — Vol. 35, № 3. — P. 549−557.
- Kabo К. Modulation of the behavior of a protein in polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of dodecyl sulfate by varying the cations / K. Kabo, T. Takagi // Anal. Biochem. 1995. — Vol. 224, № 2. — P. 572−579.
- Shi Y.-C. Влияние различных факторов на конформацию и активность а-амилазы из Bacillus subtilis 86 315 / Y.-C. Shi, Y.-M. Jiang, Y. Wu // Chin. Biochem. J. 1995.-Vol. 11, № 2.-P. 205−209.
- Шевелькова A.H. Изучение ингибирующего действия диметиламинометилферроцена на амилазы / А. Н. Шевелькова, А. Д. Рябов,
- A.П. Синицын // Биохимия. 1993. — Т. 58, вып. 6. — С. 928−937.
- Влияние ферментативного и химического дегликозилирования на физико-химические свойства глюкоамилазы из Asp. awamori X100/D27 / К. И. Неустроев, A.M. Голубев, A.M. Фирсов и др. // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 4.-С. 100−103.
- Гвоздева Е.А. Характеристика центров связывания бифункционального белка-ингибитора протеиназ и а-амилазы / Е. А. Гвоздева, Л. Г. Мацкевич,
- B.В. Мосолов // Биохимия. 1994. — Т. 59, N 9. — С. 1200−1204.
- Жеребцов Н.А. Амилолитические ферменты в пищевой промышленности / Н. А. Жеребцов. М.: Лег. и пищ. пром-сть, 1984. — 160 с.
- Ферменты / Под ред. А. Е. Браунштейна. М.: Мир, 1964.-312 с.
- Ikenaka Т. Chemical modification on Taka-amylase A. I. Dinitrophenylation of Taka-amylase A / T. Ikenaka // J. Biochem. 1959. — Vol. 46, № 2. — P. 177 183.
- Hoschke A. A study of the role of amylolytic enzymes / A. Hoschke, E. Laszlo, Y. Hollo//Carbohydr. Res. 1980. — Vol. 81, № 1. — P. 145−156.
- Ковалева Т.А. Кинетико-термодинамические аспекты катализа полисахаридов свободными и иммобилизованными амилазами / Т. А. Ковалева // Биофизика. 2000. — Т. 45, № 3. — С. 439−444.
- Жеребцов Н.А. Механизм расщепления 2,1-фруктозидных связей инулина инулазой / Н. А. Жеребцов, О. С. Корнеева, Т. Н. Тертычная // Биохимия. 1995. — Т. 60. — С. 80−95.
- Actions of a- and P-amylase to tri- and tetra-saccharides containing xylose / Y. Nitta, A. Suzuki, K. Takeo et. al. // J. Appl. Glycosci. 1996. — Vol. 43, № 2. -P. 167−172.
- Takase K. Interaction of catalytic-site mutants of Bacillus subtilis a-amylase with substrates and acarbose / K. Takase // Biochim. et biophys. acta. 1992. -Vol. 1112, № 3. — P. 278−282.
- Ферментные препараты в пищевой промышленности / Под ред. В. Л. Кретовича, В. Л. Яровенко. -М.: Пищ. пром-сть, 1975. 535 с.
- Действие иммобилизованных препаратов амилаз и протеаз на измельченный ячмень / Д. Б. Лифшиц, Т. А. Доморникова, Е. С. Паценкер и др. // Пищ. пром-сть. 1981. — Т. 109, № 3. — С. 45−46.
- Klyosov A.A. The thermostability of glucoamylase immobilized in different ways has a certain limit / A.A. Klyosov, V.B. Gerasimas // Biochim. et biophys. acta. -1979.-Vol. 571,№ l.-P. 162−165.
- ИЗ. Ладур Т. А. Производство сахаристых продуктов из крахмалсодержащего сырья с применением ферментов / Т. А. Ладур. М.: ЦНИИТЭпищепром, 1978.-472 с.
- Ферментний лкарський препарат «амшаза медична» / 1.П. Галич, О. С. Циперович, Г. Г. Артюх и др. // Фармац. журн. 1973. — № 5. — С. 56−60.
- Кабанова B.C. Совещание по применению ферментных препаратов / B.C. Кабанова // Фермент, и спиртовая пром-сть. 1983. — № 7. — С.41−43.
- Макаров К.А. Иммобилизованные препараты в медицине / К. А. Макаров, С. А. Кибардин. М.: Медицина, 1980. — 124 с.
- Ферменты медицинского назначения / Под ред. Н. М. Терещина. Л.: Медицина, 1975. — 111 с.
- Номенклатура ферментов / Под ред. А. Е. Браунштейна. М.: ВИНИТИ, 1979.-320 с.
- Рыжакова В.Г. Выделение и очистка препаратов глюкоамилазы / В. Г. Рыжакова, Р. Ф. Фениксова // Прикл. биохим. и микробиол. 1967. — Т. 4, вып. 1.-С. 5−12.
- Котова Г. А. Глюкоамилаза микроорганизмов / Г. А. Котова, В. Б. Котов, А. С. Сорокина. М.: Пищепромиздат, 1975.-41 с.
- Савельев А.Н. Углеводный состав и некоторые свойства глюкоамилазы из Aspergillus awamori / А. Н. Савельев, М. Ф. Яковлева, JI.M. Фирсов // Биохимия. 1984. — Т. 49, вып. 11. — С. 1754−1765.
- Coutinho P.M. Structure-function relationships in the catalytic and starchbinding domains of glucoamylase / P.M. Coutinho, P.I. Reilly // Protein Eng. 1994. — Vol. 7, № 3. — P. 393−400.
- Савельев А.Н. Об отсутствии множественной атаки олигомерного субстрата глюкоамилазой из Aspergillus awamori / А. Н. Савельев, M.JI. Цендина, JI.M. Фирсов //Биохимия. 1985. — Т. 50, вып. 10. — С. 1653−1660.
- Ковалева Т.А. Физико-химические и кинетико-термодинамические аспекты катализа свободными и иммобилизованными амилазами: Автореф. дис.. докт. биол. наук / Т. А. Ковалева. Воронеж, 1998. — 48 с.
- Tanaka A. Randon attack as the hydrolytic reaction mode of disaccharides by Rhizopus glucoamylase / A. Tanaka, S. Takeda // Biosci., Biotechnol., and Biochem. 1995. — Vol. 59, № 7. — P. 1372−1373.
- Synthesis of 2-deoxy-glucooligosaccharides through condensation of 2-deoxy D-glucose by glucoamylase and a-glucosidase / H. Nakano, K. Hamayasu, K. Fujita et. al. // Biosci., Biotechnol. and Biochem. 1995. — Vol. 59, № 9. — P. 1732−1736.
- Zhang Y. Secondary structure of holo-enzyme and apo-enzyme of aminoacylase unsing CD and FTJR spectroscopy / Y. Zhang, P.R. Chen, H. Biao // Sci. in China. Ser. B. 1994. — Vol. 37, № 12.-P. 1471−1478.
- Диань И. Определение нуклеотидной последовательности и локализация гена глюкоамилазы гриба Aspergillus awamori XI00. Создание электрофоретического кариотипа / И. Диань, J1.M. Фирсов // Биотехнология. 1995. -№ 9−10.-С. 14−21.
- Глюкоамилаза микромицета Aspergillus awamori 466. Препаративное получение / B.C. Григоров, И. Д. Руадзе, Ю. И. Слепокурова и др. // Биотехнология. 1999. — № 4. — С. 45−48.
- Фениксова Р.В. Выделение и очистка препаратов глюкоамилазы Aspergillus awamori / Р. В. Фениксова, В. Г. Рыжакова // Прикл. биохим. и микробиол. 1968. — Т. 4, вып. 3. — С. 270−276.
- Новые ферментные препараты из актиномицетных культур, вызывающих протопластирование и лизис аскомицетных дрожжей / Н. Г. Старостина, С. В. Кононова, Е. Н. Ратнер и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1999. — Т. 35, № 2. — С. 141−145.
- Оптимизация процесса гидролиза белковых субстратов дрожжевыми протеазами Saccharomyces carlsbergensis / А. Д. Неклюдов, А. Н. Иванкин, Г. И. Мосина и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 4. — С. 394−397.
- Штамм дрожжей Saccharomyces vini М-1 для производства розовых игристых вин / Ш. А. Абрамов, С. Ц. Котенко, O.K. Власова и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1995. — Т. 31, № 6. — С. 657−660.
- Лисюк Г. М. Стеринообразование у дрожжей Saccharomyces carlsbergensis в зависимости от условий аэрации / Г. М. Лисюк, Л. В. Пермякова // Прикл. биохим. и микробиол. 1988. — Т. 24, вып. 5. — С. 660 664.
- Родопуло А.К. Липиды и жирные кислоты у винных дрожжей / А. К. Родопуло, И. А. Егоров, Р. Х. Егофарова // Прикл. биохим. и микробиол. -1988.-Т. 24, вып.1.-С. 94−97.
- Абдуразакова С.Х. Изучение ферментативной активности дрожжей при разных условиях культивирования / С. Х. Абдуразакова, И. Г. Арсланбекова, Е. А. Ежова // Прикл. биохим. и микробиол. 1985. — Т. 21, вып. 6. — С. 729 731.
- Разделение дрожжевых клеток различных видов с помощью флотации / В. Н. Иванов, А. А. Пиндрус, Е. В. Стабникова и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1987. — Т. 23, вып. 5. — С. 706−713.
- Биосорбция тяжелых металлов дрожжами Saccharomyces vini / Н. Г. Сариневили, A.JI. Панасюк, Е. И. Столярова и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1992. — Т. 28, вып. 3. — С. 402−408.
- Влияние иммобилизации на метаболизм дрожжей / И. В. Кузьмичева, В. В. Плотникова, Н. В. Гриц и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. -Т. 34, № 3.-С. 251−255.
- Structure of Saccharomyces cerevisiae a agglutinin / M.-H. Chen, Zh.-M. Shen, S. Robin et. al. // J. Biol. Chem. 1995. — Vol. 270, № 44. — P. 2 616 826 177.
- Науменко Н.И. Изучение автолиза дрожжей Saccharomyces serevisiae, выращенных на этаноле / Н. И. Науменко, С. В. Гордиенко // Прикл. биохим. и микробиол. 1985. — Т. 21, вып. 6. — С. 719−722.
- Clatrin-dependent localization of a-l, 3-mannosyltransferase to the golgi complex of Saccharomyces serevisiae / T.R. Graham, M. Seeger, G.S. Payne et. al. // J. Cell Biol. 1994. — Vol. 127, № 3. — P. 667−678.
- Vukovic R. Structure of the Saccharomyces serevisiae cell wall / R. Vukovic, V. Mrsa // Croat, chem. acta. 1995. — Vol. 68, № 3. — P. 597−605.
- Краллиш И.JI. Влияние ингибиторов белкового синтеза на активность митохондриальных ферментов дрожжей Saccharomyces serevisiae приобезвоживании / И. Краллиш, Б. Э. Дамберг // Прикл. биохим. и микробиол. 1987.-Т. 23, вып. 5.-С. 613−616.
- Изменение состава летучих азотсодержащих оснований при длительном хранении автолизата пекарских дрожжей Saccharomyces serevisiae / Н. И. Светлова, И. Л. Журавлева, Р. В. Головня и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1987.-Т. 23, вып. 1.-С. 93−99.
- Крылова Н.И. Влияние соотношения этанола и глюкозы в среде на бродильную активность и состав хлебопекарных дрожжей / Н. И. Крылова,
- B.К. Ерошин // Прикл. биохим. и микробиол. 1990. — Т. 26, вып. 6. — С. 812−818.
- Новая питательная среда для выращивания дрожжей / Ш. А. Абрамов,
- C.Ц. Котенко, Д. Л. Эфендиева и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1995. -Т. 31, № 5.-С. 232−233.
- Влияние РНКазы Bacillus intermedius на рост культуры дрожжей Saccharomyces serevisiae / Ф.Г. Куприянова-Ашина, А. Ю. Луцкая, А. И. Колпаков и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1996. — Т. 32, № 2. — С. 254−259.
- Применение панкреатической РНКазы в производстве хлебопекарных дрожжей / А. Ю. Луцкая, А. И. Колпаков, P.M. Кепечева и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1998.-Т. 34, № 5.-С. 588−591.
- Андреищева Е.Н. Адаптация дрожжей к солевому стрессу / Е. Н. Андреищева, Р. А. Звягильская // Прикл. биохим. и микробиол. 1999. — Т. 35, № 3.-С. 243−256.
- Геотермальная вода в составе питательной среды и морфофизиологические свойства дрожжей Saccharomyces serevisiae / Ш. А. Абрамов, С. Ц. Котенко, Э. А. Халилова и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1999. — Т. 35, № 3. — С. 349−352.
- John A.Y. Pulsed field gel electrophoresis labeling method to study the pattern of Saccharomyces serevisiae chromosomal DNA synthesis during the
- Gl/S phase of the cell cycle / A.Y. John, B. Wang, S.Q. Zhang // Anal. Biochem. 1995.-Vol. 227, № 1.-P. 32−39.
- Secondary structure conservation of the U3 small nucleolar RNA introns in Saccharomyces / F. Brule, A. Gregoire, V. Segauet et. al. // C. r. Acad. sci. Ser. 3, — 1995.-Vol. 318, № 12.-P. 1197−1206.
- Structure-function analysis of the DNA binding domain of Saccharomyces serevisiae ABF1 / G. Cho, J. Kim, H.M. Rho et. al. // Nucl. Acids. Res. 1995. — Vol. 23, № 15. — P. 2980−2987.
- Chae H.Z. Dimerisation of thiol-specific antiozidant and the essential role of cystein 47 / H.Z. Chae, T.B. Uhm, S.G. Rhee // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1994.-Vol. 91, № 15.-P. 7022−7026.
- Primary structure and function of a second essential member of the heterooligomeric TCP 1 chaperonin complex of yeast TCP 1 (3 / D. Miklos, Sh. Caplan, D. Mertens et. al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1994. — Vol. 91, № 7. -P. 2743−2747.
- Абрамов Ш. А. Морфофизиологические и биохимические свойства нового штамма Saccharomyces cerevisiae Y-503 / Ш. А. Абрамов, С. Ц. Котенко, Д. А. Аливердиева // Прикл. биохим. и микробиол. 1997. — Т. 33, № 3. — С. 325−328.
- Preferential transfer of truncated oligosaccharides to the first sequon of yeast exoglucanase in Saccharomyces serevisiae alg 3 cells / R. Cueva, M.D. Munoz, E. Andaluz et. al // Biochim. et biophys. acta. 1996. — Vol. 1289, № 3. — P. 336−342.
- Крахмалсодержащая среда для нового штамма пекарских дрожжей со встроенным геном глюкоамилазы / М. Г. Алексеева, В. М. Кантере, В.Н.
- Талантов и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1993. — Т. 29, вып. 2. — С. 253−258.
- Клонирование гена а-амилазы дрожжей Saccharomycopsis fibuligera и его экспрессия в Saccharomyces cerevisiae / Л. Ф. Баева, Д. Г. Козлов, Е. Э. Бревнова и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1996. — Т. 32, № 3. — С. 311−314.
- Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии: Учеб. пособие / Г. А. Кочетов- Под ред. С. Е. Северина. М.: Высш. шк., 1980. — 272 с.
- Северин С.Е. Практикум по биохимии / С. Е. Северин. М.: Изд-во МГУ, 1979.-430 с.
- Детерман Г. Гель-хроматография / Г. Детерман М.: Мир, 1970. — 252с.
- Артюхов В.Г. Оптические методы анализа интактных и модифицированных биологических систем / В. Г. Артюхов, О. В. Путинцева. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1996. — 240 с.
- Землянухин А.А. Большой практикум по физиологии и биохимии растений: Учеб. пособие / А. А. Землянухин, Л. А. Землянухин. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1996. — 188 с.
- Nesterenko M.V. A symple modification of Blum’s silver stain method allows for 30 minite detection of proteins in polyacrylamide gels / M.V. Nesterenko, M. Tilley, S.J. Upton // J. Biochem. Biol. 1994. — Vol. 28. — P. 239−242.
- Автоматизированная система дифференциально-термического анализа / Л. А. Битюцкая, Д. В. Китин, М. Ю. Хухрянский и др. // Заводская лаборатория. 1990. — № 4. — С. 53−56.
- Bityutskya L.A. System of kinetic parameters of the transition prosseses under melting of crystalline substances / L. A. Bityutskya, E.S. Mashkina // Phase Transition. 2000. — Vol. 71.-P. 317−330.
- Влияние удаления протеолитических ферментов на очистку амилазы / Ш. С. Ташмухамедова, Х. Т. Хасанов, М. М. Рахимов и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1995. — Т. 31, № 3. — С. 272−274.
- Коршунов В.В. Синтез глюкоамилазы и а-амилазы термотолерантным грибом Aspergillus awamori ИНМИ / В. В. Коршунов, Л. Г. Логинова // Прикл. биохим. и микробиол. 1988. — Т. 24, вып. 1. — С. 80−86.
- Выделение и характеристика внеклеточных а-глюкозидазы, инвертазы и глюкоамилазы из Aspergillus awamori / Й. А. Сарейкайте, Г. Б. Герасимене, Г. Й. Денис и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 1989. — Т. 25, вып. 4. — С. 458−466.
- Кичакова Н.А. Очистка и идентификация амилолитических ферментов Bacillus licheniformis / Н. А. Кичакова, И. Н. Павлова, И. Я. Захарова // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 5. — С. 503−507.
- Нестеренко М.В. Выделение различных форм а-амилаз из пшеницы / М. В. Нестеренко, В. А. Кузовлев, В. В. Мосолов // Прикл. биохим. и микробиол. 1990.-Т. 26, вып. 5.-С. 598−601.
- Слепокурова Ю.И. Глюкоамилаза Aspergillus awamori 466: выделение, иммобилизация и свойства: Автореф. дис.. канд. биол. наук / Ю. И. Слепокурова. Воронеж, 2000. — 18 с.
- Калашников Е.Я. Производство амилолитических и протеолитических ферментов и применение их в пивоваренной промышленности / Е. Я. Калашников М.: ГосИНТИ, 1959. — 24 с.
- Fogarty W.M. Production and purification of a maltose-producing amylase from Bacillus subtilis IMD198 / W.M. Fogarty, E.J. Bourke // J. Chem. Tech. and Biotechnol. 1983.-Vol. 338.-P. 145−154.
- Гунькина Н.И. Исследование амилаз гибридного штамма дрожжей Saccharomyces cerevisiae Y-717 с целью интенсификации производства этанола: Автореф. дисс.. канд. техн. наук / Н. И. Гунькина. Воронеж, 1997.- 16 с.
- Яровенко В.В. Концентрирование ферментных растворов методом ультрафильтрации / В. В. Яровенко М.: ОНТИТЭИ Микробиопром, 1978. -36 с.
- Manjunath P. Fungal glucoamylases / P. Manjunath, B.C. Shenoy, M.R. Raghavendra Rao // J. Appl. Biochem. 1983. — Vol. 5, № 4−5. — P. 235−260.
- Characterization of the two forms glucoamylase from Asp. niger / B. Svensson, T.Y. Pedersen, J. Svendsen et. al. // Carlsberg Res. Commun. 1982. -Vol. 47, № l.-P. 55−69.
- Yamashita I. Nucleotide sequence of the extracellular glucoamilase gene STAI in the yeast Saccharomyces diastaticus / I. Yamashita, K. Suzuki, S. Fukui //J. Bacterid. 1985.-Vol. 161, № 2.-P. 567−573.
- Rhizopus raw-starch-degrading glucoamylase: Its cloning and expression in yeast / T. Aschikari, N. Nakamura, Y. Tanaka et.al. // Agr. Biol. Chem. 1986. -Vol. 50, № 4.-P. 957−964.
- Solution structure of the granular starch binging domain of glucoamilase from Aspergillus niger by nuclear magnetic resonance spectroscopy / K. Sorimachi, A.I. Jacks, M.-F. Le Gal-Coeffet et.al. // J. Mol. Biol. 1996. — Vol. 259, № 5. -P. 970−987.
- Williamson G. O-glycosylation in Aspergillus glucoamilase. Conformation and role in binding / G. Williamson, N.J. Belshaw, M.P. Williamson // Biochem. J. 1992. — Vol. 282, № 2. — P. 423−428.
- Yould G.W. Facilitative glucose transporters: an expression family / G.W. Yould, G.I. Bell//Trends Biochem. Sci. 1990. — Vol. 15.-P. 18−23.
- Кушнер В.П. Конформационная изменчивость и денатурация биополимеров / В. П. Кушнер. JI.: Наука, 1977. — 275 с.
- Березин И.В. Структура и функции активных центров ферментов / И. В. Березин, К. Мартинек. М.: Наука, 1974. — 238 с.
- Варфоломеев С.Д. Кинетические методы в биохимических исследованиях / С. Д. Варфоломеев, С. В. Зайцев. М.: Изд-во МГУ, 1982. -343 с.
- Уэндлант У. Термические методы анализа / У. Уэндлант. М.: Мир, 1978.-528 с.
- Использование метода термоденатурации для изучения аддуктов а-химотрипсина с полиалкиленоксидами / Н. В. Ефремова, Е. М. Сорокина, Б. И. Курганов и др. // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 4. — С. 524−531.
- Уверский В.Н. Равновесное разворачивание частично свернутых форм А2 и Аз стафилококковой нуклеазы сопровождается формированием промежуточного состояния / В. Н. Уверский // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 4.-С. 557−562.
- Изучение активационного барьера тепловой денатурации белков методом сканирующей микрокалориметрии / С. А. Потехин, Е. И. Тиктопуло, О. И. Лосева и др. // II Съезд биофизиков России, Москва, 23−27 авг. 1999 г.: Тез. докл.-М., 1999. Т.1. — С. 72−73.
- Мецлер Д. Биохимия: Химические реакции в живой клетке / Д. Мецлер: В 3 т./ Пер. с англ.- Под ред. А. Е. Браунштейна. М.: Мир. — Т.1. -1980. -407 с.
- Основы биохимии / А. Уайт, Ф. Хендлер, Э. Смит и др.: В 3 т./ Пер. с англ. В.П. Скулачева- Под ред. Ю.А. Овчинникова-М.: Мир. -Т.1.- 1981. 532 с.
- Characteristic and function of rawstarch affinity site on Aspergillus awamori var. kawachi glucoamylase I molecule / S. Hayachida, K. Nakamura, W. Kanlayakrit et.al. // Agr. Biol. Chem. -1989. — Vol. 53. — P. 143−149.
- Chemical mappinieq of the active site of the glucoamylase of Aspergillus niger / R.I. Lemieux, V. Spohv, M. Boeh et.al. // Can. J. Chem. 1996. — Vol. 74, № 3.-P. 319−335.
- Structure of the raw starch affinity site on the Aspergillus awamori var. kawachi glucoamilase / S. Hayashida, K. Nakahara, K. Kuroda et.al. // Agr. Biol. Chem. — 1989. — Vol. 53. — P. 135−141.
- Смит А. Прикладная ИК-спектроскопия: Основы, техника, аналитическое применение / А. Смит / Пер. с англ. Б.Н. Тарасевича- Под ред. А. А. Мальцева. М.: Мир, 1982. — 328 с.
- Чанг Р. Физическая химия с приближениями к биологическим системам / Р. Чанг / Пер. с англ. М.Г. Гольдфельда- Под ред. Ю. Ш. Мошковского. -М.: Мир, 1980.-662 с.
- Чиргадзе Ю.Н. Инфракрасные спектры и структура полипептидов и белков / Ю. Н. Чиргадзе. М.: Наука, 1965. — 136 с.
- Виноградова Р.П. Физико-химические методы в биологии / Р. П. Виноградова, В. А. Цудзевич, С. Н. Храпунов. Киев: Вища шк., 1983. — 287 с.
- Advances in microbial amylases / A. Pandey, P. Nigam, C.R. Soccol et. al. // Biotechnol. Appl. Biochem. 2000. — Vol. 31.-P. 135−152.
- Goto M. Expression and functional analysis of a hyperglycosylated glucoamylase in a parential host, Aspergillus awamori var. kawachi / M. Goto, K. Ekino, K. Furukawa // Appl. Environ. Microbiol. 1997. — Vol. 63, № 7. — P. 2940−2943.
- Авнерс В.Я. Секреция глюкоамилазы и инвертазы при непрерывном культивировании дрожжей Saccharomyces cerevisiae в режиме оксистата /
- B.Я. Авнерс, А. В. Глазунов, В. Э. Стерхин // Биотехнология. 1993. — № 6.1. C. 24−26.
- Неустроев К.Н. Кислая протеиназа и множественность форм глюкоамилазы из Aspergillus awamori / К. Н. Неустроев, JI.M. Фирсов // Биохимия. Т. 55, № 5. — С. 776−785.
- Wang B.-D. Inoluction of a mitosis delay and cell lysis by high-level secretion of mouse a-amylase from Saccharomyces cerevisiae / B.-D. Wang, T.-T. Kuo // Appl. Environ. Microbiol. 2001. — Vol. 67, № 8. — P. 3693−3701.
- Красновский А.А. Фосфоресцентный анализ синглетного молекулярного кислорода в фотобиохимических системах / А. А. Красновский // Биологические мембраны. 1998. — Т. 15, № 5. — С. 530−547.
- Ковалева С.В. Фотоокисление и модификация диэтилпирокарбонатом «биосинтетической» L-треониндегидратазы из пивных дрожжей Saccharomyces carlsbergensis / С. В. Ковалева, А. И. Дорожко, З. С. Каган // Биохимия, 1984.-Т. 49, вып. 8.-С. 1253−1261.
- Модификация функциональных групп молекулы стрептокиназы при фотоокислении / О. А. Казючиц, В. Н. Никандров, Г. С. Янковская и др. // Биохимия. 1990.-Т. 55, № 10.-С. 1847−1859.
- Прайор У. Свободные радикалы в биологии / У. Прайор: В 2 т./ Пер. с англ. М. Г. Гольдфельда, JI.A. Сибельдиной- Под ред. Н. М. Эммануэля. -М.: Мир. Т. 2. — 1979. — 328 с.
- Артюхов В.Г. Биофизика: Учеб. пособие / В. Г. Артюхов, Т. А. Ковалева, В. П. Шмелев. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1994. — 336 с.
- Лосева Л.П. Роль остатков гистидина в конструктивной NAD(P)-глутаматдегидрогеназе Chlorella pyrenoidosa 82 Т / Л. П. Лосева, М. В. Бендианишвили, В. Р. Шатилов // Биохимия. 1986. — Т. 51, № 5. — С. 840 849.
- Варфоломеев С.Д. Биокинетика: Практич. курс / С. Д. Варфоломеев М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. — 720 с.