Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Селективное моделирование эффектов быстрого вращательного движения нитроксила в спектрах ЭПР спин-меченых биомакромолекул

Диссертация: Селективное моделирование эффектов быстрого вращательного движения нитроксила в спектрах ЭПР спин-меченых биомакромолекул
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

С использованием предложенных подходов проведено исследование белок-белкового взаимодействия в системе барстар-барназа, методом ЭПР показана способность барстара к димеризации. Проведено исследование РаЬ-фрагментов моноклонального иммуноглобулина М человека, и показано, что ЕаЬ-фрагмент ревматоидного фактора? М-ИР обладает внутренней гибкостью. Показано, что селективность по отношению к быстрому… Читать ещё >

Селективное моделирование эффектов быстрого вращательного движения нитроксила в спектрах ЭПР спин-меченых биомакромолекул (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений, использованных в работе
  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Особенности применения метода ЭПР к биологическим объектам. Метод спиновых меток
    • 1. 2. Спектры ЭПР ориентированных нитроксильных радикалов
    • 1. 3. Эффекты магнитной релаксации
    • 1. 4. Влияние молекулярного движения на спектры ЭПР
    • 1. 5. Спектры спин-меченых макромолекул и роль быстрого движения нитроксила
    • 1. 6. Модели быстрого движения
    • 1. 7. Моделирование спектров ЭПР нитроксильных радикалов
  • 2. Обратная задача ЭПР для спин-меченых макромолекул
  • 3. Обобщенная модель быстрых осцилляций
    • 3. 1. Спиновый гамильтониан
    • 3. 2. Модель быстрых осцилляций
    • 3. 3. Обобщение модели быстрых осцилляций
    • 3. 4. Свойства оператора усреднения тензоров
    • 3. 5. Частные случаи
  • 4. Модифицированный метод температурновязкостной зависимости спектров ЭПР
  • 5. Общая схема решения обратной задачи ЭПР
  • 6. Применение общей схемы к исследованию БСА
  • 7. Гибкость ЕаЬ-фрагмента иммуноглобулина М человека
  • 8. Образование комплекса барстар-барназа
  • 9. Экспериментальная часть
    • 9. 1. Материалы и методы исследования
    • 9. 2. Спин-мечение БСА
    • 9. 3. Введение спин-метки в препарат ЕаЬ-фрагмента
    • 9. 4. Мечение белка барстар
    • 9. 5. Эксперимент по температурно-вязкостной зависимости
  • Выводы
  • А Матричные выражения для вычисления усредненных компонент тензоров
  • В Преобразования между различными параметризациями моделей быстрых осцилляций

В настоящее время использование метода электронного парамагнитного резонанса (ЭПР), и, в часности метода спиновых меток, в молекулярной биологии представляет значительный интерес. Это связано, в первую очередь с тем, что данный метод предоставляет возможность получения информации о структуре и динамике сложных биологических объектов, в первую очередь, макромолекул белков и нуклеиновых кислот [1, 2]. Кроме того, имеется возможность исследования и более сложных надмолекулярных образований, таких как биологические мембраны [3, 4, 5, 6], а также биохимических процессов, происходящих на надмолекулярном уровне, в частности, механизмов белок-белкового взаимодействия, связывания лигандов с рецептором, фоторецепции [7], механизмов двигательной активности [8, 9, 10]. Данный метод позволяет исследовать структурные и динамические свойства макромолекул в интервале температур, соответствующему физиологическим нормам. Метод является чувствительным к молекулярным движениям в диапазоне времен корреляции Ю-11 — 10~7 с, и поэтому позволяет исследовать более быстрые процессы, чем родственный метод ядерного магнитного резонанса (ЯМР).

В настоящее время существует значительное число подходов к расчету спектров ЭПР нитроксильных радикалов, используемых в качестве спиновых меток, в растворе, включая методы стохастической динамики, методы, основанные на модели БШ^ [11], а также расчеты по методу молекулярной динамики (МД, например [12]). Несмотря на это, проблема решения обратной задачи — надежного определения динамических и структурных характеристик исследуемого объекта (ансамбля спин-меченых макромолекул), исходя из данных ЭПР, остается открытой. Недостатком наиболее распространенных методов многомерной параметрической оптимизации (например, сопряженных градиентных методов [13]), за исключением простейших случаев, является неоднозначность полученных результатов, вызванная зависимостью от выбора начального приближения. В системах со сложной динамикой, каковыми являются биологические макромолекулы, различные компоненты молекулярного движения могут иметь сходное влияние на форму спектров ЭПР, что также создает затруднения при интерпретации таких спектров. Возможное решение этой проблемы состоит в комбинации теоретических моделей и экспериментальных техник, обладающих селективностью по отношению к движениям разного типа. Следовательно, развитие уже существующих и разработка новых способов моделирования эффектов динамики спип-меченых макромолекул в спектрах ЭПР, с учетом описанных особенностей, является весьма актуальной задачей.

1 Обзор литературы.

Выводы.

1. Построено обобщение модели быстрых ограниченных осцилляций нит-роксила, расширяющее область ее применимости на более широкий класс движений, и позволяющее лучше воспроизводить особенности экспериментальных спектров. Это обобщение включает в качестве частных случаев многие используемые в настоящее время модели, основанные на частичном усреднении спинового гамильтониана.

2. Разработана комбинированная схема для моделирования спектров ЭПР, включающая в себя экспериментальную методику измерения темпе-ратурно-вязкостной зависимости, и обладающая селсктивностью по отношению к эффектам быстрого анизотропного движения нитроксила. С ее помощью возможна четкая и однозначная интерпретация спектров ЭПР спин-меченых макромолекул в растворе.

3. Показана применимость дайной схемы на примере БСА, и в результате моделирования получено хорошее согласование рассчитанных спектров с экспериментальными.

4. С использованием предложенных подходов проведено исследование белок-белкового взаимодействия в системе барстар-барназа, методом ЭПР показана способность барстара к димеризации. Проведено исследование РаЬ-фрагментов моноклонального иммуноглобулина М человека, и показано, что ЕаЬ-фрагмент ревматоидного фактора?? М-ИР обладает внутренней гибкостью. Показано, что селективность по отношению к быстрому движению играет важную роль для выявления структурных и динамических особенностей макромолекул методом спиновых меток.

А Матричные выражения для вычисления усредненных компонент тензоров.

Матрица оператора Ь (63):

0 ПзП2.

Ц п) = -п3 0 щ п2 -П1 0.

Матрица оператора Ь2:

Ь&bdquo-) = щ — 1 тьт12 —пхщ.

П2П1 п-1 п2щ ПзЩщп2 тг| — 1.

115).

Матрицы вращения на углы и тг:

Ц = Т (п, = 1 + ^ ¿-(п) + (1 — ^)£2(п) Г|=Т (п,|) = 1 + Ь (п) + Ь2(п).

116).

Т, = Г (п>7г) = 1 + 2Ь2(п) Матрицы Ац, используемые для вычисления усредненного тензора в (71):

Ли = {АТж*АТп) А12 = | - ЦАЦ*).

117).

А21 = КЛ + Г/АТ^-Т.М^-^АГ^).

А22 = 2 (лДТ"АТк* - Тк*АТ* + Тж*АТк — ТьАТт:*).

4 у 2 2 2 2 4 4 44/.

Т* обозначает транспонированную матрицу вращения Т*(п, 6) = Т (—п, 5). Действительная и мнимая части характеристической функции х в точках 1 и 2:

Xu = к* x (i).

Х21 = TU х (2) Х22 = Ъп х (2).

Усредненный тензор, выраженный через через матрицы А^ (117) и значения характеристической функции (118): = Л + (Хп — 1)^11 + Xi2A12 + (X2i — 1) А21 + Х22А22 (119).

После вычисления этого выражения, тензор в общем случае должен быть приведен к главным осям. Наклон осей тензора, А относительно д также изменяется после усреднения, что также должно быть учтено.

Реализация процедуры усреднения тензоров с использованием приведенных здесь выражений на языке Python, также разработанная в ходе работы, с сопутствующей документацией, доступна с ресурса нашей лаборатории ftp://nmr.eimb.relarn.ru/pub/avg.

В Преобразования между различными параметризациями моделей быстрых осцилляций.

Ось осцилляции определена в полярных координатах в, ср:

Величины Si (см. [67]): щ = sin 0 cos (р

TL.

Пз = cos в.

Я 77? — 1 $ = —V-,? = 1,2,3 (121).

Параметр w, использованный Гриффитом (в оригинальной работе обозначен как W), дополненный параметром v при построении обобщенной модели: w = cos2 0.

122) v = cos2 ip.

Величины Ss (в оригинале обозначена SR), и х, использованные В. П. Тимофеевым [67]:.

С 3 cos2 0−1.

Ь3 —2.

123) х = 1 — 2 cos <р.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Hustedt E. J., Spaltenstein A., Kirchner J. J., Hopkins P. B., Robinson B. H. Motions of short DNA duplexes: An analysis of DNA dynamics using an EPR-active probe // Biochemistry. 1993. — Vol. 32. — Pp. 1774−1787.
  2. Key es R. S, Bobst M. A. Detection of internal and overall dynamics of a two-atom-tethered spin-labeled DNA // Biochemistry. — 1995. — Vol. 34. — Pp. 9265−9276.
  3. Earle K. A., Moscicki J. K., Ge M., Budil D. E., Freed J. H. 250-GHz electron spin resonance studies of polarity gradients along the aliphatic chains in phospholipid membranes // Biophysical Journal. — 1994.— Vol. 66. Pp. 1213−1221.
  4. Ge M., Freed J. H. Polarity Profiles in Oriented and Dispersed Phosphatidylcholine Bilayers Are Different: An Electron Spin Resonance Study // Biophysical Journal. — 1998. Vol. 74. — Pp. 910−917.
  5. Ge M., Freed J. H. Electron-Spin Resonance Study of Aggregation of Gramicidin in Dipalmitoylphosphatidylcholine Bilayers and Hydrophobic Mismatch // Biophysical Journal. — 1999. — Vol. 76. — Pp. 264−280.
  6. Steinhoff H-J., Savitsky A., Wegener C., Pfeiffer M., Plato M., Mobius K. High-field EPR studies of the structure and conformational changes of site-directed spin labeled bacteriorhodopsin // Biochim. Biophys. Acta. — 2000. Vol. 1457. — Pp. 253−262.
  7. Agafonov R. VNegrashov I. V., Tkachev Ya. V., Blakely S. E., Titus M. A., Thomas D. D., Nesmelov Yu. E. Structural dynamics of the myosin relay-helix by time-resolved EPR and FRET // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. -2009. Vol. 106. — Pp. 21 625−21 630.
  8. Nesmelov Yu. E., Agafonov R. V., Burr A. R., Weber R. T., Thomas, D. D. Structure and dynamics of the force-generating domain of myosin probed by multifrequency electron paramagnetic resonance // Biophysical Journal. — 2008. Vol. 95. — Pp. 247−256.
  9. Baker J. E., Brust-Mascher I. A large and distinct rotation of the myosin light chain domain occurs upon muscle contraction // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 1998. — Vol. 95. — Pp. 2944−2949.
  10. Liang Z., Freed J. H. An assessment of the applicability of multifrequency ESR to study the complex dynamics of biomolecules // J. Phys. Chem. — 1999. Vol. 103. — Pp. 6384−6396.
  11. Sezer D., Freed J. H., Roux B. Parametrization, molecular dynamics simulation, and calculation of electron spin resonance spectra of a nitroxide spin label on a polyalanine alpha-helix // J. Phys. Chem. B. — 2008. — Vol. 112.-Pp. 5755−5767.
  12. Khairy K., Budil D., Fajer P. Nonlinear-least-squares analysis of slow motional regime EPR spectra // Journal of Magnetic Resonance. — 2006. — Vol. 183. Pp. 152−159.
  13. H., Bolton J.R., Borg D. (eds). Biological Application of Electron Spin Resonance Spectroscopy. — New York, Wiley (Interscience), 1972.
  14. Г. И. Метод спиновых меток в молекулярной биологии. — Москва, «Наука», 1974.
  15. L. J. (ed). Spin Labeling: Theory and Applications. — New York, Academic Press, 1976.
  16. Burr M., Koshland D.E., Jr. Use Of «Reporter Groups"in Structure-Function Studies of Proteins // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A.— 1964, — Vol. 52. Pp. 1017−1024.
  17. A. JJ., Вассермаи A. M. Стабильные радикалы. — Москва, «Химия», 1973.
  18. Э. Г. Свободные иминоксильные радикалы. — Москва, «Химия», 1970.
  19. Hull H. H., Chang R., Kaplan L. J. On the location of the sulfhydryl group in bovine plasma albumin // Biochim. Biophys. Acta. — 1975. — Vol. 400. — Pp. 132−136.
  20. Fajer P. G. In Encyclopedia of Analythical Chemistry. — John Wiley & Sons Ltd, Chichester, 2000. Pp. 5725−5761.
  21. Altenbach C., Flitsch S. L. Structural studies on transmembrane proteins.
  22. Spin labeling of bacteriorhodopsin mutants at unique cysteines // Biochemistry. 1989. — Vol. 28. — Pp. 7806 7812.
  23. А. Ядерный магнетизм. — ИЛ, 1963.
  24. Ч. Основы теории магнитного резонанса. — Москва, «Мир», 1981.
  25. Р., Боденхаузен Док., Вокаун А. ЯМР в одном и двух измерениях. — Москва, «Мир», 1990.
  26. Г. М., Счастнев П. В., Чувылкин Н. Д. Квантово-химические расчеты магнитно-резонансных параметров. — Наука, Новосибирск, 1977.
  27. Memory J. D. Quantum theory of magnetic resonance parameters. — McGraw-Hill, New York, 1968.
  28. Ando I., Webb G. A. Theory of NMR parameters. — Academic Press, New York, 1983.
  29. Дж. Парамагнитный резонанс. — Москва, «Мир», 1965.
  30. Nordio P. L. In Spin Labeling: Theory and Applications. — New York, Academic Press, 1976. — Pp. 5−52.
  31. Goldman S. A., Bruno G. V., Polnazek C. F., Freed J. H. An ESR Study of Anisotropic Rotational Reorientation and Slow Tumbling in Liquid and Frozen Media //J. Chem. Phys. 1972. — Vol. 56. — Pp. 716−735.
  32. Hustedt E. J., Beth A. H. NITROXIDE SPIN-SPIN INTERACTIONS: Applications to Protein Structure and Dynamics // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999. — Vol. 28. — Pp. 129−153.
  33. Griffith О. H., Jost, Р. С. In Spin Labeling: Theory and Applications.— New York, Academic Press, 1976. Pp. 453−523.
  34. Ohnishi S., Boeyens J. C. A., McConnell H. M. Spin-labeled hemoglobin crystals // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. — 1966. —Vol. 56, — Pp. 809−813.
  35. И. В. — Диссертация на соискание ученой степени кандидата физико-математических наук, Москва. — 1979.
  36. И. В. Теория магнитной релаксации. Релаксация в жидких и твердых неметаллических парамагнетиках. — Москва, «Наука», 1975.
  37. Abragam A., Pryce М. Theory of the Nuclear Hyperfine Structure of Paramagnetic Resonance Spectra in Crystals // Proc. Roy. Soc. — 1951. — Vol. 205.-Pp. 135−153.
  38. Block F. Nuclear Induction // Phys. Rev. 1946. — Vol. 70. — Pp. 460−474.
  39. Torrey H. C. Bloch Equations with Diffusion Terms // Phys. Rev. — 1956. — Vol. 104. Pp. 563−565.
  40. McCalley R. C., Shimshick E., J., McConnell H. M. The effect of slow rotational motion on paramagnetic resonance spectra // Chem. Phys. Lett. — 1972. Vol. 13. — Pp. 115−119.
  41. Kubo R. Stochastic Liouville Equations // J. Math. Phys1963.— Vol. 4. Pp. 174−183.
  42. Tanim, ura Y. Stochastic Liouville, Langevin, Fokker-Planck, and Master Equation Approaches to Quantum Dissipative Systems //J. Phys. Soc. Jpn. 2006. — Vol. 75. — Pp. 82 001−1-39.
  43. Block F. Dynamical Theory of Nuclear Induction. II // Phys. Rev. — 1956. — Vol. 102. Pp. 104−135.
  44. Block F: Generalized Theory of Relaxation // Phys. Rev.~ 1957.- Vol. 105. Pp. 1206−1222.
  45. Weiss U. Quantum Dissipative Systems. — World Scientific Publishing Co., 1999.
  46. McConnell, H. M., McFarland B. J. Physics and chemistry of spin labels // Quarterly Rev. Of Bioph. 1970. — Vol. 3. — Pp. 91−136.
  47. Liang Z. C., Lou Y. A Multifrequency Electron Spin Resonance Study of T4 Lysozyme Dynamics Using the Slowly Relaxing Local Structure Model // J. Phys. Chem. B.
  48. J. S. (ed.). Advances in Magnetic Resonance, Vol. 1.— Academic Press, New York and London, 1965.
  49. Kivelson D. Electron spin relaxation in liquids. — New York, Plenum, 1972.
  50. Freed J. H., Fraenkel G. K. Theory of Linewidths in Electron Spin Resonance Spectra // J. Chem. Phys. 1963. — Vol. 39. — Pp. 326−348.
  51. Freed J. H. In Spin Labeling: Theory and Applications. — New York, Academic Press, 1976. Pp. 53−132.54| Кузнецов A. H. Метод спинового зонда. — Москва, «Наука», 1976.
  52. , К. А., Иванов Е. Н. Вращательное броуновское движение // УФН. 1973. — Т. 109. — С. 31−64.
  53. Fajer P. J., Bennett B., Polnazek C., Fajer E. A., Thomas D. General method for multiparameter fitting of high-resolution EPR spectra using a simplex algorithm //J. Magn. Res. 1990. — Vol. 88. — Pp. 111−125.
  54. Budil D. E., Lee S., Saxena S., Freed J. H. Nonlinear-least-squares analysis of slow-motion EPR spectra in one and two dimensions using a modified Levenberg-Marquardt algorithm // J. Magn. Res. — 1996. — Vol. 120. — Pp. 155−189.
  55. Goldman S. A., Bruno G. V.- Freed J. H. Estimating slow-motional rotational correlation times for nitroxides by electron spin resonance / / J. Phys. Chem. 1972. — Vol. 76. — Pp. 1858−1860.
  56. Goldman S. A., Bruno G. V., Freed J. H. ESR studies of anisotropic rotational reorientation and slow tumbling in liquid and frozen media. II. Saturation and nonsecular effects // J. Chem. Phys. — 1973. — Vol. 59. — Pp. 3071−3091.
  57. Kay L. E. Protein dynamics from NMR // Nature, Structural Biology, NMR Supplement. 1998. — Pp. 513−517.
  58. Peng J. W. Investigation of protein motions via relaxation measurements // Methods Enzymol. 1994. — Vol. 239. — Pp. 563−596.
  59. Hartmann B., Lavery R. DNA Structural Forms // Q. Rev. Byophys.— 1996. Vol. 29. — Pp. 309−368.
  60. Saupe A. Recent Results in the Field of Liquid Crystals // Angew. Chem. Int. Ed. 1968. — Vol. 7. — Pp. 97−112.
  61. McConnel H. M. In Spin Labeling: Theory and Applications. — New York, Academic Press, 1976. Pp. 525−560.
  62. Van S. P., Birrell G. B., Griffith O. H. Rapid anisotropic motion of spin labels. Models for motion averaging of the ESR parameters // J. Magn. Res. 1974. — Vol. 15. — Pp. 444−459.
  63. Timofeev V. P., Samarianov B. A. About new universal approach to the EPR spectra simulation of the spin-labeled macromolecules // Appl. Magn. Res. 1993. — Vol. 4. — Pp. 523−539.
  64. Timofeev V. P., Samarianov B. A. Dynamics of macromolecule spin-labeled side chain groups by electron spin resonance spectra simulation // J. Chem. Soc. (Perkin Trans.).- 1995. Vol. 2.-Pp. 2175−2181.
  65. Timofeev V. P., Nikolsky D. O. The role of the fast motion of the spin label in the interpretation of EPR spectra for spin-labeled macromolecules // J. Biomol. Struct. Dyn. 2003. — Vol. 21. — Pp. 367−378.
  66. Hubbel W. L., McConnell H. M. Motion of steroid spin labels in membranes // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 1969. — Vol. 63.- Pp. 16−22.
  67. Hubbel W. L., McConnell H. M. Orientation and motion of of amphiphilic spin labels in membranes // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A.— 1969.— Vol. 64. Pp. 20−27.
  68. Hubbel W. L., McConnell H. M. Molecular motions in spin-labeled phospholipids and membranes // J. Am. Chem. Soc.— 1971.— Vol. 93.— Pp. 314−326.
  69. Schindler H.- Seelig J. EPR spectra of spin labels in lipid bilayers II. Rotation of steroid spin probes //J. Chem. Phys.— 1974.— Vol. 61.— Pp. 2946−2949.
  70. Seelig J. Spin label studies of oriented liquid crystals (a model system for bilayer membranes) // J. Am. Chem. Soc.— 1970. — Vol. 92, — Pp. 38 813 887.
  71. Chernova D. A., Vorobiev A. K. Molecular mobility of nitroxide spin probes in glassy polymers. Quasi-libration model // Journal of Polymer Science Part B. 2009. — Vol. 47. — Pp. 107−120.
  72. Chernova D. A., Vorobiev A. K. Temperature dependence of ESR spectra of nitroxide spin probe in glassy polymers // Journal of Polymer Science Part B. 2009. — Vol. 47. — Pp. 563−575.
  73. Dzuba, S. A., Tsvetkov Y. D., Maryasov A. G. Echo-induced EPR spectra of nitroxides in organic glasses: model of orientational molecular motions near equilibrium // Chem. Phys. Lett. 1992. — Vol. 188. — Pp. 217−222.
  74. Г., Корн Т. Справочник по математике для научных работников и инженеров. — Москва, «Наука», 1978.
  75. Schneider D. J., Freed, J. H. Spin Relaxation and Motional Dynamics // Adv. Chem. Phys. 1989. — Vol. 73. — Pp. 387−527.
  76. Dammers A. J., Levine Y. K., Tjon J. A. Computation of magnetic resonance spectra from the stochastic liouville equation with Pade approx-imants // Chem. Phys. Lett- 1982. Vol. 88. — Pp. 198−201.
  77. Dammers A. J., Levine Y. K., Tjon J. A. The Stochastic Liouville Equation and Pade Approximants //J. Stat. Phys. — 1988. — Vol. 53. — Pp. 109−123.
  78. Mori H. Transport, Collective Motion, and Brownian Motion // Progr. The-or. Phys. 1965. — Vol. 33. — Pp. 423−455.
  79. Giordano M., Grigolini P., Marin P. A generalization of Mori’s approach to the non-hermitean case: a new versatile theoretical tool for computational purposes // Chem. Phys. Lett. 1981. — Vol. 83.- Pp. 554−558.
  80. Sen S. Solving the Liouville equation for conservative systems: Continued fraction formalism and a simple application // Physica A. — 2006. — Vol. 360. Pp. 304−324.
  81. Hay dock R., Kim D. B. Recursive solution of Liouville’s equation / / Сотр. Phys. Comm. 1995. — Vol. 87. — Pp. 396−408.
  82. Schneider D. J., Freed J. H. Calculating Slow Motional Magnetic Resonance Spectra: A User’s Guide // In: Biological Magnetic Resonance (Plenum Publishing Corporation). — 1989. — Vol. 8. — Pp. 1−67.
  83. Stillman A. E, Freed J. H. Stochastic modeling of generalized Fokker-Planck equations. I // J. Chem. Phys. 1980. — Vol. 72. — Pp. 550−566.
  84. Polimeno A., Freed J. H. A Many-Body Stochastic Approach to Rotational Motions in Liquids // Adv. Chem. Phys. 1993. — Vol. 83. — Pp. 89−206.
  85. А., Мак-Лечлан Э. Магнитный резонанс и его применение в химии. — Москва, «Мир», 1970.
  86. Е., Nayeem М., Freed J. Н. Analysis of protein-lipid interactions based on model simulations of electron spin resonance spectra // J. Phys. Chem. 1984. — Vol. 88. — Pp. 3454−3465.
  87. К. В., Михайлюк М. Г., Леонтьев К. М., Сарайкин С. С., Беляков А. А. Молекулярная динамика изгибных флуктуаций элементов вторичной структуры белков // Биофизика. — 2002. — Vol. 47, — Pp. 411−419.
  88. Stoica I. Using Molecular Dynamics To Simulate Electronic Spin Resonance Spectra of T4 Lysozyme //J. Phys. Chem. B. — 2004. — Vol. 108. — Pp. 1771−1782.
  89. Stoica I. Force field impact and spin-probe modeling in molecular dynamics simulations of spin-labeled T4 lysozyme // J. Mol. Model. (Online).—2005.-Vol. 11.-Pp. 210−225.
  90. Budil D. E., Sale K. L., Khairy K. A., Fajer P. G. Calculating Slow-Motional Electron Paramagnetic Resonance Spectra from Molecular Dynamics Using a Diffusion Operator Approach // J. Phys. Chem. A.—2006. Vol. 110. — Pp. 3703−3713.
  91. Д. О., Тимофеев В. П. Роль быстрого движения спин-метки при интерпретации спектров ЭПР спин-меченых макромолекул // Биофизика. 2003. — Т. 48. — С. 606−617.
  92. D., Freed J. Н., Roux В. Simulating electron spin resonance spectra of nitroxide spin labels from molecular dynamics and stochastic trajectories // J. Chem. Phys. 2008. — Vol. 128. — Pp. 165 106−1-16.
  93. S. К. Simulation of slow-motion CW EPR spectrum using stochastic Liouville equation for an electron spin coupled to two nuclei with arbitrary spins: Matrix elements of the Liouville superoperator // J. Magn. Res. — 2007. Vol. 189. — Pp. 59−77.
  94. Timofeev V. P., Tsetlin V. I. Analysis of Mobility of Protein Side Chains by Spin Label Technique // Eur. Biophys. J. Vol. 10. — Pp. 93−108.
  95. P. К, Качалова Г. С., Самарянов Б. А., Тимофеев В. П. Динамическая подвижность гистидинсодержащего домена спин-меченого лизоцима // Молекулярная Биология. — 1995. — Т. 29. — С. 149−158.
  96. Ф. Р. Теория матриц. — Москва, «Наука», 1966.
  97. Athreya К.В., Lahiri S.N. Measure Theory and Probability Theory. — Springer, 2006.
  98. В. П. Сегментальная подвижность поли(и) и метод спин-метки // Молекулярная Биология. — 1986. — Т. 20. — С. 697−711.
  99. А. Е., Дудич И. В., Тимофеев В. П. Измерение времени вращательной корреляции молекулы бычьего сывороточного альбумина с помощью йод и ртуть содержащих спин-меток // Молекулярная Биология. 1988. — Т. 22. — С. 1045−1061.
  100. Sutton В., Corper A., Bonagura V., Taussig М. The structure and origin of rheumatoid factors // Immunology Today. — 2000. — Vol. 21. — Pp. 177 183.
  101. Soltys A. J., Axford J. S., Sutton B. J. Rheumatoid factors: where are we now? // Ann. Rheum. Dis. 1997. — Vol. 56. — Pp. 285−286.
  102. Sutton В. J., Corper A. L., Sohi M. K., Jefferis R., Beale D.- Taussig M. J. The structure of a human rheumatoid factor bound to IgG Fc // Adv. Exp. Med. Biol. 1998. — Vol. 435. — Pp. 41−50.
  103. В. П., Ткачев Я. В., Новиков В. В., Варламова Е. Ю., Лапук В. А. Сравнительное изучение глобулярной структуры Fab-фрагментов моноклональных ревматоидного и неревматоидного иммуноглобулинов М // Биофизика. 2005. — Т. 50. — С. 787−792.
  104. Timofeev V. P., Tkachev Ya. V., Novikov V. V., Alyoshkin V. A., Lapuk V. A. Is the Fab-fragment from monoclonal rheumatoid IgM flexible? A spin label dynamics study //J. Biomol. Struct. Dyn. — 2005. — Vol. 23. — Pp. 175−181.
  105. Lapuk V. A., Timofeev V. P., Tchukhrova A. I. Some Pecularities of the Dynamics of the Immunoglobulin M Structure // J. Biomol. Struct. Dyn. — 1984. Vol. 2. — Pp. 63−76.
  106. В. П., Лапук В. А. Исследование необратимого конформационного перехода в иммуноглобулине М методом спин-метки, введенной в углеводную и пептидную части его молекулы // Молекулярная Биология. 1982. — Т. 16. — С. 403−410.
  107. М. A., Amosova О. А, Lyubchenko Yu. L. Flexibility difference between double-stranded RNA and DNA as revealed by gel electrophoresis // J. Biomol. Struct. Dyn. 1990. — Vol. 7. — Pp. 1237−1249.
  108. А., Бил Д. Структура и функции антител. Под ред. Л. Глинна, М.Стьюарда. — Москва, «Мир», 1983.
  109. А. В., Птицын О. В. Физика белка. Курс лекций.— Москва, Книжный дом Университет, 2002.
  110. Hartley R. W. In: Ribonucleases. Structure and functions. Eds D’Alessio G. and Riordan J. F. — Academic Press: San Diego, 1997. — Pp. 51−100.
  111. A., Korzhnev D. M., Nolde S. В., Kay L. E., Arseniev A. S., Billeter M., Orekhov V. Y. Propagation of dynamic changes in barnase upon binding of barstar: an NMR and computational study //J. Mol. Biol. — 2007. Vol. 367. — Pp. 1079−1092.
  112. Gaponenko V., Howarth J. W., Gasmi-Seabrook G., Yuan J., Columbus L., Hubbell W. L., Rosevear P. R. Protein global fold determination using site-directed spin and isotope labeling Authors // Protein Sei. — 2000. — Vol. 9, — Pp. 302−309.
  113. Wang Т., Tomic S., Gabdoulline R. R., Wade R. C. How Optimal Are the Binding Energetics of Barnase and Barstar? // Biophysical Journal. — 2004. Vol. 87. — Pp. 1618−1630.
  114. Alsallaq R., Zhou H. X. Energy Landscape and Transition State of ProteinProtein Association // Biophysical Journal. — 2007. — Vol. 92. — Pp. 14 861 502.
  115. Ababou A., Van der Vaart A., Gogonea V., Merz К. M. Jr. Interaction energy decomposition in protein-protein association: A quantum mechanical study of barnase-barstar complex // Biophys. Chem. — Vol. 125. — Pp. 221— 236.
  116. В. П., Баландин Т. Г., Ткачев Я. В., Новиков В. В., Лапук В. А., Деев С. М. Использование динамического метода спин-метки для изучения комплекса барстар-барназа // Биохимия. — 2007. — Т. 72. — С. 994−1002.
  117. Timofeev V P., Novikov V. V, Tkachev Y. V., Balandin Т. G., Makarov A. A., Deyev S. M. Spin label method reveals barnase-barstar interaction: a temperature and viscosity dependence approach //J. Biomol. Struct. Dyn. 2008. — Vol. 25. — Pp. 525−534.
  118. Wong K. B., Fersht A. R., Freund S. M. V. NMR 15N relaxation and structural studies reveal slow conformational exchange in barstar C40/82A //J. Mol. Biol. 1997. Vol. 268. — Pp. 494−511.
  119. Sevcik J., Urbanikova L., Dauter Z., Wilson K. S. Recognition of RNase Sa by the inhibitor barstar: structure of the complex at 1.7 A resolution // Acta Crystallogr., Sect.D. 1998. — Vol. 54. — Pp. 954 963.
  120. DeLano W. L. — The PyMol Molecular Graphics System. San Carlos, CA: DeLano Scientific. 2002.
  121. SahuS. C., Bhuyan A. K., Udgaonkar J. B., Hosur R. V. Backbone dynamics of free barnase and its complex with barstar determined by 15N NMR relaxation study //J. Biomol. NMR. 2000. — Vol. 18. — Pp. 107−118.
  122. Korchuganov D. S., Nolde S. B., Reibarkh M. Ya., Orekhov V. Yu., Schulga A. A. Ermolyuk Ya. S., Kirpichnikov M. P., Arseniev A. S. NMR study of Monomer-Dimer equilibrium of barstar in solution // J. Am. Chem. Soc. — 2001. Vol. 123. — Pp. 2068−2069.
  123. Vaughan C. K., Buckle A. M., Fersht A. R. Structural response to mutation at a protein-protein interface // J. Mol. Biol. — 1999. — Vol. 286. — Pp. 1487−1506.
  124. А. Б., Володарский Л. Б., Красочка О. Н., Атовмян Л. О., Розанцев Э. Г. Синтез и строение ртутьорганического имидазолинового нитроксильного радикала // ДАН, химия. — 1979. — Т. 248. — С. 1135— 1139.
  125. D. F., Silvis S. J. // Sugar. 1948. — Vol. 43. — P. 32.1137. Oliphant, T. E. Python for Scientific Computing // Computing in Science & Engineering. — 2007. Vol. 9. — Pp. 10−20.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!