Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Синтез меченных тритием стероидных гормонов и пептидов для определения их содержания, распределения и метаболизма в биологических объектах in vivo

Диссертация: Синтез меченных тритием стероидных гормонов и пептидов для определения их содержания, распределения и метаболизма в биологических объектах in vivo
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Совместно с Иркутским государственным медицинским университетом ведутся работы, связанные с проблемой органосохраняющей хирургии селезенки, направленные на определение содержания тафтцина в плазме крови и ликворе.' Этот интерес к тафтцину вызван обнаруженными у тафтцина свойствами, которые стимулирующим образом влияют на иммунные реакции как in vitro, так и in vivo. Так, например, активация… Читать ещё >

Синтез меченных тритием стероидных гормонов и пептидов для определения их содержания, распределения и метаболизма в биологических объектах in vivo (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • I. Введение
  • II. Литературный обзор
    • 2. 1. Нейропептиды, стероидные гормоны и их роль в биологических процессах
      • 2. 1. 1. Происхождение и свойства нейропептидов и стероидных гормонов
      • 2. 1. 2. Синтетические нейропептиды и стероидные гормоны
    • 2. 2. Основные методы введения метки в органические соединения
      • 2. 2. 1. Введение метки обработкой растворов органических соединений газообразным тритием в присутствии катализатора
      • 2. 2. 2. Дегалоидирование газообразным тритием
      • 2. 2. 3. Селективный гидрогенолиз
      • 2. 2. 4. Изотопный обмен в растворе
      • 2. 2. 5. Введение метки изотопным обменом с тритиевой водой
      • 2. 2. 6. Введение метки нагреванием смесей органических соединений с катализатором в атмосфере газообразного трития (твердофазный метод)
    • 2. 3. Получение меченых аминокислот и пептидов
      • 2. 3. 1. Твердофазные методы введения тритиевой метки в аминокислоты и пептиды
      • 2. 3. 2. Жидкофазные методы введения тритиевой метки в аминокислоты и пептиды
    • 2. 4. Получение меченых стероидов
    • 2. 5. Определение радиоактивности меченых препаратов и биологических пробах
      • 2. 5. 1. Твердые сцинтилляторы
      • 2. 5. 2. Жидкие органические сцинтилляторы
      • 2. 5. 3. Измерение радиоактивности меченых препаратов
    • 2. 6. Получение флуоресцентномеченых органических соединений
      • 2. 6. 1. Флуоресцентные реагенты и получение на их основе соответствующих производных
    • 2. 6. 2, Специфические флуоресцентные производные аминокислот и пептидов
    • 2. 7. Определения концентрации органических соединений в биологических ^ жидкостях
      • 2. 7. 1. Методы определения содержания пептидов и стероидов
      • 2. 7. 2. Методы выделения пептидов и стероидов из биологических объектов
      • 2. 7. 3. Метод изотопного разбавления
      • 2. 7. 4. Применимость приведенных выше методов оценки концентрации соединений ^ в биологических пробах
  • III. Экспериментальная часть
    • 3. 1. Материалы и методы
    • 3. 2. Приборное обеспечение
    • 3. 3. Определение молярной радиоактивности и радиохимической чистоты ^ меченых препаратов
    • 3. 4. Введение тритиевой метки в биологически активные соединения
    • 3. 5. Синтез меченных тритием биологически активных соединений из меченых предшественников
    • 3. 6. Синтез флуоресцентных производных биологически активных соединений
    • 3. 7. Обработка биологических проб для анализа
  • IV. Результаты и их обсуждение
    • 4. 1. Отработка условий получения меченых тритием препаратов
    • 4. 2. Синтез меченных тритием стероидных гормонов и пептидов
      • 4. 2. 1. Синтез меченных тритием стероидов
      • 4. 2. 2. Синтез меченных тритием пептидов
    • 4. 3. Сравнение различных методик выделения и хроматографического ^ тестирования пептидов и стероидов
      • 4. 3. 1. Выделение физиологически активных соединений из биологических проб
      • 4. 3. 2. Получение флуоресцентных производных пептидов и стероидов
    • 4. 4. Использование меченых тафтцина, 5а-, 5р-дигидропрогестеронов и семакса jjg для определения их концентрации в биологических объектах
      • 4. 4. 1. Определение концентрации свободного тафтцина в биологических объектах
      • 4. 4. 2. Использование меченых 5а- 5(3-дигидропрогестеронов для определения их концентрации в биологических объектах
      • 4. 4. 3. Использование меченого семакса для определения его фармакокинетики и метаболизма в мозге крыс
      • 4. 4. 4. Использование меченых [G- Н]эстрадиола, [1- Н]андрост-4-ен-3,17-диона, [G-3H]3cipoHсульфата и [1,2−3Н]прогестерона для проведения онкологических 130 исследований
  • V. Выводы

Биология и смежные дисциплины — биохимия, молекулярная биология, биоорганическая химия, медицина — являются теми областями, где применение методов анализа с использованием изотопов оказалось наиболее плодотворным. Сегодня развитие целого ряда разделов этих наук трудно представить себе без использования радиоактивных препаратов.

С различными областями медицины и биологии тесно связана и фармакология. Так, раскрытие этиологии и патогенеза многих заболеваний позволяет не только создать необходимый лекарственный препарат, но и разработать рациональные методы его применения. Благодаря успехам аналитической химии и разработке высокочувствительной аппаратуры стало возможным определение в тканях и жидкостях организма ничтожно малых концентраций лекарственных веществ, исследование их биотрансформации и выведения из организма.

Основными разделами фармакологии являются фармакодинамика и фармакокинетика. Предмет фармакодинамики — изучение совокупности эффектов лекарственного вещества и механизмов его действия, а предмет фармакокинетики — изучение путей поступления, распределения, биотрансформации и выведения лекарственных средств из организма больного. Кроме этого, фармакокинетика изучает процессы всасывания и связывания с белками. Фармакокинетика является относительно новой наукой. Ее развитие стало возможным, как уже упоминалось выше, благодаря разработке и внедрению в практику высокочувствительных методов определения содержания лекарственных веществ в биологических средах — газожидкостной хроматографии, ВЭЖХ, радиоиммунных, ферментно-химических и других методов. На основании данных о фармакокинетике того или иного препарата определяют дозы, оптимальный путь введения, режим применения препарата и продолжительность лечения. Регулярный контроль содержания лекарственных средств в биологических жидкостях позволяет своевременно корректировать лечение.

Использование меченых соединений повышает чувствительность анализа на 4−6 порядков по сравнению со спектральным, что позволяет надежно определять вещества при концентрациях, близких к тем, при которых проявляется их биологическая активность.

В научных исследованиях в основном используются органические соединения, содержащие в своем составе углерод-14 или тритий. Наиболее предпочтительными оказываются препараты с тритиевой меткой. Это связано с тем, что нижний предел содержания вещества, который достоверно может быть определен, зависит от величины молярной радиоактивности меченого соединения, а теоретически при введении одного атома трития в молекулу достигается молярная радиоактивность ~30 Ки/ммоль, тогда как введение одного атома углерода-14 дает только 64 мКи/ммоль.

Работа посвящена определению концентрации стероидных гормонов и нейропептидов в биологических объектах in vivo методом изотопного разбавления, а также исследование их фармакокинетики и метаболизма с использованием их меченных тритием аналогов.

Очень кратко об этих классах соединений можно сказать следующее. Пептиды — это полимерные молекулы, содержащие от двух до ста остатков аминокислот, соединенных между собой амидными (пептидными) связями. По размеру молекулы и своим свойствам пептиды стоят между высокомолекулярными белками и аминокислотами. Наиболее распространены линейные пептиды, однако известны также циклические пептиды, молекулы которых могут иметь различные размеры. Циклические пептиды образуются из линейных, когда пептидная связь связывает аминои карбоксильную функцию Nи С-аминокислот.

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-, гекса-, гепта-, окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бодански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом «пептид». Например, 7-пептид, вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше 10 аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, а построенные из большего числа аминокислотных остатков (до ~100), — к полипептидам.

Аминокислота со свободной аминогруппой называется N-концевой аминокислотой. Аминокислота со свободной карбоксильной группой обозначается как С-концевая аминокислота.

Пептиды широко распространены в природе. Они присутствуют во всех клеточных организмах (пептидный пул). В настоящее время трудно систематически классифицировать пептиды по химическим и физическим критериям, поэтому обычно за основу берут их физиологическое действие. Из природных пептидных веществ наиболее изучены по своему действию пептидные гормоны, они имеют и наиболее известную структуру. Большое значение приобретают пептиды из животных и растительных ядов, а также пептидные антибиотики из микроорганизмов.

Химический синтез пептидов чрезвычайно важен и является специальным разделом синтетической органической химии. Первый пептидный синтез был проведен в Лейпциге в 1881 году Теодором Курциусом (1857−1928 г. г), В 1900 году Нобелевский лауреат Эмиль Фишер обратился к химии белка. Результаты, полученные им всего за пять лет в этой новой области, до сих пор считаются пионерскими. В докладе Химическому обществу 6 января 1906 года Фишер обобщил результаты своей работы в области химии аминокислот, пептидов и белков. Доклад Фишера привлек пристальное внимание исследователей, поскольку в нем были развиты основные принципы синтеза пептидов и белков, которые продолжают работать и сегодня.

В настоящее время все больший интерес вызывают биологически активные пептиды, особенно действующие на центральную нервную систему (ЦНС) и получившие название нейропептидов. Несомненно, что их число велико, но лишь немногие из них изучены в достаточной мере. Еще сложней довести нейропептид до применения его в медицинской практике. Это связано в первую очередь с тем, что в организме существует естественная система деградации пептидов, состоящая из различных протеаз, которая быстро расщепляет пептиды. При этом возникают новые пептиды со своим физиологическим спектром действия. Многообразие пептидов и их функций, быстрая деградация и в связи с этим неопределенность механизма действия конкретных пептидов — это основная проблема, связанная с разработкой лекарств на основе пептидов.

Для увеличения достоверности получаемых результатов при изучении механизмов действия пептидов необходимо как усовершенствование методов анализа сложных биологических смесей, так и получение изотопномеченных и модифицированных аналогов этих пептидов. Только при использовании этих инструментов можно определить орган-мишень для данного пептида, узнать распределение пептида между отделами этого органа, выяснить кинетику накопления и выведения пептида из этого органа, а также метаболизм пептида in vivo.

Класс стероидных гормонов является одним из представителей низкомолекулярных биорегуляторов. Только лишь в 80 годы появились достоверные сведения о механизме действия этих соединений [1]. Оказалось, что они участвуют в регуляции биосинтеза белков на уровне транскрипции. В организме стероидные гормоны переносятся с помощью специфических белков переносчиков. При взаимодействии с клеткой-мишенью стероидные гормоны, в отличие от пептидных гормонов, действуют на уровне мембран, входят внутрь клетки и в цитоплазме взаимодействуют со своими специфическими рецепторами. Затем гормон-рецепторный комплекс связывается с хроматином, инициируя транскрипцию специфических генов, что в дальнейшем приводит к стимулированию трансляции специфических ферментов.

Фундаментальная проблема, которая актуальна и по сегодняшний день — это установление связи между строением биологически активного соединения и его действием. Решение этой задачи позволило бы использовать как природные, так и модифицированные стероиды в качестве лекарственных препаратов. Известно, что стероидные гормоны выполняют в организме ряд функций, при этом каждая из них осуществляется с участием определенного рецептора. Таким образом, изучая механизм стероид-рецепторного взаимодействия, можно выяснить, какие фрагменты стероидных молекул отвечают за ту или иную их биологическую функцию. Это, с одной стороны, позволит использовать природные стероиды в тех случаях и методически таким образом, чтобы возможные его побочные действия минимально затрагивали его лечебные свойства. С другой стороны, это позволит, модернизируя соответствующим образом молекулы природного стероида, сохранить одни его биологические функции и удалить другие [2].

Меченные тритием стероиды эстрогенного, андрогенного и анаболического действия необходимы для оценки биологических характеристик соответствующих фармпрепаратов, для изучения процессов воспроизводства и повышения продуктивности животных. С помощью меченых аналогов стероидных гормонов исследуют различные метаболические процессы в норме и патологии, осуществляют диагностику различных заболеваний, а также определяют количественное их содержание в различных биологических жидкостях [3]. Актуальность синтеза меченых стероидов связана с использованием их природных предшественников для лечения целого ряда заболеваний: атеросклероза, астмы, ревматизма, экземы, аллергии, полиартрита, подагры, лучевой болезни, сахарного диабета, язвы и т. д.

Естественно, даже перечислить все эндогенные и экзогенные пептиды, а также весь класс стероидных гормонов невозможно. Поэтому в Литературном обзоре будут рассмотрены только те представители классов этих биологически активных соединений, которые будут объектами исследования в данной работе. В качестве таких пептидов были выбраны: семакс (аналог фрагмента АКТГ), p-казоморфин, дерморфин, тафтцин (Thr-Lys-Pro-Arg) и его аналог — селанк. В качестве стероидных гормонов эстрон, эстрадиол, прогестерон, андростендион и их производные.

Исследования биологических свойств этих соединений давно проводятся в ИМГ РАН. Например, в восьмидесятые годы в ИМГ РАН было показано, что присоединение Pro-Gly-Pro к АКТГ4.7 (биологически активному фрагменту АКТГ) существенно пролонгирует стимулирующее влияние на выработку навыков у животных в Т-образном лабиринте [4]. В 1986 году из целой серии аналогов АКТГ4−10 самым биологически активным оказался Met-Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro (семакс). Он оказался самым сильным активатором первичного обучения и самым сильным веществом, способствующим консолидации следа навыка в долговременной памяти. Кроме того, семакс оказывал наибольшее пролонгированное действие [5].

В дальнейшем, при содействии сотрудников МГУ им. М. В. Ломоносова было показано, что семакс наряду с ускорением процесса запоминания у крыс, увеличением числа активных реакций, улучшением длительного закрепления навыков и процессов адаптации усиливал сопротивление организма при гипоксии. В то же самое время семакс не оказывал воздействий на эмоциональные функции, моторные навыки, температуру тела, дыхательную и сердечную функции. Кроме того, тесты, выполненные на достаточно большом числе мышей и морских свинок, подтвердили, что семакс не вызывает аллергических реакций. На основе этого пептида разработана целая серия лекарственных препаратов, которые используются в качестве ноотропов, адаптогенов, нейропротекторов, в частности при лечении ишемического инсульта.

В последнее время семакс начал использоваться как средство, благоприятно действующее на процессы, способствующие улучшению зрительных функций, на проблемы, связанные с заболеваниями зрительного нерва. При этом оказалось, что он, особенно в острой стадии заболевания зрительного нерва, эффективно защищает нервную ткань от последствий повреждения, достоверно увеличивает положительную клиническую динамику, оцененную по приросту остроты зрения, суммарного поля зрения, повышению электрической чувствительности и проводимости зрительного нерва, улучшению цветового зрения. Большие надежды в лечении глазных заболеваний также связаны с производным преднизолона — кеналогом (последнее соединение активно используется в Московском НИИ глазных болезней им. Гельмгольца).

В настоящее время стало очевидно, что более детальное исследование молекулярных основ действия этого пептида невозможно без количественной оценки скорости его проникновения в мозг и различные отделы мозга, а также направление его протсолиза и определения продуктов этого протеолиза.

Проблема поиска новых средств адекватной коррекции страха, тревоги, составляющих патогенетическую основу многих психоэмоциональных расстройств, давно привлекает повышенное внимание фармакологов и клиницистов. Это связано, в частности, с тем, что наиболее широко используемые в клинической практике транквилизаторы, преимущественно бенздиазепинового ряда, характеризуются развитием большого числа нежелательных побочных эффектов: седация, миорелаксация, гипно-седативное, снотворное действие, нарушение обучения и памяти, толерантности и зависимости, феномена отмены и др.

Новым направлением в области создания эффективных и безопасных лекарственных средств для адекватного купирования страха, тревоги является создание анксиолитиков на основе эндогенных регуляторных пептидов. В Институте молекулярной генетики РАН совместно с Институтом фармакологии РАМН ведутся многолетние целенаправленные исследования по поиску и изучению нейротропного действия ряда эндогенных коротких пептидов. Результатом более чем 15-летнего исследования явилось создание оригинального пептидного соединенияселанка, обладающего анксиолитическим действием и безопасного для применения, так как он не имеет побочных эффектов, свойственных известным транквилизаторам-анксиолитикам. Улучшение процессов обучения и памяти, наряду с отсутствием нежелательных побочных эффектов, является преимуществом и дополнительным принципиальным отличием пептидного анксиолитика селанка от действия известных транквилизаторов-ксенобиотиков. На основе этого пептида также был разработан новый лекарственный препарат анксиолитического действия с ноотропным компонентом.

Работы с (3-казоморфином, дерморфином и его производными давно проводятся в Институте молекулярной генетики РАН. Их разнообразные биологические свойства будут подробно описаны в Литературном обзоре, особенно интересно их воздействие на ЦНС. Эта работа проводилась совместно с МГУ им. М. В. Ломоносова и Государственным учреждением Научный центр психического здоровья.

Совместно с Иркутским государственным медицинским университетом ведутся работы, связанные с проблемой органосохраняющей хирургии селезенки, направленные на определение содержания тафтцина в плазме крови и ликворе.' Этот интерес к тафтцину вызван обнаруженными у тафтцина свойствами, которые стимулирующим образом влияют на иммунные реакции как in vitro, так и in vivo. Так, например, активация лимфоцитов, определяющих гуморальные и клеточные иммунологические ответы, зависит от макрофагов, которые, обладая способностью распознавать чужеродные для организма соединения, связывают их, расщепляют и в виде фрагментов, содержащих антигенные детерминанты, передают далее лимфоцитам, как бы «обучают» их распознавать эти чужеродные тела. Механизмы, контролирующие иммуногенную активность макрофагов, мало изучены. Известно, что тафтцин стимулирует такой процесс «обучения» Т-лимфоцитов макрофагами [6]. Показано, что тафтцин значительно потенцирует иммуногенную активность макрофагов.

И, наконец, работы, связанные с синтезом меченных тритием стероидных гормонов ([0−3Н]эстрадиола, [1−3Н]андрост-4-ен-3,17-диона, [1,2−3Н]прогестерона, [0−3Н]эстрона, 5аи 5Р-[4,5−3Н]дигидро-прогестеронов, [0−3Н]эстронсульфата) были поставлены и проведены для определения уровня половых гормонов, индекса свободных эстрогенов, активности ароматазы и т. д. у больных с железисто-кистозной гиперплазией эндометрия в сочетании с миомой и без миомы матки, а также для изучения проблем, связапых с родовой деятельностью. Биологическая часть этих работ проводилась на базе НИИ онкологии ТНЦ СО РАМН и Московской медицинской академии им. И. М. Сеченова.

Таким образом, получение меченных тритием нейропептидов и стероидных гормонов является актуальной задачей в связи с большим интересом к физиологической роли этих соединений. Использование этих меченых препаратов для быстрого определения их содержания в биологических образцах представляет самостоятельный интерес при разработке новых лекарственных препаратов, когда необходимо знать их фармакокинетику и метаболизм.

Подобная задача определяет и цели исследования: Отработку условий введения тритиевой метки в аминокислоты, пептиды и стероиды с использованием газообразного трития. Синтез меченных тритием аминокислот, пептидов и стероидных гормонов. Выбор условий для получения меченных тритием препаратов с высокой молярной радиоактивностью. Получение селективно-меченных тритием по пролину пептидов, необходимых для проведения биологических исследований. Получение флуоресцентных производных биологически активных соединений. Разработку методов определения концентраций «свободного» тафтцина, 5аи 5Р-изомеров дигидропрогестерона, семакса и его метаболитов в биологических пробах.

При синтезе меченных тритием пептидов необходимо подчеркнуть следующее — из-за наличия в мозге N и С концевых монои дипептидаз целесообразно, чтобы меченная тритием аминокислота в пептиде являлась С-концевой аминокислотой, так как метаболизм пептидов в мозге происходит преимущественно за счет аминопептидаз. Поэтому при исследовании проникновения и метаболизма семакса, необходимо было получить меченный по С-концевому пролину семакс.

Такой меченый препарат позволяет проследить весь метаболизм семакса, при этом все метаболиты имеют одинаковую молярную радиоактивность, что позволяет количественно определять содержание семакса и его метаболитов в биологических пробах. Тогда как при использовании меченого по всем аминокислотам семакса возникает вероятность искажения получаемых данных. Последнее связано с тем, что в результате протеолиза такого меченого пептида образуется большее количество меченых метаболитов, которые при анализе аликвот методом ВЭЖХ мешают точно определить природу данного метаболита. Кроме того, при использовании меченого по С-концевому пролину семакса общую картину не искажают и продукты, которые образуются под воздействием карбоксипептидаз, так как они не содержат радиоактивности. Такие преимущества используемого меченого препарата позволили впервые оценить скорость проникновения и распределение по отделам мозга крысы семакса и его метаболизм in vivo. Получение флуоресцентных производных из меченных тритием препаратов позволяет учитывать потери части биологического материала при введении флуоресцентной группы, а также более точно определять итоговую молярную радиоактивность искомого соединения, что необходимо для количественной оценки препарата при использовании метода изотопного разбавления.

Поэтому ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР содержит сведения о происхождении и свойствах нейропептидов и стероидных гормонов, о методах введения тритиевой метки, методах синтеза и выделения препаратов, о методах дериватизации и хроматографического анализа этих соединений, о методе изотопного разбавления, а также рассматриваются вопросы, связанные с точностью счета, гашением, принципами счета, критериями счета, принципами жидкостной сцинтилляции.

И. Литературный обзор

V. Выводы.

1. Синтезированы некоторые меченные тритием стероидные гормоны, аминокислоты, пептиды, в том числе селективномеченные по пролину пептиды, необходимые для проведения биологических исследований.

2. Предложен новый носитель — волокнистый углерод, использование которого позволило ввести тритиевую метку в лабильные соединения и повысить молярную радиоактивность ряда меченых препаратов.

3. Синтезированы [GН]эстрадиол, [GН]эстронсульфат, [1- Н]андрост-4-ен-3,17-дион и [1,2−3Н]прогестерон, необходимые для оценки активности ароматазы и стероидсульфатазы.

4. Разработана методика определения концентрации 5аи 5(3-изомеров дигидропрогестеропа в плазме крови, позволяющая определять нанограммовые количества этих стероидов с использованием флуоресцентных производных и радиоактивномеченных аналогов.

5. Разработана методика определения концентрации «свободного» тафтцина в биологических пробах, позволяющая определять нанограммовые количества этого пептида с использованием флуоресцентных производных и радиоактивномеченных аналогов.

6. Определена концентрации семакса и его метаболитов в мозге и его отделах, определена кинетика проникновения семакса в мозг и его отделы. Показано, что наиболее стабильным метаболитом семакса в мозге является Pro-Gly-Pro.

7. Установлено, что при интраназальном введении семакса наибольшая концентрация его наблюдается в первые минуты после введенияконцентрация семакса в разных отделах мозга и скорость метаболизма в них заметно отличаются.

8. Установлено, что через 30−60 мин после интраназального введения разница в содержании семакса на грамм ткани мозжечка и гиппокампа по сравнению с содержанием семакса на грамм ткани базальных ганглий и коры достигает максимальных значений. В этот временной период концентрация семакса в этих отделах мозга отличается в 6−10 раз. Таким образом, эти два отдела можно рассматривать как отделы-мишени действия семакса.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ю.А. «Биоорганическая химия» М. Просвещение. 1987. 815 с.
  2. А.Г. «Методы определения гормонов» Киев. Наукова Думка. 1982. 544 с.
  3. И.П., Каменский А. А., Шелехов С. Л. «Действие фрагмента адренокортико-тропного гормона АКТГ(4−10) на обучение белых крыс при положительном подкреплении» //Докл. АН. СССР. 1978. т.240. № 5. с.1245−1247
  4. Л.В. «Влияние фрагментов АКТГ и их аналогов на обучение и некоторые физиологические реакции организма белых крыс» Автореферат дисс. канд. М. 1981
  5. CelisM.E., TaleisnikS. «In vitro formation of a-MSH-releasing agent by hypothalamic extracts"//Experientia. 1971. vol.27, p.327−330
  6. И.П., Стукалова П. В., Ещенко Н. Д. «Биохимия мозга» СПб. Изд. СПб гос. университета. 1999. 328 с.
  7. И.П., Каразесва Е. П. «Нейрохимия» Изд-во института Биомедицинской химии РАМН. 1996. 269 с.
  8. А.А., Ступара О. Б., Кост Н. В. «Эндогенные опиоиды при заболеваниях сердечнососудистой системы» //Кардиология. 1999. № 7. с.40−48
  9. Olson G.A., Olson R.D., KastinA.J. «Endogenous opiates» //Peptides. 1997. vol.18. № 10. p.1651−1688
  10. Brantl V., Teschemacher H., HenschenA., LottspeichF. «Novel opioid peptides derived from casein (beta-casomorphins). I. Isolation from bovine cascin peptone» //Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1979. vol.360, p.1211−1216
  11. ДубынинВ.А., ИвлеваЮ.А., Ромадинова H.H., Каменский A.A. «Физиология развития человека» Материалы международной конференции, посвященной 55-летию Института возрастной физиологии РАО. 2000. с.188−189
  12. MeiselH., BockelmannW. «Bioactive peptides cncrypted in milk proteins: proteolytic activation and thropho-functional properties» //Antonie Van Leeuwenhoek. 1999. vol.76. № 1−4. p.207−215
  13. H. «Biochemical properties of regulatory peptides derived from milk proteins» //Biopolymers. 1997. vol.43. № 2. p. 119−128
  14. В.И., Серов B.H., Абубакова A.M. «Обезболивание родов» М. Триада-Х. 1998. 152 с.
  15. Teschemacher H., KochG. «Beeta-Casomorphins and Related Peptides» //Eds. Nyberg F. Upsala. 1990. p.143−149
  16. Richardson B.C., MercierJ.C. «The primary structure of the ovine beta-caseins» //Eur. J. Biochem. 1979. vol.99. № 2. p.285−297
  17. Petrilli P., AddeoF., ChianeseL. «Primary structure of water buffalo beta-casein tryptic and CNBr peptides'7/Ital. J. Biochem. 1983. vol.32. № 5. p.336−344
  18. R., Groves M.L., Dower H.J. «Human beta-casein. Amino acid sequence and identification of phosphorylation sites» //J. Biol. Chem. 1984. vol.259. № 8. p.5132−5136
  19. К.А. «Новые данные о пищеварительно-всасывательных функциях тонкой кишки и почек новорожденных» //Бюлл. эксперим. биол. мед. 1998. т.125. № 1. с.4−11
  20. Yen S.S.C., Quigley М.Е., Reid R.L. «Neuroendocrinology of opioid peptides and their role in the control of gonadotropin and prolactin secretion» //Am. J. Obstet. Gynecol. 1985. vol.152. № 4. p.485−493
  21. R.J. «Endogenous opioid peptides and hypothalamic neuroendocrine neurones» l/i. Endocr. 1985. vol.107. № 3. p.437−446
  22. M., Erspamer V., Falconieri E.G., Improta G., Linari G., Melchiorri P., Montecucchi P.C. «Pharmacological data on dermorphins, a new class of potent opioid peptides from amphibian skin» //Br. J. Pharmacol. 1981. vol.73. № 3. p.625−631
  23. A. «Opioids II Handbook of experimental pharmacolology» //Berlin Springer. 1993. vol.2. p.205−229
  24. P., Negri L. «The dermorphin peptide family» //Gen. Pharmac. 1996. vol.27. № 7. p. 1099−1107
  25. L., Melchiorri P., Lattanzi R. «Pharmacology of amphibian opiate peptides» //Peptides. 2000. vol.21. № 11.р.1639−1647
  26. L., Lattanzi R., Melchiorri P. «Production of antinociception by peripheral administration of Lys7.dermorphin, a naturally occurring peptide with high affinity for p-opiod receptors» //Br. J. Pharmacol. 1995. vol.114. № 3. p.56−66
  27. Т.Г., Батурина Е. Ю., Воскресенская О. Г., Каменский А. А., Дейгин В. И., Ярова Е. П., Усенко А. Б. «Физиологические эффекты дерморфина и его аналога DAla4.-дерморфина» //Докл. АН. 1996. т.346. № 2. с.272−273
  28. G.A., Scott А.Р. «p-Melanocyte stimulating hormone» //Proc. Roy. Soc. Med. 1974. vol.67, p.748−749
  29. Abe К., Butcher R.W., Nicholson W.E. «Adenosine 3,5-mo-nophosphate (cyclic AMP) as the mediator of the actions of melanocyte stimulating hormone (MSH) and norepinephrine on the frog skin» //Endocrinology. 1969. vol.84, p.362−368
  30. G.A., Scott A.P., Rees L.H. «Melanocyte-stimulating hormone related peptides in human plasma»//J. Endocrinol. 1974. vol.63, p.51−53
  31. M.E., Hase S., Walker R. «Structure-activity studies of MSH-reiease-inhibiting hormone» //FEBS Letters. 1972. vol.27, p.327−330
  32. M., Ondetti M.A., Rubin B. «Biologically active citrulline peptides» //Nature. 1962. vol.194, p.485−486
  33. C.Y., Redding T.W., Schally A.V. «Effects of a- and P-melanocyte-stimulating hormones and other peptides on the thyroid in mice» //Endocrinology. 1964. vol.74, p.559−566
  34. S.D., Waring H. «Comparative studies on the biological activity of melanin-dispersing hormone (MDH)» //Colloq. Int. Centre Nat. Rech. Sci. 1968. vol.177, p.135−152
  35. Blake J., Rao A.J., Li C.H. «Synthesis and biological activity of adrenocorticotropic peptides with cystine bridges» //Int. J. Peptide Protein Res. 1979. vol.13, p.346−352
  36. .Е. «Интермедии» Кишинев. Штиинца. 1973. 124 с.
  37. Ф.Б. «Биохимия» Будапешт. Изд-во АН Венгрии 1965. 772 с.
  38. Blake J., Li C.H. «Synthesis of 6-phenylalanine.-(l-^-adrenocorticotropic hormone and its steroidogenic, melanocyte-stimulating, and lipolytic activity» //Biochemistry. 1972. vol.11, p.3459−3461
  39. BricaireH., Strauch G., Rifai M. «Stimulation de secretion d’hormone de croissance par 1'aMSH» //Ann. Endocrinol. 1974. vol.35, p. 159−164
  40. Bower A., HadleyM.A. «Ionic requirements for melanophore-stimulating hormone (MSH) release"//Gen. Сотр. Endocrinol. 1972. vol.19, p. 147−158
  41. Abe K., Nicholson W. E, Liddle G.W. «Normal and abnormal regulation of p-MSH in man» //J. Clin. Invest. 1969. vol.48, p. 1580−1535
  42. Bower Sr.A., HadleyM.E., Hruby V.J. «Comparative MSH release-inhibiting activities of tocionic (the ring of oxytocin), and L-Pro-L-Leu-Gly NH2 (the side chain of oxytocin)» //Biochem. Biophys. Res. Communs. 1971. vol.45, p. l 185−1191
  43. M.C. «Роль гипоталамуса в механизме гомеостаза желез внутренней секреции» //В кн.: Гипоталамо-эндокринные взаимоотношения. Кишинев, изд. КГУ. 1970. вып.2. с.3−48
  44. Э. «Биохимия стероидов» Пер. с англ. Козлова JI.B. Под ред. Торгова. М. Мир. 1972. 175 с.
  45. У. «Механизмы действия андрогенов» Пер. с англ. Новикова Е. А. Под ред. Протасовой М. Мир. 1979. 224 с.
  46. JI.M. «Роль экстрагонадных эстрогенов и гормональный канцерогенез» //Вестн. Рос. Акад. Мед. Наук. 1997. № 8. с.54−58
  47. JI.M., Ларионов А. А., Поли Р. «Экспрессия гена ароматазы и модифицирующие ее факторы в ткани опухолей молочной железы» //Вопр. онкологии.-1999. т.45. № 5. с.504−510
  48. BulunS., Noble L., TakayamaK «Endocrine disorders associated with inappropriately high aromatase expression"//J. Steroid Biochem. Biol. 1997. vol.61. № 3−6. p. 133−139
  49. ГуменюкЕ.Г., Самородинова JI.A., ЦырлинаЕ.В. «Гормональный статус больных с гиперпластическими изменениями эндометрия и критерии выбора метода гормонотерапии дисфункциональными маточными кровотечений» //Вопр. онкологии. 1999. т.45. № 2. с.147−152
  50. S.E., Zeitoun К., Sasano Н., Simpson E.R. «Aromatase in aging women» //Semin. Reprod. Endocrinol. 1999. vol.17. № 4. p.349−358
  51. MadiganM., TroisiR., PotischmanN. «Serum hormone levels in relation to reproductive and lifestyle factors in postmenopausal women» //Cancer Causes Control. 1998. vol.9. № 2. p. 199−207
  52. Л.М., Гамаюнова В. Б., Коваленко И. Г. «Содержание эстрогенов в опухоли и клинико-морфологическая характеристика рака эндометрия» //Вопр. онкологии. 1999. т.45. № 2. с.142−146
  53. Н. «Aromatase activities of endometrial carcinomas and both basic and clinical analyses of endometrial hyperplasia as premalignant disease» //Nippon Sanka. 1993. vol.45. № 9. p.763−765
  54. S., Mahendroo M., Simpson E. «Polymerase chain reaction amplification fail to detect aromatase cytochrome P450 transcripts in normal human endometrium or decidua» //J. Clin. Endocrinol. Metab. 1993. vol.76. № 6. p.1458−1463
  55. J., Noguchi Т., Amatsu T. «Expression of aromatase cytochrome P450 protein and messenger ribonucleic acid in human endometriotic and adenomyotic tissues but not in normal endometrium»//Biol. Reprod. 1997. vol.57. № 3. p.514−519
  56. Noble L., Simpson E., Jons A., BulunS. «Aromatase expression in endometriosis» //J. Clin. Endocrinol. Metab. 1996. vol.81. № 1. p.174−179
  57. Bulun S. E, Economos K., Miller D. «Aromatase cytochrome P450 gene expression in human malignant endometrial tumors» //J. Clin. Endocrinol. Metab. 1994. vol.79. № 6. p. 1831−1834
  58. Sasano H., KagaK., SatoS. «Aromatase cytochrome gene expression in endometrial carcinoma» //Br.J.Cancer. 1996. vol.74. № 10. p.1541−1544
  59. M., Yamamoto Т., Kitawaki J. «Estrogen biosynthesis in human uterine adenomyosis» //Acta Endocrinol. 1989. vol.121. № 2. p.259−264
  60. К., Sasano H., Harada N. «Aromatase in human endometrial carcinoma and hyperplasia. Immunohistochemmical, in sutu hubridisation, and biochemical studies» //Am. J. Phatol. 1995. vol.146. № 2. p.491−500
  61. Т., Kitawaki J., Urabe M. «Estrogen productivity of endometrium and endometrial cancer tissue- influence of aromatase on proliferation of endometrial cancer cells» //J. Steroid. Biochem. Mol. Biol. 1993. vol.44. № 4−6. p.463−468
  62. A., Sasaki H., Nakamura J. «Aromatase activity and the erffect of estradiol and testosteron on DNA synthesis in endometrial carcinoma cell lines» //J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 1993. vol.44. № 4−6. p.661−666
  63. E.C., Бочарова Л. Б., Ермилова В. Д. «Рецепторы эпидермального фактора роста и их лиганды в карциномах эндометрия: взаимосвязь с клинико-морфологическими факторами и рецепторами стероидов» //Вопр. онкологии. 2000. т.46. № 2. с.180−186
  64. В.П., Чернуха Е. С., Герштейн Е. С. «Рецепторы эпидермального фактора роста при аденоматозе эндометрия» //Бюлл. эксп. биол. и мед. 1999. т.127. № 1. с.45−49
  65. Л.М., Гамаюнова В. Б., Квачевская Ю. О. «К вопросу о природе гиперинсулинемии у больных раком тела матки: сопоставление уровней инсулина и С-пептида в сыворотке крови"//Вопр. онкологии. 2000. т.46. № 2. с.191−195
  66. Избранные лекции по клинической онкологии //Под. ред. В. И. Чиссова. 2000. 735 с.
  67. Я.В., Бонтэ Я., Вишневский А. С. «Гормонотерапия рака эндометрия» //СПб. 1992. 162 с.
  68. СтепинаМ.Б. «Гормонотерапия диссеминированного рака молочной железы» //Практ. онкология. 2000. № 2. с.12−18
  69. М., Terao Т. «Antiestrogen therapy of patients with uterine cancer» //Nippon Rinsho. 1994. vol.52. № 3. p.804−808
  70. M., Чаудри X., Кампос Д. «Летрозол (Фемара), новый ингибитор ароматазы для лечения больных распространенным раком молочной железы» //Вопр. онкологии.1999. т.45. № 4. с.361−368
  71. Iveson Т J., Smith I.E., Ahern J. «Phase I study of the oral nonsteroidal aromatase inhibitor CGS 20 267 in healthy postmenopausal women» //J. Clin. Endocrinol. Metabol. 1993. vol.77, p.324−331
  72. Sasano H., Sato S., Ito K. «Effect of aromatase inhibitors on the pathobiology of human breast, endometrial and ovarian carcinoma» //Endocr. Relat. Cancer. 1999. vol.6. № 2. p. 197−204
  73. Т., Kitawaki J., Fukioka M. «Inhibitory effect of new androstendione derivative, 14-alpha-hydroxy-4-androstene-3,6,17-trione on aromatase activity of human uterine tumors» //J. Steroid. Biochem. 1990. vol.36. № 6. p.517−521
  74. Rose P.G., Brunetto V.L., Val Le L. «A phase II trial of anastrazole in advanced recurrent or persistent endometrial carcinoma: a Gynecologic Oncology Group study» //Gynecol. Oncol.2000. vol.78. № 2. p.212−216
  75. Berstein L.M., Kovalevskij A., Larionov A., Tsyrlina E., Vasilyev D., Zimarina Т., Thijssen J.H.H. «Aromatase activity in receptor negative breast and endometrial cancer» //Exp. Oncology. 2003. vol.25. № 3. p.228−230
  76. А.В., Левина И. С. «Прегна-О'-пентараны. II. Соотношение структура-активность» //Хим. фарм. журнал. 1991. № 2. с.4−16
  77. WiedDeD., JollesJ. «Neuropeptides derived from pro-opiocortin: behavioral, physiological and neurochemical effects» //Physiol.Rev. 1982. vol.62. № 3. p.976−1059
  78. Kovacs G.L., De Wied D. «Peptidergic modulation of learning and memory processes» //Pharmacol. Rev. 1994. vol.46. № 3. p.269−291
  79. Пономарева-Степная M.A., БахаревВ.Д., Незавибатько B.H., Андреева Л. А., АлфееваЛ.Ю., ПотаманВ.Н. «Сравнительные исследования аналогов АКТГ4−10 -стимуляторов обучения и памяти» //Хим-фарм. журн. 1986. т.20. № 6. с.667−670
  80. Пономарева-Степная М.А., Незавибатько В. Н., Антонова Л. Н., Андреева Л. А., АлфееваЛ.Ю., ПотаманВ.Н., КаменскийА.А., АшмаринИ.П. «Аналог АКТГ4−10 -стимулятор обучения пролонгированного действия» //Хим-фарм. журн. 1984. т.18. № 7. с.790−795
  81. С.Б., Козловская М. М., Бледнов Ю. А. «The anxiolytic action of an analog of the endogenous peptide tuftsin on inbred mice with different phenotypes of the emotional stress reaction'7/Журн. высш. нервн. деят. 1998. т.48. № 1. с.153−160
  82. Н.В., Соколов О. Ю., Габаева М. В. «Ингибирующее действие семакса и селанка на энкефалиндеградирующие ферменты сыворотки крови человека» //Биоорган, химия. 2001. № 3. с. 180−183
  83. А.А., Мешавкин В. К., Торопов А. В., Гуревич К. Г., Кост Н. В. «Анксиолитическое действие даларгина на поведение крыс в конфликтном тесте Вогеля и приподнятом крестообразном лабиринте» //Бюл. экспер. биол. 1999. т. 127. № 2. с.211−214
  84. В.П., Нагаев И. Ю. Мясоедов Н.Ф. «Меченные тритием липофильные соединения» М. Наука. 2003.246 с.
  85. . «Гомогенное гидрирование» Мир. Москва. 1976. 570 с. James B.R. Homogeneous hydrogenation A Wiley-Interscience Publication Wiley J. & Sons. New York. 1973.
  86. X.M., Дмитриев P.B., Штайнберг K.X. «Исследование спилловера дейтерия в реакции изотопного гетеромолекулярного обмена водорода на платино-цеолитных катализаторах». //Изв. АН СССР. Сер.хим. 1978. № 12. с.2682−2687
  87. R.L., Tompson М.М. «Heterogeneous catalysis in organic chemistry. 6. An experimental description of the nature of the hydrogenation sites present on dispersed platinum catalysts"//J. Org. Chem. 1987. vol.52, p.1911−1915
  88. И.Ю., Шевченко В. П., Мясоедов Н. Ф. «Экспресс-метод введения тритиевой метки в фармпрепараты»//Радиохимия. 1999. т.41. № 4. с.289−299
  89. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Методы получения меченных тритием жирных кислот и их производных, оксилипинов и стероидов» //Успехи химии. 1999. т.68. № 10. с.944−966
  90. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Синтез и исследование тритий-меченных липидов и их аналогов» //Хим-фарм. журнал. 1999. т.ЗЗ. № 6. с. 14−27
  91. Ф.Дж. «Гомогенное гидрирование в органической химии» //Химия. М. 1980. 161 с. McQullin F.J. Homogeneous hydrogenation in organic chemistry D. Reidel Publishing Company. Dordrecht. Holland. 1976.
  92. V.P., Myasoedov N.F. «Labelled Eicosanoids» //Isotopes in the Physical and Biochemical Sciences, vol.1. Labelled Compounds (Part B) / Edited by BuncelE. and Jones J.R.: Elsevier. N-Y. USA. 1991. p.179−231
  93. О.В., Михайлов K.C., Мясоедов Н. Ф., Тельковская Т. Д. «Способ получения меченного тритием урацила»//А.С.243 621 СССР (Приоритет 1967 г.). Бюлл.изобрет. 1976. т.39.с.159
  94. В.П., Нагаев И. Ю. «Синтез меченных тритием соединений липидной природы» //Биоорган, химия 1999. т.25. № 7. с.483−498
  95. Do U.H., Hong Y., Tam P., Srinivasan P. «Synthesis of l-0-hexadecyl-l', 2'-H-3.hexadecyl 2-acetyl-sn-glyceryl 3-phosphorylcholine and 1-O-alkyl [P-32]lysophosphatidycholine"//J. Label. Сотр. Radiopharm. 1996. vol.38. № 2. p. 117−127
  96. PichatL. «The Synthesis and applications of isotopically labeled compounds» //Proc. of Second International Symposium on The Synthesis and applications of isotopically labeled compounds /Ed. R.R.Muccino/. Kansas Sity. MO. USA. 1985. p.133−138
  97. Huang D.W.W., Wang W. «Synthesis of 2,3−3H.-n-Bytil Alcohol» //J. Label. Compnd. Radiopharm. 1997. vol.39. № 4. p.349−352
  98. В.П., Нагаев И. Ю., Потапова А. В., Мясоедов Н. Ф. «Синтез меченных тритием лабильных азотсодержащих органических соединений» //Радиохимия. 1995. т.37. № 3. с.265−269
  99. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Введение тритиевой метки в биологически активные соединения, содержащие ароматические, гетероциклические фрагменты» //Радиохимия. 1998. т.40. № 1. с.79−83
  100. ChenJ., Prestwich G.D. «Synthesis of a Tritium-Labelled Diether Analog of Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphate» //J. Label. Compnd. Radiopharm. 1997. vol.39. № 3. p.251−258
  101. В.П., Нагаев И. Ю., Потапова A.B., Мясоедов Н. Ф. «Синтез меченного тритием циклогексилметиленамина» //Радиохимия. 1994. т.36. № 5. с.445−449
  102. В.А., Пашков В. Н., Гришин Е. В., Овчинников Ю. А., Шевченко В. П., Мясоедов Н. Ф. «Получение биологически активного производного тетродотоксина, содержащего тритиевую метку» //Биоорган.химия. 1982. т.8. № 5. с.710−712
  103. R.L. «Catalytic Hydrogenation» //New York. Marcel Dekker. 1965. 284 c.
  104. RylanderP.N. «Catalytic Hydrogenation over Platinum. Metals» New York. Academic Press. 1967. 321 p.
  105. Hershberg E.B., OlivetoE., Rubin M., StaeudleH., KuhlenL. «Catalytic hydrogenation of cholesterol» //J. Am. Chem. Soc. 1951. vol.73. № 3. p. l 144−1145
  106. K.W. «New method for the preparation of aldehydes. I» //Ber. 1918. vol.51, p.585−594
  107. Т., Ulberg S. «Radioactive Tetracycline» //J. Amer. Chem. Soc. 1957. vol.79. № 1. p.494−498
  108. Gut M., Uskokovic M. «Incorporation of tritium in unsaturated steroids: pregnenolone-7aT and progesterone-7aT of very high specific activity» //Naturwissenshatten. 1960. vol.47. № 2. p.40
  109. GutM., Uskovic M. «Reduction of 7a-Bromosteroids with Tritium» //J. Org. Chem. 1962. vol.25. № 5. p.792−796
  110. J. «Synthesis of oronic acid and 2-deoxyuridine labeled with tritium in position 5 with high molar activity» //Radioisotopy. 1970. vol.11. p.778−803
  111. Н.Ф., Сидоров Г. В. «Синтез меченных тритием биологически важных диазинов'7/Успехи химии. 1999. т.68. № 3. с.254−266
  112. В.П., Безуглов В. В., Лазуркина Т. Ю., Потапова А. В., Мясоедов Н. Ф. «Исследование процесса включения трития в молекулы галоидзамещенных бензойных кислот, жирных кислот и простагландинов» //Радиохимия. 1986. т.28. № 3. с.376−380
  113. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Введение метки жидкофазным селективным гидрированием в андростерон и факторы, влияющие на этот процесс» //Радиохимия 2002. т.44. № 4. с.346−348
  114. CernyB., JegorovA., PolivkovaJ., SedmeraP., HavlicekV. «Synthesis of co-3H-MeBmtl.-Cyclosporin A» //J. Label. Compnd. Radiopharm. 1998. vol.41. № 4. p.267−272
  115. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Введение тритиевой метки в иод-производные тиронина» //Радиохимия. 2000. т.42. № 2. с. 173−175
  116. Е.А. «Tritium and its Compounds» //Butterworth Publishers. London. 1974. 822 p.
  117. Myasoedov N.F., SidorovG.V., Kramerov V.N., Mishin V.I. «Synthesis of physiologically active tritiated compounds using high specific activity tritiated water» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1999. vol.42. № 9. p.859−866
  118. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Влияние спиловера трития на эффективность введения метки в органические соединения» //Радиохимия. 2002. т.44. № 4. с.353−357
  119. В.В., Крылов О. В. «Спилловер водорода в гетерогенном катализе» //Успехи химии. 1997. т.66. № 2. с.117−130
  120. Шевченко В. П, Нагаев И. Ю. Мясоедов Н.Ф. «Твердофазный метод введения тритиевой метки в биологически активные соединения» //Успехи химии. 2003. т.72. № 5. с.471−497
  121. H.E., Саввин H.H., Мясников И. А. «Образование и перенос атомов водорода с металла-активатора на поверхности носителя (спилловер-эффект) и в газовую фазу» //Докл. АН. 1983. т.268. № 6. с.1434−1437
  122. Ю.А. «Синтез и исследование меченных тритием аминокислот, пептидов и белков с использованием твердофазных реакций» //Диссертация на соискание степени доктора химических наук. ИМГ РАН. Москва. 1998. 68 с.
  123. Ю.А., ПенкинаВ.И., Доставалов И. Н., Мясоедов Н. Ф. «Получение меченных тритием оптических изомеров аминокислот лигандообменной хроматографией на полиакриламидном сорбенте с группировками L-фенилаланина» //Радиохимия. 1988. т.ЗО. № 2. с.243−247
  124. Zolotarev Yu.A., ZaitsevD.A., PenkinaV.I., Dostavalov I.N., MyasoedovN.F. «Ligand exchange chromatography for analysis and preparative separation of tritium-labeled amino acids» //J. Radioanal. Nucl. Chem. Art. 1988. vol.121. № 2. p.469−478
  125. К. Теоретические основы органической химии. Изд. Мир. Москва. 1973. 1055 с. Ingold С.К. Structure and mechanism in organic chemistry. Cornell University Press. London. 1969.
  126. E.B. «Квантово-химическое моделирование твердофазного изотопного обмена водорода в аминокислотах» Дисс. канд. хим. наук. ИНЭОС им. А. Н. Несмеянова РАН. Москва. 1997
  127. Yu.A., Kozic V.S., Dorokhova E.M., Zaitsev D.A., Myasoedov N.F., Rozenberg S.G. «High-temperature solid-state catalytic isotope exchange with deuterium and tritium» //J. Radioanal. Nucl. Chem. Art. 1992. vol.162. № 1. p.3−14
  128. H.C. «Исследование твердофазного каталитического восстановительного дегалоидирования с целью введения тритиевой метки в рибонуклеозид-5'-трифосфаты» Дисс. канд. хим. наук. ИАЭ им. Курчатова И. В. Москва. 1974. 209 с.
  129. Zolotarev Yu.A., Kozic V.S., ZaitsevD.A., DorokhovaE.M., MyasoedovN.F. «Tritium Incorporation in a-Amino Acids by Isotope Exchange Using High-temperature Solid-state Catalysis» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1991. vol.29. № 5. p.507−517
  130. Ю.А., Борисов Ю. А. «Исследование твердофазного каталитического изотопного обмена в гидроксипролине под действием спилловер-трития» //Изв. АН. Сер. хим. 1999. № 6. с.1056−1060
  131. Ю.А., Ласкеров Е. В., КозикВ.С., Дорохова Е. М., Розенберг С. Г., Борисов Ю. А., Мясоедов Н. Ф. «Исследование твердофазного изотопного обмена водорода в L-аланине» //Изв. акад. наук. сер. хим. 1997. № 4. с.757−762
  132. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Влияние различных добавок на выход и молярную радиоактивность меченных препаратов при использовании твердофазного изотопного обмена» //Радиохимия. 2003. т.45. № 1. с.78−82
  133. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Влияние технеция на эффективность твердофазного изотопного обмена» //Радиохимия. 2002. т.44. № 6. с.533−536
  134. В. «A New Hypothesis Explaining Synergy Between Two Phases In Heterogeneous Catalysis The Case Of Hydrodesulfurization Catalysts» //Bulletin des Societes Chimiques Beiges. 1979. vol.88. № 12. p.979−981
  135. B. «A New Concept Explaining Catalytic Synergy between two Solid Phases» //React. Kinet. Catal. Lett. 1980. vol.13. № 3. p.203−208
  136. В., Ruiz P. «Synergy in selective catalytic oxidation» //React. Kinet. and Catal. Lett. 1987. vol.35. № 1−2. p.303−314
  137. M., Matralis H., Grange P. «Synergy between 'NiMoS' and C09S8 in the Hydrogenation of Cyclohexene and Hydrodesulfurization of Thiophene» //J. Catal. 1993. vol.139. № 2. p.371−374
  138. TopsoeH., Clausen B.S., MassothF.E. «Hydrotreting Catalysts. Science and Technology» //Springer. Berlin. 1996. 476 p.
  139. Kim S.I., Woo S.I. «Effect of sulfiding temperatures on the formation of sulfides of molubdenium/alumina» //Appl. Catal. 1991. vol.74, p.109−113
  140. С.И., Никишенко С. Б., АнтошинГ.В., СлинкинА.А., Федоровская Э. А., Миначев Х. М. «Изучение влияния кобальта на физико-химические и каталитические свойтсва дисульфида молибдена» //Кинетика и катализ. 1984. т.25. вып.5. с.1169−1174
  141. CandiaR., Clausen B.S., BartholdyJ., TopsoeN.Y., LengelerB., TopsoeH. «Nature of active sites in sulfided HDS catalysis» Proceedings of the 8th International Congress on Catalysis. West Berlin, vol.1. Verlag Chemie. Weinheim. 1984. p.375−386
  142. CandiaR., Clausen B.S., Topsoe H. «The Origin of Catalytic Synergy in Unsupported Cobalt-Molybdenum HDS Catalysts» //J. Catal. 1982. vol.77. № 2. p.364−366
  143. SorensenO., Clausen B.S., CandiaR., TopsoeH. «HREM and AEM studies of HDS catalysts: direct evidence for the edge location of cobalt in cobalt-molybdenium-sulfur» //Appl. Catal. 1985. vol.13. № 2. p.363−372
  144. SchefferB., Debeer V.H.J., OerivanE.M., ArnoldyP., Beer de V.H.J., MoulijnJ.A. «Sulfidability and Hds Activity of Co-Mo/A1203 Catalysts» //Appl. Catal. 1986. vol.25. № 1−2. p.303−311
  145. H.H. «Физико-химические свойства Me-Tc катализаторов» Дис. канд. хим. наук. Инст. физической хим. РАН. Москва. 1992. 184 с.
  146. Д.А., Золотарев Ю. А., Мясоедов Н. Ф. «Синтез меченных тритием пептидов высокотемпературным твердофазным каталитическим изотопным обменом» //Докл. АН. 1990. т.313. № 3. с.619−622
  147. Ю.А., Дадаян А. К., Васьковский Б. В., КостН.В., Гаранин С. К., Макарепкова В. П., Мясоедов Н. Ф. «Исследование твердофазного каталитического изотопного обмена водорода в деларгине» //Биоорган, химия. 2000. т.26. № 7. с.512−515
  148. Дж., ВиницМ. «Химия аминокислот и пептидов» Москва, изд-во Мир. 1965. 832 с.
  149. А.А., Кибирев В. К. «Химический синтез пептидов» Киев. Наукова думка. 1992.360 с.
  150. Andrecva L.A., AlfeevaL.Y., PotamanV.N., Nezavibat’ko V.N. «Use of tetrabutylammonium salts of aminoacids in peptide syntesis» //Int. J. Peptide Res. 1992. № 39. p.493−496
  151. TombolyC., Dixit R., Lengyel I., BorsodiA., TothG. «Preparation of Specifically Tritiated Endomorphins» /13. Labelled. Сотр. Radiopharm. 2001. vol.44. № 5. p.355−363
  152. Э. «Тритий и его соединения» М. Атомиздат. 1970. 307 с.
  153. V.P., Myasoedov N.F. «Preparation of Radiolabeled Lipids» Isotopes in the Physical and Biochemical Sciences, vol.1. Labelled Compounds (Part A) / Edited by Buncel E. and Jones J.R.: Elsevier. N-Y. USA. 1987. p.237−287
  154. N.F. «Introduction Of Tritium Into Organic Compounds By Isotope Exchange Reaction» Hi. Label. Сотр. Radiopharm. 1993. vol.33. № 5. p.391−402
  155. M. «The Preparation Of Tritium-Labeled Steroids» In Isotopes in the Physical and Biochemical Sciences, vol.1. (Labelled Compounds. Pt. B). (Eds E. Buncel, J.R.Jones). Elsevier. New York. 1991. p.71−113
  156. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Получение меченного тритием холестерина» //Радиохимия. 1993. т.35. № 4. с.106−109
  157. В.Н. «Каталитические методы введения тритиевой метки в стероидные гормоны» Дис. канд. хим. наук. НПО Государственный институт прикладной химии, Ленинград, 1987. 204 с.
  158. Myasoedov N.F., SidorovG.V., Kramerov V.N., MishinV.I. «Synthesis of Physiologicaly Active Tritiated Compounds Using High Specific Activity Tritiated Water» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1999. vol.42. № 9p.859−866
  159. PleissU. Proceedings of the Third International Symposium. «Synthesis and Applications of Isotopically Labelled Compounds» editors Baillie T.A. and Jones J.R. Innsbruck. Austria. 1988. p.521−524
  160. C.S., Dorn C.R., Zitzewitz D.J. «Synthesis of Canrenone and Related Steroids Labelled with Tritium, Carbon-14, and Sulfur-35» //J.Label.Comp. Radiopharm. 1988. vol.25. № 5. p.515−530
  161. MeyerM.D., Carson G.L., ToftD.O. «Synthesis of Highly Tritiated 7-Deoxy-7-Dihydroantheridiol and Antheridiol» //J.Label.Comp. Radiopharm. 1987. vol.24. № 2. p.171−184
  162. McCarthy P.A. «Synthesis of 5,6−3H2.CP-88,818 (P-[5,6−3H2]Tigogenin Cellobioside)» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1990. vol.28. № 10. p. l 149−1160
  163. A.D. «Synthesis of 3a-3H.-Dehydroepiandrosterone and [3a-3H]-Pregnenolone» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1998. vol.40. № 3. p.221−226
  164. H., Shelton E.J. «High Specific Activity Stedoids. I: 17a-Ethylnylestradiol-9,l 1−3H. and Norethindrone-[9,l 1−3H]» //J.Label.Comp.Radiopharm. 1991. vol.29. № 10 p. l 157−1165
  165. DiBattista J.P., Webster F.X. «Synthesis of p-4,5−3H.-Cholestan-3-one, a Trail Following Pheromone Component of the Eastern Tent Caterpillar» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1996. vol.38. № 12. p.1083−1085
  166. H., Romer J. «Synthesis of 14a, 15a-3H.-Norgestrel» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1988. vol.25, p.645−652
  167. Tang G.Z., PengC.T. «Labeling of Steroids by Activated Tritium» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1988. vol.25. № 6. p.585−602
  168. A.H., Покровская E.В., Шевченко В. П. «Видовые и тканевые особенности распределения белков, связывающих 16а, 17а-циклоалкановые производные прогестерона» //Биоорг. химия. 2002. т.28. № 3. с.251−257
  169. Corey E.J., NiwaH., KnolleJ. «Total Synthesis of (S)-12-Hydroxy-5,8,14-cis-10-trans-eicosatetraenoic Acid (Samuelsson's НЕТЕ)» //J. Amer. Chem. Soc. 1978. vol.100. № 6. p.1942−1943
  170. Watanabe IL, Akiyama M., Kawanishi Т., Kubodera N. «Synthesis of tritiated la, 25-dihydroxy-22-oxavitamin D3» //J. Label. Сотр. Radiopharm. 1995. vol.36, p.645−654
  171. JI.H. «Синтез стероидных гормонов, двукратно меченных тритием» В сб.: Химия и технология изотопов и меченых соединений. Ленинград: ГИПХ. 1984. 211с.
  172. ШрамЭ., Ломбер Р. «Органические сцинтилляционные детекторы» Атомиздат. Москва. 1967. 184 с.
  173. W. «Liquid Scintillation Counting» //Pergamon Press. London. 1958. 74 p.
  174. HaighC.P. «Scintillation counter for measuring hydrogen-3 and carbon-14» //Radioisotopes in Scientific Research, Proc. Intern. Conf. Paris. 1957. vol.1, p.663−674
  175. C.P. «Liquid scintillation counting for tritium and carbon-14» //Nucl. Power. 1958. vol.3. p.585−587
  176. Hodgson T.S., Gordon B.E., AckermanM.E. «Single-chennel counter for carbon-14 and tritium» //Nucleonics. 1958. vol.16. № 7. p.89−94
  177. T.S., Gordon B.E. «A room temperature liquid scintillator in C.G. Bell and F.N. Hayes, eds., Liquid Scintillation Counting» //Pergamon Press. London. 1968. 78 p.
  178. PringleR.W., Roulston K.I., Taylor H.W. «The scintillation counter as a low-resolution y-ray spectrometer» //Rev. Sci. Instr. 1950. vol.21, p.216−218
  179. R.W., Turchinetz W., Funt B.L., Danyluk S.S. «Radiocarbon age estimates obtained by an improved liquid scintillation technique» //Science. 1957. vol.125, p.69−70
  180. R.D., Watts R.J. «Fast-concidence circuit for hydrogen-3 and carbon-14 measurements» //Nucleonics. 1953. vol.11. № 12. p.38−41
  181. J.F., Boyce I.S. «Liquid scintillation counting of tritiated water» //J. Intern. Appl. Radiation and Isotopes. 1960. vol.8, p.228−229
  182. AgranoffB.W. «Si02 vials improve low-level counting» //Nucleonics. 1957. vol.15. № 10. p.106−110
  183. AgranoffB.W. «Liquid Scintillation Counting» //Pergamon Press. London. 1958.220 p.
  184. J.D., Feigelson P. «Practical aspects of internal-sample liquid scintillation counting» //J. Intern. Appl. Radiation and Isotopes. 1957. Vol2. p.1−18
  185. R.A., Ellis S.C., Hallowes K.H. «Phosphorescence in liquid scintillation counting» //Tritium Phys. Biol. Sciences. Proc. Symposium Detection Use. Vienna. Austria. 1962. vol.1. p.263−279
  186. HerbergR.J. «Phosphorescence in liquid scintillation counting of proteins» //Science. 1958. vol.128. № 3317. p.199−200
  187. DavidsonJ.D. «Homogeneous counting systems, in C.G.Bell and F.N.Hayes, eds., Liquid Scintillation Counting» //Pergamon Press. London. 1958. 88 p.
  188. О.А., Жарков A.B., ДолгиевЕ.И. «Сцинтилляционный метод измерения трития в биологии и медицине» //Атомиздат. Москва. 1978. 138 с.
  189. L.A. «Determination of liquid scintillation counting efficiency by pulse-height shift» //J. Intern. Appl. Radiation and Isotopes. 1959. vol.8, p.1−7
  190. BaillieLA. «Determination of liquid scintillation counting efficiency by pulse-height shift» //Adv. Tracer Methodol. 1963. vol.1, p.86−92
  191. G.A., Christian J.E. «Correction for Quenching Associated with Liquid Scintillation Counting» //Anal. Chem. 1961. vol.33. № 4. p.650−651
  192. И.И., Модестов В. К., Штуккенберг Ю. М., Романцев Е. Ф., Воробьев Е. И. «Радиоактивные изотопы в медицине и биологии» Медгиз. Москва. 1955. 231 с.
  193. E.J., Narkates A.J., Niemann M.A. «Amino acid analysis of collagen hydrolysates by reverse-phase high-performance liquid chromatography of 9-fluorenylmethyl chloroformate derivatives»//Anal. Biochem. 1990. vol.190. № 1. p.92−97
  194. Box R., Woolley P., Pon C. «The binding of dansylated initiation factor 3 to the 30-S subunit of Escherichia coli: a fluorimetric and biochemical study» //Eur. J. Biochem. 1981. vol. l 16, № 1. p.93−99
  195. MiyanoH., Toyo’okaT., ImaiK., NakajimaT. «Influences of metal ions on the reaction of amino and imino acids with fluorogenic reagents» //Anal. Biochem. 1985. vol.150. № 1. p.125−130
  196. SandbergM., HagbergH., JacobsonL, KarlssonB., LehmannA., HambergerA. «Analysis of amino acids: neurochemical application» //Life Sci. 1987. vol.41. № 7. p.829−832
  197. Т., Casal V., Polo M.C. «Reversed-phase HPLC analysis of peptides in standard and dairy samples using on-line absorbance and post-column OPA-fluorescence detection» //Z. Lebensm. Unters. Forsch. 1994. vol.199. № 4. p.265−269
  198. A.L., Hansson C., Drakenberg Т., Hakanson R. «Reaction of histamine with o-phthalaldehyde: isolation and analysis of the fluorophore» //Anal. Biochem. 1984. vol.139. № 2. p.329−337
  199. R.F., Scott С., Trepman E. «Fluorescence properties of o-phthaldialdehyde derivatives of amino acids» //Biochim. Biophys. Acta. 1979. vol.576. № 2. p.440−455
  200. Lee K.S., DrescherD.G. «Derivatization of cysteine and cystine for fluorescence amino acid analysis with the o-phthaldialdehyde, 2-mercaptoethanol reagent» //J. Biol. Chem. 1979. vol.254. № 14. p.6248−6251
  201. Lai C.Y. «Detection of Peptides by Fluorescence Methods» //Methods Enzymol. 1977. vol.47. p.236−243
  202. Yosuke 0., Masaaki K., Hitoshi N. «Fluorogenic reactions for biomedical chromatography» //J. of Chromatog. B. 1994. vol.659, p.85−107
  203. KatoM., FukushimaT., Santa Т., HommaH., ImaiK. «Determination of D-amino acids, derivatized with 4-fluoro-7-nitro-2,l, 3-benzoxadiazole (NBD-F), in wine samples by high-performance liquid chromatography» //Biomed. Chromatogr. 1995. vol.9. № 4. p.193−194
  204. HiratsukaT. «Involvement of the 50-kDa peptide of myosin heads in the ATPase activity revealed by fluorescent modification with 4-fluoro-7-nitrobenz-2-oxa-l, 3-diazole» //J. Biol. Chem. 1986. vol.261. № 16. p.7294−7299
  205. Treuheit M.J., KirleyT.L. «Reversibility of cysteine labeling by 4-(aminosulfonyl)-7-fluoro-2,1,3-benzoxadiazole» //Anal. Biochem. 1993. vol.212. № 1. p.138−142
  206. Sucyoshi Т., Miyata Т., Iwanaga S., Toyo’oka Т., Imai K. «Application of a fluorogenic reagent, ammonium 7-fluorobenzo-2-oxa-l, 3-diazole-4-sulfonate for detection of cystine-containing peptides"//J. Biochem. (Tokyo). 1985. vol.97. № 6. p.1811−1813
  207. J., Geren L., Lambeth J.D., Millett F. «The use of a specific fluorescence probe to study the interaction of adrenodoxin with adrenodoxin reductase and cytochrome P-450scc» //J. Biol. Chem. 1987. vol.262. № 21. p. 10 020−10 025
  208. KokR.J., VisserJ., MoolenaarF., ZeeuwdeD., MeijerD.K. «Bioanalysis of captopril: two sensitive high-performance liquid chromatographic methods with pre- or postcolumn fluorescent labeling» //J. Chromatogr. В Biomed. Sci. 1997. vol.693. № 1. p.181−189
  209. Meguro H., Kim J.H., Bai С., Nishida Y., Ohrui H. «Some applications of a chiral fluorometric reagent, (S)-TBMB carboxylic acid"//Chirality. 2001. vol.13. № 8. p.441−445
  210. H., Nakano Y., Koiso K., Nohta H., Ishida J., Yamaguchi M. «Liquid chromatographic determination of ornithine and lysine based on intramolecular excimer-forming fluorescence derivatization» //Anal. Sci. 2001. vol.17. № 1. p.107−112
  211. Antonis De K.M., Brown P.R., Cohen S.A. «High-performance liquid chromatographic analysis of synthetic peptides using derivatization with 6-aminoquinolyl-N-hydroxysuccinimidyl carbamate» //Anal. Biochem. 1994. vol.223. № 2. p.191−197
  212. Foresta De В., Nguyen Le Т., Nicot C., Alfsen A. «Study of fluorescent tryptophyl residues and extrinsic probes for the characterization of molecular domains of Folch-Pi apoprotein» //Biochimie. 1979. vol.61. № 4. p.523−533
  213. N., Tomoyuki Y., Yosuke O., Makoto Y., Junichi I., Masatoshi Y. «Aromatic glycinonitriles and methylamines as precolumn fluorescence derivatization reagents for catecholamines» //Anal. Chim. Acta. 1997. vol.344, p.233−240
  214. K., Tomomi N., Michiko M., Yoshikazu M. «Determination of peptides by high-performance liquid chromatography with laser-induced fluorescence detection» //J. of Chromatog. A. 1997. vol.763, p.23−29
  215. NeidleA., Banay-Schwartz M., Sacks S., DunlopD.S. «Amino acid analysis using 1-naphthylisocyanate as a precolumn high performance liquid chromatography derivatization reagent» //Anal. Biochem. 1989. vol.180. № 2. p.291−297
  216. TsugitaA., Kamo M., JoneC.S., ShikamaN. «Sensitization of Edman amino acid derivatives using the fluorescent reagent, 4-aminofluorescein» //J. Biochem. (Tokyo). 1989. vol.106. № 1. p.60−65
  217. Coleman R.D., Kim T.W., Gotto A.M. Jr, Yang C.Y. «Determination of cysteine on low-density lipoproteins using the fluorescent probe, 5-iodoacetamidofluoresceine» //Biochim. Biophys. Acta. 1990. vol.1037. № 1. p.129−132
  218. Ohkura Y., Kai M., Norta H. «Fluorogenic reactions for biomedical chromatography» //J. Chromog. B. Biomed. Appl. 1994. vol.659, p.85−107
  219. J.I., Garland D. «Fluorescein colchicine. Synthesis, purification, and biological activity» //J. Cell. Biol. 1978. vol.76. № 3. p.619−627
  220. ZhanW., Wang Т., Li S.F. «Derivatization, extraction and concentration of amino acids and peptides by using organic/aqueous phases in capillary electrophoresis with fluorescence detection» //Electrophoresis. 2000. vol.21. № 17. p.3593−3599
  221. Wang H., Li J., Yang T.X., Zhang H.S. «N-hydroxysuccinimidyl-fluorescein-O-acetate for precolumn fluorescence derivatization of amino acids and oligopeptides in liquid chromatography» //J. Chromatog. Sci. 2001. vol.39. № 9. p.365−369
  222. Ferrandiz C., Perez-Paya E., Braco L., Abad C. «Gln5 selectively monodansylated substance P as a sensitive tool for interaction studies with membranes» //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. vol.203. №l.p.359−365
  223. Stockert J.C., TrigosoC.I. «Fluorescence of eosinophil leukocyte granules induced by the fluorogenic reagent 2-methoxy-2,4-diphenyl-3 (2H)-furanone» //Blood Cells. 1993. vol.19. № 2. p.423−30- discussion p.431−433
  224. Hitoshi Nohta, Shunya Noma And Yosuke Ohkura «Assay For Catechol-O-Methyltransferase In Erythrocytes Using A New Fluorogenic Substrate, 2-(3,4-Dihydroxyphenyl)Naphthol, 2-d.Thiazole"//J. Chromatog. Biomedical Applications. 1984. vol.308, p.93−196
  225. Riccardo Basosi, Nicola D-Amelio, Elena Gaggeli, Rebecca Pogni and Gianni Valensin «Cis-trance Isomerization Of P-Casomorphin Peptides Bound To Copper (II): Integration EPR And NMR Studies» //J. Chem. Soc. Perkin Trans. 2001. 2. p.252−257
  226. S., Stein S., Bohlen P., Dairman W., Leimgruber W., Weigele M. «Fluorescamine- a reagent for assay of amino acids, peptides, proteins, and primary amines in picomole range» //Science. 1972. vol.178, p.871−872
  227. Anderson R.A., Boronenkov I.V., Doughman S.D., KunzJ., Loijens J.C. «Phosphatidylinositol phosphate kinases, a multifaceted family of signaling enzymes» //J. Biol. Chem. 1999. vol.274. № 15. p.9907−9910
  228. I., Masaaki K., Yosuke O. «Determination Of p-Hydroxybestatin In Human Serum By High-Performance Liquid Chromatography Using Fluorescence Detection» //J. Chromatog. Biomedical Applications. 1985. vol.344, p.267−274
  229. K., Masaaki K., Yosuke O. «Phenylglyoxal as fluorogenic reagent selective for tryptophan» //Anal. Chim. Acta. 1991. vol.248, p.213−217
  230. К., Eijiro К., Yosuke О. «High-performance liquid chromatography of N-terminal tryptophan-containing peptides with precolumn fluorescence derivatization with glyoxal» //J. of Chromatog. A. 1993. vol.653, p.235−240
  231. Spirer Z, Zakuth V., BogairN., Fridkin M. «Radioimmunoassay of the phagocytosis-stimulating peptide tuftsin in normal and splenectomized subjects» //Europ. J. Immunol. 1977. vol.7, p.69−74
  232. Spirer Z., WeismanY., Zakuth V. «Decreased serum tuftsin concentrations in sickle cell disease"//Arch. Dis. Child. 1980. vol.55, p.566−567
  233. Y., Gottlieb P., Zakuth Z. «Specific binding sites for the phagocytosis stimulation tuftsin on human polymorphonuclear leukocytes and monocytes» //Biochem. Biophys. Commun. 1978. vol.83. № 2. p.599−606
  234. Bar-Shavit Z., Terry S., BlumbergS., Goldman R. «Neurotensin macrophage interaction: specific binding and augmentation of phagocytosis» //Neuropeptides. 1982. vol.2, p.325−335
  235. I.Z., Kluczyk A., Wieczorek Z. «Anti-IL-1 activity of peptide fragments of IL-1 family proteins» //Peptides. 1999. vol.19, p.373−382
  236. I.Z., Kluczyk A. «Tuftsin: on the 30-year anniversary of Victor Najjar’s discovery» //Peptides. 1999. vol.20, p.645−674
  237. R., Furness J.B., Costa M. «Measurement and chromatographic characterization of vasoactive intestinal peptide from guinea-pig enteric nerves» //J. Chromatog. 1984. vol.336. № 1. p.41−50
  238. MantC.T., Hodges .R.S. (Eds.). «High Performance Liquid Chromatography of Peptides and Proteins: Separation, Analysis and Conformation» //CRC Press. 1991. 938 p.
  239. J.O., Desiderio D.M., Trimble J. «The identification of serum tuftsin by reverse-phase high-performance liquid chromatography and mass spectrometry» //Anal. Biochem. 1987. vol.164. №l.p.221−226
  240. И.Ю., Шевченко В. П., Подвальнюк B.B., Аюшинова Н. И., Мясоедов Н. Ф. «Использование меченных тритием препаратов для анализа стероидов и пептидов в биологических объектах» //Радиохимия. 2002. т.44. № 1. с.65−71
  241. G.V., Hobbie R. «Determination of the Molibdenum and Wolfram in rocks» //Ztschr. Analyt. Chem. 1932. vol.1988, p.1−4
  242. И.Е. «Определение радия с породах и минералах» //Пробл. сов. геол. 1933. т.З. с.70−74
  243. J. «Isototopic dilution in inorganic and tracer analysis» //Chem. Listy. 1962. vol.56. p.783−794
  244. I.P., Bilimovitsch G.V. «The Isotope Dilution Method And Its Application To Analysis Of Inorganic Substances» //Int. J. Appl. Rad. Isotopes. 1960. p.169−181
  245. R.H., Collins C.J. «Use of double dilution for the simultaneous determination of yield and activity of radioactive compounds» //J. Amer. Chem. Soc. 1951. vol.73, p.471−472
  246. KestonA.S., Underfriend S., Canaan R.K., Keith R. «Л Method for the Determination of Organic Compounds in the Form of Isotopic Derivatives I. Estimation of aminoacids by the carrier technique» //J. Amer. Chem. 1949. vol.71, p.249−257
  247. В.П., Нагаев И. Ю., Шевченко K.B., Мясоедов Н. Ф. Изотопы в медицине «Синтез меченных тритием биологически активных соединений для исследования актуальных проблем биологии и медицины» М. Физматлит. 2005. т.2. с.484−538
  248. В.П., Мясоедов Н. Ф., Нагаев И. Ю., Шевченко К. В. «Способ анализа образца меченого органического соединения методом высокоэффективной жидкостной хроматографии» Патент № 2 247 980 (10.03.05) на изобретение № 2 003 136 683
  249. В.П., Нагаев И. Ю., Шевченко К. В., Мясоедов Н. Ф. «Влияние природы катализатора и носителя на эффективность твердофазного изотопного обмена между газообразным тритием и фенилаланином» //Радиохимия. 2002. т.44. № 6. с.537−541.
  250. В.П., Нагаев И. Ю., Шевченко К. В., Мясоедов Н. Ф., Бочкарева Н. В., Коломиец Л. А., Кондакова И. В. «Синтез высокомеченных тритием стероидных гормонов и их использование для оценки активности ароматазы» //Радиохимия. 2004. т.46. № 5. с.458−463
  251. К.В., Нагаев И. Ю., Шевченко В. П., Мясоедов Н. Ф. «Использование волокнистого углерода как носителя при введении трития в биологически активные соединения»//Радиохимия. 2004. т.46. № 4. с.370−372
  252. В.П., Нагаев И. Ю., Алфеева Л. Ю., Андреева Л. А., Климова П. А., Малкин А. В., Шевченко К. В., Мясоедов Н. Ф. «Синтез меченного тритием семакса» //Радиохимия. 2006. т.48. № 3. с.260−266
  253. В.П., Нагаев И. Ю., АлфееваЛ.Ю., Андреева Л. А., Шевченко К. В., Мясоедов Н. Ф. «Синтез меченного тритием селанка» //Радиохимия. 2006. т.48. № 3. с.267−271
  254. К.В., Алфеева Л. Ю., Шевченко В. П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Распределение семакса в различных отделах мозга крыс при интраназальном введении» //Докл. АН. 2006. т.409. № 3. с. 1−2
  255. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Синтез высокомеченных физиологически активных соединений с использованием газообразного трития для получения препаратов с определенным распределением метки» //Радиохимия. 2000. т.42. № 2. с. 176−179
  256. В.П., Нагаев И. Ю., Шевченко K.B., Мясоедов Н. Ф. «Определение нанограмовых количеств тафтцина в плазме крови» Тезисы на Российском симпозиуме по химии и биологии пептидов. Москва. 2003. с.101
  257. Л.А., Безуглов В. В., Нагаев И. Ю., Климова П. А., Шевченко К. В., Субботин С. Н., Шевченко В. П., Мясоедов Н. Ф. «Синтез меченного тритием семакса» Тезисы на Российском симпозиуме по химии и биологии пептидов. Москва. 2003. с.58
  258. К.В., Мясоедов Н. Ф. «Исследование устойчивости меченных тритием семакса и селанка в различных растворителях» Тезисы на II Российский симпозиум по химии и биологии пептидов. Санкт-Петербург. 2005. с. 132
  259. В.П., Мясоедов Н. Ф., Нагаев И. Ю., Шевченко К. В. «Высокомеченный тритием 3Н.-7-хлоро-1,3-Дигидро-1-метил-5-фенил-2Н-1,4-бенздиазепин-2-он и способ его получения» Патент № 2 247 116 (27.02.05) на изобретение № 2 003 114 116
  260. В.П., Мясоедов Н. Ф., Нагаев И. Ю., Шевченко К. В. «Высокомеченный тритием 3Н.-2-(имидазол-1-ил)-1-гидроксиэтан-1,1-дифосфониевая кислота» Патент № 2 265 025 (16.05.05) на изобретение № 2 004 120 516
  261. В.П., Мясоедов Н. Ф., Нагаев И. Ю., Шевченко К. В. «Высокомеченный тритием 3Н.(8)-альфа-циано-3-феноксибензил-(Ж)-(22'-дибромвинил)-2,2-диметилцикло-пропанкарбоксилат» Патент № 2 248 965 (27.03.05) на изобретение № 2 003 136 647
  262. В.П., Нагаев И. Ю., Шевченко К. В., Мясоедов Н. Ф. «Влияние природы катализатора и носителя на эффективность твердофазного изотопного обмена между газообразным тритием и фенилаланином» //Радиохимия. 2002. т.44. № 6. с.537−541
  263. W.R. «End-group analysis using dansyl chloride» //Meth. Enzym. 1972. vol.25, p.121−138
  264. A., Park C., Baker R., Rodriguez N.M. «Hydrogen Storage in Graphite Nanofibers» //J. Phys. Chem. B. 1998. vol.102. № 22. p.4253−4256
  265. C., Labouesse B. «Study of the dansylation reaction of amino acids, peptides and proteins» //Eur. J. Biochem. 1969. vol.7. № 4. p.463−470
  266. В.П., Нагаев И. Ю., Мясоедов Н. Ф. «Влияние спилловера трития на эффективность введения метки в органические соединения» //Радиохимия. 2002. т.44. № 4. с.353−357
  267. FleischT., AbermanR. «On the reduction of silver sulfide films by hydrogen spillover under ultra high vacuum conditions» //J. Catal. 1977. vol.50. № 2. p.268−272
  268. Ю.А., Золотарев Ю. А., Ласкеров E.B., Мясоедов Н. Ф. «Квантово-химический расчет модели спиловер водорода на графитовой подложке» //Изв. АН. Сер. хим. 1997. с.428−430
  269. Ranadive G.N., Mistry J.S., Damodaran K., Khosravi M.J., Diamandi A., Gimpel Т., Castracane V.D., Patel S., StanczykF.Z. «Rapid, convenient radioimmunoassay of estrone sulfate» //Clinical Chemistry. 1998. vol.44. № 2. p.244−249
  270. R. «Determination of amino acids in biological, pharmaceutical, plant and food samples by automated precolumn derivatization and high-performance liquid chromatography» //J. Chromatogr. 1988. vol.431, p.271−284
  271. ZamanN., VarsanyiM., Heilmeyer L.M.Jr., Sotiroudis T.G., Johnson C.M., CrabbJ.W. «Reaction of fluorescein isothiocyanate with an ATP-binding site on the phosphorylase kinase alpha subunit» //Eur. J. Biochem. 1989. vol.182. № 3. p.577−584
  272. FreiR.W., Lawrence J.F. «Fluorigenic labeling in high-speeed liquid chromatography» //J. Chromatog. 1973. vol.83, p.321−330
  273. K.A., Аюшинова Н. И., Барам Г. И. «Органосохраняющая хирургия селезенки» Под ред. Григорьев Е. Г., Апарцин К. А. //Новосибирск: Наука. 2001.400 с.
  274. PotamanV.N., AlfeevaL.Y., Antonova L.V., Kamensky А.А., Levitzkaya N.G., Nezavibatko V.N. «N-terminal degradation of ACTH (4−10) and its synthetic analog semax by the rat blood enzymes» //Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1991. vol.176. № 2. p.741−746
  275. A., Romer W., Oettel M. «Influence of subchronic administration of oestrone-3-О-sulphamate on oestrone sulphatase activity in liver, spleen and white blood cells of ovariectomized rats."//Arch. Toxicol. 2000. vol.74, p.366−371
  276. R.E., Bonfiglio T.A., Kurman R.J. «Word Health Organisation-Hystological typing of tumors of the female genital tract» //Heidelberg:Springer-Verlag. 1994. p.26−28
  277. Utsunomiya H., Suzuki Т., KitamuraT. «Steroid sulfatase and estrogen sulfotransferase in human endometrial carcinoma’V/Clin. Cancer Res. 2004. vol.10. № 17. p.5850−5856
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!