Структурно-функциональные свойства высокомолекулярного комплекса аминоацил-тРНК-синтетаз из печени крыс в условиях острого лучевого поражения
Диссертация
В процессе биосинтеза белка особое место занимают амино-ацил-тРНК-синтетазы. Это одна из наиболее сложных по механизму действия и разнообразная по субъединичной структуре группа ферментов. Реакция специфического аминоацилирования тРНК синтетазами играет ключевую роль в трансляции генетической информации. Изучением синтетаз занимаются на протяжении 20 лет, однако АРСазы эукариот изучены еще… Читать ещё >
Список литературы
- Арсланова С.В., Назиров Н. Н. Влияние продолжительности дня на активность некоторых аминоацил-тРНК-синтетаз у облученных растений. — В кн.: Радиочувствительность и процессы восстановления животных и растений. Тез.докл.симпоз., Ташкент, 1979, с.219−220.
- Архипова, Г. В., Бурлакова. Е. Б. Изменение состава липи-дов в различных по радиочувствительности животных при лучевом поражении и действии радиопротекторов. В сб.: Липидыв организме животных и человека, Наука., М., 1974, с.23−28.
- Батурина И.Д. Лизил-тРНК-синтетаза из Е.col В: выделение и свойства двух энзиматически активных форм. Укр. биохим.журн., 1972, 44, .& 3, с.338−349.
- Безрукова А.П., Осташевский И. Я. Механизм инактивации ферментов при действии ионизирующей радиации. Деп. в ВИНИТИ, Л., 1977, с. 30.
- Белавина Л.П. Влияние ионизирующей радиации и 2-меркап-топропиламина на первоначальные этапы биосинтеза белка. Авто-реф. дисс.канд.биол.наук. — М., 1967, Ин-т биофизики, 1. МЗ СССР. 23 с.
- Блохина В.Д., Коржова Л. П. Радиация и синтез белка. Атомиздат, М., 1976, с. 144.
- Васильев А.Н. Процессы метилирования и фосформирования в метаболизме фосфолипидов на ранних этапах лучевого поражения и некоторые пути их направленной модификации. Автореф. дис.канд.биол.наук, К., 1975, — 24 с.
- Виноградова. Р.П., Кучеренко Н. Е., Литвиненко А. Р. Метилирование и структурно-функциональные особенности тРНК и аминоацил-тРНК-синтетаз. Вестник Киевского университета, 1979, Ш 21, с.28−33.
- Виноградова Р.П., Кучеренко Н. Е., Верхогляд И. Н. и др. Фосфорилирование ашноацил-тРНК-синтетаз как один из регуляторных механизмов биосинтеза белков. В сб.: Молекулярная генетика и биофизика, Киев: Наукова думка, 1982, вып.7, с. 3943.
- Виноградова Р.П., Кучеренко Н. Е., Верхогляд И. Н. и др. Фосфорилирование лизил-тРНК-синтетазы из печени крыс при действии рентгеновских лучей. Радиобиология, 1982, 22, $ 4, с.446−449.
- Галидо Н.В. Участие гуаяозиннуклеотидов ткани мозга в ответной реакции на облучение. Радиобиология, 1979, т.18, № 3, с.333−336.
- Григорьев Ю.Г. К вопросу о первичных изменениях функционального состояния коры больших полушарий человека при лучевом воздействии. Вестник рентгенологии и радиологии, 1954, Ш 5, с.3−10.
- Гудзера О.И., Ельская А. В. Метод выделения лейцил-тРНК-синтетазы из молочной железы и определение ее молекулярного веса. В кн.: Методы молекулярной биологии, Киев: Наукова думка, 1979, с.127−138.
- Данилов B.C., Козлова 10.П. Поражение мембранных структур клетки ионизирующей радиацией. В кн.: 0 механизмах природной и модифицированной радиочувствительности. МГУ, 1973, с.14−26.
- Дуженкова Н.А. Действие излучения на аминокислоты, и белки. В кн.: Первичные радиобиологические процессы. М., 1978, — 101 с.
- Ельская А.В., Яремчук А. Д., Гончаров Н. И. Изучение высокомолекулярных комплексов аминоацил-тРНК-синтетаз из печени крыс. Тез.докл. 1У симпозиума СССР-Италия «Макромолекулы в функционировании клетки, К., Наукова. думка, 1984, с. 53.
- Ельская А.В. Взаимодействие аминоацил-тРВК-синтетаз с субстратами. Мол. биология, 1975, II, № I, с. ПО-118.
- Иванов И.И., Рудаков В. В. О возможной интерпретации данных опытов по влиянию ионизирующей радиации на белок-син-тезирующих системы. Докл. АН СССР, 1971, т.201, № 3,с.731−732.
- Каракузиев Т.У. Действие -облучения на акцепторную активность фенилаланил-тРНК и фешлаланил-тРНК-синтетазы семян хлопчатника. Радиобиология, 1977, 17, $ I, с.18−21.
- Киселев JI.JI. Роль антикодона в узнавании тРНК амино-ацил-тРНК-синтетазами. Мол. биология, 1983, 17, is 5, с.920−945.
- Комар В.Е., Хансон К. П. Информационные макромолекулы при лучевом поражении клеток. М.: Атомиздат, 1980, — 175 с.
- Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. -М., Мир, 1979. 280 с.
- Кочетков С.И., Хачатрян Я. Н., Багиров Э. И., Сащен-ко Л.П., Северин Е. С. Механизм действия цАМФ-зависимой ПК-азы. Субстратная специфичность каталитической субъединицы. Биохимия, 1978, 43, .*> I, с. 150−158.
- Кудрящов Ю.Б., Беренфельд Б. С. Основы радиационной биофизики, МГУ, М., 1982. 300 с.
- Кучеренко Н.Е. Биологическое метилирование и его модификации в ранний период лучевого поражения. К., Науко-ва думка, 1980. 167 с.
- Кучеренко Н.Е., Виноградова Р. П., Верхогляд Й. Н., Мирутенко Н. В. Фосфорилирование лизил-тРНК-синтетазы из печени крыс при действии рентгеновских лучей. Радиобиология, 1982, 22, в.4, с.446−449.
- Кучеренко Н.Е., Цудзевич Б. А., Блюм Я. Б., Бабенюк Ю. Д. Биохимическая модель регуляции активности хроматина. -Киев, Наукова. думка, 1983, 244 с.
- Литвиненко А.Р., Виноградова Р. П., Мирутенко Н. В. Выделение протеинкиназы, специфичной к аминоацил-тРНК-лига-зам. Вестник КРУ, биол., 1981, JS 23, с.28−32.
- Лукошявичюс Л.Ю., Родовичюс Г. А., Коваленко М. И., Пи-вонайте И.И. и др. тРНК и аминоацил-тРНК-синтетазы печени кроликов при экспериментальном инфаркте миокарда. Вопросы мед. химии, 1983, 29, в.4, с.65−69.
- Манойлов С.Е. Первичные механизмы биологического действия ионизирующей радиации. АН СССР, М., 1963, с. 30.
- Мацука Г. Х. Каталитическая функция аминоацил-тРНК-синтетаз и олиговалентные катионы. Мол. биология, 1974, В 10, с.24−33.
- ЭДатюшечев В. Б., Таратухин В. Р., Южанова Г. А. Активность некоторых энзиматических систем тканей крыс при общем и парциальном бета-рентгеновском облучении организма. МГУ, 1977, В 15, с.90−94.
- Мирошниченко Г. П., Зайцева Г. Н., Бирнбаум Д. и др. Действие рентгеновских лучей на. активность аминоацил-тРНК-син-тетаз (рН-5 ферментов) азотобактера. Докл. АН СССР, 1965,164, ib 6, с.1421−1423.
- Мирошниченко Г. П., Зайцева Г. Н. Мацука Г. Х. и др. Действие рентгеновского излучения на акцепторную активность тРНК азотобактера. Биохимия, 1967, 32, J6 I, с.150−155.
- Мирутенко Н.В., Кучеренко Н. Е. Выделение лизил-тРНК-синтетазы из печени крыс. В сб.: Молекул. генетика и биофизика, Киев: Наукова думка, 1981, в.6, с.60−64.
- Нестерова М.В., Барбашов С. Ф., Аринджанов А. А., Абду-харимов А., Северин Е. С. Транслокация в ядро и влияние цАМР-зависимой АЦ-азы на процесс транскрипции. Биохимия, 1980, 45, й 6, с.979−991.
- Никольский А.В., БлохинаВ.Д., Романцев Е. В. Влияние ионизирующей радиации на включение С^-аминокислот в белки ядер и дезоксирибонуклеопротеида клеток тканей крыс. Вопросы мед. химии, 1970, т.16, в. З, с.259−262.
- Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. Мир, М., 1977 — 210 с.
- Овчинников Л.П. Информосомы и РНК-связывающие белкиэукариотических клеток. Автореф. дис.докт.биол.наук, 1. М., 1981. 27 с.
- Остерман Л.А., Свердлова П. С., Чунеева. В.В. Бесфе-нольный метод выделения тРНК. Мол. биология, 1977, II, Ш I, с.237−241.
- Плохинский Н.А. Математические методы в биологии. -МГУ, М., 1978. 263 с.
- Родовичюс Г. А. Транспортные рибонуклеиновые кислотыи аминоацил-тРНК-синтетазы печени кроликов при экспериментальном инфаркте миокарда. Автореф.дис. канд.биол.наук, 1. Киев, 1984. 18 с.- 138
- Уманский С.Р., Зотова P.M., Токарская В. Н. Влияние облучения на фосфорилирование ядерных белков печени и тимуса крыс. Радиобиология, 1975, т. ХУ, № 4, с.526−530.
- Фаворова 0.0. Структурно-функциональный анализ триптофанил-тРНК-синтетазы. Автореф.дис.докт.биол.наук, 1. М.: 1983. 48 с.
- Фаворова 0.0., Парин А. А., Лаврик О. И. Аминоацил-тРНК-синтетазы. Биофизика, 1972, 2, $ I, с.6−102.
- Федоров Н.А. Биологическое и клиническое значение циклических нуклеотидов, Медицина, М., 1979, с.36−48.
- Федоров Н.А., Розанов А. Г. Эукариотические амино-ацил-тРНК-синтетазы обладают не специфическим сродством к высокомолекулярным РНК. 16 конференция ФЕБО, Тез.докл., М., 1984, X — 006, с. 273.
- Федорова Т.А., Терещенко О. Я., Мазурик В. К. Нуклеиновые кислоты и белки при лучевом поражении, Медицина, М., 1973, 150 с.
- Франк P.M. Биофизика сложных систем и радиационных нарушений, М.: Наука, 1977. 288 с.
- Франк Г. М. Биофизика живой клетки, М.: Наука, 1982. 336 с.
- Хансон К.П., Орлова Т. А., Петрова Л. Д. и др. Исследование сульфгидрильных групп лизил-тРНК-синтетазы из печени крыс. Биохимия, 1969, 33, 15 5, с.926−929.
- Хансон К.П., Орлова Т. А., Шутко А. Н. Действие ионизирующей радиации на процесс активации лизина и аминоацилирова-ния тРНК лизил-тРНК-синтетазой из печени крыс. Радиобиология, 1969, 9, № 5, с.668−670.
- Хансон К.П., Орлова Т. А., Петрова Л. Д. и др. Активация лизина и аминоацилирование тРНК под действием лизил-тРНК-синтетазы из печени крыс, подвергнутых общему рентгеновскому облучению. Радиобиология, 1971, т. II, № I, с.32−36.
- Хансон К.П., Орлова Т. А., Петрова Л. Д. и др. Активация лизина и аминоацилирования тРНК под действием лизил-тРНК-синтетазы из печени крыс, подвергнутых общему рентгеновскому облучению. Радиобиология, 1974, II, & I, с.32−36.
- Хансон К.П., Шутко А. Н., Петрова Л. Д. Влияние ионизирующей радиации на некоторые регуляторные свойства лизил-тРНК-синтетазы. Радиобиология, 1972, 12, J& 5, с.654−658.
- Хансон К. П., Петрова Л. Д. Исследование роли аде лиловых нуклеотидов в регуляции активности аминоацил-тРНК-син-тетаз. Биохимия, 1972, 37, Ш 4, с.736−741.
- Чаговец Е.М. Исследование транспортных РНК печении селезенки облученных животных. Автореф. дис.канд.биол.наук, Киев, 1973. 24 с.
- Чирков Ю.Ю., Сербии П., Соболев А. С. цАШ-зависимое фосфорилирование белков в тканях облученных мышей. Радиобиология, 1982, 22, JS I, с.96−99.
- Яремчук А.Д., Ельская А. В. Биологическая активность тРНК, аминоавдл-тРНК-синтетаз и состав их высокомолекулярных комплексов в регенерирующей печени крыс. Укр.биохим.журн., 1983, 55, Л 4, с.363−367.
- Agris P.F., Setzer D., Lehrke C.W. Characterization of S-adenosys-methione-tRNA synthetase activities. Nucl. Acids. Res., 1977, 4, N 11, p. 3803−3819.
- Agris P.F. et al. Subcellular localization of S-adeno-syl-L-methionine tRNA methyltransferases with aminoacyl-tRNA synthetases in human and mouse: normal and leukemic leukocytes. Proc. Natn. Acad. Sci.TJSA., 1976, 73, 3857−3861.
- Agris P.F. et al. Characterization of a unique enzyme complex composed of S-adenosyl-L-methionine-tRNA methyl transferase and aminoacyl-tRNA synthetase activities. Wud. Aculs. Res., 1977, 4, 3805−3818.
- Agris P.F. et al. Subcellular localization of S-adeno-syl-L-methionine: tRNA methyltransferases with aminoacyl-tRNA-synthetases in human and mouses normal and leukemic leukocytes Proc. Natn. Acad. Sci. USA, 1976, 73, 3857−3861.
- Agris Р.Ё. et al. Characterization of a unique enzyme complex composed of S-adenosyl-L-methionine-tRNA methyltrans-ferase and aminoacyl-tRNA synthetase activities. Nucl. Aculs. Res. 1977, 4, 3803−3818.
- Alzhanova A.3?., Fedorov A.N., Ovchinnikov L.P., Spirin A.S. lukaryotic aminoacyl-tRNA-synthetases are RNA-binding proteins whereas procaryotic ones are not. FEBC Lett., 1980, 120, N 2, p. 225−229.
- Alzhanova et al. Eukariotic aminoacyl-tRNA synthetase are RNA-binding proteins whereas prokaryotic ones are not. FFBS Lett, 1980, 120, 225−229.
- Arbeeny 5J.M., Briden K.L., Stirewalt W.S. The activity and sedimentation properties of the aminoacyl-tRNA synthetases of rat skeletal muscle Biochem. Biophys. Acta, 1979, 564, 191 201.
- Bandyopadhyay А.К., Deutscher M.P. Complex of aminoacyl-transfer HNA synthetases. J. mol. Biol., 1971, 60, N 1, 113−122.
- Bandyopadhyay A.K., Deutscher M.P. Lipids associated with aminoacyl-transfer RNA synthetase complex. J, Biol., 1973″ 74, 257−261.
- Berg B.H. A study of the stages in the quantative isolation of aminoacyl-tRNA synthetase activities from mouse liver. Biochim. biophys. Acta. 1975a, 395″ 164−172.
- Berg B.H. The influence of 17- -oestradiol on amino-acyl-tHNA synthetases from mouse uteru and mouse liver» Biochim. biophys. Acta, 1975b, 395, N2, 164−172.
- Berg B.H. The RNA component of aminoacyl-tRNA synthetase complexes isolated from mouse liver. Absence of amino acid accepting activity. Biochim. biophys. Acta, 1975c" N 2, 93−98.
- Berg H.N. The early influence of 17- -oestradiol on17 aminoacyl-tRNA synthetases of mouse uterus and liver. Phosphorylation as a regulation mechanism. Biochim. biophys. Acta, 1977, 479, 152−171.
- Bb*hm J., Scheaeger B. J., Kuippors R. Acetylation of nucleosomal histones in vitro. Bur. J. Biochem. 1980, 112, p. 353−362.
- Brevet A., Geffrotin 0., Kellerman 0. Macromolecular complex of aminoacyl-tRNA synthetases from sheep liver. Identification of the metionyl-tRNA synthetase component by affinity labeling. Eur. J. Biochem., 1982, 124, N 3, p. 483−488.
- Buss J.E., Cune R.W., Gill G.N. Comparison of cyclic-nucleotide binding to adenosine 3f5' monophosphate and guanosine 3'5'-monophosphate- dependent protein kinases. J. Cycl. Nucl. Res., 1979, v.5, N 3, p. 225−237.
- Oarias J.-R., Mouricont M., Quinterrd В., Thomes J.C., Julen R. Leucyl-tRNA and arginyl-tRNA-synthetases of rohed germ. Inactivation and rlbosome effect. Eur. J. Biochem., 1978, 87, IT 3″ p* 583−590.
- Ceels J., Bont W.S. Rezelman C.H.Isolation from rat liver of all aminoacyl-tRNA synthetases by centrifugation. Archs. Biochem. Biophys., 1971, 144, N 2, 775−774.
- Charezinski M., Berkowsky T. Occurrence of aminoacyl-tRNA synthetase complexes in celf brain. Archs. Biochem. Biophys. 1981, 207, 241−247.
- Creengard P. Cyclic nucleotides, phosphorylated proteins and the nervous system. Fed. Proc., 1979, v. 38, N 8, p.2208−2217.
- Damuni L., Candwell B.E., Cohen P. Regulation of the ami-noacyl-tRNA synthetase complex of rat liver by phosphorylation/ dephosphorylation in vitro and in vivo. J. Biochem., 1982,129, N 1, p. 57−65.
- Dang C.V., Yang D.C.H. Organization of mammalian amino-acyl-tRNA synthetases. An Biomolecular Structure and function (Edited by Agris P.P. Leoppky P., Svres В.). Academic Press.
- New York, 1978a, pp. 575−530.
- Dang O.V., Yang D.C.H. Affinity chromatography of rat liver aminoacyl-tRNA synthetase complex. Biochem. biophys. Res. Oommun., 1973b, 80, 709−714.
- Dang G.V., Yang D.C.H. Disassembly and gross structure of particulate aminoacyl-tRNA synthetases from rat liver. Isolation and the structural relation- ship of synthetase complexes. J. biol. chem., 1979, 254, 5550−5356.
- Denney R.M. Detection and partial purification of rapidly sedimenting forms of aminoacyl-transferribonucleic and synthetases from human placenta. Archs. Biochem., Biophys. 1977″ 183″ 157−167.
- Deutscher M.P. Aminoacyl-tRNA synthetase complex from rat liver. Methods Ensymol., 1974, 29, 577−583.
- Dietrich A. et al. Ultracentrifugic studies of yeast valyl-tRNA synthetase and its interaction with tRNA Biochem. biophys. Acta, 1978, 521, 597−605.
- Dickman S.R., Boll D.J. Differential purification of methionine-tRNA synthetase and Lysine-tRNA synthetase from rabbit liver Biochem. biophys. Res. Commun., 1977, 78, 1191−1197.
- Dignam J.D. et al. Purification and structural characterization of rat liver threonyltransfer ribonucleic acid synthetase Biochemistry, 1980, 19, N 1, 4978−4984.
- Dimetrievic H., Godefroy-Colburn Ih. Interaction enter tENA-ligases et lipides. FEBS Lett. 1974, 45, 194−201.
- Enger M.D., Ritter P.O., Hampel A.E. Altered aminoacyl-tRNA synthetase complexes in G-arrested Chinese hanester ovary cells. Biochemistry 1978, 17, 2455−2438.
- Erlichman J., Sarkar D., Kubin C.S. Identification of two Subclasses of type a сАШР-dependent protein kinase. Neural-specific and non-neural protein Kihases. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 17, p. 8179−8184.
- Elaim S.E., Zelis Ph.D. Calcium Blockers. Mechanism of action and clinical Application. Schuarzenberg. Baltimore-phenich, 1982, p. 285.
- Elockhart D.A., Corbin J.D. Regulatory mechanism in the control of protein kinase. CRC Orit. Rev. Biochem., 1982, v. 12, N 2, p. 1J5−186.
- Gabius H.-J., Pitel N., Kratzin H., Cramer F. Eungal and animal mitochondrial and cytoplasmic phenylalanyl-tRNA synthetases- are they indentical, homologous or analogous proteins?-Hoppe-Syeler's Z. Physiol. Ohem., 1982, 363, N 3″ P* 874−875.
- Gabius H.-J., Cramer F. Phenylalanyl-tRNA-synthetases from cytoplasm and mitochondria of yeast and hen liver: comparison of their structural and catalytic properties. Hoppe-Syeler's Z. Physiol. Chem., 1985, 286, N 14, p. 1241−1246.
- Gill G.N., Walton G.M. Assay of. cyclic nucleotide dependent protein kinase. In: Advances in cyclic nucleotides research., Rave, Press, New York, 1979, v. 10, p. 93-Ю5.
- Glass D.B. J. B.C. 1979, v. 254, N 19, p. 9728−9738.
- Glinski R.L., GaineyP.C., Mawhinney T.P. Evidence that lysyl- and or arginyl-tRNA synthetases from rat liver contain carbohydrate. Biochem. biophys. Res. Commun., 1979, 88, 1052−1061.
- Glinski R.L., Gainey P.C., Mawhinney T.P., Hilderman R.H. Evidence that lysyl and or arginyl-tRNA synthetases from rat liver contain carbohydrate. Biochem. biophys. Res. Commun.1979, 88, 1052−1061.
- Goto T., Schweiger A. Lysyl-tRNA synthetase from rat liver. Partial purification and evidence that this enzyme is associated with arginyl-tRNA synthetase. Happe-Seyler's Z. phys.
- Chem., 1973, 354, 1027−1033.
- Graf H. Interaction of aminoacyl-tRNA synthetases with ribosomes and ribosomal subunits. Biochim. biophys" Acta, 1976, 425, 175−181.
- Graf H. Em komplex enkaryotischer aminoacyl-tRNA-syn-thetasen und seine physikalschem und funktionellen beziehungen zurn ribosom, Hoppe-Seylers1s. Z. phys. chem. 1976, 357, 294.
- Greengard P. Phosphorylated proteins as physiological effectors. Science, 1978, v. 199, И 4325, p. 146−152.
- Harnpel A.E., Enger M.D. Subcellular distribution of aminoacyl transfer RNA synthetases in Chinese hamster ovary cell culture. J. Mol. Biol., 1973, 79, 285−293.
- Hampel A.E., Ritter P.O., Enger M.D. A physically altered leycyl-tRNA synthetase complex in a XCHO cell mutant. Nature, 1978, 276, 844−845.
- Hardesty В., Som K., Gimadevilla M., Irvin J. Preparation and functional interaction of an aminoacyl-tRNA synthetase complex and peptide initiation factor. Haematol. Bluttransfus, 1974, 14, 314−326.
- Harris С.Ъ. tRNA sulfurtransferases a member of the aminoacyl-tRNA synthetase complex in rat liver. Biochem. bio-phys. Res. Commun., 1977, 79, 657−662.
- Hayes J.S., Bruntor L.L. Functional compartments in cyclic nucleotides action. J. cycl. Nucl. Res., 1982, v. 8, Ж 1, p. 1−16.
- Hele P., Hebert L. Occurrence of a complex of aminoacyl-tRNA synthetases in lactating rat mammary gland. Biochem. bio-phys. Acta, 1977, 479, 311, 321.
- Holler E. Isoleycyl transfer ribonucleic acid synthetase of E. coli. B. Effect of magnesium and spermine on the aminoacidactivation reaction. Biochemistry 1973″ 12, 1142−1149.
- Holmes H., Robnight R. Protein phosphorylation as a possible mechanism in neuronal adaptation. Biochem. Soc. Trans. 197S, v. 6, N 5, p. 863−863.
- Hoscy M.M., Eao M. Protein kinase and membrane phospho-rilation. Ini Carrent topics in Membranes and Transport, New York, 1977, p. 233−320.
- Hradec J., Dusck L. Effect of lipids, in parti cular cholesteryl 14-methylhexadecanote on the incorporation of labelled amino acids into transfer ribonucleic acid in vitro. Biochem., J., 19fs8, 110, N 1, p. 1−8.
- Hradec J., Dusek Z. Effect of cholesteryl 14-methyl-hexadecanoate on the activity of some aminoacid transfer ribonucleic acid ligases from mammalian tissues. Biochem. J. 1969, 115, 873−880.
- Hradec J., Dusck L. Effect of lipids on aminoacyl-tRNA synthetasies in Escherichia coli. EEBS Lett., 1970, 6, N 2, p. 86−88.
- Hradec J., Sonemeran J, Effect of cholesteryl esters with different saturated fatty acids on aminoacyl-tRNA synthe-tasis in rat liver. EEBS Lett, 1970, N 3, p. 161−162.
- Hradec J., Dusek Z. The role of cholesteryl 14-methyl-hexadecanoate in peptide eloudation reaction Biochem. J. 1971, 123, 959−966.
- Jakubowski H. A role for protein-protein interaction in the maintenance of active forms of aminoacyl-tRNA synthetases FEBS. Lett. 1979, ЮЗ, 71−76.
- Jakubowski H. Polyamines and yellow lupin aminoacyl-tRNA synthetases spermine and spermidonex help to maintain the active structures of aminoacyl-tRNA synthetases. EEBS Zett, 1980, 109, 63−66.
- Joachimiak A. Application of spermine sepharose calumn chromatography to the separation of plant specific transfer ribonucleic acids and aminoacyl-tRNA synthetases. J. Chromat. 1979, 180, 157−162.
- Joh Т.Н., Park D.H., Reis D.J. Direct phosphorilation of brain tirosine hydroxylases by cyclic AMP-dependent protein kinases Mechanism of enzyme activation: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, N 10, p. 4744−4778.
- Johnson D.L., Dang C.Y., Yang D.C.H. Purification and characterization of lysyl-tRNA synthetase after dissociationof the particulate aminoacyl-tRNA synthetase from rat liver. J. biol. Chem. 1980, 255, 4362−4366.
- Johnson D.L., Yang D.O. Steichiometry and composition of an aminoacyl-tRNA synthetase complex from rat liver. Prod. Nath. Acad. Sci. USA, 1981, 7S, 4059−4062.
- Katon N., Kuo J.F. et al. Possible involment of Ca2+activated, phospholipid-dependent protein kinase in platelet activation. J. Biochem. 1980, v. 88, N 3, 913−916.
- Kawahara Y. A possible rale of calcium activated, phospholipid dependent protein kinase in platelet activation. -Kobe J. Med. Sci., 1982, v. 28, N 13, p. 119−132.
- Kervalage A.K., Taylor S.S. Site specific cyclic nucleotide binding protein kinase. J. B. Oh. 1982, v. 257, N 4, 1749−1954.
- Klekamp M., Pahuski E., Specific activation of particulate leucyl-tRNA synthetase complexes. Biochem. 1982, 21,1. N 14, p. 3513−3517.
- Klenerova V., Hynic S. Effect of irridiation of Enzyme activities of cyclic AMP system in the neuro- and adenohypophy-ses. Neoplasma, 1978, v. 25, N 3, p. 337−342.
- Kochetkov S.N., Shlyapnikov S.V., Severin E.S. Cyclic AMP-dependent protein Kinases mechanism of action and possible biological role. Macromol. Funct. Celp. 2. Sov. — Ital. Simp., M., 1982, p. 75−81.- 150
- Locyt R.D., Cherry J.H. Purification and characterization of two tyrosyl-tRNA synthetase activities from soy-bean cotyledons. Phytochemistry, 1977, 17, N 1, p. 19−27*
- Maro M, Begazit C. Macromolecular complexe from sheep and rabbit containing seven aminoасу1-tRNA synthetases. Assignment of aminoacyl-tRNA synthetase activities to the polypeptide of complexes. J. Biol. Chem., 1982, 257, N 18, 11 056−11 063.
- Moline G. et ai. Polyribosomal and particulate distribution of lysyl- and phenylalanyl-transfer ribonucleic acid synthetases. Biochem. J. 1974, 143, 191−195.
- Molnar S.J., Rauth A.M. The effect of aminoacid of the temperature sensitive phenotype of the mammalian leucyl-tRNA synthetase mutant tsHI and its revertansts, J. Cell. Physiol., 1979, 98, 315−326.
- Moore P.A. et al. A role for aminoacyl-tRNA synthetase in the regulation of aminoacid transport in mammalian cells lines. J. biol. Chem., 1977, 252, 7427−7430.
- Minocherhomjee A.V., Roubogalis B.D. Activation of2+ 2+arythrocyte Ca plus Mg -gtumulated adenosine triphosphate by protein kinase (cyclic AMP dependent) inhibitor. — Bioch. J. 1982, N 3, P. 517−526.
- Miyamoto E. J. B. Ohem. v. 248, N 1, p. 174−189. 1973″
- Nishizuka J. Three multifunctional protein kinase system in transmembrane control., 1980. Chem. Recogn. Biol., Berlin, p. 113−135.
- Pan P. et al. Multiple molecular forms of cysteinyl-tRNA synthetase from rat liver purification and subunit structure. Biochim. biophys. acta, 1976, 452, 271−283.
- Picard B.L., Mair M., Wegnez M., Denis H. Biochemical research on oogenesis. Composition of the 42-S storage particles of Xenopus laevis oocytes. Eur. J. Biochem., 1980, Ю9, 359−368.
- Quintard В., Mouricont J.R., Garias J.R., Julies R. Occurrence of aminoacyl-tRNA synthetase complexes in quiescent wheat germ. Biochem. biophys. Res. Commun., 1978, 85, 999, 1006.
- Rinna L.A. Protein phosphorilationj biochemical aspects and physiological significance. Biol. Cell., 1982, v.45, N 3, P. 377.
- Hitter P., Enger M.D., Hampel A. Aminoacyl-tHNA synthetases in normal, mutant and arested CHO cells. In onco-de-velopmental. Gene Expression tedited by Eichman W.H., Selis S. 1976, p. 47−56 Academic Press New York.
- Roberts W.K., Coleman W.H. Particulate fortos of pheny-lalanyl-tRNA synthetase from Ehrlich ascites cells. Biochem. biophys. Pes. Commun. 1972, 46, 206−214.
- Roberts W.K., Obsen M.L. Studies on the formation and stability of amino асу1-tRNA synthetase complexes from Ehrlich ascites cells. Biochem. biophys. Acta, 1976, 454, 480−492.
- Hitter P.O., Enger M.D., Hampel A.E. Characterisation of postribosomal aminoасу1-tRNA synthetases in cultured Chinese hamster ovary cells. Biochim. biophys. Acta, 1979, 562, 377 385.
- Rubin Ch. Adenosine 3,*5,-monophosphate-regulated Phosphorylation of Erythrocyte membrane Proteins- J. Biol. Chem. 1975, v. 250, N 23, p. 9044−9052.
- Rusmusen H. All communication calcium ion and cyclic adenosin monophosphate. Sci., 1970, v. 170, p. 404−412.
- Sarkar N.K., Devi A., Hempelman L.A. Effects of irradiation on the incorporation of amino acids into animals. Nature, 1961, 192, N 4798, p. 179−180.
- Saxholm H.J.K., Pitot H.C. Characterization of a pro-teolipid complex of aminoасу1-tRNA synthetases and transfer-RNA from rat liver. Biochem. biophys. Acta, 1979, 562, 386−399.
- Saxhelm H.J.K., Pestana A., et al. Protein aoetylation. Mol. Cell. Biochem., 1982, v. 46, p. 129−146.
- Sein K.T., Bacarevic A., Kanazin D. (The effects of invivo X-irradiation on the aminoacid acceptor activity of rat liver. SENA. Shid. biophys., 1968, 7, N 1, p. 77−82.
- Shafer S.J., Olexa S., Hillman R. Macromoleculas complexes of aminoacyl- tRNA synthetases in Drosophila Insect. Biochem., 1976, 6, 405−411.
- Schatzman 0., Vise B.C., Kuo J.P. Phospholipid-sensitive calcium-dependent protein kinases inhibitor by antipsychotic drugs. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1981, v. 98, N 3, p. 669−676.
- Schimmel P.R. and Soil D. Aminoacyl-tRNA synthetases, General features and recognition of transfer RNAs ANN. Rec., Biochem., 1979, 48, 601−618.2+
- Schulman H., Greengard P. Ca -dependent protein phosphorylation system in membranes from various-tissues, and its activation by calcium-dependent regulator. Proc. Natl. Acad. Sci., 1978, v. 75, N 11, p. 5432−5436.
- Smit J.A., Stocken L.A. The effects of X-irradiation on the incorporation of amino acids into protein of nuclei from rot thymus gland. Biochem., J., 1964, 89, N 1, p. 155−161.
- Smith D.W.E. The association of histidyl-tENA synthetase with reticulocyte ribosomes. Biochim. biophys. Acta, 1979, 562, 453−461.
- Smith S.B., White H.D., Siegel J.B., Krebs E.G. Cyclic AMP dependent protein kinase: primary steps of allosterec regulation. 1981, p. 55−65.
- Stoulson M., Lin C.S., Chirikyion J.E. Function and properties of aminoacyl-transferases and aminoасу1-tRNA synthetases in rat liver and Hela cells. Arch. Biochem. Biophys. 1975, 167, N 2, p. 458−467.
- Smulson M., Lin C.S., Cmirikjlan J.C. Function and properties of aminoacyl transferases and aminoacyl-tRNA synthetases in rat liver and Hella cells. Acta Biochem. Biophys., 1975, 167, 458, 468.
- Som D., Hardesty B. Isolation and partial characterization of an aminoacyl-tRNA synthetase complex from rabbit reticulocytes. Archs. Biochem. Biophys. 1975, 166, 507−517.
- Souciet G., Dietrich A., Colas B. et al. Purification and properties of chloroplast leucyl-tRNA synthetase from a higher plant. Phaseolus vulgaris.- Biol. Chem., 1982, 257,1. N 16, p. 9598−9604.
- Stralfors P., Relfrage Per. Properties and purification of the catalytic subunit of cyclic AMP-dependent protein of Kinase of adipose tissue. Biochem. et Biophys. acta, 1982, 721, N 4, p. 434−440.
- Takai Y. et al. A role of membranes in the activation of a new multifunctional protein kinase system. J. Biochem. 1979, v. 86, N 2, p. 575−578.
- Tanaka V/. et al. Comparison of free and ribosome-bound phenylalanyl-tRNA sinthetase from rabbit reticulocytis. Arch. Biochem. Biophys. 172, 252, 260.
- Tscherne J.S. Phenylalanyl transfer ribonucleic acidsynthetase activity associated with rat liver ribosome and microsomes. Biochemistry, 1973, 12, 3859−3865.
- Ussery M.A., Tanaka W.K., Hardesty B. Subcellular distribution of aminoacyl-tRNA-synthetases in various eukaryotic cells. Eur. J. Biochem., 1977, 72, N 3, Р- 491−500.
- Vellekamp G.J., Kull E.J. Allotropism in aspartyl-tRNA synthetase from porcine thyroid. Eur. J. Biochem., 1981, 118, 261−269.
- Vennegook G., Bloemendal H. Effect of a purified postmicrosomal fraction on amino acid incоrporation in vitro Eur. J. Biochem., 1970, 15, 161−170.
- Walsh D.A., Perkins J.D., Krebs E.G. Adenosine 3*-5"-monophosphate-dependent protein Kinase from rabbit skeletal muscle. J. Biol. Chem., 1968, 243, N 11, p. 3763−3774.
- Walton G.M. Gill G.N. Comparison of the interaction of cyclic nucleotide-dependent protein Kinases with mononucleosomes and free histones. Biochem. et Biophys. acta, 1981, 656, N 2, P. 155−159.
- Wegnez M, Denis H. Biochemical research on oogenesis Transfer RNA in fully charged in the 42-S storage particles of xenopus laevis oocytes. Eur. J. Biochem. 1979, 92, 67−75.
- Winter G.P., Hartley B.S., McLachlan A.D. et al. Sequence homologies stearothermophilus and E. coli. FEBS Lett., 1977, 82, N 2, p. 348−350.
- Wise B.C., Class D.B., Chou C.H., Kaynov R.L. et al.0+ ' '
- Phospholipid-sensitive Ca -dependent protein Kinase fromheart. II. Sustrate specificity and inhibition by various agents.-J.B.Ch. 1982, v. 257, N 14, p. 8 489 205. Yamamoto J. Biochem., 1977, v. 81, N 6, p. 1857−1862.
- Zaccal G. et al. Interactions of yeast valyl-tRNA synthetase with RNAs and conformational changes of the enzyme.-J. Mol. Biol, 1979, 129, 483−500.
- Fersht A.R., Ashford J.S., Bruton C.J. Active site titration and aminoacyl-adenylate binding stoichiometry of aminoacyl-tRNA synthetases. Biochem. 1975, v.14, N 1, p.1−5.
- Dang Chi.V., Johnson D.L., Yang D.C.H. High-molecular mass aminoacyl-tRNA synthetases complexes in eukaryotes. FEBS1. tters, 1982, 142, N 1, p. 1−6.
- Dang C.V., Dang Chi.V. Multienzyme complexes of eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases. Biosci. Repts., 1985, 3, N 6, p. 527−538.
- Dang C.V., Yang D.O.H. High-molecular weight complexes of eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases. Int.J. Biochem., 1982, 14, p. 539−543.
- Yarns M., Berg P. Recognition of tRNA by aminoacyl-tRNA synthetase. J. Mol. Biol., v. 28, N 3, p. 479−490.
- Kim S., Paik L., Protein methylase 1. t J. Biol.Chem., 1968, 243, p. 2108−2114.
- Kim S., Paik L., Solubilization and partial purification of protein methylase 3 from calf thymus. J. Biol. Chem., 1970, 245, p. 6010 — 6015.
- Asatoor A.M., Armstrong M., 3-Methylhistidine a component of active. Bioch. Bioph. Res. Com., 1967, v 26, 2, p.3768.
- Bryton P., Sayse P. Stimulation of histone methylation by intercalating in funv drygs. Proc. Am. Assoc. Caucer Res, 1976, 17, P. 15b.
- Butt Т., Smulson M. Relatioship between NAD concentration and in vitro synthesis of poly ADP-ribose on purified nucleosomes. Biochemistry, 198o"19, P. 5235−5242.
- Sugimara Т., Miwa E. Studies of nuclear ADP-ribosyla-tion. Adv. Enz. Regul., 1960,18, p. 195−220.
- Surowy C., Whish W. Characterizatin of poly ADPR-pro-ten isolated from mouse 1 1210 cells in vivo. Biochem. Soc. Trans., 1980, 8, p. 174−175.