Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Особенности функциональной активности церулоплазмина детерминированного разными генотипами: На примере лошадей русской верховой и першеронской пород

Диссертация: Особенности функциональной активности церулоплазмина детерминированного разными генотипами: На примере лошадей русской верховой и першеронской пород
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна работы заключается в том, что впервые осуществлена попытка выявить биохимические особенности церулоплазмина детерминированного разными генотипами. Впервые проведены исследования направленные на выявление доли влияния церулоплазмина на аитиоксидантную активность сыворотки крови лошадей с разными генотипами и разных направлений использования. Генетическая структура по локусу ЦП… Читать ещё >

Особенности функциональной активности церулоплазмина детерминированного разными генотипами: На примере лошадей русской верховой и першеронской пород (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ВВЕДЕНИЕ.,
  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Значение биохимического полиморфизма
    • 1. 2. Церулоплазмин — строение, свойства, функции
      • 1. 2. 1. Синтез и секреция церулоплазмина
      • 1. 2. 2. Строение церулоплазмина
      • 1. 2. 3. Функции церулоплазмина
      • 1. 2. 4. Влияние генотипа по локусу церулоплазмина на его свойства
  • L3 Медь. Её метаболизм и функции,
  • II. МАТЕРИАЛ И МЕТОДИКИ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 11. 1. Зоотехническая характеристика лошадей русской верховой и першероиской пород
    • 11. 2. Взятие крови
  • II. 3 Определение типов церулоплазмина
  • II. 4 Определение количества церулоплазмина
    • 11. 5. Регуляция процессов ПОЛ церулоплазмином разных типов
    • 11. 6. Хемолю м ине сце нтны й метод
    • 11. 7. Содержание меди в сыворотке крови
  • II. 8 Антиоксидантная активность сыворотки крови
  • И.9 Диализ
  • I. I, 10 Методики расчетов
  • III. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • III. 1 Генетическая структура популяций лошадей русской верховой и першеронской пород
  • III. 2 Содержание церулоплазмина
    • 111. 2. 1. Содержание церулоплазмина в сыворотке крови лошадей русской верховой породы
    • 111. 2. 2. Содержание церулоплазмина в сыворотке крови лошадей першеронской породы
  • TIL2.3 Сравнительная характеристика содержания церулоплазмина в сыворотке крови лошадей русской верховой и першеронской пород
    • II. I3 Содержание меди
    • 111. 2. 1. Содержание меди в сыворотке крови лошадей русской верховой породы
    • 111. 3. 2. Содержание меди в сыворотке крови лошадей першеронской породы
    • 111. 3. 3. Сравнительная характеристика содержания меди в сыворотке крови лошадей русской верховой и першеронской пород
    • III. 4. Антиоксидантная активность сыворотки крови
    • 111. 4. 1. Антиоксидантная активность сыворотки крови лошадей русской верховой породы
    • 111. 4. 2. Антиоксидантная активность сыворотки крови лошадей першеронской породы
    • 111. 4. 3. Сравнительная характеристика антиоксидантной активности сыворотки крови лошадей русской верховой и першеронской пород
  • III. 5 Регуляция процессов ПОЛ церулоплазмином разных типов
  • III. 6.1 Влияние церулоплазмина на антиоксидантную активность сыворотки крови
    • 111. 6. 1. Влияние церулоплазмина на антиоксидантную активность сыворотки крови лошадей русской верховой породы
    • 111. 6. 2. Влияние церулоплазмина на антиоксидантную активность сыворотки крови лошадей першеронской породы
    • 111. 6. 3. Доля влияния церулоплазмина на антиоксидантную активность сыворотки крови
  • III. 7 Анализ полученных результатов
  • ВЫВОДЫ

Совершенствование системы племенной работы является одним из непременных условий успешного развития любой отрасли животноводства. На протяжении всей истории существования зоотехнической науки ведется поиск объективных критериев позволяющих вести селекционную работу на более высоком уровне.

В связи с этим большое значение в теории и практики племенной работы приобрело изучение генетически обусловленного биохимического полиморфизма белков и ферментов биологических жидкостей организма, в частности крови. В настоящее время полиморфные белки крови широко используются при проверке происхождения животных, для изучения генетических особенностей пород и внутрипородных групп, степени их консолидации и т. д.

Церулоплазмин является одним из ферментов крови. Его функции весьма разнообразны. Многочисленные исследования показали, что церулоплазмин играет главную роль в распределение, транспорте и гомеостазе меди. Окисляя биогенные амины, церулоплазмин, таким образом участвует в регуляции деятельности центральной нервной системы и т. д.

В последнее время особый интерес вызывает анг и о ксидантн, а я активность церулоплазмина, его способность прекращать перекисное окисление липидов и предотвращать деградацию ДНК. Доказано что, суммарная антиоксидантная активность сыворотки крови человека примерно на пятьдесят процентов обусловлена действием церулоплазмина (Тесёлкин Ю. О., 1991 г.).

Полиморфизм этого белка в сыворотки крови лошадей изучен хорошо. Выявлено два аллеля и три генетических типа церулоплазмина. В ходе предшествующих исследований накоплено большое количество данных о закономерностях распределения частот аллелей и генотипов. Показано что генотипы, получившие наибольшее распространение в одних породах, элиминируются в других. В то же время лежащие в основе этого процесса биохимические особенности церулоплазмина разных генетических типов остались практически не изученными.

Цель настоящей работы изучить функциональные особенности церулоплазмина детерминированного разными генотипами на примере лошадей русской верховой и першеронской пород. Были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать генетически обусловленный полиморфизм церулоплазмина у лошадей першеронской и русской верховой пород.

2. Провести статистический анализ генетической структуры першеронской и русской верховой пород по локусу церулоплазмина.

3. Определить количество церулоплазмина и меди, а так же аитиоксидантную активность сыворотки крови у лошадей русской верховой и першеронской породы с разными генотипами.

4. Установить влияние церулоплазмина на общую аитиоксидантную активность сыворотки крови.

Научная новизна работы заключается в том, что впервые осуществлена попытка выявить биохимические особенности церулоплазмина детерминированного разными генотипами. Впервые проведены исследования направленные на выявление доли влияния церулоплазмина на аитиоксидантную активность сыворотки крови лошадей с разными генотипами и разных направлений использования. Генетическая структура по локусу ЦП русской верховой и першеронской пород в нашей стране исследована впервые.

Практическое значение заключается в том, что полученные в ходе исследований данные позволят глубже понять механизмы лежащие в основе биохимического полиморфизма и послужат материалом для дальнейших исследований. Данные о генетической структуре позволят проследить за процессами, происходящими в изученных породах и могут быть использованы при проверке происхождения и коррекции племенных подборов с учетом выявленных биохимических особенностей.

Выводы.

1. В сыворотки крови лошадей русской верховой и першеронской пород выявлено три типа ЦП (ТТ, Р8, 85) которые детерминируются двумя аллелями Р и 8.

2. У исследованных пород частоты аллелей 8 незначительно выше частот аллелей Р (0,571 против 0,429 у першеронов и 0,567 против 0,433 у русских верховых).

3. У обеих пород выявилось нормальное моногибридное расщепление типов церулоплазмина при ко доминировании с небольшим отклонением в сторону увеличения числа гетерозигот при снижении числа гомозигот по Р аллелю.

4. Содержание ЦП в сыворотке крови лошадей русской верховой породы — 8,61 мг%, у лошадей першеронской породы 12,94 мг%. Разница достоверна. Наиболее высокое содержание церулоплазмина в русской верховой породе наблюдалось у лошадей гомозиготных по аллелю I — 8,98 мг%, в группе с генотипом 88 этот показатель несколько ниже 8,85 мг%. У лошадей с гетерозиготным генотипом он характеризуется минимальной величиной -8,21 мг%.

5. Содержание меди в сыворотке крови так же выше у лошадей першеронской породы 28,26 мкм/мл. У лошадей русской верховой 16,48 мкм/мл. Разница достоверна. Как у лошадей русской верховой породы, гак и у першеронов максимальное содержание меди наблюдалось в группах с генотипом Р8 — 18, 26 и 34,25 мкм/мл соответственно. Минимальным этот показатель оказался в группах с генотипом 88 у лошадей русской верховой — 13,96 мкм/мл и 1-Р у лошадей першеронской породы — 20,54 мкм/мл. Содержание меди в сыворотке крови достоверно отличалось у лошадей першеронской породы групп К К — Р8, РР — 88. Для лошадей русской верховой породы достоверных различий не выявлено.

6. При исследовании аниоксидантной активности сыворотки крови достоверных различий, как между группами, так и между породами не лошадей першеронской породы FF — 2,06 Е., FS — 2,31 Е. SS — 1,37 Е.

7. Установлено, что антиоксидантная активность сыворотки крови обусловлена активностью церулоплазмина у лошадей першеронской породы на 55,5%, у лошадей русской верховой породы на 37,7%. Учитывая, что достоверные различия по общей антиоксидантной активности сыворотки крови не обнаружены, можно предположить, что у лошадей русской верховой породы в большей степени задействованы другие антиоксидантные системы.

8. Антиоксидантная активность церулоплазмина детерминированного генотипом FF после насыщения медью in vi tro значительно повышаетсяу лошадей русской верховой породы в 1,7, а у лошадей першеронской породы в 2,1 раза по сравнению с исходной. Можно предположить, что элиминация гомозигот по аллелю F, наблюдаемая в большинстве изученных пород обусловлена более низкой способностью каталитического центра этого белка связывать медь m vivo, что обуславливает относительно невысоки уровень его антиоксидантной активности.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. И., Криницин Д.Я, Попов Н. Ф. Физиология сельскохозяйственных животных. М.: Советская наука. — 1954 г. — 543 с.
  2. В.А., Лисовенко Л. А. Англо-русский толковый словарь генетических терминов. М: ВНИРО. — 1995. — 190 с.
  3. B.C. Новые методы биохимической фотометрии.-М.: Наука. 1986. г1. DZl С.
  4. Ф. Введение в популяционную и эволюционную генетику. М.: Мир. -1984. — 230 с.
  5. H.A. Активность церулоплазмина и насьнценость трансферина железом сыворотки крови детей разного возраста. // Педиатрия. 1970. — № 1- С. 1. Til 1 11. ZO-3I.
  6. И. В., Теселкин Ю. О., Гусева Н. П., Комаров О. С. Клиническое значение определения активности церулоплазмина в сыворотке крови при увеитах у детей. /У Вестник офтальмологии. 1989 г. — т. 105. — № 2. — С. 60−62
  7. Л.М. Антиоксидантная защита при воздействии на организм промышленных аэрозолей. // Кислородные радикалы в хим. биол. и мед.: Сб. науч. тр. Рига. — 1988, — С. 71−76.
  8. М., Брей М., Индовчина 11. Л. и др. Изучение церулоплазмина и трансферрина в сыворотке крови человека во время беременности методом электронного спинового резонанса, — Киев. 1990 г. перевод
  9. Ф. Я. Авраменко A.C. Литвяк B.C. Хитринов P.M. Активность трансминаз и церулоплазмина крови животных при подкормке сульфатом меди. // Ферментные адаптации животного организма. М.: Колос. — 1974. — С. 76−81.
  10. Д.В., Коваль Е. В., Черноиванов В. А. Рекомендации по использованию электрофоретических данных при межпопуляционном и межвидовом сравнении. Владивосток.: ТИНРО. — 1980. — 26 с.
  11. Н.К. Физиологические характеристики спортивных лошадей // Физиологические аспекты тренировкилошадей. ВНИИ коневодства 1989 г. -С. 91−96.
  12. ИМ. Церулоплазмины, их молекулярная структура и биологические функции. /У Достижения биохимии. 1972. — С. 172−201.
  13. В. Б., Качурин А. М., Сорокина Н. В. Дисмутирование супероксидных равдикалов детали механизма. // Биохимия. — 1988. — т. 53. -jN" 12. — С. 2051−2058.
  14. В. Б., 1 Павловский М. М., Нейфон С. А., Позоровский В. Н., Ромашковецкий Л. Г. Внутримолекулярная гомология церулоплазмина человека // Биоорганическая химия. 1979. — т.5. — № 7. — С. 1045−1052.
  15. В.Б., Качурин A.M., Сорокин Н. В. Дисмутирование супероксидных радикалов детали механизма /7 Биохимия. — 1988 г. — Т.53. — № 12. — С. 20 512 058.
  16. В.Васильев В. Б., Качурин A.M., Рокко Дж.-П., Бельтрамини М., Сальваео B.C., Гайцхоки B.C. Спектральные исследования активного центра церулоплазмина при удалении и возвращении в него ионов меди // Биохимия. 1996. — т.61. — вып.2. — С. 296−306.
  17. Владимир о в К). А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран. // Биофизика.- 1987.-Т.32. № 5.- С. 830−844.
  18. Владимиров К). А., Фархутдинов P.P., Молоденков М. Н. Хемолюминесценция сыворотки крови в присутствии солей двухвалентного железа. // Вопросы мед. хим. 1976. — Т.- 22. — с. 217 — 223.21 .Владимиров Ю. А. // Лаб. дело. 1988. — № 5. — С. — 31 -35.
  19. Воронина О.В., I айцхоки С.А., Денежкина В. В., 11учкова Л.В., Шварцман А. Л. Обнаружение ЦП РНК в клетках различных органов // Матер. IX Всесоюз. симпоз. Черноголовка. — 1987. — С. 218.
  20. Гааль ')., Медьеши Г., Веретцкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул.- М.: Мир. 1982.-445 с.
  21. В.С., Шварцман А. Л., Львов В. М., Нейфах С. А. Физико-химические хорактеристики высокоочищеного ЦП мРНК из печени крысы // Мол. Ьиол. 1979. — т. 13. — № 5. — С. 147−160.
  22. PI.Р., Рябинина Л. Ю. Биохимический полиморфизм у лошадей орловской рысистой и чистокровной верховой пород // ТСХА Госагропром СССР, М., 1986, — 10 с. Рук. деп. во ВНИИТЭИ агропром под № 226 ВС-86
  23. И.Р., Рябинина Л. Ю. Действие отбора в популяции лошадей // Известия АН Кирг. ССР. Серия химико-технологические и биологические науки, — 1989, — № 2.
  24. II. П., Глембоцкий Я. Л. Генетика популяций и селекция. М.: Наука. — 1966. — 319 с.
  25. P.M., Стародумов И. М. Частоты генов и распределение типов трансферрина и альбумина сыворотки крови у чистокровных верховых лошадей // ВНИИК. Научные труды. Т. XXVII — 1974. — С. 66−68.
  26. P.M., Стародумов И. М. Генетический полиморфизм белков крови лошадей СССР // XII Съезд всесоюзного иммунологического общества им. Павлова. Тбилиси. — 1975. — С. 21−22.
  27. P.M., Стародумов И. М. Распределение генотипов и частот генов локусов трансферинов и альбуминов у лошадей различных пород, разводимых в СССР. М. — 1976. — 10 с. — Деп. Во ВНИИ ГЭИСХ, 25 ноября 1976. № 74−76.
  28. P.M., Стародумов И. М. Полиморфизм трансферрина и альбумина сыворотки крови лошадей чистокровной верховой породы // Сельскохозяйственная биология. 1976. — Т. XI. — № 6. — С. 862−867.
  29. K.M., Воронина Т. А., Смирнов Л. Д. Антиоксиданты в профилактике и терапии патологии ГЦ 1С. М.: Издательство института биомедицинской химии РАМН. 1995. — 270 с.
  30. Л. С. Митютько В.Е. Использование полиморфных белковых систем в селекции. Ленинград.: Урожай. 1979. — 183 с,
  31. И.И. Эстафетные механизмы в процессе перекисного окисления липидов биологических мембран // Успехи биол. хим.- 1984, — Т. 25.- С. 110−124.
  32. .Д., Климчук О. М., Понаморёва Т. А., Есавкина В. Я. I (олиморфные системы сыворотки крови лошадей в онтогенезе // Изв. ТСХА.-1978.-Вып. 1.-С. 219−221.
  33. . Д., Храброва Л. А., Есавкина В .Я. Иммуногенетическая характеристика лошадей чистокровной верховой породы Онуфриевского конного завода // Докл. ТСХА.-1979.-Вып. 250.-С. 83−86.
  34. .Д., Храброва Л.А. I енетический полиморфизм альбумина, трансферина, церулоплазмина и эстеразы в крови лошадей орловской рысистой породы. //Изв. ТСХА. Вып. 5.-1979.-С. 179−183.
  35. .Д., Храброва Л. А. Генетический полиморфизм белков и ферментов крови лошадей различных пород. // Изв. ТСХА. Вып. 1.-1980. -С. 156−163.
  36. .Д., Лукаш П. С. Анализ генетической структуры поголовья лошадей чистокровной верховой породы линий Тедди, Массина и Тагора понекоторым полиморфным белковым системам крови // Сб. Науч. Тр. ТСХА,-1981.-С. 45−52.
  37. . Д., Лукаш 11С. Генетический полиморфизм и количественное содержание дерулоплазмина в сыворотке крови лошадей чистокровной верховой породы //Изв. ТСХА.-1982.-Ж2.-С. 158−163.
  38. .Д., Лукаш И. С., Есаян A.M., Есавкина В. Я. Динамика содержания церулоплазмина в крови жеребят /7 Изв. ТСХА.-1983.-№ 1.-С. 192−193.51 .Каиданов Л. 3.1 енетика популяций. М. :Высшая школа. — 1996 — 319 с.
  39. М. Молекулярная эволюция : теория нейтральности. М.: Мир. -1985. -3806 с.
  40. О.М. Особенности генетического полиморфизма белков крови лошадей в связи с межпородной дифференциацией // Докл. ТСХА.-1978,-Вып. 240.-С. 132−135.
  41. В.В. Биохимические пути приспособления организма к условиям геохимической среды. // Микроэлементы в мед. вып. 6. — 1975 г. -С. 5−12
  42. В.Б., Свиридова С. П., Горожанская Э. Г. Перспективы применения антиоксидантов в лечении онкологических больных /У Всес. конф. «Биоантиоксидант»: М. 27 29.06.89. -М. 1989. — т.2. — С. 14 — 15.
  43. ., Веггер И. Исследование церулоплазмина у крупного рогатого скота // Материалы XVI Международной конференции по группам крови и биохимическому полиморфизму животных. Л. -1979 — т. 2. — С. 12−16.
  44. В. И., Король Д. Р., Лялюшко Д. М. Выделение и физико-химичесвкие свойства церулоплазмина полученного из сыворотки крови мышеи. // Вопросы мед. хим. 1992. — т. 38. — № 1. — С. 15−16.
  45. А. С., Матюшин Б. Н. Активность церулоплазмина сыворотки крови при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки // Вестник хирургии. 1990. — т. 145. — № 12. — С. 11−13.
  46. В.В. Реакция красной крови на тренировочные нагрузки у молодых лошадей // Физиологические аспекты тренировкилошадей. ВНИИ коневодства 1989 г. — С. 117 — 126.
  47. Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В Биохимия человека. М.: Мир, 1993.-т. 1.-381 с.
  48. A.M. Иммуногенетический анализ селективных процессов в популяциях симентальского скота. Автореф. канд. дис. Дубровицы — 1972 -23 с.
  49. С.А., Васильев В. Б., Шавловский М. М. Строение, каталитические свойства и эволюция ЦП и других голубых белков // Успехи биологической химии. 1988. — № 28. — С 102−124.
  50. В.П., Лабинова З. П. Генетическая структура популяции свиней северо-западных областей РСФСР по полиморфным белковым системам // Тез. XVI Международной конференции по группам крови и биохимическому полиморфизму животных. Л, — 1978. — С. 102.
  51. С.А. Основы иммунологии. Минск.: Вышейшая школа. — 1997. — 115 с.
  52. В.А. Возрождение породы. //Мустанг.-1997-№ 4, — С.24−30.
  53. Практикум по биохимии М.: Изд. М. Университета. 1979. — 428 с.
  54. Л.В., Денежкина В. В., Захарова Е. Т. и др. Биосинтез церулоплазмина в различных органах крыс // Биохимия. т. 55. — № 11. — С. 2095−2102.
  55. Л.В., Алейнекова Т. Д., Дымбаленко П. В. Биосинтез и секреция церулоплазмина клетками молочной железы в период лактации у крыс. // Биохимия. т. 59. — вып. 2. — 1994. — С. 1304 — 1310.
  56. НЗ.Ржков К).В. Охапкин С. К. I енетический полиморфизм животных, его адаптивное значение и использование в селекции (обзор). // С. х. биолог. -1986. — № 11. -с. 14−24.
  57. Л.М. Генетический анализ белковых полиморфных систем в связи с продуктивными и гематологическими показателями крупного рогатого скота. /У Автореф. дис. канд. с.-х. наук. Киев. — 1972. — 24 с.
  58. Нб.Саенко Л. Е., Ярополов А. И. Защитное действие разных форм церулонлазмина при медь-индуцированном лизисе эритроцитов // Биохимия. -Т. 56. -№ 4.- 1991. С. 1215−1221.
  59. О.Л., Берлинских Ii.К. Биологическая роль церулоплазмина и возможность его применения (обзор лит.) // Вопросы мед. хим.- 1986, — Т. 32, № 5.- С.7−14.
  60. О.Ф., Скоробогач i, ко О.В., Герасенко 11.Д., Ромашов В. В., Журавец П. А. Исследование физиологических функций ЦП человека. Влияние ЦП на иммуноциты в норме и патологии. // Биохимия. 1994. е. 59. № 10. с. 15 031 510.
  61. Сиротки на Л. К. Полиморфизм церулоплазмина, амилазы, эстераз, их активность и связь с некоторыми биохимическими показателями крови и продуктивности у животных костромской и швицкой пород. Автореф. дис.канд. с.-х. наук. — Витебск. — 1974 — 15 с.
  62. В.И. Генетические вариации Tf (сидерофилина) сыворотки крови крупного рогатого скота. // Генетика. 1970. — т. 4 — № 3. — С. 220−224.
  63. И.М. Полиморфизм белков сыворотки крови лоуадей и возможность его использования в селекции. Автореф. дис. канд. с.-х. наук. М.-1974. -21 с.
  64. В. В., Дробот И. В. Иммуноферментный анализ церулоплазмина /У Журнал микробиологии, эпидемиалогии и иммунобиологии. 1991. — № 7. — С. 66−69.
  65. Фомина Г, Л. Влияние меди и кобальта на воспроизводительную функцию кобыл. Автореф. дис. канд биол. наук. — Рыбное. — 1966. — 17 с.
  66. Л.А. Генетический полиморфизм белков и ферментов крови у лошадей некоторых пород и возможность их использования в селекции. -Автореф. дис. канд. с.-х. наук. 06.02.03. -М. — 1980. — 15 с.
  67. О.И. Содержание меди и церулоплазмина в сыворотке крови у больных с саркоидозом органов дыхания // Проб, туберкулёза, — 1982, — № 4.-С. 56−59.
  68. Шалимов ЮЛ I. наследование типов активности церулоплазмина у каракульских овец // Труды Самаркандского I У. Самарканд. — 1972. — С. 39.
  69. .П., Гворова Н. Ю., Лизлова C.I I. Антиокислительные свойства и деградаця белков сыворотки крови активными формами кислорода генерированными и einмулированными нейтрофилами // Биохимия, — 1988.Т. 53. № 5,-С 816−825.
  70. А.Л., Воронина О. В., 1 айцхоки B.C., Паткина И Л. Экспрессия гена церулоплазмина в органах млекопитающих по данным гибридизационного анализа с комплиментарными ДНК-зондами. // Мол. биол. 1990. — т.24. — № 3. — С. 657−662.
  71. Л.И., Козлов A.B., Г’ольдштейн Н.И., Азизова O.A., Владимиров Ю. А. Антиоксидантная система церулоплазмин трансферин при I ииерборической оксигенации у крыс. // Бюль. эксперем. биол. и мед. -№ 9. — С. 281−283.
  72. AI-Timimi D.I., Dormanddy T.L. The inhibition of lipid autoxidation by human caeruloplasmin // Biochem. J. 1977. N" 2. — p. 283 — 288.
  73. ЮЗ.Вгетпег Г. Apsoption, transport and distribution of copper // Hunt Cuba Foundation Symp. 1980. — p. 23−37.
  74. Bannister J.V., Bannister W.H., Hill H.A.O. et all. Does ceruloplasmin dismute cuperoxide? No. // FEBS Lett. 1980. -v. 118. -№ 1 — P. 127- 129.
  75. Chanc PC., Lee T.P., Monrene G.I. Development of ceruloplasmin in pings durings the neonatal period // Nature. 1975. — vol. 105. — № 5. — P. 624 — 630.
  76. Cousin R.L. Absorption transport and hepatic metabolism of copper and zine: special reference of metal lothione in and ceruloplasmin // Physiol.Rev. 1985. -vol. 65. — № 2. — P. 238−309.
  77. Crampton R.F., Matthews D.M., Poisner R. Observations on the mechanism of absorption of copper by the small intes tine // u. Physiol. 1965. — vol. 178. — P. 111−126.
  78. Darwish H.M., Cheney G.C., Scmitt R.C., Ettinger M.J. Mobilization of copper (II) from plasma componennts and mechanism of hepatic copper transport // Am. G. Physiol. 1984. — vol. 246. — P. G72-G79.
  79. Darwish H.M., Scmitt R.C., Cheney G.C., Ettinger M.G. Copper efflux kinetics from rat hepatocytes //Am. G. Physiol. 1984. — vol. 246. — P. G48-G55.
  80. HO.Deur C.J., Stone M.J., Frenkel E.P. Trace metals in hematopoiesis // Am. G. hematol. -1981. vol. 11. — № 2. — P. 309−331.
  81. Dormandy T.L. Free-radical oxidation and anti-oxidants // Lanset. -1978. vol. 1. — № 8065. — P. 647−650.
  82. Dunn M.A., Green M.N., Leach R.M. Kinetics of copper metabolism in rats: a compoumentl model //,/ Am. G. Physiol. 1991. — vol. 261 — P. El 15-E125.
  83. Dvulet F.E., Putnaw F.W. Complite amino acid seqilence of a 50.000- dalton fragment of human ceruloplasmin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1981. — vol. 78. -№ 2. — P. 790−794.
  84. Dr. G. Meyer Kupterstoffwechsel una Kupferbedarf beim Pferd // Ubersichtenzur Tieremamng.-Frankfurt (Main). 1994.- № 22. — P. 393−396.
  85. Elmes M.E., I laywood. S., Gasani B.A. Ilistochemical and immunocytochemical study olhepatic copper and metallotionein in hie pre- and post-natal rat. // G.
  86. Pathology. 1991. — vol. 164. — P. 83−87.116.1'icden E. Caeruioplasmin: a multi-bunctional metallo-protein of vertebrate plasma. Biological roles of copper// Excerpta Medica. 1980. — P. 93−124.
  87. HT.Freden E. Metalions in biological systems /'/' Ed. IE Siegel. N.Y. 1981. — vol.1. On, ^ 1 4-f. Z-I4.
  88. Gaitskohoki V.S., L’vov L.V., Pychkova L.V., Schwartzman A.L., Neifakh S.A. Highly pari lid ceruloplasmin messenger RNA from rat liver // Mol. Cel. Biochem. 1981. — vol. 35 p. — 171−182.
  89. Galieridge J. M. C. Inhibition of Fenton reaction by protein caeruioplasmin and other copper commplexes. Asse sement of ferroxidase and radical scavenging activites // Chem-Bioi. Interactions. 1985. — vol. 56. — № 1. — P. 113−120.
  90. Goldstein J.M., Kaplan I I.B., Edelson H.S., Weissmann G. Ceruloplasmin a scavender of superoxide anion radicals. // J. Biol. Chem. 1979. — vol. 245. — № 10 .- P. 4040−4045.
  91. Mason K.E. A conspectus of reserch on copper metabolism requirements of man // J. Nat. Acad. Sci. USA. 1979. — vol. 109. — № 11. — P. 1979−2066.
  92. Mertz W. The trace elements /7 Science. -1981- vol.23 P. 1332−1338.
  93. Murata Y., Ymakawa E., Gizuac T., Kolama 11., Abe T., Seki Y., Kodama M. Fail are of copper incorporation into ceruloplasmin in the goldgi appratus of LEC rat hepatocytes // Biochem. Biophys. Resear. Commun. 1995. — vol. 209. — № 1. -P. 349−355.
  94. Palida P.A., Etinnger M.A. Identification of proteins involved in intrasel lular copper metabolism //J. Biol. Cemistry. 1991. — vol. 266. — P. 4586−4592.
  95. Prasiner S.B. Inherited prion diseases // Proc. Narl. Acad. Sci. USA. 1994. -vol. 91 — P. 4611−4614.
  96. Ravin M. D. An improved colorimetric enzymatic assay of ceryloplasmin // J. Lab. Clin. Med. 1961 — vol. 58 -№ 1. — P. 161−168.
  97. Ryden L. Ceruloplasmin is single peptide chain // Eur. J. Biocem 1972. vol. 26. -P. 380−386.
  98. Ryden L. Copper proteins and copper enzymes 11 Ed. I. otitic R. Florida: CRC Press, Boco Raton. 1984. — vol. 1. — № 12. — P. 100−137.
  99. Soto M., Gitlin G.M. Mechanisms of copper incorporation During the biosynthesis of human ceruloplasmin // J. Biol. Chem. 1991. — vol. 266. — № 8.1. P. 5128−5134.
  100. Takohashi «N., Ortel T.G., Putnam F.W. Sinale-chain structure of human ceruloplasmin // Proc. Natl. Acod. Sci. VSA. 1984 — vol. 81. — P. 390−394.
  101. Tcomas G.R., Roherts F.A., Walshe J.M., Cox D.W. Haplotvpes and mutations in Wilson disease//Am. J. Genet. 1995. — vol.56. — P. 1315−1319.
  102. Trommershausen B.A., Clark R.S. Blood group and protein polimorphism gene frequencies for seven breeds of horses in the United States // Anim. Blood Groups and Biochem. Genet.- 1985,-vol.16.-P. 93−106.
  103. Underwood E.J. Trase elements in human and animal natriton. 44th coh // Academic Press. New-Yorck. — 1979. — № 3. — P. 56−108.
  104. Veoschinsky M.L., Funk W.D., Van Ost B.A., Mac Gilliray R.T. Complete cDNA seguence of human preceruloplasmin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1986. -vol. 83. — P. 5086−5090.
  105. Vladimirov Y.A. Free raDical Lipid Peroxidation in biomembranes: mechanism, regulation and biological concequences. // Free Radic., Aging and Degenerative Dicases. New — York, London: Alan R. Liss Inc. — 1986. — P. 141−195.
  106. Wang FT, Koshinsky M., Uemerton J.L. Locolization of processed gene for human ceruloplasmin to chromosome region 8q21.13-q23.1 bu in situ hubridization it Cytogenet. Cell Genet. 1988. — vol. 47. — P. 230−231.
  107. Worwood M. and Jacobs A. The subcellular distribution of 59 Fe in small intestinal mucosa: Studies with normal, iron dificient and iron overloaded rats /7 Br. J. Haematol. vol. 22. — P. 265−272.
  108. Yangeer J.L., Gitlin J.D. Tissue-specific suntesis of the ceruloplasmin by mamory glands of the rat // Biochem. J. 1977. — vol. 280. — № 3. — P. 671−677.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!