Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Структурные аспекты углеводной специфичности лектинов

Диссертация: Структурные аспекты углеводной специфичности лектинов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Лектины широко используются как молекулярные инструменты для исследования гликопротеинов и углеводов. Особое внимание уделяется применению лектинов в исследовании и очистке белков крови, рецепторов, гормонов. Такие лектины, как конканавалин А, фитогемагглютинин из семян фасоли, агглютинин из зародышей пшеницы, лектины чечевицы, клещевины, арахиса, сои, лотуса, улекса европейского, клубней… Читать ещё >

Структурные аспекты углеводной специфичности лектинов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР. ЛЕКТИНЫ, ИХ СТРУКТУРА И
  • ФУНКЦИЯ
    • 1. Классификация лектинов
    • 2. Краткая классификация углеводов
    • 3. Пространственная организация углеводных комплексов лектинов
    • 4. Закономерности стереохимии углеводсвязывающих центров
    • 5. Постановка задачи диссертационной работы
  • ГЛАВА II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 1. Получение кристаллических углеводных комплексов лектина гороха
    • 2. Предварительные рентгеноструктурные исследования и сбор данных
    • 3. Определение и кристаллографическое уточнение пространственных структур
  • ГЛАВА III. РАЗРАБОТКА ПРОГРАММНОГО ОБЕСПЕЧЕНИЯ
    • 1. Анализ конформационных состояний аминокислотных остатков
    • 2. Модификация метода Монте-Карло на базе программы
  • ХРЬОЯ
    • 3. Совмещение пространственных структур бежов
  • ГЛАВА IV. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ КОМПЛЕКСОВ ЛЕКТИНА ГОРОХА С Б-ГЛЮКОПИРАНОЗИДОМ И I)-МАННОПИРАНОЗИДОМ
    • 1. Трехмерная структура белковой глобулы
    • 2. Структура металлсвязывающего и углеводсвязывающего центров
  • ГЛАВА V. МОДЕЛИРОВАНИЕ БЕЛОК-УГЛЕВОДНОГО ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
    • 1. Выбор силового поля и расчетной схемы белокуглеводного взаимодействия
    • 2. статистико-динамическая модель углеводного связывания
    • 3. Направленные изменения углеводной специфичности

В последние годы резко возрос интерес к различным аспектам исследования и применения лектинов — белков, связывающих углеводы. Лектины обладают довольно широким спектром действия. Они присутствуют в любой живой системе на разных уровнях ее организации (молекулярном, мембранном, клеточном и органном). Лектины обнаружены в различных организмах, начиная от вирусов, бактерий и кончая организмом человека. Их функциональная роль остается пока недостаточно изученной. Однако способность лектинов связывать олигосахариды со значительной специфичностью определенно указывает на то, что лектины играют важную роль в процессах биологического распознавания [1]. Известно, что лектин-углеводные взаимодействия задействованы в таких процессах, как эндои фагоцитоз, очистка биологических систем от вредных и чужеродных агентов, хоминг клеток, компартментализация гликоконъюгатов в органеллах, морфогенез в процессе развития некоторых организмов и т. д. [2]. Если внутриклеточные лектины в определенной мере регулируют процессы транспорта и секреции гликоконъюгатов, то лектины внешних мембран клеток, по-видимому, широко участвуют в процессах гомеостаза всего организма: клиренса асиалогликопротеидов крови (лектин Эшвелла гепатоцитов), хоминга клеток крови (лектины эндотелия сосудов селезенки и других органов), устранения чужеродных или своих аномальных (раковых, незрелых или старых) клеток из русла крови (система лектинов печени, отличающихся от лектина Эшвелла). Лектины бобовых растений, в том числе и лектин гороха, включены в механизм симбиоза этих растений с азотфиксирующими бактериями [2−4]. Также известно, что лектины растений часто выступают в качестве защитных белков растений [5] и могут применяться в медицине в качестве ингибиторов присоединения вирусов к клеткам [6].

Лектины широко используются как молекулярные инструменты для исследования гликопротеинов и углеводов. Особое внимание уделяется применению лектинов в исследовании и очистке белков крови, рецепторов, гормонов. Такие лектины, как конканавалин А, фитогемагглютинин из семян фасоли, агглютинин из зародышей пшеницы, лектины чечевицы, клещевины, арахиса, сои, лотуса, улекса европейского, клубней картофеля, улитки и некоторые другие уже стали коммерческими препаратами. В медицине лектины нашли применение в качестве компонентов лекарственных препаратов для лечения опухолей, воспалительных процессов и т. д.

Изучение молекулярных основ белок-углеводного взаимодействия невозможно без знания пространственной структуры белков и их комплексов с углеводами. За последнее время установлены пространственные структуры целого ряда лектинов и их углеводных комплексов. Прогресс в таких исследованиях стимулировал развитие в других областях молекулярной биологии и молекулярной генетики. На основе структурных данных широким фронтом ведутся работы по белковой инженерии с целью более детального понимания механизма функционирования белков, а также получения белков с новыми полезными свойствами. Наличие детальной информации о пространственной организации углеводсвязывающих центров открывает также возможности синтеза соответствующих ингибиторов.

Цель диссертационной работы — установление пространственной структуры комплексов лектина гороха в двух изоформах с глюкозой и маннозой при атомном уровне разрешения, выявление механизма углеводного связывания белком и его специфичности.

Диссертация состоит из пяти глав. Первая глава представляет собой литературный обзор по некоторым наиболее интересным структурам лектинов, решенным на текущий момент. Во второй главе представлена экспериментальная часть работы. В третьей главе обсуждаются разработанные программы. Четвертая глава посвящена описанию и анализу пространственной структуры комплексов лектина гороха с различными углеводами. Пятая глава описывает предложенную модель взаимодействия белка с углеводом. Представлено обобщение на случай связывания белком других углеводов, проведён анализ и сопоставление с данными независимых биохимических исследований по связыванию лектином углеводов.

Результатом работы является детальный анализ структур комплексов растительного лектина с глюкозой и маннозой, а также впервые предложена модель связывания углеводов на основе статистических закономерностей взаимодействия лектина с углеводом. Полученные структурные данные позволили теоретически промоделировать некоторые точечные мутации в активном центре лектина и оценить их предполагаемое влияние на углеводную специфичность. Результаты проведенных исследований предоставляют обширный структурный и теоретический базис для белково-инженерных работ по целенаправленному изменению свойств лектина гороха и других гомологичных белков.

Автор выражает глубокую благодарность научным руководителям работы, доктору хим. наук В. З. Плетневу и кандидату физ, — мат. наук И. Н. Цыганнику за творческое руководство и постоянное внимание к работе, а также сотруднику лаборатории рентгеноструктурного анализа Института биоорганической химии И. Ю. Михайловой за помощь в подготовке кристаллических объектов и обсуждение результатов.

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ.

1. С использованием оптимизированой методики выделения и очистки лектина гороха (Pisum sativumдимер, мол. масса ~ 50 кДа) получены качественные кристаллические комплексы белка с моноуглеводами при высоком коэффициенте заполнения углеводсвязывающего центра.

2. Проведена расшифровка и кристаллографическое уточнение димерных структур четырех углеводных комплексов лектина гороха (два с D-маннопиранозидом и два с D-глюкопиранозидом) при разрешении -2.0 А. Две структуры комплексов лектина с D-маннопиранозидом (pi = 7.6) и D-глюкопиранозидом (pi = 6.9) представлены в Brookhaven Protein Data Bank под кодами lbqp и 2bqp соответственно.

3. Проведен детальный анализ стереохимической структуры металли углеводсвязывающего центра лектина гороха в комплексах с глюкозой и маннозой. Показана система водородных связей, отвечающих за углеводную специфичность лектина гороха к моносахаридам.

4. Разработана статистико-динамическая модель процесса связывания Сахаров в углеводсвязывающем центре лектина, позволяющая найти спектр благоприятных для связывания углевода ориентаций и область с затягивающим градиентом.

5. На основе экспериментально-структурных данных и энергетических расчетов предложены оптимальные аминокислотные замены Asn39—>Gln и Asn39—>Lys, способные вызвать направленные изменения в специфике связывания родственных углеводов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Sharon N., Lis H. Lectins as cell recognition molecules. Science, 1989, 246, 227- 234.
  2. B.M. Итоги науки и техники. Серия «Биотехнология», 1987, Т. 2.
  3. Л.В., Ковалевская Т. М. «Уч. зап. Тартус. ун-та», 1989, Т. 2, 17−24.
  4. Diaz C.L., Melchers L.S., Hooykaas P.J., Lugtenberg J., Kijne J.W. Abstracts. 11th International lectin conference, 1989, Tartu, P. 16.
  5. Peumans W.J., van Dame E.J.M. Lectins as plant defense proteins. Plant. Physiol., 1995. V. 109. P. 347−352.
  6. Kocourek J., Horejsi V. In: Lectins: Biology, Biochemistry, and Clinical Biochemistry, V. 3. Ed. T.C. Bog-Hansen. Berlin, New York, 1983, 3−6.
  7. J., Horejsi V. // Nature, 1981, 290, N 5803, p. 188.
  8. Goldstein I.J., Hayes C.E. The lectins: carbohydrate-binding proteins of plants and animals. Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 1978, 35, 127−340.
  9. Goldstein I.J., Poretz R.D. In: The Lectins: Properties, Functions, and Applications in Biology and Medicine. Eds I. E. Liener et al., Acad. Press. Orlando et. al., 1986, 35−247.
  10. M.Д., Панасюк E.H., Луцик А. Д. «Лектины» Львов, 1981.
  11. М.И., Колев Д. Н. В кн.: Полисахариды, София, «Наука и искусство», 1985, 149−156.
  12. Scouten W.H. Affinity Chromatography. Bioselective adsorption on inert matrices. New York e.a. John Wiley and Sons. 1981, 348 p.
  13. Kristiansen T. Methods in Enzymology, 1975, 34, 331−341.
  14. Gallagher J.T. Carbohydrate-binding properties of lectins: a possible approach to lectin nomenclature and classification. Review. Biosci. Rep., 1984, 4, N 8, 621−632.
  15. Tsuji T., Osawa T. Protein, Nucl. Acid Enzyme (Japan), 1983, 28, N 2, 118−131.
  16. Debray H., Decout D., Strecker G., Montreuil J., Monsygny M. Protides Biol. Fluids, 1980, 27, 451−454.
  17. Debray H., Pierce-Cretel A., Spik G., Montreuil J. In: Lectins: Biology, Biochemistry, and Clinical Biochemistry, V. 3. Ed. T.C. Bog-Hansen. Berlin, New York, Walter de Gruyter.1983, 335−350.
  18. H., Montreuil J. // J. Biosci., 1983, 5, Suppl. 1, 93−100.
  19. Debray H., Rouge P. FEBS Lett., 1984, 176, N 1, 120−124.
  20. Dean D.D., Woessner J.F. Extracts of human articular cartilage contain an inhibitor of tissue metalloproteinases. Biochem. J., 1984, 218, N 2, 277−280.
  21. Y., Yamamoto K., Tsuji T., Osawa T. // Carbohydr. Res, 1984, 129, Complete, 257−265.
  22. Yamashita K., Hitoi A., Kobata A. Structural determinants of Phaseolus vulgaris erythroagglutinating lectin for oligosaccharides. J. Biol. Chem., 1983, 258, N 24, 1 475 314 755.
  23. Serafmi-CessiF., Malagolini N, Dall’olio F. Biosci. Rep., 1984, 4, N 11, 973−978.
  24. Cummings R.D., Kornfeld S. Fractionation of asparagine-linked oligosaccharides by serial lectin-Agarose affinity chromatography. A rapid, sensitive, and specific technique. J. Biol. Chem., 1982, 257, N 19, 11 235−11 240.
  25. А. Основы биохимии. 1985. С. 302. M. Мир.
  26. Bourne Y., Cambillau С. The role of structural water molecules in protein-saccharide complexes. Topics Mol. Biol., 1993, 17, 321−337.
  27. Imberty A., Bourne Y., Cambillau C., Rouge P., Perez S. Oligosaccharide conformation in protein/carbohydrate complexes. Adv. Biophys. Chem., 1993, 3, 71−117.
  28. Stillmark H. Uber Ricin, ein giftiges Ferment aus den Samen von Ricinus communis L. und einigen anderen Euphorbiaceen. Dorpet, Inaug. Dissertation, 1888, 100 p.
  29. Hart D.A. Amer. J. Lectins in biological systems: applications to microbiology. Clin. Nutr. 1980, 33, No. 11, Suppl., 2416−2425.
  30. Sharon N. In: The Lectins: Properties, Functions, and Applications in Biology and Medicine Eds I. E. Liener et al., Press. Orlando et al. Acad. Press. 1986, 494−526.
  31. Barondes S.H., Cooper D.N.W., Gitt. M.A., Leffler H. Structure and function of a large family of animal lectins. J. Biol. Chem., 1994, 269, 1−5.
  32. Drickamer K., Taylor M.E. Biology of animals lectins. Annu. Rev. Cell Biol., 1993, 9, 237−264.
  33. Hirabayashi J., Kasai K.-I. The family of metazoan metal-independent ?-galactoside-binding lectins: structure, function and molecular evolution. Glycobiology, 1993, 3(4), 297−304.
  34. Hughes RC. Lectins as cell adhesion molecules. Curr. Opin. Struct. Biol., 1992, 2(5), 687−692.
  35. Lis H., Sharon N. Lectin-carbohydrate interactions. Curr. Opin. Struct. Biol., 1991, 1, 741−749.
  36. Barondes S.H., Castronovo V., Cooper D.N.W., Cummings R.D., Drickamer K., et al. Galectins: a family of animal (3-galactoside-binding lectins. Cell, 1994, 76, 597−598.
  37. Drickamer K. Two distinct classes of carbohydrate recognition domains in animal lectins. J. Biol. Chem., 1988, 263, 9557−9560.
  38. Wright C.S. Refinement of the crystal structure of wheat germ agglutinin isolectin 2 at 1.8 A resolution. J. Mol. Biol., 1987, 194, 501−529.
  39. Wright C.S. Comparison of the refined crystal structures of two wheat germ isolectins. J. Mol. Biol., 1989, 209, 475−487.
  40. C.S. 2.2 A resolution structure analysis of two refined N-acetylneuraminyl-lactose-wheat germ agglutinin isolectin complexes. J. Mol. Biol., 1990, 215, 635−651.
  41. Wright C.S., Jaeger J. Crystallographic refinement and structure analysis of the complex of wheat germ agglutinin with a bivalent sialoglycopeptide from glycophorin A. J. Mol. Biol., 1993, 232, 620−638.
  42. Wright C.S., Brooks D.M., Wright C.S. Evolution of the multidomain protein wheat germ agglutinin. J. Mol. Evol., 1985, 21, 133−138.
  43. Olsnes S., Pihl A. Different biological properties of the two constituent peptide chains of ricin, a toxic protein inhibiting protein synthesis. Biochemistry, 1973, 12, 3121−3126.
  44. Nicolson G.L., Blaustein J. The interaction of Ricinus communis agglutinin with normal and tumor cell surfaces. Biochem. Biophys. Acta, 1972, 266, 543−547.
  45. Baenziger J.U., Fiete D. Structure determinants of Ricinus communis agglutinin and toxin specificity for oligosaccharides. J. Biol. Chem., 1979, 254, 9795−9799.
  46. Rutenber E., Katzin B.J., Ernst S., Collins E.J., Mlsna D., et al. Crystallographic refinement of ricin to 2.5A. Proteins, 1991, 10, 240−250.
  47. Rutenber E., Robertus J.D. Structure of ricin B-chain at 2.6A resolution. Proteins, 1991, 10, 260−269.
  48. Villafranca J.E., Robertus J.D. Ricin B chain is a product of gene duplication. J. Biol. Chem, 1980, 256, 554−556.
  49. Simmons B.M., Stahl P.D., Russel J.H. Mannose-receptor mediated uptake of ricin toxin and ricin A chain by macrophages. J. Biol. Chem., 1986, 261, 7912−7920
  50. Baenziger J.U., Fiete D. Structural determinants of Ricinus communis agglutinin and toxin specificity for oligosaccharides. J. Biol. Cem., 1979, 254(19), 9795−9799.
  51. Sixma T.K., Kalk K.H., van Zanten B.A.M., Dauter Z., Kingma J., et al. Refined structure of Escherichia coli heat-labile enterotoxin, a close relative of cholera toxin. J. Mol. Biol., 1993, 230, 890−918.
  52. Sixma T.K., Pronk S.E., Kalk K.H., van Zanten B.A.M., Berghuis A.M., et al. Lactosebinding to heat-labile enterotoxin revealed by X-ray crystallography. Nature, 1992, 355, 561−564.
  53. Wiley D.C., Skehel J.J. The structure and function of the hemagglutinin membrane glycoprotein of influenza virus. Annu. Rev. Biochem, 1987, 56, 365−394.
  54. Wilson I.A., Skehel J.J., Wiley D.C. Structure of the haemagglutinin membrane glycoprotein of influenza virus at 3 A. Nature, 1981, 289, 366−373.
  55. Sauter N.K., Glick G.D., Crowther R.L., Park S.-J., Eisen M.B., et al. Crystallographic detection of a second ligand binding site in influenza virus hemagglutinin. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1992, 89, 324−328.
  56. Weis W.I. Brown J.H., Cusack S., Paulson J.C., Skehel J. J., Wiley D.C. Structure of the influenza haemagglutinin complexed with its receptor, sialic acid. Nature, 1988, 333, 426 431.
  57. Drickamer K. Evolution of Ca2±dependant animal lectins. Prog. Nucleic Acid. Res. Mol. Biol., 1993, 45, 207−233.
  58. Drickamer K. Membrane receptors that mediate glycoprotein endocytosis: structure and biosynthesis. Kidney Int., 1987, 32(23), 2189−2193.
  59. Lodish H.F. Recognition of complex oligosaccharides by the multisubunit asialoglycoprotein receptor. Trends Biol. Sci., 1991, 16, 374−377.
  60. Bevilacqua M.P. Endothelial-leukocyte adhesion molecules. Annu. Rev. Immunol., 1993, 11, 767−804.
  61. Lasky L.A. Selectins: interpereters of cell-specific carbohydrate information during inflammation. Science, 1992, 258, 964−969.
  62. Sastry K., Ezekowitz R.A. Collectins: pattern recognition molecules involved in first line host defense. Curr. Opin. Immunol., 1993, 5, 59−66.
  63. Weis W.I., Kahn R., Fourme R., Drickamer K., Hendrickson W.A. Structure of the calcium-dependent lectin domain from a rat mannose-binding protein determined by MAD phasing. Science, 1991, 254, 1608−1615.
  64. Weis W.I., Drickamer K., Hendrickson W.A. Structure of C-type mannose binding protein complexed with an oligosaccharide. Nature, 1992, 360, 127−134.
  65. Graves B.J., Crowther R.L., Chandran C., Rumberger J.M., Li S., et al. Insight into E-selectin/ligand interaction from the crystal structure and mutagenesis of the lec/EGF domains. Nature, 1994, 367, 532−538.
  66. Wang J.L., Werner E.A., Laing J.G., Patterson R.J. Nuclear and cytoplasmic localization of a lectin-ribonucleoprotein complex. Biochem. Soc. Trans., 1992, 20, 269−274.
  67. Cooper D.N.W., Massa S.M., Barondes S.H. Endogenous lectin inhibits myoblast adhesion to laminin. J. Cell Biol., 1991, 115, 1437−1448.
  68. Oda Y., Herrman J., Gitt M.J., Turck C., Burlingame A.L., et al. Soluble lactose binding lectin from rat intestine with two carbohydrate binding domains in the same peptide chain. J. Biol. Chem., 1993, 268, 5929−5939.
  69. Liao D.-I., Kapadia G., Ahmed H., Vasta G.R., Herzberg O. Structure of S-lectin, a developmentally regulated vertebrate P-galactoside-binding protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1994, 91, 1428−1432.
  70. Lobsanov Y.D., Gitt M.A., Leffler H., Barondes S.H., Rini J.M. X-ray crystal structure of the human dimeric S-Lac lectin, L-14−11, in complex with lactose at 2.9A resolution. J. Biol. Chem., 1993, 268, 27 034−27 038.
  71. Gitt M.A., Barondes S.H. Genomic sequence and organization of two members of a human lectin gene family. Biochemistry, 1991, 30, 82−89.
  72. Leffler H., Barondes S.H. Specificity of binding of three soluble rat lung lectins to substituted and unsubstituted natural fS-galactosides. J. Biol. Chem., 1986, 261, 1 011 910 126.
  73. Zhou Q., Cummings R.D. The S-type lectin from calf heart tissue binds selectively to the carbohydrate chains of laminin. Arch. Biochem. Biophys., 1990, 281(1), 27−35.
  74. Young N.M., Oomen R.P. Analysis of sequence variations among legume lectins. A ring of hypervariable residues forms the perimeter of the carbohydrate-binding site. J. Mol. Biol., 1992, 228, 924−934.
  75. Sharon N., Lis H. Leguime lectins a large family of homologous proteins. FASEB J., 1990,4, 3198−3208.
  76. Bourne Y., Roussel A., Frey M., Rouge P., Fontecilla-Camps J.-C., et al. Three-dimensional structures of complexes of Lathyrus ochrus isolectin I with glucose and mannose: fine specificity of the monosaccharide-binding site. Proteins, 1990, 8, 365−376.
  77. Lonnerdal B., Borrebaeck C.A.K., Etzler M.E., Errson B. Dependence on cations for the binding activity of lectins as determined by affinity electrophoresis. Biochem. And Biophys. Res. Communs., 1983, V. 115, N. 3, 1069−1074.
  78. Shoham M., Kalb A. J., Pecht I. Specificity of metal ion interaction with concanavalin A. Biochemistry, 1973, V.12, N. 10, 1914−1917.
  79. Bourne Y., Rouge P., Cambillau C. X-ray structure of a biantennary octasaccharide-lectin complex refined at 2.3-a resolution. J. Biol. Chem., 1992, 267, 197−203.
  80. Derewenda Z., Yariv J., Helliwell J. R, Kalb (Gilboa) A.J., Dodson E.J., et al. The structure of the saccharide-binding site of concanavalin A. EMBO J., 1989, 8(8), 21 892 193.
  81. Rini J.M., Hardman K.M., Einspahr H., Suddath F.L., Carver J.P. X-ray crystal structure of pea lectin-trimannoside complex at 2.6 a resolution. J. Biol. Chem., 1993, 268(14), 10 126−10 132.
  82. Vyas N.K. Atomic features of protein-carbohydrate interactions. Curr. Opin. Struct. Biol., 1991, 1, 732−740.
  83. Quiocho F.A. Protein-carbohydrate interactions: basic molecular features. Pure Appl. Chem., 1989, 61(7), 1293−1306.
  84. Shaanan B., Lis H., Sharon N. Structure of a legume lectin with an ordered N-linked carbohydrate in complex with lactose. Science, 1991, 254, 862−866.
  85. Debray J., Decout D., Strecker G., Spik G., Montreuil J. Specificity of twelve lectins towards oligosaccharides and glycopeptides related to N-glycosylproteins. Eur. J. Biochem., 1981, 117, 41−55.
  86. Kornfeld K., Reitman M.L., Kornfeld R. The carbohydrate-binding specificity of pea and lentil lectins. J. Biol.Chem., 1981, 256(13), 6633−6640.
  87. Delbaere L.T.J., Vandonselaar M., Prasad L. Molecular recognition of a human blood group determinant by a plant lectin. Can. J. Chem., 1990, 68, 1116−1121.
  88. Lis H., Sharon N. Biological properties of lectins. The Lectins: Properties, Functions, and Applications in Biology and Medicine. London/Orlando: Academic., 1986, 265−291.
  89. Hardman K., Agarwal R., Freiser M. Manganese and calcium binding sites of concanavalin A. J. Mol. Biol, 1982,157, 69−86.
  90. Banerjee R., Mande SC., Ganesh V., Das K., Dhanaraj V. et al. Crystal structure of peanut lectin, a protein with an unusual quaternary structure. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1994, 91, 227−231.
  91. Debray H., Decout D., Strecher G., Spik G., Montreuil J. Specificity of twelve lectins towards oligosaccharides and glycopeptides related to N-glucosylproteins. Eur. J. Biochem. 1981. V. 117. P. 41−55.
  92. Rogue P., Sousa-Cavada B. Isolation and partial characterisation ot two isolectins from Lathyrus ochrus (L.) DC. seeds. Plant Science Letters. 1984. V. 37. N. 1. P. 21−27.
  93. Shimura K., Kasai K. Determination of the a affinity constants of pea lectin for neutral sugars by capillary affinophoresis with a monoligand affinophore. J. Biochem. 1996, V. 120. N. 6. P. 1146−1152.
  94. Einspahr H., Parks E.H., Suguna K., Subramanian E., Suddath F.L. The crystall structure of pea lectin at 3.0 A resolution. J. Biol. Chem. 1986. V. 261. P. 16 518−16 527.
  95. Riskulov R. R, Dobrokhotova Z.D., Kuzev S.V., Lobsanov Yu.D., Lubnin M.Yu., Mokulskaya T.D., Myshko G.E., Proskudina L.T., Rogacheva M.M., Saprykina L.F., KJhrenov A.A., Mokulskii M.A. // FEBS Lett. 1984. V. 165. N. 1. P. 97−101.
  96. Suddath F.L., Phillips S. R, Einspahr H. Lectin. 1990 PDB accession number 21tn.
  97. Ю.Д., Плетнев В. З. Структура углеводсодержащего комплекса лектина гороха при разрешении 1.8 А. Биоорган, химия. 1993. Т. 19. С. 122−125.
  98. Ю.Д., Рентгеноструктурные исследования углеводного комплекса лектина гороха на атомном уровне. Диссертация на соискание ученой степени к. ф,-м. наук. ИК АН СССР. 1991.
  99. Richardson J.S. The anotomy and taxonomy of Protein Structure Adv. Prot. Chem. 1981. V. 34. P. 167−339.
  100. Taylor M.E. Recognition of complex carbohydrates by the macrophage mannose receptor. Biochem. Soc. Trans., 1993, 21(2), 468−473.
  101. Higgins T.J.V., Chandler P.M., Zurawski G., Button S.C., Spencer D. The biosynthesis and primary structure of pea seed lectin. J. Biol. Chem. 1983. V. 258. N. 15. P. 95 449 549.
  102. Reeke G.N., Jr., Becker J.W. Three-dimentional structure of favin: saccharide binding-cyclic permutation in leguminous lectins. Science. 1986. V. 234. P.1108−1 111.
  103. Montfort W., Villafranca J.E., Monzingo A.F., Ernst S.R., Katzin В., Rutenberg E., Xuong N.H., Hamlin R, Robertus J.D., The three-dimentional structure of ricin at 2.8 A. J. Biol. Che. 1987. V. 262. P. 5398−5403.
  104. Bhattacharyya L., Ceccarini C., Lorenzoni P., Brewer C.F. Concanavalin A interactions with asparagine-linked glycopeptides. Bivalency of high mannose and bisected hybrid type glycopeptides. J. Biol. Chem. 1987. V. 262. N.3. P. 1288−1293.
  105. A.Deacon, T. Gleichmann, A.J.Kalb (Gilboa), H. Price, J. Raftery, G. Bradbrook, J. Yariv, J.R.Helliwell. (1997) Concanavalin A And Its Bound Solvent At 0.94a Resolution. PDB accession number lnls.
  106. Trowbridge J.S. Isolation and chemical characterization of a mitogenic lectin from Pisum sativum. J. Biol. Chem. 1974. V. 249. № 18. P. 6004- 6012.
  107. Mattews B.W. Solvent content of protein crystals. J. Mol. Biol., 1968, v. 33, N2, p. 491 497.
  108. Ю.В. Программное обеспечение повышенной эффективности для 4-кружного дифрактометра. Кристаллография. 1988. Т. 33, # 3. С. 795−797.
  109. North А.С.Т., Phillips D.C., Mattews F.S., A semiempirical method of absorption correction. Acta Crystallogr. 1968, Sect. A., V. 24. P. 351−359.
  110. A.A. Использование некристаллографической симметрии в структурной кристаллографии белков. Диссертация на соискание ученой степени к.ф.-м. наук. ИК АН СССР. 1983.
  111. Otwinowski Z., Minor W. Processing of X-ray diffraction data collected in oscillation mode. Methods inEnzymology V. 276, P. 307−326 1997.
  112. Brunger A.T. X-PLOR (Version 3.1) Manual. Yale University, New Haven and London, 1992.
  113. Rossmann M.G., Blow D.M. The detection of sub-units within the crystallographic asymmetric unit. Acta Crystallogr. 1962. V. 15. P.24−31.
  114. T. A. // J. Appl. Crystallogr. 1978. V. 11. P. 268−272.
  115. P.V. // Acta Cryst. 1952. V. 5. P. 802−810.
  116. Read R. J. Improved fourier coefficients for maps using phases from partial structures with errors. Acta Cryst. 1986. A42. P. 140−149.
  117. Laskowski R.A., MacArthur M.W., Moss D.S., Tornton J.M. // J. Appl. Crystallogr. 1993. V. 26. P. 283−291.
  118. Evans S.V. SETOR: hardware-lighted three-dimensional solid model representations of macromolecules. J. Mol. Graphics. 1993. V. 11. P. 134−138.
  119. Jones T.A. A graphics model building and refinement system for macromolecules. J. Appl. Cryst. 1978. V. 11. P. 268−270.
  120. E.M. Структурная организация белка, 1997, Т. 3. М.: «Наука».
  121. Р.П. Введение в вычислительную физику. М.: Изд-во Моск. физ.-техн. ин-та. 1994.
  122. William Н. Numerical recipes in С: the art of scientific computing. Cambridge University Press. 2nd ed. 1992.
  123. Guex N., Peitsch M.C. SWISS-MODEL and the Swiss-PdbViewer: An environment for comparative protein modeling. Electrophoresis. 1997. V. 18. P. 2714−2723.
  124. P.Y., Fasman G.D. //J. Mol. Biol. 1977. V. 115. P. 1146−1152.
  125. Rini J.M., Hofmann, Т., Carver J.P. Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of a pea lectin-methyl 3,6-di-0-(alpha-D-mannopyranosyl)-alpha-D-mannopyranoside complex. Biochem. Cell. Biol. 1986. V. 65. P. 338−344.
  126. Lee В., Richards F.M. The interpretation of protein structures: estimation of static accessibility. J. Mol. Biol. 1971. V. 55. P. 379−400.
  127. Eur. J. Biochem. 1970. V. 17. P. 193−201.
  128. Brooks В, Bruccoleri R, Olafson B, States D, Swaminathan S, Karplus M. CHARMM: A program for macromolecular energy, minimization, and molecular dynamics calculations. J. Сотр. Chem. 1983. V.4. P. 187−217.
  129. E. J. Toone, Structure and energetic of protein carbohydrate complexes. Curr. Opin. Struc. Biol, 1994. 4. 719−728.
  130. H. Beierbeck, L. T. J. Delbaere, M. Vandonselaar and R. U. Lemieux, Molecular recognition. 14. Monte-Carlo simulation of the hydration of the combining site of a lectin. Ca. J. Chem, 1994, 72, 463−470.
  131. B. D. Isbister, P. M. St. Hilaire and E. J. Toone. Spatial organization versus total area as a predictor of protein hydrophobicity. The hydrofobisity of the concanavalin a binding site. J. Am. Chem. Soc, 1995, 117, 12 877−12 878.
  132. V. Helms and R. C. Wade, Thermodynamics of water mediating protein-ligand interactions in cytochrome P450cam: a molecular dynamics study. Biophys. J, 1995. V. 69. P. 810−824.
  133. Д.В. Общий курс физики, т.2. Термодинамика и молекулярная физика. 1990. M «Наука», третье из-е.
  134. Корн Г, Корн Т, Справочник по математике для научных работников и инженеров. 1974. М. «Наука».
  135. JI.A. Единицы физических величин и их размерности: учебно справочное руководство. 1988. М. «Наука». 3-е изд.
  136. R.U. // Асс. Chem. Res. 1996. Y. 29. P. 373.
  137. Sharma V, Vijayan M, Surolia A. Imparting exquisite specificity to peanut agglutinin for the tumor-associated Thomsen-Friedenreich antigen by redesign of its combining site. J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 21 209−21 213.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!