Структурно-функциональный анализ гена рибосомного белка L11 человека

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Структурно-функциональный анализ гена рибосомного белка L11 человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР. СТРУКТУРА И ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ РИБОСОМНЫХ БЕЛКОВ ВЫСШИХ ЭУКАРИОТ
1. Организация и структура генов рибосомных белков
Картирование генов РБ
Экзон-интронная структура генов РБ. мяоРНК
2. Транскрипционный контроль экспрессии генов РБ
CpG-островки
Олигопиримидиновый тракт и точка старта транскрипции
Транскрипционные факторы, участвующие в регуляции транскрипции генов РБ
Тканеспецифичная экспрессия генов РБ у растений
3. Посттранскрипционная регуляция синтеза РБ
Сплайсинг
Антисмысловые РНК
Транспорт мРНК в цитоплазму
Деградация мРНК
4. Трансляционный контроль синтеза рибосомных белков
Cis-элементы трансляции
Trans-факторы трансляции
Участие рибосомного белка S6 в регуляг{ии трансляции ТОП мРНК

Актуальность проблемы. Рибосома является клеточной органеллой ответственной за синтез белка во всех клетках. Анализ структуры рибосомы выполненный с помощью рентгеноструктурного кристаллографии в последние годы значительно улучшил понимание структурных основ функционирования рибосомы [1]. Однако, сравнительно мало известно о биогенезе рибосом, особенно, у эукариот. В клетках млекопитающих синтез цитоплазматической рибосомы требует сборки 4 молекул РНК и 79 различных белков [7, 8]. В среднем клетка содержит примерно 4 миллиона цитоплазматических рибосом, для которых необходимо порядка 80% всей клеточной РНК и 5−10% белков. Исследование механизмов, которые контролируют экспрессию компонентов рибосомы, является важной задачей современной науки. Три различных РНК-полимеразы вовлечены в продукцию РНК и белков для рибосомы: РНК-полимераза I транскрибирует гены, кодирующие 28S, 18S и 5,8S рРНК, РНК-полимераза II — гены РБ и РНК-полимераза IIIгены 5S рРНК. Нуклеотидные последовательности большинства генов РБ и рРНК уже определены, однако лишь для небольшой части генов РБ млекопитающих исследована регуляция их экспрессии. В отличие от рРНК, которые кодируются несколькими сотнями генов и кластеризуются в несколько локусов, каждый эукариотический РБ кодируется только одним геном (кроме RPS4, различные гены которого находятся на X и Y хромосомах) и эти гены распределены по всему геному [9]. Единственная функциональная копия гена генерирует большое количество процессированных псевдогенов [10], что осложняет клонирование и функциональный анализ генов РБ. Для достижения эквимолярного количества РБ в большом разнообразии условий клеточного роста используется координация различных уровней экспрессии генов. Так регуляция на транскрипционном и пост-транскрипционном уровнях экспрессии генов РБ необходима для достижения примерно равного количества всех рибосомных белков. Это демонстрируют эксперименты, показывающие равное привлечение РНК-полимеразы промоторами различных генов РБ, равное количество мРНК, сравнимую степень экспрессии репортерных генов [3, 11]. Эти данные предполагают, что гены РБ используют промоторы примерно равной силы. Исследования регуляторных элементов промоторов генов РБ выявили сайты связывания ТФ как в выше, так и ниже точки старта транскрипции [12]. Наиболее распространенными из используемых генами РБ являются ТФ GABP, Spl, YY1 [13]. Если связывание любого индивидуального ТФ с промотором гена нарушалось (сайт-специфические мутации), транскрипционная активность гена уменьшалась, но не прекращалась. Это указывает на сложную комбинированную регуляцию транскрипции многими ТФ. Однако, регуляторных факторов характерных только для генов РБ не выявлено.

Особенностью генов РБ высших эукариот является наличие ОПТ в районе старта транскрипции. ОПТ играет важную роль в определении точки старта транскрипции, а также является цис-элементом^трансляционного контроля экспрессии генов РБ [14, 15]. Трансляционный контроль ТОП мРНК (мРНК с терминальным ОПТ) выражается в селективном выходе данных мРНК из полисом (репрессия трансляции) при блокировании прохождения клетки через фазу G1 (недостаток питательных веществ, контактное ингибирование или конечная дифференцировка), G1/S (ингибирование синтеза ДНК) и G2/M (ингибирование сборки веретена деления), а также при недостатке аминокислот. Когда же покоящаяся клетка индуцируется на клеточное деление или рост или происходит восстановление запаса аминокислот, ТОП мРНК рекрутируются на полисомы (активация трансляции). Точных механизмов регуляции трансляции ТОП мРНК пока не выявлено. Интерес к биосинтезу рибосомы также стимулируется находками, что мутации в генах, кодирующих компоненты рибосомы или белки, вовлеченные в созревание, сборку или экспорт рибосомы из ядра, могут приводить к развитию некоторых наследственных заболеваний у человека. Так, например, анемия Diamond-Blackfan (DBA) — врожденная (наследственная) форма парциальной красноклеточной аплазии, причиной которой являются мутации в одном или нескольких генах РБ. Мутации, приводящие к развитию DBA, были найдены в генах RPS19 (около 25% случаев) [16], RPS24 (2%)[17], RPL11 и RPL5 (по 10%) [18] и др. Во всех случаях наследование является аутосомно-доминантным. Считается, что в основе заболевания лежит гаплонедостаточность РБ, которая приводит к недостаточному созреванию рибосом[19], что в свою очередь вызывает синтез малого количества гемоглобина и гибели предшественников эритроцитов.

Особый интерес представляют результаты, указывающие на участие многих рибосомных белков в регуляции клеточного цикла. Важность рибосом в регуляции роста и гибели клеток неудивительна, но рибосомные белки вовлекаются в эти процессы не только как структурные элементы рибосомы, но и как эффекторы или модуляторы изменений клеточного цикла. Так, например, инактивация гена рибосомного белка S6 Drosophila melanogaster приводит к образованию опухолей в некоторых тканях, что указывает на RPS6 как на ген-супрессор опухолевого роста [20]. С другой стороны, в опухолевых клетках повышен уровень некоторых рибосомных белков, например, S15 крысы [21], L18 и L37 человека [22], а увеличение экспрессии генов RPL7 [23] и RPS3a [24] человека приводит к угнетению роста клеток и вступлению их в апоптоз. Аминокислотные последовательности многих рибосомных белков сходны с функциональными мотивами.

ТФ, например, «лещиновая застежка» у RPL7 человека [25] и RPL13a крысы [26], «цинковые пальцы» у RPL37 человека [27] и RPL37a D. melanogaster [28], что указывает на возможное участие этих белков в регуляции транскрипции. Поэтому интерес к регуляции экспрессии генов рибосомных белков обусловлен и наличием у некоторых из них внерибосомных функций.

Рибосомный белок L11 является компонентом 60S субъединицы рибосомы [29]. Данный белок относится к L5p семейству рибосомных белков и взаимодействует с 5S рРНК. Рибосомные белоки LI 1 и L5 необходимы для присоединения 5S рРНК к 90S прерибосомальному комплексу, играя важную роль в созревании рибосомы[30]. Кроме выполнения структурной функции в составе рибосомы, L11 играет важную роль в индукции р53-зависимого ареста клеточного цикла, обеспечивая, таким образом, связь между уменьшением сборки рибосом в ответ на какие-либо изменения условий жизни клетки и ингибированием роста. Данный эффект достигается связыванием избытка LI 1 с HDM2, что предотвращает ее взаимодействие с р53, таким образом активируя р53-зависимый арест клеточного цикла [31, 32]. Таким образом, интерес к строению и функционированию гена рибосомного белка L11 связан как с вхождением его в состав рибосомы, так и с его регуляторной ролью в клеточном цикле.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы является исследование структурной организации гена рибосомного белка LI 1 человека, а также идентификация ТФ, участвующих в регуляции его экспрессии.

Для достижения поставленной цели следовало решить следующие задачи:

1. Клонирование и секвенирование гена HRPLJJ и его промоторной области.

2. Определение структурных особенностей гена HRPLJJ (точки старта транскрипции, наличие мяоРНК кодируемых интронами гена) и сравнение их со структурными особенностями генов других РБ.

3. Выявление ТФ, взаимодействующих с промоторными элементами гена HRPLJJ.

4. Сравнение ТФ, взаимодействующих с промоторными районами генов рибосомных белков RPLJ J, RPL32 и RPS26 человека.

5. Выявление функционального значения ТФ, взаимодействующих с промоторными элементами гена HRPLJJ.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Структура гена HRPLJJ соответствует основным характеристикам генов РБ млекопитающих.

2. Промотор гена HRPLll содержит несколько участков связывания ТФ, таких как YY1 (Yin Yang 1), GABP (GA-связывающий белок) и АР2.

3. Существуют общие белковые факторы, характерные для промоторных районов генов HRPLll, HRPL32 и HRPS26, а также существуют ТФ общие для HRPLll и HRPL32 и не встречающиеся у HRPS26.

4. ТФ YY1 входит в сложный ДНК-белковый комплекс, формирующийся в районе +6.+26 гена HRPLll и является белком-активатором транскрипции гена HRPLll.

Объем и структура диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследования, результатов исследования, обсуждения результатов, выводов и списка цитируемой литературы. Работа изложена на 100 стр. машинописного текста, иллюстрирована 32 рисунком и 5 таблицами.

Список литературы

содержит 175 библиографических источников.

Выводы.

1. Определена нуклеотидная последовательность гена рибосомного белка L11 человека {HRPLll) и его промоторной области, проведен анализ структурных особенностей гена HRPLll. Ген HRPLll соответствует основным характеристикам генов РБ млекопитающих:

• имеет небольшой размер — 4583 п.н., короткий первый экзон (32 п.н.), короткие 5'- и З'-нетранслируемые области (26 и 52 п.н., соответственно);

• граница первого интрона лежит в непосредственной близости к AUG-кодону, стоп-кодон располагается в последнем 6-м экзоне, на расстоянии 25 п.н. от него находится участок полиаденилирования, ААТААА;

• на расстоянии 3 п.н. от AUG-кодона находится характерный для генов РБ олигопиримидиновый тракт, состоящий из 24 п.н., в котором находится точка инициации транскрипции;

• В промоторной области гена HRPLll отсутствуют TATAи СААТ-боксы, но в районе -24.-27 находится ТАТА-подобный элемент (ATА А) в окружении GC-богатых районов.

2. Определены функциональные сайты связывания транскрипционных факторов (ТФ), расположенные в промоторном районе гена HRPLll (-59. .+170).

• Методом «задержки в геле» с использованием олигонуклеотидных копий участков связывания ТФ показано, что ген HRPLll содержит участки связывания факторов транскрипции YY1 (Yin Yang 1), GABP (GA-связывающий белок) и АР2.

• С помощью поликлональных антител к данным ТФ показано, что транскрипционный фактор YY1 входит в сложный ДНК-белковый комплекс, формирующийся в районе +6.+26 гена HRPLll.

• При сравнении набора ядерных белков, взаимодействующих с промоторным районом гена HRPLll, полученных из быстропролиферирующих и нормальных клеточных линий, а также клеток, находящихся в репрессированном состоянии, получено свидетельство того, что транскрипционный фактор YY1 является белком-активатором транскрипции гена HRPLll.

3. Проведено сравнение ТФ, взаимодействующих с промоторными районами генов РБ RPL11 (-59.+170), RPL32 (-335.+79) и RPS26 (-217.+113) человека. С помощью метода «задержки в геле» с испольхованием в качестве конкурентов фрагментов промоторных районов генов HRPL11, HRPS26 и HRPL32, а также олигонуклеотидных копий участков связывания ТФ, показано, что существуют общие ТФ, взаимодействующие с промоторными районами генов HRPL11, HRPS26 и HRPL32, а также ТФ, взаимодействующие с промоторными районами генов HRPL11 и HRPL32 и не взаимодействующие с промоторным районом гена HRPS26.

Заключение

Показать весь текст

Список литературы

Dahlberg А. Е. Ribosome structure. The ribosome in action // Science 2001 — T.292 -№ 5518 — C.868−869.
Atchison M. L., Meyuhas O. and Perry R. P. Localization of transcriptional regulatory elements and nuclear factor binding sites in mouse ribosomal protein gene rpL32 // Mol Cell Biol 1989 — T.9 — № 5 — C.2067−2074.
Hariharan N. Kelley D. E. and Perry R. P. Equipotent mouse ribosomal protein promoters have a similar architecture that includes internal sequence elements // Genes Dev -1989-T.3 -№ 11 C.1789−1800.
Adilakshmi T. and Laine R. O. Ribosomal protein S25 mRNA partners with MTF-1 and La to provide a p53-mediated mechanism for survival or death // J Biol Chem 2002 — T.277 -№ 6 — C.4147−4151.
Osoegawa K" Woon P. Y., Zhao В., Frengen E., Tate no M., Catanese J. J. and De Jong P. J. An improved approach for construction of bacterial artificial chromosome libraries // Genomics 1998 — T.52 — № 1 — C. l-8.
Wool I. G. The structure and function of eukaryotic ribosomes // Annu Rev Biochem -1979 T.48 --C.719−754.
Wool I. G., Chan Y. L. and Gluck A. Structure and evolution of mammalian ribosomal proteins // Biochem Cell Biol 1995 — T.73 — № 11−12 — C.933−947.
Warner J. R. and Nierras C. R. Trapping human ribosomal protein genes // Genome Res -1998 T.8 — № 5-C.419−421.
Zhang Z" Harrison P. and Gerstein M. Identification and analysis of over 2000 ribosomal protein pseudogenes in the human genome // Genome Res 2002 — T.12 — № 10 -C.1466−1482.
Meyuhas O. and Perry R. P. Construction and identification of cDNA clones for mouse ribosomal proteins: application for the study of r-protein gene expression // Gene 1980 — T.10 -№ 2-C. 113−129.
Ishii K., Washio Т., Uechi Т., Yoshihama M., Kenmochi N. and Tomita M. Characteristics and clustering of human ribosomal protein genes // BMC Genomics 2006 — T.7 — - C.37.
Perry R. P. The architecture of mammalian ribosomal protein promoters // BMC Evol Biol 2005 -T.5 -№ 1 — C. 15.
Meyuhas O. Synthesis of the translational apparatus is regulated at the translational level //Eur J Biochem 2000 — T.267 — № 21 — C.6321−6330.
Levy S., Avni D., Hariharan N. Perry R. P. and Meyuhas O. Oligopyrimidine tract at the 5' end of mammalian ribosomal protein mRNAs is required for their translational control // Proc Natl Acad Sci U S A 1991 — T.88 — № 8 — C.3319−3323.
Robledo S., Idol R. A.,.Crimmins D. L., Ladenson J. H., Mason P. J. and Bessler M. The role of human ribosomal proteins in the maturation of rRNA and ribosome production // Rna -2008 T.14 — № 9 — C.1918−1929.
Watson K. L., Konrad K. D., Woods D. F. and Bryant P. J. Drosophila homolog of the human S6 ribosomal protein is required for tumor suppression in the hematopoietic system // Proc Natl Acad Sci U S A 1992 — T.89 — № 23 — С. 11 302−11 306.
Shiga K., Yamamoto H. and Okamoto H. Isolation and characterization of the human homologue of rig and its pseudogenes: the functional gene has features characteristic of housekeeping genes // Proc Natl Acad Sci U S A 1990 — T.87 — № 9 — C.3594−3598.
Naora H. Involvement of ribosomal proteins in regulating cell growth and apoptosis: translational modulation or recruitment for extraribosomal activity? // Immunol Cell Biol 1999 -T.77-№ 3 -C. 197−205.
Hemmerich P., Von Mikecz A., Neumann F., Sozeri O., Wolff-Vorbeck G., Zoebelein R. and Krawinkel U. Structural and functional properties of ribosomal protein L7 from humans and rodents //Nucleic Acids Res 1993 — T.21 — № 2 — C.223−231.
Barnard G. F., Staniunas R. J., Puder M., Steele G. D., Jr. and Chen L. B. Human ribosomal protein L37 has motifs predicting serine/threonine phosphorylation and a zinc-finger domain // Biochim Biophys Acta 1994 — T.1218 — № 3 — C.425−428.
Gaines P., Woodard С. T. and Carlson J. R. An enhancer trap line identifies the Drosophila homolog of the L37a ribosomal protein // Gene 1999 — T.239 — № 1 — C.137−143.
Dai M. S., Shi D., Jin Y., Sun X. X., Zhang Y., Grossman S. R. and Lu H. Regulation of the MDM2-p53 pathway by ribosomal protein LI 1 involves a post-ubiquitination mechanism // J Biol Chem 2006 — T.281 — № 34 — C.24 304−24 313.
Bhat K. P., Itahana K" Jin A. and Zhang Y. Essential role of ribosomal protein Lll in mediating growth inhibition-induced p53 activation // Embo J 2004 — T.23 — № 12 — C.2402−2412.
Leary D. J. and Huang S. Regulation of ribosome biogenesis within the nucleolus // FEBS Lett 2001 — T.509 — № 2 — C. 145−150.
Venema J. and Tollervey D. Ribosome synthesis in Saccharomyces cerevisiae // Annu Rev Genet 1999 — T.33 — - C.261−311.
Fromont-Racine M., Senger В., Saveanu С. and Fasiolo F. Ribosome assembly in eukaryotes // Gene 2003 — T.313 — - C. 17−42.
Nomura M. Regulation of ribosome biosynthesis in Escherichia coli and Saccharomyces cerevisiae: diversity and common principles // J Bacteriol 1999 — T.181 — № 22 — C.6857−6864.
Nierhaus К. H. The assembly of prokaryotic ribosomes // Biochimie 1991 — T.73 — № 6 -C.739−755.
Nomura M. The control of ribosome synthesis // Sci Am 1984 — T.250 — № 1 — C.102−114.
Kenmochi N., Ashworth L. K., Lennon G., Higa S. and Tanaka T. High-resolution mapping of ribosomal protein genes to human chromosome 19 // DNA Res 1998 — T.5 — № 4 -C.229−233.
Higa S., Yoshihama M., Tanaka T. and Kenmochi N. Gene organization and sequence of the region containing the ribosomal protein genes RPL13A and RPS11 in the human genome and conserved features in the mouse genome // Gene 1999 — T.240 — № 2 — C.371−377.
Barakat A., Szick-Miranda K., Chang I. F., Guyot R., Blanc G" Cooke R" Delseny M. and Bailey-Serres J. The organization of cytoplasmic ribosomal protein genes in the Arabldopsis genome // Plant Physiol 2001 — T.127 — № 2 — C.398−415.
Leer R. J., Van Raamsdonk-Duin M. M., Hagendoorn M. J., Mager W. H. and Planta R. J. Structural comparison of yeast ribosomal protein genes // Nucleic Acids Res 1984 — T.12 -№ 17 — C.6685−6700.
Mager W. H. Control of ribosomal protein gene expression // Biochim Biophys Acta -1988 T.949 — № 1 — C. l-15.
Pellizzoni L., Crosio C., Campioni N., Loreni F. and Pierandrei-Amaldi P. Different forms of U15 snoRNA are encoded in the introns of the ribosomal protein SI gene of Xenopus laevis //Nucleic Acids Res 1994 — T.22 — № 22 — C.4607−4613.
Tycowski К. Т., Shu M. D. and Steitz J. A. A small nucleolar RNA is processed from an intron of the human gene encoding ribosomal protein S3 // Genes Dev 1993 — T.7 — № 7A -C.1176−1190.
Filipowicz W., Pelczar P., Pogacic V. and Dragon F. Structure and biogenesis of small nucleolar RNAs acting as guides for ribosomal RNA modification // Acta Biochim Pol 1999 -T.46 — № 2 — C.377−389.
Nomura M" Gourse R. and Baughman G. Regulation-of the synthesis of ribosomes and ribosomal components // Annu Rev Biochem 1984 — T.53 — - C.75−117.
Olsson M. O. and Gausing K. Post-transciptional control of coordinated ribosomal protein synthesis in Escherichia coli // Nature 1980 — T.283 — № 5747 — C.599−600.
Josaitis C. A., Gaal T. and Gourse R. L. Stringent control and growth-rate-dependent control have nonidentical promoter sequence requirements // Proc Natl Acad Sci U S A 1995 -T.92 — № 4 — С. 1117−1121.
Izutsu K., Wada C., Komine Y., Sako Т., Ueguchi C., Nakura S. and WadaA. Escherichia coli ribosome-associated protein SRA, whose copy number increases during stationary phase // J Bacteriol 2001 — T. 183 — № 9 — C.2765−2773.
Ishihama A. Modulation of the nucleoid, the transcription apparatus, and the translation machinery in bacteria for stationary phase survival // Genes Cells 1999 — T.4 — № 3 — C. 135−143.
Gourse R. L., Gaal Т., Bartlett M. S" Appleman J. A. and Ross W. rRNA transcription and growth rate-dependent regulation of ribosome synthesis in Escherichia coli // Annu Rev Microbiol 1996 — T.50 — - C.645−677.
Yoganathan Т., Horikoshi M., Hasegawa S., Roeder -R. G. and Sells В. II. Yeast transcription factor IID participates in cell-free transcription of a mammalian ribosomal protein TATA-less promoter // Biochem J 1992 — T.285 (Pt 3) — - C.721−723.
We is L. and Reinberg D. Accurate positioning of RNA polymerase II on a natural TATA-less promoter is independent of TATA-binding-protein-associated factors and initiator-binding proteins // Mol Cell Biol 1997 — T. l7 — № 6 — C.2973−2984.
Colgan J. and Manley J. L. Cooperation between core promoter elements influences transcriptional activity in vivo // Proc Natl Acad Sci. U S A 1995 — T.92 — № 6 — C. 1955−1959.
Warner J. R. The economics of ribosome biosynthesis in yeast // Trends Biochem Sci -1999 T.24 — № 11 — C.437−440.
Chevalier-Mariette C., Henry I., Montfort L" Capgras S., Forlani S., Muschler J. and Nicolas J. F. CpG content affects gene silencing in mice: evidence from novel transgenes // Genome Biol 2003 — T.4 — № 9 — C. R53.
Somma M. P., Pisano C. and Lavia P. The housekeeping promoter from the mouse CpG island HTF9 contains multiple protein-binding elements that are functionally redundant // Nucleic Acids Res 1991 — T. l9 — № 11 — C.2817−2824.
Hariharan N. and Perry R. P. Functional dissection of a mouse ribosomal protein promoter: significance of the polypyrimidine initiator and an element in the TATA-box region // Proc Natl Acad Sci U S A 1990 — T.87 — № 4 — C.1526−1530.
Somma M. P., Gambino I. and Lavia P. Transcription factors binding to the mouse HTF9 housekeeping promoter differ between cell types // Nucleic Acids Res 1991 — T.19 — № 16 -C.4451−4458.
Moura-Neto R. t Dudov K. P. and Perry R. P. An element downstream of the cap site is required for transcription of the gene encoding mouse ribosomal protein L32 // Proc Natl Acad Sci U S A 1989 — T.86 — № 11 — C.3997−4001.
Hariharan N. and Perry R. P. A characterization of the elements comprising the promoter of the mouse ribosomal protein gene RPS16 11 Nucleic Acids Res 1989 — T. 17 — № 13 -C.5323−5337.
Safrany G. and Perry R. P. Transcription factor RFX1 helps control the promoter of the mouse ribosomal protein-encoding gene rpL30 by binding to its alpha element // Gene 1993 -T.132 — № 2 — C.279−283.
Katan-Khaykovich Y. and Shaul Y. RFX1, a single DNA-binding protein with a split dimerization domain, generates alternative complexes // J Biol Chem 1998 — T.273 — № 38 -C.24 504−24 512.
Sengupta P. K, Fargo J. and Smith B. D. The RFX family interacts at the collagen (COL1A2) start site and represses transcription // J Biol Chem 2002 — T.277 — № 28 — C.24 926−24 937.
Kaczynski J., Cook T. and Urrutia R. Spl- and Kruppel-like transcription factors // Genome Biol 2003 — T.4 — № 2 — C.206.
Song C. Z., Keller K., Murata K, Asano H. and Stamatoyannopoulos G. Functional interaction between coactivators CBP/рЗОО, PCAF, and transcription factor FKLF2 // J Biol Chem 2002 — T.277 — № 9 — C.7029−7036.
Emili A., Greenblatt J. and Ingles C. J. Species-specific interaction of the glutamine-rich activation domains of Spl with the TATA box-binding protein // Mol Cell Biol 1994 — T.14 -№ 3 — C.1582−1593.
Rosmarin A. G., Luo M., Caprio D, G., ShangJ. andSimkevich C. P. Spl cooperates with the ets transcription factor, GABP, to activate the CD 18 (beta2 leukocyte integrin) promoter // J Biol Chem 1998 — T.273 — № 21 — C.13 097−13 103.
Suske G. The Sp-family of transcription factors // Gene 1999 — T.238 — № 2 — C.291−300.
Ryu S., Zhou S., Ladurner A. G. and Tjian R. The transcriptional cofactor complex CRSP is required for activity of the enhancer-binding protein Spl // Nature 1999 — T.397 — № 6718 -C.446−450.
Marin M., Karis A., Visser P., Grosveld F. and Philipsen S. Transcription factor Spl is essential for early embryonic development but dispensable for cell growth and differentiation // Cell 1997 — T.89 — № 4 — C.619−628.
Lania L., Majello B. and De Luca P. Transcriptional regulation by the Sp family proteins // Int J Biochem Cell Biol 1997 — T.29 — № 12 — C. l313−1323.
Antoine M. and Kiefer P. Functional characterization of transcriptional regulatory elements in the upstream region and intron 1 of the human S6 ribosomal protein gene // Biochem J 1998 — T.336 (Pt 2) — - C.327−335.
Carnevali F., La Porta C., Ilardi V. and Beccari E. Nuclear factors specifically bind to upstream sequences of a Xenopus laevis ribosomal protein gene promoter // Nucleic Acids Res -1989 T.17 — № 20 — C.8171−8184.
Colombo P. and Fried M. Functional elements of the ribosomal protein L7a (rpL7a) gene promoter region and their conservation between mammals and birds // Nucleic Acids Res 1992 — T.20 — № 13 — C.3367−3373.
Fan W., Christensen M., Eichler E., Zhang X. and Lennon G. Cloning, sequencing, gene organization, and localization of the human ribosomal protein RPL23A gene // Genomics 1997- T.46 № 2 — C.234−239.
Lagna G., Loreni F., Beccari E and Carnevali F. HrpF, a human sequence-specific DNA-binding protein homologous to XrpFI, a Xenopus laevis oocyte transcription factor // Nucleic Acids Res 1990-T. 18 -№ 19-C.5811−5816.
Safrany G. and Perry R. P. The relative contributions of various transcription factors to the overall promoter strength of the mouse ribosomal protein L30 gene // Eur J Biochem 1995 -T.230 — № 3 — C.1066−1072.
Yoganathan Т., Cowie A, HassellJ A. and Sells В. H. Enhanced cell-free transcription of the ribosomal protein L32 gene by the polyoma virus enhancer PEA3 DNA-binding protein // Eur J Biochem 1992 — T.207 — № 1 — C. 195−200.
Chinenov Y., Henzl M. and Martin M. E. The alpha and beta subunits of the GA-binding protein form a stable heterodimer in solution.- Revised model of heterotetrameric complex assembly // J Biol Chem 2000 — T.275 — № 11 — C.7749−7756.
Genuario R. R, Kelley D E. and Perry R. P. Comparative utilization of transcription factor GABP by the promoters of ribosomal protein genes rpL30 and rpL32 // Gene Expr 1993- T.3 № 3 — C.279−288.
Genuario R R. and Perry R. P. The GA-binding protein can serve as both-an activator and repressor of ribosomal protein gene transcription // J Biol Chem 1996 — T.271 — № 8 -C.4388−4395.
Carter R. S. and Avadhani N G. Cooperative binding of GA-binding protein transcription factors to duplicated transcription initiation region repeats of the cytochrome с oxidase subunit IV gene // J Biol Chem 1994 — T.269 — № 6 — C.4381−4387.
Lamarco K., Thompson С. C., Byers B. P., Walton E. M. and Mcknight S. L. Identification of Ets- and notch-related subunits in GA binding protein // Science 1991 — T.253 -№ 5021 -C.789−792.
Imaki H., Nakayama K, Delehouzee S, Handa H., Kitagawa M., Kamura T. and Nakayama К I. Cell cycle-dependent regulation of the Skp2 promoter by GA-binding protein // Cancer Res 2003 — T.63 — № 15 — C.4607−4613.
Yoganathan Т., Horikoshi M., Roeder R. G. and Sells В. H. Direct binding of yeast transcription factor (TFIID) to the ribosomal protein L32 (rpL32) TATA-less promoter sequence // FEBS Lett 1993 — T.326 — № 1−3 — C. 163−166.
Chung S. and Perry R. P. The importance of downstream delta-factor binding elements for the activity of the rpL32 promoter // Nucleic Acids Res 1993 — T.21 — № 14 — C.3301−3308.
Hariharan N., Kelley D. E. and Perry R. P. Delta, a transcription factor that binds to downstream elements in several polymerase II promoters, is a functionally versatile zinc finger protein // Proc Natl Acad Sci U S A 1991 — T.88 — № 21 — C.9799−9803.
Knossl M., Lower R. and Lower J. Expression of the human endogenous retrovirus HTDV/HERV-K is enhanced by cellular transcription factor YY1 // J Virol 1999 — T.73 — № 2 -C.1254−1261.
Weill L., Shestakova E. and Bonnefoy E. Transcription factor YY1 binds to the murine beta interferon promoter and regulates its transcriptional capacity with a dual activator/repressor role // J Virol 2003 — T.77 — № 5 — C.2903−2914.
Bergad P. L., Towle H. C. and Berry S. A. Yin-yang 1 and glucocorticoid receptor participate in the Stat5-mediated growth hormone response of the serine protease inhibitor 2.1 gene // J Biol Chem 2000 — T.275 — № 11 — C.8114−8120.
Johansson E" Hjortsberg K. and Thelander L. Two YY-1-binding proximal elements regulate the promoter strength of the TATA-less mouse ribonucleotide reductase R1 gene // J Biol Chem 1998 — T.273 — № 45 — C.29 816−29 821.
Harris S. A., Dudov K. P. and Bowman L. H. Comparison of the mouse L32 ribosomal protein promoter elements in mouse myoblasts, fibers, and L cells // J Cell Biochem 1992 -T.50 — № 2 — C. 178−189.
Williams M. E. and Sussex I. M. Developmental regulation of ribosomal protein LI6 genes in Arabidopsis thaliana // Plant J 1995 — T.8 — № 1 — C.65−76.
Weijers D., Franke-Van Dijk M., Vencken R. J., Quint A., Hooykaas P. and Offringa R. An Arabidopsis Minute-like phenotype caused by a semi-dominant mutation in a RIBOSOMAL PROTEIN S5 gene // Development 2001 — T.128 — № 21 — C.4289−4299.
Gao J., Kim S. R., Chung Y. Y., Lee J. M. and An G. Developmental and environmental regulation of two ribosomal protein genes in tobacco // Plant Mol Biol 1994 — T.25 — № 5 -C.761−770.
Moran D. L. Characterization of the structure and expression of a highly conserved ribosomal protein gene, L9, from pea // Gene 2000 — T.253 — № 1 — C. 19−29.
Achard P., Lagrange Т., El-Zanaty A. F. and Mache R. Architecture and transcriptional activity of the initiator element of the TATA-less RPL21 gene // Plant J 2003 — T.35 — № 6 -C.743−752.
Li В., Vilardell J. and Warner J. R. An RNA structure involved in feedback regulation of splicing and of translation is critical for biological fitness // Proc Natl Acad Sci U S A 1996 -T.93 — № 4 — C. 1596−1600.
Fewell S. W and Woolford J. L, Jr. Ribosomal protein S14 of Saccharomyces cerevisiae regulates its expression by binding to RPS14B pre-mRNA and to 18S rRNA // Mol Cell Biol -1999- T.19 -№ 1 C.826−834.
Schell Т., Kulozik A. E. and Hentze M. W Integration of splicing, transport and translation to achieve mRNA quality control by the nonsense-mediated decay pathway // Genome Biol 2002 — T.3 — № 3 — C. REVIEWS1006.
Mitrovich О. M. and Anderson P. Unproductively spliced ribosomal protein mRNAs are natural targets of mRNA surveillance in C. elegans // Genes Dev 2000 — T.14 — № 17 — C.2173−2184.
Mathews D. H" Sabina J., Zuker M. and Turner D. H. Expanded sequence dependence of thermodynamic parameters improves prediction of RNA secondary structure // J Mol Biol 1999 — T.288 — № 5-C.911−940.
Caffarelli E., Arese M., Santoro В., Fragapane P. and Bozzoni I. In vitro study of processing of the intron-encoded U16 small nucleolar RNA in Xenopus laevis // Mol Cell Biol -1994 T.14 — № 5 — C.2966−2974.
Xu W. B. and Roufa D. J. The gene encoding human ribosomal protein S24 and tissue-specific expression of differentially spliced mRNAs // Gene 1996 — T. l 69 — № 2 — C.257−262.
Vanhee-Brossollet C. and Vaquero C. Do natural antisense transcripts make sense in eukaryotes? // Gene 1998 — T.211 — № 1 — C. l-9.
Tasheva E. S. and Roufa D. J. Regulation of human RPS14 transcription by intronic antisense RNAs and ribosomal protein S14 // Genes Dev 1995 — T.9 — № 3 — C.304−316.
Hohlbaum A. M., Krawinkel U. and Hemmerich P. Structure and expression of a non-polyadenylated ribosome bound transcript carrying the sequence of human ribosomal protein L7 mRNA in antisense orientation // Biol Chem 1998 — T.379 — № 8−9 — C. l 193−1200.
Reynaud E., Bolshakov V. N., Barajas V" Kafatos F. C. and Zurita M. Antisense suppression of the putative ribosomal protein S3A gene disrupts ovarian development in Drosophila melanogaster // Mol Gen Genet 1997 — T.256 — № 4 — C.462−467.
Laine R. O., Shay N. F. and Kilberg M. S. Nuclear retention of the induced mRNA following amino acid-dependent transcriptional regulation of mammalian ribosomal proteins LI 7 and S25 // J Biol Chem 1994 — T.269 — № 13 — C.9693−9697.
Патрушев Л. И. Экспрессия генов. Москва: Наука, 2000. — 527 с.
Geyer P. К., Meyuhas О., Perry R. P. and Johnson L. F. Regulation of ribosomal protein mRNA content and translation in growth-stimulated mouse fibroblasts // Mol Cell Biol 1982 -T.2 — № 6 — C.685−693.
Meyuhas O., Thompson E. A., Jr. and Perry R. P. Glucocorticoids selectively inhibit translation of ribosomal protein mRNAs in PI 798 lymphosarcoma cells // Mol Cell Biol 1987 -T.7 — № 8-C.2691−2699.
Loreni F. and Amaldi F. Translational regulation of ribosomal protein synthesis in Xenopus cultured cells: mRNA relocation between polysomes and RNP during nutritional shifts // Eur J Biochem 1992 — T.205 — № 3 — C.1027−1032.
Pierandrei-Amaldi P., Campioni N. Gallinari P., Beccari E., Bozzoni I. and Amaldi F. Ribosomal-protein synthesis is not autogenously regulated at the translational level in Xenopus laevis // Dev Biol 1985 — T. 107 — № 2 — C.281−289.
Pierandrei-Amaldi P., Beccari E" Bozzoni I. and Amaldi F. Ribosomal protein production in normal and anucleolate Xenopus embryos: regulation at the posttranscriptional and translational levels // Cell 1985 — T.42 — № 1 — C.317−323.
Bowman L. H. The synthesis of ribosomal proteins S16 and L32 is not autogenously regulated during mouse myoblast differentiation // Mol Cell Biol 1987 — T.7 — № 12 — C.4464−4471.
Amaldi F. and Pierandrei-Amaldi P. Translational regulation of the expression of ribosomal protein genes in Xenopus laevis // Enzyme 1990 — T.44 — № 1−4 — C.93−105.
Loreni F., Francesconi A. and Amaldi F. Coordinate translational regulation in the syntheses of elongation factor 1 alpha and ribosomal proteins in Xenopus laevis // Nucleic Acids Res 1993 — T.21 — № 20 — C.4721−4725.
Thomas G" Thomas G. and Luther H. Transcriptional and translational control of cytoplasmic proteins after serum stimulation of quiescent Swiss 3T3 cells // Proc Natl Acad Sci U S A 1981 — T.78 — № 9 — C.5712−5716.
Jefferies H. В., Thomas G. and Thomas G. Elongation factor-1 alpha mRNA is selectively translated following mitogenic stimulation // J Biol Chem 1994 — T.269 — № 6 -C.4367−4372.
Coller J. M., Gray N. K. and Wickens M. P. mRNA stabilization by poly (A) binding protein is independent of poly (A) and requires translation // Genes Dev 1998 — T.12 — № 20 -C.3226−3235.
Steel L. F. and Jacobson A. Sequence elements that affect mRNA translational activity in developing Dictyostelium cells // Dev Genet 1991 — T. 12 — № 1−2 — C.98−103.
Slobin L. I. and Rao M. N. Translational repression of EF-1 alpha mRNA in vitro // Eur J Biochem 1993 — T.213 — № 3 — C.919−926.
Biberman Y. and Meyuhas O. TOP mRNAs are translationally inhibited by a titratable repressor in both wheat germ extract and reticulocyte lysate // FEBS Lett 1999 — T.456 — № 3 -C.357−360.
Avni D., Biberman Y. and Meyuhas O. The 5' terminal oligopyrimidine tract confers translational control on TOP mRNAs in a cell type- and sequence context-dependent manner // Nucleic Acids Res 1997 — T.25 — № 5 — C.995−1001.
Kaspar R. L., Kakegawa Т., Cranston H., Morris D. R. and White M. W A regulatory cis element and a specific binding factor involved in the mitogenic control of murine ribosomal protein L32 translation // J Biol Chem 1992 — T.267 — № 1 — C.508−514.
Morris D. R., Kakegawa Т., Kaspar R. L. and White M. W. Polypyrimidine tracts and their binding proteins: regulatory sites for posttranscriptional modulation of gene expression // Biochemistry 1993 — T.32 — № 12 — C.2931−2937.
Pellizzoni L" Lotti F., Maras B. and Pierandrei-Amaldi P. Cellular nucleic acid binding protein binds a conserved region of the 5' UTR of Xenopus laevis ribosomal protein mRNAs // J Mol Biol 1997 — T.267 — № 2 — C.264−275.
Maraia R. J. and Inline R. V. Recognition-of nascent RNA by the human La antigen: conserved and divergent features of structure and function // Mol Cell Biol 2001 — T.21 — № 2 -C.367−379.
Cardinali В., Carissimi C., Gravina P. and Pierandrei-Amaldi P. La protein is associated with terminal oligopyrimidine mRNAs in actively translating polysomes // J Biol Chem 2003 -T.278 -№ 37 — C.35 145−35 151.
Schlatter S. and Fussenegger M. Novel CNBP- and La-based translation control systems for mammalian cells // Biotechnol Bioeng 2003 — T.81 — № 1 — C. l-12.
Rao T. R. and Slobin L. I. Regulation, of the utilization of mRNA for eucaryotic elongation factor Tu in Friend erythroleukemia cells // Mol Cell Biol 1987 — T.7 — № 2 — C.687−697.
Jefferies H. В., Reinhard C., Kozma S. C. and Thomas G. Rapamycin selectively represses translation of the «polypyrimidine tract» mRNA family // Proc Natl Acad-Sci US A-1994 T.91 — № 10 — C.4441−4445.
Jefferies H. В., Fumagalli S., Dennis P. В., Reinhard C., Pearson’R. B. and Thomas G. Rapamycin suppresses 5'TOP mRNA translation through inhibition of p70s6k // Embo J 1997 -T.16 — № 12 — C.3693−3704.
Dufner A. and Thomas G. Ribosomal S6 kinase signaling and the control of translation // Exp Cell-Res 1999 — T.253 — № 1 — C. 100−109.
Kawasome H" Papst P., Webb S., Keller G. M., Johnson G. L., Gelfand E. W. and Terada N. Targeted disruption of p70(s6k) defines its role in protein synthesis and rapamycin sensitivity // Proc Natl Acad Sci U S A 1998 — T.95 — № 9 — C.5033−5038.
Маниатис Т. Ф. Э. И. С. Д. Молекулярное клонирование. МосквагМир, 1984. — 480 с.
Chattopadhyay N., Kher R. and Godbole M. Inexpensive. SDS/phenol method for RNA extraction from tissues // Biotechniques 1993 — T.15 — № 1 — C.24−26.
Dignam J. D., Martin P. L., Shastry B. S. and Roeder R. G. Eukaryotic gene transcription with purified components // Methods Enzymol 1983 — T. l01 — - C.582−598.
Kirschenbaum D. M. Molar absorptivity and A 1 per cent 1 cm values for proteins at selected wavelengths of the ultraviolet and visible regions. XI // Anal Biochem 1975 — T.68 -№ 2 — C.465−484.
Getman D. K., Mutero A., Inoue К and Taylor P. Transcription factor repression and activation of the human acetylcholinesterase gene // J Biol Chem 1995 — T.270 — № 40 -C.23 511−23 519.
Мишин В.П. Ф. М. Л., Муравлев А. И., Карпова Г. Г., Мертвецов Н. Г1. II Биоорганическая химия 1995 — Т.21 — № 2 — С. 158−160.
Филипенко М. Л. Клонирование и секвенирование кДНК рибосомных белков S13, S26, Lll, L19 и L30 человека. Картирование генов рибосомных белков S17, S26, L19 и L32 на хромосомах человека.:Автореф. канд. биол. наук. Новосибирск, 1995. — 21 с.
Balakin A. G., Smith L. and Fournier М. J. The RNA world of the nucleolus: two major families of small RNAs defined by different box elements with related functions // Cell 1996 -T.86 — № 5 — C.823−834.
Maxwell E. S. and Fournier M. J. The small nucleolar RNAs // Annu Rev Biochem -1995 T.64 — - C.897−934.
Annilo Т., Jelina J., Pata I. and Metspalu A. Isolation and characterization of the mouse ribosomal protein S7 gene // Biochem Mol Biol Int 1998 — T.46 — № 2 — C.287−295.
Machida M., Toku S., Kenmochi N. and Tanaka T. The structure of the gene encoding chicken ribosomal protein L37a // Eur J Biochem 1993 — T.213 — № 1 — C.77−80.
Nolte D., Taimor G., Kalff-Suske M. and Seifart К H. The human S3a ribosomal protein: sequence, location and cell-free transcription of the functional gene // Gene 1996 — T. 169 — № 2 — C.179−185.
Ritchie S., Boyd F. M, Wong J. and Bonham K. Transcription of the human c-Src promoter is dependent on Spl, a novel pyrimidine binding factor SPy, and can be inhibited by triplex-forming oligonucleotides // J Biol Chem 2000 — T.275 — № 2 — C.847−854.

Заполнить форму текущей работой