Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние экспрессии гена легтемоглобина A сои на рост, дыхание и антиоксидантное состояние трансформированных растений

Диссертация: Влияние экспрессии гена легтемоглобина A сои на рост, дыхание и антиоксидантное состояние трансформированных растений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Оксигенный фотосинтез и аэробное дыхание — два фундаментальных процесса, обеспечивающих энергией клетки растений. Оба эти процесса связаны с окислительно-восстановительными превращениями молекулярного кислорода, в ходе которых, с одной стороны, происходит запасание энергии, с другой, постоянное образование активных форм кислорода (АФК) (Karuppanapandian et al., 2011). В фотосинтезирующих органах… Читать ещё >

Влияние экспрессии гена легтемоглобина A сои на рост, дыхание и антиоксидантное состояние трансформированных растений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • I. Обзор литературы
  • Глава 1. История открытия, классификация и структура леггемоглобинов
    • 1. 1. История открытия и изучения леггемоглобинов
    • 1. 2. Классификация и структура гемоглобинов
  • Глава 2. Эволюция гемоглобинов
  • Глава 3. Физиологическая роль леггемоглобина в клубеньке
  • Глава 4. Реакции с двухатомными молекулами
    • 4. 1. Взаимодействие с кислородом
    • 4. 2. Взаимодействие с монооксидом азота
    • 4. 3. Реакции с органическими лигандами
  • Глава 5. Окисление и восстановление леггемоглобина
    • 5. 1. Окисление леггемоглобина
    • 5. 2. Восстановление леггемоглобина
      • 5. 2. 1. Ферментативное восстановление
      • 5. 2. 1. Неферментативное восстановление
  • Глава 6. Основные кислород — зависимые процессы в растительной клетке
    • 6. 1. Дыхание
    • 6. 2. Соотношение темнового дыхания и фотосинтеза
    • 6. 3. Альтернативные биохимические пути дыхательного обмена растений
    • 6. 4. Фотодыхание
    • II. Объекты и методы исследования
  • Глава 7. Реактивы и материалы
    • 7. 1. Объекты исследования и бактериальные штаммы
    • 7. 2. Реактивы и материалы
  • Глава 8. Методы исследования
    • 8. 1. Создание генетической конструкции для трансформации растений
    • 8. 2. Приготовление и трансформация компетентных клеток Е. соП и А&ч)Ьас1егшт Бр
    • 8. 3. Получение трансгенных «бородатых» корней
    • 8. 4. Трансформация растений табака
    • 8. 5. Выделение тотальной растительной ДНК
    • 8. 6. Выделение тотальной растительной РНК
    • 8. 7. Проведение полимеразной цепной реакции с обратной транскриптазой
    • 8. 8. Гистохимический анализ
    • 8. 9. Измерение физиологических параметров
      • 8. 9. 1. Условия выращивания растений
      • 8. 9. 2. Измерение ростовых параметров
      • 8. 9. 3. Определение интенсивности дыхания манометрическим методом
      • 8. 9. 4. Ингибиторный анализ
      • 8. 9. 5. Определение содержания продуктов ПОЛ по реакции с тиобарбитуровой кислотой
      • 8. 9. 6. Определение активности катал азы
      • 8. 9. 7. Определение активности гваяколпероксидазы
      • 8. 9. 8. Измерение содержания пигментов фотосинтетического аппарата
      • 8. 9. 9. Определение содержания эндогенного N
    • III. Результаты и обсуждение
  • Глава 9. Исследование полученной генетической конструкции
  • Глава 10. Анализ роста и устойчивости к действию кадмия трансгенных «бородатых» корней
  • Глава 11. Создание трансгенных растений табака
    • 11. 1. Исследование экспрессии гена леггемоглобина у трансгенных растений табака
    • 11. 2. Исследование морфофизиологических параметров трансформированных растений
  • Глава 12. Влияние экзогенного источника N0 (нитропруссида натрия) на рост, дыхание и антиоксидантный статус трансформированных растений табака
  • Глава 13. Устойчивость трансгенных и нетрансгенных растений табака к окислительному стрессу, вызванному действием солей кадмия

Актуальность темы

Оксигенный фотосинтез и аэробное дыхание — два фундаментальных процесса, обеспечивающих энергией клетки растений. Оба эти процесса связаны с окислительно-восстановительными превращениями молекулярного кислорода, в ходе которых, с одной стороны, происходит запасание энергии, с другой, постоянное образование активных форм кислорода (АФК) (Karuppanapandian et al., 2011). В фотосинтезирующих органах растений кислород определяет оксигеназную активность рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы, лежащую в основе гликолатного пути, функции и значимость которого в последнее время переосмысливаются (Hurry et al., 2005, Peterhansel et al., 2010). Так показано, участие фотодыхания в редокс-регуляции энергетического обмена (Foyer et al., 2009; Рахманкулова, 2009), в антиоксидантной защите и продуцировании АФК, установлено влияние гликолатного пути на рост, продуктивность и урожай растений (Foyer, Noctor, 2009, Peterhansel, Maurino, 2011).Для стимулирования таких кислород-зависимых реакций необходимо повысить доступность кислорода в клетке, для чего могут быть использованы кислород — переносящие белки — гемоглобины (Гб) (Bulow et al., 1999). Гб широко распространены в природе и встречаются у представителей всех царств живых организмов (Weber, Vinogradov, 2001). Растительные гемоглобины встречаются у всех представителей царства и обладают различным сродством к кислороду. Гемоглобины растений делят на две группы — симбиотические и несимбиотические. Симбиотические гемоглобины (леггемоглобины) синтезируются в клубеньках бобовых растений и служат для переноса кислорода, необходимого для дыхания бактеродов, вместе с тем поддерживая концентрацию 02 на безопасном для нитрогеназы уровне. Наиболее изученным представителем этого семейства является леггемоглобин, А сои, накапливающийся в больших количествах в инфицированной ткани и обладающий очень большим сродством к кислороду (ArredondoPeter, 1998). Несимбиотические гемоглобины растений делят на 2 класса: гемоглобины первого класса, имеющие очень высокое сродство к кислороду и второго класса, схожие с симбиотическими, с меньшим сродством к кислороду (Dordas, 2009).

Хотя основной функцией леггемоглобинов по-прежнему считается перенос кислорода к азотфиксирующим бактероидам, однако в свете последних открытий, функция Лг, видимо, этим не ограничивается (Космачевская, Топунов, 2009). Кроме транспортной функции, Лг может участвовать в модулировании N0 сигнала, защите от окислительного инитрозативного стресса. Так, есть данные, что леггемоглобин, вместе с несимбиотическими гемоглобинами может эффективно снижать содержание NO в клубеньках (Shimoda et al., 2005; Baudouin et al., 2006). Кроме того, имеются данные, что Лг может переносить кислород и к митохондриям растений (Топунов, Петрова, 2001). В свете этих данных представляет интерес изучение влияния экспрессии гена Лг на основные кислород — зависимые процессы в растении, не только при нормальных условиях, но и при внесении в среду источника оксида азота (Н).

Основной функцией для большинства несимбиотических Гб является защита от разнообразных неблагоприятных факторов, в тоже время участие симбиотического Гб на метаболизм растения в неблагоприятных условиях, в частности, в условиях окислительного стресса, мало изучено. Одним из факторов, индуцирующих окислительный стресс в клетке, являются тяжелые металлы (ТМ). Повреждающее действие ТМ разнообразно и связано с ингибированием ферментов, нарушением проницаемости мембран и работы ЭТЦ и пр. Одним из наиболее токсичных металлов является кадмий, не имеющий биологических функций и потому вызывающий повреждения даже в небольших концентрациях (Hatata et al., 2008). В настоящее время известны несколько конститутивных механизмов устойчивости к тяжелым металлам (белки теплового шока, лиганды, фитохелатины, металлотионеины и др.), позволяющих растениям аккумулировать токсичные элементы в метаболически инертных органах и органеллах или включать их в хелаты и тем самым переводить в физиологически безопасные формы (Серегин, 2001).

Особое внимание при создании растений, устойчивых к тяжелым металлам, уделяется фитохелатинам. Однако из-за недостаточной прочности комплексов фитохелатинов с металлами и специфичности их образования, эти соединения не всегда могут играют существенной роли в детоксикации тяжелых металлов (Серегин, 2001).

В свете этих данных представляет интерес изучение влияния экспрессии гена Лг на основные кислород-зависимые процессы в растении, не только при нормальных условиях, но и при внесении в среду источника оксида азота (П) и токсических концентраций тяжелых металлов.

Целью работы явилось изучение влияния экспрессии гена леггемоглобина, А сои на рост, кислородный обмен и антиоксидантное состояние тканей трансформированных растений в норме и при стрессе.

Задачи.

1. Клонирование кодирующей области гена леггемоглобина, А сои под управлением 358 промотора вируса мозаики цветной капусты в векторе рСатЫа1301.

2. Получение трансгенных «бородатых» корней на растениях рапса и их использование в качестве модельной системы с целью проведения поисковых исследований и предварительного анализа наличия влияния экспрессии гена леггемоглобина, А на рост и устойчивость растений к повреждающему действию кадмия.

3. Создание трансгенных растений табака путем агробактериальной трансформации.

4. Исследование влияния экспрессии гена Лг, А сои на рост, кислородный и энергетический обмен трансгенных растений.

5. Изучение изменения антиоксидантного состояния (содержания конечных продуктов ПОЛ, показателей активности ферментов антиоксидантной защиты) под влиянием источника экзогенного NO (нитропруссида натрия) и солей кадмия у трансформированных итрансформированных растений табака.

Научная новизна. Получены трансгенные по гену Iba леггемоглобина, А сои растения табака. Впервые изучено влияние экспрессии гена леггемоглобина на энергетический статус растительных клеток не только в нормальных условиях, но и при внесении источника экзогенного N0 и окислительного стресса. Впервые показана повышенная устойчивость трансгенных растений к повреждающему действию кадмия, на фоне некоторого снижения скорости роста.

Научно-практическая значимость. Полученные данные расширяют представление о функциях леггемоглобина. Впервые показано влияние экспрессии гена леггемоглобина на энергетический статус растительных клеток.

Обнаружено, что трансгенным растениям свойственна более высокая устойчивость к повреждающему действию солей кадмия, по сравнению странсформированными растениями. Поскольку эти результаты связаны не со специфическими факторами защиты, такими как фитохелатины, которые из-за недостаточной прочности комплексов с металлами и специфичности образования, не всегда могут играть существенную роль в детоксикации тяжелых металлов, экспрессия гена леггемоглобина может способствовать повышению устойчивости растений к широкому спектру загрязнителей. Создание трансгенных растений, способных расти при достаточно высоких концентрациях ТМ в почве, позволит проводить фиторемедиацию промышленно загрязненных районов, а также найдет применение в цветоводстве, ландшафтном дизайне и других областях, где в первую очередь имеет значение устойчивость растений.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на Школе-семинаре молодых ученых «Биомика-наука XXI века» (Уфа, 2007),.

XVIII международной конференции «Новые информационные технологии в медицине, биологии, фармакологии и экологии» (Гурзуф, 2009), симпозиуме «Растение и Стресс» (Москва, 2010), VII съезде общества физиологов растений России «Физиология растений — фундаментальная основа экологии и инновационных биотехнологий» (Нижний Новгород, 2011).

Публикации. Основные результаты работы изложены в 12 печатных изданиях, из них 3 — из перечня ВАК.

Структура работы. Диссертация изложена на 138 страницах, содержит 30 рисунков, 2 таблицу. Состоит из введения, части I (Обзор литературы), части II (описания методов исследования), части III (результаты и обсуждение), заключения, выводов и списка литературы, включающего 233 источника.

Выводы.

1. Получена генетическая конструкция на основе вектора рСатЫа1301, содержащая в области Т-ДНК ген леггемоглобина, А сои под управлением промотора 358 вируса мозаики цветной капусты.

2. На трансгенных «бородатых» корнях показано меньшее подавление роста растений, а также снижение накопления кадмия в органах при внесении в среду ацетата кадмия, на фоне некоторого торможения роста в нормальных условиях. Подтверждена возможность использования «бородатых» корней как модельной системы для исследования влияния экспрессии чужеродных генов на устойчивость к тяжелым металлам.

3. Созданы трансгенные растения табака, несущие ген леггемоглобина, А сои. Показано торможение роста, возрастание окислительных процессов (альтернативного цианидрезистентного дыхания и фотодыхания) и снижение процессов ПОЛ у трансгенных растений.

4. Внесение экзогенного источника оксида азота (нитропруссида натрия) оказывало меньший, по сравнению с нетрансгенными, стимулирующий эффект на рост, энергетические процессы и уровень ПОЛ у трансгенных растений табака.

5. Показано, что в условиях повреждающего действия солей кадмия трансгенные растения проявляли большую устойчивость, чем нетрансгенные растения табака.

Заключение

.

Получение трансгенных растений является на данный момент одной из перспективных и наиболее развивающихся направлений агропромышленное&trade-. Существуют проблемы, которые не могут быть решены такими традиционными направлениями как селекция, кроме того, на подобные разработки требуются годы, а иногда и десятилетия. Создание трансгенных растений, обладающих нужными свойствами, требует гораздо меньшего времени и позволяет получать растения с заданными хозяйственно ценными признаками, а также обладающими свойствами, не имеющими аналогов в природе. Однако, в свою очередь, трансформация растений чужеродными генами — процесс достаточно сложный и далеко не всегда ведущий к положительному результату. Поэтому необходим быстрый и недорогой способ, позволяющий отбирать наиболее подходящие продукты экспрессии генов для решения той или иной проблемы. В качестве такого способа могут быть использованы трансформированные «бородатые» корни, благодаря которым можно без особенных затрат исследовать влияние экспрессии того или иного гена на корневую систему.

Исследования, проведенные на модельных образцах рапса посевного, несущих трансгенные по гену леггемоглобина, А сои корни, показали снижение роста и повышение устойчивости к повреждающему действию кадмия у трансгенных «бородатых» корней. Но поскольку объективная оценка требует получения полностью трансгенных растений, дальнейшие исследования проводились на трансгенных растениях табака.

В ходе проведенных нами экспериментов установлено, что для трансгенных растений характерно снижение интенсивности роста и повышение устойчивости, а так же возрастание активности цианидрезистентного пути дыхания и фотодыхания, что свидетельствует о приобретении трансгенными растениями некоторых черт, свойственных стресс-толерантам. Стимуляция цианидрезистентного дыхания и фотодыхания ведет к снижению накопления биомассы, но, вместе с тем, стабилизирует регуляторные механизмы и способствует повышению устойчивости организма. Как известно, фотодыхание и альтернативный цианидрезистентный путь являются важными факторами редокс-регуляции в растении (Рахманкулова, 2009, Foyer et al., 2009), которые способствуют поддержанию редокс-баланса в фотосинтезирующих органах в норме и при стрессе.

Поскольку в последнее время широко обсуждается вопрос участия Jlr в регуляции содержания NO в ходе развития клубеньков, был интересен вопрос о влиянии экспрессии гена Лг на эндогенное содержание N0, а также о росте трансформированных растений в условиях экзогенного источника монооксида азота. Наши исследования показали, что в трансформированных тканях, по сравнению с нетрансгенными, содержание монооксида азота снижено. Кроме того, внесение экзогенного источника N0 (нитропруссида натрия) оказывало меньший эффект на трансгенные растения. Это подтверждает способность Лг регулировать содержание N0 в клубеньке. Учитывая тот факт, что N0, как сигнальная молекула, участвует также в формировании корней, можно предположить, что торможение роста трансформированных «бородатых» корней связано с реакцией Л г с N0.

Итак, можно сказать, что ген леггемоглобина, А сои может быть использован для получения трансгенных растений, обладающих повышенной устойчивостью к повреждающим факторам среды. И, хотя в нормальных условиях таким растениям характерно некоторое снижение ростовых параметров и нарушение энергетического баланса, в неблагоприятных условиях им свойственна большая устойчивость, нежелитрансформированным образцам. Повышение устойчивости растений, на фоне некоторого снижения продуктивности, может найти применение в таких областях, как городской ландшафтный дизайн, озеленение, цветоводство и других, где первостепенное значение имеет именно устойчивость растений.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Э.Г. Структура леггемоглобина // Молекулярная биология. 1981. Т. 15. вып. 1 С. 27−43
  2. В. С. // Аналит. обзор (Сер. «Экология». Вып. 47). СО РАН. ГПНТБ. Ин-т почвоведения и агрохимии. Новосибирск. 1997. -63 с.
  3. Л.И., Генина О. С., Жизневская Г. Я., Измайлов С. Ф. Редуктазные свойства негеминового железофлавопротеида из клубеньков люпина желтого //Физиология растений. 1990. Т. 37. № 6. С. 1131−1137.
  4. З.Р., Баймиев А. Х., Чемерис A.B. Симбиотические реакции корней облепихи, трансгенных по гену лектина гороха посевного//Физиология растений. 2010. Т.57. С.108−116.
  5. В.Ф., Ладыгина М. Е., Хандобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений. Фотосинтез. Дыхание. Учеб. пособие. М., «Высш. школа», 1975 г. 392 с.
  6. Е.В., Головко Т. К. Влияние кадмия на рост и дыхание ячменя при двух температурных режимах дыхания//Физиология растения. 2009. Т.56. С. 382−387.
  7. А.К., Васильева Г. Г., Митанова Н. Б. и др. Влияние минерального азота на бобово-ризобиальный симбиоз // Известия РАН, Серия биол. 2009а. Т. 36, № 3. С.302−312.
  8. Т.К. Дыхание растений (физиологические аспекты). СПб. Наука, 1999.-204 с.
  9. , Т. К., Гармаш Е. В. С02 газообмен и рост Rhaponticum carthamoides в условиях подзоны средней тайги // Физиология растений. 1997. -Т. 44. — № 6. — С. 864- 872.
  10. Л.И., Топунов А. Ф., Гончарова С. С., Асеева К. Б., Кретович В. Л. Получение и свойства гомогенного препарата метлеггемоглобинредуктазы цитозоля клубеньков люпина//Биохимия. 1988. Т. 53. № 10. С. 1712−1717.
  11. Л.И., Топунов А. Ф., Талызин В. В., Кретович В. Л. Взаимодействие метлегоглобинредуктазы цитозоля клубеньков люпина с кислородпереносящими гемопротеидами. //Докл. АН СССР. 1987. Т. 294. С. 1489−1492.
  12. Ц.А., Козаков В. А., Шахпаронов М. И., Кранобаева H.H., Кудрявцева H.H., Жизневская Г. Я. Выделение леггемоглобинов I и II из клубеьков желтого люпина. Их характеристика//Биоорганическая химия. 1980. Т. 6. С. 366−371.
  13. А.И., Красиленко Ю. А., Шеремет Я. А., Блюм Я. Б. Реорганизация микротрубочек как ответ на реализацию сигнальных каскадов оксида азота (II) в растительной клетке // Цитология и генетика. 2009. Т. 43. № 2. С. 3−12.
  14. А.И., Арасимович В. В., Ярош Н. П., Перуанский Ю. В., Луковникова Г. А., Иконникова М. И. Методы биохимического исследования растений. Л.: Агропромиздат, 1987. С.41−43.
  15. Г. Я. Леггемоглобин в клубеньках бобовых растений. // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1976. N 3. С.386−398.
  16. Г. Я., Бороденко Л. И., Федорова Е. Э., Кудрявцева H.H., Андреева И. Н., Измайлов С. Ф. Исследование локализации леггемоглобина в клубеньках люпина желтого//Физиология растений. 1994. Т. 41.С.70−79.
  17. Э. Л., Семихатова О. А. Отношение дыхания к гросс-фотосинтезу у растений Oxyria digyna (Polygonaceae) в течение вегетационного периода в различных условиях произрастания // Ботан. журн. 1987. Т. 72. № 4. С. 489−496.
  18. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе//Успехи современной биологии. 1993.Т.113. № 4. С. 456−470.
  19. О.В., Топунов А. Ф. Гемоглобины разнообразие структур и функций// Прикладная биохимия и микробиология. 2009. N. 45. С. 627−653.
  20. М. А., Иванова Л. И., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Метод определения активности каталазы // Лабораторное дело. 1988. № 1. С. 16−19.
  21. Ю. А., Емец А. И., Блюм Я. Б. Функциональная роль оксида азота у растений//Физиология растений. 2010. V.57. № 4. С.483−494.
  22. H.H., Атанасов Б. П. Изучение сродства леггемоглобина люпина к лигандам. Влияние pH и природы буфера. // Молекулярная биология. 1978. Т. 12. С. 1239−1245.
  23. В.Л., Евстигенеева З. Г., Асеева К. Б., Заргарян О. Н., Мочалкина H.A. Фиксация азота бесклеточными экстрактами из бактероидов люпина и сои //Докл АН СССР. 1970. т. 190. № 5. С. 1235−1237.
  24. H.H. Сравнение исследований леггемоглобинов из корневых клубеньков различных бобовых растений // Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. 1986.
  25. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113, Вып. 4. с. 442−455.
  26. М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений //Соросовский образовательный журнал. 1999. № 9. С. 20−26.
  27. И.А., Рахманкулова З. Ф. Соотношение фотосинтеза и составляющих дыхания у сахарной свеклы в вегетативную фазу роста // Фмзиология растений. 1990. Т. 37. С. 468−475.
  28. А.Н., Борисенко Г. Г., Владимиров Ю. А. Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеидов// Успехи биологической химии. 2007. Т.49. С. 259−292.
  29. В. Н., Антипина О. В., Трунова Т. И. Перекисное окисление липидов при низкотемпературной адаптации листьев и корней теплолюбивых растений //Физиология растений. 2010. Т.57. С.153−156.
  30. Н.А., Борисов А. Ю., Тихонович И. А. Сравнительная генетика и эволюционная морфология симбиозов растений с микробами -азотфиксаторами и эндомикоризными грибами //Журнал общей биологии, 2002. Т.63.С. 451−472.
  31. В. П. Иванов JI.A., Ламберс X. Конструкционная цена растительного материала у типов бореальной зоны с разными типами экологических стратегий // Физиология растений. 2001.- Т. 48.- С. 81−88.
  32. О.А. Дыхание поддержания и адаптация растений// Физиология растений. 1995.Т.42.С.312−319.
  33. З.Ф. Взаимосвязь дыхания и фотосинтеза в норме и при стрессе у разных видов растений// Вестник БашГУ. 2001. № 2. С. 68−70.
  34. А.Ф., Мелик-Саркисян С.С., Лысенко Л. А. MLbR клубеньков люпина. Некоторые свойства//Биохимия. 1980. Т.45. С. 2053.
  35. А.Ф., Петрова Н. Э. Гемоглобины: эволюция, распространение и гетерогенность// Успехи биологической химии, т.41, 2001, с. 199−228.
  36. С.В., Петрова Н. Э., Топунов А. Ф. Ферментативное и неферментативное восстановление легоглобина в клубеньках бобовых //Вестник Башкирского университета 2001. № 2 С.90−91
  37. Л. Г. Трошина Н.Б., Сурина О. Б. Сигнальные молекулы в регуляции взаимоотношений растений пшеницы с грибными патогенами // Устойчивость организмов к неблагоприятным факторам среды. Материалы Всерос. конференции, Иркутск, 2009, С. 542−544.
  38. АН С., Reda D.M., Rachid R., Houria В. Cadmium induced changes in metabolic function of mitochondrial isolated from potato tissue {Solarium tuberosum L.)//Am. J. Biochem. & Biotech. 2009. V. 5. P. 35−39.
  39. Aljanabi S.M., Martinez I. Universal and rapid salt-extraction of high quality genomic DNA for PCR-based techniques // Nucleic Acids Research. 1997. V. 25. P. 4692−4693.
  40. Anderssen C.R., Jenssen E.O., Llewellyn D.J., Dennis E.S., Peacock W.J. A new hemoglobin gene from soybean: a role for hemoglobin in all plants//Proc., Natl., Acad. Sci. USA. 1996. V. 93.P.5682−5687.
  41. Appleby C.A. Properties of leghaemoglobin in vivo, and its isolation as ferrous oxyleghaemoglobin // Biochim. Biophis. Acta. 1969c. Vol. 188. No. 2. P. 222−229.
  42. Appleby C.A. Leghemoglobin and Rhizobium respiration // Ann. Rev. Plant Physiol. 1984. V. 35. P. 443−478.
  43. Appleby C.A., Bogusz D., Dennis E.S., Peacock W.J. A role for hemoglobin in all plant roots? // Plant, Cell and Environment. 1988. V. 11. N 5. P. 359−367.
  44. Appleby C.A., Nicola N.A., Hurrell J.G.R., Leach S.J. Characterisation and improved separation of soybean leghemoglobin. // Biochemistry. 1975a. Y. 14. N 20. P.4444- 4450.
  45. Appleby C.A., Tjepkema J.D., Trinick M J. Hemoglobin in a nonleguminous plant, Parasponia: possible genetic origin and function of nitrogen fixation. // Science. 1983. V.220. N 4600. P.951−953.
  46. Appleby C.A., Turner G.L., Macnicol P.K. Involvement of leghemoglobin and cytochrome P-450 in an efficient oxidative phosphorylation pathway which supports nitrogen fixation in Rhizobium. // Biochim. Biophys. Acta. 1975b. V. 387. N 3. P.461−474.
  47. Appleby C.A., Wittenberg B.A., Wittenberg J.B. Nicotinic acid as a ligand affecting leghemoglobin structure and oxygen reactivity // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1973b. V. 70. P. 564−568.
  48. Arasimowicz M., Floryszak-Wieczorek J. Nitric Oxide as a Bioactive Signalling Molecule in Plant Stress Responses // Plant Sci. 2007. V. 172. P. 876−887.
  49. Arora A., Sairam R.K., Srivastana G.C. Oxidative stress and antioxidative system in plants// Current Science. 2002. V.82. P.1227−1238.
  50. Arrendo-Peter R., Hargrove M.S., Moran J.F., Sarath G., Klucas R. Plant hemoglobins// Plant Physiol. 1998. V. l 18. P. 1121−1125.
  51. Atkin O.K., Macharel D. The crucial role of plant mitochondria in orchestrating drought tolerance// Annals of Botany. 2009. V. 103. P. 581−597.
  52. Atkin O.K., Scheurwater I., Pons T.L. Respiration as a percentage of daily photosynthesis in whole plants is homeostatic at moderate, but not high, growth temperatures//New Phytologist. 2007. P. 1−14.
  53. Aviram I., Wittenberg B.A., Wittenberg J.B. The reaction of ferrous leghemoglobin with hydrogen peroxide to form leghemoglobin (IV)// J. Biol. Chem. 1978. Vol. 253. No 16. P. 5685−5689.
  54. Bastian N.R., Foster J.P., Ballantyne M., Lu Yanxiang. Nitrogen oxides, the good, the bad, and the ugly // Current Topics in Biophysics. 2002. V. 26. P. 115−127.
  55. Baudouin E., Pieuchot L., Engler G. et al. Nitric oxide is formed in Medicago truncatula Sinorhizobium meliloti functional nodules // Mol. Microbe-Plant Interact. 2006. V. 19, № 9. P. 970−975.
  56. Bauwe H., Hagemann M., Fernie A, R. Photorespiration: players, partners, origin// Trends in plant science. 2010. V. 15. P. 330−336.
  57. Baxter C.J., Redestig H., Schauer N., Repsilber D., Patil K.R., Nielsen J., Selbig J., Liu J.L., Fernie A.R., Sweetlove L.J. The metabolic response of heterotrophic Arabidopsis cells to oxidative stress.// Plant Physiology. 2007. V.143. P. 312−325.
  58. Becaena M., Klukas R.V. Oxidation and reduction of leghemoglobin in root nodules of leguminous plants//Plant. Physiol. 1992. V.98. P. 1217−1221.
  59. Becaena M., Moran J.F., Iturbe-Ormaexte I., Gogorcena Y., Escuredo Structure and function of leghemoglobins//An. Estac.Exp.Aula Dei (Zaragoza).1994. V. 21. № 3. P. 203−208.
  60. Becana M., Salin M.L. Superoxide dismutases in nodules of leguminous plants. // Can. J. Bot. 1989. V. 67. P. 415−421.
  61. Becaena M., Salin M.L., Ji L., Klukas R.V. Flavin-mediated reduction of ferric leghemoglobin from soybean nodules // Planta. 1991. Vol. 183. No 3. P. 575−583.
  62. Bergmeyer H.U.: Methods of Enzymatic Analysis 1, Academic Press, New York. 2nd Edition (1974), page 495
  63. Bergersen F.J., Appleby C. Leghaemoglobin within bacteroid-enclosing membrane envelopes from soybean root nodules//Planta. 1981. V. 152. P. 534−543.
  64. Bergersen F.J., Turner G.L. Nitrogen fixation by the bacteroid fraction of breis of soybean root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1967. V.141. P. 507−515.
  65. Bergersen F.J., Turner G.L. Leghaemoglobin and supply of 02 to nitrogen-fixing root nodule bacteroids: presence of two oxidase systems and ATP production at low free 02 concentration//!. Gen. Microbiol. 1975. V. 2.P. 345−354.
  66. Bergersen F.J., Turner G.L., Appleby C.A. Studies of the physiological role of leghemoglobin in soybean root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V.292. P. 272.
  67. Bethke P.C., Badger M.R., Jones R.L. Apoplastic Synthesis of Nitric Oxide by Plant Tissues // Plant Cell. 2004. V. 16. P. 332−341.
  68. Bikiel D.E., Forti F., Boechi L., Nardini M., Luque F. J., Marti M.A., Estrin D.A. Role of heme distortion on oxygen affinity in heme proteins: the protoglobin case// J. Phys. Chem. B. 2010. V. 114.P.8536−8543.
  69. Boccini F., Herold S. Mechanistic studies of the oxidation of oxyhemoglobin by peroxynitrite//Biochemistry. 2004 V. 28.P. 16 393−16 404.
  70. Bogusz D., Appleby C.A., Landsmann J., Dennis E.S., Trinick M.J., Peacock W.J. Functioning haemoglobin genes in non-nodulating plants//Nature, 1988. Vol. 331. P. 178−180.
  71. Borutaite Y., Budriunaite A., Brown G.C. Reversal of Nitric Oxide, Peroxynitrite-and S-Nitrosothiol-Induced Inhibition of Mitochondrial Respiration or Complex I Activity by Light and Thiols // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1459. P. 405−412.
  72. Boveris A.D., Galatro A., Puntarulo S. Effect of nitric oxide and plant antioxidants on microsomal content of lipid radicals//Biol. Res. 2000.V.33.P.159−165.
  73. Brisson N., Verma D.P.S., Soybean leghemoglobin gene family: normal, pseudo, and trunicated genes// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. V.79. P. 4055−4059.
  74. Bulow 1., Holmberg N., Lilius G., Bailey J.E. The metabolic effects of native and transgenic hemoglobins on plants// Trends biotech. 1999. V.17. P.21−24.
  75. Capece L., Marti M.A., Crespo A., Doctorovich F., Estrin D.A. Heme protein oxygen affinity regulation exerted by proximal effects//J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. P. 12 455−12 461.
  76. Cevahir G., Aytamka E., Elor G. The role of nitric oxide in plants// Biotechnol. Biotechnol. Equipment. 2007. V.21, № 1. P. 13−17.
  77. Chaparro-Giraldo A., Barata R.M., Chabergas S.M., Azevedo R.A., Silva-Filho M.C. Soybean leghemoglobin targeted to potato chloroplasts influences growth and development of transgenic plants//Cell plant reports. 2000. Vol. 19. Pp. 961−965.
  78. Cheeseman J.M. Hydrogen peroxide and plant stress: A challenging relationship//Plant Sterss. 2007. V.l. P. 4−15.
  79. J., Schulten K. 02 migration pathways are not conserved across proteins of a similar fold// Biophysical Journal. 2007. № 93, pp. 3591−3600
  80. Dakora F.D., Appleby C.A., Atkins C.A. Effect of p02 on formation and status of leghemoglobin in nodules of cowpea and soybean//Plant Phys. 1991. V.95.P.723−730.
  81. Dalton D.A., Harms F.J., Russel S. A., Evans H.J. Purification, properties, and distribution of ascorbate peroxidase in legume root nodules// Plant Physiol. 1987. V. 83. P.789−794.
  82. Davis M.J., Mathieu C., Puppo A. Leghemoglobin: properties and reactions// Advances in inorganic chemistry. № 46. Edited by A.G. Sykes. Academic Press, 1998. pp 495−538.
  83. Denison R.F., Layzell D.B. Measurement of legume nodule respiration and 02 permeability by nonuinvasive spectrophotometry of leghemoglobin. // Plant Physiol. 1991. V.96.N l.P.137−143.
  84. Denison R.F., Okano Y. Leghemoglobin oxygenation gradients in alfalfa and yellow sweetclover nodules//Jour. of exp. botany. 2003. V.54. N. 384. P.1085−1091
  85. Dordas C. Nonsymbiotic hemoglobins and stress tolerance in plants//Plant Sci. 2009.V.176. P.433−460.
  86. Dordas C., Hasinoff B.B., Rivoal J., Hill R.D. Class-1 hemoglobins, nitrate and NO levels in anoxic maize cells-suspension cultures// Planta. 2004. V.219. P.66−72.
  87. Downie J.A. Legume hemoglobin: Symbiotic nitrogen fixation needs bloody nodules//Curr. Biol. 2005. V.15. P.196−198
  88. Durner J., Gow A.J., Stamler J.S., Glazebrook J. Ancient origins of nitric oxidesignaling in biological systems // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol. 96. P. 14 206−14 207.
  89. Ellfolk N. Crystalline leghemoglobin. IV. Spectroscopic studies of the two main metleghemoglobin components and some of their fatty acid complexes //Acta Chem. Scand. 1961b. V. 15. P. 975−984.
  90. Eubel H., Heinemeyer J., Sunderhaus S., Braun H.-P. Respiratory chain supercomplexes in plant mitochondria// Plant Physiol, and Biochem. 2004. V. 42. P.934−942.
  91. Foyer C. H., Noctor G. Oxygen processing in photosynthesis: regulation and signaling//New Phytol. 2002. V. 146. P. 359−388.
  92. Foyer C.H., Noctor G. Redox regulating in photosinthetic organisms: signaling, acclimation, and practical implications// Antioxidants & redox signaling. 2009. V. l 1. P. 861−905.
  93. Foyer C.H., Bloom A.J., Queval G., Noctor G. Photorespiratory metabolism: genes, mutants, energetics, and redox signaling// Annu Rev. Plant. Biol. 2009. V.60. P. 455−484.
  94. Frey A.D., Oberle B.T., Ferres Y., Kallio P.T. Expression of Vitreoscilla haemoglobin in tobacco cell culture relieves nitrosative stress in vivo and protects from NO in vitro// Plant Biotech.J. 2004. V. 2. P. 221−231.
  95. Gardner P.R. Nitric oxide dioxygenase function and mechanism of flavohemoglobin, hemoglobin, myoglobin and their associated reductases//J.Inorg. Biochem. 2005. Vol.99. P. 247−266.
  96. Gonzalez E. M., Galvez L., Arrese-Igor C. Abscisic acid induces a decline in nitrogen fixation that involves leghaemoglobin, but is independent of sucrose synthase activity//Jour. Of Exp. Botany. V. 52. P. 285−293.
  97. Gratao P.L., Monteiro C.C., Antunes A.M., Peres L.E.P., Azevedo R.A. Acquired tolerance of tomato (.Lycopersicon esculentum cv. Micro-Tom) plants to cadmium-induced stress// Ann. Appl. Biol. 2008.V. 153.P. 321−333.
  98. Green L. C., Wagner D. A., Glogowski J., Skipper P. L., Wishnok J. S., Tannenbaum S. Analysis of nitrate, nitrite and 15N. nitrate in biological fluids// Anal. Biochem. 1982. V.126. P.131−134.
  99. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals, and disease//Biochem. J. 1984. V. 219, N. 1. P. 1−14.
  100. Herada G., Puppo A., Moreau S., Day D.A., Rigaud J. How is leghemoglobin involved in peribacteroid membrane degradation during nodule senescence?// FEBS Lett. 1993 V.12. P.33−38.
  101. Hardisson R. Hemoglobin from bacteria to man: evolution of different patterns of gene evolution//J. Exp. Biol. 1998. V.201. P. 1099−1117.
  102. Hebelstrup K.H., Igamberdiev A.U., Hill R.D. Metabolic effects of hemoglobin gene expression in plants// Gene Funct. Genom. 2007. V. 398. P.86−93.
  103. Heber U. Irrungen, Wirrungen? The Mehler reaction in relation to cyclic electron transport in C3 plants.//Photosynthesis Research. 2002. V. 73. P. 223−231.
  104. Heckmann A.B., Hebelstrup K.H., Larsen K., Micaelo N.M., Jensen E.O. A single hemoglobin gene in Myrica gale retains both symbiotic and non-symbiotic specificity// Plant Mol. Biol. 2006. V.61. P.769- 779.
  105. Herold, S., Puppo, A. Oxyleghemoglobin scavenges nitrogen monoxide and peroxynitrite: a possible role in functioning nodules? // J. Biol. Inorg. Chem. 2005. V.10. P.935−945.
  106. Herouart D., Bandouin E., Frendo P. et al. Reactive oxygen species, nitric oxide and glutathione: key role in the legume Rhizobium symbiosis // Plant Physiol. Biochem. 2002. V. 40, N. 6−8. P. 619−624.
  107. Holmberg N., Lilius G., Bailey J.E., Bulow L. Transgenic tobacco expressing Vitreoscilla hemoglobin exhibits enhanced growth and altered metabolite production//Nat. biotechnol. 1997. Vol. 15. Pp. 244−247.
  108. Hunt S., Gaito S.T., Layzell D.B. Model of gas exchange and diffusion in legume nodules//Planta. 1988. Vol. 173. P. 128−141.
  109. Hunt P.W., Watts R.A., Trevaskis B., Llewelyn D.J., Burnell J., Dennis E.S., Peacock W.J. Expression and evolution of functionally distinct haemoglobin genes in plants//Plant mol. biol. 2001. V.47.P. 677−692.
  110. Igamberdiev A.U., Baron K., Manac’h N., Stoimenova M., Hill R.D. The haemoglobin/Nitric Oxide Cycle: Involvement in flooding stress and effects on hormone signaling//Annals of Botany. 2005. V.96. P.557−564.
  111. Igamberdiev A.U., Bykova N.V., Hill R.D. Structural and functional properties of class 1 plant hemoglobin//IUBMB Life. 2011. V. 3. P. 146−152.
  112. Iturbe-Ormaetxe I., Matamoros M. A., Rubio M. C., Dalton D. A., Becana M. The antioxidants of legume nodule mitochondria//MPMI. 2001. V. 14. P. 1189−1196.
  113. Jacobsen-Lyon K, Jensen E.J., Jorgensen P., Marcker K.A., Peacock W.J., Dennis E.S. Symbiotic and nonsymbiotic hemoglobin genes of Casuarina glauca. II Plant Cell. 1995. V. 7. P. 213−223.
  114. Jefferson R.A., Kavanagh T.A., Bevan M.V. GUS-fusion: Gluoronidase as a sensitive and versatile gene-fusion marker in higher plants//EMBO J. 1987. V.6. P. 3901−3907.
  115. Ji L., Becana M., Sarath G., Klucas R.V. Cloning and sequence analysis of a cDNA encoding ferric leghemoglobin reductase from soybean nodules// Plant Physiol. 1994. V.104. P. 453−459
  116. Ji L., Becaena M., Klucas R.V. Involvement of molecular oxygen in the enzyme-catalyzed NADH oxidation and ferric leghemoglobin reduction//Microbe-Plant Interactions. 1992. V.100. P.33−39.
  117. Ji L., Wood S., Becana M., Klucas R.V. Purification and characterization of soybean root nodule ferric leghemoglobin reductase. // Plant Physiol. 1991. V. 96. P.32−37.
  118. Juszczuk I.M., Rychter A.M. Alternative oxidase in higher plants//Acta Biochimica Polonica. 2003. V50. P.1257−1271.
  119. Kanayama Y., Watanabe I., Yamamoto Y. Inhibition of nitrogen fixation in soybean plants supplied with nitrate. I. Nitric accumulation and formation of nitrosylleghemoglobin in nodules // Plant Cell Physiol. 1990. V. 31, N. 3. P. 341−346.
  120. Kanner J., Ben-Gera I., Berman Sh. Nitric-oxide myoglobin as an inhibitor of lipid oxidation. // Lipids. 1980. V. 15. N 11. P. 944−947.
  121. Karuppanapandian T., Moon J.-C., Kim Ch., Manoharan K., Kim W. Reactive oxygen species in plants: their generation, signal transduction, and scavenging mechanisms//ALCS. 2011. V.5. P.709−729.
  122. Kawashima K., Suganuma N., Tamaoki M., Kouchi H. Two types of pea leghemoglobin genes showing different 02-binding affinities and distinct patterns of spatial expression in nodules. //Plant Physiol. 2001, Vol, 125 pp. 641−651.
  123. Keilin D., Wang Y.L. Hemoglobin in the root nodules of leguminous plants. // Nature. 1945. Vol.155. No 3956. P.227−229.
  124. Klucas R.V., Appleby C.A. Nicotinate, nicotinamide, and the reactivity of leghemoglobin in soybean root nodules // Plant. Physiol. 1991. V. 95. P. 551−555.
  125. Klucas R.V., Arp D. Physiological and biochemical studies on senescing tap root nodules of soybeans // Can. J. Microbiol. 1977. V. 23. P. 1426−1432.
  126. Kubo H. Uber das Hemoprotein aus den Wurrelknollchen von Leguminosen. // Acta. Phytochim. 1939. V.ll. P. 195−200.
  127. Kundu S., Blouin G.C., Premer S.A., Sarath G., Olson J.S., Hargrove M.S. Tyrosine B10 inhibits stabilization of bound carbon monoxide and oxygen in soybean leghemoglobin // Biochemistry. 2004. № 43, pp. 6241−6252.
  128. Kundu S., Hargrove M. S Distal heme pocket regulation of ligand binding and stability in soybean leghemoglobin // Proteins 2003. Vol. 50. P. 239−248.
  129. Kundu S., Snyder B., Das K., Chowdhury P., Park J., Petrich J.W., Hargrove M.S. The leghemoglobin proximal heme pocket directs oxygen dissociation and stabilizes bound heme//Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2002. V. 46. P. 268 277.
  130. Lambers H., Szaniawski R.K., de Visser R. Respiration for growth, maintenance and ion uptake. An evaluation of concept, methods, values and their significance // Physiol Plant. 1983. V. 58. P.556.
  131. Layzell D. B, Diaz del Castillo L., Hunt S., Kuzma M., VanCauwenberghe O., Oresnik I. New Horizons in Nitrogen Fixation. Proc. IX Int. Congr. on Nitrogen Fixation, Kluwer Acad. Publ., Dordrecht, Boston, London (1992), pp. 393−398
  132. Lee K. K., Klucas R.V. Reduction of ferric leghemoglobin in soybean root nodules // Plant Physiol. 1984. V. 74. P. 984−988.
  133. Lee K. K., Shearman L.L., Erickson B.K., Klucas R.V. Ferric leghemoglobin in plant-attached leguminous nodules // Plant. Physiol. 1995. V. 109. P. 261−267.
  134. Lee J.S., Verma D.P.S. Structure and chromosomal arrangement of leghemoglobin genes in kidney bean suggest divergence in soybean gene loci following tetraploidization// The EMBO Jour. 1984. V.3. P.2754−2752.
  135. Lee C.H., Wittenberg J.B., Peisach J. Role of hydrogen bonding to bound dioxygen in soybean leghemoglobin // Biochemistry. 1993. V.32. P. 11 500−11 506.
  136. Leitner M., Vandelle E., Gaupels F., Bellin D., Delledonne M. NO Signals in the Haze. Nitric Oxide Signalling in Plant Defence // Curr. Opin. Plant Biol. 2009. V. 12. P. 451−458.
  137. Levy A., Walker J.C., Rifkind J.M. Identification of a low spin state associated with conformational equilibria in methemoglobin// J. Appl.Phys. 1982. V.53. P. 2066 -2068.
  138. Lira-Ruan K., Sarath G., Klucas R.V., Arredondo-Peter R. Characterization of leghemoglobin from a mimozoid legume, Leucaena esculenta, root nodules. // Brazil. J. Plant Physiol. 2000. Vol. 12. No 1. P. 37−44.
  139. Luan P., Arechaga-Ocampo E., Sarath G., Arredondo-Peter R., Klucas R.V. Analysis of a ferric leghemoglobin reductase from cowpea (Vigna unguiculata) root nodules. //Plant Science. 2000. V. 154. № 2. P. 161−170.
  140. Madsen O., Sandal L., Sandal N.N., Marcker K.A. A soybean coproporphyrinogen oxidase gene is highly expressed in root nodules// Plant Mol. Biol. 1993. V.23. P. 3543.
  141. Makino A., Miyake C., Yokota A. Physiological functions of the water-water Cycle (Mehler Reaction) and the cyclic electron flow around PSI in rice leaves// Plant Cell Physiol. 2002 V. 43. P. 1017−1026.
  142. Matamoros M.A., Dalton D.A., Ramos J., Clemente M.R., Rubio M.C., Becana M. Biochemistry and molecular biology of antioxidants in the rhizobia-legume symbiosis// Plant Physiol. 2003. V. 133. P. 499−509.
  143. Mathieu C., Swaraj K., Davies M. J., Trinchant J.-C., Puppo A. Absence of synproportionation between oxy- and ferrylleghemoglobin//Free Radical Research. 1997. V. 27. P. 165−171.
  144. Marti M.A., Capece L., Bikiel D.E., Falcone B., Estrin D.A. Oxygen affinity controlled by dynamical distal conformations: The soybean leghemoglobin and the Paramecium caudatum hemoglobin cases// Proteins. 2007. V. 68.P. 480−487.
  145. Maurino Y.G., Peterhansel C. Photorespiration: current status and approaches for metabolic engineering// Current Opinion in Plant Biology. 2010. V. 13. P. 249−256.
  146. Maxwell D.P., Wang Y., Mcintosh L. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells// Proc Natl Acad Sci 1999 V.96. P.8271−8276.
  147. Mediouni, C., Benzarti, O, Tray, B., Ghorbel, M.H., Jemal, F. Cadmium and copper toxicity for tomato seedlings//Agronomy for Sustainable Development. 2006. V. 26. P.227−232.
  148. Mohammad M., Karr A.L. Membrane lipid peroxidation, nitrogen fixation and leghemoglobin content in soybean root nodules//Plant Phys. 2001. V.158. P.9−19.
  149. Monroe J.D. Owens T.G., LaRue T.A. Measurement of the fractional oxygenation of leghemoglobin in intact detached pea nodules by reflectance spectroscopy// Plant Phys. 1989.V.91.P.598−602.
  150. Moller I.M. Plant mitochondria and oxidative sress: Electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species//Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. V. 52. P. 561−591.
  151. Moreau S., Davies M.J., Mathieu C. m, Herourart D. Leghemoglobin-derived radicals: evidence for multiple protein derived radicals and the initiations od peribacteroid damage//Journal of biological chemistry. 1996. V. 271. P. 2557−32 562.
  152. Neill S. J., Barroso R., Bright J., Desikan R., Hancock J., Harrison J., Morris P., Ribeiro D., Wilson J. Nitric oxide, stomatal closure, and abiotic stress // J. Exp. Bot. 2008. V. 59. P. 165−176.
  153. Neill S. J., Desikan R., Hancock J.T. Nitric oxide signalling in plants//New Phytologist. 2003. V.159. P. 11−35.
  154. Noctor G., Foyer C. H. Ascorbate and glutathione: Keeping active oxygen under control// Annu. Rev. Plant Phys. 1998. V. 49. P.249−279.
  155. Noctor G., De Paepe R., Foyer C.H., Mitochondrial redoxbiology and homeostasis in plants// Trends in Plant Science. 2007. V. 12. P. 125−134.
  156. O’Brian M.R., Kirshbom P.M., Maier R.J. Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules//Proc. Natl. Acad. Sci. USA.1987. V.84. P.8390−8393.
  157. Ollis D.L., Appleby C.A., Colman P.M., Cutten A.E., Guss J.M., Vencatappa M.P., Freeman H.C. Crystal structure of soybean ferric leghemoglobin a nicotinate at a resolution of 3.3 .//Aust. J. Chem. 1983. V.36. N 3. P.451−468.
  158. Olson J.S., Phillips G.N. Jr. Myoglobin discriminates between 02, NO and CO by electrostatic interaction with bound ligand //JBIC. 1997. V.2. P.544−552.
  159. Pagnussat G.C., Simontacchi M., Puntarulo S. and Lamattina L. Nitric Oxide is required for root organogenesis // Plant Physiol. 2002. V. 129. P. 954−956.
  160. Parani M., Rudrabhatla S., Myers R., Weirich H., Smith B., Leaman D.W., Goldman S.L. Microarray analysis of nitric oxide responsive transcripts in Arabidopsis/fPlmt Biotechnology Journal. 2004. V.2. P. 359−366.
  161. Pawlowski K. Nodules and oxygen// Plant Biotech. 2008. V.25. P.291−298.
  162. Pawlowski K., Bisseling T. Rhizobial and actinorhizal symbiosis: what are the shared features? // The Plant Cell. 1996. V.8. P1899−1913.
  163. Perazzolli M., Romero-Puertas M.C., Delledonne M. Modulation of nitric oxide bioactivity by plant haemoglobins//Journal of Experimental Botany. 2006. V. 57. № 3. P.479−488.
  164. Pitzschke A., Fornazi C., Hirt H. Reactive oxygen species signalling in plants// Antioxidants & Redox Signaling. 2006. V. 8P. 1757−1764.
  165. Puppo A., Halliwell B. Oxidation of dimethylsulphoxide to formaldehyde by oxyhaemoglobin and oxyleghaemoglobin in the presence of hydrogen peroxide is not mediated by «free» hydroxyl radicals// Free Radie. Res. Commun. 1989. V.5. P. 277 281.
  166. Puppo A., Herrada G., Rigaud J. Lipid peroxidation in peribacteroid membranes from French-bean nodules//Plant Physiol. 1991. V96 (3).P.826−830.
  167. Puppo A., Monny C., Davies M.J. Glutation-dependent conversion of ferryl leghemoglobin into the ferric form: a potential protective process in soybean (Glycine max) root nodules// Biochem. J.1993.Y.289.P.435−438.
  168. Puppo A., Rigaud J. Indole-3-acetic acid (IAA) oxidation by leghemoglobin from soybean nodules. //Physiol.Plantarum. 1975. V. 35. P. 181−185.
  169. Puppo A., Rigaud J. Superoxide dismutase: an esssential role in the protection of the nitrogen fixation process? // FEBS Letters. 1986. Y. 210. P. 187−189.
  170. Puppo A., Rigaud L., Job D., Ricard J., Zeba B. Peroxidase content of soybean root nodules// Biochem. biophys. Acta. 1980. V. 614. P. 303−312.
  171. Raghavendra A.S., Padmasree K., Beneficial interactions of mitochondrial metabolism with photosynthetic carbon assimilation// Trends Plant Sci. 2003. V. 8. P. 546−553.
  172. Rizhsky L., Liang H., Mittler R. The Water-Water Cycle Is Essential for Chloroplast Protectionin the Absence of Stress// J. Biol. Chem. 2003. V. 278.P. 38 921−38 925.
  173. Romero -Puertas M.C., Perazzolli M., Zago E.D., Delledonne M. Nitre oxide signaling functions in plant pathogen interaction//Cellular Microbiology. 2004. V. 9. P.795−803.
  174. Ross E.J., Shearman L., Mathiesen M., Zhou Y.J., Arrendo-Peter R., Sarath G., Klukas R.V. Nonsynbiotic hemoglobins in rice are synthesized during germination and in differentiating cell types//Protoplasma. 2001. V. 218. P.125−133.
  175. Saari L.L., Klucas R.V. Ferric leghemoglobin reductase from soybean root nodules//Arch Biochem Biophys. 1984. V. 15. P. 102−13.
  176. Sang J., Jiang M., Lin F., Xu S., Zhang A., Tan M. Nitric oxide reduces hydrogen peroxide accumulation involved in water stress-induced subcellular antioxidant defense in maize plants//J. Integr. Plant Biol. 2008. V. 50. P.231−243.
  177. Siddiqui M.H., Al-Whaibi M.H., Basalah M.O. Role of nitric oxide in tolerance of plants to abiotic stress// Protoplasma. 2011 V.248.P. 447−455.
  178. Sievers G., Ronnberg M. Study of pseudoperoxidatic activity of soybean leghemoglobin and sperm whale myoglobin// Biochim. Biophys. Acta. 1978. V. 553. P. 293−301.
  179. Sharkey T.D. Estimating the rate of photorespiration in leaves//Phisiologia Plantarum. 1988. V.73. P.147−152.
  180. Shi S., Wang G., Wang Y., Zhang L., Zhang L. Protective effect of nitric oxide against oxidative stress under ultraviolet-B radiation//Nitric Oxide. 2005. V. 13. P. 19.
  181. Shimoda Y., Nagata M., Suzuki A. et al. Simbiotic rhizobium and nitric oxide induce gene expression of non-symbiotic hemoglobin in Lotus japonicus II Plant Cell Physiol. 2005. V. 46, N. 1. P. 99−107.
  182. Spyrakis F., Luque F.J., Viappiani C. Structural analysis in nonsymbiotic hemoglobins: what can we learn from inner cavities?// Plant Sci. 2011. V. 181. P. 813.
  183. Suganuma N., Kitou M., Yamamoto Y. Carbon metabolism in relation to cellular organization of soybean root nodules and respiration of mitochondria aided by leghemoglobin//Plant Cell Physiol. 1987. V.28. P. 113−122.
  184. Swarai K., Garg O.P. The Effect of Ageing on the Leghemoglobin of Cowpea Nodules//Physiologia plantarum. 2006. V.39. P.185−189
  185. Szal B., Jolivet Y., Hasenfratz-Sauder M.-P., Dizengremel P., Rychter A.M. Oxygen concentration regulates alternative oxidase expression in barley roots during hypoxia and post-hypoxia//Physiologia Plantarum.2003. V. 119. P. 494−502.
  186. Taylor E.R., Nie X.Z., MacGregor A.W., Hill R.D. A cereal haemoglobin gene is expressed in seed and root tissues under anaerobic conditions// Plant mol. biol. 1994. V. 24.P.853−862.
  187. Thornley J.H.M., Cannell M.G.R. Modelling the components of plant respiration: representation and realism// Ann. Bot .2000. V. 85. P. 55−67.
  188. Tjepkema J.D. Hemoglobin in the nitrogen-fixing root nodules of actinorhisal plants. // Can. J. Bot. 1983. Vol. 61. No 11. P.2924−2929.
  189. Topunov A. F., Shleev S. V., Petrova N. E., Rozov F. N., Zhabaeva M. U. Reductases reducing plant Hemoglobins and Possible mechanism of their action // Vestnik moskovskogo universiteta. Khimia. 2000. Vol.41. Supplement
  190. Trinchant J.V., Rigard J. Nitrite and nitric oxide as inhibitors of nitrogenase from soybean bacteroids // Appl. Environ. Microbiol. 1992. V. 44, N. 6. P. 1385−1388.
  191. Uheda E., Syono K. Physiological role of leghaemoglobin heterogeneity in pea root nodule development. // Plant Cell Physiol. 1982b. V.23. N 1. P.75−84.
  192. Uzan J., Dewilde S., Burmester T., Hankeln T., Moens L., Hamdane D., Marden M., Kiger L. Neuroglobin and other hexacoordinated hemoglobins show a weak temperature dependence of oxygen binding// Biophysical journal. 2004. V. 87. P. 1196−1204.
  193. Vainstein B.K., Harutyunyun E.H., Kuranova I.P., Borisov V.V., Pavlovsky A.G., Grebenko A.I., Konareva N.V. Structure of leghemoglobin from lupin root nodules at 5 angstrom resolution//Nature. 1975. V. 254. P. 163−164.
  194. Valderrama R., Corpas F.J., Carreras A., Fernandez- Ocana A., Chaki M., Luque L., Gomez-Rodriguez M.V., Colmenero-Varea P., del Rio L.A. and Barroso J.B. Nitrosative stress in plants// FEBS Lett. 2007. V. 581. P. 453−461.
  195. Vanlerberghe G.C., Mcintosh L. Alternative oxidase: from gene to function// Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 703−734.
  196. Verbruggen N., Hermans C., Schat H. Mechanisms to cope with arsenic or cadmium excess in plants// Current Opinion in Plant Biology. 2009. V. 12. P. 64−372.
  197. Verma D.P.S., Bal A.K. Intracellular site of synthesis and localization of leghemoglobin in root nodules. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1976. Vol. 73. No 11. P. 3843−3847.
  198. Vieweg M.F., Hohnjec N., Kuster H. Two genes encoding different truncated hemoglobins are regulated during root nodule and arbuscular mycorrhiza symbioses of Medicago truncatula. il Planta. 2005. V.220. P.757−766.
  199. Vinogradov S.N., Hoogewijs D., Bailly X., Arrendo-Peter R., Gough J., Dewilde S., Moens L., Vanfletern J.R. A phylogenomic profile of globins//BMS Evolutionary biology. 2006. V.6. № 3. p
  200. Vinogradov S. N., Hoogewijs D., Bailly X., Mizuguchi K., Dewilde S., Moens L., Vanfleteren J. R. A model of globin evolution//Gene. 2007. V.398.P. 132−142.
  201. Vinogradov S.N., Moens L. Diversity of Globin Function: Enzymatic, Transport, Storage, and Sensing//J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 8773−8777.
  202. Vitha S., Benes K., Phillips Y.P. Gartland K.M.A. Histochemical GUS analysis// Methods Mol. Biol. 1995. V.44. P. 185−193.
  203. Weber R.E., Vinogradov S.N. Nonvertebrate hemoglobins: Functions and molecular adaptation// Physiological reviews. 2001. V.81. P.569−628.223. von Wettstein D., Gough S., Kannangara C.G. Chlorophyll biosynthesis// Plant Cell. 1995. V. 7. P.1039−1057
  204. Wildner G.F. The effect of oxygen on ribulose-l, 5-biphosphate carboxylase and oxygenase. //Bert. Dtsch. Bot. Ces. 1981. V. 94. N 1−2. P. 151−159.
  205. Wilson I.D., Neil S.J., Hancock D.T. Nitric Oxide Synthesis and Signalling in Plants // Plant Cell Environ. 2008. V. 31. P. 622−631.
  206. Wittenberg J.B., Appleby C.A., Wittenberg B.A. The kinetics of the reactions of leghenloglobin with oxygen and carbon monoxide // J. Biol. Chem. 1972. Vol. 247.P.527−531.
  207. Witty J.F., Minchin F.R., Skot L., Sheehy J.E. Oxford Surveys of Plant molecular and Cell Biology. 1986. V. 3. P. 275−314.
  208. Yamasaki H., Shimoji H., Ohshiro Y., Sakihama Y. Inhibitory effects of nitric oxide on oxidative phosphorylation in plant mitochondria//Nitric Oxide. 2001. V.5. P.261−270.
  209. Yip J.Y.H., Vanlerberghe G.C. Mitochondrial alternative oxidase acts to dampen the generation of active oxygen species during a period of rapid respiration induced to support a high rate of nutrient uptake// Physiol Plant. 2001. V. 112. P. 327−33.
  210. Young A. J., Phillipa D., Rubanb A. V., Hortonb P., Frank FI. A. The xanthophyll cycle and carotenoid-mediated dissipation of excess excitation energy in photosynthesis//Pure &Appl. Chem. 1997. V. 69. P. 2125−2130.
  211. Zal F., Lallier F.H., Wall J, S., Vinogradov S.N., Toulmond A. Multi-hemoglobin system of the hydrothermal vent tube worm Riftia pachyptila I. Reexamination of the number and masses of its constituents // J. Biol. Chem. 1996a V. 271. P. 8869−8874.
  212. Zelitch I. Plant productivity and the control of photorespiration// Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1973. V.70. P. 579−584.
  213. Zelitch I., Berlyn M. Altered glycine decarboxylation inhibition in isonicitinic acid hydrazine-resistant mutant callus lines and in regenerated plants and seed progeny// Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 198−204.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!