Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Синтез, исследование строения и NO-донорной активности нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами

Диссертация: Синтез, исследование строения и NO-донорной активности нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Открытие монооксида азота как важнейшего регулятора многих физиологических процессов в организмах млекопитающих и человека явилось одним из значительных достижений современной мировой науки и привлекло большое внимание исследователей в области химии, биологии и медицины. Многие эффекты воздействия N0 в организме удалось выявить благодаря созданию и исследованию экзогенных доноров N0 — соединений… Читать ещё >

Синтез, исследование строения и NO-донорной активности нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Физиологическое значение и биохимия оксида азота и его форм
      • 1. 1. 1. Методы определения NO in vivo и in vitro
      • 1. 1. 2. Роль оксида азота в неопластическом процессе
    • 1. 2. Эндогенные и экзогенные доноры оксида азота
    • 1. 3. Комплексы железа в биологических системах
      • 1. 3. 1. Железо-серные комплексы
      • 1. 3. 2. Нитрозильные железо-серные комплексы — аналоги биорезервуаров N0. Методы синтеза, строение и свойства
    • 1. 4. Функциональные лиганды в синтезе нитрозильных железо-серных комплексов 54 1.4.1 Координационная способность и биологические свойства гетероциклических тиолов ряда имидазола
  • Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Синтез нитрозильных комплексов железа
    • 2. 2. Физико-химические методы исследования
      • 2. 2. 1. Рентгеноструктурный анализ
      • 2. 2. 2. ИК-спектроскопия
      • 2. 2. 3. Мессбауэровская спектроскопия
      • 2. 2. 4. Масс-спектроскопия
      • 2. 2. 5. Магнитные измерения
      • 2. 2. 6. Электрохимическое определение N0 при разложении нитрозильных железо-серных комплексов
      • 2. 2. 7. Реакции сера-нитрозильных комплексов железа с гемоглобином в водных растворах ДМСО / вода

      Глава 3. СИНТЕЗ, ИССЛЕДОВАНИЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ И ЫО-ДОНОРНОЙ СПОСОБНОСТИ ТИОСУЛЬФАТНОГО НИТРОЗИЛЬНОГО КОМПЛЕКСА ЖЕЛЕЗА КАК ИСХОДНОГО СОЕДИНЕНИЯ ДЛЯ СИНТЕЗА НИТРОЗИЛЬНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА С 2-МЕРКАПТОИМИДАЗОЛАМИ

      Глава 4. СИНТЕЗ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА НИТРОЗИЛЬНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА С 2-МЕРКАПТОИМИДАЗОЛАМИ

      4.1. Синтез и исследование молекулярного и кристаллического

      Глава 5. Ш-ДОНОРНАЯ АКТИВНОСТЬ НИТРОЗИЛЬНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА С 2-МЕРКАПТОИМИДАЗОЛАМИ строения нитрозильных комплексов железа с производными 2-меркаптоимидазола

      4.2. Магнитные свойства нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами

      5.1. Масс-спектры газовой фазы при разложении поликристаллов нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами

      5.2. Реакции сера-нитрозильных комплексов железа с гемоглобином в растворах ДМСО / вода

      5.3. ИО-донирование нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами в растворах ДМСО / вода

Открытие монооксида азота как важнейшего регулятора многих физиологических процессов в организмах млекопитающих и человека явилось одним из значительных достижений современной мировой науки и привлекло большое внимание исследователей в области химии, биологии и медицины. Многие эффекты воздействия N0 в организме удалось выявить благодаря созданию и исследованию экзогенных доноров N0 — соединений, способных в ходе метаболитических процессов генерировать оксид азота. Это хорошо известные нитроглицерин, нитропруссид натрия, молсидомин, нитрозоцистеин и др. В настоящее время ведется активный поиск новых доноров N0 с целью создания лекарственных препаратов нового поколения для лечения социально-значимых заболеваний (онкологических, сердечно-сосудистых, нейродегеративных) с улучшенным спектром активности и уменьшенными побочными эффектами по сравнению с уже используемыми клиническими препаратами.

На сегодняшний день огромное количество работ так или иначе касаются темы изучения оксида азота. Половина из них посвящена синтезу нитрозильных металлокомплексов. И это количество ежегодно увеличивается вдвое. В связи с этим особое внимание уделяется синтезу нитрозильных комплексов железа с серосодержащими лигандами, поскольку эти соединения образуются irt vivo в организмах многих живых существ, начиная с бактерий и заканчивая высшими растениями и млекопитающими.

Анализ литературных данных показал, что большинство исследователей считают, что в живых клетках нитрозильные комплексы с серосодержащими лигандами существуют в двух формах: моноядерной и биядерной, находящихся в динамическом равновесии, которое зависит от концентрации тиолов. Однако, в отличие от моноядерных комплексов, так называемых динитрозильных комплексов железа (ДНКЖ), легко идентифицируемых с помощью ЭПР-спектров по характерному сигналу с g = 2,03, строение биядерных комплексов in vivo дискутируется, и единого мнения об этом до сих пор не существует. Некоторые исследователи полагают, что в биядерных комплексах атомы серы связывают атомы железа так же как в «эфирах красной соли Руссена». Есть и другое мнение, согласно которому биядерные комплексы представляют собой димерные ассоциаты моноядерных нитрозильных комплексов. Однако, литературных данных по синтезу и исследованию именно нитрозильных железо-серных комплексов немного. Это обусловлено, в первую очередь, трудностями выделения и очистки, а также неустойчивостью нитрозильных комплексов in vitro. Поэтому получение и исследование нитрозильных комплексов железа с серосодержащими лигандами представляет трудную и, несомненно, важную фундаментальную задачу установления строения и изучения свойств спектральных и структурных аналогов нитрозильных аддуктов негемового железа с тиолсодержащими лигандами. Установление корреляции «структура — свойство» в подобных системах необходимо также для решения прикладных задач — получения новых доноров оксида азота для биохимических и медицинских исследований.

В настоящей работе проводится синтез и физико-химическое исследование новых устойчивых биядерных нитрозильных комплексов железа — структурных и спектральных аналогов нитрозильных аддуктов активных участков нитрозильных железо-серных белков — как потенциальных доноров N0. Получение таких комплексов основано на использовании в синтезе азагетероциклических серосодержащих лигандов с тиоамидным структурным фрагментом ц-N-C-S, обладающих высокой координационной способностью. Наличие определенных биологических свойств этих лигандов может способствовать созданию нового класса доноров, имеющих в своем составе одновременно две биохимически функциональные группы: NO-группу и RS-группу.

Цель диссертационной работы — исследование строения, физико-химических свойств и NO-донорной активности новых нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами, являющихся структурными аналогами природных меркаптогистидинов.

Основными задачами в исследовании являются:

1) разработка методик синтеза новых нейтральных биядерных нитрозильных комплексов железа с лигандами структурного ряда 2-меркаптоимидазола;

2) изучение молекулярной и кристаллической структуры методами рентгеноструктурного анализа, Мессбауэровской и ИК-спектроскопии и др.;

3) исследование магнитных свойств синтезированных соединений;

4) исследование кинетики образования N0 и нитрозильного гемоглобина при разложении нитрозильных комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами.

Диссертационная работа состоит из введения, пяти глав, выводов, списка литературы и приложения. В Главе 1 представлен литературный обзор, в котором особое внимание уделено биологическим свойствами оксида азота, существующим на сегодняшний день аналитическим методам определения N0 in vivo и in vitroприведена классификация и сравнительный анализ различных синтетических NO-доноровпроведен анализ литературы, касающейся методов синтеза и структурных аспектов известных сера-нитрозильных комплексов железа, а также рассмотрены координационная способность и биологические свойства тиоимидазолов, используемых в качестве лигандов в представленной работе.

107 ВЫВОДЫ.

1. Синтезированы монокристаллы и исследовано строение методами РСА, ИКи мессбауэровской спектроскопии тетранитрозильных биядерных комплексов железа с тиосульфатными лигандами — исходного соединения для получения комплексов железа с 2-меркаптоимидазолами. Методами масс-спектрального анализа и спектрами поглощения в видимой области доказано существование моноядерного динитрозильного комплекса железа (ДНКЖТИ0) в водных растворах.

2. Реакциями обмена тиосульфатных лигандов в ДНКЖТИ0 на азагетероциклические тиолилы ряда 2-меркаптоимидазола получены и выделены в кристаллическом состоянии 3 новых комплекса состава [Ре2(811)2(Ж))4] с К — аналогами природных меркаптогистидинов.

3. Методами РСА, ИКи мессбауэровской спектроскопии изучено их строение и физико-химические свойства. Атомы железа находятся в тетраэдрической координации и связаны друг с другом посредством мостика гетероциклического лиганда N-0−8. Лиганды в исследованных комплексах координируют атом металла в форме тиола.

4. Исследование магнитных свойств синтезированных комплексов с 2-меркаптоимидазолами показало, что соединения парамагнитны. Железо п находится в высокоспиновой с! -конфигурации: два из трех неспаренных электронов иона металла полностью спарены с неспаренными электронами двух координированных групп N0, а оставшийся неспаренный электрон в каждом из фрагментов {Ре^О^} связан антиферромагнитным взаимодействием с неспаренным электроном аналогичного фрагмента димерной молекулы.

5. Анализ масс-спектров газовой фазы синтезированных комплексов железа показал, что соединения устойчивы при вакуумировании (Т = 20°С). При температурах выше 20 °C они разлагаются с образованием N0, а также Н20 и молекулярных ионов, отвечающих фрагментам их тиольных лигандов.

6. Исследованы бимолекулярные реакции гемоглобина с синтезированными комплексами железа в водных растворах и рассчитаны константы скорости этих реакций в сравнении с известными экзогенными донорами N0: нитропруссидом натрия, «красной солью Руссена» и органическим НОНОатом. Установлено, что эффективные константы скорости реакций первого порядка составляют (4,5−57)-103 с" 1, что на два порядка выше (а в случае НОНОата — на три), чем у >Ю-доноров сравнения.

7. Методом электрохимического анализа водных растворов нитрозильных комплексов установлено, что синтезированные соединения генерируют N0 в протонных средах без дополнительной активации, подобно органическим НОНОатам. Количество образовавшегося N0 и скорость его генерации значительно (на порядок) превышает таковые для диазениумдиолата.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Д., Марьянович А. Т., Поляков Е. Л., Сибаров Д. А., Хавинсон В. Х. Нобелевские премии по физиологии или медицине за 100 лет. 2-е изд. — СПб.: «Гуманистика», 2004, с. 594−600.
  2. А.В., Майданник В. Г., Курбанова Э. Г. «Физиологическая роль оксида азота в организме», Нефрология и диализ, Т.2, № 1−2 (2000), с. 28−36
  3. Fontecave М., Pierre J.-L. «The basic chemistry of nitric oxide and its possible biological reactions», Bull. Soc. Chim. Fr., V.131,1994, p.620−631.
  4. K., Chmura A., Stasicka Z. «Interplay between iron complexes, nitric oxide and sulfur ligands: structure, (photo)reactivity and biological importance», Coord.Chem.Rev. V. 249, 2005, p.2408−2436.
  5. C.X., Бредт Д. С. «Биологическая роль окиси азота», В мире науки. 1992, № 7, с. 16−24.
  6. Schmidt Н, Walter U. «NO at work», Cell, V.78, 1994, p. 919−925.
  7. А.Ф. «Оксид азота регулятор клеточного метаболизма» Соросовский образовательный журнал Т.7,2001, № 11, с.7−12.
  8. В.П., Сорокина Е. Г., Косицын Н. С., Охотин В. Е. Проблема оксида азота в биологии и медицине и принцип цикличности. М.: Изд-во «УРСС», 2003.
  9. F., «Discovery of some of the biological effects of nitric oxide and its role in cell signaling», Bioscience reports, V.24, No. 4/5, 2005, p.453−474.
  10. N.M., «Machanisms for nitric oxide synthesis in plants», J. Experimental Botany, V.57, 2006, No.3, p.471−478.
  11. P., «Free radicals (nitric oxide)», Anal. Chem., V.67, 1995, p.411R-416R
  12. Abu-Soud H.M., Ichimori K., Nakazawa H., Stuehr D.J., «Regulation of Inducible Nitric Oxide Synthase by Self-Generated NO», Biochemistry, V.40, 2001, p.6876−6881
  13. Nathan C., Xie Q. «Nitric oxide synthases: roles, tolls and controls» Cell. Vol.79, 1994, p.915−918
  14. Nussler A.K., Di Silvio M., Billiar T.R. et al. «Stimulation of the nitric oxide synthase pathway in human hepatocytes by cytokines and endotoxin» J.Exp.Med. Vol.176,1992, p. 261−264.
  15. Liu L., Xu-Welliver M. Kanugula S., Pegg A. E. «Inactivation and degradation of 06-alkylguanine-DNA alkyltransferase after reaction with nitric oxide» Cancer Reseach. V.62, 2002, p. 3037−3043.
  16. A.A. «Оксид азота как межклеточный посредник», Соросовский образовательный журнал, Т. 6, № 12 (2000) с.27−34.
  17. В.П. «Цикл окиси азота в организме млекопитающих», Успехи биол. химии, Т.35,1995, № 10, с. 189−228
  18. Brune В., Zhou J., von Knethen A., «Nitroic oxide, oxidative stress, and apoptosis», Kidney International, V.63,2003, p. S22-S24
  19. В.Г., Григорьев Н. Б., «Эндогенные доноры оксида азота (химический аспект)», Изв. АН., Сер. хим., 2002, № 8, с. 1268−1313
  20. В.Г., Григорьев Н. Б. Оксид азота (NO). М.: Изд-во «Вузовская книга», 2004. Гл. II.
  21. A.L., Strand S., Schmitt S., Gottfried D., Skatchkov M., Sjakste N., Daiber A., Umansky V., Munzel Т., «Dinitrosyl-iron triggers apoptisis in Jurkat cells despite overexpression of Bcl-2», Free Rad. Biol. & Med., V.40, 2006, p.1340−1348
  22. Xie K., Huang S., «Contribution of nitric oxide-mediated apoptosis to cancer metastasis inefficiency», Free Rad.Biol. & Med., V.34,2003, No.8, p.969−986.
  23. Т., Suzuki Y., Fujii S., Vanin A.F., Yoshimura Т., «In vivo nitric oxide transfer of physiological NO carrier, dinitrosyl dithiolato iron complex, to target complex», Biochem. Pharmacol., V.63,2002, p.485−493.
  24. O., Tabard A., Pullumbi P., Guilard R., «Iron complexes acting as nitric oxide carriers», Inorg. Chim. Acta, V. 350,2003, p.633−640
  25. Rosen G.M., Tsai P., Pou S., «Mechanism of Free-Radical Generation by Nitric Oxide Synthase», Chem. Rev. V.102,2002, p. 1191−1200
  26. A.R., Ridd J.H., «Formation of nitric oxide from nitrous acid in ischemictissue and skin», Nitric oxide: Biol. & Chem., V.10,2004, p.20−24
  27. P.J., Sulc F., «Coordination chemistry of the UNO ligand with hemes and synthetic coordination complexes», J. Inorg. Biochem. V.99, 2005, p.166−184
  28. W., Franke A., Stochel G., «Metal compounds and small molecules activation case studies», Coord. Chem.Rev. V.249,2005, p.2437−2457.
  29. I.M., Ford P.C., «Kinetics and mechanism of nitric oxide disproportionation upon reaction with ruthenium (II) porphyrin carbonyls: evidence for dinitrosyl intermediates», Inorg. Chem., V.38,1999, p.1467−1473
  30. L.J., «Biosynthesis and metabolism of endothelium derived nitric oxide», Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol., V.30,1990, p.535−560.
  31. A.R., Rhodes P., «Chemical, analytical and biological role of S-nitrosothiols», Anal. Chem., V.249,1997, p. 1−9
  32. А.Ф., «Динитрозильные комплексы железа и S-нитрозотиолы две возможные формы стабилизации и транспорта оксида азота в биосистемах», Биохимия Т. 63,1998, № 7 с.924−938
  33. Butler A.R., Elkins-Daukes S., Rarkin D., Williams D.L.H., «Direct NO group transfer from S-nitrosothiols to iron centers», Chem. Commun., 2001, p. 17 321 733
  34. A.F., «Endothelium-derived relaxing factor is a nitrosyl iron complex with thiol ligands», FEBS Lett., V.289,1991, p.1−3
  35. А.Ф., «Взаимопревращение двух возможных форм эндотелиального фактора релаксации сосудов S-нитрозоцистеина и динитрозильного комплекса железа с цистеином», Биофизика, Т.38,1993, с.751−761
  36. H.W., Cowan J.A., «Chemistry of nitric oxide with protein-bound iron sulfur centers. Insights on physiological reactivity», J. Am. Chem. Soc. V. 121,1999, р.4093−4100
  37. Т., Yoshimura Т., «The Physiological Activity and In Vivo Distribution of Dinitrosyl Dithiolato Iron Complex», Jpn. J. Pharmacol. V.82,2000, p. 95−101
  38. Rassaf Т., Preik M., Kleinbongard P., Lauer Т., Heiss C., Strauer B.-E., Feelisch M., Kelm M., «Evidence for in vivo transport of bioactive nitric oxide in human plasma», J. Clin. Invest., V. 109,2002, No.9, p. 1241−1248.
  39. Abraham M.H., Gola J.M.R., Cometto-Muniz J.E., Cain W.S., «The salvation properties of nitric oxide», J. Chem. Soc., Perkin Trans- No.2,2000, p.2067−2070
  40. P.C., Laverman L.E., Lorkovich J.M. «Reaction mechanisms of nitric oxide with biologically relevant metal centers», Adv. Inorg. Chem., V. 54, 2003, p.203−257
  41. S., Czapski G., «Kinetics of Nitric Oxide Autoxidation in Aqueous Solution in the Absence and Presence of Various Reductants. The Nature of the Oxidizing Intermediates», J. Am. Chem. Soc. V. l 17,1995, p. 12 078−12 084
  42. Ford P.C., Bourassa J., Miranda K., Lee В., Lorcovic I., Boggs S., Kudo S., Laverman L., «Photochemistry of metal nitrosyl complexes. Delivery of nitric oxide to biological targets», Coord. Chem. Rev., 171,1998, p. 185−202
  43. A., Vanin A.F., Mordvintcev P., Hauschildt S., Busse R., «NO accounts completely for the oxygenated nitrogen species generated by enzymic L-arginine oxygenation», Biochem. J., V.288,1992, p.597−603.
  44. A.F., Stukan R.A., Manukhina E.B., «Physical properties of dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands in relation with their vasodilator activity», Biochim. Biophys. Acta, V.1295,1996, p.5−12
  45. А.Ф. «Оксид азота и его обнаружение в биосистемах методом электронного парамагнитного резонанса», Успехи физ. Наук, Т. 170, 2000, № 4, с.455−458
  46. Lai C.-S., Komarov A.M., «Spin trapping of nitric oxide produced in vivo in septic-shock mice», FEBS Lett., V.345,1994, p. 120−124
  47. Komarov A.M., Lai C.-S., «Detection of nitric oxide production in mice by spin-trapping electron paramagnetic resonance spectroscopy», Biochim. Biophys. Acta, 1. V.1272,1995, p.29−36
  48. A.E., Joseph J., Kalyanaraman B., «S-Nitrosoglutathione induces formation of nitrosylmyoglobin in isolated hearts during cardioplegic ischemia — an electron spin resonance study», FEBS Lett., V.378,1996, p. l 11−114
  49. Roy B., d’Hardemare A.M., Fontecave M., «New Thionitrites: Synthesis, Stability, and Nitric Oxide Generation», J. Org. Chem., V.59, 1994, p.7019−7026
  50. Z.H., «Nitric oxide measurements in biological samples», Talanta, V.61, 2003, p.3−10
  51. A., Watkins C.J., Maher T.J., «Use of a hemoglobin-trapping approach in the determination of NO in in vitro and in vivo systems», Neurochem. Res., V.23,1998, p.815−820
  52. D., «Simultaneous derivatization and quantification of the nitric oxide metabolites nitrite and nitrate in biological fluids by gas chromatography / mass spectrometry», Anal. Chem., V.72,2000, p.4064−4072
  53. K.M., Espey M.G., Wink D.A., «A rapid, simple sperctrophotometric method for simultaneous detection of nitrate and nitrite», Nitric Oxide: Biol. & Chem., V.5, 2001, No. l, p.62−71
  54. B., «A scheme for the colorimetric determination of microgram amounts of thiols», Analyst, V.83,1958, p.670−672
  55. D., Sandmann J., Frolich J., «Measurement of S-nitrosoalbumin by gas chromatography mass spectroscopy. Part IIP', J. Chromatogr. B, V.772, 2002, p. 335−346
  56. L.N., Alekseeva N.V., Lisitza E.A., Krichevsky E.S., Grigoriev N.B., Danilov A.V., Severina I.S., Pyatakova N.V., Granik V.G., „Oximes, amidoximes and hydroxamic acids as nitric oxide donors“, Mend. Communs., V.8, 1998, No. 4, p.165−168
  57. Artz J.D., Thatcher G.R.J., „NO release from NO donors and nitro vasodilators: comparisons between oxyhemoglobin and Potentiometrie assays“, Chem. Res. Toxicol., V. 11, 1998, No. 12, p. 1393−1397.
  58. R., Grimminger F., Weissmann N., Walmrath D., Seeger W., „Online measurement of nitric oxide generation in buffer-perfused rabbit lungs“, J. Appl. Physiol., V.78, 1995, No.4, p.1502−1508
  59. K., Hagano Т., Hayakawa H., Yasunobu H., Hirobe M. „Detection of nitric oxide production from a perfused organ by a luminol-hydrogen peroxide system“, Anal. Chem., V.65, 1993, p.1794−1799
  60. Mitscherling C., Lauenstein J. R., Veselov A.A., Vasyutinskii O.S., Gericke K.-H., „Isotope-selective detection of nitric oxide from mammals and plants“, Abstract book of 1st European Chemical Congress, Budapest, 2006, p.141
  61. Kim W.-S., Ye X., Rubakhin S.S., Sweedler J.V., „Measuring nitric oxide in single neurons by capillary electrophoresis with laser-induced fluorescence: use of ascorbate oxidase in diaminofluorescein measurements“, Anal. Chem., V.76, 2006, p.1859−1865
  62. . Химические и биологические сенсоры. М.:Изд-во „Техносфера“, 2005. с.158−210
  63. Г. К., Майстренко В. Н., Вяселев М. Р. „Основы современного электрохимического анализа“, М.: Мир, 2003. с.496−508, 551−555
  64. Т., Taha Z., „Nitric oxide release from a single cell measured in situ by a porphyrinic-based microsensor“, Nature, V.358, 1992, p.676−678-
  65. M.P., Taha Z., „Nitric oxide detection using a popular electrochemical sensor“, 4th IBRO World Congress of Neuroscience, Kyoto, Japan, 1995.
  66. X., Broderick M., „Amperometric detection of nitric oxide“, Mod. Asp. Immunobiol., V. l, 2000, No. 4, p. 160−165
  67. Zhang X., Cardoso L., Broderick M., Fein H., Lin J., „An integrated nitric oxide sensor based on carbon fiber coated with selective membranes“, Electroanalysis, V.12,2000, No. l4,p.l 113−1117
  68. Zhang X., Kislyak Y., Lin J., Dickson A., Cardosa L., Broderick M., Fein H., „Nanometer size electrode for nitric oxide and S-nitrosothiols measurement“, Electrochem. Commun., V.4,2002, p. 11−16
  69. Zhang X., Lin J., Cardoso L., Broderick M., Darley-Usmar V., „A novel microchip nitric oxide sensor with sub-nM detection limit“, Electroanalysis, V.14,2002, No. 10, p.697−703.
  70. Xian Y., Zhang W., Xue J., Ying X., Jin L., Jin. J., „Measurement of nitric oxide released in the rat heart with an amperometric microsensor“, Analyst, V.125, 2000, p.1435−1439
  71. Fan C., Chen X., Li G., Zhu J., Zhu D., Scheer H., „Direct electrochemical characterization of the interaction between haemoglobin and nitric oxide“, Phys. Chem. Chem. Phys., V.2,2000, p.4409−4413
  72. Dalbasti T., Cagli S., kilinc E., Oktar N., Ozsoz M., „Online electrochemical monitoring of nitric oxide during photodynamic therapy“, Nitric Oxide: Biol. & Chem., V.7,2002, p.301−305
  73. M., Thanos S., Schuhmann W., Heiduschka P., „Measurement of nitric oxide production by the lesioned rat retina with a sensitive nitric oxide electrode“, Anal. Bioanal. Chem., V.376,2003, P.797−807
  74. Carvalho F., Martins-Silva J., Saldanha C., „Amperometric measurements of nitric oxide in erythrocytes“, Biosensors & Bioelectronics, V.20, 2004, p.505−508
  75. Kitamura Y., Uzawa T., Oka K., Komai Y., Ogawa H., Takizawa N., Kobayashi H., Tanishita K., „Microcoaxial electrode for in vivo nitric oxide measurement“, Anal. Chem., V.72,2000, p.2957−2962
  76. Kitamura Y., Ogawa H., Oka K., „Real-time measurement of nitric oxide using a bio-imaging and an electrochemical technique“, Talanta, V.61,2003, p.717−724
  77. Diab N., Oni J., Schute A., Radtke I., Blochl A., Schuhmann W., „Pyrrole functionalized metalloporphyrins as electrocatalysts for the oxidation of nitric oxide“, Talanta, V.61,2003, p.43−51
  78. J., Zalesakova P., „Nitric oxide determination by amperometric carbon fiber microelectrode“, Bioelectrochemistry, V.56, 2002, p.73−76
  79. T., Taha Z., Grunfeld S., Burewicz A., Tomboulian P., „Measurementsof nitric oxide in biological materials using a porphyrinic microsensor“, Anal. Chim. Acta, V. 279,1993, p.135−140
  80. Isik S., Berdondini L., Oni J., Blochl A., Koudelka-Hep M., Schuhmann W., „Cell-compatible array of three-dimensional tip electrodes for the detection of nitric oxide release“, Biosensors & Bioelectronics, V.20,2005, p.1566−1572
  81. Wang Y., Li Q., Hu S., „A multiwall carbon nanotubes film-modified carbon fiber ultramicroelectrode for the determination of nitric oxide radical in liver mitochondria“, Bioelectrochemistry, V.65,2005, p.135−142.
  82. Xian Y., Sun W., Xue J., Luo M., Jin L., „Iridium oxide and palladium modified nitric oxide microsensor“, Anal. Chim. Acta, V.381,1999, p. 191−196
  83. Do J.-S., Wu K.-J., „Anodic oxidation of nitric oxide on Au/Nafion®: kinetics and nass transfer“, J. App. Electrochem., V.31,2001, p.437−443
  84. Hou Y., Chen Y., Amro N.A., Wadu-Mesthrige K., Andreana P.R., Liu G.-Y., wang P.G., „Nanomolar scale nitric oxide generation from self-assembled monolayer modified gold electrodes“, Chem. Commun., 2000, p. 1831−1832
  85. Zen J.-M., Kumar A.S., Wang H.-F., „A dual electrochemical sensor for nitrite and nitric oxide“, Analyst, V.125,2000, p.2169−2172
  86. С.Я., Конопляников А. Г., Иванников А. И., Скворцов В. Г., Цыб А.Ф., „Оксид азота в неопластическом процессе“, Вопросы Онкологии, Т. 47, № 3,2001, с.257−269
  87. Rao С.V., „Nitric oxide signaling in colon cancer chemoprevention“, Mutation Research, V.555,2004, p. 107−119
  88. S., Kamanishi S., „Site-specific DNA damage at GGG sequence by oxidative stress may accelerate telomere shortening“, FEBS Lets., V.453, 1999, p.365−368
  89. X., Акаике Т., „Оксид азота и кислородные радикалы при инфекции, воспалении и раке“, Биохимия, Т.63,1998, с.1007−1019
  90. L.J., Hussain S.P., Wogan G.N., Harris C.C., „Nitric oxide in cancer and chemoprevention“, Free Rad. Biol. Med., V.34,2003, No.8, p.955−968
  91. S., Hainaut P., Oshima H., „Nitric oxide induced conformation modification of wild-type p53 tumor suppressor protein“, Cancer Res., V.57, 1997, p.3365−3369
  92. Н.П., Волкова JI.M., Якущенко О. И. Дедерер Л.Ю., Горбачева Л. Б., „Влияние донора оксида азота на терапевтическую эффективность цитостатиков и синтез ДНК“, Рос. Биотерапевтический журнал, № 2, 2003, с.52−55.
  93. Н.П., Гончарова С. А., Волкова Л. М. Раевская Т.А., Еременко Л. Т., Королев A.M. „Донор оксида азота повышает эффективность цитостатической терапии и задерживает развитие лекарственной резистентности“, Вопросы Онкологии, Т.49, № 1,2003, с.71−75
  94. И.В., Какурнна Г. В., Чойнзонов E.JI., „Влияние доноров оксида азота на противоопухолевый эффект доксорубицина“, Бюллетень СО РАМН, № 2(116), 2005, с.92−95
  95. Т., Kotamraju S., Kalivendi S.V., Dhanasekaran A., Joseph J., Kalyanaraman В., „Ceramide-induced intracellular oxidant formation, iron signaling, and apoptosis in endothelial cells“, J. Biol. Chem., V.279, 2004, No.27, p.28 614−28 624
  96. C.B., Мошковская Е. Ю., Санина H.A., Алдошин С. М., Ванин А. Ф., „Трансдукция генетического сигнала нитрозильными комплексами железа в Escherichia со//“, Биохимия, Т.69,2004, с. 1088−1095
  97. Hurst R.D., Chowdhury R., Clark J. B, „Investigation into mechanism of action of a novel nitric oxide generator on cellular respiration“, J. Neurochem., V.67, 1996, p.1200−1207
  98. Janczyk A., Wolnicka-Glubisz A., Chmura A., Elas M., Matuszak Z., Stochel G., Urbanska K., „NO-dependent phototoxicity of Roussin’s black salt against cancer cells“, Nitric Oxide, V.10,2004, p.42−50
  99. J.C., Jeffery Т.К., Gambino A., Lovren F., Triggle C.R., „Vascular smooth muscle relaxation mediated by nitric oxide donors: a comparison with acetylcholine, nitric oxide and nitroxyl ion“, British J. Pharmacol., V.134, 2001, p463−472
  100. Wang P.G., Xian M» Tang X., Wu X., Wen Z., Cai T., Janczuk A.J., «Nitric oxide donors: chemical activities and biological applications», Chem. Rev., V. 102, 2002, p.1091−1134
  101. M., «The use of nitric oxide donors in pharmacological studies», Naunyn-Schmiedebergs Arch. Pharmacol., V.358., 1998., p. l 13−122
  102. A.L., Keefer L.K., «Diazeniumdiolates: pro- and antioxidant applications of the „NONOates“, Free Rad. Biol. & Med., V.28, 2000, No. 10, p.1463−1469
  103. A.R., Megson I.L., „Non-heme iron nitrosyls in biology“, Chem. Rev., V.102,2002, p. l 155−1165
  104. J., Stochel G., Wasielewska E., Stasicka Z., Gryglewski R.J., Jakubowski A., Cieslik K., „Cyanonitrosylmetallates as potential NO-donors“, Inorg. Biochem., V.69,1998, p.121−127
  105. Wanat A., van Eldik R., Stochel G., „Kinetics and mechanism of the reduction of pentacyanonitroferrate (III) by L-ascorbic acid in acidic aqueous solution“, J. Chem. Soc., Dalton Trans, 1998, p.2497−2501
  106. P.C., Laverman L.E., „Reaction mechanisms relevant to formation of iron and ruthenium nitric oxide complexes“, Coord. Chem. Rev., 249, 2005, p.391−403
  107. Holanda A.K.M., Pontes D.L., Diogenes I. C.N., Moreira I.S., Lopes L.G.F., i I
  108. NO release from /rara-Ru (NH3)4L (NO). complexes upon reduction (L=l-methylimidazole or benzoimidazole)», Transition Metal Chemistry, V.29, 2004, p.430−436
  109. Sauaia M.G., Galvao de Lima R., Tedesco A.C., Santana da Silva R., «Nitric oxide production by light irradiation of aqueous solution of nitrosyl ruthenium complexes», Inorg. Chem., V.44,2005, p.9946−9951
  110. H.A., «Комплексы металлов в живых организмах», Соросовский образовательных журнал, 1997, № 8, с.27−32
  111. Abu-Soud Н.М., Khassawneh M.Y., Sohn J.-T., Murray P., Haxhiu M.A., Hazen S.L., «Peroxidases Inhibit Nitric Oxide (NO) Dependent Bronchodilation: Development of a Model Describing NO-Peroxidase Interactions», Biochemistry, V.40, 2001, p. l 1866−11 875
  112. C.E. «Nitric oxide and iron proteins», Biochim. Biophys. Acta. V.1411, 1999, p.290−309
  113. G.C. «Nitric oxide and mitochondrial respiration», Biochim. Biophys. Acta. V.1411,1999, p.351−369
  114. Bastian N.R., Yim C.-Y., Hibbs J.B., Samlowski W.E., «Induction of iron-derived EPR signals in murine cancers by nitric oxide. Evidence for multiple intracellular targets», J.Biol.Chem., V.269, 1994, p. 5127−5131
  115. База данных PROMISE на http://metallo.scripps.edu/PROMISE/MAIN. html Версия 2.0
  116. S., Cowan J.A., «Protein-bound iron-sulfur centers. Form, function, andassembly», Coord. Chem. Rev., V. 190−192,1999, p. 1049−1066
  117. W., Rogers P.A., Ding H., «Repair of nitric oxide-modified ferredoxin 2Fe-2S. cluster by cysteine desulfurase (IscS)», J. Biol. Chem., V. 277, 2002, No.15, p.12 868−12 873
  118. M., «Iron-sulfur clusters: ever-expanding roles», Nature Chem. Biol., V.2,2006, No. 4, p.171−174
  119. D.C., Howard J.B., «The Interface Between the Biological and Inorganic Worlds: Iron-Sulfur Metalloclusters», Science, V.300,2003, p.929−931
  120. Д.Г., Мызина С. Д., «Биологическая химия», М.: «Высшая школа», 2000, с. 65
  121. W.R., Weichsel A., Andersen J.F., «Nitrophorins and related antihemostatic lipocalins from Rhodnius prolixus and other blood-sucking arthropods», Biochim. Biophys. Acta, V.1482,2000, p. l 10−118
  122. Т., Fazekas A., Keseru G.M., «Theoretical study on the nitric oxide binding to nitrophorin 1, an NO-carrier protein from a blood-sucking insect», J. Mol. Strust. (Theochem.), V. 503,2000, p.51−58
  123. McClean R.E., Campbell M.L., Vorce M.D., «Assocoation reaction of manganese, iron and ruthenium with nitric oxide», J. Phys. Chem. A, V.103,1999, p.2659−2663
  124. J.H., Feltham R.D., «Stereochemical control of valence. II. Behavior of the (MNO}n metal mononitrosyl. group in ligand fields», J. Am. Chem. Soc. V.96,1974, p.5002−5004
  125. J.H., Feltham R.D., «Principles of structure, bonding, and reactivity for metal nitrosyl complexes», Coord. Chem. Rev., V.13,1974, p.339−406
  126. Hoffmann R., Chen M.M.L., Elian E., Rossi M., Mingos D.M.P., «Pentacoordinate nitrosyls», Inorg. Chem., V. 13,1974, p.2666−2675
  127. Hoffmann R., Chen M.M.L., Thorn D.L., «Qualitative discussion of alternative coordination modes of diatomic ligands in transition metal complexes», Inorg. Chem., V.16,1977, p.503−511
  128. F.Z. «Recherches ur lesnitrosulures doubles de fer (nouvelle classe de sels)», Ann. Chim. Phys., V.52,1858, p.285−303
  129. Pavel 0., «Ueber nitrososulfide und nitrosocyanide», Ber. Dtcsh. Chem. Ges. V.15, 1882, p.2600−2615
  130. K.A., Wiede O.F., «Weitere mitteilungen uber nitrosoverbindungen des eisens», Z. Anorg. Allg. Chem., V.9,1895, p.295−303
  131. I.S., Bussygina O.G., Pyatakova N.V., Malenkova I.V., Vanin A.F., «Activation of soluble guanylate cyclase by NO donors—S-nitrosothiols, and dinitrosyl-iron complexes with thiol-containing ligands», Nitric Oxide, V.8, 2003, p. 155−163
  132. Butler A.R., Glidewell C., Li M.-H., «Nitrosyl complexes of iron-sulfur clusters», Adv. Inorg. Chem., V.32, 1988, p.335−393
  133. S., Menage S., Parello R., Bonomo R.P., Fontecave M., «Reexamination of the formation ofdinitrosyl-iron complexes during reaction of S-nitrosothiols with Fe(II)», Inorg. Chim. Acta, V.318, 2001, p. 1−7
  134. C.L., Bourassa J.L., Egler C., Wecksler S., Ford P.C., «Photochemical investigation of Roussin’s red salt esters: Fe2(|J-SR)2(NO)4.», Inorg. Chem., V.42,2003, p.2288−2293
  135. J.R., Hibbs J.B., «EPR demonstration of iron-nitrosyl complex formation by cytotoxic activated macrophages», Proc. Natl. Acad. Sei. USA, V.87, 1990, p.1223−1227
  136. H.A., Алдошин C.M., «Функциональные модели нитрозильных Fe-SJ-белков», Изв. АН. Сер. Хим., № 11,2004, с.2326−2345
  137. H., Krebs B., Henkel G., «Synthese und struktur von Fe(SPh)2(NO)2., dem „monomeren“ des Roussinschen phenylesters», Z. Naturforsch, 4 IB, 1986,1357−1362.
  138. Chiang C.-Y., Miller M.L., Reibenspies J.H., Darensbourd M.Y., «Bismercaptoethanediazacyclooctane as a N2S2 chelating agent and Cys-X-Cys mimic for Fe (NO) and Fe (NO)2″, J. Am. Chem. Soc., V.126, 2004, p. 1 086 710 874
  139. Lee C.-M., Hsieh C.-H., Dutta A., Lee G.-H., Liaw W.-F., „Oxygen binding to sulfur in nitrosylated iron-thiolate complexes: relevance to the Fe-containing nitrile hydratases“, J. Am. Chem. Soc., V.125,2003, p. l 1492−11 493
  140. Rakova O.A., Sanina N.A., Aldoshin S.M., Goncharova N.V., Shilov G.V.,
  141. Y.M., Ovanesyan N.S., „Synthesis and characterization of potential NO donors: novel iron-sulfur nitrosyls containing the p-N-C-S skeleton“, Inorg. Chem. Commun. V.6,2003, p. 145−148
  142. N.A., Rudneva T.N., Aldoshin S.M., Shilov G.V., Kortchagin D.V., Shulga Yu.M., Martynenko V.M., Ovanesyan N.S. „Influence of CH3 group of p-N-C-S ligand on the properties of Fe2(C4H5N2S)2(NO)4. complex“, Inorg. Chim. Acta, V.359,2006, p.570−576
  143. H.A., Алдошин C.M., „Синтез, строение и свойства моделей нитрозильных 2Fe-2S., [Fe-2S] протеинов и перспективы применения их вбиологии и медицине“, Рос. Хим. Ж., T. XLVIII, 2004, № 4, с. 12−19
  144. Bourassa J.L., Lee В., Bernard S., Schoonover J., Ford P.C., „Flash Photolysis Studies of Roussin’s Black Salt anion: Fe4S3(NO)7*“, Inorg. Chem., V.38, 1999, p.2947−2952.
  145. J.L., Ford P.C., „Flash and continuous photolysis studies of Roussin’s red salt dianion Fe2S2(NO)42- in solution“, Coord. Chem. Rev. 200−202, 2000, p.887−900
  146. M., Stasicka Z., „Structure and UV-vis spectroscopy of roussin black salt Fe4S3(NO)7.'“, J. Mol. Struct., V.785,2006, p.68−75
  147. Chmura A., Szacilowski K., Waksmundzka-Gora A., Stasicka Z., „Photochemistry of the Fe4S3(NO)7.“ complex in the presence of S-nucleophiles: a spectroscopic study», Nitric Oxide: biology & chemistry, V.14,2006, p.247−260
  148. A., Szacilowski K., Stasicka Z., «The role of photo induced electron transfer processes in photodegradation of the Fe4S3(NO)7.' cluster», Nitric Oxide: biology & chemistiy, V.15,2006, p.370−379
  149. Gammack R., Joannou C.L., Xiao-Yuan C., Martinaz C.T., Maraj S.R., Hughes M.N., «Nitrite and nitrosyl compounds in food preservation», Biochim. Biophys. Acta, V.1411,1999, p.475−488
  150. T.R., Eaton D.R., «Electronic configuration and structure of paramagnetic iron dinitrosyl complexes», Can. J. Chem., V.70, 1992, p. 19 171 921
  151. A.F., Serezhenkov V.A., Mikoyan V.D., Genkin M. V., «The 2.03 Signal as an Indicator of Dinitrosyl-Iron Complexes with Thiol-Containing Ligands Nitric Oxide: Biol.&Chem.», V.2,1998, No.4, p.224−234
  152. N.V., Serezhenkov V.A., Cooper C.E., Kubrina L.N., Vanin A.F., «Exogenous ferrous iron is required for the nitric oxide-catalysed destruction of the iron-sulphur centre in adrenodoxin», Biochem. J., V.368,2002, p.633−639
  153. O.A., Санина H.A., Шилов Г. В. Шульга Ю.М., Мартыненко В. М., Ованесян Н. С., Алдошин С. М., «Синтез, структура и некоторые свойства комплекса Fe2(p-SC5H4N)2(NO)4. нового потенциального NO-донора»,
  154. Коорд. Хим., Т.28,2002, № 5, с.341−346
  155. М., Stasicka Z., «Structure and UV-Vis spectroscopy of the ironлsulfur dinuclear nitrosyl complexes Fe2S2(NO)4. and [Fe2(SR)2(NO)4]», New J. Chem., V.29,2005, p.604−612
  156. Li M., Bonnet D., Bill E., Neese F., Weyermuller Т., Wieghardt K., «Tuning the electronic structure of octahedral iron complexes FeL (X). (L = l-alkyl-4,7-bis (4-tert-butyl-2-mercaptobenzyl)-l, 4,7-triazacyclononane, X = CI, CH30, CN,
  157. NO). The s = = ! spin equilibrium of FeLPr (NO).», Inorg. Chem., V.41, 2002, p.3444−3456
  158. D., Zangrando E., Alessio E., Marmion C., «A novel ruthenium nitrosyl complex which also contains a free NO-donor moiety», Inorg. Chim. Acta, V.357,2004, p.3770−3774
  159. H.A., Ракова O.A., Алдошин C.M., Чуев И. И., Атовмян Е. Г., Ованесян Н. С., «Синтез, рентгеноструктурное и спектроскопическое изучение соединений состава Q4N.2[Fe2(S203)2(N0)4] (Q=Me, Et, n-Pr, n-Bu)», Коорд. химия. 2001. T.27. № 3. C.179−183
  160. C.M., Санина H.A., Ракова О. А., Шилов Г. В., Куликов А. В., Шульга Ю. М., Ованесян Н. С., «Новый класс нейтральных парамагнитных биядерных нитрозильных серосодержащих комплексов железа», Изв. АН, Сер. Хим., 2003, с.1614−1620
  161. М.Е., Navarro R., Urriolabeitia E.P., «Synthesis and characterization of dinuclear complexes of Pdn-containg the (|i-N-C-S)2 skeleton», J. Organometall. Chem., V.542,1997, p.51−60
  162. К. ИК-спектры и спектры-КР неорганических и координационных соединений. М.: Мир. 1991
  163. А.Ф., «Гетероциклические соединения в биологии имедицине», Соросовский образовательный журнал, 1996, № 6, с.25−32
  164. U., Biswas К., Banerjec R.K., «Extrathyroidal actions of antithyroid thionamides», Toxicol. Lett., V.128, 2002, p. l 17−127
  165. В., Simic M.G., Jovanovic S.V., «Heterocyclic thiols as antioxidants: why ovothiol С is a better antioxidant than ergothionine», Free Rad. Biol. & Med., V.18,1995, No.4, p.679−685
  166. T.P., Hopkins P.B., «Ovothiols as biological antioxidants. The thiol groups of ovothiol and glutathione are chemically distinct», J. Am. Chem. Soc., V.110, 1988, p.4837−4838
  167. T.P., Hopkins P.B., «Ovothiols as free-radical scavengers and the mechanism of ovothiol-promoted NAD(P)H-02 oxidoreductase activity», Biochemistry, V.29,1990, p. 1953−1961
  168. Bailly F., Zoete V., Vamecq J., Catteau J.-P., Bernier J.-L., «Antioxidant action of ovothiol-derived 4-mercaptoimidazoles: glutathione peroxidase activity and protection against peroxynitrite-induced damage», FEBS Letters, V.486, 2000, p. 19−22
  169. Vogt R.N., Spies H.S.C., Steenkamp D.J., «The biosynthesis of ovothiol A (N1-methyl-4-mercaptohistidine)», Eur. J. Biochem., V.268, 2001, p.5229−5241
  170. A., Holler T.P., Hopkins P.B., «A new synthesis of 5- and 5-imidazolethiols», J. Org. Chem., V.52, 1987, p.2977−2979
  171. E., Hager L.J., Shapiro B.M., «Ovothiol replaces glutathione peroxidase as a hydrogen peroxide scavenger in sea urchin eggs», Science, V.242, 1988, p. T95-T97
  172. E.S., «Complexes of heterocyclic thionates. Part I. Complexes of monodentate and chelating ligands», Coord. Chem. Rev., V.61, 1985, p. l 15−184
  173. E.S., «Complexes of heterocyclic thionates. Part II. Complexes of bridging ligands», Coord. Chem. Rev., V.165,1997, p.475−567.
  174. P.D., «Recent studies in the coordination chemistry of heterocyclic thiones and thionates», Coord. Chem. Rev., V.213,2001, p.181−210
  175. А., Проскауэр Э., Риддик Дж., Тупс Э., «Органическиерастворители. Физические свойства и методы очистки», под ред. Я. М. Варшавского, Москва, 1958
  176. Ю.В., Ангелов И. И. Чистые химические вещества, М.: Химия, 1974 с. 23−24
  177. В.А. «Основные микрометоды анализа органических соединений», М.: Мир, 1975, с.21−105
  178. G. М. SHELX-97, release 97−2. Program for Crystal Structure Refiniment. Univ. of Gottingen, Germany, 1997
  179. North A.C.T., Phillips D.C., Mathews F.S., «A semi-empirical method of absorption correction», Acta Ciyst. A, V.24,1968, p. 351−359
  180. E., Brunori M., «Hemoglobin and myoglobin in the reactions with ligands», in: A. Neuberger, E.L. Tatum (Eds.) North-Holland research monographs. Frontiers of biology. Vol. 21, North-Holland Publishing company, Amsterdam-London, 1971, p. 2−3
  181. H.A., Филипенко O.C., Алдошин C.M., Ованесян Н. С., «Влияние катиона на свойства нитрозильных биялерных комплексов железа. Синтез и кристаллическое строение PAN.2[Fe2(S)2(NO)4]», Изв. АН, Сер. Хим., 2000, № 6, 0.1115−1118
  182. О.А., Санина Н. А., Шульга Ю. М., Мартыненко В. М., Ованесян Н. С., Алдошин С. М., «Выделение оксида азота (I) при УФ-облучении биядерных серусодержащих нитрозильных комплексов железа», Докл. АН, Т. 383, № 3,2002, с.350−353гч it
  183. Silvestri A., Ruisi G., Girasolo М.-А., «The dynamics of Fe nuclei in Fe -DNA and Fen (l-methyl-2-mercaptoimidazole)2.-DNA condensates», J. Inorg. Biochem., V.92, 2002, p. 171−176
  184. N.A., Aldoshin S.M., Zhukova O.S., Konovalova N.P., «Models of nitrosyl Fe-S. protein as new class of potential active antitumor compounds», Abstract book of 1st European Chemical Congress, Budapest, 2006, p.370
  185. B.C., Белинский М. И., Магнетохимия и радиоспектроскопия обменных кластеров, Кишинев, Изд-во «Штиинца», 1983, с. 29
  186. В., Bowers K.D., «Anomalous Paramagnetism of Copper Acetate», Proc. Roy. Soc. (London). Ser. A, V. 214, 1952, p.451−465
  187. McMahon T.J., Stamler J.S., Concerted nitric oxide/oxygen delivery by hemoglobin, in: L. Packer (Ed.), Methods In Enzymology, Academic Press, 301 (1999) Part C, p. 99−114
  188. Doyle M.P., Pickering R.A., DeWeert T.M., Hoekstra J.W., Pater D., «Kinetics and mechanism of the oxidation of human deoxyhemoglobin by nitrites», J. Biol. Chem., V.256, 1981, p.12 393−12 398
  189. R., Gibson Q.H., «Conformation, co-operativity and ligand binding human hemoglobin», J.Mol.Biol., V.91, 1975, p.301 -313
  190. M., Stasicka Z., «Structure and UV-Vis spectroscopy of nitrosylthiolatoferrate mononuclear complexes», J. Organometall. Chem., V.689, 2004, p. 1702−1713
  191. M., Fisher K., Dance I., «New FeS clusters with NO: associative formation of Fe5S4(NO)8.- and [Fe7S6(NO)io]' and larger clusters», Chem. Commun., 2000, 947−948
  192. K.M., Wink D.A., Saavedra J.E., Keefer L.K., «Chemistry of the diazeniumdiolates. 2. Kinetics and mechanism of dissociation to nitric oxide in aqueous solution», J. Am. Chem. Soc., V.123,2001, p.5473−5481
  193. A.S., Fukuto J.M., Houk K.N., «The mechanism of NO formation from decomposition of dialkylamino diazeniumdiolates: density functional theory and CBS-QB3 predictions», Inorg. Chem., V.43,2004, p.1039−1045
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!