Теломер-связывающий белок позвоночных: Характеристика и локализация

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Известен случай, когда локализация теломер на ядерной оболочке не вызывает сомнений. Это средние стадии мейоза в половых клетках. Поэтому при планировании настоящей работы исходили из следующих предпосылок: Гипотетический теломер-связывающий белок оболочки должен находиться среди белков, тесно ассоциированных с ядерной оболочкой, и/или в препарате ядерного матрикса, в состав которого входит… Читать ещё >

Теломер-связывающий белок позвоночных: Характеристика и локализация (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
Основные положения выносимые на защиту
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1. Роль теломер в репликации эукариотических хромосом
2. Роль теломер в организации хроматина
3. Известные теломер-связывающие белки
- 3. 1. История открытия
- 3. 2. Функции TRF1 и TRF
- 3. 3. Белки, связанные с белками TRF1 и
TRF2 в теломерном комплексе
4. Теломер-связывающий белок травяной лягушки Rana temporaria
МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
Плазмиды
Биотинилирование ДНК. метод торможения в геле
Выделение ядер клеток печени и ядерного матрикса
Экстракция ядерного матрикса
Ионообменная хроматография
Аффиная хроматография
Иммуноблоттинг
Проверка антител на перекрестное взаимодействие с двумя антигенами различной природы конкурентное связывание)
Иммунофлюоре сцентная микроскопия
Комбинированная гибридизация in situ и иммунофлюоресцентная микроскопия
РЕЗУЛЬТАТЫ
1. Теломер-связывающая активность экстрактов ядерной оболочки ооцита лягушки и получение антител против комплексов
2. Мембранный теломер-связывающий белок (МТВР) имеет общую антигенную детерминанту с кератинами
3. МТВР в препаратах ядерного матрикса мыши
4. Специфичность связывания
5. Локализация тМТВР в интерфазных клетках культуры и в выделенных ядрах печени мыши
6. Локализация шМТВР на метафазной пластине
7. МТВР является TRF2 и отсутствует в хроматине ооцита
8. тМТВР взаимодействует на иммуноблоте с антителами к телобокс-петиду и с антителами против консервативной части промежуточных филаментов
9. Компьютерный поиск гомологии между mMTBP/TRF2 и промежуточными филаментами
ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
1. консервативность MTBP/TRF
2. Сходство MTBP/TRF2 с промежуточными филаментами
3. Локализация MTBP/TRF2 и организация теломерных комплексов
ВЫВОДЫ

Теломеры — концевые участки хромосом эукариот. Положение теломер и центромер внутри интерфазного ядра определяет топологию всей хромосомной ДНК на самых высших уровнях организации интерфазного хроматина. Расположение хромосм в интерфазном ядре обсуждается практически со времени их открытия.

Прикрепляются ли теломеры к ядерной оболочке? Почти вековые исследования создали большой запас противоречивого экспериментального материала, но не дали окончательного ответа на этот вопрос. (Dernburg et al., 1995). Существуют как данные в пользу прикрепления, так и не подтверждающие его.

1. Однозначно показано, что теломеры прикреплены к ядерной оболочке на средних стадиях первого мейотического деления — с лептотены до диплотены. Теломеры сохраняют свое положение у ядерной оболочки, по крайней мере, в это время.

2. За прикрепление теломер к ядерной оболочке отвечает белок с теломер-связывающей активностью.

3. Гипотетический теломер-связывающий белок оболочки должен находиться среди белков, тесно ассоциированных с ядерной оболочкой, и/или в препарате ядерного матрикса, в состав которого входит ядерная оболочка.

Обычные биохимические методы выделения ядер с неизбежностью повреждают, а то и уничтожают, примембранные белковые слои. Для того чтобы выявить мембранный теломер-связывающий белок, в качестве источника белка выбрали ядерную оболочку ооцита лягушки Rana temporaria, так как этот объект обладает рядом уникальных особенностей. Ядра ооцита большие, и могут быть выделены вручную. Для ооцита известны условия, в которых можно добиться сокращения внутренней части нуклеоплазмы, после чего оболочку также можно отделить вручную под микроскопом. Таким образом, была надежда избежать трудностей, возникающих при биохимическом фракционировании ядер. В качестве ДНК зонда в начале работы был использован клонированный в то время фрагмент теломеры инфузории тетрахимена.

Поиск и изучение теломер-связывающего белка ядерной оболочки помогли прояснить конкретные механизмы теломер-мембранного взаимодействия. Антитела против выявленного белка дали возможность проследить поведение теломер в некоторых типах клеток на разных стадиях клеточного цикла. Результаты работы дают возможность обсуждать связь самых общих изменений структуры хроматина с жизнедеятельностью клетки.

Цели и задачи исследования.

Целью настоящей работы являлось выявление in vitro и определение локализации in vivo теломер-связывающего белка мыши. Для выполнения этой цели потребовалось решить следующие конкретные задачи:

1. Охарактеризовать поликлональные антитела, полученные против теломер-белковых комплексов, образованных белками экстракта оболочки ооцита лягушкиаффинно очистить специфические антитела.

2. При помощи охарактеризованных антител попытаться выявить гомологичный белок в клетках мыширазработать методы его частичной очисткис помощью метода иммуноблоттинга выявить в белке известные антигенные детерминанты.

3. С помощью методов иммуногистохимии с аффинно очищенными антителами и гибридизации in situ определить локализацию теломер-связывающего белка в интерфазных и метафазных клетках мыши.

4. Сравнить обнаруженный белок с ранее изученными теломер-связывающими и другими белками компьютерными методами.

Основные положения выносимые на защиту.

1. Мембранный теломер-связывающий белок ооцита лягушки (МТВР) и его гомолог матрикс-ассоциированный теломер-связывающий белок мыши (шМТВР) являются описанным ранее эволюционно консервативным белком TRF2.

2. МТВР/ TRF2 обладает не только характерным ДНК-связывающим доменом телобокс-пептидом, но и мотивами rod-домена, характерного для промежуточных филаментов.

3. МТВР/ TRF2 локализован на мембране ядра ооцита лягушки, в отличие от TRF1, который находится в составе хроматина.

4. На метафазных пластинах мыши МТВР/ TRF2 можно обнаружить на концах хромосом, но основной сигнал ассоциирован с пузырьками, на которые распадается оболочка ядра в процессе митоза.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. За теломер-связывающую активность ЯО ооцита лягушки ответственен белок с мол. массой около 70 кД, имеющий общие антигенные детерминанты с кератинами. Он был обозначен как теломер-связывающий белок ЯО — Membrane Telomere Binding Protein (МТВР).

2. Доказана идентичность МТВР и TRF2 с помощью иммунопреципитации и окраски AT против телобокс-пептида TRF2. MTBP/TRF2 локализован на мембране ядра ооцита лягушки, в то время как TRF1 остается в составе хроматина.

3. Гомологичный теломер-связывающий белок обнаружен в клетках печени мыши с помощью метода торможения в геле и поликлональных AT. Методами иммунофлуоресценции и гибридизации in situ показана совместная локализация теломер и МТВР в интерфазных клетках мыши. На метафазных пластинках показана преимущественная локализация белка в остаточных пузырьках ЯО.

4. Методом иммуноблоттинга с AT к rod-домену промежуточных филаментов показано наличие в MTBP/TRF2 участка, родственного промежуточным филаментам. Множественное выравнивание (alignment) опубликованной последовательности TRF2 мыши с rod-доменом кератина, ламина и нейрофиламентов подтвердило экспериментальные данные о наличии в MTBP/TRF2 участков гомологичных rod-домену промежуточных филаментов.

Показать весь текст

Список литературы

Бугаева ЕА, Парфенов ВН, Подгорная ОИ. Ядерная оболочка диплотенных ооцитов лягушки обладает теломер-связывающей активностью. 1992 Молекулярная биология. 26:983−992.
Бугаева ЕА, Подгорная ОИ, Теломер-связывающий белок из ядерной мембраны ооцита лягушки Rana Temporaria. 1997 Биохимия. 62:1534−1546.
Воронин АП, Лобов ИБ, Бугаева ЕА,. Парфенов ВН, Подгорная ОИ. Теломер-связывающий белок ядерного матрикса мыши. I. Характеристика. 1999а Молекулярная биология 33:657−664.
Воронин АП, Лобов ИБ, Бугаева ЕА, Парфенов ВН, Подгорная ОИ. Теломер-связывающий белок ядерного матрикса мыши. II. Локализация. 19 996 Молекулярная биология. 33:665−672.
Грузова МН, Цветков АГ, Почукалина ГН, Парфенов ВН. Формирование кариосферы в оогенезе некоторых насекомых и амфибий. 1995 Цитология. 37:745 769.
Докудовская СС, Петров АВ, Донцова OA, Богданов АА. Теломераза необычный РНК-содержащий фермент. 1997 Биохимия. 62:1407−1411.
Дункан Э.Л., Реддл P.P. Генетические изменения, связанные с иммортализацией. 1997 Биохимия. 62:1467−1476.
Ишикава Ф. Механизмы регуляции теломеразы млекопитающих 1997 Биохимия. 62:1558−1565
Маниатис Т, Фрич Е, Сэмбрук Дж. Методы молекулярного клонирования. 1984 Мир, Москва.
Микер АК, Коффи ДС. Теломераза: многообещающий маркер биологического бессмертия 1997 Биохимия. 62:1547−1557.
П.Оловников AM. Принцип маргинотомии в матричном синтезе полинуклеотидов. 1971 Докл. АН СССР. 201:1496−1499.
Яровая ОВ, Разин СВ. Два типа участков прикрепления ДНК к ядерному скелету в клетках асцитной карциномы Эрлиха. 1983 Молекуляр. биология. 17:303−312.
Aboul-ela F, Murchie AIH, Lilley DMJ. NMR study of parallel-stranded tetraplex formation by the hexadeoxinucleotide d (TG4T). 1992 Nature. 360:280−282.
Aligue R, Bastos R, Serratosa J, Enrich C, James P, Pujades C, Bachs O. Increase in a 55-kDa keratin-like protein in the nuclear matrix of rat liver cells during proliferative activation. Exp Cell Res. 1990 186:346−353.
Allshire RC, Gosden JR, Cross SH, Cranston G, Rout D, Sugawara N, Szostak JW, Fantes PA, Hastie ND. Telomeric repeat from T. thermophila cross hybridises with human telomeres. 1988 Nature. 332:656−659.
Bader BL, Magin TM, Freudenmann M, Stumpp S, Franke WW. Intermediate filaments formed de novo from tail-less cytokeratins in the cytoplasm and in the nucleus. J Cell Biol. 1991 115:1293−1307.
Bailey SM, Meyne J, Chen DJ, Kurimasa A, Li GC, Lehnert BE, Goodwin EH. DNA double-strand break repair proteins are required to cap the ends ofmammalian chromosomes. Proc Natl Acad Sci U S A 1999 96:14 899−14 904
Belgrader P, Siegel AJ, Berezney RA. Comprehensive study on the isolation and characterization of the HeLa S3 nuclear matrix. J. Cell Sci. 1991 98:281−291.
Berezney R, Mortillaro MJ, Ma H, Wei X, Samarabandu J. The nuclear matrix: a structural mileu for nuclear genomic fimctuion. Int.rev.cyt. 1995 162A:2−66
Berezney R, Coffey DS. Identification of a nuclear protein matrix. Biochem Biophys Res Commun. 1974 60:1410−1417.
Bianchi A, de Lange T. Ku binds telomeric DNA in vitro. J Biol Chem. 1999 274):21 223−21 227.
Bianchi A, Smith S, Chong L, Elias P, de Lange T. TRF1 is a dimer and bends telomeric DNA. EMBO J. 1997 16:1785−1794.
Bianchi A, Stansel RM, Fairall L, Griffith JD, Rhodes D, de Lange T. TRF1 binds a bipartite telomeric site with extreme spatial flexibility. EMBO J. 1999 18:5735−5744.
Biessmann H, Mason JM, Ferry K, d’Hulst M, Valgeirsdottir K, Traverse KL, Pardue ML. Addition of telomere-associated HeT DNA sequences «heals» broken chromosome ends in Drosophila. Cell. 1990 61:663−673.
Bilaud T, Brun С, Ancelin К, Koering СЕ, Laroche T, Gilson E. Telomeric localization of TRF2, a novel human telobox protein. Nat Genet. 1997 17:236−239.
Bilaud T, Koering CE, Binet-Brasselet E, Ancelin K, Pollice A, Gasser SM, Gilson E. The telobox, a Myb-related telomeric DNA binding motif found in proteins from yeast, plants and human. Nucleic Acids Res. 1996 24:1294−1303
Billia F, de Boni U. Localization of centromeric satellite and telomeric DNA sequences in dorsal root ganglion neurons, in vitro. J Cell Sci. 1991 100:219−226.
Blackburn EH, Challoner PB. Identification of a telomeric DNA sequence in Trypanosoma brucei. Cell. 1984 36:447−457.
Blackburn EH, Gall JG. A tandemly repeated sequence at the termini of the extrachromosomal ribosomal RNA genes in Tetrahymena. J Mol Biol. 1978 120:33−53.
Bodnar AG, Ouellette M, Frolkis M, Holt SE, Chiu CP, Morin GB, Harley CB, Shay JW, Lichtsteiner S, Wright WE. Extension of life-span by introduction of telomerase into normal human cells. Science. 1998 279:349−352.
Boudreau N, Myers C, Bissel M. From laminin to lamin: regulation of tissue-specific gene expression by the ECM. Trends Cell. Biol 1995. 5:1−4.
Brigati C, Kurtz S, Balderas D, Vidali G, Shore D. An essential gene encoding a TTAGGG repeat-binding protein. Mol. and Cel. biology. 1993 13:1306−1314.
Broccoli D, Smogorzewska A, Chong L, de Lange T. Human telomeres contain two distinct Myb-related proteins, TRF1 and TRF2. Nat Genet. 1997 17:231−235.
Broers JLV, Machiels B, Eys GJM, Kuijpers HJH., Manders E, van Driel R., Ramaekers FC. Dynamics of the nuclear lamina as monitored by GFP-tagged A-type lamins. J. Cell. Sci. 1999. 112:3463−3475.
Brun C, Marcand S, Gilson E. Proteins that bind to double-strandet regions of telomeric DNA Trends in Cell Biology 1997 7:317−324.
Cenci G, Rawson RB, Belloni G, Castrillon DH, Tudor M, Petrucci R, Goldberg ML, Wasserman SA, Gatti M. UbcDl, a Drosophila ubiquitin-conjugating enzyme required for proper telomere behavior. Genes Dev. 1997 11:863−875.
Cerda MC, Berrios S, Fernandez-Donoso R, Garagna S, Redi C. Organisation of complex nuclear domains in somatic mouse cells. Biol Cell. 1999 91:55−65.
Chong L, van Steensel B, Broccoli D, Erdjument-Bromage H, Hanish J, Tempst P, de Lange T. A human telomeric protein. Science. 1995 270:1663−1667.
Choo KHA. The Centromere, 1997 Oxford-NY-Tokio, Oxford University Press, 403pp.
Chung H-MM, Shea C, Fields S, Taub RN, Van der Ploeg LHT, Tse DB. Architectural organization in the interphase nucleus of the protozoan Trypanosoma brucei: location of telomeres and mini-chromosomes. EMBO J. 1990 9: 2611−2619.
Collins K, Kobayashi R, Greider CW. Purification of Tetrahymena telomerase and cloning of genes encoding the two protein components of the enzyme.Cell. 1995 81:677 686.
Cress AE, Kurath KM. Identification of attachment proteins for DNA in Chinese hamster ovary cells. J Biol Chem. 1988 263:19 678−19 683.44. de Lange T. Human telomeres are attached to the nuclear matrix. EMBO J. 1992 11:71 724.
Dernburg AF, Sedat JW, Cande WZ, Bass HW. Cytology of telomeres. In Telomeres, Cold Spring Harbor Press, 1995 P. 295−338
Dietrich AJ, Mulder RJ. A light- and electron microscopic analysis of meiotic prophase in female mice. Chromosoma. 1983 88:377−385.
Dumont IN Oogenesis in Xenopus laevis (Daudin). Stages of oocyte development in laboratory maintained animals. J.Morphol. 1972 136: 53−179.
Edelman GM. Morphoregulation. Developmental Dynamics. 1992 193:2−10
Enukashvily N1, Lobov IB, Kukalev AS. Podgornaya OI. A nuclear matrix protein related to intermediate filaments proteins is a member of the complex binding alphoid DNA in vitro. Cell Biol. Int. 2000 24:483−492.
Ferguson M, Ward DC. Cell cycle dependent chromosomal movement in pre-mitotic human T-lymphocyte nuclei. Chromosoma. 1992 101:557−565.
Galy V, Olivo-Marin JC, Scherthan H, Doye V, Rascalou N, Nehrbass U. Nuclear pore complexes in the organization of silent telomeric chromatin. Nature. 2000 403:108−112.
Geisler N, Kauftnann E, Fischer S, Plessmann U, Weber K. Neurofilament architecture combines structural principles of intermediate filaments with carboxy-terminal extensions increasing in size between triplet proteins. EMBO J. 1983 2:1295−1302.
Georgatos SD, Blobel G. Lamin В constitutes an intermediate filament attachment site at the nuclear envelope. J Cell Biol. 1987 105:117−125.
Gilson E., Laroche Th, Gasser S.M. Telomeres and the functional architecture of the nucleus. Trends in Cell Biol. 1993 3:128−134.
Glass J, Gerace L. Lamins A and С bind and assemble at the surface of mitotic chromosomes. J. Cell Biol. 1990 111: 1047−1057.
Gooderham K, Jeppesen P. Chinese hamster metaphase chromosomes isolated under physiological conditions. A partial characterization of associated non-histone proteins and protein cores. Exp. Cell Res. 1983 144:1−14.
Gruzova H.N., and V. N. Parfenov Karyosphere in oogenesis and intranuclear morphogenesis. Int. Review of Cytology- A survey of Cell Biology 1993 144:1−52.
Greider CW, Blackburn EH. Identification of a specific telomere terminal transferase activity inTetrahymena extracts. Cell. 1985 43:405−413.
Griffith J, Bianchi A, de Lange T. TRF1 promotes parallel pairing of telomeric tracts in vitro. J Mol Biol. 1998 278:79−88.
Griffith JD, Comeau L, Rosenfield S, Stansel RM, Bianchi A, Moss H, de LangeT. Mammalian telomeres end in a large duplex loop.Cell. 1999 97:503−514.
Haeflyk L, Moorhed PS. The serial cultivation of human diploid strains Exp. Cell Res. 1961 25:525−562.
Haeflyk L. The limited in vitro life time of human diploid cell strains. Exp. Cell Res. 1965 37:614−636.
Hancock R. A new look at the nuclear matrix. Chromosoma. 2000 109:219−225.
Harley CB, Futcher AB, Greider CW. Telomeres shorten during ageing of human fibroblasts. Nature. 1990 345:458−460.
Henderson S, Allsopp R, Spector D, Wang SS, Harley C. In situ analysis of changes in telomere size during replicative aging and cell transformation. J Cell Biol. 1996 134:1−12.
Hiraoka Y, Minden JS, Swedlow JR, Sedat JW, Agard DA. Focal points for chromosome condensation and decondensation revealed by three-dimensional in vivo time-lapse microscopy. Nature 1989 342:293−296.
Hozak P, Sasseville AMJ, Raymond Y, Cook PR. Lamin proteins form an internal nucleoskeleton as well as a peripheral lamina in human cells. J. Cell Sci. 1995 108:635— 644.
Hsu HL, Gilley D, Blackburn EH, Chen DJ Ku is associated with the telomere in mammals. Proc Natl Acad Sci U S A 1999 96:12 454−12 458
Ingber DE Tensegrity: the architectural basis of cellular mechanotransduction. Aimu. Rev. Phisiol. 1997 59:575−599.
Jagatheesan GS, Thanumalayan Bh, Muralikrishna NR, Anjali AK, Veena KP. Colocalization of intranuclear lamin foci with RNA splicing factors. J. Cell Sci. 1999 112:4651−4661.
Karlseder J, Broccoli D, Dai Y, Hardy S, de Lange T. p53- and ATM-dependent apoptosis induced by telomeres lacking TRF2. Science. 1999 283:1321−1325.
Kipling D. The Telomere. Oxford University Press, Oxford New-York Tokyo 1995 208pp.
Konig P, Giraldo R, Chapman L, Rhodes D. The crystal structure of the DNA-binding domain of yeast RAP1 in complex with telomeric DNA. Cell. 1996 85:125−136.
Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970 227:680−685.
Levis RW, Ganesan R Hutchens K, Tolar IA, Sheem F Transposons in place of telomeric repeats at the Drosophila telomera Cell 1993 75:1083−1093.
Li B, Oestreich S, de Lange T. Identification of human Rapl: implications for telomere evolution. Cell. 2000 101:471−483.
Lingner J, Cech TR. Purification of telomerase from Euplotes aediculatus: requirement of a primer 3'overhang. ProcNatl Acad Sci USA. 1996 93:10 712−10 717
Lu M, Guo Q, Kallenbach NR Thermodinamics of G-tetraplex formatio by telomeric DNAs. Biochemestry 1993 32:598−601.
Luderus MEE, de Graaf A, Mattia E, den Blaauwen JL, Grande MA, de Jong L, van Driel R. Binding of matrix attachment regions to lamin Bb Cell. 1992. 70:949−959.
Luderus MEE, den Blaauwen JL, de Smit OJB, Compton DA, van Driel R. Binding of matrix attachment regions to lamin polymers involves single-stranded regions and the minor groov. Mol. Cell. Biol. 1994 14:6297−6305.
Luderus ME, van Steensel B, Chong L, Sibon ОС, Cremers FF, de Lange T. Structure, subnuclear distribution, and nuclear matrix association of the mammalian telomeric complex. J Cell Biol. 1996 135:867−881.
Luderus MEE, van Driel R. Nuclear matrix-associated regions. In Nuclear organization, chromatin structure, and gene expression 1997 (ed. R. van Driel and A.P.Otte) pp. 99 115. Oxford, NY, Tokyo: Oxford Univ Press.
Lundblad V, Blackburn EH. An alternative pathway for yeast telomere maintenance rescues estl- senescence. Cell. 1993 73:347−360.
Magin T.M., Hatzfeld M., and Franke W. W. Analysis of cytokeratin domains by cloning and expression of intact and deleted polipeptides in Esherichia coli. EMBO J. 1987 6:2607−2615.
Manuelidis L, Borden J. Reproducible compartmentalization of individual chromosome domains in human CNS cells revealed by in situ hybridization and three-dimensional reconstruction. Chromosoma. 1988 96:397−410.
Mathog D, Hochstrasser M, Gruenbaum Y, Saumweber H, Sedat JW Chracteristic folding pattern of polytene chromosomes in Drosophila salivary gland nuclei. Nature 1984 308:414−421.
Matsumoto L.H. Enrichment of satellite DNA on the nuclear matrix of bovine cells. 1981 Nature. 1984 294:481−482.
McClintock B. The stability of brocken ends of chromosomes in Zea mays. 1941 Genetics. 1984 26:234−282.
Meier I, Phelan T, Gruissem W, Spiker S, Schneider D. MFP1, a novel plant filament-like protein with affinity for matrix attachmentregion DNA. Plant Cell. 1996 8:2105−2115.
Mical TI, Monteiro MJ. The role of sequences unique to nuclear intermediate filaments in the targeting and assembly of human lamin B: evidence for lack of interaction of lamin В with its putative receptor. J Cell Sci. 1998 111:3471−3485.
Mitchell A, Nicol L, Malloy P, Kipling D. Novel structural organization of a Mus musculus DBA/2 chromoseme shows a fixed position of the centromere. J. Cell Sci. 1993 106:79−85.
Moir R.D., T.P. Spann and R.D. Goldman. The dynamic properties and possible functions of nuclear lamins. Int. Review of Cytol. 1995 162B:141−173.
Muller HJ. An analysis of the process of structural change in the chromosomes of Drosophila. 1940 40:1−66
Murray AW, Schultes NP, Szostak JW. Chromosome length controls: mitotic chromosome segregation in yeast. 1986 Cell 45:529−536.
Newport J, Kirchener M. A major developmental transition in early Xenopus embryos. II. Control of the onset of transcription. 1982 Cell 30:687−696.
Nickerson, J.A. The architectural organization of nuclear metabolism. Int. Rev. Cytol. 1995 162A:67−123.
Osborn M, Weber K. Cytoplasmic intermediate filament proteins and the nuclear lamins А, В and С share the IFA epitope. Exp Cell Res. 1987 170:195−203.
Palladino F, Laroche T, Gilson E, Axelrod A, Pillus L, Gasser SM. SIR3 and SIR4 proteins are required for the positioning and integrity of yeast telomeres. Cell 1993 75, 543−555.
Pandita TK, Dhar S. Influence of ATM function on interactions between telomeres and nuclear matrix. Radiat. Res. 2000 154:133−139.
Parry DA. NuMA/centrophilin: sequence analysis of the coiled-coil rod domain. Biophys J. 1994 67:1203−1206.
Parry DAD, Fraser RDB. Intermediate filament structure. 1. Analysis of IF protein sequence data. Int. J. Biol. Macromol. 1985 7:203−213.
Pederson T. Thinking about a nuclear matrix. J. Mol. Biol. 1998 277:147−159.
Pederson T. Haifa century of «the nuclear matrix». Mol. Cell. Biol. 2000 11:799−805.
Podgornaya OI, Bugaeva EA, Voronin AP, Gilson E, Mitchell AR. Nuclear envelope associated protein that binds telomeric DNAs. Mol Reprod Dev. 2000 57:16−25.
Pruss RM, Mirsky R, Raff MC, Thorpe R, Dowding AJ, An derton ВН. All classes of intermediate filaments share a common antigenic determinant defined by a monoclonal antibody. Cell. 1981 27:419−28.
Rabl C. Uber Zellteilung. Morphlog.Jahrbuch. 1885 10:214−330.
Rawlins DJ, Highett MI, Shaw PJ. Localization of telomeres in plant interphase nuclei by in situ and 3D confocal microscopy. Chromosoma 1991 100:424−431.
Riemer D, Dodemont H, Weber K. Cloning of the non-neuronal intermediate filament protein of the gastropod Aplysia californica- identification of an amino acid residue essential for the IF A epitope. Eur. J. Cell Biol. 1991 56:351−357.
Santos SJ, Singh NP, Natarajan AT. Fluorescence in situ hybridization with comets. Exp Cell Res 1997 232:407−411.
Savelyeva L, Mamaeva S. Heterogeneity and balance of chromosomes in human cell line M-HeLa-76: analysis of 100 karyotypes. Cancer Genet. Cytogenet. 1987 8, 311−326.
Scherthan H, Jerratsch M, Li B, Smith S, Hulten M, Lock T, de Lange T. Mammalian meiotic telomeres: protein composition and redistribution in relation to nuclear pores Mol Biol Cell. 2000 11:4189−4203.
Shoeman RL, Traub P. The in vitro DNA-binding properties of purified nuclear lamin proteins and vimentin. J Biol Chem. 1990 265:9055−9061.
Smith S, de Lange T. Cell cycle dependent localization of the telomeric PARP, tankyrase, to nuclearpore complexes and centrosomes. J Cell Sci. 1999 112:3649−3656.
Smith S, de Lange T. TRF1, a mammalian telomeric protein. Trends Genet. 1997 13:2126.
Smith S, Giriat I, Schmitt A, de Lange T. Tankyrase, a poly (ADP-ribose) polymerase at human telomeres. Science. 1998 282:1484−1487.
Smogorzewska A, van Steensel B, Bianchi A, Oelmann S, Schaefer MR, Schnapp G, de Lange T. Control of human telomere length by TRF1 and TRF2. Mol Cell Biol. 2000 20:1659−1668.
Solari AJ. The behavior of chromosomal axes during diplotene in mouse spermatocytes. Chromosoma 1970 31:217−230.
Spector DL. Macromolecular domains within the cell nucleus. Annu Rev Cell Biol. 1993 9:265−315.
Steinert PM. Organization of coiled-coil molecules in native mouse keratin 1/keratin 10 intermediate filaments: evidence for alternating rows of antiparallel in-register and antiparallel staggered molecules. J Struct Biol. 1991 107:157−174
Strauss F., Varshavsky A. A protein binds to a satellite DNA repeat at three specific sites that would be brought into mutual proximity by DNA folding in the nucleosome 1984 Cell. 37:889−901.
Stuurman N, Heins S, Aebi U. Nuclear lamins: their structure, assembly, and interactions. Struct Biol. 1998 122:42−66.
Sundquist WI, Klug A. Telomeric DNA dimerizes by formation of guanine tetrads between hairpin loops. Nature 1989 342:825−829.
Szostak JW, Blackburn EH Cloning yeast telomeres on linear plasmid vectors.Cell. 1982 29:245−255.
Towbin H., Staehelin Т., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1979 76:4350−4354.
Vourc’h C, Taruscio D, Boyle AL, Ward DC. Cell cycle-dependent distribution of telomeres, centromeres, and chromosome-specific subsatellite domains in the interphase nucleus of mouse lymphocytes. Exp Cell Res. 1993 205:142−145.
Weber S, Schmid M, Meyer J, Cooke HJ, Lipps HJ. A linear vector carrying human telomeres is replicated in unfertilized eggs of Xenopus laevis. Cell Biol Int. 1993 7:623 624.
Yu W, de la Espina SMD. the plant nucleoskeleton: Ultastructural organization and identification of NuMa homologues in the nuclear matrix and mitotic spindle of plant cells. Exp. Cell Res. 1999 246:516−526.
Zalensky A. O, Allen MJ, Kobayashi A, Zalenskaya I. A, Balhorn R, Bradbury E.M. Well-defined genome architecture in the human sperm nucleus. Chromosoma 1995 103:577−590.
Zalensky AO, Tomilin NV, Zalenskaya IA, Teplitz RL, Bradbury EM. Telomere-telomere interactions and candidate telomere-binding protein (s) in mammalian sperm cells. Exp. cell res, 1997 232:29−41.
Zhong Z, Shiue L, Kaplan S, de Lange T. A mammalian factor that binds telomeric TTAGGG repeats in vitro. Mol Cell Biol. 1992 12:4834−4843.
Zhu XD, Kuster B, Mann M, Petrini JH, Lange Td. Cell-cycle-regulated association of RAD50/MRE11/NBS1 with TRF2 and human telomeres. Nat Genet 2000 25:347−352.
Zink D, Cremer T, Saffrich R, Fischer R, Trendelenburg MF, Ansorge W, StelzerEH. Structure and dynamics of human interphase chromosome territories in vivo. Hum Genet. 1998 102:241−251.1. БЛАГОДАРНОСТИ
Также хочется поблагодарить своих учителей, которые так или иначе оказали влияние на мой выбор в биологии, Малинина Александра и Бориса Маргулиса.

Заполнить форму текущей работой