Особенности устройства цитохромоксидазы ba3 из термофильной бактерии Thermus thermophilus

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Особенности устройства цитохромоксидазы ba3 из термофильной бактерии Thermus thermophilus (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
Глава 1. Общая характеристика цитохромоксидазы. Митохондриальная 8 цитохромоксидаза типа ааз
- 1. 1. Общий план строения
- 1. 2. Механизм функционирования цитохромоксидазы
- 1. 3. Взаимодействие с лигандами
  - 1. 3. 1. Взаимодействие окисленной митохондриальной оксидазы с 17 лигандами
  - 1. 3. 2. Взаимодействие восстановленной митохондриальной оксидазы с лигандами
- 1. 4. Классификация семейства гем-медных оксидаз
Глава 2. Цитохромоксидаза Ьаз из T. thermophilus
- 2. 1. Общие свойства и особенности структуры оксидазы ba
- 2. 2. Особенности функционирования оксидазы Ъа
- 2. 3. Особенности взаимодействия с лигандами оксидазы Ьаъ. 32 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
- 1. Материалы
  - 1. 1. Реактивы и растворы
  - 1. 2. Препараты ферментов
- 2. Методы исследования
  - 2. 1. Получение препарата рекомбинантной ЦО Ьаъ из T. thermophilus
  - 2. 2. Создание мутантной ЦО bas из T. thermophilus
  - 2. 3. Получение протеолипосом
  - 2. 4. Оптические измерения
  - 2. 5. Калориметрические измерения
  - 2. 6. Измерение активности фермента
  - 2. 7. Измерение генерации потенциала цитохромоксидазой Ьаз на 42 протеолипосомах
РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
Глава 1. Общие характеристики цитохромоксидазы Ъа^ из T. thermophilus
Глава 2. Особенности взаимодействия цитохромоксидазы Ьаз с лигандами
- 2. 1. Взаимодействие окисленного гема аз + цитохромоксидазы Ьаз с 50 лигандами
- 2. 2. Взаимодействие восстановленного гема аз цитохромоксидазы Ъа$ с 53 цианидом
  - 2. 2. 1. Спектральные свойства комплексов восстановленной 54 цитохромоксидазы Ьаз с цианидом
  - 2. 2. 2. Кинетика связывания цианида восстановленным гемом 58 цитохромоксидазы Ьа
  - 2. 2. 3. Сродство восстановленного гема а32+ цитохромоксидазы Аа3 к 60 цианиду
- 2. 3. Два типа комплекса восстановленной цитохромоксидазы Ьаз с окисью 76 углерода
Глава 3. Гемосопряженные ионизируемые группы цитохромоксидазы Ьаз
- 3. 1. рН —зависимость спектров поглощения
- 3. 2. рН-зависимость скорости связывания цианида восстановленной 84 цитохромоксидазой Ьаз
Глава 4. Особенности мутантной формы оксидазы Ьаз по кислородному каналу
ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
ВЫВОДЫ

Актуальность темы

Цитохромоксидаза (ЦО) — терминальный фермент дыхательной цепи митохондрий и многих бактерий, катализирующий восстановление кислорода цитохромом с, сопряженное с образованием трансмембранной разности электрохимических потенциалов ионов водорода.

Большинство терминальных оксидаз относят к так называемому гем-медному семейству, в котором по современной классификации выделяют группы А, В и С, главным образом, на основании особенностей устройства протонных каналов [1], что коррелирует также со многими функциональными свойствами ферментов. К группе, А принадлежат наиболее изученные оксидазы: ЦО митохондрий и многие бактериальные оксидазы. Они содержат по крайней мере два протонных канала — Ки О-каналы.

Терминальные оксидазы группы В исследованы в гораздо меньшей степени. Главным образом их находят у экстремофильных микроорганизмов. Самым изученным представителем группы является ЦО типа ¿-аз из термофильной эубактерии ТЬегтт^{егторИИиз,} единственный фермент группы, для которого расшифрована трехмерная структура. Он содержит только один канал, гомологичный К-каналу оксидаз класса А, однако, не имеющий практически ни одного общего с ними аминокислотного остатка. Оксидаза Ьа3 помпирует протоны с меньшей стехиометрией, по сравнению с оксидазами класса, А (0,5 Н7ё и 1 Н+/ё, соответственно) [2].

До сих пор не раскрыт механизм сопряжения переноса электронов с переносом протонов у цитохромоксидазы. Вероятно, механизм помпирования протонов у оксидаз различных групп различный. Представляет интерес вопрос, коррелирует ли различное устройство протонных каналов с другими свойствами оксидаз, в частности с устройством каталитического центра.

Наиболее древними оксидазами являются оксидазы класса С, оксидазы класса В появились в эволюции позднее, и самыми «молодыми» считаются оксидазы класса, А [1]. Сравнение различных оксидаз, эволюционно отстоящих далеко друг от друга, важно, с одной стороны, для выявления общих закономерностей, сохранившихся в процессе эволюции, а значит наиболее важных, а с другой стороны, для выявления отличий, связанных с адаптацией организмов к тем или иным условиям (высоким температурам, низким значениям рН и др.).

Большой вклад в изучение устройства каталитического центра и функционирования фермента вносит исследование взаимодействия фермента с различными лигандами, 5 выполняющими роль модельных экспериментов для связывания естественного субстрата — кислорода [3, 4].

Уже в первоначальных исследованиях ЦО были обнаружены существенные отличия ее поведения от ферментов группы, А по отношению к типичным экзогенным лигандам терминальных оксидаз, что, несомненно, имеет прямое отношение к механизму реакции с естественным лигандом — кислородом.

Считается, что ключевым элементом в механизме сопряжения электронов и протонов являются гемосопряженные ионизируемые группы. Восстановление редокс-центров приводит к изменению рК этих групп, в результате чего запускается протонный транспорт. Связывание лигандов, как правило, является рН-зависимым процессом, контролируемым протонированием неких групп фермента. Вполне вероятно, что одни и те же белковые группы контролируют и связывание лигандов в каталитическом центре, и протонный транспорт. Изучение рН-зависимости связывания лигандов позволяет обнаружить такие группы. I.

Изучение взаимодействия лигандов с цитохром с оксидазой интересно также с точки зрения токсикологии. Отравления такими лигандами, как цианид, СО, азид, вызваны образованием прочных комплексов с гемопротеидами, главным образом с цитохромоксидазой.

Повышенный интерес к данной теме в последнее время связан с обнаружением большого физиологического значения некоторых лигандов цитохромоксидазы (например, NO), а также важной роли цитохромоксидазы в их депонировании и регуляции концентрации.

5, 6].

Цель работы.

Целью настоящей диссертационной работы являлось исследование особенностей устройства каталитического центра цитохромоксидазы Ъаз из Thermus thermophilus в сравнении с митохондриальной оксидазой аа3.

Основные задачи исследования:

1. сопоставить оптические характеристики гемовых центров оксидазы ea3 Т. thermophilus со спектральными свойствами оксидаз аа3 типа;

2. изучить связывание окисленной ЦО ba3 с лигандами трехвалентного железа гема а3 (цианидом, перекисью водорода, азидом);

3. изучить взаимодействие восстановленной ЦО Ьаз с цианидом и СО;

4. выявить наличие гемосопряженных ионизируемых групп в ЦО типа баз;

5. выявить возможную роль «кислородного канала» в проникновении лигандов в кислород-редуктазный центр оксидазы типа Ьа3.

Научная новизна и практическая значимость работы.

Результаты исследования каталитического центра ЦО баз из Т. ЖегторкПиз, изложенные в настоящей работе, получены впервые.

Обнаружено, что цитохром Ьаз образует два разных цианидных комплекса с восстановленным гемом аз, формирование которых определяется условиями восстановления фермента.

При полном восстановлении в строго анаэробных условиях образуется комплекс, сходный с митохондриальным аналогом как сродством (Кд = 0,7 мМ), так и спектральными характеристиками.

В присутствии слабых восстановителей гем а32+ образует с цианидом спектрально иной и практически недиссоциирующий (Кд < 5* 10″ 8 М) аддукт.

Обнаружены также два типа комплексов оксидазы Ьаз с СО, один из которых, формирующийся в условиях частичного окисления, напоминает прочный цианидный комплекс.

Впервые исследована кинетика взаимодействия КСЫ с восстановленной оксидазой Ьаз. Обнаружена рН-зависимость скорости связывания гема + с цианидом и показано, что связывание лиганда контролируется протонированием гемосопряженной ионизируемой группы белка с рКа около 9.

Совокупность полученных данных свидетельствует о значительных различиях между ЦО классов, А и В в отношении устройства кислород-редуктазного центра, что даст основания предполагать возможность различий в механизмах транслокации протонов оксидазами разных классов.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Охарактеризованы свойства нативной и рекомбинантной форм цитохромоксидазы ба3 из бактерии Thermus thermophilus с помощью спектроскопии поглощения, кругового дихроизма и магнитного кругового дихроизма.

2. Связывание лигандов с кислородредуктазным центром цитохромоксидазы баз из Т. thermophilus (ЦО класса В) существенно отличается от реакции с цитохромоксидазой аа3 митохондрий (ЦО класса А).

3. Восстановленная форма цитохромоксидазы ба3 легко связывает типичные лиганды гемового железа, но в окисленной форме взаимодействие фермента с лигандами гема аз3+ затруднено, тогда как оксидазы класса, А взаимодействуют с лигандами как в восстановленной, так и окисленной формах.

4. В отличие от митохондриальной оксидазы, оксидаза ба3 образует два цианидных комплекса гема аз2+, различающиеся сродством к лиганду и спектральными свойствами: в присутствии дитионита в строго анаэробных условиях формируется комплекс гема ji а3 с низким сродством к цианиду (Кд ~ 0,7 мМ), похожий на цианидный комплекс восстановленного гема a-? цитохромоксидазы митохондрий (Кд ~ 0,4 мМ) — в присутствии слабых восстановителей в аэробных условиях образуется цианидный комплекс гема а32+ с необычно высоким сродством (Кд < 5−10″ 8 М), не имеющий аналогов среди известных гем-медных оксидаз.

5. Сопоставление результатов с литературными данными показывает, что в строго анаэробных условиях образуется непрочный комплекс полностью восстановленного фермента: [a32±CN" Сив+ <-> аз2+ CN" -CuB+], тогда как при неполном восстановлении возникает прочный аддукт, имеющий структуру [a32±CN" -CuB2+] либо [a32±CNV CuB2±CN" ].

6. Кинетика связывания цианида с восстановленным гемом а3 в оксидазе баз.

2 11 характеризуется константой скорости второго порядка ~10 М" -с", независимо от типа комплекса.. ,.,", ^ ,. ,.

7. Скорость связывания цианида с восстановленным гемом а3 контролируется ионизируемой группой фермента с рКа ~ 9.

Показать весь текст

Список литературы

Pereira, М.М., М. Santana, and М. Teixeira, A novel scenario for the evolution of haem-copper oxygen reductases. Biochim. Biophys. Acta, 2001. 1505(2−3): p. 185−208.
Kannt, A., et al., Electrical current generation and proton pumping catalyzed by the Ьаз-type cytochrome с oxidase from Thermus thermophilus. FEBS Lett., 1998. 434: p. 17−22.
Muramoro, K., et al., Bovine cytochrome с oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate. PNAS, 2010. 107(17): p. 7740−5.
Koutsoupakis, C., et al., Observation of the equilibrium Сив-СО complex and functional implications of the transient heme аз propionates in cytochrome bayCO from Thermus thermophilus. J. Biol. Chem., 2002. 277(36): p. 32 860−6.
Осипов, A.H., Г.Г. Борисенко, and А. Владимиров, Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеинов. Успехи биологической химии, 2007. 47: С. 259−292.
Unitt, D.C., et al., lnactivation of nitric oxide by cytochrome с oxidase under steady-state oxygen conditions. Biochim Biophys Acta, 2010. 1797: p. 371−7.
Mitchell, P., Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. Nature, 1961.191: p. 144−148.
Tsukihara, Т., et al., The low-spin heme of cytochrome с oxidase as the driving element of the proton-pumping process. PNAS, 2003.100(26): p. 15 304−9.
Tsukihara, Т., et al., The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome с oxidase at 2.8 A. Science, 1996. 272: p. 1136−1144.
Yoshikawa, S., et al., Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome с oxidase. Science, 1998. 280: p. 1723−9.
Ohta, K., et al., X-ray structure of the NO-bound Cub in bovine cytochrome с oxidase. Acta Crystallogr., 2010. 66(Pt. 3): p. 251−3.
Iwata, S., et al., Structure at 2.8 A resolution of cytochrome с oxidase from Paracoccus denitrificans. Nature, 1995. 376: p. 660−9.
Harrenga, A. and H. Michel, The cytochrome с oxidase from Paracoccus denitrificans does not change the metal center ligation upon reduction. J. Biol. Chem., 1999. 274(47): p. 33 296−9.
Qin, L., et al., Identification of conserved lipid detergent-binding sites in a high-resolution structure of the membrane protein cytochrome c oxidase. PNAS, 2006. 103(44): p. 1 611 722.
Svensson-Ek, M., et al., The X-ray crystal structures of wild-type and EQ (I-286) mutant cytochrome c oxidases from Rhodobacter sphaeroides. J. Mol. Biol., 2002. 321(2): p. 32 939.
Qin, L., et al., Redox dependent conformational changes in cytochrome c oxidase suggest a gating mechanism for proton uptake. Biochem., 2009. 48: p. 5121−5130.
Abramson, J., et al., The structure of the ubiquinol oxidase from Escherichia coli and its ubiquinone binding site. Nat. Struct. Biol., 2000. 7: p. 910−7.
Soulimane, T., et al., Structure and mechanism of the aberrant b a ?-cytochrome c oxidase from Thermus thermophilic. EMBO J., 2000. 19(8): p. 1766−1776.
Hunsicker-Wang, L.M., et al., A novel cryoprtection scheme for enhancing the diffraction of crystals of recombinant cytochrome ba$ oxidase from Thermus thermophilus. Biol. Crystallogr., 2005. 61(Pt. 3): p. 340−3.
Buschmann, S., et al., The structure of cbb$ cytochrome oxidase provides Insights into proton pumping. Science, 2010. 329: p. 327−30.
Wikstrom, M., Protn pump coupled to cytchrome c oxidase in mitochondria. Nature, 1977. 266: p. 271−273.
Verkhovsky, M.I., J.E. Morgan, and M. Wikstroem, Oxygen binding and activation: early steps in the reaction of oxygen with cytochrome c oxidase. Biochem., 1994. 33(10): p. 307 986.
Siletsky, S., A. Kaulen, and A. Konstantinov, Resolution of electrogenic steps coupled to conversion of cytochrome c oxidase from the peroxy to the ferryl-oxo state. Biochem., 1999. 38: p. 4853−61.
Faxen, K., et al., A mechanistic principle for proton pumping by cytochrome c oxidase. Nature, 2005. 437: p. 286−9.
Nilsson, T., Photoinduced electron transfer from Tris (2,2 «-bipyridyl)ruthenium to cytochrome c oxidase. PNAS, 1992. 89: p. 6497−6501.
Drachev, L.A., et al., Lipid-impregnated filters as a tool for studying the electric current-generating proteins. Anal. Biochem., 1979. 96: p. 250−262.
Zaslavsky, D., A. Kaulen, and I.A. Smirnova, Flash-induced membrane potential generation by cytochrome с oxidase. FEBS Lett., 1993. 336: p. 389−393.
Siletsky, S., et al., Partial steps of charge translocation in the nonpumping N139L mutant of Rhodobacter sphaeroides cytochrome с oxidase with a blocked D-channel. Biochem., 2010. 49(14): p. 3060−73.
Farver, O., et al., Pulse radio lysis studies of temperature dependent electron transfers among redox centers in Ьаз-cytochrome с oxidase from Thermus thermophilus: comparison of A-andB-type enzyme. Biochem., 2010.
Константинов, A.A. Роль протонов в механизме работы пункта сопряжения III дыхательной цепи митохондрий: цитохромоксидаза как электронно-протонный генератор мембранного потенциала. Докл. Акад. наук СССР, 1977. 237(3): С. 713−6.
Арцатбанов, В. and A.A. Константинов, Исследования локализации цитохромоксидазы в сопрягаюей мембране: взаимодействие цитохрома, а с ионами if митохондриалъного матрикса. Докл. Акад. наук СССР, 1977.1977(237): С. 2.
Artzatbanov, V.Y., A. Konstantinov, and V.P. Skulachev, Involvement of intramitchondrial protons in redox reactions of cytochrome a. FEBS Lett., 1978. 87(2): p. 180−5.
Thomas, J.W., et al., Substitution of asparagine for aspartate-135 in submit I of the cytochrome bo ubiquinol oxidase of Escherichia coli eliminates proton-pumping activity. Biochem., 1993. 32(40): p. 10 923−8.
Pfitzner, U., et al., Cytochrome с oxidase (heme aa$¦) from Paracoccus denitrificans: analysis of mutations in putative proton channels of submit I. J. Bioenerg. Biomembr., 1998. 30(1): p. 89−97.
Koutsoupakis, C., et al., Time-resolved step-scan Fourier transform infrared investigation of heme-copper oxidases: implications for О2 inputand H20/It output channels. Biochim
Biophys Acta, 2004.1655: p. 347−52.
Vygodina, T.V., et al., Proton pumping by cytochrome с oxidase is coupled to peroxidase half of its catalytic cycle. FEBS Lett., 1997. 412(3): p. 405−9.
Namslauer, A., et al., Redox-coupled proton translocation in biological systems: proton shuttling in cytochrome с oxidase. PNAS, 2003.100(26): p. 15 543−7.
Durr, K., et al., A D-pathway mutation decouples the Paracoccus denitrificans cytochrome с oxidase by altering the side-chain orientation of a diastant conserved glutamate. J. Mol. Biol., 2008. 384: p. 865−77.
Brzezinski, P. and A.L. Johansson, Variable proton-pumping stoichiometry in structural variants of cytochrome с oxidase. Biochim Biophys Acta, 2010. 1797(6−7): p. 710−23.
Jones, M.G., et al., A re-examination of the reactions of cyanide with cytochrome с oxidase. Biochem. J., 1984. 220: p. 57−66.
Hill, B.C. and S. Marmor, Photochemical and ligand-exchange properties of the cyanide complex of fully reduced cytochrome с oxidase. Biochem. J., 1991. 279: p. 355−60.
Antonini, E., et al., Oxygen «pulsed» cytochrome с oxidase: Functional properties and catalytic relevance. PNAS, 1977. 74(8): p. 3128−3132.
Brittain, T. and C. Greenwood, Kinetic studies on the binding of cyanide to oxygenated cytochrome с oxidase. Biochem., 1976. 155: p. 453−5.
Jensen, P., et al., Cyanide inhibition of cytochrome с oxidase. Biochem., 1984. 224: p. 82 937.
Li, W. and G. Palmer, Spectroscopic characterization of the interaction of azide and thiocyanate with the binuclear center of cytochrome oxidase: evidence for multiple ligand sites. Biochem., 1993. 32: p. 1833−1843.
Выгодина, T.B. and A.A. Константинов, Взаимодействие мембранной цитохромоксидазы с низкими концентрациями азида. Влияние рН на прочность связывания лиганда. Биол.мембр. 1985.2(9): С. 861−869.
Parul, D., G. Palmer, and М. Fabian, Ligand trapping by cytochrome с oxidase. Implications for gating at the catalytic center. J. Biol. Chem., 2010. 285(7): p. 4536−4543.
Fei, M.J., et al., X-ray structure of azide-bound fully oxidized cytochrome с oxidase from bovine heart at 2.9 A resolution. Acta Crystallogr., 2000. 56(Part 5): p. 529−35.
Fabian, M., et al., Cyanide stimulated dissociation of chloride from the catalytic center of oxidized cytochrome с oxidase. Biochem., 2001. 40: p. 6061−9.
Hill, B.C., The pathway of CO binding to cytochrome с oxidase. Can the gateway be closed? FEBS Lett., 1994. 354: p. 284−288.
Rich, P.R. and J. Breton, FTIR studies of the CO and cyanide adducts offully reduced bovine cytochrome с oxidase. Biochem., 2001. 40(21): p. 6441−9.
Kalinovich, A.V., et al., Peculiarities of cyanide binding to the ba3-type cytochrome oxidase from the thermophilic bacterium Thermus thermophilus. Biochemistry (Mosc), 2010. 75(3): p. 342−52.
Muntyan, M.S., et al., Role of copper during carbon monoxide binding to terminal oxidases. FEBS Lett., 1998. 429: p. 216−220.
Chang, H.-Y., et al., The cytochrome ba3 oxygen reductase from Thermus thermophilus uses a single input channel for proton delivery to the active site and for proton pumping. PNAS, 2009.106(38): p. 16 169−73.
Castresana, J., et al., Evolution of cytochrome oxidase, an enzyme older than atmospheric oxygen. EMBO J., 1994. 13(11): p. 2516−25.
Preisig, O., et al., A high-affinity cbb3 -type cytochrome oxidase terminates the symbiosis-specific respiratory chain of Bradyrhizobium japonicum. J. Bacteriol., 1996. 178(6): p. 15 328.
Henne, A., et al., The genotne sequence of the extreme thermophile Thermus thermophilus. Nat. Biotechnol., 2004. 22(5): p. 547−53.64.http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/genome?Db-genome&Cmd=ShowDetailView&Termr., oSearc h=530.
Meinhardt, S.W., et al., Studies on the NADH-menaquinone oxidoreductase segment of the respiratry chain in Thermus thermophilus HB-8. J. Biol. Chem., 1990. 265(3): p. 1360−8.67. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3 169 664.
Mooser, D., et al., A four-subunit cytochrome bc (l) complex complements the respiratory chain ofThermus thermophilus. Biochim Biophys Acta, 2005.1708(2): p. 262−74.
Mooser, D., et al., The menaquinol-oxidizing cytochrome be complex from Thermus thermophilus: protein domains and subunits. Biochim Biophys Acta, 2006. 1757: p. 108 495.
Fee, J.A., et al., Cytochrome caa? from the thermophilic bacterium Thermus thermophilus: a member of the heme-copper oxidase superfamily. J. Bioenerg. Biomembr., 1993. 25(2): p. 103−14.
Hellwig, P., T. Soulimane, and W. Maentele, Electrochemical, FT-IR and UV/VIS spectroscopic properties of the caa3 oxidase from T. thermophilus. Eur. J. Biochem., 2002. 269(19): p. 4830−8.
Zimmermann, B.H., et al., Properties of a copper-containing cytochrome ba?: a second terminal oxidase from the extreme thermophile Thermus thermophilus. PNAS, 1988. 85(16): p. 5779−83.
Giuffre, A., et al., The heme-copper oxidases of Thermus thermophilus catalyze the reduction of nitric oxide: evolutionary implications. PNAS, 1999. 96(26): p. 14 718−14 723.
Hayashi, T., et al., Fourier transform infrared characterization of a Cus-nitrosyl complex in cytochrome ba? from Thermus thermophilus: Relevance to NO reductase activity in heme-copper terminal oxidases. J. Am. Chem. Soc., 2007.129(48): p. 14 952−8.
Di Salle, A., et al., A novel thermostable sulfite oxidase from Thermus thermophilus: characterization of the enzyme, gene cloning and expression in Escherichia coli Extremophiles, 2006.10(6): p. 587−98.
Rami’rez-Arcos, S., L.A. Fernandez-Herrero, and J. Berenguer, A thermophilic nitrate reductase is responsible for the strain specific anaerobic growth ofThermus thermophilus HB8 Biochim Biophys Acta, 1998.1396(2): p. 215−27.
Cava, F., et al., A New Type of NADH Dehydrogenase Specific for Nitrate Respiration in the Extreme Thermophile Thermus thermophilus. J. Biol. Chem., 2004. 279: p. 45 369−78.
Cava, F., et al., Control of the respiratory metabolism of Thermus thermophilus by the nitrate respiration conjugative element NCE. Mol. Microbiol., 2007. 64(3): p. 630−46.
Lubben, M. and K. Morand, Novel prenylated hemes as cofactors of cytochrome oxidases. Archaea have modified hemes A and O. J. Biol. Chem., 1994. 269(34): p. 21 473−21 479.i i
Fee, J.A., D.A. Case, and L. Noodleman, Toward a chemical mechanism of proton pumping by the B-type cytochrome с oxidases: application of density functional theoiy to cytochrome ba3 of Thermus thermophilic. J. Am. Chem. Soc., 2008.130: p. 15 002−21.
Maneg, О., B. Ludwig, and F. Malatesta, Different interaction modes of two cytochrome-c oxidase Soluble Сил fragments with their substrates. J. Biol. Chem., 2003. 278(47): p. 46 734−40.
Soulimane, Т., et al., Cytochrome-c552 from Thermus thermophilus: a functional and crystallographic investigation. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1997. 237(3): p. 572−6.
Giuffre, A., et al., Kinetic properties of ba3 oxidase from Thermus thermophilus: effect of temperature. Biochemistry, 1999.38(3): p. 1057−1065.
Sakaguchi, M., et al., A resonance raman band assignable to the 0--0 stretching mode in the resting oxidized state of bovine heart cytochrome с oxidase. J. Bioenerg. Biomembr., 2010. 42(3): p. 241−3.
Gerscher, S., et al., The active site structure of ba3 oxidase from Thermus thermophilus studied by resonance raman spectroscopy. Biospectroscopy, 1999. 5(S5): p. S53-S63.
Oertling, W.A., et al., Spectroscopic characterization of cytochrome ba3, a terminal oxidase from Thermus thermophilus: comparison of the a3/CuB site to that of bovine cytochrome aa3. Biochemistry, 1994. 33: p. 3128−3141.
Sousa, F.L., et al., Redox properties of Thermus thermophilus ba3: different electron-proton coupling in oxygen reductases? Biophysical J., 2008. 94: p. 2434−2441.
Todorovic, S., et al., Midpoint potentials of hemes a and a3 in the quinol oxidase from Acidianus ambivalens are inverted. J. Am. Chem. Soc., 2005.127: p. 13 561−6.
Harmon, P.A., R.W. Hendler, and I.W. Levin, Resonance Raman and optical spectroscopic monitoring of heme a redox states in cytochrome с oxidase during potentiometric titrations. Biochem., 1994. 33(3): p. 699−707.
Farver, O., et al., Electrn transfer among the Сил-, heme b- and a3-centers of Thermus thermophilus cytochrome ba3. FEBS Lett., 2006. 580: p. 3417−21.
Siletsky, S., et al., Time-resolved single-turnover ofba3 oxidase from Thermus thermophilus. Biochim. Biophys. Acta, 2007. 1767(12): p. 1383−92.
Siletsky, S., et al., Time-resolved generation of membrane potential by ba3 cytochrome c oxidase from Thermus thermophilus. Evidence for reduction-induced opening of the binuclear centre. FEBS Lett., 1999. 457: p. 98−102.
Goldbeck, R.A., et al., Magnetic circular dichroism study of cytochrome has from Thermus thermophilus: spectral contribution from cytochromes b and as and nanosecond spectroscopy of CO photodissociation intermediates. Biochem., 1992. 31(9376−87).
Koutsoupakis, C., T. Soulimane, and C. Varotsis, Docking site dynamics of ba^-cytochrome c oxidase from Thermus thermophilus. J. Biol. Chem., 2003. 278(38): p. 36 806−9.
Porrini, M., et al., Heme cavity dynamics of photodssociated CO from baycytochrome c oxidase: the role ofring-Dpropionate. J. Phys. Chem. B, 2009. 113: p. 12 129−35.
Kim, Y., et al., Cyanide binding and active site structure in heme-copper oxidases: normal coordinate analysis of iron-cyanide vibrations of CtV complexes of cytochromes ba3 and aa3. Biospectroscopy, 1998. 4: p. 1−15.
Fowler, L.R., S.H. Richardson, and Y. Hatefi, A rapid method for the preparation of highly purified cytochrome oxidase. Biochim. Biophys. Acta, 1962. 64: p. 170−3.
Nicholls, P., et al., Biochim Biophys Acta, 1976. 449: p. 188−196.
Werner, C., O.M. Richter, and B. Ludwig, A novel heme a insertion factor gene cotranscribes with the Thermus thermophilus cytochrome ba3 oxidase locus. J. Bacteriol., 2010.192(18): p. 4712−9.
Lowry, O.H., et al., Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951.193: p. 265−75.
Markwell, M.A., et al., A modification of the Lowry procedure to simplify protein determination in membrane and lipoprotein samples. Anal. Biochem., 1978. 87: p. 206−10.
Vik, S.B. and R.A. Capaldi, Conditions for optimal electron transfer activity of cytochrome c oxidase isolated from beef heart mitochondria. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1980. 94(1): p. 348−354.
Casey, R.P., B.H. Ariano, and A. Azzi, Studies on the transmembrane orientation of cytochrome c oxidase in phospholipid vesicles. Eur. J. Biochem., 1982.122: p. 313−318.
Vanneste, W.H., The stoichiometry and absorption spectra of components a and flj in cytochrome c oxidase. Biochem., 1966. 65: p. 838−848.
Dyuba, A., et al., Circular dichroism spectra of cytochrome с oxidase. Metallomics, 2011. 2(1): p. 1−16.
Калинович A., A.H., Выгодина T.B., Сулиман Т., Константинов А. А. Особенности связывания цианида с цитохромоксидазой типа Ъаз из термофильной бактерии Thermus thermophilus. Биохимия, 2010. 75(3): С. 419−430.
Mason, M.G., P. Nicholls, and C.E. Cooper, The steady-state mechanism of cytochrome с oxidase: redox interactions between metal centres. Biochem. J., 2009. 422: p. 237−246.
Goldbeck, R.A., et al., Time-resolved magnetic circular dichroism spectroscopy of photolyzed carbonmonoxy cytochrome с oxidase (cytochrome ааз). Biophys. J., 1991. 60: p. 125−134.
Clark, W.M., Oxidation-Reduction Potentials of Organic Systems. 1960, Baltimore, MD: Williams and Wilkins.
Никольский, Б.П. ed. Справочник химика. Т. 3. 1964, «Химия»: Москва.
Andreev, I.M., et al., Acceleration by cytochrome с of cyanide binding to oxidized cytochrome с oxidase. Biokhimia (Russia), 1983. 48: p. 219−223.
Ver Ploeg, D.A. and R.A. Alberty, Kinetics of binding of cyanide to sperm whale metmyoglobin. J. Biol. Chem., 1968. 243(2): p. 435−440.t I I > l 1 I tlx. I It t i К 4
Shiro, Y., et al., Specific modification of structure and property of myoglobin by the formation of tetrazolylhistidine 64(E7). Reaction of the modified myoglobin with molecular oxygen. J. Biol. Chem., 1993. 268(27): p. 19 983−19 990.
Broderick, K.E., et al., Cyanide detoxification by the cobalamin precursor cobinamide. 2006: p. 641−649.
Banerjee, R.V., et al., Mechanism of reductive activation of cobalamin-dependent methionine synthase: an electron paramagnetic resonance spectroelectrochemical study. Biochemistry, 1990. 29(5): p. 1129−35.
Brancaccio, A., et al., Structural factors governing azide and cyanide binding to mammalian metmyoglobins. JBC, 1994. 269(19): p. 13 843−13 853.
Parul, D., G. Palmer, and M. Fabian, Proton interactions with hemes a and oj in bovine heart cytochrome c oxidase. Biochemistry, 2005. 44(11): p. 4562−71.
Einarsdottir, O., et al., An Infrared study of the binding and photodissociation of carbon monoxide in cytochrome bas from Thermus thermophilus. J. Biol. Chem., 1989. 264(5): p. 2405−8.
Bolli, A., et al., Ferrous Campylobacter jejuni truncated hemoglobin P displays an extremely high reactivity for cyanide a comparative study. FEBS J., 2008. 275(4): p. 633 645.
Fiamingo, F.G., et al., Dynamic interactions of CO with a? Fe and Cub in cytochrome c oxidase in beef heart mitochondria studied by Fourier transform infrared spectroscopy at low temperatures. J. Biol. Chem., 1982. 257(4): p. 1639−50.
Wilson, D.F., M. Erecinska, and E.S. Brocklehurst, The chemical properties of cytochrome c oxidase in intact mitochondria. Arch. Biochem. Biophys., 1972. 151: p. 180−187.
Andreev, I.M., et al., Binding of cyanide with ferricytochrome a^ in rat liver mitochondria. Dokl. Acad. Nauk SSSR, 1979. 244(4): p. 1013−1017.
Andreev, I.M. and A.A. Konstantinov, Reaction of the oxidized cytochrome oxidase with cyanide. Effects of pH, cytochrome c and membrane environment. Bioorg. Chem. (Moscow), 1983. 9: p. 216−227.
Konstantinov, A.A., T.V. Vygodina, and I.M. Andreev, Electrogenic Proton Exchange between Cytochrome a^ Active Centre and M-aqueous Phase. Evidence for Cytochrome a3 Associated Input Proton Well. FEBS Lett., 1986. 202: p. 229−234.H

Заполнить форму текущей работой