Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Сериновые протеиназы гранулоцитов человека; ингибирование кислотостабильными производными интер-альфа-ингибитора трипсина

Диссертация: Сериновые протеиназы гранулоцитов человека; ингибирование кислотостабильными производными интер-альфа-ингибитора трипсина
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Сериновые протеиназы гранулоцитов человека участвуют во многих биологических процессах, протекающих в организме в норме и патологии. Патофизиологические эффекты этих протеиназ контролируются in vivo их природными ингибиторами. Нарушение протеиназно-ингибиторного баланса в организме стимулирует развитие’заболеваний, связанных с деструктивными и провоспалительными свойствами этих протеиназ. В связи… Читать ещё >

Сериновые протеиназы гранулоцитов человека; ингибирование кислотостабильными производными интер-альфа-ингибитора трипсина (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СОКРАЩЕНИЯ И ОБОЗНАЧЕНИЯ, ПРИНЯТЫЕ В ТЕКСТЕ ДИССЕРТАЦИИ. б
  • ГЛАВА I. СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ ГРАНУЛОЩТОВ ЧЕЛОВЕКА И
  • МЛЕКОПИТАЮЩИХ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
    • 1. Выделение и очистка сериновых протеиназ грану-лоцитов человека и млекопитающих
    • 2. Свойства, аминокислотный и углеводный составы и элементы первичной структуры сериновых проте-ина'з гранулоцитов
    • 3. Субстратная специфичность сериновых протеиназ гранулоцитов
    • 4. Ингибирование сериновых протеиназ гранулоцитов природными ингибиторами
    • 5. Экзогенные ингибиторы протеиназ гранулоцитов как терапевтические средства
    • 6. Физиологическая и патогенетическая роль сериновых протеиназ гранулоцитов
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 1. Материалы
    • 2. Методы исследования
      • 2. 1. Выделение гранулоцитов из крови человека, субклеточных фракций и протеиназ гранулоцитов
    • 2. I.I. Выделение гранулоцитов из крови человека
    • 2. Л.2. Выделение субклеточных фракций гранулоцитов человека
      • 2. 1. 3. Хроматография протеиназ гранулоцитов на КСИсефарозе 4В
      • 2. 1. 4. Хроматография на sP-сефадексе С-50 элгоата протеиназ гранулоцитов с КСИ-сефарозы 4В
      • 2. 1. 5. Фракционирование протеиназ гранулоцитов человека с помощью препаративного ИЭФ лизата гранулоцитов человека
    • 2. Л.б. Оценка относительных молекулярных масс протеиназ гранулоцитов
      • 2. 2. Получение и определение активности частично очищенных препаратов низкомолекулярного кинино-гена человека
      • 2. 3. Оценка содержания плазминогена в частично очищенных препаратах низкомолекулярного кининогена человека
      • 2. 4. Методы измерения активностей протеиназ гранулоцитов человека (кининогеназной, кининазной, фибринолитической, эстеразной, амидазной)
      • 2. 5. Определение активности урокиназы человека
      • 2. 6. Определение антитриптической активности КСИ-сефарозы 4В
      • 2. 7. Исследование влияния белковых и синтетических ингибиторов на протеиназы гранулоцитов
      • 2. 8. Кинетические методы исследования
        • 2. 8. 5. Определение кинетических параметров Кщ и V взаимодействия протеиназ гранулоцитов с синтетическими субстратами
        • 2. 8. 2. Определение Ks и 1? кат гидролиза брадикинина кининазой гранулоцитов
        • 2. 8. 3. Определение константы скорости ингибирования (ki) протеиназ гранулоцитов под действием КСИ из сыворотки крови кролика
        • 2. 8. 4. Определение кинетических параметров k^ и К^ торможения MeOSucAlaAlaEroValNA-амидазной активности эластазы гранулоцитов необратимым ингибитором MeOSucAlaAlaEroValGH2Cl
        • 2. 8. 5. Определение величин к^ и К^ ингибирования ZGiyGiyArgNA-амидазной активности активатора плазминогена гранулоцитов под действием ZGiy-GlyArgCH2CX
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • I. Фракционирование сериновых протеиназ гранулоцитов человека
    • 1. Субклеточная локализация сериновых протеиназ гранулоцитов
    • 2. Фракционирование протеиназ гранульной фракции гранулоцитов с помощью аффинной хроматографии на КСИ-сефарозе 4В
    • 3. Фракционирование протеиназ лизата гранулоцитов человека методом препаративного ИЭФ
    • II. Субстратная специфичность сериновых протеиназ гранулоцитов человека, очищенных методом ИЭФ
    • 1. Идентификация и распределение активностей сериновых протеиназ гранулоцитов человека во фракциях, полученных после ИЭФ лизата клеток
    • 2. Кинетический подход к изучению субстратной специфичности протеиназ гранулоцитов человека
    • III. Действие кислотостабильных ингибиторов — производных интер-о (^-ингибитора трипсина на сериновые протеи
    • 1. У. Установление ферментной специфичности кининогеназы гранулоцитов человека
    • 1. Кинетика взаимодействия множественных форм протеиназ гранулоцитов человека со специфическими ингибиторами эластазы гранулоцитов и тканевых активаторов плазми-ногена
    • 2. Доказательство идентичности кининогеназы и трипсино-подобного активатора плазминогена гранулоцитов человека. НО
    • 3. Возможные способы участия активатора плазминогена гранулоцитов человека в кининогенезе. назы гранулоцитов человека

i.

Последние годы характеризуются интенсивными исследованиями в области изучения свойств, субстратной специфичности и биологической роли сериновых протеиназ гранулоцитов человека и животныхпроводятся активные поиски их эндои экзогенных ингибиторов.

Интерес к сериновым протеиназам гранулоцитов обусловлен многообразием их биологических функций. Помимо хорошо известного свойства этих ферментов обеспечивать внутриклеточную деградацию белков в процессе фагоцитоза, протеиназы гранулоцитов (эластаза, катепсин G, активатор плазминогена и др.) в условиях секреции их в окружающую среду осуществляют ограниченный протеолиз важных белковых макромолекул, сопровождающийся активацией ферментных систем крови (кининовой, комплемента, свертывания, фибринолиза), клеток и соединительной ткани, а также нарушением функций ряда биологически активных компонентов этих систем (ингибиторов протеиназ — otj-ПИ, oij-AXT, антитромбина Шанафилатоксинов СЗа и С5а, кининов и др.). Таким образом, генерируя и (или) инактивируя многие биологические эффекторы, сериновые протеиназы гранулоцитов как усиливают так и ограничивают развитие воспаления.

Эти факты указывают на необходимость направленной регуляции активности сериновых протеиназ гранулоцитов в норме и при патологии с помощью природных и синтетических ингибиторов. В связи с этим поиски эндои экзогенных ингибиторов протеиназ гранулоцитов, а также изучение механизма их регуляторных функций являются весьма актуальными для медицинской биохимии и практического здравоохранения.

Известно, что активность сериновых протеиназ гранулоцитов in vivo' регулируется природными ингибиторами: кислотолабильны-ми ингибиторами плазмы крови (cbj-ПИ, <*j-AXT и eig-MT), кислотостабильными ингибиторами (производными И"ШТ, обнаруженными в плазме крови и моче, и местносинтезируемыми железами внешней секреции) и внутриклеточными ингибиторами протеиназ.

Наименее изучено влияние на сериновые протеиназы гранулоцитов КСИ — производных Ш1АТ.

Одним из представителей группы КСИ — производных ИоЩТ, является КСИ из сыворотки крови кролика (ранее ТКСТИ), впервые обнаруженный Т. С. Пасхиной и В. Ф. Нартиковой в 1966 году и детально в последующем изученный в данной лаборатории (Нартикова и Пас-хина, 1969, 1970, 1975; Оглоблина, Якубовская и др., 1975, 1976, 1983). Использование аффинной хроматографии на трипсин-сефарозе 4 В (Оглоблина, Якубовская и др., 1975, 1976) открыло пути к получению КСИ из сыворотки крови кролика в достаточно большом количестве, что позволило изучить природу полиморфизма этого ингибитора, механизм его взаимодействия с трипсином и химотрипсином, а также установить аминокислотную последовательность в области реактивного центра ингибитора (Оглоблина и др., I975-I983). Наименее изученными оставались вопросы, связанные с пониманием физиологической роли КСИ — производных И4ИТ.

Настоящая работа является частью комплексных исследований по изучению химии и биологии КСИ — производных ИоШТ. Основной целью данной работы являлась разработка подходов к изучению противовоспалительной функции КСИ, заключающейся в торможении сериновых протеиназ гранулоцитов, играющих роль провоспалительных факторов. Исходя из этого, получали частично очищенные препараты сериновых протеиназ гранулоцитов человека с использованием аффинной хроматографии на КСИ из сыворотки крови кролика, иммобилизованном на сефарозе 4 В, и препаративного ИЭФ и изучали ингибирова-ние сериновых протеиназ гранулоцитов под действием КСИ из сыворотки крови кролика.

Учитывая важность кининогеназы гранулоцитов как генератора биологически активных пептидов, играющих значительную роль в развитии воспалительных реакций, — второй целью данной работы явилось установление ферментной специфичности кининогеназы на основании данных по субстратной специфичности и ингибиторному спектру сериновых протеиназ гранулоцитов человека.

— 129 -ВЫВОДЫ.

1. Определены значения pi множественных форм эластазы (pi 6,210,8), катепсина G (pi 6,2−10,8), активатора плазминогена (pi 5,610,8) и кининазы (pi 5Д) гранулоцитов человекаполиморфизм активатора плазминогена выявлен впервые.

2. Впервые с помощью кинетических параметров кт и v охарактеризована специфичность множественных форм сериновых протеиназ гранулоцитов человека в отношении синтетических субстратов: восА1а.

ONp, ZAlaONaph, HeOSucAlaAlaProValNA, BzArgOEt, ZGlyGlyArgNA, AcEheONaph, BzTyrOEt.

3. Изучена кинетика инактивации брадикинина химотрипсиноподоб-ной кининазой гранулоцитов человека (pi 5Д) — найденные величины кт и v (6,0*10″ % и 1,0*10~%*мин" «* соответственно) позволяют рассматривать кининазу гранулоцитов человека как высокоэффективный брадикинин-инактивирующий фермент.

4. Установлено наличие в гранулоцитах человека семейства элас-тазоподобных протеиназ на основании изучения кинетики необратимого ингибирования MeOSucAlaAlaProValNA-амидазной активности множественных форм эластазы гранулоцитов специфическим ингибитором MeOSuc-AlaAlaEroValCH2Cl (k?/К±- 2 Д6 • 104−8,58 • IО^Г^ДИН-1) .

5. Кинетическими методами изучено взаимодействие множественных форм активатора плазминогена гранулоцитов человека со специфическим ингибитором ZGiyGiyArgCHgCi и показано принципиальное отличие изоформ с pi 8,9 и 10,8 (к3/К± 2,3'Ю4 и г. б-Ю^^мин" 1) от формы с pi 8,3 (к5А±=64 М^.мшГ1).

6. Впервые доказана трипсиноподобная специфичность кининогеназы гранулоцитов человека и ее идентичность активатору плазминогена этих клеток.

7. Продемонстрированы выраженный тормозящий эффект кислотоста-бильного ингибитора протеиназ из сыворотки крови кролика — фрагмен.

— 130 та интерн-ингибитора трипсина — на фибринолитическую, кининогеназную и BzArgOEt-эстеразную активности (0,8.10^-1,5.10^ ЬГ^-шн" «^» дал форм с pi 5,6−10,8) активатора плазминогена и более слабое ингибирование BocAiaONp-эстеразной активности (к, 3,4.1с)2−5,8.Ю%~^.мин" ~^ для форм с pi 5,6−8,9) эластазы гранулоцитов человека. Полученные результаты являются одним из доказательств противовоспалительной функции кислотостабильных ингибиторов этого типа.

8. Проведенные исследования значительно расширяют существующие представления о свойствах и функциях сериновых протеиназ гранулоцитов, имеющих эластазо-, трипсин ои химотрипсиноподобную специфичность, и намечают пути регуляции их активности in vitro и in vivo синтетическими и природными ингибиторами.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Сериновые протеиназы гранулоцитов человека участвуют во многих биологических процессах, протекающих в организме в норме и патологии. Патофизиологические эффекты этих протеиназ контролируются in vivo их природными ингибиторами. Нарушение протеиназно-ингибиторного баланса в организме стимулирует развитие’заболеваний, связанных с деструктивными и провоспалительными свойствами этих протеиназ. В связи с этим изучение свойств, структуры и функции, а также механизма регуляции активности сериновых протеиназ гранулоцитов представляет несомненный интерес с точки зрения теоретической биохимии и практического здравоохранения.

В настоящей работе проведены исследования по изучению противовоспалительной роли КСИ — производных ИобИТ, заключающейся в торможении сериновых протеиназ гранулоцитов, а также по установлению ферментной специфичности кининогеназы гранулоцитов человека и ее связи с активатором плазминогена этих клеток.

Первоначальной задачей, которая решалась в данной работе, было получение частично очищенных препаратов протеиназ гранулоцитов человека. Протеиназы гранулоцитов вьщеляли двумя методами: I) с использованием аффинной хроматографии лизата гранульной фракции гранулоцитов на иммобилизованном на сефарозе 4 В КСИ из сыворотки крови кролика и 2) при помощи ИЭФ лизата гранулоцитов человека в градиенте рН 3−10.

Использование природных и синтетических субстратов протеиназ позволило идентифицировать во фракциях, полученных в ходе очистки протеиназ гранулоцитов выше указанными методами, следующие протеиназы: кининогеназу (субстрат — низкомолекулярный кини-ноген), кининазу (субстрат — БК), активатор плазминогена (субстраты — ZGiyGiyArgNA и фибриновая пленка, содержащая нативный плазминоген), эластазу (субстраты — BocAlaONp, ZAiaONaph, MeOSuc-AlaAlaft?oValNA), химотрипсиноподобные протеиназы (включая катепсин G, субстраты — AcBaeONaph, BzTyrOEt). Присутствие этих протеиназ в гранулоцитах человека продемонстрировано другими авторами /83,133−135, 538,179/.

С помощью ИЭФ лизата гранулоцитов нами выявлена множественность форм и определены значения pi форм эластазы (pi 6,2- 8,0- 8,3- 8,9 и 10,8), катепсина G (pi 6,2- 7,8- 8,3- 8,9 и 50,8), кининогеназы, активатора плазминогена и BzArgOEt-эстеразы (pi 7,8- 8,3- 8,9 и 10,8). Величина pi для кининазы равна 5,1. Отмеченная нами множественность форм эластазы, катепсина G, кининогеназы наблюдалась ранее другими исследователями с использованием электрофореза в полиакриламидном геле и ИЭФ, но значения pi изо-форм протеиназ не были установлены /133,579/. Полиморфизм активатора плазминогена гранулоцитов выявлен нами впервые.

В данной работе был использован кинетический анализ для характеристики субстратной специфичности множественных форм эластазы, трипсинои химотрипсиноподобных протеиназ гранулоцитов человека. Величины Кщ и V взаимодействия форм эластазы (р! 6,2−50,8) с BocAlaONp, ZAiaONaph. и MeOSucAlaAlaFroValNA, форм трипсинопо-добной протеиназы (pi 7,8−10,8) с BzArgOEt, ZGlyGiyArgNA, форм катепсина G (pi 6,2−10,8) с AcRieONaph, BzTyrOEt и ZTrpONp, определенные методом Лайнувера-Берка и интегральным методом Кле-сова и Березина, хорошо согласуются с данными литературы по гидролизу перечисленных субстратов высокоочищенными суммарными препаратами соответствующих протеиназ, не разделенных на отдельные формы /538,139,548,179,586/.

Кинетические параметры (к и V), характеризующие инактивацию ЕК кининазой гранулоцитов, близки соответствующим константам взаимодействия кининазы I (карбоксипептидаза Ы) и П (пептидилдипептидаза) плазмы крови человека с ЕК, что позволяет рассматривать кининазу гранулоцитов человека с pi 5,1 как высокоэффективную брадикинин-инактивиругощую сериновую протеиназу.

Данные субстратного и ингибиторного анализов сериновых протеиназ гранулоцитов, имеющих слабоанионные свойства (pi 6,2−4,8), позволили сделать вывод о химотрипсиноподобной специфичности кининазы гранулоцитов человека (pi 5,1).

С целью выявления тормозящего эффекта КСИ — производных ИоШТ на сериновые протеиназы гранулоцитов человека изучали влияние КСИ из сыворотки крови кролика на протеиназы фракций, полученные в результате ИЭФ лизата гранулоцитов. Нами установлен факт выраженного ингибирования данным КСИ кининогеназы (pi 6,2−10,8), активатора плазминогена (pi 6,2−10,8) и слабого ингибирования эластазы (pi 6,2−8,9) и кининазы (pi 5,1). Выявлен прогрессирующий механизм взаимодействия этих протеиназ с КСИ из сыворотки крови кролика.

Данные по торможению протеиназ гранулоцитов предполагают для КСИ — производных ИоДОТ противовоспалительную функцию. Кроме того, эффективное ингибирование КСИ кининогеназы и активатора плазминогена гранулоцитов указывают на участие ингибиторов этого типа в регуляции процессов свертывания крови и генерирования медиаторов воспаления.

Исследование сродства сериновых протеиназ гранулоцитовкининогеназы, BzArgOEt-эстеразы, активатора плазминогена, эластазы, катепсина G, кининазы — к КСИ из сыворотки крови кролика сыграло решающую роль в подходе к решению вопроса о типе субстратной специфичности кининогеназы гранулоцитов человека. Чувствительность к этому ингибитору была использована для дифференцирования протеиназ гранулоцитов человека, присутствующих в белковых фракциях, вьщеленных ИЭФ лизата гранулоцитов, что позволило нам высказать представление о трипсиноподобной специфичности кининогеназы в отличии от ранее существующего мнения о принадлежности кинино-геназной активности гранулоцитов эластазе этих клеток /133/. Применение специфических ингибиторов эластазы гранулоцитов (rieOSuc-AiaAiaft?oValCH2Ci) и тканевых активаторов плазминогена (ZGiyGiy-ArgCH^Cl) подтвердило наше представление о неэластазной природе кининогеназы гранулоцитов и доказало трипсиноподобную специфичность кининогеназы гранульной фракции гранулоцитов человека и ее идентичность активатору плазминогена этих клеток. Результаты проведенных нами исследований, свидетельствуют об отсутствии в гранулах и цитоплазме гранулоцитов человека нетрипсиноподобных кини-ногеназ, отличающихся от активатора плазменогена.

Установленный наш факт ингибирования кининогеназы гранулоцитов человека КСИ из сыворотки крови кролика, наряду с его неэффективностью к калликреину плазмы крови и тканевым калликреинам, показывает, что этот ингибитор может использоваться для дифференцирования внутриклеточных кининогеназ от кининогеназ плазмы крови и тканей.

Проведенные нами исследования, в ходе которых установлено различное отношение КСИ из сыворотки крови кролика к внутриклеточному (тканевому) и урокиназному активаторам плазминогена, позволяют увеличить перечень протеиназ, имеющих свойство активаторов плазминогена.

Показать весь текст

Список литературы

  1. К.Н. Использование ингибиторов протеолитических ферментов. В кн.: Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике, Киев: Здоров*я, 1971, сЛ01−180.
  2. А.А., Березин И. В. Применение интегральной формы уравнения скорости для определения кинетических констант ферментативных реакций. Биохимия, 1972, т.37, № 1, с.170−183.
  3. Л.Н., Локшина Л. А., Лызкова С. Н. Характеристика протеолитических ферментов полиморфноядерных лейкоцитов кролика. -Вестник Ленинградского университета, 1978, № 9, с.85−91.
  4. Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов. -Мол. биол., 1979, т.13, № 6, с.1205−1229.
  5. А.Н., Маянский Д. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. Новосибирск: Наука, Сибирское отделение, 1983.
  6. В.В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов. Успехи биол. химии, 1983, т.23, с.100−118.
  7. В.Ф., Пасхина Т. С. Очистка и свойства кислотоста-бильного ингибитора трипсина из сыворотки крови кролика. -Биохимия, 1969, т.34, № 2, с.282−292.
  8. В.Ф., Пасхина Т. С. Кинетика торможения трипсина термо- и кислотостабильным ингибитором из сыворотки крови кролика. Биохимия, 1970, т.35, № I, с.187−195.
  9. В.Ф., Пасхина Т. С. Кислотостабильный ингибитор трипсина из сыворотки крови кролика, аминокислотный и углеводныйсостав, некоторые черты строения. Биоорган, химия, 1975, тЛ, № з, с.340−346.
  10. П. Оглоблина О. Г. Кислотостабильные белки ингибиторы протеиназ млекопитающих. Структура, свойства, биологическая роль. -Биохимия, 1982, т.47, № 10, с.1587−1600.
  11. О.Г. Роль протеиназ гранулоцитов и их ингибиторов в патогенезе неспецифических эндобронхитов. Вопросы мед. химии, 1984, т.30, № I, с.3−13.
  12. О.Г., Платонова Л. В., Мартынов В.Ф., Леонтьева
  13. Л.И., Сорочинская Е. И., Пасхина Т. С. Об идентичности кининогеназы гранулоцитов человека с активатором плазминогена. -Укр. биохим. ж., 1983, т.55, № 3, с.285−294.
  14. О.Г., Платонова Л. В., Пасхина Т. С. Ингибирование протеиназ гранулоцитов человека термо- и кислотостабильным ингибитором протеиназ из сыворотки крови кролика. Биохимия, 1979, т.44, № 4, с.672−682.
  15. О.Г., Платонова Л. В., Пасхина Т. С. Активатор плазминогена «кининогеназа» гранулоцитов человека- ингибирование кислотостабильным ингибитором из плазмы крови. — ДАН СССР, 1982, т.265, № 4, с.982−985.
  16. О.Г., Платонова Л. В., Пасхина Т. С., Мартынов В. Ф., Сорочинская Е. И., Леонтьева Л. И. К вопросу об идентичности кининогеназы и активатора плазминогена гранулоцитов человека. Биохимия, 1984, т.49, № 2, с.302−309.
  17. О.Г., Якубовская Р. И., Платонова Л. В., Стронгин А. Я., Пасхина Т. С. Механизм действия и полиморфизм кислотостабильного ингибитора трипсина и химотрипсина из сыворотки крови кролика. Боорган. химия, 1976, т.2, № II, с.1568−1579.
  18. В.Н. Проколлагены, их химический состав, свойства ибиологическая роль. М.: АМН СССР, 1952.
  19. Н.Р., Гаврилова Р. Д., Царькова Л. Н., Суровикина М. С., Дроздова Г. А., Левантовская О. М. Применение контрикала при хронической пневмонии. Труды 2-го медицинского института, 1978, т.103, № 9, с.132−134.
  20. Т.С. Механизм образования, обмен и роль при сосудистых патологиях кининов плазмы крови. В кн.: Молекулярные основы патологии. М.: Медицина, 1966, с.123−178.
  21. Т.С., Егорова Т. П. Очистка и свойства кининогена (брадикининогена) из сыворотки крови кролика. Биохимия, 1966, т.31, № 3, с.461−476.
  22. Т.С., Нартикова В. Ф. Кислотостабильный ингибитор трипсина, плазмина и калликреина из сыворотки крови кролика. Вопросы мед. химии, 1966, тЛ2, № 3, с.325−327.
  23. Л.В., Оглоблина О. Г., Пасхина Т. С., Мартынов В. Ф., Сорочинская Е. И., Леонтьева Л. И. Ингибирование эластазы и кининогеназы гранулоцитов человека. Биохимия, 1983, т.48, $ 6, с.1006−1011.
  24. А.А., Тутельян В. А. Лизосомы. М.: Наука, 1976.
  25. В.В., Шехтер А. Б. Соединительная ткань. М.:Медицина, 1981.
  26. О.В. Антипротеазна активнють iHPidiTopa з пэдщелеп-них слинних залоз собаки. Укр. 6ioxiM. ж., 1975, т.47, № 2, с.165−168.
  27. А.С., Левицкий А. П. Ингибиторы протеолитических ферментов в медицине. Киев: Здоровье, 1979.
  28. A.M. Воспаление. М.: Медицина, 1979.
  29. В.А. Кинетика ферментативного катализа. М.: Наука, 1965, с.115−122. ,
  30. Aasen А.О., Ohlsson К. Release of granulocyte elastase in lethal canine endotoxin shock. Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem., 1978, B. 359, ST 6, S. 683−690.
  31. Ardelt W., Tomczak Z. f Ksiezny S., Dudek-Wojciechowska G. Neutral elastolytic proteinase from canine leucocytes purification and characterization. Biochim. et biophys. acta, 1976, v. 445, N 3, p. 683−693.
  32. Astrup T., Miillertz S. The fibrin plate method for estimating fibrinolytic activity. Arch. Biochem. Biophys., 1952, v.40, N 1, p. 346−351.
  33. Baggiolini M., Bretz U., Dewald B. Subcellular localization of granulocyte enzyme. In: Neutral proteases of human polymorphonuclear leukocytes/ Eds Havemann K., Janoff A. Munich, Baltimore: Urban, Schwarzenberg, 1978, p. 3−17*
  34. Baici A., Knftpfel M., Fehr K. Cleavage of the four human IgG subclasses with cathepsin G. Scand. J. Immunol., 1982, v. 16, N 6, p. 487−498.
  35. Baici A., Knttpfel M., Fehr K. Cathepsin G from human polymorphonuclear leukocytes cleaves human IgM. Mol. Immunol., 1982, v. 19, N 5, P. 719−727.
  36. Baici A., Salgam P., Cohen G., Fehr K., Btini A. Action of col-lagenase and elastase from human polymorphonuclear leukocytes on human articular cartilage. Kheumatol. Int., 1982, v. 2,1. N 1, p. 11−16.
  37. Baici A., Salgam P., Fehr K., B5ni A. Inhibition of human elastase from polymorphonuclear leukocytes by a glycosaminoglycan polysulfate (Arteparon ^). Biochem. Pharmacol., 1980, v. 29, N 12, p. 1723−1727.
  38. Baici A., Salgam P., Fehr K., Btini A. Inhibition of human elastase from polymorphonuclear leukocytes by gold sodium thiomalag) te and pentosan polysulfate (SP-54 ^). Biochem. Pharmacol., 1981, v. 30, N 7, p. 703−708.
  39. Barrett A.J., Mc Donald J.K. Mammalian proteases. A glossary and bibliography. Endopeptidases. London, N.Y., Toronto: Academic Press, 1980, v. 1, p. 189−190.
  40. Baugh R., Travis J. Human leukocyte granule elastase: rapid isolation and characterization. Biochemistry, 1976″ v. 15, N 4, p. 836−841.
  41. Beaty K., Travis J., Bieth J. The effect of ofcj-macroglobulin on the interaction of-proteinase inhibitor with porcine trypsin. Biochim. et biophys. acta, 1982, v. 704, N 2, p. 221−226.
  42. Blow A.M.J. The action of human lysosomal elastase of the oxidized insulin В chain. Biochem. J., 1977″ v. 161, N 1, p. 13−16.
  43. Blow A.M.J., Barrett A.J. The action of human cathepsin G on the oxidized insulin В chain. Biochem. J., 1977, v. 161, N 1, p. 17−19.
  44. Boudier С., Holle С., Bieth J.G. Stimulation of the elastoly-tic activity of leukocyte elastase Ъу leukocyte cathepsin G. -J. Biol. Chem., 1981, v. 256, N 20, p. 10 256−10 258.
  45. Coblyn J.S., Austen K.F., Wintroub B.U. Purification and characterization of human neutrophil neutral protease. The neutral peptide-generating protease. J. Clin. Invest., 1979, v. 63, N 5, p. 998-ЮО5.
  46. Coleman P., Kettner C., Shaw E. Inactivation of the plasminogen activator from HeLa cells by peptides of arginine chloromethylketone. Biochim. et biophys. acta, 1979, v. 569, N 1, p. 4151.
  47. Cotter T.G., Robinson G.B. Purification and. characterization of an «elastase-like» enzyme from rabbit polymorphonuclear leukocytes. Biochim. et biophys. acta, 1980, v. 615, N 2, p. 414−425.
  48. Grark J.N., Aiken B.M., Vaughau D.W., Kagan H.M. Ultrastructu-ral localization of elastase-like enzymes in human neutrophils. J. Histochem. and Cytochem., 1980, v. 28, N 1, p. 90−92.
  49. Davies P., Rita G.A., Krakaner K., Weissman G. Characterization of a neutral protease from lysosomes of rabbit polymorphonuclear leucocytes. Biochem. J., 1971, v. 123, N p. 559−569.
  50. Delshammar И., Ohlsson K. Isolation and partial characterization of elastase from dog granulocytes. Eur. J. Biochem., 1976, v. 69, N 1, p. 125−131.
  51. Delshammar M., Ohlsson K. Granulocyte collagenase and elastase and the plasma protease inhibitors in human pus. Surgery, 1978, v. 83, N 3, p. 323−327.
  52. Dubin A. Interaction of horse leucocyte neutral proteinases inhibitor with serine proteinases. Wiss. Beitz. M. Luther-Univ. Halle-Witterg, 1981, R, N 66, p. 133.
  53. Dubin A., Koj A., Chudzik J. Isolation and some molecular parameters of elastase-like neutral proteinases from horse blood leucocytes. Biochem. J., 1976, v. 153, N 2, p. 389−396.
  54. Egbring R., Gramse M., Heimburgen N., Havemann K. In vivo effects of human granulocyte neutral proteases on blood coagulation in green monkeys (cercopithecus actiops). Thromb.Diath. Haemorrh., 1977, v. 38, H 1, p. 222.
  55. Egbring R., Havemann K. Possible role of polymorphonuclear granulocyte proteases in blood coagulation. In: Neutral proteases of human polymorphonuclear leukocytes/ Eds Havemann K., Janoff A. Baltimore, Munich: Urban, Schwarzenberg, 1978, p. 442−455.
  56. Egbring E., Schmidt W., Puchs G., Havemann K. Demonstration of granulocytic proteases in plasma of patients with acute leukemia and septicemia with coagulation defects. Blood, 1977"v. 49, N 2, p. 219−231.
  57. ErdBs E.G. Kininases. In: Bradikinin^ kallidin and kallik-rein. Supplement/ Ed. Erdtts E.G. Berlin, Heidelberg, N.X.: Springer-Verlag, 1979, v. 25, p. 425−487.
  58. Peinstein G., Janoff A. A rapid method of purification of human granulocyte cationic neutral proteases: purification and characterization of human granulocyte chymotrypsin-like enzyme. Biochim. et biophys. acta, 1975, v. 403, N 2, p. 477−492.
  59. Fletcher D.S., Williams H.R., Lin T.-X. Effects of human polymorphonuclear leukocyte collagenase on sub-component C1q of the first component of human complement. Biochim. et biophys. acta, 1978, v. 50, N 2, p. 270−277.
  60. Fretz J.C., Gan J.C. Catabolism of elastase-plasma proteinase inhibitor complexes in the rat. Int. J. Biochem., 1980, v. 12, N 4, p. 597−603.
  61. Fritz H., Schiessler H., Geiger R., Ohlsson K., Hochstrasser K. Naturally occurring low molecular weight inhibitors of neutral proteinases from FMN-granulocytes and of kallikreins. Agents and Actions, 1978, v. 8, N 1−2, p. 57−64.
  62. Gerber A.C., Carson J.H., Hadorn B. Partial purification and characterization of a chymotrypsin-like enzyme from human neutrophil leucocytes. Biochim. et biophys. acta, 1974, v. 364, N 1, p. 103−112.
  63. Giraldi Т., Sava G., Kopitar M., Brzin J., Turk V. Neutral proteinase inhibitors and antimetastatic effects in mice. Eur. J. Cancer, 1980, v. 16, N 4, p. 449−454.
  64. Greenbaum L., Kim T. The kinin-forming and kininase activities of rabbit polymorphonuclear leukocytes. Brit. J. Pharmacol, and Chemotherap., 1967, v. 29, N 2, p. 238−247.
  65. Hoist P., Klingemann H.-G., Egbring R., Bohn H., Havemann K. Effects of leukocyte proteinaseson structure and activity of isolated factor XIII subunit A and S. Tromb. and Haemast., 1981, v. 46, N 1, p. 241.
  66. Janoff A. Mediators of tissue damage on leukocyte lysosomes. X. Further studies on human granulocyte elastase. Lab. Invest., 1970, v. 22, N 3, p. 228−236.
  67. Janoff A. Purification of human granulocyte elastase by affinity chromatography. Lab. Invest., 1973, v. 29, N 4, p. 458
  68. Janoff A., Dearing R. Prevention of elastase-induced experimental emphysema of oral administration of a synthetic elastase inhibitor. Amer. Rev. Resp. Dis., 1980, v. 121, N 6, p. 1025−1029.
  69. Janoff A., White R., Carp H., Harel S., Dearing R., Lee D. Lung injury induced by leukocyte proteases. Amer. J. Pathol., 1979, v. 97, N 1, p. 111−135.
  70. Jochum И., Lander S., Heimburger N., Fritz H. Effect of human granulocytic elastase on isolated human antithrombin III. Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem., 1981, B. 362, N 2, S. 103 -112.
  71. Kettner C., Shaw E. The susceptibility of urokinase to affinity labeling by peptides of arginine chloromethyl ketone. -Biochim. et biophys. acta, 1979, v. 569, N 1, p. 31−40.
  72. Kitz R., Wilson I.B. Esters of methanesulfonic acid as irreversible inhibitors of acetylcholinesterase. J. Biol. Chem., 1962, v. 237, N 10, p. 324−5-3249.
  73. Kleesiek K., Brackertz D., Greiling H. Elastase-Inhibitor-Komplexe in Synovialflttssigkeit und Plasma bei chronischen Gelenkerkrankungen. Z. Rheumatol., 1982, B. 41, N 4, S.169.
  74. Kopitar M., Brzin J., LoSnikar P., Turk V. Inhibitory mechanism of sericystatin, an intracellular proteinase inhibitor, reacting with cysteine proteinase. Hoppe-Seyler's Z. physi-ol. Ghem., 1981, B. 362, N 10, S. 1411−1414.
  75. Kopitar M., Stegner M., Accetto В., Lebez D. Isolation and characterization of plasminogen activator from pig leucocytes. Thrombos. Diathes. Haemorrh., 1974, v. 31, N 1, p. 7 285 118. Kopitar M., Drobnifc-KoSorok И., Babnik J., Brzin J., Steven P.,
  76. Turk V. Intracellular neutral proteinases and inhibitors. -In: Proteinases and their inhibitors: structure, function and applied aspects/ Eds Turk Y., Vitale L.J. Ljubljana, Oxford: Pergamon Press, 1981, p. 329−337*
  77. Krane S.H. Collagenase and collagen degradation. J. Invest. Dermatol., 1982, v. 79, N 1, suppl. N 1, p. 83−86.
  78. Lange P., Bignon J., Dimicoli J.L., Bieth J. Comparative effects of reversible and irreversible specific elastase inhibitors on elastase-induced emphysema. Bull, europ. physio-path. resp., 1980, v. 16, suppl., p. 407−412.
  79. Laurell G.B. Relation between structure and biologic function of the protease inhibitors in the extracellular fluids. In: Protides of the Biological Pluids Proc. Colloq./ Ed. Pee-ters H. Oxford: Pergamon, 1975, v. 22, p. 3−12.
  80. Lenney J.P. Inhibitors accociated with the proteinases of mammalian cells and tissues. Curr. Topics in cellular Regulation, 1980, v. 17, N 1, p. 25−57.
  81. Lestienne P., Bieth J. The inhibition of human leukocyte elastase by basis pancreatic trypsin inhibitor. Arch. Biochem. and Biophys., 1978, v. 190, N 1, p. 358−36O.
  82. Levy H., Feinstein G. The digestion of the oxidized В chain of insulin by human neutrophil proteases: elastase and chymo-trypsin-like protease. Biochim. et biophys. acta, 1979"v. 567, N 1, p. 35−42.
  83. Lewis D.A. Endogenous anti-inflammatory proteins. Biochem. Pharmacol., 1977, v. 26, К 8, p. 693−698.
  84. Lineweaver H., Burk D. The determination of enzyme dissociation constants. J. Amer. Chem. Soc., 193^" v. 56, N1, p. 658−666.
  85. Ltlpke U., Eantenberg W., Tschesche H. Kininogenase from human polymorphonuclear leucocyte. In: Agents and Actions, Supplements/ Eds Fritz H., Dietze G., Fidler F., Haberland G.L. Bezel, Boston, Stuttgart: Birkh&user Verlag, 1982, v. 9, p. 308−314.
  86. Mainardi C., Dixit S.N., Kang A.H. Degradation of type IY (basement membrane) collagen by a proteinase isolated from human polymorphonuclear leukocyte granules. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 11, p. 5435−5441.
  87. Mainardi C.L., Hasty D.L., Seyer J.M., Kang A.H. Specific cleavage of human type III collagen by human polymorphonuclear leukocyte elastase. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 24, p. 12 006−12 010.
  88. Marossy K., Hauck M., Elttdi P. Purification and characterization of the elastase-like enzyme of the bovine granulocyte. -Biochim. et biophys. acta, 1980, v. 615, К 1, p. 237−245.
  89. Mc Donald J.A., Kelley D.G. Degradation of fibronectin by human leukocyte elastase. Release of biologically active fragments. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N18, p. 8848−8858.
  90. Melmon K.L., Gline M.G. Interaction of plasma kinins and granulocytes. Nature, 1967, v. 213, N 5071, p. 90−92.
  91. Miller R.L., Webster M.E., Melmon K.L. Interaction of leukocytes and endotoxin with the plasmin and kinin systems. -Eur. J. Pharmacol., 1975, v. 33, N 1, p. 53−60.
  92. Moroz L.A. Mini-plasminogen: a mechanism for leukocyte modulation of plasminogen activation by urokinase. Blood, 1981, v. 58, N 1, p. 97−104.
  93. Movat H.Z. Tissue injury and inflammation induced by immune complexes: the critical role of the neutrophil leukocytes. -Exp. Mol. Path., 1979, v. 31, N 1, p. 201−210.
  94. Movat H.Z., Habal P.M., Mac Morine D.R.L. Neutral proteases of human PMN-leukocytes with kininogenase activity. Int. Archs. Allergy appl. Immun., 1976, v. 50, N 3, p. 257−281.
  95. Movat H.Z., Steinberg S.G., Habal P.M., Ranadive U.S. Demonstration of a kinin-generating enzyme in the lysosomes of human polymorphonuclear leukocytes. Lab. Invest., 1973, v. 29, N б, p. 669−684.
  96. Ноvat H.Z., Steinberg S.G., Habal P.M., Ranadive N.S. Kinin-forming and kinin-inactivating enzymes in human neutrophil leukocytes. Agents and Action, 1973, v. 3, N 5, p. 284−291.
  97. Murphy G., Reynolds J.J., Bretz U., Baggiolini M. Partial purification of collagenase and gelatinase from human polymorphonuclear leukocytes. Analyses of their actions on soluble and insoluble collagens. Biochem. J., 1982, v. 203, N 1, p. 209−221.
  98. Nagainatsu A., Soeda S. Effects of human granulocyte elastase on fibrinolysis. Chem. Pharmacol. Bull., 1981, v. 29, Ж 4, p. 1121−1129.
  99. Nakahara M. Kininases of human polymorphonuclear leucocytes. Biochem. Haarmacol., 1980, v. 29, N 16, p. 2235−2239.
  100. Odeberg H., Olsson I. Microbicidal mechanisms of human granulocytes: synergistic effects of granulocyte elastase and myeloperoxidase or chymоtrypsin-like cationic protein. Infect. and Immun., 1976, v. 14, N 6, p. 1276−1283.
  101. Ohlsson K. Collagenase and elastase released during peritonitis are complexed by plasma protease inhibitors. Surgery, 1976, v. 79, N 6, p. 652−657.
  102. Ohlsson K. Interaction of granulocyte neutral proteases with alpha^-antitrypsin, alph^-^acroglobulin and alpha^-antichy-motrypsin. In: Neutral proteases of human polymorphonuclear leukocytes/ Eds Havemann K., Janoff A. Baltimore, Munich:
  103. Urban, Schwarzenberg, 1978, p. 167−177.
  104. Ohlsson K. Polymorphonuclear leucocyte collagenase. In: Col-lagenase in normal and pathological connective tissues/ Eds Woolley D.E., Evanson J.M. Chichester: Wiley, 1980, p. 209 222.
  105. Ohlsson K., Olsson A.-S. Immunoreactive granulocyte elastase i&u§ i?um. Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem., 1978, B. 359, N 11, S. 1531−1539.
  106. Ohlsson K., Olsson I. The neutral proteases of human granulocytes. Isolation and partial characterization of two granulocyte collagenases. Eur. J. Biochem., 1973, v. 36, N 2, p. 473−481.
  107. Ohlsson K., Olsson I. The neutral proteases of human granulocytes. Isolation and partial characterization of granulocyte elastase. Eur. J. Biochem., 1974, v. 42, N 2, p. 519−527.
  108. Ohlsson K., Olsson I. The extracellular release of granulocyte collagenase and elastase during phagocytosis and inflammatory processes. Scand. J. Haematol., 1977, v. 19, N 2, p.145.152.
  109. Ohlsson K., Tegner H., Pritz H., Schiessler H. Immunologic similarity between low molecular weight trypsin-chymotrypsin inhibitors from human bronchial secretion and seminal plasma.- Hoppe-Seyler1s Z. Physiol. Chem., 1976, B. 357, N 9, S. 1241−1244.
  110. Omura S., Ohno H., Saheki Т., Yoshida M., Nakagawa A. Elasnin a new human granulocyte elastase inhibitor produced by a strain of Streptomyces. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v. 83, N 2, p. 704−709.
  111. Ouchterlony 0. Immunodiffusion and Immunoelectrophoresis. -In: Handbook of experimental immunology/ Ed. Weir D.M. Oxford, Edinburgh: Blackwell Scientific Publications^ 1967, p. 655−706.
  112. Pierzchala P.A., Dorn C.P., Zimmerman M. A new fluorogenic substrate for plasmin. Biochem. J., 1979, v. 183, N 3, P. 555−559.
  113. Plow E.F. The fibrinolytic proteases of human leukocytes. -Biochim. et biophys. acta, 1980, v. 630, N 1, p. 47−56.
  114. Plow E.F., Edgington T.S. An alternative pathway of fibrinolysis. I. The cleavage of fibrinogen by leukocyte proteases at physiologic pH. J. Clin. Invest., 1975, v. 56, N 1, p. 30−38.
  115. Powers J.G. Synthetic elastase inhibitors: prospects for use in the treatment of emphysema.- Amer. Rev. Resp. Dis., 1983, v. 127, N 2, p. S54-S58.
  116. Reilly C.P., Travis J. The degradation of human lung elas-tin by neutrophil proteinases. Biochim. et biophys. acta, 1980, v. 621, N 1, p. 147−157.
  117. J.D., Sriratana А., Вгокп H.-L.G., Lowther D.A. Evidence for polymorphonuclear-leucocyte-derived proteinases in arthritic cartilage. Biochem. J., 1981, v. 193, N 1, p. 193−202.
  118. Schiessler H., Wallner 0., Ohlsson K. Inhibitors of granulocyte proteases (antileukoprotease) in human of genital tract secretions. In: Human Fertilization Int. Workschop. Essen, July 1976, Stuttgart, 1978, p. 101−106.
  119. Schmidt W., Havemann K. Isolation of elastase-like and chy-motrypsin-like neutral proteases from human granulocytes.
  120. Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem., 1974, B. 355, N 9, S.1077−1082.
  121. Schmidt W., Havemann K. Chymotrypsin-like neutral protease from lysosomes of human polymorphonuclear leukocytes. Hop-pe-Seyler1s Z. physiol. Chem., 1977, B. 358, N 5, S. 555−564.
  122. Senior R.M., Tegner H., Kuhn C., Ohlsson K., Starcher R.C., Pierce J.A. The induction of pulmonary emphysema with human leukocyte elastase. Amer. Rev. Resp. Dis., 1977, v. 116, N 3, p. 469−475.
  123. Solomon A., Gramse M., Havemann K. Proteolytic cleavage of human IgG molecules by neutral proteases of PMN-leukocytes. Eur. J. Immunol., 1978, v. 8, N 11, p. 782−785.
  124. Steven P. S., Milson D.W., Hunter J.A. Human polymorphonuclearleucocyte neutral protease and its inhibitor. Studies withfluorescein-labilled polymeric collagen fibrils as a substv.67,rate. Eur. J. Biochem., 1976, N 1, p. 165−169.
  125. Stockley R.A., Afford S.C., Burnett D. The electrophoretic mobility of od^-proteinase inhibitor: effects of proteolysis and cigarette smoke. Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem., 1982, В. 363-, N 4, S. 387−393.
  126. Taylor J., Grawford J.P. Purification and preliminary characterization of human leucocyte elastase. Arch. Biochem. and Biophys., 1975, v. 169, N 1, p. 91−101.
  127. Taylor J.C., Grawford I., Hugli T. Limited degradation of the third comj^onent (C3) of human complement by human leukocyte elastase partial characterization of C3 fragments. Biochemistry, 1977, v. 16, N 15, p. 3390−3396.
  128. Taylor J.C., Tlongan T. Isoelectric focusing of human granulocyte lysosomal elastase in thin-layer polyacrylamide gels. Anal. Biochem., 1978, v. 90, Ж 2, p. 481−487.
  129. Thompson R.C., Blout E.R. Restrictions on the binding of pro-line-containing peptides to elastase. Biochemistry, 1973, v. 12, N 1, p. 51−57.
  130. Thorne K., Oliver P., Barrett A. Lysis and killing of bacteria by lysosomal proteinases. Infect, and Immun., 1976, v. 14, N 2, p. 555−563.
  131. Tonnesen M.G., Klempner M.S., Austen K.F., Wintroub B.U. Identification of a human neutrophil angiotensin II-generating protease as cathepsin G. J. Glin. Invest., 1982, v. 69,1. N 1, p. 25−30.
  132. Tschesche H., Wieland J. Proteinases and proteinase inhibitors from human granulocytes. Hoppe-Seyler1s Z. physiol. Chem., 1977, B. 358, N 9, S. 1291.
  133. Twumasi D.J., Liener J.E. Proteases from purulent sputum. Pugrification and properties of the elatase and chymotrypsin-like enzymes. J. Biol. Chern., 1977, v. 252, N 6, p. 19 171 926.
  134. V&radi K., Marossy K., Asloth G., ElBdi P., Eltidy S. Inacti-vation of human factor YIII by granulocyte proteases. -Thromb. and Haemost., 1980, v. 43, N 1, p. 45−48.
  135. Vartio T. Characterization of the binding domains in the fragments cleaved by cathepsin G from human plasma fibro-nectin. Eur. J. Biochem., 1982, v. 123, N 2, p. 223−233.
  136. Vassalli J.-D., Granelli-Piperno A., Reich E. Neutral proteinases of leucocytes and the inflammatory process. In: Protein degradation in health and disease (Ciba Poudation Sym-pos. 75), Amsterdam, Oxford, N.I.: Excepta Iledica, 1980, p. 381−395.
  137. Venge P., Olsson I. Cationic proteins of human granulocytes. YI. Effects on the complement system and mediation of chemo-tactic activity. J. Immunol., 1975, v. 115, N 6, p. 15 051 508.
  138. Visser L., Blout E.R. The use of p-nitrophenyl-N-tert-butyl-oxycarbonyl-L-alaninate as substrate for elastase. Biochim. et biophys. acta, 1972, v. 268, N 1, p. 275−260.
  139. Waller 0., Fritz H., Hochstrasser K. An acid-stable proteinase inhibitor in human cervical mucus. In: Protides of the Biological Fluids/ Ed. Peeters H. Oxford: Pergamon Press, 1976, v. 23, p. 177−182.
  140. Wallin R., Belew M., Ohlsson K., Saldeen T. Purification of vasoactive peptides from human fibrinogen degraded by human leucocyte elastase. Thromb. and Haemost., 1981, v. 46, N 1, P. 52.
  141. Ward P.A. Inflammatory proteins: chemical and biological aspects. Clin. Biochem., 1980, v. 13, N 5, p. 187−190.
  142. Wasi S., Movat H.Z. Phlogistic substances in neutrophil leukocyte lysosomes: their possible role in vivo and their in vitro properties. Curr. Trop. Pathol., 1978, v. 68, p. 213 237.
  143. Wenzel H.K., Tschesche H. Cleavage of peptide-4-nitroanilide substrates with varying chain length by human leukocyte elastase. Hoppe-Seyler!s Z. physiol. Chem., 1981, Б. 362, N 6, S. 829−831.
  144. Werle E., Zickgraf-Rttdel G. Natural proteinase inhibitors. Distribution, specificity, mode of action, and physiological significance. Z. klin. Chem. und klin. Biochem., 1972, B.10, N 4, S. 139−150.
  145. Wintroub B.U., Coblyn J.S., Kaempfer C.E., Austen K.F. Cleavage of fibrinogen by the human neutrophil neutral peptide-generating protease. Eroc. Nat. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, N 9, p. 5448−5452.
  146. Zimmerman M., Ashe B.M. Substrate specificity of the elastase and the chymotrypsin-like enzyme of the human granulocyte. -Biochim. et biophys. acta, 1977, v. 480, N 1, p. 241−245.
  147. Zimmerman M., Quigley J., Ashe В., Dorn C., Goldforb K., Troll W. Direct fluorescent assay of urokinase and plasminogen activators of normal and malignant cells: kinetics and inhibitor profiles. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, N 2, p. 750−753.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!