Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Получение, свойства и применение иммобилизированных глюкоамилаз

Диссертация: Получение, свойства и применение иммобилизированных глюкоамилаз
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В Продовольственной Программе СССР, принятой майским Д982 г./ Пленумом ЦК КПСС, в числе мероприятий, направленных на увеличение продовольственных ресурсов страны, названо развитие производства сахаристых веществ из крахмалсодержащего сырья и из других видов сырьевых ресурсов, а также расширение производства полноценных заменителей сахара. Для осуществления этих задач необходима разработка… Читать ещё >

Получение, свойства и применение иммобилизированных глюкоамилаз (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Глюкоамилаза и ее свойства
    • 1. 2. Стабилизация и иммобилизация глюкоамилазы
  • Глава 2. МЕТОДИКА ПРОВЕДЕНИЯ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 2. 1. Материалы исследований
    • 2. *2. Методы исследований
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Исследование каталитической активности и стабильности препаратов глюкоамилазы в зависимости от способа иммобилизации и вида носителя
    • 3. 2. Обоснование использования госсипола в качестве сшивающего агента для ковалентной иммобилизации глюкоамилазы
    • 3. 3. Гидролиз иммобилизованными глюкоамилазами концентрированных растворов крахмала в периодических условиях
    • 3. 4. Непрерывный гидролиз крахмала
    • 3. 5. Практическое значение полученных результатов и их использование
  • ВЫВОДЫ

В Продовольственной Программе СССР, принятой майским Д982 г./ Пленумом ЦК КПСС, в числе мероприятий, направленных на увеличение продовольственных ресурсов страны, названо развитие производства сахаристых веществ из крахмалсодержащего сырья и из других видов сырьевых ресурсов, а также расширение производства полноценных заменителей сахара. Для осуществления этих задач необходима разработка биотехнологических процессов производства продукции, используемой в медицине, сельском хозяйстве и промышленности. К таким процессам относится получение глюкозы из крахмалсодержащего сырья с помощью амилолитиче-ских ферментов. Минимальная потребность в глюкозе в СССР по данным ВНИИ крахмалопродуктов к 1990 году составит около 250 тысяч тонн в год. В связи с этим проблема получения и рационального использования ферментных препаратов амилолитического действия для совершенствования технологических процессов в пищевой промышленности имеет первостепенное значение. В ферментативном гидролизе крахмалсодержащего сырья центральное место занимает использование фермента глюкоамилазы, которая позволяет получать гидролизаты с содержанием глюкозы 96-в9%. Потребность народного хозяйства только в очищенных препаратах глюкоамилазы, согласно оценке Минпищепрома СССР, на 1990 год оценивается около 3000 тонн.

Значительное сокращение расхода этого фермента, а такнсе создание новых биотехнологических процессов с применением достижений биоинженерии возможно при использовании иммобилизованных форм глюкоамилазы.

Имеется достаточно большая литература по различным методам иммобилизации глюкоамилазы. Однако критический анализ достигнутого уровня в этом вопросе свидетельствует о том, что разработка эффективных способов иммобилизации глюкоамилазы остается еще нерешенной проблемой современной биотехнологии. Указанные обстоятельства обуславливают актуальность темы настоящей работы, которая посвящена изысканию возможностей повышения эффективности процесса иммоСилизации глюкоамилазы.

Цель настоящей работы состояла в следующем:

1. Сопоставление ряда способов иммобилизации глюкоамилаз различного происхождения и определение наиболее эффективного метода иммобилизации.

2. Детальное изучение наиболее эффективного метода иммобилизации, которым, согласно предварительным исследованиям, оказалось ковалентное связывание, с целью получения нерастворимых форм фермента.

3. Исследование гидролиза крахмала в периодических и непрерывных условиях при использовании иммобилизованной глюкоамилазы для получения осахаренных гидролизатов.

Научная новизна и практическая ценность полученных данных заключается в том, что впервые было проведено сравнительное изучение каталитической активности и стабильности глюкоамилаз, иммобилизованных различными способами /адсорбция, ковалентное связывание/. Показано, что наибольшая стабильность иммобилизованных глюкоамилаз достигается при использовании метода ковалент-ного связывания. Эффективность процесса связывания и свойства иммобилизованной глюкоамилазы зависят от природы нерастворимого носителя и степени очистки препаратов глюкоамилазы. Особо ванным является подбор сшивающего агента, обеспечивающего связь между ферментом и носителем. Доказано, что активность и стабильность иммобилизованных глюкоамилаз, полученных с различными сшивающими агентами, растет в ряду: 2,4-толуилендиизоцианат-цианурхлорид-глутаровый диальдегид-госсипол. При использовании госсипола значительно повышается также температурный оптимум действия глюкоамилазы. Следовательно, госсипол, будучи сшивающим агентом, широко доступным при промышленном использовании, обеспечивает наибольшую стабильность и активность иммобилизованных глюкоамилаз. Проведено сравнительное исследование каталитических свойств, стабильности и кинетических характеристик растворимых и иммобилизованных форм глюкоамилаз.

Исследован гидролиз концентрированных растворов крахмала в периодическом и непрерывном режимах иммобилизованной глюкоами-лазой и выявлена высокая эффективность и экономическая целесообразность указанных процессов. Показана возможность использования иммобилизованной глюкоамилазы для получения осахаренных гид-* ролизатов из суспензии крахмала — отхода хлебопекарного производства и разработаны пути применения этих гидролизатов в производстве хлебобулочных изделий.

Основные положения диссертационной работы доложены на III и 1У Всесоюзных научных симпозиумах «Получение и применение иммобилизованных ферментов в научных исследованиях, промышленности и медицине» /Ленинград, 1980, Киев, 1983/, IX конференции молодых ученых «Микроорганизмы — продуценты биологически активных веществ» /Рига, 1981/, 1У Всесоюзной конференции «Методы получения и анализа биохимических препаратов /Рига, 1980/, Всесоюзной конференции «Биоконверсия растительного сырья» /Рига, 1982/, на конференциях КТИПП /1977;1982 гг./.

По результатам исследований опубликовано 13 работ.

ВЫВОДЫ.

1. Получены иммобилизованные формы глюкоамилаз при помощи адсорбции и ковалентного связывания на производных целлюлозы, поликефамиде, аминированных силикагелях и силохроме С-80, амино-базальтовом волокне, полиамиде, растворимых сополимерах на основе квиниллактомов. Показано, что перевод фермента в иммобилизованное состояние во всех случаях сопровождается снижением ка-талитичеоной активности. Не получено увеличения стабильности глюкоамилазы при адсорбционной иммобилизации /за исключением поли-кефамида/. При ковалентной иммобилизации глюкоамилаз на нерастворимых носителях каталитическая активность и стабильность полученного иммобилизованного фермента завысили от вида носителя, вида и степени очистки глюкоамилазы, природы сшивающего агента. Наиболее эффективным был процесс ковалентной иммобилизации при использовании полиамида и аминосилохрома С-80.

2. Каталитическая активность иммобилизованной глюкоамилазы и ее стабильность к нагреванию, агрессивным средам и зфанению определялись природой сшивающего агента, образующего связь между носителем и глюкоамилазой. Показано, что госсипол — природный диальдегид из хлопчатника — имеет преимущества перед другими бифункциональными сшивающими агентами /2,4-толуилендиизоциа-натом, цианурхлоридом, глутаровым диальдегидом/. Связь, образованная посредством госсипола, стабильна в более широком диапазоне рН среды, температуры и других воздействий, а полученные иммобилизованные глюкоамилазы более активны, обладают повышенной стабильностью и большим диапазоном температурного оптимума.

3. Проведено сравнительное изучение свойств растворимых и иммобилизованных ковалентным связыванием с использованием госсипола глюкоамилаз различных продуцентов. Показано, что после иммобилизации температурный оптимум фермента повышается, значение рН оптимумов практически не изменяются, время полуинактивации ферментов при 70° увеличивается в 10−40 раз и достигает 20 часов. Кажущиеся константы Михаэлиса иммобилизованных глюкоамилаз, определенные по мальтозе и крахмалу, выше, чем у растворимых ферментов. При этом снижение средства фермент-субстрат значительное в случае макромолекулярного субстрата — крахмала.

4. Исследован процесс гидролиза крахмала в периодическом и непрерывном режимах иммобилизованной глюкоамилазой. Выявлены высокая эффективность и экономическая целесообразность использования иммобилизованной глюкоамилазы для получения высокооса-харенных гидролизатов крахмала при обоих режимах. Полученные с помощью иммобилизованной глюкоамилазы ферментативные гидролиза-ты успешно использованы в хлебопечении.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Р.Р. Выделение и очистка госсипола адсорбционнымметодом: Автореф. Дис.. канд.техн.наук. Ташкент, 1971. — 26 с.
  2. P.P., Ахмеджанов Р. Н., Рахимов М. М. Способ получесорбента для гидрофобной хроматографии. Авт.свид. СССР, Ш 853 990, 17.01.1981.
  3. М.И. Результаты поиска гипогликелирующих средствсреди соединений растительного происхождения: Автореф. Дис.. канд.мед.наук. Караганда, 1975. — 23 с.
  4. . Биохимические реакторы. М.: Пищ.пром., 1979.- 280 с.
  5. Ахмеджанов РФА., Рахимов М. М., Ташмухамедов Б. А. Очистка фосфатифилхолина на модифицированном полиамиде. Уз б. биол. ж.', 1979, Ш 2, с.3−6.
  6. Н. Статические методы в биологии. М.: Ин.лит., 1962.- 260 с.
  7. М.Е., Драймане М. А., Аузиня Л. П. и др. Способ получения глюкоамилазы. Авт.свид. № 340 690, с. 1 213 110, 1972.
  8. Д.М., Цукерман Д. Б., Розенфельд Е. Л. Очистка исвойства кислот с?-глюкозидазы • /^-амилазы/ из печени человека. Биохимия, 1975, т.40, № 5, с.927−931.
  9. З.М. Исследование процесса ферментативного гидролиза крахмала при производстве глюкозы: Автореф. Дис.. канд.техн.наук. М., 1975. — 25 с. 13. 1£игетал С.В., Виестур Ч. Э. Иммобилизация дрожжевых клеток
  10. Endomycopsis fibuliger р-574 и ИХ применение. В кн.: Тезисы докладов II Всесоюзного симпозиума по получению к применению иммобилизованных ферментов, Абовян, 1977, с. 96.
  11. Введение в прикладную энзимологию. Иммобилизованные ферментыпод ред. И. В. Березина, К.М.Мартинека/. М.: Изд-во МГУ, 1982. — 383 с.
  12. B.C. Биоспецифическая хроматография протеаз /обзор/.
  13. Прикладная биохимия и микробиология, 1980, № 5, с. 629 652.
  14. Галкина Г"В., Сидорова Е. К. Получение и использование продуктов высокой степени сладости их крахмала. М.: Крахм. -пат.пром., 1964, — 45 с.
  15. Г. В. Исследование ферментативного гидролиза крахмала при производстве сахаристых веществ: Автореф. Дис.. канд.техн.наук. М., 1975. — 25 с.
  16. С.И., Кольцова Э. В., Грачева И. М. Характеристикаферментативного действия глюкозилтрансферазы, продуцируемой Endomycopsis sp. 20−9. Микробиол.пром., 1972, № 9, с.20−24.
  17. И.М., Лущик Т. Н., Тырсин Ю. А., Пичугова Е. Е. Очистка и свойства глюкоамилазы Endomycopsis sp. 20-Q. Биохимия, 1977, т.42, № 9, с.1603−1609.
  18. Грачева И.М.}Гернет М. В. Глюкоамилаза мищюорганизмов. Вкн.: Успехи микробиологии. М.: Наука, 1979, т.14,с.81−105.
  19. Дей Р.Э., Киселев А. В., Кузнецов Б. В., Никитин Ю. С. Химическая активность гидроксилированной поверхности аэросило-гелей. Кинетика и катализ, 1969, т.10, № 3, с.646−651.
  20. М., Уэбб. Ферменты. М.: Мир, 1966, — 816 с.
  21. Г. И. Глюкоамилаза плесневого гриба Aspergillusawamori . Ферм, и спиртовая пром., 1966, Ш 4, с.11−13.
  22. С.В., Квеситадзе Г. И., Коконашвили Г. Н. и др.
  23. Свойства глюкоамилазы Aspergillus awamori .-Сообщ. АН. Груз. ССР, 1973, т.69, № 2, с.461−463.
  24. Р.А., Карсакевич А. С. Иммобилизация ферментов на силикатных носителях. В кн.: Успехи биол.химии. М.: Наука, 1977, т.18, с.140−161.
  25. С.Н., Старостина В. Н., Ким Г.И. Свойства и применение иммобилизованной глюкоамилазы. В кн.: Тезисы I Всесоюзного симпозиума по получению и применению иммоб. ферментов, Таллин, 1974, с. 39.
  26. Иммобилизованные ферменты. Современное состояние и перспективы /под ред. И. В. Березина, В. К. Антонова, К.М.Мартинека/ М.: Изд-во МГУ, 1976, тД — 296 е., т.2, — 358 с.
  27. Н.Ф., Кост О. А., Березин И. В. Свойства трипсина, модифицированного глутаровым альдегидом. Биоорг. химия, 1975, т.1, № 9, с. I337−1344.
  28. В.И., Малашенко Ю. Ф., Янишпольский В. В. и др. Каталитические свойства иммобилизованных клеток метанокиоля-ющих бактерий. Укр.биохим.журнал, 1979, т.51, N2 4, с.387−391.
  29. Г. И., Твалиа Т. Ш., Сванидзе Р. С. и др. Иммобилизация глюкоамилазы из Aspergillus awamori на неорганических носителях. Биоорг. химия, 1977, т. З, с.836−841.
  30. А.И. Иммобилизованные ферменты. В кн.: Успехи химии. М.: Наука, 1974, т.43, с .1480−1511.
  31. Ким Г. И., Солчаник Р. И., Старостина В. Н. Способ полученияводонерастворимой глюкоамилазы. Авт.свид. СССР, № 607, 636, 25.03.76.
  32. Ким Г. И., Старостина В. Н. Глюкоамилаза, иммобилизованная на
  33. АЭ-целлюлозе. Прикл. биохимия и микробиол., 1978, т.14, N2 4, с.548−543.
  34. А.А., Герасимас В. Б. Термостабилизация растворимой ииммобилизованной глюкоамилазы под действием субстрата. -Биохимия, 1979, т.44, № 6, с.1084−1092.
  35. А.А., Березин И. В. Ферментативный катализ. М.:
  36. Изд-во МГУ, 1980, ч.Г. 263 с.
  37. Т.А., Котов В. Б., Сорокина А. С. Глюкоамилаза мищюорганизмов /обзор/. М.: ОНТИТЭИ, 1975. — 43 с.
  38. B.JI. Техническая биохимия. М.: Высш. школа, 1973.- 456 с.
  39. Т.А., Сидорова Е. К. Новые методы определения Сахаровв продуктах гидролиза крахмала. В кн.: Крахм.-пат.пром. М., 1967, с.5−6.
  40. Т.А. Производство сахаристых продуктов из крахмалсодержащего сырья с применением ферментов. М.: УНИИТЭИпище-пром, 1978. — 32 с.
  41. А. Биохимия. M. s Мир, 1974. — 957 с.
  42. Т.А., Тырсин Ю. А., Яровенко В. В. и др. Выделение иочистка глюкоамилазы дрожжей EndomycopeiB вр. 20−9. В кн.: Тезисы докл. на Всесоюзном совещ. «Кристал. ферменты» Вильнюс, 1975, с. 8.
  43. А.Л., Ржехин В. П. Госсипол и его производные. М.:1. Пищ. пром., 1965. 244 с.
  44. И.И. Разработка методов иммобилизации глюкоамилазыи исследование условий ее применения для гидролиза крахмала: Автореф. Дис.. канд.техн.наук. М., 1979. — 26 с.
  45. Э.П., Устинников Б. А., Яровенко В. П. и др. Оптимизация состава питательной среды для биосинтеза глюкоамилазы. Прикл.биохим. и микробиол., 1974, т. Ю, N2 6, с.797−800.
  46. В.В., Лучникова Е. В. Нерастворимые ферменты, их получение, свойства и применение. В кн.: Успехи биолог.химии. М., 1973, т.14, с.146−172.
  47. Л.А., Меняйлова И. И., Жданов С. П. и др. Мммобилизадия глюкоамилазы на пористом стекле. Ферм, и спирт, пром., 1975, № I, с.37−39.
  48. Л.П., Меняйлова И. И., Дданов С. П. и др. Свойстваглюкоамилазы, иммобилизованной на неорганических носителях. Ферм, и спирт.пром., 1976, № 5, с.35−38.
  49. А.Н., Несмеянов Н. А. Начала органической химии.
  50. М.: Химия, 1974, т.2. 744 с.
  51. А.Я., Мандель М. О., Паппель К. Э., Кестнер А. И. Способ получения иммобилизованных ферментов. Авт.свид.СССР, кл. С 07 7/02, Ш 744 002, 29.09.77.
  52. Е.Н., Нахапетян Л. А., Вайнер Л. М. Получение иммобилизованной глюкоамилазы методом ионнообменной сорбции на ДЭАЭ-целлюлозе. Прикл.биохим. и микробиол., 1974, №.10, № 6, с.856−860.
  53. Р.Д., Демидов А. С., Торчилин В. П. Исследование возможности применения иммобилизованных ферментов в хлебопечении. Научн.-техн.реф. сборник. Серия хлебопеч. и макарон. пром., 1977, № II, с.29−33.
  54. О.М., Чухрай Е. С. Физико-химические основы ферментативного катализа. М.: Высш. школа, 1971. — 300 с.
  55. О.М., Пряхин A.M., Чухрай Е. С. Адсорбционная иммобилизация ферментов и проблемы ассоциации белков. Ниспадающие щшвые удельной каталитической активности. Вестн. Московск. ун-та. Серия «Химия», 1977, т.18, № 2, с.125−142.
  56. Препараты ферментные. Методы определения глюкоамилазной активности. ГОСТ 20 264.4−74. М., 1975, с.45−48.
  57. Препараты ферментные. Определение амйлолитичёской активности.
  58. ГОСТ 20 264.4−74. М., 1975, с.39−44.
  59. Л.И. Лабораторный практикум по технологии хлебопечения. М.: Пищ.пром., 1971. — 191 с.
  60. М.М., Землянская Н. Р., Авлянова P.P., Тиллябаева и.С.
  61. Иммобилизация ферментов на глобулине. Биохшшя, 1979, т.44, № 8, с.1347−1352.
  62. С.В., Варламов В. П., Вальковский Д. Г. Получение модифицированных кремнеземов для присоединения биологически активных соединений. Известия АН СССР, серия «Химия», 1975, Ш 8, с.1718−1721.
  63. В.И., Добролинская Г. М. Трансглюкозидазы, сопутствующие амилолитическим ферментам плесшвых грибов из рода Aspergillus • Ферм, и спирт .пром., 1965, т.4, с.8−11.
  64. В.И., Кожемякина С. П. Культура гриба Khizopus sp.- продуцент глюкоамилазы. Ферм, и спирт.пром., 1973, т. З, с.33−35.
  65. Е.Л. Расщепление гликогена препаратами 1,4-полиглюкозидазы из печени, несодёржащимирб-амилазы. Докл. АН СССР, 1959, № 128, с. 1298.
  66. В.Г. Биосинтез и свойства глюкоамилазы Aspergillusawamori :Автореф. Дис.. канд.техн.наук. М., 1972. -24с.
  67. Э.Х., Амбур Т. Х., Паппель К. Э., Кестнер А. И. Получениеи свойства иммобилизованной глюкоамилазы. Тезисы I Всесоюзного симпозиума по получению и применению иммобилизованных ферментов. Таллин, 1974, с. 45.
  68. А.П., Клибанов A.M., Клесов А. А. и др. Зависимостьстабильности иммобилизованной глюкоамилазы от способа иммобилизации*- Прикл.биохим. и мищюбиол., 1978, т.14, № 2, с.236−242.
  69. В.И. Водонерастворимые производные ферментов. Успехи соврем. биологии, 1974, т.77, № I, с.117−132.
  70. Гад кие в М. А., Ибрагимов С. И., Рахимов М. М. и др. Иммобилизация и стабилизация ферментов полимерами с функциональными эпоксигруппами. Прикл.биохим. и микробиол., 1978, т.14, № 5, с.703−708.
  71. В.А., Чуйко А. А., Храновский В. Л. и др. Исследованиеадсорбционных свойств аминоорганокремнезема методом ИК-спектроскопии. Журн.физ.химии, 1968, т.42, № 7, с.1758−1767.
  72. В.А., Янишпольский В. В. Химические аспекты иммоСилизации ферментов на неорганической матрице. Адсорбция и адсорбенты, 1978, № 8, с.3−27.
  73. Трегубов Н.Н., Трегубова М. М. Технологический контроль крахмалопаточного производства.- М.: Пищ.пром., 1974, с.82−83.
  74. Я. Афинная хроматография. М.: Мир., 1980, — 471 с.
  75. .А., Гусева В. М., Маквимова В. Н. и-др. Оптимизация среды И условия культивирования Aspergillus batataeBI методом математического планирования. Прикл.биохим. и микробиол., 1973, т.9, № I, с.32−36.
  76. Р.В., Шилова А. А. Амилолитические ферменты плесневого гриба Aspergillus awamori . Ферм. И Спирт.пром., 1964, № 5, с.6−10.
  77. Хайс, Мацек. Хроматография на бумаге. М.: Иностр.лит., 1. Г962. 727 с.
  78. Д.Л., Кожанова Г. Я., Вирник А. Д. и др. Синтез и исследование свойств производных целлюлозы. В кн.: Тезисы I Всесоюзного симпозиума по получению и применению иммобилизованных ферментов, Таллин, 1974, с. 35.
  79. В.Л., Устинников Б. А., Писаренко Т. П. и др. Адсорбция и химическое связывание глюкоамилазы на полимерном носителе. В кн.: Тезисы II Всесоюзного симпозиума по получению и применению иммобилизованных ферментов. Абовян, 1977, с. 80.
  80. В.Л., Овчарова А. К., Голубева Н. В. и др. Способ получения иммобилизованной глюкоамилазы. Авт.свид. СССР N2 601 286. 20.04.1978.
  81. В.Л., Писаренко Т. Н., Устинников Б. А. и др. Иммобилизация технической глюкоамилазы на полимерном носителе.-Прикл.биохим. и микробиол., 1979, т.15, й 6, с.869−873.
  82. Abdullah M., Armbruster P. Method using glycoamylase immobilized on porous aluminia. Pat. USA, N4226937″ 1980.
  83. Adams R. e.a. Synthesis of 1,2-dihydroxy-3-isopropyl-5benzoid acid. J. Amer. Chem. Soc., 1959″ v. 1, p. 11 341 137.
  84. Allen B.R., Charles HI., Goughlin R.W. Pluidized-bed immobilized-enzyme reactor for the hydrolysis of corn-starch to glucose. Biotechnol. and Bioeng., 1979″ v. 21, p. 689−706.
  85. Barel A.O., Rocsens H. Simple flow-cell for the fluorimetric study of conformational changes of proteins on agarose matrix. Anal. Biochem., 1974, v. 60, p. 505−511.
  86. Barker S.A., Somera P.I., Epton R. Preparation and stability of exo-amylolytic enzymes chemically coupled to micro-crystalline cellulose. Carbohyd. Res., 1969″ v. 9″ p. 257−262.
  87. Barker S.A., Kennedy J.P., Epton J. Polymer-enzyme complexes.- Brit. Pat. N1352739, 08. 05. 1974.
  88. Barker S.A., Pay. J.M., Kennedy J.P. Water-insoluble nitrogen-containing biologically active organic substances.- Pat. USA, N3912593″ 14. 10. 1975.
  89. Barry S", O’Carra P. Affinity chromatography of nicotinamide-adenine-nucleotide-linked dehydrogenases on immobilized derivatives of the dinucleotide. Biochem. J., 1973, v. 35, H4, p. 595−607.
  90. Baum G., Eassing R.A., Weisz P.P. Surface inactivation ofporous glass membranes. J. Biochem. Mat. Res., 19&9, v. 3, p. 425−431.
  91. Boeninger R., Krasnobajew V. Diazotized aminoplast for immobilization of enzymes. Ger. Pat. N2407840, 29. 08. 1974.
  92. Bowes J.H., Cater C.W. The interaction of aldehydes withcollagen. Biochim. Biophys. Acta, 1968, v. 168, H2, p. 341−352.
  93. Brillonet J.M., Coulet P.R., Gautheror D.C. Thin layerflow reactor with amyloglucosidase bound to collagenmembranes. Biotechnol. Bioeng., 1976, v. 18, p. 18 211 825.
  94. Brillonet J.M., Coulet P.R., Cautheron D.C. Chemically activated collagen for amyloglucosidaae attachment. Use in a helicoidal reactor. Biotechnol. Bioeng., 1978, v. 19t p. 1235−1242.
  95. Виске C., Wiseman A. Immobilized enzymes and cells. Chem.1.d., 1981, N7, p. 234−240.
  96. Butterworth T.A., Wang D.J., Sinskey A.J. Application ofultrafiltration for enzyme retention during continuous enzymatic reaction. Biotechnol. Bioeng., 1970, v. 12, p. 615−631.
  97. Cardoso J.F., Emery A.N. A new model to describe enzymeinactivation. Biotechnol. Bioeng., 1978, v. 20, p. 14 711 477.
  98. Charles M", Coughlin R.W., Fazuchur E.K., Allen B.R.
  99. Enzymes immobilized on alumina and stainless steel supports. Biotechnol. Bioeng., 1975, v. 17, p. 203−210.
  100. Chen L.F., Tsao G.T. Chemical procedures for enzyme immobilization on porous celluloses beads. Biotechnol. Bioeng., 1974, v. 19, p. 1463−1473.
  101. Cheryan M., Van Wyk P.J., Olson N.F. e.a. Continuous coagulation of milk using immobilized enzymes in a fluidized bed reactor. Biotechnol. Bioeng., 1975, v. 17, N4, p. 585−598.
  102. Cho J.K., Bailey J.E. Immobilization of enzymes on activated carbons properties of immobilized glucoamylase, glu-cose-oxidase and gluconolectonase. Biotechnol. Bioeng., 1978, v. 20, p. 1651−1665.
  103. Cho J.К., Bailey J.E. Immobilization of enzymes on activated carbon: selection and preparation of the carbon.- Biotechnol. Bioeng., 1979″ v. 21, p. 461−476.
  104. Christinson I. Preparation of immobilized glucoamylase.- Chem. Ind., 1972, N4, p. 215−216.
  105. Closset G.P., Shah Y.T., Cobb J.T. Analysis of membrane reactor performance for hydrolysis of strarch by glucoamylase. Biotechnol. Bioeng., 1973″ v. 15, p. 441−445.
  106. Coldwell K.D. Studies on hydrophobic immobilization of enzymes with special reference to starch hydrolases. Acta Univ. Uppsala. Abstr. Uppsala Dis. Рас. Sci., 1976, N581, p. 20.
  107. Corno C., Colli G., Morisi F. e.a. Glucoamylase entrappedinto cellulosic fibres. Starka, 1972, v. 24, p. 420 424.
  108. Corman J., Zenglukke A. Action of mold enzymes in starchsaccharofication. Cereal Chem., 1948, v. 25, N3, p. 190−201.
  109. Coughlin R.W., Charles M. Method of carrying out enzymecatalyzed reactions. PAt. USA, N4016293, 05. 04. 1977.
  110. Coulet F.R., Bertrand C. Asymmetrical coupling of enzymatic systems on collagen membranes appliciion to multi-enzyme. Anal. Lett., 1979″ v. 12, p. 581−587.
  111. Cuatrecasas P. Protein purification by affinity chromatography. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, H12, P- 30 593 065.
  112. De Pilippi L.J. Process for preparing immobilized enzymes.- Pat USA, N4229536, 28. 12. 1976.
  113. Dworchack R.G., Nelson C.A. Production of glucoamylase.- Pat. USA, N36602J6, CI. 195−65, 1972.
  114. Ebertova H. Amylolytic enzymes of Endomycopsis capsularis.
  115. Formation of the amylolytic system in cultures of E. capsularis. Folia microbiol., 1966, v. 11, N1, p. 14−20.
  116. Enery A., Sonenson J., Kolerik M. e.a. An annular boundenzyme reactor. Biotechnol. Bioeng., 1974, v. 16, p. 1359−1373.
  117. Engasser S.M., Caumon J., Marc A. Hollow fiber enzyme reactors for maltose and starch hydrolysis. Chem. Eng. Sci., 1980, v. 35, N1, p. 99-Ю5.
  118. Filbert A.M., Pitoher W.P. Immobilized enzymes for industrial applications. Proc. Biochem., 1976, v. 11, N7, p. 3−8.
  119. Flemming J.D., Stone B.A. Fractionation of Aspergillus niger amyloglucosidase. Biochem. J., 1965, v. 97″ N2, p. 13.
  120. Flemming Ch., Gabert A., Wand H. Synthese und Eigenechaften tragerfixierter Enzyme. Acta Biol. Med. Germ., 1974, Bd 32, S. 135−141.
  121. Flynn A., Johnson D.B. Some factors affecting the stabilityof glucoamylase immobilized on hornblende and other inorganic supports. Biotechnol. Bioeng., 1978, v. 20, p.
  122. Freedberg J.M., Leven J., Kley C.M. Purification and characterization of Aspergillus niger exo-1,4-glucosidase.- Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 391″ Р* 361−381.
  123. Fukui Т., Uikuni Z. Preparation and properties of crystalline glucoamylase from Endomyces species IPO 0111.- Agric. Bio. Chem., 1969, v. 33, H6, p. 884−891.
  124. Gembicka D., Janicki J., Szeliotko K. Effect of the methodof starch liquofaction on the degree of its saccharifi-cation with free and DEAE-cellulose-immobilized glucoamylase. Prsem. Spozyw., 1977″ v. 31,5И2, p. 470−472.
  125. Gestrelius S., Mattiasson В., Mosbach K. Studies on pH-activity profiles of an immobilized two-enzyme system.- Biochim. Biophys. Acta, 1972, v. 279, p. 339−34−3.
  126. Gray C.I., Livingstome C.M. Properties of enzymes immobilized by the diozotized m-diaminobenzene method. Biotechnol. Bioeng., 1977, v. 19, p. 349−364.
  127. Gruesbeck C", Rase H.P. Insolubilized glucoamylase enzymesystem for continuous production of dextrose. Ind.Eng. Chem. Prod. Res. Develop., 1972, v. 11, N1, p. 74−83.
  128. Handa Т., Goto S., Osawa Т., Ayukowa Y. Factors affectingthe activity and durability of fixed-glucoamylase on polyacrylonitrile carrier resin by amidination reaction.- J. Jap. Soc. Starch Sci., 1973, v. 22, N3, p. 72−77.
  129. Handa Т., Goto S., Akino T. e.a. The hydrolysis of solublestarch in granular immobilized enzyme columns. J. Jap. Soc. Starch Sci., 1977, v. 24, N1, p. 1−8.
  130. Hartree E.F. Determination of proteins a modification ofthe Lowry method that gives a linear photometric response. Anal. Biochem., 1972, v. 48, p. 422−427.
  131. Kasumi Т., Tsuji M., Hayeshik K., Toumuva W. Preparationand some properties of chitosan bound enzymes.-Agric. Biol. Chem., 1977, v. 41, N 10, p. 1865−1872.
  132. Katchalaki E., Levi I., Solomon B. Insoluble enzymes.- Pat. USA, U 3 873 426, 25.03.1975.
  133. Kawashima K., Umeda K. Immobilization of enzymes by rediopolymeryzation of monomers. Biotechnol. Bioeng., 1975″ v. 17, p. 599−605.
  134. Kawashima K., Umeda K. Studies on the preparation ofimmobilized enzymes by radiopolimerization. Part III, Preparation of bead-shaped glucoamylase, its characteristics. Секухин сого кэнкюсе кэнкю хококу, 1977, N 32, p. 389−391.
  135. Kawashima К. A method to prepare bead-shaped immobilizedenzyme. Enzyme Engineering, 1978, v. 4, p. 229−236.
  136. Kelly J.J., Alpers D.H. Properties of human intestinalglucoamylase.- Biochem. Biophys. Acta, 1973, v. 315, p. 113−122.
  137. Kennedy I.P., Epton I. Poly (N-acryloyl-4-and-5 -aminosalicylic acid). Carbohyd. Res., 1973, v.27, p. 11−20.
  138. Kennedy I.P., Chaplin M.P. An investigation of the properties of glucoamylase immobilized on glass beads involving 5-diazosalicylic acid bonded to a titanium (IV) oxide film. Enzyme and Microbiol. Technol., 1979, N 1, p. 197−200.
  139. Kerr R.W., Clevland P.C., Katzbeck W.J. The action ofamyloglucosidase on amylose and amylopectin. J.Amer. Chem. Soc., 1951, v. 73, p. 3916−3921.
  140. Klyosov A.A., Gerasimas V.B. The thermostability of glucoamylase immobilized in different ways has a certain limit. Biochem. Biophys. Acta, 1979, v. 571, N 1, p. 162−165.
  141. Korn A.H., Plairheller S.H., Pilachione E.M. Glutaraldehydes nature of the reagent.- J. Mol. Biol., 1972, v.65, N 3, P. 525−529.
  142. Kramer D.M., Lebmann K., Plainer H., Reisner W. Enzymescovalently bound to acrylic gal beads.- J. Polymer.Sci.-
  143. Symposium N 47, 1974, p. 89−94.
  144. Lee D.D., Lee J.J., Tsao G.T. Continuous production ofglucose from dextrin by glucoamylase immobilized on porous silica. Stfirke, 1975″ v. 27, N 11, p. 384−387.
  145. Lee D.D., Lee J.J., Reilly P.J. e.a. Pilot plant production of glucose with glucoamylase immobilized to porous silica. Biotechnol. Bioeng., 1976, v. 18, p. 257−267.
  146. Li C.X., Tun W.R., Коп X.P., Zhang S.K. Studies on immobilized glucoamylase. Weisheng Wu Hsuch Pso, 1979, v. 19, N 2, p. 150−156.
  147. Liggett R.W., Wayne C., Delmar P. e.a. Production of amyloglucosidase. Pat. USA, N 2 881 115, 1959.
  148. Lineback D.R., Aira L.A., Horner R.L. Structural characterization of the two forms of glucoamylase from Aspergillus niger.- Cereal Chem., 1972, v. 49, N 3, p. 283−298.
  149. Longlois D.P., Turner W. Production of amyloglucosidase.- Pat. USA, N 5 893 921, 1959.
  150. Lowe C.R., Harvey M.J., Craven D.B. Some parameters relevant to affinity chromatography on immobilized nucleotides. J. Biochem., 1973, v. 133, p. 499−506.
  151. Lowe C.R., Dean P.D. Affinity chromatography. Wiley,
  152. Hew York, London, 1974.- 272 p.
  153. Madgavkar A.M., Shah Y.T., Cobb Y.T. Hydrolysis of starchin a membrane reactor. Biotechn. Bioeng., 1977″ v.19, p. 1719−1726.
  154. Maeda H. Studies on the water-insoluble enzymes. P.I. General properties of glucoamylase. J. Agric. Chem. Soc., Japan, 1970, v. 44, p. 547−554.
  155. Maeda H., Suzuki H. Preparation of immobilized enzymes byradiation. Process Biochem., 1974, v. 12, N 6, p. 9−12. 175* Manecke G. Immobilized enzymes. — Proper. Amer. Chem. Soc.
  156. Maromi A., Bartoli P., Benolorionto C. e.a. Leakage ofenzyme for cellulose triacetate fibers. Chim. Ind., 1977, v. 59, N4, p. 243−247.
  157. Mason R.D., Westall H.H. Invertase covalently coupled toglass. Biotechn. Bioeng., 1972, v. 14, p. 637−642.
  158. Matsutani E., Kitumura Y., Itamishi T. e.a. Method ofmanufacturing amylolytic enzymes. Pat. USA, N3297547 (CI 195−66), 1967.
  159. Miyamoto К., Pujii Т., Miura Y. On the insolubilized enzyme activities using adsorbents on ionexchanger. -- J. Term. Technol., 1971, v. 49, N 6, p. 566−574.
  160. Monson P. Optimization of glutaraldehyde activation ofsupport for enzyme immobilization. J. Mol. Catal., 1978, v. 3, N 5, p. 371−584.
  161. Novais J.M.Ph. Thesis. Vnov. Birmingham, 1971.- 120 p.
  162. Ohnishi M., Kegai H., Hiromi K. Studies on the substratestructure of amylases. I. Interaction of glucoamylase with substrate and analogous studies by difference spectrophotometry.- J.Biochem., 1975, v. 77, p. 695−703.
  163. Okada G., Nisizawa K", Suzuki H. Cellulose componentsfrom Trichoderma viride.- J.Biochem., 1968, v. 63, N5, p. 591−607.
  164. Okazaki H. Joint action of a gextrinogenic amylase, a glucose-producing amylase and transglicosidase upon starch in the presence or absence of jeast. Arch. Biochem. Biophys., 1956, v. 63, N 2, p. 322−333.
  165. O’Neill S.P., Dunnill P., Lilly M.D. A comparative studyof immobilized amyloglucosidase in a packed bed reactor. Biotechn. Bioeng., 1971, v. 13, p. 337−352.
  166. Ono S., Hiromi K., Zinbo M. Kinetic studies of glucamylase. J. Biochem., 1964, v. 55, N 3, p. 315−320.
  167. Parck J.K., Lima D.C. Continuous conversion of starch toglucose by an amyloglucosidase-resin complex. -J.Pood Sci., 1973, v. 38, p. 358−359.
  168. Pazur J.H., Kleppe K., Ball E.U. The glucoprotein natureof some fungal carbohydrases. Arch. Biochem. Biophys., 1963, v. 103, p. 515−518.
  169. Pazur J.H., Okada S. A novel method for action patternsand the differentiation of -1,4-glucohydrolases.- J. Biol. Chem., 1966, v. 241, p. 4146−4151.
  170. Pazur J.H., Knull H.R., Cepure A. Glucoenzymes, structureand properties of the two forms of glucoamylase from Aspergillus niger. Carbohyd. Res., 1971, v. 20, N1, p. 185−186.
  171. Pazur J.H., Tominaga J., Forsberg L.S., Simpson P.L. Glucoenzymes: an unusual type of glucoprotein structure for a glucoamylase. Carbohyd. Res., 1980, v.84,N1,p.105−114.
  172. Philips L.L., Caldwell M.L. A study of the purificationand properties of a glucoseforming amylase. J. Amer. Chem. Soc., 1951, v. 73, p. 35−42.
  173. Porath J. General methods and coupling procedures. Methods
  174. Enzymol., 1974, v. 34, p. 13−30.
  175. Poulsen P.В., Atomas S., Hugh S. Immobilized glucoamylase.- Pood Process Eng. Proc. 2nd Int. Congr. Eng. and Pood and 8th Eur. Pood Symp.- Helsinki, 1979, v. 2, p. 119−122.
  176. Ramaswami S", Vinod В., Purnedu G. Immobilized enzymes.- Chem. Era, 1975, v. 11, N7, p. 13−16.
  177. Research group of immobilized enzyme. Studies on immobilized enzyme. I. The preparation of immobilized glucoamylase by absorption on PEAE-sephadex. Acta microbiol. Sinica, 1973, v. 13, N1, p. 25−30.
  178. Research group of immobilized enzyme. Studies on immobilized enzyme. 2. The preparation of immobilized glucoamylase by adsorption on aminobensen-sulfosylethyl cellulose.- Acta microbiol. Sinica, 1973, v. 13, N1, p. 31−37.
  179. Robinson R.J., Dunnill P., Lilly M.D. Porous glass as asolid support for immobilization or affinity chromatography of enzymes.- Biochem. Biophys. Acta, 1971, v.242, N3, p. 659−661.
  180. Ruttloff H., Taufel, Zickler P. e.a. Verfahren zur Gewinnung von glucoamylase.- Pat. DDR N 60 536 (CI 6a, 22/04), 1968.
  181. Sawada J., Misaki Т., Okabe M.e.a. Process for the preparation of amylase.- Pat. USA, N 3 652 400 (CI 195−66R), 1972.
  182. Shinke R., Mugibayashi N. Isolation and some properties ofurea-soluble zymogen jQ -amylase in barley. Studies on barley and malt amylases.- Agric. Biol. Chem., 1971, v. 35, N 9, p. 1381−1390.
  183. Smiley K.L. Continuous conversion of starch to glucose withimmobilized glucoamylase.- Biotechn. Bioeng., 1971, v. 13, p. 309−317.
  184. Smiley K.L., Hensley D.E., Smiley M.J. e.a. Kinetic patterns of glucoamylase in isoenzymes isolated from Aspergillus species.- Arch. Biochem. Biophys., 1971, v. 144, N 2, p. 694−699.
  185. Smiley K.L. Continuous conversion of modified staroh toglucose by immobilized glucoamylase.- Proceedings J.S.P.M., 1972, p. 79−85.
  186. Solomon В., Levin J. Studies on adsorption of amyloglucosidase on ion-exchange resin.- Biotechn. Bioeng., 1974, v. 16, p. 1161−1177.
  187. Solomon В., Levin J. Studies on the binding of amyloglucosidase to inert proteins.- Biotechn. Bioeng., 1974, v. 16, p. 1393−1398.
  188. Solomon В., Levin J. Adsorption of amyloglucosidase oninorganic carriers.- Biotechn. Bioeng., 1975″ v. 17, p. 1322−1333.
  189. Solomon B. Starch hydrolysis by immobilized enzymes inindustrial applications.- Adv. Biochem. Eng., 1978, v. 10, p. 131−177.
  190. Stanley W.L., Watters G.G., Kelly S.H., Olson A.C. Glucoamylase immobilized on chitin with glutaraldehyde.-Biotechn. Bioeng., 1978, v. 20, p. 135−140.
  191. Stanley W.L. Preparation on insoluble active enzyme.- USA Pat. Л 3 672 955, 27.06.1972.
  192. Sukhuwavasi J., Kato K., Harada T. Glucoamylase of a strain of Endomycopsis fibuligera isolated from Mould bran (zook pang) of Thailand.- J. Ferment. Technol., 1975″ v. 53, N 8, p. 559−565.
  193. Swanson S.J., Lim H.C., Qnery A. Optimization of polysaccharide carriers for immobilized glucoamylase reactors. -Ind.Eng.Chem.Process Des. Dev., 1978, v.17,N4,p.401−405.
  194. Swanson S.J., Etaery A., Lim H.C. Pore diffusion in parkedbed reactors containing immobilized glucoamylase.-Amer. Institute of Chem. Eng., 1978, v. 24, II 1, p. 30−34.
  195. Swapan K., Kudu S.K. Chemically modified porous silica gelas bioadsorbent and a biocatalyst.- Anal. Biochem., 1979, v. 98, N 1, p. 238−241.
  196. Takasaki J. Binding of enzymes to microbiol cell.-Agric.
  197. Biol. Chem., 1974, v. 38, N 5, P. 1081−1082.
  198. Tomb W., Weetall H. Enzymes bound to carriers having a metaloxide surface layer .-Pat .USA N 3783Ю1, 21.01, 1977.
  199. Usami S., Matsubara M., Noda J. Activities of enzymeadsorbed on adsorbents"P"3″ Continuous reaction by glucoamylase activated charcoal complex.- J. Perm, Assoc. Japan, 1971, v. 29, p. 195−199.
  200. Vinod В., Chose Т.К. Technology of immobilized enzymes•-Sci. Ind.Res., 1973, v. 32, H 5, p. 256−263.
  201. Walton H.M., Esstman J.K. Insolubilized amylose.- Biotechn,
  202. Bioeng., 1973, v. 15, p. 951−962.
  203. Watanabe K., Pukimbara T. The composition of saccharogenicamylase from Bhizopus javanicus and the isolation of glucopeptides.-Agric.Biol.Chem., 1973, v.35, p.2755−2761.
  204. Watanabe K., Fujimura M., Mori Т. е.a. Characteristics andcovalent binding to aminohexul cellulose.- J. Appl. Biochem., 1979, v. 1, p. 28−36.
  205. Weetall H.H., Havewala H.B.Continuous production of dextrose from starch. A study of reactor parameters necessary for commercial application.-Biotechn.Bioeng., 1972, v. 3, p. 241−266.
  206. Weetall H.H., Havewala N.B., Garfinkel H.M., Buchl W.H.,
  207. Baum G. Covalent bond between the enzyme amyloglucosi-dase and a porous glass carrier: the affect of ahear-ing.- Biotechn. Bioeng., 1974, v. 16, IT 1, p. 169−179.
  208. Weetall H.H. Immobilized enzymes.-Anal.Chem., 1974, v.46,1. К 7, p. 602−615.
  209. Wilson R.J.H., Lilly M.D. Preparation and use of insolubilized amyloglucosidase for production of sweet glucoseliquors.- Biotechn. Bioeng., 1969, v. 11, p. 549−362. 229. Zaborsky 0. Immobilized enzymes.- CBC Press, Cleveland USA, 1973, P. 175.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!