Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Выявление и филогенетический анализ генов, кодирующих большую субъединицу рибулозо-1, 5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы формы I, у бактерий различных таксономических групп

Диссертация: Выявление и филогенетический анализ генов, кодирующих большую субъединицу рибулозо-1, 5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы формы I, у бактерий различных таксономических групп
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Nanba et al., 2004). Однако степень универсальности этих праймерных систем ограничивалась тем, что они были сконструированы на основании анализа небольшого числа первичных нуклеотидных последовательностей, имевшихся к тому моменту в международных базах данных. На начальных этапах разработки универсальных праймерных систем для выявления гомологичных нуклеотидных последовательностей уровень… Читать ещё >

Выявление и филогенетический анализ генов, кодирующих большую субъединицу рибулозо-1, 5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы формы I, у бактерий различных таксономических групп (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Обзор литературы
  • Глава 1. Пути автотрофной ассимиляции СОг
    • 1. 1. Восстановительный рибулозобисфосфатный цикл
    • 1. 2. Восстановительный цикл трикарбоновых кислот
    • 1. 3. 3-гидроксипропионатный цикл и восстановительный цикл дикарбоновых кислот
    • 1. 4. Нециклические системы автотрофной ассимиляции СО
  • Глава 2. Формы РБФК
    • 2. 1. Форма
    • 2. 2. Форма II
    • 2. 3. РБФК архей (форма III)
    • 2. 4. РБФК-подобные белки (форма IV)
    • 2. 5. Локализация и организация генов, кодирующих РБФК
  • Глава 3. Филогения и эволюция РБФК
    • 3. 1. Сопоставление филогении РБФК с пластидной и протеобактериальной филогенией
    • 3. 2. Горизонтальный перенос генов, кодирующих РБФК
    • 3. 3. Дупликация и дифференциальная потеря гена
  • Глава 4. Изучение биоразнообразия природных сообществ
    • 4. 1. Молекулярно-биологические методы изучения микробных сообществ
    • 4. 2. Использование генов, детерминирующих автотрофию, для анализа природных экосистем
  • Экспериментальная часть
  • Глава 5. Материалы и методы
    • 5. 1. Объекты исследования
    • 5. 2. Выделение ДНК
    • 5. 3. Выбор праймеров
    • 5. 4. Амплификация фрагментов исследуемых генов
      • 5. 4. 1. Амплификация фрагментов генов, кодирующих РБФК формы
      • 5. 4. 2. Амплификация фрагментов генов, кодирующих 16S рРНК
      • 5. 4. 3. Амплификация фрагментов генов, кодирующих метанмонооксигеназу
    • 5. 5. Детектирование продуктов ПЦР
    • 5. 6. Очистка ПЦР-фрагментов
    • 5. 7. Клонирование ПЦР-фрагментов
      • 5. 7. 1. Приготовление компетентных клеток
      • 5. 7. 2. Лигирование
      • 5. 7. 3. Трансформация клеток плазмидной ДНК
      • 5. 7. 4. Выделение плазмидной ДНК
    • 5. 8. Секвенирование ДНК
    • 5. 9. Филогенетический анализ исследуемых последовательностей
    • 5. 10. Депонирование нуклеотидных последовательностей
  • Результаты и обсуждение
  • Глава 6. Разработка и проверка системы олигонуклеотидных праймеров для амплификации фраментов генов, кодирующих РБФК формы I, у бактерий различных таксономических групп
    • 6. 1. Разработка системы олигонуклеотидных праймеров для амплификации фрагментов генов, кодирующих РБФК формы I, у бактерий различных таксономических групп
    • 6. 2. Проверка разработанной системы праймеров на автотрофных бактериях с известной первичной структурой генов, кодирующих РБФК формы
    • 6. 3. Оптимизация условий ПЦР для амплификации фрагментов генов, кодирующих РБФК формы
  • Глава 7. Филогенетический анализ генов cbbL у представителей различных таксонов прокариот
    • 7. 1. Выявление, секвенирование и филогенетический анализ генов cbbL у фотолитоавтотрофных бактерий семейства Oscillochloridaceae
    • 7. 2. Выявление, секвенирование и филогенетический анализ генов cbbL у хемолитоавтотрофных бактерий
      • 7. 2. 1. p. Thiobacillus
      • 7. 2. 2. p. Thioalkalivibrio и Thioalkalispira
      • 7. 2. 3. p. Thioalkalimicrobium и Thiomicrospira
      • 7. 2. 4. p. Thioclava
  • Глава 8. Определение разнообразия эндосимбиотического сообщества моллюска Bathymodiolus azoricus
  • Выводы

Первичная продукция органического углерода в биосфере основана на ассимиляции СОг автотрофными организмами. В процессе эволюции у разных групп автотрофов выработались различные механизмы фиксации СО2: восстановительный рибулозобисфосфатный цикл (цикл Кальвина), восстановительный цикл трикарбоновых кислот, 3-гидроксипропионатный цикл, восстановительный цикл дикарбоновых кислот, восстановительный ацетил-КоА путь (цит. по Кондратьева, 1996).

Ключевым ферментом автотрофной фиксации СО2 в цикле Кальвина является рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа (РБФК, КФ 4.1.1.39). В то время, как структурные и биохимические свойства этого фермента обстоятельно исследованы классическими биохимическими методами, данные о его происхождении и эволюции чрезвычайно ограничены. Известно, что автотрофные организмы, ассимилирующие СОг с помощью цикла Кальвина, принадлежат к различным и достаточно удаленным друг от друга эволюционным ветвям. Достаточно широко разнообразие первичных последовательностей РБФК, которые в настоящее время разделены на четыре формы, поэтому вопрос о моноили полифилетическом происхождении РБФК до сих пор остается открытым.

Для исследования происхождения и эволюции РБФК необходимо использовать молекулярно-биологические методы, позволяющие проводить сравнительный анализ нуклеотидных последовательностей структурных генов, кодирующих этот белок, у различных групп прокариот. Филогенетический анализ, основанный на сравнении последовательностей генов, кодирующих РБФК, широко применяется в таксономии растений и водорослей и на низших таксономических уровнях соответствует данным других маркеров (Clegg, 1993; Freshwater et al., 1994). Сравнение филогенетических схем (деревьев), построенных на основе анализа нуклеотидных последовательностей генов, кодирующих РБФК, традиционного анализа генов, кодирующих 16S рРНК, а также, в некоторых случаях, анализа других структурных генов, может позволить выявить особенности эволюции и функционирования генов, кодирующих РБФК, у различных прокариотных микроорганизмов.

Несмотря на большую экологическую и практическую значимость процесса фиксации СОг, до настоящего времени остаются малоизученными вопросы, связанные с оценкой биоразнообразия автотрофных бактерий в природных сообществах, вклада конкретной экосистемы в общую продукцию органического углерода, влияния различных факторов на биоразнообразие сообществ.

Молекулярно-биологические методы позволяют получить данные, отражающие весь спектр эволюционных взаимоотношений в мире прокариот и позволяющие проводить их выявление и идентификацию. Кроме того, применение этих методов в микробной экологии позволяет получить обширную информацию о составе микробного сообщества сравнительно быстро и с высокой степенью точности.

Наиболее полную информацию о биоразнообразии микробных популяций, влиянии на него различных воздействий, динамике популяционных изменений в настоящее время получают с применением подходов, основанных на использовании метода полимеразной цепной реакции (ПЦР). Использование анализа нуклеотидных последовательностей 16S рРНК в сочетании с методами клонирования позволило изучать состав микробных популяций (Giovannoni et al., 1990; Ward et al., 1990). Такой подход явился большим достижением в микробной экологии, поскольку существенно расширил представление о составе микробных сообществ, позволив идентифицировать микроорганизмы без предварительного культивирования в лабораториях и выделения чистых культур.

В настоящее время все более перспективными объектами для исследований в области молекулярной экологии становятся функциональные гены, позволяющие детектировать и идентифицировать микроорганизмы, выполняющие определенную функцию в данной экосистеме. Разработка и применение на практике универсальных праймерных систем, специфичных к первичным нуклеотидным последовательностям генов, кодирующих ключевые ферменты тех или иных биохимических процессов, позволяет создавать своеобразные функциональные срезы микробных популяций, в которых идентифицируются, среди всех прочих, и микроорганизмы, не выявляемые как классическими микробиологическими методами, так и с помощью анализа клонированных фрагментов суммарного амплификата 16S рДНК сообщества.

В настоящее время специфичные системы праймеров разработаны для амплификации фрагментов генов, кодирующих: метанмонооксигеназу (Holmes et al., 1995; McDonald et al., 1995) — метанолдегидрогеназу (McDonald et al., 1995; McDonald a. Murrell, 1997) — монооксигеназу аммиака (Rotthauwe et al., 1997) — нитрогеназу (Марусина и др., 2001) — нитратредуктазу (Gregory et al., 2000) — нитритредуктазу (Braker et al., 1998) — хлоритдисмутазу (Bender et al., 2004) — бисульфитредуктазу (Wagner et al., 1998) — арсенатредуктазу (Malasarn et al., 2004), М-субъединицу фотосинтетического реакционного центра пурпурных бактерий (Achenbach et al., 2001) и другие белки.

Для обнаружения и идентификации генов, кодирующих РБФК, ранее предлагались праймерные системы, позволяющие амплифицировать участки этих генов (Paul et al, 1990; Черных, 1995; Pichard et al., 1997; Elsaied a. Naganuma, 2001; Alfreider et al., 2003;

Nanba et al., 2004). Однако степень универсальности этих праймерных систем ограничивалась тем, что они были сконструированы на основании анализа небольшого числа первичных нуклеотидных последовательностей, имевшихся к тому моменту в международных базах данных. На начальных этапах разработки универсальных праймерных систем для выявления гомологичных нуклеотидных последовательностей уровень универсальности критичным образом зависит от объема выборки, на основании анализа которой создается система. В ряде случаев появление даже одной новой последовательности способно существенным образом повлиять на конечный результат.

Цель настоящей работы заключалась в разработке универсальной системы олигонуклеотидных праймеров, позволяющей амплифицировать фрагменты генов, кодирующих большую субъединицу РБФК формы I бактерий, и ее применении для анализа разнообразия исследуемых генов у фотои хемотрофных бактерий, различающихся по экологическим, физиологическим особенностям и таксономическому положению.

Для достижения поставленной цели решали следующие задачи:

1. Конструирование универсальной системы олигонуклеотидных праймеров, позволяющей амплифицировать фрагменты генов, кодирующих большую субъединицу РБФК формы I, у максимально широкого спектра бактерий.

2. Проверка выбранной системы праймеров на препаратах ДНК, выделенных из бактерий, для которых ранее была продемонстрирована способность к фиксации СОг через цикл Кальвина и известна первичная структура генов, кодирующих РБФК.

3. Подбор и оптимизация условий ПЦР для амплификации выбранных фрагментов генов, кодирующих РБФК, и применение разработанных системы праймеров и протокола проведения реакции для исследования модельной группы бактерий, использующих восстановленные соединения серы в качестве доноров электронов. Проведение филогенетического анализа полученных последовательностей.

4. Сопоставление филогенетических деревьев, построенных на основе анализа последовательностей генов, кодирующих РБФК и 16S рРНК.

5. Проверка применимости разработанной системы праймеров для исследования микробных сообществ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Разработана универсальная система олигонуклеотидных праймеров для амплификации фрагментов генов, кодирующих большую субъединицу РБФК формы I, у бактерий различных таксономических группподобраны и оптимизированы условия полимеразной цепной реакции.

2. С помощью предложенной методики определена первичная структура и проведен филогенетический анализ фрагментов 32 генов, кодирующих РБФК формы I, у широкого круга серозависимых автотрофных бактерий.

3. Использование генов, кодирующих РБФК формы I, в качестве молекулярных маркеров позволило: а) выявить особенности эволюции различных групп автотрофов, как это было показано на примере pp. Oscillochloris, Thiobacillus, Thioalkalivibrio', б) предложить схему эволюции генов, кодирующих РБФК, и подтвердить необходимость таксономической реорганизации группы «Thiomicrospira" — в) способствовать описанию новых таксонов автотрофов (pp. Thiobacillus, Thioclava, Thioalkalispira) — г) предположить существование нового варианта «красного» типа РБФК формы I у бактерий Oscillochloris trichoides и Sulfobacillus acidophilus.

4. На примере симбиотического бактериального сообщества, обитающего в жабрах глубоководных двустворчатых моллюсков рода Bathymodiolus: а) показана эффективность разработанной системы праймеров при выявлении генов, кодирующих РБФК формы I, в молекулярно-экологических исследованияхб) показано, что результаты анализа функциональных генов могут существенно дополнить выводы, получаемые при проведении стандартного анализа генов, кодирующих 16S рРНК, и дать более полное представление о составе микробных сообществ.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И. А., Кеппен О. И., Красильникова Е. Н., Уголькова Н. В., Ивановский Р. Н. Углеродный метаболизм аноксигенных нитчатых фототрофных бактерий семейства Oscillochloridaceae // Микробиология. 2005. — Т. 74. — № 3. — С. 305−312.
  2. Л. М., Цаплина И. А., Красильникова Е. Н., Богданова Т. И., Каравайко Г. И. Метаболизм углерода у Sulfobacillus thermosulfidooxidans штамм 1269 // Микробиология. 1994. — Т. 63. — С. 573−580.
  3. Е. Н. Автотрофные прокариоты. М.: Изд-во МГУ, 1996. -312 с.
  4. А. И., Булыгина Е. С., Кузнецов Б. Б., Турова Т. П., Кравченко И. К., Гальченко В. Ф. Система олигонуклеотидных праймеров для амплификации генов niftl различных таксономических групп прокариот // Микробиология. 2001. -Т. 70. -№ 1. — С. 86−91.
  5. Н. В., Ивановский Р. Н. О механизме автотрофной фиксации углекислоты у Chloroflexus aurantiacus II Микробиология. 2000. — Т. 69. — № 2. — С. 175−179.
  6. А. В., Ахунов Э. Д., Вахитов В. А. Секвенирование ДНК. М.:Наука, 1999.-429 с.
  7. Н. А. Использование полимеразной цепной реакции для детекции гена РБФК в природных образцах // Микробиология. 1995. — Т. 64. — № 6. — С. 792−796
  8. L. A., Carey J., Madigan М. Т. Photosynthetic and phylogenetic primers for detection of anoxygenic phototrophs in natural environments // Appl. Environ. Microbiol. 2001. — V. 67. — № 7. — P. 2922−2926.
  9. Alfreider A., Vogt C., Hoffmann D., Babel W. Diversity of ribulose-l, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase large-subunit genes from groundwater and aquifer microorganisms // Microb. Ecol. 2003. — V. 45. — № 4, — P. 317−328.
  10. Ashida H., Danchin A., Yokota A. Was photosynthetic RuBisCO recruited by acquisitive evolution from RuBisCO-like proteins involved in sulfur metabolism? // Res. Microbiol. 2005. — V. 156.-№ 5−6.- P. 611−618.
  11. Ashida H., Saito Y., Kojima C., Kobayashi K., Ogasawara N., Yokota A. A functional link between RuBisCO-like protein of Bacillus and photosynthetic RuBisCO I I Science. -2003.-V. 302.-P. 286−290.
  12. Bassham J. A., Calvin M. The path of carbon in photosynthesis. Englewood Cliffs, NJ: Prentis Hall, 1957.- 104 p.
  13. Bazylinski D. A., Dean A. J., Williams T. J., Long L. K., Middleton S. L., Dubbels B. L. Chemolithoautotrophy in the marine, magnetotactic bacterial strains MV-1 and MV-2 // Arch. Microbiol. 2004. — V. 182. — № 5. — P. 373−387.
  14. Bhatnagar L., Jain M. K., Zeikus J. G. Methanogenic bacteria // In: Variations in autotrophic life / Shively J. M. a. Barton L. L. (Eds.). London: Academic Press, 1991. -P. 251−270.
  15. Bhattacharya D., Medlin L. The phylogeny of plastids: a review based on comparisons of small-subunit ribosomal RNA coding regions // J. Phycol. 1995. — V. 31. — № 4. — P. 489−498.
  16. Birnboim H. C., Doly J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA //Nucleic Acids Res. 1979. — V. 7. — № 6. — P. 1513−1523.
  17. Bonnet R., Suau A., Dore J., Gibson G. R., Collins M. D. Differences in rDNA libraries of faecal bacteria derived from 10- and 25-cycle PCRs // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. -2002.-V. 52. -№ 3. P. 757−763.
  18. Bowes G., Ogren W. L., Hagerman R. H. Phosphoglycolate production catalyzed by ribulose diphosphate carboxylase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1971. — V. 45. -№ 3.-P. 716−722.
  19. Brinkhoff Т., Muyzer G. Increased species diversity and extended habitat range of sulfur-oxidizing Thiomicrospira spp. // Appl. Environ. Microbiol. 1997. — V. 63. — № 10. — P. 3789−3796.
  20. Brinkhoff Т., Muyzer G., Wirsen С. O., Kuever J. Thiomicrospira chilensis sp. nov., a mesophilic obligately chemolithoautotrophic sulfur-oxidizing bacteria isolated from a Thioploca mat // Int. J. Syst. Bacterid. 1999a. — V. 49. — № 2. — P. 875−879.
  21. В. J., Сагу S. С. Abundance of reverse tricarboxylic acid cycle genes in free-living microorganisms at deep-sea hydrothermal vents // Appl. Environ. Microbiol. -2004. V. 70. — № io. — P. 6282−6289.
  22. Campbell B. J., Stein J. L., Cary S. C. Evidence of chemolithoautotrophy in the bacterial community associated with Alvinella pompejana, a hydrothermal vent polychaete // Appl. Environ. Microbiol. 2003. — V. 69. — № 9. — P. 5070−5078.
  23. Cavanaugh С. M. Symbiosis of chemoautotrophic bacteria in marine invertebrates from hydrothermal vents and reducing sediments // Biol. Soc, Wash. Bull. 1985. — V. 6. -P.373−388.
  24. Chandler D. P., Fredrickson J. K., Brockman F. J. Effect of PCR template concentration on the composition and distribution of total community 16S rDNA clone libraries // Mol. Ecol. 1997. — V. 6. — № 5. — P. 475−482.
  25. Clegg M. T. Chloroplast gene sequences and the study of plant evolution // Proc. Natl. Acad. Sci. 1993. — V. 90. — № 2. — P. 363−367.
  26. Cleland W. W., Andrews T. J., Gutteridge S., Hartman F. C., Lorimer G. H. Mechanism of Rubisco: the carbamate as general base // Chem. Rev. 1998. — V. 98. — № 2. — P. 549 561.
  27. Cobb B. Optimization of RAPD fingerprinting // In: Fingerprinting methods based on arbitrarily primed PCR / Micheli M. R. a. Bova R. (Eds.). Berlin: Springer-Verlag, 1997.-P. 93−102.
  28. Coulter-Mackie M. B. Single-base sequencing for rapid screening of plasmids for inserts with known mutations and correct orientation // Biotechniques. 1994. — V. 16. — № 6. -P. 1026−1029.
  29. De Rijk P., Van de Peer Y., Van den Broeck I., De Wachter R. Evolution according to large ribosomal subunit RNA // J. Mol. Evol. 1995. — V. 41. — № 3. — P. 366−375.
  30. Delwiche C. F., Kuhsel M., Palmer J. D. Phylogenetic analysis of tufk sequences indicates a cyanobacterial origin of all plastids // Mol. Phylogenet. Evol. 1995. — V. 4. -№ 2. -P. 110−128.
  31. Delwiche C. F., Palmer J. D. Rampant horizontal transfer and duplication of Rubisco genes in eubacteria and plastids // Mol. Biol. Evol. 1996. — V. 13. — № 6. — P. 873−882.
  32. Distel D. L., Cavanaugh С. M. Independent phylogenetic origins of methanotrophic and chemoautotrophic bacterial endosymbionts in marine bivalves // J. Bacterid. 1994. -V. 176.-№ 7.-P. 1932−1938.
  33. Distel D. L., Lee H. K., Cavanaugh С. M. Intracellular coexistence of methano- and thioautotrophic bacteria in a hydrothermal vent mussel // Proc. Natl. Acad. Sci. 1995. -V. 92. -№ 21. -P. 9598−9602.
  34. Douglas S. E., Murphy C. A. Structural, transcriptional and phylogenetic analyses of the atpB gene cluster from the plastid of Cryptomonas? (Cryptophyceae) // J. Phycol. -1994.-V. 30.-№ 2.-P. 329−340.
  35. D. В., Nelson D. C. DNA-DNA solution hybridization studies of the bacterial symbionts of hydrothermal vent tube worms (Riftia pachyptila and Tevnia jerichonana) И Appl. Environ. Microbiol. -1991. V. 57. — № 4. — P. 1082−1088.
  36. Ellis R. J. The most abundant protein in the world // Trends Biochem. Sci. 1979. -V. 4.-P. 241−244.
  37. Elsaied H., Naganuma T. Phylogenetic diversity of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase large-subunit genes from deep-sea microorganisms // Appl.Environ.Microbiol. 2001. — V. 67. — № 4. — P. 1751−1765.
  38. English R. S., Williams C. A., Lorbach S. C., Shively J. M. Two forms of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from Thiobaeillus denitrificans IIFEMS Microbiol. Lett. -1992. V. 94. — № 1,2. — P. 111−119.
  39. M. C., Buchanan В. В., Arnon D. I. A new ferredoxin-dependent carbon reduction cycle in a photosynthetic bacterium // Proc. Natl. Acad. Sci. 1966. — V. 55. — № 4. -P. 928−934.
  40. R. A., Black M. В., Сагу С. S., Lutz R. A., Vrijenhoek R. C. Molecular phylogenetics of bacterial endosymbionts and their vestimentiferan hosts // Mol. Mar. Biol. Biotechnol. 1997. — V. 6. — № 3. — P. 268−277.
  41. Felsenstein J. Evolutionary trees from DNA sequences: a maximum likelihood approach // J. Mol. Evol. -1981. V. 17. — № 6. — P. 368−376.
  42. Felsenstein J. PHYLIP Phylogenetic Inference Package version 3.2 // Cladistics. -1989.-V. 5.-P. 164−166.
  43. Fennoy S. L., Bailey-Serres J. Synonymous codon usage in Zea mays L. nuclear genes is varied by levels of С and G-ending codons // Nucleic Acids Res. 1993. — V. 21. -№ 23.-P. 5294−5300.
  44. Finn M. W., Tabita F. R. Modified pathway to synthesize ribulose 1,5-bisphosphate in methanogenic archaea // J. Bacteriol. 2004. — V. 186. — № 19. — P. 6360−6366.
  45. Finn M. W., Tabita F. R. Synthesis of catalytically active form III ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase in archaea // J. Bacteriol. 2003. — V. 185. — № 10. -P. 3049−3059.
  46. Fitch W. M. Toward defining the course of evolution: minimum change for a specified tree topology // Systematic Zoology. -1971. V. 20. — P. 406−416.
  47. Fitch W. M., Margoliash E. Construction of phylogenetic trees // Science. 1967. -V. 155.-P. 279−284.
  48. French J. C., Chung M. G., Hur Y. K. Chloroplast DNA phylogeny of the Ariflorae // In: Monocotyledons: Systematics and Evolution / Rudall P. J. et al. (Eds.). Kew: Royal Botanic Gardens, 1995. — P. 255−275.
  49. Freshwater D. W., Fredericq S., Butler B. S., Hommersand M., Chase M. W. A gene phylogeny of the red algae (Rhodophyta) based on plastid rbcL // Proc. Natl. Acad. Sci. -1994. V. 91. — № 15. — P. 7281−7285.
  50. Fujiwara Y., Takai K., Uematsu K., Tsuchida S., Hunt J. C., Hashimoto J. Phylogenetic characterization of endosymbionts in three hydrothermal vent mussels: influence of host distributions //Mar. Ecol. Prog. Ser. 2000. — V. 208. — 147−155.
  51. Garrity G. M., Holt J. G, Phylum BVI. Chlorojlexi phy. nov. // In: Bergey’s manual of systematic bacteriology. 2 ed. / Boone D. R. et al. (Eds.). New York, Berlin, Heidelberg: Springer, 2001. — P. 427−446.
  52. Gibson J. L., Falcone D. L., Tabita F. R. Nucleotide sequence, transcriptional analysis, and expression of genes encoded within form I CO2 fixation operon of Rhodobacter sphaeroides // J. Biol. Chem. -1991. V. 266. — № 22. — P. 14 646−14 653.
  53. Gibson J. L., Tabita F. R. Different molecular forms of D-ribulose-l, 5-bisphosphate carboxylase from Rhodopseudomonas sphaeroides I I J. Biol. Chem. 1977a. — V. 252. -№ 3.-P. 943−949.
  54. Gibson J. L., Tabita F. R. Isolation and preliminary characterization of two forms of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase from Rhodopseudomonas capsulata II J. Bacteriol. 1977b. — V. 132. — № 3. — P. 818−823.
  55. Gich F., Garcia-Gil J., Overmann J. Previously unknown and phylogenetically diverse members of the green nonsulfur bacteria are indigenous to freshwater lakes // Arch. Microbiol. 2001. — V. 177. — № 1. — P. 1−10.
  56. S. J., Britschgi Т. В., Moyer C. L., Faild K. J. Genetic diversity in Sargasso Sea bakterioplankton // Nature. -1990. V. 345. — P. 60−63.
  57. Giri B. J., Bano N., Hollibaugh J. T. Distribution of RuBisCO genotypes along a redox gradient in Mono Lake, California // Appl. Environ. Microbiol. 2004. — V. 70. — № 6. -P. 3443−3448.
  58. Gregory L. G., Karakas-Sen A., Richardson D. J., Spiro S. Detection of genes for membrane-bound nitrate reductase in nitrate-respiring bacteria and in community DNA // FEMS Microbiol. Lett. 2000. — V. 183. — № 2. — P. 275−279.
  59. Gupta R. S. Protein phylogenies and signature sequences: A reappraisal of evolutionary relationships among archaebacteria, eubacteria, and eukaryotes // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. — V. 62. — № 4. — P. 1435−1491.
  60. Hanada S., Takaichi S., Matsuura K., Nakamura K. Roseiflexus castenholzii gen. nov., sp. nov., a thermophilic, filamentous, photosynthetic bacterium that lacks chlorosomes // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2002. — V. 52. — № 1. — P. 187−193.
  61. Hanson Т. E., Tabita F. R. Insights into the stress response and sulfur metabolism revealed by proteome analysis of a Chlorobium tepidum mutant lacking the Rubisco-like protein// Photosynth. Res. 2003. — V. 78. — № 3. — P. 231−248.
  62. Haygood M. G. The potential role of functional differences between RuBisCO forms in governing expression in chemoautotrophic symbiosis // Limnol. Oceanogr. 1996. — V. 41.-№ 2.-P. 370−371.
  63. Heinhorst S., Baker S. H., Johnson D. R., Davies P. S., Cannon G. C., Shively J. M. Two copies of form I RuBisCO genes in Acidithiobacillus ferrooxidans ATCC 23 270 // Curr. Microbiol. 2002. — V. 45. — № 2. — P. 115−117.
  64. Hilario E., Gogarten J. P. Horizontal transfer of ATPase genes the tree of life becomes a net of life // Biosystems. — 1993. — V. 31. — № 2−3. — P. 111−119.
  65. Holmes A. J., Costello A., Lidstrom M. E., Murrell J. C. Evidence that particulate methane monooxygenase and ammonia monooxygenase may be evolutionarily related // FEMS Microbiol. Lett. 1995. — V. 132. — № 3. — P. 203−208.
  66. Horken К. M., Tabita F. R. The «green» form I ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from nonsulfur purple bacterium Rhodobacter capsulatus II J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — № 13. — P. 3935−3941.
  67. Hugler M., Huber H., Stetter К. O., Fuchs G. Autotrophic CO2 fixation pathways in archaea (Crenarchaeota) // Arch. Microbiol. 2003. — V. 179. — № 3. — P. 160−173.
  68. Husemann M., Klintworth R., Buttcher V., Salnikow J., Weissenborn C., Bowien B. Chromosomally and plasmid-encoded gene clusters for CO2 fixation (cfx genes) in Alcaligenes eutrophus И Mol. Gen. Genet. 1988. — V. 214. — P. 112−120.
  69. Imhoff J. F., Truper H. G., Pfennig N. Rearrangement of the species and genera of the phototrophic 'purple nonsulfur bacteria' // Int. J. Syst. Bacteriol. 1984. — V. 34. — P. 340 343.
  70. Ishii M., Miyake Т., Satoh Т., Sugiyama H., Oshima Y., Kodama Т., Igarashi Y. Autotrophic carbon dioxide fixation in Acidianus brierleyi II Arch. Microbiol. -1997.-V. 166.-№ 6.-P. 368−371
  71. Ivanova Т. I., Tourova T. P., Antonov A. S. DNA-DNA hybridization studies on some purple nonsulfur bacteria // Syst. Appl. Microbiol. 1988. — V. 10. — P. 259−263.
  72. Ivanovsky R. N., Krasilnikova E. N., Fal Y. I. A pathway of the autotrophic CO2 fixation in Chloroflexus aurantiacus II Arch. Microbiol. 1993. — V. 159. — № 3. — P. 257−264.
  73. Ivanovsky R. N., Sintsov N. V., Kondratieva E. N. ATP-linked citrate lyase activity in the green sulfur bacterium Chlorobium limicola forma thiosulfatophilum II Arch. Microbiol. 1980. — V. 128. — № 2. — P. 239−241.
  74. Jannasch H. W., Wirsen С. O., Nelson D. C., Robertson L. A. Thiomicrospira crunogena sp. nov., a colorless sulfur-oxidizing bacterium from a deep-sea hydrothermal vent // Int. J. Syst. Bacteriol. 1985. — V. 35. — P. 422−424.
  75. D. В., Ogren W. L. Species variation in the specificity of ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase //Nature. -1981. V. 291. — P. 513−515.
  76. Jouanneau Y., Tabita F. R. Independent regulation of synthesis of form I and form II ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase in Rhodopseudomonas sphaeroides II J. Bacteriol. 1986. — V. 165. — № 2. — P. 620−624.
  77. Kalkus J., Ren M., Schlegel H. G. Hydrogen autotrophy of Nocardia opaca strains is encoded by linear megaplasmids // J.Gen. Microbiol. 1990. — V. 136. — № 6. — P. 11 451 151.
  78. Kellogg E. A., Juliano N. D. The structure and function of RuBisCO and their implications for systematic studies // Am. J. Bot. 1997. — V. 84. — № 3. — P. 413−428.
  79. Kimura H., Higashide Y., Naganuma T. Endosymbiotic and ambient microflora of vestimentiferan tubeworms // Jpn. Mar. Sci. Technol. Center J. Deep Sea Res. 1999. -V. 15.-P. 25−33.
  80. Kimura H., Higashide Y., Naganuma T. Endosymbiotic microflora of the vestimentiferan tubeworm (Lamellibrachia sp.) from a bathyal cold seep // Mar. Biotechnol. 2003. — V. 5.-№ 6.-P. 593−603.
  81. Kimura H., Sato M., Sasayama Y., Naganuma T. Molecular characterization and in situ localization of endosymbiotic 16S ribosomal RNA and RuBisCO genes in the pogonophoran tissue // Mar. Biotechnol. 2003. — V. 5. — № 3. — P. 261−269.
  82. Kuenen J. G., Veldkamp H. Thiomicrospira pelophila, gen. п., sp. п., a new obligately chemolithotrophic colourless sulfur bacterium // Ant. van Leeuwenhoek. 1972. — V. 38. -P. 241−256.
  83. Kusano Т., Takeshima Т., Inoue C., Sugawara K. Evidence for two sets of structural genes coding for ribulose bisphosphate carboxylase in Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacteriol. -1991. V. 173. — № 22. — P. 7313−7323.
  84. Kusian В., Bednarski R., Husemann M., Bowien B. Characterization of the duplicate ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase genes and ebb promoters of Alcaligenes eutrophus II J. Bacterid. -1995. V. 177. — № 15. — P. 4442−4450.
  85. Kusian В., Bowien B. Organization and regulation of ebb СОг assimilation genes in autotrophic bacteria // FEMS Microbiol. Rev. 1997. — V. 21. — № 2. — P. 135−155.
  86. D. J. 16S/23S sequencing // In: Nucleic acid techniques in bacterial systematics / Stackebrandt E. a. Goodfellow M. (Eds.). Chichester: John Wiley & Sons, Ltd., 1991. -P. 115−175.
  87. Li H., Sawaya M. R., Tabita F. R., Eisenberg D. Crystal structure of a RuBisCO-like protein from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum II Structure. 2005. — V. 13. — № 5. — P. 779−789.
  88. Maeda N., Kanai Т., Atomi H., Imanaka T. The unique pentagonal structure of an archaeal Rubisco is essentional for its high thermostability // J. Biol. Chem. 2002. -V. 277.-№ 35.-P. 31 656−31 662.
  89. Malasarn D., Saltikov C. W., Campbell К. M., Santini J. M., Hering J. G., Newman D. K. arrA is a reliable marker for As (V) respiration // Science. 2004. — V. 306. — P. 455.
  90. Martin W., Brinkmann H., Savonna C., Cerff R. Evidence for a chimeric nature of nuclear genomes: eubacterial origin of eukaryotic glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase genes // Proc. Natl. Acad. Sci. 1993. — V. 90. — № 18. — P. 8692−8696.
  91. McClung C. R., Chelm В. K. A genetic locus essential for formate-dependent growth of Bradyrhizobium japonieum I I J. Bacterid. 1987. — V. 169. — № 7. — P. 3260−3267.
  92. McDonald I. R., Kenna E. M., Murrell J. C. Detection of methanotrophic bacteria in environmental samples with the PCR // Appl. Environ. Microbiol. 1995. — V. 61. — № 1. -P. 116−121.
  93. McDonald I. R., Murrell J. C. The methanol dehydrogenase structural gene mxa? and its use as a functional gene probe for methanotrophs and methylotrophs // Appl. Environ. Microbiol. 1997. — V. 63. — № 8. — P. 3218−3224.
  94. McFadden B. A. Autotrophic CO2 assimilation and the evolution of ribulose diphosphate carboxylase // Bacterid. Rev. 1973. — V. 37. — № 3. — P. 289−319.
  95. Medigue С., Rouxel Т., Vigier P., Henaut A., Danchin A. Evidence for horizontal gene transfer in Escherichia coli speciation. // J. Mol. Biol. -1991. V. 222. — № 4. — P. 851 856.
  96. Morse D., Salois P., Markovic P., Hastings J. W. A nuclear-encoded form II RuBisCO in dinoflagellates // Science. 1995. — V. 268. — P. 1622−1624.
  97. Moszer I., Rocha E. P., Danchin A. Codon usage and lateral gene transfer in Bacillus subtilis // Curr. Opin. Microbiol. 1999. — V. 2. — № 5. — P. 524−528.
  98. Musto H., Romero H., Rodriguez-Maseda H. Heterogeneity in codon usage in the flatworm Schistosoma mansoni // J. Mol. Evol. 1998. — V. 46. — № 2. — P. 159−167.
  99. Naganuma Т., Kato C., Hirayama H., Moriyama N., Hashimoto J., Horikoshi K. Intracellular occurrence of s-proteobacterial 16S rDNA sequences in the vestimentiferan trophosome // Journal of Oceanography. 1997. — V. 53. — P. 193−197.
  100. Newman J., Gutteridge S. The X-ray structure of Synechococcus ribulose-bisphosphate carboxylase/oxygenase-activated quaternary complex at 2.2-A resolution // J. Biol. Chem. 1993. — V. 268. — № 34. — P. 25 876−25 886.
  101. Nishihara H., Igarashi Y., Kodama T. Hydrogenovibrio marinus gen. nov., sp. nov., a marine obligately chemolithoautotrophic hydrogen-oxidizing bacterium // Int. J. Syst. Bacteriol. -1991. V. 41. — P. 130−133.
  102. Palenik B" Swift H. Cyanobacterial evolution and prochlorophyte diversity as seen in DNA-dependent RNA polymerase gene sequences // J. Phycol. 1996. — V. 32. — № 4. -P. 638−646.
  103. Paoli G. C., Morgan N. S., Tabita F. R" Shively J. M. Expression of the cbbLcbbS and cbbM genes and distinct organization of the ebb Calvin cycle structural genes of Rhodobacter capsulatus II Arch. Microbiol. 1995. — V. 164. — № 6. — P. 396−405.
  104. Paoli G. C., Vichivanives P., Tabita F. R. Physiological control and regulation of the Rhodobacter capsulatus ebb operons // J. Bacteriol. 1998. — V. 180. — № 16. — P. 42 584 269.
  105. Paul J. H., Cazares L., Thurmond J. Amplification of the rbcL gene from dissolved and particulate DNA from aquatic environments // Appl. Environ. Microbiol. 1990. — V. 56. — № 6. — P. 1963−1966.
  106. Hl.Pichard S. L., Campbell L., Paul J. H. Diversity of the ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase form I gene (rbcL) in natural phytoplankton communities I I Appl. Environ. Microbiol. 1997. — V. 63. — № 9. — P. 3600−3606.
  107. Rajagopalan R., Altekar W. Characterisation and purification of ribulose-bisphosphate carboxylase from heterotrophically grown halophilic archaebacterium, Haloferax mediterranei II Eur. J. Biochem. 1994. — V. 221. — № 2. -P. 863−869.
  108. Robertson L. A., Kuenen J. G. The colourless sulfur bacteria // In: The prokaryotes: an evolving electronic resource for the microbiological community. 3 ed. -New York: Springer-Verlag, 1999. http://link.springer-ny.com/link/service/books/10 125/
  109. Rotthauwe J. H., Witzel K. P., Liesack W. The ammonia monooxygenase structural gene amok as a functional marker: molecular fine-scale analysis of natural ammonia-oxidizing populations //Appl. Environ. Microbiol. 1997. — V. 63. — № 12. — P. 4704−4712.
  110. E. G., Wirsen C. 0., Jannasch H. W. Chemolithotrophic sulfur-oxidizing bacteria from the Galapagos Rift hydrothermal vents // Appl. Environ. Microbiol. -1981. V. 42. -№ 2.-P. 317−324.
  111. Saitou N., Nei M. The neighbor-joining method: a new method for reconstructing phylogenetic trees // Mol. Biol. Evol. 1987. — V. 4. — № 4. — P. 406−425.
  112. Schneider G., Lindqvist Y., Lundqvist T. Crystallographic refinement and structure of ribulose-l, 5-bisphosphate carboxylase from Rhodospirillum rubrum at 1.7 A resolution // J. Mol. Biol. 1990. — V. 211. — № 4. — P. 989−1008.
  113. Sekowska A., Danchin A. The methionine salvage pathway in Bacillus subtilis II BMC Microbiology. 2002. — V. 2. — P. 8−21.
  114. Shively J. M., van Keulen G., Meijer W. G. Something from almost nothing: carbon dioxide fixation in chemoautotrophs // Annu. Rev. Microbiol. 1998. — V. 52. — P. 191 230.
  115. Sorokin D. Y., Kuenen J. G. Chemolithotrophic haloalkaliphiles from soda lakes // FEMS Microbiol. Ecol. 2005. — V. 52. — № 3. — P. 287−295.
  116. Sorokin D. Y., Robertson L. A., Kuenen J. G. Isolation and characterization of alkaliphilic, chemolithoautotrophic, sulphur-oxidizing bacteria // Ant. van Leeuwenhoek. 2000. — V. 77. — № 3. — P. 251−262.
  117. Stein J. L., Haygood M., Felbeck H. Nucleotide sequence and expression of a deep-sea ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase gene cloned from a chemoautotrophic bacterial endosymbiont // Proc. Natl. Acad. Sci. 1990. — V. 87. — № 22. — P. 8850−8854.
  118. M. Т., Shively J. M. Cloning and expression of the D-ribulose- 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase form II gene from Thiobaeillus intermedius in Escherichia coli II FEMS Microbiol. Lett. 1993. — V. 107. — № 2−3. — P. 287−292.
  119. Strauss G., Fuchs G. Enzymes of a novel autotrophic CO2 fixation pathway in the phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus, the 3-hydroxypropionate cycle // Eur. J. Biochem. 1993. — V. 215. — № 3. — P. 633−643.
  120. Tabita F. R. Molecular and cellular regulation of autotrophic carbon dioxide fixation in microorganisms // Microbiol. Rev. 1988. — V. 52. — № 2. — P. 155−189.
  121. Tabita F. R. The biochemistry and metabolic regulation of carbon metabolism and CO2 fixation in purple bacteria // In: Anoxygenic photosynthetic bacteria / Blankenship R. E. et al. (Eds.). Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1995. — P. 885−914.
  122. Tabita F. R. Microbial ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase: a different perspective // Photosynth. Res. -1999. V. 60. — P. 1−28.
  123. Tabita F. R., Gibson J. L., Bowien В., Dijkhuizen L., Meijer W. G. Uniform designation for genes of the Calvin-Benson-Bassham reductive pentose phosphate pathway of bacteria // FEMS Microbiol. Lett. 1992. — V. 78. — № 2−3. — P. 107−110.
  124. Tabita F. R., McFadden B. A. D-Ribulose 1,5-disphosphate carboxylase from Rhodospirillum rubrum II J. Biol. Chem. 1974. — V. 249. — № 11. — P. 3459−3464.
  125. Tolli J., King G. M. Diversity and structure of bacterial chemolithotrophic communities in pine forest and agroecosystem soils // Appl. Environ. Microbiol. 2005. — V. 71. -№ 12.-P. 8411−8418.
  126. Y., Yokota A. «Green-like» and «red-like» RubisCO cbbL genes in Rhodobacter azotoformans II Mol. Biol. Evol. 2003. — V. 20. — № 5. — P. 821−830.
  127. Van de Peer Y., De Wachter R. TREECON for Windows: a software package for the construction and drawing of evolutionary trees for the Microsoft Windows environment // Comput. Applic. Biosci. -1994. V. 10. — № 5. — P. 569−570.
  128. Viale A. M., Arakaki A. K., Soncini F. C., Ferreyra R. G. Evolutionary relationships among eubacterial groups as inferred from GroEL (chaperonin) sequence comparisons // Int. J. Syst. Bacteriol. 1994. — V. 44. — № 3. — P. 527−533.
  129. Wagner M., Roger A. J., Flax J. L., Brusseau G. A., Stahl D. A. Phylogeny of dissimilatory sulfite reductases supports an early origin of sulfate respiration // J. Bacteriol. 1998. — V. 180. — № 11. — P. 2975−2982.
  130. D. M., Weller R., Bateson M. M. 16S rRNA sequences reveal numerous uncultured microorganisms in natural community // Nature. 1990. — V. 345. — P. 63−65.
  131. Watson G. M. F., Tabita F. R. Regulation, unique gene organization, and unusual primary structure of carbon fixation genes from a marine phycoerythrin-containing cyanobacterium // Plant Mol. Biol. 1996. — V. 32. — № 6. — P. 1103−1115.
  132. Watson G. M. F., Tabita F. R. Microbial ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase: a molecule for phylogenetic and enzymological investigation // FEMS Microbiol. Lett. 1997. — V. 146. — № 1. — P. 13−22.
  133. Watson G. M. F., Yu J. P., Tabita F. R. Unusual ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase of anoxic archaea // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — № 5. — P. 1569−1575.
  134. Won Y. J., Hallam S. J., O’Mullan G. D., Pan I. L., Buck K. R., Vrijenhoek R. C. Environmental acquisition of thiotrophic endosymbionts by deep-sea mussels of the genus Bathymodiolus II Appl. Environ. Microbiol. 2003. — V. 69. — № 11. — P. 67 856 792.
  135. Wood A. P., Kelly D, P. Isolation and characterization of Thiobacillus thyasiris sp. nov., a novel marine facultative autotroph and the putative symbiont of Thyasira flexuosa II Arch. Microbiol. -1989. V. 152. — P. 160 -166.
  136. Wood A. P., Kelly D. P. Reclassification of Thiobacillus thyasiris as Thiomicrospira thyasirae comb. nov. an organism exhibiting pleomorphism in response to environmental conditions // Arch. Microbiol. 1993. — V. 159. — P. 45 -47.
  137. Wood H. G., Ljungdahl L. G. Autotrophic character of the acetogenic bacteria // In: Variations in autotrophic life / Shively J. M. a. Barton L. L. (Eds.). London: Academic Press, 1991.-P. 201−250.
  138. Yang Z. Phylogenetic analysis by maximum likelihood (PAML). v. 3.0. London: University College London, 2000.
  139. Yang Z., Nielsen R. Estimating synonymous and nonsynonymous substitution rates under realistic evolutionary models // Mol. Biol. Evol. 2000. — V. 17. — № 1. — P. 32−43.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!