Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Негистоновые белки хроматина ячменя

Диссертация: Негистоновые белки хроматина ячменя
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Сравнение электрофоретических спектроь НГБ хроматина сухих зародышей и проростков ячменя подтверждает вышеупомянутые результаты. НГБ хрсватина ячменя свойственна ярко выраженная онтогенетическая специфичность. Боле* половины электрофоретичеоких компонентов НГБ хроматина матрично неактивной ткани специфичны для неё. Это же относится и к 70 $ количества компонентов в матрично активных тканях… Читать ещё >

Негистоновые белки хроматина ячменя (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • I. I.Общие сведения о составе хроматина
      • 1. 2. Определение и классификация" НГБ
      • 1. 3. Методы выделения НГБ
      • 1. 4. Гетерогенность и тканевая специфичность НГБ
      • 1. 5. Локализация и метаболизм НГБ
      • 1. 6. Модификации НГБ и участие НГБ в хромосомном метаболизме
      • 1. 7. Биологическая роль НГБ
      • 1. 8. Белки, активирующие транскрипцию хроматина
      • 1. 9. Белки, ингибирующие транскрипцию ДНК
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Характеристика используемого материала
    • I.
      • 2. 2. Выделение хроматина растений
        • 2. 2. 1. Проращивание семян'
        • 2. 2. 2. Выделение хроматина
        • 2. 2. 3. Выделение хроматина из ядер ячменя
      • 2. 3. Выделение негистоновых белков хроматина растений
        • 2. 3. 1. Диссоциация хроматина и удаление ДНК
        • 2. 3. 2. Разделение суммарных белков хроматина на гистоны и НГБ
        • 2. 3. 3. Концентрирование.и хранение препаратов НГБ
      • 2. 4. Выделение ДНК и определение физикохимических характеристик
        • 2. 4. 1. Фрагментирование ДНК
      • 2. 2. Определение молекулярной массы фрагментов ДНК ультрацентрифугиро. ванием в сахарозном градиенте
      • 2. 5. Фракционирование ДНК
      • 2. 6. Приготовление ДНК-целлюлозных колонок
      • 2. 7. Аффинная хроматография на ДНК-целлюлозе
      • 2. 8. Электрофорез НГБ в полиакриламидном геле в присутствии ДДС-Na
      • 2. 9. Определение активности протеолитических ферментов и их ингибиторов, входящих в состав НГБ
        • 2. 9. 1. Определение активности протеолитических ферментов
        • 2. 9. 2. Определение ингибиторов трипсинподобных ферментов
      • 2. 10. Аналитические методы
        • 2. 10. 1. Химический анализ хроматина
        • 2. 10. 2. Определение концентрации белка
        • 2. 10. 3. Определение концентрации ДНК
        • 2. 10. 4. Определение концентрации РНК
      • 2. 11. Мечение негистоновых белков хроматина (1251)
  • ГЛАВА III. ХАРАКТЕРИСТИКА ВЫДЕЛЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ
    • 3. 1. Характеристика препаратов хроматина
    • 3. 2. Характеристика препаратов ДНК
    • 3. 3. Характеристика препаратов НГБ
  • ГЛАВА 1. У. БИОЛОГИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ НГБ
  • ХРОМАТИНА ЯЧМЕНЯ
    • 4. 1. Межвидовая специфичность НГБ хроматина высших растений
    • 2. Внутривидовая специфичность НГБ хроматина ячменя
      • 4. 3. Онтогенетическая специфичность НГБ хроматина ячменя
  • Специфичность ядерной протеиназы, входящей в состав НГБ хроматина ячменя. 110 4.5.Внутригеномная специфичность НГБ хроматина ячменя
    • 4. 5. 1. Выбор матрицы
      • 4. 5. 2. Иммобилизация ДНК
      • 4. 5. 3. Выбор условий элюирования
      • 4. 5. 4. ДНК-целлюлозная хроматография

Открытие генетической роли ДНК, механизмов кодирования и синтеза белков, а также молекулярных механизмов основных генетических процессов позволило исследовать на молекулярно-генетическом и биохимическом уровнях те процессы, которые считались объектом чисто генетического изучения.

Разработки в этом разделе естествознания имеют большое теоретическое и прикладное значение для дальнейшего развития сельского хозяйства, медицины, ряда отраслей промышленности. Поэтому ЦК КПСС и Совет Министров СССР 19 апреля 1974 года принял постановление № 304 «О мерах по ускоренному развитию молекулярной биологии и молекулярной генетики и использованию их достижений в народном хозяйстве» .

Конкретные задания определены в решениях ХХУ1 съезда КПСС и майского (1982 г) Пленума ЦК КПСС, где было указано: «.сосредоточить усилия на выведении высокопродуктивных сортов растений, познании механизма физиологических, биохимических, генетических и иммунологических процессов» .

В свете этих решений особую актуальность приобретают исследования, направленные на изучение специфичности геномов и механизмов регуляции генного выражения.

В формировании биологической специфичности организма значительная роль принадлежит хромосомным белкам, которые участвуют в контроле генной активности, обеспечивают выражение генетической информации и поддерживают структуру ДНК.

Негистоновые белки хромосом представляют весьма гетерогенную группу, включающую ферменты и белки, прочно связанные с ДНК. Некоторые из них видои органоспецифичны. Высокая гетерогенность негистоновых белков, быстрое обновление и варьирование в разных тканях позволяют судить о важной роли этой группы белков в регуляционных процессах, обусловливающих биологическую специфичность.

В последние годы появился ряд работ, посвящённых изучению негистоновых белков хроматина животных. Исследованы состав, структура и функции этой группы белков. Показано, что негистоновые белки выполняют важную роль в поддержании структуры хромосом, участвуют в метаболизме основных компонентов хроматина, являются регуляторами транскрипции С Уманский, 1976; Ельцина, 1979; Гершун, 1980; Караванов, Афанасьев, 1983).

В то же время негистоновые белки хромосом растений изучены значительно слабее, что связано со специфическими особенностями растительных клеток. Эта информация недостаточна для познания структурной организации генома растений, природы регуляторных процессов, проявления видои органоспеци-фичности растительного организма. Исследование этих процессов позволит глубже понять сущность обширного спектра жизненных процессов, таких как рост, развитие, дифференциация, поддержание клеточного фенотипа и т. д.

Изучение особенностей механизмов регуляции выражения генов будет способствовать созданию основ рационального влияния на процессы жизнедеятельности, откроет новые возможности для дальнейшего совершенствования теоретических основ селекции растений.

Цель настоящей работы заключалась в том, чтобы методами электрофореза, гельи аффинной хроматографии и др. произвести изучение компонентного состава и специфичности негистоновых белков хроматина ячменя.

Для выполнения данной pi боты были поставлены следующие задачи!

1.Усовершенствовать методы выделения негистоновых белков хроматина, применительно к высшим раотениям, в частности^ к ячменю (Hordeum vulgare).

2.Изучить компонентный состав, видовую, внутривидовую и онтогенетическую специфичность негистоновых белков хроматина ячменя.

3.Выяснить специфичность функционирования отдельных представителей класса негистоновых белков хроматина ячменя на примере ядерных протеиназ и их ингибиторов.

Изучить специфичность взаимодействия негистоновых белков хроматина ячменя с различными кинетическими фракциями генома.

В результате проведенных исследований показана определённая межвидовая, внутривидовая и онтогенетическая специфичность негистоновых белков хроматина ячменя. Использованные методы позволили выделить и охарактеризовать входящую в состав негистоновых белков протеиназу и сопутствующий её белковый ингибитор. Обнаружена и охарактеризована виутриге-номная специфичность негистоновых белков.

Исследование негистоновых белков позволило получить существенную информацию об этих белках хроматина ячменя. Изучение компонентного состава негистоновых бе/чов и анализ ДНК? белкового взаимодействия способствовали установлению специфичности организации генома ячменя, что является важным моментом характеристики видов.

Вышеизложенные положения диссертации выносятся на защиту.

Работа выполнена в лаборатории молекулярной биологии Всесоюзного селекционно-генетического института под руководством кандидата сельскохозяйственных наук, старшего научного сотрудника Ю. М. Сиволапа.

Материалы диссертационной работы являются частью тематического плана научных исследований лаборатории.

Основные материалы диссертации доложены и обсуждены на III съезде ВОГиС С Ленинград, 1977), Республиканской конференции молодых учёных С Одесса, 1977), Межрегиональной конференции Белорусии и Украины «Нуклеиновые кислоты и хроматин растений» С Черновцы, 1978), 1У Всесоюзном биохимическом съезде С Ленинград, 1979), II Всесоюзном симпозиуме по химии протеолитических ферментов (Углич, 1979), 1У съезде ВОГиС С Кишинев, 1982), I республиканской конференции молодых генетиков и селекционеров Белорусии С Минск, 1982), Республиканском симпозиуме «Ядерные белки и экспрессия генома» (Канев, 1983), научной конференции «Геном растений» С Черновцы, 1983).

ВЫВОДЫ И ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. Усовершенствован метод выделения НГБ из хроматина растений. Метод основан на диссоциации хроматина высокими ионными силами, удалении ДНК ультрацентрифугированием и разделении суммарных белков ионообменной хроматографией. Полученные препараты НГБ сохраняют нативность и обладают высокой гетерогенностью.

2. Выделены и охарактеризованы как отдельные белки, входящие в состав НГБ хроматина ячменя, тиоловая протеиназа и её ингибитор. Показано существование в составе хроматина ячменя системы «протеиназа-ингибитор» •.

3. Сравнение электрофореграмм НГБ хроматина ячменя с электрофореграммами НГБ хроматина гороха и подсолнечника показало, что 14 полипептидных компонентов из 27, обнаруживаемых на геле, видоспецифичны. Лишь б компонентов оказались общими для всех видов.

4. Анализ электрофореграмм НГБ двух сортов ячменя показал незначительные внутривидовые различия в составе полипептидных компонентов. При равном количестве полипептидов на гелях — по 32, — семь из них отличались по своему качественному и количественному распределению.

5. Сравнивая данные электрофореза и изоэлектрофоку^и-рования НГБ хроматина сухих зародышей и проростков ячменя выявлена онтогенетическая специфичность их компонентного состава. При электрофорезе из 19 полипептидов для НГБ зародышей и 28 для проростков — 9 являлис. общими. Это же количество общих белков выявлено при изоэлектрофокусировании, где НГБ зародышей разделялись на 33 и НГБ проростков — на 36 белковых компонентов. б* Методом аффинной хроматографии на ДНК-целлюлозе выделены четыре класса НГБ хроматина ячменя, различающиеся по сродству к гомологичной ДНК и её кинетическим фракциям: а) класс белков, не взаимодействующий при условиях опыта с ДНК и её фракциямиб) класс белков, связывающихся с ДНК лабильнов) клаоо прочносвязывающихся белковг) класс белков, требующий для разрыва связи с ДНК I применения разбавленных растворов щёлочи.

7. НГБ хроматина ячменя способны узнавать определённые последовательности ДНК (особенно нуклеотидные последовательности промежуточной и малокопийной зон) и наряду о этим могут различать структурные формы этих последовательностей.

-(взаимодействуя с одноили двунитевыми участками ДНК).

8. Предложен метод контроля чистоты выделяемых препаратов хроматина ячменя, основанный на определении в пробах, хроматина протеолитической активности к синтетическому субстрату БАПНА (бен?оил-аргиник-пара-нитроанилид), который является специфичным для трипсин-подобных протеиназ цитоплазмы и активность к которому совершенно отсутствует. у тио-ловой протеиназы, входящей в состав негистоновых белков хроматина ячменя.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Me Т0Д6. МК электрофореза, изоэлектрофокусирования в поли— акриламидном геле и гель-хроматографии охарактеризована гетерогенность и компонентный состав негистоновых белков хроматина ячменя. Используя сравнительный анализ спектров электрофо-реграмм негистоновых белков, выделенных из разных видов и на различных этапах онтогенеза, показана определённая специфичность этого класса белков. Путём аффинной хроматографии установлены особенности взаимодействия негистоновых белков с ДНК и её фракциями, различающимися по количеству копий в геноме и по степени упорядоченности структуры.

Исследование электрофоретичеоких спектров НГБ хроматина трёх удалённых в таксономическом отношении видов — ячменя, гороха и подсолнечника — показало, что свыше 50% обнаруживаемых на. полиакриламидном геле полипептидных компонентов каждого исследованного вида является для него специфичным. Это в значительной мере отличается от ГГБ хроматина животных организ-мов" где различия между НГБ выражены^минорно (Riehter et al., 1972; Barrett, Gould, 1973). Наличие шести общих полипептидных компонентов НГБ хроматина у разных видов совместно с видоспецифичными компонентами подтверждает гипотезу Элжин и Вейнтрауба (Elgin, Weintraub, 1975) о том, что НГБ. хроматина подразделяются на две труппы: белки, постоянно присутствующие во всех видах и специфичные белки. Присутствие общих НГБ вне зависимости от характера и степени дифференци-ровки вида,.указывает на их общебиологические функции. в поддержании структуры и cBoftcTj хроматина. С другой стороны, наличие специфичных компонентов предполагает в их составе элементы, влияющие на регуляпию генетичеокой экспрессии.

Внутривидовая специфичность НГБ хроматина раотений выражена значительно слабее (Towill, Wooden, 1975).

Сравнение электрофореграмм НГБ хроматина двух сортов ячменя выявило небольшие количественные. и качественные различия" Различия между НГБ хроматина сортов ячменя в количестве семи полипептидов расположены в высокомолекулярной зоне с молекулярными массами свыше 68 000. В состав НГБ хроматина ячменя. входят сортоспецифичные белковые компоненты, хотя внутривидовая специфичность ядерных белков ячменя выражена значительно слабее„

Синтез различных классов мРНК. в онтогенеге (Brooker. et al, j 1978) свидетельствует о том, что в процессе развития организма активируются разные гены и предполагает, что •популяции.НГБ хроматина будет присуща онтогенетическая специфичность. В течение развития опектр НГБ значительно изменяется С Le Stourgeon, Rusch, 1973; Yeoman et al. t 1973). Подобные данные получены дл.: развивающихся зародышей ячменя и пшеницы (Trev/avas, 1976; Yoshida, Sasaki, 1977; Yoshida et al., 1979), Наряду с увеличением количества идентифицируемых НГБ хроматина в процессе онтогенеза наблюдаетоя и обратная картина: при индукции перехода организма к образованию генеративной ткани и к переходу в состояние покоя (Gregor et al", 1974), значительно снижается количество фракций НГБ при постоянстве спектра гистонов.

Сравнение электрофоретических спектроь НГБ хроматина сухих зародышей и проростков ячменя подтверждает вышеупомянутые результаты. НГБ хрсватина ячменя свойственна ярко выраженная онтогенетическая специфичность. Боле* половины электрофоретичеоких компонентов НГБ хроматина матрично неактивной ткани специфичны для неё. Это же относится и к 70 $ количества компонентов в матрично активных тканях проростков. Количество онтогенетических специфичных компонентов возрастает при изоэлектрофокусировании выделенных белков до 70 $ для НГБ хроматина сухих зародышей и 1Ъ% - для хроматина проростков, При сравнении олектрофореграмм и изоэлектрофореграчм найдено 9 общих компонентов для НГБ исследованных препаратов. Присутствие одинакового количества общих компонентов, выделяемых при электрофорезе и изоэлектрофокусировании из хроматина зародышей и проростков, позволяет предположить, что эти 9 компонентов представлены простыми белками, состоящими из одной полипептидной. цепи с молекулярными массами^ лежащими в области ' свыше 30 000. Эти общие белки, вероятно, выполняют одну и ту. ' же функцию в метаболизме или поддержании структуры хроматина.

Одним из показателей специфичности НГБ хроматина может служить обнаружение в составе ядерных белков ферментов и ферментных систем, специфичных только для метаболизма компонентов ядра. К таким ферментам можно отнести входящие в состав НГБ хроматина протеиназы.

При исследовании НГБ хроматина ячменя была выделена и охарактеризована входящая в состав этих белков протеиназа, значительно отличающаяся по своим свойствам от трипсин-подобных протеиназ цитоплазмы. Это высокомолекулярный, металлозави-симый фермент с оптимумом рН в слабокислой области (рН 5,5). По своей природе это тиоловая протеиназа, что также нехарактерно для сериновых цитоплазматических ферментов. Фермент принадлежит к классу проччосвязанных с ДНК негистоновых белков (отделяется при диссоциации хроматина 2-Л М раствором хлористого натрия.) и наиболее оуботратноопецифичен для гио~ тонов и протамина.

Данные, приведенные в обзоре литературы, говорят о томр что хромосомальным протеиназам присуща высокая субстратная, по отношению к отдельным классам ядерных белков, специфичность, различная тканевая специфичность, изменение активности в процессе пролиферации, участие в гормональном воздействии на ткани. Отвечая за метаболизм гистонов и НГБ&bdquoони тем самым влияют на детерминирование структуры хроматина и регуляцию генного выражения,.

Если протеиназы ядерноспецифичны и участвуют в регуляции процессов, они должны присутствовать в составе хромосомы не в виде отдельного класса белков&bdquoа в составе определённого строго ограничиваемого комплекса — протеиназы и её соответствующего ингибитора.

В процессе выделения и очистки протеиназы хроматина яч-' меня обнаружено, что с увеличением удельной активности протеиназы значительно возрастаем суммарная активность определяемого в пробе фермента — в 12,1 раза. Это позволило предпоЧ ложить, что в состав НГБ хроматина протеиназа входит как в свободном состоянии, так и в составе комплекса протеиназа-ингибитор" который диссоциирует в процессе очистки.

Показано, что в состав НГБ хроматика ячменя входит белковый ингибитор ядерной протеиназы, который относится к классу белков, обладающих высоким сродством к гомологичной ДНК.

Таким образом, в составе НГБ хроматина ячменя обнаружена специфичная система протеиназа-ингибитор, которая, вероятно" ответственна за. катаболизм .ядерных белков и посредством этого может оказывать влияние на выраженир генов".

Одним из основных признаков существования внутригеном-ной специфичности НГБ хроматина является то, что некоторые из этих белков узнают определённые последовательности нукле-отидов ДНК С Weideli et al.5 1980) и могут различать структурные формы её молекулы (Thomas, Patel, 1976). На узнавании белками нуклеотидных последовательностей в ДНК основаны первичные процессы регуляции жизнедеятельности клеткиуправление транскрипцией. Именно благодаря изменению сродства белков-регуляторов к определённым последовательностям в д[к происходит включение и выключение генов.

Изучение этих процессов связано с известными трудностями" Сложность их изучения объясняется тем, что одновременно ^ надо расшифровать и узнаваемую нуклеотидную последовательность и трехмерную структуру узнающего белка. Поэтому при изучении белок-нуклеинового взаимодействия и его специфичности приходится прибегать к модельным системам• К одной иэ таких систем относится аффинная хроматография на иммобилизованных полинуклеотидных носителях. При аффинной хроматографии взаимодействие между компонентами сходно с взаимодействием в свободном растворе (Potuzak, Dean 9 1978)е.

Поэтому основная часть исследования НГБ хроматина ячменя направлена на поиск белков, способных селективно взаимодействовать с гомологичной ДНК и её кинетическими фракциями" а также различать, в какой структурной форме г одноили двунитевой) они находятся.

Полученные данные показали, что в состав НГБ хроматина ячменя входит обширный класс белков, различающихся по своему сродству. к гомологичной тотальной ДНК и её кинетическим.фракциям.

Взаимодействуя с двунитевыми быстрореассоциирующими р фракциями генома (CoTj^ 8,3*10), НГБ связывались с ними в наименьшей степени по сравнению с другими кинетическими фракциями (табл.II), особенно это относится к прочносвязы-вающимся НГБд j. Анализ электрофореграмм всех классов, взаимодействовавших НГБ позволил выделить значительное количество специфичных полипептвдных компонентов, которое составило для НГБд 5−5, для НГБ? в5 — 10 и для НГБд j — 4 полипептида.

Более интересную картину наблюдали при анализе белков, взаимодействующих с фракцией промежуточных повторов ДНК, в состав которых согласно гипотезам Бриттена-Дэвидсона (Britten, Devidson, 1969) и Георгиева Г. П. (Георгиев, 1973) входят гены-регуляторы транскрипции, а также с малокопийной зоной ДНК, в которой локализованы структурные гены.

Результаты показали, что наряду с возрастанием степени связывания белков с этими зонами ДНК исчезает класс прочно-связывающихся белков НП>2, взаимодействовавших с ДНК структурной зоны, и белки, взаимодействовавшие с ДНК с CoTj2 I"3*I0, состоят только из лабильносвязывающихся НГБд ^ и прочносвязывающихся НГБд j. Также возрастает количество обнаруживаемых специфичных компонентовна электрофореграммах НГБ по сравнению с белками, взаимодействовавшими с быстроре-ассоциирующей ДНК, которое составило у промежуточных повторов для НГБд 5 — 4 компонента, для НГБ2 5 — 4 и для НГБд j — 2, а у малокопийной ДНК — для НГБд 5 — 2, для НГБд j — 9 специфичных компонентов.

Денатурированная однонитевая ДНК всех использованных фракций связывала белки гораздо эффективнее, чем нативная. Особенно это было выражено для НГБд 5, взаимодействовавших с зоной промежуточных повторов С в 1,6 раза) и для НГБд j, взаимодействовавших со всеми фракциями ДНК. В составе НГБ хроматина ячменя обнаружен довольно гетерогенный класс проч-носвязывающихся НГБ2 5, взаимодействующий только с денатурированной ДНК третьей кинетической фракции. Анализ электрофореграмм показывает, что в составе популяции НГБ присутствуют белки, способные селективно узнавать не только определённые последовательности ДНК, но и форму, в которой они находятся. Для белков, взаимодействующих с быстрореассоцииру-ющей ДНК, их количество составило для НГБд 5−6, для НГБ2 56 и для НГБл т — I компонент, специфичный для белков, взаи модействовавших с однонитевой ДНК с CoTj/2 8,3*10 .

Белки, взаимодействовашие с зоной промежуточных повторов в нативном и денатурированном состоянии, фактически состоят из полипептидов, принадлежащих к различным классам С особенно это характерно для прочносвязывающихся НГБ2 5 и НГБд j). Количество специфичных компонентов составило для этой однонитевой зоны ДНК для НГБд 5 — 3 полипептида, для НГБ2в5 — 10 и для НГБд j — 12 специфичных полипептидов.

Подобную картину наблюдали для денатурированной ДНК ма-локопийной зоны, где НГБд ^ обнаружили 4 специфичных компонента и для HPBq j — б компонентов. Для денатурированной ДНК этой фракции специфичен класс прочносвязывающихся НГБ2 5, состоящий из 19 полипептвдных компонентов и отсутствующий в случае нативной формы малокопийной зоны ДНК,.

Вышеизложенные результаты позволяют утверждать, что НГБ хроматина ячменя наряду с межвидовой, внутривидовой, онтогенетической и биохимической специфичностью характеризуются и яр-ковыраженной внутригеномной специфичностью, обладая способностью селективно узнавать определённые нуклеотидные последовательности ДНК, а также в различной степени связывать ДНК с нативной или денатурированной структурой.

Аффинная хроматография как метод. исследования НГБ обладает высокой разрешающей способностью. Его чувствительность для идентификации различных белковых фракций проявляется при дальнейшем анализе выделенных НГБ электрофорезом. Полипептиды, имеющие одинаковое. расположение на электрофореграммах и различающиеся. по степени. сродства с ДНК, являются различными белками, состоящими из компонентов с одинаковой молекулярной массой.-Фракционирование НГБ на нативной ДНК-целлюлозе позволяет рассмотреть 77 полипептидных компонентов, а при разделении на колонках, содержащих фрагменты ДНК с различной степенью повторяемости, суммарное количество компонентов НГБ. составило 172,.из которых. 40 специфичны для данных фракций.

Для быстрореассоциирующей зоны ДНК (СоТ½ 8,3*Ю" «2) НГБ делились на 63 компонента, из которых 19 специфичны» для CoTj2 4,5*10° - на 56 компонентов (10 специфичных) .и. для CoTj2 I"3*I0 — на 53 компонента, из которых II специфичны. В случае денатурированной ДНК количество фракций НГБ 2 для CoTj2 8,3*10″ «составило 13 специфичных для однонитевой формы молекул, для CoTj/2 ^"5*10° - 25 и для CoT-jy2 I, 3*I03−29 специфичных компонентов. Таким образом, взаимодействуя с однонитевыми фракциями ДНК, белки разделяются на 67 специфичных компонентов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Материалы ХХУ1 съезда КПСС." М., Политиздат, 1981, — 223 с.
  2. Продовольственная программа СССР на период до 1990 года и меры по её реализации: Материалы майского Пленума ЦК КПСС 1982 года. М., Политиздат, 1982, — III с.
  3. Р.П., Пикер Е. Г., Лихтенштейн А. В. Потери нуклеиновых кислот животного происхождения в процессе их депро-теинизации фенолом и хлороформом. Биохимия, 1973, т.38,4, с .779г-784.
  4. Н.Б., Вишневская Т, Ю., Газарян К. Г. Роль гистона, богатого серином (Н 5), в инактивации генома эритроцитов птиц. Мол. биология, 1978, т, 12, Ш, с.123−134.
  5. Г. С., Грязнова И. М., Морозова Т. М., Салга-ник Р.Н. Исследование диффузного и плотного хроматина печени крыс при гормональной индукции. Мол. биология, 1968, т.2, № 2, с.308−312.
  6. И.П. Молекулярная биология. Л.:Изд-во Ленинградского ун-та, 1977, с.40−44, 251−253.
  7. В.В. Исследование структурно-функциональных отношений в хроматине эукариот. В кн.: Итоги науки и техники, сер. Биологическая химия, Структурная организация и функция генома эукариот. М., 1982, т.16, c. I2S-I70.
  8. Бердников В, А., Горель Ф. Л. Изучение количественных соотношений между гистоновыми фракциями. Мол. биология, 1975, т.9, № 5, с.699−705.
  9. Ю.Бердышев Г. Д., Дуброва Ю. Е., Карпенчук К. Г. Строение, функция и эволюция генов. Киев: Наукова думка, 1980, с.33−43.
  10. Бурханова Э.А., Выделение ядер и хроматина из растительных тканей. Физиол. растений, 1976, т.23, № 3,с.421−426.
  11. Буш Г. Гистоны и другие ядерные белки. М.: Мир, 1967, — 286 с.
  12. Н.А., Белкина Г. Г., Тонгур A.M., Давтян Ж. Сравнительное исследование белкового состава клеточных ядер, зародышей и ростков пшеницы. Биохимия, 1969, т.34, № 6, с.1239−1244.
  13. Н.А., Белкина Г. Г., Нурминская Л. О., Степа-ненко С.Ю., Опарин А. И. Негистоновые белки ядер зародышей пшеницы. Биохимия, 1973, т.38, № 5, с.922−928.
  14. С.В. Определение активности протеолитических ферментов в зерне злаковых культур. В сб: Биохимические методы исследования селекционного материала. Одесса, 1979, в.15, с.59−68.
  15. С.В., Левицкий А. П., Чарский В. В., Сиволап Ю. М. Обнаружение протеолитических ферментов и их ингибиторов в ядрах, выделенных из проростков ячменя. Научно-техн.бюлл. ВСГИ, 1981, И, с.42−49.
  16. Г. П. О структуре единиц транскрипции в клетках эукариотов. Успехи биол. химии, 1973, т.14,с.3−46.20.'Гершун В. А, Негистоновые белки хроматина нормальных и опухолевых клеток. Цитология, 1980, т.22,№ 8, с, 875−890.
  17. А.В. Двумерный электрофорез негистоновых белков хроматина печени и лёгкого крыс.- Биохимия, 1982, т.47, № 2, с.329−333.
  18. О.А., Гончарова В. П., Степанова И. С., Рез-цова В.В. Протеиназная активность ядер различных тканей в отношении эндогенных гистонов.-Биохимия, 1979, т.44, № 3,с.504−513.
  19. А.Д. Исследование специфичности взаимодействия белков ядерного сока и цитоплазмы с ДНК. Биохимия, 1981, т.46, № 1, с.70−75.
  20. Ю.В. Перераспределение белков в системах ДНП-ДНК, ДНП-РНК и ДНП-ДНК.
  21. В сб.: Механизмы регуляции функций клеточного ядра. Тбилиси: Мецинереба, 1972, с. 54.
  22. А.А., Афанасьев Б. Н. Негистоновые белки хроматина. Мол. биология, т.17, № 2, с.213−233.
  23. Л.И., Дворкин Г, А. Включение белков цитоплазмы гепатомы Зайделя в хроматин клеток печени крысы. -Мол.биология, 1973, т.7, №б, с.825−828.
  24. Г. П., Богданов А.А, Условия выделения и свойства комплексов ДНК тимуса телёнка с остаточным белком хроматина. Мол. биология, 1970, т.№ 3, с.422−426.
  25. А.П. Методы определения ингибиторов трипсина. В сб: Биохимические методы исследования селекционного материала. Одесса, 1979, в.15, с.68−73.32Локшина Л. А. Регуляторная роль протеолитических ферментов. Мол. биология, 1979, т.13, №б, с.1205−1229,
  26. Г. П., Дьяченко Л. Ф. Современные методы выделения ДНК из высших растений. Успехи соврем, биологии, 1981, т.91, с.49−60.
  27. Л.Ф., Сапунов М. И., Бохонько А, И. Электро-форетический анализ негистоновых белков хроматина разных отделов мозга крыс. Укр. биохим.журн., 1974, т.46, № 1,с.73−77.
  28. О.П. Включение меченых аминокислот в белковые фракции ядер клето# печени и асцитного рака Эрлиха. -Биохимия, 1961, т.26, }Й, с.61−69.
  29. Э.Б., Чепинога О. П. Спектрофотометрический метод определения нуклеиновых кислот без их предварительного разрушения по Спирину . В кн.: Практикум по нуклеопротеи-дам и нуклеиновым кислотам. М.: Высшая школа, 1964, с.92−93.
  30. Ю.М., Дьяченко Л. Ф. Получение хроматина и растворимого дезоксирибонуклеопротеина из тканей злаковыхрастений. Научно-техн.бюлл. ВСГИ, 1974, № 1, с 67−75.
  31. Ю.М., Котлов А. Н. Выделение ДНК из тканей растений и фракционирование её при помощи гидроксилапатита.-Научно-техн.бюлл.ВСГИ, 1974, И, с.76−81.
  32. Ю.М., Вербицкая Т. Г. Изучение молекулярной организации генома ячменя (Hordeum vulgare). Цитол. и генетика, 1976, т.10, № 6, с.511−515.
  33. Ю.М., Вербицкая Т. Г., Чуенко В. П. Выделение и анализ фракций генома ячменя. Цитол. и генетика, 1979, т.13, № 3, с.175−180.
  34. Ю.М., Вербицкая Т. Г., Чарский В. В., Степанов Д. Е. Особенности регуляторных элементов транскрипции у ячменя (Hordeum vulgare Ъ.) при прорастании.- Молекуляр. биология, Киев, 1979, в.23, с.56−60.
  35. Ю.М., Чарский В. В. Исследование специфичности компонентного состава негистоновых белков хромосом высших растений. Цитол. и генетика, 1983, т.17, № 1, с.60−65.
  36. Г. Е., Дрожденюк А. П., Ванюшин Б. Ф. Выделение и очистка ДНК из высших растений с помощью бромистого цетил-триметиламмония в сочетании с хроматографией на оксиаппатите.-Биол.химия., 1976, т.2, № 9, с II82−1188.
  37. В.М., Калиник Ф. Л., Яворская В. К., Мережинский Ю.Ю, Метаболизм хроматиновых белков в клеточном цикле растительных клеток. Физиол. и биохим. культ, раст., 1980, т.12, № 4, с.397−403.
  38. С.Р., Токарская В. И., Зотова Р. Н., Мигуши-на В.М. Выделение и гетерогенность негистоновых белков хроматина печени крысы. Мол. биология, 1971, т.5, № 2,с.270−278.
  39. С.Р., Ковалёв Ю. И., Зотова Р. Н. Некоторыесвойства ядерных фосфопротеинов. Биоорган. химия, 1975, т.1, № 6, с.800−807.
  40. Уманский С, Р., Ковалёв Ю. И., Пикер Е. Г. Взаимодействие негистоновых белков хроматина с гомологичной и гетеро-логичной ДНК. Мол. биология, 1975, т.9, № 5, с.683−690.
  41. А.Б., Газарян К.Г, Сравнительное изучение негистоновых белков хроматина эритробластов и эритроцитов голубя. Мол. биология, 1976, т.10, № 3, с.593−599.
  42. О.И., Дебабов В. Г. Простой метод выделения трёх ДНК-полимераз из с использованием хроматографии на ДНК-целлюлозе. Биохимия, 1976, т.41, № 4, с.650−654.
  43. Шадманов Р. К, Соколова И. А., Копань Г. А., Перепелица Л. А. Негистоновые белки некоторых видов хлопчатника. -Узб.биол.журн., 1978, № 4, с.7−10.
  44. А. Колориметрические методы определения ДНК, РНК, белка. В кн.: Методы вирусологии и молекулярной биологии. М.: Мир, 1972, с.184−189.
  45. Ш., Ибрагимов А. П., Саидов- Г.Б. Изучение аминокислотного состава отдельных компонентов негистоновых белков ядер хлопчатника. Узб.биол.журн., 1978, № 1, с.57−58.
  46. Adolf K.W., Cheng S.M., Paulson J.R., Laemmli U.K., Isolation of a protein seaffold from mitotic Hela cells chromosomes. Proc.Nat.Acad.Sci" USA, 1977, v. 74, pp.4937−4941.
  47. Alberts B.M., AmocLio F.L., Jenkins M", Gutmann E.D., Ferris F.L. Studies with DHA-cellulose chromatography.
  48. ША-binding proteins from Esherichia coli. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., Cold Spring Harbor, N"Y., 1968, v.32, pp. 289−305.
  49. Alberts B.M., Prey L. T4 bacteriophage gene 32: a stractural protein in the replication and recombination of DNA. Uature, 1970, v.227, pp. 1313−1318.
  50. В., Herrick G. БНА-cellulose chromatography* Meth. Enzymol., 1975, v.30, pp. 198−215.
  51. Alberts В., Herrick G. Purification and physical characterization of nucleic acid helix-unwinding proteins from calf thymus. J. Biol. Chem., 1976, v"251, pp.2124−2132.
  52. Allfrey V.G., Jnoue A., Kam J., Johnson E.M., Vidali J. Phosphorylation of DMA-binding nuclear acidic proteins and gene activation in the Hela cell cycle. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., Cold Spring Harbor, N.Y., 1973, v.3B, pp. 785−801.
  53. Augenlicht L.U., Baserga R. Preparation and partial fractionation of nonhistone chromosomal proteins from human diploid fibroblasts. Arch. Biochem. Biophys., 1973, v.158, pp. 89−96.
  54. Balint Zs., Holcringer I". Neutral lipids in DNA, histone and nonhistone fractions of Ehrlich ascites tumor cell chromatin. Canoer Biochem. Biophys., 1979″ v.3″ pp.193−196.
  55. Ballal N.R., Colderg D.A., Busch H. Dissociation and reconstitution of chromatin without appreciable degradation of the proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1975, v.62, pp. 972−982.
  56. Barrett Т., Gould H.J. Tissue and species specificity of non-histone chromatin proteins. Biochim. biophys. acta, 1973, v.294, pp. 165−170.
  57. Barrett Т., Mazyanka D., Hamlyn P., Gould H. Nonhistone proteins control gene expression in reconstitued chromatin. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1974, v.71,pp. 5057−5061.
  58. Bartley J., Chalkley R., Further studies of a thymus nucleohistone associated protease. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, pp. 4286−4307.
  59. Baserga R#, Bombik В., Nicolini C. Changes in chromatin structure and function in WI-38 cells stimulated to proliferate. In «The Structure and Function of Chromatin»
  60. E.M.Bradbury, ed), N.Y.: Acad*Press, pp. 269−278.
  61. Baserga R., Nicolini C. Chromatin structure andfunction in proliferating cells. Biochim. biophys. acta, 1976, v.458, pp.109−134.
  62. Bekhor I., King G.M., Bonner J. Seguence-specific interaction of ША and chromosomal protein. J. Mol. Biol., 1969, v.39, pp.351−364.
  63. Bekhor I., Lapeyre J., Kim J. Fractionation of nonhistone chromosomal proteins isolated from rabbit liver and submandibular salivary glands. Arch. Biochem. Biophys., 1974, v.161, pp.1−10.
  64. Bekhor I., Feldman B. Assembly of ША with histone and nonhistone chromosomal proteins in vitro. -Biochemistry, 1976, v.15, pp.4771−4777.
  65. Bekhor I., Samal B. nonhistone chromosomal protein interaction with ША/histone complexes. Transcription. -Arch. Biochem. Biophys., 1977, v.179, pp.537−544.
  66. Bekhor I., Mirele C.L. Simple isolation of ША hydrophobically completed with presumed gene regulatory proteins. Biochemistry, 1979, v.18, pp. 609−616.
  67. Benjamin W., Gellhorn A. Acidic proteins of mammalian nuclei: isolation and characterization. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1968, v.59, pp. 262−268.
  68. Berezney R., Coffey D.S. Identification of a nuclear protein matrix. «Biochem. Biophys. Res. Communs», 1974, v.60, pp.1410−1417.
  69. Bhorjee J.S., Pederson T. Nonhistone chromosomal proteins in synchronised Hela cells. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1972, v.69, pp.3345−3349.
  70. Bhorjee J.S., Pederson T. Chromatin: its isolation from cultured mammalian cells with particular reference to contamination by nuclear ribonucleoprotein particles.
  71. Biochemistry, 1973, v.12, pp.2766−2773.81 «Bidney D.L., Reeck G.R. Analysis of the effective— nes of sodium chloride in dissociating non-histone chromatin proteins of cultured hepatoma cells. Biochim. biophys. acta, 1978, v.521, pp.753−761.
  72. Billet M.A., Barry JiM. Role of histones in chromatin condensation. Eur. J. Biochem., 1974, v.49, pp.477−488.
  73. Blutmann H., Mrozek S., Gierer A. Non-histone chromosomal proteins. Their isolation and role in deteimining specificity of transcription in vitro. Eur. J. Biochem., 1975, v.58, pp.315−326.
  74. Boffa L.C., Sterner R., Vidali G., Allfrey T.G. Postsynthetic modifications of nuclear proteins high mobility groop proteins are methylated. Biochem. Biophys. Res. Com., 1979, v.89, pp.1322−1327.
  75. Bohm J., Keil G., Knippers R. Studies on protein-phosphorylation reactions in isolated chromatin. Eur. J. Biochem., 1977, v.78, pp.251−266.
  76. Bonner J., Regulation of gene expression in higher organisms: how it all works. Struct, and Function Chromatin. Amsterdam e.a., 1975, pp.315−327.
  77. Bonner J., Gottesfeld J., Garrard W., Billing R., Uphouse L. Isolation of template active and inactive regions of chromatin. Meth. Enzymol., 1975, v.40, pp.97−102.
  78. Borum T.W., Stein G, S. The synthesis of acidic chromosomal proteins during the cell cycle of Hela S^ Cells. 11. The kinetics of residual protein synthesis and transport. J. Cell Biol., 1972, v.52, pp.308−315.
  79. Britten R.J., Davidson E.H. Gene regulation for higher cells: a theory. Science, 1969, v.165, pp.349−356.93″ Britten R., Graham D., Neufeld B. Analysis of repeating DHA seguences by reassociation. Meth. Enzymol., 1974, v.29,pp.363−418.
  80. Brostrom C.O., Jeffay H. Protein catabolism in rat liver nuclei. Biochim. biophys. acta, 1972, v.278,pp.15−27.
  81. Bustin M., Cole R.D. Astudy of multiplicity of lysine-rich histones. J. Biol. Chem., 1969, v.224, pp.5286−5290.
  82. Byvoet P. Metabolic integrity of deoxyribonucleo-histones. J. Mol. Biol., 1966, v.17, pp. 311−318.
  83. Caiafa P., Scarpati C.M.R., Allegra P., Ferraro A., Turaho C. Fractionation of non-histone chromatin proteins from pig liver and kidney by means of immobilited histone H3. Mol. Cell. Biochem., 1980, v.30, pp.101−106.
  84. Capesius I., Krauth W., Werner D. Proteinase K-re-sistant and alkali-stably bound proteins in higher plant DNA. FEBS Lett., 1980, v.110, pp.184−186.
  85. Caplan A., Ord M.G., Stocken L.A. Chromatin structure through the cell cycle. Studies with regenerating rat liver. Biochem. J., 1978, v.174, pp.475−483.
  86. Carter D.B., Chae C.-B. Chromatin-bound protease: degradation of chromosomal proteins under chromatin disso-cition conditions. Biochemistry, 1976, v.15, pp.180−185.
  87. Chae C.-B., Carter D.B. Degradation of chromosomal proteins during dissociation and reconstitution of chromatin. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1974, v.57,pp.740−746.
  88. Chae C.-B., Smith M.C., Morris H.P. Chromosomal nonhistone proteins of rat hepatomas and noimal rat liver. -Biochem. Biophys. Res. Communs, 1974, v.60, pp.1468−1474.
  89. Chae C.-B., Smith M.C. Lack of relationship between activity of chromatin-bound proteinase and cell grout rates.-Biochem. J., 1975, v.146, pp.281−283.
  90. Chae C*B. Reconstitution of chromatin: made of reassociation of chromosomal proteins. Biochemistry, 1975, v.14, pp.900−906.
  91. Chalkley G.R., Maurer H.R. Turnover of template-lound histone. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1965, v.54, pp.498−505.
  92. Chan J.Y.H., Loor R.-M., Wang ТЛ. Transcription invitro of Ehrlich ascites tumor ША and chromatin by purified homologous RNA polymerase 11 (or Б), Arch, Biochem, Biophys., 1976, v.173, pp.564−576.
  93. Chang L.M.S. Purification and properties of low molecular weight DNA polymerase from mammalian cells. -Meth. Enzymol., 1974, v.29, pp.81−88.
  94. Chilina A.R., Chang M., Ives D.H., Koesther A.
  95. A new methods for the isolation of eukaryotic nuclear proteins. -Anal. Biochem., 1976, v.72, pp.532−565*
  96. Chiu J.-F., Tsai Y.-H, Sakuma K., Hnilica L.S. Regulation of in vitro mRNA transcription by a fraction of chromosomal proteins. J. Biol. Chem., 1975″ v.250,pp. 9431−9433.
  97. Chiu J.-F., Wang S, f Fujitani H., Hnilica L.S. DNA-binding chromosomal non-histone proteins. Isolation, characterization, and tissue specificity. Biochemistry, 1975, v.14, pp. 4552−4558.
  98. Chong M.T., Garrard W.T., Bonner J. Purification and properties of a neutral protease from rat liver chromatin. Biochemistry, 1974, v.13, pp. 5128−5134.
  99. Chrispeels M.J., Vamer J.E. Hormonal control of enzyme synthesis in aleurone layers of barley.
  100. Plant Physiol., 1967, v.42, pp. 1008−1016.
  101. Claycomb W.C., Villie C.A. DNA-binding proteins of Xenopus Laevis Synthesised during oogenesis-ovulation and early embryogenesis. Exp. Cell Res., 1974, v.83,pp.191−199.
  102. Comings D.E., Tack L.O. Non-histone proteins. The effect of nuclear washes and comparison of metaphase and interphase chromatin. Exp. Cell Res., 1973"v.82,pp.175−191.
  103. Coming D.E. Mammalian chromosome structure» -Chromosomes Today. Vol.6. Proc. 6th Int. Conf., Helsinki, 1977. Amsterdam e.a., 1977, pp. 19−26.
  104. Costa M., Puller D.J.M., Russel D.H., Gerner E.W. Cytoplasmic and nuclear protein kinases during the cell cycle. Biochim. biophys. acta, 1977, v.479, pp.417−426.
  105. D’Alesandro M.M., Gaskot R.H., Dunham V.L. Soluble and chromatin-bound DNA polymerases in developing soybean. -Biochem. Biophys. Res. Comnrun., 1980, v.94, pp.233−239.
  106. Daly M.M., Allfrey V.G., Mirsky A.E. Uptake of N^-glycine by components of cell nuclei. J. Gen. Physiol, 1952, v.36, pp.173−179.
  107. Darzynkiewicz Z., Aimason B.G.W. Supression of RITA synthesis in lymphocytes by inhibitors of proteolytic enzymes. Exp. Cell Res., 1974, v.85, рр.95-Ю4.
  108. Dastugue B. t Tichonicky L., Hanoune J., Kruh J. Lijaison entre histones et RMA. Action des proteines acides de la chromatine sur cette liaison. FEBS Lett., 1970, v.8, PP. 133−136.
  109. Dastugue В., Crepin M., Mac Carthy B.-J. Liaison des proteines non histones au DHA et a la chromatine. -Biol, cell., 1977, v.30, pp. 7a.
  110. Davidson E.H. Gene activity in early development. -U.Y.: Acad. Press., 1968. 127 p.
  111. De Lange R.J., Smith E.L. Histones: structure and function. Ann. Rev. Biochem., 1971, v.40, pp.279−314.
  112. Destree O.H.I., D’adelhart-Toorop H.A., Charles R. Cytoplasmic origin of the so-called nuclear neutral histone protease. Biochim. biophys. acta, 1975, v.378,pp.450−458.
  113. Di Mauro E., Pedone P., Pomponi M. Effect of nonhistone chromosomal proteins on transcription in vitro in sea-urchin. Biochem. J., 1978, v.174, pp.95−102.
  114. Dingman C.W., Sport M.B. Studies on chromatin.
  115. Isolation and characterization of nuclear complexes of DHA, нега and protein from embrionic and adult tissues of the chicken. J. Biol. Chem., 1964, v.239, pp.3483−3492.
  116. Dobrzelewski J., Milewska Z., Panusz H. Effect on transcription of low-molecular-weight RNA from calf thymus chromatin. Acta biochim. pol., 1980, v.27, pp.75−87.
  117. Donnelly Т.Е., Westergaard Ir.O., Klenov H. Isolation and characterization of DNA-binding nonhistone protein from Tetrahymena pyriformis. Biochim. biophys. acta, 1975, v.402, pp.150−160.
  118. Dounce A.L., Umana R. The proteases of isolated cell nuclei. Biochemistry, 1962, v.1, pp.811−819.
  119. Dravid A.R., Burdman J.A. Acidic proteins in rat brain: disc electrophoresis. J. Heurochem., 1968, v.15, pp.25−30.
  120. Elgin S.C.R., Bonner J. Iemited Heterogenety of the Major Honhiston chromosomal proteins. Biochemistry, 1970, v.9, pp.4440−4447.
  121. Elgin S.C.R. Methods for isolation and character! zation of nonhistone chromosomal proteins, Meth. Enzymol., 1975, v.40, pp. 144−160,
  122. Elgin S.C.R., Stumph W.E. Chemistry of the nonhistone chromosomal proteins. Struct, and Function Chromatin, Amsterdam e.a., 1875, pp. 113−123.
  123. Elgin S.C.R., Weintraub H. Chromosomal proteins and chromatin structure. Annu. Rev. Biochem., Palo Alto. Calif., 1975, v.44, pp. 725−774.
  124. Evans K., Hohmann P., Cole R.D. Chromatographic resolution of lysine-rich histones unaffected by phosphataseor ribonuclease treatment. Biochim. biophys. acta, 1970, v.221, pp. 128−131.
  125. Fansler B.S., Churchill J.R., Studzinski G.P. Repair DNase from Hela cell nuclei. J. Cell Biol., 1974, v.63, pp. 97−99.
  126. Farr R.M., Luskow V., Sundharadas G. Major nonhistone proteins of bovine lymphocyte chromatin. Identification of tubulin and actin. Exp. Cell Res., 1979, v.121, pp. 428−432.
  127. Farron-Furstenthal F. An inhibitir protein of nuclear protein kinases. Hature, 1979, v.280, N2 5721,pp. 415−417.
  128. Flavell R.B., Kemble R.J. Characterization of chromatin from QJriticum aestivum. Phytochemistry, 1974, v. 13, pp. 16 894 694.
  129. Fleischer L.H., Sarhander H.I., Brode W.P. Phosphorylation of nonhistone chromatin proteins from neuronal and glial nuclei enriched fractions of rat brain. FEBS Lett., 1974, v.45″ PP. 329−332.
  130. Fleischer L.H., Pollow K. Comparison of nonhistone chromosomal proteins from neuronal and glial chromatin by isoelectricfocussing and microdiscelectrophoresis. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v.80, pp. 773−780.
  131. Froehner S.C., Bonner J. Ascites tumor ribonucleic acid polymerases. Isolation, purification and factor stimulation. Biochemistry, 1973, v.12, pp. 3064−3071.
  132. Fujitani H., Holoubek V. Presence of the same types of HHB in different tissues. Experientia, 1974, v.30, pp.474−475.
  133. Furlan M., Jericijo M. Protein catabolism in thymus nuclei. 1. Hydrolysis of nucleoprotein by proteases present in calf-thymup nuclei. Biochim. biophys. acta, 1967 a, v.147, pp.135−144.
  134. Furlan M., Jericijo M. Protein catabolism in thymus nuclei. 11. Bindind of histone-splitting nuclear proteasesto deoxyribonucleic acid. Biochim. biophys. acta, 1967 b, v.147, pp.145−153.
  135. Gadski R.A., Chae C.-B. Mode of reconstitution of chicken erythrocyte and reticulocyte chromatin. Biochemistry, 1976, v.15, pp.3812−3817,
  136. Garel A., Mazen A., Champaghe M., Santiere P.,
  137. Kmiecik D., Loy 0., Biserte G. Chicken erythrocyte histone H5- 1. Amino terminal seguencea (70 residnes). FEBS Lett., 1975, v.50, pp. 195−199.
  138. Garrard W.T., Bonner J. Changes in chromatin proteins during liver regeneration. J. Biol. Chem., 1974, v.249, PP. 5570−5579.
  139. Gates D.M., Bekhor I. DNA-binding activity of tightly-bound non-histone chromosomal proteins in chicken liver chromstin, Nucl., Acids Res., 1979, v.6,pp.3411−3426.
  140. Gigot C., Philipps G., Uicolaieff A., Hirth I". Some properties of tobacco protoplast chromatin, Nucl. Acids Res., 1976, v.3, pp. 2315−2329.
  141. Gilmour R.S. Globin messenger RHA synthesis and processing during haemoglobin induction in Friend cells.
  142. Evidence for transcriptional control in clone M2. -Cell Differ., 1975, v.3, pp.9−22.
  143. Gineitis A.A., Nivinskas H.H., Vorob’ev V.I. Nonhistone chromatin proteins from the sea urchin Strongylocent-rotus droebachiensis speim and embryo. Exp. Cell Res., 1976, v.98, pp. 248−252.
  144. Goodwin G. H, Johns E.W. The non-histon proteins of chromatin. FEBS Lett., 1972, v.21, pp.103−104.
  145. Goodwin G.H., V/oodfead L., Johns E.VY. The presence of high mobility group non-histone chromatin proteins in isolated nucleosomes. FEBS Lett., 1977, v.73, pp.85−88.
  146. Goodwin G.H., Walker J.M., Johns E.W. Studies of the degradation of high mobility group non-histone chromosomal proteins. Biochim. biophys. acta, 1978, v.519,pp. 233−242.
  147. Gore J.R., Ingle J. Ribonucleic acid polymerase activities in Jerusalem artichoke tissue. Biochem. J., 1974, v.143, pp.107−113.
  148. Gray R.H., Herzog R., Stefferson D.M. Gel electropho resis of labeled nuclear proteins from bovine leukocytes. -Biochim. biophys. acta, 1969, v. 157, pp. 344−351.
  149. Gregor D., Reinert J., Matsumoto H. Changes in chromosomal proteins from embryo induced carrot cells. -Plant Cell Physiol., 1974, v.15, pp. 875−881.
  150. Gronow M., Thackrah T.M., Lewis F.A. Instability of rat liver chromatin and other nuclear non-histone proteins in alkaline solution. Biochem. J., v.157, 1976, pp. 507−509.
  151. Guilfoyle T.J., Lin G.-Y., Chen Y.-M., Key J.L. Purification and characterization of RITA polymerase 1 from a higher plant. Biochim. biophys. acta, 1976, v.418,pp.344−357.
  152. Guillonzo G.C., Tichonicky L., Kruh J. Nepatocyte chromosomal non-histone proteins in developing rats. Eur. J. Biochem., 1979, v. 95, pp. 235.238.
  153. Gurley W.B., Lin G.-Y., Guilfoyle T.J., Nagao R.T., Key J.L. Analysis of plant RITA polymerase 1 transcript inchromatin and nuclei. Biochim. biophys. acta, 1976, v.425, pp. 168−174.
  154. Hancock R. Conservation of histones in chromatin during growth and mitosis in vitro. J. Mol. Biol., 1969, v.40, pp. 457−467.
  155. Hardie D. Graham., Matthews H.R., Bradbury E.M. Cell-cycle dependence of two nuclear histone kinase enzyme activites. Eur. J. Biochem., 1976, v.66, pp.37−42.
  156. Harlow R., Wells J.R.E. Histone proteases of avian erythroid cells. J. Cell Sci., 1975, v.18, pp.217−225.
  157. Hesslinger H., Follow K. Hew high sensitive analytical microscale procedure for chromosomal proteins. Mol. Biol. Rep., 1978, v.4, pp.171−175.
  158. Higashinakagawa Т., Onishi Т., Muramatzu M. A factor stimulating the transcription by nuclear RHA polymerase in the nucleolus of rat liver. Biochem. Biophys. Res. Com., 1972, v.48, pp.937−944.
  159. Hill R.J., Pocia D.L., Doty P. Towards a total macromolecular analysis of sea urehin chromatin. J. Mol. Biol., 1971, v.61, pp. 445−462.
  160. Hirasawa E., Takahashi E., Matsumoto H. Damage of chromosomal proteins during isolation of chromatin and chro-matin-bound protease from germinated pea cotyledom. Plant Sci. Lett., 1977, v.10, pp.361−366.
  161. Hirasawa E., Takahashi E., Matsumoto H. A nucleoti-dophosphohydroluzing activity in non-histone proteins of pea cotyledom inhibits in vitro RHA synthesis. Plant Cell Physiol., 1978, v.19, pp. Ю95-Ю98.
  162. Hirschhorn R., Grossman J., Troll W., Weissmann G.
  163. The effect of epsilon amino caproic acid and other inhibitors of proteolysis upon the responce of human peripheral blood lymphocytes to phytohemagglutinin. J. Clin. Invest., 1971, v.50, pp.1206−1217.
  164. Hnilica L.S., Kaper H.A., Hnilica V.S. Biosynthesis of histone and acidic nuclear proteins under different conditions of growth. Science, 1965, v.150, pp.1470−1472.
  165. Hodges G.M., Livingston D.C., Pranks L.M. The Localisation of trypsin in cultured mammalian cells. J. Cell Sci., 1973, v. 12, pp.887−902.
  166. Holoubek V., Fujitani H. Are properties extractable from chromatin in 0,35M NaCl cytoplasmic contaminations. -Ped. Proc., 1973, v.32, pp.2210−2212.
  167. Howk R., Wang T.Y., DNA-polymerase from rat liver chromosomal proteins. 1. Partial purification and general characteristics. Arch. Biochem, Biophys., 1969, v.133, pp.238−246.
  168. Howk R., Wang T.Y. DMA polymerase from rat liver chromosomal proteins. 11. Formation of an enzyme-template complex and association of product with template. Arch. Biochem. Biophys., 1970, v.136, pp.422−429.
  169. Howk R., Wang T.Y. DMA polymerase from rat liver chromosomal proteins. Alteration of template specifity and alkaline deoxyribonuclease activity. Eur. J. Biochem., 1970″ v.13, pp.455−460.
  170. Huang R.C., Bonner J. Histone, a suppressor of chromosomal RHA synthesis. Proc, Nat. Acad. Sci, USA, 1962, v.48, pp.1216−1222.
  171. Huang R.S., Huang P.C. Effect of protein-bound RNAassociated with chick embryo chromatin on template specificity of the chromatin. J.Mol. Biol., 1969, v.39, PP.365−378.
  172. Inagaki Т., Miura K., Murachi T. Identification of a protease inhibitor from rat peritoneal macrophages as poly (ADP-ribose). J. Biol. Chem., 1980, v.255, pp.77 467 750.
  173. Inoue A., Fujimoto D. Enzymatic deacetylation of histone. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1969, v.36,pp.146−151.
  174. Jacob F., Monod J. Genetic regulators of mechanisms at the protein synthesis. J. Mol. Biol., 1961, v.3, pp.318 356.
  175. James G.T., Yeoman L.C., Goldberg A.H., Matsui S., Busch H. Isolation and characterization of nonhistone chromosomal protein C-14 which stimulates RNA synthesis. -Biochemistry, 1977, v.16, pp.2384−2389.
  176. Jansing R., Park W., Stein J.L., Stein G.S., Ross J. Activation of histone gene transcription in ques-cent WI-38 cells or mouse liver by a nonhistone chromosomal protein fraction from Hela S^ cells. In Vitro, 1977, v.13, pp.196−197.
  177. Johnson E.M., Allfrey V.G. Differential effects adenosine-3,-5f-monophosphate on phosphorylation of rat liver nuclear acidic proteins. Arch. Biochem. Biophys., 1972, v.152, pp.786−789.
  178. Johnson J.D., Douvas A.S., Bonner J. Chromosomal proteins. Intern. Rev. Cytol. Suppl., 1974, v.4, pp.273−361.
  179. Kamiyama M., Dastugue B. Rat liver non-histone proteins correlation between protein kinase activity and activation of RNA synthesis. Biochem. Biophys. Res. Com., 1971, v.44, pp.29−36.
  180. Kamiyama M., Wang T.Y. Activated transcription from rat liver chromatin by non-histone proteins. Biochim. biophys. acta, 1971, v.228, pp.563—576т
  181. Kamiyama M., Dastugue В., Defer ВГ., Kruh I. Liver chromatin non-histone proteins. Partial fractionation and mechanism of cotion on RHA sinthesis. Biochim. biophys. acta, 1972, v.277, pp.576−583.
  182. Karn J., Johnson E.M., Vidali G., Allfrey V.G. Differential phosphorilation and turnover of nuclear acidic proteins during the cell cycle of synchonized HeLa cells. -J. Biol. Chem., 1974, v.249, pp.667−677.
  183. King J., Laemmli U.K. Polypeptides of the tail fibres of bacterophage T4. J. Mol. Biol., v.61, pp.465−477.
  184. King R.J., Cordon J. Properties of purified nuclearacidic protein fraction. Biochem. J., 1969, v.112, pp.32P-33P.
  185. Kleinsmith L., Allfrey V.G., Mirsky A.E. Phosphopro-tein metabolism in isolated lymphocyte nuclei. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1966, v.55, pp.1182−1189.
  186. Kleinsmith L.J., Heidema J., Carroll A. Specific binding of rat liver nuclear proteins to DNA. Nature, 1970, v.226, pp.1025−1027.
  187. Kleinsmith L.J. Acidic nuclear phosphoproteins. -In: Acidic proteins of the nucleus (ed. Cameron J.R., Jefer J.R.), N.Y.: Acad. Press, 1974, pp.103−135.
  188. Kleinsmith L.J., Stein J., Stein G. Dephosphoryla-tion of nonhistone proteins specifically alters the pattern of gene transcription in reconstituted chromatin.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, pp.1174−1178.
  189. Knopf K.-W., Weissbach A. Study of DMA synthesis in chromatin isolated from HeLa cells. Biochemistry, 1977, v. 16, pp.3190−3194.
  190. Komberg R. A repeating unit of histone and DKA. -Science, 1974, v.184, pp.868−871.
  191. Kostraba N.C., Wang T.Y. Transcriptional transformation of walker tumor chromatin by nonhistone proteins.-Cancer Res., 1972, v.32, pp.2348−2352.
  192. Kostraba N.C., Wang T.Y. Differential activation of transcription of chromatin by non-histine fractions.- Biochim. biophys, acta, 1972, v.262, pp.169−180.
  193. Kostraba N.C., Wang T.Y. Inhibition of transcription in vitro by a non-histone protein isolated from Ehrlich ascites tumor chromatin.- J. Biol. Chem., 1975, v.250,pp.8938−8942.
  194. Kostraba N.C., Newman R.S., Wang T.Y. Selective inhibition of transcription by a nonhistone protein isolated from Ehrlich ascites tumor chromatin.- Arch. Biochem. Biophys., 1977, v.179, pp.100−105.
  195. Kowalska-Loth В., Brudzynski Т., Toerko K., Chmielewska I. The presence of serine protease in pea embryo chromatin.- Acta Biochim. Polon., 1976, v.23, pp.369−374.
  196. Krayewska W., Hrabec E., Klyszejko-Stefanowisz L. Changes in ША-binding chromosomal non-histone proteins during chicken erythroid cell maturation.- Biochemie, 1978, v.60, pp.211−214.
  197. Krayewska W., Klyszejko-Stefanowisz L. Comparative studies on chromatin proteins from chicken thrombocytes and erythrocytes.- Biochim. biophys. acta, 1980, v.624,pp.522−530.
  198. Krauth W., Werener D. Analysis of the most tightly bound proteins in eukaryotic ША.- Biochim. biophys. acta, 1979, v.564, pp.390−401.
  199. KriegerD.E., Levine R., Merrifield R.B., Vidali G., Allfrey V.G. Chemical studies of histone acetylation. Substrate specificity of a histone deacetylase from cell thymus nuclei.- J. Biol. Chem., 1974, v.249, pp.332−334.
  200. Krouse M.O., Ringuet U.M. Low molecular weight nuclear RNA from SV-40-transformed WI 38 cells- effect on transcription of WI 38 chromatin in vitro.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1977, v.76, pp.796−800.
  201. Kurecki T., Toczko K. Isolation and partial purification of protease from calf thymus chromatin.- Bull. Acad. Polon. Sci. Ser. Sci. Biol., 1972, v.20, pp.543−546.
  202. Kurecki Т., Toczko K. Purification and partial characterization of protease from calf thymus chromatin.- Acta Biochim. Polon., 1974, v.21, pp.225−233.
  203. Kurecki Т., Kowalska-Loth В., Toczko K., Chmielew-ska I. Evidence that neutral protease from calf thymus chromatin is a serine type enzyme.- FEBS Lett., 1975, v.53,pp.313−315.
  204. Laemmli U.K., Cheng S.M., Adolph K.W., Paulson J.R., Brown J.A., Baumbach W.R. Metaphase chromosome structure: the role of nonhistone proteins.- Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., Cold Spring Harbor, N.Y., 1978, v.42, pp.351 360.
  205. Laks M.S., Jungmann R.A. Prereplicative modulation of nuclear protein kinases in the regenerating rat liver.
  206. Biochem. Biophys. Res. Com., 1980, v.96, pp.697−703.
  207. Langan T.A. Nuclear phosphoproteins.- In: Regulation of nucleic acid and protein synthesis (Y.V.Konings-berger, Bosch L. eds). Amsterdam, 1967, pp.233−250.
  208. Langan T.A., Action of adenosine З'^'-топорЬоврЬаte dependent histone kinase in vivo.- J. Biol. Chem., 1969, v.244, pp.5763−5765.
  209. Lapeyze J.-N., Bekhor I. Effects of 5-bromo-2'-de-oxyuridine and dime thy 1-sulfaxide on properties and structure of chromatin.- J. Mol. Biol., 1974, v.89, pp.137−162.
  210. La Rue H., Pallotta D. The selective extraction of histones from rye chromatin.- Can. J. Biochem., 1976, v.54, pp.765−771.
  211. Lee H.M., Paik W.K. Histone methylation during hepatic regeneration in rat.- Biochim. biophys. acta, 1972, v.277, pp.107−116.
  212. M., Glazer R. 1. Characterization of a non-histone chromosomal protein which stimulates RHA polymerase 11.- Biochim. biophys. acta, 1980, v.607, pp.92-101.
  213. Le Stourgeon W.M., Rusch H.P. Localization of nucleolar and chromatin residual acidic protein changes during differentiation in Physarum polycephalum.- Arch. Biochem. Biophys., 1973, v.155, pp.144−158.
  214. Letnansky K. Nuclear proteins in genetically active and inactive parts of chromatins.-PEBS Lett., 1978, v.89,pp.93−97.
  215. Lipinska A., KLyszejko-Stefanowicz L. The activity of chromatin-bound protease extracted selectively with histone H2B from calf thymus and rat liver.- Int. J. Biochem., 1980, v.11, pp.299−303.
  216. Litman R.M. A deoxyribonucleic acid polymerase from Micrococcus luteus (Micrococcus lysodeikticus) isolatedon DNA-cellulose.- J. Biol. Chem., 1968, v.243, pp.6222−6233.
  217. Loeb J.E., Greuzet C. Electrophoretic comparison of nuclear proteins from different animal tissue.- Bull. Soc. Chem. Biol., 1970, v.52, pp.1007−1021.
  218. Mac Gillivray A.J., Carroll D., Paul J. The getero-geneity of the non-histone protein from mouse tissues.
  219. FEBS Lett., 1971, v.13, pp.204−205.
  220. Mac Gillivray A.J., Rickwood D. The heterogeneity of mouse-chromatin nonhistone proteins as evidenced by two-dimensional polyacrylamide-gel electrophoresis and ion-exchange chromatography.- Eur. J. Biochem., 1974, v.4,pp.181−190.
  221. Mac Gillivray A.J., Rickwood D., Cameron A.,
  222. Carroll D., Ingles C.J., Krauze R.J., Paul J. Methods for isolation and characterization of chromosomal nonhistone proteins.- Meth. Enzymol., 1975, v.40, pp.160−171.
  223. Majumder G.C. Purification and properties of a nuclear protein kinase from rat mammary gland.- Biochem. J., 1977, v. 165, pp.469−477.
  224. Man N.T., Morris G.E., Cole R.J. Two-dimensional gel analysis of nuclear proteins during muscle differentiation in vitro. 11. Changes in protein phosphorylation.- Exp. Cell Res., 1980, v.126, pp.383−390.
  225. Martelo O.J., Hirsch J. Effect of nuclear protein kinases on mammalian RITA synthesis.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1974, v.58, pp.1008−1015.
  226. Marushige K., Bonner J. Template properties of liver chromatin.- J.Mol. Biol., 1966, v.15, pp.160−174.
  227. Marushige K., Brutlag D., Bonner J. Properties of chromosomal nonhistone protein of rat liver.- Biochemistry, 1968, v.7, pp.3149−3155.
  228. Marushige K., Bonner J. Fraction of liver chromatin.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1971, v.68, pp.2941−2944.
  229. Marushige K., Marushige Y. Chromatin isolation.-Cell Uucl. Vol.4. Chromatin. Part A. New York e.a., 1978, pp.241−265.
  230. Marzluff W.E.Jr., Huang R.C.C. Chromatin directed transcription of 5S and tRNA genes.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, pp.1082−1086.
  231. Matsumoto H., Gregor D., Reinert H. Changes in chromatin of Daucus carota cells during embryogenesis.-Phytochemistry, 1975, v.14, pp.41−47.
  232. Mayfield J.E., Serunian L.A., Silver L.M., Elgin S.C.R. A protein released «by DNAase 1 digestion of Drosophila nuclei is preferentially associated with puffs.-Cell, 1978, v.14, pp.539−544.
  233. McCarty K.S., McCarty K.S.Ir. Analysis of chromosomal protein phosphorylation from mitotic selected cells.
  234. J. Cell Biol., 1974, v.63, pp.214−217.
  235. McClure M.E., Hnilica L.S. Nuclear proteins in genetic restriction. 111. The cell cycle.- Sub.-Cell Biochem., 1972, v.1, pp.311−353.
  236. Melero J.A., Salas M.L., Salas J. Synthesis of a class of DNA-bionding proteins in synchronized untransformed and virus-transformed cells.- Eur. J. Biochem., 1976, v.67, pp.341−348.
  237. Michetti P. In vivo phosphorylation of nonhistone nuclear proteins in newborn rat brain.- Exp. Brain Res., 1975, v.23, Suppl., pp.141.
  238. Miki B.L.A., Neelin J.M. DNA repeat lenghs of erythrocyte chromatins differing in content of histone H1 and H5.- Nucl. Acids Res., 1980, v.8, pp.529−542.
  239. Miller O.L., Beatty B.R. Portrain of a gene.- J. Cell Physiol., 1969, v.74, Suppl.1, pp.225.
  240. Mirsky A.E., Pollister A.W. Nucleoproteins of cell nuclei.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1942, v.28, pp.344−352.
  241. Miyagi M., Wang T.Y. RNA polymerase of nuclear sap and chromatin fractions of Walker tumor.- Int. J. Biochem., 1974, v.5, pp.113−122.
  242. Miyazaki K., Hagiwara H., Nagao I., Matuo Y., Horio T. Tissue-specific distribution of nonhistone proteinsin nuclei of various tissues of rats and its change with growth of rhodamine sarcoma.- J. Biochem., 1978″ v.84, PP.135−143.
  243. Monahan J.J., Hall R.H. Preparation of chromatin from tissue culture cells. A convenient method.- Anal. Biochem., 1975, v.65, pp.187−203.
  244. Mondal H., Asok G., Mondal R.K., Biswas B.B. Termination of RNA-synthesized by RNA polymerase 1 by A factor from chromatin.- Cell Process Growth, Develop, and Different, Proc. Symp. Bhabha Atom. Res. Cent., Bombay, 1972, pp.185−200.
  245. Montagna R.A., Rodriguez L.V., Becker P.P. A comparative study of the nonhistone proteins of rat liver cuchro-matin and heterochromatin.- Arch. Biochem. Biophys., 1977, v.179, pp.617−624.
  246. Montagna R.A., Becker P.P. Comparison of transcription stimulating, phenol-soluble non-histone chromosomal proteins in normal rat liver and transplantable hepatocellular carcinomas.- Chem.-Biol. Interact., 1978, v.23, pp.185−199.
  247. Montagna R.A., Becker P.P. Purification of a low molecular weight non-histone chromosomal protein.- Biochim. biophys. acta, 1980, v.606, pp. 148−156.
  248. Natori S., Takeuchi K., Mizumo D. DNA-dependent RNA polymerase from Ehrlich ascites tumor cells. 111. Ribonucle-ase H and elongating activity of stimulatory factor S-11.-J.Biochem., 1973, v.74, pp.1177−1182.
  249. Uatori S., Sekimizu K., Mizuno D. Organ specificity and sensitivity to alkaline phosphatase of factors stimulating RNA polymerase 11.- J. Biochem., 1974 a, v.76, pp.695−702.
  250. Uatori S., Takeuchi K., Mizuno D. DM dependent RNA polymerase from Ehrlich ascites tumor cells. 1V. A novelprotein repressing RNA polymerase 11.- J. Biochem., 1974 b, v.76, pp.263−270.
  251. Natori S., Takeuchi K., Mizuno D. DNA dependent RNA polymerase from Ehrlich ascites tumor cells. V. Characterization of a factor repressing RNA polymerase 11 as a ribo-nucleoprotein.- J. Biochem., 1975, v.77, pp.1319−1323.
  252. Nehls P., Renz M. Affinity chromatography of chromatin on singlestranded DNA-agarose columns.- Anal. Biochem., 1980, v.107, pp. 124−127.
  253. Nelson D., Covanlt J., Chalkley R. Segregation of rapidly acetylated histones into a chromatin fractions released from intact nuclei by the action of micrococeal nuclease.-Nucl. Acids Res., 1980, v.8, pp.1745−1764.
  254. Nicolini C. Ng., Baserga R. Effect of chromosomal proteins extractable with low concentration of NaCl on chromatin structure of resting and proliferating cells.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, v.72, pp.2361−2365.
  255. Niedergang 01., Okazaki H., Ittel M.E., Munoz D., Petek P., Mandel P. Ribonucleases of beef brain nuclei. Purification and characterization of an alkaline RNAase.- Biochim. biophys. acta, 1974, v.358, pp.91−104.
  256. Nooden L.D., van den Broek H.W.J., Sevall J.S. Stabilization of histones from rat liver.- FEBS Lett., 1973, v.29, pp.326−328.
  257. Norman G.L., Bekhor I. Specific active human gene seguences are selected by tightly-bound nonhistone chromosomal proteins (M-j).- J. Cell Biology, 1979, v.83, pp.158 a.
  258. Ochalska-Czepulis M., Toczko K. A new procedure for purification of chromatin.- Acta biochim. pow., 1972, v.19, pp.347−351.
  259. Ochalska-Czepulis M., Bitny-Szlachto S. Glutathione reductase activity of chromatin isolated from mouse spleen nuclei.- Int. J. Biochem., 1981, v.13, pp.519−521.
  260. Ohlenbusch H.H., Olivera B.M., Tuan D., Davidson N. Selective dissociation of histones from calf thymus nucleo-protein.- J.Mol.Biol., 1967, v.25, pp.298−315.
  261. O’Malley W., Means A.R. Female steroid hoxraones and target cell nuclei.- Science, 1974, v.183, pp.610−620.
  262. Ouick D.P., Duerre J.A. Carboxyl-methylation of nonhistone chromosomal proteins.- Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1980, v.84, pp.55−58.
  263. PaikW.K., Kim S. Protein methylase. 1. Purification and properties of the enzyme.- J. Biol. Chem., 1968, v.243, pp.2108−2114.
  264. Panyim S., Jensen R.H., Chalkley R. Proteolytic contamination of calf thymus nucleohistone and its inhibition.-Biochim. biophys. acta, 1968, v.160, pp.252−255.
  265. Park W.D., Thrall C.L., Stein J.L., Stein G.S. Activation of histone gene transcription from chromatin of G^ HeLa cells by S-phase non-histone chromosomal proteins.-FEBS Lett., 1976, v.62, pp.226−229.
  266. Patel G., Howk R., Wang T.Y. Partial purification of DNA-polymerase from the non-histone chromatin proteins of rat liver.- Nature, 1967, v.215, pp.1488−1489.
  267. Patel G.L., Thomas T.L. Some binding parametress of chromatin acidic proteins with high affinity for DNA.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, v.70, pp.2524−2532.
  268. Paul J., Gilmour R.S. Organ-specific restriction of transcription in mammalian chromatin.- J. Mol. Biol., 1968, v. 34, pp.305−309.
  269. Pederson Т., Bhorjee J.S. A special class of nonhistone protein tightly complexed with template-inactive DNA in chromatin.- Biochemistry, 1975, v.14, pp.3238−3242,
  270. Peters K.E., Comings D.E. Two-dimensional gel electrophoresis of rat liver nuclear washes, nuclear matrix and hnRNA proteins.- J. Cell Biol., 1980, v.86, pp.135−155.
  271. Peterson J.L., McConkey E.H. Non-histone chromosomal proteins from HeLa cells. A curvey by high resolution two-dimensional electrophoresis.- J. Biol. Chem., 1976, v.251, pp.548−554.
  272. Phillips D.M.P., Johns E.W. A study of the proteinase content and the chromatography of thymus histones.-Biochem. J., 1959, v.72, pp.538−544.
  273. Phillips I.R., Shephard E.A., Stein J.L., Klein-smith L.Y., Stein G.S. Nuclear proteins kinase activities during the cell cycle of HeLa S^ cells.- Biochim. biophys. acta, 1979, v.565, pp.326−347.
  274. Pipkin J.L., Larson J.R., Larson D.A. Changing patterns of nucleic acids, basic and acidic proteins in generative and vegetative nuclei during pollen germination and pollen tube growth in Hippeastrum Belladonna.- Exp. Cell Res., 1973, v.79, pp.28−42.
  275. Platz R.D., Kish V.M., Kleinsmith L.J. Tissue specificity of non-histone phosphoproteins.- FEBS Lett., 1970, v.12, pp.38−40.
  276. Platz R.D., Stein G.S., Kleinsmith L.J. Changes in the phosphorylation of nonhistone chromatin proteins during the cell cycle of HeLa S^ cells.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1973, v.51, pp.735−740.
  277. Platz R.D., Hord G., Burleigh B.D., Hnilica L.S. Phosphorylation of nuclear proteins during sea urchin development.- J. Cell Biol., 1974, v.63, pp.272.
  278. Potuzak H., Dean P.D.G. Affinity chromatography on columns containing nucleic acids.- PEBS Lett., 1978, v.88, pp.161−166.
  279. Prestayko A.W., Crane P.M., Busch H. Phosphorylation and DUA binding of irucleaf rat liver proteins soluble at low ionic stregth.- Biochemistry, 1976, v.15, pp.414−421.
  280. Purnell M.R., Whish W.J.D. Hovel inhibitors of poly (ADP-ribose)synthetase.- Biochem. J., 1980, v.185, pp.775−777.
  281. Rakowicz-Szulczynska E.M., Horst Antoni. Synthesis of non-histone chromatin proteins of mice in spleen cells and myeloma cells RPC5 and ABPC 22.- Mol. Cell Biochem., 1980, v.33, pp.115−119.
  282. Ramponi G., Nassi P., Liguri G., Cappugi G. A new type of the serine protease in rat thymus. -FEBS Lett., 1978, v.90, pp.228−232.
  283. Reeder R.H. Transcription of chromatin Ъу bacterial RNA polymerase.- J. Mol. Biol., 1973, v.80, pp.229−241.
  284. Reid B.R., Cole R.D. Biosynthesis of a lysine-rich histone in isolated calf thymus nuclei.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1964, v.51, pp. Ю44-Ю50.
  285. Renard A., Verly W.G. A chromatine factor in ratgliver which destroys 0 -ethylguanine in DNA.- FEBS Lett., 1980, v.114, pp.98−102.
  286. Riazzudin S., Grossman L. Isolation and properties of the nucleases Ъу affinity chromatography on nucleic acids.-J.Biol.ghem., 1977, v.252, pp.6280−6286.
  287. Rickwood D., Riches P.G., Mac Gillivray A.I. Studies of the in isolated nuclei.- Biochim. biophys. acta, 1973, v.299, pp.162−171.
  288. Rickwood D., Mac Gillivray A.I. Improved techniques! for the fractionation of nonhistone proteins of chromatin on hydroxyapatite.- Eur. J. Biochem., 1975, v.51,pp.593−601.
  289. Riechter K., Hartmut K., Sekeris C.E. Isolation and partial purification of non-histone chromosomal proteins from rat liver, thymus and kidney.- Arch. Biochem. Biophis., 1972, v.148, pp.44−53.
  290. Rikans L.E., Ruddon R.W. Partial purification and properties of a chromatin-associated phosphoprotein kinase from rat liver nuclei.- Biochim. biophys. acta, 1976, v.422, pp.73−86.
  291. Ross D"A., Jackson J.B., Chal C.-B. Globin specificnonhistone proteins bing to the coding regions of the glolin genes.- J. Cell Biol., 1979, v.83, pp.146 a.
  292. Rovera G., Baserga R. Early changes in synthesis of acidic nuclear proteins in human diploid fibroblasts stimulated to synthesize ША by changing the medium.- J. Cell. Physiol., 1971, v.77, pp.201−212.
  293. Roy P.H., Weissbsch A. DNA methylase from HeLa cell nuclei.- Wucl. Acids Res., 1975, v.2, pp.1669−1684.
  294. Roy P., Biswas B.B. A receptor protein for indolea-cetic acid from plant chromatin and its role in transcription. Biochem. Biophys. Res. Com., 1977, v.74, pp.1597−1606.
  295. Russev G., Anachkova В., Tsanev R. Fractionation rat liver chromatin nonhistone proteins into two groups with different metabolic rates.- Eur. J. Biochem., 1975, v.58, pp.253−257.
  296. Ryskov A.P., Farashyan V.R., Georgiev G.P. Ribo-nuclease-stable base sequences specific exclusively for giant dRM.- Biochim. biophys. acta, 1972, v.262, pp.568−572.
  297. Sadgopal A., Kabat D. Synthesis of chromosomal proteins during the maturation of chicken eritrocytes.- Biochim. biophys. acta, 1969, v.190, pp.486−495.
  298. Sanders L.A. Isolation and characterization of the non-histone chromosomal proteins of developing avian erythroid cells.- Biochemistry, 1974, v.13, pp.527−534.
  299. Sawai Y., Unno M., Tsukada K. Two ribonuclease H activities from rat liver nuclei.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1978, v.84, pp.313−321.
  300. Schmidt G., Billwitz H., Lindigkeit R. Characterization of the phenol soluble and insoluble nonhistone proteins of in vivo -^P-labelled rat liver nuclei by high-resolution gel electrophoresis" — Acta Biol, et med. germ., 1980, v.39, pp. 21−32.
  301. Schwarts S.A. Rat embryo non-histone chromosomal proteins: interaction in vitro with normal and bromodeoxyuri-dinesubstituted DNA.- Biochemistry, 1977, v. l6,pp.4101−4105.
  302. Seale R.L., Aronson A.I. Chromatin-associated proteins of the developing sea Urchim embrio.- J. Mol. Biol., 1973, v.75, pp.633−645″
  303. Sekimizu K., Kobayashi N., Mizumo D., Natori S. Purification of a factor from Ehrlich ascites tumor cells specifically stimulating RNA polymerase 11.- Biochemistry, 1976, v.15, pp.5064−5070.
  304. Sellwood S.M., Richnes P.G., Harrap K.R., Rick-wood D., Mac Gillivray A.J., Capps M. The integrity of nuclear proteins following incubation of isolated nuclei in vitro.-Eur. J. Biochem., 1975, v.52, pp.561−566.
  305. Shapiro A.L., Vinuela E., Maized I.V. Molecular weight estimation of polypeptide chains by electrophoresis in SDS-polyacrylamide gels.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1967, v.28, pp.815−820.
  306. Shaw L.M.J., Huang R.C.C. A description of two procedures which avoid the use of extreme pH condition for the resolution of components isolated from chromatins prepared from pig cerebellum and pituitary nuclei.- Biochemistry, 1970, v.9, pp.4530−4542.
  307. Shea M., KLeinsmith L.I. Template-specific stimulation of RNA synthesis by phosphorylated non-histone chromatin proteins.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1973, v.50,pp.473−477.
  308. Sheehan D.M., Olins D.E. The binding of nuclear non-histone protein to DNA.- Biochim. biophys. acta, 1974, v.353, pp.438−446.
  309. Shelton K.R., Allfrey V.G. Selective synthezis of a nucleic acid protein in liver cells stimulated by Cortisol.» Nature, 1970, v.228, pp.132−134.
  310. Shirey Т., Huang R.C.C. Protein extraction from Arbacia punctulata chromatin.- Biochemistry, 1969, v.8, pp.4138−4148.
  311. Simon J.H., Becker W.M. A polyethylene glycol-dextran procedure for the isolation of chromatin proteins (histones and nonhistones) from wheat geim.- Biochim. biophys. acta 1976, v.454, pp.154−171.
  312. Smellie R.M.S., Me Indol W.M., Davidson J.N. The1с 3c л aincorporation of N, and C, into nucleic acids and proteins of rat liver.- Biochim. biophys. acta, 1953, v.11, pp.559−565.
  313. Smith M.C., Chae Chi-Bom. A rapid method for the electrophoresis of chromatin proteins.- Biochim. biophys. acta, 1973, v.317, pp.10−19.
  314. Soliro R., Bosile C. Hon ribosomal proteins in HeLa cells.- J. Mol. Biol., 1973, v.79, pp.507−515.
  315. Spelsberg Т., Sarkissian.I.V. Isolation an electrophoresis of nuclear protein of bean.- Phytochemistry, 1968, v.1, pp.2083−2088.
  316. Spelsberg Т.О., Hnilica L.S. The effects of acidic proteins and RNA on the histone inhibition of the DNA-depen-dent RITA synthesis in vitro.- Biochim. biophys. acta, 1969, v.195, pp.63−75.
  317. Spelsberg T.C., Hnilica L.S., Ansevin A.T. Proteins of chromatin in template restriction. 3. The macromoleculesin specific restriction of the chromatin DNA.- Biochim. biophys. acta., 1972, v.228, pp.550−562.
  318. Spencer M. Hydroxylapatite for chromatography. An improved methods of preparation.- J. Chromatogr., 1978,1. 1661, pp.435−446.
  319. Srebreva L., Russev G., Tsanev R. Metabolic stability of nonhistone chromosomal proteins in Ehrlich ascitestumour cells.- Int. J. Biochem., 1979, v.10, pp.691−695.
  320. Srivastava B.I.S., Changes in enzymic activity during cultivation of human cells in vitro.- Exp. Cell Res., 1973, v.80, pp.305−312.
  321. Stahl H., Knippers R. Chromatin-associated protein kinases specific for acidic proteins.- Biochim. biophys. acta, 1980, v.614, pp.71−80.
  322. Stedman E., Stedman E. Cell specificity of histones. Nature, 1950, v.166, pp.780−781.
  323. Steele W.J., Bush H. Studies on acidic nuclear proteins of the Walker tumor and liver.- Cancer Res., 1963, v.23, pp.1153−1163.
  324. Steele W.J., Bush H. Studies on the composition of residual proteins from rat liver a Walker 256 carcinosarcoma. Exp. Cell Res., 1964, v.33, pp.68−72.
  325. Stein G., Baserga R. Continued synthesis on non-histone chromosomal proteins during mitosis.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1970, v.41, pp.715−722.
  326. Stein G.S., Baserga R. Nuclear proteins and the cell cycle.- Adv. Cancer. Res., 1972, v.15, pp.287−330.
  327. Stein G.S., Thrall C.L. Evidence for the presens of nonhistone chromosomal proteins in nucleoplsm of HeLa S^ cells. PEBS Lett., 1973, v.32, pp.41−45.
  328. Stein G.S., Mans R.J., Gabby E.J., Stein J.L., Davis J., Adawadkar P.D. Evidence for fidelity of chromatin reconstitution.- Biochemistry, 1975, v.14, pp.1859−1866.
  329. Stein G., Park W., Thrall C., Mans R., Stein J. Regulation of cell cycle stage-specific transcription of histone genes from chromatin by nonhistone chromosomal proteins. Nature, 1975, v.257, pp.764−767.
  330. Stein G., Park W.D., Thrall C.L., Mans R.J., Stein J.L. Cell cycle stage-specific transcription of histone genes.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1975, v.63, pp.945−949.
  331. Stein G.S., Roberts R.M., Davis J.L., Head W.J., Stein J.L., Thrall C.L. Are glycoproteins and glyco-saminogly-cans components of the eukaryotic genome?- Nature, 1975″ v.258, pp.639−641.
  332. Stein J.L., Reed K., Stein G.S. Effect of histones and nonhistone chromosomal proteins of the transcription of histone genes from HeLa S^ cell DNA.-Biochemistry, 1976, v.15, pp.3291−3295.
  333. Stellwagen R.H., Reid B.R., Cole R.D. Degradation of histones during the manipulation of isolated nuclei and deoxyribonucleoprotein.- Biochim. biophys. acta, 1968, v.155″. pp.581−592.
  334. Sterner R., Boffa L.S., Vidali G. Comparative structural analysis of high mobility group proteins from a variety of sourse. Evidence for a high mobility group protein unique to avain erythrocyte nuclei.- J. Biol. Chem., 1978, v.253, pp.3830−3836.
  335. Studzinski G.R., Fischman G. J, Cholon J.J. Changes in nuclear proteins during the cell cycle.- Growth Kinet. and Biochem. Regul. Norm, and Malignant Cells. Baltimore e.a., 1977, pp.191−198.
  336. Sung M.T. Phosphorylation and dephosphorylation of histone V (HS): Controlled condensation of avain erythrocyte chromatin.- Biochemistry, 1977, v.16, pp.286−290.
  337. Sures I., Gallwitz D. Histone-specific acetyltrans-ferases from calf thymus. Isolation, properties and substrate specificity of three different enzymes.- Biochemistry, 1980, v.19, pp.943−951.
  338. Suria D., Liew C.C. Isolation and analysis of nonhistone chromatin proteins from rat liver nuclei by three different methods, — Can. J, Biochem., 1974, v.52, pp.11 431 153.
  339. Suria D., Liew C. C, Isolation of nuclear acidic proteins from rat tissues. Characterization of acetylated liver nuclear acidic proteins.- Biochem. J., 1974, v.137″ pp.355−362.
  340. Suzuki Y., Murachi Т. A chromatin-bound neutralprptease and its inhibitor in rat peritoneal macrophages. -J. Biochem., 1978, v.84, pp.977−984.
  341. Szeszak F., Pinna Ъ.А. Protein phosphatase from rat liver nuclei.- Mol. Cell. Biochem., 1980, v.32, pp.13−20.
  342. Szopa J., Jacob G. Influence of histone phosphorylation upon histone-histone interaction studies in vitro.-Biochemistry, 1980, v.19, pp.987−990.
  343. Szopa J., Wagner K.G. Purification and properties of a DNase inhibitor from Nicotiana tabacum cell cultures.-Eur. J. Biochem., 1980, v.111, pp.211−215.
  344. Takami H., Busch H. Two-dimensional gel electropho-retic comparison of proteins of nuclear fractions of normal liver and Novikoff hepatoma.- Cancer Res., 1979, v.39,pp.507−518.
  345. Takeda M., Matsumura S., Nakaya Y. Nuclear phospho-protein kinases from rat liver.- J. Biochem., 1974, v.75,pp.743−751.
  346. Tanaka Т., Kanehisa T. Low molecular-weight RNA associated with chromatin.- J. Biochem., 1972, v.72,pp.1273−1277.
  347. Tata J.R., Hamilton M.J., Cole R.D. Membrane phos-phoiipida associated with nuclei and chromatin melting profile, template activity and stability of chromatin.- J. Mol. Biol., 1972, v.67, pp.231−246.
  348. Teng C.S., Hamilton Т.Н. Role of chromatin in estrogen action in the uterus. 11. Hormone-induced sunthesis of nonhistone acidic proteins which restore histone-inhibi-ted DNA-dependent RNA synthesis.- Biochemistry, 1969, v.8, pp.465−471.
  349. Thomas T.L., Patel G.L. DNA unwinding component of the nonhistone chromatin proteins.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, pp.4364−4368.
  350. Thornburg V/., Gamo S., O’Malley A.P., Lindell T.J. Properties of rat liver nuclear protein kinases.- Biochim., biophys. acta, 1979, v.571, pp.35−44.
  351. Towill L.E., Nooden L.D. An electrophoretic analysis of the acidsoluble chromosomal proteins from different organs of maize sadlings, — Plant Cell. Physiol., 1973, v.14, pp.851−863.
  352. Towill L.E., Nooden L.D. An electrophoretic analysis of the acid-insoluble chromosomal proteins from different organs of maize seedlings.- Plant Cell. Physiol., 1975, v.16, pp.1073−1084.
  353. Trewavas A. Changes in phosphorylated and unphospho-rylated nuclear proteins during germination in barley.-Phytochemistry, 1976, v.15, pp.363−366.
  354. Tsitilow S.G., Cox D., Mathias A.P., Ridge D. The characterization of the nonhistone chromosomal proteins of the main classes of nuclei from rat brain fractionated zonal centrifugation.- Biochem. J., 1979, v.177, pp.331−346.
  355. Tsurugi K., Ogata K. Presence of a thiol protease in regenerating rat-liver nuclei. Partial purification and some properties.- Eur. J. Biochem., 1980, v.105, pp.9−15.
  356. Umansky S.R., Piker E.G., Adler V.V. Ribonuclease activity rat thymus chromatin proteins.- Experientia, 1974, v.30, pp.734−736.
  357. Umansky S.R., Kovalev Yu. I., Tokarskaya V.I. Specific interaction of chromatin non-histone proteins with DNA.- Biochim. biophys. acta, 1975, v.383, pp.242−254.
  358. Umansky S.R., Zotova R.U., Kovalev Yu. I. Comparison of some properties of chromatin nonhistone proteins and nuclear sap proteins.- Eur. J. Biochem., 1976, v.65,pp.503−512.
  359. Unrau P., Champ D.R., Young J.L., Grant C.E. Nucleic acid-binding glycoproteins which solubilize nucleic acids in dilute acids. Reexamination of the Ustilago maygis glycoproteins.- J. Biol. Chem., 1980, v.255, pp.614−619.
  360. Valkonen K.H., Pina R.S. Isoelectric focusing and isoelectric points of bovine liver histones.- Anal. Biochem., 1980, v.104, pp.499−505.
  361. Vaughn S.T., Comings D.E. Cytoplasmic DNA-binding proteins.- Exp. Cell Res., 1973, v.80, pp.265−274.
  362. Vidali G., Boffa L.C., Allfrey V.G. Properties of an acidic histone-binding protein fraction from cell nuclei. Selektive precipitation and deacetylation of histones F2A1 and F3.- J. Biol. Chem., 1972, v.247, pp.7365−7373.
  363. Vidali G., Boffa L.C., Littan V.C., Allfrey K.M., Allfrey V.G. Changes in nuclear acidic protein complement of red blood cells during embryonic development.- J. Biol. Chem., 1973, v.248, pp.4065−4068.
  364. Wakaboyashi K., Wang S., Hord G., Hnilica L.S. Tissue-specific nonhistone chromatin proteins with affinity for DNA.- PEBS Lett., 1973, v.32, pp.46−48.
  365. Wallwork J.J.С., Quick D.P., Duerre J.A. Properties of soluble rat brain histone lysine methyltransferase.-J. Biol. Chem., 1977, v.252, pp.5977−5980.
  366. Wang S., Chiu J.-F., Klyszejlco-Stefanowicz L., Fujitani H., Hnilica L.S., Ansevin A.T. Tissue-specific chromosomal nonhistone protein interactions with DNA.- J. Biol. Chem., 1976, v.251, pp.1471−1475.
  367. Wang T.Y. Solubilization and characterization of the residual proteins of the cell nucleus.- J. Biol. Chem., 1966, v.241, pp.2913−2917.
  368. Wang T.Y. The isolation properties and possible functions of chromatin acidie proteins.- J. Biol. Chem., 1967, v.242, pp.1220−1226.
  369. Wang T.Y., Johns E.W. Study of the chromatin acidic proteins of rat liver: Heterogeneity and complex formation with histones.- Arch. Biochem. Biophys., 1968, v.124,pp.176−183.
  370. Wang T.Y. Tissue specifity of non-histone chromosomal proteins.- Exp. Cell Res., 1971, v.69, pp.217−219.
  371. Wang T.Y., Kostraba N.C. Non-histone proteins and gene activation in regenerating rat liver.- Exp. Cell Res., 1973, v.80, pp.291−296.
  372. Wang T.Y. The role of nonhistone chromosomal proteins in the interaction of prostate chromatin with androgen-receptor complex.- Biochim. biophys. acta, 1978, v.518,pp.81−88.
  373. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular v/eight determination by dodecylsulfate-polyacrilamide geb electrophoresis.- J. Biol. Chem., 1969, v.244,pp.4406−4412.
  374. Wilhelm M.L., Langenbuch J., Wilhelm P.X., Gigot C. Nucleosome core particles can be reconstituted using mixtures of histones from two eukaryotic kingdoms.- FEBS Lett., 1979, v.103, pp.126−132.
  375. Wilson E.M.j Spelsberg T.G. Methods for isolation and characterization of acidic chromatin proteins.- Meth. Enzymol., 1975, v.40, pp.171−176.
  376. Winter H., Alonso A., Goerttler K. A sensitive assay system for detection of rare chromosomal proteins with DMA-binding properties.- Anal. Biochem., 1980, v.105,pp.39−47.
  377. Worcel A., Benyajati G. Higher order coiling of DNA in chromatin.- Cell, 1977, v.12, pp.83−100.
  378. Wray V.R., Elgin S.C.R., Wray W. Proteins of meta-phase chromosomes and interphase chromatin.- Nucl. Acids Res., 1980, v.8, pp.4155−4163.
  379. Wu P.C., Elgin S.C.R., Hood J. Nonhistone chromosomal proteins of rat tissues. A comparative study by gel electrophoresis.- Biochemistry, 1973, v.12, pp.2792−2797.
  380. Wu B.C., Spohn W.H., Busch H. Two-dimensional gel electrophoresis of nuclear phosphoproteins of Novikoff hepatoma and regenerating liver.- Physiol. Chem. Phys., 1980, v.12, pp.11−20.
  381. Yaquchi M., Roy C., Seligy V.L. Complete amino acid sequences of goose erythrocyte H 5 histone and the gomology between H1 and H5 histones.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1979, v.90, pp.1400−1406.
  382. Yamaizumi M, Uchida Т., Okada Y., Furusawa M., Mitsui H. Rapid transfer of non-histone chromosomal proteins to the nucleus of living cells.- Nature, 1978, v.273,pp.782−784.
  383. Yeoman L.C., Taylor C.W., Jordan J.J., Busch H. Two-dimensional polyacrilamide gel electrophoresis of chromatin proteins of normal rat liver and Novikoff hepatoma ascites cells.- Biochem. Biophys. Res. Com., 1973, v.53, pp.1067−1076т
  384. Yeoman L.C., Taylor C.W., Wool L.M., Bush H. Two-dimensional polyacrilamide gel analysis of nuclear proteins from human tumor cell lines.- Cancer, 1978, v.42, pp.474−482.
  385. Yoshida K., Sasaki K. Changes of template activity and proteins of chromatin during wheat germination.- Plant. Physiol., 1977, v.59, pp.497−501.
  386. Yoshida K., Sugita M., Sasaki K. Involement of nonhistone chromosomal proteins in transcriptional activity of chromatin during wheat germination, — Plant. Physiol., 1979″ v.63, pp.1016−1021.
  387. Zardi L., Baserga L. Anti-chromatin antibodies. Immunospecificity to non-histone chromatin proteins.-Nature, 1973, v.245, pp.211−214.
  388. Zimmerman S.B., Levin C.J. A deoxyribonucleic acid ligase from nuclei of rat liver. Purification and properties.- J. Biol. Chem., 1975, v.250, pp.149−155.
  389. Zubay G., Doty P. The isolation and properties of deoxyribonucleoprotein particles containing single nucleic acid molecules.- J. Mol. Biol., 1959, v.1, pp.1−10.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!