Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование характера изменения длины активированного одиночного саркомера при задании одиночной миофибрилле линейных деформаций различной формы

Диссертация: Исследование характера изменения длины активированного одиночного саркомера при задании одиночной миофибрилле линейных деформаций различной формы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Согласно общепринятой теории мышечного сокращениятеории скользящих нитей, во время укорочения или растяжения мышцы сократительные нити актин и миозин не меняют своих размеров, а генерация силы и движение границ саркомеров происходит за счет специфических белковых структур — миозиновых мостиков. Скольжение белковых нитей относительно друг друга является результатом циклического взаимодействия… Читать ещё >

Исследование характера изменения длины активированного одиночного саркомера при задании одиночной миофибрилле линейных деформаций различной формы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Экспериментальные данные о дискретном изменении длины мышечной системы
    • 1. 2. Возможные источники дискретного изменения длины на различных уровнях организации мышечной системы
      • 1. 2. 1. Экспериментальные данные об изменении длины миозина
      • 1. 2. 2. Экспериментальные данные об изменении длины актина
      • 1. 2. 3. Экспериментальные данные о дискретном изменении дл-ины коннектина
      • 1. 2. 4. Теоретические и экспериментальные данные о дискретном характере одиночного актин-миозинового взаимодействия
    • 1. 3. Возможные механизмы дискретного изменения длины на различных уровнях организации мышечной системы
      • 1. 3. 1. Возможные механизмы дискретного изменения длины миозина
      • 1. 3. 2. Возможные механизмы дискретного изменения длины актина
      • 1. 3. 3. Возможные механизмы дискретного изменения длины коннектина

Актуальность проблемы.

Согласно общепринятой теории мышечного сокращениятеории скользящих нитей, во время укорочения или растяжения мышцы сократительные нити актин и миозин не меняют своих размеров, а генерация силы и движение границ саркомеров происходит за счет специфических белковых структур — миозиновых мостиков [69,78]. Скольжение белковых нитей относительно друг друга является результатом циклического взаимодействия мостика с актином при гидролизе молекулы АТФ. Само взаимодействие носит вероятностный характер, поскольку положение миозиновых мостиков к моменту прикрепления четко не определено. Это означает, что все мостики не могут присоединиться одновременно [74]. Следовательно, движение мышцы, содержащей миллиарды мостиков, должно быть гладким, непрерывным [68].

Существует целый ряд весомых аргументов в пользу этой теории. Например, результаты, полученные методом электронно-спинового резонанса, подтверждают широкое распределение углов миозиновых мостиков в расслабленной миофибрилле [38]- структурные основы теоретической модели хорошо согласуются с результатами рентгеновской дифракции [150]- кристаллографические данные о структуре актина и миозина дают основания для гипотезы о рабочем ходе мостика [133, 134].

С другой стороны, уже в начале шестидесятых годов прошлого столетия появились первые данные о том, что трансформация поперечной полосатости мышцы в процессе сокращения, измеренная по расстоянию между дифракционными спектрами, происходит в несколько стадий — укорочения и частичного расслабления, то есть имеет ступенчатый характер [20, 26]. Ряд экспериментов по растяжению/укорочению мышц с использованием оптической лазерной дифракции [129, 155, 164], высокоскоростной микрокиносъемки [41] также показали, что длина мышцы изменяется не плавно, а скачками.

Эксперименты с маркерами на мышцах [5 6, 63, 127] позволили говорить о том, что не только вся мышца целиком, но и более мелкие структурные элементы фибриллы, изменяют свою длину дискретно. И, наконец, работы последних лет, выполненные в различных экспериментальных условиях на одиночных миофибриллах [35, 36, 179] показали существование ступенчатой природы изменения длины одиночного саркомера. Ступени были зафиксированы в диапазоне от 10 до 27 нм, но их размер оказался кратным 2,3 -2,7 нм, в зависимости от условий эксперимента. Вместе с тем, эти исследования проводились на миофибриллах летательной мышцы насекомых и в отсутствии актин-миозинового взаимодействия. Кроме того, высокий уровень шума не позволил установить, является ли величина дискретизации минимальным размером ступеней.

В настоящей работе была применена техника более высокого разрешения, позволившая провести механические испытания активированных одиночных миофибрилл нескольких типов мышц.

Цель работы: исследовать характер изменения длины активированного одиночного саркомера летательной и сердечной мышц при задании одиночной миофибрилле линейных деформаций различной формы.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи исследования:

1.отработать технологию эксперимента для изучения динамики изменения длины одиночного саркомера;

2.разработать алгоритм для измерения длины одиночного саркомера в субнанометровом диапазоне;

3.провести механические испытания одиночных миофибрилл различных типов мышц: летательной и сердечной;

4. для каждого типа мышц исследовать характер изменения длины саркомера в процессе растяжения миофибриллы;

5. для каждого типа мышц исследовать характер изменения длины саркомера в процессе укорочения миофибриллы;

6.изучить влияние скорости деформации миофибриллы на изменение длины одиночного саркомера в процессе растяжения/укорочения;

7.в качестве контрольных экспериментов исследовать характер изменения длины неактивированных и перетянутых саркомеров.

Научная новизна:

1.Реализована методическая возможность для измерения длины одиночного саркомера сердечной мышцы в субнанометровом диапазоне на основе алгоритма минимума среднего риска.

2.Установлено, что вне зависимости от эволюционно разных типов мышц изменение длины одиночного активированного саркомера в процессе его линейного растяжения/укорочения носит ступенчатый характер.

3.Обнаружено, что вне зависимости от эволюционно разных типов мышц размер ступеней для растяжения/укорочения активированного саркомера есть величина, кратная 2,7 нм.

4.Выявлено, что минимальный размер ступени при растяжении/укорочении одиночного активированного саркомера совпадает с величиной дискретизации и составляет 2,7 нм.

5.Показано, что для двух типов мышц характер изменения длины одиночного активированного саркомера не зависит от скорости деформации растяжение/укорочение. б. Установлено, что для неактивированной сердечной миофибриллы минимальный размер ступени при растяжении и укорочении составляет 2,3 нм.

Практическая значимость работы.

1.Отработана методика эксперимента для исследования механических свойств изолированной одиночной миофибриллы сердечной мышцы.

2.Использованный в работе новый алгоритм для измерения длины одиночного саркомера в субнанометровом диапазоне может быть рекомендован к использованию в экспериментах с любыми типами мышц.

3.Полученные в данной работе результаты о дискретном характере изменения длины одиночного саркомера и значения минимальных ступеней для активированного и пассивного саркомеров должны быть учтены при моделировании процесса мышечного сокращения.

Апробация работы и публикации.

Апробация работы была проведена на междисциплинарном семинаре по проблемам биологической и медицинской физики на кафедре общей и молекулярной физики Уральского государственного университета им A.M. Горькогона заседании секции Ученого совета ИТЭБ РАН «Биологическая подвижность».

Основные результаты исследования были представлены на б Международных и 3 Всероссийских конференциях и нашли отражение в 14 публикациях, 2 из которых — статьи в иностранных рецензируемых журналах.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, методической части, 3 экспериментальных глав, обсуждения результатов и выводов, списка цитируемой литературы (181 источник). Работа иллюстрирована 41 рисунком, 3 таблицами и содержит 14 6 страниц печатного текста.

VII. ВЫВОДЫ.

1.Разработанный алгоритм минимума среднего риска для измерения длины одиночного саркомера с использованием современных методик эксперимента на одиночных миофибриллах позволил оценить изменение линейных размеров саркомера с точностью порядка 1 нм.

2.Вне зависимости от типа выбранного объекта исследования, то есть миофибрилл позвоночных или беспозвоночных животных, движение границ саркомеров происходит ступенчатым образом.

3. Вне зависимости от эволюционно двух разных типов мышц ступенчатообразное движение границ саркомеров не зависит от направления деформации.

4.Вне зависимости от объекта исследования размер ступени при линейной деформации растяжения/укорочении равен 2,7 нм или же кратен этому значению.

5.Минимальный размер ступеней совпадает с величиной дискретизации и составляет 2,7 нм.

6.Величина дискретизации не является результатом систематических артефактов эксперимента.

VIII. СПИСОК ОСНОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ.

ЛМ — летательные мышцы.

СМ — сердечные мышцы.

ЦМ — центр масс.

МСР — минимум среднего риска мкм — микрометр нм — нанометр с.к.о — среднеквадратичное отклонение пН — пиконьютон мМ — миллимоль р — доверительная вероятность.

Заключение

.

Как следует из приведенного выше анализа литературы, существует большое количество экспериментальных данных, свидетельствующих о дискретном характере изменения длины мышц на различных уровнях организации мышечной системы: на целых мышцах [91, 131, 155, 173], на мышечных волокнах [156], на одиночных миофибриллах [35, 36, 154, 179] и, наконец, на одиночных белковых молекулах [112, 169, 17 0, 177]. В качестве возможных источников дискретизации в системе могут выступать различные преобразования в мышечных белках [125, 126, 142], а так же само актин-миозиновое взаимодействие [97, 175, 176, 177].

Вместе с тем следует заметить, что, несмотря на существование различных альтернативных моделей мышечного сокращения [73, 126, 148, 152, 157], четкого механизма, описывающего ступенчатое движение мышцы пока нет. Однако кажется логичным, что в основе этого явления лежит взаимосвязь между структурой и функцией в белковой структуре мышц.

Подобная связь между структурой и функцией имеет место и в другой, микротубулин-кинезиновой подвижной системе. Так было установлено, что покрытая молекулами кинезина синтетическая микросфера транслировалась ступенчато вдоль молекулы микротубулина, лежащей на подложке [52, 65, 100, 101]. Анализ изменения силы оптической ловушки, необходимой для удержания кинезиновой сферы, и анализ интерференционной картины, полученной в подобном эксперименте показал, что развитие силы, а значит и смещение кинезина, происходят ступенями: один шаг на одну молекулу АТФ. Авторами показано, что размер ступени кратен 8 нм, что соответствует пространственному расстоянию между тубулиновыми субъединицами [40, 42, 153, 166]. Замечено также, что кинезин движется вдоль микротубулина в направлении своего положительного (другими словами, быстро растущего) конца [98]. Таким образом, в тубулин-кинезиновой системе размер трансляционных ступеней кратен пространственному повтору белковых субъединиц.

Высокая степень взаимодействия характерна и для мерцательного движения ресничек простейших организмов [5, 8, 30]. В работе показано, что такое движение состоит из эффективных ударных волн, во время которых вытянутые реснички производят веслообразный поворот в одну сторону, и обратных волн, во время которых реснички двигаются в обратном направлении посредством распространения изгиба от основания к концу реснички. Модели, описывающие мерцательное и жгутиковое движения, основаны на скольжении микроканальцев внутри ресничек относительно друг друга по схеме 9+2. То есть девять двойных трубочек расположены по кругу, в центре находятся два волокна. От одной из пары трубочек отходят отростки, которые называют «ручками». Было предположено, что эффективное скольжение, по-видимому, обусловлено трансляционными шагами вдоль составных микроканальцев, то есть структурными особенностями ресничек. Относительная скорость скольжения может быть измерена как угловая скорость мерцательного движения [52].

Дискретная природа в двигательной активности бактерий отмечена в работе [101]. Используя технику лазерного слежения с высоким разрешением, авторы наблюдали за хвостовыми концами бактерии Листерия (микроорганизмом, тропным к почечной ткани), двигавшимся в слое почечных клеток определенного генотипа (COS7) — хвостовая часть бактерии состоит из молекул актина. Было показано, что во время движения периодически наблюдаются паузы, повторяющиеся через 5,4 нм, что соответствует пространственной периодичности F-актина [62]. Колебания бактерий не были обусловлены цитоплазматической вязкоупругостью, так как частота колебаний была в 20 раз меньше колебаний, находящихся рядом липидных капелек. Бактерия наращивает свой собственный актиновый хвост, и якорные белки могут делать шаг вдоль растущих белков внутри актинового хвоста.

Развертывание отдельных альбуминовых молекул также происходит дискретно [181]. На концы одиночных молекул альбумина, входящих в состав образца, содержащего несколько молекул (от 1 до 100), прикреплялись микросферы, положение которых определяло диаметр белка. Изменение концентрации NaCl приводило к разворачиванию и сворачиванию молекулы, то есть к изменению ее радиуса. Авторами было показано, что изменение радиуса образца имело дискретный характер, а значит, процесс развертывания одиночных молекул происходил синхронно.

Дискретное движение не является свойством только биологических систем [4,9]. Такое поведение наблюдается и в небиологических системах [11,12,13]. Так, например, показано, что ступенчатое движение наблюдается в системах, состоящих из двух близко расположенных параллельных пластин, между которыми заключена жидкость [33, 88, 180]. Вынужденное скольжение пластин относительно друг друга происходит не непрерывно, а дискретно в виде чередующихся ступеней и пауз. Такой стиль движения назвали скачкообразным. Как только напряжение сдвига, накладываемое на слой растворителя между пластинами становится достаточно высоким, межслойная жидкость «растворяется», позволяя поверхностям скользить относительно друг друга [44, 158, 180]. Затем, растворитель реорганизуется, и поверхности прилипают, но только до тех пор, пока вновь достаточно не вырастет напряжение сдвига[24]. Авторы делают вывод о том, что размер ступени при скачкообразном движении зависит от структурных особенностей поверхностей, скользящих относительно друг друга.

Таким образом, прерывность движения является атрибутом живых и неживых систем. Это явление широко распространено в природе и, вероятно, связано с размерами элементов, характерных для той или другой конструкции подвижной системы.

II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

Экспериментальные исследования были выполнены на базе факультета биоинженерии университета Вашингтона, Сиэтл, США (Department of Bioengineering, University of Washington, Seattle, USA).

2.1. Препараты.

В экспериментах использовались химически очищенные изолированные миофибриллы летательных мышц шмеля (JIM) и сердечных мышц кролика (СМ).

2.1.1. Препараты летательных мышц шмелей.

Изолированные миофибриллы JIM шмеля были приготовлены согласно известному протоколу [35, 179]. Шмели помещались на 20−30 минут в холодильник до полной потери двигательной активности. Насекомые препарировались при комнатной температуре, головка, брюшко, крылья и лапки быстро удалялись. Две летательные мышцы извлекались из грудной клетки. Образцы помещались в релаксный раствор с добавлением 1% Triton-ЮО и лепопептина. Через два часа детергент смывался в релаксном растворе, и образцы помещались в 50% раствор глицерина в релаксе на всю ночь. Для дальнейшей очистки препараты снова помещались в релаксный раствор с добавлением 1% Triton-100 [1, 25]. Из этого раствора мышцы были перенесены в 50% раствор глицерина в ригоре и хранились в морозильной камере при.

— 2 0 °C две недели до начала экспериментов. Приготовленные таким образом препараты хранились при -8 0 °C и могли быть использованы в течение б месяцев.

Для подготовки к эксперименту образец был аккуратно вымыт несколько раз в релаксном растворе, а затем помещен в каплю ригор раствора на препаровальном стекле и разволоконен под бинокулярной лупой.

2.1.2. Препараты сердечных мышц кроликов.

Изолированные одиночные миофибриллы трабекулярной мышцы левого желудочка сердца кролика были получены согласно известному протоколу [10 4]. Новозеландские белые кролики (самцы, ~2.5−3 кг) усыплялись, грудная клетка вскрывалась и сердце извлекалось и помещалось в ригорный раствор на срок не более 1 часа. Левый желудочек изолированного сердца вскрывался по длинной оси, паппилярные мышцы удалялись, а трабекулярные мышцы выделялись и прикреплялись к деревянным палочкам. Из одного сердца выделялось по 6−7 мышц. Подготовленные таким образом мышцы в 50% растворе глицерина в ригоре помещались минимум на 5 дней в холодильную камеру при температуре -20° С [1, 25].

Для получения одиночных миофибрилл глицеринизованные препараты химически очищали при температуре 4° С в 0,5% растворе Triton-ЮО в ригоре в течение 30 минут. После удаления остатков детергента чистым ригорным раствором, кусочки сердечной ткани были гомогенезированны в том же буферном растворе при помощи миксера (Sorvall Omni Mixer) со скоростью 5000 об/мин в течение 5−6 секунд и 1−2 секунд со скоростью 600 0 об/мин.

С помощью силиконовой пипетки капля, содержащая несколько десятков СМ или JIM миофибрилл, помещалась на покровное стекло, которое располагалось в камере для исследований (см. рис. 2.1.1). В течение 5−10 минут суспензированные миофибриллы оседали на дно камеры, с которого позднее они могли быть подняты с помощью двух стеклянных иголок. Избыток раствора и посторонние частицы удалялись из камеры при помощи нескольких промываний релаксным раствором. Хотя в большинстве случаев использовались одиночные миофибриллы, иногда выбирались кардио дуплеты.

Концы выбранной миофибриллы зацеплялись стеклянными иголками. С помощью микроманипуляторов миофибрилла обматывалась несколько раз вокруг концов иголок. Обычно между иголками находится 25−30 JIM саркомеров и 10−15 СМ саркомеров.

2.2. Растворы.

Все растворы были приготовлены с использованием препаратов фирмы «Sigma» .

2.2.1. Растворы для JM экспериментов.

Все растворы для JIM экспериментов были приготовлены согласно известной рецептуре [35,179].

Ригор. р-р Релакс. р-р Актив, р-р

КС2Н5СОО (шМ) 150 150 150.

К2ЭГТА (ШМ) 5 5 5.

Mg (СН3СОО)2(шМ) 3 3 3.

Na2ATP (тМ) — 5 5.

Са (СН3СОО)2(тМ) — - 4,5.

NaN3 (тМ) 5 5 5 рн 6.8 6.8 6.8.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. Москва: Медицина, 1990.-528 с.
  2. Н.Н. Основной курс теоретической механики. М.: Наука, 19 69.-2 4 8с.
  3. К. Мышечное сокращение: пер. с англ. Москва: Мир, 1985.- 128 с.
  4. М.В. Конфигурационная статистика полимерных цепей. М.: Из во академии наук СССР, 1959.-335 с.
  5. М.В. Молекулярная биофизика. М.: Наука, 1975.- 458 с.
  6. М.В. Биофизика. М.: Наука, 1988. 592 pp.
  7. Н.А., Алейникова К. С., Франк Г. М. Необычная перестройка поперечно-полосатой структуры миофибрилл с укорочением анизатропных дисков// Доклады академии наук СССР.-1964.-т. 155(5).-с. 1193−1193.
  8. А.Р. Биология и квантовая механика. Киев: Наукова думка, 1979. 296 с.
  9. Г. В. Нанотрибология: экспериментальные факты и теоретические модели// Успехи физических наук.- 2000.170, № 5: 585−618,с.
  10. В. И. Математические модели мышечного сокращения. М.: Наука, 1977. 180 с.
  11. A.M. Основы механики кристаллической решетки. М.: Наука, 1972.- 280 с.
  12. A.M., Иванов В. А. и A. PP. Ковалев. Нелинейные волны намагниченности. Динамические и топологические солитоны. Киев: Наукова думка, 1983.- 340 с.
  13. A.M. Теория кристаллической решетки. Харьков: Вища школа, 1988. 266 с.
  14. Е.И., Трифонов А. П. Оценка параметров сигналов на фоне помех. М: Советское радио, 1978.-296 с.
  15. И. И. Курс теоретической механики для физиков. М.: Из-во Московского университета, 1974. 280 с.
  16. З.А., Шпагтна Н. А. и др. Структурные изменения в нитях актина при связывании с фосфофруктокиназой (F-белком), обнаруженные с помощью метода оптической дифракции// Биофизика.- -1996.-41(1).-с. 73−77.
  17. Дж. Механизм мышечного сокращения: по пути, проложенному академиком Г. Франком: пер. с англ.// Биофизика.-1996.- 41(1).-с. 7−21.
  18. А. Б. Биофизика: учебник для вузов.-2-е изд.-М.: Книжный дом «Университет», 2000.-Т. 1−2.
  19. Н.В., Франк Г. М. О структурной перестройке поперечной полосатостм мышц при сокращении// Биофизика.-1962.-т.7(4).-с. 411−416.
  20. Н.В., Франк Г. М. Изменение ультраструктуры контрактильного аппарата поперечно-полосатой мышцы при тоническом типе сокращений// Биофизика.- 1971.- т. 16 (2) .- с. 244−243.
  21. Н.В., Людковская Р. Г., Франк Г. М. Ультраструктура толстых нитей мышечных волокон лягушки в покое и при калиевой контрактуре// Биофизика.- 1975.т. 20(3).-с. 445−450.
  22. Физиология человека: в 3 т: пер. с англ. Х.-Ф. Ульмер, К. Брюк, К. Эве и др.- под ред. Р. Шмидта, Г. Тевса.- М.: Мир, 1996. 3 т.
  23. А. Т. Многоликий солитон. М: Наука, 1986.224 с.
  24. Ю.Б. Основы биохимии. М: Высшая школа, (1993).-496 с.
  25. Г. М. Некоторые вопросы физических и физико-химических основ мышечного сокращения// Известия академии наук СССР, серия биологическая.- 1965.-е. 335 358.
  26. Altringham J., Bottinelli R., Lacktis J. Is stepwise sarcomere shortening an artifact?// Nature.- 1984.-№ 307.- pp. 653−655.
  27. Baba S. Regular steps in bending cilia during the effective stroke// Nature.- 1979.- № 282.- pp. 717−720.
  28. Bartoo M. Linke W., Pollack G. Basis of passive tension and stiffness in isolated rabbit myofibrils// Am. J. Physiol. -1997.- № 273.-pp. C266-C276.
  29. Bartoo M., Tameyasu Т., Burns D., Pollack G. and K. Trombitas. Stepwise shortening in single myofibrils // Biophys. J.- 1988. -№ 53.- pp. 370a.
  30. Bhushan В., Israelachvili J., Ladman U. Nanotribology: friction, wear and lubrication at the atomic scale// Nature.-1995.- № 374. pp. 607−616.
  31. Block S. One small step for myosin// Nature.- 1995.-№ 378.- pp. 132−133.
  32. Blyakhman F., Tourovskaya A., and G. Pollack Quantal sarcomere length changes in relaxed single myofibrils// Biophys. J.~ 2001.- № 81.- pp. 1093−1100.
  33. Blyakhman F., Shklyar Т., and G. Pollack Quantal length changes in single contracting sarcomeres// J. Mus. Res. Cell. Motil.- 1999.- № 20.- pp. 529−538.
  34. Borejdo J., Mason P. Sarcomere length changes during stimulation of frog semitendinosus muscle// J. Mechanochem. Cell Motll.- 1974.- № 3. pp. 141−147.
  35. Cooke R. Actomyosin interaction in striated muscle// Physiol. Rev- 1997. № 77.- pp.671−697.
  36. Cooke R. The mechanism of muscle contraction// Crit. Rev. Biochem.- 1986.- № 21(1).- pp. 53−118.
  37. Cross R., Grevel I., Amos L. The conformational cycle of kinesin// Phil. Trans. R. Soc. bond. -2000.- № 355.-pp. 459−464.
  38. Delay M., Ishide N., Jakobson R., Pollack G., Tirosh R. Stepwise sarcomere shortening: analysis by highspeed cinemicrography//Science.- 1981.- № 213.- pp. 1523−1525.
  39. Derenyi I., Vicsek T. The kinesin walk: a dynamic model with elastically coupled heads// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1996.- № 93.- pp. 6775−6779.
  40. Dewey M., Walcott В., et al. Changes in thick filament length in Limulus striated muscle// J. Cell Biol. 1977.- vol. 75(2).- pp. 366−380.
  41. Diestler D., Schoen M., Cushman J. On the thermodynamics stability of confined thin films under shear// Science.- 1993. № 262. pp. 545−547.
  42. Duke T. Molecular model of muscle contraction// Proc Natl. Acad. Sci. USA.-1999.- № 96(6).- pp. 2770−2775.
  43. Dunaway D., Fauver M., Pollack G. Direct measurement of single synthetic vertebrate thick filamentelasticity using nanofabricated cantilevers// Biophys. J.-2002.- № 82(6).- pp. 3128−3133.
  44. Durhman A. A unified theory of the control of actin and myosin in non-muscle movements// Cell.- 197 4.- № 2. pp. 123−136.
  45. Edman K., Curtin N. Synchronous oscillations of length and stiffness during loaded shortening of frog muscle fibres// J. Physiol.-2001. № 534(2).- pp. 553 563.
  46. Erickson H. Reversible unfolding of fibronectin type III and immunoglobulin domains provides the structural basis for stretch and elasticity of titin and fibronectin// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1994.- № 91.- pp. 10 114−10 118.
  47. Finer J., Simmons R., Spudich J. Single myosin molecule mechanics: piconewton force and nanometer steps// Nature.- 1994.- № 368.- pp. 113−119.
  48. Galey F. Local contraction patterns of striated muscle// J. Ultrastructural Res.- 1964.- vol. 11(5).-pp. 385−396.
  49. Gelles J., Schnapp В., Sheetz M. Tracking kinesin-driven movements with nanometer-scale precision// Nature.- 1988.- № 331.- pp. 450−453.
  50. Gergely J. Molecular aspects of muscle contraction and regulation// Basic Res. Cardiol.- 1911.- № 72.- pp. 109−117.
  51. Gilmour D., Robinson P. Contraction in glycerinated myofibrils of an insect (orthortera acrididae)// J. Cell Biol.-1964.-vol. 21(3).- pp. 385−396.
  52. Goldman Y. Measurement of sarcomere shortening in skinned fibers from frog muscle by white light diffraction// Biophys. J.- 1987. № 52. pp. 57−68.
  53. Granzier H., Mattiazzi M., Pollack G. Isotonic velocity transients and stepwise shortening in single frog fibrils// Am. J. Physiol. Cell.- 1990.- № 48.- pp. 124−132.
  54. Granzier H. f Myers J., and G. Pollack Stepwise shortening of muscle fiber segments// J. Muse. Res. Cell Motil.- 1987.- № 8.- pp. 242−251.
  55. Guilford W., Dupuis D., Warshaw D. Et al. Smooth muscle and skeletal muscle myosin produce similar unitary force and displacement in laser trap// Biophys. J.- 1997.- № 72.-pp. 1006−1021.
  56. Harada Y., Sakurada K., Yanagida T. et al. Mechanochemical coupling in actomyosin energy transduction studied by in vitro movement assay// J. Mol. Biol.- 1990. № 216.- pp. 49−68.
  57. Holmes K. The swinging lever-arm hypothesis of muscle contraction// Current biology.- 1997.- № 7.-pp. R112-Rll 8.
  58. Holmes K., Geeves M. The structural basis of muscle contraction// Phil. Trans. R. Soc. Lond. В.- 2000.- № 355.- pp. 419−431.
  59. Holmes К., Popp D., Gebhard W., Kabsch W. Atomic model of the actin filament// Nature.- 1990.- № 347.-pp. 4 4−49.
  60. Housmans P. Disscusion// Contractile mechanisms in muscle.- Plenum Press, New York.- 1984.- pp.782−784.
  61. Hoyle G. In Symposium of muscle// Akademiai Kiado, Budapest.- 1968. pp. 34−48.
  62. Hua W., Young E., Gelles J. Coupling of kinesin steps to ATP hydrolysis// Nature.- 1997.- № 388.-pp. 390−393.
  63. Huxley A. Prefatory chapter: muscular contraction// Ann. Rev. Physiol.- 1988.- № 50.- pp. 1−16.
  64. Huxley A.F. Cross-bridge action: present views, prospects, and unknowns// J Biomech.- 2000.- № 33.- pp. 1189−1195.
  65. Huxley A.F. Muscular contraction// J. Physiol.-1974.- № 243. pp.1−43.
  66. Huxley A.F., Niedergerke R. Interference microcopy of living muscle fibrils// Nature. 1954, — № 173.- pp. 971−973.
  67. Huxley A.F., Simmons R.M. A quick phase in the series-elastic component of striated muscle, demonstrated in isolated fibers from the frog// J Physiol.- 1970.- № 208(2). PP. 52P-53P
  68. Huxley A.F., Simmons R.M. Proposed mechanism of force generation in striated muscle// Nature.- 1971.- № 233.-pp. 533−538.
  69. Huxley H. The mechanism of muscular contraction// Science.-1969.- № 164.- pp. 1356−1366.
  70. Huxley H. E. Muscle cells// The Cell.- New York.-1960.-vol. IV.- pp. 365−581.
  71. Huxley H. E. Structural arrangements and the contraction mechanism in striated muscles// Proc. R. Soc.- 1964.- № B160.- pp. 442−448.
  72. Huxley H. The contractile structure of cardiac and skeletal muscle// Circulation.- 1961.- № 24.- pp. 328 335.
  73. Huxley H. The mechanism of muscular contraction// Science.- 1965.- № 164.- pp. 1356−1366.
  74. Huxley H., Haselgrove J. The structural basis of contraction in muscle and its study by rapid x-ray diffraction methods// Myocardial failure.- Berlin Springer, Germany.-1977.
  75. H.E. & Hanson J. Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation// Nature.- 1954.- № 173.- pp.973−976.
  76. Huxley H.E. Electron microscopy studies of the organization of the filaments in striated muscle// Biochimica et Biophysica Acta.- 1953.- № 12.- pp. 387 394 .
  77. Huxley, A. Muscle contraction mechanics// Circ. Res.-1986.- № 59.- pp. 9.
  78. Insect flight muscle, /ed. R. Tregear.- Amsterdam: North-Holland publishing company, 1977. 368 p.
  79. Irving M., Goldman Y. Another steps ahead for myosin// Nature. 1999.- № 398.- pp. 463−465.
  80. Ishii Y., Kimura Y., Kitamura K. et al. Imaging and nano-manipulation of single actomyosin motors at work// Clin. Exp. Pharmacol. Physiol.- 2000.- № 27.- pp. 229 237.
  81. Ishijima A., Doi Т., Sakurada K, Yanagida T. Sub-pi conewton force fluctuations of actomyosin in vitro// Nature.- 1991.- № 352.- pp. 301−306.
  82. Ishijima A., Kojima H., Yanagida T. et al. Multiple-and single- molecule analysis of the actomyosin motor by nanometer-piconewton manipulation with microneedle: unitary steps and forces// Biophys. J.- 1996.- № 70.-pp. 383−400.
  83. Ishijima A., Kojima H., Yanagida T. et al. Simultaneous observation of individual ATPase and mechanical events by a single myosin molecule during interaction with actin// Cell.- 1998.- № 92.-pp. 161 171.
  84. Ishijima A., Yanagida T. Single molecule nanobioscience// Trends. Biochem. Sci.- 2001, — № 26(7).- pp. 438−44.
  85. Israelachvili J., McGuiggan P., Gee.m. et al. Liquid dynamics in molecularly thin films// J. Phys. Condens. Matter.- 1990.- № 2.- pp. SA89-SA98.
  86. Iwazumi Т. High -speed ultrasensitive instrumentation for myofibril mechanics measurements// Am. J. Physiol.-1987.- № 252.- pp. C253-C262.
  87. Iwazumi Т., Pollack G. On-line measurement of sarcomere length from diffraction patterns in muscle// IEEE Trans. Biomed. Eng.- 1979.- № BME-26(2).- pp.8693.
  88. Jakobson R., Tirosh R., Delay M., Pollack G. Qantized nature of sarcomere shortening steps// J. Muse. Res. Cell Motil.- 1983.- № 4.- pp. 52 9−542.
  89. Jonas M., Fearn L., Pollack G. I—band periodicity in rabbit psoas muscle fibers measured using digital image-analysis techniques// J. Electron Microse.-1993.- 42.- pp. 285−283.
  90. Kabsch W., Mannherz H., Suck D., Pai E. and Holmes K. Atomic structure of actin: Dnaze I complex// Nature. 1990.- № 347.- pp. 37−44.
  91. Katayama E., Nonomura Y. Electron microscopic analysis of tropomyosin paracrystals// J. Biochem.-1979.-№ 86.-pp. 1511−1522.
  92. Kellermayer M., Pollack G. Rescue of in vitro actin motility halted at high ionic strength by reduction of ATP to submicrimolar levels// Biochim. Biophys. Acta. -1996.- № 1277.- pp. 107−114.
  93. Kellermayer M., Smith S., Granzier H. r Bustamante, C. Folding-unfolding transitions in single titin moleculescharacterized with laser tweezers// Science.- 1997.- № 276.- pp. 1112−1116.
  94. Kitamura K., Tokunaga M., Yanagida T. et al. A single myosin head moves along an actin filament with regular steps of 5.3 nanometers// Nature.- 1999.- № 397.- pp. 129−134.
  95. Knight A., Molloy J. Coupling ATP hydrolysis to mechanical work// Nature: cell biology.- 1999.- № 1(4).- pp. E87-E89.
  96. Krueger J., Pollack G. Myocardial sarcomere dynamics during isometric contraction// J. Physiol.- 1975.- № 251.- pp. 627−643.
  97. Kuo S., Gelles J., Steuer E. A model for kinesis movement from nanometer-level movements of kinesin and cytoplasmic dynein and force measurements// J. Cell Sci.- 1991.- № 14.- pp. 135−138.
  98. Kuo S., VcGrath J. Steps and fluctuations of Listeria monocytogenes during actin-based motility// Nature.-2000.- № 407.- pp. 1026−1029.
  99. Labeit S., Kolmerer B. Titins, giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity// Science.-1995.-270.-pp. 293−296.
  100. Linari M., Piazzesi G., Dobbie I., et al. Interference fine structure and sarcomere length dependence of the axial x-ray pattern from active single muscle fibers// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-2000.- № 97(13).- pp. 7226−31.
  101. Linke W., Granzier H. A spring tale: new facts on titin elasticity// Biophys. J.- 1998.- № 75(6).- pp. 2613−2614.
  102. Liu, X., Pollack, G. Actin mechanics measured by nanofabricated cantilevers// Biophys. J., 2002, in press.
  103. Liversage A., Holmes D., Trinick J. et al. Titin and the sarcomere symmetry paradox// J. Mol. Biol.- 2001.-№ 305.- pp. 401−409.
  104. McLachnan A., Karn J. Periodic charge distribution in the myosin rod amino acid sequence match cross-bridge spacing in muscle// Nature.- 1982.- № 299.- pp. 226 231.
  105. McNeill P.A., & Hoyle G. Evidence for superthin filaments// Am. Zool.- 1967.- № 7.- pp. 483−498.
  106. Mehta A. Myosin learns to walk// J. Cell Science.-2001.- № 114.- pp. 1981−1998.
  107. Mehta A., Finer J., and Spudich J. Detection of single-molecule interactions using correlated thermal diffusion// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1997.- № 94.-pp. 7927−7931.
  108. Miki M., Koyama T. Domain motion in actin observed by fluorescence resonance energy transfer// Biochemistry.1994.- № 33.- pp. 10 171−10 177.
  109. Molloy J., Burns J., Tregear R. et al. Movement and force produced by a single myosin head// Nature.1995.- № 378.- pp. 209−212.
  110. Molloy J., Kendrick-Jones J., Viegel C. and R. Tregear. An unexpectedly large working stroke from chymotryptic fragments of myosin II// FEBS Lett.-2000.- № 480.- pp. 293−297.
  111. Murphy С. r Rock R., Spudich J. A myosin II mutation uncouples ATPase activity from motility and shorten step size// Nat. Cell Biol.- 2001.-№ 3.- pp. 311−315.
  112. Myers J., Tirosh R., Jacobson R., Pollack G. Phase-locked loop measurement of sarcomere length with high time resolution// IEEE Trans. Biomed. Eng.- 1982.- № BME-29.- pp. 463−466.
  113. Neumann T., Fauver M., Pollack G. Elastic properties of isolated thick filaments measured by nanofabricated cantilevers// Biophys. J. -1998.-№ 75(2).- pp. 938−947.
  114. Ng C., Ludescher R. Microsecond rotational dynamics of F-actin in ActoSl filaments during ATP hydrolysis// Biochemistry.- 1994.- № 33(31).- pp. 9098−9104.
  115. Noble M., Pollack G. Molecular mechanisms of contraction// Circulation Research.- 1977.- № 40(4).-pp. 333−342.
  116. Podolsky R. The mechanism of muscular contraction// Am. J. Medic.- 1961.- № 48.- pp. 703−719.
  117. Podolsky R., Nolan A., Zaveler S. Cross-bridge properties derived from muscle isotonic velocity transients// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1969.- № 64(2).- pp. 504−511.
  118. Podolsky R.J. The chemical thermodynamics of muscle and molecular mechanism of muscular contraction// Ann. N.Y. Acad. Sci.- 1959.- № 72(12).- pp. 522−537.
  119. Pollack G. Cells, gells and the engines of life. Seattle, USA: Ebner & Sons, 2001.-306 p.
  120. Pollack G. Muscles and molecules: uncovering the principles of biological motion. Seattle: Ebner & Sons, -1990.-300 p.
  121. Pollack G. Quantal mechanisms in cardiac contraction// Circ. Res.- 1986.- № 59.- pp. 1−8.
  122. Pollack G., Granzier H., Mattiazzi A. Pauses, steps, and the mechanism of contraction// Molecular mechanism of muscle contraction.- Plenum Publishing Corporation, USA.- 1988.-pp. 617−642.
  123. Pollack G., Iwazume Т., ter Keurs, HEDJ., Shibata E.F. Sarcomere shortening in striated muscle occurs in stepwise fashion// Nature.- 1977.- № 268.- pp. 757−759.
  124. Pollack G., Krueder J. Sarcomere dynamics in intact cardiac muscle// European journal of cardiology.-1976.- № 4pp. 53−65.
  125. Pollack G., Tirosh R., Brozovich F. Stepwise shortening: evidence and implication// Molecular mechanism of muscle contraction.- Plenum Publishing Corporation, USA.- 1984.- pp. 765−786,
  126. Prochniewicz E., Nakayama E., Yanagida Т., Oosava F. Studies on conformation of F-actin in muscle fibers in relaxed state, rigor and during contraction using fluorescent phalloidin// J. Cell. Biol.- 1983.-№ 97.-pp. 1663−1667.
  127. Rayment I., Holden H., Yohn C. et al. Structure of acto-myosin complex and it’s implications for muscle contraction// Science.- 1993.- № 261ю- pp. 58−65.
  128. Rayment I., Rypnewski W., Smith R., et al. Three-dimensional structure of myosin subfragment-1: a molecular motor// Science.- 1993.- № 261.-pp. 50−58.
  129. Reedy M.K., Holmes M.K., Tregear R.T. Induced changes in orientation of the cross-bridge of glycerinated insect flight muscle// Nature.-1965.- № 207.- pp. 12 761 280.
  130. Rief M., Gautel M., Gaub H. et al. Reversible unfolding of individual titin immunoglobulin domains by AFM// Science.- 1997.- № 276.- pp. 1109−1116.
  131. Rock R., Rice S., Wells A. et al. Myosin VI is a processive motor with a large step size// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2001.- № 98(24).- pp. 13 655−13 659.
  132. Ruegg J.C. Calcium in muscle activation: A comparative approach. Berlin: Springer-Verlag, 1986.300 p.
  133. Sabido-David C., Hopkins S., Saraswat L. et al. Orientation changes of fluorescent probes at five sites on the myosin regulatory light chain during contraction of single skeletal muscle fibers// J. Mol. Biol.-1998.- № 279(2).- pp. 387−402.
  134. Saito K., Aoki Т., Aoki Т., Yanagida T. Movement of single myosin filaments and myosin step size on actin filament suspended in solution by laser trap// Byophis. J.- 1994.- № 66.- pp. 769−777.
  135. Samosudova N., Frank G. Change in the ultastrucure of the contractile apparatus of cross striated muscle with the tonic type of contraction// Biofizika.-1971.-16 (2).-c. 244−253.
  136. Schutt C., Lindberg U. A new perspective on muscle contraction// FEBS Lett. 1993.- 325 (1−2).-pp. 59−62.
  137. Schutt C., Lindberg U. Actin as the generator of tension during muscle contraction// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1992.- 89(1).-pp. 319−23.
  138. Segerson N. Stepwise sarcomere length change dynamics in relaxed mammalian myofibrils// Biophys. J.- 2002.-in press.
  139. Sokolov S.Yu., Grinko A.A., Blyakhman F.A., New algorithm for dynamic measurement of muscle sarcomere length.// BMES-EMBS 1st Joint conf., Atlanta.- 1999.
  140. Spudich J. The myosin swinging cross-bridge model// Nat. Rev. Mol. Cell. Biol.- 2001.-№ 2.- pp. 387−392.
  141. Squire J.M. Molecular mechanisms in muscular contraction. Boca Raton, FL: CRC Press. 1990.
  142. Squire J.M. Muscle filament structure and muscle contraction// Ann. Rev. Biophys&Bioeng. 1975.- № 4.-pp. 137−163.
  143. Stehle R., Brenner B. Cross-bridge attachment during high-speed active shortening of skinned fibers of rabbit psoas muscle: implications for cross-bridge action during maximum velocity of filament sliding// Biophys. J.- 2000.- № 78(3).- pp. 1458−1473.
  144. Sugi H., Pollack G. Cross—bridge mechanism in muscle contraction// Proceeding of the international symposium on the current problems of sliding filament model and muscle mechanics.- Tokyo, Japan.- 1978.-pp. 71−83,
  145. Svoboda К., Schmid С., Schnapp В., Block S. Direct observation of kinesin stepping by optical trapping interferometry// Nature.- 1993.- № 365.- pp. 721−727.
  146. Tameyasu T. Oscillatory contraction of single sarcomere in single myofibril of glycerinated, striated adductor muscle of scallop// Jpn. J. Physiol. 1994.- № 44(3).- pp. 295−318.
  147. Tameyasu Т., Ishide N., and G. Pollack. Discrete sarcomere length distribution in skeletal muscle// Biophys. J.- 1982.- № 37.- pp. 4 89−4 92.
  148. Tameyasu Т., Toyoki Т., Sugi H. Nonsteady motion in unloaded contraction of single frog cardiac cells// Biophys. J.- 1985.- № 48.- pp. 461−465.
  149. Thomas D., Siedel J., Gergely J. Molecular motions and the mechanism of muscle contraction and its regulation// Contractile systems in non-muscle tissues, eds. Perry,. S. et al r North Holland Biomedical Press. 1976.
  150. Thompson P., Robbins M. Origin of stick-slip motion in boundary lubrication// Science, 250: 792−794.
  151. Tourovskaia, A., Pollack, G., (1998). Stepwise length changes during stretch in single sarcomere of single myofibrils// Biophys. J.- 1990.- № 74.- pp. A153.
  152. Trinick J., Knight P., Whiting A., Purification and properties of native titin// J. Mol. Biol.- 1984.- № 180.- pp. 331−356.
  153. Trombitas K. r Greaser M, Helmes M et al. Titin extensibility in situ: entropic elasticity of permanently folded and permanently unfolded molecular segments// J. Cell. Biol.- 1998.- № 140(4).- pp. 853 859.
  154. Trombitas K., Jin J., Granzier H. The mechanically active domain of titin in cardiac muscle// Circulation research.- 1995.- № 77.- pp. 856−861.
  155. Tskhovrebova L., Trinick J. Direct visualization of extensibility in isolated titin molecules// J. Mol. Biol.- 1997.- № 265.- pp. 100−106.
  156. Vassalo D.Y. and G.H. Pollack The force velocity relation and stepwise shortening in cardiac muscle// Circ. Res.- 1982.- № 51.- pp. 37−42.
  157. Viegel C., Coluccio L., Jontes J. et al. The motor protein myosin-I produces its working stroke in two steps// Nature.- 1999.- № 398.- pp. 530−533.
  158. Visscher K., Schnitzer M., Block S. Single kinesis molecules studied with a molecular force clamp// Nature.- 1999.- № 400.- pp. 184−189.
  159. Wakabayashi K., Sugimoto Y., Tanaka et al. X-ray diffraction evidence for the extensibility of actin and myosin filaments during muscle contraction// Biophys. J.- 1995.- № 68(3).- pp. 1196−7.
  160. Wakabayashi K. r Ueno Y., Amemiya Y., Tanaka H. Laser simulated luminescence used to measure X-raydiffraction of a contracting striated muscle// AEMB.-1988.- № 226.- pp. 353−358.
  161. Walker M., and Trinick J. Electron microscope study of the effect of temperature on the length of the tail of the myosin molecule// J. Mol. Biol.- 1986.- № 195.-pp. 661−667.
  162. Walzthony D., and Eppenberger H. Melting of myosin rod as revealed by electron microscopy. II. Effect of temperature and pH on length and stability of myosin rod and its fragments// Eur. J. Cell Biol.- 1986.- № 41.- pp. 38−43.
  163. Wang S., Greaser M. Immunocytochemical studies using a monoclonal antibody to bovine cardiac titin on intact and extracted myofibrils// J. Cell. Biol.- 1985.-№ 107.- pp. 1075−1083.
  164. Warshaw D. The in vitro motility assay: a window into the myosin molecular motor// News Physiol. Sci.- 1996.-№ 11.- pp. 1−6.
  165. Yanagida Т., Esaki S., Inoue Y. Single -motor mechanics and models of the myosin motor// Phil. Trans. R. Soc. Lond.- 2000.- № 355.- pp.441−447.
  166. Yanagida Т., Iwane A. A large step for myosin// Prot. Natl. Acad. Sci. USA.- 2000.- № 97(17).- pp. 9357−9359.
  167. Yanagida Т., Kitamura К., Tanaka H. Single molecule analysis of the actomyosin motor// Cell Biol.- 2000.-№ 12.- pp. 20−25.
  168. Yoshizawa H., Israelachvili J. Fundamental mechanisms of interfacial friction: stick-slip friction of spherical and chain molecules// J. Phys. Chem.- 1993.-№ 97.- pp. 11 300−11 313.
  169. Zocchi G. Proteins unfold in steps// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1997.- № 94.- pp. 10 647−10 651.
  170. О., Поллак Дж., Бляхман Ф. Дискретное изменение длины одиночного саркомера сердечной мышцы// Сб. трудов 2 Рос. Конф. ллФизика в биологии и медицине", изд-во УрГУ, Екатеринбург, 2001, с.98−100.
  171. О.В. Изучение динамики длины одиночного саркомера сердечной мышцы// Российский национальный конгресс кардиологов «От исследований к клинической практике», С.-Петербург, 2002, с. 478−479.
  172. Blyakhman F., Yakovenko О., Pollack G. Quantal sarcomere length in single cardiac myofibrils kinematics// XIV congress cardiovascular system dynamics society, Baltimore, MR, 2000, p. A8.
  173. Tourovskaya A., Blyakhman F., Yakovenko 0., Pollack, G. Quantal sarcomere length changes during stretch of single myofibrils// Biophysical Journal, 2000, 78(1), p. 228A.
  174. Blyakhman, F., Yakovenko, 0., Pollack, G. Discrete sarcomere length dynamics in single cardiac myofibrils// International symposium «Biologicalmotility: new trends in research», Pushchino, 2001, pp.22−24.
  175. Pollack, G., Blyakhman, F., Yakovenko, 0. Stepwise shortening and the nature of contraction// International symposium «Biological motility: new trends in research», Pushchino, 2001, pp.119−122.
  176. Yakovenko 0., Pollack G. A-band width changes in single activated cardiac myofibrils// Biophysical Journal, 2001, 80(1), p. 267A.
  177. Yakovenko 0., Blyakhman F., Pollack G. Quantal sarcomere length changes in cardiac myofibrils// Biophysical Journal, 2001,80(1), p. 269A.
  178. Yakovenko, 0., Pollack, G. Active and passive contractile steps are different, can co-exist// Biophysical journal, 2002, 82(1), p. 372A.
  179. Yakovenko 0., Blyakhman F., Pollack G. Quantal length steps in single contracting myofibrils// 12th International conference on mechanics in medicine and biology, Lemnos, Greece, 2002, p. 82−83.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!