Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Выявление и частичная характеристика белков клеточной стенки дрожжей Saccharomyces cerevisiae, обладающих свойствами амилоидов

Диссертация: Выявление и частичная характеристика белков клеточной стенки дрожжей Saccharomyces cerevisiae, обладающих свойствами амилоидов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Процесс формирования амилоидных фибрилл, по всей видимости, начинается с экспонирования участка, способного формировать «стерическую застежку», который расположен в склонной к амилоидообразованию области. Данный процесс должен затронуть несколько идентичных белковых молекул, что позволит им сформировать р-слои, а этим слоям — установить взаимодействия между собой. Привлечение мономеров… Читать ещё >

Выявление и частичная характеристика белков клеточной стенки дрожжей Saccharomyces cerevisiae, обладающих свойствами амилоидов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • Обзор литературы: Амилоидные белки
  • 1. Амилоиды — структура и механизм формирования
  • 2. Характерные особенности структуры амилоидов и теоретические основы подходов, применяемых при их изучении
    • 2. 1. Выявления потенциально амилоидогенных последовательностей в составе полипептидной цепи белка in silica
    • 2. 2. Экспериментальные подходы, применяемые при изучении структуры амилоидных фибрилл
  • 3. Распространенность амилоидов в природе
  • 4. Внеклеточные и поверхностные амилоиды микроорганизмов
    • 4. 1. Амилоиды, формирующие фимбрии (пили) бактерий
    • 4. 2. Амилоиды, обеспечивающие гидрофобность поверхностей микроорганизмов
    • 4. 3. Цитотоксичные белки, формирующие амилоиды
    • 4. 4. Амилоидные белки бактериальных биопленок
    • 4. 5. Амилоидный адгезин КС дрожжей Candida albicans
    • 4. 6. Амилоиды микроорганизмов и болезни

Амилоиды — это фибриллярные белковые агрегаты, представляющие собой протяженные Р-складчатые листы, в которых Р-тяжи расположены перпендикулярно оси фибриллы (кросс-Р-структура) (Chiti and Dobson, 2006). Первоначально, амилоиды привлекли внимание исследователей в связи с тем, что с их образованием ассоциированы болезни человека и животных, включая болезни Альцгеймера и Паркинсона (Westermark et al., 2007). Однако в течение последнего десятилетия было показано, что целый ряд белков выполняет свою функцию in vivo в амилоидной форме (Chapman et al., 2002; Claessen et al., 2003; Fowler et al., 2006). Амилоиды характеризуются высокой устойчивостью к изменениям таких параметров окружающей среды, как гидрофобность, концентрация соли, рН, температура, давление, воздействие денатурирующих агентов и протеиназ, что обусловлено большим числом взаимодействий, вовлеченных в стабилизацию их структуры. Это обуславливает набор функций, которые выполняют амилоиды. Амилоидные фибриллы различных организмов служат в качестве прочных строительных материалов (например, паутина пауков, Slotta et al., 2007), компонентов защитной оболочки (амилоиды ооцитов и эмбрионов рыб и насекомых, Podrabsky et al., 2001, Hamodrakas et al., 2004), в качестве «матрицы» при формировании высокомолекулярных комплексов (фибриллы, формируемые фрагментом белка Рше117 меланоцитов млекопитающих, на которых происходит окислительная полимеризация низкомолекулярных хиноновых предшественников с образованием меланина, Fowler et al., 2006). Особое распространение данный тип амилоидных белков, по лучил на поверхности клеток микроорганизмов (Larsen et al. 2007; Otzen and Nielsen, 2008). Важную роль в данном случае играет способность амилоидов к самосборке в постоянно меняющихся условиях окружающей среды. К настоящему моменту подробно описаны. амилоиды поверхности целого ряда микроорганизмов, однако к началу данной работы в литературе отсутствовали сведения об амилоидах клеточной стенки (КС) дрожжей S. cerevisiae. КС дрожжей представляет собой полифункциональную, физиологически активную органеллу, которая принимает участие в осуществлении всего комплекса взаимоотношений между микроорганизмом и окружающей средой. КС участвует в обмене веществ между клеткой и внешней средой. Она выполняет функцию прочного наружного скелета, определяя форму клетки и защищая' ее от внешних воздействий. Основными полисахаридными компонентами КС дрожжей являются полимеры глюкозы — р 1,3- и Р1,6-глюкан — их количество составляет до 60% массы КС, примерно 2% приходится на хитин. Около 40% массы КС составляют маннопротеины, при этом выявлена роль в функционировании клеточных стенок дрожжей и определена локализация в данной органелле лишь для части этих белков. Белки КС дрожжей подразделяются по способу их закрепления в этой органелле на три группы. Белки первой группы могут быть экстрагированы буфером, содержащим ЭДТА, додецилсульфат натрия (Дс-Na), восстанавливающие реагенты (дитиотреитол, p-меркаптоэтанол) при нагревании (Chaffm and Stocco, 1983; Pastor et al., 1984; Valentin et al., 1984). Маннопротеины этой группы часто называют SEP (от англ. SDS extractable protein). Способ их экстракции свидетельствует о том, что они закреплены либо с помощью водородных связей, либо посредством дисульфидных мостиков, образуемых между цистеинами соседних белковых молекул. Белки второй и третьей групп связаны с КС ковалентно. Белки второй группы могут быть экстрагированы из данной огранеллы с использованием таких гидролаз, как р-глюканазы, маннозидаза, ламинариназа (Pastor et al., 1984; Van Der Vaart et al., 1995; Shimoi et al., 1998), третьей группы — посредством щелочной экстракции (Mrsa< et al., 1997; Mrsa and Tanner, 1999). Маннопротеины этих групп часто называют (CWP — covalently linked cell wall proteins). В группу SEP входят белки, обладающие в основном ферментативной активностью. Среди ферментов, входящих в состав этой группы, обнаружено много белков обладающих глюканазной и/или глюкантрансферазной активностью. К таким белкам относятся глюкантрансфераза Bgl2p, экзоглюканаза Exglp, и белки Scw4p, ScwlOp, Scwllp гомологичные Bgl2p (потенциальные глюканазы и/или глюкантрансферазы) (Cappellaro et al., 1998; Sestak et al., 2004). Помимо ферментов КС в этой группе, по-видимому, присутствуют так называемые «транзитные» белки, которые после кратковременного пребывания в КС могут выходить в среду культивирования (Калебина и Кулаев, 2001). Основную часть CWP белков, составляют белки, содержавшие гликозилфосфоинозитольный (GPI — glycosyl phosphoinositol) якорь до закрепления в клеточной стенке и утратившие его в процессе встраивания в КС, так называемые GPI. В данную группу входят белки, участвующие во флоккуляции (Flolp, Flo5p, Flo9p и Flo Юр), спаривании (Agalp, Saglp), инвазивном росте (Flolip) и стресс-белки (Cwplp, Cwp2p, Tiplp, Tirlp, Sedlp) (Smits et al., 1999). Среди этого типа белков также обнаружены ферменты, обладающие глюканазной активностью: Gaslp, Crhlp, Crh2p/Utr2p (Hamada et al., 1998; Rodriguez-Pena et al., 2002). Удаление у этих белков С-концевого фрагмента, необходимого для присоединения GPI-якоря, приводит к тому, что данные белки начинают секретироваться в среду (Wojchiechowicz et al., 1993). Кроме GPI в клеточной стенки дрожжей присутствует небольшая группа белков, напрямую ковалентно связанных с pl-3-глюканом КС. Эта группа белков называется ASL (alkali-sensitive linkage), поскольку связь, с помощью которой эти белки присоединяются к глюкану КС, щелочелабильна (De Groot et al., 2005; Ecker et al., 2006). Следует отметить, что к этой группе белков относится ранее описанное семейство PIR-белков (от англ. protein with internal repeats) (De Groot et al., 2005; Mrsa et al., 1997). ASL-белки закреплены в КС посредством сложноэфирной связи между у-карбоксильной группой глутамата и гидроксилом глюкозы, входящей в состав Р1,3-глюкана (Ecker et al., 2006). Считается, что белки ASL группы обладают важной структурной функцией и способны скреплять между собой молекулы глюкана (Klis et al., 2006). Следует сказать, что ряд SEP-белков, а именно Pstlp, Sew Юр и Scw4p, обнаруживается также во фракции ковалентно закрепленных белков КС: первый — среди GPI-белков, два других — среди ASL-белков КС. Кроме того, GPI-белки Cwplp и Cwp2p дополнительно закреплены в КС посредством щелочелабильных связей, т. е. являются одновременно и ASL-белками. На молекулярном уровне КС очень динамична, она увеличивается в размерах за счет встраивания новосинтезированных компонентов в процессе роста клетки. Изменения морфологии клетки при флоккуляции, спаривании, псевдогифальном росте также сопровождаются реконструкцией КС. Более того, структура КС может модифицироваться в зависимости от условий роста клеток. Все перестройки КС происходят за пределами цитоплазматической мембраны, и в этих процессах особо важную роль приобретают белки, принимающие участие в окончательном формировании молекулярного ансамбля КС. Все это делает клеточную стенку дрожжей весьма интересным объектом для изучения. Мы предположили, что среди всего многообразия белков КС дрожжей S. cerevisiae могут быть белки, обладающие свойствами амилоидов. Мы посчитали, что изучение данного вопроса имеет чрезвычайное значение в связи с потенциальным вредом, который амилоидные белки могут оказывать на здоровье человека и животных, например, формируя «затравки» амилоидных отложений в их организме (Lundmark et al., 2005).

Цель настоящего исследования состояла в ответе на вопрос, присутствуют ли белки, обладающие амилоидными свойствами, в клеточной стенке широко используемого в научных исследованиях, промышленности и медицине микроорганизма дрожжей — S. cerevisiae.

В соответствии с целью исследования были поставлены следующие задачи:

• С помощью in silico анализа выявить белки КС дрожжей S. cerevisiae, обладающие наибольшей общей длиной потенциально амилоидогенных участков (ПАУ), а также белки, в аминокислотной последовательности которых ПАУ составляют наибольшую часть.

• Провести поиск потенциально амилоидных белков КС с использованием флуоресцентного красителя тиофлавина Т и сопоставить полученные экспериментальные данные с результатами исследования in silico.

• Частично охарактеризовать белки, выявленные на предыдущих этапах работы.

• Установить, оказывают ли КС дрожжей S. cerevisiae различной степени депротеинизации отрицательное воздействие на организм млекопитающих, в частности, вызывают ли развитие амилоидоза.

Обзор литературы: Амилоидные белки 1. Амилоиды — структура и механизм формирования.

Амилоиды — это фибриллярные белковые агрегаты, представляющие собой протяженные р-складчатые листы, в которых р-тяжи расположены перпендикулярно оси фибриллы (кросс-р-структура) (Chiti and Dobson, 2006), характерной особенностью которой является расстояние между главными цепями внутри листа, равное 4.7 А, и расстояние между соседними р-листами, равное 8 — 12 А (рис. 1 A) (Hamley, 2007; Kumar and Udgaonkar, 2009). Данный тип белковых структур представлен как на поверхности микроорганизмов, так и внутри эукариотических и прокариотических клеток, а также служит высшими эукариотами компонентом защитного слоя на поверхности ооцитов и эмбрионов и как внутриклеточный структурный материал.

Р-лист протофибрилла фибрилла.

А ^^.

Рисунок 1. Структура амилоидных фибрилл. А — строение амилоидной фибриллы (адаптировано из Hamley, 2007). Б — примеры «стерических застежек», формируемых различными малыми пептидами, входящими в состав фибриллообразующих сегментов амилоидных белков: 1 — пептид SNQNNF из белка РгР, 2 -пептид NNQQ из белка Sup35p, 3 — пептид GGVVIA из белка Ар. Фиолетовым или белым окрашены атомы углерода, входящие в состав р-тяжей соседних р-слоев, синим — атомы азота, красным — атомы кислорода. Молекулы воды приведены в виде желтых сфер. Представлена проекция вдоль оси р-слоев (адаптировано из Sawaya et а!., 2007).

Основную роль при формировании кросс-р-структуры играют взаимодействия между главными цепями белковых мономеров. Некоторые исследователи полагают, что формирование амилоидной структуры присуще для полипептидной цепи вне зависимости от ее состава (Chiti and Dobson, 2006). Однако с практической точки зрения, состав боковых цепей полипептида весьма важен, поскольку внутримолекулярные и межмолекулярные взаимодействия остатков боковых цепей могут как стабилизировать, так и дестабилизировать амилоидные фибриллы. Дестабилизация может приводить к тому, что условия, в которых будет наблюдаться образование амилоида данным полипептидом (рН, ионная сила раствора, присутствие денатурирующих агентов и т. д.) будут значительно отличаться от условий, которые являются для него естественными. Образование амилоидов такими белками может представлять лишь фундаментальный научный интерес (Bouchard et al., 2000; Chow et al., 2004; Soldi et al., 2005).

Первоначально, амилоиды привлекли внимание исследователей из-за того, что с их образованием ассоциированы болезни человека и животных, включая болезни Альцгеймера и Паркинсона, диабет второго типа, старческий амилоидоз и трансмиссивные губчатые энцефалопатии, в том числе коровье бешенство и скрэппи овец. На данный момент таких болезней насчитывается более 25 (Westermark et al., 2007). Долгое время бытовало мнение, что амилоидная структура — прискорбная ошибка природы. Однако в течение последнего десятилетия было показано, что целый ряд белков выполняет свою функцию in vivo в амилоидной форме. Примерами могут служить белки адгезивной бахромки (фимбрий) грамотрицательных бактерий Escherichia coli курлины (Chapman et al., 2002), поверхностные амилоиды чаплины грамположительных бактерий Streptomyces coelicolor (Claessen et al., 2003), белок меланосом человека Рше117 (Fowler et al., 2006) и ряд других. Причиной распространенности в природе амилоидов являются уникальные свойства, которыми обладают фибриллы с кросс-Р-структурой. Амилоидные фибриллы чрезвычайно устойчивы к внешним воздействиям, что обусловлено большим числом взаимодействий, вовлеченных в стабилизацию структуры. В них принимают участие как основные цепи полипептидов, так и их боковые группы. Важную роль при формировании кора амилоидных фибрилл играет образование водородных связей вдоль всего р-листа, а также полностью обезвоженного пространства между прилегающими р-листами за счет формирования т.н. «стерической застежки»: боковые группы полипептидов из одного Р-листа укладываются в пространство между боковыми группами другого (рис. 1 Б) (Sawaya et al., 2007). Функциональные групп краевых Р-тяжей в каждый момент времени формируют лишь часть потенциально возможных водородных связей, что весьма энергетически не выгодно. Это обуславливает неотъемлемое свойство амилоидных фибрилл — их чрезвычайно высокую склонность к p-агрегации. Центрами полимеризации являются концы амилоидных фибрилл. Сегментов длиной 4−7 аминокислотных остатков достаточно для формирования фибриллы, по крайней мере, в случае десятка ассоциированных с болезнями белков (Sawaya et al., 2007; Ivanova et al., 2004; Fandrich et al., 2003; Jones et al., 2003; Reches et al., 2002; von Bergen et al., 2001; 2000; Krebs et al., 2000; Tenidis et al., 2000; Reches and Gazit, 2004). В фибриллах, сформированных из больших полноразмерных белков, лежащие вне кора области мономеров белка могут сохранять неамилоидную (глобулярную) конформацию (Ваха et al., 2003; Sambashivan et al., 2005). Ряду исследователей удалось получить слитые белки, в состав которых входили полноразмерные функционально активные полипептиды (барназа, карбоангидраза, глутатион S-трансфераза, зеленый флуоресцентный белок и цитохром &-5бг) и амилоидогенные области (Ваха et al., 2002; Baldwin et al., 2006). Было установлено, что полученные белки не теряли своей активности, а также приобретали способность формировать амилоидные фибриллы. Наличие активности свидетельствует о том, что только амилоидогенная последовательность была вовлечена в формирование амилоида. Следовательно, формирование амилоидной фибриллы в некоторых случаях может не нарушать функцию белка.

Процесс формирования амилоидных фибрилл, по всей видимости, начинается с экспонирования участка, способного формировать «стерическую застежку», который расположен в склонной к амилоидообразованию области. Данный процесс должен затронуть несколько идентичных белковых молекул, что позволит им сформировать р-слои, а этим слоям — установить взаимодействия между собой. Привлечение мономеров в предварительно сформированную фибриллу, вероятно, значительно более быстрый процесс, чем нуклеация (образование «затравки»), т.к. для этого необходимо, чтобы всего лишь одна молекула экспонировала свой амилоидогенную последовательность (Sawaya et al., 2007). Указанная закономерность хорошо соотносится с кинетикой образования амилоидов, а именно с медленной нуклеацией и быстрым ростом фибрилл (Harper et al., 1997).

Образование амилоидной фибриллы происходит в несколько этапов. Согласно модели, имеющей экспериментальные подтверждения, сначала образуются маленькие растворимые олигомеры, которые затем собираются в сферические высшие олигомерные интермедиаты (ВОИ) (рис. 2) (Kumar and Udgaonkar, 2009). Далее ВОИ ассоциируются с образованием протофибрилл, которые трансформируются в фибриллы. Такой механизм, по-видимому, является общим для образования амилоидных протофибрилл и фибрилл (Serio et al., 2000; Xu et al., 2001; Modler et al., 2003; Hurshman et al., 2004; Carrotta et al.,.

2005). Стадия, на которой происходит обогащение структуры р-слоями, может варьировать. Обогащение может происходить на этапе ВОИ, что приведет к образованию фибриллярных олигомеров, либо на стадии удлиненных протофибрилл, при этом образуются префибриллярные олигомеры (Hamley, 2007; Kumar and Udgaonkar, 2009). В результате зрелые амилоидные фибриллы будут иметь различающиеся морфологии. С этим связывают свойство, присущее амилоидным фибриллам — их гетерогенность (Kumar and Udgaonkar, 2009). олигомеры, Протофнбриллы.

Путь 2 Q Q о-" ф—А>ГГ.

Малые «растворимые ВОИ р-богатые ВОИг олигомеры.

Протофнбриллы.

Рисунок 2. Механизмы формирования амилоидных протофибрилл (Kumar and Udgaonkar, 2009). Путь 1: малые растворимые олигомеры агрегируют с образованием ВОИ, которые, в свою очередь, формируют протофнбриллы. Конформационный переход, приводящий к возрастанию содержания [З-листов, происходит на стадии протофибрилл. Врезка: конформационный переход может также происходить параллельно удлинению протофибрилл. Путь 2: сначала происходит образование ВОИ' из малых растворимых олигомеров, далее ВОИ претерпевают конформационный переход в р-богатые ВОИ, которые затем собираются в протофнбриллы. Далее протофнбриллы на обоих путях латерально ассоциируются и формируют зрелые амилоидные протофнбриллы. Протофнбриллы, полученные различными путями, различаются по структуре.

Согласно гипотезе, объясняющей полиморфизм амилоидов и существование штаммов амилоидных прионов (см. ниже), в основе данных явлений лежит альтернативная упаковка одних и тех же сегментов, образующих «стерические застежки» (Savvaya et al., 2007; Pedersen and Otzen, 2008). Кайед с соавторами получили конформационно-специфичные антитела, узнающие эпитоп, общий для префибриллярных олигомеров, но не для фибрилл, мономеров или нативно уложенных белков предшественников (Kayed et al., 2003). Также им удалось получить антитела, специфически узнающие эпитоп, общий для фибрилл и фибриллярных олигомеров (Kayed et al., 2007). Они показали, что размер фибриллярных и префибриллярных олигомеров перекрывается в широких пределах (Kayed et al., 2007). Образование различных типов (штаммов) амилоидных фибрилл из одного полипептида объясняется действием принципа «выживает наиболее приспособленный». Это означает, что структура амилоидной фибриллы «приспосабливается» к изменениям окружающей среды, а именно к растворителю, концентрации мономерной формы белка и т. д. (Pedersen and Otzen, 2008). На уровне протофибрилл могут варьировать (1) число Р-слоев и их упаковка, (2) длина р-тяжей'И их взаимное расположение (параллельное/антипараллельное), (3) тип водородных связей в уложенных Р-тяжах (внутримолекулярные/межмолекулярные).

Особым типом амилоидных фибрилл являются амилоидные прионы. Впервые обнаруженный прион был амилоидным прионом (Prusiner, 1982). Однако термины, «амилоид» и «прион» не следует путать. Прион — это инфекционная белковая частица (от англ. proteinaceous infectious particle). Прионный белок, обладающий аномальной трёхмерной структурой, способен прямо катализировать структурное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный (прионный), присоединяясь к белку-мишени и изменяя) его конформацию. Большинство прионов является амилоидами, т. е. их инфекционные свойства основаны на формировании фибрилл, обладающих кросс-Р-структурой. Однако существуют примеры^ неамилоидных прионов. Например, прион [/?] представляет собой вакуолярную протеазу В дрожжей S. cerevisiae, которая синтезируется в виде неактивного предшественника и в определенных условиях может самопроцессироваться с образованием активной формы и, таким образом, поддерживать свое активное состояние. Другим примером является нехромасомный генетический элемент С из Podospora anserina, который представляет собой самоподдерживающуюся активацию целого каскада киназ, состоящего из PaASKl (МАРККК), МАРКК и МАРК (Kicka and Silar, 2004). Для проявления фенотипа, связанного с присутствием в клетках элемента С, необходимы все члены каскада. Авторы предполагают, что последний участник каскада (МАРК) участвует в активации первого (PaASKl), что способствует поддержанию каскада в активированном состоянии (Kicka and Silar, 2004). Кроме того, существуют неприонные амилоиды, которые не являются инфекционными агентами. Инфекционные свойства амилоидных прионов обусловлены тем, что составляющие их фибриллы являются более «хрупкими», чем фибриллы других амилоидов. Они могут быть разделены на несколько более мелких фибрилл, что приводит к возрастания числа центров полимеризации (как было сказано ранее, ими являются концы фибриллы) (Baskakov and Breydo, 2006; Pedersen and Otzen, 2008). Этим обуславливается эффективное самовоспроизведение. Было показано, что штаммами прионов с наиболее сильным фенотипом являются те, чьи фибриллы демонстрируют наибольшую хрупкость (Tanaka et al. 2006). Во многих случаях в «разбиении» прионовых амилоидных фибрилл участвуют шапероны (Paushkin et al., 1996; Kushnirov et al., 1998). Для большинства прионов наблюдается существование межвидовых барьеров, что можно объяснить возможностью различных укладок для разных амилоидогенных участков при данных (физиологических) условиях: если диапазоны доступных конформаций донорного и акцепторного белков перекрываются, инфекция, будет передана (Шкундииа и Тер-Аванесян, 2007; Wickner et al., 2007).

Выводы.

1. Предложен подход для анализа белков, основанный на одновременном использовании шести вычислительных алгоритмов, предназначенных для выявления участков аминокислотной последовательности со свойствами, присущими амилоидогенным детерминантам, с помощью которого было выявлено 10 потенциально амилоидогенных белков клеточной стенки дрожжей Saccharomyces cerevisiae.

2. С использованием флуоресцентного красителя тиофлавина Т, специфически узнающего амилоиды, в клеточной стенке дрожжей Saccharomyces cerevisiae в SEP-фракции экспериментально были выявлены белки со свойствами амилоидов: Среди, белков, ковалентно связанных с полисахаридным каркасом данной органеллы, потенциально амилоидогенные обнаружены не были. Наиболее выраженными амилоидными свойтсвами обладает SEP-белок глюкантрансфераза Bgl2p. В штамме лишенном Bgl2p, увеличивается содержание тиофлавин-связывающих белков.

3. Глюкантрансфераза Bgl2p была выделена, из клеточной стенки, ее свойства были частично охарактеризованы. Методом КД-спектроскопии показано, что преобладающим элементом вторичной структуры Bgl2p в растворе являются Р-тяжи, а также что данная' вторичная структура не разрушается полностью при нагреве до 90 °C. Показано, что Bgl2p способен формировать олигомеры и высокомолекулярные агрегаты, которые обладают характеристиками, присущими амилоидам. По результатам компьютерного анализа, две области в аминокислотной последовательности Bgl2p, а именно остатки 83 — 89 (FTIFVGV) и 268 — 276 (GVNVIVFEA), являются потенциальными центрами амилоидообразования.

4. Установлено, что для проявления ферментативной активности г Bgl2p in vitro необходимо присутствие высокомолекулярных полифосфатов. Предложена гипотетическая схема регуляции глюкантрансферазной активности Bgl2p с помощью соединений данного типа в составе клеточной стенки.

5. Установлено, что инъекции клеточных стенок дрожжей Saccharomyces cerevisiae оказывает токсическое воздействие на организм мышей. В печени и селезенке подопытных животных обнаруживаются амилоидные отложения. Высказано предположение, что указанные эффекты связаны с наличием в, клеточной стенке белков со свойствами амилоидов и, в первую очередь, Bgl2p.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , J. Е., Moskow, J. J., Gladfelter, A. S., Viterbo, D., Lew, D. J. and Brennwald, P. J. (2001) Yeast Cdc42 functions at a late step in exocytosis, specifically during polarized growth of the emerging bud. J Cell Biol. 155, 581−592
  2. Alteri, C. J., Xicohtencatl-Cortes, J., Hess, S., Caballero-Olin, G., Giron, J. A. and Friedman, R. L. (2007) Mycobacterium tuberculosis produces pili during human infection. Proc Natl Acad Sci USA. 104, 5145−5150
  3. , С. В., Yagi, H., Manno, M., Martorana, V., Ban, Т., Christiansen, G., Otzen, D. E., Goto, Y. and Rischel, C. (2009) Branching in amyloid fibril growth. BiophysJ. 96, 1529−1536
  4. Anderson, P. and Kedersha, N. (2002) Stressful initiations J Cell Sci 115, 3227−3234
  5. Andrade, M. A., Chacon, P., Merelo, J. J. and Moran, F. (1993) Evaluation of secondary structure of proteins from UV circular dichroism spectra using an unsupervised learning neural network. Protein Eng. 6, 383−390
  6. Andreeva, N. A. and Okorokov, L. A. (1993) Purification and characterization of highly active and stable polyphosphatase from Saccharomyces cerevisiae cell envelope. Yeast. 9, 127−139
  7. Arora, A., Ha, C. and Park, С. B. (2004) Inhibition of insulin amyloid formation by small stress molecules. FEBS Lett. 564, 121−125
  8. Arrondo, J. L., Muga, A., Castresana, J. and Goni, F. M. (1993) Quantitative studies of the structure of proteins in solution by Fourier-transform infrared spectroscopy. Prog Biophys Mol Biol. 59, 23−56
  9. , P. V. (1997) Stress tolerance: the key to effective strains of industrial baker’s yeast. Nat Biotechnol. 15, 1351−1357
  10. Baldwin, A. J., Bader, R., Christodoulou, J., MacPhee, С. E., Dobson, С. M. and Barker, P. D. (2006) Cytochrome display on amyloid fibrils. J Am Chem Soc. 128, 2162−2163
  11. Baldwin, M. A., Cohen, F. E. and Prusiner, S. B. (1995) Prion protein isoforms, a convergence of biological and structural investigations J Biol Chem 270, 1 919 719 200
  12. , J. (1992) Amide modes and protein conformation. Biochim Biophys Acta. 1120, 123−143
  13. Barak, J. D., Gorski, L., Naraghi-Arani, P. and Charkowski, A. O. (2005) Salmonella enterica virulence genes are required for bacterial attachment to plant tissue. Appl Environ Microbiol. 71, 5685−5691
  14. Barnhart, M. M. and Chapman, M. R. (2006) Curli biogenesis and function. Annu Rev Microbiol. 60, 131−147
  15. Baskakov, I. V. and Breydo, L. (2006) Converting the prion protein: what makes the protein infectious. Biochim Biophys Acta. 1772, 692−703
  16. Basu, A., Chaudhuri, P., Malakar, D. and Ghosh, A. K. (2008) Co-purification of glucanase with acid trehalase-invertase aggregate in Saccharomyces cerevisiae. Biotechnol Lett. 30, 299−304
  17. Baudin-Baillieu, A., Fernandez-Bellot, E., Reine, F., Coissac, E. and Cullin, C. (2003) Conservation of the prion properties of Ure2p through evolution. Mol Biol Cell. 14, 3449−3458
  18. , U. (2008) Structural basis of infectious and non-infectious amyloids. Curr Alzheimer Res. 5, 308−318
  19. Baxa, U., Speransky, V., Steven, A. C. and Wickner, R. B. (2002) Mechanism of inactivation on prion conversion of the Saccharomyces cerevisiae Ure2 protein. Proc Natl Acad Sci USA. 99, 5253−5260
  20. Baxa, U., Taylor, K. L., Wall, J. S., Simon, M. N., Cheng, N. Wickner, R. B. and Steven, A. C. (2003) Architecture of Ure2p prion filaments: the N-terminal domains form a central core fiber. J Biol Chem. 278, 43 717−43 727
  21. Berson, J. F., Harper, D. C., Tenza, D., Raposo, G. and Marks, M. S. (2001) Pmell7 initiates premelanosome morphogenesis within multivesicular bodies. Mol Biol Cell. 12, 3451−3464
  22. Berson, J. F., Theos, A. C., Harper, D. C., Tenza, D., Raposo, G. and Marks, M. S. (2003) Proprotein convertase cleavage liberates a fibrillogenic fragment of a resident glycoprotein to initiate melanosome biogenesis. J Cell Biol. 161, 521−533
  23. Biswas, N. and Ghosh, A. K. (1996) Characterisation of an acid trehalase of Saccharomyces cerevisiae present in trehalase-sucrase aggregate. Biochim Biophys Acta. 1290,95−100
  24. Biswas, N. and Ghosh, A. K. (1998) Regulation of acid trehalase activity by association-dissociation in Saccharomyces cerevisiae. Biochim Biophys Acta. 1379, 245−256
  25. , G. (2006) Structural study of metastable amyloidogenic protein oligomers by photo-induced cross-linking of unmodified proteins. Methods Enzymol. 413, 217−236
  26. Bohm, G., Muhr, R. and Jaenicke, R. (1992) Quantitative analysis of protein far UV circular dichroism spectra by neural networks. Protein Eng. 5, 191−195
  27. Bouchard, M., Zurdo, J., Nettleton, E. J., Dobson, С. M. and Robinson, С. V. (2000) Formation of insulin amyloid fibrils followed by FTIR simultaneously with CD and electron microscopy. Protein Sci. 9, 1960−1967
  28. Bowers, R. R., Harmon, J., Prescott, S., Asano, J. and Wynne, S. (1992) Fowl model for vitiligo: genetic regulation on the fate of the melanocytes. Pigment Cell Res. Suppl 2, 242−248
  29. Brahms S, Brahms J. Determination of protein secondary structure in solution by vacuum ultraviolet circular dichroism. J Mol Biol 1980, 138: 149−178
  30. Bramanti, E., Benedetti, E., Sagripanti, A. and Papineschi, F. (1997) Determination of secondary structure of normal fibrin from human peripheral blood. Biopolymers. 41, 545−553
  31. , L. (2002) Parkinson’s: another look. Med Hypotheses. 59, 373−377
  32. , L. (2005) Diabetes mellitus, tuberculosis and the mycobacteria: two millenia of enigma. Med Hypotheses. 65, 433−439
  33. Bryan, A. W., Jr., Menke, M., Cowen, L. J., Lindquist, S. L. and Berger, B. (2009) BETASCAN: probable beta-amyloids identified by pairwise probabilistic analysis. PLoS Comput Biol. 5, el000333
  34. Butko, P., Buford, J. P., Goodwin, J. S., Stroud, P. A., McCormick, C. L. and Cannon, G. C. (2001) Spectroscopic evidence for amyloid-like interfacial self-assembly of hydrophobin Sc3. Biochem Biophys Res Commun. 280, 212−215
  35. Calero, M. and Gasset, M. (2005) Fourier transform infrared and circular dichroism spectroscopies for amyloid studies. Methods Mol Biol. 299, 129−151
  36. Cappellaro, C., Mrsa, V. and Tanner, W. (1998) New potential cell wall glucanases of Saccharomyces cerevisiae and their involvement in mating. J Bacterid. 180, 50 305 037
  37. Capstick, D. S., Willey, J. M., Buttner, M. J. and Elliot, M. A. (2007) SapB and the chaplins: connections between morphogenetic proteins in Streptomyces coelicolor. Mol Microbiol. 64, 602−613
  38. Carrotta, R., Manno, M., Bulone, D., Martorana, V. and San Biagio, P. L. (2005) Protofibril formation of amyloid beta-protein at low pH via a non-cooperative elongation mechanism. J Biol Chem. 280, 30 001−30 008
  39. Carter J.M. Conjugation of peptides to carrier proteins via glutaraldehyde. (1996) The Protein Protocols Handbook. 679−687.
  40. Carter, D. B. and Chou, К. C. (1998) A model for structure-dependent-binding of Congo red to Alzheimer beta-amyloid fibrils. Neurobiol Aging. 19, 37−40
  41. Carulla, N., Caddy, G. L., Hall, D. R., Zurdo, J., Gairi, M., Feliz, M., Giralt, E., Robinson, С. V. and Dobson, С. M. (2005) Molecular recycling within amyloid fibrils. Nature. 436, 554−558
  42. Chaffin, W. L. and Stocco, D. M. (1983) Cell wall proteins of Candida albicans. Can J Microbiol. 29, 1438−1444
  43. Chandra, J., Kuhn, D. M., Mukheijee, P. K., Hoyer, L. L., McCormick, T. and Ghannoum, M. A. (2001) Biofilm formation by the fungal pathogen Candida albicans: development, architecture, and drug resistance. J Bacteriol. 183, 5385−5394
  44. Chapman, M. R., Robinson, L. S., Pinkner, J. S., Roth, R., Heuser, J., Hammar, M., Normark, S. and Hultgren, S. J. (2002) Role of Escherichia coli curli operons in directing amyloid fiber formation. Science. 295, 851−855
  45. Chater, K. F. and Chandra, G. (2006) The evolution of development in Streptomyces analysed by genome comparisons. FEMS Microbiol Rev. 30, 651−672
  46. Chemoff, Y. O., Lindquist, S. L., Ono, В., Inge-Vechtomov, S. G. and Liebman, S. W. (1995) Role of the chaperone protein Hspl04 in propagation of the yeast prion-like factor psi+. Science. 268, 880−884
  47. Chien, P., Weissman, J. S. and DePace, A. H. (2004) Emerging principles of conformation-based prion inheritance. Annu Rev Biochem. 73, 617−656
  48. Chiti, F. and Dobson, С. M. (2006) Protein misfolding, functional amyloid, and human disease. Annu Rev Biochem. 75, 333−366
  49. Chiti, F. and Dobson, С. M. (2009) Amyloid formation by globular proteins under native conditions. Nat Chem Biol. 5, 15−22
  50. Chow, M. K., Ellisdon, A. M., Cabrita, L. D. and Bottomley, S. P. (2004) Polyglutamine expansion in ataxin-3 does not affect protein stability: implications for misfolding and disease. J Biol Chem. 279, 47 643−47 651
  51. Claessen, D., de Jong, W., Dijkhuizen, L. and Wosten, H. A. (2006) Regulation of Streptomyces development: reach for the sky! Trends Microbiol. 14, 313−319
  52. Collin, P., Beauregard, P. В., Elagoz, A. and Rokeach, L. A. (2004) A non-chromosomal factor allows viability of Schizosaccharomyces pombe lacking the essential chaperone calnexin. J Cell Sci. 117, 907−918
  53. Collinson SK, Doig PC, Doran JL, Clouthier S, Trust TJ, Kay WW. Thin, aggregative fimbriae mediate binding of Salmonella enteritidis to fibronectin. J Bacterid 1993, 175: 12−18
  54. Conchillo-Sole, O., de Groot, N. S., Aviles, F. X., Vendrell, J., Daura, X. and Ventura, S. (2007) AGGRESCAN: a server for the prediction and evaluation of «hot spots» of aggregation in polypeptides. BMC Bioinformatics. 8, 65
  55. , J. H. (1974) Selective amyloid staining as a function of amyloid composition and- structure. Histochemical analysis of the alkaline Congo red, standardized toluidine blue, and iodine methods. Lab Invest. 31, 232−238
  56. Coustou, V., Deleu, C., Saupe, S. and Begueret, J. (1997) The protein product of the het-s heterokaryon incompatibility gene of the fungus Podospora anserina behaves as a prion analog. Proc Natl Acad Sci USA. 94, 9773−9778
  57. Curwin, A. J., Fairn, G. D. and McMaster, C. R. (2009) Phospholipid transfer protein Sec 14 is required for trafficking from endosomes and regulates distinct trans-Golgi export pathways. J Biol Chem. 284, 7364−7375
  58. , J. L. (2005) Scanning electron microscopy analysis of aged Mycobacterium tuberculosis cells. Can J Microbiol. 51, 277−281
  59. Dalstra, H. J., Swart, K., Debets, A. J., Saupe, S. J. and Hoekstra, R. F. (2003) Sexual transmission of the Het-S. prion leads to meiotic drive in Podospora anserina. Proc Natl Acad Sci USA. 100, 6616−6621
  60. Del Sol, R, Armstrong, I., Wright, C. and Dyson, P. (2007) Characterization of changes to the cell surface during the life cycle of Streptomyces coelicolor: atomic force microscopy of living cells. J Bacterid. 189, 2219−2225
  61. DeLellis, R. A., Glenner, G. G. and Ram, J. S. (1968) Histochemical observations on amyloid with reference to polarization microscopy. J Histochem Cytochem. 16, 663 665
  62. Derkatch, I. L., Bradley, M. E., Hong, J. Y. and Liebman, S. W. (2001) Prions affect the appearance of other prions: the story of PIN (+). Cell. 106, 171−182
  63. Derkatch, I. L., Bradley, M. E., Masse, S. V., Zadorsky, S. P., Polozkov, G. V., Inge-Vechtomov, S. G. and Liebman, S. W. (2000) Dependence and independence of PSI (+). and [P1N (+)]: a two-prion system in yeast? EMBO J. 19, 1942−1952
  64. Diaz-Corrales, F. J., Colasante, C., Contreras, Q., Puig, M., Serrano, J. A., Hernandez, L. and Beaman, B. L. (2004) Nocardia otitidiscaviarum (GAM-5) induces parkinsonian-like alterations in mouse. Braz J Med Biol Res. 37, 539−548
  65. Dijkgraaf, G. J., Brown, J. L. and Bussey, H. (1996) The KNH1 gene of Saccharomyces cerevisiae is a functional homolog of KRE9. Yeast. 12, 683−692
  66. , P., 1927. Etude histochimique des plaques seniles. J. Beige Neurol. Psychiatr. 27, 643−657.
  67. , С. M. (1999) Protein misfolding, evolution and disease. Trends Biochem Sci. 24, 329−332
  68. , С. M. (2003) Protein folding and misfolding. Nature. 426, 884−890
  69. Dong, A., Prestrelski, S. J., Allison, S. D. and Carpenter, J. F. (1995) Infrared spectroscopic studies of lyophilization- and temperature-induced protein aggregation. J Pharm Sci. 84,415−424
  70. , M. S. (2000) Pathogenic strategies of enteric bacteria. Nature. 406, 768 774
  71. Dos Reis, S., Coulary-Salin, В., Forge, V., Lascu, I., Begueret, J. and Saupe, S. J. (2002) The HET-s prion protein of the filamentous fungus. Podospora anserina aggregates in vitro into amyloid-like fibrils. J Biol Chem. 277, J 5703−5706
  72. Douglas, P. M., Treusch, S., Ren, H. Y., Halfmann, R., Duennwald, M. L., Lindquist, S. and Cyr, D. M. (2008) Chaperone-dependent amyloid assembly protects cells from prion toxicity. Proc Natl Acad Sci USA. 105, 7206−7211
  73. Eanes, E. D. and Glenner, G. G. (1968) X-ray diffraction studies on amyloid filaments. J Histochem Cytochem. 16, 673−677
  74. Ecker, M., Deutzmann, R., Lehle, L., Mrsa, V. and Tanner, W. (2006) Pir proteins of Saccharomyces cerevisiae are attached to" beta-l, 3-glucan by a new protein-carbohydrate linkage. J Biol Chem. 281- 11 523−11 529
  75. Elbein, A. D., Pan, Y. Т., Pastuszak, I. and Carroll, D. (2003) New insights on trehalose: a multifunctional molecule. Glycobiology. 13, 17RL27R
  76. Elliot, M. A. and Talbot, N. J. (2004) Building filaments in the air: aerial morphogenesis in bacteria and fungi. Curr Opin Microbiol. 7, 594−601
  77. Elliott-Bryant, R. and Cathcart, E. S. (1998) Amyloid enhancing factor and dietary transmission in accelerated-amyloid A amyloidosis. Clin Immunol Immunopathol. 88, 65−69
  78. , E. A. (2007) Poststaining grids for transmission electron microscopy: conventional and alternative protocols. Methods Mol Biol. 369, 97−106
  79. Elorza, M. V., Marcilla, A. and Sentandreu, R. (1988) Wall mannoproteins of the yeast and mycelial cells of Candida albicans: nature of the glycosidic bonds and polydispersity of their mannan moieties. J Gen Microbiol. 134, 2393−2403
  80. Emekli, U., Gunasekaran, K., Nussinov, R. and Haliloglu, T. (2008) What can we learn from highly connected beta-rich structures for structural interface design? Methods Mol Biol. 474, 235−253
  81. , K. (1954) Transitory diabetes mellitus in two tuberculotics. Beitr Klin Tuberk Spezif Tuberkuloseforsch. 110, 470−473
  82. Epstein, E. A. and Chapman, M. R. (2008) Polymerizing the fibre between bacteria and host cells: the biogenesis of functional amyloid fibres. Cell Microbiol. 10, 14 131 420
  83. , H. (2000) Fourier Transform Infrared Spectroscopy in Peptide and Protein Analysis. In Encyclopedia of Analytical Chemistry (Meyers, R. A., ed.). pp. 57 795 803, John Wiley & Sons, Chichester, UK
  84. Fabian, H. and Mantele, W. (2002) Infrared spectroscopy of proteins. In Handbook of Vibrational Spectroscopy (Chalmers, J. M. and Griffiths, G. M., eds.). pp. 3399 -3426, John Wiley & Sons, Chichester, UK
  85. Fandrich, M., Forge, V., Buder, K., Kittler, M., Dobson, С. M. and Diekmann, S. (2003) Myoglobin forms amyloid fibrils by association of unfolded polypeptide segments. Proc NatlAcad Sci USA. 100, 15 463−15 468
  86. Ferdinand, W. (1964) The isolation and specific activity of rabbit-muscle glyceraldehyde phosphate dehydrogenase Biochem J 92, 578−585
  87. Fernandez-Escamilla, A. M., Rousseau, F., Schymkowitz, J. and Serrano, L. (2004) Prediction of sequence-dependent and mutational effects on the aggregation of peptides and proteins. Nat Biotechnol. 22, 1302−1306
  88. Fowler, D. M., Koulov, A. V., Alory-Jost, C., Marks, M. S., Balch, W. E. and Kelly, J. W. (2006) Functional amyloid formation within mammalian tissue. PLoS Biol. 4, e6
  89. Fowler, D. M., Koulov, A. V., Balch, W. E. and Kelly, J. W. (2007) Functional amyloid—from bacteria to humans. Trends Biochem Sci. 32, 217−224
  90. Fraser, R. D. and MacRae, T. P. (1983) The structure of the alpha-keratin microfibril. Biosci Rep. 3, 517−525
  91. Frid, P., Anisimov, S. V. and Popovic, N. (2007) Congo red and protein aggregation in neurodegenerative diseases. Brain Res Rev. 53, 135−160
  92. Galzitskaya, О. V., Garbuzynskiy, S. O., Lobanov M. Yu. (2006) A search for amyloidogenic regions in protein chains. Mol Biol* (Moscow). 40^ 821−828.
  93. Galzitskaya, О. V., Garbuzynskiy, S. O., Lobanov M. Yu. (2006) Is it possible to predict amyloidogenic regions, from sequence alone?'Journal of Bioinformatics and Comput Bioli 4, 373−388.
  94. Galzitskaya, О. V., Garbuzynskiy, S. O., Lobanov M. Yu. (2006). Prediction of amyloidogenic and disordered regions in protein chains. PLoS Computational Biology. 2, el77.
  95. Gaur, N. K. and Klotz, S. A. (1997) Expression, cloning, and characterization of a Candida albicans gene, ALA1, that confers adherence properties upon Saccharomyces cerevisiae for extracellular matrix proteins. Infect Immun. 65, 5289−5294
  96. Gaur, N. K. and Klotz, S. A. (2004) Accessibility of the peptide backbone of protein ligands is a key specificity determinant in Candida albicans SRS adherence. Microbiology. 150, 277−284
  97. Gebbink, M. F., Claessen, D., Bouma, В., Dijkhuizen, L. and Wosten, H. A. (2005) Amyloids—a functional coat for microorganisms. Nat Rev Microbiol. 3, 333−341
  98. Ghaemmaghami, S., Huh, W. K., Bower, K., Howson, R. W., Belle, A., Dephoure, N., O’Shea, E. K. and Weissman, J. S. (2003) Global analysis of protein expression in yeast. Nature. 425, 737−741
  99. , В. I. (2004) Mitochondrial injury: a hot spot for parkinsonism and Parkinson’s disease? Sci Aging Knowledge Environ. 2004, pe42
  100. Gilks, N., Kedersha, N., Ayodele, M., Shen, L., Stoecklin, G., Dember, L. M. and Anderson, P. (2004) Stress granule assembly is mediated by prion-like aggregation of TIA-1 Mol Biol Cell 15, 5383−5398
  101. Glenner, G. G., Eanes, E. D. and Page, D. L. (1972) The relation of the properties of Congo red-stained amyloid fibrils to the -conformation. J Histochem Cytochem. 20, 821−826
  102. Goldman, R. C., Sullivan, P. A., Zakula, D. and Capobianco, J. O. (1995) Kinetics of beta-1,3 glucan interaction at the donor and acceptor sites of the fungal glucosyltransferase encoded by the BGL2 gene. Eur J Biochem. 227, 372−378
  103. Goldstein, J., Newbery, D. and Echlin, P. (1981) Scanning electron microscopy and X-ray analysis. Plenum, New-York, USA
  104. Greenfield, N. and Fasman, G. D. (1969) Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. Biochemistry. 8, 4108−4116
  105. , N. J. (2004) Analysis of circular dichroism data. Methods Enzymol. 383, 282−317
  106. , R. G. (1998) Dipolar recoupling in MAS spectra of biological solids. Nat Struct Biol. 5 Suppl, 508−512
  107. Griffith, J. S. (1967) Self-replication and scrapie Nature 215, 1043−1044
  108. Groenning, M., Norrman, M., Flink, J. M., van de Weert, M., Bukrinsky, J. Т., Schluckebier, G. and Frokjaer, S. (2007) Binding mode of Thioflavin T in insulin amyloid fibrils. J Struct Biol. 159, 483−497
  109. Groenning, M., Olsen, L., van de Weert, M., Flink, J. M., Frokjaer, S. and Jorgensen, F. S. (2007) Study on the binding of Thioflavin T to beta-sheet-rich and non-beta-sheet cavities. J Struct Biol. 158, 358−369
  110. Hake, L. E. and Richter, J. D. (1994) CPEB is a specificity factor that mediates cytoplasmic polyadenylation during Xenopus oocyte maturation. Cell. 79, 617−627
  111. Halfmann, R. and Lindquist, S. (2008) Screening for amyloid aggregation by Semi-Denaturing Detergent-Agarose Gel Electrophoresis. J Vis Exp
  112. Hamada, K., Terashima, H., Arisawa, M. and Kitada, K. (1998) Amino acid sequence requirement for efficient incorporation of glycosylphosphatidylinositol-associated proteins into the cell wall of Saccharomyces cerevisiae. J Biol Chem. 273, 2 694 626 953
  113. , I. W. (2007) Peptide fibrillization. Angew Chem bit Ed Engl. 46, 8128−8147
  114. Hammar, M., Arnqvist, A., Bian, Z., Olsen, A. and Normark, S. (1995) Expression of two csg operons is required for production of fibronectin- and congo red-binding curli polymers in Escherichia coli K-12. Mol Microbiol. 18, 661−670
  115. Hammer, N. D., Schmidt, J. C. and Chapman, M. R. (2007) The curli nucleator protein, CsgB, contains an amyloidogenic domain that directs CsgA polymerization. Proc Natl Acad Sci USA. 104, 12 494−12 499
  116. , S. J. (1992) Molecular architecture of helicoidal proteinaceous eggshells. Results Probl Cell Differ. 19, 115−186
  117. Hamodrakas, S. J., Asher, S. A., Mazur, G. D., Regier, J. C. and Kafatos, F. C. (1982) Laser Raman studies of protein conformation in the silkmoth chorion. Biochim Biophys Acta. 703, 216−222
  118. Hamodrakas, S. J., Etmektzoglou, T. and Kafatos, F. C. (1985) Amino acid periodicities and their structural implications for the evolutionarily conservative central domain of some silkmoth chorion proteins. J Mol Biol. 186, 583−589
  119. Hamodrakas, S. J., Hoenger, A. and Iconomidou, V. A. (2004) Amyloid fibrillogenesis of silkmoth chorion protein peptide-analogues via a liquid-crystalline intermediate phase. J Struct Biol. 145, 226−235
  120. Hamodrakas, S. J., Hoenger, A. and Iconomidou, V. A. (2004) Amyloid fibrillogenesis of silkmoth chorion protein peptide-analogues via a liquid-crystalline intermediate phase. J Struct Biol. 145, 226−235
  121. Hamodrakas, S. J., Margaritis, L., Papasideri, I. and Fowler, A. (1986) Fine structure of the silkmoth Antheraea polyphemus chorion as revealed by X-ray diffraction and freeze-fracturing International Journal of Biological Macromolecules. 8, 237−242
  122. Hamodrakas, S.J., Paulson, J.R., Rodakis, G.C. and Kafatos, F.C. (1983) X-ray-diffraction studies of a silkmoth chorion. Int J Biol Macromol. 5, 149−153.
  123. Hardell, L., Holmgren, G., Steen, L., Fredrikson, M. and Axelson, O. (1995) Occupational and other risk factors for clinically overt familial amyloid polyneuropathy. Epidemiology. 6, 598−601
  124. Harper, J. D. and Lansbury, P. Т., Jr. (1997) Models of amyloid seeding in Alzheimer’s disease and scrapie: mechanistic truths and physiological consequencesof the time-dependent solubility of amyloid proteins. Annu Rev Biochem. 66, 385 407
  125. Hartland, R. P., Emerson, G. W. and Sullivan, P. A. (1991) A secreted beta-glucan-branching enzyme from Candida albicans. Proc Biol Sci. 246, 155−160
  126. Hawe, A., Sutter, M. and Jiskoot, W. (2008) Extrinsic fluorescent dyes as tools for protein characterization. Pharm Res. 25, 1487−1499
  127. Hayashi, C. Y. and Lewis, R. V. (2000) Molecular architecture and evolution of a modular spider silk protein gene. Science. 287, 1477−1479
  128. He, В., Xi, F., Zhang, J., TerBush, D., Zhang, X. and Guo, W. (2007) Exo70p mediates the secretion of specific exocytic vesicles at early stages of the cell cycle for polarized cell growth. J Cell Biol. 176, 771−777
  129. He, J., Lin, L., Zhang, P. and Lindsay, S. (2007) Identification of DNA basepairing via tunnel-current decay. Nano Lett. 7, 3854−3858
  130. He, J., Song, Y., Ueyama, N., Saito, A., Azakami, H. and Kato, A. (2006) Prevention of amyloid fibril formation of amyloidogenic chicken cystatin by site-specific glycosylation in yeast. Protein Sci. 15, 213−222
  131. Hijirida, D. H., Do, K. G., Michal, C., Wong, S., Zax, D. and Jelinski, L. W. (1996) 13C NMR of Nephila clavipes major ampullate silk gland. Biophys J. 71, 3442−3447
  132. Howie, A. J., Brewer, D. В., Howell, D. and Jones, A. P. (2008) Physical basis of colors seen in Congo red-stained amyloid in polarized light. Lab Invest. 88, 232−242
  133. , L. L. (2001) The ALS gene family of Candida albicans. Trends Microbiol. 9, 176−180
  134. Hoyer, L. L., Green, С. В., Oh, S. H. and Zhao, X. (2008) Discovering the secrets of the Candida albicans agglutinin-like sequence (ALS) gene family—a sticky pursuit. Med Mycol. 46, 1−15
  135. Hrncic, R., Wall, J., Wolfenbarger, D. A., Murphy, C. L., Schell, M., Weiss, D. T. and Solomon, A. (2000) Antibody-mediated resolution of light chain-associated amyloid deposits. Am J Pathol. 157, 1239−1246
  136. Hull, R. L., Westermark, G. Т., Westermark, P. and Kahn, S. E. (2004) Islet amyloid: a critical entity in the pathogenesis of type 2 diabetes. J Clin Endocrinol Metab. 89, 3629−3643
  137. Hurshman, A. R., White, J. Т., Powers, E. T. and Kelly, J. W. (2004) Transthyretin aggregation under partially denaturing conditions is a downhill polymerization. Biochemistry. 43, 7365−7381
  138. Iconomidou, V. A., Vriend, G. and Hamodrakas, S. J. (2000) Amyloids protect the silkmoth oocyte and embryo. FEBS Lett. 479, 141−145
  139. Ivanova, M. I., Sawaya, M. R., Gingery, M., Attinger, A. and Eisenberg, D. (2004) An amyloid-forming segment of beta2-microglobulin suggests a molecular model for the fibril. Proc Natl Acad Sci USA. 101, 10 584−10 589
  140. , C. (2003) Vaccines for Alzheimer’s disease: how close are we? CNS Drugs. 17, 457−474
  141. Jeng, H. W., Holmes, A. R. and Cannon, R. D.* (2005) Characterization of two Candida albicans surface mannoprotein adhesins that bind immobilized saliva components. Med Mycol. 43, 209−217
  142. Jensen, M. A., True, H. L., Chernoff, Y. O. and Lindquist, S. (2001) Molecular population genetics and evolution of a prion-like protein in Saccharomyces cerevisiae. Genetics. 159, 527−535
  143. Jeter, C. and Matthysse, A. G. (2005) Characterization of the binding of diarrheagenic strains of E. coli to plant surfaces and the role of curli in the interaction of the bacteria with alfalfa sprouts. Mol Plant Microbe Interact. 18, 1235−1242
  144. Jimenez, J. L., Guijarro, J. I., Orlova, E., Zurdo, J., Dobson, С. M., Sunde, M. and Saibil, H. R. (1999) Cryo-electron microscopy structure of an SH3 amyloid fibril and model of the molecular packing. EMBO J. 18, 815−821
  145. Jimenez, J. L., Nettleton, E. J., Bouchard, M., Robinson, С. V., Dobson, С. M. and Saibil, H. R. (2002) The protofilament structure of insulin amyloid fibrils. Proc Natl Acad Sci USA. 99, 9196−9201
  146. Jin, L. W., Claborn, K. A., Kurimoto, M., Geday, M. A., Maezawa, I., Sohraby, F., Estrada, M., Kaminksy, W. and Kahr, B. (2003) Imaging linear birefringence and dichroism in cerebral amyloid pathologies. Proc Natl Acad Sci USA. 100, 1 529 415 298
  147. Johan, K., Westermark, G., Engstrom, U., Gustavsson, A., Hultman, P. and Westermark, P. (1998) Acceleration of amyloid protein A amyloidosis by amyloidlike synthetic fibrils. Proc Natl Acad Sci USA. 95, 2558−2563
  148. Jonas, К., Tomenius, H., Kader, A., Normark, S., Romling, U., Belova, L. M. and Melefors, O. (2007) Roles of curli, cellulose and BapA in Salmonella biofilm morphology studied by atomic force microscopy. BMC Microbiol. 7, 70
  149. Jones, S., Manning, J., Kad, N. M. and Radford, S. E. (2003) Amyloid-forming peptides from beta2-microglobulin-Insights into the mechanism of fibril formation/in vitro. J Mol Biol. 325, 249−257
  150. Jules, M., Guillou, V., Francois, J. and’Parrou, J. L. (2004) Two distinct pathways for trehalose assimilation in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Appl Environ Microbiol. 70, 2771−2778
  151. Kanamaru, S., Kurazono, H., Terai, A., Monden, K., Kumon, H., Mizunoe, Y., Ogawa, O. and Yamamoto, S. (2006) Increased biofilm formation in Escherichia’coli isolated from acute prostatitis. Int J Antimicrob Agents. 28 SuppI 1, S21−25
  152. Kandimalla, К. K., Scott, O. G., Fulzele, S., Davidson, M. W. and Poduslo, J. F. (2009) Mechanism of neuronal versus endothelial cell uptake of Alzheimer’s disease amyloid beta protein. PLoS One. 4, e4627
  153. Karachunskii, M. A., Balabolkin, M. I. and Beglarian, N. R. (1995) Changes in carbohydrate metabolism in patients with tuberculosis. Vestn Ross Akad Med Nauk, 18−21
  154. , G. (1967) Thioflavin S fluorescent and Congo red anisotropic stainings in the histologic demonstration of amyloid. Acta Neuropathol. 7, 336−348
  155. Kelker, M., Kim, C., Chueh, P. J., Guimont, R., Morre, D. M. and Morre, D. J. (2001) Cancer isoform of a tumor-associated cell surface NADH oxidase (tNOX) has properties of a prion. Biochemistry. 40, 7351−7354
  156. Kelley, A. E., Cador, M. and Stinus, L. (1989) Exploration and Its Measurement. In Psychopharmacology. 13 95−144
  157. Kenney, J. M., Knight, D., Wise, M. J. and Vollrath, F. (2002) Amyloidogenic nature of spider silk. Eur J Biochem. 269, 4159−4163*
  158. Khurana, R., Coleman, C., Ionescu-Zanetti, C., Carter, S. A., Krishna, V., Grover, R. K., Roy, R. and Singh, S. (2005) Mechanism of thioflavin T binding to amyloid fibrils. J Struct Biol. 151, 229−238
  159. Khurana, R., Uversky, V. N., Nielsen, L. and Fink, A. L. (2001) Is Congo red an amyloid-specific dye? J Biol Chem. 276, 22 715−22 721
  160. Kicka, S. and Silar, P. (2004) PaASKl, a mitogen-activated protein kinase kinase kinase that controls cell degeneration and cell differentiation in Podospora anserina. Genetics. 166, 1241−1252
  161. Kim, J. G., Jeon, E., Oh, J., Moon, J. S. and Hwang, I. (2004) Mutational analysis of Xanthomonas harpin HpaG identifies a key functional region that elicits the hypersensitive response in nonhost plants. J Bacteriol. 186, 6239−6247
  162. Klebl, F. and Tanner, W. (1989) Molecular cloning of a cell wall exo-beta-1,3-glucanase from Saccharomyces cerevisiae. J Bacteriol. 171, 6259−6264
  163. Klemm, P. and Schembri, M. A. (2000) Bacterial adhesins: function and structure. Int J Med Microbiol. 290, 27−35
  164. Klis, F. M., Boorsma, A. and De Groot, P. W. (2006) Cell wall construction in Saccharomyces cerevisiae. Yeast. 23, 185−202
  165. Klotz, S. A., Gaur, N. K., De Armond, R., Sheppard, D., Khardori, N., Edwards, J. E., Jr., Lipke, P. N. and El-Azizi, M. (2007) Candida albicans Als proteins mediate aggregation with bacteria and yeasts. Med Mycol. 45, 363−370
  166. Klotz, S. A., Gaur, N. K., Lake, D. F., Chan, V., Rauceo, J. and Lipke, P. N. (2004) Degenerate peptide recognition by Candida albicans adhesins Als5p and Alslp. Infect Immun. 72, 2029−2034
  167. Klunk, W. E., Debnath, M. L. and Pettegrew, J. W. (1995) Chrysamine-G binding to Alzheimer and control brain: autopsy study of a new amyloid probe. Neurobiol Aging. 16, 541−548
  168. Klunk, W. E., Jacob, R. F. and-Mason, R. P. (1999) Quantifying amyloid by congo red spectral shift assay. Methods Enzymol. 309- 285−305
  169. Klunk, W. E., Pettegrew, J. W. and Abraham, D. J. (1989) Quantitative evaluation of congo red binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation. J Histochem Cytochem. 37, 1273−1281
  170. Korenaga, Т., Yan, J., Sawashita, J., Matsushita, Т., Naiki, H., Hosokawa, M., Mori, M., Higuchi, K. and Fu, X. (2006) Transmission of amyloidosis in offspring of mice with AApoAII amyloidosis. Am J Pathol. 168, 898−906
  171. Kranenburg, O., Bouma, В., Kroon-Batenburg, L. M., Reijerkerk, A., Wu, Y. P., Voest, E. E. and Gebbink, M. F. (2002) Tissue-type plasminogen activator is a multiligand cross-beta structure receptor. Curr Biol. 12, 1833−1839
  172. Krebs, M. R., Bromley, E. H. and Donald, A. M. (2005) The binding of thioflavin-T to amyloid fibrils: localisation and implications. J Struct Biol. 149, 30−37
  173. Kroes-Nijboer, A., Lubbersen, Y. S., Venema, P. and van der Linden, E. (2009) Thioflavin T fluorescence assay for beta-lactoglobulin fibrils hindered by DAPH. J Struct Biol. 165, 140−145
  174. Kryndushkin, D. S., Alexandrov, I. M., Ter-Avanesyan, M. D. and Kushnirov, V. V. (2003) Yeast PSI+. prion aggregates are formed by small Sup35 polymers fragmented by Hspl04. J Biol Chem. 278, 49 636−49 643
  175. Krzewska, J., Tanaka, M., Burston, S. G. and Melki, R. (2007) Biochemical and functional analysis of the assembly of full-length Sup35p and its prion-forming domain. J Biol Chem. 282, 1679−1686
  176. Kumar, S. and Udgaonkar, J. B. (2009) Conformational conversion may precede or follow aggregate elongation on alternative pathways of amyloid protofibril formation. J Mol Biol. 385, 1266−1276
  177. Kushnirov, V. V. and Ter-Avanesyan, M. D. (1998) Structure and replication of yeast prions. Cell. 94, 13−16
  178. Kwan, A. H., Winefield, R. D., Sunde, M., Matthews, J. M., Haverkamp, R. G., Templeton, M. D. and Mackay, J. P. (2006) Structural basis for rodlet assembly in fungal hydrophobic. Proc Natl Acad Sci USA. 103, 3621−3626
  179. , U. K. (1970) Cleavage of structural proteins during the’assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 227, 680−685
  180. Lapidot, A. and Yaron, S. (2009) Transfer of Salmonella enterica serovar Typhimurium from contaminated irrigation water to parsley is dependent on curli and cellulose, the biofilm matrix components. J Food Prot. 72, 618−623
  181. Larsen, P., Nielsen, J. L., Dueholm, M. S., Wetzel, R., Otzen, D. and Nielsen, P. H. (2007) Amyloid adhesins are abundant in natural biofilms. Environ Microbiol. 9, 3077−3090
  182. Larsen, P., Nielsen, J. L., Otzen, D. and Nielsen, P. H. (2008) Amyloid-like adhesins produced by floc-forming and-filamentous bacteria in activated sludge. Appl Environ Microbiol. 74, 1517−1526
  183. Lauer, P., Rinaudo, C. D., Soriani, M., Margarit, I., Maione, D., Rosini, R., Taddei, A. R., Mora, M., Rappuoli, R., Grandi, G. and Telford, J. L. (2005) Genome analysis reveals pili in Group В Streptococcus. Science. 309, 105
  184. Lecanidou, R., Rodakis, G. C., Eickbush, Т. H. and Kafatos, F. C. (1986) Evolution of the silk moth chorion gene superfamily: gene families CA and CB. Proc Natl Acad Sci US A. 83,6514−6518
  185. LeVine, H., 3rd. (1993) Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution. Protein Sci. 2, 404−410
  186. LeVine, H., 3rd. (1999) Quantification of beta-sheet amyloid fibril structures with thioflavin T. Methods Enzymol. 309, 274−284
  187. Lillie, S. H. and Pringle, J. R. (1980) Reserve carbohydrate metabolism in Saccharomyces cerevisiae: responses to nutrient limitation. J Bacteriol. 143, 13 841 394
  188. Lin, S., Shen, M. and Sun, Y. (1998) Epidemiological characteristics of tuberculosis patients complicated with diabetes in Shanghai. Zhonghua Jie He He Hu Xi Za Zhi. 21, 504−506
  189. Lindgren, M., Sorgjerd, K. and Hammarstrom, P. (2005) Detection and characterization of aggregates, prefibrillar amyloidogenic oligomers, and protofibrils using fluorescence spectroscopy. Biophys J. 88, 4200−4212
  190. Linding, R., Schymkowitz, J., Rousseau, F., Diella, F. and Serrano, L. (2004) A comparative study of the relationship between protein structure and beta-aggregation in globular and intrinsically disordered proteins. J Mol Biol. 342, 345−353
  191. Lopez-Ribot, J. L. and Chaffin, W. L. (1996) Members of the Hsp70 family of proteins in the cell wall of Saccharomyces cerevisiae. J Bacteriol. 178, 4724−4726
  192. Loza, L., Fu, Y., Ibrahim, A. S., Sheppard, D. C., Filler, S. G. and Edwards, J. E., Jr. (2004) Functional analysis of the Candida albicans ALS1 gene product. Yeast. 21, 473−482
  193. Lundmark, K., Westermark, G. Т., Nystrom, S., Murphy, C. L., Solomon, A. and Westermark, P. (2002) Transmissibility of systemic amyloidosis by a prion-like mechanism. Proc Natl Acad Sci USA. 99, 6979−6984
  194. Lundmark, K., Westermark, G. Т., Olsen, A. and Westermark, P. (2005) Protein fibrils in nature can enhance amyloid protein A amyloidosis in mice: Cross-seeding as a disease mechanism. Proc Natl Acad Sci USA. 102, 6098−6102
  195. MacDonald, А. В. (2006) Plaques of Alzheimer’s disease originate from cysts of Borrelia burgdorferi, the Lyme disease spirochete. Med Hypotheses. 67, 592−600
  196. Mackay, J. P., Matthews, J. M., Winefield, R. D., Mackay, L. G., Haverkamp, R. G. and Templeton, M. D. (2001) The hydrophobin EAS is largely unstructured in solution and functions by forming amyloid-like structures. Structure. 9, 83−91
  197. Maddelein, M. L., Dos Reis, S., Duvezin-Caubet, S., Coulary-Salin, B. and Saupe, S. J. (2002) Amyloid aggregates of the HET-s prion protein are infectious. Proc Natl Acad Sci USA. 99, 7402−7407
  198. Makin, O. S. and Serpell, L. C. (2005) Structures for amyloid fibrils. FEBS J. 272, 5950−5961
  199. Makin, O. S. and Serpell, L. C. (2005) X-ray diffraction studies of amyloid structure. Methods Mol Biol. 299, 67−80
  200. Manavalan, P. and Johnson, W. C., Jr. (1987) Variable selection method improves the prediction of protein secondary structure from circular dichroism spectra. Anal Biochem. 167, 76−85
  201. Mann, S. J. and Blank, F. (1975) Systemic amyloidosis in mice inoculated with lyophilized Candida cells. Infect Immun. 11, 1371−1374
  202. Margittai, M. and Langen, R. (2006) Spin labeling analysis of amyloids and other protein aggregates. Methods Enzymol. 413, 122−139
  203. Marks, M. S. and Seabra, M. C. (2001) The melanosome: membrane dynamics in black and white. Nat Rev Mol Cell Biol. 2, 738−748
  204. Mathur, V., Hong, J. Y. and Liebman, S. W. (2009) Ssal overexpression and PIN (+). variants cure [PSI (+)] by dilution of aggregates. J Mol Biol. 390, 155−167
  205. Mendez, R., Barnard, D. and Richter, J. D. (2002) Differential mRNA translation and meiotic progression require Cdc2-mediated CPEB destruction. EMBO J. 21, 18 331 844
  206. Merkal, R. S., Rhoades, K. R., Gallagher, J. E. and Ritchie, A. E. (1973) Scanning electron microscopy of mycobacteria. Am Rev Respir Dis. 108, 381−387
  207. Michelitsch, M. D. and Weissman, J. S. (2000) A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions. Proc Natl Acad Sci U S A. 97, 11 910−11 915
  208. Modler, A. J., Gast, K., Lutsch, G. and Damaschun, G. (2003) Assembly of amyloid protofibrils via critical oligomers~a novel pathway of amyloid formation. J Mol Biol. 325, 135−148
  209. Moriyama, H., Edskes, H. K. and Wickner, R. B. (2000) URE3. prion propagation in Saccharomyces cerevisiae: requirement for chaperone Hspl04 and curing by overexpressed chaperone Ydjlp. Mol Cell Biol. 20, 8916−8922'
  210. Morre, D. J. and Morre, D. M. (2003) Cell surface NADH oxidases (ECTO-NOX proteins) with roles in cancer, cellular time-keeping, growth, aging and neurodegenerative diseases Free Radic Res 37, 795−808
  211. Morre, D. J., Chueh, P. J. and Morre, D. M. (1995) Capsaicin inhibits preferentially the NADH oxidase and growth of transformed cells in culture Proc Natl Acad Sci U S A 92, 1831−1835
  212. Morre, D. J., Wu, L. Y. and Morre, D. M. (1995) The antitumor sulfonylurea N-(4-methylphenylsulfonyl)-N'-(4-chlorophenyl) urea (LY181984) inhibits NADH oxidase activity of HeLa plasma membranes Biochim Biophys Acta 1240, 11−17
  213. , A. (1960) Analysis of Rotatory Dispersion Curves. Reviews of Modem Physics. 32, 440−443
  214. Mrsa, V. and Tanner, W. (1999) Role of NaOH-extractable cell wall proteins Ccw5p, Ccw6p, Ccw7p and Ccw8p (members of the Pir protein family) in stability of the Saccharomyces cerevisiae cell wall. Yeast. 15, 813−820
  215. Mrsa, V., Klebl, F. and Tanner, W. (1993) Purification and characterization of the Saccharomyces cerevisiae BGL2 gene product, a cell wall endo-beta-l, 3-glucanase. J Bacteriol. 175, 2102−2106
  216. Mrsa, V., Seidl, Т., Gentzsch, M. and Tanner, W. (1997) Specific labelling of cell wall proteins by biotinylation. Identification of four covalently linked O-mannosylated proteins of Saccharomyces cerevisiae. Yeast. 13, 1145−1154
  217. Muller, J. J., Thomsen, К. K. and Heinemann, U. (1998) Crystal structure of barley 1,3−1,4-beta-glucanase at 2.0-A resolution and comparison with Bacillus 1,3−1,4-beta-glucanase. J Biol Chem. 273, 3438−3446
  218. Nakayashiki, Т., Kurtzman, C. P., Edskes, H. K. and Wickner, R. B. (2005) Yeast prions URE3. and [PSI+] are diseases. Proc Natl Acad Sci USA. 102, 10 575−10 580
  219. Nazabal, A. and Schmitter, J. M. (2006) Hydrogen-deuterium exchange analyzed by matrix-assisted laser desorption-ionization mass spectrometry and the HET-s prion model. Methods Enzymol. 413, 167−181
  220. Nelson, R., Sawaya, M. R., Balbirnie, M., Madsen, A: O., Riekel, C., Grothe, R. and Eisenberg, D. (2005) Structure of the cross-beta spine of amyloid-like fibrils. Nature. 435, 773−778
  221. Nenninger, A. A., Robinson, L. S. and Hultgren, S. J. (2009) Localized and efficient curli nucleation requires the chaperone-like amyloid assembly protein CsgF. Proc Natl Acad Sci USA. 106, 900−905
  222. , M. R. (2004) Techniques to study amyloid fibril formation in vitro. Methods. 34, 151−160
  223. Nobile, C. J. and Mitchell, A. P. (2006) Genetics and genomics of Candida albicans biofilm formation. Cell Microbiol. 8, 1382−1391
  224. Nyrkova, I., Semenov, A., Aggeli, A. and Boden, N. (2000) Fibril stability in solutions of twisted -sheet peptides: a new kind of micellization in chiral systems. The European Physical Journal В Condensed Matter and Complex Systems 17, 481 497
  225. Oh, J., Kim, J. G., Jeon, E., Yoo, С. H., Moon, J. S., Rhee, S. and Hwang, I. (2007) Amyloidogenesis of type Ill-dependent harpins from plant pathogenic bacteria. J Biol Chem. 282,13 601−13 609
  226. O’Nuallain, B. and Wetzel, R. (2002) Conformational Abs recognizing a generic amyloid fibril epitope. Proc Natl Acad Sci USA. 99, 1485−1490
  227. Osherovich, L. Z. and Weissman, J. S. (2001) Multiple Gln/Asn-rich prion domains confer susceptibility to induction of the yeast PSI (+). prion. Cell. 106, 183−194
  228. Otoo, H. N., Lee, K. G., Qiu, W. and Lipke, P. N. (2008) Candida albicans Als adhesins have conserved amyloid-forming sequences. Eukaryot Cell. 7, 776−782
  229. Otzen, D. and Nielsen, P. H. (2008) We find them here, we find them there: functional bacterial amyloid. Cell Mol Life Sci. 65, 910−927
  230. Pastor, F.I.J., Valentin, E., Herrero, E. and Sentandreu, R. (1984) Structure of Saccharomyces cerevisiae cell wall. Mannoproteins released by zymolyase and their contribution to wall architecture. Biochim Biophys Acta. 802, 292−300.
  231. Paushkin, S. V., Kushnirov, V. V., Smirnov, V. N. and Ter-Avanesyan, M. D. (1996) Propagation of the yeast prion-like psi+. determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encoded polypeptide chain release factor. EMBO J. 15, 3127−3134
  232. Pawelek, J. M. and Lerner, A. B. (1978) 5,6-Dihydroxyindole is a melanin precursor showing potent cytotoxicity. Nature. 276, 626−628
  233. Pearsall, N. N. and Lagunoff, D. (1974) Immunological responses to Candida albicans II. Amyloidosis in mice induced by candidiasis. Infect Immun. 10, 13 971 400
  234. Pedersen, J. S. and Otzen, D. E. (2008) Amyloid-a state in many guises: survival of the fittest fibril fold. Protein Sci. 17, 2−10
  235. Petersen, A., Chadfield, M. S., Christensen, J. P., Christensen, H. and Bisgaard, M. (2008) Characterization of small-colony variants of Enterococcus faecalis isolated from chickens with amyloid arthropathy. J Clin Microbiol. 46, 2686−2691
  236. Plomp, M., Leighton, T. J., Wheeler, К. E., Hill, H. D. and Malkin, A. J. (2007) In vitro high-resolution structural dynamics of single germinating bacterial spores. Proc Natl Acad Sci USA. 104, 9644−9649
  237. Podrabsky, J. E., Carpenter, J. F. and Hand, S. C. (2001) Survival of water stress in annual fish embryos: dehydration avoidance and egg envelope amyloid fibers. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 280, R123−131
  238. Podrabsky, J. E., Carpenter, J. F. and Hand, S. C. (2001) Survival of water stress in annual fish embryos: dehydration avoidance and egg envelope amyloid fibers. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 280, R123−131
  239. Popolo, L. and Vai, M. (1999) The Gasl glycoprotein, a putative wall polymer cross-linker. Biochim Biophys Acta. 1426, 385−400
  240. Provencher, S. W. and Glockner, J. (1981) Estimation of globular protein secondary structure from circular dichroism. Biochemistry. 20, 33−37
  241. , S. B. (1982) Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science. 216, 136−144
  242. , S. В., Groth, D. F., Bolton, D. C., Kent, S. B: and Hood, L. E. (1984) Purification and structural studies of a major scrapie prion protein Cell 38, 127−134
  243. Rahimi, F., Maiti, P. and Bitan, G. (2009) Photo-induced cross-linking of unmodified proteins (PICUP) applied to amyloidogenic peptides. J Vis Exp
  244. Raj, C. R. and Ramaraj, R. (2001) Emission of thioflavin T and its off-on control in polymer membranes. Photochem Photobiol. 74, 752−759
  245. , С. В., Soybelmana, G., Henrya, R., Funga, R. G. and Lipke, P. N. (2009) Amyloid formation by peptides from yeast adhesins. Biophys J. 96, 89a.
  246. Raposo, G. andoMarks, M. S. (2002) The dark side of lysosome-related organelles: specialization of the endocytic pathway for melanosome biogenesis. Traffic. 3, 237 248
  247. Rauceo, J. M., De Armond, R., Otoo, H., Kahn, P. C., Klotz, S. A., Gaur, N. K. and Lipke, P. N. (2006) Threonine-rich repeats increase fibronectin binding in the Candida albicans adhesin Als5p. Eukaryot Cell. 5, 1664−1673
  248. Rauceo, J. M., Gaur, N. K., Lee, K. G., Edwards, J1. E., Klotz, S. A. and Lipke, P. N. (2004) Global cell surface conformational shift mediated- by a Candida albicans adhesin. Infect Immun. 72, 4948−4955
  249. Reches, M. and Gazit, E. (2004) Amyloidogenic hexapeptide fragment of medin: homology to functional islet amyloid polypeptide fragments. Amyloid. 11, 81−89
  250. Reches, M., Porat, Y. and Gazit, E. (2002) Amyloid fibril formation by pentapeptide and tetrapeptide fragments of human calcitonin. J Biol Chem. 277, 35 475−35 480
  251. Regier, J.C. and Kafatos, F.C. (1985) in: Comprehensive Insect Biochemistry, Physiology and Pharmacology (Gilbert, L.I. and Kerkut, G. A., Eds.), Pergamon Press, Oxford. 1, 113−151.
  252. Ritter, C., Maddelein, M. L., Siemer, А. В., Luhrs, Т., Ernst, M., Meier, В. H., Saupe, S. J. and Riek, R. (2005) Correlation of structural elements and infectivity of the HET-s prion. Nature. 435, 844−848
  253. Roberg, K. J., Rowley, N. and Kaiser, C. A. (1997) Physiological regulation of membrane protein sorting late in the secretory pathway of Saccharomyces cerevisiae. J Cell Biol. 137, 1469−1482
  254. Robinson, L. S., Ashman, E. M., Hultgren, S. J. and Chapman, M. R. (2006) Secretion of curli fibre subunits is mediated by the outer membrane-localized CsgG protein. Mol Microbiol. 59, 870−881
  255. Rochon, M. and Romling, U. (2006) Flagellin in combination with curli fimbriae elicits an immune response in the gastrointestinal epithelial cell line HT-29. Microbes Infect. 8, 2027−2033
  256. Rodriguez-Pena, J. M., Rodriguez, C., Alvarez, A., Nombela, C. and Arroyo, J. (2002) Mechanisms for targeting of the Saccharomyces cerevisiae GPI-anchored cell wall protein Crh2p to polarised growth sites. J Cell Sci. 115- 2549−2558
  257. , G. (1971) Selective differentiation between amyloid and connective tissue structures based on the collagen specific topo-optical staining reaction with congo red. Virchows Arch A Pathol Pathol Anat. 354- 209−222
  258. Romling, U., Bian, Z., Hammar, M., Sierralta, W. D. and Normark, S. (1998) Curli fibers are highly conserved between Salmonella typhimurium and Escherichia coli with respect to operon structure and regulation. J Bacterid. 180, 722−731
  259. Ryu, J. H. and Beuchat, L. R. (2005) Biofilm formation by Escherichia coli 0157: H7 on stainless steel: effect of exopolysaccharide and Curli production on its resistance to chlorine. Appl Environ Microbiol. 71, 247−254
  260. Ryu, J. H., Kim, H., Frank, J. F. and Beuchat, L. R. (2004) Attachment and biofilm formation on stainless steel by Escherichia coli 0157: H7 as affected by curli production. Lett Appl Microbiol. 39, 359−362
  261. Sabate, R., Baxa, U., Benkemoun, L., Sanchez de Groot, N., Coulary-Salin, В., Maddelein, M. L., Malato, L., Ventura, S., Steven, A. C. and Saupe, S. J. (2007) Prion and non-prion amyloids of the HET-s prion forming domain. J Mol Biol. 370, 768 783
  262. Sabate, R., Lascu, I. and Saupe, S. J. (2008) On the binding of Thioflavin-T to HET-s amyloid fibrils assembled at pH 2. J Struct Biol. 162, 387−396
  263. Sachse, C., Fandrich, M. and Grigorieff, N. (2008) Paired beta-sheet structure of an Abeta (l-40) amyloid fibril revealed by electron microscopy. Proc Natl Acad Sci U S A. 105, 7462−7466
  264. , F. R. (1983) Structural properties of protein beta-sheets. Prog Biophys Mol Biol. 42, 95−133
  265. Sambashivan, S., Liu, Y., Sawaya, M. R., Gingery, M. and Eisenberg, D. (2005) Amyloid-like fibrils of ribonuclease A with three-dimensional domain-swapped and native-like structure. Nature. 437, 266−269
  266. Sarthy, A. V., McGonigal, Т., Coen, M., Frost, D. J., Meulbroek, J. A. and Goldman, R. C. (1997) Phenotype in Candida albicans of a disruption of the BGL2 gene encoding a 1,3-beta-glucosyltransferase. Microbiology. 143 (Pt 2), 367−376
  267. Schurr, A. and Yagil, E. (1971) Regulation and characterization of acid and alkaline phosphatase in yeast. J Gen Microbiol. 65, 291−303
  268. , P. (1972) Amyloid degeneration and tuberculosis in the aged. Gerontologia. 18, 321−362
  269. Schwarze-Eicker, K., Keyvani, K., Gortz, N., Westaway, D., Sachser, N. and Paulus, W. (2005) Prion protein (PrPc) promotes beta-amyloid plaque formation. Neurobiol Aging. 26, 1177−1182
  270. , R. K. (1974) Measurement of protein by spectrophotometry at 205 nm. Anal Biochem. 59, 277−282
  271. Sereikaite, J. and Bumelis, V. A. (2006) Congo red interaction with alpha-proteins. Acta Biochim Pol. 53, 87−92
  272. Sestak, S., Hagen, I., Tanner, W. and Strahl, S. (2004) ScwlOp, a cell-wall glucanase/transglucosidase important for cell-wall stability in Saccharomyces cerevisiae. Microbiology. 150, 3197−3208
  273. Sheehan, D. and Hrapchak, B. (1980) Theory and practice of Histotechnology. Battelle Press, Ohio, USA
  274. Shibayama, Y., Joseph, K., Nakazawa, Y., Ghebreihiwet, В., Peerschke, E. I. and Kaplan, A. P. (1999) Zinc-dependent activation of the plasma kinin-forming cascade by aggregated beta amyloid protein. Clin Immunol. 90, 89−99
  275. Shimoi, H., Kitagaki, H., Ohmori, H., Iimura, Y. and Ito, K. (1998) Sedlp is a major cell wall protein of Saccharomyces cerevisiae in the stationary phase and is involved in lytic enzyme resistance. J Bacteriol. 180, 3381−3387
  276. Shorter, J. and Lindquist, S. (2005) Prions as adaptive conduits of memory and inheritance. Nat Rev Genet. 6, 435−450
  277. Si, K., Lindquist, S. and Kandel, E. R. (2003) A neuronal isoform of the aplysia CPEB has prion-like properties. Cell. 115, 879−891
  278. , А. В., Ritter, C., Steinmetz, M. O., Ernst, M., Riek, R. and Meier, В. H. (2006) 13C, 15N resonance assignment of parts of the HET-s prion protein in its amyloid form. J Biomol NMR. 34, 75−87
  279. , E. (1977) The behavior of wood polysaccharides during alkaline pulping process. Tappi J 60, 151−154
  280. Slotta, U., Hess, S., Spiess, K., Stromer, Т., Serpell, L. and Scheibel, T. (2007) Spider silk and amyloid fibrils: a structural comparison. Macromol Biosci. 7, 183−188
  281. Smits, G. J., Kapteyn, J. C., van den Ende, H. and Klis, F. M. (1999) Cell wall dynamics in yeast. Curr Opin Microbiol. 2, 348−352
  282. Soldi, G., Bemporad, F., Torrassa, S., Relini, A., Ramazzotti, M., Taddei, N. and Chiti, F. (2005) Amyloid formation of a protein in the absence of initial unfolding and destabilization of the native state. Biophys J. 89, 4234−4244
  283. Solomon, A., Richey, Т., Murphy, C. L., Weiss, D. Т., Wall, J. S., Westermark, G. T. and Westermark, P. (2007) Amyloidogenic potential of foie gras, Proc Natl Acad Sci USA. 104, 10 998−11 001 321 322 323 324 416 363 715 011 182 835 588 399 104
  284. Sondheimer, N. and Lindquist, S. (2000) Rnql: an epigenetic modifier of protein function in yeast. Mol Cell. 5, 163−172
  285. Sreerama, N. and Woody, R. W. (1993) A self-consistent method for the analysis of protein secondary structure from circular dichroism. Anal Biochem. 209, 32−44
  286. , D. P. (2001) «Congo» red: out of Africa? Arch Pathol Lab Med. 125, 250 252
  287. Stepanov, V. M., Rudenskaya, G. N., Gaida, A. V. and Osterman, A. L. (1981) Affinity chromatography of proteolytic enzymes on silica-based biospecific sorbents. J Biochem Biophys Methods. 5, 177−186
  288. Stepanov, V. M., Rudenskaya, G. N., Gaida, A. V. and Osterman, A. L. (1981) Affinity chromatography of proteolytic enzymes on silica-based biospecific sorbents. J Biochem Biophys Methods. 5, 177−186
  289. Stsiapura, V. I., Maskevich, A. A., Kuzmitsky, V. A., Turoverov, К. K. and Kuznetsova, I. M. (2007) Computational study of thioflavin T torsional relaxation in the excited state. J Phys Chem A. Ill, 4829−4835
  290. , В. H. (1997) Biological Applications of Infrared Spectroscopy. Wiley, Chichester, UK
  291. , J. В., and Sisler, E. B. (1944). A simple method for blood sugar. Arch. Biochem. 4, 333−336.
  292. Talarek, N., Maillet, L., Cullin, C. and Aigle, M. (2005) The URE3. prion is not conserved among Saccharomyces species. Genetics. 171, 23−34
  293. Talloczy, Z., Mazar, R., Georgopoulos, D. E., Ramos, F. and Leibowitz, M. J. (2000) The KIL-d. element specifically regulates viral gene expression in yeast. Genetics. 155, 601−609
  294. Tanaka, M., Collins, S. R., Toyama, В. H. and Weissman, J. S. (2006) The physical basis of how prion conformations determine strain phenotypes. Nature. 442, 585−589
  295. Taphorn, D.C. and Thomerson, J.E. (1978) A revision of the South American cyprinodont fishes of the genera Rachovia and Austrofimdulus, with the description of a new genus. Acta Biol Venez. 9, 377152.
  296. Tartaglia, G. G. and Caflisch, A. (2007) Computational analysis of the S. cerevisiae proteome reveals the function and cellular localization of the least and most amyloidogenic proteins. Proteins. 68, 273−278
  297. Tarlaglia, G. G., Pawar, A. P., Campioni, S., Dobson, С. M., Chiti, F. and Vendruscolo, M. (2008) Prediction of aggregation-prone regions in structured proteins. J Mol Biol. 380, 425−436
  298. Taylor, K. L., Cheng, N" Williams, R. W., Steven, A. C. and Wickner, R. B: (1999) Prion domain initiation of amyloid formation in vitro from native Ure2p. Science. 283,1339−1343
  299. Teparic, R., Stuparevic, I. and Mrsa, V. (2004) Increased mortality of Saccharomyces cerevisiae cell wall protein mutants. Microbiology. 150, 3145−3150
  300. Theos, A. C., Truschel, S. Т., Raposo, G. and Marks, M. S. (2005) The Silver locus product Pmell7/gpl00/Silv/ME20: controversial, in name and in function. Pigment Cell Res. 18, 322−336
  301. Ton-That, H. and Schneewind, O. (2003) Assembly of pili on the surface of Corynebacterium diphtheriae. Mol Microbiol. 50, 1429−1438
  302. Towbin, H., Staehelin, T. and Gordon, J. (1979) Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci USA. 76, 4350−4354
  303. Trovato, A., Chiti, F., Maritan, A. and Seno, F. (2006) Insight into the structure of amyloid fibrils from the analysis of globular proteins. PLoS Comput Biol. 2,' el70
  304. True, H. L. and Lindquist, S. L. (2000) A yeast prion provides a mechanism for genetic variation and phenotypic diversity. Nature. 407, 477−483
  305. True, H. L., Berlin, I. and Lindquist, S. L. (2004) Epigenetic regulation of translation reveals hidden genetic variation to produce complex traits. Nature. 431, 184−187
  306. , S. H. (1963) Clinical Observation of Diabetes Mellitus Complicating Pulmonary Tuberculosis in Taiwan. Tsa Chih Gaoxiong Yi Xue Yuan Tong Xue Hui. 62, 140 157
  307. Tsuruta, H. and Irving, Т. C. (2008) Experimental approaches for solution X-ray scattering and fiber diffraction. Curr Opin Struct Biol. 18, 601−608
  308. Tuite, M. F. and Lindquist, S. L. (1996) Maintenance and inheritance of yeast prions. Trends Genet. 12, 467−471
  309. Tumell, W. G. and Finch, J. T. (1992) Binding of the dye congo red to the amyloid protein pig insulin reveals a novel homology amongst amyloid-forming peptide sequences. J Mol Biol. 227, 1205−1223
  310. , R. K. (2001) Clostridium perfringens beta toxin and Clostridium septicum alpha toxin: their mechanisms and possible role in pathogenesis. Vet Microbiol. 82, 19
  311. , R. (2006) Characterization of amyloid structures at the molecular level by solid state nuclear magnetic resonance spectroscopy. Methods Enzymol. 413, 103 122
  312. Uhlich, G. A., Keen, J. E. and Elder, R. O. (2002) Variations in the csgD promoter of Escherichia coli 0157: H7 associated with increased virulence in mice and increased invasion of HEp-2 cells. Infect Immun. 70, 395−399
  313. Uptain, S. M. and Lindquist, S. (2002) Prions as protein-based genetic elements. Annu Rev Microbiol. 56, 703−741
  314. Vassar, P. S. and Culling, C. F. (1959) Fluorescent stains, with special reference to amyloid and connective tissues. Arch Pathol. 68, 487−498
  315. Vilar, M., Chou, H. Т., Luhrs, Т., Maji, S. К., Riek-Loher, D., Verel, R., Manning, G., Stahlberg, H. and Riek, R. (2008) The fold of alpha-synuclein fibrils. Proc Natl Acad Sci USA. 105, 8637−8642
  316. , R. (1855) Ueber den Gang der amyloiden Degeneration. Virchows Archiv. 8, 364−368
  317. Vorisek, J., Knotkova, A. and Kotyk, A. (1982) Fine cytochemical localization of polyphosphates in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Zentralbl Mikrobiol. 137, 421−432
  318. Vorisek, J., Sajdl, P. and Lojda, Z. (1980) Electron-cytochemical localization of phospho (enol)pyruvate carboxylase (EC 4.1.1.31) in fungal cells. Histochemistry. 67, 257−265
  319. Wang, X., Smith, D. R., Jones, J. W. and Chapman, M. R. (2007) In vitro polymerization of a functional Escherichia coli amyloid protein. J Biol Chem. 282, 3713−3719
  320. , R. (1996) Confocal optical microscopy. Rep. Prog. Phys. 59 427−471
  321. Westermark, P., Benson, M. D., Buxbaum, J. N., Cohen, A. S., Frangione, В., Ikeda, S., Masters, C. L., Merlini, G., Saraiva, M. J. and Sipe, J. D. (2007) A primer of amyloid nomenclature. Amyloid. 14, 179−183
  322. Whitmore, L. and Wallace, B. A. (2004) DICHROWEB, an online server. for protein secondary structure analyses from circular dichroism spectroscopic data. Nucleic Acids Res. 32, W668−673
  323. Whitmore, L. and Wallace, B. A. (2008) Protein secondary structure analyses from circular dichroism spectroscopy: methods and reference databases. Biopolymers. 89, 392−400
  324. , R. В., Dyda, F. and Tycko, R. (2008) Amyloid of Rnqlp, the basis of the PIN+. prion, has a parallel in-register beta-sheet structure. Proc Natl Acad Sci U S A. 105, 2403−2408
  325. , R. В., Edskes, H. K., Ross, E. D., Pierce, M. M., Baxa, U., Brachmann, A. and Shewmaker, F. (2004) Prion genetics: new rules for a new kind of gene. Annu Rev Genet. 38, 681−707
  326. , R. В., Edskes, H. K., Shewmaker, F. and Nakayashiki, T. (2007) Prions of fungi: inherited structures and biological roles. Nat Rev Microbiol. 5, 611−618
  327. , R. В., Shewmaker, F., Kryndushkin, D. and Edskes, H. K. (2008) Protein inheritance (prions) based on parallel in-register beta-sheet amyloid structures. Bioessays. 30, 955−964
  328. , R. В., Taylor, K. L., Edskes, H. K., Maddelein, M. L., Moriyama, H. and Roberts, В. T. (2000) Prions of yeast as heritable amyloidoses. J Struct Biol. 130, 310−322
  329. Wijman, J. G., de Leeuw, P. P., Moezelaar, R., Zwietering, M. H. and Abee, T. (2007) Air-liquid interface biofilms of Bacillus cereus: formation, sporulation, and dispersion. Appl Environ Microbiol. 73, 1481−1488
  330. Williams, A. D., Portelius, E., Kheteipal, I., Guo, J. Т., Cook, K. D" Xu, Y. and Wetzel, R. (2004) Mapping abeta amyloid fibril secondary structure using scanning proline mutagenesis. J Mol Biol. 335, 833−842
  331. , J. P. (1972) The developmental biology of annual fishes. 3. Pre-embryonic and embryonic diapause of variable duration in the eggs of annual fishes. J Exp Zool. 182, 389−414
  332. Xu, S., Bevis, B. and Amsdorf, M. F. (2001) The assembly of amyloidogenic yeast sup35 as assessed by scanning (atomic) force microscopy: an analogy to linear colloidal aggregation? Biophys J. 81, 446−454
  333. Yoshida, K., Kuromitsu, Z., Ogawa, N., Ogawa, K. and Oshima, J. (1987) Phosphate metabolism and cellular regulation. In Microorganisms (Torrianigorini, A., ed.). pp. 49−55, American Society for Microbiology, Washington, USA
  334. Yoshiike, Y., Minai, R., Matsuo, Y., Chen, Y. R., Kimura, T. and Takashima, A. (2008) Amyloid oligomer conformation in a group of natively folded proteins. PLoS One. 3, e3235
  335. Zheng, J., Jang, H., Ma, B. and Nussinov, R. (2008) Annular structures as intermediates in fibril formation of Alzheimer Abetal7−42. J Phys Chem B. 112, 6856−6865
  336. Zibaee, S., Makin, O. S., Goedert, M. and Serpell, L. C. (2007) A simple algorithm locates beta-strands in the amyloid fibril core of alpha-synuclein, Abeta, and tau using the amino acid sequence alone. Protein Sci. 16, 906−918
  337. Zimmermann, O. and Hansmann, U. H. (2006) Support vector machines for prediction of dihedral angle regions. Bioinformatics. 22, 3009−3015
  338. Zogaj, X., Bokranz, W., Nimtz, M. and Romling, U. (2003) Production of cellulose and curli fimbriae by members of the family Enterobacteriaceae isolated from the human gastrointestinal tract. Infect Immun. 71, 4151−4158
  339. , А. П., Миронова, JI. H., Журавлева, Г. А. и Инге-Вечтомов, С. Г. (2006) Прионы дрожжей, амилоидозы млекопитающих и проблема протеомиых сетей. Генетика. 42, 1−13
  340. , С. Н., Семенова,' И. Н. и Максимов, В. Н. (2000) Вестник Московского университета. 41, 355−357
  341. , П. А. и Надеждина, Е. С. (2006) Стрессовые гранулы: РНП-содержащие цитоплазматические тельца, возникающие в ответ на стресс. Состав и механизмы формирования. Молекулярная биология. 40, 937−944
  342. , Т. С. (1984) Диссертация на соискание степени кандидата биологических наук по теме: «Выделение и характеристика сериновой протеиназы Bacillus brevis, лизирующей-клетки дрожжей Candida utilis».
  343. , Т. С., Нурминская, М. В., Сипин, Ч., Чертов, О. Ю., Руденская, Г. Н., Степанов, В. М. и Кулаев, И. С. (1994) Протеиназы с различной субстратной специфичностью в структурных исследованиях клеточной стенки дрожжей. Биоорг. химия. 20, 627−634
  344. , Т. С., Плотникова, Т. А., Карпова, Е. В. и Кулаев, И. С. (2006) Новое фенотипическое проявление делеции гена глюкантрансферазы BGL2 клеточной стенки дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Микробиология. 75, 717−719
  345. , Т.С. и Кулаев И.С. (2001) Роль белков в формировании молекулярной структуры клеточной стенки дрожжей. Успехи биологической химии. 41, 105−130.
  346. , И. С., Вагабов, В. М. и Кулаковская, Т. В. (2005) Высокомолекулярные неорганические полифосфаты: биохимия, клеточная биология, биотехнология. Научный мир, Москва
  347. , Г. С. (1957) Оптика, Москва
  348. , Д. К., Бовин, Н. В., Насонов, В. В., Моренков, О. С., Калебина, Т. С. и Кулаев, И. С. (2000) Влияние нарушения гена BGL2 на структурные изменения в клеточной стенке дрожжей Saccharomyces cerevisiae Доклады Академии Наук. 372, 93−95
  349. , В. JI. (2004) Основы сканирующей зондовой микроскопии. РАН Институт физики микроструктур, Нижний Новгород
  350. , JI. Н., Гогинашвили, А. И. и Тер-Аванесян, М. Д. (2008) Биологические функции амилоидов: факты и гипотезы. Молекулярная биология. 42, 798−808
  351. , Т. А. (2006) Диссертация на соискание степени кандидата биологических наук по теме: «Bgl2p и Gaslp основные глюкантрансферазы, формирующие молекулярный ансамбль клеточной стенки дрожжей».
  352. , И. С. и Тер-Аванесян, М. Д. (2007) Прионы. Биохимия. 72, 15 191 536
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!