Тропомиозин и тропонин

Тропомиозин — это регуляторный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Был открыт К. Бейли в 1946 г. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц. На долю тропомиозина приходится около 4−7% всех белков миофибрилл.

Тропонин — открыт С. Эбаси в 1963 г., это глобулярный белок актиновой нити с молекулярной массой 80 000. В скелетных мышцах тропонин составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. Он состоит из трех субъединиц — ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т (ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) — это Са2±связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления.