Изменение белков в процессах технологической обработки пищевых продуктов

Увеличение сроков тепловой обработки продуктов животного происхождения может вызвать заметное ухудшение питательной ценности содержащихся в них белков.

Однако перевариваемость и биологическая ценность некоторых белков продуктов животного происхождения при нормальном режиме тепловой обработки практически не снижается.

Пищевая ценность белков определяется двумя факторами — переваримостью и биологической активностью (содержанием незаменимых аминокислот).

Изменение глобулярных белков при тепловой обработке пищевых продуктов начинается с денатурации. Большинство денатурированных белков сразу же свертывается. Денатурация, также как и свертывание, в рассматриваемых условиях — необратимые процессы, протекающие при сравнительно невысокой температуре. Основная Понижение температуры.

При понижении температуры глютинового раствора между неполярными группами цепных участков макромолекул глютина возникает некоторое число связей и образуется тончайшая трехмерная сетка (каркас) студня, обусловливающая механические свойства системы. Для прекращения перемещения нитеобразных частиц при застудневании достаточно небольшого числа локальных связей. Поэтому даже 1%-е растворы глютина способны к застудневанию.

Эластин.

Эластин — белковое вещество, входящее в состав эластиновых волокон, устойчивее, чем коллаген, не растворяется в холодной и горячей воде, органических растворителях, растворах солей. При кипячении с водой не образует клея, при нагревании не денатурирует.

Ретикулин входит в состав тонких разветвляющихся ретикулиновых волокон, образующих сетчатые ячейки, в которых заложены кровеносные сосуды (легкие, шкура, кости и др.). Он очень устойчив к воздействию горячей воды.

Гидротермическая устойчивость.

Гидротермическая устойчивость коллагена в мясе молодняка ниже, чем в тушах крупного рогатого скота среднего возраста. В тушах молодняка жесткость жареного мяса из спинной, внутренней и боковой частей задней ноги, плечевой части лопатки, полусухожильной мышцы наружной части задней ноги практически одинакова.

Прочность перемизия значительно отличается в различных частях мышц крупного рогатого скота и почти не отличается у мелкого — телят, баранов, свиней.

Коллаген.

В организме животных коллаген выполняет механические функции, его волокна обладают значительной крепостью. Устойчивость коллагена к воздействию горячей воды и механическая прочность различны и зависят от вида и возраста животного, а также от ткани, в которой он содержится. С увеличением возраста животного устойчивость коллагена повышается.

Нагревание коллагена в воде при температуре 62 — 65 °C приводит к сокращению (осадке) коллагеновых волокон примерно на 1/3 первоначальной длины.

Варка яйца.

При варке целого яйца образуется сплошной гель. В этом случае имеется концентрированный золь (в яйце содержится до 12% белка), поэтому при тепловой обработке образуется сплошная решетка из молекул денатурировавшего белка, в ячейках решетки задерживается вода. Во время денатурации белков яйца они переходят из состояния сильно концентрированного золя в гель. Этот вид коагуляции называется свертыванием по второму типу.

Денатурация Явление денатурации белков следует учитывать при приготовлении пищи из белоксодержащих продуктов, выпечке булочных и кондитерских изделий, приготовлении консервов и т. д.

Следствием денатурации является изменение коллоидных свойств белка. Белки в пищевых продуктах всегда находятся в двух коллоидных состояниях — в виде геля и золя. Гель характеризуется способностью сохранять форму, золь — текучесть. Как гели, так и золи могут быть более или менее обводненными. В пищевых продуктах гели могут быть.

· В общественном питании наиболее часто наблюдается тепловая денатурация пищевых продуктов. При этом разрываются слабые внутримолекулярные связи (водородные, солеобразные и др.), увеличивается реактивность функциональных групп, входящих в состав молекулы белка, нарушаются упорядочение и пространственная конфигурация полипептидных цепей, теряется биологическая активность.

При температуре 70 С происходит коагуляция (свертывание) белков. Они теряют способность удерживать воду (набухать), т. е. из гидрофильных становятся гидрофобными, при этом уменьшается масса мяса, рыбы и птицы. Частично разрушается третичная и вторичная структура белковых молекул, часть белков превращается в полипептидные цепочки, что способствует лучшему их расщеплению протеазами желудочно-кишечного тракта.

Белки, находящиеся в продуктах в виде раствора, при варке свертываются хлопьями и образуют пену на поверхности бульона. Коллаген и эластин соединительной ткани превращаются в глютин (желатин). Общие потери белка при тепловой обработке составляют от 2 до 7%.

Превышение температуры и времени обработки способствует уплотнению мышечных волокон и ухудшению консистенции изделий, особенно приготовленных из печени, сердца и морепродуктов. При сильном нагреве на поверхности продукта происходит деструкция крахмала, и идут реакции между сахарами и аминокислотами с образованием меланоидов, которые придают корочке темный цвет, специфический аромат и вкус.

Мясопродукты при варке и жаренье в результате уплотнения белков, плавления жира и перехода в окружающую среду влаги и растворимых веществ теряют до 30−40% массы. Наименьшие потери свойственны панированным изделиям из котлетной массы, так как выпрессованная белками влага удерживается наполнителем (хлебом), а слой панировки препятствует ее испарению с обжариваемой поверхности.