Обмен белков в организме животного

Белки — высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков ?-аминокислот, связанных пептидной связью — С = О

NH ;

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура — отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура — показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве — это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).

Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться — в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.

Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.

Физико-химические свойства белков

Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков? — аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.

Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.

Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК

Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте

Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена — это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.

Пепсиноген _{ПЕСИН HCL} пепсин + пептиды А (мелкие пептиды) + пептиды Б (ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене) Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 — 2,5. пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.

O O O O

H₂N — CH — C — NH — CH — C — NH — CH — C — NH — CH — C — OH ^+HOH _ПЕПСИН

R₁ R₂ R₃ R₄

O O O O

H₂N — CH — C — NH — CH — C — OH + H₂N — CH — C — NH — CH — C — OH

R₁ R₂ R₃ R₄

Пептиды Пепсин очень активен — 1 г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50 кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока.

Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.

Трипсиноген _{ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН} трипсин + гексапептид То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 — 7,5.

В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся:

1.аминопептидазы — гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N — конца.

O O O O

H₂N — CH — C — NH — CH — C — NH — CH — C — NH — CH — C — OH

R₁ R₂ R₃ R₄

Аминопептидаза карбооксипептидаза

2.карбооксипептидазы — гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С — конца. Карбооксипептидазы бывают, А и Б. Карбооксипептидаза, А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б — основными аминокислотами.

3.дипептидазы — расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.

Всасывание продуктов распада белков

Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.

Использование аминокислот в тканях после их всасывания

1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей.

2.распад до конечных продуктов с образованием энергии.

3.на синтез липидов и углеводов.

4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ.

Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных

У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы — мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20−30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке.

Гниение белков в пищеварительном тракте

Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно — кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие.

Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.

СH₂ — CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH — COOH ^-CO2 NH₂ — (CH₂)₅ — NH₂

NH₂ лизин NH₂ кадаверин

CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH — COOH —^CO2 NH₂ — (CH₂)₄ — NH₂

NH₂ орнитин NH₂ путрисцин Кадаверин и путрисцин — трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин:

OH HO OH

+[O] -CO₂, — NH₃

СН₂ — CH — COOH

NH₂ CH₂ — CH — COOH CH₃ фенол

Фенилаланин NH₂ крезол

Тирозин Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.

Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:

CH₂ — CH — COOH

NH₂ — CO₂ — NH₃ — CH₃

NH NH NH

Триптофан скатол индол Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО₂, NH₃ и другие вещества.

Обезвреживание продуктов гниения белков

Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 — фосфоаденозин — 5 — фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ — глюкуроновая кислота).

ОН O — SO₃H

+ ФАФ — ОSO₃H + ФАФ

(ФАФС)

СН₃ CH₃

Крезол крезолсерная кислота Аналогично образуется фенолсерная кислота

ОН Н — С — О — УДФ Н — С — О ;

Н — С — ОН Н — С — ОН

+ НО — С — Н О, НО — С — Н О + УДФ

Н — С — ОН Н — С — ОН

фенол Н — С Н — С

СООН СООН

УДФ — глюкуроновая кислота фенолглюкуроновая кислота Аналогично образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола:

CH₃ СН₃

? О₂

ОН

NH NH

Скатол скатоксил

CH₃ СН₃

+ ФАФ — O — SO₃H + ФАФ

OH О — SO₃H

NH NH

Скатоксил скатоксилсерная кислота

Аналогично образуется индоксилсерная кислота.

ОН

? О₂

NH NH

Индол индоксил

ОН Н — С — О — УДФ Н — С — О ;

Н — С — ОН Н — С — ОН

+ НО — С — Н О, НО — С — Н О NH + УДФ

NH Н — С — ОН Н — С — ОН

Индоксил Н — С Н — С

СООН СООН

УДФ — глюкуроновая кислота Индоксилглюкуроновая кислота Аналогично образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином аминокислотой).

СООН О = С — NН — CH₂ — COOH

+ H₂N — CH₂ — COOH _{- H2O}

глицин

гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей) У птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина:

CH₂ — NH₂ HOOC — CH₂ — NH — C

CH₂ + - H₂O CH₂ O

CH₂ CH₂ O

CH — NH₂ HOOC — CH — NH — C

COOH COOH

Орнитин орнитуровая кислота

Распад аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена

Основные пути распада аминокислот — это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование — это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH₃ при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других.

Различают четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное.

1.окислительное дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот и NH₃:

R НАДН₂? О₂ Н₂О (3 АТФ) R R

CH — NH₂ дегидрогеназа, + НАД C = NH + Н₂О C = O + NH₃

COOH COOH COOH

Аминокислота иминокислота кетокислота

2.востановительное дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием микроорганизмов.

R R

CH — NH₂ + H₂ CH₂ + NH₃

COOH COOH

Насыщенная жирная кислота

3.гидролитическое дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры, при этом образуются оксикислоты и NH₃.

R R

CH — NH₂ + HOH CH — OH + NH₃

COOH COOH

Оксикислота

4.внутримолекулярное дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для гистидина:

N CH₂ — CH — COOH N CH = CH — COOH

NH₂ + NH₃

NH NH

гистидин уранотиновая кислота Основной путь дезаминирования в тканях — это окислительное дезаминирование. Протекает путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы.

Но в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты — глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с ?-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование — это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая кислота и идет последующее дезаминирование.

Непрямой путь окислительного дезаминирования.

Протекает в 2 стадии:

1.переаминирование аминокислоты с ?-кетоглутаровой кислотой:

R COOH R COOH

CH — NH₂ + CH₂ аминотрансфераза C = O + CH₂

COOH CH₂ COOH CH₂

аминоC = O кетоCH — NH₂

кислота COOH кислота COOH

?-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота

2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:

COOH НАДН₂? О₂ Н₂О (3 АТФ) COOH COOH

CH₂ + НАД CH₂ CH₂

CH₂ глутаматдегидрогеназа CH₂ + HOH CH₂ + NH₃

CH — NH₂ C = NH C = O

COOH COOH CH₂

Глутаровая кислота иминокислота ?-кетоглутаровая кислота

?-кетоглутаровая кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами.

Декарбоксилирование аминокислот.

Это отщепление СО₂ от карбоксильной группы. При этом образуются амины:

R R

CH — NH₂ ^-CO2_{ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП} CH₂ — NH₂

COOH амин При тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины, например, при декарбоксилировании гистидина — гистамин, цистеина — цистамин, из которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот.

N CH₂ — CH — COOH — СО₂ N CH₂ — CH₂ — NH₂

NH₂ декарбоксилаза ФП

NH NH

гистидин гистамин Гистамин расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает перистальтику матки и др.

CH₂ — SH CH₂ — SH CH₂ — SO₃H

CH — NH₂ — CO₂ CH₂ — NH₂ + 3 [O] CH₂ — NH₂

COOH цистамин таурин цистеин При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется ?-аминомасляная кислота.

COOH COOH

CH₂ CH₂

CH₂ -CO₂ CH₂

CH — NH₂ CH₂ — NH₂

COOH ?-аминомасляная кислота Глутаминовая

Кислота

?-аминомасляная кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является противосклеротическим веществом, используется как лекарство.

Обезвреживание аммиака в организме животных

Образуется при дезаминировании NH₃, обезвреживается следующими путями:

1.образование солей аммония:

NH₃ + HCL NH₄CL

2. образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой).

COOH O = C — NH₂

CH₂ CH₂

CH₂ + NH₃ -H₂O CH₂

CH — NH₂ + H₂O CH — NH₂

COOH COOH

Глутаминовая глутамин Кислота Аналогично идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении.

3.аммиак участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования кетокислот

R R R

C = O + NH₃ ^— H2O C = NH + H₂ CH — NH₂

COOH COOH COOH

4. образование мочевины — это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины используется 1 молекула СО₂ и 2 молекулы NH₃.

NH₂

CO₂ + 2NH₃ C = O + H₂O

NH₂

Мочевина Впервые это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа. Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим путем с образованием орнитина и мочевины.

Мочевина иминная форма

NH₂ — C = NH NH₂

NH C — OH CH₂ — NH₂

CH₂ + HOH NH CH₂

CH₂ NH₂ + CH₂

CH₂ C = O CH — NH₂

CH — NH₂ NH₂ COOH

COOH мочевина орнитин

Аргинин аминная форма Американский ученый Кребс создал свою теорию — орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь воротной вены, притекающая к печени богата NH₃, а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH₃, но много мочевины, то есть NH₃ превратился в мочевину.

Образование мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих процессов.

Это называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие этапы:

1 этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы.

СО₂ + NH₃ + АТФ ^{карбомоилфосфатсинтетазы} NH₂ — C ~ P = O + АДФ

O OH HO

Карбомаилфосфат

2 этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина — затравки цикла.

CH₂ — NH₂ NH₂ — C = O

CH₂ NH₂ NH

CH₂ + C ~ P = OH₃PO₄ CH₂

CH — NH₂ O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH₂

COOH CH₂

Орнитин CH — NH₂

COOH

Цитруллин

3 этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ.

COOH

NH₂ — C = O COOH NH₂ — C = N — CH

NH CH — NH₂ NH CH₂

CH₂ + CH₂ — Н₂О CH₂ COOH

CH₂ COOH аргининосукцинатсинтетаза CH₂

CH₂ аспарагиновая CH₂

CH — NH₂ кислота CH — NH₂

COOH COOH

Цитруллин аргининоянтарная кислота

4 этап. Распад аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же фермента.

COOH NH₂

NH₂ — C = N — CH C = NH

NH CH₂ NH COOH

CH₂ COOH CH₂ CH

CH₂ аргининосукцинатсинтетаза CH₂ + CH

CH₂ CH₂ COOH

CHNH₂ CH — NH₂ фумаровая кислота

COOH COOH

аргининоянтарная кислота аргинин

5 этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин.

Мочевина иминная форма

NH₂ — C = NH NH₂

NH C — OH CH₂ — NH₂

CH₂ + HOH NH CH₂

CH₂ аргиназа NH₂ + CH₂

CH₂ C = O CH — NH₂

CH — NH₂ NH₂ COOH

COOH мочевина орнитин

Аргинин аминная форма На этом цикл заканчивается.

Фумаровая кислота участвует в случайных процессах:

COOH COOH НАДН₂? О₂ Н₂О (3 АТФ) COOH COOH

CH фумараза CH — OH -2Н C = O CH₂

CH + H₂O CH₂ малатдегидрогеназа CH₂ + CH₂

COOH COOH COOH CH — NH₂

Фумарат малат ЩУК COOH

Глутаминовая кислота

СООН СООН переаминирование CH — NH₂ + СH₂

аминотрансфераза CH₂ CH₂

COOH C = O

Аспарагиновая кислота COOH

(вступает в цикл? — кетоглутаровая кислота

мочевины)

ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой

Биологическая ценность белков

Определяется по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности для приготовления мясокостной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов, использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения.

Незаменимые аминокислоты — это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся в рубце, слепо кишке и т. д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением, у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот 9: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин, триптофан.

Заменимые аминокислоты, которые синтезируются в тканях животных организмов. Они синтезируются либо из других аминокислот, например, тирозин — из фенилаланина, цистин, цистеин — производные метионина, аргинин — в цикле образования мочевины, но эти аминокислоты всецело расходуются в этом цикле, поэтому являются лимитирующими и в большом количестве должны поступать с кормами, либо синтезироваться из кетокислот: аланин, аспарагиновая, глутаминовая. Глицин для птицы является незаменимой аминокислотой.

Синтез заменимых аминокислот в тканях

Происходит двумя путями:

1.восстановительное аминирование.

2.переаминирвоание или транс — аминирование.

Восстановительное аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота. Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии.

COOH COOH COOH

CH₂ CH₂ НАД CH₂

CH₂ + NH₃ — H₂O CH₂ НАДН₂ CH₂

C = O C = NH глутаматдегидрогеназа CH — NH₂

COOH COOH COOH

?- кетоглутаровая иминокислота глутаминовая кислота

кислота Переаминирование или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование — это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного аминирования.

R COOH R COOH

C =O CH₂ CH — NH₂ + CH₂

COOH + CH₂ аминотрансфераза коф ФП COOH CH₂

кеток-та CH — NH₂ аминокислота C = O

COOH COOH

Глутаминовая к-та ?-кетоглутаровая кислота

Обмен серосодержащих аминокислот

К серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин.

CH₂ — SH CH₂ — SH CH₂ — S — S — CH₂

CH — NH₂ + CH — NH₂ — 2H CH — NH₂ CH — NH₂

COOH COOH COOH COOH

Цистеин цистин

CH₂ — S — CH₃

CH₂ метионин

CH — NH₂

COOH

Серосодержащие аминокислоты играют очень важную структурную роль — образуют дисульфильные связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически активное вещество глютатион — это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.

Цистеин, является основой аминокислотой в образовании кератинабелка волос, шерсти, ногтей, рогов и т. д. выполняет структурную роль.

Метионин является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина.

Метионин является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц к расклевам. Дают подкормку, творог.

Серосодержащие аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера, рогов. Метионин можно получать искусственно. Он является источником цистеина.

CH₂ — S — CH₃ CH₃ — SH

CH₂ — CH₃ CH — NH₂

CH — NH₂ COOH

COOH цистеин Метионин Цистеин может образовываться из серина:

CH₂ — OH CH₂

CH — NH₂ + H₂S CH — NH₂ + H₂O

COOH COOH

Серин цистеин Цистеин является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит дл обезвреживания ядовитых продуктов.

Список использованной литературы

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С. С. / М., «Медицина», 1990.

2. Николаев А. Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989.

3. Строев Е. А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986.

4. Бышевский А. Ш. Терсенев О.А. Биохимия для врача. /Екатеринбург, 1994.

5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.