Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

B-галактозидаза микромицета Penicillum canescens F-436: Препаративное получение и некоторые физико-химические свойства

Диссертация: B-галактозидаза микромицета Penicillum canescens F-436: Препаративное получение и некоторые физико-химические свойства
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Настоящая работа выполнилась в соответствии с тематикой научных исследований кафедры микробиологии и биохимии Воронежской государственной технологической академии по проблеме «Изыскание оптимальных условий микробного синтеза ферментов и исследование их физико-химических свойств». Данная проблема включена в Координационный план РАН по программе «Микробиологический синтез и научные основы… Читать ещё >

B-галактозидаза микромицета Penicillum canescens F-436: Препаративное получение и некоторые физико-химические свойства (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Микробные источники (3-галактозидазы
    • 1. 2. Направленный биосинтез (3-галактозидазы
    • 1. 3. Влияние состава питательной среды на биосинтез (3-галактозидазы
    • 1. 4. Влияние условий культивирования микроорганизмов на биосинтез (3-галактозидазы
    • 1. 5. Выделение' и очистка препаратов (3-галактозидазы /У
    • 1. 6. Физико-химические свойства 2,
      • 1. 6. 1. Стабильность и оптимальные условия действия (З-галактозидаз ?()
      • 1. 6. 2. Специфичность действия (З-галактозидаз
      • 1. 6. 3. Влияние ингибиторов и активаторов на активный центр фермента ??
    • 1. 7. Применение (З-галактозидаз Л? ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследований 3{
    • 2. 2. Методы определения (З-галактозидазной активности
    • 2. 3. Культивирование продуцентов
    • 2. 4. Биохимические и микробиологические методы исследовании
    • 2. 5. Получение технических препаратов (3-галактозидазы
    • 2. 6. Получение высокоочищенного препарата (3-галактозидазы
    • 2. 7. Определение молекулярной массы
    • 2. 8. Электрофоретические исследования фермента
    • 2. 9. Математическое планирование эксперимента и статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. ВЫБОР АКТИВНОГО ПРОДУЦЕНТА Р-ГАЛАКТОЗИДАЗЫ. ИССЛЕДОВАНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ БИОСИНТЕЗА ГРИБНОЙ Р-ГАЛАКТОЗИДАЗЫ
    • 3. 1. Подбор продуцента Р-галактозидазы ^д
    • 3. 2. Влияние некоторых факторов на биосинтез
  • Р-галактозидазы АО
    • 3. 3. Изучение влияния компонентов питательной среды на биосинтез р-галактозидазы грибом Р. сапезсеш Г-436 ?/
      • 3. 3. 1. Влияние различных источников углерода на рост Р. сапезсепБ ?-436 и биосинтез Р-галактозидазы
      • 3. 3. 2. Влияние минерального и органического азота на биосинтез Р-галактозидазы «
      • 3. 3. 3. Зависимость синтеза Р-галактозидазы Р. сапезсепБ Рот соотношения углерода и азота в питательной среде S
    • 3. 4. Разработка питательных сред для Р. сапеБсепБ Р
    • 3. 5. Оптимизация питательной среды для Р. сапеэсепз Б-436 продуцента Р-галактозидазы ^^

Актуальность работы. Ферменты широко используются в народном хозяйстве нашей страны. Особенно актуально их применение в пищевой, легкой промышленности, медицине, генетической инженерии. Ферментные препараты уникальны по своей природе, они позволяют получить продукты высокого качества и с большим выходом.

В исследовании ферментов наиболее актуальными являются такие вопросы, как биосинтез, физико-химические свойства, расшифровка механизма катализа. Решение этих вопросов имеет важное практическое значение с точки зрения рационального использования ферментных препаратов и интенсификации технологических процессов.

Среди гидролитических ферментов, нашедших свое применение в промышленности, важное место занимает ß—галактозидаза.

— Галактозидаза (К. Ф. 3.2.1.23) осуществляет гидролиз ß—1,4-гликозидной связи в лактозе. Образующийся гидролизат находит широкое применение в пищевой промышленности. Биотехнология ферментного препарата связана с подбором эффективных продуцентов ß—галактозидазы. В решении данного вопроса перспективными являются микромицеты рода Penicillium, Aspergillus и другие, которые продуцируют экзогенную ß—галактозидазу.

Настоящая работа выполнилась в соответствии с тематикой научных исследований кафедры микробиологии и биохимии Воронежской государственной технологической академии по проблеме «Изыскание оптимальных условий микробного синтеза ферментов и исследование их физико-химических свойств». Данная проблема включена в Координационный план РАН по программе «Микробиологический синтез и научные основы микробиологического получения практически ценных веществ».

Цель и задачи исследования

Целью нашей работы являлось выделение высокоспецифичного продуцента Р-галактозидазы, получение активного препарата для гидролиза лактозосодержащего сырья, исследование его некоторых физико-химических свойств и механизма катализа.

Для достижения поставленной цели предусматривалось решить следующие задачи:

• отбор * активного продуцента Р-галактозидазы среди микромицетов;

• исследование условий биосинтеза Р-галактозидазы и рационального режима культивирования продуцента;

• разработка эффективного метода выделения и очистки Р-галактозидазы из культуральной жидкости при глубинном культивировании продуцента;

• исследование некоторых физико-химических свойств Р-галактозидазы: рН — и температурного оптимума действия, рН — и термостабильности фермента;

• идентификация функциональных групп активного центра фермента, исследование механизма действия Р-галактозидазы;

• сопоставление режимов ферментативного и кислотного гидролиза лактозы;

• использование препарата р-галактозидазы в производстве пищевых продуктов.

Научная новизна. Отобран микромицет Penicillium canescens F — 436, осуществляющий активный биосинтез Р-галактозидазыподобраны рациональные условия биосинтеза и состав питательной среды для глубинного культивирования микромицетаразработан способ получения препарата р-галактозидазы и предложена схема его очистки. Найдены оптимальные рН и температура действия фермента. Исследован процесс термической и кислотной инактивации Р-галактозидазы. На основе экспериментальных данных произведено сопоставление режимов кислотного и ферментативного гидролиза лактозы. Показана целесообразность применения ферментного препарата в производстве некоторых хлебобулочных изделий.

Практическая значимость работы. Штамм Penicillium canescens F-436 рекомендуется для ферментной промышленности в качестве продуцента Р-галактозидазы.

Препарат р-галактозидазы апробирован при производстве хлебобулочных изделий в АО «Псковский хлебокомбинат». Рассчитана экономическая эффективность использования ферментного препарата при производстве булочных изделий, которая составляет 232 тыс. руб. в год.

выводы.

1. Из 40 штаммов проверенных микроорганизмов отобран Penicillium canescens F-436, проявивший значительную потенциальную возможность к биосинтезу.

Р-галактозидазы.

2. Установлено, что биосинтез р-галактозидазы P. canescens F-436 носит индуцибельный характер. Накопление фермента в культуральной жидкости микромицетом резко возрастает в присутствии пектин осо держащих’веществ.

3. С использованием математического планирования эксперимента подобрана рациональная питательная среда для культивирования P. canescens F-436 в % мае: тыквенные выжимки — 3,4, дрожжи — 8,1, гидроортофосфат натрия — 4,0. Это позволило повысить выход фермента в 4,3 раза.

4. С помощью методов множественной корреляции получили уравнение, адекватно описывающее экспериментальные условия для глубинного культивирования микромицета: температура 29 °C, продолжительность культивирования 144 ч, рН среды 5,8 — 6,0.

5. Оптимальные условия для действия р-галактозидазы Penicillium canescens F-436 являются: рН 4,5 при гидролизе лактозы и о-нитрофенил-Р-D-галактопиранозида, температура. — 55 и 50 °C для гидролиза лактозы и о-нитрофенил-р-О-галактопиранозида соответственно.

6. Разработан метод получения высокоочищенного препарата р-галактозидазы с удельной активностью 427,1 ед/мг белка и степенью очистки 93,3. Молекулярная масса фермента 145 кДа.

7. Установлено, что инактивация фермента описывается уравнением реакции первого порядка, р-галактозидаза P. canescens F-436 имеет достаточно высокую кислотную и термическую стабильность. Расчет термодинамических параметров активированного комплекса позволил заключить, что в формировании белковой глобулы фермента важную роль играют гидрофобные взаимодействия.

8. Профиль кривой активность Р-галактозидазы — рН, величины рК ионогенных групп, фотоинактивация фермента в присутствии метиленового синего, зависимость константы скорости фотоинактивации от рН дают основание считать, что в активный центр фермента входит система карбоксилат-имидазолий.

9. На основе экспериментальных данных проведено сопоставление режимов кислотного и ферментативного гидролиза лактозы. Предложен вероятный механизм разрыва гликозидных связей под действием Н±ионов и Р-галактозидазы в молекуле лактозы. Односторонняя атака Н±ионов на гликозидную связь при кислотном гидролизе обусловливает использование жестких условий, которые ведут к частичной деструкции продуктов гидролиза. Двусторонняя атака гликозидной связи системой карбоксилат-имидазолий снижает энергию активации, обусловливает интенсивный разрыв этой связи при мягких условиях гидролиза. Ферментативный гидролиз исключает разложение продуктов гидролиза.

10. Проведенные исследования показали целесообразность применения Р-галактозидазы для гидролиза сиропов лактозы и использования гидролизатов в производстве хлебобулочных изделий.

4.6.

Заключение

.

Разработана схема получения препарата Р-галактозидазы P. canescens F-436. Установлено, что, осаждение органическими растворителями лучше вести при рН 4,5, а из растворителей наиболее эффективен этанол в концентрации 60%.

Максимальная активность р-галактозидазы соответствует и для лактозы и для орто-нитрофенил-р-О-галактопиранозида — рН 4,5- оптимальная температура при гидролизе орто-нитрофенил-P-D-галактопиранозида была 50 °C, для лактозы 55 °C, что свидетельствует о стабилизирующем действии лактозы на фермент. Удельная активность препарата р-галактозидазы была 427,1 ед/мг белка, и степень очистки 93,3. Молекулярная масса 145 кДа.

Р-галактозидаза Penicillium canescens F-436 обладает высокой кислотной и термической стабильностью.

Данные расчетов термодинамических характеристик процесса инактивации р-галактозидазы P. canescens F-436 позволили предположить, юо.

Рис. 4.15. Зависимость ^(К) = А (рН) при фотоокислении (3-галактозидазы Р. сапезсет Р-436 от рН при температуре 20 °С: к — константа скорости инактивации, ч" 1. что в формировании белковой глобулы фермента важную роль играют гидрофобные взаимодействия.

Профиль кривой зависимости активности р-галактозидазы от рН, величины рК и теплоты ионизации, фотоинактивация р-галактозидазы позволили заключить, что в активный центр р-галактозидазы входят карбоксильная и имидазольная группы.

Ферментный препарат Р-галактозидазы Р. сапезсепБ Р-436 экспонировался на второй международной выставке Агробизнес Черноземья и был награжден дипломом (приложение 2).

ГЛАВА 5. КИСЛОТНЫЙ И ФЕРМЕНТНЫЙ ГИДРОЛИЗ ЛАКТОЗЫ.

Одно из направлений переработки лактозы, позволяющее существенно расширить сферу ее применения — гидролиз на составляющие моносахариды: глюкозу и галактозу [70]. Сладость продуктов гидролиза увеличивается и достигает 60−70% от сладости сахарозы, возрастает растворимость — до 300−500 г/л. Продуценты гидролиза легко сбраживаются обычными расами дрожжей и хорошо усваиваются человеком. Смесь глюкозы и галактозыэффективный антикристаллизатор сахара в сиропе [87,117,168].

Возможны два способа гидролиза лактозы — кислотный и ферментативный.

Ферментативный гидролиз лактозы незаменим при использовании в качестве сырья субстратов, содержащих наряду с лактозой белок. Если же гидролизуемое сырье не содержит термолабильные компоненты, как, например, ультрафильтрат или раствор лактозы, то более предпочтительным является кислотный способ гидролиза лактозы [2, 116, 172, 173]. В то же время известно, что кислотный гидролиз лактозы проходит в довольно жестких условиях (высокая концентрация Н±ионов и высокая температура), а ферментативный гидролиз идет, напротив, в «мягких» условиях.

Цель настоящего раздела — дать сравнительную характеристику указанным способам гидролиза.

5.1. Кислотный гидролиз лактозы.

Перспективы применения кислотного способа гидролиза лактозы связаны с распространением" в последние годы принципиально новых, высокоэффективных способов очистки молочной сыворотки от несахаров и увеличение доли сыворотки, подвергаемой ультрафильтрации [130].

В качестве катализатора процесса используют минеральные кислоты. Использование органических кислот неэффективно из-за слабой способности их к диссоциации [86].

При проведении кислотного гидролиза использовали серную кислоту с массовой долей 10%. Для нейтрализации кислоты в гидролизатах применяли карбонат кальция (ч.д.а.). Образовавшаяся нерастворимая соль — сульфат кальция — выпадает в осадок и легко удаляется из гидролизата. При этом она способствует формированию фильтрующего слоя при фильтрации гидролизата, что оказывает благоприятное влияние на скорость процесса.

Для изучения Динамики процесса гидролизовали растворы с массовой долей лактозы 10% при рН 0,8 и 3,0, температурах 100 и 120 °C. Как видно на рис. 5.1, при рН 3,0 подъем кривых плавный, степень гидролиза за 5 ч составила 14,3 и 72,4% для 100 С и 120 °C соответственно.

Кинетика гидролиза лактозы в этих условиях представляла собой типичную реакцию первого порядка и описывалась уравнением [36, 57, 58]: где т-продолжительность гидролиза, ч- [э]-начальная концентрация лактозы, %- [бт]-концентрация лактозы в момент х, %. Иная картина наблюдается при рН 0,8. Интенсивность гидролиза резко возрастает. Профиль кривых имеет иную форму — с восходящими и нисходящими ветвями и экстремумами на них. Чем выше температура и концентрация Н±ионов, тем круче восходящая и нисходящая ветви кривых.

Снижение степени гидролиза находилось в коррелятивной зависимости с его оптической плотностью (табл. 5.1). Чем выше температура и.

5.1).

Рис. 5.1. Динамика кислотного гидролиза лактозы (%) при температуре (°С) и рН соответственно: 1−100- 0,8- 2 -120- 0,8- 3 -120- 3,0- 4−100- 3,0. концентрация Н±ионов, тем интенсивнее возрастает оптическая плотность гидролизата (рис. 5.2). По-видимому, образование продуктов гидролиза и их разложение под действием жестких факторов (рН и температуры) связано с образованием продуктов деструкции с хромофорными группами. Кислотный гидролиз лактозы и разложение моноз представляет собой сопряженные реакции. С увеличением концентрации моноз в гидролизате растет и скорость их разложения [36].

Показать весь текст

Список литературы

  1. T.M., Сафонова Т. Н., Куликова А. К., Тихомирова А. С. Гидролиз лактозы грибной Р-галактозидазой // Известия ВУЗов. Пищ. технология. -1979.-№ 3.-С. 131−132.
  2. Г. В. Технология глюкозо-галактозного сиропа на основе кислотного гидролиза лактозы: Автореф. дис.. канд. техн. наук. М., 1990.16 с.
  3. А.С. № 1 065 476 (СССР). Штамм Penicillium caneseens 20 171 — продуцент р-галактозидазы. Билай В. И., Школьный А. Т., Элланская И. А., Черемнова Т. А., Югова Л. В., Дорохов В. В., Калунянц К. А. Опубл. 20.01.84. Бюл. № 1.
  4. А.С. № 1 494 889 (СССР) Способ производства хлеба. Л. П. Пащенко, И. Н. Гущина. Опубл. 23.07.89. Бюл. № 27.
  5. Л.Я. Технология хлебопекарного производства. М.: Пищевая пром-сть, 1972. — 512 с.
  6. З.Э. Физиология грибов и их практическое использование. М.: МГУ, 1963.-269 с.
  7. М.Е. Введение в биотехнологию. М.: Пищевая пром-сть, 1978. -82 с.
  8. А.П., Проскуряков Н. И. Практическое руководство по биохимии растений. М.: Советская наука, 1951.-е. 37−108.
  9. И.В., Мартинек К. Основы физической химии ферментативного катализа. М.: 1977. — 280с.
  10. В.И. Методы экспериментальной микологии. Киев: Наукова думка, 1973.-242 с.
  11. В.И. Основы общей микологии. Киев: Вища школа, 1974. — 396 с.
  12. А.И., Кафаров В. В. Методы оптимизации в химической технологии. М.: Химия, 1975. — 576 с.
  13. В.И., Гомазкова B.C. О функциональной роле гистидиновых остатков а-кетоглутаратдегидрогеназы // Биохимия. 1987. — Т. 52. — № 8. -С. 1235.
  14. В.В., Чеботарева Н. П., Василисин C.B. Ферментативный гидролиз лактозы молочной сыворотки. Новое в технике и технологии переработки молочной сыворотки. Углич, 1981. — с. 50−54.
  15. H.H., Амбросов В. А., Складнев A.A. Моделирование процессовмикробиологического синтеза. М.: Лесная пром-сть, 1975. — 344 с.
  16. М.М., Куликова А. К., Церетели А. К., Безбородов А. М., Квеси-тадзе Г.И. ß--галактозидаза Penicillium canescens шт. 20 171 // Прикл. биохимия и микробиол. 1988. — Т.24. — № 1. — С. 20−27.
  17. А., Форд Ф. Спутник химика. М.: Мир, 1976. — 541 с.
  18. Ю.П. Математические методы планирования экспериментов. М.: Пищевая пром-сть, 1979. — 192 с.
  19. И.М. Технология ферментных препаратов. М.: Пищевая пром-сть, 1975.- 392 с.
  20. Грысс 3. Использование отходов плодоовощной консервной промышленности. М.: Пищевая пром-сть, 1974. — 280 с.
  21. Г. Гель хроматография, — М.: Мир, 1970. — 352 с.
  22. М., Уэбб Э. Ферменты: В 3 т. М.: Мир, 1982. — 1118 с.
  23. М.С. Введение в химию углеводов. Киев: Вища школа, 1976. -160 с.
  24. Ф., Моно Ж. Регуляция активности генов. В сб.: Регуляторные механизмы клетки. — М.: И.Л., 1964. — С. 278−286.
  25. Ф., Моно Ж. Биохимические и генетические механизмы регуляции в бактериальной клетке. В сб.: Молекулярная биология. Проблемы и перспективы. — М.: Наука, 1964.
  26. H.A. О каталитическом центре ß--амилазы // Биохимия. 1968. -Т.33. — № 3. — С. 453−444.
  27. H.A. Амилолитические ферменты в пищевой промышленности. М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1984. — 160 с.
  28. H.A., Букова В. Б. ß--фруктофуранозидаза плесневого гриба Aspergillus awamori // Прикл. биохимия и микробиол. 1977. — Вып. 2 -С. 289−294.
  29. H.A., Тихомирова A.C. Очистка и свойства ß--галактозидазы Curvularia inaegualis // Биохимия. 1976. — Т.41. -№ 6. — С. 1061−1066.•г
  30. H.A., Тихомирова A.C., Рафаловская Т. Я., Янголь Л. М., Грачева А. Ю., Фениксова Р. В. Получение и свойства препарата ß--галактозидазы из Alternaria tenuis // Прикл. биохимия и микробиол. 1975. — Т.11. — Вып.5. -С. 725−729.
  31. Заявка № 95 211 (Япония) Способ получения ß--галактозидазы. Опубл. 15.08.1982.
  32. A.A. Малый практикум по биохимии. Воронеж: Изд-во ВГУ, 1985. — 128 с.
  33. В.В., Перов В. Л., Мешалкин В. П. Принципы математического моделирования химико-технологических систем. М.: Химия, 1974. — 344 с.
  34. С.В., Дорожко А. И., Каган З. С. Фотоокисление и модификация диэтилпирокарбонатом «био, синтетической» L треониндегидрогеназы из пивных дрожжей Saccharomyces caresbergensis // Биохимия. — 1984. — Т.49. -№ 8. -С. 1253.
  35. С.А. Биосинтез ферментов микроорганизмами. М.: Пищевая пром-сть, 1972. — 270 с.
  36. О.С., Жеребцов H.A., Черемушкина И. В. Влияние химической природы гликозидных связей на кислотный гидролиз олиго- и полисахаридов // Хранение и переработка сельхозсырья. 1998. — № 1. — С. 10−13.
  37. О.С., Жеребцов Н. А., Черемушкина И. В., Ухина Е. Ю. Исследование механизма расщепления гликозидных связей сахарозы j-фруктофуранозидазой Aspergillus niger 801 // Биохимия. 1998. — Т.63. -№ Ю. — С. 1433−1438.
  38. Г. А. Тиминовые ферменты. М.: Наука, 1978. — 74 с.
  39. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М. Наука, 1980. — С. 233−246.
  40. Д. Катализ в живой природе и пробирке, В кн.: Горизонты биохимии. — М.: 1964. — с. 202−227.
  41. B.JI. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. — 503 с.
  42. Г. И. Селекция продуцентов и характеристика амилолитических ферментов грибов рода Aspergillus. Дис.. докт. биол. наук. М., 1980.26 с.
  43. А.К., Летунова Е. В. Метод определения активности р- галакто-зидазы с лактозой в качестве субстрата // Прикл. биохимия и микробиол. -1984. Т.20. — № 1. — С. 133−138.
  44. А.К., Тихомирова А. С., Фениксова Р. В. Очистка и свойства р-галактозидазы Saccharomyces fragilis // Биохимия. 1972. — Т.37. — № 2. -С. 405−408.
  45. К. Кинетика органических реакций. М.: Мир, 1966. — 287 с.
  46. Е.В., Тихомирова А. С., Шиян С. Д., Маркин В. А., Хорлин, А .Я. Безбо’родов А.М. Очистка и свойства р-галактозидазы Alternaria tenuis. -Биохимия. -1981. Т.46. — № 5. — С. 911−919.
  47. И. Разделение на торговые зоны в нечетких условиях. Нечеткие множества и теория возможностей. Последние достижения // Радио и связь. 1986.-С. 339−348.
  48. В., Барнетт Г. Физиология грибов. М.: И.Л., 1953. — 531 с.
  49. Л.П., Бендианишвили М. В., Шатилов В. Р., Шубин В. В., Кретович В. Л. Роль остатков гистидина к конститутивной НАД (Р) глутомат — де4 b 9гидрогеназе Chlorella pyrenoidosa 82 T // Биохимия. 1986. — T.51. — № 5. -С. 840−849.
  50. Методы биохимического исследования растений / Под ред. Ермакова А. И. JL: Агропромиздат, 1987. — 430 с.
  51. П.Г., Василисина В. В., Чеботарев Е. А. Использование молочной сыворотки в хлебопекарном и кондитерском производстве // Молочная пром-сть. 1982. — № 5. — С. 25−27.
  52. Пат. № 1 306 751 (Великобритания). Получение лактазы. Опубл. 14.11.1973.4P
  53. Пат. № 3 919 049 (США). Способ получения ß--галактозидазы. Опубл. 1 1.1 1.1975.
  54. Пат. № 1 306 752 (Великобритания). Получение лактазы. Опубл. 14. 02. 1973.
  55. Р.Д., Дремучева Г. Ф. Характеристика сахаросодержащих продуктов и способы применения их в хлебопечении. М.: ЦНИИТЭИпище-пром. — 1985. — Сер.27. — Вып.Ю. — С. 12−14.
  56. O.A. Роль функциональных групп белка в ферментах. М.: Наука, 1964. — С. 101−121.
  57. К.К. Кристаллизация лактозы при производстве молочных продуктов: Автореф. дис.. докт. техн. наук. М., 1982. — 51 с.
  58. К.К. Устойчивость лактозы в водных средах // Известия ВУЗов. Пищевая технология. 1981. — № 4. — С. 20.
  59. К.К., Шестов А. Г. Физико-химия молочного сахара // Известия ВУЗов. Пищевая технология. 1978. — № 2. — С. 58−62.
  60. Ф. Денатурация белков. В кн.: Белки. — М., 1984. — 24 с.
  61. В.А., Никифорова В. Н., Кочетова Л. И. О применении вторичных молочных продуктов в кондитерском производстве // Молочная пром-сть. -1982. -№ 2. С. 23−24.
  62. К., Двинский Б. М. Максилат ферментная обработка молока решает проблему непереносимости лактозы // Молочная пром-сть. — 1995. -№ 5 — С. 23 -25.
  63. Э. Химическая микробиология. М.: Мир, 1971. — 294 с.
  64. Л.П. Статистические методы оптимизации химико-технологических процессов. М.: Химия, 1972. — 199 с.
  65. Н.М., Лотменцова Е. Ю., Борисова В. Н., Нахапетян Л.А. Сравнительное изучение некоторых параметров грибных ß--галактозидаз Н
  66. Прикл. биохимия и микробиол. 1976. — Т. 12. — № 2. — С. 221−226. *
  67. Сборник технологических инструкций по производству молочного сахара (с изменениями). М.: Минмясомолпром, 1980.
  68. Ю.Я., Смурыгин В. Ю. Гидролиз лактозы: мировой опыт // Молочная пром-сть. 1996. -№ 7, — С. 21 — 24.
  69. Ю.Я., Смурыгин В. Ю. Сывороточные сиропы заменители сахара. // Молочная пром-сть. — 1993. — № 2. — С. 8−10.
  70. С.М. Лабораторные среды для актиномицетов и грибов. Справочник. М.: Агропромиздат, 1990. — 240 с.
  71. Г. И. Комплексное использование вторичного молочного сырья // Вопросы экономики. 1986. — № 5. — С. 95−103.
  72. И.М. Оптимизация биосинтеза и изучение физико-химических свойств ß--галактозидазы грибного происхождения: Автореф. дис.. канд. техн. наук. Воронеж, 1987. — 24 с.
  73. Технологические инструкции по выработке хлебобулочных изделий. М.: Пищевая пром-сть, 1973. — С. 46−47.
  74. A.C. ß--галактозидаза микромицетов и перспектива их применения.: Автореф. дис.. докт. биол. наук. М., 1981. — 28 с.
  75. A.C. Успехи промышленного культивирования в СССР микроорганизмов продуцентов ферментов. — Сб.: Биохимия народному хозяйству. — М.: Знание, 1977. — С. 48−62.
  76. А.С., Гоголева М. Н., Скалабан Н. В., Куликова А. К., Тронина Г. Г., Феникова Р. В. Влияние рН среды на биосинтез р-галактозидазы Sac-charomyces fragilis // Микробиология. 1973. — Т.42, — Вып.З. — С. 423−427.
  77. А.С., Загустина Н. А. Получение и свойства ферментных препаратов 3-галактозидазы из Curvularia inaegualis // Прикл. биохимия и мик-робиол. 1976. — Т.12. — № 2. — С. 221−226.
  78. А.С., Загустина Н. А., Фениксова Р. В. О факторах, влияющихна-биосинтез Р-галактозидазы Alternaria tenuis// Микробиология. 1975. 1. Т.44. -Вып.1. С. 28−32.
  79. А.С., Куликова А. К., Фениксова Р. В. Образование р-галактозидазы в культурах грибов и бактерий // Микробиология. 1974. -Т.43.-Вып. 2.-С. 257−260.
  80. А.С., Куликова А. К., Церетели А. К., Гоголева М. Н., Летунова Е. В. Оптимизация условий биосинтеза Р-галактозидазы у эукариотов // Микробиология. 1978. — Т.47. — Вып. 1. — С. 26−31.
  81. А.С., Летунова Е. В. Влияние компонентов соевой муки на биосинтез грибной р-галактозидазы // Прикл. биохимия и микробиол. -1979.-Т.15.-№ 1.-С. 63−69.
  82. А.С., Тихомиров Д. Ф. Ферментные препараты р-галактозидазы // Пищевая пром-сть. 1991. — № 7. — С. 88−91.
  83. А.С., Церетели А. К., Куликова А. К., Летунова Е. В., Безбородое А. М. Трансгликозилирующее действие ферментных препаратов р-галактозидаз// Прикл. биохимия и микробиол. 1980. — Т. 16. — Вып. 1. — с. 65−71.
  84. В., Уильяме X. Физическая химия для биологов. М.: Мир, 1979. — 600 с.
  85. Р.В., Тихомирова А. С., Куликова А. К., Токарева Р. Р. (3-галактозидаза Fabospora fragilis // Прикл. биохимия и микробиол. 1967. -Т.З. — вып. 5. — С. 597−599.
  86. Фершт Э Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980. -432 с.
  87. С.Е., Полянский К. К., Милюкин М. В. Разложение лактозы в сильнокислотной среде // Известия ВУЗов. Пищевая технология. 1974. — № 3. -С. 158−159.
  88. А.Г. Молочный сахар. М.: Агропромиздат, 1987. — 224 с.
  89. А.Г. Научно-технические аспекты рационального использования молочной сыворотки // Молочная пром-сть. 1993. — № 2. — С. 2−4.
  90. А.Г., Евдокимов И. А., Костина В. В. Разработка технологии лактозы пищевой категории качества // Вестник Российской академии сельскохозяйственных наук. 1996. — № 1. — С. 70−73.
  91. А.Г., Евдокимов И. А., Костина В. В., Рябцева С. А., Папин В. Г. Рациональная переработка молочной сыворотки // Молочная пром-сть. -1996. -№ 4. С. 10- 14.
  92. Т.А., Югова J1.B., Калунянц К. А., Дорохов В. В. Образование J3-галактозидазы микроскопическим грибом Penicillium canescens под воздействием различных источников углерода. М., 1983. — 11 с. Деп. в ОН-ТИТЭИ микробиопром 05.09.1983, № 154.
  93. И.В., Корнеева О. С., Жеребцов Н. А., Сербулов Ю. С. Исследование и оптимизация процесса кислотного гидролиза лактозы // Вестник ВГТА.- 1997.-№ 2.-С. 36−38.
  94. А.К. Получение и свойства дрожжевой р-галактозидазы: Авто-реф. дис.. канд. биол. наук. М., 1981. — 23 с.
  95. А.К., Куликова А. К., Шиян С. Д., Тихомирова А. С. Очистка внутриклеточной З-галактозидазы Saccharomyces fragilis // Прикл. биохимия и микробиол. 1980. — Т.16. — № 6. — С. 902−907.
  96. А.Т. Первичный отбор микромицетов с р-галактозидазной активностью // Мшробюлог. журнал. 1973. — Т.35. — Вып. 2. — С. 154−157.
  97. А.Т. р-галактозидазная активность некоторых видов пеницил-лов // Мшробюлог. журнал. 1975. — Т.37. — № 1. — С. 45−48.
  98. А.Т. Одержання та деяю вместивости р-галактозидази Penicillium canescens waksmani и Helminthosporium turcicum // Мжробюлог. журнал. — 1977. — Т.39. — № 6. — С. 739−740.
  99. Югова J1.B. Разработка технологии микробной р-галактозидазы: Автореф. дис.. канд. техн., наук. М., 1984. — 24 с.
  100. Akasaki M., Suzuki M., Funakashi J., Yamashina J. Characterization of p-galacfosidase from a special strain of Aspergillus oryzae // J.Biochem. 1976. -V. 80. -№ 6. — P. 1195−1200.
  101. Bates W. K., Woodward D.O. Neurospora p-galactosidase: Evidens for a second enzyme // Science. 1964. — V. 146. — № 364. — P. 777 — 778.
  102. Barker S.A., Shirley J.A. P-galaktosidase. In: Mickobial enzymes and Biocon-versione (ed. A.H. Rose), London, 1980. P. 205−212.
  103. Bednarski W., Kowalewska J. Production and use of p-galactosidase from Aspergillus niger // Acta Aliment. Pol. 1986. — V.12. — № 1.- P. 55−62.
  104. Biermann L., Glantz M. D. Isolation and charecterization of p-galactosidase from Saccharomyces lactis // Biochim. Bioph. Acta. 1968. — V.167. — № 2. -P. 373−377.
  105. Borglum G.B., Sternberg M'.Z. Properties of a fungal lactase // J. Food Sci. -1972. V.37.-№ 4.-P. 619−623.
  106. Broom M. C., Roginski H., Hickey M. W. The enzymic hydrolysis of lactase in skim milk yogurt // Aust. J. Dairy Technol. 1983. — V. 38. — № 1. — P. 35−37.
  107. Castillio F., Mareno B. Properties of lactase produced by Candida pseudotropi-calis // J. Dairy Sci. 1983. — V.66. — № 8. — P. 1616−1621.
  108. Clark P. J., Marr A.G. Studies on the repression of ?-galactosidase in E. coli I I Biochim. of Biophys. Acta. 1964. — V.92. — № 1. — P. 85−98.
  109. Cohn M., Horibata K. Inhibition by glucose of the induced synthesis of the ?-galactoside enzyme system of Escherichia coli. Analysis of maintenance // J. Bacteriol. 1959. — V. 78. — № 5. — P. 601−612.
  110. Comp P. C., Lester G. Properties of an extracellular ?-galactosidase secreted by Neurospora crassa// J. Bacteriol. 1971. — V. 107. — № l. — p. 162 — 167.
  111. Comp. P.C., Lester G. Properties of an extracellular ?-galactosidase secreted by Neurospora crassa // J. Bacteriol. 1971. — V.107. — № 1. — p. 162−167.
  112. J. E., Sandine W. E. ?- galactosidase of Streptococcus lactis // J. Bacteriol. 1965. — V. 89. — № 4. — P. 937−943.
  113. Craven G. R., Steers E. Jr., Anfinsen C. B. Purification, composition and molecular weight of the ?-galactosidase E. coli K 12 // J. Biol. Chem. — 1965. -V. 240.-№ 6.-P. 2468 -2477.
  114. Davis B. J. Dies electrophoresis. 11. Method and application to human serum proteins // Ann. № 4. Asad. Sei. 1974. — Vol. 121. — P. 404 — 427.
  115. De Bales S.A., Castillio F.Y. Properties of lactase produced by Candida pseu-dotropicalis grown in whey // Appl. and Environ. Microbiol. 1979. — V.37. -№ 6. — P. 1201−1205.
  116. Decleire M., De Cat W., Van Huyuh N. Appearance of cell-bound ?-galactosidase activity in Kluyveromyces bulgaricus resting eels // Appl. Microbiol and Biotechnbe. 1986. — V.24. — № 4. — P. 323−325.
  117. Demaimay M. Etude comparative des produits d ' hydrolyse enzumatique et catalutique du lactozerum de proteine sur resines echgeases d ions // Lait et nous. 1977. — V.57. — № 567. — S. 25−28.
  118. Deya E. Recant studies on the utilisation of lactose // Japan j. Of Dairy and Food. Soi. 1986. — V.35. — № 6A. — P. 321−327.
  119. Dickson R.C., Dickson L.R., Markin J.S. Purification and properties of inducible p-galactosidase isolated from the yeast Kluyveromyces lactis // J. Bacte-nol. 1979. — V.137. — № 1. — P. 51−61.
  120. Dickson R.C., Markin J.S. Physiological studies (3-galactosidase induction in Kluyveromyces lactis. // J. Bacteriol. 1980. — V.142. — № 3. — P. 777−785.
  121. N.R. «Ridge analysis» of Response urfaces // Technometries. 1963. -№ 4. — P. 3−18.
  122. Edsall J. Protein. V.l. ed. H. Neurath, K. Walley. Acad. Press. № 4. — 1958. -P.990.
  123. Erickson R.P., Steers E. Jr. Isoenzymes of bacterial P-galactosidase. Purification and characterization of a nonisoenzyme forming P-galactosidase of Aero-bacter cloacae // Arch. Biochem. Biophys. 1970. — V. 137. — № 2. — P. 399−408.
  124. Fantes P.A., Roberts C.F. p-galactosidase activity and lactose utilization in Aspergillus nidulans // J. of Gen. Microbiol. 1973. — V.7. — № 2. — P. 471−486.
  125. Feters G. A., Sandine W.E., Elliker P.R. Purification and properties of Streptococcus lactis p-galactosidase // J. Bacteriol. 1967. — V.93. — № 3. — P. 914−917.
  126. Frank J.E., Somkuti G.A. General properties of p-galactosidase of Xanthomo-nas campestris // Appl. and Environ. Microbiol. 1979. — V.38. — № 3. — P. 554−556.
  127. Gekas V., Lopez-Leiva M. Hydrolysis of lactose: a literature review // Process Biochem. 1985. — V.20. — № 1. — P. 2−12.
  128. Goncalves Jose A., Castillio.F. J., Fransisco J. Partical purification and characterization of P-galacfosidase from Kluyveromyces marxianum // J. Dairy Sci. -1982. V.65.-№ 11.-P. 2088−2094.
  129. Gomes A., Castillio F. J. Production of biomass and p-galactosidase by Candida pseudotropicalis grown in continuous culture on whey // Biotechnol. Bioeng. 1983. — V.25. — P. 1341−1354.
  130. Guy E.J., Bingham F.W. Properties of p-galactosidase Saccharomyces lactis in milk and milk products // J. Dairy Sci. 1978. — V.61. — № 2. — P. 147−151.
  131. Harji M. Lactose hidrolysis // Trendsin whey utilisation. Bulitetin of IDF. -1987. -№ 212. P. 50−55.
  132. Hasan N., Durr J.F. Induction of p-galactosidase in Lactobacillus plantarum // J. Bacteriol. 1974. — V.120. -№ 1. — P. 66−73.
  133. Hewitt G.M., Greot Wassink J.W. Simultaneous production of inulase andlactase in batch and continuous cultures of Kluyveromyces fragilis // Enzymeand Microbiol Technol. 1984. — V.6. — № 6. — P. 263−270. ?
  134. Hofsten B.V. Growth and metabolism of Ophiostoma multiannulatum on different sources of carbon // Physiol, plantarum. 1956. — V.9. — № 4. — P. 624−639.
  135. Hsu E. Y., Vaughn R.H. Production and catabolit repression of the constitutive polygalacturonic acid trans Eliminase of Aeromonas liquefaciens // J. Bacteriol. — 1969. — V.98. -№ 1. — P. 172−181.
  136. Ikura J., Horikoshi K. p-galactosidase aikalophilic bacillus // Agr. Biol. Chem.- 1979. V.43.-P. 1356−1360.
  137. Iton T., Suzuki M., Adachi, S. Production and characterization of P-galacfosidase from lactose fermenting yeasts // Agr. and Biol. Chem. — 1982. -V.46. — № 4. — P. 899−904.
  138. Iacob F., Monod J. Cenetic regulatory mechanisms in the synthesis of proteins // J. Molec. Biol. 1961. — V.3. — № 3. p. 318−356.
  139. Iesus S., Carlos H. Glucose inhibition of galactose induced synthesis of ?-galacfosidase in Streptomyces Violacean // Arch. Microbiol. — 1980. — V.125. -№ 1. — P. 111−114.
  140. Iogota S.K., Romana Rao M.V., Dutta S.M. ?-galacfosidase in Streptococcus cremoris // J.Food. Sei. 1981. — V.46. — № l.-P. 161−167.
  141. Kaji A., Jchimi T. Production and properties of galactosidases from Corticium rolfsii // Appl. Microbiol. 1969. — V.18.- № 6. — P. 1036−1040.
  142. Kaji A., Sato M., Shinmyo N., Jasuda M. Purification and properties of acid ?-D-galactosidase frQm Coricium rolfsii // Agr. Biol. Chem. 1972. — V.36. -№ 10.-P. 1729−1735.
  143. Keen N.T., Long M., Males J. Induction and represson of ?-galacfosidase synthesis by Verticiliura alboatrum // Physiol. Plantarum. 1970, — V.23. — № 4. -P. 691−696.
  144. Kitomihado Manabu, Ito Makoto, Li Yu-Tek. Endo-?-galacfosidase from Fla-vobacterium keratolyticus // Meth. Enzym. V.83, New York. — 1982. — P. 619−625.
  145. Kiyoshi J. Induction and repression of enzymes in microbial culture // J. Chem. Tech. Biotechnol. 1981. — V. 31 — P. 775 — 790.
  146. Kuby S. A., Lardy H. A. Purification and kinetics of ?-galactosidase from E. coli, strain K-12 // J. Ainer. Chem. Soc. 1958. — V. 75. — № 4. — P. 890 — 896.
  147. Kylp K. Carbohydrases. In: Enzymes in food processing, (ed G. Reed). // Academic Press, New York, 1975, P. 92 -97.
  148. Lederberg J. The ?-galactosidase of E. coli, strain K-12 // J. Bacteriol. 1950. -V. 60. -№ l.-P. 381 — 388.
  149. Lee J. C., Wacek V. Galactosidases from Aspergillus niger // Arch. Biochem. Biophys. 1970.-V. 138.-№ 1. — P. 264 — 271.
  150. Leuba J. L., Widmer F., Magnolato D. Purification and immobilization of a fungal ?- galactosidase (lactase) // Enzyme Eng. N. Y.- L. 1978. — V. 4. -P. 57 — 59.
  151. Lopez Leiva M., Gekas V. A. A crossflow immobilized enzyme reactor for the hydrolysis of whey // Process Biochem. — 1986. — V. 21. — № 1. — P. 27 — 29.
  152. Lowry O.H., Rosebrough N.H., Forr A. L Protein estimation with folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. — V. 193. — № 2. — P. 265−275.
  153. Mahoney R.R., Whitaker J.R. Purification and physicochemical properties of ?-galactosidase from Kluyveromyces fragilis // J. Food. Sei. 1978. — V. 43. -№ 2. — P. 584−591.
  154. Makio Marita, Masakuni Okunara, Tadaaki Kikuchi, Yosito Sakurai. Polysaccharides of soybean seeds // Agr. Biol. Chem. 1967. — V.31. — № 3. — P. 314−318.
  155. Mega T., Matsushima Y. Comparative studies of three exo-?-galactosidases of Aspergillus oryzae // J. Biolcthem. 1979. — V. 85. — № 2. — P. 335−341.
  156. Mavropoulou J.D., Kosirowski F.V. Composition, solubility, and stability of whey powders // J. Dairy Sei. 1973. — V. 56. — № 9. — P. 1128−1134.
  157. Nevalainen H.K.M. Induktion, isolation and characterization of Aspergillus niger mutant strain producing elevated levels of ?-galactosidase // Appl. and Envior. Microbiol. 1981. — V. 41. — № 3. — P.593−596.
  158. Novotnj C., Sinijta B. Inducible synthesis of ?-galactosidase in Kluyveromyces fragilis // Folia Microbiol., 1987. V.32. — № 1. — P. 6−12.
  159. Ohtakara A., Hayashi N., Mitsutomi M. Purification and some properties of acid ?-galactosidase from Pycnoporus cinnabarinus // J. Ferment. Techno! -1981. V.59. — № 4. — P. 325−328.
  160. Park Y.K., De Santi MS.S., Pastore G.M. Production and characterization of P-galactosidase from Aspergillus oryzae // J. Food. Sci. 1979. — V. 44. — № 1. -P. 100−103.
  161. Parolee A. B" Jacob F., Monod J. The genetic control and cytoplasmicexpres-sion of «inducibility» in the synthesis of p-galactosidase by E. coil // J. Molec.
  162. Biol. 1959. — V. 1. — № 2. — P. 165−178.
  163. Pastore G.M., Park Y.K. Screening of high P-galactosidase-producing fungi and characterizing the hydrolysis properties of a selected strain // J. Food. Sci. -1979. V. 44. — № 6. — P. 1577−1579.
  164. Pedrique M., Castillo F.J. Regulation of p-D-galactosidase synthesis in Candida pseudotropicalis // Appl. and Environ. Microbiol. 1982. — V.43. — № 2. -P.303−310.
  165. Pollard H., Steers E. Bacillus megaterium KM p-galactosidase: purification by affi-nity chromatography and characterization of the active species // Arch. Biochem. Biophys. 1973. — V.158. -№ 2. — P.650−661.
  166. Pheinlander P.M. Lactosehydrolysatie van. Wei en de Bereiding van dehy-drolyseerd weipoeder// Voedingsmiddelentechnologie. 1982. — V. 15. — № 12. — P. 27−31.
  167. Pritzuealed Stegmann B.F. Lactose and some its derivatives // J. of the Society of Dairy Technol. — 1986. — V.39. — № 3. — P. 91−97.
  168. Richardson G.H. Dairy industry. In: Enzymes in Food processing, (ed. G. Reed). Academic Press, New York, 1975, P. 383−389.
  169. Richmond M. Z., Gray J.I., Stine C.M. p-galactosidase: review of recent research related to technological application, mutational concerns, and immobilisation // J. Dairy Sci. 1981. — V. 64. — № 9. — P. 1759−1771.
  170. Rickenberg H.V. Role of the induced synthesis of |3-galactosidase in E. coli // Nature (Engl) 1960. — V. 185. — № 4708. — P. 240−241.
  171. Robbrtsen T., Romijn D.J., Boer R.D., Hanenmaaijer J.H. Manufacture of hy-drolised lactose syrups // Voedingsmid delentechnologie. 1983. — V. 16. — № 22. -P. 19−21.
  172. Robbrtsen T., Romijn D.J., Boer R.D., Hanenmaaijer J.H. Preparation of hy-drolised milk sugar syrups // North European J. 1984. — V.50. — № 54. — P. 87−91.
  173. Rohlfing S.R., Crawford I.P. Purification and characterization of the (3-galactosidase of Aeromonas formicans // J. Bacteriol. 1966. — V.91. -P. 1085−1087.
  174. Romanada R.V., Dutta S.M. Lactase activity of microorganisms // Folia mi-crobiol. 1978. — V.23. -№ 3. — P. 210−215.
  175. Sancher J., Arias M.E., Hardission C. Measurement of inducer p-galactosidase activity in infact cells of Streptomyces species // Experientia. 1981. — V.37. -№ 5. — P. 469−473.
  176. Sancher J., Hardission C. Glucose inhibition of galactose induced synthesis of P-galactosidase in Streptomyces violaceus // Arch. Microbiol. — 1980. -V.125. -№ 1−2. — P.111−114.
  177. Sorensen S. G., Crisan E. V. Thermostable lactase from thermophilic fungi // J. Food Sci. 1974. — V. 39. — № 6. — P. 1184- 1187.
  178. Sonowat H.M., Agarwal A.,•Dutta S.M. Production of P-galactosidase from Kluyveromyces fragilis grown on whey // Folia Microbiol. 1981. — V.26. — № 5. — P. 370−376.
  179. Tanaka Y., Kagamiishi A., Kiuchi A., Horiuchi T. Production and properties of P-galactosidase from Aspergillus oryzae // J. Biochem. 1975. — V. 77. — № 1. -P. 241−247.
  180. Takenishi S., Watanabe Y., Miwa T., Kobayashi R. Purification and some properties of ?-galactosidase from Penicillium multicolor // Agr. Biol. Chem. -1983. V.47. — № 11. — P. 2533−2540.
  181. Uwajima T., Yagi H., Tekeda O. Purification, crystallization and some properties of ?-galactosidase from Saccharomyces fragilis // Agr. Biol. Chem. -1972. V.36. — № 24. — P. 570−577.
  182. Vitalis S., Szabo G. Enzyme induction in Streptomyces griseus. Necardia and Streptomyces. Stuttgart — New York, 1978. — P. 327−334.
  183. Watanabe Y., Kibesaki Y., Takenishi S., Sakai K., Tsujisaki Y. Purificationand properties of ?-galactosidase from Penicillium citrinum // Agr. Biol. Chem. 1979. — V.43. — № 5. — P. 943−950.
  184. Watanabe Y., Miva T., Kobayashi R. Purification and some properties of ?-galactosidase from Penicillium multicolor// Agr. Biol. Chem. 1983. — V.47. -№ 11.- P. 233−2540
  185. Wendorff W.L., Amundson C.H., Olson N.F. Nutrient reguirements and growth conditions for production of lactase enzyme by Saccharomyces fragilis // J. Milk Food Technol. 1970. — V. 33. — № 10. — P. 451−455.
  186. F., Leaba J.L. ?-galactosidase from Aspergillus niger Separation and characterization of three multiple forms // Europ. J. Biochem. 1979. — V. 100. -№ 2. — P. 559−567.
  187. Wierzbicki L.E., Kosikowski F. V. Lactase potential of microorganisms grown in whey //J. Dairy Sei. 1973. — V.56. — № 1. — P. 26−33.
  188. СЭН. Ии. Ц00.035 от 22.04.94 г. 1. ПРОТОКОЛ од,
  189. ИССЛЕДОВАНИЯ ПРОБ ОТ ¿-4.АА.97 г.
  190. Наименование пробы рмечтнш препарат^-гад-актозидазыДядтоканесцин ГТПх Сому ЗГТА, ка^здра микробиологии и биохимии1. Соличество I образец¦величина партии
  191. Дополнительные сведения ферментный препарат -галактозидазы ?Ыкооми-цета ИмиШеип йаие^саьз Р -дя^ ¦¦¦"•/ьд? ф°рш
  192. Утв. Лабораторным Советом центра ГСЭИ
  193. Протокол N36 от 04.11.37 г. Анализ Ыя .1. За1. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  194. А/Я анализа Наименование пробы Место отбора Наименование показателя Обнаруж. концентр. мг/кг ЩУ мг/кг НД на методику исследования431 ! зрмэнт ЗГГА индекс ТОКСИЧНОСТИ О 6 /О от -10 ДО' ?0% не токсичен
  195. За ключ эр- ме: поэдставленный образец соответ М^ 01−19/16−17 о требовг ЗШ ЯМ’имя, отчество п о о зодизшэг о ис едедаваниянкушжина Лтт тт3аз. лабораторией Аспирант '
  196. Г. М. еремушкина И.В.
  197. Воронежский Государственный Агроуниверсэтет (Учебный центр агробизнеса)* Экспоцентр
  198. Дгровизиес Черноземья НАГРАЖДАЮТ
  199. Участников второй меаэдународаой выставки
  200. V V • у V у. ' ' V ' у" у ' у i' у. ' ' У ' V :.у V V .'. V. ' V «у-. '. 'у „• V / ' у '•.“,¦ .'»!• ' V V ''У' л • X' ' л ' О' X ' X '• ' X «¦' X^' ч ' л» «' ¦ V ' у. ¦ у ' у ' V • у • у •мясо молочная индустрия и 6етеринария97
  201. За представяещшге работы до теме:
  202. Penicillium caimscens IN436 «а, 1. Исподшггеяъньш диредТорm1. З/рилож&ь/ие 3"Утверждаю"н^^^альньш директорАО§-ê-y «Йеедский хлебркбмбинат"о проведении производственных испытаний способа приготовления хлебобулочных изделий с лактозным гидролизатом.
  203. Данный вид продукта рекомендуется в диетическом питании людей, страдающих /?- галактозидазной недостаточностью, т. е.не усваивающих лактозу.
  204. Гидролиз проводили при температуре 50±-2°С в течение 9 часов. О степени гидролиза судили по количеству образовавшейся глюкозы, которую определяли глюкозо-оксидазным методом. Степень гидролиза должна быть не менее 98%.
  205. Показатели качества гидролизата представлены в табл. 1.1 ООг гидролизата
  206. Для выпечки батонов нарезных использовали муку пшеничную первого сорта среднего хлебопекарного достоинства, по органолепти-ческим и физико-химическим показателям соответствующую ГОСТ
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!