Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Анализ структурно-функциональных свойств комплексов белка вирулентности агробактерий VirE2

Диссертация: Анализ структурно-функциональных свойств комплексов белка вирулентности агробактерий VirE2
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Личный вклад соискателя состоит в получении всех представленных данных по анализу встройки Т-ДНК геномы различных растений, компьютерном моделировании двумерных и трехмерных структур белка УкЕ2 и его комплексов 4п бШсо, а также в-описании и обработке полученных данных. Опыты по анализу роли белка У1гЕ2 в переносе через искусственные и природные мембраны, оценке ДНК белковых комплексов методами… Читать ещё >

Анализ структурно-функциональных свойств комплексов белка вирулентности агробактерий VirE2 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений и обозначений
  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Мембранный транспорт
      • 1. 1. 1. Простая диффузия
      • 1. 1. 2. Транспорт, обусловленный белками
        • 1. 1. 2. 1. Белковые поры
        • 1. 1. 2. 1. 1 Складочные трансмембранные структуры
        • 1. 1. 2. 1. 2 Спиральные трансмембранные структуры
        • 1. 1. 2. 1. 3 Т1М-бочки (К±канал)
        • 1. 1. 2. 2. Белки переносчики
        • 1. 1. 2. 3. Активный транспорт
      • 1. 1. 3. Транспорт крупных молекул и частиц
        • 1. 1. 3. 1. Эндоцитоз
        • 1. 1. 3. 2. Экзоцитоз
    • 1. 2. Ядерные поры
    • 1. 3. Горизонтальный перенос генов
    • 1. 4. Горизонтальный перенос генов с участием агробактерий
      • 1. 4. 1. Перенос ДНК через мембраны растительной клетки
      • 1. 4. 2. Роль УкЕ2-белка в переносе Т-ДНК агробактериями
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Использованные приборы и материалы
      • 2. 1. 1. Реагенты
      • 2. 1. 2. Материалы
      • 2. 1. 3. Среды
      • 2. 1. 4. Состав буферов
      • 2. 1. 5. Использованные штаммы и плазмиды
      • 2. 1. 6. Культуры животных клеток
      • 2. 1. 7. Растительный материал
      • 2. 1. 8. Приборы и аппаратура
    • 2. 2. Выделение белка VirE
    • 2. 3. Определение размеров белков методом динамического лазерного рассеяния света
    • 2. 4. Получение оцДНК
    • 2. 5. Трансмиссионная электронная микроскопия (ТЭМ) Т-комплекса
    • 2. 6. Исследование взаимодействия белка VirE2 с липидной мембраной
    • 2. 7. Получение липосом
    • 2. 8. Измерение флуоресценции эукариотических клеткок после инкубации с белком VirE2 и олигонуклеотидами
    • 2. 9. Использованные базы данных
      • 2. 9. 1. GenBank
      • 2. 9. 2. RefSeq
      • 2. 9. 3. EMBL
      • 2. 9. 4. DDBJ
      • 2. 9. 5. PIR
      • 2. 9. 6. UniProt
      • 2. 9. 7. PDB
      • 2. 9. 8. Pfam
    • 2. 10. Использованные белковые структуры
    • 2. 11. Использованные компьютерные программы
      • 2. 11. 1. BLAST
      • 2. 11. 2. PROFsec (PredictProtein)
      • 2. 11. 3. Phyre
      • 2. 11. 4. Swiss-PdbViewer (Deep View)
      • 2. 11. 5. MEMSAT (PSIPRED)
      • 2. 11. 6. GRAMM-X
      • 2. 11. 7. Hex Protein Docking
      • 2. 11. 8. Membrane Builder (CHARMM-GUI)
      • 2. 11. 9. МОЬЕОпНпе
    • 2. 12. Статистическая обработка данных
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Компьютерный поиск гомологов белка УкЕ
    • 3. 2. Компьютерное моделирование и анализ вторичной структуры
  • — белкаУ1гЕ
    • 3. 3. Измерение размера белка УхЕ2 методом динамического рассеяния света
    • 3. 4. Измерение комплексов из белков У1гЕ2 и одноцепочечной ДНК методом динамического рассеяния света
    • 3. 5. Измерение комплексов из белков У1гЕ2 и одноцепочечной ДНК методом трансмиссионной электронной микроскопии
    • 3. 6. Экспериментальное исследование взаимодействия У1гЕ с липосомами
    • 3. 7. Компьютерная оценка комплекса из двух белков УкЕ2, построенного с помощью программы Нех
    • 3. 8. Компьютерная оценка размера комплекса из двух белков УкЕ2, построенного с помощью программы ОЯАММ-Х
    • 3. 9. Компьютерная оценка размера комплекса из четырёх белков У1гЕ2, построенного с помощью программы ОЯАММ-Х
    • 3. 10. Компьютерный поиск трансмембранных участков
    • 3. 11. Компьютерное моделирование положения в мембране комплексов из двух и четырёх белков Уп*Е
    • 3. 12. Компьютерный анализ туннельных структур, образуемых белком У1гЕ
    • 3. 13. Экспериментальное исследование взаимодействия У1гЕ2 с плоской липидной мембраной
    • 3. 14. Экспериментальная оценка интенсивности флуоресценции корневых волосков пшеницы при добавлении меченых олигонуклеотидов и белка У1гЕ
    • 3. 15. Экспериментальная оценка интенсивности флуоресценции клеток HeLa при добавлении меченых олигонуклеотидов и белка VirE
    • 3. 16. Компьютерный анализ присутствия фрагментов Т-ДНК в геномах растений и низших животных
      • 3. 16. 1. Поиск последовательностей аргиназы
      • 3. 16. 2. Анализ присутствия фрагментов Т-ДНК A. tumefaciens в геномах растений и низших животных
      • 3. 16. 3. Анализ присутствия фрагментов Т-ДНК A. rhizogenes в геномах растений и низших животных
  • ВЫВОДЫ
  • БЛАГОДАРНОСТИ

Актуальность проблемы.

Агробактериальная Т-ДНК является уникальным природным вектором для переноса генов в геном растительных клеток, поскольку любой ген, размещенный между правой и левой границей Т-ДНК, может быть перенесен и встроен при участии белков VirE2 и VirD2 в геном растений и дрожжей. Белок VirE2 обладает несколькими важными для этого процесса функциями, в том числе он участвует в процессе перемещения Т-ДНК через мембрану и в цитоплазме растительной клетки, связываясь с белками-кариофилинами. Т-комплекс, управляемый пилотирующим белком VirD2, может перемещаться в цитоплазме клетки с помощью импортина а/(3, который взаимодействует с микротрубочками и микрофиламентами цитоскелета клетки.

Лечение заболеваний с помощью генов (генотерапия) является перспективным направлением в медицине. Одним из критических этапов для данной технологии является перенос экзогенных ДНК-конструкций через мембрану клетки-мишени. В 2004 г. была показана принципиальная возможность переноса Т-ДНК-VirE2-VirD2 белкового комплекса (Т-комплекса) в животную клетку (Kunik et al., 2001), однако потенциал переноса ДНК в животную клетку в целях генотерапии с участием белка VirE2 пока не изучен.

Считается, белок VirE2 может формировать комплекс (пору) для переноса коротких олигонуклеотидов через эндоплазматическую клеточную мембрану (Dumas et al., 2001). Однако доказательств возможности формирования поры и переноса Т-ДНК через У1гЕ2-зависимую пору пока не представлено.

Таким образом, исследование механизма переноса белкового комплекса Т-ДНК-%Е2 через эндоплазматическую мембрану в растительную и животную клетки при участии белка VirE2 представляет теоретический и практический интерес для изучения, поскольку с одной стороны, эту систему можно использовать в качестве удобной модели для изучения структуры и функции биологических макромолекул и макромолекулярных комплексов, а с другой стороны, этот природный механизм переноса ДНК-белкового комплекса можно использовать в медицинских технологиях генотерапии для доставки целевых генов в эукариотическую клетку.

Учитывая, что трансгенные растения в настоящее время занимают площадь более ста миллионов гектаров в мире, актуальной является и задача определения биобезопасности встроек агробактериальной Т-ДНК в геном растений. Поэтому актуальной задачей является анализ геномов растений на наличие вставок Т-ДНК.

Цели и задачи исследования.

Целью данной работы было изучение роли белка VirE2 и его комплексов в переносе одноцепочечной ДНК через искусственные и природные мембраны.

Для достижения данной цели в работе решались следующие задачи:

1. Провести компьютерный анализ вторичной, третичной структур белка VirE2 и его комплексов.

2. Оценить размеры рекомбинантного белка VirE2 и комплексов in vitro.

3. Изучить взаимодействие белка VirE2 с мембранами, оцДНК.

4. Изучить влияние белка VirE2 на перенос олигонуклеотидов в растительные и животные клетки.

5. Провести компьютерный анализ присутствия фрагментов Т-ДНК из Ti-, Ri-плазмид агробактерий в геномах растений и низших животных.

Научная новизна работы:

Впервые смоделирована вторичная структура всего белка VirE2 и установлено, что на iV-конце VirE2, не вошедшем в рентгеноструктурную модель, имеется одна а-спираль.

Впервые показано, что белок VirE2 в буферном растворе может образовывать комплексы из двух и четырёх индивидуальных белков.

Впервые показано, что комплекс из двух и четырёх белков VirE2 может быть встроен в мембрану и формировать поры с диаметром до 2 и 4,6 нм соответственно.

Впервые установлено, что белок VirE2 способствует переносу олиго-нуклеотидов в клетки HeLa.

Впервые методомin silico показано, что в расшифрованных геномах растений Catharanthus, Linaria, Kalanchoe, Kleinia, обнаруживаются фрагменты Т-ДНК, включающих гены rol A, rolB, rolC, mis, orfo, orfl3, orfl3a, orfl4.

Научно-практическая значимость работы.

Установлено, что белок VirE2 способствует попаданию олигонуклеоти-дов в животную клетку, что может дать основу для разработки безвирусных технологий доставки генов в животную клетку для технологий генотерапии.

В ходе работы получены доказательства инсерции в геном различных растений фрагментов Т-ДНК агробактерий в ходе природной эволюции растений, что представляет практический интерес при разработке концепций безопасности ГМО.

Основные положения диссертации, выносимые на защиту.

1. Смоделированы in silico вторичная, третичная структуры всего белка VirE2 и его комплексы из двух, четырёх субъединиц.

2. Рекомбинантный белок VirE2 в буферном растворе образует комплексы из двух, четырёх индивидуальных белков и при взаимодействии с оцДНК может формировать ДНК-белковый комплекс, уменьшая длину оцДНК.

3. В модельной структуре, состоящей из двух и четырёх молекул VirE2, расположенной в бислойной мембране, возможно образование пор с диаметром канала 2 и 4,6 нм, соответственно.

4. Белок VirE2 является порофомером и способствует попаданию олигонуклеотидов в животные клетки HeLa и увеличивает электропроводность плоских мембран.

5. Фрагменты Ri-, Ti-плазмид агробактерий обнаружены in silico в геномах некоторых растений и беспозвоночных.

Личный вклад диссертанта и результаты, полученные совместно с другими исследователями.

Личный вклад соискателя состоит в получении всех представленных данных по анализу встройки Т-ДНК геномы различных растений, компьютерном моделировании двумерных и трехмерных структур белка УкЕ2 и его комплексов 4п бШсо, а также в-описании и обработке полученных данных. Опыты по анализу роли белка У1гЕ2 в переносе через искусственные и природные мембраны, оценке ДНК белковых комплексов методами динамического рассеяния света (ДРС), трансмиссионной электронной микроскопии (ТЭМ), биоинформатики проведены при участии сотрудников лаборатории биоинженерии ИБФРМ РАН И. В. Волохиной, Ю. С. Гусева, сотрудника лаборатории нанобиотехнологии Н. Г. Хлебцова, что отражено в публикациях. Планирование экспериментов, интерпретация экспериментальных и компьютерных данных, подготовка результатов к публикации проводились под руководством и при участии М. И. Чумакова.

Работа выполнена на базовой кафедре биофизики ФНП СГУ в течение 2006;2011 гг. в рамках плановой темы НИР «Исследование переноса ДНК-белковых комплексов в эукариотические клетки», № гос. регистрации 1 200 606 182- научный руководитель — д. б. н. Чумаков М. И. Исследования поддержаны грантом Федерального агентства по науке и инновациям в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007;2012 годы» «Технологии биоинженерии» (мероприятие 1.2) шифр «2007;2−1.2−09−1 137» по теме: «Разработка технологии переноса Т-ДНК в генеративные клетки кукурузы» (рук. Чумаков М. И.) и грантом РФФИ 11−04−1 331а «Изучение механизма переноса Т-ДНК агробактерий в генеративные клетки кукурузы (2011;2013 гг.)» (рук. Волохина И. В.).

Апробация результатов.

Материалы диссертации были представлены на международной конференции 4-th Intern. Conf. on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure, BGRS'2006) (Новосибирск, 2006), на научной школе-конференции «Нелинейные дни в Саратове для молодых — 2006» (Саратов, 2006), на III Межрег. конф. молодых учёных «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 2006), на междунар. конф. Moscow Conf. on Computational Molecular Biology MCCMB'07 (Москва, 2007), на Всеросс. конф. с междунар. участием «Фундаментальные и прикладные аспекты исследования симбиотических систем» (Саратов, 2007), на междунар. конф. «S.P. Kostychev and Contemporary Agricultural Microbiology» (Ялта, Украина, 2007), на междунар. конгрессе XX Intern. Congress of Genetics (Берлин, Германия, 2008), на междунар. конф. 6-th Intern. Conf. on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure, BGRS'2008) (Новосибирск, 2008), на X Всеросс. конф. «Биомеханика-2010» (Саратов, 2010), на междунар. конф. Intern. Conf. Plant Genetics, Genomics, and Biotechnology (Новосибирск, 2010), на XIV Intern. School for Junior Scientists and Students on Optics, Laser Physics & Biophotonics «Saratov Fall Meeting SFM'10» (Саратов, 5−8 октября 2010), на 2-ой ежегодной науч.-технич. конф. Нанотехнологического общества России «Перспективы развития в России НБИК-технологий как основного научного направления прорыва к шестому технологическому укладу», (Москва, 14−15 октября 2010), на III Междунар. форуме по нанотехнологиям «RUSNANOTECH 2010» (Москва, 1−3 ноября 2010), на междунар. конф. Intern. Moscow Conf. on Computational Molecular Biology MCCMB’ll (Москва, 21−24 июля 2011).

Публикации.

По теме диссертации опубликовано 14 работ, в том числе 2 статьи в рецензируемых журналах, входящих в Перечень ВАК.

Объём и структура диссертации.

Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, главы с изложением и обсуждением собственных результатов, заключения, выводов и списка использованной литературы, включающего 250 источников. Диссертация изложена на 135 печатных страницах, содержит 33 рисунка и 12 таблиц.

ВЫВОДЫ.

1. Впервые смоделирована вторичная структура полной последовательности белка VirE2 и установлено, что на TV-конце VirE2, не вошедшем в рентгеноструктурную модель, имеется одна «-спираль на участке 91−104.

2. Рекомбинантный белок VirE2 в буферном растворе образует комплексы из двух-четырёх белков.

3. Молекула белка VirE2, с учётом отсутствующих в рентгеноструктурной модели 139 а.о. в Си Абдоменах может быть описана ячейкой размерами 9×7×6 нм. Размеры модели комплексов двух белков VirE2 с одним пятном контакта и четырёх белков VirE2 близки к размерам частиц из белка VirE2, измеренных с помощью метода динамического рассеяния света и составляют с учётом отсутствующих в модельной структуре аминокислотных остатков на Си TV-концах 15x7x6 нм и 17×13×8 нм соответственно.

4. Белок VirE2 является порофомером, поскольку: а) способствует попаданию олигонуклеотидов в клетки HeLa, б) увеличивает электропроводность плоских мембран, в) внутри комплекса из четырёх белков VirE2 in silico обнаружен канал внутренним диаметром от 1,4 до 4,6 нм с положительным зарядом.

5. Впервые методом in silico показано: 1) в расшифрованных геномах растений Catharanthus, Linaria, Kalanchoe, Kleinia, обнаруживаются фрагменты Т-ДНК A. rhizogenes, включающих гены rolA, rolB, rolC, mis, orfo, orfl3, orfl3a, orfl4 2) в расшифрованных геномах представителей более 15 родов растений, морских ежей (S. purpuratus) и червей (рода Caenorhabditis), обнаружены фрагменты Т-ДНК A. tumefaciens, включающие гены masl, tmsl и tms2.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Автор признателен сотруднику лаборатории Биоинженерии ИБФРМ РАН с.н.с., к.б.н. И. В. Волохиной за помощь в проведении экспериментов. Асп. Ю. С. Гусеву и A.B. Бурматову выражаю признание за сотрудничество, обсуждение результатов и помощь. В. А. Фролову и Ю. А. Чизмаджеву автор благодарен за предоставленную возможность проведения экспериментов по измерению электропроводности плоских мембран в лаб. биоэлектрохимии ИФЭХ РАН и поддержку.

Показать весь текст

Список литературы

  1. ., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки: В 3-х т. 2-е изд., перераб. и доп. Т. 1. / Пер. с англ.-М.: Мир. 1994.-517 с.
  2. Н.Д., Балконин Ю. В., Гавриленко В.Ф, Жигалова Т. В., Мейчик Н. Р., Носов A.M., Полесская О. Г., Харитонашвили Е. В., Чуб В. В. Физиология растений: учебник для студ. вузов / под ред. Ермаков И. П. М.: Издательский центр «Академия». — 2005. — 640 с.
  3. В.Ф. Мембранный транспорт // Соросовский образовательный журнал. 1997, № 6. — С. 14−20.
  4. И.В., Сазонова И. А., Беликов В. А., Чумаков М. И. Выделение, очистка и идентификация белка вирулентности VirE2 из Agrobacterium tumefaciens II Микробиология. 2005. — Т.74, № 1. — С.1−7.
  5. И.В., Мусийчук К. А., Пирузян Э. С. Бифункциональные репортерные гены: конструирование и экспрессия в клетка про- и эукариот // Молекулярная биология. 2003. — Т.37. -С. 356−364.
  6. Гринюс J1. J1. Транспорт макромолекул у бактерий. М: Наука, 1986. -240 с.
  7. Я. Биомембраны / Пер. с яп. Селищевой A.A.- Предисл. и общ. ред. Кагана B.B. М.: Высшая школа. — 1985. — 303с.
  8. О.В., Соловова Г. К., Панасенко В. И., Чумаков М. И. Колонизация агробактериями корней пшеницы // Изв. РАН. Сер. биол. -2004. Т.6. — С.1−10.
  9. B.M. Роль горизонтального переноса генов бактериофагами в возникновении патогенных бактерий // Генетика. 2003. — Т.39, № 5. -С.595−620.
  10. O.A., Матвеева Т. В., Лутова Л. А. Горизонтальный перенос генов от агробактерий к растениям // Экологическая генетика. 2006. -Т.4, № 4. — С.10−19.
  11. О.Н. Как регулируется жизнь растений // Соросовский Образовательный Журнал. 1995. -Т.1.-С. 20−27.
  12. В.Н. Экзоцитоз белков. М.: Академкнига. — 2006. — 253 с.
  13. Л.А. Генетическая инженерия растений: свершения и надежды // Соросовский Образовательный Журнал. 2000. — Т.6, № 10. — С.10−17
  14. Л.А., Павлова З. Б., Иванова М. М. Агробактериальная трансформация как способ изменения гормонального метаболизма у высших растений // Генетика. 1998. — Т.34, № 2. — С. 165−182.
  15. A.B. Горизонтальный перенос генов и эволюция. Доклад в ИОГен., 13 ноября 2008 г. http://www.evolbiol.ru/lgt2008/lgt2008.htm
  16. К.Ч., Самсонов A.B., Пирутин С. К., Фролов В. А. Исследование индуцированных электрическим полем малых флуктуаций проводимости бислойных мембран // Биол. мембраны. 1999. — Т. 16. -С.95−102.
  17. И.В. Физиология и биофизика возбудимых систем. Учебно-методические материалы по программе повышения квалификации «Хранение и обработка информации в биологических системах». -Нижний Новгород: Издательство ННГУ. 2007. — 105 с.
  18. Э.С. Основы генетической инженерии высших растений.1. M.: Наука.- 1988.-304 с.
  19. A.A. Горизонтальный перенос генов у бактерий: лабораторное моделирование, природные популяции, данные геномики // Микробиология. 1999. — Т.68, № 5. — С.632−646.
  20. П.Ф. Биологическая статистика. Изд. 3-е, испр. Минск: Вышейшая школа. — 1973. — 320 с.
  21. А.Б. Биофизика: Учебник для вузов в 2 т. Т.2. Биофизика клеточных процессов М.: Книжный дом «Университет». — 1999. -464 с.
  22. Р.К. Поглощение веществ растительной клеткой. М.: Наука. -1969−21 с.
  23. Е.С. Биохимия: Учеб. для вузов / под ред. Северина Е. С. М.: ГЭОТАР-МЕД. -2003. — 779 с.
  24. A.B., Ким Е.Р., Овчинников Л. П. Ядерно-цитоплазматический транспорт белков // Успехи биологической химии. 2007. — Т.47.1. С.89−128.
  25. Дж., Туз Дж., Курц Д. Рекомбинантные ДНК / Пер. с англ. -М.: Мир, 1986.-286 с.
  26. А.И., Птицын О. Б. Физика белка. М.: Книжный дом «Университет». — 2002. — 373с.
  27. М.И., Курбанова И. В. Локализация VirBl белка на поверхности агробактерий // Биологические мембраны. 1998. — Т. 15, № 6.1. С.719−721.
  28. C.B. Горизонтальный перенос генов у эукариот // Вестник ВОГиС. 2009. — Т.13, № 2. — С.345−354.
  29. C.B. Как происходит и чем лимитируется горизонтальный перенос генов у бактерий // Экологическая генетика. 2007. — Т.5, № 2. -С. 12−24.
  30. С.В. Роль горизонтального переноса генов в эволюции. Доклад на семинаре «Происхождение живых систем». 15−20 августа 2003 г. http://macroevolution.narod.ru/shestakov.htm
  31. Abu-Arish A., Frenkiel-Krispin D., Fricke Т., Tzfira Т., Citovsky V., Wolf S., Elbaum M. Three-dimensional Reconstruction of Agrobacterium VirE2 Protein with Single-stranded DNA // J. Biol. Chem. 2004. — Vol.279. -P.25 359−25 363.
  32. Akey C.W., Radermacher M. Architecture of the Xenopus nuclear pore complex revealed by three-dimensional cryo-electron microscopy // J. Cell Biol. 1993. — Vol.122, № 1. — P. l-19.
  33. Akiba Т., Koyama K., Ishiki Y., Kimura S., Fukushima T. On the mechanism of the development of multiple-drug-resistant clones of Shigella// Jpn. J. Microbiol 1960. — Vol.4. — P.219−227.
  34. Alberts В., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Molecular Biology of the Cell, 5th ed. New York: Garland Science. — 2008. — 1725 p.
  35. Altschul S., Gish W., Miller W., Myers E., Lipman D. Basic Local Alignment Search Tool // J.Mol.Biol. 1990. Vol.215, № 3. — P.403−410.
  36. Andersson J.O. Lateral gene transfer in eukaryotes // Cell. Mol. Life Sci. -2005. Vol.62. — P. l 182−1197.
  37. Aoki S., Syono K. Horizontal gene transfer and mutation: Ngrol genes in the genome of Nicotiana glauca II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — Vol.96, № 23. — P.13 229−13 234.
  38. Atmakuri K., Ding Z., Christie P.J. VirE2, a Type IV secretion substrate, interacts with the VirD4 transfer protein at cell poles of Agrobacterium tumefaciens II Mol. Microbiol. 2003. — Vol.49. — P. 1699−1713.
  39. Ballas N., Citovsky V. Nuclear localization signal binding protein from Arabidobsis mediated nuclear import of Agrobacterium VirD2 protein 11 Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — Vol.93. — P.10 723−10 728.
  40. Batthey N.H., James N. C, Greenland A.J., Brownlee C. Exocytosis and endocytosis // The Plant Cell. 1999. — Vol.11. — P.643−659.
  41. Bayley H. Pore-forming proteins with built-in triggers and switches // Bioorganic Chem. 1995. — Vol.23. — P.340−354.
  42. Bayliss R., Littlewood T., Stewart M. Structural basis for the interaction between FxFG nucleoporin repeats and importin-beta in nuclear trafficking // Cell. 2000. — Vol.102. — P.99−108.
  43. Beijersbergen A.A., Dulk-Ras R., Schilperroort R.A., Hooykaas P. Conjugative transfer by the virulence system of Agrobacterium tumefaciens II Science. 1992. — Vol.256. — P.1324−1326.
  44. Belanger C., Loubens I., Nester E.W., Dion P. Variable efficiency of a Ti plasmid-encoded VirA protein in different agrobacterial host // J. Bacteriol. -1997. Vol.179, №.7. — P.2305−2313.
  45. Benson D.A., Karsch-Mizrachi I., Lipman D., Sayers E. GenBank // Nucleic Acids Res. 2011. — Vol.39. — P.32−37.
  46. Benson D.A., Karsch-Mizrachi, I., Lipman, D., Ostell J., Sayers E.W. GenBank // Nucleic Acids Res. -2009. Vol.37. — P.26−31.
  47. Benson D.A., Karsch-Mizrachi, I., Lipman, D., Ostell J., Wheeler D.L. GenBank // Nucleic Acids Res. 2008. — Vol.36. — P.25−30.
  48. Benveniste R.E., Todaro G.J. Evolution of type C viral genes: Evidence for an Asian origin of man//Nature. 1976. — Vol.261. — P. 101−108.
  49. Berger B.R. Christie P.J. Genetic complementation analysis of the Agrobacterium tumefaciens virB operon: virB2 through virB 11 are essential virulence genes // J. Bacteriol. 1994. — Vol.176,№.12. — P.3646−3660.
  50. Berman H.M. The Protein Data Bank: a historical perspective. // Acta Crystallogr A. 2008. — Vol. 64. — P.88−95.
  51. Bishop J.M. Enemies within: The genesis of retrovirus oncogenes. 11 Cell. -1981.-Vol.23.-P.5−6
  52. Boulo S., Akarsu H., Ruigrok R.W., Baudin F. Nuclear traffic of influenza virus proteins and ribonucleoprotein complexes // Virus Res. 2007. -Vol.124.-P.12−21.
  53. Branden C.I. The TIM barrel the most frequently occurring folding motif in proteins // Curr. Opin. Struct. Biol. — 1991 — Vol.1. — P.978−983.
  54. Breeuwer M., Goldfarb D.S. Facilitated nuclear transport of histone HI and other small nucleophilic proteins // Cell. 1990. — Vol.60, № 6. — P.999−1008.
  55. Post C.B., Pu J.Z., Schaefer M., Tidor B., Venable R.M., Woodcock H.L., Wu X., Yang W., York D.M., Karplus M. CHARMM: the biomolecular simulation program // J Comp. Chem. 2009. — Vol.30. — P.1545−1614.
  56. Brooks B.R., Bruccoleri R.E., Olafson B.D., States D.J., Swaminathan S., Karplus M. CHARMM: A program for macromolecular energy, minimization, and dynamics calculations // J. Comp. Chem. 1983. — Vol.4. — P. 187−217.
  57. Bulgakov V.P., Odintsova N.A., Plotnikov S.V., Kiselev K.V., Zacharov E.V., Zhuravlev Y.N. Ga/4-gene-dependent alterations of embryo development and cell growth in primary culture of sea urchins // Marine Biotech. 2002. — Vol.4, № 5. — P.480−486.
  58. Bundock P., Hookaas P.J.J. Integration of Agrobacterium tumefaciens T-DNA in Saccharomices cerevisiae genome by illegitimate recombination // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1996. — Vol.93. — P.15 272−15 275.
  59. Canchaya C., Fournous G., Chibani-Chennoufi S., Dillmann M.L., Brussow H. Phage as agents of lateral gene transfer // Current Opin. Microbiol. 2003. — Vol.6. — P.417−424.
  60. Caplan A., Herrera-Estrella L., Inze D., Van Hauter E., Van Montagu M., Schell J., Zambryski P. Introduction of genetic material into plant cells // Science. 1983. — Vol.222. — P.815−821.
  61. Charles T.C., Nester E.W. A chromosomaly encoded two component sensory transduction system is required for virulence of Agrobacterium tumefaciens // J.Bacteriol. 1993.-Vol.175.-P.6614−6625 ----
  62. Chen I., Dubnau D. DNA uptake during natural transformation // Nature Rev. Microbiol. 2004. — Vol.2. — P.241−249.
  63. Chen L., Li C., Nester E. Transferred DNA (T-DNA)-associated proteins of Agrobacterium tumefaciens are exported independently of virB // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. Vol. 97. — P.7545−7550.
  64. Chilton M.-D., Drummond M.H., Merlo D.J., Sciaky D., Montoya A.L., Gordon M.P., Nester E.W. Stable incorporation of plasmid DNA into higher plant cells: the molecular basis of crown gall tumorigenesis // Dept. Bioch. -1977.-Vol.11.-P.263−271.
  65. Chou A.Y., Archdeacon J., Kado K. Agrobacterium transcriptional regulator Ros as a prokaryotic zink finger protein that regulates the plant oncogene ipt //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. — Vol.95. — P.5293−5298.
  66. Christie P.J. Agrobacterium tumefaciens T-complex transport apparatus: a paradigm for a new family of multifunctional transporters in eubacteria // J.Bacteriol. 1997. — Vol.179. — P.3085−3094.
  67. Christie P.J. Type IV secretion: the Agrobacterium VirB/D4 and related conjugation systems // Biochim Biophys Acta. 2004. — Vol.1694. -P.219−234.
  68. Christie P.J., Ward J.E., Winans S.C., Nester E.W. The Agrobacterium tumefaciens vz>E2 gene product is a sinle-stranded-DNA-binding protein that associates with T-DNA // J.Bacteriol. 1988. Vol.170, №.6. — P.2559−2667
  69. Citovsky V., Guralnik B., Simon M.N., Wall J.S.J. The molecular structure of Agrobacterium VirE2-single DNA complexes involved in nuclear import // Mol. Biol. 1997. — Vol. 272. — P.718−727.
  70. Citovsky V., Warnick D., Zambryski P. Nuclear import of Agrobacterium VirD2 and VirE2 proteins in maize and tobacco // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — Vol. 91. — P.3210−3214.
  71. Citovsky V., Zupan J., Warnick D., Zambryski P. Nuclear localization of Agrobacterium VirE2 protein in plant cells // Science. 1992. — Vol.256. -P.1802−1805
  72. Citovsky V.C., Wong M.L., Zambryski P. Cooperative interaction of Agrobacterium VirE2 protein with single-stranded DNA: implications for the T-DNA transfer process // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — Vol.86. -P.1193−1197
  73. Conti E, Muller C.W., Stewart M. Karyopherin flexibility in nucleocytoplasmic transport // Curr Opin Struct Biol. 2006. — Vol.16. -P.237−244.
  74. Gopley S.D., Dhillon J.K. Lateral gene transfer and parallel evolution in the history of glutathione biosynthesis genes // Genome Biol.- 2002. -Vol.3.-P.25.1−25.16.
  75. Cowan S.W., Schirmer T., Rummel G., Steiert M., Ghosh R., Pauptit R.A., Jansonius J.N., Rosenbusch J.P. Crystal structures explain functional properties of two E. coli porins // Nature. 1992. — Vol.358, № 6389. -P.727−733.
  76. Cronshaw J.M., Krutchinsky A.N., Zhang W., Chait B.T., Matunis M.J. Proteomic analysis of the mammalian nuclear pore complex // J. Cell Biol. -2002. Vol.158, № 5. — P.915−927.
  77. De Groot M.J., Bundock P., Hooykaas P.J., Beijersbergen A.G. Agrobacterium tumefaciens-mediated transformation of filamentous fungi // Nat Biotechnol. 1998. — Vol.16, № 9. — P.839−842.
  78. De Koning A.P., Brinkman F.S.L., Jones S.J.M., Keeling P.J. Lateral gene transfer and metabolic adaptation in the human parasite Trichomonas vaginalis II Mol. Biol. Evol. 2000. — Vol.17. № 11. — P. 1769−1773.
  79. Devos D., Dokudovskaya S., Alber F., Williams R., Chait B.T., Sali A., Rout M.P. Components of coated vesicles and nuclear pore complexes share a common molecular architecture // PLoS Biol. 2004. — Vol.2, № 12. — E380.
  80. Duckely M., Hohn B. The VirE2 protein of Agrobacterium tumefaciens: the Yin and Yang of T-DNA transfer // FEMS Microbiol. Lett. 2003. -Vol.223.-P.l-6.
  81. Dumas F., Duckely M., Pelczar P., Van Gelder P., Hohn B. An Agrobacterium VirE2 channel for transferred-DNA transport into plant cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. — Vol.98. — P.485−490.
  82. Durrenberger M.B., Villiger W., Bachi Th. Conjugation junction: morphology of specific contact in conjugating Escherichia coli bacteria // J. Struct. Biol. 1991. -Vol.107. -P.146−156.
  83. Eisenmann G., Dani J.A. An introduction to molecular architecture and permeability of ion channels // Ann Rev Biophys Chem. 1987. — Vol.16. -P.205−226.
  84. Engstrom P., Zambryski P., van Montague M., Stachel S. Characterization of Agrobacterium tumefaciens virulence proteins induced by the plant factor acetosyringone // J.Mol. Biol. 1987. — Vol.197. — P.635−645.
  85. Farber G.K., Petsko G.A. The evolution of a/p barrel enzymes // Trends Biochem. Sci. 1990. — Vol.15. — P.228−234.
  86. Fenn K., Conlon C., Jones M., Quail M.A., Holroyd N.E., Parkhill J., Blaxter M. Phylogenetic relationships of the Wolbachia of nematodes and artropods // PLoS Pathol. 2006. — Vol.2. — P. e94.
  87. Finn R.D., Tate J., Mistry J., Coggill P.C., Sammut S.J., Hotz H.R., Ceric G., Forslund K., Eddy S.R., Sonnhammer E.L., Bateman A. The Pfam protein families database // Nucleic Acids Res. 2008. — Vol.36. — P.281−288.
  88. Frost L.S., Leplae R., Summers A.O., Toussiant A. Mobile genetic elements: the agents of open source evolution // Nature Rev. Microbiol. -2005,-Vol.3.-P.722−732.
  89. Frundt C., Meyer A. D., Ichikawa T., Meins F. A tobacco homologue of the Ri-plasmid ORF13 gene causes cell proliferation in carrot root discs // Mol.Gen.Genet. 1998. — Vol.259, № 6. — P. 559−568.
  90. Fullner K. J, Nester E.W. Temperature affects the T-DNA transfer machinery of Agrobacterium tumefaciens II J. Bacteriol. 1996. — Vol.178.1. P.1498−1504.
  91. Fullner K.J. Role of Agrobacterium virB genes in transfer of T complexes // J. Bacteriol. 1998. — Vol.180, №.2. — P. 430−434.
  92. Fullner K.J., Lara J.C., Nester E.W. Pilus assembly by Agrobacterium T-DNA transfer genes // Science. 1996. — Vol.273. — P. 1007−1009.
  93. Garavito R.M., Hinz U., Neuhaus J.M. The crystallization of outer membrane proteins from Escherichia coli II J Biol Chem. 1984. — Vol.259. -P.4254−4257.
  94. Gelvin S.B. Agrobacterium VirE2 protein can form a complex with T strand in the plant cytoplasm // J. Bacteriol. 1998. — Vol.181. — P.4300−4302.
  95. Gilbert C., Schaack S" Pace J.K. II, Brindley P.J., Feschotte C. A role for host-parasite interactions in the horizontal transfer of transposons across phyla // Nature. 2010. — Vol.464. — P. 1347−1350
  96. Gladyshev E.A., Meselson M., Arkhipova I.R. Massive horizontal gene transfer in bdelloid rotifers // Science. 2008. — Vol.320. — P.1210−1213.
  97. Gogarten J.P., Doolittle W.F., Lawrence J.G. Prokaryotic evolution in light of gene transfer // Mol. Biol. Evol. 2002. — Vol.19. — P.2226−2238.
  98. Gorlich D., Kutay U. Transport between the cell nucleus and the cytoplasm // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1999. — Vol.15. — P.607−660.
  99. Guex N, Peitsch M.C. SWISS-MODEL and the Swiss-PdbViewer: an environment for comparative protein modeling // Electrophoresis. 1997. -Vol.18. -P.2714−2723.
  100. Guex N., Peitsch M.C. Swiss-Pdb Viewer: A fast and easy-to-use PDB Viewer for Macintosh and PC // Protein Data Bank Quaterly Newsletter. 1996. -Vol.77. -P.e7.
  101. Gulbis J.M., Mann S., MacKinnon R. Structure of a voltage-dependent K+ channel p-subunit // Cell. 1999. — Vol.97. — P.943−952.
  102. Henderson R., Unwin P.N.T. Three-dimensional model of purple membrane obtained by electron microscopy // Nature. 1975. — Vol.257. — P.28−32.
  103. Henderson R., Baldwin J.M., Ceska T.A., Zemlin F., Beckmann E., Downing K.H. Model for the structure of bacteriorhodopsin based on highresolution electron cryo-microscopy // J. Mol. Biol. 1990. — Vol.213. -P.899−929.
  104. Herrera-Estrella A., Chen Z.M., Van Montagu M., Wang K. VirD proteins of Agrobacterium tumefaciens are required for the formation of a covalent DNAprotein complex at the 5' terminus of T strand molecules // EMBO J. -1988. Vol.7. — P.4055−4062.
  105. Higgins N. P., Hillyard D., Primary structure and mapping of the hupA gene oi Salmonella typhimurium II J. Bacteriol. 1988. — Vol.170. — P.5751−5758.
  106. Hille B. Ionic Channel of Excitable Membranes, 1st Edition. Sunderland: Sinauer Associates. — 1984. — 617 p.
  107. Hinshaw J.E., Carragher B.O., Milligan R.A. Architecture and design of the nuclear pore complex // Cell. 1992. — 69, № 7. — P. l 133−1141.
  108. Ho M.-W., Ryan A. Cummins J. Cauliflower Mosaic Viral Promoter
  109. A recipe for disaster? //Microbial Ecology in Health and Disease. 1999. -Vol.11.-P.194−197.
  110. Hoenger A., Pages J.M., Fourel D., Engel A. The orientation of porin OmpF in the outer membrane of Escherichia coli II J Mol Biol. 1993. -Vol.233. -P.400−413.
  111. Huang Y. VirA, coregulator of Ti-specified virulence genes, is phosphorylated in vitro II J. Bacteriol. 1990. — Vol.172. — P. l 142−1144.
  112. Huang Y-S. Ultrastructure of bacterial penetration in plants // Ann. Rev. Phytopathol. 1986. — Vol.24. — P.141−157.
  113. Intrieri M.C., Buiatti M. The horizontal transfer of Agrobacterium rhizogenes genes and the evolution of the genus Nicotiana II Molecular Phylogenetics and evolution. 2001. — Vol. 20, № 1. — P. 100−110.
  114. Jakel S, Gorlich D. Importin beta, transportin, RanBP5 and RanBP7 mediate nuclear import of ribosomal proteins in mammalian cells // EMBO J. -1998. Vol.17. — P.4491−4502.
  115. Jo S., Kim T., Im W. Automated builder and database of protein/membrane complexes for molecular dynamics simulations // PLoS ONE. 2007. -Vol.2.-P.e880.
  116. Jones D.T. Improving the accuracy of transmembrane protein topology prediction using evolutionary information // Bioinformatics. 2007. Vol.23. -P.538−544.
  117. Jones D.T. Protein secondary structure prediction based on position-specific scoring matrices // J. Mol. Biol. 1999. — Vol. 292. — P. 195−202.
  118. Jones D.T., Taylor W.R., Thornton J.M. A model recognition approach to the prediction of all-helical membrane protein structure and topology // Biochem. 1994. -Vol. 33. — P.3038−3049.
  119. Keeling P.J., Palmer J.D. Horizontal gene transfer in eykaryotic evolution // Nature Rev. Genet. 2008. — Vol.9. — P.605−618.
  120. Kelley L.A., Sternberg M.J.E. Protein structure prediction on the Web: a case study using the Phyre server //Nat. Protoc. 2009. — Vol.4. — P.363 — 371.
  121. Keminer O., Peters R. Permeability of single nuclear pores // Biophys. J. -1999. Vol.77, № 1.-P.217−228.
  122. Kiseleva E.V., Goldberg M.W., Allen T.D., Akey C.W. Active nuclear pore complexes in Chironomus: visualization of transporter configurations related to mRNP export // J. Cell Sci. 1998. — Vol.111, № 2. — P.223−236.
  123. Koncz C., Kreuzaler F., Kalmen Z.S., Schell J. A simple method to transfer, integrate and study expression of foreign genes, such as chicken ovalbumin and alpha-actin in plant tumors // EMBO J. 1984. — Vol.3. — P. 1023−1037.
  124. Kondo N., Nikoh N., Ijichi N., Shimada M., Fukatsu T. Genome fragment of Wolbachia endosymbyont transferred to X-chromosome of host insect // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2002. — Vol.99. — P. 14 280−14 285.
  125. Kosugi S., Hasebe M., Matsumura N., Takashima H., Miyamoto-Sato E., Tomita M., Yanagawa H. Six classes of nuclear localization signals specific to different binding grooves of importin alpha // J Biol Chem. 2009. — Vol.284, № 1. — P.478−485.
  126. Kunik T., Tzfira T., Kapulnik Y., Gafni Y., Dingwall C., Citovsky V. Genetic transformation of HeLa cells by Agrobacterium II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. — Vol.98. — P.1871−1876.
  127. Kyte J. Molecular considerations relevant to the mechanism of active transport // Nature. -1981.- V.292. P.201 -204.
  128. La Cour T., Gupta R., Rapacki K., Skriver K., Poulsen F.M., Brunak S. NESbase version 1.0: a database of nuclear export signals. // Nucleic Acids Res. 2003. — Vol.31, № 1. — P.393−396.
  129. La Scola B., Desnues C., Pagnier I., Robert C., Barrassi L., Fournous G., Merchat M., Suzan-Monti M., Forterre P., Koonin E., Raoult D. The virophage as a unique parasite of the giant mimivirus //Nature. 2008. -Vol.455.-P. 100−104.
  130. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. //Nature. 1970. — Vol. 227, № 5259. — P. 1680−1685.
  131. Lai E.M., Chesnokova O., Banta L.M., Kado C.I. Genetic and environmental factors affecting T-pilin export and T-pilus biogenesis in relation to flagellation of Agrobacterium tumefaciens II J. Bacteriol. 2000. — Vol.182. -P.3705−3716.
  132. Lai E.M., Kado C.I. Processed VirB2 is the major subunit of the promiscuos pilus of Agrobacterium tumefaciens II J.Bacteriol. 1998. — Vol.180. -P.2711−2717.
  133. Lang D., Thoma R., Henn-Sax M., Sterner R., Wilmanns M. Structural evidence for evolution of the (3/a barrel scaffold by gene duplication and fusion // Science. 2000. — Vol.289. — P. 1546 1550.
  134. Lange A., Mills R.E., Lange C.J., Stewart M., Devine S.E., Corbett A.H. Classical nuclear localization signals: definition, function, and interaction with importin alpha // J Biol Chem. 2007. — Vol.282, № 8. — P.5101−5105.
  135. Lanyi J.K. Understading Structure and Function in the light-driven Proton pump bacteriorhodopsin // Journal of Structural Biology. 1998. — Vol.124. -P. 164 178
  136. Leslie D.M., Zhang W., Timney B.L., Chait B.T., Rout M.P., Wozniak R.W., Aitchison J.D. Characterization of karyopherin cargoes reveals unique mechanisms of Kapl21p-mediated nuclear import // Mol. Cell Biol. 2004. -Vol.24, № 19.-P.8487−8503
  137. Lessl M., Balzer D., Pansegrau W., Lanka E. Sequence similarities between the RP4 Tra2 and the Ti-VirB region strongly support the conjugation model for T-DNA transfer // J.Biol.Chem. 1992. — Vol.267. -P.20 471−20 480.
  138. Lessl M., Lanka E. Common mechanisms in bacterial conjugation and Ti-mediated transfer to plant cells // Cell. 1994. — Vol.77. — P.321−324.
  139. Lippincott B.B., Lippincott J.A. Bacterial attachment to a specific wound site as an essential stage in tumor initiation by Agrobacterium tumefaciens II? Bacterid. 1969. — Vol.97, №.2. — P.620−628.
  140. Lorenz M.G., Wackernagel W. Bacterial gene transfer by natural genetic transformation in the invironment // Microbiol. Rev. 1994. — Vol. 58. -P.563−602.
  141. Macindoe G., Mavridis L., Venkatraman V., Devignes M.-D., Ritchie D.W. HexServer: an FFT-based protein docking server powered by graphics processors // Nucleic Acids Research. 2010. — Vol.38. — P.445−449.
  142. Malvern Instruments Ltd. Zetasizer Nano series user manual (MAN0317 Issue 1.1) United Kingdom. 2004. — 270 p.
  143. Menestrina G., Dalla Serra M., Prevost G. Mode of action of beta-barrel poreforming toxins of the staphylococcal alpha-hemolysin family // Toxicon. 2001. — Vol.39. — P.1661−1672.
  144. Meyer A.D., Ichikawa T., Meins F. Horizontal gene transfer: regulated expression of a tobacco homologue of the Agrobacterium rhizogenes rolC gene // Mol. Gen. Genet. 1995. — Vol. 249. — P.265−273.
  145. Mikosch T.S., Lavrijssen B., Sonnenberg A.S., van Griensven L.J. Transformation of the cultivated mushroom Agaricus bisporus (Lange) using T-DNA from Agrobacterium tumefaciens II Curr Genet. 2001. — Vol.39. -P.35−39.
  146. Miller W., Lefkowitz R.J. Expanding roles for beta-arrestins as scaffolds and adapters in GPCR signaling and trafficking // Curr. Opin. Cell Biol. -2001. Vol.13, № 2. — P.139−145.
  147. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in oxidative and photosynthetic phosphorylation // Biol. Rev. Cambridge Phil Soc. 1966. — V.41. — P.445−502.
  148. Montoya M., Gouaux E. Beta-barrel membrane protein folding and structure viewed through the lens of alpha-hemolysin // Biochim Biophys Acta. -2003.- Vol.1609. -P.19−27.
  149. Morona R., Klose M., Henning U. Escherichia coli K-12 outer membrane protein (OmpA) as a bacteriophage receptor: Analysis of mutant genes expressing altered proteins // J. Bacteriol. 1984. — Vol.159. — P.570−578.
  150. Mosammaparast N., Guo Y., Shabanowitz J., Hunt D.F., Pemberton L.F. Pathways mediating the nuclear import of histones H3 and H4 in yeast // J. Biol. Chem. -2002. Vol.277, № 1. — P.862−868.
  151. Mosammaparast N., Jackson K.R., Guo Y., Brame C.J., Shabanowitz J., Hunt D.F., Pemberton L.F. Nuclear import of histone H2A and H2B is mediated by a network of karyopherins // J. Cell Biol. -2001. Vol.153, № 2. — P.251−262.
  152. Miihlhausser P., Miiller E.C., Otto A., Kutay U. Multiple pathways contribute to nuclear import of core histones // EMBO Rep. -2001. Vol.2, № 8.1. P.690−696.
  153. Mysori R.S., Bassuner D., Deng X.B., Darfinian N.S., Motchoulski A., Ream W. Role of Agrobacterium tumefaciens VirD2 protein in T-DNA transfer and integration // MPMI. 1998. — Vol.11, №.7. — P.662−683.
  154. Nagano N., Hutchinson E.G., Thornton J.M. Barrel structures in proteins -automatic identification and classification including a sequence analysis of TIM barrels // Protein Sci. 1999. — Vol.8. — P.2072−2084.
  155. Nagano N., Orengo C.A., Thornton J.M. One fold with many functions: the evolutionary relationships between TIM barrel families based on their sequences, structures and functions // J. Mol. Biol. 2002. — Vol.321.1. P.741−765.
  156. Nikaido H. Porins and specific diffusion channels in bacterial outer membranes // J Biol Chem. 1994. — Vol.269. — P.3905−3908.
  157. Niraido H., Nikaido K., Harayama S. Identification and characterization of porins in Pseudomonas aemginosa. // J Biol Chem. 1991. — Vol.266.1. P.770−779.
  158. Nugent Т., Jones D.T. Transmembrane protein topology prediction using support vector machines // BMC Bioinformatics. 2009. — Vol.10. — P. el59.
  159. Ochiai K., Yamanaka Т., Kimura K., Sawada O. Inheritance of drug resistance (and its tranfer) between Shigella strains and Between Shigella and E. coli strains // Hihon Iji Shimpor. 1959. — Vol.1861. — P.34−46.на японском).
  160. Ochman H., Lawrence J.G., Groisman E.A. Lateral gene transfer and the nature of bacterial innovation // Nature. 2000. — Vol.405. — P.299−304.
  161. Okamoto S, Toyoda-Yamamoto A, Ito K, Takebe I, Machida Y. Localization and orientation of the VirD4 protein of Agrobacterium tumefaciens in the cell membrane // Mol Gen Genet. 1991. — Vol.228. — P.24−32.
  162. Paine P.L., Moore L.C., Horowitz S.B. Nuclear envelope permeability // Nature. 1975. — Vol.254. — P.109−114.
  163. Pansegrau W., Lanka E. Enzymology of DNA transfer by conjugation mechanisms // Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 1996. — Vol.54. -P. 197−251.
  164. Pante N., Aebi U. Sequential binding of import ligands to distinct nucleopore regions during their nuclear import // Science. -1996. -Vol.273. -P.1729−1732.
  165. Pante N., Kann M. Nuclear pore complex is able to transport macromolecules with diameters of about 39 nm // Mol. Biol. Cell. 2002. — Vol.13. -P.425−434. «
  166. H. 'Virophage' suggests viruses are alive // Nature. 2008. -Vol.454.-P.677.
  167. Peralta E.G., Ream L.W. T-DNA border sequences required for crown gall tumorigenesis // Proc Natl Acad Sci USA. 1985. — Vol.82, № 15.1. P.5112−5116.
  168. Peters R. Introduction to nucleocytoplasmic transport: molecules and mechanisms // Methods Mol Biol. 2006. — Vol.322. — P.235−258.
  169. Petrek M., Kosinova P., Koca J., Otyepka M. MOLE: A Voronoi diagram-based explorer of molecular channels, pores, and tunnels // Structure. -2007. Vol.15. — P.1357−1363
  170. Pierce K.L., Premont R.T., Lefkowitz R.J. Seven-transmembrane receptors // Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2002. — Vol.3. -P.639−650.
  171. Piers K., Heath J., Liang X., Stephens K., Nester E. Agrobacterium tumefaciens-mediated transformation of yeast // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1996.-Vol.93.-P.1613−1618.
  172. Piers K.L., Heath J.D., Liang X., Stephens K.M., Nester E.W. Agrobacterium tumefaciens-mediated transformation of yeast // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1996. Vol.93, №.4. — P.1613−1618.
  173. Pouliquin P., Grouzis J., Gibrat R. Electrophysiological study with oxonol VI of passive N03» transport by isolated plant root plasma membrane // Biophys J. 1999. — Vol.76. — P.360−373.
  174. Reichelt R., Holzenburg A., Buhle E.L. Jr., Jarnik M., Engel A., Aebi U. // J. Cell Biol. 1990. — Vol.110, №.4. — P.883−894.
  175. Ribbeck K., Gorlich D. Kinetic analysis of translocation through nuclear pore complexes // EMBO J. 2001. — Vol.20, № 6. — P. 1320−1330.
  176. Richardson A.O., Palmer J.D. Horizontal gene transfer in plants // J. Exptl. Bot.-2007.-Vol.58.-P.l-9.
  177. Riezman H., Woodman P.G., van Meer G., Marsh M. Molecular mechanisms of endocytosis // Cell. 1997. — Vol.91, № 6. — P.731−738.
  178. Rossi L., Hohn B., Tinland B. Integration of complete transferred DNA units is dependent on the activity of virulence E2 protein of Agrobacterium tumefaciens II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol.93. — P. 126−130.
  179. Rost B. PHD: predicting one-dimensional protein structure by profile based neural networks // Meth. in Enzym. 1996. — Vol.266. — P.525−539.
  180. Rost B., Sander C. Combining evolutionary information and neural networks to predict protein secondary structure // Proteins. 1994. — Vol.19. — P.55−77.
  181. Rost B., Sander C. Prediction of protein structure at better than 70% accuracy // J. Mol. Biol. 1993. — Vol. 232. — P.584−599.
  182. Rost B., Sander C., Schneider R. PHD-a mail server for protein secondary structure prediction // CABIOS. 1994. Vol.10. — P.53−60.
  183. Rothman J.E., Sollner T. Throttles and dampers: controlling the engine of membrane fusion// Science. 1997. — Vol.276. — P. 1212−1213.
  184. Rout M.P., Aitchison J.D. Pore relations: nuclear pore complexes and nucleocytoplasmic exchange // Essays Biochem. 2000. — Vol.36. — P.75−88.
  185. Salmond G.P.C. Secretion of extracellular virulence factors by plant pathogenic bacteria // Ann. Rev. Phytopathol. 1994. — Vol.32. — P. 181−200.
  186. Sasaki J., Brown L.S., Chon Y.S., Kandori H., Maeda A., Needleman R., Lanyi J.K. Conversion of bacteriorhodopsin into a chloride ion pump // Science. 1995. — Vol.269. -P.73−75.
  187. Schroder G., Waffenschmidt S., Weiler E.W., Schroder J. The T-region of Ti plasmid codes for an enzyme synthesizing indole-3-acetic acid // Eur. J. Biochem. 1984. — Vol. 138. — P.387−391.
  188. Senger B., Simos G., Bischoff F.R., Podtelejnikov A., Mann M., Hurt E. MtrlOp functions as a nuclear import receptor for the mRNA-binding protein Npl3p // Embo J. 1998. — Vol.17, № 8. — P.2196−2207.1.
  189. Shabala S.N., Newman I.A. Osmotic sensitivity of Ca and H transporters in corn roots: effect on fluxes and their oscillations in the elongation region // JMembr Biol. 1998, — 161, №l.-P.45−54.
  190. Shaw C.H., Leemans J., Shaw C.H., Van Montagu M., Schell J. A general method for the transfer of cloned genes to plant cells // Gene. 1983. -Vol.23.-P.815−830.
  191. Shirasu K., Kado C.I. Membrane location of the Ti plasmid VirB proteins involved in the biosynthesis of a pilin-like conjugative structure on Agrobacterium tumefaciens IIFEMS Microbiol. Letters. 1993a. — Vol.111. -P.287−294.
  192. Siebrasse J.P., Peters R. Rapid translocation of NTF2 through the nuclear pore of isolated nuclei and nuclear envelopes // EMBO Rep. -2002. Vol.3.1. P.887−892.
  193. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes // Science. 1972. — Vol.175. — P.720−731.
  194. Song L., Hobaugh M.R., Shustak C., Cheley S., Bayley H., Gouaux J.E. Structure of staphylococcal alpha-hemolysin, a heptameric transmembrane pore // Science. -1996. Vol. 274. — P.1859−1866.
  195. Sorensen S.J., Bailey M., Hansen L.H., Kroer N., Wuertz S. Studying plasmid horizontal transfer in situ: a critical review // Nature Rev. Microbiol. 2005. -Vol.5. -P.700−710.
  196. Stachel S.E., Nester E.W. The genetic and transcriptional organization of the vir region of the A6 Ti plasmid of Agrobacterium tumefaciens //EMBO J. -1986.- Vol.5. -.P.1445−1454.
  197. Stachel S.E., Nester E.W., Zambryski P.C. A plant cell factor induces Agrobacterium tumefaciens vir gene expression. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986a. — Vol.83. — P.379−383.
  198. Stachel S.E., Timmerman B., Zambryski P.C. Generation of single-stranded T-DNA molecules during the initial stages of T-DNA transfer from Agrobacterium tumefaciens to plant cells // Nature. 1986b. — Vol.322. -P.706−711.
  199. Stoeckenius W., Bogomolni R.A. Bacteriorhodopsin and related pigments of Halobacteria // Annu. Rev. Biochem. 1982. — Vol.51. — P.587−616.
  200. Stoffler D., Fahrenkrog B., Aebi U. The nuclear pore complex: from molecular architecture to functional dynamics // Curr. Opin. Cell Biol. -1999. Vol.11, № 3. — P.391−401.
  201. Sugawara E., Nikaido H. Pore-forming activity of OmpA protein of Escherichia coli IIJ Biol Chem. 1992. — Vol.267. P.2507−2511.
  202. Sundberg C.D., Meek L., Carroll K., Das A., Ream W. VirEl protein mediated export of the single-stranded DNA binding protein VirE2 from Agrobacterium tumefaciens into plant cells //J. Bacteriol. 1996. — Vol.178, № 4.-P.1207−1212.
  203. Sundberg C.D., Ream W. The Agrobacterium tumefaciens chaperone-like protein, VirEl, interacts with VirE2 at domains required for single-stranded
  204. DNA binding and cooperative interaction // J. Bacteriol. 1999. -Vol.181, №.21. — P.6850−6855.
  205. Suntharalingam M., Wente S.R. Peering through the pore: nuclear pore complex structure, assembly, and function // Dev. Cell. 2003. — Vol.4, № 6. — P.775−789.
  206. Suzuki K., Yamashita I., Tanaka N. Tobacco plants transformed by Agrobacterium rhizogenes infection during their evolution // The Plant Journal. 2002. -Vol.32. -P.775−787.
  207. Syvanen M. Cross-species gene transfer- implications for a new theory of evolution //J. Theor. Biol. 1985. — Vol.112. — P.333−343.
  208. Tardy F., Homble F., Neyt C., Wattiez R., Cornelis G.R., Ruysschaert J.M., Cabiaux V. Yersinia enterocolitica type III secretion-translocation system: channel formation by secreted Yops // EMBO J. 1999. — Vol.18.1. P.6793−6799.
  209. The UniProt Consortium. The Universal Protein resource (UniProt) in 2010 // Nucleic Acids Res. 2010. — Vol.38. — P.142−148
  210. Tinland B. The integration of T-DNA into plant genomes// Trends of Plant Science. 1996. -Vol.1. -P.178−184
  211. Tommassen J. Biogenesis and membrane topology of outer membrane proteins in Escherichia coli II Membrane Biogenesis NATO ASI Series / ed. by Kamp J.O. Den. Berlin: Springer Verlag. — 1988. — P.352−373
  212. Toro N., Datta A., Yanofsky M., Nester E. Role of the overdrive sequence in T-DNA border cleavage in Agrobacterium II Proc Natl Acad Sci USA. -1988. Vol.85, № 22. — P.8558−8562.
  213. Toro N., Datta A., Carmi O.A., Young C., Prusti R.K., Nester E.W. The
  214. Agrobacterium tumefaciens virCl gene product binds to overdrive, a T-DNA transfer enhancer // J Bacteriol. 1989. — Vol.171, № 12. -P.6845−6849.
  215. Tzfira T., Rhee Y., Chen M.H., Kunik T., Citovsky V. Nucleic acid transport in plant-microbe interactions: The molecules that walk through the walls // Annu. Rev. Microbiol. 2000. — Vol.54. — P. 187−219.
  216. Veluthambi K., Ream W., Gelvin S.B. Virulence genes, borders, and overdrive generate single-stranded T-DNA molecules from the A6 Ti plasmid of Agrobacterium tumefaciens IIJ Bacteriol. 1988. — Vol.170.1. P.1523−1532.
  217. Vogel H., Jahnig F. Models for the structure of outer-membrane proteins of Escherichia coli. Derived from Raman spectroscopy and prediction methods // J Mol Biol. 1986. — Vol.190. — P.191−199.
  218. Volokhina I.V., Sazonova I.A., Velikov V.A., Chumakov M.I. Isolation, purification, and identification of the virulence protein VirE2 from Agrobacterium tumefaciens II Mic. Res. 2005. — Vol. 160. — P. 167−173.
  219. Walter A., Gutknecht J. Permeability of small nonelectrolytes through lipid bilayer membranes // J. Membr. Biol. 1986. — V.90. — P.207−217.
  220. Wang K., Herrera-Estrella L., Van Montagu M., Zambryski P. Right 25 bp terminus sequence of the nopaline T-DNA is essential for and determines direction of DNA transfer from agrobacterium to the plant genome // Cell. -1984.-Vol.38.-P.455−462.
  221. Ward E.R., Barnes W.M. VirD2 protein of Agrobacterium tumefaciens very tightly linked to the 5' end of T-strand DNA // Science. 1988. — Vol.242, № 11. — P.927−930.
  222. Weirich C.S., Erzberger J.P., Berger J.M., Weis K. The N-terminal domain of Nupl59 forms a beta-propeller that functions in mRNA export by tethering the helicase Dbp5 to the nuclear pore // Mol. Cell. 2004. — Vol.16, № 5.1. P.749−760.
  223. Weis W., Scheller R. Membrane fusion. SNARE the rod, coil the complex. // Nature. 1998. — Vol.395. — P.328−329.
  224. Weiss M.S., Kreusch A., Schiltz E., Nestel U., Welte W., Weckesser J., Schulz G.E. The structure ofporin from Rhodobacter capsulatus at 1.8 A resolution // FEBS Lett. 1991. — Vol.280. — P.379−382.1
  225. Welte W., Weiss M.S., Nestel U., Weckesser J., Schiltz E., Schulz G.E. Prediction of the general structure ofporin from Rhodobacter capsulatus. Orientation of porin in the membrane // Biochim Biophys Acta. 1991. -Vol.1080-P.271−274.
  226. White F., Garfinkel D., Huffman G., Gordon M., Nester E. Sequence homologous to Agrobacterium rhizogenes T-DNA in the genome of uninfected plants //Nature. 1983. — Vol. 301. — P.348−350.
  227. White F.F., Ghidossi G., Gordon M.P., Nester E.W. Tumor induction by Agrobacterium rhizogenes involves the transfer of plasmid DNA to the plant genome // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1982. — Vol. 79, № 10.1. P.3193−3197.
  228. Wilmanns M., Hyde C.C., Davies D.R., Kirschner K., Jansonius J.N. Structural conservation in parallel ?/a barrel enzymes that catalyze three sequential reactions in the pathway of tryptophan biosynthesis // Biochemistry. 1991. — Vol.30. — P.9161−9169.
  229. Wilson D.B. Cellular transport mechanisms // Annu. Rev. Biochem. 1978. -V.47. — P.933−965.
  230. Woolf T., Roux B. Structure, energetics, and dynamics of lipid-protein interactions: A molecular dynamics study of the gramicidin A channel in a DMPC bilayer // Proteins. 1996. — Vol.24. — P.92−114
  231. Wright S.D., Silverstein S.C. Overview: the function of receptors in phagocytosis. In: Handbook of Experimental Immunology, 4th ed. / ed. by Weir D.M., Herzenberg L. Oxford: Blackwell. — 1983. — P.41−1-41−14.
  232. Yang Q., Rout M.P., Akey C.W. Three-dimensional architecture of the isolated yeast nuclear pore complex: functional and evolutionary implications //Mol. Cell. 1998. -Vol.1, № 2.- P.223−234.
  233. Yusibov V.M., Steck T.R., Gupta V., Gelvin S.B. Association of single-strand transferred DNA from Agrobacterium tumefaciens with tobacco cells // Proc. Natl. Acad. USA. 1994. — Vol.91. — P.2994−2998.
  234. Zaenen I., Van Larebeke N., Van Montagu M., Schell J. Supercoiled circular DNA in crown-gall inducing Agrobacterium strains //J Mol Biol. 1974. -Vol.86. -P.109−127.
  235. Zambryski P. Chronicles from the Agrobacterium-plant cell DNA transfer story // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1992. — Vol.43. -P.465−490.
  236. Zardoya R., Ding X., Kitagawa Y., Chrispeels M. Origin of plant glycerol transporters by horizontal gene transfer and functional recruitment // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2002. — Vol.99. — P. 14 891−14 896.
  237. Zupan J.R., Citovsky V., Zambryski P. Agrobacterium VirE2 protein mediates nuclear uptake of single-stranded DNA in plant cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol.93. — P.2392−2397.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!