Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Биология нового неассоциативного факультативно литотрофного представителя рода Azospirillum — Azospirillum thiophilum sp. nov

Диссертация: Биология нового неассоциативного факультативно литотрофного представителя рода Azospirillum — Azospirillum thiophilum sp. nov
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В ходе проведенной работы удалось показать структурно-функциональные изменения малатдегидрогеназы у АгоэртИит ШоркИит в зависимости от типа питания. Поскольку, согласно литературным данным, димер МДГ — это с форма фермента НТК, поддерживающая энергетический метаболизм, а тетрамер — это форма фермента глиоксилатного цикла, поддерживающая конструктивный метаболизм, то можно предположить, что при… Читать ещё >

Биология нового неассоциативного факультативно литотрофного представителя рода Azospirillum — Azospirillum thiophilum sp. nov (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Бактерии рода Azospirillum как представители азотфиксирующих бактерий
    • 1. 2. История открытия Azospirillum
    • 1. 3. Характеристика бактерий рода Azospirillum ±
      • 1. 3. 1. Экология
      • 1. 3. 2. Таксономическое положение
    • 1. 4. Адаптационные механизмы микроорганизмов
    • 1. 5. Эколого-иммунологические исследования бактерий рода Azospirillum
    • 1. 6. Азотфиксация и нитрогеназный комплекс
      • 1. 6. 1. Структура нитрогеназного комплекса и молекулярные основы азотфиксации
      • 1. 6. 2. Влияние кислорода на активность нитрогеназного комплекса
    • 1. 7. Применение на практике
    • 1. 8. Особенности метаболизма соединений серы у литотрофных прокариот
      • 1. 8. 1. Механизм адаптации к среде обитания 4 q
      • 1. 8. 2. Роль соединений серы в метаболизме серобактерий
        • 1. 8. 2. 1. Дыхательная цепь и ферменты серного метаболизма
        • 1. 8. 2. 2. Особенности дыхательных цепей литотрофных прокариот
      • 1. 8. 3. Ферменты диссимиляционного серного метаболизма
        • 1. 8. 3. 1. Тетратионатформирующие тиосульфат: хиноноксидоредуктазы (тиосульфатдегидрогеназы) ^
        • 1. 8. 3. 2. Sox комплекс (!TOMES)
  • ЗАКЛЮЧЕНИЕ ПО ОБЗОРУ ЛИТЕРАТУРЫ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объект исследования и источник выделения
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Состав питательной среды для культивирования
      • 2. 2. 2. Микроаэробное культивирование
      • 2. 2. 3. Методы изучения морфологии и внутриклеточных включений
      • 2. 2. 4. Получение клеточной суспензии и ферментных экстрактов
      • 2. 2. 5. Определение общего количества белка
      • 2. 2. 6. Методы определения продуктов превращения соединений серы
      • 2. 2. 7. Оценки способности к азотфиксации
      • 2. 2. 8. Анализ жирнокислотного состава на приборе Шерлок
      • 2. 2. 9. Методы определения активности ферментов, участвующих в 58 превращении восстановленных соединений серы
      • 2. 2. 10. Определение активности ферментов цикла трикарбоновых 59 кислот '
      • 2. 2. 11. Выделение и очистка малатдегидрогеназы
      • 2. 2. 12. Электрофоретические исследования ^
        • 2. 2. 12. 1. Аналитический электрофорез
        • 2. 2. 12. 2. Определение гомогенности ферментных препаратов
        • 2. 2. 12. 3. Специфическое проявление малатдегидрогеназы
        • 2. 2. 12. 4. Определение молекулярной массы субъединиц 64 малатдегидрогеназы
      • 2. 2. 13. Определение молекулярной массы нативного фермента 65 малатдегидрогеназы
      • 2. 2. 14. Полярографический метод определения кислорода
      • 2. 2. 15. Методы молекулярной биологии 66 2.2.15.1. Выделение и очистка хромосомной ДНК
        • 2. 2. 15. 2. Получение кДНК-копий (реакция обратной транскрипции)
        • 2. 2. 15. 3. Количественная PCR (PCR в реальном времени)
        • 2. 2. 15. 4. Определение нуклеотидной последовательности генов
        • 2. 2. 15. 5. Определение Г+Ц в ДНК
      • 2. 2. 16. Филогенетический анализ
      • 2. 2. 17. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Характеристика нового вида рода Azospirillum
      • 3. 1. 1. Характеристика местообитания штамма BV-ST
      • 3. 1. 2. Выделение в чистую культуру штамма ВV-ST
      • 3. 1. 3. Фенотипические характеристики штамма ВV-ST 73 3.1.3.1. Особенности морфологии штамма 73. 3.1.3.2. Культуральные признаки 3.1.3.3. Источники углерода 3.1.3.4. Физиолого — биохимические свойства
        • 3. 1. 3. 5. Фиксация молекулярного азота
        • 3. 1. 3. 6. Состав жирных кислот 78 ЗЛА. Филогенетический и генотипический анализ штамма BV-S
    • 3. 2. Роль восстановленных соединений серы в метаболизме Azospirillum 86 thiophilum
      • 3. 2. 1. Окисление соединений серы в аэробных условиях
      • 3. 2. 2. Влияние кислородного режима культивирования на рост А. 87 thiophilum и динамику окисления тиосульфата
      • 3. 2. 3. Механизм окисления восстановленных соединений серы 88 Azospirillum thiophilum в микроаэробных условиях роста
        • 3. 2. 3. 1. Связь окисления соединений серы с функционированием 89 электронтранспортной цепи
      • 3. 2. 4. Идентификация генов диссимиляционного серного 92 метаболизма у АгояртПит ШорЪИит
        • 3. 2. 4. 1. Результаты ПЦР анализа
        • 3. 2. 4. 2. Результаты ПЦР в реальном времени
        • 3. 2. 4. 3. Результаты секвенирования гена бохВ
      • 3. 2. 5. Механизм окисления восстановленных соединений серы в 96 аэробных условиях роста у представителей рода АгояртПит
    • 3. 3. Структурно-функциональная перестройка малатдегидрогеназной 98 системы у АгозртИит ШоркИит при смене типа питания
      • 3. 3. 1. Определение активности ферментов цикла трикарбоновых 98 кислот и глиоксилатного цикла
      • 3. 3. 2. Очистка малатдегидрогеназы из исследуемых бактерий 99 АгозртПит ШоркИит ВУ
        • 3. 3. 2. 1. Электрофоретические исследования ферментных 101 препаратов
        • 3. 3. 2. 2. Определение молекулярной массы нативного фермента 103 малатдегидрогеназы
        • 3. 3. 2. 3. Определение субъединичного строения 104 малатдегидрогеназы

Актуальность проблемы.

Представители рода Azospirillum относятся к ассоциированным азотфиксаторам. Они, как правило, ассоциированы с различными почвами, с корневой, системой диких травянистых растений, кормовых трав, злаков (Игнатов, 1998), за исключением A. largimobile, обитающего в водных биотопах (Dekhil et al., 1997; Sly, Stackebrandt, 1999). Azospirillum могут быть полезны в технологии выращивания сельскохозяйственных культур, а также в качестве модельного объекта для изучения ассоциативных отношений между растениями и микроорганизмами.

Преимущественно представители рода Azospirillum имеют органогетеротрофный тип метаболизма, хотя известно, что некоторые штаммы A. lipoferum способны к Н2 — зависимому автотрофному росту, что не исключает способности к литотрофии у других видов этого рода в присутствии Н2, восстановленных соединений серы и др.

На сегодняшний день род Azospirillum представлен пятнадцатью видами, и данные о видовом составе рода с каждым годом пополняются. Так за последние 5 лет описано 8 новых видов. В последние годы было показано, что представители рода Azospirillum (Del Gallo, 1994) имеют различное географическое происхождение и способны занимать разнообразные экологические ниши. Существование Azospirillum в различных климатических поясах, сложных гетерогенных условиях почвы, смена мест обитания (почва — ризосфера — растение) требуют от бактерий высокой приспособляемости к постоянно меняющимся условиям обитания, гибкости метаболизма.

Изучение биоразнообразия представителей рода Azospirillum и изучение множественных метаболических путей, обеспечивающих адаптацию бактерий в неравновесных условиях среды, имеет важное значение, так как позволяет понять причину господствующего положения бактерий в ряде микробных сообществ и их роли в геохимических циклах углерода, азота и Т.д.

Цель и задачи исследования

.

Целью данной работы являлось изучение фенотипических и генетических характеристик нового представителя рода АгохрМИит, определение его таксономической принадлежности и изучение особенностей углеродного и серного метаболизма.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Из умеренно термального сероводородного источника выделить чистую культуру нового представителя азотфиксирующих бактерий рода АгояртИит.

2. Определить филогенетическое и таксономическое положение нового штамма ВУ-8Т.

3. Выявить функциональную роль восстановленных соединений серы в метаболизме и механизм их окисления: определить активность ферментов, участвующих в процессах превращения соединений серы, проверить наличие ряда генов, кодирующих ферменты серного метаболизма, и определить уровень их экспрессии в аэробных и микроаэробных условиях.

4. Установить связь окисления восстановленных соединений серы с функционированием ЭТЦ.

5. Выделить и получить высокоочищенный ферментный препарат МДГ из исследуемых бактерий, изучить структурно-функциональные изменения малатдегидрогеназы у АгояртИит ШоркИит в зависимости от типа питания.

Научная новизна и значимость работы.

Используя современные методы полифазной таксономии, изучено филогенетическое и таксономическое положение нового представителя рода АгоБрМПит. Анализ последовательности 168 рРНК позволил отнести выделенный штамм к, А 1ркарго1еоЬаМепа, который был охарактеризован как новый вид азотфиксирующих бактерий, АгоэрМИит — АгоэрМЦит ШоркПит Бр.поу. ВУ-8. Впервые для представителей рода АгозрЫИит, в частности для А. МоркПит эр. поу., в микроаэробных условиях показана способность к литотрофному росту в присутствии восстановленных соединений серы. Показано, что в присутствии тиосульфата переход от органотрофного роста к литотрофному возможен только в микроаэробных условиях культивирования.

В ходе проведенной работы удалось показать структурно-функциональные изменения малатдегидрогеназы у АгоэртИит ШоркИит в зависимости от типа питания. Поскольку, согласно литературным данным, димер МДГ — это с форма фермента НТК, поддерживающая энергетический метаболизм, а тетрамер — это форма фермента глиоксилатного цикла, поддерживающая конструктивный метаболизм, то можно предположить, что при литотрофном росте АлоБртИит МоркПит снижается роль ЦТК в энергетическом метаболизме, а значительная часть энергии поставляется в клетку за счет диссимиляционного процесса окисления восстановленных соединений серы.

Научные положения настоящей работы расширяют и углубляют современные представления о биоразнообразии бактерий. Изучение множественных метаболических путей, обеспечивающих адаптацию бактерий в неравновесных условиях среды, имеет большое значение, так как позволяет выяснить функциональную роль окисления соединений серы и понять причину господствующего положения бактерий в ряде микробных сообществ и их роли в геохимических циклах азота, углерода, серы.

Научно — практическая значимость работы.

Результаты исследований расширяют фундаментальные представления о разнообразии бактерий и о физиолого-биохимических механизмах регуляции их метаболизмапозволяют с новых позиций подойти к изучению их функциональной роли в природных сообществах. Полученные в работе результаты могут быть использованы в соответствующих разделах учебных пособий по микробиологии в высших учебных заведениях, в справочных изданиях по бактериологии.

Полученные гомогенные препараты малатдегидрогеназы могут быть использованы в научно-исследовательских работах, связанных с изучением ферментативной кинетики, четвертичной структуры фермента, а также как ферментные препараты в качестве модельного образца для других методов исследования. Прикладные аспекты изучения сероокисляющих азотфиксаторов — АгозртИит МоркИит определяются возможностью их использования в районах, обедненных азотом, но обогащенных сероводородом, таких как рисовые плантации и т. д. «.

Апробация работы.

Основные положения работы доложены на международных и российских конференциях:

1. Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия 2009» (Пермь, 2009).

2. Международной молодежной школе — конференции «Биологиянаука XXI века» (Пущино, 2009).

3. Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия 2011» (Воронеж, 2011).

4. Международной молодежной школе — конференции «Биологиянаука XXI века» (Пущино, 2011).

Публикации.

Материалы диссертации содержатся в 9 печатных работах: 5 экспериментальных статьях и 4 тезисах.

Объем и структура диссертации.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объектов, материалов и методов исследований, изложения результатов экспериментов с обсуждением и заключением, основных выводов и списка цитируемой литературы. Диссертация изложена на 132 страницах машинописного текста, содержит 15 таблиц и 22 рисунка, а также 1 страницу приложения. Список цитируемой литературы включает 207 источников, из них 84 на русском и 123 на английском языке.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Из умеренно-термального сероводородного источника «Бесстыжие.

Т* ванны" был выделен штамм BV-S, способный к фиксации молекулярного азота.

Сравнительный анализ нуклеотидных последовательностей гена 16S рРНК показал, что исследуемый штамм относится к классу Alphaproteobacteria.

Результаты полифазного исследования, включающие морфологические, хемотаксономические и филогенетические исследования признаков, физиологических и биохимических различий, позволяют.

TP заключить, что штамм BV-S представляет собой новый таксон видового уровня в составе рода Azospirillum, для которого было предложено название Azospirillum thiophilum sp. nov.

Штамм растет как в аэробных, так и в микроаэробных условиях, однако есть ряд преимуществ при росте в микроаэробных условиях по сравнению с аэробными: фиксация молекулярного азота, значительное увеличение клеточного урожая и скорости окисления тиосульфата.

В ходе исследований было показано, что исключительно в микроаэробных условиях культивирования представитель рода Azospirillum — A. thiophilum штамг^ BV-S способен к дыханию на тиосульфате — окисление тиосульфата сопряжено с функционированием ЭТЦтиосульфат окисляется при участии 2-ух ферментных систем: тиосульфатдегидрогеназы (тиосульфат окисляется до тетратионата) и тисульфатокисляющего ферментного SOX комплекса (тиосульфат окисляется до сульфата). Выявлена генетическая детерминированность компонента SOX комплекса — обнаружен ген soxB (JN015012) и показано, что в микроаэробных условиях культивирования бактерий по сравнению с аэробными экспрессия генов soxB увеличивается более чем в 6 раз.

Таким образом, впервые на молекулярном и биохимическом уровнях была доказана способность представителя рода АгоэрЫИит — А. ШоркПит ВУ-Б к литотрофному росту в присутствии тиосульфата.

Ранее при изучении МДГ, одного из ключевых ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла, у ряда факультативно литотрофных бактерий (Епринцев и др. 2009; Епринцев и др., 2011; Арабцева и др., 2008) было показано, что при переходе факультативно литотрофных бактерий от органотрофного роста к литотрофному у них образуется дополнительная изоформа малатдегидрогеназы. При органотрофном росте функционирует димерная форма МДГ, тогда как при литотрофном — индуцируется дополнительная тетрамерная изоформа. Наличие двух изоферментов, участвующих в различных метаболических процессах, предполагает универсальную роль малатдегидрогеназы в адаптации бактерий к меняющимся условиям среды.

В ходе проведенной работы нам удалось показать структурнофункциональные изменения малатдегидрогеназы у АгояртИит ШоркИ ит в я, «• < зависимости от типа питания. МДГ, полученная из А. ШорЫ1 ит при.

I ' 1 < «'<�• I ' ' ! < «. <, ! *, ¦ органотрофном и литотрофном росте, в отличие от исследуемых ранее бактерий, была представлена как димером, так и тетрамером. Менялось только соотношение этих форм фермента: при органотрофном росте доминирующей формой МДГ является димер, а при литотрофномтетрамер. Это еще раз подтверждает, что димерная форма МДГ поддерживает энергетический метаболизм, а тетрамерная формаконструктивный метаболизм. Выявленная закономерность дает возможность предположить, что у АгояртПит Шоркй ит при литотрофном росте снижается роль МДГ в энергетическом метаболизме, а значительная часть энергии поставляется в клетку за счет диссимиляционного процесса окисления восстановленных соединений серы.

Многие микроорганизмы, обитая в неравновесных условиях, находятся в состоянии стресса, их рост лимитируется наличием различных питательных веществ, но довольно часто на них действуют несколько факторов. Выделенный новый вид Azospirillum thiophilum оказался «заложником» экологических условий сероводородных биотопов и вынужден был адаптироваться. Поэтому в процессе эволюции для выживания в изменяющихся условиях среды у бактерий появился лабильный тип метаболизма и более совершенные механизмы его регуляции. Эта способность обусловливает их выживаемость в сероводородных биотопах.

1. Из умеренно термального сероводородного источника Ставропольского края впервые получена чистая культура неассоциированного диазотрофного представителя рода Azospirillum.

Т* факультативно литотрофный штамм ВV-S, способный в микроаэробных условиях использовать тиосульфат в качестве донора электронов.

2. На основании филогенетического анализа нуклеотидных последовательностей гена 16S рРНК, белок-кодирующего гена nifli, результата анализа ДНК-ДНК гибридизации и сравнительного исследования фенотипических свойств описан новый представитель рода Azospirillum — Azospirillum thiophilum sp.nov. DSM 21 654 т.

3. Биохимические механизмы окисления тиосульфата у Azospirillum thiophilum BV-S при литотрофном росте различны. Тиосульфат окисляется при участии 2-ух ферментных ' *' систем:. тиосульфатдегидрогеназы (тиосульфат окисляется до тетратионата) и тиосульфатокисляющего ферментного SOX комплекса (тиосульфат окисляется до сульфата). Активность тиосульфатдегидрогеназы составила 135,1 нмоль (мин-мг белка). Выявлена генетическая детерминированнность компонента SOX комплекса — обнаружен ген soxB и показано, что в микроаэробных условиях культивирования бактерий по сравнению с аэробными экспрессия генов soxB увеличивается более чем в 6 раз.

4. Установлено, что в микроаэробных условиях окисление тиосульфата.

ТГ.

Azospirillum thiophilum BV-S сопряжено с функционированием ЭТЦ. В ходе окисления тиосульфата электроны поступают в ЭТЦ на уровне убихинон — цит b участка.

5. С помощью гель-хроматографии на сефадексе G-150 была определена молекулярная масса нативной МДГ. При органотрофном и литотрофном росте было обнаружено два пика активности, соответствующих массам 66 и 132 кДа. Электрофоретическое исследование позволило установить, что МДГ А. ШоркИит ВУ-8Т является гомодимером и гомотетрамером и состоит из субъединиц с молекулярной массой 33 кДа (Ш^ 0,56).

6. Обнаружены структурно-функциональные изменения малатдегидрогеназы у АгозртИит ШоркПит в зависимости от типа питания: при органотрофном росте доминирует димерная форма МДГ, а при литотрофном — тетрамерная. Поскольку у АгояртПит ШоркИит при литотрофном росте снижается доля димерной формы МДГ, участвующей в энергетическом метаболизме, то можно предположить, что значительная часть энергии поставляется в клетку за счет диссимиляционного процесса окисления восстановленных соединений серы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. E.H. Новые данные о взаимоотношении бобовых растений и клубеньковых бактерий. В сб.: Биологический азот и его роль в земледелии / E.H. Авакумова //- М., 1967. — С.77−87.
  2. В.К. Альтернативные оксидазы микроорганизмов/ В. К. Акименко // М.: Наука, 1989. С. 263 — ISBN 5−02−3 959−4.
  3. М. А. Очистка и регуляторные свойства тетрамерной формы малатдегидрогеназы из бактерий Sphaerotilus natans / М. А. Арабцева, А. Т. Епринцев, М. И. Фалалеева, И. В. Парфенова // Вестник ВГУ, Серия: Химия. Биология. Фармация 2008, № 1 С. 69−73.
  4. Т.В. Микробиология процессов почвообразования / Т. В. Аристовская // Л.: Нзд-во ЛГУ. 1980. — С. 246.
  5. Л. А. Распространение азоспирилл в некоторых почвах Грузии / Л. А. Басилашвили, H.H. Нуцубидзе // Сообщения АН Грузин. ССР. -1984.-Т. 114.-С. 617−620.
  6. A.A. Смешанные культуры азотфиксирующих бактерий и перспективы их использования в земледелии / A.A. Белимов, А. П. Кожемяков // С.-х. биология. 2004. — № 6. — С. 24−26.
  7. Ю.В. Дыхательная защита нитрогеназного комплекса у Azotobacter vinelandii / Ю. В. Берцева, О. В. Демин, A.B. Богачев // Успехи биологической химии. 2005 — Т.45. — С. 205−234.
  8. Ю.В. Биохимия / Ю. В. Берцова, В. Н. Попов, A.B. Богачев // 2004.- Т.69.- С. 712−718.
  9. Г. Л. Сравнительное исследование О- и Н-антигенов почвенных бактерий рода Azospirillum: Автореф. дис. канд. биол. наук. — Саратов, 2003. С. 22.
  10. В.В. Особенности взаимоотношений бактерий рода Azospirillum с растениями картофеля, культивируемыми in vitro / B.B.
  11. , С.Б. Димова, А.Е. Мамчур // Институт сельскохозяйственной 'микробиологии УААН, Чернигов. С. 19−25.
  12. В.В. Азотфиксирующие микроорганизмы корневой зоны райграса пастбищного и костреца безостого / В. В. Волкогон, А. Е. Хальчицкий, В.Г. Миняйло//Микробиол. журн. 1991.-Т.53, N6.-С. 3−8.
  13. Л. И. Пропионовокислые бактерии / JI. И. Воробьева // М.: Изд-во МГУ, 1995.
  14. Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, JI. Верецкеи // М.: Мир, 1982. — С. 446.
  15. М.К. Методы очистки и изучения ферментов растений / М. К. Гильманов, О. В. Фурсов, А. П. Францев // Алма-Ата: Наука, 1981. С. 92.
  16. М.Ю. Микробиология / М. Ю. Грабович, H.H. Дульцева, Г. А. Дубинина// 2002. Т. 71. — С. 301−307.
  17. М.Ю. Биоразнообразие бесцветных серобактерий: таксономия, метаболизм и его регуляция: дисс.. доктора биол. Наук / М. Ю. Грабович // Саратов, 2005. — С. 308. — f, (f * * > I I ' 1 *
  18. М.Ю. Микробиология / М. Ю. Грабович, Г. А. Дубинина, В. Ю. Лебедева, В. В. Чурикова // 1998. Т.67. — С. 464−470.
  19. М.В. Микробиология: Уч. для студ. биол. специальностей вузов / М. В. Гусев, Л. А. Минеева // 4-е изд.: Изд. центр «Академия», 2003. С. 464.
  20. Г. Гель-хроматография / Г. Детерман // М.: Мир, 1970. С. 173.
  21. Е.В. Выделение и характеристика азотфиксирующих бактерий рода Azospirillum из почвы сфагнового болота / Е. В. Дорошенко, Е. С. Булыгина, Е. М. Спиридонова, Т. П. Турова, И. К. Кравченко // Микробиология. Т. 76, № 1. — 2007, С. 107−115.
  22. Г. А. Механизмы адаптации бесцветных серобактерий к среде обитания / Г. А. Дубинина // Труды Института микробиологии им. С. Н. Виноградского. -М.: Наука, 2004. С. 126 — 149.
  23. Т. Аминокислоты, пептиды и белки / Т. Дэвени, Я. Гергей // М.: Мир, 1976.-С. 364.
  24. З.Г. Молекулярные механизмы усвоения азота растениями / B.JI. Кретович, Т. И. Карякина и др. / АН СССР, ин-т биохимии им. А.Н. Баха- Отв. ред. E.H. Мишустин. М.: Наука, 1983. — С. 264.
  25. В.Т. Микробиология / В. Т. Емцев, E.H. Мишустин // М., Дрофа, 2005. С. 445.
  26. А.Т. Малатдегидрогеназная и аконитазная системы высших растений: физиолого-биохимическая характеристика, регуляция и роль в адаптации к факторам внешней среды. Дис. д-ра биол. наук / А. Т. Епринцев. Воронеж, 1995. — С. 457.
  27. А.Т. Механизм формирования изоформ малатдегидрогеназы из Sphaerotilus natans Д-507 в различных условиях культивирования / А. Т. Епринцев, М. И. Фалалеева, М. А. Арабцева, и др. // Известия РАН. Серия биологическая. 2011, № 4, С. 1−6.
  28. Е.В. Молекулярные аспекты адаптации прокариот / Е. В. Ермилова // СПб.: Изд-во С. — Петерб. ун-та. 2007: — С. 299. .
  29. Е.В. Подвижность и поведение микроорганизмов / Е. В. Ермилова, Ж. М. Залуцкая, Т. В. Лапина // Прокариоты. СПб.: Изд-во С. -Петерб. ун-та. 2004. — С. 172.
  30. А. А. Азотное питание и продуктивность сортов яровой дшеницы / А. А. Завалин // М.: Агроконсалт 2003. — С.152.
  31. Г. А. Алкало-фильное микробное сообщество и его функциональное разнообразие / Г. А. Заварзин, Т. Н. Жилина, В. В. Кевбрин // Микробиол. 1999. — Т. 68. — № 5. — С. 503−521.
  32. A.A. Большой практикум по физиологии и биохимии растений: учеб. пособие / A.A. Землянухин, JI.A. Землянухин // Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1996. — С. 188.
  33. Н.Б. Роль микроэлементов в азотфиксации / Н. Б. Крылова // изд-во- АН СССР, сер. биол., № 5. 1962. — С. 718.
  34. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин // М.: Высш. шк., 1990. С. 352.
  35. Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледерман // М.: Финансы и статистика, 1989. С. 508.
  36. Н.П. 43-е ежегодные Баховские чтения. М.: «Наука», 1987. С. 714.
  37. В.И. Биохимия и фиксация молекулярного азота / В. И. Любимов // М.: Наука. 1969. С. 159.
  38. A.B. Методы получения и очистки бесклеточных азотфиксирующих препаратов из различных азотфиксирующих организмов / -A.B. Манорик, Е. П. Старченков, В. К. Даценко // АН СССР, ин-т физиологии растений. Киев: Наука думка. 1971. — С. 71.
  39. Л.Ю. Антигенная идентичность липополисахаридов, капсулы и экзополисахаридов Azospirillum brazilense / Л. Ю. Матора, С. Ю. Щеголев // Микробиология. 2002. — Т. 71. — С. 211−214.
  40. Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр // М.: Мир, 1971. — С. 222.
  41. Методы общей бактериологии. / Под ред. Герхардта Ф. и др. М.: Мир, 1984.- Т.З. С. 10−46.
  42. E.H. Биологическая фиксация атмосферного азота / E.H. Мишустин, В.К. Шильникова// М., 1968. С. 32−37.
  43. E.H. Биологическая фиксация молекулярного азота / E.H. Мишустин, В. Т. Емцев // Микробиология, ВО «Агропромиздат», 1987. М., С.169−192.
  44. A.JI. Разнообразие морфотипов покоящихся клеток и условия их образования у Azospirillum brasilense / A.JI. Мулюкин, Н. Е. Сузина, А. Ю. Погорелова, Л. П. Антонюк, В. И. Дуда, Г. И. Эль-Регистан // Микробиология. -2009.-Т. 78. № 1.-С. 42−52.
  45. Т. А. Генная инженерия растений / Т. А. Новикова // Биология в школе. 2004. — N 3. — С. 13−18
  46. P.P. Физиолого-биохимические особенности клубеньковых бактерий разной азотфиксирующей активности: автореф. дис.канд. биол. наук / P.P. Олейников // М.: ин-т микробиологии АН СССР. — 1971. — С. 25.
  47. Л.А. Исследование биологических макромолекул / Л. А. Остерман // М.: Мир, 1983. — С. 297.
  48. Н.В. Роль структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы в адаптации микроорганизмов к факторам внешней среды, дисс.. канд. биол. Наук / Н. В. Парфенова // Воронеж, 2004. С. 142.
  49. В.Ю. Регуляция углеродного и серного метаболизма у нитчатых скользящих серобактерий Beggiatoa и Leucothrix. Дис. канд. биол. наук. Институт микробиологии РАН. М., 2001.
  50. А. В. Микробиология. Биология прокариотов: учебник в 3 т. Том 2. Спб.: Изд-во С.- Петерб. ун-та, 2007. — С. 331.
  51. Т.П. Защитные функции экзополисахаридов, синтезируемых бактериями Acinetobacter sp. / Т. П. Пирог, Т. А. Гринберг, Ю. Р. Малашенко // Микробиология. 1997. — Т. 66. Вып. 3. — С. 335−340.
  52. H.A., Воробьев Н. И. Эволюционная генетика клубеньковых бактерий: молекулярные и популяционные аспекты / H.A. Проворов, Н. И. Воробьев // Генетика. 2000. — Т.36. — С. 1573−1587.
  53. A.A. Методы анализа природных вод / A.A. Резников, Е. П. Муликовская, В. Ю. Соколов //- М.: Госгеолтехиздат, 1970. С. 488.
  54. А.И. Геохимическая роль микроорганизмов / А. И. Речкин, Г. Н. Ладыгина // Нижегородский государственный университет им
  55. Н.И.Лобачевского Национальный исследовательский университет Нижний Новгород, 2010. С. 72.
  56. А.К. Биохимические методы автотрофии у микроорганизмов / А.К. Романова// М.: Наука, 1980. С. 160.
  57. Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс// М.: Мир, 1985. С. 358.
  58. И.А. Интеграция генетических систем растений и микроорганизмов при симбиозе / И. А. Тихонович // Успехи совр. биол. -2005. Т. 125. — № 3. — С. 227−238.
  59. И. А., Круглов Ю. В. Микробиологические аспекты плодородия почвы и проблемы устойчивого земледелия / И. А. Тихонович, Ю. В. Круглов // Плодородие. 2006. — № 5 (32).
  60. Е.П. Минеральный и биологический азот в земледелии СССР / Е. П. Трепачев // М.: Наука, 1985. С.27−37.
  61. У.Д. Определение анионов / У. Д. Уильяме // М.: Химия, 1982.- С. 622.
  62. М.М. Ассоциативная азотфиксация / М. М. Умаров // М.: Из-во МГУ, 1986.-С. 136.
  63. М.В. Биологическая фиксация азота атмосферы / М. В. Федоров // Московская с.-х. акад.им. К. А. Тимирязева -2-е изд., перераб. и доп. -М. 1952.- С. 671.
  64. JI.C. Выделение азоспирилл из культурных и дикорастущих злаков Саратовской области / JI.C. Федорова, Л. И. Позднякова, С. В. Каневская // Микробиология. 1985. — Т.54. № 4. — С. 684−685
  65. Ю.А. Эколого-физиологические и серологическиеIсвойства бактерий рода Azospirillum различных растительно-бактериальных сообществ: дисс.. канд. биол. наук / Ю. А. Филипьечева Саратов, 2011. -С. 142.
  66. А.В. Методы культивирования азотфиксирующих бактерий, способы получения и применение препаратов на их основе (методические рекомендации) / А. В. Хотянович // Л., 1991. С. 60.
  67. В.А. Агроэкология / В. А. Черников, А. И. Чекерес // М.: Колос, 2000.-322 с.
  68. Г. А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г. А. Чернышев, В.Н. Стариков// Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1998. С. 270.
  69. Г. Общая микробиология / Г. Шлегель // Пер. с нем. М.: Мир, 1987.-С. 567.
  70. К.Ф. Ячейка для амперометрического определения кислорода / К. Ф. Шольц, Д. Н. Островский // Методы современной биохимии. М., 1975. -С. 52−58.
  71. Appia-Ayme С. Cytochrome complex essential for photosynthetic oxidation of both thiosulfate and sulfide in Rhodovulum sulfidophilum / C. Appia-Ayme, P.J. Little, Y. Matsumoto // J Bacterid. 2001. -Vol. 183. — P. 6107−6118.
  72. Assmus B. In situ localization of Azospirillum brasilense ih the rhozosphere of wheat with fluorescently labeled, rRNA-targeted oligonucleotide probes and scanning confocal laser microscopy / B. Assmus, P. Hutzler, G. Kirchhof, R.
  73. Amann, J. Lawrence, A. Hartmann // Appl. Environ. Microbiol. 1995. — V. 61. -P. 1013−1019.
  74. Ausubel F. Current protocols in Molecular Biology / F. Ausubel, R. Brent, R. Kingston, D. Moore, J. Seidman, J. Smith, K. Strahl // New York: John Wiley and Son, 1994.-P. 534.
  75. Baldani J. Recent advances in BNF with non-legume plants / J. Baldani, L. Caruso, V. Baldani, S. Goi, J. Dobereiner // Soil. Biol.Biocem. 1997. — V. 29. -P. 911−922.
  76. Barbieri P. Wheat inoculation with Azospirillum brasilense Sp6 and some mutants altered in nitrogen fixation and indole-3-acetic acid production / P. Barbieri, T. Zanelli, E. Galli, G. Zanetti // FEMS Microbiol. Lett. 1986 — V. 36. -P.2951−2955.
  77. Bashan Y. Azospirillum plant relationships: environmental and physiological advances (1990−1996) / Y. Bashan, G. Holguin // Can J.Microbiol. -1997.-V. 43.-P. 103−121.
  78. Bashan Y. Contribution > of Azospirillum brasilense Cd to growth^ of tomato ' seedlings is not through nitrogen fxation / Y- Bashan, M. Singh, H. Levariony // Can. J. Bot. 1989. — Vol. 67, № 8. — P. 2429 — 2434.: ' * '
  79. Becking. Fixation of molecular nitrogen by an aerobic vibrio or spirillum / Becking // J. Microbiol. Serol. -1963. Vol. 29. — P. 326.
  80. Beijerinck M.W. Uber ein Spirillum, welches freien Stickstoff binden kann / M. W. Beijerinck// Centralbl. Bakt. II. 1925. — Vol. 63. — P. 353−357.
  81. Bej A. Polymerase chain reaction-gene probe detection of microorganisms by using filter-concentrated samples / A. Bej, M. Mahbubani, J. Dicesare, R. Atlas //Appl. Environ. Microbiol. 1991. -V. 57. — P. 3529−3534.
  82. Berg G. Plant-microbe interactions promoting plant growth and health: perspectives for controlled use of microorganisms in agriculture / G. Berg // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2009. — V. 84. — P. 11−18.
  83. Boyer M. A quorumquenching approach to identify quorum-sensing-regulated functions in Azospirillum lipoferum / M. Boyer, R. Bally, S. Perrotto, C. Chaintreuil, F. Wisniewski-Dye // Res. Microbiol. 2008. — V. 159. — P. 699−708.
  84. Bradford M. A rapid and sensitive method for quantitation of microorganism quantities of protein utilize the principle of protein dye binding / M. Bradford // Anal. Biochem. -1976. Vol. 72. — P. 248−261.
  85. Brune D. Sulfur oxidation by phototrophic bacteria / D. Brune // Biochim. Biophys. Act. 1989. — Vol. 975. -P. 189−221.
  86. Brusser T. The biological sulfur cycle / T. Bruser, P. N. L. Lens, H. G. Truper // Environmental technologies to treat sulfur pollution / Ed. by Lens, P.N.L., Pol, L.H. London, UK: IWA Publishing. — 2000b. — P. 47−86.
  87. Burdman S. Surface characteristics of Azospirillum brasilense in relation to cell aggregation and attachment to plant roots / S. Burdman, Y. Okon, E. Jurkevitch // Crit. Rev. Microbiol. 2000. -V. 26. — P. 91−110.
  88. Caraway B. Aerotaxis in Spirillum volutans / B. Caraway, N. Krieg // Can J Microbiol. 1974. — Vol. 20. — P. 1367 — 1377. twi J s
  89. Chakraborty B. Evidence for the occurrence of an alternative nitrogenase system in Azospirillum brasilenseh B. Chakraborty, K. Samaddar // FEMS Microbiol. Lett. 1995. Vol. 127. — P. 127−131.
  90. Dahl C. Friedrich (Editors) Microbial Sulfur Metabolism / Christiane Dahl, G. Cornelius, C. Friedrich // Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2008 — P. 308.
  91. Dahl C. Deposition and oxidation of polymeric sulfur in prokaryotes / C. Dahl // Biochemical principles and mechanisms of biosynthesis and biodegradation of polymers / Ed. by Steinbuchel A Wiley-VCH, Weinheim/ - 1999. — P. 27−34.
  92. Dahl C. Inorganic sulfur compounds as electron donors in purple sulfur bacteria / C. Dahl // Sulfur metabolism in phototrophic organisms / Ed. by Hell R, Dahl C, Knaff D. B, Leustek T. -. Springer, New York. 2008. — Vol. 27.
  93. Davis B. A new high resolution electrophoresis method / B. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. 1959. -P. 112−118.
  94. De Lay J. The quantitative measurements of DNA hybridization from renaturation rates / J. De Lay, H. Cottoir, A. Reynearts // Eur. J. Biochem. 1970. -Vol. 12.-P. 133−142.
  95. Del Gallo. The rhizosphere and Azospirillum / M. Del Gallo, I. Fendrik // Plant Associations 1994. — P. 57−75.
  96. De-Polli H. Serological differentiation of Azospirillum species belonging of different host-plant specificity groups / H. De-Polli, B. Bohlool, J. Dobereiner // Arch. Microbiol. 1980. — V. 126. — P. 217−222.
  97. Dobereiner J. Ecological distribution of Spirillum lipoferum Beijerinck / J. Dobereiner, I. Marriel, M. Nery // Can. J. Microbiol. 1976. — Vol. 22. — P. 14 641 473.
  98. Dobereiner J. Selective infection of maize roots by streptomycin-resistant Azospirillum lipoferum and other bacteria / J. Dobereiner, V. Baldani // Can. J. Microbiol. 1979. — Vol. 25. — P. 264−269.
  99. Dobereiner J. Ten years Azospirillum II Azospirillum III: Genetics, Physiology, Ecology / Ed. Klingmuller W.// Berlin: Springer, 1983. — EXS48. -P. 9−23.
  100. Dobereiner J. The genera Azospirillum and Herbaspirillum/ J. Dobereiner// The Prokaryotes, 2nd ed. Springer-Verlag. Berlin, Germany. 1990. — P. 22 362 253.
  101. Dobereiner J. Nitrogen-fixing Bacteria in Nonleguminous Crop Plants / J. Dobereiner, F. Pedrosa // Nature. 1987. — V.338. — P. 579−581.
  102. Douglas A. Symbiotic Interactions / A. Douglas // Oxford- New York- Toronto: Oxford Univ. Press. 1994. — P. 194.
  103. Eckert B. Azospirillum doebereinerae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with the C4-grass Miscanthus / B. Eckert, O. Weber, G. Kirchhof, A. Halbritter, M. Stoffes, A. Hartmann// Int. J. Syst. Evol. Microbiol. -2001- Vol. 51. -P. 17−26.
  104. Falk E.C. Deoxyribonucleic acid homology of Azospirillum amazonense Magalhaes et.al. 1984 and emendation of the description of the genus Azospirillum / E. Falk, J. Dobereiner, J. Johnson, N. Krieg // Int.J. Syst. Bacteriol. 1985. -V.35.-P. 117−118.
  105. Fay P. Microbiol / P. Fay // Rev. 1992. — V. 56. — P. 340−373.
  106. Fedorov D. A new system of degenerate-oligonucleotide primers for detection and amplification of nifHD genes / D. Fedorov, E. Ivanova, N. Doronina, Iu. Trotsenko // Mikrobiologia, 77 2008 — V.2. — P. 286−288.
  107. Ferguson S. J. Nitrogen cycle enzymology / S.J. Ferguson // Curr. Opin. Chem. Biol.- 1998. V.2.-P. 182−193.
  108. Fieldes M. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidaseisozymes in Polyacrylamide electrophoresis gels stained for malate dehydrogenase / M. Fieldes // Electrophoresis. 1992. — V. 13, № 1−2. — P. 82 — 86.: -J\
  109. Friedrich C. Oxidation of reduced inorganic sulfur compounds by bacteria: —< emergence of a common mechanism / C. Friedrich, D. Rother, F. Bardischewsky, A. Quentmeier, J. Fischer //Appl Environ Microbiol. 2001. — V. 67. — P. 28 732 882.
  110. Grabovich M.Yu. Lithoautotrophic growth of the strain Beggiatoa D-402 and energy conservation in a homogeneous under microoxic conditions / M.Yu. Grabovich, V.Yu. Patritskaya, M.S. Muntyan, G.A. Dubinina // FEMS MicrobXett.-. 2001.-V.204.-P. 341−345.
  111. Hartmann A. Comparison of nitrogenase regulation in A. brasilense, A. lipoferum and A. amazonense / A. Hartmann, H. Fu, S. Song, R. Burris // Azospirillum III: Genetics, Physiology and Ecology. Springer-Verlag. Berlin, Germany 1985. — P. 116−126.
  112. Hartmann A. Effect of carotenoid overproduction- on oxygen tolerance of nitrogen fixation in Azospirillum brasilense Sp7 / A. Hartmann, T. Hurek. // J. Gen. Microbiol. 1988c. — Vol. 134. — P. 2449−2455.
  113. Hartmann A. Influence of amino acids on nitrogen fixation activity and growth of Azospirillum spp. / A. Hartmann, H. Fu, R. Burris // Environ. Microbiol. 1988d. — Vol. 54.-P. 87−93.
  114. Hartmann A. Regulation of nitrogenase activity by oxygen in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum / A. Hartmann, R. Burris // J. Bacteriol. -1987. Vol. 169. — P. 944−948.
  115. Howarth, R. Unz, E. M. Sevior et al // Int. J. Syst. Bacteriol. 1999. — Vol. 49. -P. 1817−1827.
  116. Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitriflcans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem. 1993. — V.23, № 3. — P. 285−301.
  117. Kelly D. P Oxidative metabolism of inorganic sulfur compounds by bacteria / D. Kelly, J. Shergill, W. Lu, A. Wood // Antonie Van Leeuwenhoek. 1997. — P. 95−107.
  118. Khammas K. Azospirillum irakense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with rice roots and rhizosphere / K. Khammas, Ageron, E. Grimond, P. Kaiser // Soil. Res. Microbiol. 1989. — V. 140. — P. 679−693.
  119. Kletzin A. Oxidation of sulfur and inorganic sulfur compounds m Acidianus ambivalens II A. Kletzin // Microbial Sulfur Metabolism / Ed. by C. Dahl, C. G. Friedrich. 2008. — Ch.15. — P. 184 — 201.
  120. Krieg N. Genus Azospirillum / N. Krieg, J. Dobereiner // Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology. Williams and Wilkins. Baltimore 1984. — Vol. 1. — P. 94−104.
  121. Laemmly U. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 /U. Laemmly//Nature. 1970. — V.77. — № 4. — P. 680−683.
  122. Lin S. Azospirillum picis sp.nov., isolated from discarded tar / S. Lin, C. Young, H. Hupfer, C. Siering, A. Arun, W. Chen, W. Lai, F. Shen, P. Rekha, A. Yassin // Int J. Syst. Evol. Microbiol. 2009. — V. 59. — P. 761−765.
  123. Lin W. Enhanced mineral uptake by Zea mays and Sorghum bicolor roots inoculated with Azospirillum brasilens / W. Lin, Y. Okon, R. Hardy // Appl. Environ. Microbiol. 1983. — V. 45. -P. 1773−1779.
  124. Lopez de Victoria G. Chemotactic behavior of Azospirillum species to aromatic compounds / Lopez de Victoria, C. Lovell // Appl. Environ. Microbiol. -1993-V. 59.-P. 2951−2955.
  125. Ludden P.W. Reversible ADP-ribosylation as a mechanism of enzyme regulation in procaryotes / P.W. Ludden // Mol Cell Biochem. 1994. — V. 138. № 1−2.-P. 123−129.
  126. Malik K. A. Chemolithoautotrophic growth of bacteria able to grow under N2-fixing conditions / K. A. Malik, H. G. Schlegel // FEMS Microbiol Lett. -1981.-V.11-P. 63−67.
  127. Marmur J. Procedure for the isolation of deoxyribonucleic acid from microorganisms / J. Marmur // J. Mol. Biol. 1961. — Vol. 3. — P. 208−218.
  128. Marusina A. A system of oligonucleotide primers for amplifying nifH genes from various taxonomic groups of prokaryotes / A. Marusina, E. Bulygina, B. Kuznetsov, T. Turova, I. Kravchenko, V. Gal’chenko // Mikrobiologiia. -2001, 70(1),-P. 86−91.
  129. Mehnaz S. Asospirillum canadense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from corn rhizosphere / S. Mehnaz, B. Weselowski, G. Lazarovits // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2007. -V. 57. — P. 620−624.
  130. Mehnaz S. Azospirillum zeae sp., a diazotrophic bacterium isolated from rhizosphere soil of Zea mays / S. Mehnaz, B. Weselowski, G. Lazarovits // Int. J .Syst. Evol. Microbiol. 2007. — V.57. — P. 2805−2809.
  131. Mori E. Cloning, nucleotide sequencing, and expression of the Azospirillum brazilense Ion gene: involvement in iron uptake / E. Mori, M. Fulchieri, C. Indorato, R. Fani, M. Bazzicalupo // J.Bacteriol. 1996. — V. 178. — P. 3440 -3446.
  132. Morris H. Quantitative determination of elemental sulfur in aromatic hydrocarbons / H. Morris, R. Lacombe, W. Lane // Anal. Chem. 1948. — V. 20. -P. 1037−1039.
  133. Mukhopadhyaya P. A soxA gene, encoding a diheme cytochrome c, and a sox locus, essential for sulfur oxidation in a new sulfur lithotrophic bacterium / P. Mukhopadhyaya, C. Deb, C. Lahiri, P. Roy // J Bacterid. 2000. — Vol. 182. — P. 4278−4287. ,
  134. Muratova. Oil-oxidizing potential of associative rhizobacteria of the genus Azospirillum/ A. Muratova, O. Turkovskaia, L. Antoniuk, O. Makarov, L. Pozdniakova, I. Ignatov // Mikrobiologia. 2005. — Vol. 74. — P. 248−254.
  135. Nair S. Recent developments in the genetics of nitrogen fixation in Azospirillum II Azospirillum II: Genetics, Physiology, Ecology / S. Nair, P. Jara, B. Quiviger, C. Elmerich // Ed. by W. Klingmuller. Basel: Birkhauser, 1983. P. 2938.
  136. Nakamura K. Purification and properties of thiosulfate dehydrogenase from Acidithiobacillus thiooxidans JCM7814 / K. Nakamura, M. Nakamura, H. Yoshikawa, Y. Amano // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2001. — Vol. — 65. P. 102−108.
  137. Nesterenko M. A simple modification of Blum’s silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in poly aery lamide gels / M. Nesterenko, M. Tilley, S. Upton//J. Biochem. Biol. 1994. — V. 28. — P. 239−242.
  138. Okon Y. Carbon and ammonia metabolism of Spirillum lipoferum / Y. Okon, S. Albercht, R. Burris // J. Bacteriol. 1976. — V. 128. — P. 592−597.
  139. Okon Y. Root-associated Azospirillum species can stimulate plants / Y. Okon, J. Vanderleyden//ASM News. 1997. — V. 63. — P. 366−370.
  140. Owen R. The shermal denaturation of partly purified bacterial deoxyribonucleic acid and its taxonomic / R. Owen, S. Lapage // J. Appl. Bacteriol. 1976.-Vol. 41.-P. 335−340.
  141. Patriquin D. Light microscopy obersvations of tetrazolium-reducing bacteria in the endorhizosphere of maize and other grasses in Brazil / D. Patriquin, D. Dobereiner// Can. J. Microbiol. 1978 — Vol. 24. — P. 734−742.
  142. Patriquin D. Sites and processes of association between diazotrophs and grasses / D. Patriquin, J. Dobereiner, D. Jain // Can. J. Microb’iol. 1983 — Vol. 29.-P. 900−915. ' < «? V «*<'?1. A t V «< t 4
  143. Peng G. Azospirillum melinis sp. nov., a group of diazotrophs isolated from tropical molasses grass / G. Peng, H. Wang, G. Zhang, W. Hou, Y. Liu, E. Wang, Z. Tan // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2006. — V. 56. — P. 1263−1271.
  144. Pfennig N. Uber das vitamin B12 bedurfuis phototropher Schwefelbakterien /N. Pfennig, K.D. Lippert // Arch, microbiol. — 1966. — V. 55. — № 1. — P. 245−256.
  145. Protein measurement with Folin phenol reagent / O.H.Lowry et al. // J. Biol. Chem. 1951. — Vol. 193. — № ½. — P. 265−275.
  146. Purschke W. The terminal quinol oxidase of the hyperthermophilic archaeon Acidianus ambivalens exhibits a novel subunit structure and gene organization / W.
  147. Purschke, C. Schmidt, A. Petersen, G. Schafer // J Bacteriol 1997. Vol. 179. — P. 1344−1353.
  148. Quiviger B. Cloning of a nitrogen fixation (nif) gene cluster of Azospirillum brasilense / B. Quiviger, C. Franche, G. Lutfalla, D. Rice, R. Haselkorn, C. Elmeric/ZBiochimie. 1982. — Vol. 64. — P. 495−502.
  149. Rice S. The aconitase of yeast. II crystallisation and general properties of yeast aconitase / S. Rice, N. Pon // J. Biochem. 1975. — V. 77. — № 2. — P. 367 372.
  150. Robson R. L. Oxygen and hydrogen in biological nitrogen fixation / R. L. Robson, J. R. Postgate // Annu. Rev. Microbiol. 1980. — V. 34/ - 183−207.
  151. Rother D. Novel genes of the sox gene cluster, mutagenesis of theflavoprotein SoxF and evidence for, a general sulfur-oxidising system* '. ! 'f in Paracoccus pantotrophus GBl7 / D. Rother, H-J. Henrich, A. Quentmeier, F.
  152. Bardischewsky, C. Friedrich // J Bacteriol. 2000. — Vol. 183. — P. 4499−4508.
  153. Sabehi G. New insights into metabolic properties of marine bacteria encoding proteorhodopsins / G. Sabehi, A. Loy, K. H. Jung et al. // PLoS Biol. -2005.-Vol.3. -P. 1409−1417.
  154. Sarba W. Effect of oxygen on formation and structure of Azotobacter vinelandii alginate and its role in protecting nitrogenaze / W. Sarba // Appl.Environ. Microbiol. 2000. — Vol. 66. — P. 4037 — 4044.
  155. Schedel M. Purification of Thiobacillus denitrificans siroheme sulfite reductase and investigation of some molecular and catalytic properties / M. Schedel, H. G. Truper // Biochim. Biophys. Acta. 1979. — Vol. 568. — P. 454 467.
  156. Schloter M. Endophytic and surface colonization of wheat roots (Triticum aestivum) by different Azospirillum brazilense strains studied with strain-specific monoclonal antibodies / M. Schloter, A. Hartmann // Symbiosis. 1998. — V. 25. -P. 159- 179.
  157. Shah V.K. Isolation of anions-molybdenum cofactor from nitrogenase / V.K. Shah, W.J. Brill // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1977, V. 74, P. 3249−3253.
  158. Shen J. Evidence for multiple substrate-reduction sites and distinct inhibitor-binding sites from an altered Azotobacter vinelandii nitrogenase MoFe protein II J. Shen, D. R. Dean, W. E. Newton / Biochemistry, 1997, V. 36, P. 4884−4894.
  159. Shevchenko A. Mass spectrometric sequncing of protein from silver-stained polyarylamide gels / A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm // Anal. Chem. 1996. -Vol.68. P. 850—858.
  160. Shi N.Q. SHAM-sensitive alternative respiration in the xylose-metabolizing yeast Pichia stipitis / N.Q. Shi, J. Cruz, F. Sherman & T. Jeffries // Yeast 19, 2002- 1203−1220.
  161. Song S. Purification and properties of the nitrogenase of Azospirillum amazonense / S. Song, A. Hartmann, R. Burns // J. Bacteriol. 1985. — V. 164- P. 1271−1276.
  162. Sorbo B.N. Rhodanase / B.N. Sorbo // Methods in Enzymology II. N.Y., ' 1955.-P.334−337.
  163. Sorokin D. Oxidation of thiosulfate to tetrathionate by an haloarchaeon isolated from hypersaline habitat/D. Sorokin, T. Tourova, G. Muyzer // Extremophiles. -2005. V. 9. — P. 501−504.
  164. Steenhoudt O. Azospirillum, a free-living nitrogen-fixing bacterium closely associated with grasses: genetic, biochemical and ecological aspects / O. Steenhoudt, J. Vanderleyden // FEMS Microbiol Rev. 2000. V. 24. — P. 487−506.
  165. Stewart W. Acetylene reduction by nitrogen fixing blue-green algae / W. Stewart, G. Fitzerald, R. Burris // Arch Mikrobiol 62. 1968. — P. 336−348.
  166. Suzuki I. Sulfite: cytochrome c oxidoreductase of Thiobacilli / I. Suzuki // Methods. Enzymol. 1994. — Vol. 243. — P. 447−454.
  167. Teske A. The genera Beggiatoa and Thioploca / A. Teske, D. C. Nelson // The Prokaryotes / Ed. by Dworkin, M., Falkow, E., Rosenberg, E., Schleifer, K.-H., Stackebrandt, E. 2006. — Vol. 6. — P. 784 — 810.
  168. The CLUSTALX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools / J.D. Thompson et al. // Nucleic Acids Res. 1997. — V. 25. — P. 4876−4882.
  169. Umali — Garcia M. Association of Azospirillum with grass roots / M. Umali Garcia, D. Hubbel, M. Gaskins, F. Dazzo // Appl. Environ. Microbiol. — 1980. -V. 39.-P. 219−226.
  170. Van de Peer Y. TREECON for Windows: a software package for the construction and drawing of evolutionary trees for the Microsoft Windows environment / Y. Van de Peer, R. De Wachter // Comput. Applic. Biosci. 1994.1. V. 10.-P. 569−570.
  171. Veeger C.B. Succinate Dehydrogenase / C.B. Veeger, B.W. Devatanin // Meth. enzyme citric acid cycle. 1969. — V. 23. — P. 81−90.
  172. Visser J. Purification and characterization of a periplasmic thiosulfate dehydrogenase from the obligately autotrophic Thiobacillus sp. W5. / J. Visser, de Jong GAH, L. Robertson, J. Kuenen // Arch Microbiol. 1997. — 166. — P. 372 378.
  173. Wayne L. G. International Committee on Systematic Bacteriology. Report of the ad hoc committee on reconciliation of approaches to bacterial systematics / L. Wayne et al. II Int J Syst Bacteriol 37. 1987. — P. 463−464.
  174. Wood P. Chemolithotrophy. In Anthony C. (ed.), Bacterial Energy Transduction / P. Wood // Academic Press, London. 1988 UK. — P. 183−230.
  175. Xie C. Azospirillum oryzae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from the roots of the rice plant Oryza sativa / C. Xie, A. Yokota // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. -2005. -V. 55. -P.1435−1438.
  176. Yamada K. Constituents of Holothuroidea, Isolation and structure oft r * 1 • ' «t, ' r <"* ' /biologically active glycosphingolipids from the sea cucumber Cucumaria echinatai * jt> / i «'?t •
  177. Yamada et al. II Eur. J. Org. Chem. 1998a. — P. 371−378.
  178. Yates M.G. The nitrogen and sulphur cycles / M. Yates // University Press, Cambridge, 42. -1988. P. 386−416.
  179. Young C. Azospirillum rugosum sp.nov., isolated from oil-contaminated soil / C. Young et.al. II Int.J. Syst. Evol. Microbiol. 2008. — V.58. — P.959−963.
  180. Zhou Y. Azospirillum palatum sp. nov., isolated from forest soil in Zhejiang province, China / Y. Zhou, W. Wei, X. Wang, L. Xu, R. Lai // J. Gen. Appl. Microbiol. 2009 — V. 55. P. l-7.
  181. Zimmer W. An alternative explanation for plant growth promotion by bacteria of the genus Azospirillum / W. Zimmer, K. Roeben, H. Bothe // Planta. -1988.-V. 176.-P. 333−342.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!