Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Биотехнология этанола из ржи с применением мультиэнзимной композиции

Диссертация: Биотехнология этанола из ржи с применением мультиэнзимной композиции
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна Впервые получены высокоочищенные (3-глюканаза и ксиланаза, входящие в состав комплексного ферментного препарата Брюзайм В ОХ, изучены их физико-химические свойства и субстратная специфичность. Установлено, что Р-глюканаза гидролизует |3−1,3−1,4-глюкозидные связи, а ксиланаза — (3−1,4-гликозидные связи в молекуле субстрата, на основании чего научно обоснована целесообразность… Читать ещё >

Биотехнология этанола из ржи с применением мультиэнзимной композиции (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА I. АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Характеристика сырья спиртового производства
      • 1. 1. 1. Химический состав ржи
      • 1. 1. 2. Структура крахмала ржи
      • 1. 1. 3. Целлюлоза зерна ржи
      • 1. 1. 4. Гемицеллюлозы зерна ржи
    • 1. 2. Характеристика ферментов, применяемых в спиртовом производстве для конверсии биополимеров зерна
      • 1. 2. 1. Амилолитические ферменты
      • 1. 2. 2. Протеолитические ферменты
      • 1. 2. 3. Ксиланаза
        • 1. 2. 3. 1. Продуценты эндо-1,4-(3-ксиланаз
        • 1. 2. 3. 2. Выделение и очистка препаратов эндо-1,4-(3-ксиланаз
        • 1. 2. 3. 3. Физико-химические свойства эндо-1,4-|3-ксиланаз
        • 1. 2. 3. 4. Субстратная специфичность действия эндо-1,4−0-ксиланаз
      • 1. 2. 4. Р-глюканаза
        • 1. 2. 4. 1. Продуценты (3 — глюканазы
        • 1. 2. 4. 2. Выделение и очистка Р-глюканаз
        • 1. 2. 4. 3. Физико-химические свойства р-глюканаз
        • 1. 2. 4. 4. Субстратная специфичность действия Р-глюканаз
    • 1. 3. Применение гемицеллюлаз при производстве спирта
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследований
    • 2. 2. Гель-фильтрация и ионообменная хроматография
    • 2. 3. Определение молекулярной массы фермента методом гель-фильтрации
    • 2. 4. Определение активности ферментов
      • 2. 4. 1. Определение ксиланазной активности
      • 2. 4. 2. Определение ß--глюканазной активности
      • 2. 4. 3. Определение глюкоамилазной активности
      • 2. 4. 4. Определение амилолитической активности
      • 2. 4. 5. Определение протеолитической активности
    • 2. 5. Определение количества белка
    • 2. 6. Определение крахмалистости методом Эверса
    • 2. 7. Определение ß--глюкана в зерне
    • 2. 8. Определение пентозанов
    • 2. 9. Определение влажности
    • 2. 10. Приготовление и анализ замеса, сусла и бражки
    • 2. 11. Определение вязкости ржаных замесов
    • 2. 12. Определение содержания аминного азота в сусле
    • 2. 13. Определение содержания редуцирующих Сахаров
    • 2. 14. Определение содержание глюкозы
    • 2. 15. Определение содержания растворимых несброженных углеводов и 47 нерастворенного крахмала в бражке
    • 2. 16. Определение титруемой кислотности
    • 2. 16. Определение титруемой кислотности
    • 2. 17. Определение содержания спирта в бражке
    • 2. 18. Математическая обработка экспериментальных данных
  • ГЛАВА III. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА? — ГЛЮКАНАЗЫ И КСИ-ЛАНАЗЫ И ИССЛЕДОВАНИЯ ИХ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ
    • 4. 1. Выделение и очистка? — глюканазы и ксиланазы
    • 3. 2. Определение молекулярной массы ß--глюканазы и ксиланазы
    • 3. 3. Влияние pH и температуры на активность ферментов
    • 3. 4. Кислотная и термическая инактивация? — глюканазы и ксиланазы
    • 3. 5. Изучение субстратной специфичности (3-глюканазы
    • 3. 6. Изучение субстратной специфичности ксиланазы
  • ГЛАВА IV. ПРИМЕНЕНИЕ МЭК НА СТАДИИ ВТО ПРИ ПЕРЕРА- 77 БОТКЕ ПРОБЛЕМНОГО СЫРЬЯ
    • 4. 1. Изучение вязкостных характеристик зерновых замесов
    • 4. 2. Изменение вязкости ржаного замеса на стадии водно-тепловой подготовки
    • 4. 3. Изменение массовой доли сухих и редуцирующих веществ в замесе на стадии водно-тепловой подготовки
    • 4. 4. Оптимизация процесса водно-тепловой обработки
  • ГЛАВА IV. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ МЭК НА ПРОЦЕСС ОСА
  • ХАРИВАНИЯ И БРОЖЕНИЯ
    • 5. 1. Влияние МЭК на процесс осахаривания
      • 5. 1. 1. Влияние основных технологических факторов на процесс осахаривания
      • 5. 1. 2. Кинетика гидролиза крахмала
      • 5. 1. 3. Оптимизация процесса осахаривания
    • 5. 2. Влияние МЭК на процесс брожения ржаного сусла
      • 5. 2. 1. Кинетика процесса брожения
      • 5. 2. 2. Показатели зрелой бражки
      • 5. 2. 3. Накопление примесей в зрелой бражке
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ ИСТОЧНИКОВ

Актуальность работы.

Проблема получения этанола всегда остается актуальной в связи с его широкой востребованностью. При разработке новых и совершенствовании существующих биотехнологий важно без значительных материальных затрат повысить качество и выход конечного продукта, снизить потери сырья и энергозатраты. В последние годы в качестве зернового сырья, перерабатываемого на этанол, широко используется рожь, что объясняется ее способностью расти на почвах, непригодных для выращивания пшеницы, неприхотливостью к условиям произрастания, стабильной урожайностью, возможностью к возделыванию в различных областях РФ.

Однако, в отличие от пшеницы, рожь достаточно проблемное сырье для его биотехнологической переработки. Это связано с ее химическим составом. Высокое содержание (3-глкжанов и пентозанов увеличивает вязкость развариваемой массы, потерю сбраживаемых углеводов на стадии водно-тепловой обработки, требует снижения концентрации сусла до 13,5 — 14,5% СВ, что увеличивает себестоимость готового продукта. В связи с этим, наиболее актуальным направлением в биотехнологии этанола из ржи является применение более совершенных схем водно-тепловой обработки сырья с использованием высокоэффективных ферментных препаратов, действующих на некрахмалистые полисахариды с целью сокращения расхода амилолитических ферментов, теплоэнергоресурсов, увеличения производительности технологического оборудования и выхода спирта. Данной проблемой занимались ученые Устинников Б. А., Римарева Л. В. Востриков C.B.

Цель и задачи исследования

.

Целью настоящей работы является интенсификация технологии этанола из ржи путем применения мультиэнзимной композиции на стадии водно-тепловой обработки сырья. Для достижения данной цели были поставлены следующие задачи:

— выбор эффективного ферментного препарата для гидролиза гемицеллю-лозной фракции ржаного сырья;

— очистка и изучение физико-химических свойств Р-глюканазы и ксила-назы ферментного препарата Брюзайм ВвХ;

— определение субстратной специфичности ферментов МЭК для обоснования его использования в биотехнологии этанола на стадии водно-тепловой обработки;

— оптимизация условий проведения водно-тепловой обработки и осаха-ривания ржаного замеса при использовании мультиэнзимного комплекса;

— исследование динамики изменения метаболической активности дрожжей при сбраживании ржаного сусла;

— разработка эффективной биотехнологии этанола из ржи.

Научная новизна Впервые получены высокоочищенные (3-глюканаза и ксиланаза, входящие в состав комплексного ферментного препарата Брюзайм В ОХ, изучены их физико-химические свойства и субстратная специфичность. Установлено, что Р-глюканаза гидролизует |3−1,3−1,4-глюкозидные связи, а ксиланаза — (3−1,4-гликозидные связи в молекуле субстрата, на основании чего научно обоснована целесообразность применения ФП Брюзайм ВвХ для гидролиза гемицеллюлозной фракции ржаного сырья.

Установлены основные закономерности изменения вязкости ржаных замесов от параметров их водно-тепловой обработки и влияния МЭК.

Оптимизированы условия проведения водно-тепловой обработки и оса-харивания ржаного замеса при использовании мультиэнзимного комплекса.

Определена динамика метаболической активности дрожжей при сбраживании ржаного сусла.

Научная новизна технических решений подтверждена патентом РФ «Способ получения этилового спирта» № 2 344 175 от 18 июня 2007 г.

Практическая значимость.

Разработана биотехнология этанола из ржи с использованием МЭК на стадии водно-тепловой обработки ржаных замесов, позволяющая увеличить содержание глюкозы в сусле на 34,7% по сравнению с контролем, повысить выход спирта на 1,4 дал/т усл. крахмала, сократить продолжительность процесса брожения на 10−12 ч. и уменьшить содержание примесей в зрелой бражке на 10%).

Даны рекомендации по снижению дозировки а-амилазы и глюкоамила-зы при использовании мультиэнзимного комплекса на стадии водно-тепловой обработки. Предложенная технология апробирована в условиях ООО «Зернопродукт» Тульской области.

Экономический эффект при внедрении данной биотехнологии на заводе производительностью 3000 дал. а. а. (абсолютного алкоголя) в сутки составит 10 360,9 тыс. рублей в год.

128 ВЫВОДЫ.

1. Эффективным ферментным препаратом для гидролиза гемицеллюлозной фракции ржаного сырья является Брюзайм ВОХ, позволяющий снизить вязкость ржаного замеса на 40%, что связано с гидролизом ксилана и р-глюкана до низкомолекулярных фракций.

2. Оптимальными параметрами действия ферментного препарата Брюзайм ВОХ являются температура 50−55° С и рН 5.0−5.5. Ферменты, входящие в состав препарата Брюзайм ВОХ, обладают достаточной кислотной и термической стабильностью: при температуре 70° С остаточная активность (3-глюканазы составляет 57%, ксиланазы — 44%, что свидетельствует о целесообразности его применения при механико-ферментативной обработке сырья.

3. Установлено, что водно-тепловую обработку сырья по предложенной технологии следует проводить при следующих параметрах: дозировка а-амилазы — 0,51% ед АС/г крахмала, протеазы — 0,205 ед ПС/г крахмала, Брюзайм ВОХ — 0,021 ед |ЗГлС/г крахмала, продолжительность процесса — 2,1 ч. Оптимальными параметрами процесса осахаривания являются: дозировка глюкоамилазы — 2,1 ед ГлС/г крахмала, температура 60,8° С, продолжительность — 1,95 ч. Предложенная технология позволяет интенсифицировать процесс получения этилового спирта из ржи.

4. Показана целесообразность снижения дозировки а-амилазы и глюкоамилазы при использовании мультиэнзимного комплекса на стадии водно-тепловой обработки. Установлено, что применение композиции биопрепаратов на этой стадии увеличивает содержание глюкозы в сусле на 34,7%.

5. Снижение продолжительности брожения на 10−12 ч обусловлено повышением метаболической активности дрожжей, которая объясняется присутствием в сусле дополнительного азотистого питания за счет действия протеаз.

6. Предлагаемая биотехнология этанола из ржи позволяет увеличить выход спирта на 1,4 дал /т условного крахмала, сократить продолжительность брожения до 50 — 52 ч и уменьшить общее содержание примесей в зрелой бражке на 10%.

Заключение

.

Изучено влияние основных технологических факторов: температуры, рН и дозировки глюкоамилазы на процесс осахаривания разваренной массы. Рассчитаны константы скорости реакции гидролиза крахмала при осахарива-нии разваренной массы.

Показана возможность снижения дозировки глюкоамилазы при использовании иультиэнзимного комплекса на стадии водно-тепловой обработки.

Используя метод полного факторного эксперимента 24 с применением центрального композиционного ротатабельного униформпланирования получено уравнение регрессии 2-го порядка, адекватно описывающее процесс осахаривания, подтверждающее достоверность выбора оптимальных условий.

Для определения оптимального режима осахаривания использовали метод неопределенных множителей Лагранжа, в результате было установлено, что максимальное накопление глюкозы в сусле достигается при продолжительности осахаривания 1,95 ч, рН 4,6, температуре 60,8 °С и дозировка ферментного препарата Глюкозим Л — 400 С+ - X] = 4,9 ед ГлС / г крахмала.

Установлено, что применение мультиэнзимного комплекса на стадии водно-тепловой обработки позволяет увеличить содержания глюкозы в сусле на 34,7%, по сравнению с контролем.

Изучена кинетика процесса сбраживания ржаного сусла.

Исследована динамика потребления сбраживаемых углеводов и амин-ного азота на стадии брожения ржаного сусла.

Показано, что применение мультиэнзимного комплекса на стадии водно-тепловой обработки позволяет увеличить выход спирта на 1,4 дал /т условного крахмала, сократить продолжительность брожения до 50 — 52 ч и уменьшить общие содержание примесей в зрелой бражке на 10%.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , В. В. Биоконверсия растительного сырья анаэробными термофильными бактериями Текст. / В. В. Акименко // Проблемы биохимии и физиологии микроорганизмов. Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1985. -318. — С. С. 56−61.
  2. , Т. В. Комплексные технологии переработки ржи в спиртовом производстве: проблемы и новые предложения по их решению Текст. /
  3. Т. В. Андриенко, В. А. Поляков, Л. Н. Крикунова // В кн. Перспективные направления научно-технического развития спиртовой и ликероводочной отрасли пищевой промышленности. М.: Пищ. пром-сть, 2007. — С. 103 — 108.
  4. , Н. И. Множественные формы гемицеллюлаз в фильтратекультуральной жидкости Trichoderma viride 1310 Текст. / Н. И. Апрасюхина, И. М. Тавобилов, И. А. Родионова // Прикладная биохимия и микробиология.- 1987.-№ 5.-С. 624−629.
  5. , О. П. Проблемы биохимии и физиологии микроорганизмов Текст. / О. П. Белецкая, О. Н. Окунев, И. С. Кулаев- под ред. Г. К. Скрябина.- Пущино: НЦБИ АН СССР, 1985. С. 61 — 71.
  6. , Ю. А. Некоторые физико-химические свойства бактериальной? глюканазы Текст. / Ю. А. Белогорцев, Т. Б. Чернягина, О. Н. Быкова. — Фермент, и спиртовая пром-сть. — 1980. — № 3. — С. 35 — 37.
  7. Выделение и свойства эндоксиланазы и? ксилозидазы из Aspergillus oryzae Текст. / А. М. Голубев, Ф. М. Ибатулин, А. Ю. Килимник и др. // Биохимия. — 1993. -№ 6. — С. 845−851.
  8. , И. М. Технология ферментных препаратов Текст. / И. М. Грачева, А. Ю. Кривова. М.: Пищ. пром-сть, 2000. — 397 с.
  9. , Г. А. Справочник работника лаборатории пивоваренного предприятия Текст. / Г. А. Ермолаева. СПб.: Профессия, 2004. — 536 с.
  10. , Н. А. Биохимия Текст. /Н. А. Жеребцов, Т. Н. Попова, В. Г. Артюхов. Воронеж: ВГУ, 2002. — 696 с.
  11. , Н. А. Углеводы в сырье и продуктах питания Текст.: учеб. пособие для вузов / Н. А. Жеребцов, Л. П. Пащенко. Воронеж: Воронеж. гос. технол. акад., 1999. — 108 с.
  12. , Н. А. Ферменты: их роль в технологии пищевых продуктов Текст.: учеб. пособие / Н. А. Жеребцов, О. С. Корнеева, Е. Д. Фарадже-ва. Воронеж: Изд — во ВГУ, 1990. — 120 с.
  13. , И. В. Изучение свойств экзо 1,3 — Р — глюканаз Geotrichum candidum Зс Текст. / И. В. Зайкина, Н. А. Тиунова, Н. Я. Кобзева, А. М. Безбо-родов. — Прикл. биохимия и микробиология. — 1985. — Т. 21, № 4. — С. 461 — 466.
  14. , Е. Г. Влияние гемицеллюлаз на гидролиз некрахмальных полисахаридов Текст. / Е. Г. Иванова, Л. В. Киселева, И. Г. Ленец и др. // Пиво и напитки. 2002. — № 2. -С. 19 — 22.
  15. , О. А. Оптимизация переработки зерна ржи в спиртовом производстве Текст. / О. А. Калинина, Т. И. Гусева, Э. И. Колдин // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2004. — № 1. — С. 18 — 20.
  16. , В. В. Переработка зерна ржи и ячменя в спиртовом производстве Текст. / В. В. Кононенко, Л. И. Крикунова, В. В. Колпакова // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2003. — № 3. — С. 11−13.
  17. , В.Л. Биохимия зерна и хлеба Текст. / В. Л. .Кретович.1. М.: Наука, 1991.- 133 с.
  18. , Л. И. Реологическое поведение клейстеризованного крахмалсодержащего сырья Текст. / Л. И. Крикунова, Е. М. Максимова,
  19. В. Я. Черных // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2001. -№ 3. — С. 24−25.
  20. , Л. И. Эффективность дифференцированного способа переработки зерна для получения спирта Текст. / Л. И. Крикунова, Е. М. Максимова, В. В. Кононенко // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2002. — № 1.-С. 10−12.
  21. Л. Н. Интенсификация производства этанола из ржи разделением фракций полисахаридов Текст. / Л. Н. Крикунова, Е. М. Максимова // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2001. — № 4. — С. 20 — 22.
  22. , Л. Н. Современные подходы в оценке технологических свойств основного сырья спиртовой отрасли Текст. / Л. Н. Крикунова,
  23. В. А. Поляков, Т. В. Андриенко // Хранение и переработка сельхозсырья. -2006. -№ ю.-С. 37−41.
  24. Очистка и свойства эндоглюканаз Aspergillus japonikus Текст. /
  25. Л. А. Ледова, М. Г. Бухтиярова, О. П. Белецкая, И. С. Кулаев // Прикл. биохимия и микробиология. 1990. — Т. 26, № 2. — С. 190 — 194.
  26. , Л. Г. Анаэробные термофильные бактерии Текст. / Л. Г. Логинова. М.: Наука, 1982. — 100 с.
  27. , Н. С. Ферментативный гидролиз (3 глюканов Текст. /
  28. Н. С. Мазур, В. Л. Яровенко, В. И. Родзевич // Ферментативная и спиртовая промышленность. 1978. — № 8. — С. 33 — 35.
  29. Исследование реологических характеристик замесов для оценки действия ферментных препаратов с термостабильной, а амилазой Текст. /
  30. Е. М. Максимова, Л. Н. Крикунова, В. Я. Черных и др. // Хранение и переработка сельхозсырья. 2001. — № 1. — С. 25 — 28.
  31. , Г. В. Технохимический контроль спиртового и ликеро -водочного производств Текст. / Г. В. Полыгалина. М.: Колос, 1999. — 336 с.
  32. , Г. В. Определение активности ферментов Текст. / Г. В. Полыгалина, В. С. Чередниченко, Л. В. Римарева. М.: ДеЛи принт, 2003. — 375 с.
  33. , В. А. Перспективные ферментные препараты и особенности их применения в спиртовой промышленности Текст. / В. А. Поляков,
  34. Л. В. Римарева // Пиво и напитки. 2000. — № 2. — С. 52−55.
  35. , Т. Я. Свойства Р глюканазы Bacillus subtilis Текст. /
  36. Т. Я. Рафаловская, Э. А. Шишкова, Л. И. Орещенко // Прикл. биохимия и микробиология. 1986. — Т. 22, № 5. — С. 622 — 628.
  37. Ресурсосберегающая технология в производстве спирта Текст. / под ред. Н. С. Терновского. -М.: Пищ. пром-сть, 1994. 120 с.
  38. Рикачаку Кэнкюдзё. Способ получения Р глюканазы Текст.: пат. 7235 — 49 (Япония) / Рикачаку Кэнкюдзё (Япония).
  39. , Л. В. Перспективы использования протеолитических ферментных препаратов Текст. / Л. В. Римарева // Пищ. пром-сть. 1996. — № 3. -С. 44−45.
  40. , Л. В. Повышение эффективности биотехнологических процессов спиртового производства Текст. / Л. В. Римарева // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2003. — № 4. — С. 13−18.
  41. Мультиэнзимные системы в производстве спирта Текст. / Л. В. Римарева, М. Б. Оверченко, Н. И. Игнатова, А. Т. Кадиева // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2004. — № 3. — С. 22 — 24.
  42. , Л. В. Микробные ферментные препараты в спиртовомпризводстве Текст. /Л. В. Римарева // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2002. — № 4. — С. 27 — 30.
  43. , Л. В. Состояние и перспективы развития современных технологий в спиртовом производстве Текст. / Л. В. Римарева // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2005. — № 2. — С. 4 — 6.
  44. Геммицеллюлозы зерна злаков и ферменты, катализирующие их расщепление Текст. /Н. А. Родионова, Л. В. Капрельянц, П. В. Середницкий, А. Ю. Кипимник // Прикладная биохимия и микробиология. 1992. — Т. 28, вып. 5.-С. 645−664.
  45. Разделение эндо 1,4 — р — ксиланаз ОеоМсИшп сапсШит Зс с различной способностью к сорбции на нерастворимом субстрате Текст. /
  46. Н. А. Родионова, Н. В. Дубовая, Т. И. Одинцова и др. // Прикладная биохимия и микробиология. 2002. — № 5. — С. 490 — 494.
  47. Технологические аспекты получения высококачественного спирта Текст. / JI. В. Римарева, М. Б. Оверченко, Н. И. Игнатова и др. // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2002. — № 3. — С. 16−19.
  48. , Д. Ф. Эндо 1,4 —? — глюканаза анаэробной бактерии Clostridium thermocellum штамм № 3 с высокой стабильностью Текст. /
  49. Д. Ф. Тихомиров, В. В. Столбова, А. А. Клесов // Прикл. биохимия и микробиология. 1989. — Т. 25, № 1. — С. 48 — 55.
  50. Эндо 1,4 —? — глюканаза анаэробной термофильной бактерии Clostridium thermocellum в условиях распада мультиферментных кластеров Текст. / Д. Ф. Тихомиров, В. В. Фетисова, М. В. Симанькова, А. А. Клесов // Биохимия. — 1988. — Т. 53, № 5. — С. 758 — 767.
  51. Д. Ферментация и технология ферментов Текст. / Д. Улнг, Ч. Кооней, А. Демайн. М.: Легк. и пищ. пром-сть, 1983. — С. 256.
  52. Фрей Висслинг, А. Ультраструктура растительной клетки Текст. / А. Фрей Висслинг, К. Мюлеталер. М.: Мир, 1968. — С. 60 — 68.
  53. Фрей Висслинг, А. Сравнительная органелогия цитоплазмы Текст. / А. Фрей Висслинг. М.: Мир, 1976. — С. 43 — 50.
  54. , В. И. Химия гемицеллюлоз Текст. / В. И. Шарков, Н. А. Куй-бина. М.: Мир, 1976. — С. 66 — 67.
  55. , В. И. Состояние и перспективы развития спиртовой и лике-роводочной промышленности России Текст. / В. И. Ярмош // Производство спирта и ликероводочных изделий. 2003. — № 2. — С. 6 — 8.
  56. Технология спирта Текст. / В. JI. Яровенко, В. А. Маринченко,
  57. В. А. Смирнов и др.- под общ. ред. В. Л. Яровенко. М.: Колос, 2002. — 464 с.
  58. Albersheim, P. Plant Biochemistry Text. / P. Albersheim. New York- San Fransisco- London: Acad. Press, 1976. — P. 225 — 274.
  59. High molecular weight cellulase-free xylanase from alkali-tolerant Aspergillus fumigatus AR1 Text. / T. Anthony, R. Chandra,
  60. A. Rajendran, P. Gunasekaran // Enzyme and Microbial Technology. 2003. -Vol. 32, № 20. — P. 647 — 654.
  61. Badal, C. Saha Production, purification and properties of xylanase from a newlyisolated Fusarium proliferatuml Text. /С. Badal // ProcessBiochemistry. -2002. Vol. 37, № 11.- P. 1279 — 1284.
  62. Bahghate, G. N. Text. / G. N. Bahghate, С. E Dalglesh // Prok. Am. Soc. Brew. Chem. 1975. — V. l.-P. 32−36.
  63. An endo-OKyHeB-?-l, 4-xylanase from Rhizopus oryzae: production, partial purification and biochemical characterization Text. / U. Bakir, S. Yavas-caoglu, F. Guvenc, A. Ersayin // Enzyme and Microbial Technology. 2001. — Vol. 29, № 6 — 7. — P. 328 — 334.
  64. Baldrian, P. Lignocellulose degradation by Pleurotus ostreatus in the presence of cadmium Text. / P. Baldrian, J. Gabriel // FEMS Microbiology Letters. 2003. — Vol. 220, № 2. — P. 235 — 240.
  65. Bamforth, C. W. Text. / C. W. Bamforth // Brew. Dig. 1982. — V. 57. -P. 22−27.
  66. Bamforth, C. W. Text. / C. W Bamforth, H. L. Martin // J. Inst. Brew. -1981. -V. 87. P. 81−84.
  67. Bamforth, C. W. Text. / C. W Bamforth, H. L. Martin // J. Inst. Brew. -1981. -V. 87.-P. 365 -371.
  68. Bass, E. J. Text. / E. J. Bass, W. O. S Meredith // Cereal. Chem. 1955. -V. 32. — P. 374−381.
  69. Bialasiewicz, D. Wplyw obnizenia temperatuty na aktywnosc enzymow hydrolitycznych Geotrichum candidum Link Text. / D. Bialasiewicz // Przem. spoz. 1997. — Vol. 51, № 11. — P. 34 — 36.
  70. Cardoso, O. Purification and characterization of a novel cellulase-free xylanase from Acrophialophora nainiana Text. / O. Cardoso and E. Filho // FEMS Microbiology Letter. 2003. — Vol. 223, № 2. — P. 309 — 314.
  71. Cazemier, A. E. Molecular and Biochemical Characterization of Two Xy-lanase-Encoding Genes from Cellulomonas pachnodael Text. / A. E. Cazemier,
  72. J. C. Verdoes, A. J. J. van Ooyen, H. J. M. Op den Camp // Applied and Environmental Microbiology. 1999. — Vol. 65, № 9. — P. 4099 — 4107.
  73. Cesar, T. Purification and properties of the xylanase produced by Ther-momyces lanuginosus Text. / T. Cesar, V. Mrsa // Enzyme and Microb. Technol. -1996. Vol. 19, № 4 — C. 289 — 296.
  74. Cobos, A. Effect of polyhydroxylic cosolvents on the thermostability and activity of xylanase from Trichoderma reesei QM 9414 Text. / A. Cobos, P. Estrada // Enzyme and Microbial Technology. 2003. — Vol. 33, № 6. — P. 810 — 818.
  75. Fincher, G. B. Text. / G. B. Fincher, B. A Stone. // Adv. Cereal. Sci. Technol. 1986. — Vol. 8. — P. 207 — 295.
  76. George, S. P. A novel thermostable xylanase from Thermomonospora sp.: influence of additives on thermostability Text. / S. P. George, A. Ahmad, M. B. Rao // Bioresource Technology. 2001. — Vol. 78, № 3. — P. 221 — 224.
  77. George, S. P. Involvement of a Lysine Residue in the Active Site of a Thermostable Xylanase from Thermomonospora sp Text. / S. P. George, A. Ahmad, M. B. Rao // Biochemical and Biophysical Research Communications. -2001. Vol. 282, № 1. — P.48 — 54.
  78. Graessle, S. Regulated system for heterologous gene expression in Penicillium chrysogenum Text. / S. Graessle, H. Haas, E. Friedlin, H. Kurnsteiner, G. Stoffler,
  79. B. Redl // Appl. Environ. Microbiol. 1997. — Vol. 63, № 2. — P. 753 — 756.
  80. Gupta, N. Cloning, Expression, and Sequence Analysis of the Gene Encoding the Alkali-Stable, Thermostable Endoxylanase from Alkalophilic, Meso-philic Bacillus sp. Strain NG 27 Text. / N. Gupta, V. Shiva Reddy, S. Maiti,
  81. A. Ghosh // Applied and Environmental Microbiology. 2000. — Vol. 66, № 6. -P. 2631 -2635.
  82. Huber, D. F. Preparation and properties of a? D — glucanase for the specific hydrolysis of? — D — glucans Text. / D. F. Huber, D. J Nevins // Plant Physiol. — 1977. — Vol. 60, № 2. — P. 300 — 304.
  83. Huotari, F. I. Purification of an Exo? — D — 1,3- glucanase from Basi-diomycete species QM-806 Text. / F. I. Huotari, T. E. Nelson, F. Smith, S. Kirk-wood // Biol. Chem. — 1968. — Vol. 243, № 5. — P. 952 — 956.
  84. Hurst, P. L. Text. / P. L. Hurst, J. Nielsen, P. A. Sullivan, M. G. Shepherd // Biochem. J. 1977. — V. 165. — P. 33 — 41.
  85. Ikeda, R. Text. / R. Ikeda, T. Yamamoto, M. Funatsu // Arg. Biol. Chem. 1973.-V. 37, № 5.-P. 1153 — 1159.
  86. Jeffries, T. Method of removing colors from wood pulp using xylanase from Streptomyces roseiscleroticus NRRL B 11 019 Text. / T. Jeffries, A. Grabski, R. N. Patel, G. Elegir, G. Szakacs//Biotechnol. A. — 1997. — Vol. 15, № 1. — P. 296−301.
  87. Kang, M. K. Purification and Characterization of Two Xylanases from Alka-lophilic Cephalosporium sp. Strain RYM 202 Text. / M. K. Kang, P. J. Maeng,
  88. Y. H. Rhee // Appl. Environ. Microbiol. 1996. — Vol. 62, № 9. — P. 3480 — 3482.
  89. Kubata, B. K. Xylanase IV, an Exoxylanase of Aeromonas caviae ME 1 Which Produces Xylotetraose as the Only Low — Molecular — Weight Oligosaccharide from Xylan Text. / B. K. Kubata, K. Takamizawa, K. Kawai, T. Suzuki,
  90. H. Horitsu // Appl. Environ. Microbiol. 1995. — Vol. 61, № 4. — P. 1666 — 1668.
  91. Lam, S. K. A xylanase from roots of sanchi ginseng (Panax otoginseng) with inhibitory effects on human immunodeficiency virus-1 reverse transcriptase Text. /S. K. Lam, T. B. Ng // Life Sciences. Volume 70. — Issue 25.-10 May 2002.-Pages 3049−3058.
  92. Lee, Y. E. Gene cloning, sequencing, and biochemical characterization of endoxylanase from Thermoanaerobacterium saccharolyticum B6A RI Text. /
  93. Y. E. Lee, S. E. Lowe, J. G. Zeikus // Appl. Environ. Microbiol. 1993. — Vol. 59, № 9. -P. 3134−3137.
  94. Luehsinger, W. W. Mecanism of action of malt ?-glukanases, structures of products, structures of Barl en? D — dlucan du endo —? — glukanase Text. / W. W. Luehsinger, S. C. Chem, A. W Bichards. — Arch. Biochem, biophys, 1965. -112.
  95. MacCabe, A. P. Improving extracellular production of food-use enzymes from Aspergillus nidulans I Text. / A. P. MacCabe, M. Orejas, E. N. Tamayo, A. Villanueva, D. Ramon // Journal of Biotechnology. 2002. — Vol. 96, № l.-P. 43−54.
  96. Manners, D. J. Text. / D. J Manners, J. J Marshall // J. Inst. Brew. 1969. -V. 75.-P. 550−561.
  97. Manners, D. J. Text. / D. J. Manner, A. Seiler, R. J. Sturgeon // Carbo-hydr. Res. 1982. V. 100. P. 435−440.
  98. Medeiros, R. G. Production of xylan-degrading enzymes from Amazon forest fungal species Text. / R. G. Medeiros, R. Hanada, E. X. F. Filho // International Biodeterioration & Biodegradation. 2003. — Vol. 52, № 2. — P. 97 — 100.
  99. Milagres, A. Evaluating the basidiomycetes Poria medula-panis and Wolfiporia cocos for xylanase production Text. / A. Milagres, R. M. Sales // Enzyme and Microbial Technology. 2001. — Vol. 28, № 6. — P. 522 — 526.
  100. Morales, P. Purification and Characterization of Alkaline Xylanases from Bacillus polymyxa Text. / P. Morales, A. Madarro, J. A. Perez Gonzalez,
  101. J. M. Sendra, F. Pinaga, A. Flors // Appl. Environ. Microbiol. 1993. — Vol. 59, № 5.-P. 1376- 1382.
  102. Morral, P. Text. / P. Morral, D. E. Briggs // Phytochemistry. 1978. -V. 17.-P. 1495- 1502.
  103. Moscatelli, E. A. Enzymatic properties of a? D — glucanase from Bacillus subtilis Text. / E. A. Moscatelli, E. A. Ham, E. L. // Rickers. — J. Biol. Chem. — 1961. — V. 236, № li.-p. 2858−2862.
  104. Nagasaki, S. Purification and characterization of an exo 1,3 — glucanase from a fungi imperfecti Text. / S. Nagasaki, K. Saito, S. Yamamoto // Arg. Biol. Chem. — 1977. — V. 41, № 3. — P. 493.
  105. Nakamura, S. Purification and some properties of an alkaline xylanase from alkaliphilic Bacillus sp. strain 41M 1 Text. / S. Nakamura, K. Wakabaya-shi, R. Nakai, R. Aono, K. Horikoshi // Appl. Environ. Microbiol. — 1993.
  106. Vol. 59, № 7.-P. 2311 -2316.
  107. Okada, C. Text. / C. Okada // Argis. Biol. Chem. 1985. — V. 49. -P. 1257- 1265.
  108. Okamoto, K. Text. / K. Okamoto, H. Kitano, T Akazawa // Plant Cell. Physiol. 1980. — V. 21. — P. 201 — 204.
  109. Okot-Kotber, M. Phytase activity in extracts of flour and bran from wheat cultivars: enhanced extractability with? glucanase and endo-xylanase.
  110. Text. / M. Okot-Kotber, K. J. Yong, K. Bagorogoza, A. Liavoga // Journal of Cereal Science.-2003.-Vol.38, № 3.-P. 307−315.
  111. Parry, J. B. Text. / J. B. Parry, J. C. Stewart, J. Heptinstall // Biochem. J. 1983. — V. 213. — P. 437 — 444.
  112. Preece, I. A. Text. / I. A. Preece, I. Hoggan // Eur. Brew. Conv. Proc. Congr. 6th Copenhagen., 1957. P.72 — 83.
  113. Qu, Y. Production, characterization and application of the cellulose free xylanase from Aspergillus niger Text. / Y. Qu, P. Gao, D. Wang, X. Zhao,
  114. X. Zhang // Biochem. and Biotechnol. 1996. — Vol. 57 — 58. — C. 375 — 381.
  115. Rasmussen, C. V. pH-, Temperature- and Time-dependent Activities of Endogenous Endo? — D — Xylanase,? — D — Xylosidase and a — L — Arabinofur anosidase in Extracts from Ungerminated Rye (Secale cereale L.) Text. /
  116. C. V. Rasmussen, H. B. Hansen, A. Hansen, L. M. Larsen// Grain Journal of Cereal Science. 2001. — Vol. 34, № 1. — P. 49 — 60.
  117. Ruiz Arribas, A. Overproduction, purification, and biochemical characterization of a xylanase (Xysl) from Streptomyces halstedii JM8 Text. /
  118. A. Ruiz Arribas, J. M. Fernandez — Abalos, P. Sanchez, A. L. Garda, R. I. Santamaria // Appl. Environ. MicrobioL. — 1995. — Vol. 61, № 6. — P. 2414 — 2419.
  119. Sa-Pereira, P. Electroelution as a simple and fast protein purification method: isolation of an extracellular xylanase from Bacillus sp. CCMI 966 Text. /
  120. P. Sa-Pereira, J. Duarte, M. Costa-Ferreira // Enzyme and Microbial Technology. -2000. Vol. 27, № 1 — 2. — P. 95 — 99.
  121. Sa-Pereira, P. Enzymatic properties of a neutral erado 1,3(4) —? — xylanase Xyl II from Bacillus subtilis Text. /P. Sa-Pereira, M. Costa-Ferreira,
  122. M. R. Aires-Barros // Journal of Biotechnology. 2002. — Vol. 94, № 3. — P. 265 — 275.
  123. Shao, W. A High-Molecular-Weight, Cell-Associated Xylanase Isolated from Exponentially Growing Thermoanaerobacterium sp. Strain JW/SL YS485 Text. IW. Shao, S. DeBlois, J. Wiegel // Appl. Environ. Microbiol. — 1995. -Vol. 61, № 3.- P. 937−940.
  124. Singh, S. Thermomyces lanuginosus: properties of strains and their he-micellulases Text. / S. Singh, A. M. Madlala, B. A. Prior // FEMS Microbiology Reviews. 2003. — Vol. 27, № 1. — P. 3 — 16.
  125. Sova, V. V. Some aspect of specifity and action pattern of (3 1,3 — glu-kan glucanohydrolase from Spisula sachalinensis Text. / V. V. Sova, L. A. El-yakova // Biochim. Biophys. Acta. — 1972. — V. 258, № l. — p. 219 — 227.
  126. Spinner, H. E. Hydrolysis of cellulose in fed-batch culture by Clostridium thermocellum: a way to inerease speed of cellulose hydrolysis Text. /
  127. H. E Spinner // Biotechnol. Lett. 1985. — № 3. — P. 213 — 218.
  128. Stuart I. M. Text. /1. M. Stuart, G. B Fincher // Plant Physiol. 1986. -V. 80. — P. 310−314.
  129. Svenson, B. Text. / B. Svenson // Carlsberg. Res. Commun. 1978. -V. 43.-P. 103−115.
  130. Taneja, K. Properties and application of a partially purified alkaline xylanase from an alkalophilic fungus Aspergillus nidulans KK 99 Text. / K. Tane-ja, S. Gupta, R. Chander // Kuhad Bioresource Technology. — 2002. — Vol. 85, l.-P. 39−42.
  131. Tenkanen, M. Use of acid-tolerant xylanase for bleaching of kraft pulp Text. / M. Tenkanen, L. Viikari, J. Buchert // Biotechnol. Techn. 1997.
  132. Vol. 11, № 12.-P. 935−938.
  133. Tsujibo, H. Purification, properties, and partial amino acid sequences of thermostable xylanases from Streptomyces thermoviolaceus OPC 520 Text. /
  134. H. Tsujibo, K. Miyamoto, T. Kuda, K. Minami, T. Sakamoto, T. Hasegawa, Y. In-amori // Appl. Environ. Microbiol. 1992. — Vol. 58, №. 1. — P. 371 — 375.
  135. Vidmar S. Text. / S. Vidmar, V. Turk, I. Kregar // Appl. Mikrobiol. and Biotechnol. 1984. — V. 20. — P. 326 — 330.
  136. Wang, S. Production of xylanases from rice bran by Streptomyces actuo-sus A 151 Text. / S. Wang, Y. Yen, I. Shih, A. Chang, W. Chang, W. Wu, [Text] Y. Chai // Enzyme and Microbial Technology. — 2003. — Vol. 33, № 7. — P. 917 — 925 .
  137. Wiegel, J. The importance of thermophilic bacteria in biotechnol Critikal Rev Text. / J. Wiegel, L. G. Ljungdahl // Biotechnol. 1986. — V. 3, № 1.1. P. 397−380.
  138. Winterhalter, C. Two Extremely Thermostable Xylanases of the Hyper-thermophilic Bacterium Thermotoga maritima MSB8 Text. / C. Winterhalter,
  139. W. Liebl // Appl. Environ. Microbiol. 1995. — Vol. 61, № 5. — P. 1810−1815.
  140. Woodward J. R. Text. / J. R. Woodward, G.B. Fincher // Eur. J. Bio-chem. 1982. — V. 121.-P. 663−669.
  141. Woodward J. R. Text. / J. R. Woodward, G. B. Fincher // Carbohydr. Res. 1982. — V. 106. — P. 111 — 122.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!