ΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² написании студСнчСских Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚
АнтистрСссовый сСрвис

Ксилозидаза ΠΈΠ· Aspergillus awamori: свойства ΠΈ использованиС Π² Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΌ синтСзС

Π”ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΡΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈΠ£Π·Π½Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚ΠΎΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒΠΌΠΎΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹

ΠšΠΎΠ½Ρ„ΠΈΠ³ΡƒΡ€Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΏΡ€ΠΈ Π°Π½ΠΎΠΌΠ΅Ρ€Π½ΠΎΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π΅ Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠΉ части субстрата, Ρ€ ΠšΡΠΈΠ»ΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π°Π·Π° являСтся экзо-Π΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π·ΠΎΠΉ. 3. Π -Ксилозидаза ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅Ρ‚ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΡŽ трансгликозилирования. ΠŸΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚Ρ‹. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ синтСза с ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ описанной Π² ΡΡ‚ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ Π  ΠΊΡΠΈΠ»ΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π°Π·Ρ‹ ΠΈΠ· Aspergilius awamori, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡŽΡ‚ Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡƒΠ±ΡΠ°ΠΉΡ‚Π½ΡƒΡŽ структуру ΠΈ ΠΊΠ°Ρ‚алитичСскиС Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΈ эндои экзо-Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ²… Π§ΠΈΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ Π΅Ρ‰Ρ‘ >

Ксилозидаза ΠΈΠ· Aspergillus awamori: свойства ΠΈ использованиС Π² Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΌ синтСзС (Ρ€Π΅Ρ„Π΅Ρ€Π°Ρ‚, курсовая, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ)

Π‘ΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅

  • БПИБОК Π‘ΠžΠšΠ ΠΠ©Π•ΠΠ˜Π™
  • 1. Π’Π’Π•Π”Π•ΠΠ˜Π•
    • 1. 1. ΠΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΏΡ€ΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΡ‹
    • 1. 2. Π¦Π΅Π»ΠΈ ΠΈ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡ΠΈ исслСдования
    • 1. 3. ΠžΡΠ½ΠΎΠ²Π½Ρ‹Π΅ полоТСния, выносимыС Π½Π° Π·Π°Ρ‰ΠΈΡ‚Ρƒ
    • 1. 4. Научная Π½ΠΎΠ²ΠΈΠ·Π½Π° ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚ΠΎΠ²
    • 1. 5. ВСорСтичСскоС ΠΈ ΠΏΡ€Π°ΠΊΡ‚ичСскоС Π·Π½Π°Ρ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹
    • 1. 6. Апробация Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹
  • 2. ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π«
    • 2. 1. Π“Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π·Ρ‹, ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ дСйствия
    • 2. 2. ΠšΡΠΈΠ»Π°Π½Ρ‹ — ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Π΅ субстраты Π -ксилозидаз
    • 2. 3. Ρ€-ΠšΡΠΈΠ»ΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π°Π·Ρ‹ ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ², Ρ„ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΎ-химичСскиС 23 характСристики
    • 2. 4. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π½ΠΎ-Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ исслСдования Π -ксилозидаз
    • 2. 5. ВрансгликозилированиС, Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΉ синтСз 33 Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠΊΠΎΠ½ΡŒΡŽΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ²
  • 3. ΠœΠΠ’Π•Π Π˜ΠΠ›Π« И ΠœΠ•Π’ΠžΠ”Π«
    • 3. 1. Бубстраты для измСрСния Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΉ активности
    • 3. 2. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ измСрСния Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΉ активности
    • 3. 3. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π -ксилозидазы ΠΈΠ· ΠΌΠΈΡ†Π΅Π»ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π³Ρ€ΠΈΠ±Π° Aspergillus 40 awamor
    • 3. 4. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π -ксиланазы ΠΈΠ· ΠΌΠΈΡ†Π΅Π»ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π³Ρ€ΠΈΠ±Π° Trichoderma 42 reesei (сСмСйство 11)
    • 3. 5. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π -ксиланазы ΠΈΠ· ΠΌΠΈΡ†Π΅Π»ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π³Ρ€ΠΈΠ±Π° Aspergillus orizae (сСмСйство 10)
    • 3. 6. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ чистоты ΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΠΎΠΉ массы 43 Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ²
    • 3. 7. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ опрСдСлСния частичной аминокислотной 43 ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ Π -ксилозидазы
    • 3. 8. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ исслСдования Ρ„ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΎ-химичСских свойств (3- 44 ксилозидазы
    • 3. 9. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ опрСдСлСния кинСтичСских характСристик ΠΈ ΠΊΠΎΠ½ΡΡ‚Π°Π½Ρ‚ 46 ингибирования Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΉ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π°, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Ρ… Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ
  • Π—Π›Πž. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ стСрСохимии Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° рксилозидазы ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ 'Н ЯМР спСктроскопии
    • 3. 11. ИсслСдованиС Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠ³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ активности (3- 48 ксилозидазы
    • 3. 12. ИсслСдованиС влияния рН ΠΈ ΠΊΠΎΠ½Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΈ-НЀК ΠΈ ΠœΠ£Π€Πš2 49 Π½Π° Π²Ρ‹Ρ…ΠΎΠ΄ ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² трансгликозилирования
    • 3. 13. ΠŸΡ€Π΅ΠΏΠ°Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΉ синтСз «-НЀК2.3 ΠΈ ΠœΠ£Π€Πš
    • 3. 14. ΠŸΡ€Π΅ΠΏΠ°Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΉ синтСз ΠΈ-НЀК
    • 3. 15. Π₯арактСристика структуры ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² трансгликозилирования 51 ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ ЯМР
    • 3. 16. Π₯арактСристика структуры ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² трансгликозилирования 52 ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ масс-спСктромСтрии
    • 3. 17. ИсслСдованиС Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€Π° дСйствия ксиланаз сСмСйств 10 ΠΈ 11 ΠΏΠΎ 53 ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎ синтСзированным гс-НЀК2-Π± ΠΈ ΠœΠ£Π€Πš
  • 4. | РЕЗУЛЬВАВЫ И ΠžΠ‘Π‘Π£Π–Π”Π•ΠΠ˜Π•
    • 4. 1. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ Ρ„ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΎ-химичСскиС свойства Π -ксилозидазы ΠΈΠ· 54 ΠΌΠΈΡ†Π΅Π»ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π³Ρ€ΠΈΠ±Π° Aspergillus awamor
    • 4. 2. ИсслСдованиС ΠΏΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠΉ структуры Ρ€-ксилозидазы 57 4.3.ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ констант ΠΈΠΎΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ каталитичСских Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏ Π - 59 ксилозидазы
    • 4. 4. ИсслСдованиС стСрСохимии Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ΠΈ Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€Π° дСйствия |3- 60 ксилозидазы
    • 4. 5. ИсслСдованиС Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠ³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ активности Ρ€~ 62 ксилозидазы
    • 4. 6. Π₯арактСристика структуры ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² трансгликозилирования 69 ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Π°ΠΌΠΈ ЯМР ΠΈ ΠΌΠ°ΡΡ-спСктромСтрии
    • 4. 7. Анализ кинСтичСских характСристик Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π°, 77 ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠΉ {Π—-ксилозидазой
    • 4. 8. Анализ констант ингибирования Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π°, 82 ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠΉ (Π—-ксилозидазой
    • 4. 9. ИсслСдованиС ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ трансгликозилирования, 84 ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠΉ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π°Π΅ΠΌΠΎΠΉ [Π—-ксилозидазой ΠΈΠ· ΠΌΠΈΡ†Π΅Π»ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π³Ρ€ΠΈΠ±Π° Aspergillus awamori, Π² ΠΊΠ°Ρ‡Π΅ΡΡ‚Π²Π΅ субстратов для эндо-ксиланаз сСмСйств 10 ΠΈ
  • 5. Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«
  • 6. Бписок ΠΎΠΏΡƒΠ±Π»ΠΈΠΊΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΏΠΎ Ρ‚Π΅ΠΌΠ΅ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚
  • 7. Π‘Π›ΠΠ“ΠžΠ”ΠΠ ΠΠžΠ‘Π’Π˜

1.1. ΠΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΏΡ€ΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΡ‹ Π£Π³Π»Π΅Π²ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΈΠ³Ρ€Π°ΡŽΡ‚ ΡΡƒΡ‰Π΅ΡΡ‚Π²Π΅Π½Π½ΡƒΡŽ Ρ€ΠΎΠ»ΡŒ Π² ΠΌΠΈΡ€ΠΈΠ°Π΄Π°Ρ… биологичСских структур, процСссов. ΠžΡ„ΠΎΠΌΠ½ΠΎΠ΅ количСство Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… олигосахаридных ΠΎΠ±Π½Π°Ρ€ΡƒΠΆΠ΅Π½Π½Ρ‹Ρ… Π² ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π΅, происходит ΠΈΠ· Ρ€Π°Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ образования ΠΈ Ρ€Π°Π·Ρ€Ρ‹Π²Π° Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… связСй. Гликозидная связь являСтся ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ· Π½Π°ΠΈΠ±ΠΎΠ»Π΅Π΅ ΠΏΡ€ΠΎΡ‡Π½Ρ‹Ρ… связСй, ΡΡƒΡ‰Π΅ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… Π² ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π΅. ΠŸΠ΅Ρ€ΠΈΠΎΠ΄ Π΅Π΅ Π΅ΡΡ‚СствСнного распада составляСт Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ 5 ΠΌΠΈΠ»Π»ΠΈΠΎΠ½ΠΎΠ² Π»Π΅Ρ‚. Π“Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π·Ρ‹ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹, способныС ΡƒΡΠΊΠΎΡ€ΠΈΡ‚ΡŒ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ· Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΉ связи Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ Ρ‡Π΅ΠΌ Π² 10 Ρ€Π°Π·, ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ ΠΎΠ΄Π½ΠΈΠΌΠΈ ΠΈΠ· Π½Π°ΠΈΠ±ΠΎΠ»Π΅Π΅ эффСктивных ΠΈΠ· ΡΡƒΡ‰Π΅ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·Π°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ². ΠŸΠΎΡΡ‚ΠΎΠΌΡƒ интСрСс ΠΊ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΡΠΌ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€ΠΎΠ² обусловлСн Π½Π΅ Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠΊΠΎ Ρ„ΡƒΠ½Π΄Π°ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌΠΈ, Π½ΠΎ ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΊΠ»Π°Π΄Π½Ρ‹ΠΌΠΈ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡Π°ΠΌΠΈ. Ксилан основной структурный полисахарид ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ растСний, Π·Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠΉ ΠΏΠΎ Ρ€Π°ΡΠΏΡ€ΠΎΡΡ‚ранСнности послС Ρ†Π΅Π»Π»ΡŽΠ»ΠΎΠ·Ρ‹ полисахарид Π² ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π΅. Ксилан прСдставляСт собой ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€, состоящий, Π² ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π½ΠΎΠΌ, ΠΈΠ· Ρ†Π΅ΠΏΠ΅ΠΉ |3-Dостатков, соСдинСнных 1−4-Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π½Ρ‹ΠΌΠΈ связями ксилопиранозных ΠžΡΠ½ΠΎΠ²Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΊΠΎΠΌΠΏΠΎΠ½Π΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ ксиланолитичСской систСмы, ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»ΡΡŽΡ‰ΠΈΠΌΠΈ ΡΠΊΠΎΡ€ΠΎΡΡ‚ΡŒ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ксилана, ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ Π΄Π²Π° Ρ‚ΠΈΠΏΠ° Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ²: эндо-ксиланазы (1,4-Π -Π’-ксиланогидролазы К.Π€. 3.2.1.8.), Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ ксилан Π΄ΠΎ ΠΊΠΎΡ€ΠΎΡ‚ΠΊΠΈΡ… ксилоолигосахаридов, ΠΈ Π -ксилозидазы (1,4-Π -Π’-ксилогидролазы К.Π€. 3.2.1.37), Ρ€Π°ΡΡ‰Π΅ΠΏΠ»ΡΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ ΠΊΠΎΡ€ΠΎΡ‚ΠΊΠΈΠ΅ ксилоолигосахариды Π΄ΠΎ ΠΊΡΠΈΠ»ΠΎΠ·Ρ‹ ΠΈ ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ΡΡ ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π²Ρ‹ΠΌΠΈ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΎΠΉ Π΄Π΅Π³Ρ€Π°Π΄Π°Ρ†ΠΈΠΈ ксилана (CoUinset al., 2005). ΠžΠ³Ρ€ΠΎΠΌΠ½Ρ‹ΠΉ интСрСс ΠΊ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΡŽ систСмы Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ², ΡƒΡ‡Π°ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… Π² ΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π±ΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΌΠ΅ этого ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°, связан с ΠΈΡ… ΡˆΠΈΡ€ΠΎΠΊΠΈΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ Π² Π±ΠΈΠΎΡ‚Π΅Ρ…Π½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ. Π­Ρ‚ΠΈ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΡŽΡ‚ Π² Ρ†Π΅Π»Π»ΡŽΠ»ΠΎΠ·Π½ΠΎ-Π±ΡƒΠΌΠ°ΠΆΠ½ΠΎΠΉ, Ρ‚Π΅ΠΊΡΡ‚ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ ΠΈ ΠΏΠΈΡ‰Π΅Π²ΠΎΠΉ ΠΏΡ€ΠΎΠΌΡ‹ΡˆΠ»Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ (Beg et ah, 2001). Ин1СнсивноС использованиС эндо-ксиланаз ΠΈ Π -ксилозидаз Π² ΠΏΡ€ΠΎΠΌΡ‹ΡˆΠ»Π΅Π½Π½ΠΎΠΌ производствС постоянно стимулируСт Π΄Π²Π° основных направлСния исслСдований поиск Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… источников Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈ ΠΏΠΎΠ΄Ρ€ΠΎΠ±Π½ΠΎΠ΅ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈΡ… Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… свойств, Π΄Π°ΡŽΡ‰Π΅Π΅ Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ эффСктивно ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹ Π² Π±ΠΈΠΎΡ‚СхнологичСских процСссах. Π’Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ΅ Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΠ³ΠΎ использования Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π· Π² Π±ΠΈΠΎΡ‚Π΅Ρ…Π½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ основываСтся Π½Π° Ρ‚ΠΎΠΌ Ρ„Π°ΠΊΡ‚Π΅, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΌΠ½ΠΎΠ³ΠΈΠ΅ прСдставитСли этого класса Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡŽΡ‚ Π½Π΅ Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠΊΠΎ гидролитичСской, Π½ΠΎ ΠΈ Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠ³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ синтазной Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ, ΠΈ ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½Ρ‹ ΠΎΡΡƒΡ‰Π΅ΡΡ‚Π²Π»ΡΡ‚ΡŒ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΉ синтСз Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠΊΠΎΠ½ΡŒΡŽΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ². Одним ΠΈΠ· ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Ρ€ΠΎΠ² примСнСния Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠ³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ активности Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°:[ являСтся Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΉ синтСз олигосахаридов, содСрТащих Ρ…Ρ€ΠΎΠΌΠΎΡ„ΠΎΡ€Π½Ρ‹Π΅ ΠΈΠ»ΠΈ флуорСсцСнтныС Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ (Zeng et al., 2000; Mala et al., Π² 1999). синтСзС ΠΈ Π΄Π»Ρ Π“Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π·Ρ‹ ΠΏΠΎΠ΄ΠΎΠ±Π½Ρ‹Ρ… ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ эффСктивным ΠΈΡ… ΠΈΠ½ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠΌ высокой олигосахаридов благодаря Ρ€ΠΎΠ΄Π° сСлСктивности ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΡŽΡ‚ΡΡ стСрСоспСцифичности. Π’Π°ΠΊΠΎΠ³ΠΎ субстраты исслСдований Ρ‰ΠΈΡ€ΠΎΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΡ€ΡƒΠ³Π° Π³Π»ΠΈΠΊΠ°Π½Π°Π· (Honda et al., 2000), Ρ‚Ρ€Π°Π΄ΠΈΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ измСрСния Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΉ активности ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… основываСтся Π½Π° Ρ€Π΅Π³ΠΈΡΡ‚Ρ€Π°Ρ†ΠΈΠΈ Π²ΠΎΡΡΡ‚Π°Π½Π°Π²Π»ΠΈΠ²Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΊΠΎΠ½Ρ†ΠΎΠ² олигосахаридов, ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ…ΡΡ Π² ΠΏΡ€ΠΎΡ†Π΅ΡΡΠ΅ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°. Π”Π°Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ‚ Π½Π΅Π΄ΠΎΡΡ‚Π°Ρ‚ΠΎΡ‡Π½ΡƒΡŽ Ρ‡ΡƒΠ²ΡΡ‚Π²ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ для Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… исслСдований Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ², ΠΈ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π½Ρ‹Ρ… субстратов активности Π³Π»ΠΈΠΊΠ°Π½Π°Π· прСпятствуСт Π² ΡΠ²ΡΠ·ΠΈ со ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΡŽ ΡΠ»ΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠ³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ различия ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ΠΈ ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² трансгликозилирования. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ синтСза Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠΊΠΎΠ½ΡŒΡŽΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ‚ нСоспоримыС прСимущСства Π² ΡΡ€Π°Π²Π½Π΅Π½ΠΈΠΈ с ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠΌ, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹ΠΉ являСтся Π³ΠΎΡ€Π°Π·Π΄ΠΎ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ дорогостоящим, Ρ‚Ρ€ΡƒΠ΄ΠΎΠ΅ΠΌΠΊΠΈΠΌ ΠΈ ΡΠΊΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈ Π²Ρ€Π΅Π΄Π½Ρ‹ΠΌ. На ΡΠ΅Π³ΠΎΠ΄Π½ΡΡˆΠ½ΠΈΠΉ дСнь описано Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ сотни Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… экзо-Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π°Π·, Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΈΠ· ΡˆΠΈΡ€ΠΎΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΡ€ΡƒΠ³Π° ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² ΠΈ ΡƒΡΠΏΠ΅ΡˆΠ½ΠΎ примСняСмых Π² Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΌ синтСзС Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… биологичСски Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… вСщСств. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΎ Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΡΠ²ΡΠ·ΠΈ строСния Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈ ΠΈΡ… ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ ΠΊ ΠΏΡ€ΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΡŽ Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠ³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ, нСсомнСнно, Π²Π°ΠΆΠ½ΠΎ, Ρ‚Π°ΠΊ ΠΊΠ°ΠΊ Π½Π΅ Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠΊΠΎ Π΄Π°Π΅Ρ‚ Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ эффСктивно ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ трансгликозидазы Π² Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΌ синтСзС, Π½ΠΎ ΠΈ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΠ΅Ρ‚ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡ΠΈΡ‚ΡŒ Π½ΠΎΠ²ΡƒΡŽ ΠΈΠ½Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ°Ρ†ΠΈΡŽ ΠΎ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ΅ дСйствия Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π· Π² Ρ†Π΅Π»ΠΎΠΌ. Π’ Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ ΠΏΠΎΠ΄Ρ€ΠΎΠ±Π½ΠΎ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½Ρ‹ кинСтичСскиС ΠΏΠ°Ρ€Π°ΠΌΠ΅Ρ‚Ρ€Ρ‹ Ρ„ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΎ-химичСскиС свойства, ΠΈ Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠ³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π°Ρ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° Π -ксилозидазы ΠΈΠ· ΠΌΠΈΡ†Π΅Π»ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π³Ρ€ΠΈΠ±Π° Aspergillus awamori, описан Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΉ синтСз «Π°Ρ€Π°-Π½ΠΈΡ‚Ρ€ΠΎΡ„Π΅Π½ΠΈΠ».

1. Π -Ксилозидаза, выдСлСнная ΠΈΠ· ΠΌΠΈΡ†Π΅Π»ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π³Ρ€ΠΈΠ±Π° Aspergilius awamori,.

ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ‚ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΡƒΡŽ массу 250±5 ΠΊΠ”Π° ΠΈ ΡΠΎΡΡ‚ΠΎΠΈΡ‚ ΠΈΠ· Π΄Π²ΡƒΡ… ΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ….

ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†. На ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° аминокислотной ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ.

Π -ксилозидазы Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ классифицирован ΠΊΠ°ΠΊ ΠΏΡ€Π΅Π΄ΡΡ‚Π°Π²ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒ 3 сСмСйства.

Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π·. 2. Π -Ксилозидаза ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅Ρ‚ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΡŽ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° с ΡΠΎΡ…Ρ€Π°Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ.

ΠΊΠΎΠ½Ρ„ΠΈΠ³ΡƒΡ€Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΏΡ€ΠΈ Π°Π½ΠΎΠΌΠ΅Ρ€Π½ΠΎΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π΅ Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠΉ части субстрата, Ρ€ ΠšΡΠΈΠ»ΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π°Π·Π° являСтся экзо-Π΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»Π°Π·ΠΎΠΉ. 3. Π -Ксилозидаза ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅Ρ‚ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΡŽ трансгликозилирования. ΠŸΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚Ρ‹.

Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ трансгликозилирования ΠΏΡ€Π΅Π΄ΡΡ‚Π°Π²Π»ΡΡŽΡ‚ ΠΏΠΎ ΡΠ²ΠΎΠ΅ΠΉ структурС.

Π»ΠΈΠ½Π΅ΠΉΠ½Ρ‹Π΅ Π -1−4- ксилоолигосахариды со ΡΡ‚Π΅ΠΏΠ΅Π½ΡŒΡŽ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ 2 — 6. 4. Анализ Π·Π½Π°Ρ‡Π΅Π½ΠΈΠΉ каталитичСской эффСктивности (^са/^ΠΌ) Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΉ.

Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ксилоолигосахаридов со ΡΡ‚Π΅ΠΏΠ΅Π½ΡŒΡŽ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ 2 — 6 ,.

ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Ρ… Π -ксилозидазой, ΠΈ ΠΊΠΎΠ½ΡΡ‚Π°Π½Ρ‚ ингибирования Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ.

Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° позволяСт ΠΏΡ€Π΅Π΄ΠΏΠΎΠ»ΠΎΠΆΠΈΡ‚ΡŒ Π½Π°Π»ΠΈΡ‡ΠΈΠ΅ Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠΊΠΎ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠ³ΠΎ сайта.

Ρ‰ ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°Π½ΠΈΡ для Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ остатка ΠΈ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠ³ΠΎ сайта связывания для.

Π°Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ½Π° Π² Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°. 5. Π‘ΠΏΠ΅Ρ†ΠΈΡ„ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Π΅ Ρ…Ρ€ΠΎΠΌΠΎΡ„ΠΎΡ€Π½Ρ‹Π΅ ΠΈ Ρ„луорСсцСнтныС субстраты, ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅.

ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ синтСза с ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ описанной Π² ΡΡ‚ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ Π  ΠΊΡΠΈΠ»ΠΎΠ·ΠΈΠ΄Π°Π·Ρ‹ ΠΈΠ· Aspergilius awamori, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡŽΡ‚ Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡƒΠ±ΡΠ°ΠΉΡ‚Π½ΡƒΡŽ структуру ΠΈ ΠΊΠ°Ρ‚алитичСскиС Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΈ эндои экзо-Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ²,.

способных Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ ксилоолигосахариды. 6. ΠœΠΎΠ΄ΠΈΡ„ΠΈΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ ксилоолигосахариды со ΡΡ‚Π΅ΠΏΠ΅Π½ΡŒΡŽ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ 2 ΠΈ.

3 ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ эффСктивными субстратами для измСрСния ксиланазной.

активности ΠΈ ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ Π² ΠΏΡ€ΠΎΠΌΡ‹ΡˆΠ»Π΅Π½Π½ΠΎΠΌ производствС.

Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… ксиланазных ΠΏΡ€Π΅ΠΏΠ°Ρ€Π°Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈ Π² Π±ΠΈΠΎΡ‚СхнологичСских процСссах.7. Бписок ΠΎΠΏΡƒΠ±Π»ΠΈΠΊΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ…, Π½ΠΎ Ρ‚Π΅ΠΌΠ΅ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚.

1. Π ΠΎΠ΄ΠΈΠΎΠ½ΠΎΠ²Π° Н. А., Дубовая Н. Π’., ЭнСйская Π•. Π’., ΠœΠ°Ρ€Ρ‚ΠΈΠ½ΠΎΠ²ΠΈΡ‡ Π›, И." Π“Ρ€Π°Ρ‡Π΅Π²Π°.

И.М., Π‘Π΅Π·Π±ΠΎΡ€ΠΎΠ΄ΠΎΠ² A.M. 2000. ΠžΡ‡ΠΈΡΡ‚ΠΊΠ° ΠΈ Ρ…арактСристика эндо-1,4-Π  ксиланазы ΠΈΠ· Geotrichum candidum Π—Π‘. ΠŸΡ€ΠΈΠΊΠ»Π°Π΄Π½Π°Ρ биохимия ΠΈ.

микробиология, Ρ‚. 36, JV" 5, с. 535−540. 2. Borriss R., Krah М., Brumer Н. 3rd., Kerzhner М.А., Ivanen D.R., Eneyskaya.

E.V., Elyakova L.A., Shishlyannikov S.M., Shabalin K.A., Neustroev K.N. 2003. Enzymatic synthesis of 4-methylumbelliferyl (l—>3)-beta-D;

glucooligosaccharides-new substrates for beta-l, 3-l, 4-D-glucanase. Carbohydr. Res. 338(14): 1455−67. 3. Eneyskaya E.V., Brumer H. 3rd., Backinowsky L.V., Ivanen D.R.,.

Kulminskaya A.A., Shabalin K.A., Neustroev K.N. 2003. Enzymatic synthesis.

of beta-xylanase substrates: transglycosylation reactions of the beta-]<:ylosidase.

from Aspergillus sp. Carbohydr Res. 338(4): 313−25. 4. Eneyskaya E.V., Ivanen D.R., Shabalin K.A., Kulminskaya A.A.,.

Backinowsky L.V., Brumer Iii. H., Neustroev K.N. 2005. Chemo-enzymatic.

synthesis of 4-methylumbeIliferyl beta-(l—>4)-D-xylooligosides: new.

substrates for beta-D-xylanase assays. Org. Biomol. Chem. 3(1): 146−51. 5. Golubev A.M., Brandao Neto J.R., Eneyskaya E.V., Kulminskaya A.V.,.

Kerzhner M.A., Neustroev K.N., PolikaΡ„ov I. 2000. Purification, crystallization and preliminary X-ray study of beta-xylosidase from.

Trichoderma reesei. Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 56 (Pt 8): 1058−60. 6. Golubev A.M., Nagem R.A., Brandao Neto J.R., Neustroev K.N., Eneyskaya.

E.V., Kulminskaya A.A., Shabalin K.A., Savel’ev A.N., Π ΠΎΠ˜ΠΊΠ°Ρ„ΠΎΡƒ I .2004. Crystal structure of alpha-galactosidase from Trichoderma reesei and its.

complex with galactose: implications for catalyticmechanism. J.Mol.Biol. 28−339(2): 413−22. 7. Rojas A.L., Fischer H., Eneyskaya E.V., Kulminskaya A.A., Shabalin K.A.,.

Neustroev K.N., Craevich A.F., Golubev A.M., PolikaΡ„ov I. 2005. Structural.

insights into the P-Xylosidase from Trichoderma reese obtained by.

synchrotron small-angle x-ray scattering and circular dichroism spectroscopy. Biochemistry. [Epub ahead of print].

8. Savel’ev, A.N.- Ibatullin F.M., Eneyskaya E.V., Kachurin A.M., Neuslroev.

F K.N., 1996. Enzymatic properties of a-D-galactosidase from Trichodeima.

reesei. Carbohydrate Research 296: 261−273.Π‘Π›ΠΠ“ΠžΠ”ΠΠ ΠΠžΠ‘Π’Π˜.

Π― Ρ…ΠΎΡ‡Ρƒ Π²Ρ‹Ρ€Π°Π·ΠΈΡ‚ΡŒ ΠΎΡΠΎΠ±ΡƒΡŽ Π±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ своСму Π½Π°ΡƒΡ‡Π½ΠΎΠΌΡƒ.

Ρ€ΡƒΠΊΠΎΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŽ, Π±Π΅Π·Π²Ρ€Π΅ΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎ ΠΏΠΎΠ³ΠΈΠ±ΡˆΠ΅ΠΌΡƒ ΠΊ.Π±.Π½. ΠšΠΈΡ€ΠΈΠ»Π»Ρƒ НиколаСвичу.

НСустроСву Π·Π° Π½Π΅ΠΎΡ†Π΅Π½ΠΈΠΌΡ‹ΠΉ ΠΎΠΏΡ‹Ρ‚, ΠΏΠ΅Ρ€Π΅Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΌΠ½Π΅ Π² ΠΏΡ€ΠΎΡ†Π΅ΡΡΠ΅ совмСстной.

Π½Π°ΡƒΡ‡Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹. Π― Π²Ρ‹Ρ€Π°ΠΆΠ°ΡŽ Π±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ всСм сотрудникам Π»Π°Π±ΠΎΡ€Π°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΈΠΈ энзимологии.

отдСлСния молСкулярной ΠΈ Ρ€Π°Π΄ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΉ Π±ΠΈΠΎΡ„ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΈ ПИЯЀ РАН Π·Π° ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ.

Π² Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ Π½Π°Π΄ диссСртациСй. ОсобСнно Ρ…ΠΎΡ‡Ρƒ ΠΏΠΎΠ±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€ΠΈΡ‚ΡŒ ΠΊ.Π±.Π½. ΠšΡƒΠ»ΡŒΠΌΠΈΠ½ΡΠΊΡƒΡŽ А. А., Π“ΠΎΠ»ΡƒΠ±Π΅Π²Π° A.M., ΠΊ.Π±.Π½. БавСльСва А. Н. Π·Π° ΠΊΡ€ΠΈΡ‚ичСский.

Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· Ρ†Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ замСчания Π² ΠΏΡ€ΠΎΡ†Π΅ΡΡΠ΅ ΠΏΠΎΠ΄Π³ΠΎΡ‚ΠΎΠ²ΠΊΠΈ диссСртации. Π― ΠΏΡ€ΠΈΠ½ΠΎΡˆΡƒ Π±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ нашим Π·Π°Π³Ρ€Π°Π½ΠΈΡ‡Π½Ρ‹ΠΌ ΠΊΠΎΠ»Π»Π΅Π³Π°ΠΌ Π΄-]Π·Ρƒ НиссС.

КалкиннСн (Ѐинляндия) ΠΈ Π΄-Ρ€Ρƒ Π₯Π°Ρ€Ρ€ΠΈ Π‘Ρ€ΡƒΠΌΠ΅Ρ€Ρƒ (ШвСция) Π·Π° ΠΏΠ»ΠΎΠ΄ΠΎΡ‚Π²ΠΎΡ€Π½ΠΎΠ΅.

сотрудничСство ΠΏΠΎ Ρ‚Π΅ΠΌΠ΅ Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ ΠΈ ΡΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΠΈΠ΅ Π² ΠΏΠΎΠ΄Π³ΠΎΡ‚ΠΎΠ²ΠΊΠ΅.

Ρ‰ ΠΏΡƒΠ±Π»ΠΈΠΊΠ°Ρ†ΠΈΠΉ. Π Π°Π±ΠΎΡ‚Π° Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½Π΅Π½Π° ΠΏΡ€ΠΈ финансовой ΠΏΠΎΠ΄Π΄Π΅Ρ€ΠΆΠΊΠ΅ ΠŸΡ€ΠΎΠ³Ρ€Π°ΠΌΠΌΡ‹.

Ρ„ΡƒΠ½Π΄Π°ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… исслСдований «ΠœΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½Π°Ρ ΠΈ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚очная биология».

ΠŸΡ€Π΅Π·ΠΈΠ΄ΠΈΡƒΠΌΠ° РАН ΠΈ Π ΠΎΡΡΠΈΠΉΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ Ρ„ΠΎΠ½Π΄Π° Ρ„ΡƒΠ½Π΄Π°ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… исслСдований.

(ΠΏΡ€ΠΎΠ΅ΠΊΡ‚Ρ‹ 03−04−48 756, 05−04−49 216).

ΠŸΠΎΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ вСсь тСкст

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

  1. Н.А., Дубовая Н. Π’., ЭнСйская Π•. Π’., ΠœΠ°Ρ€Ρ‚ΠΈΠ½ΠΎΠ²ΠΈΡ‡ Π›.И. Π“Ρ€Π°Ρ‡Π΅Π²Π° ИМ., Π‘Π΅Π·Π±ΠΎΡ€ΠΎΠ΄ΠΎΠ² A.M. 2
  2. ΠžΡ‡ΠΈΡΡ‚ΠΊΠ° ΠΈ Ρ…арактСристика эндо-1,4-Рксиланазы ΠΈΠ· Geotrichum candidum Π—Π‘. ΠŸΡ€ΠΈΠΊΠ»Π°Π΄Π½Π°Ρ Π±ΠΈΠΎ>:имия ΠΈ ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠ±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ, Ρ‚. 36, }ΠΊ 5, с. 535−540.
  3. Ajisaka К, Fujimoto Н, Miyasato М An alpha-L-fucosidase from Penicillium multicolor as a candidate enzyme for the synthesis of alpha (l→3)-linked fucosyl oligosaccharides by transglycosylation. Carbohydr. Res.- 1998.- V. 309, № 1.-P. 125−9.
  4. Allen J.D. Subsite mapping on enzymes: application to polysaccharide depolymerases. Methods Enzymol.- 1980.- V. 64, — P. 248−277.
  5. Ashida H., Yamamoto K., Kumagai, H. 2
  6. Enzymatic syntheses of T antigen-containing glycolipid mimicry using the transglycosylation activity of endo-a-N-acetylgalactosaminidase.Carbohydr. Res. 330: 487−493.
  7. Purification and properties of an extracellular Pxylosidase from a newly Technology. 90: 33−38.
  8. Synthesis of O-p-galactopyranosylL-serine derivatives using p-galactosidase in aqueous-organic reaction systems. J. Carbogydr. Chem. 18: 121−129. isolated Fusarium proliferatum. Bioresourse 95
  9. Engineering of a glycosidase Family 7 cellobiohydrolase to more alkaline pH optimum: the pH behaviour of Trichoderma reesei Cel7A and its E223S/ A224H/L225V/T226A/D262G mutant. Biochem. J 356(Ptl): 19−30. 8. Beg Q.K., Kapoor M., Mahajan L., Hoondal G.S. 2
  10. Microbial xylanases and their industrial applications: a review. 56(3−4): 326−38.
  11. N., Penninckx M.J. 2000. A bifunctional beta-xylosidase-xylose isomerase from Streptomyces sp. EC
  12. Enzyme Microb. Technol. 27(1−2): 114−121.
  13. Biely P., Vrsanska M., Tenkanen M., Kluepfel D. 1
  14. Endo-P-l-4-xylanase families: differences in catalytic properties. J. of Biotech. 57: 151−166.
  15. R., Krah M., Brumer H. 3rd., Kerzhner M.A., Ivanen D.R., Eneyskaya E.V., Elyakova L.A., Shishlyannikov S.M., Shabalin K.A., Neustroev K.N. 2
  16. Enzymatic synthesis of 4-methylumbelliferyl (1—>3)-beta-D- glucooligosaccharides-new substrates for beta-l, 3-l, 4-D-glucanase. Carbohydr. Res. 338(14): 1455−67.
  17. Bravman Π’., Mechaly A., Shulami S., Belakhov V., Baasov Π’., Shoham G., Shoham Y. 2
  18. Glutamic acid 160 is the acid-base catalyst of beta-xylosidase 96
  19. Detailed kinetic analysis of a family 52 glycoside hydrolase: a beta-xylosidase from Geobacillus stearothermophilus. Biochemistry/. 42(35): 10 528−36. H. Chanda S.K., Hirst E.L., Jones J.K.N. 1950. The constitution of xylan from 4 esperanto grass. J. Chem. Soc. 50: 1287−1289.
  20. Xylanases, xylanase families and extremophilic xylanases. FEMS Microbiol. Reviews 29: 3−23.
  21. Carbohydrate-Active Enzymus server. (http://afmb.cnrs-mrs.fr/-pedro/CAZY/db.html).
  22. Czjzek M., David A.B., Bravman Π’., Shoham G., Henrissat)3., Shoham Y. 2
  23. Enzyme-Substrate Complex Structures of a GH39 beta-Xylosidase from Geobacillus stearothermophilus. J. Mol. Biol. [Hpub ahead of print]
  24. Hemicellulases, theiroccurrence, purification, properties and mode of action. Adv. Carbohydr. Chem. Biochem. 32:277−352.
  25. Davies G.J., Wilson K.S., Henrissat B. 1
  26. Nomenclature for sugar-binding subsites in glycoside hydrolases, Biochem. J. 321: 557−559. 97
  27. Xylan isolated from the stalks of Nicotiana tabacum, Agric. Biol, Chem. 40: 359−354. 21, Enzyme Nomenclature: Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature a Classification of Enzymes, San Diego: Academic Press- 1992. 862 p.
  28. P., Yoon J.H. 1997. The effects of organic solvents, on the synthesis of galactose disaccharides using P- galactosidases. Carbohydr. Res. 303: 339−345.
  29. Fujimoto H., Isomura M., Ajisaka K. 1
  30. Syntheses of Alkyl p-DMannopyranosides and P-1,4-Linked Oligosaccharides Using P-Maanosidase from Rhizopus niveus. Biosi. Biotech. Biochem. 61(1): 164−165.
  31. Garcia-Campayo V., Wood T.M. 1993 Purification and characterization of Pxylosidase from the anaerobic rumen fungus Neomallistrix frontalis Neomallistrix frontalis. Carbohyd. Res. 242: 229−245.
  32. Golubev A.M., Brandao Neto J.R., Eneyskaya E.V., Kulminskaya Kerzhner M.A., and Neustroev K.N., Π ΠΎΠ˜ΠΊΠ°Ρ„ΠžΠ£ I. study of 2000. A.V., Purification, from crystallization preliminary X-ray beta-xylosidase Trichoderma reesei. Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 56 Pt 8): 1058−60.
  33. Golubev A.M., Nagem R.A., Brandao Neto J.R., Neustroev K.N., Bneyskaya E.V., Kulminskaya A.A., Shabalin K.A., Savelev A.N., Π ΠΎΠ˜ΠΊΠ°Ρ„ΠžΠ£ I .2
  34. Crystal structure of alpha-galactosidase from Trichoderma reesei and its 98
  35. Hayashi S., Ohno Π’., Ito M., Yokoi H. 2
  36. Purification and properties of the cell-associated beta-xylosidase from Aureobasidium. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 26(5):276−279.
  37. M.C., Vrsanska M., Jurickova M., Hirsch J., Biely P., Kubicek C.P. 1997. The P-D-xylosidase of Trichoderma reesi is multifunctional (i-D-xylan xylohydrolase. Biochem. J. 321: 375−381.
  38. Interpretation of dependency of rate parameters on the degree of polymerization of substrate in enzyme-catalyzed reactions. Evaluation of subsite affinities of exo-enzyme. Biochem. Biophys. Res. Commun. 40: 1−6.
  39. Hiromi K., Nitta Y., Numata C Ono S. 1
  40. Subsite affinities of glucoamylase: examination of the validity of the subsite theory. Biochim. Biophys. Acta. 302: 362−375.
  41. Honda Y., Tanimori S., Kirihata M., Kaneko S., Tokuyasu K., Hashimoto M, Watanabe Π’., Fukamizo T. 2
  42. Kinetic analysis of the reaction catalyzed by chitinase Al from Bacillus circulans WL-12 toward the novel substrates, partially N-deacetylated 476(3): 194−7.
  43. Enzymatic-catalyzed synthesis of alkylglycosides in monophasic and biphasic systems. The reverse hydrolysis reaction. J. Biotech. 69: 145−149. 4-methylumbelliferylchitobiosides. FEBS. Lett. 99
  44. High-efficiency synthesis of oligosaccharides with a truncated beta-galactosidase bifidum. Appl. Microbiol. Biotechnol. 57(5−6): 647−52.
  45. S., Kitaoka M., Kuno A., Hayashi K. 2000. methylumbelliferyl-beta-D-xylobioside xylobioside for sensitive and Syntheses of 4from Bifidobacterium 5-bromo-3-indolyl-beta-Dactivity on agar plates. detection of xylanase Biosci.Biotechnol.Biochem.64(4):741−5. 35. Kim Y., Lee S., Antony J. R., Warren Π’., Withers S.G. 2
  46. Directed Evolution of a Glycosynthase from Agrobacterium sp. Increases Its Catalytic Activity Dramatically and Expands Its Substrate Repertoire. J. Biol. Chem. 279, Issue 41, 42 787−42 793.
  47. Kitamoto N., Yoshino S., Ito M., Kimura Π’., Ohmiya K., Tsukagoshi N. 1
  48. Repression of the expression of genes encoding xylanolytic en2ymes in Aspergillus oryzae by introduction of multiple copies of the xynFl promoter. Appl. Microbiol. Biotechnol. 50(5): 558−63.
  49. Kitpreechavanich characterization V., of Hayashi extracellular M., Nagai (B-xylosidase S. 1986. and Purification and from P-glucosidase Aspergillus fumigatus. Agric. Biol. Chem. 50 (7): 1703−1711.
  50. Stereochemistry and the mechanism of enzymatic reactions. Biol. Revs. Cambridge. Phil. Soc. 28: 416−436.
  51. Transglycosylation of p-Xylosidase from Aspergillus awamori K
  52. Biosci. Biotechnol. Biochem. 61:20Π¨-2014. 100
  53. Characteristics of transxylosylation by beta-xylosidase from Aspergillus awamori K
  54. Biochim Biophys Acta. [Epub ahead of print] 41, Laemmli U.K. 1
  55. Clevage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T
  56. Lama L., Calandrelli V., Gambacorta A., Nicolaus B. 2
  57. Purification and characterization of thermostable xylanase and P-xylosidase by thermophilic bacterium Bacillus thermantarcicus. Research in microbiology. 155: 283−289. 43. Li Y.K., Yao H.J., Pan I.H. 2
  58. Mechanistic study of beta-xylosidase from Trichoderma koningii G-39. J. Biochem. (Tokyo). 127(2): 315−20.
  59. Luthi E., Love D.R., McAnulty J., Wallace C Caughey P.A., Saal D., Bergquist P.L. 1
  60. Cloning, sequence analysis and expression of genes encoding xyIandegrading enzymes from the thermophile Caldocellum saccharolyticum. Appl. Environ Microbiol. 56: 1017−1024.
  61. Mackenzie L.F., Wang O., Antony R., Warren J., Withers S.G. 1
  62. Glycosynthases: Mutant Glycosidases for Oligosaccharide Synthesis. J. Am. Chem. Soc. 120(22): 5583 5584.
  63. Mala S., Dvorakova H., Hrabal R., Kralova B. 1
  64. Towards regioselective synthesis of a-glucosidases with different substrate specificity. Carbohydr. Res. 322:209−218. 47. Man Peij N.N., Brinkmann J., Vrsanska M., Visser J., de Graaff L.H. 1997. beta-Xylosidase activity, encoded by xlnD, is essential for complete hydrolysis 101
  65. Manzanares P., Ramon D., Querol A. 1
  66. Screening of non-Saccharomyces wine yeasts for the production of beta-D-xylosidase activity. Int. J. Food Microbiol. 46(2): 105−12.
  67. Matsumura S., Sakiyama K., Toshima K. 1
  68. Preparation of oi: tyl P-Dxylobioside and xyloside by xylanase- catalyzed direct transglycosylation reaction of xylan and octanol. Biotech. Let. 21: 17−22. 45O. McCarter J.D., Withers S.G. 1
  69. Mechanisms of enzymatic glycosidase hydrolysis. Curr. Opin. Struct. Biol. 4: 885−892. 5LMurata Π’., Hattori Π’., Amarume S., Koichi A., Usui T. 2
  70. Kinetic studies on endo-beta-galactosidase by a novel colorimetric assay and synthesis of Nacetyllactosamine-repeating oligosaccharide beta-glycosides using its transglycosylation activity. Eur. J. Biochem. 270(18): 3709−19. 52.0kuyama M., Mori H., Watanabe K., Kimura A., Chiba S. 2
  71. Alphaglucosidase mutant catalyzes «alpha-glycosynthase"-type reaction. Biosci. Biotechnol.Biochem.66(4):928−933.
  72. Enzyme-catalyzed synthesis of alkyl-|3-glucosides in a wayer-alcogol two-phase system. Biores. Technol. 77: 157−161.
  73. Petzelbauer I., Reiter A., Splechtna Π’., Kosma P., Nidetzky B. 2
  74. Transgalactosylation by thermostable beta-glycosidases from Pyrococcus furiosus and Sulfolobus solfataricus. Binding interactions of nucleophiles with 102
  75. Chemistry of hemicelluloses: relationchip between hemicellulose structure and enzyme required for hydrolysis. Portland Press, London, 1−28.
  76. Rizzatti A.C., Sandrim V.C.,. Jorge J.A., Terenzi H.F., Polizeli Mde L. 2
  77. Influence of temperature on the properties of the xylanolytic enzymes of the thermotolerant fungus Aspergillus phoenicis. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 31(2): 88−93.
  78. Rizzatti A.C., Jorge J.A., Terenzi H.F., Rechia C.G., Polizeli M.L. 2
  79. Purification and properties of a thermostable extracellular beta-D-xylosidase produced by a thermotolerant Aspergillus phoenicis. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 26(3): 156−60.
  80. A.L., Fischer H., Eneyskaya E.V., Kulminskaya A.A., Shabalin K.A., Neustroev K.N., Craevich A.F., Golubev A.M., Π ΠΎΠ˜ΠΊΠ°Ρ„ΠžΠ£ I. 2
  81. Structural insights into the P-Xylosidase from Trichoderma reese obtained by synchrotron small-angle x-ray scattering and circular dichroism spectroscopy. Biochemistry. .44: 15 578−15 584. 103
  82. Xylanase from a newly isolated Fusarium verticillioides capable of utilizing com fiber xylan. Appl. Microbiol. Biotechnol. 56(f!-6):7626. 6O. Saha B.C. 2
  83. Purification and characterization of an extracellular betaxylosidase from a newly isolated Fusarium verticillioides. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 27(4): 241−5.
  84. Saverev, A.N.- Ibatullin F.M., Eneyskaya E.V., Kachurin A.M., Neustroev K.N., 1
  85. Enzymatic properties of a-D-galactosidase from Trichoderma reesei. Carbohydrate Research 296: 261−273.
  86. Shallom D., Leon M., Bravman Π’., Ben-David A., Zaide G., Belakhov V., Shoham G., Schomburg D., Baasov Π’., Shoham Y. 2
  87. Biochemical characterization and identification of the catalytic residues of a family 43 betaD-xylosidase from Geobacillus stearothermophilus T-
  88. Biochemistry. 2005. At» 44(1): 387−97.
  89. Shinoyama, H., A. Ando, T. Fujii, and T. Yasui. 1991. The possibility enzymatic synthesis of a variety of ofAspergillus of P-xylosides using the transfer reaction niger P-xylosidase. Agric. Biol. Chem. 55: 849−850. of beta-xylosidase by yeast Cry]3tococcus
  90. Purification podzolinus. Bioorg. Khim. 26(8): 613−616.
  91. Catalytic mechanism of enzymic glycosyl transfer. Chem. Rev. 90: 1171−1202.
  92. M. 1952 Notes on sugar determination. J. Biol. Chem. 195: 19−23 104
  93. Comparative study of new alpha-galactosidases in transglycosylation reactions, (arbohydr Res. 2000. 329(1): 65−73
  94. M.G., Puls J., Claeysens M., Vrsanska M., Couglan M.P. 1993. The xylan- degrading enzyme system of Talaromyces emersonii: novel enzymes with activity against aryl P-D-xylosides and unsubstituted xylans. 1993 Biochem.J. 290: 515−523. 69. Utt E.A., Eddy C.K., Keshav K.F., Ingram L.O. 1
  95. Sequencing and expression of the Butyrivibrio fibrisolvens xylB gene encoding a novel bifunctional protein with P-D-xylosidase and a-arabinofuronasidase activites. Ap[)l. Environ Microbiol. 57: 1227−1234.
  96. Vocadlo D.J., Davies G.J., Laine R., Withers S.G. 2
  97. Catalysis by hen eggwhite lysozyme proceeds via a covalent intermediate. Nature. 412(6849): 8358.
  98. Vocadlo D.J., MacKenzie L.F., He S., Zeikus G.J., Withers S.G. 1
  99. Identification of glu-277 as the catalytic nucleophile of Thermoanaerobacterium saccharolyticum beta-xylosidase using electrospray MS. Biochem. J. 335 Pt 2): 449−55.
  100. Vocadlo D.J., Wicki J., Rupitz K., Withers S.G. 2
  101. Mechanism of Thermoanaerobacterium saccharolyticum Thermoanaerobacterium saccharolyticum beta-xylosidase: kinetic studies. Biochemistry. 41(31): 9727−35. 105
  102. Production of beta-xylanase and beta-xylosidase by the extremely halophilic archaeon Halorhabdus utahensis. Extremophiles. 7(2): 87−93.
  103. Agrobacterium tumefaciens betaglucosidase is also an effective beta-xylosidase, and has a high transglycosylation activity in the presence of alcohols. Biochim. Biophys .Acta. ll-1385(l):78−88.
  104. Wattiez R., Hermans C Cruyt C Bernard A., Falmagne P. 2
  105. Human bronchoalveolar lavage fluid protein two-dimensional database: study of interstitial lung diseases. Electrophoresis 21: 2703−2712.
  106. Hemicelluloses. The carbohydrates. ACADEMIC Press, New york. 447−469.
  107. Williams S.J., Stephen G., Withers. 1
  108. Glycosil fluorides in enzymatic reactions. Carbohydrate Res. 327: 27−46.
  109. Wong K.K.Y., Tan L.U.L., Saddler J.N. 1
  110. Multiplicity of beta-1,4-xyIanase in microorganisms: functions and applications. Microbiol. Rev. 52(3): 305−317. 79. Xue Y., Shao W. 2
  111. Expression and characterization of a thermostable betaxylosidase from the hyperthermophile, Thermotoga maritima. Biotechnol. Lett. 26(19): 151 l-15Yanai Π’., Sato M. 2
  112. Purification and characterization of an beta-D-xylosidase from Candida utilis IFO 0
  113. Biosci. Biotechnol. Biochem. 65(3): 527−33. 106
  114. Chemoenzymatic synthesis of a novel glycopeptide using a microbial endoglycosidase. Carbohydr. Res. 305: 415−422.
  115. Purification and characterization of an beta-D-xylosidase from Candida utilis IFO 0
  116. Biosci Biotechnol Biochem. 65(3): 527−33.
  117. Yang J.K., Yoon H.J., Ahn H.J., Lee B.I., Pedelacq J.D., Liong E.C., Berendzen J., Laivenieks M., Vieille C Zeikus G.J., Vocadlo D.J., Withers S.G., Suh S.W. 2
  118. Crystal structure of beta-D-xylosidase from Thermoanaerobacterium saccharolyticum, a family 39 glycoside hydrolase. J. Mol. Biol. 335(1): 155−65.
  119. Zeng X., Yoshino R., Murata Π’., Ajisaka K., Usui T. 2
  120. Regioselective synthesis of p-nitrophenyl glycosides of beta-D-galactopyranosyl-disaccharides by transglycosylation with beta-D-galactosidases. Carbohydr. Res. 325(2): 1201.31. 107
Π—Π°ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Ρ‚Π΅ΠΊΡƒΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΉ