Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Фуколектин икры окуня: олигосахаридная специфичность и экспресс-анализ углеводных антигенов

Диссертация: Фуколектин икры окуня: олигосахаридная специфичность и экспресс-анализ углеводных антигенов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Разнообразные возможности практического использования лектинов до конца не изучены. Некоторые лектины специфически агглютинируют человеческие эритроциты разных групп крови. Они находят применение при быстром определении групповой специфичности. Лектины, фиксированные на носителе, широко применяются при выделении и очистке гликопротеинов разного происхождения. Многие лектины вызывают трансформацию… Читать ещё >

Фуколектин икры окуня: олигосахаридная специфичность и экспресс-анализ углеводных антигенов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР. Фукозоспецифичные лектины в диагностике и изучении новообразований
    • 1. 1. Важная роль a-L-фукозы в патологических процессах
      • 1. 1. 1. Особенности динамики фукозилированных рецепторов лектинов на последовательных этапах онтогенеза
      • 1. 1. 2. Антигены групп крови, изменение их экспрессии, ассоциируемое с патологическими трансформациями клетки
      • 1. 1. 3. Фукоза в изучении заболеваний неопухолевой природы
      • 1. 1. 4. Проявление фукозосодержащих опухолевых углеводных антигенов на мембранах злокачественных клеток
    • 1. 2. Фуколектины: распространение, выделение, строение и получение диагностических реагентов. Тонкая углеводная специфичность
      • 1. 2. 1. Скрининг организмов на присутствие фукозоспецифичных лектинов
      • 1. 2. 2. Методы определения локализации лектинов их выделение, получение диагностических реагентов
      • 1. 2. 3. Строение фукозоспецифичных лектинов и тонкая углеводная специфичность
    • 1. 3. Фукозоспецифичные лектины в диагностике и изучении новообразований
  • Глава II. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • Глава III. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • III. 1 Материалы
    • III. 2 Методы исследования
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ ПВДФ — поливинилидендифторидная мембрана БСА — бычий сывороточный альбумин Glc — D-глюкоза Gal — D-галактоза
  • GalNAc — D-N-ацетилгалактозамин GlcNAc — D-N-ацетилглюкозамин Man — D-манноза
  • NeuNAc — N-ацетилнейраминовая кислота
  • Fuc — L-фукоза
  • Lac — лактоза
    • 2. 'FL — 2'-фукозиллактоза
    • 2. 'FG — 2'-фукозилгалактоза
  • LNT — лакто-И-тетраоза
  • LNFP I — лакто-Ы-фукопентаоза I
  • LNFP II — лакто-К-фукопентаоза II
  • LNFP III — лакто-ТЯ-фукопентаоза III
  • LND I — лакто-Ы-дифукогексаоза I
  • BG-H — Н-антиген в составе муцина кисты яичника
  • BG-A — А-антиген в составе муцина слизистой оболочки свиньи
  • BG-B — В-антиген в составе муцина слизистой оболочки свиньи
  • PFL — лектин икры окуня Perca fluviatilis
  • UEAI — лектин Ulex europaeus I
  • LTA A — лектин Lotus tetragonolobus A
  • AAL — лектин Aleuria aurantia
  • AAA — лектин Anguilla anguilla
  • GSL IV — лектин Griffonia simplicifolia IV
  • GTL — лектин Galactia tenuiflora
  • Con A — лектин семян канавалии
  • GNA — лектин подснежника
  • LL — лектин чечевицы
  • DSA — лектин дурмана

WGA-I — лектин пшеницы suc-WGA-I — лектин пшеницы сукцинилированный SBA — лектин сои PNA — лектин арахиса AIA — лектин хлебного дерева HPL — лектин виноградной улитки РМА — лектин купены многоцветковой SNL — лектин бузины черной LAL — лектин бобовника анагиролистного

Лектины как цитои гистохимические реагенты широко используются в изучении структуры гликопротеинов клеточной поверхности. Перспективным направлением является применение меченых лектинов в исследовании стадий трансформации клеточных мембранных и секреторных гликоконъюгатов при патологических процессах, в том числе злокачественных [1]. В этом плане наиболее ценными гистохимическими реагентами на углеводные детерминанты являются узкоселективные лектины, специфичные к терминальному углеводу. Особенно редко встречаются углеводсвязывающие белки, специфичные к фукозе. a-L-фукоза является важным компонентом секреторных гликоконъюгатов, а также определяет фенотип многих клеточных популяций человека [2]. Поскольку этот моносахарид входит в состав многих антигенных детерминант, в том числе групповых веществ крови, трансформация которых ассоциируется с патологическими преобразованиями в клетке, и канцероэмбриональных антигенов, проявляющихся при различных онкологических заболеваниях, то исследование олигосахаридной специфичности новых фуколектинов представляет особый интерес для применения их в патоморфологической диагностике.

Ряд хорошо изученных фуколектинов широко используется в цитои гистохимических исследованиях. Ими являются препараты семян растений Ulex europaeus и Lotus tetragonolobus, гриба пецицы оранжевой Aleuria aurantia и плазмы морского угря Anguilla anguilla. Поиск новых селективных фукозоспецифичных реагентов остается актуальной проблемой.

Одним из доступных источников фуколектинов является икра некоторых видов рыб. В частности, икра окуня содержит фуколектин, олигосахаридная специфичность которого не изучена. Исследование специфичности данного лектина представлялось актуальным, так как это позволило бы определить перспективы его применения в качестве диагностического и прогностического маркера.

ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

ФУКОЗОСПЕЦИФИЧНЫЕ ЛЕКТИНЫ В ДИАГНОСТИКЕ И ИЗУЧЕНИИ.

НОВООБРАЗОВАНИЙ.

Характеристическим свойством большинства, а возможно и всех белков, является их способность специфично и обратимо связываться с различными лигандами [3].

Пектины — это группа белков не иммунного происхождения, обладающих общим свойством обратимо и избирательно связывать углеводы и углеводные детерминанты биополимеров без изменения их ковалентной структуры.

Хотя вопрос о биологической роли лектинов в настоящее время окончательно не решен, по-видимому, специфическое лектин-углеводное узнавание является универсальным молекулярным механизмом, лежащим в основе взаимосвязи и функционирования всех живых систем — от вирусов до человека [4].

Разнообразные возможности практического использования лектинов до конца не изучены. Некоторые лектины специфически агглютинируют человеческие эритроциты разных групп крови. Они находят применение при быстром определении групповой специфичности [5,6,7]. Лектины, фиксированные на носителе, широко применяются при выделении и очистке гликопротеинов разного происхождения [8,9]. Многие лектины вызывают трансформацию человеческих лимфоцитов in vitro, что определяет их использование в клеточной иммунологии. Неоднократно описывались методы разделения Ви Т-лимфоцитов при помощи лектинов. Их, также, используют для идентификации бактерий и вирусов [10]. Доказана эффективность применения лектинов в качестве антимикробных агентов [11], в том числе против вируса иммунодефицита человека [12,13]. Так называемый дот-блот анализ гликоконъюгатов, использующий их сорбцию на инертных макропористых мембранах, позволяет достаточно быстро получить информацию о наличии тех или иных антигенных углеводных детерминант в составе биополимера. Этот метод широко используется для диагностики многих заболеваний, сопровождающихся изменением гликозилирования [14,15]. Лектины как гистохимические и цитохимические реагенты позволяют получать информацию о месте нахождения гликопротеинов в тканях и на поверхности клеток и дают представление о химической структуре выявляемых углеводных групп [16]. Меченые лектины применяются в изучении стадий изменения клеточных мембран и структуры секреторных гликоконъюгатов при патологических процессах[17,18], в том числе злокачественном росте [19,20,21].

Точность и объем информации о структуре углеводных групп зависят прежде всего от полноты изучения взаимодействия лектина с различными модельными гликопептидами установленной структуры.

Не для каждого чистого лектина изучена с достаточной полнотой тонкая углеводная специфичность. Это в значительной мере связано с ограниченной доступностью олигосахаридов с установленным строением, которые получают либо непосредственно из биологических источников, либо путем многостадийных синтезов.

Большой интерес представляют все виды лектинов, но с медицинской точки зрения первостепенное значение имеют лектины, специфичные к следующим углеводам: D-маннозе, D-галактозе, N-ацетил-О-галактозамину, Ы-ацетил-О-глюкозамину, D-сиаловой кислоте и L-фукозе [22−27].

ВЫВОДЫ р 1. Синтезированы конъюгаты наночастиц коллоидного золота на основе фукозосодержащих углеводных опухолевоассоциированных антигенов.

2. Разработан метод экспресс-анализа олигосахаридной специфичности фуколектинов.

3.Установлена уникальная углеводная специфичность фуколектина икры окуня, отличающая его от используемых в диагностике фуколектинов.

4. Получены новые диагностические реагенты на основе фуколектина икры i окуня, специфически распознающие онкофетальные Н тип 1 и Le b антигены, дифференцируя их от Lex и Lea — антигенов.

5. Впервые выделен нетоксичный гликопротеин яда вьетнамского скорпиона с молекулярной массой 42 кДа в котором детектированы несиалированные О-гликаны, в т. ч. фукозилированные, и N-гликаны олигоманнозидного типа.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A. Konno, Y. Hoshino, S. Terashima, R. Motoki, Т. Kawaguchi. Carbohydrate expression profile of colorectal cancer cells is relevant to metastatic pattern and prognosis.//Clin. Exp. Metastasis. 2002. V. 19. P. 61−70.
  2. H. Franz/Advances in lectin research.//V.2,VEB Verlag und Gesundheit, Berlin 1989
  3. R. Mollicone, A. Cailleau, A. Imberty, P. Gane, S. Perez, R.R. Oriol. Recognition of the blood group H type 2 trisaccharide epitope by 28 monoclonal antibodies and three lectins.//Glycoconj.J, 1996.V.13.P.263−271.
  4. L. Delbaere, M. Vandonselaar, L. Prasad. Molecular recognition of a humanblood group determinant by a plant lectin//Can.J.Chem, 1990.V.68.P.l 1 161 121.
  5. K. Karhi, L. Andersson, P. Vuopio. Expression of blood group A antigens in human bone marrow cells.// Blood. 1981. V.57. P.147−151.
  6. MM. Khin, JS. Hua, HC. Ng, T. Wadstrom, H.M. Bow. Agglutination of Helicobacter pylori coccoids by lectins.// World J Gastroenterol. 2000 V. 6. P. 202−209.
  7. M.M. Cowan. Plant products as antimicrobial agents.//Clin. Microbiol Rev. I 1999. V.12. N.4. P.564−582.
  8. E. De Clercq. Antiviral therapy for human immunodeficiency virus infections.// Clinical Microbiol Rev. 1995. V.8. N.2. P.200−239.
  9. N. Sumar, KB. Bodman, TW. Rademacher, RA. Dwek, P. Williams, RB. I Parekh, J. Edge, GA. Rook, DA. Isenberg, FC. Hay. Analysis of glycosylationchanges in IgG using lectins.// J Immunol Methods. 1990. V. 131. P. 127−136.
  10. W.Tang, A. Matsumoto, K. Shikata, F. Takeuchi, T. Konishi, M. Nakata, T. Mizuochi. Detection of disease-specific augmentation of abnormal immunoglobulin G in sera of patients with rheumatoid arthritis.//Glycoconjugate Journal. 1998. V.15. P.929−934.
  11. DC. Poland, CG. Schalkwijk, CD. Stehouwer, CA. Koeleman, B. van het Hof, WD. van Dijk. Increased alpha3-fucosylation of alphal-acid glycoprotein in
  12. Type I diabetic patients is related to vascular function.// Glycoconj J. 2001.1. V.18. P.261−268.
  13. P.Vischer, W.Reutter. Different turnover of fucose residues in plasma membranes of rat liver and Morris hepatoma 7777.// Biochem. J. 1980. V.190.1.P.51−55.
  14. T. Ohkura, T. Hada, K. Higashino, T. Ohue, N. Kochibe, N. Koide, K. Yamashita. Increase of fiicosylated serum cholinesterase in relation to high risk groups for hepatocellular carcinomas.// Cancer Res. 1994. V.54. N.l. P.55−61.
  15. M. Liljeblad, I. Ryden, S. Ohlson, A. Lundblad, P. Pahlsson. A lectin immunosensor technique for determination of alpha (l)-acid glycoprotein fucosylation.// Anal. Biochem. 2001. V.288. P.216−224.
  16. DJ. Moloney, AI. Lin, RS. Haltiwanger. The O-linked fucose glycosylation к pathway. Evidence for protein-specific elongation of o-linked fucose in
  17. Chinese hamster ovary cells.// J. Biol. Chem. 1997. V.272. V. 19 046−19 050.
  18. S. Schroter, P. Derr, HS. Conradt, M. Nimtz, G. Hale, C. Kirchhoff. Malespecific modification of human CD52.// J. Biol. Chem. 1999. V.274. P.29 862−29 873.
  19. KH. Smalla, F. Angenstein, K. Richter, ED. Gundelfinger, S. Staak. Identification of fucose alpha (l-2) galactose epitope-containing glycoproteins from rat hippocampus.//Neuroreport. 1998. V.9. P.813−817.
  20. J. Finne, ME. Breimer, GC. Hansson, KA. Karlsson, H. Leffler, JF. Vliegenthart, H. van Halbeek. Novel polyfucosylated N-linked glycopeptides
  21. Ь with blood group A, H, X, and Y determinants from human small intestinalepithelial cells.//J. Biol. Chem. 1989. V.264. P.5720−5735.
  22. HM. Flowers. Chemistry and biochemistry of D- and L-fucose.// Adv.Carbohydr.Chem.Biochem. 1981. V.39. P.279−345.
  23. A. Karsan, CJ. Cornejo, RK. Winn, BR. Schwartz, W. Way, N. Lannir, R. I Gershoni-Baruch, A. Etzioni, HD. Ochs, JM. Harlan. Leukocyte Adhesion
  24. Deficiency Type П is a generalized defect of de novo GDP-fucose biosynthesis. Endothelial cell fucosylation is not required for neutrophil rolling on human nonlymphoid endothelium.// J. Clin. Invest. 1998. V.101. P.2438−2445.
  25. W. Sasak, A. Quaroni, A. Herscovics. Changes in cell-surface fucose-containing glycopeptides and adhesion of cultured intestinal epithelial cells as a function of cell density.// Biochem. J. 1983. V.211. P.75−80.
  26. P 32. M. Gacto. Loss of cell-population-density-dependent incorporation of fucoseinto the lipid fraction of cultured human tumour cells.// Biochem. J. 1978. V.172. P.181−184.
  27. E. Mas, C. Crotte, D. Lecestre, JC. Michalski, MJ. Escribano, D. Lombardo, MO. Sadoulet. The oncofetal J28 epitope involves fucosylated O-linked oligosaccharide structures of the fetoacinar pancreatic protein.// Glycobiology. 1997. V.7. N.6. P.745−752.
  28. E. Alonso, FJ. Saez, JF. Madrid, F. Hernandez. Lectin histochemistry shows t fucosylated glycoconjugates in the primordial germ cells of Xenopusembryos.//J. Histochem. Cytochem. 2003. V.51. P.239−243.
  29. Н.Э. Нифаньтьев, Ю. Е. Цветков, А. С. Шашков, А. Б. Тузиков, И. Б. Масленников, И. С. Попова, Н. В. Бовин. Рецепторы селектинов. 1. Синтез тетрасахаридов SiaLe (a) и SiaLe (x) и их полимерных конъюгатов.// Биоорг.Хим. 1994. V. 20. N. 5. Р. 551−555.
  30. ВА. Fenderson, ЕМ. Eddy, S. Hakomori. Glycoconjugate expression during embryogenesis and its biological significance.// Bioessays. 1990. V.12. P. 173
  31. H. Lucas, S. Bercegeay, J. Le Pendu, M. Jean, S. Mirallie, P. Barriere. A fucose-containing epitope potentially involved in gamete interaction on the human zona pellucida.//Hum.Reprod. 1994. V.9. N.8. P. l532−1538.
  32. D. Solter, BB. Knowles. Monoclonal antibody defining a stage-specific mouse embryonic antigen (SSEA-1).// Proc.Natl.Acad.Sci USA. 1978. V.75. P.5565−5569.
  33. S. Hakomori. Possible functions of tumor-associated carbohydrate antigens.// Cuxr.Opin.Immunol. 1991. V.3. P.646−653.
  34. S. Hakomori. Antigen structure and genetig basis of histo-blood groups А, В and O: the changes associated with human cancer.// Biochimica Biophysica Acta. 1999. V. l 473.P.247−266.
  35. AJ. Ligtenberg, EC. Veerman, AV. Nieuw Amerongen. A role for Lewis a antigens on salivary agglutinin in binding to Streptococcus mutans.// Antonie VanLeeuwenhock. 2000. V.77. N.l. P.21−30.
  36. PJ. Giannasca, KT. Giannasca, AM. Leichtner, MR. Neutra Human intestinal M cells display the sialyl Lewis A antigen.// Infect. Immun. 1999. У .61. P.946−953.
  37. T.Irimura, K. Denda, S. Iida, H. Takeuchi, K. Kato. Diverse Glycosylation of MUC1 and MUC2: Potential Significance in Tumor Immunity.// J.Biochem.1999. V.126. P.975−985.
  38. T.Matsui. Y.Fujimura. S. Nishida, K. Titani. Human plasma alpha 2-macroglobulin and von Willebrand factor prossess linked ABO (H) blood group antigens in subjects with corresponding ABO phenotype.// Blood. 1993. V.82. N.2. P.663−668.
  39. J. Madrid, O. Leis, L. Diaz-Flores, F. Hernandez. Secretion of fucosylated oligosaccharides related to the H antigen by human gastric cells.// Histochem.Cell.Biol. 1998. V.110. P.295−301.
  40. E.Brinkman-vander Linden, E. vam Ommen, W. van Dijk. Glycosylation of alphal-acid glycoprotein in septic shock: changes in degree of branching and in expression of sialyl Lewis (x) groups.// Glycoconj.J. 1996. V.13. N.l. P.27−31.
  41. R.Mollicone, T. Caillard, J. Pendu, A. Francois, N. Sansonetti, H. Villarroya, R. Oriol. Expression of ABH and X (LeX) antigens on platelets and lymphocytes.// Blood. 1988. V.71.P.1113−1119.
  42. T. Feizi, R. Childs. Carbohydrate structures of glycoproteins and glycolipids as differentiation antigens, tumour-assosiated antigens and components of reseptor systems.// Trends in Biochem. 1985.V.10. P.26−29.
  43. H. Yamashita, H. Kimoto, M. Hiemori, M. Okita, K. Suzuki, H. Tsuji. Sandwich enzyme-linked immunosorbent assay system for micro-detection of the wheat allergen, Tri a Bdl7k.// Biosci.Biotechnol.Biochem. 2001. V.65. N.12. P.2730−2734.
  44. M. Fukuda, N. Hiraoka, JC. Yeh. C-type lectins and sialyl Lewis X «oligosaccharides. Versatile roles in cell-cell interaction.// J. Cell. Biol. 1999.1. V.147. P.467−470
  45. A. Varki. Selectin ligands: Will the real ones please stand up?// J. Clin. Invest. 1997. V.99. P. 158−162
  46. CL. Martens, SE. Cwirla, RY. Lee, E. Whitehorn, EY. Chen, A. Bakker, EL. Martin, C. Wagstrom, P. Gopalan, CW. Smith Peptides which bind to E-selectin and block neutrophil adhesion.// J. Biol. Chem. 1995. V.270. P.2 112 921 136
  47. M. Hammel, G. Weitz-Schmidt, A. Krause, T. Moll, D. Vestweber, HG. Zerwes, R. Hallmann. Species-specific and conserved epitopes on mouse and human E-selectin important for leukocyte adhesion.// Exp. Cell. Res. 2001. V.269. P.266−274.
  48. RT. Sawyer, RE. Garner, JA. Hudson. Effect of lectins on hepatic clearance I and killing of Candida albicans by the isolated perfused mouse liver.// Infect.1.mun. 1992. V.60. P. 1041−1046.
  49. S. Das, M. Ramm, H. Kochanowski, S. Basu. Structural studies of the side chain of outer membrane lipopolysaccharide from Pseudomonas syringae pv. coriandricola W-43.// J. Bacteriol. 1994. V.176. P.6550−6557.
  50. SI. Yokota, KI. Amano, Y. Shibata, M. Nakajima, M. Suzuki, S. Hayashi, N. Fujii, T. Yokochi. Two distinct antigenic types of the polysaccharide chains of
  51. Helicobacter pylori lipopolysaccharides characterized by reactivity with serafrom humans with natural infection.// Infect. Immun. 2000. V.68. P.151−159.
  52. SO. Hynes, S. Hirmo, T. Wadstrom, AP. Moran. Differentiation of Helicobacter pylori isolates based on lectin binding of cell extracts in an agglutination assay.//J. Clin. Microbiol. 1999. V.37. P. 1994−1998.
  53. K. Andrianopoulos, L. Wang, PR. Reeves. Identification of the fucose synthetase gene in the colanic acid gene cluster of Escherichia coli K-12.// J. Bacteriol. 1998. V.180. P.998−1001.
  54. P 64. BJ. Cameron, LJ. Douglas. Blood group glycolipids as epithelial cell receptorsfor Candida albicans.// Infect. Immun. 1996. V.64. P.891−896.
  55. S. Kirkeby, D. Мое, ТС. Bog-Hansen. Fucose expression in skeletal muscle: a lectin histochemical study.//Histochem J. 1993. V.25. P.619−627.
  56. A. Konno, Y. Hoshino, S. Terashima, R. Motoki, T. Kawaguchi. Carbohydrate expression profile of colorectal cancer cells is relevant to metastatic pattern and prognosis.// Clin. Exp. Metastasis. 2002. V.19. P.61−70.
  57. F. Davey, M. Elghetany, A. Kurec. Immunophenotyping of hematologic neoplasms in paraffin-embedded tissue sections.// Am. Clin. Phatol. 1990. N.93. P.517−526.
  58. T. Uchiyama, T. Ishikawa, A. Imura. Adhesion properties of adult T cell leukemia cells.// Leuk Lymphoma. 1995. V.16. P.407−412.
  59. MH. Ravindranath, AA. Amiri, PM. Bauer, MC. Kelley, R. Essner, DL. Morton. Endothelial-selectin ligands sialyl Lewis (x) and sialyl Lewis (a) are differentiation antigens immunogenic in human melanoma.// Cancer. 1997. V.79. P.1686−1697.
  60. S. Albelda. Role of cell adhesion molecules in tumor progression and metastasis.// England, Academic Press. 1994. P.71−88.
  61. C. Ohyama, S. Tsuboi, M. Fukuda. Dual roles of sialyl Lewis X oligosaccharides in tumor metastasis and rejection by natural killer cells.// EMBO J. 1999. У.18. P.1516−1525.
  62. JI. Ogawa, H. Inoue, S. Koide. alpha-2,3-Sialyltransferase type 3N and alpha-1,3-fucosyltransferase type VII are related to sialyl Lewis (x) synthesis and patient survival from lung carcinoma.// Cancer. 1997. V.79. P.1678−1685.
  63. P. Trail, D. Willner, S. Lasch. Cure of xenografted human carcinimas by BR96 doxorubicin immunoconjugates.// Science. 1993. N.261. P.212−215.
  64. CB. Siegall. Targeted therapy of carcinomas using BR96 sFv-PE40, a single-chain immunotoxin that binds to the Le (y) antigen.// Semin. Cancer. Biol. 1995. V.6. P.289−295.
  65. R. Loris, H. De Greve, MH. Dao-Thi, J. Messens, A. Imberty, L. Wyns. Structural basis of carbohydrate recognition by lectin II from Ulex europaeus, aprotein with a promiscuous carbohydrate-binding site.// J. Mol. Biol. 2000.1. V.301. P.987−1002.
  66. DE Brooks, TJ. Trust. Enhancement of bacterial adhesion by shear forces: characterization of the haemagglutination induced by Aeromonas salmonicida strain 438.// J. Gen. Microbiol. 1983. V.129. P.3661−3669.
  67. DM. Quinn, CY. Wong, HM. Atkinson, RL. Flower. Isolation of carbohydrate-reactive outer membrane proteins of Aeromonas hydrophila.// Infect. Immun. 1993. V.61.P.371−377.
  68. J. Vadivelu, SD. Puthucheary, M. Phipps, YW. Chee. Possible virulencefactors involved in bacteraemia caused by Aeromonas hydrophila.// J. Med. Microbiol. 1995. V.42. P.171−174.
  69. B. Lerrer, N. Gilboa-Garber. Interactions of Pseudomonas aeruginosa PA-IIL lectin with quail egg white glycoproteins.// Can. J. Microbiol. 2001. V.47. P.1095−1100.
  70. P. von Bismarck, R. Schneppenheim, U. Schumacher. Successful treatment of Pseudomonas aeruginosa respiratory tract infection with a sugar solution—acase report on a lectin based therapeutic principle.// Klin. Padiatr. 2001. V.213. P.285−287.
  71. N. Gilboa-Garber, DJ. Katcoff, NC. Garber. Identification and characterization of pseudomonas aeruginosa PA-IIL lectin gene and protein compared to PAIL.// FEMS Immunol. Med. Microbiol. 2000. V.29. P.53−57.
  72. JP. Wisniewski, M. Monsigny, FM. Delmotte. Purification of an alpha-L-fucoside-binding protein from Rhizobium lupini.// Biochimie. 1994. V.76. P.121−128.
  73. FD. Tosh, LJ. Douglas. Characterization of a fucoside-binding adhesin of Candida albicans.// Infect. Immun. 1992. V.60. P.4734−4739.
  74. JR. Wang, MW. Stinson. Streptococcal M6 protein binds to fucose-containing glycoproteins on cultured human epithelial cells.// Infect Immun. 1994. V.62. P. 1268−1274.
  75. M. Soell, F. Holveck, M. Scholler, RD. Wachsmann, JP. Klein. Binding of Streptococcus mutans SR protein to human monocytes: production of tumor necrosis factor, interleukin 1, and interleukin 6.// Infect. Immun. 1994. V.62. P.1805−1812.
  76. I. Matsui, K. Oishi. Carbohydrate-binding properties of L-fucose, D-mannose-specific lectin (SFL 100−2) particles produced by Streptomyces sp.// J. Biochem. (Tokyo). 1986. V.100. P.115−121.
  77. T. Kameyama, K. Oishi, K. Aida. Stereochemical structure recognized by the L-fucose-specific hemagglutinin produced by Streptomyces sp.// Biochim. Biophys. Acta. 1979. V.587. P.407−414.
  78. N. Kochibe, K. Furukawa. Purification and properties of a novel fucose-specific hemagglutinin of Aleuria aurantia.// Biochemistry. 1980. V.19. P.2841−2846.
  79. S. Ogawa, Y. Otta, A. Ando, Y. Nagata. A lectin from an ascomycete mushroom, Melastiza chateri: n synthesis of the lrctin in mycelial isolate.// Biosci. Biotechnol. Biochem. 2001. V.65. N.3. P.686−689.
  80. B.A. Антонюк. Очистка и первичная характеристика L-фукозоспецифичного лектина Peziza badia Merat.// Биохимия. 1997. Т.62. С. 841−844.
  81. U. Spohr, О. Hindsgaul, R. Lemieux. The binding of the Lewis В and Yhuman blood group determinants by the lectin IV of Criffonia simplicifolia.// Can. J. Chem. 1985. V.63. P.2644−2650.
  82. R. Cromer, U. Spohr, DP. Khare, J. Le Pendu, RU. Lemieux. Molecular recognition XII. The binding of the H human blood group determinants and congeners by a lectin of Galactia tenuiflora.// Can. J. Chem. 1992. V.70. P.1511−1522.
  83. M. Д. Луцик, В. А. Антонюк. Новый фукозоспецифичный лектин из * коры бобовника золотой дождь (Laburnum anagyroides medik): очистка, свойства и иммунохимическая специфичность.// Биохимия. 1982. V.47. Р.1710−1715.
  84. Е. Zenteno, Н. Debray, J. Montreuil. Purification and partial characterization of two lectins from the cactus Machaerocereus eruca.// FEBS Lett. 1988. V.238. P.95−100.
  85. E. Zenteno, L. Vazquez, R. Chavez, F. Cordoba, JM. Wieruszeski, J. Montreuil, H. Debray. Specificity of the isolectins from the plant cactus
  86. Machaerocereus eruca for oligosaccharides from porcine stomach mucin.// Glycoconj. J. 1995. V.12. P.699−706.
  87. M. Lalaurie, J. Berlan, M. Janicot. Sambucus ebulus L. lectin: detection of H character of newborn red cells.// С R Seances Soc Biol. Fil. 1981. V.175. P.490−495.
  88. MH. Du, U. Spohr, RU. Lemieux. The recognition of three different epitopes for the H-type 2 human blood group determinant by lectins of Ulex europaeus, Galactia tenuiflora and Psophocarpus tetragonolobus (winged bean).
  89. . J. 1994. V.ll. P.443−461.
  90. S. Ogata, Y. Kamachi, Y. Arita, M. Sato, T. Muramatsu. A re-examination of t the isolectin components of the isolectin components of the fucose — bindingproteins of Lotus tetragonolobus.// Carbohydrate Res. 1985. V. 144. P. 297 304.
  91. L. Yan, PP. Wilkins, G. Alvarez-Manilla, SI. Do, DF. Smith, RD. Cummings.1.mobilized Lotus tetragonolobus agglutinin binds oligosaccharides containing the Le (x) determinant.// Glycoconj. J. 1997. V.14. P.45−55.
  92. T. Haselhorst, T. Weimar, T. Peters. Molecular recognition of sialyl Lewis (x) and related saccharides by two lectins.// J. Am. Chem. Soc. 2001. V.123. P.10 705−10 714.
  93. Y. Oda, K. Minami, S. Ichida, S. Aonuma. A new agglutinin from the Tulipa gesneriana bulbs.// Eur. J. Biochem. 1987. V.165. P.297−302.
  94. K. Yamamoto, Y. Konami, T. Osawa, T. Irimura. Carbohydrate-binding peptides from several anti-H (O) lectins.// J. Biochem. (Tokyo). 1992. V.lll. P.436−439.
  95. Y. Konami, K. Yamamoto, T. Osawa. Purification and characterization ofcarbohydrate-binding peptides from Lotus tetragonolobus and Ulex europeusseed lectins using affinity chromatography.// J. Chromatogr. 1992. V.597. «P.213−219.
  96. Y. Konami, K. Yamamoto, T. Tsuji, I. Matsumoto, T. Osawa. Purification and characterization of two types of Cytisus multiflorus hemagglutinin by affinity chromatography.//J. Pharmacobiodyn. 1983. V.6. P.737−747.
  97. Y. Konami, T. Tsuji, S. Toyoshima, I. Matsumoto, T. Osawa. Sugar binding specificities of anti-H (O) lectins disclosed by use of fucose-containing human milk oligosaccharides as binding inhibitors.// Chem. Pharm. Bull. (Tokyo).1989. Y.37. P.729−731.
  98. Y. Konami, K. Yamamoto, T. Osawa, T. Irimura. Correlation between carbohydrate-binding specificity and amino acid sequence of carbohydrate-binding regions of Cytisus-type anti-H (O) lectins.// FEBS Lett. 1992. V.304. P.129−135.
  99. D. Sudakevitz, N. Gilboa-Garber, C. Levene, R. Sela, L. Bhattacharyya. Erythrina lectins detect the H/HI blood groups.// Zentralbl. Bakteriol. 1991. V.275. P.343−350.
  100. E. Moreno, S. Teneberg, R. Ada, N. Sharon, KA. Karlsson, J. Angstrom.
  101. J. Schrevel, M. Philippe, F. Bernard, M. Monsigny. Surface Plasmodium p sugar-binding components evidenced by fluorescent neoglycoproteins.// Biol.
  102. Cell. 1986. V.56. P.49−55.
  103. B. Veau, J. Guillot, M. Damez, M. Dusser, G. Konska, B. Botton. Purification and characterization of an anti-(A+B) specific lectin from the mushroom Hygrophorus hypothejus.// Biochim. Biophys. Acta. 1999. V.1428. P.39−44.
  104. GA. Amirante, V. Basso. Analytical study of lectins in Squilla mantis L. (Crustacea stomatopoda) using monoclonal antibodies.// Dev. Сотр. Immunol.1984. V.8. P.721−726.
  105. JC. Pendland, DG. Boucias. Hemagglutinin activity in the hemolymph of Anticarsia gemmatalis larvae infected with the fungus Nomuraea rileyi.// Dev. Сотр. Immunol. 1985. V.9. P.21−30.
  106. SE. Baldus, J. Thiele, YO. Park, FG. Hanisch, J. Bara, R. Fischer.
  107. A. Rrajhanzl, V. Horejsi, J. Kocourek. Studies on lectins. XLII. Isolation, partial characterization and comparison of lectins from the roe of five fish species.// Biochim. Biophys. Acta. 1978. V.532. P.215−224.
  108. A. Krajhanzl, J. Kocourek. «Lectins, Biology, Biochemistry, Clinical. Biochemistry» Bog-Hansen, Т.- van Driessche, E.- eds. 1986. 5. 257.
  109. JA. Topliss, DJ. Rogers. An anti-fucose agglutinin in the ova of Dicentrarchus labrax.//Med. Lab. Sci. 1985. V.42. P.199−200.
  110. MA. Lehrman, RS. Haltiwanger, RL. Hill. The binding of fucose-containing glycoproteins by hepatic lectins. The binding specificity of the rat liver fucose lectin.//J. Biol. Chem. 1986. V.261. P.7426−7432.
  111. B. Condaminet, J. Peguet-Navarro, PD. Stahl, C. Dalbiez-Gauthier, D. Schmitt, O. Berthier-Vergnes. Human epidermal Langerhans cells express the mannose-fucose binding receptor.// Eur. J. Immunol. 1998. V.28. P.3541−3551.
  112. RW. Loveless, T. Feizi, RA. Childs, T. Mizuochi, MS. Stoll, RG. Oldroyd, PJ. Lachmann. Bovine serum conglutinin is a lectin which binds non-reducing terminal N-acetylglucosamine, mannose and fucose residues.// Biochem. J. 1989. V.258. P.109−113.
  113. N. Kochibe, K. Furukawa. Purification and properties of a novel fucose-specific hemagglutinin of Aleuria aurantia.// Biochemistry. 1980. V.19. P.2841−2846.
  114. S. Ogawa, Y. Otta, A. Ando, Y. Nagata. A lectin from an ascomycete mushroom, Melastiza chateri: no synthesis of the lectin in mycelial isolate.// Biosci. Biotechnol. Biochem. 2001. V.65. P.686−689.
  115. JF. Hainfeld, RD. Powell. New frontiers in gold labeling.// J. Histochem. Cytochem. 2000. V.48. P.471−480.
  116. M. Bendayan, Worth its weight in gold.// Science. 2001. Y.291. P.1363−1365.
  117. ME. Pereira, EC. Kisailus, F. Gruezo, EA. Kabat. Immunochemical studies on the combining site of the blood group H-specific lectin 1 from Ulex europeus seeds.//Arch. Biochem. Biophys. 1978. V.185. P.108−115.
  118. B.E. Пискарев, О. Ю. Прайзель, Р. П. Евстигнеева, И. А. Ямсков. Изучение олигосахаридной специфичности фуколектина икры окуня с использованием комплексов неогликопротеин — коллоидное золото.// Прикл. биохимия и микробиология. 2003. Т.39. № .1. С.94−98.
  119. Р.П. Евстигнеева, И. А. Ямсков, О. Ю. Прайзель, В. Е. Пискарев. Фуколектин икры окуня Perca fluviatilis конъюгированный с коллоидным золотом: новый гистохимический реагент.// ДАН. 2003. Т.389. №.5. С. 106 109.
  120. F. Quondamatteo, W. Gotz, U. Lubben, R. Herken. Changes in lectin binding sites during early human liver development.// Histochem. Cell Biol. 1997. V.107. P.223−228.
  121. G. Szumanska, J. Krzywicka. Changes in the distribution of sugar receptors in the brain of Mongolian hamster induced by 5-minute-long ischaemia.// Folia Neuropathol. 2001.V.39. P.81−90.
  122. M. Andersson, E. Sevelius. Abnormal microheterogeneity of haptoglobin in serum from dogs with various diseases.// Vet. Rec. 2001. V.148. P.14−17.
  123. L. Elias, DE. Van Epps. Analysis of myelomonocytic leukemic differentiation by a cell surface marker panel including a fucose-binding lectin from Lotus tetragonolobus.// Blood. 1984. V.63. P.1285−1290.
  124. R. Delwel, I. Touw, F. Bot, B. Lowenberg. Fucose binding lectin for characterizing acute myeloid leukemia progenitor cells.// Blood. 1986. V.68. P.41−45.
  125. B.M. Лахтин. Лектины в исследовании белков и углеводов // ВИНИТИ / Итоги науки и техники, сер. Биотехнология. 1987. Т.2. С. 290.
  126. MN. Fukuda, С. Ohyama, К. Lowitz, О. Matsuo, R. Pasqualini, Е. Ruoslahti, М. Fukuda. A peptide mimic of E-selectin ligand inhibits sialyl Lewis X-dependent lung colonization of tumor cells.// Cancer Res. 2000. V.60. P.450−456.
  127. S. Kirkeby, D. Мое, ТС. Bog-Hansen. Fucose expression in skeletal muscle: a lectin histochemical study.// Histochem. J. 1993. V.25. P.619−627.
  128. Y. Takano, Y. Teranishi, S. Terashima, R. Motoki, T. Kawaguchi. Lymph node metastasis-related carbohydrate epitopes of gastric cancer with submucosal invasion.// Surg Today. 2000. V.30. P. 1073−1082.
  129. CJ. Jackson, PK. Garbett, B. Nissen, L. Schrieber. Binding of human endothelium to Ulex europaeus I-coated Dynabeads: application to the isolation of microvascular endothelium.// J. Cell Sci. 1990. V.96. P.257−262.
  130. DF. Gomez, H. Yoshiji, JC. Kim, UP. Thorgeirsson. Ulex europaeus I lectin induces activation of matrix-metalloproteinase-2 in endothelial cells.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V.216. P. 177−182.
  131. SS. Spicer, BA. Schulte. Identification of cell surface constituents.// Lab Invest. 1982. V.47. P.2−4.
  132. E. Boye, Y. Yu, G. Paranya, JB. Mulliken, BR. Olsen, J. Bischoff. Clonality and altered behavior of endothelial cells from hemangiomas.// J. Clin. Invest. 2001. V. 107. P.745−752.
  133. RT. Allison. Lectins in diagnostic histopathology: a review.// Med. Lab. Sci. 1986. V.43. P.369−376.
  134. R. Roy, E. Katzenellenbogen, HJ. Jennings. Improved procedures for the conjugation of oligosaccharides to protein by reductive amination.// Can. J. Biochem. Cell Biol. 1984. V.62. P.270−275.
  135. Om Bahl. Sinthesis of 2'-fucosilgalactose.// Meth. Enzimol. 1972. V.28. P.738−743.
  136. M. Dubois, KA Gibs, JK Hamilton, DA Roberts and F Smith: Colorimetric methods for the determination of sugars and related substances.// Anal. Chem. 1956. V.28. P.350−352.
  137. J. Roth. Application of lectin—gold complexes for electron microscopic localization of glycoconjugates on thin sections.// J. Histochem. Cytochem. 1983. V.31.P.987−999.
  138. M. Horisberger, J. Rosset. Colloidal gold, a useful marker for transmission and scanning electron microscopy.// J. Histochem. Cytochem. 1977. V.25. P.295−305.
  139. V. Kaushal, LD. Barnes. Effect of zwitterionic buffers on measurement of small masses of protein with bicinchoninic acid.// Anal. Biochem. 1986. V.157. P.291−294.
  140. H. Schagger, H. Aquila, G. Von Jagow. Coomassie blue-sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis for direct visualization of polypeptides during electrophoresis.// Anal. Biochem. 1988. V.173. P.201−205.
  141. CR. Merril, ML. Dunau, D. Goldman. A rapid sensitive silver stain for polypeptides in polyacrylamide gels.// Anal. Biochem. 1981. V. l 10. P.201−207.
  142. RF. Lane, EJ. Tripp. Basic fuchsin and the preparation of Schiffs reagent.// Med. Lab. Technol. 1971. V.28. P.26−34.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!