Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование влияния пептидных гормонов и биогенных аминов на активность ферментов углеводного и липидного обменов Periplaneta americana и Tenebrio molitor

Диссертация: Исследование влияния пептидных гормонов и биогенных аминов на активность ферментов углеводного и липидного обменов Periplaneta americana и Tenebrio molitor
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Семейство пептидов, родственных адипокинетическому гормону (АКГ) и гормону, концентрирующему красный пигмент (ГККП), является, по-видимому, самой большой группой структурно сходных нейропептидов. Уникальность этого семейства пептидов в том, что оно характерно только для класса насекомых. К настоящему времени полностью охарактеризованы более 50 членов этого семейства и синтезированно огромное… Читать ещё >

Исследование влияния пептидных гормонов и биогенных аминов на активность ферментов углеводного и липидного обменов Periplaneta americana и Tenebrio molitor (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. Структура и физиолого-биохимические функции пептидных гормонов и биогенных аминов у насекомых (обзор литературы)
    • 1. 1. Структура и функции пептидных гормонов насекомых
      • 1. 1. 1. Адипокинетические гормоны насекомых
      • 1. 1. 2. Миотропные пептиды насекомых. Структура, метаболизм и механизм действия
        • 1. 1. 2. 1. Проктолин
        • 1. 1. 2. 2. Тахикинины
        • 1. 1. 2. 3. Пирокинины
        • 1. 1. 2. 4. Лейкокинины и ахетакинины
        • 1. 1. 2. 5. Сульфакининподобные олигопептиды
        • 1. 1. 2. 6. Группа FMRF-амид-подобных пептидов- кардиоактивные пептиды
        • 1. 1. 2. 7. Огшоидные пептиды насекомых
      • 1. 1. 3. Прочие белковые и пептидные гормоны насекомых (диуретические и вазопрессинподобные пептиды, гормоны стероидогенеза, нейропарсины, аллатотропины и аллатостатины, феромонотропные гормоны)
    • 1. 2. Биогенные амины насекомых и их функции
    • 1. 3. Пептидные гормоны и биогенные амины как инсектициды V поколения
    • 1. 4. Гормональная регуляция активности ферментов у насекомых и проблемы резистентности
  • Глава 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Материал для исследования
    • 2. 2. Введение насекомым гормональных препаратов
    • 2. 3. Приготовление экстракта растворимых белков
    • 2. 4. Определение активности ферментов
      • 2. 4. 1. Электрофоретические методы определения активности а-глицерофосфатдегидрогеназы, лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы, комплекса кислых фосфатаз
      • 2. 4. 2. Спектрофотометрические методы определения активности а-глицерофосфатдегидрогеназы, лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы и комплекса кислых фосфатаз
  • Определение активности множественных форм ферментов, расчет денситограмм. Определение и расчет относительной электрофоретической подвижности белковых фракций
    • 2. 5. Исследование влияния пептидных гормонов на уровне транскрипции и трансляции
    • 2. 6. Статистическая обработка полученных данных
  • Глава 3. Сравнительное исследование воздействия адипокинетичеких гормонов II (L и S), проктолина и октопамина на активность ферментов насекомых

3.1 Сравнительное исследование влияния адипокинетических гормонов II Locusta migratoria (АКГ IIL) и Schistocerca gregaria (АКТ II S) на активность кислофосфатазного и дегидрогеназного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц имаго Periplaneta americana.

3.2. Сравнительное исследование влияния пентапептида проктолина и адипокинетического гормона И (S) на активность кислофосфатазного и дегидрогеназного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц имаго Periplaneta americana.

3.3. Сравнительное исследование воздействия адипокинетического гормона АКГ (S) и биогенных аминов (октопамина) на активность ферментов дегидрогеназного комплекса жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана.

3.4. Исследование механизма действия адипокинегического гормона II (S).

3.4.1 Влияние АКГ II (S), актиномицина Д и пуромицина на активность а-глицерофосфатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы жирового тела имаго Periplaneta americana.

3.4.2 Влияние АКГ II (S), актиномицина Д и пуромицина на активность а-глицерофосфатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы грудных мышц имаго Periplaneta americana.

Глава 4. Сравнительное исследование биохимического эффекта опиоидных пептидов и их аналогов у насекомых.

4.1 Сравнительное исследование влияния природных (мет- и лейэнкефалинов) и синтетического опиоида (Д (ала) -энкефалина) на активность кислофосфатазного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака.

4.2. Исследование механизмов действия мет- и лей-энкефалинов по отношению к кислой фосфатазе жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана с использованием ингибиторов транскрипции и трансляции.

4.3. Сравнительный анализ влияния мет-, лей- и Д (ала) -энкефалина на активность дегидрогеназного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака.

4.3.1 Сравнительный анализ влияния мет-, лей- и Д (ала)2 -энкефалина на активность а-глицерофосфатдегидрогеназы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака.

4.3.2 Сравнительный анализ влияния мет-, лей- и Д (ала) -энкефалина на активность малатдегидрогеназы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака.

4.3.3 Сравнительный анализ влияния мет-, лей-и Д (ала) -энкефалина на активность лактатдегидрогеназы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака.

Список принятых сокращений. а.к. — аминокислотный остаток АКГ — адипокинетический гормон ГККП — гормон концентрирующий красный пигмент ГТГ — гипертрегалоземический гормон ГТФ — гуанозинтрифосфат ДОФА — диоксифенилаланин КАП — кардиоактивный пептид КТ — кардиальные тела КФ — кислая фосфатаза ЛДГ — лактатдегидрогеназа МДГ — малатдегидрогеназа НАД — никотинамидадениндинуклеотид НП — нейропептид НСТ — нитротетразоливый синий НТ — нуклеотиды ОП — опиоидные пептиды ПААГ — полиакриамидный гель ПТ — прилежащие тела ПЖ — проторокальные железы РП — регуляторные пептиды ФМС -феназинметасульфат ФОС — фосфоорганические соединения ЦНС — центральная нервная система ЮГ — ювенильный гормон а-ГФДГ — а-глицерофосфатдегидрогеназа

FMRF (FLRF) — тетрапептиды, состоящие из аминокислот: фенилаланин, метионин (лейцин), аргинин, фенилаланин. L — Locusta migratoria

PBAN — нейропептиды, активирующие биосинтез феромонов S — Schistocerca gregaria

Актуальность темы

Пептидные гормоны насекомых, представляющие собой обширную группу химических соединений, в структуре которых содержится от двух до нескольких десятков аминокислотных остатков, наиболее многочисленный и вариабельный класс гормональных соединений. Физиологически активные пептиды участвуют в функционировании главнейших систем организма — нервной, эндокринной, иммунной, а также играют важную роль в морфогенезе (Гомазков, 1995; Замятнин, 1996; Nassel, 1993). Следует особо выделить важную роль эндогенных пептидов в контроле постэмбрионального развития насекомых, гомеостаза, поведенческих реакций и репродукции. Интересен тот факт, что нейроэндокринная система насекомых содержит многочисленные субстанции иммунологически сходные с некоторыми регуляторными факторами позвоночных — инсулином, вазопрессином, окситоцином, энкефалинами и эндорфинами, соматостатином, глюкагоном и другими.

Семейство пептидов, родственных адипокинетическому гормону (АКГ) и гормону, концентрирующему красный пигмент (ГККП), является, по-видимому, самой большой группой структурно сходных нейропептидов. Уникальность этого семейства пептидов в том, что оно характерно только для класса насекомых. К настоящему времени полностью охарактеризованы более 50 членов этого семейства и синтезированно огромное число их аналогов (Schoofs et al, 1997). Нейропептиды этого семейства проявляют липомобилизующую активность, стимулируют распад триглицеридов жирового тела до их транспортной формы, способствующей выделению диглицеридов в гемолимфу и их последующей утилизации в летательных мышцах насекомых. Кроме того, обладая гипергликемической активностью, подобно глюкагону и адреналину позвоночных, представители этого семейства контролируют уровень моносахаридов в гемолимфе насекомых, что имеет огромное значение для обеспечения использования, наряду с липидами, углеводов, депонированных в виде гликогена или трегалозы, в качестве источника энергии. Отдельные представители этого семейства участвуют в регуляции сердечной деятельности, мышечного сокращения, процессов яйцекладки, температурной адаптации (холодоустойчивость), в гормональном контроле гомеостаза пролина, синтеза белков и высших жирных кислот (Nassel, 1993; 1997). Энкефалиновые пептиды у насекомых оказались причастными к контролю терморегуляции, двигательной активности и поведенческих реакцих (Nagabhushanam et al, 1995). Отмечено значение опиоидных пептидов в высвобождении нейрогормонов и нейротрансмиттеровв то же время регуляторное участие опиоидов в многообразных физиологических процессах осуществляется, как правило, совместно с другими пептидами и низкомолекулярными веществами (Puiroux,.

Loughton/l 992). Кроме того, выявлено участие энкефалинов в регуляции иммунной активности у насекомых (Scharrer et al, 1996).

Обнаружение опиоидных пептидов, а также выявление развития толерантности и зависимости от них у насекомых свидетельствует о консерватизме этих соединений и их фундаментальной роли в эволюции и процессах жизнедеятельности (Грицай и др., 1996) Открытие у млекопитающих системы регуляторных пептидов, так называемого континуума (Ашмарин, Обухова, 1986), позволяет допустить что подобный уникальный комплекс присущ и насекомым (Nassel, 1995; 1996).

Подобно пептидным гормонам, контроль над многими процессами жизнедеятельности у насекомых выполняют биогенные амины, представляющие особую группу полифункциональных гормонов. В качестве нейротрансмигтеров они играют немаловажную роль в высвобождении железистыми клетками кардиальных тел адипокинетических гормонов (Orchard et al, 1993). Последние модулируют у насекомых активность мышц при физической работе, в частности, мобилизуя все внутренние резервы организма для поддержания энергетического баланса в состоянии стресса, например, в первые минуты полёта (Blau et. al, 1994).

Известно, что эффективность гормональной регуляции клеточного метаболизма определяется не только количеством гормона, поступившего в клетку-мишень, но и уровнем в ней активных рецепторов. В связи с этим изучение физико-химических свойств рецепторов пептидных гормонов насекомых, поиски их агонисгов и антагонистов может создать необходимые предпосылки, для развития принципиально новых подходов к контролю численности вредителей селького хозяйства и расшифровки биохимических механизмов резистентности к инсектицидам.

Исходя из вышеизложенного основной целью нашей работы явилось сравнительное изучение механизмов воздействия адипокинетических гормонов, проктолина, опиодных пептидов и их аналогов, а также биогенных аминов на активность дегидрогеназного и фосфатазного комплекса ферментов у насекомых с полным и неполным превращением (мучной хрущак и американский таракан), равно как и выяснение роли дегидрогеназ и кислой фосфатазы в выработке рыжими тараканами устойчивости к перметрину. Для достижения этой цели было намечено решить следующие задачи:

1. Сопоставить воздействие двух структурно сходных адипокинетических гормонов И Locusta migratoria (АКГ II L) и Schistocerca gregaria (АКГ II S) на активность дегидрогеназного и фосфатазного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана;

2. Изучить влияние адипокинетического гормона II (S) и проктолина на активность дегидрогеназного (а-глицерофосфатдегидрогеназа, малатдегидро-геназа, лактатдегидрогеназа) и фосфатазного (кислая фосфатаза) комплекса ферментов тканей имаго американского таракана;

3. Провести сравнительный анализ воздействия адипокинетического гормона II (S) и биогенных аминов (октопамина) на активность тест-ферментов имаго американского таракана;

4. Используя в качестве тест-энзимов дегидрогеназный и фосфатазный комплекс ферментов, провести сравнительное исследование биохимического эффекта природных опиоидов — мети лей-энкефалинов и синтетического аналога метионин-энкефалина — Д (ала) -энкефалина и изучить механизм действия пептидных гормонов насекомых с помощью ингибиторов транскрипционных и трансляционных процессовактиномицина Д и пуромицина.

5. Осуществить сравнение активности дегидрогеназного и фосфатазного комплекса ферментов у сенситивных и резистентных к перметрину рыжих тараканов для оценки возможности участия тест-ферментов в развитии устойчивости к инсектицидам.

Научная новизна работы. Впервые исследованно воздействие двух адипокинетических гормонов, пентапептида проктолина и трёх энкефалинов на активность ферментов дегидрогеназного комплекса и кислой фосфатазы в жировом теле и грудных мышцах двух видов насекомых (Periplaneta americana и Tenebrio molitor). Доказана видои тканеспецифичность действия испытанных пептидных гормонов.

Впервые получены экспериментальные данные демонстрирующие, что миоактивный пентапептид проктолин и опиоидные пептиды участвуют в энергетическом обмене изученных видов насекомых.

Доказано участие октопамина в регуляции секреции адипокинетических гормонов у исследованных насекомых и усиление липиди углеводмобилизующих свойств последнего.

Изучен механизм гормональной регуляции активности комплекса кислых фосфатаз с применением антибиотиков и показано, что индукция активности кислой фосфатазы под воздействием АКГ II S осуществляется на транскрипционном уровне, q. объём биосинтеза ее множественных форм контролируется на трансляционном уровне.

Установление участие ферментов кислофосфатазного и дегидрогеназного комплекса в выработке насекомыми резистентности к пиретроидам.

Практическое значение работы. Анализ полученных результатов свидетельствует о регуляторных функциях исследованных гормонов насекомых и доказывает их решающую роль в процессах метаболизма углеводов и липидов, а также прямом участии в энергетическом обмене у беспозвоночных.

Исследование гормональной регуляции активности комплекса дегидрогеназ и кислых фосфатаз у американского таракана и мучного хрущака выявило связь между действием нейропептидов и нарушением энергетического обмена у тестируемых насекомых, что возможно.

10 использовать при разработке биохимических методов скрининга различных инсектицидов. Эти данные вносят значительный вклад в концепцию о механизме действия инсектицидов пятого поколения.

Результаты исследований включены в лекционный курс факультатива «Гормональная регуляция обмена веществ у насекомых» для студентов биолого-химического факультета МПГУ.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на биохимическом съезде (Москва, 1997), на энтомологическом съезде (Чехия, 1998), на научных конференциях МПГУ (Москва 1997, 1998).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 10 работ и 1 статья находится в печати.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы (глава 1), освещающего степень изученности нейропептидов и гормональную регуляцию обмена веществ у насекомыхописания объектов и методов исследования (глава 2) — изложения и обсуждения полученных экспериментальных результатов (главы 3−5) — заключениявыводов и списка цитируемой литературы (184 ссылок). Работа изложена на 151 страницах машинописного текста и включает 47 таблиц и 12 рисунков.

Выводы Сравнительное исследование влияния адипокинетических гормонов II Locusta migratoria (АКГ II L) и Schistocerca gregaria (АКГ II S) на активность фосфатазного и дегидрогеназного комплекса ферментов имаго Periplaneta americana показало, что испытанные гормоны принимают активное участие в энергетическом обмене как в жировом теле, и, в большей степени, в грудных мышцах насекомых, посредством регуляции соответствующих ферментов вышеназванных комплексов. Данные сравнительного биохимического исследования эффекта структурно сходных АКГ L и S показали, что последний из них наиболее активен по отношению к тестированным ферментам имаго американского таракана. Установленно, что биохимический эффект пентапетида проктолина значительно ниже такового АКГ S. Однако, этот миоактивный гормон принимает участие в энергетическом обмене у американского таракана, мобилизуя углеводы и липиды в качестве энергетических субстратов, регулируя активность дегидрогеназного комплекса ферментов как жирового тела так и грудных мышц. Доказано участие биогенного амина октопамина в регуляции секреции адипокинетических гормонов у исследованных насекомых, так как их совместная инъекция превышает стимулирующий эффект по отдельности введенных препаратов по отношению к активности а-ГФДГ, МДГ и ЛДГ жирового тела и летательных мышц Periplaneta americana.

1. Анализ воздействия опиоидных пептидов на активность кислой фосфатазы и дегидрогеназ жирового тела и грудных мышц американского таракана свидетельствует о том, что биохимический эффект испытанных опиоидов характеризуется видовой и тканевой специфичностью у насекомых как с полным (Т. molitor), так и с неполным (P. americana) превращением, а энкефалины принимают участие в энергетическом обмене у исследованных насекомых посредством регуляции активности соответствующих ферментов. Изучение механизма гормональной регуляции комплекса кислых фосфатаз у имаго американского таракана с применением актиномицина Д и пуромицина продемонстрировало, что индукция активности кислых фосфатаз под воздействием энкефалинов, а также активности дегидрогеназ под воздействием АКГ II S осуществляется на транскрипционном уровне, тогда как объём биосинтеза отдельных форм ферментов контролируется на трансляционном уровне.

6. Сопоставление активности ряда фосфатаз и дегидрогеназ жирового тела и грудных мышц у сенситивных и резистентных к перметрину популяций рыжего таракана свидетельствует о том, что при отсутствии резких различий по числу и электрофоре™ческой подвижности форм ферментов у R и S особей, суммарная активность у резистентных популяций превышает таковую у сенситивных вдвое. Исходя из этого представляется возможным в качестве биохимического критерия оценки развития устойчивости у насекомых к инсектицидам использовать показатель суммарной активности КФ, а-ГФДГ и активности отдельных множественных форм ферментов как на уровне общего гомогената, так и на уровне отдельных тканей, таких как жировое тело и грудные мышц.

Заключение

.

Данная работа посвящена исследованию активности некоторых окислительно-восстановительных ферментов, участвующих в энергетическом обмене, а именно а-глицерофосфатдегидрогеназы, малатде! идрогеназы, лактатдегидрогеназы, а также фосфатазного комплекса ферментов в тканях представителей различных отрядов насекомых с полным и неполным превращением (мучного хрущака и американского таракана) в норме и под влиянием пептидных гормонов и биогенных аминов, а также выяснению роли дегидрогеназ и фосфотаз в защитных реакциях и выработке механизмов резистентности у насекомых.

Анализ литературных данных показал, что белковые и пептидные гормоны насекомых обладают большим спектром физиологической активности. Не вызывает сомнений, что они в организме насекомых одновременно могут выполнять функции нейрогомонов, нейромодуляторов и нейротрансмиттеров. Нейропептиды насекомых удивительно разнообразны по структуре, включая в свой состав от 3 до 62 (гормон выхода Manduca sexta) аминокислотных остатков. Считают, что причина множественности нейропептидов насекомых кроется в разнообразных механизмах их посттрансляционной модификации (Nassel, 1996а).

Образование нейропептидами совместно с другими регуляторными соединениями функционально-непрерывной системы, так называемого функционального континуума, является, по-видимому, обшим признаком для пептидных гормонов позвоночных животных и насекомых. Кроме того, не вызывает сомнений существование у насекомых, по подобию других представителей животного царства, каскадного принципа регуляции секреции пептидных гормонов, в процессе которого одни нейропептиды стимулируют или подавляют синтез других нейропептидов. Такой способностью обладают опиоидные пептиды, проктолин и некоторые миотропины.

Пути и механизмы проведения гормональных сигналов через мембрану нейропептидов насекомых сходно с таковыми позвоночных, для некоторых из них отмечена способность действовать по нескольким взаимосвязанным трансмембранным путям.

Один из биохимических аспектов эндокринного контроля у насекомых связан с гормональной регуляцией энергетического обмена. Избранные нами в качестве тест-объектов тараканы Periplaneta americana (Blattodea) относят к первой группе условной классификации насекомых по использованию запасов энергетических веществ, которые в качестве основного источника энергии утилизуют преимущественно углеводыгликоген и трегалозу (вторые — углевод — и липидозависимые, третья группа насекомых, к которой относят и жуков Tenebrio molitor.

Colleoptera) получают энергию окисляя, в основном, аминокислоту пролин) (Gade, 1992).

Установлено, что поступление различных энергетических веществ из депонирующих органов и тканей на разных этапах жизни насекомых реализуется при участии пептидных гормонов (Gade, 1992), посредством контроля активности ключевых ферментов углеводного и липидного обменов. Однако, за исключением гликогенфосфорилазы, липопротеинлипазы, гексокиназы и трегалазы, участие каких-либо других ферментов в перечисленных выше метаболических процессах не установлено. Из пептидных гормонов в регуляции энергетичекого обмена участвуют представители семейства структурно схожих адипокинетических гормонов, пентапептиды проктолин и энкефалины проявляют миотропную активность, и, по-видимому, это сопровождается их липиди углеводмобилизующей активностью.

В результате проведенной работы нам удалось показать, что АКГ и проктолин принимают активное участие в энергетическом обмене американского таракана, посредством регуляции соответствующих ферментов как в жировом теле, так и, в большей мере, в грудных мышцах тестируемого насекомого. Причём, деятельность адипокинетического гормона затрагивает как анаэробный, так и аэробный обмен в испытанных тканях тараканов. Данные сравнительного биохимического исследования эффекта структурно сходных АКГ Г и АКГ S показали, что последний из гормонов является наиболее активным по отношению к тестируемым ферментам имаго американского таракана. Также было показано участие иентопептида проктолина в мобилизации углеводов и липидов, посредством регуляции ферментов ДГ и КФ комлексов и отмечено, что эффект адипокинетического гормона Л S превышает таковой проктолина по исследованным показателям.

Исходя из литературных данных следует, что биогенные амины участвуют в секреции АКГ и мобилизуют все внутренние резервы организма для поддержания энергетического баланса в состоянии стресса и при двигательной активности насекомых в первые минуты полёта. Нами изучено воздействие адипокинетического гормона S и окгопапина на активность дегидрогеназного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц американского таракана и установленно, что совместная инъекция АКГ и биогенного амина превышало стимулирующий эффект отдельно взятых для опыта препаратов. Этот факт свидетельствует о том, что при совместном введении гормонов происходит усиление их биохимического эффекта.

Наиболее значимым в функциональном плане представляется сегодня одно из семейтств класса белковых и пептидых гормонов опиоидные пептиды. Эти соединения являются агонистами рецепторов морфинного (или опиатного) типа, локализованных в мембранах клеток-мишеней.

Опиоидные пептиды — полифункциональные соединения. Спектр их воздействия чрезвычайно высок. Это и иммунные ответы орагнизма, и многообразные поведенческие реакции, и различные типы обмена (углеводный, белковый, липидный, водно-солевой), и влияние на гуморальную и нервную системы орагнизма.

У насекомых энкефалиновые пептиды оказались причастными к контролю терморегуляции, двигательной активности, поведенческим реакциям (Грицай и др., 1996). Важное направление работ связано с участием энкефалинов в регуляции иммунной активности насекомых (Scharrer et al., 1996). Отмечено значение опиоидных пептидов в высвобождении нейрогормонов и нейротрансмиттеров, в то время регуляторное участие опиоидов в многообразных физиологических процессах осуществляется, как правило, совместно с другими пептидами и низкомолекулярными субстанциями (Puiroux et al., 1992).

Для подтверждения высказанного предположения об участии энкефалинов в энергетическом обмене, нами исследовано влияние опиоидных пептидов на активность ферментов углеводного и лигшдного обменов у имаго мучного хрущака и американского таракана. Установлено, что биохимический эффект испытанных опиоидных гормонов характеризуется видовой и тканевой специфичностью и сопровождается гормональной индукцией активности дегидрогеназ и кислой фосфатазы, отдельные молекулярные формы которой синтезируются de novo.

Интенсивное использование химических средств борьбы с вредителями сельскохозяйственных культур приводит к возникновению у них резистентности к применяемым пестицидам. Известно, что представители оксидоредуктаз — цитохромы Р-450, монофенол-монооксигеназа, микросомальные оксидазы со смешанными функциями, глутотион-S-трансферазы и некоторые дегидрогеназы принимают участие в формировании биохимических механизмов резистентности у насекомых (Баканова и др, 1992; Комегиани, 1995; Рославцева, 1987; Филиппович и др., 1988). Нами установлено, что исследованые ферменты: а-ГФДГ, МДГ, ЛДГ, кислая фосфотаза у рыжего таракана принимают участие в развитии резистентности к пиретроидам. Кроме того, на основании полученных данных представляется возможным в качестве биохимического критерия оценки развития устойчивости у насекомых к инсектицидам использовать показатель суммарной активности кислой фосфатазы и а-глицерофосфатдегидрогеназы, так и активность отдельных множественных форм ферментов как на уровне общего гомогената, так и на уровне отдельных тканей, таких как жировое тело и летательные мышцы. Анализ полученных данных естественным образом предопределяет необходимость дальнейшего целенаправленного изучения дегидрогеназного и фосфатазного комплексов ферментов насекомых в норме и под влиянием биологически активных веществ для изучения биохимических механизмов гормональной регуляции обмена веществ и решения некоторых практических задач сельскохозяйственной энтомологии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ашмарин (под ред.)/ И. П. Нейрохимия // М., РАМН, 1996. — 470 с.
  2. Ашмарин И.П./ Нейромедиаторы и нейромодуляторы. Эволюция соединений и эволюция гипотез. //Журнал Эволюция биохимии и физиологии. 1998 т. 15, — № 3 С. 278−282.
  3. И.П., Каразеева Е.П./в кн. «Нейрохимия» под ред. Ашмарина И. П. и Стукалова П. В. Нейропептиды, — М: Изд.Инст.Биомед.химии РАМН, — 1996,-С. 296−333.
  4. И.П., Обухова М. Ф. / Регуляторные пептиды, функционально-непрерывна совокупность. // Биохимия, — 1986.- т.51, — вып. 4, — С. 531−545.
  5. И.П., Каменская М.А./Нейропептиды в синаптической передаче. // Итоги науки и техники, физиология человека и животных. -1988. № 6 — С. 71−78.
  6. Е.И., Еремина О.Ю, Кутузова Н. М, Рославцева С.А./Свойства и функции глутатион-8-трансферазы членистоногих.//Известия РАН. Сер. биологическая № 4, — 1992а С. 537−545.
  7. В.И. /Синтетические аналоги гормонов. В кн: Гормональная регуляция развития насекомых. //Труды ВИЗР. 1983. -т.64- С. 128−139.
  8. Ю.Гомазков О. А. /Функциональная биохимия регуляторных петидов.//М.Наука, — 1993.-159 с.
  9. П.Гомазков О.А./ Физиологически активные пептиды. // Справочное руководство ИМГМ, — М 1995 — 144 с.
  10. О.А. /Мозг и нейропептиды.//Справ.-информац. Издание, — М.-1997.-170 с.
  11. З.Грицай ОБ., Дубинин В. А., Ашмарин И.П./Влияние факторов тревожности млекопитающих на насекомых. Действие фрагмента кортиколиберина 2−4 на поведение мучного хрущака Tenebrio molitor// Журн. Эволюц. Биохим. и физиол. -С-П: Наука 1996 — № 4.- С. 440−447.
  12. Ерёмина О.Ю./ Изыскание новых фосфоорганических синергистов пиретроидов и исследование механизмов их действия.//Автореф. дисс.д.б.н- ВИЗР.-Санк-Петербург.-1996.- 35 с.
  13. И.Б. /Исследование дегидрогеназного комплекса ферментов некоторых насекомых в норме и под влиянием регуляторов роста. // Дисс. канд.биол.наук. 1995,-Москва — 183 с.
  14. Н.М., Шамшина Т. Н., Голубева Е. В. и др. /Гормональная регуляция активности кислой фосфотазы и эстераз жирового тела тутового шеклопряда. // Биохимия насекомых (регуляция метаболизма). М. -1985. -С. 71−79.
  15. Н.М., Филиппович Ю. Б., Кидрук Н. А. и др./ Влияние экдистерона на активность множественных форм кислой фосфатазы и малатдегидрогеназы жирового тела куколок дубового шелкопряда//Укр.биохим.журнал, — Киев, — 1991, — т.63, — № 3, — С. 41−45.
  16. Контуш А.С./О взаимодействии инсектицидов с рецепторами биологических мембраи.//Сельскохоз.биология 1993, — № 3, — С. 90−98.
  17. И.Н., Неделькина С В. Салганик Р. И. /Исследование ферментных систем детоксикации инсектицидов у коллорадского жука.//Биохимия-1986.-т.51.-Вып.З, — С. 426.
  18. ЗГМикодина Е.В./ Физиолого-биохимические основы регуляции функций у рыб пептидами энкефалинового ряда//Дисс.д.б.н 1999.- Москва.
  19. Е.В., Коуржил Я / Лейцин-энкефалин и его синтетические дериваты как модуляторы раннего онтогенеза. //Тез.докл. Первого конгресса ихтиологов России, — 1997.- М.-ВНИРО.-С. 255.
  20. Минькова Н О / Влияние лей-энкефалина и его синтетического аналога даларгина на метаболизм белков и нуклеиновых кислот у насекомых.// Дисс.к.б.н, — 1999,-Москва.- 151 с.
  21. С.А., Коничев А. С., Филиппович Ю.Б./Влияние аминокислот на активность фосфатазного комплекса капустной белянки (Pieris brassicae L.) //Прикладная биохимия и микробиология 1999 — Т.35.-№ 6 — С. 657 -661.
  22. Прохорова М.И./ Методы биохимических исследований. // ЛГУ. 1982 -233 с.
  23. Розен В.Б./ Основы эндокринологии. // М. Изд. Моск. Университета. -1994, — 382 с.
  24. С. А./ Проблема резистентности членистоногих к инсектоакарицидам (по материалам восьмого международного конгресса по химии пестицидов).//Биохимия, — М, — 1997, — № 3, — С. 89−92.
  25. Н.В., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. /' Влияния мет-энкефалина на активность ферментов у американского таракана. /7 М. «Прометей». Научные труды МПГУ. серия естественные науки 1998 — С. 238−240.
  26. Ю.Б., Кутузова Н. М. /Гормональная регуляция обмена у насекомых. // М., ВИНИТИ, серия «Биология и химия», 1985, — т. 21.- С. 227.
  27. Ю.Б., Рославцева С. А., Кутузова Н. М., и др. /Физиолого-биохимические основы действия средств борьбы с вредными членостоногими. // Итоги науки и техники, Энтомология ВИНИТИ -1988. -т.8, — 163 с.
  28. Ю.Б., Лаптева Т. Н., Никитина И. Т. /Основы биохимии тутового шелкопряда// М. «Прометей». 1992.- С. 198−209.
  29. Ю.Б., Щеголева Л.И./Исследование растворимых белков тканей тутового шелкопряда методом электрофореза в полиакриламидном гелеДЦоклады АН ССР. 1967, — Т. 174, № 1.- С. 240−242.
  30. Ю.Б. / Основы биохимии: учебник. М. —1999, — 512 с.
  31. Л.С., Флеминг Н. Ф., Роберте Д. Г. / Наркология.// М.: Бином, 1998.-С. 212 228.
  32. А.К. /Математическая обработка результатов химического анализа.//Л., Химия.- 1984, — С.22−26.
  33. Т.Н. /Участие неспецифических эстераз насекомых в обмене ювенильных гормонов и их аналогов.// Автореф. дисс.к.б.н. -1986-Москва.- 16 с.
  34. И.М., Тирос Х.ГГ, Балабанова Э. Ф. /Морфогенетическая функция нейропептидов // Физиол. ж. СССР. 1989 — т.75. — № 5. — С. 619 — 626.
  35. И.Л. / Кислая фосфатаза гидробионтов как маркерный фермент токсического воздействия на организм. //Дисс. к.б.н.- 1998, — Москва, — 182 с.
  36. M., Dunkelbtum E., Gabay Т., Aziz V.B., Schafler I., Gazit Y. /PBAN-induced sex pheromone biosynthesis in Heliothis peltigera: structure, dose, andtime-dependent analysis.//Archiv. Insect.Biochem. and Physiol. 1995.-30,-p.307−319.
  37. E., Wells M. /Lipid mobilization in adult Manduca sexta: pathwav for the synthesis of sn-1.2 DG // Abst.20 Int Congr. Entomol. Fierenze. 1996 — P. 164.
  38. Asher C., Moshitzliv P., Ramachandran 1. /Applebaum related peptides analogs on dispersed Locust fat body cell preparations // J. Insect Physiol. 1984. — vol. 588.-p. 313−315.
  39. Audsley N., McEntosh C., Phyllips J.E. /Isolation of a neuropeptide from locust corpus cardiaeum which influences i leal transport // J. Exp. Biol.- 1992, — vol. 173,-p. 261−274.
  40. A.R., Downer G.H. /Comporative Studies on the Mode of Action of Proctolin and Phorboe 12,13 — Dubutyrate in their Ability to contract the Locust Mandibular Closed Muscle // Archiv. of Insect Biochemistry.- 1992. -vol. 20,-p.215−229.
  41. A., Schlolder P. Steele I.E., Wegener G. /The regulation of trehalose metabolism in insects. // Experientia.-1996.- vol. 52. -№ 5. p. 433−439.
  42. O.A., Lowry O.H., Broock M.J. /А method for the rapid determinetion of alkaline phosphatase with five cubic millimeters of serum // J. Biol. Chem., -1946,-vol. 164,-p. 321−329.
  43. C., Wegener G., Candy D.J. / The effect of octopamine on glycolitic activator fructose 2,6-bisphosphate in perfused locast flight muscle. // Insect Biochem. Molec. Biol. 1994. — vol.24, № 7. — p. 667−683.
  44. Davis J.R./Disk electrophpresis. Method and application to human serum proteins.//Ann.N-Y. Acad.Sci.- 1964, — vol. 121.№ 2.-p.404−427.
  45. De Loof Arnold, Broeck J.V., Schools L. / Vertebrate-type neurpeptides and steroid in Locusta migratoria: idetefication and metsbolism. // Molecular Insect Science.- 1990-p. 199−212.
  46. East P.D., Hales D.F., Cooper P.D./ Distribution of sulfakmin-like peptides in the central and sympathetic nervous system of the American cockroach
  47. Periplaneta americana (L.) and the field cricket, Teleogryllus commodus (Walker).//Tissue and Cell.- 1997, — 29 (3).-p.347−354.
  48. Evans P.D., Robb S., and Cuthberg B. /Insect neuropeptides identification, establishment of functional roles and novel targetsites for pesticides.// Pest. Sci. -1989.- vol. 25, — p.71−83.
  49. K.E., Anstee J.H., Hyde D. /Effects of corpora cardiaca extract on intracellular second messenger levels in Malpighian tubules of Locusta migratoria.//J.Insect Physiol 1990, — vol.36.-№ 6.- p.383−389.
  50. Ford R, Jackson Duone M., Tetrault L, Torres Luan C., Assanali P., et.al./ A behavioral role for enkephalins in regulating for high affinity kappa-like opioid binding sites // Сотр. Biochem. and Physiol. 1986. — vol. 85. — № 1 -p. 61−66.
  51. F., Lemay G., Labonte N., Panuentierlesage F., Boileau G., Crine P. /Secretion of a functional soluble form of neutral endopeptidase — 24.11 from a Baculovirus intected insect cell line. // Biochemical Journal.- 1992.-vol.284,-№ 5 p. 53−59.
  52. G. / Isolation and amino acid composition of the adipokinetic neuropeptide from teh corpus cardiacum of the cricket . Gryllus bimaculatus. // Physiol. Entomology. 1987, — vol. 12. -p.309−316.
  53. G. /Studies on the hypertrealosaemie factor the corpuscardiacum allatum complex of the Beetle, Tenebrio molitor. // Сотр. Biochem. Physiol. 1988. -vol.91 A., № 2.-p.333−338.
  54. G. /Structure function studies on hypertrehalosaemie and adipokinetic hormones: activity of naturally occuring analogies and some N- and C-terminal modishied analogues. // Physiologycal Entomology. — 1990 — vol.15. -p.229−316.
  55. G. /The hormonal integration of insect flight metabolism. // Zool. Ib. Physiol. 1992. -vol.96. — p.211 -225.
  56. G. /'Isolation and structure elucidation of a neuropeptide from 3 species of Namib Desert Tenebrioned Beetles.// South African Journal of zoology (S. Air. J. Zool).- 1994a -vol.29.-№ 1-p. 11−18.
  57. Gade G./Functional and evolutionary aspect of peptides of the AKH/RPCH. // 1st. Ins. Conf. on Insect Chemical, Physiol, and Enviranm Aspects. Conf. -19 946. -p.26−29.
  58. G. /Distinct sequence AKH/R PCH family members in Beetle (Scarabaeus species) corpus cardiacum contain 3 aromatic aminoacid residues.// Biochem. Biophys. Res. Commun. — 1997a. — vol. 230. — p.16−21.
  59. G. / Hyperptolinemia caused by novel members of AKH/R PCH family of peptides isolated from corporacardiaca of Oniline Beetles. // Biochem. J. -19 976.-vol. 321-p .210−206.
  60. Gade G., Kellner R./ The motobolic neuropeptides of the corpus cardioum from the potato beetle and the American cockroach are indentical.// Peptides.- 1989.-vol.10. p.1287−1289.
  61. G., Rosinski G. /The primary stricture of the hipertehalosemie neuropeptide from Tenebrio beetles: A novel member of the AKH/RPCH-Family. // Peptides.- 1990. -vol.11, № 3. -p.455−459.
  62. Gade G., Auerswald L./Flight substrates in blister beetles (Coleoptera: Meloidae) and their regulation by neuropeptides of the AKH/RPCH family.//Eur.J.Entomol. 1999, — vol.96.- p331−335.
  63. C.S., Mayes Т.К., Tobe S.S. /Degradation of Dip allatostatins by hemolymph from the cockroach, Diplotera punctata // Peptides. -1997 — vol.18, № 1. p. 17−25.
  64. D.B., Thyagaraya B.C., Bell R.A. /Ecdysiotropic activity in the Cepidopteran hindgut an update // Insect Biochem. Molec. Biol. -1993, — vol. 23, — p.25−32.
  65. J., Delbos M., Tamarelle M., Vanhems E. /Neuroparsin an insect neurohormone, promotes neurite outgronth // Neuroendocrinology.-1990.-vol.52,№ l.-p. 52−57.
  66. Granger N.A., Allen G., Sturgis S.L., Combest W., Ebersohl R./ Corpora allata of the larval Tobacco Homworm contain a calcium/calmodulin-sensjtive adenylyl cyclase.//Archiv. Insect Biochem. and Physiol.- 1995, — vol.30.- p. 149 164.
  67. L.M., Kastin A.J., Wenber J.T., Hurley D.L., Zadina J.L. /Opioid system in Invetebrates. // Peptides. 1994. — vol.15. — Iss. 7. — p. 1309 — 1329.
  68. J.M., Osborne R.H. /Proctolin receptor in the foregut of the locust Schistocerca gregaria is linked to inositol phosphate 2nd messenger system // J. Insect Physiol.- 1995,-vol.41., № 12. p. 1027−1033.
  69. G.M., Cook B.J., Nachman R.J. /Isolation, primary structure and synthesis of two neuropeptides from Leucophaea maderae: members of a new family of cephalomyolropins. //Сотр. Biochem. Physiol.- 1986a.- vol. 84, p.205−211.
  70. Holman G. M., Nachman R.J., Wright M.S./ Insect neuropeptides. // Ann. Rev. Entomol. 1990. — vol.35, -p. 201−217.
  71. Hua Y., Bylemans D., De Loof A., Koolman J. /Inhibition of ecdysone biosyn thesis in tlies by a hexapeptide isolated from vitellogenic ovanries. // Mol. Cell Endocrinol. 1994 -vol. 104., № l .-p. 1−4.
  72. Kataoka H., Toshy A., Li JP, Carney R.L., Schooley D.A., Kramer S.J.: /Identification of an allatotropin from adult Manduca sexta. //Science 1989,-vol.243.-P.1481.
  73. Kataoka H., Troetschler R.G., Hi J.P., Krame S.J., Carney K.L., Schooley D A. /Isolation and identification of a diuretic hormone from the tobacco hornworm, Manduca sexta. //Proc. Natl. Acad. Sc.- USA.- 1989.- vol.86, № g.- p.2976−2980.
  74. L.L., Hesson A.S. / Calcium defendet Signal transduction lev the hypertrehalosemic hormone in the cocroach fat body. // Gen. Сотр. Endocrinol 1995a. — vol. 99., № 3 — p 373−381.
  75. L.L., Sowa S.M., Hesson A.S. /In vitro Bioassay for Hupertrehalosemic Hormone Dependet trehalose Biosynthesis by Fat Body From Adult Blaberus discoidalis Cokroaches. // Archiv. Insect Bioch. and Physiol.- 19 956, — vol.28. -p.313−324.
  76. L.E., Sevala V.M., Longton B.G. /The effect of substitutions at position 3 on the binding and bioactivity of proctolin in Locust hindgut and oviduct. //Insect Biochem. Mol. Biol. 1995, — vol. 25., № 25. p. 293−301.
  77. Konopinska D., Rosinski G., Lesinski A., et al. /Biologvcal proterties of proctolin and some of its synthetic analogues.//Tag -Ber.Acad.Landwirtsch.-Wiss.DDR 1989a.- vol.274.- p. 105−109.
  78. D., Rosinski G., Sobotka W., Plech A. /Proctolin and its analogs -structure biological function relationhip studies // Polish J. Chem. -1994 vol. 68, № 7, — p.1437−1439.
  79. A.B. /Inositol Phospholipid Hydrolysis May Mediate the Action of Proctolin on Insect Visteral Muscl. // Archiv. Insect. Biochem.Physiol.- 1988,-p.201−209.
  80. А.В., Orchard I. / The action of Pheniliminoimidazolidines and 2-aminooxazoline on octopamine receptors on Locusta Fat Body.// Archiv. Insect Bioch. and Physiol 1990. -37.-p. 24−29.
  81. A.b., Orchard I., Те Brugge V.A. /Evidence for the invoevement of a SchistoFLRF-amide-like peptide in the neural control of locust oviduct.//J.Com.Physiol.A. 1991.- vol.168.-p.383−391.
  82. Lehmberg E., Ota R.B., Scliooly D A. /Identification of a diuretic hormone of Locusta migratoria.//Biochem.Biophys.Re.Commim 1991, — vol.179.- p. 10 361 041.
  83. Lee M.T., Golgsworthy G.I., Poulous C.P. Velentra A. / Synthesis and biological activity of adipokinetic hormone analogs modified st the С-term in us. //Peptides. 1996.-vol. 17., № 8. — p.1285−1290.
  84. Lorenz M.W., Woodring J P., Gade G./ Adipokinetic hormones of the Hymenoptera// Abstr. of commun.pres.of the VI Eur.Congr.of Entomol.- Ceske Budejovice 1998, — P.86.
  85. O.H., Rosenbrough N.J., Fair A.L., Randall R.J. /Protein measurement with (he Folin phenol reagent. 1951. -vol.193., № 1. — p.265−272.
  86. E.P., Kelly T.J. /Non-cerebral ecdysiotropic and gonadotropic activities from the mosquito Aedes aegypti (Diptera: Culicidae) // Eur. J. Entomol. -1995,-vol. 92,-p. 113−122.
  87. E.P., Kovaleva E.S. /Aminopeptidase like activity in hemopymp plasma from larvae of the Gypst moth, Lymantria dispar (Lepidoptera, Lymatriidae). // Сотр. Biochem. Physiol. P.T.B. — 1997. — vol.116. -№ 1. -p. 11−18.
  88. Messer A C., Brown M R. /Nonlinear dynamics of neurochemical modulation of mosquito oviduct and Hindgut contractions // J.Coxp. Biol.-1995, — vol.198., № 11. p. 2325−2336.
  89. N.M., Haves D.K. / Partial purification of a receptor for the aditipokinetic hormone from Musca autumnalis face flies. // Preb. Biochem.-1992. vol. 22.,№ 3−4. p. 215−228.
  90. Nachman R.J., Holman G.M., Cook B.J., Haddon W.F., and Ling N. /Leucosularkinin-II, a blocked sulfated insect neuropeptide with homology to cholecystokinin and gastrin. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1986. -vol.140, p.357−364.
  91. R.J., Holman G.M., Hadden W.F. /Leads for Insect neuropeptide Mimetic development./7Archiv. Insect Biochem. and Physiol.- 1993, — vol.22 -p.181−197.
  92. R., Saraojini R., Reddy R.S., Devi M., Figerman M. /Opioid peptides in invertebrates localization, distribution and possible functional roles. // Current science. -1995. vol. 69. — Iss. 8 — p. 659−671.
  93. Nagasawa H., Kunivoshi H., Arima R., Kawano Т., Ando Т., Suzuki A./Structure and activity of Bombyx PBAN.//Archiv. Insect Biochem. and Physiol.- 1994.-vol.25.-p.261−270.
  94. Nassel Dick R. / Neuropeptides in the insect brain: a review. 11 Cell Tissue.-1993a.- vol. 273, — p. 1−29.
  95. DR. /Insect myotropic peptides: differental distribution of locustatacliykinin and leucokinin — like irmnunoreactive neurons in the locust brain. // Cell tissue Res.- 19 936, — vol.274, p.27−40.
  96. Nassel D.K., Passier P C., Ebekes K., Dircksen M., Vullings M.G.B., Cantera K. /Evidance that Locustatachykin-I is involved in release of adipokinetic hormone from Locust corpora cardiona // Regul. Peptides.- 1995 vol. 57., № 3, — p.297−310.
  97. Nassel D.R./ Peptidergic neurogormonal control -systems in invertebrates.//Cur.Opin Neurobiol.- 1996a vol.6., № 6 — p.842−850.
  98. Nassel D.R./ Neuropeptides in the insect brain: what are their messages?// Abstr. 20 Int. Congr. Entomol Fierenze, Aug.25−31.- 19 966.- P.205.
  99. Nichols R., McCormick J.В., Lim I.A., Starkman J.S. /Spatiall and temporal analys of the Drozophila FMRF-amide neuropeptide gene produst SDNFMRF-amide: evider for a restlriccted expression pattern. //Neuropeptides 1995 -vol.29.- p.205−213.
  100. K.F., Hangle А.В., Osborne R.H. /Proctolin analogs and a proctolin metabolite as antagonists of the peptide proctolin. // Peptides.- 1997, — vol. 18., № 1, p. 67−72.
  101. J. / Evidence for octopaminergic modulation of an insect visceral muscle. //J. Neurobiol. -1985a.- vol, 16.,№ 3. -p.171−181.
  102. J. /Dual role for octopamine in the control of haemolymph lipid during in Locusta. //Ins. Locomot. Proc. Symp. -19 856. -p.31−138.
  103. I. / Aditipokinetic honnones an update. // J. Insect Physiol. — 1987 -vol. 33., № 7-p. 451−463.
  104. Рак J.W., Chung K.W., Koolman J. /Evidence for multiple forms of the prothoracicotropic hormone in D. melanogaster and indication of a new function.//J.Insect Physiol 1992, — vol.38.,№ 3, — p. 167−176.
  105. Penzlin Н / Neuropeptides occurrenct and functions in insect. // Natur wissenschaften — 1989,-vol. 76,-p.243−252.
  106. R., Kellner R., Gade G. /Myotropic neuropeptides from the retrocerebral complex of the stick insect, Carausius morosus (Phasmatodea: Lonchodidae)//Eur. J. Entomol. -1999, — vol.96, № 3 p.275−278.
  107. J.P., Miller C.A., Carney R.L. /Identification of anarginine vasopressinlike diuretic honnone from Locusta migratoria. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1987. vol. 149, — p.180−186.
  108. J., Beydon P. /Rapid chromatographic separation of the A VP like peptides from synthetic and biological mixtures // Insect Biochem. Mol. Biol-1992, — vol. 22, — № 2, — p.185−192.
  109. J., Loughton B. / Degradation of the Neuropeptide Proctolin by Membrane Bound Proteases of the Hindgut and Ovary of Locusta migratoria and the Effects of Different Inhibitors. //Archiv. Insect Biochem. and Physiol.-1992 -vol.19.-p. 193−202.
  110. Rayne R.C., O Shea M. / Reconstitution of aditipocinetic honnone biosynthesis in vitro in dicates steps in prohormone processing. /7 Eur. J. Biochem. 1994. -vol. 219., № 3,-p. 781−789.
  111. Rayne R.C., O Shea M. / Neuropeptide biosynthesis possible molecular targets for control of insect Pests. // ACS Symp. Ser. 1997. — vol. 658. — p. 292−300.
  112. J.D., Miller W.H., Kramer S.J. /Allatotropin-induced formation of inositol phosphates in the corpora allata of the Moth, Manduca sexta.//Arch.of Insect Biochem. and Physiol- 1992 vol.20.- p. 145−155.
  113. Reidy G.E., Rose H.A., Visetson S., Murray M./ Increased glutatione-S-transferase activity ana glutatione congetin in an insecticide-resistant strain of Tribolium castaneum (Herbst).// Pestic.Biochem.and Physiol 1990 — 36, n.3 -p.269−276.
  114. S., Evans P.D. /FMRF-amide-like peptides in the Locust: distribution, partial characterization and bioactivity.//J.exp. Biol.- 1990 vol.149.- p.335−360.
  115. M.N., О Shea M., Noves B.E. / Peptides. NRNAS. And genes of theAKH family. // J. Cell Biochem. -1986 Suppl. 10C — p.56.
  116. M.N., Noves B.E., Throne C.A., Gaskell S. / The fruitfly Drosophila melanogaster contains s novel charger adipokinetic honnone family peptide. // J. Biochem. — 1990. — vol. 268. — p.315 — 320.
  117. Scharrer В., Paemen L., Smith E.M., Hughes Т.К., Liu Y., Stefano G.B. /The presence and effects of Mammalian singal molecules in immunocytes of the Insect Leucopnaea Maureae. // Cell Tissue Res.-1996. vol. 283. — Iss 1. -p.93−97.
  118. Schoofs L., Holman G.M., Hayes Т.К., Tips A., Nachman R.J., Vandesande F., De Loof A. /'Isolation, identification and synthesis of locustamyotropin (Lom-MT), a novel biologically active insect peptide.//Peptides 19 906 — vol. 1 L- p.427−433.
  119. Schoofs L., Holman G.M., Hayes Т.К., Nachman R.J., De Loof A. /Isolation, primary structure, and synthesis of Locustapyrokinin: a myotropic peptide of Locusta migratoria.//General and comparative endocrinology.- 1991a vol.81 .-p.97−104.
  120. Schoofs L., Veelasert D., Van der Broeck., De loof A. / Peptides in the Locusts. Locusta migratoria and Schistocerca grecaria. // Peptides. 1997. -vol. 18., № 1. -p.145−156.
  121. Scott Z.G., Susanna S.T., Shono Т./Biochemical changes in the cytochome P-450 monooxygenases of seven insectide-resistant house flies (Musca domestica) Strains /YPest.Biochem.Physiol.-1990.-36, n.2.-p. 127−134.
  122. Siegert K, Morgan P., Mordue W. / Primary stuctures of Locust adipokinetic honnones II. // Biol. Chem. Hoppe Sevier. — 1985. — vol. 366, — p.723−727.
  123. K., Morgan P., Mordue W. / Insolation of hyperglycaemic peptides from the corpus cardiacum of the american cockroach Periplaneta americana./ Ins. Biochem. 1986. — 16, № 2. — p.365−371.
  124. K., Mordue W. / Preliminary characterization of enzyme activites in malpighian tubules in the breakdown of adipokinetic honnones. // Archiv. Insect Biochem. Physiol. 1992. — vol. 19., № 3. — p. 147−161.
  125. R., Kodrik D. /'Adipokinetic response of Pyrrhocoris apterus (L.) (Heteroptera).// Abstr. of commun.present. at the VI Eur.Congr. of Entomol-Ceske Budejovice- 1998 p.87−88.
  126. Spittaels K., Vankeerberghen A., Torrekens S., SchoofsL., De Loof A. /Isolation of AJa (l)-Proctolin, the first netural analog of hte Colorado Potato beetle.//Mol.Cell.Endocrinol.- 1995.-vol.110., № 1.- p. 119−124.
  127. A.N., Brown B.C. /Analogs of the insect miotropic peptide proctolin synthesis and structure activity studies. // Biochem. And Biophys. Res. Commun- 1979.- vol.90, № 4, p’l 125−1130.
  128. Taghert PH., Schneider L.E., OBrien M.A.// Structure, expression and evolition of the D. melanogaster FMRF-amide neuropeptide gene.// J .Biol .Chem.- 1990 -vol. 181.- p.213−221.
  129. S.S., Stay B. /Effects of putative allatostatin from the cockroach, Diploptera punctata on second messenger system within corporallata. //Abstracts 21th international symposium of comparative endocrinology -Malaga, Spain -1989- p.97.
  130. N.J. /Insect cardioactive peptides: Peptidergic modulation of the intrinsic rhythm of an insect heart is mediated by inositol 1,4,5-trisphoshate.//J.Neuroscience.-1988- vol.8., № 11.- p.4394.
  131. Van der Horst D.J., Beonakkers A.M. / Adipokinetic hormone induced lipid mobilizotion and lipohorine intercouvirsion in figtl larval in stal locust // Ins. Biochem.- 1987, — vol. 17., № 6, — p.799−808.
  132. Van der Horst D.J., Beonakkers A.M. Van Doni J.M., Gerritse K., Schulz T.K.F. / Adipokinetic hormone in duced lipid mobilization and lipophorin interconversions in fifth larval instar locusts. // Insect Biochem. — 1997. — vol. 17. -№ 6.
  133. I.A. Hagedom H.W. / Isolatoin of two AKH-related peptides from cicades. // Archiv. Insect Biochem. Physiol. 1995. — vol. 29. -p.391−396.
  134. Vroemen S.F., Van Marewijk W.I.A., Schepers C.C.I., Van der Horst D.I. / Serial transduction of adipokinetic hormone involves Ca2+ influxes and depends on glycagen phosphorvase. // Cell Caloium 1998. — vol. 17., № 6 -p.459−467.
  135. Z., Orchard I., Lange A.B., Chen X. /Binding and activation regions of the decapeptide PDVDHVFLRFamide (SchictoFLRFamide).//Neuropeptide.-1995,-vol.28.-p.261−266.
  136. H., Koda T. /Proctolin and octopamine actions on the contractive systems of insect leg muscles. //Comp Biochem. Physiol. 1990.- vol. 97., lss 2, — p.227−232.
  137. A., Schulz R. /Overexpression of Delta-opioid receptors in recombinont Baculovirus infected Trichoplusia ni High-5 insect cells. / Jour. Of neurochemistry. — 1997. -Vol. 68., Iss 4 — p. 1361−1371.
  138. C.H., Lange A.B. /Role of extracellular and intracellular calcium on proctolin induced contraction in an Insect visceral muscle // Regul. Peptides. — 1995. -vol.56., № 1, — p.49−59.
  139. Woodhead AP, Stay В., Seidel S.L., Khan M.A., Tobe S.S. / Primary structure of four allatostatins: Neuropeptide inhibitors of juvenile hormone synthesis. //Proc. Natl. Acad Sci USA -1989.- vol.86.- p.5997.
  140. C.E., Lundheim R. /The endocrine control of Insect cold hardiness // Zool. Phys. -1992 vol. 96., № 2. p. 183−196.
  141. Ziegler R., Iasensky R.D., Morimoton. / Characterization of the adipokinetic hormone receprot from the fat body of Manduca sexta. /7 Regul. Peptides. -1995. vol. 57., № 3. — p. 329−338.
  142. I., Gade G. /Corfonmational study on a representative member of the AKH/RPCH neuropeptide family, Emp-AKH, in the presence of SDS micelle.//Eur.J.Entomol. 1999, — vol.96.- p.337−340.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!