Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Катализаторы расщепления РНК-пептидилолигонуклеотиды и органические соединения, включающие основные аминокислоты и катионные структуры

Диссертация: Катализаторы расщепления РНК-пептидилолигонуклеотиды и органические соединения, включающие основные аминокислоты и катионные структуры
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В последние годы было создано большое число низкомолекулярных соединений, способных расщеплять РНК в физиологических условиях. В их число входят комплексы некоторых металлов, органические соединения, содержащие низкоосновные аминосоединения и остатки имидазола, а также конструкции на основе олигои полипептидов. В качестве конструкций, образующих комплексы с определенными участками РНК, используют… Читать ещё >

Катализаторы расщепления РНК-пептидилолигонуклеотиды и органические соединения, включающие основные аминокислоты и катионные структуры (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ГЛАВА 1. ЗАКОНОМЕРНОСТИ РАСЩЕПЛЕНИЯ РНК ИСКУССТВЕННЫМИ РИБОНУКЛЕАЗАМИ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
    • 1. 1. ВВЕДЕНИЕ
    • 1. 2. МЕХАНИЗМ РАСЩЕПЛЕНИЯ ФОСФОДИЭФИРНЫХ СВЯЗЕЙ В РНК
    • 1. 3. ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ ФОСФОДИЭФИРНЫХ СВЯЗЕЙ В РНК К ГИДРОЛИЗУ
      • 1. 3. 1. Факторы, способствующие индукции спонтанного расщепления фосфодиэфирных связей в РНК
      • 1. 3. 2. Гидролиз олигорибонуклеотидов: влияние последовательности и длины
        • 1. 3. 2. 1. Влияние структуры РНК на стабильность фосфодиэфирных связей в коротких синтетических олигонуклеотидах
        • 1. 3. 2. 2. Влияние оснований, фланкирующих фосфодиэфирную связь, на ее стабильность
        • 1. 3. 2. 3. Стабильность фосфодиэфирных связей в синтетических химерных олигонуклеотидах
      • 1. 3. 3. Влияние функциональных групп гетероциклических оснований на чувствительность фосфодиэфирной связи к расщеплению
      • 1. 3. 4. Стабильность биологически значимых молекул РНК

Молекулы РНК в клетке выполняют множество функций, участвуя в переносе генетической информации, биокаталитических реакциях в ходе процессинга и трансляции и регуляции экспрессии генов [1−4]. Геномы вироидов и многих вирусов представляют собой молекулы РНК. В последнее время накапливаются данные, свидетельствующие о существовании неизвестных ранее регуляторных клеточных процессов и систем взаимодействия клеток, в которых ключевую роль играет РНК. Таким образом, в связи с важной биологической ролью определенных РНК, крайне актуальной является задача разработки методов направленного воздействия на РНК с целью инактивации вирусных геномов и регуляции биологических процессов в клетке в терапевтических целях.

Эффективным способом регуляции количества определенных РНК в клетке может служить их избирательное расщепление с помощью специфических агентов, распознающих определенные нуклеотидные последовательности. Прямым подходом к созданию таких искусственных сверхспецифичных рибонуклеаз является конструирование конъюгатов молекул, образующих комплексы с определенными нуклеотидными последовательностями или структурами РНК, с молекулами, расщепляющими фосфодиэфирные связи.

Помимо создания реагентов для направленного расщепления РНК особый интерес представляет создание низкомолекулярных химических рибонуклеаз, способных расщеплять РНК с высокой эффективностью и специфично к последовательности (к определенным мотивам в РНК). Такие соединения представляют интерес в качестве инструментов для исследования структуры изолированной РНК и РНК в комплексе с белками, могут быть использованы в качестве катализаторов разрушения РНК в ходе биотехнологических процессов. Недостаток традиционно используемых для этой цели природных рибонуклеаз заключается в их способности разворачивать структуру РНК, что неизбежно искажает результаты экспериментов. Кроме того, природные ферменты недостаточно стабильны и работают в узком диапазоне условий, что осложняет их применение в производстве [5].

Исследование химических рибонуклеаз с различной специфичностью позволяет получить детальные знания о механизме расщепления РНК по фосфодиэфирным связям в различных последовательностях. Скрининг таких соединений позволяет выявить эффективные катализаторы расщепления фосфодиэфирных связей и использовать их в качестве каталитического домена в конъюгатах для избирательного расщепления РНК.

В последние годы было создано большое число низкомолекулярных соединений, способных расщеплять РНК в физиологических условиях. В их число входят комплексы некоторых металлов [6−8], органические соединения, содержащие низкоосновные аминосоединения [9] и остатки имидазола [10−13], а также конструкции на основе олигои полипептидов [14, 15]. В качестве конструкций, образующих комплексы с определенными участками РНК, используют олигонуклеотиды и их аналоги.

Несмотря на интенсивные исследования, ведущиеся с целью создания химических рибонуклеаз, до настоящего времени не удалось получить эффективных конструкций для расщепления РНК, обладающих активностью, близкой к активности природных катализаторов. До настоящего времени не установлены механизмы, обеспечивающие специфичность расщепления РНК конъюгатами разной природы: по невыясненным причинам различные каталитические конструкции проявляют выраженное предпочтение к фосфодиэфирным связям, находящимся в различных последовательностях. Исследование факторов, определяющих специфичность и эффективность расщепления РНК химическими рибонуклеазами, является актуальным для создания высокоспецифичных искусственных рибонуклеаз, способных расщеплять молекулы РНК с высокой эффективностью.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы являлось изучение расщепления РНК несколькими видами искусственных рибонуклеаз. В ходе исследования решались следующие задачи:

Исследование механизма расщепления фосфодиэфирных связей в РНК искусственными рибонуклеазами — конъюгатами имидазола с катионными структурами на основе 1.4-диазабицикло[2.2.2]окгана и на основе остатков лизина.

Исследование расщепления РНК олигонуклеотид-пептидными конъюгатами на основе пептида, состоящего из чередующихся остатков аргинина и лейцина, с целью изучения возможности получения конъюгатов со специфичностью, отличной от специфичности РНКазы А.

выводы.

1. Исследовано расщепление различных РНК (рибоолигонуклеотида, ¡-п у’Лго транскриптов РНК Н1У-1, тРНК^з, тРНКРЬе и природной тРНКРЬе) с помощью химических рибонуклеазконъюгатов имидазола с катионными структурами и конъюгатов олигонукпеотидов с пептидом [Агд1еи]4.

— Показано, что расщепление фосфодиэфирных связей в РНК исследованными конъюгатами протекает с образованием фрагментов с 2', 3'-циклофосфатом и 5'-гидроксильной группой, аналогично реакциям, катализируемым природными рибонуклеазами.

— Обнаружено, что олигонукпеотид-пептидные конъюгаты способны эффективно расщеплять РНК по фосфодиэфирным связям в РугА и врХ последовательностях в каталитическом режиме.

2. Проведен анализ роли доменов химических рибонуклеаз на основе имидазола и катионных структур и олигонуклеотид-пептидных конъюгатов.

— Показано, что присутствие липофильного фрагмента, 1,4-диазабицикло[2.2.2]октана и каталитического домена в рибонуклеазах на основе катионных структур и имидазола является необходимым для проявления рибонуклеазной активности конъюгатов.

— Эффективность и специфичность расщепления РНК олигонуклеотид-пептидными конъюгатами определяется длиной и последовательностью олигонукпеотидной и пептидной составляющими конъюгата: максимальную активность проявляли конъюгаты, состоящие из 6−7 звенных олигонукпеотидов и пептидов с четным числом пар [Агд1еи].

3. Показано, что реакция расщепления РНК олигонуклеотид-пептидными конъюгатами протекает в составе комплекса РНК и конъюгата, образованного либо без, либо с незначительным вкладом комплементационных взаимодействий. Активная структура конъюгата формируется в результате взаимодействия его олигонуклеотидного и пептидного фрагментов, и олигонукпеотид выполняет роль адаптора специфической конформации конъюгата, проявляющей рибонуклеазную активность.

4. Идентифицированы конъюгаты олигонуклеотидов ТТТТ и ССАААСА с пептидом[Агд!еи]4С1у, обладающие выраженной специфичностью к фосфодиэфирным связям в последовательностях врХ, вероятно, за счет образования водородных связей между гуанидиниевой группировкой аргинина и N7 и Об положениями гуанина и/или кислородами близлежащих фосфатов.

5. Исследование направленного расщепления транскрипта тРНК^з человека олигонуклеотид-пептидным конъюгатом, комплементарным участку 38−53 этой РНК, показало, что конъюгат эффективно расщепляет фосфодиэфирную связь С56-А57 в РНК в составе комплементарного комплекса, и с меньшей эффективностью несколько других фосфодиэфирных связей, вблизи участков формирования несовершенных комплексов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Itoh Т., Tomizawa J. Formation of an RNA primer for initiation of replication of ColE1 DNA byribonuclease H // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. P. 2450−2454.
  2. Tomizawa J. Control of ColE1 replication //J. Mol. Biol. 1990. V. 212. P. 683−694.
  3. Sugiuama Т., Itoh T. Control of ColE2 DNA replication: in vitro binding of the antisense RNA tothe Rep mRNA // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 5972−5977.
  4. Novick R.P., Fordanescu S., Progan S. J, Kornblum J., Egelman I. PT181 plasmid replicationis regulated by a countertranscript driven transcriptional attenuator // Cell. 1989. V. 59. P. 395−404.
  5. Giege R., Felden В., Zenkova M., Sil’nikov V., Vlassov V. Cleavage of RNA with syntheticribonuclease mimics // Methods Enzymol. 2000 V. 318. P. 147−165.
  6. B.H., Власов В. В. Конструирование реагентов для направленного расщепления рибонуклеиновых кислот//Успехи химии. 2001. Т. 70. С. 562−580.
  7. Trawick B.N., Daniher А.Т., Bashkir) J.К. Inorganic mimics of ribonucleases and ribozymes: from random cleavage to sequence-specific chemistry to catalytic antisense drugs // Chem. Rev. 1998. V. 98. P. 939−960.
  8. B.M., Крынецкая Н. Ф., Волков E.M., Шабарова З. А., Крайнова Н.Ю., Новодарова
  9. Г. Н., Вольпин М. Е. Производные олигонуклеотидов и кобальт-коррина как реагенты для направленного расщепления нуклеиновых кислот// Биоорган, химия. 1995. Т. 21. С. 446−454.
  10. Bashkin J. К, Frolova E.I., Sampath U.S. Sequence-specific cleavage of HIV mRNA by a ribozyme mimic//J. Am. Chem. Soc. 1994. V. 116. P. 5981−5982.
  11. Ushijima K., Takaku H. Site-specific cleavage of tRNA by imidazole and/or primary amine groups bound at the 5'-end of oligodeoxyribonucleotides // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1379. P. 217−223.
  12. Hovinen J., Guzaev A., Azhayev A., Lonnberg H. Imidazole tethered oligodeoxyribonucleotides: synthesis and RNA cleaving activity // J. Org. Chem. 1995. V. 60. P. 2205−2209.
  13. Reynolds M.A., Beck T.A., Arnold L.J. Antisense oligonucleotide containing an internal, non-nucleotide-based linker promote site-specific cleavage of RNA // Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 760−765.
  14. Silnikov V., Zuber G., Behr J.-P., Gige R., Vlassov V. Design of ribonuclease mimics for sequence specific cleavage of RNA // Phosphorus Sulfur Silicon. 1996. V. 109−110. P. 277 280.
  15. Barbier В., Brack A. Conformational-controlled hydrolysis of polyribonucleotides by sequential basic polypeptides // J. Am. Chem. Soc. 1992. V. 114. P. 3511−3515.
  16. Barbier В., Brack A. Basic polypeptides accelerate the hydrolysis of ribonucleic acids // J. Am. Chem. Soc. 1988. V. 110. P. 6880−6882.
  17. Zenkova M., Beloglazova N., Sil’nikov V., Vlassov V., Giege R. RNA cleavage by 1,4-diazabicyclo2.2.2.octane-imidazole conjugates // Methods Enzymol. 2001. V. 341. P.468−490.
  18. Beloglazova N.G., Sil’nikov V.N., Zenkova M.A., Vlassov V.V. Cleavage of yeast tRNAPhe with complementary oligonucleotide conjugated to a small ribonuclease mimic // FEBS Lett. 2000. V. 481. P. 277−280.
  19. Н.Г., Полушин H.H., Сильников B.H., Зенкова М. А., Власов В. В. Сайт -специфическое расщепление дрожжевой TPHKPhe производными олигонуклеотидов, несущими бисимидазольные конструкции //Докл. Акад. наук. 1999. Т. 369. С. 827−830.
  20. Oost Т., Kalesse М. Synthesis of RNAse active site model systems using a steroid template //Tetrahedron. 1997. V. 53. P. 8421−8438.
  21. Endo M., Hirata K., Ihahra Т., Sueda S., Takagi M., Komiyama M. RNA hydrolysis by the cooperation of carboxylate ion and ammonium // J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. P. 54 785 479.
  22. Endo M., Azuma Y., Saga Y., Kuzuya A., Kawai G., Komiyama M. Molecular design for a RNA scission. Interposition of oligoamines between two DNA oligomers // J. Org. Chem. 1997. V. 62. p. 846−848.
  23. Д.Г., Федорова О. С., Фролова Е. И. Окислительная деградация нуклеиновых кислот. // Успехи химии. 1993. Т.62.С. 70−91.
  24. Pogozelski W.K., Tullius T.D. Oxidative strand scission of nucleic acids: routes initiated by hydrogen abstraction from the sugar moiety // Chem. Rev. 1998. V. 98. P. 1089−1108.
  25. Burrows C.J., Muller J.G. Oxidative nucleobase modifications leading to strand scission // Chem. Rev. 1998. V. 98. P. 1109−1152.
  26. Armitage B. Photocleavage of nucleic acids // Chem. Rev. 1998. V. 98. P. 1171−1200.
  27. Armitage В., Koch Т., Frydenlund H., Orum H., Batz H.-G., Schuster G.B. Peptide nucleic acid-anthraquinone conjugates: strand invasion and photoinduced cleavage of duplex DNA // Nucleic Acids Res. 1997. V. 25. P. 4674−4678.
  28. Zein N., Colson K.L., Leet J.E., Schroeder D.R., Solomon W., Doyle T.W., Casazza A.M. Kedarcidin chromophore: an enediyne that cleaves DNA in a sequence-specific manner // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 2822−2826.
  29. Chatterji Т., Gates K.S. DNA cleavage by 7-methylbenzopentathiepin: a simple analog of the antitumor antibiotic varacin // Bioorg. Med. Chem. Lett. 1998. V. 8. P. 535−538.
  30. Knorre D.G., Vlassov V.V. Complementary-addressed (sequence-specific) modification of nucleic acids // Prog. Nucleic. Acid. Res. Mol. Biol. 1985. V. 32. P. 291−320.
  31. Kido K., Inoue H., Ohtsuka E. Sequence-dependent cleavage of DNA by alkylation with antisense oligodeoxyribonucleotides containing a 2-(N-iodoacetylaminoethyl)thioadenine // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 1339−1344.
  32. Stubbe J., Kozarich W.J. Mechanisms of bleomycin-induced DNA degradation // Chem. Rev. 1987. V. 87. P. 1107−1136.
  33. Burger R.M. Cleavage of nucleic acids by bleomycin // Chem. Rev. 1998. V. 98. P. 11 531 170.
  34. Battigello J.M., Cui M., Roshong S., Carter B.J. Enediyne-mediated cleavage of RNA // Bioorg. Med. Chem. 1995. V. 3. P. 839−849.
  35. Bibillo A., Figlerowicz M., Kierzek R. The non-enzymatic hydrolysis of oligoribonucleotides VI. The role of biogenic polyamines II Nucleic Acid Res. 1999. V. 27. P. 3931−3937.
  36. Anslyn E., Breslow R. On the mechanism of catalysis by ribonuclease: cleavage and isomerization of the dinucleotide UpU catalyzed by imidazole buffers // J. Am. Chem. Soc. 1989. V. 111. P. 4473—4482.
  37. Jarvinen P., Oivanen M., Lonnberg H. Interconversion and phosphoester hydrolysis of 2', 5'-and 3', 5'-dinucleoside monophosphates: kinetics and mechanisms // J. Org. Chem. 1991. V. 56. P. 5396−5401.
  38. Oivanen M., Schnell R., Pfleiderer W., Lonnberg H. Interconversion and hydrolysis of monomethyl and monoisopropyl esters of adenosine 2'- and 3'-monophosphates: kinetics and mechanisms II J. Org. Chem. 1991. V. 56. P. 3623−3628.
  39. Hovinen J., Guzaev A., Azhayeva E, Azhaev A., Lonnberg H. Imidazole tethered oligodeoxyribonucleotides: synthesis and RNA cleaving activity//J. Org. Chem. 1995. V. 60. P. 2205−2209.
  40. Matsuda S., Ishikubo A., Kuzuya A., Yashiro M., Komiyama M. Conjugates of a Dinuclear Zinc (ll) Complex and DNA Oligomers as Novel Sequence-Selective Artificial Ribonucleases //Angew. Chem. Int. Ed. 1998. V. 37. P. 3284−3286.
  41. Hall J., Husken D" Haner R. Towards artificial ribonucleases: the sequence-specific cleavage of RNA in a duplex // Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 3522−3526.
  42. Hall J., Husken D., Pieles U., Moser H.E., Haner R. Efficient sequence-specific cleavage of RNA using novel europium complexes conjugated to oligonucleotides // Chem. Biol. 1994. V. 1. P. 185−190.
  43. Magda D., Wright M., Crofts S., Lin A., Sessler J.L. Metal complex conjugates of antisense DNA which display ribozyme-like activity//J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 6947−6948.
  44. Magda D., Crofts S" Lin A., Miles D., Wright M., Sessler J.L. Synthesis and kinetic properties of ribozyme analogues prepared using phosphoramidite derivatives of dysprosium (lll) texaphyrin // J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 2293−2294.
  45. Jones D.R., Lindoy L.F., Sargeson A.M. Hydrolysis of phosphate esters bound to cobalt (lll). Kinetics and mechanism of intramolecular attack of hydroxide on coordinated 4-nitrophenyl phosphate // J. Am. Chem. Soc. 1983. V. 105. P. 7327−7336.
  46. Hendry P., Sargeson A.M. Metal ion promoted reactions of phosphate derivative // Prog. Inorg. Chem. 1990. V. 38. P. 201.
  47. Bruice T.C., Tsubouchi A., Dempcy R.O., Olson LP. One- and two-metal ion catalysis of the hydrolysis of adenosine 3'-alkyl phosphate esters. Models for one- and two-metal ion catalysis of RNA hydrolysis // J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. P. 9867−9875.
  48. Bashkin J.K., Jenkins L.A. Hydrolysis of 2', 3'-cyclic amp by aqueous copper (ll) terpyridine: breakdown of the analogy between activated phosphodiesters and RNA // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1994. P. 3631−3632.
  49. Scott W.G., Finch J.T., Klug A. The crystal structure of an all-RNA hammerhead ribozyme: a proposed mechanism for RNA catalytic cleavage // Cell. 1995. V. 81. P. 991−1002.
  50. Dahm S.C., Derrick W.B., Uhlenbeck O.C. Evidence for the role of solvated metal hydroxide in the hammerhead cleavage mechanism // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 13 040−13 045.
  51. Kuusela S, Lonnberg H. Metal ion promoted hydrolysis of uridine 2', 3-cyclic monophosphate of uridine II J. Phys. Org. Chem. 1992. V. 5. P. 803−811.
  52. Kuusela S, Lonnberg H. Metal ions that promote the hydrolysis of nucleoside phosphoesters do not enhance intramolecular phosphate migration // J. Phys. Org. Chem. 1993. V. 6. P. 347−356.
  53. Beese L. S., Steitz T.A. Structural basis for the 3'-5' exonuclease activity of Escherichia coli DNA polymerase I: a two metal ion mechanism // Embo J. 1991. V. 10. P. 25−33.
  54. Freemont P. S., Friedman J.M., Beese L.S., Sanderson M.R., Steitz T.A. Cocrystal structure of an editing complex of Klenow fragment with DNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 8924−8928.
  55. Breslow R., Huang D.L. Effects of metal ions, including Mg2+ and lanthanides, on the cleavage of ribonucleotides and RNA model compounds // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 4080−4083.
  56. Stern M. K., Bashkin J. K., Sail E. D. Hydrolysis of RNA by transition metal complexes // J. Am. Chem. Soc. 1990. V. 112. P. 5357−5359.
  57. Wahnon D., Hynes R. C., Chin J. Dramatic ligand effect in copper (II) complex promoted transetherification of a phosphate diester // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1994. P. 14 411 442.
  58. Kuusela S., Lonnberg H. Metal-ion promoted hydrolysis of polyuridilic acid // J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2. 1994. P. 2301−2306.
  59. Kuusela S., Azhayev A., Guzaev A., Lonnberg H. The effect of the 3'-terminal monophosphate group on the metal-ion-promoted hydrolysis of the phosphodiester bonds of short oligonucleotides//J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2. 1995. P. 1197.
  60. Kuusela S., Lonnberg H. Catalytically significant macrochelate formation in Zn2+ promoted hydrolysis of oligoribonucleotides: model studies with chimeric phosphodiester/methylohosphonate oligomers // Nucleosides, Nucleotides. 1998. V. 17. P. 2417−2417.
  61. Huttenhofer A., Noller H.F. Hydroxyl radical cleavage of tRNA in the ribosomal P site // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7851−7855.
  62. Powers Т., Noller H.F. Hydroxyl radical footprinting of ribosomal proteins on 16S rRNA // RNA. 1995. V. 1. P. 194−209.
  63. Wilson K.S., Noller H.F. Mapping the position of translational elongation factor EF-G in the ribosome by directed hydroxyl radical probing // Cell. 1998. V. 92. P. 131−139.
  64. Heilek G.M., Noller H.F. Site-directed hydroxyl radical probing of the rRNA neighborhood of ribosomal protein S5 // Science. 1996. V. 272. P. 1659−1662.
  65. Merryman C., Moazed D., McWhirterJ., Noller H.F. Nucleotides in 16S rRNA protected by the association of 30S and 50S ribosomal subunits //J. Mol. Biol. 1999. V. 285. P. 97−105.
  66. Noller H.F., Green R., Heilek G., Hoffarth V., Huttenhofer A., Joseph S., Lee I., Lieberman K, Mankin A., Merryman C. Structure and function of ribosomal RNA // Biochem. Cell. Biol. 1995. V. 73. P. 997−1009.
  67. Bowen W.S., Hill W.E., Lodmell J.S. Comparison of rRNA cleavage by complementary 1,10-phenanthroline-Cu (ll) — and EDTA-Fe (ll)-derivatized oligonucleotides // Methods. 2001. V. 25. P. 344−350.
  68. Muth G.W., Hill W.E. Phenanthroline-Cu (ll) cleavage as a probe of rRNA structure // Methods. 2001. V. 23. P. 218−232.
  69. Chen Т., Greenberg M.M. Model studies indicate that copper phenanthroline induces direct strand breaks via /?-elimination of the 2'-deoxyribonolactone intermediate observed in enediyne mediated DNA damage //J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 3815−3816.
  70. Meijler M.M., Zelenko O., Sigman D.S. Chemical mechanism of DNA scission by (1,10-phenanthroline)copper. Carbonyl oxygen of 5-methylenefuranone is derived from water // J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 1135−1136.
  71. Д.С., Зарытова В. Ф. Взаимодействие блеомицина и его олигонуклеотидных производных с нуклеиновыми кислотами // Успехи химии. 1996. Т. 65. С. 377−402.
  72. М., Уооп С., Goyne Т., Thederahn Т., Sigman D.S. Nuclease activity of 1,10-phenanthroline-copper ion: reaction with CGCGAATTCGCG and its complexes with netropsin and EcoRI // Biochemistry. 1986. V. 25. P. 7401−7408.
  73. Tronche C., Goodman B.K., Greenberg M.M. DNA damage induced via independent generation of the radical resulting from formal hydrogen atom abstraction from the exposition of a nucleotide // Chem. Biol. 1998. V. 5. P. 263−271.
  74. Tullius T.D. DNA footprinting with hydroxyl radical // Nature. 1988. V. 322. P. 663−664.
  75. Keck M.V., Hecht S.M. Sequence-specific hydrolysis of yeast tRNAPhe mediated by metalfree bleomycin // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 12 029−12 037.
  76. Carter B.J., Vroom E., Long E.C., van der Marel G.A., van Boom J.H., Hecht S.M. Site-specific cleavage of RNA by Fe (ll)-bleomycin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 9373−9377.
  77. Bibillo A., Figlrowicz M., Ziomek K., Kierzek R. The nonenzymatic hydrolysis of ribonucleotides. VII. Structural elements affecting hydrolysis // Nucleosides, Nucleotides. 2000. V. 19. P. 977−994.
  78. Bibillo A., Ziomek K., Figlerowicz M., Kierzek R. Nonenzymatic hydrolysis of oligoribonucleotides. V. The elements affecting the process of self-hydrolysis // Acta Biochimica Polonica. 1999. V. 46. P. 145−153.
  79. Kierzek R. Hydrolysis of oligoribonucleotides: influence of sequence and length // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 5073−5077.
  80. Kierzek R. Nonenzymatic hydrolysis of oligoribonucleotides // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 5079−5084.
  81. Breslow R., Labelle M. Sequential general base-acid catalysis in the hydrolysis of RNA byimidazole // J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108. P. 2655−2659.
  82. Jarvinen P., Oivanen M., Lonnberg H. Interconversion and phosphodiester hydrolysis of2', 5'- and 3', 5'-dinucleosidis monophosphates: kinetics and mechanisms // J. Org. Chem. 1991. V. 56. P. 5396−5401.
  83. Witzel H., Barnad E.A. Mechanism and binding sites on the ribonucleases reaction. I.
  84. Kinetic studies on the second step of the reaction // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1962. V. 7. P. 289−294.
  85. Koike T., inoue Y. Structure and reactivity of oligonucleotides. Part I. Kinetics of the nonenzymatic transphosphorylation of adenyl-(3'-5')-adenosine 3'-phosphate and other dinucleotides // Chem. Lett. 1972. P. 569−572.
  86. Li Y., Braker R.R. Kinetics of RNA degradation by specific base catalysis of transesterification involving the 2'-hydroxyl group // J. Am. Chem. Soc. 1999. V. 121. P. 5364−5372.
  87. Viassov V.V., Zuber G., Feiden B., Behr J.P., Giege R. Cleavage of tRNA with imidazole and spermine imidazole constructs: a new approach for probing RNA structure // Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P.3161−3167.
  88. Usher D.A., Erenrich E.S., Eckstein F. Geometry of the first step in the action of ribonuclease-A (in-line geometry-uridine2', 3'-cyclic thiophosphat- 31 P NMR) // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1972. V. 69. P. 115−118.
  89. Usher D.A., Richardson D.I., Eckstein F. Absolute stereochemistry of the second step ofribonuclease action // Nature. 1970. V. 228. P. 663−665.
  90. Kenneil D.E., in «Maximizing Gene Expression» (W. Reznikoff and L. Gold, eds.), p. 101.
  91. Butter-worths, Boston, 1986.
  92. Kierzek R. Nonenzymatic cleavage of oligoribonucleotides // Methods Enzymol. 2001. V. 341. P. 657−675.
  93. Watson N., Gurevitz M., Ford J., Apirion D. Self cleavage of a precursor RNA frombacteriophage 14II J. Mol. Biol. 1984. V. 172. P. 301−323.
  94. Tabor C.W., Tabor H. Polyamines //Annu. Rev. Biochem. 1984. V. 53. P. 749−790.
  95. Gosule L.C., Schellman J.A. Compact form of DNA induced by spermidine // Nature. 1976.1. V. 259. P. 333−335.
  96. Jain S., Zon G., Sundaralingam M. Base only binding of spermine in the deep groove of the
  97. A-DNA octamer d (GTGTACAC) // Biochemistry. 1989. V. 28. P. 2360−2364.
  98. Williams L.D., Frederick C.A., Ughetto G., Rich A. Ternary interactions of spermine with DNA: 4'-epiadriamycin and other DNA: anthracycline complexes // Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 5533−5541.
  99. Quigley G.J., Wang A.H.-J., Ughetto G., van der Marel J., van Boom J.H., Rich A. Molecular structure of an anticancer drug-DNA complex: daunomycin plus d (CpGpTpApCpG) // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. P. 7204−7208.
  100. Feuerstein B.G., Pattabiraman N., Marton L.J. Molecular mechanics of the interactions of spermine with DNA: DNA bending as a result of ligand binding // Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 1271−1282.
  101. Feuerstein B.G., Pattabiraman N., Marton L.J. Molecular dynamics of spermine-DNA interactions: sequence specificity and DNA bending for a simple ligand // Nucleic Acids Res. 1989. V. 17. P. 6883−6892.
  102. Robinson H., Wang A.H. Neomycin, spermine and hexaamminecobalt (III) share common structural motifs in converting B- to A-DNA // Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 676−682.
  103. Frydman L" Rossomando P.C., Frydman V., Fernandez C.O., Frydman B., Sameijima K. Interactions between natural polyamines and tRNA: an 15N NMR analysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 9186−9190.
  104. Bolton P.H., Kearns D.R. Hydrogen bonding interactions of polyamines with the 2' OH of RNA // Nucleic Acids Res. 1978. V. 5. P. 1315−1324.
  105. Thomas T., Thomas T.J. Selectivity of polyamines in triplex DNA stabilization // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 14 068−14 074.
  106. Musso M., van Dyke M.W. Polyamine effects on purine-purine-pyrimidine triple helix formation by phosphodiester and phosphorothioate oligodeoxyribonucleotides // Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 2320−2327.
  107. Tung C.H., Breslauer K.J., Stein S. Polyamine-linked oligonucleotides for DNA triple helix formation // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 5489−5494.
  108. Dock-Bregeon A.C., Moras D. in «Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology».
  109. Vol. Lll, P. 113. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1987.
  110. Stange N., BeierH. A cell-free plant extract for accurate pre-tRNA processing, splicing and modification // Embo J. 1987. V. 6. P. 2811−2818.
  111. Dange V., van Atta R.B., Hecht S.M. A Mn2(+,-dependent ribozyme // Science. 1990. V. 248. P. 585−588.
  112. Kazakov S., Altman S.A. Trinucleotide can promote metal ion-dependent specific cleavage of RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7939−7943.
  113. Bibillo A., Figlrowicz M., Ziomek K., Kierzek R. The nonenzymatic hydrolysis of ribonucleotides. VII. Structural elements affecting hydrolysis // Nucleosides, Nucleotides. 2000. V. 19. P. 977−994.
  114. Cannistraro V.J., Subbarao M.N., Kennel D. Specific endonucleolytic cleavage sites for decay of Escherichia coli mRNA // J. Mol. Biol. 1986. V. 192. P. 257−274.
  115. Witzel H. Einfluss der nucleotidbasen auf die nicht-enzymatische spaltung der ribonucleinsaure-diester bindungen // Justus Liebigs Ann. Chem. 1960. V. 635. P. 182 191.
  116. Kaukinen U., Lyytikainen S., Mikolla S., Lonnberg H. The reactivity of phosphodiester bonds within linear single-stranded oligoribonucleotides is strongly dependent on the base sequence // Nucleic Acids Res. 2002. V. 30. P. 468−474.
  117. Suurkuusk J., Alvarez J., Freire E., Biltonen R. Calorimetric determination of the heat capacity changes associated with the conformational transitions of polyriboadenylic acid and polyribouridylic acid // Biopolymers. 1977. V. 16. P. 2641−2655.
  118. Filimonov V.V., Privalov P. L Thermodynamics of base intarection in (A)n and (A:U)n// J. Mol. Biol. 1978. V. 122. P. 465−470.
  119. Freier S.M., Hill K.O., Dewey T.G., MarklyA.R., Breslauer K.J., Turner D.H. Solvent effects on the kinetics and thermodynamics of stacking in poly (cytidylic acid) // Biochemistry. 1981. V. 20. P. 1419−1426.
  120. Lane B.G., Butler G.C. Exceptional resistence of certain oligoribonucleotides to alkaline degradation // Biochim. Biophys. Acta. 1959. V. 33. P. 281−283.
  121. Smith K.C., Allen F.W. The liberation of polynucleotides by the alkaline hydrolysis of ribonucleic acid from yeast // J. Am. Chem. Soc. 1953. V. 75. P. 2131−2133.
  122. Kaukinen U., Bielecki L, Mikkola S., Adamiak R.W., Lonnberg H. The cleavage of phosphodiester bonds within small RNA bulges in the presence and absence of metal ion catalysts//J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2. 2001. V. 7. P. 1024−1031.
  123. Usher D.A. RNA evolution and the evolution of the 3', 5' linkage // Nature (New Biol.). 1972. V. 235. P. 207−208.
  124. Nicholson A.W. Structure, reactivity and biology of stranded RNA // Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 1996. V. 52. P. 1−56.
  125. Oivanen M., Kuusela S., Lonnberg H. Inorganic mimics of ribonucleases and ribozymes: from random cleavage to sequence-specific chemistry to catalytic antisense drugs // Chem. Rev. 1998. V. 98. P. 939−960.
  126. Banerjee A.R., Jaeger J.A., TutnerD.H. Thermal unfolding of a group I ribozyme: the low-temperature transition is primarily disruption of tertiary structure // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 153−163.
  127. Nordberg J., Nilsson L. Stacking free energy profiles for all 16 natural ribonucleosied monophosphates in aqueous solution// J. Am. Chem. Soc. 1995. V. 117. P. 10 832−10 840.
  128. M.P., Winkle S.A., Borer P.N. 13C-NMR of ribosyl ApApA, ApApG and ApUpG // J. Biomol. Struct. Dyn. 1986. V. 3. P. 767−781.
  129. Ezra F.S., Lee Ch.-H., Kondo N.S., Danyluk S.S., Sarma R.H. Conformational properties of purine-pyrimidine and pyrimidine-purine dinucleoside monophosphates // Biochemistry. 1977. V. 16. P. 1977−1987.
  130. Sussman J.L., Seeman N.C., Kim S.H., Berman H.M. Crystal structure of a naturally occurring dinucleoside phoaphate: uridylyl 3', 5'-adenosine phosphate model for RNA chain folding // J. Mol. Biol. 1972. V. 66. P. 403−421.
  131. J.J., Breukeiman H.J., Carsana A., Furia A. (1997) In Ribonucleases, Structures and Function, eds. D’Alessio G.&Riordan J. F., (Academic, New York) P. 245−265.
  132. Pace C.N., Heinemann U., Hahn U., Saenger W. Ribonuclease T1: structure, function and stability//Angew. Chem. 1991. V. 30. P. 343−360.
  133. Richards F.M., Wyckoff H.W. In «The enzymes» (PD Boyer ed) 3rd. Ed, Academic Press, New York. 1971. Vol. 4. P. 647−806.
  134. Liao Y.D. A pyrimidine-guanine sequence-specific ribonucleases from Rana catesbeiana (bullfrog) oocytes // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 1371−1377.
  135. Ardelt W., Mikulski S.M., Shogen K. Amino acid sequence of an anti-tumor protein from Rana pipiens oocytes and early embryos // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 245−251.
  136. Uchida T., Arima T., Egami F. Specificity of RNase U2 // J. Biochem (Tokyo). 1970. V. 67. P. 91−102.
  137. Horiuchi H., Yanai K., Takagi M., Yano K., Wakabayashi E., Sanda A., Mine S., Ohgi K., irie M. Primary structure of a base nonspecific ribonuclease from Rhizopus niveus // J. Biochem. 1988. V. 103. P. 408−418.
  138. Jost W., Bak H., Glund K., Terpstra P., Beintema J.J. Amino acid sequence of an extracellular, phosphate-starvation-induced ribonuclease from cultured tomato {Lycopersicon esculentum) cells // Eur. J. Biochem. 1991. V. 198. P. 1−6.
  139. Miura K., inoue Y., Hashimoto Y., Inoue A., Ueda T. Purification of chicken liver ribonuclease by affinity chromatography with UMP-Sepharose CL // Chem. Pharm. Bull. 1984. V. 32. P. 4054−4060.
  140. Kaberdin V.R., Walsh A.P., Jakobsen T., McDowa K.J., von Gabain A. Enhanced cleavage of RNA mediated by an interaction between substrates and the arginine-rich domain of E. coli Ribonuclease E II J. Mol. Biol. 2000. V. 301. P. 257−264.
  141. Irie M., Ohga K. Ribonuclease T2 // Methods Enzymol. 2001. V. 341. P. 42−55.
  142. Sheehan J.C., Bennett G.B., Schneider J.A. Synthetic peptide models of enzyme active sites. 3. Stereoselective esterase models II J. Am. Chem. Soc. 1966. V. 88. P. 3455−3456.
  143. Petz D., Schneider F. Kinetic analysis of the catalytic properties of peptides in ester hydrolysis // Z Naturforsch C. 1976. V. 31. P. 675−678.
  144. Trudelle Y. Synthesis, conformation and reactivity towards p-nitrophenyl acetate of polypeptides incorporating aspartic acid, serine and histidine // Int. J. Pept. Protein Res. 1982. V. 19. P. 528−535.
  145. Chakravarty P.K., Mathur K.B., Dhar M.M. Synthesis of poly (Glu-Ala-Ala-Ala-Ser) and poly (Ala-Ala-Glu-Ala-Ser) as model receptors for acetylcholine // Indian J. Biochem. Biophys. 1973. V. 10. P. 233−238.
  146. Guile B. A Synthetic 70-amino acid residue analog of ribonuclease S-protein with enzymic activity // J. Biol. Chem. 1975. V. 250. P. 889−904.
  147. Gutte B., Daumigen M., Wittschieber E. Design, synthesis and characterisation of a 34-residue polypeptide that interacts with nucleic acids // Nature. 1979. V. 281. P. 650−655.
  148. Lei G., Arany I., Tyring S.K., Brysk H., Brysk M.M. Zinc-a2-glycoprotein has ribonuclease activity // Archives of Biochem. and Biophys. 1998. V. 355. P. 160−164.
  149. Lima W.F., Crooke S.T. Highly efficient endonucleolytic cleavage of RNA by a Cys (2)His (2) zinc-finger peptide II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 10 010−10 015.
  150. Lima W.F., Crooke S.T. Preparation and use of ZFY-6 zinc finger ribonuclease // Methods Enzymol. 2001. V. 341. P. 490−500.
  151. Berg J.M. Potential metal-binding domains in nucleic acid binding proteins II Science. 1986. V. 232. P. 485−487.
  152. Frankel A.D., Berg J.M., Pabo C.O. Metal-dependent folding of a single zinc finger from transcription factor IIIA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 4841−4845.
  153. Roberts G.C.K., Dennis E.A., Meadows D.H., Cohen J.C., Jardetzky O. The mechanism of action of ribonucleases II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1969. V. 62. P. 1151−1158.
  154. Burgi W., Schmid K. Preparation and properties of Zn-a^-glycoprotein of normal human plazma //J. Biol. Chem. 1961. V. 236. P. 1066−1074.
  155. Poortmans J.R., Schmid K. The level of Zn--glycoprotein in normal human body fluids and kidney extract // J. Lab. Clin. Med. 1968. V. 71. P. 807−811.
  156. Sanchez L.M., Vizoso P., Diez-ltza I., Lopez-Otin C. Identification of the major protein components in breast secretions from women with benign and malignant breast diseases //Cancer Res. 1992. V. 52. P. 95−100.
  157. Barbier B., Brack A. Search for catalytic properties of simple polypeptides II Orig. Life Evol. Biosph. 1987. V. 17. P. 381−390.
  158. Brack A., Barbier B. Chemical activity of simple basic peptides H Orig. Life Evol. Biosph. 1990. V. 20. P. 139−144.
  159. Backmann J., Doray C.C., Grunert H.P., Landt O., Hahn U. Extended kinetic analysis of ribonuclease T1 variants leads to an improved scheme for the reaction mechanism // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. V. 199. P. 213−219.
  160. B., Brack A. (1979) In Applied Fiber Science, Happey F., Ed.- Academic Press: London -New York, V. 3, Chapter 9, P. 371.
  161. Uchiyama Y., Inoue H., Ohtsuka E., Nakai C., Kanaya S., Ueno Y., Ikehara M. DNA-linked RNase H for site-selective cleavage of RNA // Bioconjug. Chem. 1994. V. 5. P. 327−332.
  162. Nakai S., Konishi A., Komatsu Y., Inoue H., Ohtsuka E., Kanaya S. Sequence-specific cleavage of RNA by a hybrid ribonuclease H // FEBS Lett. 1994. V. 339. P. 67−72.
  163. Zuckermann R.N., Schultz P.G. Site-selective cleavage of structured RNA by a staphylococcal nuclease-DNA hybrid // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 86. P. 17 661 770.
  164. Corey D., Schaltz P. Generation of a hybrid sequence-specific single-stranded deoxyribonuclease//Science. 1987. V. 238. P. 1401−1403.
  165. Tung C.H., Wei Z., Leibowitz M.J., Stein S. Design of peptide-acridine mimics of ribonuclease activity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7114−7118.
  166. Pyshnyi D., Repkova М., Lokhov S., Ivanova E., Venyaminova A., Zarytova V. Oligonucleotide-peptide conjugates for RNA cleavage // Nucleosides, Nucleotides. 1997. V. 7−9. P. 1571−1574.
  167. Bruice T.W., Lima W.F. Control of complexity constraints on combinatorial screening for preferred oligonucleotide hybridization sites on structured RNA // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 5004−5019.
  168. Petyik V., Zenkova M., Giege R., V/assov V. Hybridization of antisense oligonucleotides with the 3'part of tRNA (Phe) // FEBS Lett. 1999. V. 444. P. 217−221
  169. Kolchanov N.A., Titov 1.1., Vlassova I. E., Vlassov V. V. Chemical and computer probing of RNA structure// Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 1996. V. 53. P. 131−96.
  170. Riepe A., Beier H., Gross H.J. Enhancement of RNA self-cleavage by micellar catalysis // FEBS Lett. 1999. V. 457. P. 193−199.
  171. Menger F.M., Persichetti R.A. Two new amphiphilic catalysts for ester hydrolysis // J. Org. Chem. 1987. V. 52. P. 3451−3452.
  172. Hosaka H., Sakabe I., Sakamoto K., Yokoyama S., Takaku H. Sequence-specific cleavage of oligoribonucleotide capable of forming a stem and loop structure // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 20 090−20 094.
  173. Beintema J. J., Wietzes P., Weickmann J.L., Glitz D.G. The amino acid sequence of human pancreatic ribonuclease//Anal. Biochem. 1984. V. 136. P. 48−64.
  174. Kurihara H., Nonaka Т., Mitsui Y., Ohgi K., trie M., Nakamura K. The crystal structure of ribonuclease Rh from Rizopus niveus at 2.0 A resolution // J. Mol. Biol. 1996. V. 255. P. 310−320.
  175. Morrow J.R. Artificial ribonucleases II Adv Inorg Biochem. 1994. V. 9. P. 41−74.
  176. Morrow J.R. Hydrolytic cleavage of RNA catalyzed by metal ion complexes // Met Ions Biol Syst. 1996. V. 33. P. 561−592.
  177. В.В., Сильников В. Н., Зенкова М. А. Химические рибонуклеазы // Мол. биология. 1998. Т. 32. С. 62−77.
  178. Borkakoti N. Enzyme specificity: base recognition and hydrolysis of RNA by ribonuclease A. // FEBS Lett. 1983. V. 162. P. 367−373.
  179. Beloglazova N., Vlassov A., Konevetz D., Silnikov V., Zenkova M., Giege R., Vlassov V. Mechanism and specificity of RNA cleavage by chemical ribonucleases // Nucleosides, Nucleotides. 1999. V. 18. P. 1463−1465.
  180. Prakash T.P., Kunta S.S., Ganesh K.N. Self cleavage of C8-histamino-r (UpA) promouted by ZnCI2: Mechanistic studies or a designed ribonuclease mimic // Tetrahedron. 1994. V. 50. P. 11 699−11 708.
  181. В.Ф., Иванова E.M., Ярмолюк C.H., Алексеева И. В. Синтез олигонуклеотидил-(5'-^ пептидов, содержащих аргинин II Биополимеры и клетка. 1988. Т. 1. С. 220−222.
  182. Rudinger J., Florentz С., Giege R. Histidylation by yeast HisRS of tRNA or tRNA-like structure relies on residues -1 and 73 but is dependent on the RNA context // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 5031−5037.
  183. Isel C., Ehresmann C., Keith G., Ehresmann В., Marquet R. Initiation of reverse transcription of HIV-1: secondary structure of the HIV-1 RNA/tRNA (3Lys) (template/primer)//J. Mol. Biol. 1995. V. 247. P. 236−250.
  184. Petyuk V. A., Zenkova M. A., Vlassov V. V. Proceedings of the Second International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure (Novosibirsk, August 7−11, 2000), V.3, P. 16−18.
  185. Shibahara S., Mukai S., Nishihara Т., Inoue H., Ohtsuka E., Morisawa H. Site-directed cleavage of RNA // Nucleic Acids Res. 1987. V. 15. P. 4403−4415.
  186. В.Ю., Василенко K.C., Холод H.C., Кисилев Л. Л. Ионы Мд2+ по-разному влияют на физические свойства тРНКРЬе и транскрипта ее гена // Мол. биология. 1997. Т. 31. С. 894−900.
  187. Варфоломеев С Д., Гуревич К. Г. Биокинетика (практический курс). М.: ФАИР-ПРЕСС. 1999.
  188. Keniry М.А., Smith R. Circular dichroic analysis of the secondary structure of myelin basic protein and derived peptides bound to detergents and to lipid vesicles // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 578. P. 381−391.
  189. Calnan B.J., Tidor В., Biancalana S., Hudson D., Frankel A.D. Arginine-mediated RNA recognition: the arginine fork//Science. 1991. V. 251. P. 1167−1171.
  190. А., Форд P. Спутник химика. M.: Мир. 1976. С. 437−444.
  191. Milligan J.F., Unlenbeck O.C. Synthesis of small RNAs using T7 RNA polymerase II Methods Enzymol. 1989. V. 180. P. 51−62.
  192. England Т.Е., Bruce A.G., Uhlenbeck O.C. Specific labeling of 3' termini of RNA with T4 RNA ligase // Methods Enzymol. 1980. V. 65. P. 65−74.
  193. Silberklang M., Prochiantz A., Haenni A.L., Rajbhandary U. L Studies on the sequence of the З'-terminal region of turnip-yellow-mosaic-virus RNA// Eur. J. Biochem. 1977. V. 72. P. 465−478.
  194. Donis-Keller H., Maxam A.M., Gilbert W. Mapping adenines, guanines, and pyrimidines in RNA // Nucleic Acids Res. 1977. V. 4. P. 2527−38.
  195. A.B., Власов В. В., Жьеже Р. Катализируемый имидазолом гидролиз РНК как реакция для исследования вторичной струцкгуры РНК и комплексов РНК с олигонуклеотидами //Докл. Акад. Наук. 1996. Т. 349. С. 411−413.
  196. Donis-Keller Н. Site specific enzymatic cleavage of RNA // Nucleic Acids Res. 1979. V. 11. P. 179−192.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!