Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Химические аспекты фотоаффинной модификации белков реагентами на основе ароматических азидов

Диссертация: Химические аспекты фотоаффинной модификации белков реагентами на основе ароматических азидов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Для аффинной модификации белков чаще всего используют аналоги НК, содержащие различные реакционноспособные группировки в гетероциклических основаниях или углеводном остатке, на концевой или межнуклеотидной фосфатных группах. Особое место в арсенале химических реагентов занимают фотоактивируемые аффинные реагенты на основе ароматических азидов. Под действием облучения арилазидная группа… Читать ещё >

Химические аспекты фотоаффинной модификации белков реагентами на основе ароматических азидов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ РАЗДЕЛ 1. ФОТОАФФИННАЯ МОДИФИКАЦИЯ НАДМОЛЕКУЛЯРНЫХ 15 СТРУКТУР МАТРИЧНОГО БИОСИНТЕЗА: ПРОБЛЕМЫ И ПЕРСПЕКТИВЫ (обзор литературы)
    • 1. 1. Подходы к синтезу фотоактивируемых аналогов компонентов 17 надмолекулярных структур матричного биосинтеза для решения задач по выявлению точек контакта между биополимерами
      • 1. 1. 1. Ферментативные методы введения фотоактивируемых групп в ДНК и 22 РНК
      • 1. 1. 2. Химико-ферментативные методы получения фотоактивируемых 35 фрагментов ДНК и РНК
      • 1. 1. 3. Химические методы введения фотоактивируемых групп в ДНК и РНК
      • 1. 1. 4. Роль би- и полифункциональных реагентов в получении специфичных 46 фотоактивируемых белков

Настоящая работа выполнена в рамках научного направления — «Исследование биологических структур, обеспечивающих хранение генетической информации и экспрессию генов, и разработка методов направленного химического воздействия на эти структуры». Она является оригинальным исследованием (с 1986 г. по 2006 г.), направленным на развитие одного из информативных методов физико-химической биологии — метода фотоаффинной модификации белков, нуклеиновых кислот и их комплексов. Особое внимание в работе уделено изучению химических аспектов фотоаффинной модификации белков в связи с тем, что этот вариант биоспецифической модификации имеет очевидное преимущество, так как его использование открывает перспективу для изучения динамики функционирования надмолекулярных структур.

Репликация, транскрипция, биосинтез белка протекают с участием сложных надмолекулярных структур, состоящих из белков и нуклеиновых кислот (НК). Структуру белково-нуклеиновых комплексов изучают с помощью инструментальных методов, в первую очередь таких как рентгеноструктурный анализ (РСА) и спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Однако привлечение ЯМР-спектроскопии для изучения надмолекулярных структур ограничено чувствительностью метода и недостаточной разрешающей способностью, в силу чего этим методом практически невозможно выявить роль отдельных нуклеотидных и аминокислотных остатков при взаимодействии таких больших молекул как компоненты белково-нуклеинового комплекса.

Самым информативным методом исследования пространственного строения природных соединений является метод рентгеноструктурного анализа, который позволяет получать исчерпывающие данные о координатах атомов в молекуле и тем самым обеспечивает определение конфигурации каждого фрагмента молекулы и анализ ее конформации. Однако чаще всего данный метод невозможно применить для исследования нуклеопротеидных комплексов из-за того, что далеко не всегда можно получить кристаллы белок-нуклеиновых или белок-белковых комплексов, пригодные для кристаллографических исследований с высоким разрешением. В первую очередь это касается надмолекулярных комплексов эукариот. К тому же, методом РСА можно изучать пространственную организацию молекулярных структур лишь в кристаллическом состоянии, хотя для понимания процессов, протекающих in vivo, гораздо более интересным является установление конформации молекул в растворе.

Достигнутые в последнее десятилетие значительные успехи в структурном анализе РНКи ДНК-полимераз [1−6], рибосом и их функциональных комплексов с мРНК и тРНК [7−15] уже более прицельно ставят задачи, связанные с детальным изучением динамических процессов, в которых участвует ферменты и белки матричного биосинтеза. Ясно, что с использованием только метода рентгеноструктурного анализа достичь этих целей не удастся в силу сложности и динамичности названных систем. На сегодняшний день подходом, с помощью которого может быть получена детальная информация о структурно-функциональной топографии надмолекулярных комплексов, является метод химического аффинного сшивания. Именно ковалентное связывание белков с НК-лигандами открывает уникальную возможность фиксации белково-нуклеиновых комплексов, в том числе малостабильных, в определенном структурном состоянии. Многими исследователями предлагается использовать эту стратегию как необходимый этап, предшествующий РСА. Таким образом, значимость таких подходов и, в первую очередь, аффинного химического сшивания для структурно-функциональных исследований надмолекулярных комплексов не осталась в «дорентгеновской» эре. Эти методы востребованы и в настоящее время [16−24].

Для аффинной модификации белков чаще всего используют аналоги НК, содержащие различные реакционноспособные группировки в гетероциклических основаниях или углеводном остатке, на концевой или межнуклеотидной фосфатных группах. Особое место в арсенале химических реагентов занимают фотоактивируемые аффинные реагенты на основе ароматических азидов. Под действием облучения арилазидная группа превращается в высокореационноспособную частицу (нитрен), которая может атаковать соседние группы атомов с образованием ковалентной связи между контактирующими партнерами. Идентификация образованного продукта «фотосшивки» позволяет судить о структурной организации белково-нуклеинового комплекса, а также о динамике функционирования системы. В связи с этим, конструирование и синтез фотоактивируемых аффинных реагентов на основе ароматических азидов является одной из приоритетных задач биоорганической химии.

Несмотря на широкое использование арилазидных реагентов в молекулярно-биологических исследованиях, эксперименты по фотоаффинной модификации белков обычно заканчиваются получением данных одноили двумерного гель-электрофореза с определением белков, по которым прошла модификация. Отсутствие информации о природе образующейся химической связи не всегда позволяет экспериментатору выбрать оптимальный путь и условия для выделения и анализа модифицированных белков. Это приводит к тому, что в случае лабильных связей утрачивается ценная информация об окружении реагентов в области связывания. Кроме того, из-за малой изученности природы продуктов модификации определенных аминокислотных остатков и механизмов их образования, подбор специфического реагента для каждого конкретного случая часто является недостаточно обоснованным. Фотохимические превращения арилазидных реагентов исследованы, как правило, для модельных соединений в неводных средах, т. е. в условиях, далеких от условий проведения фотоаффинной модификации белков и их комплексов. В связи с этим, полученные данные не могут объяснить ряд фактов, свидетельствующих о протекании в водных растворах реакций после прекращения облучения системы [25−28]. На момент начала выполнения настоящей работы единственной группой фотоаффинных реагентов, для которых была выявлена природа долгоживущих интермедиатов, были производные л-азидоанилина. Ранее, авторами работ [29, 30] было показано, что при облучении в водных растворах л-азидоанилина и его нуклеотидных производных накапливаются соединения с хиноидной структурой, которые, являясь электрофилами, могут взаимодействовать с нуклеофильными группами белков. Отсутствие информации по механизмам фотолиза в водных растворах для других арилазидных реагентов не только затрудняет интерпретацию результатов фотоаффинной модификации биополимеров, но и в значительной степени сдерживает поиск «универсальных» арилазидных групп, т. е. таких, которые бы при возбуждении светом в ближнем ультрафиолетовом диапазоне могли бы с высокой эффективностью модифицировать разнообразные функциональные группы биомолекул.

Таким образом, изучение механизмов фотовзаимодействия реагентов на основе ароматических азидов с функциональными группами белков представляет собой актуальную задачу, поскольку ее решение обеспечит развитие метода фотоаффинной модификации нуклеопротеидных комплексов — перспективного подхода не только для установления структуры и функции биополимеров и их комплексов, но и для направленного воздействия на них.

Цель настоящей работы — установление механизмов фотоиндуцированного взаимодействия арилазидных реагентов с функциональными группами белков и разработка новых подходов к получению фотоаффинных реагентов на основе ароматических азидов, перспективных для структурно-функциональных исследований надмолекулярных комплексов матричного биосинтеза.

Задачи, на решение которых было направлено настоящее исследование:

• изучение фотохимических превращений разного типа ароматических азидов в условиях проведения фотоаффинной модификации биополимеров для выявления возможных вторичных, т. е. «темновых», процессов с их участием;

• установление строения продуктов фотоиндуцированного взаимодействия ароматических азидов с функциональными группами белков;

• дизайн и синтез новых фотоактивируемых аффинных реагентов на основе ароматических азидов, перспективных для решения конкретных молекулярно-биологических задач.

Результаты проведенных исследований изложены в двух разделах диссертационной работы. Порядок появления разделов не связан ни с хронологией, ни с относительной важностью раздела. В разделе 2 представлены результаты исследований по установлению механизмов фотоиндуцированного взаимодействия ряда арилазидных реагентов, в основном, из числа широко используемых для фотоаффинной модификации белков и их комплексов с нуклеиновыми кислотами, с боковыми радикалами аминокислот. Особое внимание уделено проблеме «темновых» процессов при фотоаффинной модификации белков.

Результаты, полученные при детальном исследовании процессов фотолиза ароматических азидов в водных растворах, и установление строения продуктов фотоиндуцированного взаимодействия арилазидных реагентов с функциональными группами белков не только проливают свет на механизмы фотоаффинной модификации белков такого типа реагентами, но и представляют несомненную практическую ценность. Они позволяют сформулировать на качественном уровне некоторые зависимости направления фотоиндуцированных реакций арилазидных реагентов от строения субстрата (аминокислотного остатка) и типа заместителей в арильном кольце азида. Это способствует осознанному выбору фотоактивируемой группы при конструировании фотоактивируемого реагента.

В разделе 3 описаны подходы к созданию высокоэффективных фотоаффинных реагентов — арилазидных производных нуклеиновых кислот, способных реагировать с определенными типами функциональных групп белков в составе надмолекулярных комплексов. Разработанные подходы пост-синтетической селективной дериватизации монозамещенных концевых фосфатных групп олигонуклеотидов, в настоящее время нашли широкое применение в работах других научных коллективов, в том числе и зарубежных (например, [31]). Результаты работы, приведенные в разделе 3, демонстрируют то, как потенциал, заложенный при конструировании реагентов, реализуется при изучении некоторых белково-нуклеиновых комплексов матричного биосинтеза.

В рамках данной работы впервые осуществлен ферментативный синтез ДНК-дуплексов, содержащих арилазидные группы в С-5 положении дезоксиуридинов обеих цепей ДНК, благодаря использованию 5-[3-(?)-(4-азидо-2,3,5,6-тетрафторбензамидо)-пропенил-1 ] -2' -дезоксиуридин-5' -трифосфата в качестве фотоактивируемого аналога элонгирующего субстрата в полимеразной цепной реакции с 7а#-полимеразой. Это представляет практический интерес, например, для ферментативного синтеза фотоактивируемых ДНК-аптамеров, так как использование такого типа дезоксинуклеозид-5'-трифосфата позволяет исключить стадию пост-селекционной модификации. аптамера. Предложено новое направление использования арилазидных ДНК-зондов в методе флуоресцентной гибридизации in situ для фотоиндуцированного маркирования как целой хромосомы, так и ее определенного участка.

По материалам диссертации опубликовано 23 статьи, 2 обзора, 20 тезисов докладов.

выводы.

I. Установлены механизмы фотошщуцированного взаимодействия реагентов на основе ароматических азидов с функциональными группами белков:

1). Обнаружено, что природа частиц, образующихся в ходе облучения арилазидных реагентов в водных растворах и принимающих участие в «темновых» стадиях фотоаффинной модификации биополимеров, зависит от типа заместителей в бензольном кольце.

• При наличии в ш/?а-положении к азидогруппе заместителей с положительным мезомерным эффектом (л-азидоанилин, л-азидофениламиноалкиламин, л-азидофенилфосфат) продуктами фотолиза являются соединения с хиноидной структурой, обладающие реакционной способностью по отношению к нуклеофильным группам белков. Обнаружено, что при облучении л-азидофенилфосфата наряду с л-бензохинонмоноимином образуется фосфорилирующее производное, что позволяет рассматривать данный арилазид как фотовключаемый бифункциональный реагент.

• Арилнитрены, генерируемые при облучении ароматических азидов, у которых в пара-положении находится заместитель с отрицательным мезомерным эффектом (4-нитрофенилазид и амиды 5-азидо-2-нитробензойной кислоты), взаимодействуют с водой с образованием А^-арилгидроксиламинов. Диспропорционирование последних или окисление их кислородом воздуха приводит к накоплению ароматических нитрозосоединений, ответственных за протекание «темновых» стадий при фотоаффинной модификации белков.

• При облучении 4-азидо-2,3,5,6-тетрафторбензойпой кислоты в водных растворах основным продуктом фотолиза является 4-амино-2,3,5,6-тетрафторбензойная кислота.

2). Разработан комплексный подход для изучения специфичности и эффективности фотовзаимодействия арилазидных реагентов с функциональными группами белков и установления строения образующихся продуктов. Подход основан на использовании трех типов моделей, в которых боковой радикал аминокислотного остатка и арилазидная группа сближены на расстояние, сопоставимое с расстоянием между реагирующими центрами при фотоаффинной модификации белков.

• С использованием модельного дуплекса, состоящего из производных двух комплементарных олигонуклеотидов, к 5'-концевому фосфату одного из которых непосредственно или через спейсер присоединена арилазидная группа, а к З'-концевому фосфату другого — боковой радикал аминокислоты, выявлена избирательность арилазидных реагентов к различным функциональным группам биополимеров. Обнаружено, что в отличие от реагентов на основе 5-азидо-2-нитробензойной и 4-азидо-2,3,5,6-тетрафторбензойной кислот, реагенты на основе «-азидоанилина, реагирующие при облучении через промежуточное образование высокоэлектрофильного производного «-бензохинондиимина, селективны по отношении к функциональным группам белков.

• С использованием модельного дуплекса или модельного комплекса стрептавидин*фотоактивируемый аналог биотина показано, что реагенты на основе 5-азидо-2-нитробензойной и 4-азидо-2,3,5,6-тетрафторбензойной кислот с высокой эффективностью модифицируют боковые радикалы ароматических аминокислот. Для реагентов на основе л-азидоанилина и л-азидофениламиноалкиламина основными мишенями модификации являются алифатические аминогруппы аминокислотных остатков. При модификации а-аминогруппы Л'-концевой аминокислоты возможно расщепление амидной связи после модифицированного остатка аминокислоты.

• С использованием модели, в которой арилазидная группа и остаток аминокислоты объединены в одну молекулу через спейсер определенного размера, установлено строение продуктов фотовзаимодействия двух ароматических азидов с остатками ароматических аминокислот. Обнаружено, что фотоиндуцированное взаимодействие.

4-азидо-2,3,5,6-тетрафторбензоильной группы с боковым радикалом тирозина протекает по С-Н связи бензильного атома углерода, в то время как.

5-азидо-2-нитробензоильный реагент реагирует по о/?/ио-положению бензольного кольца. При фотовзаимодействии перфторазидоарильной группы с остатком триптофана образуется продукт модификации по бензольному ядру индольной группы триптофана. В то же время, взаимодействие реагента на основе 5-азидо-2-нитробензойной кислоты с остатком триптофана приводит к образованию производного кинуренина — продукта «скрытой» модификации по пиррольному кольцу.

• Показано, что в условиях сближения реагирующих центров фотовзаимодействие 5-азидо-2-нитробензоильного остатка с группировкой, имитирующей боковой радикал метионина, приводит к образованию нестабильного ковалентного аддукта сульфиминовой природы, который гидролизуется с образованием производного сульфоксида.

II. Разработаны новые подходы к получению фотоаффшшых реагентов на основе ароматических азидов для структурно-функциональных исследований надмолекулярных комплексов матричного биосинтеза.

• Впервые получено новое фосфорилирующее производное олигодезоксирибонуклеотидов с цвиттер-ионной О-фосфорилметилен-диметилимино-группой. Показано, что такого типа соединение достаточно стабильно в водных условиях. В то же время наличие положительного заряда в структуре активирующей группировки обеспечивает ему высокую реакционную способность по отношению к различным нуклеофилам в широком диапазоне значений рН. С использованием цвиттер-ионных производных олигодезоксирибонуклеотидов разработан эффективный и простой в исполнении метод введения арилазидных группировок по терминальным фосфатам деблокированных нуклеиновых кислот. С его применением получен ряд новых фотоактивируемых амидофосфатов олигонуклеотидов — реагентов на основе л-азидофениламиноалкиламина, перспективность которых как фотоаффинных модификаторов белков была продемонстрирована при исследовании белкового окружения ДНК в составе хроматина.

• Впервые осуществлен ферментативный синтез и амплификация фотоактивируемых дуплексов с арилазидными группами в С-5 положении дезоксиуридинов обеих цепей ДНК путем включения высокоэффективного аналога элонгирующего субстрата Тод-полимеразы — 5 — [3 -(?)-(4-азидо-2,3,5,6-тетрафторбензамидо)-пропенил-1 ] -2' -дезоксиридин-5'-трифосфата — в продукт полимеразной цепной реакции. Показана перспективность применения арилазидных ДНК-зондов в методе флуоресцентной гибридизации in situ для фотоиндуцированного маркирования как целой хромосомы, так и ее определенного участка.

• С использованием фотоаналогов UTP, несущих остаток ароматического азида в С-5 положении гетероцикла, продемонстрирована возможность введения фотоактивируемых групп в РНК вируса клещевого энцефалита в составе ядерной фракции. С помощью синтезированной in situ фотоактивируемой РНК, методом высокоселективного мечения, исследован репликативный комплекс вируса клещевого энцефалита, и выявлены неструктурные белки (NS3 и NS5), играющие роль репликаз на разных стадиях развития вирусной инфекции.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Г. Структурно-функциональные исследования РНК-полимеразы (1962−2001) // Мол. биология. 2002. Т. 36. С. 197−207.
  2. Cramer P., Bushnell D.A., Kornberg R.D. Structural basis of transcription: RNA polymerase II at 2.8 Angstrom resolution // Science. 2001. V. 292. P. 1863−1876.
  3. Gnatt A.L. Cramer P., Fu J., Bushnell D.A., Kornberg R.D. Structural basis of transcription: an RNA polymerase II elongation complex at 3.3 A resolution // Science. 2001. V. 292. P. 1876−1882.
  4. Doublie S., Tabor S., Long A.M., Richardson C.C., Ellenberger T. Crystal structure of a bacteriophage T7 DNA replication complex at 2.2 A resolution // Nature. 1998. V. 391. P. 251−258.
  5. Sawaya M.R., Prasad R., Wilson S.H., Kraut J., Pelletier H. Crystal structures of human DNA polymerase? complexed with gapped and nicked DNA: evidence for an induced fit mechanism//Biochemistry. 1997. V. 36. P. 11 205−11 215.
  6. Kiefer J.R., Mao C., Hansen C.J., Basehore S.L., Hogrefe H.H., Braman J.C., Beese L.S.
  7. Crystal structure of a thermostable Bacillus DNA polymerase I large fragment at 2.1 A resolution// Structure. 1997. V. 5. P. 95−108.
  8. Wimberly B.T., Brodersen D.E., Clemons W.M. Jr., Morgan-Warren R.J., Carter A.P., Vonrhein С., Hartsch Т., Ramakrishman V. Structure of the 30S ribosomal subunit // Nature. 2000. V. 407. P. 327−339.
  9. Schiuenzen F., Tocilj A., Zarivach R., Harms J., Gluehmann M., Janel D., Bartes H., Agmon I., Franceschi F., YonathA. Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution // Cell. 2000. V. 102. P. 615−623.
  10. Ban N., Nissen P., Hansen J., Moore P.В., Steitz T.A. The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution // Science. 2000. V. 289. P. 905−920.
  11. Cate J.H., Yusupov M.M., Yusupova G. Zk, Earnest T.N., Noller H.F. X-ray crystal structures of 70S ribosome functional complexes // Science. 1999. V. 285. P. 2095−2104.
  12. Ramakrishnan V., Moore P.B. Atomic structures at last: the ribosome in 2000 // Curr. Opin. Struct. Biol. 2001. V. 11. P. 144−154.
  13. Gutmann S" Haebel P. W., Metzinger L., Sutter M., Felden В., Ban N. Crystal structure of the transfer-RNA domain of transfer-messenger RNA in complex with SmpB // Nature, 2003. V. 424. P. 699−703.
  14. Joseph S. After the ribosome structure: how does translocation work? // RNA. 2003. V. 9. P. 160−164.
  15. Stark H. Three-dimensional electron cryomicroscopy of ribosomes // Curr. Protein Pept. Sci. 2002. V.3.P. 79−91.
  16. S.Penczek P.A., Frank J., Spahn CM. A method of focused classification, based on the bootstrap 3D variance analysis, and its application to EF-G-dependent translocation // J. Struct. Biol. 2006. V. 154. P. 184−194.
  17. Baranov P.V., Sergiev P. V., Dontsova O.A., Bogdanov A.A., Brimacombe R. The database of ribosomal cross links (DRC) //Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 187−189.
  18. Khodyreva S.N., Lavrik 0.1. Photoaffmity labeling technique for studying DNA replication and DNA repair // Curr. Med. Chem. 2005. V. 12. P. 641−655.
  19. Д.Г., Кудряшова H.B., Лаврик О. И. Химические подходы к изучению матричного биосинтеза: общие вопросы и исследование транскрипции // Успехи химии. 1997. Т. 66. С. 401−413.
  20. Д.Г., Кудряшова КВ., Лаврик О. И. Химические подходы к изучению матричного биосинтеза: исследование репликации и обратной транскрипции // Успехи химии. 1998. Т. 67. С. 486−502.
  21. Meisenheimer К.М., Koch Т.Н. Photo-cross-linking of nucleic acids to associated proteins // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1997. V. 32. P. 101−140.
  22. И.А., Кубарева И. А., Ивановская М. Г., Шабарова З. А. Определение положения контактов фактора транскрипции NF-kB с ДНК методом региоселективного ковалентного связывания // Молекуляр. биология. 1997. Т. 31. С. 63−73.
  23. О.А., Романенков А. С., Метелев В. Г., Кубарева Е. А., Зубин Е. М., Тимченко М. А., Орецкая Т. С. ДНК-дуплексы, содержащие 2'-дезокси-2'-йодацетамидоуридин, как реагенты для аффинной модификации белков // Мол. биология. 2003. Т. 37. № 3. С. 534−543.
  24. А.С., Устюгов А. А., Зацепин Т. С., Никулова А. А., Колесников ИВ., Метелев В. Г., Орецкая Т. С., Кубарева Е. А. Анализ белково-нуклеиновых контактов в комплексах фактора транскрипции NF-kB с ДНК // Биохимия. 2005. Т. 70. С. 1474−1487.
  25. A.JI. Взаимодействие ДНК-полимераз с dNTP и их фотореакционноспособными аналогами. //Дис.. канд. хим. наук. Новосибирск, 2001. С. 66.
  26. T.C., Грицан Н. П., Мызина С. Д., Бажин Н. М., Немцева Е. В. и-Бензохинондиимин реакционноспособный промежуточный продукт фотолиза я-азидоанилина в водных растворах//Докл. АН СССР. 1983. Т. 273. С. 883−887.
  27. A.G., Gall T.S., Efimova E.V., Knorre D.G., Lebedev A. К, Mysina S.D. Reactive derivative of adenosine-5'-triphosphate formed by irradiation of ATP y-/?-azidoanilid. //FEBS Lett 1983. V. 155. P. 263−266.
  28. Д.М., Карпова Г. Г. Структурно-функциональная топография рибосом человека по данным сшивок с аналогами мРНК производными олигорибонуклеотидов // Мол. биология. 2001. Т. 35. № 4. С. 584−596.
  29. Capson T.L., Benkovic S.J., Nossal N.G. Protein-DNA cross-linking demonstrates stepwise ATP-dependent assembly of T4 DNA polymerase and its accessory proteins on the primer-template//Cell. 1991. V. 65. P. 249−258.
  30. Reems C.R., WoodS., McHenry C.S. E. coli DNA Polymerase III holoenzyme subunits, a, b, and g directly interact with primer-template // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 5606−5613.
  31. Г. А., Сумбатян H.B., Топин A.H., Мчедлидзе М. Т. Фотоактивируемые реагенты на основе арил(трифторметил)диазиринов: синтез и использование для изучения нуклеиново-белковых взаимодействий // Мол. биология. 2000. С. 966−983.
  32. Mitina R.L., Doronin S. V., Dobrikov M.I., Tabatadze D.R., Levina A.S., Lavrik O.I. Human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptase. Affinity labeling of the primer binding site // FEBS Lett. 1992. V. 312. P. 249−251.
  33. Laletina E" Graifer D., Malygxn A., Ivanov A., Shatsky I., Karpova G. Proteins surrounding hairpin Hie of the hepatitis С virus internal ribosome entry site on the human 40S ribosomal subunit // Nucleic Acids Res. 2006. V. 34. P. 2027−2036.
  34. Peletskaya E., Kogon A., Tuske S" Arnold E., Hughes S. Nonnucleoside inhibitor binding affects the interactions of the fingers subdomain of human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptase with DNA // J. Virology. 2004. V. 78. P. 3387−3397.
  35. S.V., Dobrikov M.I., Buckle М., Roux Р., Вис H, Lavrik O.I. Affinity modification of human immunodeficiency virus reverse transcriptase and DNA template by photoreactive dCTP analogs // FEBS Lett. 1994. V. 354. P. 200−202.
  36. М.И., Доронин С. В., Сафронов КВ., Шишкин Г. В., Лаврик O.K. Аффинная модификация ДНК фага М13 фотоактивным аналогом, встроенным в цепь праймера HIV-1 обратной транскриптазой // Химия в интересах устойчивого развития. 1994. Т. 2. С. 60−64.
  37. Н.А., Речкунова Н.И, Дежуров С. В., Дегтярев С. Х., Лаврик О. И. Фотоактивные аналоги dTTP как субстраты термостабильной ДНК-полимеразы из Thermus thermophilus В35 // Биоорган, химия. 2004. Т. 30. С. 369−374.
  38. Lavrik O. l, Kolpashchikov D.M., Nasheuer Н.Р., Weisshart К., Favre A. Alternative RPA conformations are detected by crosslinks with primer carrying photoreactive group at 3'-end //FEBS Lett. 1998. V. 441. P. 186−190.
  39. A.JI., Колпащиков Д. М., Ходырева C.H., Лаврик О. И., Менендес-Ариас Л. Исследования dNTP-связывающего участка обратной транскриптазы ВИЧ-1 с помощью фотореакционноспособных аналогов dNTP // Биохимия. 2001. Т. 66. С. 1227−1237.
  40. WlassoffW.A., Kimura М., Ishihama A. Functional organization of two large subunits of the fission yeast Schizosaccharomyces pombe RNA polymerase II. Location of the catalytic sites //J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 5104−5113.
  41. ДМ., Пестряков П. Е., Власов В. А., Ходырева С. Н., Лаврик О. И. Изучение взаимодействия репликативного белка, А человека с ДНК с помощью новых фотоактивируемых аналогов dTTP // Биохимия. 2000. Т. 65. С. 194−198.
  42. Наппа MM., Zhang Y., Reidling J.C., Thomas M.J., Jou J. Synthesis and characterization of a new photo-cross-linking CTP analogue and its use in photoaffinity labeling E. coli and T7 RNA polymerase // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 2073−2079.
  43. Insdorf N.F., Bogenhagen D.E. DNA polymerase gamma from Xenopes laevis. I. The identification of a high molecular weight catalytic subunit by a novel DNA polymerase photolabeling procedure // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 21 491−21 497.
  44. Bambara R.A., Jessee C.B. Properties of DNA polymerases delta and epsilon, and their roles in eukaryotic DNA replication // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1088. P. 11−24.
  45. R.K., Johnson J.D., Haley B.E. 5-Azido-2'-deoxyuridine 5'-triphosphate: a photoaffinity labeling reagent and tool for the enzymatic synthesis of photoactive DNA // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 1986. V. 83. P. 5382−5386.
  46. Woody A. Y. V., Evans R.K., Woody R.W. Characterization of a photoaffinity analog of UTP, 5-azido-UTP for analysis of the substrate binding site on E. coli RNA polymerase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 150. P. 917−924.
  47. Dontsova O.A., Rosen K.V., Bogdanova S.L., Skripkin E.A., Kopylov A.M., Bogdanov A.A. Identification of the Escherichia coli 30S ribosomal subunit protein neighboring mRNA during initiation of translation // Biochimie. 1992. V. 74. P. 363−371.
  48. Dokudovskaya S.S., Dontsova O.A., Bogdanova S.L., Bogdanov A.A., Brimacombe R. mRNA-ribosome interactions//Biotechnol. Appl. Biochem. 1993. V. 18. P. 149−155.
  49. Bhangu R., Juzumiene D., Wollenzien P. Arrangement of messenger RNA on Escherichia coli ribosomes with respect to 10 16S rRNA cross-linking sites // Biochemistry. 1994. V. 33. P.3063−3070.
  50. Tate W, Greuer В., Brimacombe R. Codon recognition in polypeptide chain termination: site directed crosslinking of termination codon to Escherichia coli release factor 2 // Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 6537−6544.
  51. В. JI., Кочеткова С. В., Годовикова Т. С., Кочетков С. Н. Взаимодействие РНК-полимеразы бактериофага Т7 с аффинными модификаторами аналогами нуклеозидтрифосфатов // Мол. биология. 2000. Т. 34. С. 60−66.
  52. Roberge M, Dahmus M.E., Bradbury E.M. Chromosomal loop nuclear matrix organization of transcriptionally active and inactive RNA polymerase in HeLa nuclei // J. Mol. Biol. 1988.1. V. 201. P. 545−555.
  53. Bartholomew В., Dahmus M.E., Meares C.F. RNA contacts subunits IIo and lie in HeLa RNA polymerase II transcription complex //J. Biol. Chem. 1986. V. 261 P. 14 226−14 231.
  54. Lin S., Henzel W.J., Nayak S., Dennis D. Photoaffinity labeling by 4-thiodideoxyuridine triphosphate of the HIV-1 reverse transcriptase active site during synthesis // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 997−1002.
  55. Dissinger S., Hanna M.M. Synthesis and characterization of a new photo-cross-linking CTP analogue and its use in photoaffinity labeling E. coli and T7 RNA polymerase // J. Mol. Biol. 1991. V. 219. P. 11−25.
  56. Hanna M. V., Dissinger S., Williams B.D., Golston J.E. Synthesis and characterization of 5-(4-Azidophenacyl)thio.uridine 5'-triphosphate, a cleavable photo-cross-linking nucleotide analogue // Biochemistry. 1989. V. 28. P. 5814−5820.
  57. Yamaguchi Т., Saneyoshi M. A photolabile 2', 3'-dideoxyuridylate analog bearing an aryl (trifluoromethyl)diazirine moiety: photoaffinity labeling of HIV-1 reverse transcriptase // Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 3364−3369.
  58. Korshunova G.A., Topin A.N., Sumbatyan N.V., Koroleva O.N., Drutsa V.L. Trifluoromethyldiazirine-containing dUTP: synthesis and application in DNA/protein crosslinking// Nucleoside Nucleotide. 1999. V. 18. P. 1097−1098.
  59. H.K., Будовский Э. И., Свердлов Е. Д., Симукова Е. А., Турчинский М. Ф., Шибаев В. Н. Органическая химия нуклеиновых кислот. М.: Химия. 1970. С. 310−400.
  60. Gnatt A., Fu J., Kornberg R.D. Formation and crystallization of yeast RNA polymerase II elongation complexes //J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 30 799−30 805.
  61. A. 4-thiouridine as an intrinsic photoaffinity probe of nucleic acid structure and interactions / In: Morrison H., ed. Bioorganic photochemistry: photochemistry and the nucleic acids. New York: John Wiley&Sons, Inc. 1990. V. 1. P. 379−425.
  62. Favre A., Saintome C., Fourreu J.L., Clivio P., Laugaa P. Thionucleobases as intrinsic photoaffinity probes of nucleic acid structure and nucleic acid-protein interactions // J. Photochem. Photobiol. 1998. V. 42. P. 109−124.
  63. П.В., Донцова А. А., Богданов А. А. Изучение структуры прокариотической рибосомы биохимическими методами: судный день // Мол. биология. 2001. Т. 35. С. 559−583.
  64. Baranov P. V., Gurvich O.L., Bogdanov A.A., Brimacombe R., Dontsova 0, A. New features of 23S ribosomal RNA folding: the long helix 41−42 makes a «U-turn» inside the ribosome // RNA. 1998. V. 4. P. 658−668.
  65. Mishima Y., Steitz J.A. Site-specific crosslinking of 4-thiouridine modified human tRNA (3Lys) to reverse transcriptase from human immunodeficiency virus type I // EMBO J. 1995. V. 14.P.2679−2687.
  66. Tate J.J., Persinger J., Bartolomew B. Survey of four different photoreactive moieties for DNA photoaffinity labeling of yeast RNA polymerase III transcription complexes // Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 1421−1426.
  67. Fleming S. Chemical reagents in photoaffinity labelling // Tetrahedron. 1995. V. 51. P. 12 479−12 520.
  68. Sergiev P., Dokudovskaya S., Romanova E., Topin A., Bogdanov A., Brimacombe R., Dontsova 0. The environment of 5S rRNA in the ribosome: cross-links to the GTPase-associated area of 23S rRNA //Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 2519−2525.
  69. Young M.C., Reddy M.K., Von Hippel P.H. Structure and function of the bacteriophage T4 DNA polymerase holoenzyme//Biochemistrry. 1992. V. 31 P. 1801−1812.
  70. Stackhouse T.M., Meares C.F. Photoaffinity labelling of E. coli RNA polymerase/polyd (A-T). transcription complex by nascent RNA // Biochemistry. 1988. V. 27. № 8. P. 3038−3045.
  71. Naryshkin N., Revyakin A., Kim Y., Mekler V., Ebright R.H. Structural organization of the RNA polymerase promoter open complex // Cell. 2000. V. 101. P. 601−611.
  72. Kim T.-K, Lagrange Т., Wang Y.-H, Griffith J.D., Reinberg D., Ebright R.H. Trajectory of the RNA polymerase II transcription preinitiation complex // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V.94.P.12 268−12 273.
  73. Doring Т., Mitchell P., OsswaldM., Bochkariov D., Brimacombe R. The decoding region of 165 RNA- a cross-linking study of the ribosomal A, P and E sites using tRNA derivatized at position 32 in the anticodon loop // EMBO J. 1994. V. 13. P. 2677−2685.
  74. Brimacombe R., Mitchell P., Osswald. M., Bochkariov D. Clustering of modified nucleotides at the functional center of bacterial ribosomal RNA // FASEB J. 1993. V. 7. P. 161−167.
  75. Brimacombe R. RNA-protein interactions in the Escherichia coli ribosome // Biochimie. 1991. V. 73. P. 927−936.
  76. E.C., Грайфер Д. М., Малыгин А. А., Шатский И. Н., Карпова Г. Г. Молекулярное окружение петли субдомена Ille IRES-элемента РНК вируса гепатита С на 40S субчастице рибосомы человека // Биоорган, химия. 2006. Т. 32. С. 311−319.
  77. Mundus D" Wollenzien P. Neighborhood of 16S rRNA nucleotides U788/U789 in the 30S ribosomal subunit determined by site-directed crosslinking // RNA. 1998. V. 4. P. 1373−1385.
  78. Anthony-Cahill S., Griffith M., Noren C., Suich D., Schultz P. Site-Specific Mutagenesis with Unnatural Amino Acids // TIBS. 1989. V. 14. P. 400−403.
  79. Kurzchalia T.V., Wiedmann M., Girshovich A.S., Bochkareva E.S., Bielka H., Rapoport T.A. The signal sequence of nascent preprolactin interacts with the 54 К polypeptide of the signal recognition particle //Nature. 1986. V. 320. P. 634−636.
  80. Krieg U.C., Walter P., Johnson A.E. Photocrosslinking of the signal sequence of nascent preprolactin to the 54-kilodalton polypeptide of the signal recognition particle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V. 83. P. 8604−8608.
  81. Pendergrast P. S., Chen Y., Ebright Y.W., Ebright R.H. Determination of the orientation of a DNA binding motif in a protein-DNA complex by photocrosslinking // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 10 287−10 291.
  82. Dumoulin P., Oertel-Buchheit P., Grander-Schbarr M., Schnarr M. Orientation of the Lex A DNA-binding motif on operator DNA as inferred from cysteine-mediated phenyl azide crosslinking // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 2030−2034.
  83. Dumoulin P., Ebright R.H., Kneytel R" Kaptein R., Grander-Schbarr M., Schnarr M. Structure of the Lex A repressor-DNA complex probed by affinity cleavage and affinity photocross-linking//Biochemistry. 1996. V. 38. P. 4279−4286.
  84. Chen Y., Ebright Y.W., Ebright R.H. Identification of the target of a transcription activator protein by protein protein photocrosslinking // Science. 1994. V. 265. P. 90−92.
  85. Pezzuto J.M., Hecht S.M. Amino acid substitutions in protein biosynthesis. Poly (A)-directed polyphenylalanine synthesis // J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 865−869.
  86. Wiedmann M., Kurzchalia T.V., Hartmann E., Rapoport T.A. A signal sequence receptor in the endoplasmic reticulum membrane //Nature. 1986. V. 320. P. 634−636.
  87. Kang M.E., Dahmus M.E. The Photoactivated cross-linking of recombinant C-terminal domain to proteins in a HeLa cell transcription extract that comigrate with transcription factors HE and IIF // J. Biochem. Chem. 1995. V. 270. P. 23 390−23 397.
  88. Kohlstaedt L.A., Wang J., Friedman J.M., Rice P.A., Steitz T.A. Crystal structure at 3.5 A resolution of HIV-1 reverse transcriptase complexed with an inhibitor // Science. 1992. V. 256. P. 1783−1790.
  89. Gentry D.R., Burgess R.R. Crosslinking of E. coli RNA Polymerase Subunits: Identification of Beta prime as the Binding Site of Omega // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 1124−11.
  90. Schafer H.-J., Rathgeber G., Kagawa Y. 2,8-Diazido-ATP a short-length bifunctional photoaffinity label for photoaffinity cross-linking of a stable ATP synthase (from the thermophilic bacterium PS3) II FEBS Lett. 1995. V. 377. P. 408−412.
  91. Schafer H.-J., Dose K. Photoaffinity cross-linking of the coupling factor 1 from Micrococcus luteus by 3'-arylazido-8-azido-ATP // J. Mol: Biol. 1984. V. 259. P. 15 301−15 306.
  92. Schafer H.-J., Rathgeber G" Dose K. Masafumi Y" Kagawa Y. Photoaffinity cross-linking of Fi ATPase from the thermophilic bacterium PS3 by 3'-arylazido-?-alanyl-8-azido-ATP//FEBS Lett. 1985. V. 186. P. 275−280.
  93. Wolk J.P.W., Boorsma A., Knoche M., Schafer H.-J., Driessen A.J.M. The low-affinity ATP binding site of the E. coli SecA dimer is localized at the subunit interface // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 14 924−14 929.
  94. Schafer H.-J., Rathgeber G., Dose K., Kagawa Y. Photoaffinity cross-linking of Fi ATPase from the thermophilic bacterium PS3 by 3'-aryIazido-?-alanyl-2-azido-ATP // FEBS Lett. 1989. V. 253. P. 264−268.
  95. Spirin A.S. Ribosomes. N.Y.: Kluver Acad. /Plenum Publishers, 1999.
  96. Spahn C.M.T., Nierhaus K.H. Models of the elongation cycle: an evaluation // J. Biol. Chem. 1998. V. 379. P. 753−772.
  97. Г. Г., Кнорре Д. Г. Структурно-функциональная топография рибосом? coli по данным аффинной модификации реакционноспособными аналогами мРНК и тРНК // Успехи химии. 1991. Т. 32. С. 3−49.
  98. O.A., Богданова СЛ., Розен КВ., Скрябин Г. А., Скрипкин Е. А., Копылов A.M., Богданов A.A. Фотоаффинная модификация малой субчастицы рибосомы Escherichia coli 5'-диазирильными производными мРНК // Докл. АН СССР. 1990. Т. 313. С. 730−733.
  99. Graifer D.M., Juzumiene D.I., Karpova G.G., Wollenzien P. mRNA binding track in the human 80S ribosome for mRNA analogues randomly substituted with 4-thiouridine residues //Biochemistry. 1994. V. 33. P. 6201−6206.
  100. Stahl J., Kobets N.D. Affinity labelling of proteins at the mRNA binding site of rat liver ribosomes by an analogue of octauridylate containing an alkylating group attached to the 3'-end//FEBS Lett. 1981. V. 123. P. 269−272.
  101. Stahl J., Kobets N.D. Affinity labelling of rat liver ribosomal protein S26 by heptauridylate containing a 5'-terminaI alkylating group // Molec. Biol. Rep. 1984. V. 9. P. 219−222.
  102. Stahl J., Karpova G.G. Investigations on the messenger RNA binding site of eukaryotic ribosomes by using reactive oligo (U) derivatives // Biomed. Biochim. Acta. 1985. V. 44. P. 1057−1064.
  103. Shatsky I.N., Bakin A.V., Bogdanov A.A., Vasiliev V.D. How does the mRNA pass through the ribosome? // Biochimie. 1991. V. 73. P. 937−945.
  104. Bulygin K.N., Graifer D.M., Repkova M.N., Smolenskaya I.A., Veniyaminova A.G., Karpova G.G. Nucleotide G-1207 of 18S rRNA is an essential component of the human 80S ribosomal decoding center// RNA. 1997. V. 3. P. 1480−1485.
  105. НА., Лалетина Е. С., Мещанинова М. И., Репкова М. Н., Венъяминова А. Г., Грайфер ДМ., Карпова Г. Г. Окружение кодонов мРНК в Р- и Е-участках рибосом человека по данным фотосшивок с производными pUUUGUU // Мол. биология. 2003. Т. 37. С. 147−155.
  106. Demeshkina N. Laletina Е., Meschaninova М., Ven’yaminova A., Graifer D., Karpova G. Positioning of mRNA codons with respect to 18S rRNA at the P and E sites of human ribosome // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1627. P. 39−46.
  107. НА., Репкова М. Н., Венъяминова А. Г., Грайфер ДМ., Карпова Г. Г. Сшивки аналога мРНК, производного pUUAGUAUUUAUU с фотоактивируемой группой на остатке гуанозина, с 80S рибосомами человека // Мол. биология. 2002. Т. 36. С. 114−122.
  108. Molotkov М., Graifer D., Demeshkina N., Repkova M., Ven’yaminova A., Karpova G. Arrangement of mRNA 3' of the A site codon on the human 80S ribosome // RNA Biology. 2005. V. 2. P. 63−69.
  109. Graifer D., Molotkov M., Eremina A., Ven’yaminova A., Repkova M., Karpova G. The central part of the 5.8 S rRNA is differently arranged in programmed and free human ribosomes //Biochem. J. 2005. V. 387. P. 139−145.
  110. Yusupova G. Zh., Yusupov M.M., Cate J.H.D., Noller H.F. The Path of Messenger RNA Through the Ribosome // Cell. 2001. V. 106. P. 233−241.
  111. Chavatte L., Seit-Nebi A., Dubovaya V" Favre A. The invariant uridine of stop codons contacts the conserved NIKSR loop of human eRFl in the ribosome // EMBO J. 2002. V.21. P. 5302−5311.
  112. Бочкарев Д.Е. II Исследования взаимодействия тРНК с рибосомой методом импульсной фотоаффинной сшивки. Дис.. канд. хим.наук. Пущино: МГУ, 1993. 129 с.
  113. Д.Е., Байдаков С. Н., Гиршович А. С. Техника быстрого смешивания и импульсного фотоаффинного мечения для изучения динамики функционирования рибосом//Докл. АН СССР. 1987. Т. 292. С. 241−245.
  114. Wooddell СЛ., Burgess R. Topology of yeast RNA polymerase II subunits in transcription elongation complexes studied by photoaffmity cross-linking // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 13 405−13 421.
  115. Bartholomew В., Braun B.R., Kassavetis G.A., Geiduschek E.P. Probing close DNA contacts of RNA polymerase III transcription complexes with the photoactive nucleoside 4-thiodeoxythymidine // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 18 090−18 095.
  116. Persinger J., Bartolomew B. Mapping the contacts of yeast TFIIIB and RNA polymerase III at various distances from the major groove of DNA by DNA photoaffmity labeling // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 33 039−33 046.
  117. Cramer P., Bushnell D.A., Fu J., Gnatt A.L., Maier-Davis В., Thompson N.E., Burgess R.R., Edwards A.M., David P.R., Kornberg R.D. Architecture of RNA polymerase II and implications for the transcription mechanism // Science. 2000. V. 288. P. 640−649.
  118. Poglitsch C.L., Meredith G.D., Gnatt A.L., Jensen G.J., Chang W.-H., Fu J" Kornberg R.D. Electron crystal structure of an RNA polymerase II transcription elongation complex // Cell. V. 98. P. 791−798.
  119. Bartholomew В., Dahmus M.E., Meares C.F. RNA contacts subunits IIo and lie in HeLa RNA polymerase II transcription complex//J. Biol. Chem. 1986. V. 261. P. 14 226−14 231.
  120. Roberge M., Dahmus M.E., Bradbury E.M. Chromosomal loop/nuclear matrix organization of transcriptionally active and inactive RNA polymerase in HeLa nuclei // J. Mol. Biol. 1988. V. 201. P. 545−555.
  121. Riva M., Carles C., Sentenac A., Grachev M.A., Mustaev A.A., Zaichikov E.F. Mapping the active site of yeast RNA polymerase В (II) // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 16 498−16 503.
  122. Nudler E., Mustaev A., Lukhtanov E., Goldfarb A. The RNA-DNA hybrid maintains the register of transcription by preventing backtracking of RNA polymerase // Cell. 1997. V. 89. P. 33−41.
  123. Markovtsov V., Mustaev A., Goldfarb A. Protein RNA interactions in the active center of transcription elongation complex // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 3221−3226.
  124. Д.М., Пестряков П. Е., Власов В. А., Ходырева С.К, Лаврик О. И. Исследование взаимодействия репликативного белка, А человека с ДНК с применением новых фотореакционноспособных аналогов dTTP // Биоорган, химия. 1998. Т. 65. С. 160−163.
  125. Kolpashchikov D.M., Weisshart K., Nasheuer H.P., Khodyreva S.N., Fanning E., Farve A., Lavrik O.I. Interaction of the p70 subunit of RPA with a DNA template directs p32 to the З'-end of nascent DNA // FEBS Lett. 1999. V. 450. P. 131−134.
  126. Kolpashchikov D.M., Khodyreva S.N., Khlimankov D. Y., Wold M.S., Farve A., Lavrik O.I. Polarity of human replication protein A binding to DNA // Nucleic Acids Res. 2001. V. 29. P. 373−379.
  127. Д.М., Ходырева С.К, Лаврик О. И. Репликативный белок, А связывает одноцепочечную ДНК полярно // Докл. АН. 2000. Т. 372. С. 824−826.
  128. ДМ., Пестряков П. Е., Власов В. А., Ходырева С. Н., Лаврик О. И. Исследование взаимодействия репликативного белка, А человека с ДНК с применением новых фотореакционноспособных аналогов dTTP // Биохимия. 2000. Т. 65. С. 194−198.
  129. Wold M.S. Replication protein A: a heterotrimeric, single-stranded DNA-binding protein required for eukaryotic DNA metabolism // Annu. Rev. Biochem. 1997. V. 66. P. 61−92.
  130. Lee S.H., Pan Z.Q., Kwong A.D., Burgers P.M., Hurwitz J. Synthesis of DNA by DNA polymerase epsilon in vitro // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 22 707−22 717.
  131. Tsurimoto Т., Stillman B. Multiple replication factors augment DNA synthesis by the two eukaryotic DNA polymerases, alpha and delta // EMBO J. 1989. V. 8. P. 3883−3889.
  132. Blachvell L.J., Borowiec J.A. Human replication protein A binds single-stranded DNA in two distinct complexes//Mol. Cell Biol. 1994. V. 14. P. 3993−4001.
  133. Blachvell L.J., Borowiec JA., Masrangelo I.A. Single-stranded-DNA binding alters human replication protein A structure and facilitates interaction with DNA-dependent protein kinase//Mol. Cell. Biol. 1996. V. 16. P. 4798−4807.
  134. Д.Ю., Речкуиова H.H., Колпащиков Д. М., Петрусева И. О., Ходырева С. Н., Фавр А., Лаврик О. И. Исследование взаимодействия репликативного белка, А с ДНК-дуплексами, содержащими бреши различного размера // Мол. биология. 2001. Т. 35. С. 827−835.
  135. Bullock P.A. The initiation of simian virus 40 DNA replication in vitro II Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1997. V. 32. P. 503−568.
  136. Mass G., Nethanel Т., Kaufmann G. The middle subunit of replication protein A contacts growing RNA-DNA primers in replicating simian virus 40 chromosomes // Mol. Cell. Biol. 1998. V. 18. P. 6399−6407.
  137. Mass G., Nethanel Т., Lavrik O.I., Wold M.S., Kaufmann G. Replication protein A modulates its interface with the primed DNA template during RNA-DNA primer elongation in replicating SV40 chromosomes // Nucleic Acids Res. 2001. V. 29. P. 3892−3899.
  138. Д.Ю., Речкуиова H.H., Колпащиков Д.M., Ходырева С. Н., Лаврик О. И. /Аффинная модификация флэпэндонуклеазы FEN-1 фотореакционноспособными ДНК // Биохимия. 2001. Т. 66. С. 905−912.
  139. Lavrik 01, Prasad R., Sobol R.W., Horton J.K., Ackerman E.J., Wilson S.H. Photoaffinity labeling of mouse fibroblast enzymes by a base excision repair intermediate // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 25 541−25 548.
  140. Ankilova V.N., Knorre D.G., Kravchenko V. V., Lavrik O.I., Nevinski G.A. Investigation of the phenylalanyl-tRNA synthetase modification with y-(p-azidoaniIide)-ATP // FEBS Lett. 1975. V. 60. P. 172−175.
  141. Г. А., Лаврик О. И., Фаворова О. О., Киселев JI.JI. Выявление нуклеотидсвязывающих участков двух типов в триптофанил-тРНК-синтетазе и их модификация // Биоорган, химия. 1979. Т. 5. С. 352−364.
  142. Е.Д., Царев СЛ., Модянов Н. Н., Липкий В. М., Грачев MA., Зайчиков Е. Ф., Плетнев А. Г. Фотоаффинная модификация РНК полимеразы Е. coli в транскрипционном комплексе аналогами субстратов // Биоорган, химия. 1978. Т. 4. С. 1278−1281.
  143. Е.Д., Царев С. А. Субъединицы РНК полимеразы Е. coli, контактирующие с 5'-концом РНК на разных стадиях транскрипции // Биоорган, химия. 1980. Т. 6. С. 1110−1113.
  144. Sverdlov E.D., Tsarev S.A., Kuznetsova N.F. Derivatives guanosine triphosphate -photoreactive substrates of E. coli RNA polymerase //FEBS Lett. 1981. V. 112. P. 269−301.
  145. П.П., Брыксин А. В., Рыкова Е. Ю., Власов В. В. Исследование олигонуклеотид-белковых взаимодействий в крови in vivo // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1999. Т. 127. С. 654−657.
  146. Grachev M.A., Zaichikov E.F. Photo-modification studies of the contacts of the 5'-terminus of growing RNA with the subunits of RNA-polymerase // FEBS Lett. 1981. V. 130. P. 23−26.
  147. DeRiemer L.H., Meares C.F. Early steps in the path of nascent ribonucleic acid across the surface of ribonucleic acid polymerase, determined by photoaffinity labelling // Biochemistry. 1981. V. 20. P. 1612−1617.
  148. Grachev MA., Mustaev A.A., Zaychikov E.F., in Chemical modification of enzymes. 1995. Eds. B.I. Kurganov, N.K. Nagradova, O.I. Lavrik. Nova Science Publishers, Inc., New York. P, 309−346.
  149. В.Г., Гиршович A.C., Скобельцина Л. М. Способность jV-аминоацил-тРНК, ковалентно фиксированной N-ацильным радикалом на рибосоме вблизи пептидилтрансферазного центра, инициировать полипептидный синтез // Докл. АН СССР. 1972. Т. 207. С. 215−218.
  150. Sheng N. Dennis D. Active site labeling of HIV-1 reverse transcriptase // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 4938−4942.
  151. Boyer P.L., Ferris A.L., Hughes S.H. Cassette mutagenesis of the reverse transcriptase of human immunodeficiency virus type 1 // J. Virol. 1992. V. 66. P. 1031−1039.
  152. Grachev M.A., Kolocheva T.I., Lukhtanov E.A., Mustaev A.A. Studies on the functional topography of Escherichia coli RNA polymerase. Highly selective affinity labelling by analogues of initiating substrates//Eur. J. Biochem. 1987. V. 163. P. 113−121.
  153. Lebedeva N.A., Kolpashchikov D.M., Rechkunova N.I., Khodyreva S.N., Lavrik O.I. A binary system of photoreagents for highly efficiency labeling of DNA polymerases // Biochem. Biophys. Res. Com. 2001. V. 287. P. 530−535.
  154. H.A., Колпащиков ДМ., Речкунова Н. И. Ходырева С.Н. Лаврик О. И. Повышение эффективности модификации ДНК-полимераз с использованием бинарной системы фотоаффинных реагентов // Биохимия. 2002. Т. 67. С. 973−981.
  155. Lebedeva N.A., Rechkunova N.I., Khodyreva S.N., Farve A., Lavrik O.I. Photoaffinity labeling of proteins in nuclear extract by base excision repair intermediates // Biochem. Biophys. Res. Com. 2002. V. 297. P. 714−721.
  156. H.A., Речкунова Н. И., Дежуров С. В., Ходырева С. Н., ФаврА., Лаврик О. И. Новая бинарная система для фотосенсибилизированной модификации ДНК-полимераз в ядерном экстракте // Биохимия. 2003. Т. 68. С. 584−591.
  157. Т.И., Шестова О. Е., Якубов Л. А., Добриков М. И., Власов В. В. Сенсибилизированная фотомодификация олигонуклеотидсвязывающих белков, представленных на поверхности эукариотических клеток. // Изв. АН. Сер. хим. 2002. Т. 7. С.1108−1112.
  158. О.Е., Андреева О. Ю., Власов В. В., Якубов Л. А. Транспорт комплексов олигонуклеотидов с белками клеточной поверхности в клеточное ядро // Докл. РАН. 1999. Т. 368. С. 264−267.
  159. JI.А., Шестова О. Е., Андреева А. Ю., Власов В. В. Участие специфических белков клеточной поверхности в транспорте нуклеиновых кислот в клетку // Докл. РАН. 1998. Т. 361. С. 550−553.
  160. Bay ley Н., Staros J.V. Photoaffinity labeling and related techniques // Azides and nitrenes. 1984. P. 433−490.
  161. Н.П., Притчина E.A. Механизм фотолиза ароматических азидов // Успехи химии. 1992. Т. 61. С. 910−939.
  162. Schuster G.B., Platz M.S. Photochemistry of phenyl azide // Ad. Photochem. 1992. V. 17. P. 69−143.
  163. Gritsan N.P., Platz M.S. Kinetics and spectroscopy of substituted phenylnitrenes // Adv. Phys. Org. Chem. 2001. V. 36. P. 255−304.
  164. Simutani M" Nagakura S., Yoshikara K. The primary process of the photochemical formation of 1-nitrenopurene II Bull. Chem. Soc. Japan. 1976. V. 49. P. 2995−2998.
  165. Gritsan N.P., Yuzawa Т., Platz M.S. Direct observation of singlet phenylnitrene and measurement of its rate of rearrangement // J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 5059−5060.
  166. Gritsan N.P., Zhai H.B., Yuzawa Т., Kanveik D., Brooke J., Platz M.S. Spectroscopy and kinetics of singlet perfluoro-4-biphenylnitrene and singlet perfluorophenylnitrene // J. Phys. Chem. A. 1997. V. 101. P. 2833−2840.
  167. Gritsan N.P., Tigelaar D., Platz M.S. A laser flash photolysis study of some simple para-substituted derivatives of singlet phenylnitrene // J. Phys. Chem. A. 1999. V. 103. P, 3458−3461.
  168. Gritsan N.P., Gudmundsdottir A.D., Tigelaar D., Zhu Z., Karney W.L., Hadad C.M., Platz M.S. A laser flash photolysis and quatum chemical study of the fluorinated derivatives of singlet phenylnitrene // J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123. P. 1951−1962.
  169. Born R., Burda C., Senn P., Wirs J. Transient absorption spectra and reaction kinetics of singlet phenylnitrene and its 2,4,6-tribromo derivative in solution // J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 5061−5062.
  170. Borden W.T., Gtitsan N.P., Hadad C.M., Karney W.L., Kemnitz C.R., Platz M.S. The interplay of theory and experiment in the study of phenylnitrene // Acc. Chem. Res. 2000. V. 33. P. 765−771.
  171. Gritsan N.P., Zhu Z, Hadad C.M., Platz M.S. Laser flash photolysis and computational study of singlet phenylnitrene // J. Am. Chem. Soc. 1999. V. 121. P. 1202−1207.
  172. Gritsan N.P., Platz M.S. Kinetics, spectroscopy, and computational chemistry of arylnitrenes // Chem. Rev. 2006. V. 106. P. 3844−3867.
  173. Schnapp K.A., Poe R., Leyva E., Soundararajan N., Platz M.S. Exploratory photochemistry of fluorinated aryl azides. Implications for the design of photoaffinity labeling reagents // Bioconjugate. Chem. 1993. V. 4. P. 172−177.
  174. Schnapp K.A., Platz M.S. A laser flash photolysis study of di-, tri- and tetrafluorinated phenylnitrenes- implications for photoaffinity labeling // Bioconjugate. Chem. 1993. V. 4. P. 178−183.
  175. Pol’shakov D.A., Tsentalovich Yu.P., Gritsan N.P. Laser flash photolysis of fluorinated aryl azides in neutral and acidic solutions // Russ. Chem. Bulletin. 2000. V. 49. P. 50−55.
  176. Platz M.S. Comparison of phenylcarbene and phenylnitrene. // Acc. Chem. Res. 1995. V. 28. P. 487−492.
  177. Karney W.L., Borden W.T. Abinitio study of the ring expansion of phenylnitrene and comparison with the ring expansion of phenylcarbene // J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 1378−1387.
  178. Karney W.L., Borden W.T. Why does o-fluorine substitution raise the barrier to ring expansion of phenylnitrene? //J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 3347−3350.
  179. DeGraff B.A., Gillespie D.W., Sundberg R.J. Phenyl nitrene. A flash-photo lytic inestigation of the reaction with secondary amines // J. Am. Chem. Soc. 1974. V. 96. P. 7491−7496.
  180. Yonger C.G., Bell R.A. Photolysis of 3,4-diamidophenyl azides: evidence for azirine intermediates//-. Chem. Soc. 1992. V. 114. P. 8699−8701.
  181. Liang T.Yu., Schuster G.B. Photochemistry ofp-nitrophenylazide: single-electron-transfer reaction of the triplet nitrene // J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108. P. 546−548.
  182. Liang T.Yu., Schuster G.B. Photochemistry of 3- and 4-nitrophenyl azides. Detection and characterization of reactive intermediates // J. Am. Chem. Soc. 1987. V. 109. P. 7803−7810.
  183. Odum R.A., Aaronson A.M. An intermolecular reaction of an aryl nitrene // J. Am. Chem. Soc. 1969. V. 91. P. 5680−5681.
  184. Odum R.A., Wolf G. Effect of wavelength on the photolysis of p-cyanophenyl azide in dimethylamine // J. Chem. Soc, Chem. Commun. 1973. P. 360−361.
  185. Poe R., Schnapp K" Young M.J.T., Grayzar J., Platz M.S. Chemistry and kinetics of singlet (pentafluorophenyl)nitrene//J. Am. Chem. Soc. 1992. V. 114. P. 5054−5067.
  186. Leyva E., Sagredo R. Photochemistry of fluorophenyl azides in diethylamine. Nitrene reaction versus ring expansion // Tetrahedron. 1998. V. 54. P. 7367−7374.
  187. Leyva E., Young M.J.T., Platz M.S. High yields of formal CH insertion products in the reactions of polyfluorinated aromatic nitrenes // J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108. P. 8307−8309.
  188. Young M.J.T., Platz M.S. Polyfluorinated aryl azides as photoaffmity labeling reagents- the room-temperature CH insertion reactions of singlet pentafluorophenyl nitrene with alkanes // Tetrahedron Lett. 1989. V. 30. P. 2199−2202.
  189. Abramovitch R.A., Challand S.R., Scriven E.F.V. On the mechanism of intermolecular aromatic substitution by arylnitrenes // J. Am. Chem. Soc. 1972. V. 94. P. 1374−1376.
  190. Sundberg R.J., Suter S.R., Brenner M. Photolysis of ortho-substituted aryl azides in diethylamine. Formation and autoxidation of 2-diethylamino-l//-azepine intermediates // J. Am. Chem. Soc. 1972. V. 94. P. 513−520.
  191. Mair A.S., Stevens M.F.G. Triazines and related products. Part VIII. Potential irreversible chymotrypsin inhibitors: 3-alkyl-l, 2,3-benzotriazin-4(3H)-ones and o-azidobenzamides // J. Chem. Soc. C. 1971. P. 2317−2324.
  192. Purvis R., Smalley R.K., Strachan W.A., Suschitzky H. The photolysis of o-azidobenzoic acid derivatives: a practicable synthesis of 2-alkoxy-3-alkoxycarbonyl-3H-azepines // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1978. V. 1. P. 191−195.
  193. Smith P.A.A. II Azides and Nitrenes. Reactivity and Utility. / Ed. E.F.V. Scriven. N.Y.: Acad. Press, 1984. P. 95−204.
  194. Travers M.J., Cowles D.C., Clifford E.P., Ellison G.B. Photoelectron spectroscopy of the phenylnitrene anion // J. Am. Chem. Soc. 1992. V. 114. P. 8699−8701.
  195. Soundararajan N., Platz M.S. Descriptive photochemistry of polyfluorinatid azide derivatives of methyl benzoate // J. Org. Chem. 1990. V. 55. P. 2034−2044.
  196. Marcinek A., Platz M. S. Unusually long lifetimes of the singlet nitrenes derived from 4-azido-2,3,5,6-tetrafluorobenzamides // J. Phys.Chem. 1994. V. 98. P. 412−419.
  197. Brinen J.C., Singh B. Electron spin resonance and luminescence studies of the reaction of photochemicaly generated nitrenes with oxygen, phosphorescence of nitrobenzenes // J. Amer. Chem. Soc. 1971. V. 93. P. 6623−6626.
  198. Kon N. Suhadolnik R.J. Identification of the ATP Binding Domain of Recombinant Human 40-kDa 2', 5'-01igoadenylate Synthetase by Photoaffmity Labeling with 8-Azido-alpha-32P.ATP//J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 19 983−19 990.
  199. Mcintosh D.B., Parrish J.C., Wallace C.J.A. Definition of a nucleotide binding site on cytochrome c by photoaffinity labelling // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 18 379−18 386.
  200. Liu J., Fan Q.R., Sodeoka M., Lane W.S., Verdine G.L. DNA binding by an amino acid residue in the C-terminal half of the Rel homology region // Chem. Biol. 1994. V. l.P. 47−55.
  201. Ringheim G.E., Taylor S.S. Effects of cAMP-binding site mutations on intradomain cross-communication in the regulatory subunit of cAMP-dependent protein kinase I // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 19 472−19 478.
  202. Ringheim G.E., Saraswat L.D., Bubis J., Taylor S.S. Deletion of cAMP-binding site B in the regulatory subunit of cAMP-dependent protein kinase alters the photoaffinity labeling of site A //J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 18 247−18 252.
  203. Bubis J., Saraswat L.D., Taylor S.S. Tyrosine-371 contributes to the positive cooperativity between the two cAMP binding sites in the regulatory subunit of cAMP-dependent protein kinase I // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 1570−1576.
  204. Rush J., Konigsberg W.H. Photoaffinity labeling of the Klenow fragment with 8-azido-dATP // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 4821−4827.
  205. Wower J., Aymie M., Hixson S.S., Zimmermann R.A. Photochemical labeling of bovine pancreatic ribonuclease A with 8-azidoadenosine 3', 5'-bisphosphate // Biochemistry. 1989. V. 28. P. 1563−1567.
  206. Yuan C.S., Borchardt R.T. Photoaffinity labeling of human placental S-adenosylhomocysteine hydrolase with 2- H.8-azido-adenosine // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 16 140−16 146.
  207. Chuan H., Lin J.,. Wang J.H. 8-Azido-2'-0-dansyl-ATP. A fluorescent photoaffinity reagent for ATP-binding proteins and its application to adenylate kinase // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 7981−7988.
  208. Lacapere J.J., Garin J., Trinnaman B" Green N.M. Identification of amino acid residues photolabeled with 8-azidoadenosine 5'-diphosphate in the catalytic site of sarcoplasmic reticulum Ca-ATPase // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 3414−3421.
  209. Knight K.L., McEntee K. Tyrosine 264 in the recA protein from Escherichia coli is the site of modification by the photoaffinity label 8-azidoadenosine 5'-triphosphate // J. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 10 185−10 191.
  210. Hollemans M" Runswick M.J., Fearnley IM, Walker J.E. The sites of labeling of the beta-subunit of bovine mitochondrial Fl-ATPase with 8-azido-ATP // J. Biol. Chem. 1983. V.258. P.9307−9312.
  211. Cho S.W., Ahn J.Y., Lee J., Choi S.Y. Identification of a peptide of the guanosine triphosphate binding site within brain glutamate dehydrogenase isoproteins using 8-azidoguanosine triphosphate // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 13 907−13 913.
  212. Shoemaker M.T., Haley B.E. Identification of a guanine binding domain peptide of the GTP binding site of glutamate dehydrogenase: isolation with metal-chelate affinity chromatography//Biochemistry. 1993. V. 32. P. 1883−1890.
  213. Kim H., Jacobson M.K., Rolli V., Menissier-de MurciaJ., Reinbolt J., Simonin F., Ruf A., Schulz G., de Murcia G. Photoaffinity labelling of human poly (ADP-ribose) polymerase catalytic domain//Biochem. J. 1997. V. 322. P. 469−475.
  214. Grammer J.C., Kuwayama H., Yount R.G. Photoaffinity labeling of skeletal myosin with 2-azidoadenosine triphosphate//Biochemistry. 1993. V. 32. P. 5725−5732.
  215. Mayinger P., Klingenberg M. Labeling of two different regions of the nucleotide binding site of the uncoupling protein from brown adipose tissue mitochondria with two ATP analogs //Biochemistry. 1992. V. 31. P. 10 536−10 543.
  216. Okamoto Y, Yount R.G. Identification of an active site peptide of skeletal myosin after photoaffinity labeling with yV-(4-azido-2-nitrophenyl)-2-aminoethyl diphosphate // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1985. V. 82. P. 1575−1579.
  217. Kerwin B.A., Yount R.G. Photolabeling evidence for calcium-induced conformational changes at the ATP binding site of scallop myosin I I Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 35−39.
  218. Kerwin B.A., Yount R.G. Photolabeling evidence for calcium-induced conformational changes at the ATP binding site of scallop myosin // Bioconjugate Chem. 1992. V. 89. P. 328−336.
  219. Yamazumi K, Doolittle R.F. Photoaffinity labeling of the primary fibrin polymerization site: localization of the label to gamma-chain Tyr-363 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 2893−2896.
  220. Myszka D.G., Swenson R.P. Synthesis of the photoaffinity probe 3-(p-azidobenzyl)-4-hydroxycoumarin and identification of the dicoumarol binding site in rat liver NAD (P)H:quinone reductase (E.C. 1.6.99.2) // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 4789−4797.
  221. Brown R.L., Gramling R, Bert R.J., Karpen J. W. Cyclic GMP contact points within the 63-kDa subunit and a 240-kDa associated protein of retinal rod cGMP-activated channels // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 8365−8370.
  222. Mayer A.N., Barany F. Photoaffinity cross-linking of TaqI restriction endonuclease using an aryl azide linked to the phosphate backbone // Gene. 1995. V. 153. P. 1−8.
  223. Gibbs B.S., Benkovic S.J. Affinity labeling of the active site and the reactive sulfhydryl associated with activation of rat liver phenylalanine hydroxylase // Biochemistry. 1991. V. 30.P.6795−6802.
  224. Tran C.M., Farley R.A. Photoaffinity labeling of the active site of the Na+/K (+)-ATPase with 4-azido-2-nitrophenyl phosphate // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 47−55.
  225. Becker S., Bergman Т., Hjelmqvist L, Jeck R., Jornvall H., Leibrock H., Woenckhaus C. Photoaffinity labelling of lactate dehydrogenase from pig heart with a bifunctional NAD (+)-analogue // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1293. P. 277−283.
  226. Hoppe J., Montecucco C., Friedl P. Labeling of subunit b of the ATP synthase from Escherichia coli with a photoreactive phospholipid analogue // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 2882−2885.
  227. Catalano C.E., Allen D.J., Benkovic S.J. Interaction of Escherichia coli DNA polymerase I with azidoDNA and fluorescent DNA probes: identification of protein-DNA contacts // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 3612−3621.
  228. В.А. Основы количественной теории органических реакций. JL: Химия. 1967. С. 272−273.
  229. ЕЛ., Черепанов П. П., Горожанкин А. В., Добриков М. И., Власов В.В., Ko6eif Н. Д Взаимодействие фотоактивных производных олиготимидилата с хроматином клеток HeLa // Биоорган, химия. 1993. Т. 19. С. 889−893.
  230. Н.П., Ефимов B.A., Липкин B.M., Чахмахчева О. Г., Овчинников Ю. А. Локализация мест связывания ДНК-зависимой РНК-полимеразы Е. coli с фоточувствительными аналогами матрицы // Биоорган, химия. 1986. Т. 12. С. I023—I028.
  231. Smith КС. Photochemical addition of amino acids to 14C-uracil // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1969. V. 34. P. 354−357.
  232. T.C. // Исследования фотохимического взаимодействия ароматических азидов с функциональными группами белков. Дис.. канд. хим.наук. Новосибирск, 1986. 143 с.
  233. L.G., Whiteley J.M. 5-Fluoro-2'deoxyuridine 5'-(p-azidophenylphosphate), a potential photoaffinity label of thymidylate synthetase // J. Med. Chem. 1979. V. 22. P. 953−957.
  234. В. В. Максакова Г. А., Федорова О. С. Фотомодификация ДНК перфторарилазидопроизводным олигонуклеотида // Биоорган, химия. 1997. Т. 23. С. 266−272.
  235. Adams R., Acker D.S. Quinone imides. XXIII. Addition reactions of /7-quinonedibenzimide // J. Am. Chem. Soc. 1952. V. 74. P. 5872−5880.
  236. Adams R., Schowalter K.A. Quinone imides. X. Addition of amines to p-quinonedibenzenesulfonimide// J. Am. Chem. Soc. 1952. P. 2597−2602.
  237. Adams R., Elslager E.F. Quinone imides. XXV. Addition of mercaptanes to p-quinonedibenzenesulfonimide//J. Am. Chem. Soc. 1953. P. 663−666.
  238. A.B., Резвухин А. И. Закономерности изменений химических сдвигов ядер фосфора в спектрах 31Р-ЯМР производных нуклеотидов // Биоорган, химия. 1983. Т. 9. С. 149−185.
  239. Tong L.K.I., Baetzold R.C. Kinetics of redox reactions of oxidized p-phenylenediamine derivatives. I//J. Am. Chem. Soc. 1971. V. 93. P. 1347−1353.
  240. Corbett J.F. Benzoquinone imines. Part II. Hydrolysis of p-benzoquinone mono-imine and p-benzoquinone di-imine//J. Chem. Soc. (B). 1969. V. 3. P. 213−216.
  241. Sadtler collection of standard NMA spectra // Philadelphia. P. A. 1980.
  242. Corbett J.F. Benzoquinone imines. Part I. p-Phenylenediamine-ferricyanide and p-aminophenol-ferricyanide redox systems // J. Chem. Soc. (B). 1969. V. 3. P. 207−212.
  243. Langenbach R.J., Danenberg P.V., Heidelberger C. Thymidylate synthetase: mechanism of inhibition by 5-fluoro-2'-deoxyurid'ylate // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. V. 48. P. 1565−1571.
  244. Wieland Т., Pattermann F. Modellreaktion zur oxydativen Phosphorylierung // Angew. Chem. 1958. V. 70. P. 313−314.
  245. Lapidot A., Samuel D. The points of bond fission in the hydrolysis of quinol phosphates using 180 as tracer//Biochim. Biophys. Acta. 1962. V. 65. P. 164−166.
  246. Durckheimer W., Cohen L.A. The oxidative conversion of hydroquinone monophosphates to quinone ketals // Biochemistry. 1964. V. 3. P. 1948−1952.
  247. Tomasi G.E., Dallam D. The phosphorylation reaction that accompanies the nonenzymic oxidation of 2-methyl-l, 4-naphthohydroquinone diphosphate // J. Biol. Chem. 1964. V. 239. P. 1604−1613.
  248. Cohen J.S., Lapidot A. Proof of the imidoil phosphate intermediate for oxidative phosphorylation in 180. dimethilformamide solution // J. Chem. Soc. ©. 1967. P. 1210−1213.
  249. The Sadtler Standard Infrared Grating Spectra. Philadelphia. 1980.
  250. Berger St., Ricker A. Zur Kenntnis des Chinoiden Zustandes XIX. 13C-Fourier-transform-Spektroskopie von orto- und para-Benzochinonen. / Korrelation zwischen chemischer Verschiebung und anderen Molekuldaten // Tetrahedron. 1972. V. 28. P. 3123−3139.
  251. Faller J. W. Determination of organic structures by physical methods / Ed. Nachod F.C., Zuckerman J.J. Academ Press. 1973. V. 5. P. 75.
  252. N orris R.K., Sternhell S. N.M.R. spectra of «/?-nitrosophenol» and its methyl derivatives // Austr. J. Chem. 1966. V. 19. P. 841−860.
  253. Kramer D.N., Gamson R.M., Miller F.M. A study of the physical and chemical properties of the esters of indophenols I. Preparation // J. Org. Chem. V. 1959. V. 24. P. 1742−1747.
  254. Tong L.K.J., Glesmann M.C. The mechanism of dye formation in color photography. III. Oxidative condensation with /?-phenylenediamines in aqueous alkaline solutions // J. Am. Chem. Soc. 1957. V. 79. P. 583−592.
  255. Tong L.K.J., Glesmann M.C., Bent R.L. The mechanism of dye formation in color photography. VII. Intermediate bases in the deamination of quinonediimines // J. Am. Chem. Soc. 1960. V. 82. P. 1988−1996.
  256. Tong L.K.J., Glesmann M.C. Kinetics and mechanism of oxidative coupling of /?-phenylenediamines // J. Am. Chem. Soc. 1968. V. 90. P. 5164−5173.
  257. Tong L.K.J., Baetzold R.C. Kinetics of dye formation by flash photolysis in 1-octanol // J. Am. Chem. Soc. 1971. V. 93. P. 1394−1399.
  258. Grachev M.A., Lukhtanov E.A., Mustaev A.A. Studies on the functional topography of Escherichia coli RNA polymerase. A method for localization of the sites of affinity labeling // Eur. J. Biochem. 1989. V. 180. P. 577−585.
  259. Химия нитро- и нитрозогрупп. Т. 2. / под ред. Фойера Г. М.: Мир, 1973. С. 194. The chemistry of the nitro and nitroso groups. (Ed. Feuer H.). Interscience Publishers, New York London — Sydney — Toronto, 1969.
  260. Heyrowsky M, Vavricka S., Exner 0. Charge-transfer interaction in complexes between acids and their anions//Collection Czechoslov. Chem. Commun. 1972. V. 37. P. 2858−2863.
  261. , Б.Г., Некрасов, JI.H. Катодное восстановление я-нитроанилина в щелочных средах // Электрохимия. 1971. Т. 7. С. 1191−1195.
  262. Bencheikh-Sayarh S., Cheminat В., Mousset G., Pouillen P. Reduction electrochimique de composes organiques en presence de tensio-actifs-IV // Electrochimica Acta. 1984. V. 29. P.1225−1232.
  263. Seely G.R., Haggy G.A. Photochemistry in geterogenious system: chlorophyl-sensitized reduction of/?-dinitrobenzene by hydrazobenzene // J. Phys. Chem. 1987. V. 91. P. 440−447.
  264. Green N.M. Avidin//Adv. Protein. Chem. 1975. V. 29. 85−133.
  265. В.В., Грачев М. А., Лаврик О. И. и др. Аффинная модификация биополимеров / под ред. Д. Г. Кнорре. Новосибирск: Наука, 1983. 242 с.
  266. Bruice Т.С. Some pertinent aspects of mechanism as determined with small molecules I I Ann. Rev. Biochem. 1976. V. 45. P. 331−373.
  267. X. Растворители в органической химии. JI: Химия. 1973. 150 с
  268. А., Форд Р. Спутник химика. Пер. с англ. М.: Мир.1976. С. 437−444.
  269. Р., Басслер Г., Моррил Т. Спектрометрическая идентификация органических соединений. М.: Мир, 1977. С. 206.
  270. Hayashi К, Swern D. Generation, reactions and multiplicity of benzoylnitrene // J. Am. Chem. Soc. 1973. V. 95. P. 5205−5210.
  271. Hewick R.M., Hunkapiller M.W., Hood L.E., Dreyer W.J. A gas-liquid solid phase peptide and protein sequenator // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 7990−7998.
  272. Kim H., Haley B. Identification of peptides in the adenine ring binding domain of glutamate and lactate dehydrogenase using 2-azido-NAD+ // Bioconjugate Chem. 1991. V. 2. P. 142−147.
  273. Papini E., Santucci A., Schiavo G., Domenighini M., Meri P., Rappuoli R., Montelucco C. Tyrosine 65 is photolabeled by 8-azidoadenine and 8-azidoadenosine at the NAD binding site of diphtheria toxin//J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 2494−2498.
  274. Argarana C.E., Kuntz I.D., Birken S., Axel R., Cantor C.R. Molecular cloning and nucleotide sequence of the streptavidin gene // Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 1871−1883.
  275. Freitag S., Trong I.L., Klumb L., Stayton P. S., Stenkamp R.E. Structural studies of the streptavidin binding loop //Protein Science. 1977. V. 6. P. 1157−1166.
  276. Weber P.C., Ohlendorf D.H., Wendoloski J.J., Salemme F.R. Structural origins of high-affinity biotin binding to streptavidin // Science. 1989. V. 243. P. 85−88.
  277. Weber P.C., Wendoloski J.J., Pantoliano M.W., Salemme F.R. Crystallographiс and thermodynamic comparison of natural and synthetic ligands bound to streptavidin // J. Am. Chem. Soc. 1991. V. 114. P. 3197−3200.
  278. Chilkoti A., Tan P.H., Stayton P. S. Site-directed mutagenesis studies of the high-affinity streptavidin-biotin complex: contributions of tryptophan residues 79, 108 and 120 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 1754−1758.
  279. Schubert W.M., Sweeney W.A., Latourette H. K Spectroscopic and other properties of large ring mono- and dimeric benzocyclanones prepared by a high-dilution Friedel-Crafts reaction // J. Am. Chem. Soc. 1954. V. 76. P. 5462−5466.
  280. Ross L., Barclay C. Cyclialkylation of aromatics. In: Friedel-Crafts and related reactions // Eds. Olah G.A. Willey, New York: Interscience. 1964. V. II. P. 785−977.
  281. Khalaf A.A., Roberts M. New Friedel-Crafts chemistry XVI. A reconsideration of cyclialkylation and competing reactions of certain phenylalkyl, benzoalkyl and acetylphenylalkyl chlorides //J. Org. Chem. 1966. V. 31. P. 89−95.
  282. Schubert W.M., Sweeney W.A., Latourette H.K. Spectroscopic and other properties of large ring mono- and dimeric benzocyclanones prepared by a high-dilution Friedel-Crafts reaction // J. Am. Chem. Soc. 1954. V. 76. P. 5462−5466.
  283. Gunther H. NMR spectroscopy. John Wiley. Chichester. 1980.
  284. Gore P.H., Wheeler O.H. The absorption spectra of aromatic azo and related compounds. I. Azoxybenzenes // J. Am. Chem. Soc. 1956. V. 78. P. 2160−2163.
  285. Curtin D.Y., Tveten J.L. Reaction of diarylzinc reagents with aryldiazonium salts. Direct formation of cis-azo compounds//J. Org. Chem. 1961. V. 26. P. 1764−1768.
  286. Nakamoto K, Rundle R.E. Spectroscopic study of the monomer and dimmer in nitrosobensene derivatives // J. Am. Chem. Soc. 1956. V. 78. P. 1113−1118.
  287. R., Philipsborn W. 13C and 'H-NMR spectra of or/Zzo-benzoquinones on the assignment problem in 13C spectra // Helv. Chim. Acta. 1973. V. 56. P. 320−322.
  288. М.Ф., Кантор M.M., Алфимов M.B. Фотохимия фенилазида // Успехи химии. 1992. Т. 61. Вып. 1. С. 48−74.
  289. Novak М&bdquo- Rajagopal S. A-Arylnitrenium ions // Adv. Phys. Org. Chem. 2001. V. 36. P. 255−304.
  290. П. Механизмы реакций в органической химии. М.: Химия. 1991.
  291. Общая органическая химия / Под ред. Д. Бартона, У.Д. Оллиса- Пер. с англ. Н. К. Кочеткова, М. А. Членова. М.: Химия, 1986. Т. 10: Нуклеиновые кислоты, аминокислоты, пептиды, белки / Под ред. Е. Хаслама.
  292. О.А., КурцА.Л., Бутин К. П. Органическая химия. М.: Бином. Лаборатория знаний, 2004. С.456−462.
  293. Stewart J.J.P. Optimization parameters for semiempirical methods. I. Method // J. Сотр. Chem. 1989. V. 10. P. 209−220.
  294. Stewart J.J.P. Optimization parameters for semiempirical methods. II. Applications // J. Сотр. Chem. 1989. V. 10. P. 221−264.
  295. .М., Болотин Б. М. Органические люминофоры. М.: Химия, 1984. С. 11.
  296. Н. Молекулярная фотохимия. М.: Мир, 1967.
  297. Greci L., Sgarabotto P. Reaction products of 2-methylindole with nitrosobenzenes: a reinvestigation. X-ray analysis of 2-(phenyl-N-oxidoiminomethyl)-3-phenylaminoindole // J. Chem. Soc. Perkin. Trans. 1984. V. 11. P. 1281.
  298. Millie P., Malrieu J.P., Benaim J., Lallemand J.Y., Julia M. Researches in the indole series. XX. Quntum mechanical calculations and charge-transfer complexes of substituted indoles // J. Med. Chem. 1968. V. 11. P. 207−211.
  299. О.И., Невинский Г. А. Аффинная модификация ферментов: проблемы и перспективы // Итоги науки и техники. Серия «Биоорганическая химия». М.: ВИНИТИ. 1988. Т. 13. С. 105−147.
  300. М.А., Шабарова З. А. Производные нуклеотидов и олигонуклеотидов -инструменты исследования в молекулярной биологии // Мол. биология. 1978. Т. 12. Вып. 2. С. 245−259.
  301. Knorre D.G., Vlassov V.V. Affinity modification of biopolymers. CRC Press, Boca Raton, FL. 1989.
  302. Knorre D.G., Vlassov V. V, Zarytova V.F., Lebedev A.V., Fedorova OS. Dezign and targeted reactions of oligonucleotide derivatives. / Boca Raton Ann Arbor — London -Tokyo: CRC Press. 1994. 366 p.
  303. Н.И. Комплементарно адресованное алкилирование и фрагментация нуклеиновых кислот. В кн.: Аффинная модификация биополимеров. Новосибирск: Наука. 1983. С. 187−212. под ред. акад. Д. Г. Кнорре.
  304. Agrawal S. Protocols for oligonucleotide conjugates. Synthesis and Analytical Techniques. / in Methods in Molecular Biology. Totowa, NJ: Humana Press / 1994. V. 26. 390 p.
  305. В.Ф. Механизм реакций фосфорилирования, используемых в биоорганической химии // Итоги науки и техники. Серия «Биоорганическая химия». М.: ВИНИТИ. 1984. Т. 4. 232 с.
  306. КирбиА., Уоррен С. Органическая химия фосфора. М.: Мир. 1971. 403 с.
  307. В.Г., Зарытова. В.Ф., Кнорре Д. Г., Кобец Н. Д., Рязанкина О. И. Синтез 5-трифосфатов олигонуклеотидов//Биоорган, химия. 1977. Т. 3. С. 618−625.
  308. Shumyantzeva V. V., Sokolova N.I., Shabarova ZA. Modification of end phosphate groups in mono- and oligonucleotides //Nucleic Acids Res. 1976. V. 3. P. 903−916.
  309. В.Ф., Райт В.К, Черникова Т. С. Действие активирующих реагентов на межнуклеотидные связи в полирибонуклеотиде // Биоорган, химия. 1977. Т. 3. С. 1626−1632.
  310. Smith М., Moffat J.G., Khorana H.G. Carbodiimides. VIII. Observation on the reactions of carbodiimides with acids and some new applications in the synthesis of phosphoric acid esters // J. Am. Chem. Soc. 1958. V. 80. P. 6204−6212.
  311. Khorana H.G., Todd A.R. Studies on phosphorylation. Part XI. The reaction between carbodiimides and acid esters of phosphoric acid. A new method for the preparation of pyrophosphates // J. Chem. Soc. 1953. P. 2257−2260.
  312. В.В. Селективная модификация концевых фосфатных групп в нуклеотидах и олигонуклеотидах. Дис.. канд. хим. наук. Москва, 1980. 150 с.
  313. Г. Ф., Самуков В. В., Шубина Т. Н. Селективная модификация монозамещенных фосфатных групп в 5'-моно- и полифосфатах нуклеозидов и олигонуклеотидов //Биоорган, химия. 1979. Т. 5. С. 886−894.
  314. Д.Г., Мишенина Г. Ф., Самуков В. В., Шубина Т. Н. Активация моно- и динуклеотидов смесью трифенилфосфина и 2,2'-дипиридилдисульфида // Докл. АН СССР. 1977. Т. 236. С. 613−616.
  315. Mukaiyama Т. An application of organic phosphorus compounds in the peptide and nucleotide synyhesis // Phosphorus and Sulfur. 1976. V. 1. P. 371−387.
  316. Takaku H., Shimada Y., Nakajima Y., Hata T. A combined use of triphenyl phosphite and 2,2'-dipyridyl diselenide as a coupling reagent in oligonucleotide synthesis // Nucleic Acids Res. 1976. V.3.P. 1233−1248.
  317. Hashimoto M., Mukaiyama T. Phosphorylation by oxidation-reduction condensation: preparation and reaction of S-(2-pyridyl)phosphorothioates I I Tetrahedron Lett. 1971. P. 2425−2428.
  318. Jones R.A., Katritzky A.R. Tautomeric pyridines. Part I. Pyrid-2- and 4-thione I I J. Chem. Soc. 1958. P. 3610−3613.
  319. Mukaiyama Т., Hashimoto M. Synthesis of olygothymidilates and nucleoside cyclic phosphates by oxidation-reduction condensation // J. Am. Chem. Soc. 1972. V. 94. P. 8528−8532.
  320. А., Серэ/сент E. Константы ионизации кислот и оснований. M.-JL: Химия. 1964. С.136−138.
  321. Ю.Н., Померанцев Ю. И. О таутомерии некоторых производных гетероциклических соединений. IX. Строение солей оксипроизводных гетероциклического ряда//Ж. физ. химии. 1959. Т. 33. С. 1819−1829.
  322. А.Г., Зарытова В. Ф., Кнорре Д. Г., Лебедев А. В., Шубина Т. Н. Активные фосфорилирующие производные динуклеотидов в олигонуклеотидном синтезе // Докл. АН СССР. 1975. Т. 222. С. 97−100.
  323. Knorre D.G., Lebedev A.V., Zarytova V.F. Investigation of the mechanism of the active dinucleotide derivatives and their analogs //Nucleic Acids Res. 1976. V. 3. P. 1401−1418.
  324. Cramer F., Winler M. Imidoesters, IV. Katalytische Wirkung von Dimethylformamid bei Reactionen von Phosphorsaureester-chloride // Chem. Ber. 1961. V. 94. P. 989−996.
  325. В.Ф., Кнорре Д. Г. Промежуточные соединения и промежуточные реакции в синтезе олигонуклеотидов // Успехи химии. 1985. Т. 54. Вып. 2. С. 313−337.
  326. В.Ф., Иванова Е. М., Кнорре Д. Г., Лебедев А. В., Резвухин А. И., Ярмолинская Е. В. Аг-(дифенилфосфорил)-/7-Аг, Лг'-диметиламинопиридиний — активное фосфорилирующее производное дифенилфосфорной кислоты // Докл. АН СССР. 1979. Т. 248. С. 1124−1127.
  327. В.Ф., Иванова Е. М., Кнорре Д. Г., Форбрюгеи X. Влияние и-ЛуУ-диметиламинопиридина на образование межнуклеотидной связи в ди- и триэфирном методе синтеза олигонуклеотидов // Докл. АН СССР. 1980. Т. 255. С. 878−881.
  328. Jameson G.W., Lawlor J.M. Aminolysis of N-phosphorylated pyridines // J. Chem. Soc. 1970. (B). P. 53−57.
  329. Wakselman M., Guibe-Jampel E. Phosphorylated pyridines. II. Aminopyridines // Tetrahedron Lett. 1970. P. 1521−1524.
  330. H.A. Механизм нуклеофильного замещения у тетраэдрического атома фосфора // В кн.: О’Брайн Р. Токсические эфиры кислот фосфора. М.: Мир. 1964. С. 459−609.
  331. Jencks W.P., Gilchrist М. Reactions of nucleophilic reagents with phosphoramidate // J. Am. Chem. Soc. 1965. V. 87. P. 3199−3209.
  332. В.Ф., Иванова EM., Кнорре Д. Г., Коробейничева И.К, Мальцева Т. В. Структура активных производных моноэфиров фосфорной кислоты по данным ИК-спектроскопии //Докл. АН СССР. 1980. Т. 255. С. 355−358.
  333. М.Б., Ивановская М. Г., Шабарова З. А. Получение фосфамидов моно- и олигонуклеотидов в водной среде // Биоорган, химия. 1983. Т. 9. С. 1063−1067.
  334. Cramer F., Schaller Н. Phosphorylierungs reaktionen mit salzen der Imidazolylphosphonate und Diimidazolylphosphinate // Chem. Ber. 1961. B. 94. S. 1634−1640.
  335. Cramer F., Neunhoeffer H. Reaktionen von Adenosin-5'-phosphorsaureimidazoeid eine neue Synthese von Adenosindiphosphat und Flavin-Adenin-Dinucleotide // Chem. Ber. 1962. V. 95. P.1664−1669.
  336. .А. О новых возможностях синтеза сложных эфиров нуклеотидил-(Р-«М)аминокислот (пептидов) // Журн. общ. химии. 1974. Т. 44. С. 2592−2593.
  337. Azhaev A., Krayevsky A., Smirt J. Synthesis of CA and CCA derivatives containing 3'-amino-3'-deoxyadenosine. // Collect. Czech. Chem. Commun. 1978. V. 43. P. 1647−1654.
  338. Lohrmann R., Orgel L.E. Polymerization of nucleotide analogues. Reaction of nucleoside phosphorimidazolides with 2'-amino-2'-deoxyuridine // J. Mol. Evol. 1976. V. 7. P. 253−267.
  339. Gibbs D.E., Orgel L.E. Some 5'-azido and 5'-amino-2'-deoxyribonucleosides, their 3'-phosphates and their 3'-phosphorimidazolidates // J. Carbohydr. Nucleosides, Nucleotides. 1976. V. 3. P. 315−334.
  340. ., Лиоранчайте Л., Янушоните Л., Саснаускене С. Олигонуклеотиды и нуклеотидопептиды. XXVI. Синтез сложных эфиров нуклеотдил- и олигонуклеотидил-(5'-^-аминокислот (пептидов) // Биоорган, химия. 1976. Т. 2. С. 1513−1519.
  341. М.Г., Ивановская М. Г., Потапов В. К., Шабарова З. А. Химическая конденсация олигонуклеотидов в комплементарном комплексе с активацией фосфата в месте разрыва полинуклеотидной цепи // Биоорган, химия. 1985. Т. 11. С. 239−244.
  342. Chu B.C.F., Wahl G.M., Orgel L.E. Derivatization of unprotected polynucleotides // Nucleic Acids Res. 1983. V. 11. P. 6513−6529.
  343. В.Ф., Годовикова T.C. Горн В. В., Шишкина ИГ. Способ получения аффинных сорбентов. Заявка № 3 897 449/23−05 (дата положит, решения от 17.09.1986).
  344. Bozhenok L.N., Khazina Е.В., Chernolovskaya E.L., Kobets N.D. Chromatin proteins surrounding the d (G-T)n repeats and polyamine influence as revealed by photoaffinity labeling with reactive pd (A-C)6 derivatives // FEBS Lett. 1998. V. 440. P. 38−40.
  345. Д.Г., Боженок Л. Н., Черноловская Е. Л., Шишкина И. Г., Годовикова Т. С., Зарытова В. Ф., Кобец Н. Д. Аффинное разделение белков хроматина клеток HeLa и их селективная модификация в области GT-повторов // Мол. биология. 2000. Т. 34. С. 55−59.
  346. Grachev М.А., Zaychikov E.F. ATP y-anilidate: a substrate of DNA-dependent RNA-polymerase of Escherichia colill FEBS Lett. 1974. V. 49. P. 163−166.
  347. M.A., Кнорре Д. Г., Лаврик О. И. у-Производные нуклеозид-5'-трифосфатов и нуклеозид-5'триметафосфаты новые реагенты для изучения активных центров ферментов и белковых факторов // Успехи биол. химии. 1986. Т. 27. С. 30−73.
  348. Г. Т., Зарытова В. Ф., Кнорре ДГ. Получение у-амидов нуклеозид-5'-трифосфатов в водном растворе с помощью водорастворимого карбодиимида // Биоорган, химия. 1975. Т. 1. С. 611−615.
  349. Г. Т., Грачев М. А., Зайчиков Е. Ф., Кнорре Д. Г., Ковригина B.C. Активное фосфорилирующие соединение в реакции нуклеозид-5'-трифосфатов с водорастворимым карбодиимидом //Изв. СО АН СССР. № 7. Сер. хим. наук. 1975. Вып. З.С. 128−132.
  350. Leffler J. Temple R.D. The Staundinger reaction between triaryl phosphines and azides. A study of the mechanism// J. Am. Chem. Soc. 1967. V. 89. P. 5235−5246.
  351. Shabarova Z.A. Synthetic nucleotide-peptides // Progr. Nucl. Acids Res. Mol. Biol. 1970. V. 10. P. 145−182.
  352. Е.П., Рябова T.C., Белецкая И. П., Шабарова З. А. Изучение кинетики гидролиза фосфалшдной связи в аденилил-(5'-„Л0-фенилапанине // Докл. АН СССР. 1964. Т.155.С. 1457−1459.
  353. О.Е., Шабарова З. А., Прокофьев М. А. Сравнительное изучение гидролитической устойчивости нуклеотидил-(Р-АО-фенилаланина // Вестн. МГУ. Сер. 2. Химия. Т. 16. С. 66−71.
  354. КН., Стумбравичуте 3., Пурыгин П. П., Шабарова З. А., Прокофьев MA. О вторичной структуре нуклеотидо-(-(Р-А^)-аминокислот (пептидов) // Докл. АН СССР 1967. Т. 174. С. 722−724.
  355. Н. И. Гатинская Л.Г., Шабарова З. А., Прокофьев М. А. Изучение нуклеопептидной связи в производных ГМФ и ИМФ // Журн. Всесоюз. хим. о-ва им. Д. И. Менделеева. 1969. Т. 14. С. 583−584.
  356. Кочетков Н. К, Будовский Э. И., Свердлов Е. Д., Симукова НА., Турчинский М. Ф., Шибаев В. Н. Органическая химия нуклеиновых кислот. М.: Химия. 1970.
  357. Michelson A.M. The organic chemistry of deoxynucleosides and deoxynucleotides // Tetrahedron. 1958. V. 2. P. 333−344.
  358. Torchinsky Y.M. Sulfur in proteins. Oxford: Pergamon. 1981. P. 1−277.
  359. Jocelyn P.C. Biochemistry of the SH group. London: Academic Press. 1972.
  360. Staros J. V., Bayley H., Standring D.N., Knowles J.R. Reduction of aryl azides by thiols- implications for the use of photoaffinity reagents // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1978. V. 80. P. 568−572.
  361. Cartwright I.L., Hutchinson D.W., Armstrong V.W. The reaction between thiols and 8-azidoadenosine derivatives // Nucleic Acids Res. 1976. V. 3. P. 2331−2339.
  362. Buratowski S. The basics of basal transcription by RNA polymerase II // Cell. 1994. V. 77. P. 1−3.
  363. Parvin J., Sharp PA. DNA topology and minimal set of basal factors for transcription by RNA polymerase II // Cell. 1993. V. 73. P. 533−540.
  364. Sayre M.H., Tschochner H, Kornberg R.D. Reconstitution of transcription with five purified initiation factors and RNA polymerase II from Saccharomyces cerevisiae // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 23 376−23 382.
  365. Дж. Транскрипция и трансляция. Методы / Ред. Хеймс Б., Хиггинс С. М.: Мир. 1987. С. 92−98.
  366. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor Lab. Press. 1989.
  367. SentenacA. Eucaryotic RNA polymerases // Crit. Rev. Biochem. 1985. V. 18. P. 31−91.
  368. Ludwig J. A new route to nucleoside 5'-triphosphates // Acta Biochim. Biophys. Acad. Sci. Hung. 1981. V. 16. P. 131−133.
  369. Sollogoub M“ Darby R.A., Cuenoud В., Brown Т., Fox K.R. Stable DNA triple helix formation using oligonucleotides containing 2'-aminoethoxy-5-propargylamino-U // Biochemistry. 2002. V. 41. P. 7224.
  370. Langer P.R., Waldrop A.A., Ward D.C. Enzymatic synthesis of biotin-labeled polynucleotides: novel nucleic acid affinity probes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. V. 78. P. 6633−6637.
  371. Bergstrom D.E., Ogawa M.K. C-5 substituted pyrimidine nucleosides. 2. Synthesis via olefin coupling to organopalladium intermediates derived from uridine and 2'-deoxyuridine //J. Am. Chem. Soc. 1978. V. 100. P. 8106−8112.
  372. B.A. АТР:нуклеозид-5'-монофосфат фосфотрансфераза E. coli: выделение, iiхарактеризация, использование для препаративного получения Р (Р)-меченныхнуклеотидов. Дис.. канд. хим. наук. Новосибирск, 1988. 118 с. ii ii
  373. МЛ. Химический синтез а- Р.- и [у- Р]-нуклеозидтрифосфатов высокой молярной активности. Дис.. канд. хим. наук. Новосибирск, 1989. 179 с.
  374. Reeve А.Е., Huang R.Ch.C. A method for the enzymatic synthesis and purification of a-32P.nucleoside triphosphates//Nucleic Acids Res. 1979. V. 6. P. 81−90.
  375. Nelson D.J., Carter Ch.E. Purification and characterization of. thymidine 5'-monophosphate kinase from Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1969. V. 244. P. 5254−5262.
  376. Kneal G., Broun Т., Kennard O. G-T base-pare in DNA helix: The crystal structure of d (GGGGTCCC) // J. Mol. Biol. 1985. V. 21. P. 805−814.
  377. В.Л., Мемелова Л. В., Скоблов Ю. С., Кочетков С. Н. Фотоаффинная модификация ДНК-зависимой РНК-полимеразы бактериофага Т7 продуктом полимеразной реакции, содержащим азидопроизводное UTP // Мол. биология. 2004. Т. 38. С. 1059−1066.
  378. Cremer Т., Popp S., Emmerich Р., Lichter P., Cremer С. Rapid metaphase and interphase detection of radiation-induced chromosome aberrations in human lymphocytes by chromosomal suppression in situ hybridization // Cytometry. 1990. V. 11. P. 110−118.
  379. Lichter P., Boyle A.L., Cremer Т., Ward D.C. Analysis of genes and chromosomes by non-isotopic in situ hybridization // Cenet. Anal. Technol. Appl. 1991. V. 8. P. 24−35.
  380. Lichter P., Tang C.C., Call G» Hermansson G" Evans G.A., Housman D" Ward D.C. High resolution mappingof chromosome 11 by in situ hybridization with cosmid clones // Science. 1990. V. 247. P. 64−69.
  381. Selleri L., Hermansson G.G., Enbanks J.H., Evans G.A. Chromosomal in situ hybridization using yeast artificial chromosomes // Genet. Anal. Technol. Appl. 1991. V. 8. P. 59−66.
  382. Nederlof P.M., van der Flier S., Wiegant J., Raap A.K., Tanke H.J., Ploem J.S., van der PloegM. Multiple fluorescence in situ hybridization // Cytometry. 1990. V. 11. P. 126−131.
  383. Speicher M., Ballard S.G., Ward D.C. Karyotyping human chromosome by combinatorial multi-fluor FISH // Nature Genet. 1996. V. 12. P. 368−375.
  384. Tkachuk D.C., Pinkel D., Kuo N.L., Weier H.U., Gray J.W. Clinical applications of fluorescence in situ hybridization // Genet. Anal. Technol. Appl. 1991. V. 8. P. 67−74.
  385. Weber-Mattiesen K., Deerkerg J., Muller-Hermelink A., Winkemann M., Schlegelberger В., Grote W. Rationalization of in situ hybridization: testing up to 16 different probes on a single slide // Cancer Genet. Cytogenet. 1993. V. 68. P. 91−94.
  386. Н.Б., Карамышева T.B. Многоцветие современной цитогенетики, или multicolor fish today //Вестнн. ВОГСиС. 2000. № 11. С. 11−15.
  387. Epstein L., Devries S., Waldman F, M. Reutilization of previously hybridized slides for fluorescence in situ hybridization // Cytometry. 1995. V. 21. P. 378−381.
  388. Hames B.D., Higgins S.J. Transcription and translation: a practical approach. Oxford: JRL Press, 1984.
  389. Argos P.A. A sequence motif in many polymerases // Nucleic Acids Res. 1988. V. 16. P. 9909−9916.
  390. Morozova O.V., Tsekhanovskaya N.A., Maksimova T.G., Bachvalova V.N., Matveeva V.A., Kit Yu.Yu. Phosphorylation of tick-borne encephalitis virus (TBEV) NS5 protein // Virus Research. 1997. V. 49. P. 9−15.
  391. Ochiai E.Y. Recent Japanese work on the chemistry of pyridine 1-oxide and related compounds // Org. Chem. 1953. V. 18. P. 534−551.
  392. А.А., Серебряный С. Б. Водорастворимые 2-нитро-5-сульфофенильные соединения в пептидном синтезе // Биоорган, химия. 1979. Т 5. С. 1125−1132.
  393. Perillo /., Lamdan S. Synthesis of 1,2-disubstituted 1,4,5,6-tetrahydropyridines // J. Heterocycl. Chem. V. 10. P. 915−923.
  394. Lewis R. V., Roberts M.F., Dennis E.A., Allison W.S. Photoactivated heterobifunctional cross-linking reagents which demonstrate the aggregation state of phopholipase A2 // Biochemistry. 1977. V. 16. P. 5650−5654. •
  395. М.И., Приходько T.A., Сафронов И. В., Шишкин Г. В. Синтез и свойства светочувствительных капроновых мембран. Фотоиммобилизация ДНК // Сиб. хим. журн. 1992. Вып. 2. С. 18−24.
  396. Н.Н., Карпухин А. В., Сачимое А. Г., Немцова А. В., Ситковский ДМ. Биотинилирование ДНК с использованием фотоактивируемого реагента А-(4-азидо-2-нитробензоил)1,7-диаминогептана//Биотехнология. 1989. Т. 5. С. 414−419.
  397. B.C. Синтез дезоксинуклеозид-5'-трифосфатов с использованием в качестве активирующего реагента трифторуксусного ангидрида // Биоорган, химия. 1996. Т. 22. С. 699−705.
  398. Wedrychowski A., Olinski R., Hnilica L.S. Modified method of silver staining of proteins inpolyacrylamide gels//Anal. Biochem. 1986. V. 159. P. 323−328.
  399. George C.P., Lira-DeVitro L.M., Wampler S.L., Kadonaga J.T. A spectrum of mechanisms for the assembly of the RNA polymerase II transcription preinitiation complex // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. P. 1049−1059.
  400. T.M., Englund P. Т., Bertsch L.L. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. Physical and chemical studies of a homogenous deoxyribonucleic acid polymerase // J. Biol. Chem. 1969. V. 244. P. 2996−3008.
  401. Joyce C. M, Kelly W.S., Grindley N.D. Nucleotide sequence of the Escherichia coli polA gene and primary structure of DNA polymerase I // J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 1958−1964.
  402. В.О., Драган С. М., Костюк Д. А., Ляхов Д. Л., Кочетков С. Н. Генетическая система отбора точечных мутантов РНК-полимеразы бактериофага Т7 // Мол. биология. 1991. Т. 25. С. 1588−1593.
  403. Gudima S.O., Kostyuk D.A., Grishchenko О.1., Memelova L.V., Tunitskaya V.L., Kochetkov S.N. Synthesis of mixed ribo/deoxyribonucleotides by mutant T7 RNA polymerase //FEBS Lett. V. 439. P. 302−306.
  404. Т., Фрич Э., СэмбрукДж. Молекулярное клонирование. М.: Мир, 1984.
  405. U. К. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.
  406. Г. И., Булева B.H., Добрикова Е. Ю., Петров В. Н. Множественность аффинной модификации РНКазы при алкилировании ее реакционноспособным аналогом 5'-дезоксирибонуклеотида//Биоорган, химия. 1986. Т. 12. С. 613−620.
  407. В.Ф., Иванова Е. М., Романенко В. П. Синтез олигонуклеотидов в хлороформе триэфирным методом // Биоорган, химия. Т. 9. С. 516−521.
  408. В.В., Зарытова В. Ф. Твердофазный синтез олигодезоксирибонуклеотидов, пригодных для непосредственного использования в лигазной реакции // Биоорган, химия. 1985. Т. 11. С. 808−814.
  409. Baram G.I. Portable liquid chromatograph for mobile laboratories. I. Aims // J. Chromatography A. 1996. V. 728. P. 387−399.
  410. Cantor C.R., Tinoco l.Jr. Absorption and optical rotatory dispersion of seven trinucleoside diphosphates // J. Mol. Biol. 1965. V. 13. P. 65−77.
  411. The Handbook of Biochemistry and Molecular Biology: Nucleic Acids. / Ed. Т.Е. Fasman. Cleveland: CRC Press, 1975. P. 589.
  412. Calvert J.G., Pitts J.N. Chemical actinometers for determination of ultraviolet light intensities in photochemistry, in: Photochemistry. / Wiley. New York. 1966. P. 780−788.
  413. Pearlman D.A., Case D.A., Caldwell J.C., Seibel G.L., Singh U.S., Weiner P., Kollman P. A. AMBER 4.0. University of California, San Francisco, 1991.
  414. Stewart J.J.P. MOPAC: A semiempirical molecular orbital program // J. Computer-Aided Molecular Design. 1990. V. 4. P. 1−105.
  415. Sayle R., Milner-White E.J. RasMol: Biomolecular Graphics for All // Trends in Biochemical Sciences (TIBS). 1995. V. 20. P. 374.
  416. Shallenberg E.E., Calvin M. II J. Am. Chem. Soc. 1955. V. 77. P. 2779−2783.
  417. Gisin B.F. The monitoring of reactions in solid-phase peptide synthesis with picric acid // Anal. Chem. Acta. 1972. V. 58. P. 248−249.
  418. Edelhoch H. Spectroscopic determination of tryptophan and tyrosine in proteins // Biochemistry. 1967. V. 6. P. 1948−1954.
  419. А.А., Кибирев В. К. Синтез пептидов. Реагенты и методы. / Киев: Наук. Думка. 1987. С. 123.
  420. Tomlinson R. V., Tener G.M. The use of urea to eliminate the seconfary binding forces in ion exchange chromatography of polynucleotides // J. Am. Chem. Soc. 1962. V. 84. P. 2644−2645.
  421. Eibl H., Lands W.E.M. A new sensitive determination of phosphate // Anal. Biochem. 1969. V. 30. P. 51−57.1. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!