Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Измерение геометрических параметров липидной фазы мембран и липопротеидов флуоресцентными зондами

Диссертация: Измерение геометрических параметров липидной фазы мембран и липопротеидов флуоресцентными зондами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Мембраны выполняют функцию не только полупроницаемого барьера между внутренним пространством клетки и внешней средой, но и матрицы, где локализуется значительная часть ферментативных реакций. Сывороточные липопротеиды являются основными переносчиками не растворимых в водной среде крови липидов, в том числе холестерина, и играют важную роль в процессах липидного обмена. Впервые экспериментально… Читать ещё >

Измерение геометрических параметров липидной фазы мембран и липопротеидов флуоресцентными зондами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Основные обозначения и сокращения
  • Глава I. Современные представления о структурной организации биологических мембран и липопротеидов. Исследование их пространственной организации с помощью флуоресцентных зондов (обзор литературы)
    • 1. 1. Методы исследования структуры мембран и липопротеидов
    • 1. 2. Липидная фаза мембран ¦ 13 1.2Л. Модельные липидные мембраны 14 1.2.2. Биологические мембраны
    • 1. 3. Упаковка липидов в липопротеидах плазмы крови
    • 1. 4. Использование синглет-синглетного переноса энергии между флуоресцентными зондами для изучения конструкции белок-липидных ансамблей
      • 1. 4. 1. Теория переноса энергии Фёрстера-Галанина
      • 1. 4. 2. Применение переноса энергии в изучении 30 мембран и липопротеидов
      • 1. 4. 3. Геометрические параметры белок-липидных ансамблей: определение с помощью безызлу-чательного переноса энергии
      • 1. 4. 4. Флуоресцентные зонды — доноры и акцепторы безызлучательного переноса энергии
  • Постановка задач диссертационной работы
  • Экспериментальная часть
  • Глава 2. Материалы и методы исследований
    • 2. 1. Модельные фосфолипидные мембраны (липосомы)
    • 2. 2. Модельные сферические частицы (липидные шары)
    • 2. 3. Биологические мембраны
      • 2. 3. 1. «Тени» эритроцитов
      • 2. 3. 2. Оаркоплазматический ретикулум
      • 2. 3. 3. Микросомы печени крыс
    • 2. 4. Липопротеиды плазмы крови
    • 2. Ь. Измерение концентрации мембран и липопротеидов
      • 2. 6. Флуоресцентные зонды
      • 2. 7. Регистрация спектров поглощения и флуоресценции
      • 2. 8. Измерение эффективности безызлучательного 52 переноса энергии
  • Глава 3. Новые флуоресцентные зонды: оптические свойства и взаимодействие с липосомами
    • 3. 1. Флуоресцентные зоцды — производные пиридина для исследования структуры мембран и 53 липопротеидов
      • 3. 1. 1. Структурные формулы, растворимость, спектральные характеристики
      • 3. 1. 2. Взаимодействие с липосомами
      • 3. 1. 3. Безызлучательный перенос энергии между зондами
    • 3. 2. Холеста-5,7,9(И)-триен-3^-ол: оптические свойства и поведение в липидном бислое
    • 3. 3. Антрацен
    • 3. 4. п-Терфенил
    • 3. Ь. Обсуждение и
  • выводы
  • Глава 4. Измерение геометрических параметров липидного слоя модельных и биологических мембран с помощью 92 флуоресцентных зондов
    • 4. 1. Модельные мембраны (липосомы)
    • 4. I.I. Измерение площади поверхности и толщины 93 липидного бислоя
      • 4. 1. 2. Влияние холестерина на геометрические параметры липидного бислоя
      • 4. 1. 2. Л. «Конденсирующий» и «деконденсирующий» эффекты холестерина
        • 4. 1. 2. 2. Влияние состава фосфолипидов на «конденсирующий эффект холестерина
        • 4. 1. 2. 3. Влияние В-холестатриена на площадь поверхности липидного бислоя
      • 4. 2. Геометрические параметры белково-липидных мембран
        • 4. 2. 1. Определение площади поверхности и толщины мембраны эритроцитов ИЗ
        • 4. 2. 2. Определение площади поверхности и толщины мембраны саркоплазматического ретикулума П
        • 4. 2. 3. Ассоциация белков в биологических мембранах
      • 4. 3. Обсуждение и
  • выводы
  • Глава 5. Упаковка липидов в липопротеидах плазмы крови и в липидных частицах, моделирующих липопротеиды
    • 5. 1. Принципы формирования и размеры липидных частиц 129 о.2. Геометрические параметры липопротеидов плазмы крови: радиус, объем и площадь поверхности
    • 5. 3. локализация и упаковка холестерина в липидных шарах и липопротеидах плазмы крови
    • 5. 4. обнаружение «твердых» ядер в липидных шарах и ли-попротевдах низкой и очень низкой плотности
    • 5. 5. Обсуждение и
  • выводы
  • Заключение
  • Выводы
  • Список литературы

В жизнедеятельности организма участвует много разнообразных белково-липидных комплексов, которые представлены в основном мембранами и липопротеидами.

Мембраны выполняют функцию не только полупроницаемого барьера между внутренним пространством клетки и внешней средой, но и матрицы, где локализуется значительная часть ферментативных реакций. Сывороточные липопротеиды являются основными переносчиками не растворимых в водной среде крови липидов, в том числе холестерина, и играют важную роль в процессах липидного обмена.

Различные функциональные и патологические состояния мембран и липопротеидов характеризуются определенными структурными параметрами: расположением интегральных белков в мембранеразмерами липопро-теидных частицтопографией их поверхности и т. д. Поэтому, для того, чтобы понять функциональное поведение и молекулярные механизмы патологических изменений этих сложных систем, важно довольно точно знать их пространственную организацию. Кроме того, для проведения большого числа измерений (например, в целях диагностики) требуется, чтобы используемые методы исследования были доступны и просты в обращении .

В последние годы была разработана теория, которая позволяет в достаточно полной мере решить перечисленные проблемы. В основе этой теории лежит метод безызлучательного переноса энергии между флуоресцентными зондами — донорами и акцепторами энергии.

К настоящему моменту некоторые возможности этой теории уже реализованы. В частности, получены оригинальные данные о структуре различных биологических мембран, о мембранах живых лимфоцитов, липо-протеидах плазмы крови. Однако эксперименты только начались, и поэтому полученные результаты носят отрывочный характер. Причинами этого, тем не менее, были не только недостаток времени, но и другие ррудности. Во-первых, отсутствовали флуоресцентные зонды, оптические { физико-химические свойства которых удовлетворяли бы всем требова-таям, предъявляемым к донорам и акцепторам энергии. Во-вторых, не 5ыло методических приемов, удобных и простых в обращении. Другими зловами, необходимо было создать технологичную систему измерений переноса энергии, которая позволила бы последовательно и целенаправлен-то получать необходимую информацию о структуре мембран и липопроте-едов плазмы крови.

В связи с этим в начале настоящей работы были изучены и описаны звойства группы новых флуоресцентных зондов, которые были синтезированы в Институте органического синтеза АН ДатвССР специально для решения стоящих перед нами задач.

На основе новых и описанных ранее флуоресцентных зондов были разработаны методические приемы, позволяющие определять толщину и площадь поверхности биологических мембранрадиус, объем и площадь юверхности липопротеидов плазмы крови.

Эти приемы были испытаны на системах, моделирующих мембраны и пипиопротеиды, и применены для изучения пространственной организации некоторых биомембран и сывороточных липопротеидов.

Основные обозначения и сокращения.

Обозначения X — длина световой волны, нм i) — волновое число, см" * пположение максимума спектра поглощения, нм Хрположение максимума спектра флуоресценции, нм Fинтенсивность флуоресценции, отн.ед. со — интенсивность флуоресценции донора в отсутствие акцептора Емолярная экстинция,.

Еммолярная экстинция в максимуме спектра поглощения.

Fuинтенсивность флуоресценции в максимуме спектра флуоресценции.

Гвремя жизни возбужденного состояния, с.

Q — квантовый выход флуоресценции.

Rqкритическое расстояние переноса энергии, нм о.

К — коэффициент, учитывающий вращательную подвижность молекул при переносе энергии с — концентрация, М м.в. — молекулярный вес, Да — температура, °С.

Сокращения.

Названия флуоресцентных зондов и реактивов ДМХ — 4-диметиламинохалкон ГШ — п-терфенил.

А6К — 7-(2-антрил)-гептановая кислота В-ХТЕ — холеста-5,7,9(Ш-триен-30-ол.

ДСП-12 — 4-(п-диметиламиностирил)-1~додецилпиридиний толуолсульфонат ОСП-14 — 4-(п-оксистирил)-1-тетрадецилпиридиний толуолсульфонат ЭДТА — этилендиаминтетраацетат.

Названия липидов и липопротеидов ФХ — фосфатидилхолин ФЭ — фосфатидилэтаноламин ФИ — фосфатидилинозит ФС — фосфатидилсерин СФ — сфингомиелин ТГ — триглицериды ЭХ — эфиры холестерина ХС — холестерин.

ЛП — липопротеиды плазмы крови ЛПВП — липопротеид высокой плотности Л11Н11 — липопротеид низкой плотности ЛНОНП — липопротеид очень низкой плотности.

Ж — липидные шары (липидные частицы, моделирующие липопротеиды) Геометрические параметры мембран и липопротеидов Sплощадь поверхности, м^.

Д — толщина липидной фазы мембран, м •j.

Vобъем, м id — радиус липопротеидов, м.

SQ~ площадь, занимаемая одной молекулой липида на поверхности.

раздела вода — липид, нм^ R6- радиус сечения белковых молекул в плоскости поверхности липидного слоя.

Sjjплощадь поверхности мембраны, занимаемая липидами, м^ площадь сечения интегральных белков в плоскости поверхности мембраны, м^.

Заключение

.

Заключая рассмотрение экспериментального материала, коротко остановимся на основных результатах работы.

1. Внедрили в работу новые флуоресцентные зонды — производные пиридина. Эти зонды были специально синтезированы для их использования в опытах по переносу энергии. Они отвечают требованиям, предъявляемым к донорам и акцепторам энергии: имеют высокое сродство к липидным мембранам и при связывании с ними флуоресцируют, в то время как в воде образуют нефлуоресцирующие мицеллыперенос энергии между ними происходит по безызлучательному механизму.

2. Описали оптические свойства и взаимодействие с мембранами и ли-попротеидами флуоресцентного аналога холестерина — В-холестатриена, синтезированного путем введения двух двойных связей в В-кольцо молекулы холестерина. При встраивании в мембрану липосом В-холеста-триен не образует кластеры, в которых бы молекулы зонда тесно контактировали между собой. В-ХТЕ является аналогом природного холестерина, сохраняющим такое уникальное свойство холестерина, как «конденсирующее» влияние на липидный бислой.

3. Наряду с вновь синтезированными зондами, в работе широко использовали известные зонды п-терфенил и антрацен. Описали их оптические свойства и взаимодействие с мембранами и липопротеидами.

4. Показали, что перенос энергии между флуоресцентными зондами в мембранах происходит по безызлучательному механизму, согласно теории Ферстера-Галанина. На основании переноса энергии разработаны методические приемы для определения геометрических параметров мембран и липопротеидов.

5. С помощью этих приемов измерили толщину и площадь поверхности модельных мембран, а также мембран эритроцитов человека и саркоплазматического ретикулума белых мышц кролика. Полученные данные подтверждают гипотезу о бислойной организации липидной фазы биологических мембран.

6. Впервые на суспензии везикул изучили влияние холестерина на площадь поверхности липидного бислоя. Холестерин способен оказывать как «конденсирующее», так и «деконденсирующее» действие на липидный бислой в зависимости от фосфолипидного состава.

7. С помощью безызлучательного переноса энергии между флуоресцентными зондами подтвердили наличие в биомембранах крупных белковых ассоциатов. Этот вопрос является принципиальным в проблеме о функционировании полиферментных комплексов.

8. Впервые определили площадь, занимаемую одной молекулой фосфатидилхолина на поверхности липидных частиц, моделирующих липопротеи-ды: (50)фх= 0,68 нм2.

9. Доказали поверхностную локализацию свободного холестерина в липопротеидах плазмы крови. Для этого использовали перенос энергии с флуоресцентного аналога холестерина — В-холестатриена на зонд-акцептор ОСП-14. Перенос энергии в этой донорно-акцепторной паре происходит по безызлучательному механизму.

10. Впервые экспериментально изучили влияние холестерина на площадь поверхности липидных частиц, моделирующих липопротеиды: холестерин конденсирует монослой фосфолипидов в этих частицах. Поскольку фосфо-липиды в липопротеидах представлены в основном фосфатидилхолином, можно предположить, что такое же действие холестерин оказывает и в липопротеидах.

11. Впервые флуоресцентным способом измерили радиус и объем липопротеидов плазмы крови. Этот способ отличается от традиционных тем, что сочетает в себе простоту, быстроту, хорошую воспроизводимость и широкую доступность.

12. Измерили площадь поверхности липопротеидов низкой, очень низкой и высокой плотности плазмы крови человека.

13. Впервые на основании экспериментальных данных охарактеризовали топографию поверхности липопротеидов плазмы крови человека (здорового донора): определили долю поверхности, занимаемую на поверхности липопротеидных частиц фосфолипидами, холестерином и апопро^ теинами.

14. Подтвердили отсутствие «твердых» липидных включений в липопро-теидах низкой и очень низкой плотности. Вместе с тем, на модельных системах показали возможность образования таких включений.

В заключении работы приводим итоговую таблицу рекомендаций по измерению геометрических параметров мембран и липопротеидов плазмы крови.(см. табл.8).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Баглаев Т.Н., Атауллаханов Р. Й., добрецов Г. Е., Кочина И. О. Определение площади поверхности и вязкости мембран tцитов с помощью флуоресцентных зоццов. Биофизика, 1983, т.28,№ 1,142−143. 3, Барсуков Л. Й., 111апиро ГО.Е., Викторов А. В, ВоЛкова В.Й., Выстров В. Ф. Бергельсон Л.Д. ных мембранах. Биоорганическая химия, 1976, т.2,Р10,I404-I4I&.
  2. БepгiЛьcoн Л.Д. мембран методом ЯМР. ЖМ0,1976,т.21,Рб, б38-бЬО.
  3. Бирюзова В.Й., Боровягин В. Л., Гилев В. И., Киселев Н. А., Тихо1генко А.С., Ченцов Ю. С. В кн.:"Электронномикроскопические методы исследования биологических объектов" М., йз-во АН СССР, 1963.
  4. В.Л. Об интерпретации данных методов электронной микроскопии в изучении структурной организации модельных и биологических мембран." В кн.:"Итоги науки и техники. Биофизика" М., ВИНИТИ, 1975, т .4,226−287.
  5. Боровягин В.Л., Северина Е. Г1., Тараховский Ю. С. Докл. АН CCCP, I976, T.227,№ 5,I228-I230. К вопросу об интерпретации структуры гидрофобной области биологических мембран. Комплексы парамагнитных металлов с фосфолипидами г. их использование для изучения молекулярной организации Конформация фосфорилхолиновых групп в фосфолипиди В-лимфо6. Владимиров Ю. А. Добрецов Г. Е. вании биологических мембран. М., Наука, 1980,320с.
  6. М.Д. цию растворов. Флуоресцентные зоццы в исследоК вопросу о влиянии концентрации на люминесценЖ.эксперим.теор.физики, 1955, т.28,485−495. -о. Галлер Г., Ганефельд М., Яросс В. М., Медицина, 1979,325с. !
  7. В.М., Альтерман М. А., Жихарева В. О., Мясоед ова К.Н, [рчаков А.И., Галу1ценко Й.В. 1ембраны для протеазы К. Биохимия, 1979, т.44,Р1,748−754. 2, Добрецов Г. Е., центных зондов. В.кн.:"Итоги науки и техники. Молекулярная биология." М. .ВИНИТИ, 1975, т. б, 34−104. [
  8. Г. Е. Флуоресцентные зонды: оптические свойства и ззаимодействие с мембранами, В кн.:"Итоги науки и техники. Биофизика." М., ВШЙТЙ, 1979, т, 11,10I-I88. [
  9. Г. Е. Конструкция белок-липвдных ансамблей. Исследование флуоресцентными зондами. Диссер. на соиск.уч.ст.докт.физ.-мат. наук, М., 1982. ЕЬ. Добрецов Г. Е. Исследование пространственной структуры мембран и липопротеидов флуоресцентными зондами. Украинок, биох.ж., 1984, т. 56, N52,216−227.
  10. Добрецов Г. Е, Дубур Г. Я, Морозова Г. И., Деме А. К, Дубуре P.P., Иопелис Ю. Ю. Флуоресцентный зонд 4-/п-диметиламиностирил/-1метилпирвдиний: оптические свойства. Биофизика, I98I, т.26,Ш2,
  11. Исследование структуры белков методом флуоресДоступность белков микросомальной Нарушения липидного обмена.
  12. Т.Е., Петров В. А., Владимиров Ю. А. зоцдом 4-диметиламинохалконом. Биофизика, 1978, т, 23, Р4,629−632.
  13. Добрецов 1*, Е., Спирин М. М. и нонахлазина. ЕЬлл.эксп.биологии и медицины, 1980, т.90,B9,ЗП-313.
  14. Добрецов Р.Е., Спирин МЛ, Каплун А, П., Бажарули В. А., Ваурин В. В., Кудря Д. П., Швец В. И., Владимиров Ю. А. Биофизика, I98I, т.26,Р2,377.
  15. I.E., Спирин М. М., Карманский И. М. протевдов низкой плотности. Биохимия, 1980, т .45, Р1,622−628.
  16. Добрецов Р.Е., Спирин М. И., Карякин А. В., Арчаков А."1., Ёорщевская Т. А. Пространственные взаимоотношения между белками и липидами в мембранах микросом печени: исследование с помощью индуктивнорезонансного переноса энергии. Биохимия, I98I, т."46, f!?3,504−511." 2Z Добрецов Г. Е., Спирин М. М.,$ерстер Х.-Г. белками и липидами. Биохимия, 1982, т.47,PI, 47−54.
  17. Добрецов Р, Е., Чекрыгин О. В, Анализ синглет-синглетного переноса энергии в мембранах.
  18. Перенос с точечного белка на флуоресцентный зонд, расположенный на двух поверхностях липидного бислоя. Биофизика, I98I, т.26,№ 2,376.
  19. Добрецов Р.Е., Чекрыгин 6. В, Анализ синглет-синглетного переноса энергии в мембранах. 3, Определение диаметра сферических липопротеидов и обнаружение ядер в них. Бйофизика, 19 817 т.2б", Р2,37б".
  20. О.В. сопряжении мышц. ИЗ-во «Наука», Ажа-Ата, 1
  21. Роль транспортных ХТФаз в электромеханическом
  22. М.Е., Симакова Й. М., Капрельянц А. С. неоднородность бактериальной мембраны. Биохимия, 1979, т .44, № 5,931−939. 29. йвков В, Р., Берестовский P.P. бислоя. М., Наука, 1981,289с.
  23. В.Р., Берестовский P.P. мембран. М., Наука, 1982,222с. 31." Каплун А. П., Башарули В. А., 1Пвец В.й. кислоты. Биоорганическая химия, 1978, т.4,PII, I567-I
  24. Латеральная Динамическая структура липидного Липидный бислой биологических Синтез флуоресцентно- меченных фосфатидилхолинов с остатками 11-/2-антроил/ ундекановой
  25. А.П., Башарули В. А., Щукина Л. Р., Швец В. И. Синтез флуоресцентно-меченных жирных кислот с антроильной и антрильной группами. Биоорганическая химия, 1979, т.5,Р12,1826-I830.
  26. Кейтс М, Техника липидологии. с. Липопротеиды плазмы крови. Структура, биосинтез М., Мир, 1975,
  27. А.Н. типопротеидов. Тезисы докл. I I I Всес. симп,"Структура, биосинтез и превращения 1ИПИД0 В в организме животнвк и человека." Л., 1978.
  28. А.Н. Липопротеиды плазмы крови, их функция и метаболизм. В кн.:"Биохимия липидов и их роль в обмене веществ." М., Наука, 1981,45−75.
  29. Климов А.Н., Шмелев Г. Е., Носкин В. А., Мамонтова Й. Ф., Петроваlac лакова Л.Г., Парфенова Н. С. Измерение распределения по размерам 1ипопротеидов плазмы крови человека. Биофизика, 1982, т.27,№ 3,458−462.
  30. В.К. лембран. В кн.:"Итоги науки и техники. Биофизика." М. .ВИНИТИ, 1975, Т.4,16−85. Ю* Кулене В. В., Скулачев В. П., Ясайтис А. А. зульфоната. Биохимия, 1971, т. Зб,№ 3,649−652. I I Лопухин Ю. М., Арчаков А. И., Владимиров Ю. А., Коган Э. М. В кн.:"Холестериноз" Из-во «Медицина», 1
  31. Обнаружение мембранного ютенциала митохондрий по изменению флуоресценции анилинонафталинПрименение метода спиновых зоцдов в биофизике Новые данные о структуре и метаболизме Динамические белковые ансамбли в биологичесI превращения липидов в организме животных и человека.
  32. Ю.Г., Дмитриев П. И., Никулина Л. Ф, Берге ль сон Л.Д. Синтез новых флуоресцентно-меченных фосфатидилхолинов. Биоорганическая химия, 1979, т.5,Р4,588−594. !
  33. Ю.Г., Унковский В. И, Берге ль с он Л.Д. тивный синтез флуоресцентного фосфатидилэтаноламина.
  34. Морозова Г. И., Добрецов Г. Е., Дубур Г. Я, Дубуре P.P., Голицын В. М., Заренбойм Г. М., Владимиров Ю. А. -1-метилпирцциния в живой клетке. Цитология, I98I, т. 23, Р8,916−923.
  35. Проссер Э., Лукоянова A.M., Гельман Н. С* гельэлектрофореза. Биохимия, 1973, т.38,№ 3,498−506.
  36. В.Б. Молекулярная организация и механизм функционирования Са -зависимой АТФазы саркоплазматического ретикулума. В кн.:"Итоги науки и техники. Биохимия." М., ВйНЙТИ, 1977, т.11,5.
  37. М.М. ких мембран. Диссерт. на соиск.уч.ст.канд.биол.наук, М., 1982.
  38. Тараховский Ю. С, Образцов В. В. Биохимия, 1982, т.47,№Ь, 842−849.
  39. Anderson D.W., Hichols A.V., Brewer H.B. Ultracenrifugal cha racterization of the human HDL distribution In: Report of the I f L Methodology Workshop Ed, Kenneth Lip fl pel San PrancisGo, California, March 12 14, 1979
  40. Atkinson D., Deckelbaum R.J., Small D.M., Shipley G.G. Struc ture of human plasma low density lipoproteins Molecular organisation of the central core. Proc.lTat.Acad.Sci.USA, 1977, v. 74, N 3, 1042 IO46
  41. Batzri S, Korn E.D. Single bilayer liposomes prepared v/ith out sonication Biochim, Biophys, Acta 1973, v. 293, N 4, 1015 1019
  42. Bereiter Hahn J. Dimethylarainostyryl methylpyridiniura iodi- Анализ синглет-синглетного переноса энергии в мембранах,
  43. Измерение площади, занимаемой белfce DASPMI as a fluorescent probe for mithochondria in situ Biochim. Biophys. Acta, 1976, v. 423, H 1, 1- 14 >
  44. Bergeron R.J., Scott J. Pluorescent lipoprotin probe Analyt. Biochem., 19S2, v. 119, 123 134 i
  45. Bergeron R.J., Scott J. Cholestatriene and ergostatetraene I in vivo and-in vitro membrane and lipoprotein probes S J. Lipid Res., 1932, v. 23 H 3, 391 404 S. Bicknell Brown E., Brown K.Q. Raman studies of lipid inter ctions at the bilayer interface Phosphatidylcholine choleste ol Biochem. Biophys. Res. Coram., 1930, v. 94, П 2, 63S 645
  46. Blaurock A.E. The structure of a lipid cytochrome с memb ane. Biophys. J., 1973 V. 13, I 3, 290 293 T
  47. Blauroclc Л.Е. X-ray diffraction pattern from a bilayer with protein outside Biophys. J. 1973, v. 13, H 3, 2B1 2B9
  48. Blaurock A.E. Evidence of bilayer structure and of membrane interactions from X-ray Diffraction analysis Biochim. Biophys, Acta 1932 v. 650, I 4, 1б7 207 I
  49. Bligh E.G., Dyer W.J. Can. J. Biochera. Physiol, 1959, v. 37, 911 913
  50. Brady G.W., Pein D.В., Harder M. R, jlJeissner G. Liquid diffrac tion analysis of sarcoplasmic reticulim. II. Solvent electron con trast variation Biophys. J. 19B2, V. 37, I 3, 637 645 T
  51. Branton D., Kirchanski freeze-etching J.Mcrosc. (GR. BRIT.), 1977, v. 111, H 1, 117 124
  52. Bretscher M.S. Membrane structure some general principles Science, 1973, v. 131, Ж 4300 622 б29
  53. Brockerhoff H. Model of interaction of polar lipids cho S. Interpreting the results of Lesterol and proteins in. biological membranes Lipids, 1974, V. 9, И 9, 645 650
  54. Capaldi R. A dynamic model of cell membranes Scientific American 1974, v. 230, N 3, 27 33 jB. Catapano A.L., Kinnunen P.K.J., Packard C.L., Gotto A.M., Smith L.C. action of lipoprotein lipase on very low density lipoprotein sub classes in vitro Int. Conf. Atheroscler., procc., 197B, 315 31B)
  55. Clejan S., Bittman R., Deroo P.?/., Isaacson Y.A., Rosenthal A.P. ermeability properties of sterol containing liposomes from analo-ues of phoshatidylcholine lacking aegl. groups
  56. Deckelbaum R.J., Shipley G.G., Small D.M. Structure and interUltrastructure of sarcoplasmic reti actions of lipids in human plasma low density lipoproteins J.Biol.Chem., 1977, v. 252, N 2, 744 754. Г
  57. Deckelbaum R.J., Shipley G.G., Small D.M., Lees R.S., George R. Kt thermal transitions in human plasma low-density lipoproteins Science, 1975, v. 190, U 4212, 392 394 8. De Kruijff В., Cullis P.R., Verkleij A.J. Hon-bilayer lipid ftructure in model and biological membranes
  58. Demel R.A., De Kruijff Б. nes Biochim.Biophys. Acta, 1976, v. 457, N 2, 109 132
  59. Dobretsov G.E., Spirin M.M., Chekrygin O.V., Karmansky 1.Ы., Omitriev V.D., Vladimirov Yu.A. A fluorescent study of apolipoprotein localisation in relation to lipids in serum low density lipo) roteins Biochim.Biophys.Acta, 1932, v. 710, 172 ISO
  60. Dogge J., Mitchell C Hanahan D. The preparation and chemical The function of sterol in membrasharacteriaation of Haemoglobin Pree Ghosts of Human Erythrocytes. Arch. Biochera.Biophys., 1963, V. 100, 119 130
  61. Doody M.C., Sklar L.A., Pownall H.J., Sparrow I.T., Gotto A.M., raith L.C. Models for fluorescence energy transfer in serum lipo roteins, lipoprotein complexes and membranes Biophys, J., 1979, v. 25, U 2, part 2, p. 236a.
  62. Dresdner G.W., Cid- Dresdner H., Meza L., Cardemil E. Wide-angle -ray diffraction studios of the bovine-erythrocyte membrane reatraent with sodium chloride, deoxychelate and lipid solvents Canad. J. Biochem., 1974, v. 52, I 11, 1044 1052 T
  63. Dupont Y., Harriaen C. S, Hasselbach. Molecular organisation of te sarcoplasmic reticulum membrane studied by X-ray diffraction i nature (bond), 1973, v. 244, 555 55B
  64. Edelstein C Kezdy P.J., Scanu A.M., Shen B. V/. Apolipoproteins Id structural organization of plasma lipoproteins human plasma) L- 3 J. Lipid Res, 1979, v. 20, I 2, 143 153 T Engelraan D.M. Lipid -bilayer structure in the membrane of coplasma laidlawii
  65. Estep О?.IT, Thompson Т.Е. Energy transfer in lipid bilayers. Biophya.J., 1979, v. 26, 195 203
  66. Pinean J.B., Bramley T.A., Coleman R. brane Nature, 1971, v. 229, 114 1l6
  67. Pinean J.B., Preeman R., Coleman R. Z-ray diffraction patterns Lipid layer in cell memfrom haemoglobin-free erythrocyte membranes, Nature, 1975, v. 257, 713 719
  68. Porster Th. zence Ann. Physik., 1943, v. 2, I 1−2, 55 75 J
  69. Pranks IT.P. Structural analysis of hydrated egg lecithin and cholesterol bilayers. I. Z-ray diffraction J. Mol.Biol., 1976, V. 100, N 3, 345 353
  70. Proman G., Auvedo P., Hicrten S, A molecular sieving method Zv/ischenmolekulare energiwanderung und fluores for preparing erythrocyte membranes Prep. Biochem., 1930, v. 10, U 1, 59 67
  71. Pung B.K.-K.jStryer L. Surface density determination in membranes by fluorescence energy transfer Biochemistry, 1973, v. 17, К 24, 5241 5243
  72. Galla H., Sackmann E. Lateral diffusion in the hydropholic region of membranes. Use of pyrene excimer as optical probes Biochim.Biophys. Acta 1974, v. 339, N 1, 103 115
  73. Haas E., Katchalski -Katzir Б., Steinberg I.Z. Effect of the orientation of donor and acceptor on the probability of energy transfer involving electronic transitions of mitred polarization Biochemistry, 1973, v. 17, 5064 5070
  74. Haest C. V/.M. Interactions between membrane skeleton proteins and the intrinsic domain of the erythrocyte membrane Biochim.Biophys.Acta, 19S2, v. 694, И 4, 331 352
  75. Haest C. V/.LI., Plasa G, Kamp D., Deuticke B. Spectrin as a stabilizer of the phospholipid asymmetry in the human erythrocyte membrane Biochim.Biophys.Acta, 197S, v. 509, П 1, 21 32
  76. Hale J.E., Schroeder P. Asymmetric transbilayer Distribution of sterol across Plasma membranes detrmined by Fluorescence Quen ching Eur. J.Biochem., 19S2, v. 122, Ш 3, 649 661
  77. Hardvvick P.H.D., Green IT.M. The effect of the delipidation on the adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum Eur. J.Biochem., 1974, v. 42, 133 193
  78. Hasselbach W. Relaxing factor and the relaxation of muscle. Progr. in Biophys. and Holec.Biol., 1964, v. 14, 167 222
  79. Hauser H., Pascher I., Pearson R. H, Sundell S. Preferred con ormation and molecular packing of phosphatidylethanolamine and hosphatidylcholine Biochim. Biophys. Acta 1931, v. 65O, N 1, 2 1 5 1
  80. Havel R.J., Eder H.A., Bragdon J.H. The distribution and che ical composition of ultracentrifugally separated lipoproteins in uraan serum J. Clin.Invest., 1955, v. 34, N 9, 1345 1353
  81. Herbette L., Marquardt J., Scarpa A., Blasie J.K. A direct Qalysis of lamellar X-ray diffraction from hydrated oriented mul Llayers of fully functional sarcoplasmic reticulum Biophys. J. 1977, v. 20, H 2, 245 272
  82. Hesketh Т., Smith G., Houslay M., McGill K., Birdsall П., Metcalfe J., 7arren G. Annular lipids determine the ATPaae activity of a calcium transport protein completed with dipalmytoillecythin. Biochemistry, 1976, v. 15, П 19, 4145 4151
  83. Hope M, J., Cullis P. R, The role of non- bilayer structures in the fusion of human erythrocytes induced by lipid fusogens Biochim. Biophys. Acta 19B1, v. 64O, N 1, 32 90
  84. Huang C.-H, Studies on phosphatidylcholine vesicles: Porma tion and physical characteristics Biochemistry, 1962, v. S, I 1, 344 353 T
  85. Izaguirre E., Lange У., Shipley G.G. Effect of ions and cholesterol on the numan erythrocyte lipid water lamellar phase. Biophys. J. 1975, v. 15, N 2, part 2, 101
  86. Jilka R.L., Martonosi A.IT., Tillack T.W. Effect of the puri 2″ 2+ fied (Mg Ca -activated ATJEase of sarcoplasmic reticulum upon 2+ the passive Ca permeability and ultrastructure of phospholipid vesicles. J.Biol. Chem., 1975, v. 250, 7511 7524
  87. Jones М.П., Nickson J.K. Monosacharide transport proteins 3f the human erythrocyteraembrafle. Biochim. Biophys. Acta 1981, v. 65O, П 1, 1- 20
  88. Khare R.S., Worthington C.R. gomyelin bilayers Biochimica. Biophys. Acta, v. 514, H 2, 239 254
  89. Koch-Light Laboratories, Ltd, catalogue, Colnbrook, 1973,5o5
  90. Kuhn H. Interaction of chromophores in monolayer assemblies. The structure of oriented sphinPure and Applied Chemistry, 1971, v. 27, H 3, 421 433
  91. Kutchai H, Huxley V.H., Chandler L.H. Detrmination of fluo escence polarization of membrane probes in intact erythrocytes
  92. Laggner P., Degovics G., Muller K.W., Glatter 0., Kratky 0 Kostner G. jHolasek A. Molecular packing and fluidity of lipids in human serum low density lipoproteins Hoppe- Seylers Z.Physiol. Chem., 1977, v. 353, И 7,771 773. The structure of serum lipoproteins
  93. Laggner P., Miller K.W. as analysed by X-ray small-angle scattering Quarterly Rev.Biophys., 1973, v. 3, I 2, 371 425 T
  94. Lange Y., Dolde G., Steck K.L. The rate of transmembrane movement of cholesterol in the himan erythrocyte J.Biol.Chem., 1931, v. 256, И 11, 5321 5323 118. Lavrence D.K., Gill E. M, Structurally Specific Effects of some Steroid Anesthetics on Spin- Labeled Liposomes Molec. Pharmacol., 1975, v. 11, I 3, 230 236 I
  95. Lesslauer V/. On the structure of agglutinated sheep red blood cell membranes Biochim. Biophys. Acta 1976, v. 426, I 1, 25 37 T
  96. Leterllier L., Moudden H., Shochter E. Lipid and protein segregation in Escherichia coli membrane Morphological and structural study of different cytoplasmic membrane fractions Proc. ITatl. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, 452 456
  97. Levine Y.K. Physical studies of membrane structure Progr. Biophys. and Mol.Biol., 1972, v. 24, 1 74
  98. Levine У.К. X-ray diffraction studies of membranes IT.Y.: Pergamon Press 1973
  99. Lorand L., V/eissman L.B., Epel D.L., Bruner -Lorand P. Role
  100. Lovvry O.H., Rosenbrugh IT.I., Parr A.L., Randall R.I. measurement with the Polin phenol reagent J.Biol.Chem., 1951, v. 193, 2б5 275
  101. Lukacovic M. P, Peinstein M.B., Shaafi R.I., Perrie Sh. PuriProtein fication of Stabilised Band 3 Protein of the Human Erythrocyte Membrane and Its Reconstitution into Liposomes Biochemistry, 19B1, v, 20, I 11, 3145 3151 I
  102. Luzzati V., Tardieu A., Mateu L., Sturraann H. B, Structure of human serum lipoproteins in solutions. Theory and techniques of a S-ray scattering approach using solvents of variable density J. Mol.Biol., 1976, V. 101, I 2, 115 127 T
  103. Meisaner G., Fleischer S. Characterization, dissociation and reconstrituiob of sarcoplasmic reticulum Calcium bind proteins Int. Symp., Jablona, Y/arszhav/a Amsterdam, 1974, 231 313
  104. Okumura Т., Jamieson G.A. Platelet glycocalicin. I. Orien lation of glycoproteins of the human platelet surface J.Biol.Chem, 1976, 251, П 19, 5944 5950.
  105. Pape E.H., Klott K., Kreutz W. The determination of the human rythrocytes ghost membrane by small angle X-ray diffraction Biophys. J., 1977, V. 19, I 2, 141 I6I T
  106. Peters P. The thickness of air-dried human erythrocyte membranes as determined by energy transfer Biochira.BiophyS.Acta 1973, v. 330, И 1, 53 60
  107. Phillips M.C. The physical state of phospholmpids and cho lesterol in monolayers, bilayers and membranes In: Progress in surface and membrane science N.Y. Acad. Press, 1972, v. 5, 139 221
  108. Pickard Ы. А, Peterson A.R.P, Fractionation of human ery throcyte membranes. Presence of the nucleoside transport complex in an insoluble residue Biochim. Biophys, Acta 1976, v. 455, N 3, B17 B23
  109. Presti ]?.T., Pace R.P., Chan S.I. Cholesterol -phospholipid Lnetraction in membranes,
  110. Stoichiometry and molecular packing) f cholesterol rich domains Biochemistry, 19S2, v. 21, I 16, 3S31 3835 T 44″ Ralston G.B. Physico-chemical characterisation of the spect- in tetramenr from bovine erythrocyte membranes Biochim.Biophys.Acta 1976, v. 455, 1, 1бЗ 172
  111. Saito A., Wang C.-T., Fleischer S. Membrane asymmetry and enhanced ultrastructural detail of sarcoplasmic reticulum revea led with use of tannic acid J. Cell Biol., 197B, v. 79, I 3, 601 б1б T
  112. Scales B., Mcintosh D.A.D. Studies of the radiocalcium up take and the adenosine triphosphatase of skeletal and cardiac sarcoplasmic reticulum fractions J. Pharmacol, and Exptl. Therap., 1968, v. 160, 249 252
  113. Scanu A.M. regulation TIBS, 1978 (September), 202- 205 151″ Scanu A.M., Ritter H.C. properties and significance Advance in clinical chemistry 1973i v. I6, 112 15I Nev/-York-London 1973
  114. Schachter D., Cogan U., Abbott S. Asymmetry of hipid DynaThe proteins of plasma lipoproteins- Plasma lipoproteins: structiire, function and mics in Human brythrocyte Membranes Studied vd. th Permeant Pluoro phores. Biochemistry, 19B2, v.21, N 9, 2146 2150
  115. Schmidt C.P., Barenholze Y., Huang C.-H., Thompson Т.Е. Monolayer coupling in sphingomyelin bilayer systems nature, 1978, v. 271, И 5б4б, 775 777
  116. Schneider H., Morrod R.S., Colvin J.R., Tattrie N.H. pid core model of lipoproteins Chem.Phys. Lipids, 1973, v. 10, 328 353
  117. Schore U.E., Turro H.J. lar systems J.Amer.Chem.Soc, 1975, v. 97, N 9, 2438- 2496 Hovel fluorescent probe for micelThe li120. Schroeder P. Differences in fluidity between bilayer halves of tumor cell membranes Nature, 197B, v, 275, 52S 530
  118. Schroeder P., Goh E. H, jHeimberg Ы. face Physical Properties of the VLDL J.Biol.Chem., 1979, v. 254, П 7, 2456 2463 15s. Schroeder P., Goh E.H., Heimberg M. face of VLDL using fluorescence probe PEBS Lett., 1979, V. 97, 233 236 Differential scanning calorimetry Investigation of the sur Regulation of the Sur
  119. Schroeder P., Hale J.E. and fluorescence probe investigations of VbDL from the isolated perfuf sed rat liver J. Lipid Res., 19B1, v. 22, B3S 351
  120. Schwartz S., Cain J, E., Dratz Е.А., В1аш1е J.К. An analysis of Lamellar X-ray diffraction from disordered membrane multilayers /7ith application to data from retinal rod outer segments Biophys. J., 1975, v. 15, I 12, 1201 1233 f
  121. Sears B, Deckelbaura R, J., Janiak M.J., Shipley G, G., Small D.M. temperature -dependent carbon-13 nuclear magnetic resonance studies if human serum low-density lipoproteins Biochemistry, 1976, v. 15, I 19, 4151- 4157 T
  122. J.P. -ional role PEBS Lett., 1976, v. 69, 111 115
  123. Shen M, M.C., Krauss R.M., Lindgren P.0?., Porte Т., Porte T.M. eterogenety of serum LDLs in normal human subjects J. Lipid Res., 1931, v. 22, H 2, 236 244
  124. Shen B. V/., Scanu A.LI., Kezdy P.J. Structure of human serum Molecular packing of HDLs: a postulated func ipoproteins inferred from compositional analysis
  125. Shinitaky Ы., Barenholz У. Dynamics of the hydrocarbon layer of liposomes of lecithin and sphingomyelin containing dicethylphosphate J.Biol.Chem., 1974, v. 249, H B, 2652 2657 166, Shinitzky M., Dianoux A., Gitler C, Weber G. Hicroviscosity and order in the hydrocarbone regions of micells and membranes determined with fleuroscent probes.
  126. Synthetic micells Biochemistry, 1971, v. 10, H 11, 2106- 2113
  127. Shinitzky M., Inbar M. Difference in microviscosity induced by different cholesterol levels in the surface membrane lipid bi layer of normal lymphocytes and malignant lymphoma cells J.Mol.Biol., 1974, V. 35, П 4, 603 615. 16S. Shulze H.-U.jPonnighaus J.M., Staudinger Нд. Studies on the distribution of enzymes in the endoplasmic reticulum of the liver cell, II: The iimnunological fractionation of pig liver microsomes Hoppe -Seylers Z. Physiol.Chem., 1972, v. 353,1195 1204
  128. Singer S.J., lTichol3on G.R. structure of cell membranes Science, 1972, v. 175, 720 731
  129. Sklar L.A., Craig I.P., Pownall H.J. Induced circullar dich The fluid mosaic model of the roism of incorporated fluorescent cholesteryl esters and polar lipids as a probe of human serum LDL structure and melting J.Biol.Chem., 1931, v. 256, H 9, 4236 4292
  130. Sklar L.A., Doody M.C., Gotto A.M., Pov-nall H.J. Serum lipo protein structure resonance energy transfer localisation of fluocescent lipid probes. Biochemistry, 1930, v. 19, H 7, 1294−1301
  131. Sklar L.A., Doody M. C, Gotto A.M., Pov/nall H.J. Fluorescence
  132. Smith R., Green C. Fluorescence Studies of Protein-Sterol Fluorescent cholesteryl Relationship in Human Plasma Lipoproteins Biochem. J. 1974, v. 137, 413
  133. Smith b. C, Povvnall H.J., Gotto A.M. structure and metabolism Annual Rev.Biochem., 1973, v. 47, 751 777
  134. Stackpole C.W. face Progress in Surface and Membrane Science, 1973, v. 12, 1- 182
  135. Stamatoff J.В., Krimm S., Harvie II.R. X-ray diffraction studies if human erythrocyte membrane structure Proc. Uatl. Acad.Sci.USA, 1975, v. 72, 531 534
  136. Steck Th. L. The organisation of proteins in the human red Topographical differentiation of the cell surThe plasma lipoproteins: ilood cell membrane J. Cell Biol., 1974, v. 62, 1- 19
  137. Stewart P., MacLennan D.H., Shamoo A.E. Isolation and charac- erisation of tryptsic fragments of the adenosine triphosphatase of arcoplasmic reticulum. J. Biol.Chem., 1976, v. 251, 712 719 SI. Stier A., Sackmann E. Spin labels as enzyme substrates.
  138. Stockton G. T/., Smith J.C.P. A deuterium nuclear magnetic resonance study of the condensing effect of cholesterol on egg phos phatidylcholine bilayer membranes. I. Perdeuteratod fatty acid probes Chem. Phys. Lipids 1976, 17, U 2−3, 251 2бЗ
  139. Stoffel W., Michaelis G. Chemical synthesis of novel fluorescent -labeled fatty acids, phosphatidylcholines and cholesterol esters Hoppe-Seylers Z. Physiol.Chem., 1976, v. 357, H 1, 7 19 1B
  140. Tall A.R., Green P.H.R. Incorporation of phosphatidylcholine into spherical and discoidal lipoproteins during incubation off 3gg PC vesicles with isolated HDL or with plasma J.Biol.Chem., 19B1, v. 256, Ы 4, 2035 2044 185″ Tall A.R., Lange Y. Interaction of cholesterol, phospholipid and apoprotein in HDL recombinants Biochim.Biophys. Acta, 1973, v. 513, 135 197 IB
  141. Tasaki I., Camay L., V/atanabe A. Transient changes in extrin jic fluorescence of nerve produced by electric stimulation Proc. ITatl. Acad. Sci. USA, 1969, v. 64, П 4, 1362 13бВ B
  142. Thomas D.D., Carlson V/.P., Stryer L. er in the rapid diffusion limit Proc. Ifatl. Acad. Sci. USA, 1973, v. 75, N 12, 5746 5750.
  143. Thorley-Lawson D.A., Green IT.M. Studies of the location and Fluorescence energy trans- rientation of proteins in sarcoplasmic reticulum Bur. J.Biochem., 1973, v. 40, 403 413
  144. Torbet I. jWilkina M.H.P. X-ray diffraction studies of lecithin ilayers
  145. Tweet A.G., Bellamy V/.D., Gaines G. b, Pluorescence quenching and energy transfer in monomolecular films containing chlorophyll, J.Chera.Phys, 1964, v. 41, И 7, 206B 2077.
  146. Vanderkooi J. M,, Callis J, Pyrene A probe of lateral dif fusion in the hydrophobic region of membranes Biochemistry, 1974, v. 13, N 19, 4000−4006
  147. Vaskovsky V.E., Kostetsky E.Y., Vasendin I.M. gent for phospholipid analyses J.Chromatogr., 1975, v. 114, 129 141 196. V/aggoner A., Stryer L. branes Proc. Natl.Acad.Sci.USA, 1970, V. 67, H 2, 579 539
  148. Wilkins Ы.Н.Р., Blaurock A.E., Engelman D.M. in membranes Nature, Hew Biol., 1971, v. 230, I 11, 7 2 7 6 T 193. V/ilton D.C. The metabolism of the fluorescent probe cholestaBilayer structure Fluorescent probes of biological memA universal rea152. Worcester D.L., Franks N.P. Structural analysis of hydrated egg lecithin and cholesterol bilayers. II. Heutron diffraction J.Mol.Biol., 1976, v. 100, Ж 3, 359 373 202. V/orthington G.R., Lin S.G. Structure of sarcoplastic reticulum membranes at low resolution (17 A) Arch. Biochem. and Biophys., 1973, v. 157, N 2, 573 579
  149. Wortington C.R., Mcintosh I.J. Direct determination of the lamellar structure of peripheral nerve myelin at moderate resolu tion 7 A Biophys.J. 1974, v. 14, H 10, 703 729
  150. Worthington O.R., Wans S.K., Polzer M. patterns of squid retina nature, 1976, v. 2б2, N 55б9, б2б б23
  151. Zvdck Ы.Ы., Kuhn Н. Strahlungloser Obergang von Elektronen Low-angle diffraction anregungsenergie durch diinne Schichten Z. llaturforsch 19б2, v. 17a, I 5, 411 414 T
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!