Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование дезоксирибонуклеаз лимфоцитов периферической крови человека при бронхиальной астме

Диссертация: Исследование дезоксирибонуклеаз лимфоцитов периферической крови человека при бронхиальной астме
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Зависимой ДНКазы лимфоцитов больных бронхиальной астмой и здоровых доноров. Показано что лимфоциты больных бронхиальной астмой имеют более низкую активность Са, Mgзависимой ДНКазы. Снижение активности нуклеазы коррелирует с устойчивостью лимфоцитов больных бронхиальной астмой к апоптозу. Установлена положительная корреляция активности нейтральной Мпзависимой ДНКазы с тяжестью течения бронхиальной… Читать ещё >

Исследование дезоксирибонуклеаз лимфоцитов периферической крови человека при бронхиальной астме (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Иммунологические механизмы воспаления бронхов и легких
      • 1. 1. 1. Клетки — участники воспаления легких
    • 1. 2. Два типа клеточной гибели: некроз и апоптоз
    • 1. 3. Роль апоптоза в патогенезе заболеваний
      • 1. 3. 1. Физиологические факторы, приводящие к гибели клетки
      • 1. 3. 2. Роль протеолиза в развитии апоптоза
      • 1. 3. 3. Апоптоз-специфическая фрагментация ДНК
    • 1. 4. Роль нуклеаз в апоптозе
      • 1. 4. 1. Структурные изменения хроматина
      • 1. 4. 2. Ядерные дезоксирибонуклеазы
      • 1. 4. 3. Апоптотические Са, Mg -зависимые эндонуклеазы
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Объект исследования
    • 2. 3. Выделение клеток периферической крови
      • 2. 3. 1. Оценка жизнеспособности клеток
      • 2. 3. 2. Определение апоптоза
    • 2. 4. Получение кольцевой ДНК
      • 2. 4. 1. Очистка ДНК pBR
    • 2. 5. Получение дезоксирибонуклеопротеида лимфоцитов
    • 2. 6. Определение разрывов в ДНК лейкоцитов
    • 2. 7. Определение активности ферментов по приросту кислоторастворимых продуктов ДНК
    • 2. 8. Флуорометический метод определения эндонуклеаз
    • 2. 9. Определение активности РНКазы
    • 2. 10. Аналитические методы о
    • 2. 11. Гидролиз суперскрученной ДНК pBR
  • ДНКазами лимфоцитов
    • 2. 12. Количественная оценка продуктов гидролиза ДНК
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Определение однонитевых разрывов в ДНК лейкоцитов
    • 3. 2. Выделение лимфоцитов
    • 3. 3. Фракционирование белков лимфоцитов
      • 3. 3. 1. Определение ДНКазной активности белковых фракций
    • 3. 4. Выделение плазмидной ДНК «
      • 3. 4. 1. Амплификация ДНК плазмид
      • 3. 4. 2. Хроматография ДНК плазмиды на сефарозе 4В
    • 3. 5. Изучение ДНКазной активности в клетках лимфоцитов
      • 3. 5. 1. Изучение энзиматической активности белков цитоплазмы и хроматина в присутствии ионов двухвалентных металлов
      • 3. 5. 2. Изменение активности ДНКаз хроматина у больных бронхиальной астмой
  • ОБСУЖДЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ

Хронические обструктивные болезни легких включают гетерогенную по своей природе группу легочных заболеваний — бронхиальная астма, эмфизема, хронический обструктивный бронхит, которые объединяют расстройство функций внешнего дыхания легких по обструктивному типу. Эти заболевания входят в число лидирующих причин по числу нетрудоспособности, инвалидности и занимают четвертое-пятое место среди других причин смерти. Исследования, проведенные в различных странах, показывают, что в США около 14 млн людей страдает хроническим обструкционным бронхитом легких (ХОБЛ), причем 12,5 млн — хроническим бронхитом, а 1,65 млн — эмфиземой. По сравнению с 1982 г. отмечается рост заболеваемости на 41%. В 60-е годы, по данным британских исследователей, 17% взрослого населения Объединенного Королевства страдали ХОБЛ. Было отмечено, что 25% взрослых в молодости страдали бронхитом (Report, 1961;см. обзор Новикова, 1996). В России данные медицинской статистики свидетельствуют — болезни органов дыхания занимают по распространению 1 место: 15 073,2 на 100 000 населения, далее следуют сердечно-сосудистые заболевания — 14 385,4, нервной системы — 13 491,0. Эпидемиологические исследования показывают определенную связь развития ХОБЛ с социально-экономическим состоянием человека, уровнем его образования, интеллектом, что в конечном счете позволяет осознать известные факторы риска окружающей среды и иметь материальную и моральную готовность избегать их патогенного влияния.

Вследствие суммирования факторов риска окружающей среды и генетической предрасположенности развивается хронический воспалительный процесс, в который вовлекаются все морфологические структуры легких. Первичные механизмы патогенеза ХОБЛ находятся на молекулярно-клеточном уровне (Белушкина и др., 1998). Именно этот уровень определяет индивидуализацию клинических проявлений ХОБЛ у больных. Практически все клеточные элементы респираторной системы под влиянием этиологических факторов активизируются и участвуют в воспалительной реакции. Несмотря на то, что патогенез гиперреактивности бронхов, возникающий на первой стадии воспаления, до настоящего времени полностью не ясен, предполагается, что он возникает в результате сложного взаимодействия Т-лимфоцитов, нейтрофилов, тучных клеток, макрофагов и тромбоцитов. На первой фазе развития бронхита, когда взаимоотношения между клетками бронхиального эпителия относительно сохранены и имеется лишь признаки гиперсекреции, именно лимфоциты являются преобладающими клетками инфильтрата (Tomei, 1994; Zhoug, et al., 1993). Убедительно показано, что лимфоциты и другие клетки, мигрировавшие в легочную ткань, имеют строго определенный срок жизни, по истечению которого они подвергаются элиминации посредством запуска процесса их программированной клеточной гибели или апоптоза. Исследования процессов программированной клеточной гибели лимфоцитов у больных бронхиальной астмой свидетельствуют об устойчивости данных клеток к апоптозу, что проявляется в замедлении фрагментации ДНК этих клеток при инкубации в среде in vitro (Melis et al., 1997, 1998; Green, Scott, 1994).

В свете этих данных объяснимо то внимание, которое уделяют роли нуклеаз в апоптозе клеток. Польские ученые (Szopa, Adamic, 1993) выдвинули гипотезу, что первым и важнейшим этапом апоптоза является активация нуклеаз. Далее было показано, что активность нуклеаз в клетках может зависеть от двух белковых молекул — неустановленной «апоптотической» нуклеазы (мол. масса-40 000) и кислого белка (мол. масса-30 000), который стабилизирует и инактивирует нуклеазу (Enari et al., 1998). Высказывается предположение, что, по всей вероятности, в качестве «апоптотической» могут выступать различные клеточные нуклеазы (Wullie, 1998).

Целью настоящей работы было обнаружение и изучение ядерных и цитоплазматических нуклеаз лимфоцитов при хронической бронхиальной астме.

ВВЫВОДЫ.

1. Из лимфоцитов периферической крови человека выделены две нуклеазы: Са2+, М§ 2±зависимая и нейтральная Мп2±зависимая ДНКазы белков.

Л | хроматина. Показано, что Са, Mgзависимая ДНКаза находится во фракции белков лабильно связанных с хроматином, Мпзависимая ДНКаза обнаруживается во фракции белков прочно связанных с хроматином.

2. Установлена положительная корреляция активности нейтральной Мпзависимой ДНКазы с тяжестью течения бронхиальной астмы. Ремиссия заболевания у больных сопровождается снижением активности нейтральной Мп2± зависимой ДНКазы белков хроматина лимфоцитов. л I.

3. Показано, что определение активности нейтральной Мпзависимой ДНКазы у больных бронхиальной астмой может иметь диагностическое и прогностическое значение при оценке эффективности проводимого лечения.

4. Разработан метод выделения фракции белков хроматина лимфоцитов и определения активности Мпзависимой ДНКазы из небольшого количества крови человека, который может быть использован при диагностике астмы. о. i>,.

5. Проведено сравнительное изучение.

Са, Mg.

— зависимой ДНКазы лимфоцитов больных бронхиальной астмой и здоровых доноров. Показано что лимфоциты больных бронхиальной астмой имеют более низкую активность Са, Mgзависимой ДНКазы. Снижение активности нуклеазы коррелирует с устойчивостью лимфоцитов больных бронхиальной астмой к апоптозу.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г., Липкин B.jV1., Трапезников H.H. Кушлинский Н. Е. Система Fas-FasL в норме и при патологии // Вопросы биол. мед. и фарм. химии 1999, № 3,0.3−16.
  2. А.Г. ДНКазы клеточных ядер //Биохимия.- 1989.- Т.54, № 2.С.273−283.
  3. А.Г., Бубнов Н. В., Вотрин И. И. ДНКазы клеточных ядер:множественность и гетерогенность //Биохимия.- 1986.- Т.51, № 7.- 11 941 202.
  4. H.H., Хасан Хамад Али, Северин С Е . Молекулярные основыапоптоза//Вопросы биол. мед. и фарм. химии 1998, № 4, с. 15−23.
  5. М.И., Зоткина Н. Л., Винтер В. Г. Выделение и некоторые свойстваДНКазы хроматина ядер печени крыс //Биохимия.- 1970.- Т.35.- 409−413.
  6. Н.И., Баснакьян А. Г., Вотрин И. И. Мп^"^-зависимая эндонук-леазнаяактивность хроматина //Биохимия.- 1986.- Т.51, № 7.- 1194−1202.
  7. Н.В. ДНК-эндонуклеазы клеточных ядер печени крыс:гетерогенность, специфичность и активность в нормальной ткани и гепатоме //Автореф. дис.. канд. биол. наук /Московский ун-т.- М., 1988.19 с.
  8. В.Г., Зоткина Н. Л., Зо Сын Ха, Абрамова З.И. Очистка ииммунохимическая характеристика Мп-зависимой ДНКазы хроматина //БИОХИМИЯ.-1993.-Т.58, № 9.-1 394−1402.
  9. В.А., Терпиловс^^ая О.Н., Третьяк Т. М. Ядерная ДЕЗСаза клетокголовного мозга крысы //Укр. биохим. ж-л.- 1983.- Т.55, № 2.-С.162−168.
  10. В.А., Третьяк Т. М., Газиев А. П., Санталов Б. Ф. Щелочная ДНКазаголовного мозга крыс //Биохимия.- 1980.- № 5.- 912−922.
  11. Л.А. Зависимая от ионов кальция и магния эндонуклеаза .37кДаактивируется при индуцированном колхицином апоптозе в клетках HL-60 //Цитология.- 1994.- Т.36, № 3.- 303−309.
  12. Е.Ф., ЗагребинВ.М. Апоптоз клеток: морфология, биологическаяроль, механизмы развития // Архив патологии.- 1987.-Т.49.-С. 84−89.
  13. Н.И., Рассказов В. А. Влияние ионов двухвалентных металлов наферментативную ативность Ca^" ,^Mg^ -^3aBHCHMoM дезоксирибонуклказы из эмбрионов морского ежа Strongylocentrotus intermedius //Биохимия.- 1980.Т.45,№ 3.-С.544−555.
  14. Н.И., Рассказов В. А. Исследование субстратной специфичностиСа^, Mg^^ -зависимой дезоксирибонуклказы из эмбрионов морского ежа Strongylocentrotus intermedius //Биохимия.-1981.- Т.46, № 5.- 872−880.
  15. Н.И., Рассказов В.А. Ca^'^, Mg^^-зaвиcимaя дезоксирибонуклеазаиз эмбрионов морского ежа Strongylocentrotus intermedius, специфичная локальным конформациям В-ДЬЖ //Докл. АН СССР.- 1983.- Т.268, № 6.С.1501−1504.
  16. Н.И., Гафуров Ю. Н., Рассказов В. А. Выделение и некоторыесвойства Ca^"^, Mg^^-зaвиcимoй дезоксирибонуклказы из эмбрионов морского ежа Strongylocentrotus intermedius //Биохимия,-1976.- T.41.- № П.- 20 072 014.
  17. Н.И., Зинатуллин Р. Ф., Фаворов В. В., Рассказов В. А. Выделениеи исследование свойств Ca, Mg-3aBHCHMofi ДЬЖазы из гепатопанкреаса краба Paralithodes сат18с11аиса//Биохимия.-1993.-Т.58,№ 5.-С.681−691. .
  18. Л.В., Зотова Р. Н., Уманский С Р . Выделение Ca, Mg-зaвиcимoйнуклеазы из хроматина тимуса теленка //Биохимия.- 1989.-Т.54, Х210. С709−718.
  19. A.A., Звонарев Н. Б., Хансон К. П. Изучение спектра ядерныхдезоксирибонуклеаз (ДНКаз) клеток тимуса крыс в норме и после общерентгеновского облучения //Радиобиология.- 1991.- Т. ЗО, № 1.- 20−27.
  20. Г. Н., Третьяк Т. М., Терпиловская О. П. Ингибирование ДЬЖазы Iбелками хроматина клеток головного мозга крысы //Изв. АН Сер. биол. (Россия).- 1993.- № 3.- 460−462.
  21. И.А., Ходарев H.H., Александрова С, Вотрин И.И. Выделение иисследование Ca, Mg-3aBHcnMofi эндонуклеазы из клеточных ядер лимфоцитов селезенки человека //Биохимия.- 1988.-Т.53, № 7.- С1163−1170.
  22. Тронов В. А, Репарация ДНК и апоптоз// Цитология .- 1999.- Т.41, № 5.С.405−410.
  23. СР. Апоптоз: молекулярные и клеточные механизмы // Мол.биология.-1986.-Т.30,№ 3.-С.487−502.
  24. Д. Физическая биохимия. -М:. Мир, 1980.-583 с.
  25. А.А. Апоптоз и его место в иммунных процессах // Иммунология1996.- Т .6 -С. 10−23.
  26. Abastado J.-P. Apoptosis: function and regulation of cell death // Res. ImmunoL1996.-V.147.-P.22 493−22 500.
  27. Alnemri E.S., Livingston D.G., Nickolson D.W., Salveson G. et al. Human
  28. E/CED-3 protease nomenclature. //Cell.-1996.-V.87.-P.171−179.
  29. Alnemri E.S., Litwack G. Activation of intemucleosomal DNA cleavage inhuman СЕМ lymphocytes by glucocorticoid and novobiocin //J. Biol. Chem.1990.- V.265.-P.17 323−17 333.
  30. Anstyn J. M. New insight into the mobilization and phagocytic activity ofdendritic cells. //J. Exp. Med. — 1996. — N. 4. — P. 1287−1292.
  31. Arends M. J, Moris R. G, Wyllie A .H. Apoptosis: The role of the endonuclease //Amer. J. Pathol. — 1993. — V. 136. — P 593−598.
  32. Arends M.J., Wyllie A .H. Apoptosis. Mechanism and role in patology //1.tem.Rev.Exp.Pathol.- 1991.-V.32.-P.223−254.
  33. Beaver J.P., Waring P. A decrease in intracellular glutathione concentrationprecedes the onset of apoptosis in murine thymocytes // Eur. J.Cell. B i o l — 1995.V.68,Nl.-P.47−54.
  34. Beaver J.P., Waring P. Lach of correlation between early intracellular «calcium ionrises and the onset of apoptosis in thymocytes // Immunol. Cell. Biol.- 1994.V.72, N.1.-P.489−499.
  35. Brown D. G, Sun X. M, Cohen G .M. Dexamethasne — induced apoptosis involvescleavege of DNA to large fi-agments prior to intemucleosomal fragmentation // J. Biol. CChem.- 1993 — V. 268.- P. 3037−3039
  36. Brown D.R., Hurwitz J., Reinberg S.L., Zipurski S.L. Nuclease activities involvedin DNA-replication //In: Meeting on Nucleases, aug. 1981, — N .Y.: Cold Spring Harbor Laboratory, 1982.-V.14.- P.187−209.
  37. Carson D. A, Tan, apoptosis in rhumatic disease // Bull Rheum Dis.- 1995.-V.44,N.1.-P.1−3
  38. Cohen J. J Glucocorticoid — Induced apoptosis in the thymus // Sem. Immunil.1992. — V.4. — P.363−369.
  39. Cohen J. J., Duke R. C. Glucocorticoid activation of calcium dependentendonuclease in thymocyte nuclei leads to cell death // J. Immunol. — 1984.V.132.-P.38−42.
  40. Cohen J. J, Duke R.C. Glucocorticoid activation of calcium dependentendonuclease in thymocyte nuclei leads to cell death // J. Immunol.- 1984.V.132.-P. 38−42
  41. Compton M. M. , Cidlowski J.A. Identification of a glucocorticoid-inducednuclease in thymocytes //J. Biol. Chem.- 1987.- V.262.- P.8288−8292.
  42. Dickman S, First p 53 relative maybe a new tumor suppressor // Science.- 1997.V.277.-P.1605−1606.
  43. Dikwerth T. L, Johnson E .M. Temporal analysis of events associated withprogrammed cell death (apoptosis) of sympathetic neurons deprived // J. Cell. Biol.- 1993.-V.123,N5.-P.12
  44. Dosne de Pasqualini Ch. Apoptosi y cancer. De las modas en oncologia //Bol.Acad. Nac. Med. Buenos Aires.- 1994.- V.72, N.2.- P.606−614.
  45. Dounce A.L., Ickowicz R. Effect of method of isolation of cell nuclei on ratios ofnuclear protein to D N A //Arch. Biochem. Biophys.- 1969.- V.131, № 2.- P.359 368. no
  46. Dowel D., Mac Donald P., Komm B et al. Stable expression of the calbindin-D28K complementary D N A interferens with the apoptotic’pathway in limfocytes // Mol. Endocrinol- 1992.-V.6.-P. 1843−1848.
  47. Duvan E., Wyllie A .H. Death the cell //Immunol.Tod.-1986.-V.7.-P. 115−119.
  48. Enari M. , Sakahira H., Yokoyama H. et al. A caspase-activated DNAse thatdegrades DNA during apoptosis, and its inhibitor ICAD //Nature.-1998.- V.391.P.43−50.
  49. Fesus L. P. Biochemical events in naturally occuring forms of cell death // FEBS1. t t — 1983.-V.328.-P.1−5.
  50. Fischer G.H., Rosenberg F.J., Straus S. E et al. Dominant interfering Fas genemutations impair apoptosis in human autoimmune lymphoproliferative syndrome / / C e l l — 1995.-V.81.-P.935−946.
  51. Fraser M. G,, Chow T.Y.-K., CohenH., KoaH. Neurospora endonucleases: What’sthe relationship? //Biochem. Cell. B i o l — 1986.-V.64.- P. 106−116.
  52. Eraser M.J. Endo-exonucleases: enzymes involved in DNA repair and cell death?//Bio Essays.- 1994.- V.16, № 10.- P.761−766.
  53. Gaido M.L., Cidlowski J.A. Identification, purification and characterization of acalcium-dependent endonuclease (NUC18) from apoptotic rat thymocytes // J. B i o l Chem.- 1991.- V.266.- P.18 580−18 585.
  54. Green D.R., Scott D.W. Activation-induced apoptosis in lymphocytes //Curr.Opin. Immunol- 1994.-V.6,N3.-P.476−487.
  55. Hashida T., Tanaka Y., Matsunamu N. , et al. Purification and properties of buleseminal plasma Ca, Mg -dependent endonucleae //J. B i o l Chem.- 1982.- V.257, № 21.- P.13 114−13 119.
  56. Hansen R, Oren M.-P.53: from inductive signal to cellular effect // Curr. OpinGenet. Develop.- 1977.-V.7.- P.46−51.
  57. Hewish D.R., Burgoyne L .A. Chromatin substructure. The digestion of chromatinDNA at regularly spraced sites by a nuclear deoxyribonuclease //Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1973a.- V.52, № 2.- P.504−510. 1. l l
  58. Hibino Y., Kusashio E., Terakawa T., Sugano N. Enhancement of an Mgdependent nuclease activity in rat liver cells exposed to cisplantin //Biochim. and Biophys. Res. Commun.- 1994.- V.202, № 2.- P.748−756.
  59. Janeway Ch. A, Travers P. Immunobiology.- London: Carrent biology Ltd., 1994.
  60. Kaiser W., Edelman J. S. Calcium dependent of glucocorticoid — inducedlymphocytolysis // Proc. Nat. Acad. Scie USA — 1977. — V.74 — P.638−641.
  61. Kerr J.F.R., Wyllie A .H. , Currie A.R. Apoptosis: a basic biological phenomenwith wide raning implications in tissue Rinetics. //Br. J. Cancer.-1972.-V.26.P.239−257.
  62. Khodarev N.N., Chupirina I.V., Tkacheva T.I. et al. Ca/Mg-dependentendonuclease: a putative compton torget in cell transformation and death //Cell. Proliferat.- 1995.- V.28, № 5.- P.296.
  63. King L.B., Vacchio M.S., Ashwell J.D. To be or not to be: mutually antagonisticdeas signals regulate thymocyte apoptosis // Intern. Arch. Allergy.Immunol.1994.-V.105,N4.-P.355−358.
  64. Klingholtz R., Stratling W. H. Digestion of chromatin to Hl-depleted 166 basepair particules by Ca^ «^ Mg^"^- dependent endonuclease// FEBS Lett. -1981. V 139.-P.105−111.
  65. Kogg J. C, Doerschux C. M. Leukocyte traffic in the lung. //Anni. Rev. Physiol.1995. — V.57.-P.97−114.
  66. Koide S.S., Burzio L., Tanigawa Y. Properties of Ca, Mg -dependentendonuclease from sea urchin eggs of Arbacia punctulata //Experientia.-1975.V.31,№ 6.-P.646−648.
  67. Kokileva L. Multistep chromatin degradation in apoptosis: D N A break down inapoptosis // Inter, arch, allergy Immunol. 1994. — V.105, N.4. — P.339−343.
  68. Komderg., Baker T.A. DNA replication.-San Francisco: W.Y.Freeman and &Co, 1990.
  69. Krenzer K .N. Recognation of single-stranded D N A by the bacteriophage T4induced type II topoizomeraze //J.Biol.Chem.-1984.-V.259.-P.5347−5354/
  70. Krammer P.H. CD95(APO-lFas)-mediated apoptosis: live and let die.//Adv.Immunol.-1999.-V.71.-P. 163−210.
  71. Kressel M. , Groscurth P. Distinction of apoptotic and necrotic cell death by insitu labelling of fragmented DNA. //Cell and Tissue Res.-1994.-V.278,N.3.P.549−556.
  72. Kumar S, Harvey N. L. Kol of multiple cellular proteases in the execution ofprogrammed cell death // FEBS Lett. — 1995. — V.375, N.3. — P.169−173.
  73. Kunits Cristalline deoxyribonuclease. I. Isolation and general properties. Spectrophotometric method for the measurement of deoxyribonuclease activity // Physiol.-1950.-V.33.-P.349−363.
  74. Lambert M.W., Lambert W.C. A system for analysis of mammalian D N Aendonucleases and the manipulation of genes //Proc. 10* Annu. Int. Conf IEEE Eug. Med. and Biol. Soc, New Orieans, La, Nov. Pt.2/4.- N.-Y., 1988.-P.10 341 035.
  75. Lambert M.W., Studzinski G.P. D N A endonuclease activities associated withmelanoma cell chromatin //Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1979.-V.91, № 4.P.1481−1487.
  76. Langau T.A. The regulation nucleic acid and protein synthesis (Koningsberger/Bosch, eds). Amsterdam: Elsevier, 1969.-P.233−240.
  77. Magno G., Joris I. Apoptosis, oncosis, necrosis // Amer. J.Pathol.- 1995.-V.146,N.1.-P.3−15.
  78. Malarkey K, Belham C M, Paul H, et al. The regulation of tyrosine kinase, signalling pathways by growth factor and G-protein coupled receptor // Biochem. J.- 1995.-V.309, N 2.- P.361−375
  79. Martin CP. , Murphy T .M. Properties of UV-specific endonuclease from tobaccoleaves //Photochem. and Photobiol.- 1994.- V.59. -Spec. Issue.- P.8a.
  80. Martin S.J., Lennon S.V., Bonham A .M. , Cotter V .G. Induction of apoptosis inHuman leukemia HC-60 cells by inhibition of R N A or protein synthesis //J. 1.munol.- 1990.- V.145.- P. J 859−1867.
  81. Mc Call C. A., Cohen J. J. Programmed cell death in terminally differentiatingkeratinocytes: role of endogemous endonuclease // J. Invest. Dermatol. — 1991. V.97.-P.111−114.
  82. Mc Conkey D.J., Orrenius S. Cellular signaling in Thymocyte apoptpsis. //Apoptosis: The molecular basis of cell death/ Tomei L.D., Cope F.D., eds., Cold Spring Harbor Lab Press, Cold Spring Harbor, New York, 1991.-P.227−262.
  83. Meda N, Shah S.V. Apoptosis //L Lab. Clin. Med.- 1994.-V.124,№ 1.-P.169−177.
  84. M. , Siena A., Vignola A. (eds.) Fluticasone propionate induces apoptosisin on peripheral- blud-limphocyte (PBL) isolated from normal and asthmatic pacients //In: of Europ. Respir Sciety. Annual Congress, Berlin.- 1998.
  85. Nicoletti L., Migliorati Rapid and simple method of measurement of nuclearapoptosis//J. Immunol. Methods.-1991.-V.139.-P.271−279.
  86. Pan H., Y in C, Dyke T.V. Apoptosis and cancer mechanisms // Cancer Surveys-1997.-V.29.-R305−327
  87. Pandey S., Walker P.R., Sikorska M. Identification of novel 97 kDaendonuclease capable of intemucleosomal DNA cleavage //Biochemistry.- 1997.V.36,№ 4.-R711−720.
  88. Parisi E., De Petrocellis B. Properties of a deoxyribonuclease from a nuclearextract of Paracentrotus lividis embryos //Biochem. and Biophys. Res. Commun.1972.- V.49,№ 3.-R706−712.
  89. Perez — Sala D, Collado — Escobart D, Mollinedo F. Intracellular alcalinizationsupress lovastatin — induced apoptosis in HL-Go cells through the inactivation of a pH-dependent endonuclease // J. Biol Chem.- 1995.-V.270, N11.-P.6235−6242
  90. Rice W. Y., Hillyer C D., Harten B et al. Induction of endonuclease — mediatedapoptosis in tumor cells by G-nitroso-substituted legands of poly (ADP-ribose) polymerase //Proc. Nat. Acad Sci USA. — 1992 — V.89, N16. — P.7703−7707.
  91. Sakahira H., Enari M. , Nagata S. Cleavege of CAD inhibitor in CAD activationand DNA degradation during, apoptosis //Nature.- 1998.- V.391.-P.96−99.
  92. Schmidt G, Nucleases and enzymes attaching nucleic acid components // In: TheNucleic acid. N.-Y.: Acad. Press, 1955.-V.1.-P.558−575.
  93. Schroeder J. T., Kagey — Sobotka A., Lichtenstein. L. M. The role of thebasophil//J. Biol Chem.- 1995.-V.271, NIO.-P.7235−7242.
  94. Schwartzman R. A, Cidlowski J.A. Glucocorticoid induced apoptosis oflymphoid cell // Inter. Arch. Allergy Immunol.- 1994.-V.105, N 4.-P.347−354.
  95. Sen S. Programmed cell death: concept, mechanism and control // Biol Revs. Cambrige Phi l Soc.-1992. — V.67, N.3. — R287−319.
  96. Shiokawa D, Ohyama H, Jamada T et al. Indentification of an endonucleaseresponsible for apoptosis in rat thymocytes // Eur. J. Biochem.-1994.-V.226, N1.P.23−30.
  97. Shute J. Basophil migration and chemotoxis. clin. Exp. Allergy.- 1992.- V 22.- P321−323
  98. Simon H, Alam R, Regulation eosinophil apoptosis: transduction of survival anddeath signals // Int. Arch allergy immunol.- 1999.-V.118, N1.- P.7−14
  99. Simon H.U. Molecular mechanisms of defective eosinophil apopthosis indeseases associated with eosinophilia // Int .arch allergy immunol .- 1997. V.113,N.l-3.-P.206−208.
  100. Steiman A. Swanson J. The endocytic activity of dendritic cells //J. Exp. Med.1995.-V.182,N8.-P. 283−288.
  101. Stein G., Stein J., Kleinsmith L.J. Non-histone proteins and gene regulation//Eukaryotic genes: struct., active and regul. London e.a., 1983.- Ch.3.-P.31−51.
  102. Steller H. Apoptosis //Science.- 1995.- V.267, № 5203.- P.1445−1449.
  103. Stewart B. W. Mechanisms of apoptosis: integration of genomic, biochemicaland cellular indicator//L Nat. cancer inst. — 1994. — V.86, N.17. — P.1286−1296.
  104. Stoynov S.S., Bakalova A.T., Dimitrov A. et al. Sinle-strand specificDNAseactivity is an inlierent property of the 140-kDa protein of the snake venom exonuclease//FEES Lett- 1997.- V.409, № 2.-P.151−154.
  105. Strasser A. Apoptosis. Death of aT-cell //Nature.- 1995.-V.373, № 6513.-P.380 386.
  106. Stratling W.H., Grade C, Horg W. Ca, Mg-dependent endonuclease from porcineliver. Purification, properties and sequence specificity //J. Biol. Chem.- 1984.V.259.-P.5893−5895.
  107. Sun D. Y. , Jiang S., Zheng L. M et al. Separate metabolic pathways leading toDNA fragmentation and apoptotic chromatin condensation // J. Exp. Med. — 1994. — V.179. -P.559−568.
  108. Swingl K.F., Cole L.J., Bailey J.S. Assosiation of neutral deoxyribonucleasewith chromatin isolated from mammalian cells //Biochim. Biophys. Acta.- 1967.V.149,№ 2.-P.467−475.
  109. Szabo Y., Boldoy. F., Winkoukol W. Disassembly of chromatin in 50 Kb unitsby detergent // Biochem. Biophis. Res. Communs — 1990. — V 169, N.2. — P.706 712.
  110. Szopa J., Adamiec R. Is the 65 kDa protein direct signal for the nuclease releasefrom nuclear matrix, starting the apoptotic cascade? //Acta Bioch. Polonica.1993.-V.40,№ 2.-P.209−212.
  111. Szopa J., Backer A.J., Sikorski A.F., Kozylek A. Does the nuclear matrixendonuclease show apecificity towards D N A topoisomers? //J. Plaut Physiol.1993.-№ 141.-P.172−175.
  112. Szopa J., Szmidzinski R., Wagner K.G. Purification and properties of amanganese-dependent endonuclease from Tobacco cell cultures //Z. Pflanzenphysiol.- 1983.- V. 111.- P.341 -348.
  113. Takeshita Н., Yasuda Т., Nadano D., et al. Deoxyribonuclease I from rat urine: affinity purification, characterization, and immunochemical studies,//J. Biochem.1995.-V.118.-P.932−938.
  114. Tanuma S.-L., Shiokawa D. Multiple form of nuclear deoxyribonuclease in ratthymocytes //Biochem. and Biophys. Res. Commun.- 1994.- V.203, № 2.-P.789 797.
  115. I.Thomson A. The cytokin Hand book. Academic press, London — 1992. — P.418
  116. Thoma F. Nucleosome positioning //Biochim. Biophys. Acta. Gene Struct, andExpress.- 1992.-V.1130,№l.-P.l-19.
  117. Tomei L.D., Cope F.O.(ed.) Apoptosis П: the molecular basis of apoptosis indisease. N .Y.: Cold Spring Harbor. Lab. Press., 1994.- 430 p.
  118. Uno H., Shah S. Apoptosis // J. Lab.Clin.- 1989.-Y.24, N1.-P.169−177.
  119. Wadano A., Hobus P.A., Liao P.-H. Isolation and characterization of multipleforms of ovine pancreatic deoxyribonuclease // Biochemistry.-1979.-V. 18, № 18.p.4121−4130.
  120. Walker N.I. Ultrastructure of the rat pancreas after experimental duct ligation. I. Roole of apoptosis and intraepithelial macrophages in acinar cell deletion. //Amer. J. Phatol.-1987.-V.126.-P.439.
  121. Walker N.I., Bennet A., Kerr J.F. Cell death by apoptosis during involution ofthe lading breast in the mice and rats. //Amer. J. Anat.-1989.-V.185.-P.19.
  122. Walker P. R, Weaver V. M, Lach et all. Endonuclease activities associated withhigh molecular weight and internucleosomal D N A fragmentation in apoptosis // Exp. Cell Res. — 1994.- v.213.- p. 100−106
  123. Walsh G. M, Advances in the immunobiology of eosinophils and their role indisease // Crit. Rev. Clin. Lab. Scie.- 1999.-v.36, N.5.- p.453−496 (обзор)
  124. Weintraub H. Assembly and propagation of reprissed and derepressedchromosomal state cell — 1985. — V.42. — P.705−711.
  125. G. Т., Smith C. A. Molecular regulation of apoptosis: genetic controlson cell death // Cell. — 1993. — V.74, N 5. — P.777−779.
  126. Wyllie A. W., Kerr J. F., Currie A. R. Cell death: The significance of apoptosis //1.ter. Rev. Cytol. — 1980. — V.68. — P.251.
  127. Wyllie A. An endonuclease at last//Nature.- 1998.- V.391.-P.20−21.
  128. Wyllie A .H. Glucocorticoid induced thymocytes apoptosis is associated withendogenous endonuclease activation // Nature. — 1980. — V.284. — P.555−556.
  129. Yoshihara K., Ota K., Ide T. et al. Anti-Ca, Mg -dependent endonucleaseantibody detects specifically a class of chromatin bound endonuclease //Biochem. andBiophys. Res. Commun.- 1997.- V.236, № 2.- P.423−426.
  130. Yoshihara K., Tanigawa G., Burzio., Koide S.S. Evidence for adenosinediphosphate ribosylation of Ca '^^, Mg '^^ -dependent endonuclease //Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1975.- V.72.- P.289−293.
  131. Zhivotovsky B, Wade D, Nicotera P, Orrenius C. Role of nuclease in apoptosis //1.tern. Arch. Allergy. Immunol.- 1995.-V.105, N 4.- p.333−336
  132. Zhivotovsky B., Cedervall B., Jiang S., Nicotera P. Involment of Ca^ «*» in theinformation of high molecular weight DNA fragments in thymocyte apoptosis // Biochem. Biophys. Res Communs. — 1994. — V.202, N1.-P.120−127.
  133. Zhong L., Sarafian T., Kane D. Bel — Z inhibits death of central neuronalcellsinduced by multiple agents // Proc. Nat Acad sci USA. — 1993. — V.90. — P.45 334 537.
  134. Zhu Fan Xin, Biswas E.E., Biswas S.B. Purification and characterization of theDNA polymerase a associated exonuclease: The RTHI gene product //Biochemistry.- 1997.- V.36, № 2.- P.5947−5954.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!