Миоглобин как восстановительный реагент в биологических системах: Кинетика и механизм редокс-реакций миоглобина с низкомолекулярными акцепторами электрона и цитохромом С
Диссертация
В аэробных условиях переходные металлы, Си2+, Со3+ и Fe3+, в присутствии восстановителей способны претерпевать циклические редокс-превращения и служить центрами продукции активных форм кислорода. Поскольку Hb и Mb, присутствующие в клетках в очень больших количествах, являются хорошими восстановителями соединений этих металлов, они могут также принимать непосредственное участие в таких процессах… Читать ещё >
Список литературы
- Агуреев А.П., Мохова E.H. Окисление НАДН в митохондриях животных. В кн.: Реакции живых систем и состояние энергетического обмена. Пущино, 1979, 2751
- Агуреев А.П., Алтухов Н. Д., Мохова E.H., Савельев И. А. Активация внешнего пути окисления NADH в митохондриях при снижении pH. Биохимия, 1981, 46, 19 451 956
- Арутюнян Э.Г., Сафонова Т. Н., Обмолова Г. В., Тепляков A.B., Попов А. Н., Русаков A.A., Рубинский С. В., Куранова И. П., Вайнштейн Б. К. Кристаллическая структура оксилеггемоглобина при разрешении 1,7 A. Биоорган, химия, 1990,16, 293−302
- Атанасов Б.П., Постникова Г. Б., Садыков Ю. Х., Волькенштейн М. В. Изучение переноса электрона в гемопротеинах. II. Зависимость скорости восстановления феррицитохрома С оксимиоглобином отрН. Молекуляр. биология, 1977,11, 537 544
- Атанасов Б.П., Косекова Г. П., Митовска М. И., Христова П. К., Данчева К.И.
- Модифицированные пиридоксальфосфатом производные цитохрома С. Моно- и дизамещенные производные: характеристика и влияние на перенос электронов в обедненных цитохромом С митохондриях. Молекуляр. биология, 1980,14, 307 315
- Князева Т.А., Малюгин Э. Ф., Заринская С. А., Арчаков A.M. Солюбилизация цитохрома С в ишемированной печени. Вопр. мед. химии, 1975, 21, 481−484
- Комаров Ю.Е., Сивожелезов B.C., Постникова Г. Б. Применимость моделейэлектростатического взаимодействия молекул к описанию зависимости скорости реакции между миоглобином и цитохромом С от ионной силы. Биофизика, 1998, 43,16−25
- Маринов Б.С. Фотовосстановление гемоглобина в эритроцитах. Молекуляр. биология, 1979,13, 111−117
- Миронова Г. Д. Гистохимия миоглобина и цитохромоксидазы в филогенезе позвоночных при экспериментальном инфаркте миокарда и миокардите. Автореф. дисс. канд. биол. наук. Алма-Ата, 1971
- Панченков Г. М., Лебедев В. П. Химическая кинетика и катализ. М.: Химия, 1974, 345−351
- Постникова Г. Б., Горбунова Н. П., Атанасов Б. П. Изучение переноса электрона в гемопротеинах. VIII. Влияние химической модификации цитохрома С на скорость восстановления его оксимиоглобином. Молекуляр. биология, 1984,18, 234−243
- Постникова Г. Б. Изучение механизма переноса электрона междуферропроизводными миоглобина и феррицитохромом С. Биофизика, 1986, 31, 163−185
- Cusanovich M.A. Mechanisms of electron transfer by high-potential C-type cytochromes. In: Bioorganic Chemistry (van Tamelen E.E., ed.), New York: Academic Press, 1978, 4,117−146
- Davison A.J. Kinetics of the copper-histidine catalysis of ferrocytochrome С oxidation. J. Biol. Chem., 1968, 243, 6064−6067
- Davison A. J., Hamilton R.T. Stimulation of cytochrome C oxidation by a copper citratecomplex. Arch. Biochem. Biophys., 1968,126, 228−231 Dickerson R.E., Timkovich R. In: The enzymes (Boyer P.D., ed.), London: Academic
- Press, 1975,11, 397−547 Dunn C.J., Rohlfs R.J., Fee J.A., Saltman P. Oxidation of deoxymyoglobin by Fe (CN)6.3″.
- Hodges H.L., Holwerda R.A., Gray H.B. Kinetic studies of the reduction ferricytochrome
- Jameson R.F. Coordination chemistry of copper with regard to biological systems. In:
- Mauk M.R., Mauk A.G. Interaction between cytochrome bs and human methemoglobin.
- Mitsui T., Kawai H., Naruo T., Nishino H., Saito S. In situ hybridization of myoglobin mRNA: results on the skeletal muscles of normal subjects and patients with neuromuscular diseases. Acta Neuropathol., 1993, 86, 313−318
- Can. J. Biochem., 1977, 55, 796−803 Polozov R.V., Dzhelyadin T.R., Sorokin A.A., Ivanova N.N., Sivozhelezov V.S.,
- Chem. Soc., 1982,104, 841−845 Reid L.S., Gray H.B., Dalvit C., Wright P.E., Saltman P. Electron transfer from cytochrome bs to iron and copper complexes. Biochemistry, 1987, 26, 7102−7107
- Rifkind J.M. Copper and the autoxidation of hemoglobin. Biochemistry, 1974,13, 24 752 481
- CSAM-93, St. Petersburg, 1993,131 Stadtman E.R., Oliver C.N. Metal-catalyzed oxidation of proteins. J. Biol. Chem., 1991, 266, 2005−2008
- Tomoda A., Tsuji A., Yoneyama Y. Mechanism of hemoglobin oxidation byferricytochrome C under aerobic and anaerobic conditions. J. Biol. Chem., 1980, 255, 7978−7983
- Wu Ch.-Sh.C., Duffy P., Brown W.D. Interaction of myoglobin and cytochrome C.
- Zabinski R.M., Tatti K., Czerlinski G.H. On the electron transfer reaction betweenferricytochrome C and ferrohexacyanide in the pH range 5 to 7. J. Biol. Chem., 1974, 249, 6125−6129
- Zhang B.-J., Andrew C.R., Tomkinson N.P., Sykes A.G. Reactivity patterns for redox reactions of monomer forms of myoglobin, hemocyanin and hemerythrin. Biochim. Biophys. Acta, 1992 a, 1102, 245−252
- Zhang B.-J., Smerdon S.J., Wilkinson A.J., Sykes A.G. Oxidation of residue 45 mutant forms of pig deoxymyoglobin with Fe (CN)6.3″. J. Inorg. Biochem., 1992 6, 48, 79−84
- НЬ гемоглобин Mb — миоглобин Lb — леггемоглобин Дезокси-Hb — дезоксигемоглобин Дезокси-Mb — дезоксимиоглобин Мет-Hb — метгемоглобин Мет-МЬ — метмиоглобин НЬ02, окси-НЬ — оксигемоглобин МЬ02, окси-МЬ — оксимиоглобин Lb02, окси-Lb — оксилеггемоглобин
- СМ-МЬ карбоксиметилированный по гистидинам миоглобин СА-МЬ — карбоксиамидированный по гистидинам миоглобин Cyt С — цитохром С
- EDTA этилсндиамин-Ы, М, Ы1Ч'-тетрауксусиая кислота
- EGTA (этилендиокси)диэтилендинитрило-К, К, К', Н'-тетрауксусная кислота NTA — нитрилотриуксусная кислота
- DTPA диэтилентриамин-Ы, Ы^Ы^"Ы"-пентауксусная кислота
- CDTA trans- 1,2-диаминоциклогексан-К, М,.ЧГ,]Ч'-тетрауксусная кислота1. TFA трифторадетил
- TFC (трифторметил)фенилкарбамил1. TNP тринитрофенил1. CDNP карбоксидинитрофенилbipy 4,4'-бипиридинphen 1,10-фенантролинdmphen 2,9-диметил-1,10-фенантролин1. MITC метилизотиоцианат
- FITC флуоресцеинизотиоцианат
- NADH восстановленный никотинамидаденин-динуклеотид DNP — 2,4-динитрофенол
- FCCP карбонилдицианид-п-трифторометоксифенилгидразон MOPS — 3 -(N-морфолиIio)npoi iaiгсул ьфоновая кислота