Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Многоуровневая проводимость ионных каналов, образованных циклическими липодепсипептидами Preudomonas Syringae в липидных бислоях

Диссертация: Многоуровневая проводимость ионных каналов, образованных циклическими липодепсипептидами Preudomonas Syringae в липидных бислоях
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Несомненную важность для понимания механизмов многоуровневой проводимости каналов клеточных мембран представляют полученные данные о роли диполь-дипольных и заряд-дипольных взаимодействий в кооперативности функционирования каналов, образованных циклическими липодепсипептидами в бислойных липидных мембранах. Предложен механизм функционирования циклических липодепсипептидов в мембране. Полученные… Читать ещё >

Многоуровневая проводимость ионных каналов, образованных циклическими липодепсипептидами Preudomonas Syringae в липидных бислоях (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Актуальность исследования
  • Цели и задачи исследования
  • Научная новизна исследования
  • Теоретическое и практическое значение работы
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Многоуровневая проводимость ионных каналов
      • 1. 1. 1. Флуктуации эффективного диаметра поры
      • 1. 1. 2. Кластеризация ионных каналов в специфических мембранных областях
      • 1. 1. 3. Кооперативное функционирование каналов в кластере
    • 1. 2. Влияние спонтанной кривизны липидных молекул на активность ионных каналов
    • 1. 3. Влияние дипольного потенциала мембраны на активность ионных каналов
    • 1. 4. Характеристика объектов исследования
      • 1. 4. 1. Молекулярная структура липодепсипептидов
      • 1. 4. 2. Биологическая активность липодепсипептидов
      • 1. 4. 3. Каналообразующая активность циклических липодепсипептидов в липидных бислоях
        • 1. 4. 3. 1. Подсостояния проводимости каналов, образованных циклическими липодепсипептидами. Кластерная организация СМЕ-каналов
        • 1. 4. 3. 2. Вольт-амперные характеристики элементарных каналов
        • 1. 4. 3. 3. Воротные свойства фитотоксиновых каналов
        • 1. 4. 3. 4. Каналообразующая активность циклических липодепсипептидов в клеточных и модельных мембранах
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Формирование липидных бислоев и измерение их электрических характеристик
      • 2. 2. 2. Анализ экспериментальных данных
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Геометрия элементарного СМЕ-канала
    • 3. 2. Потенциалзависимость синхронизации элементарных каналов в кластере
      • 3. 2. 1. Влияние заряда липидных молекул и каналоформера на кооперативность функционирования элементарных каналов
      • 3. 2. 2. Дипольная модель десинхронизации функционирования элементарных каналов в кластере
    • 3. 3. Влияние дипольного потенциала мембраны на многоуровневую проводимость каналов
      • 3. 3. 1. Влияние дипольного потенциала мембраны на число кооперативно функционирующих элементарных каналов
      • 3. 3. 2. Влияние дипольного потенциала мембраны на проводимость элементарных каналов
    • 3. 4. Механизм функционирования циклических липодепсипептидов в мембране
      • 3. 4. 1. Кинетические характеристики подсостояний проводимости
      • 3. 4. 2. Общий предшественник для элементарных каналов и каналов-кластеров
      • 3. 4. 3. Кинетическая схема функционирования каналов
    • 3. 5. Каналообразующая активность липодепсипептидов в липидных бислоях
      • 3. 5. 1. Зависимость каналообразующей активности СМЕ от мембранного дипольного потенциала
      • 3. 5. 2. Зависимость каналообразующей активности СМЕ от сфинголипидного состава мембраны
  • ВЫВОДЫ

Актуальность исследования.

Актуальность изучения многоуровневой проводимости ионных каналов, образованных циклическими липодепсипептидами бактерий Pseudomonas syringae pv. syringae в липидных бислоях, имеет несколько аспектов.

Прежде всего, следует отметить широкий спектр медико-биологической активности этих соединений. Циклические липодепсипептиды способны предотвращать грибковые заболевания растений, поэтому штаммы Pseudomonas syringae syringae могут быть использованы в сельском хозяйстве для создания систем биологического контроля сохранности урожая [Janisiewicz et al., 1999; Bull et al., 1998]. Следует отметить, что липодепсинанопептид сирингомицин Е (СМЕ) ингибирует и рост клинически важных возбудителей грибковых заболеваний человека [Sorensen et al., 1996; De Lucca et al., 1999]. Показано, что образование пор в мембранах клеток-мишеней является общим механизмом токсического действия всех бактериальных липопептидов [Maget-Dana and Ptak, 1990; Brodey et al., 1991; Sheppard et al., 1991; Hutchinson et al., 1995; Carpaneto et al., 2002]. Поэтому изучение молекулярных механизмов, лежащих в основе каналообразующей активности СМЕ и родственных соединений, необходимо в интересах применения липопептидов в биотехнологии, практической фармакологии, медицине и сельском хозяйстве. Особый интерес для понимания механизмов функционирования токсиновых каналов представляет природа их многоуровневой проводимости. Установление факторов, способных влиять на свойства подсостояний проводимости каналов, открывает широкие перспективы направленного изменения противогрибковой активности липодепсипептидов.

С другой стороны, многоуровневая проводимость — широко распространенное явление, свойственное большому числу ионных каналов клеточных мембран. Поэтому каналы, образуемые циклическими липодепсипептидами Pseudomonas syringae, могут выступать в качестве адекватной модели для исследования механизмов функционирования ионных каналов клеточных мембран, что является одним из фундаментальных направлений клеточной биологии. Изменение многоуровневой проводимости каналов в результате воздействия каких-либо эндогенных или экзогенных факторов может быть одним из регуляторных механизмов в клетке.

Для получения надежных результатов, позволяющих выяснить принципы молекулярной организации и функционирования токсиновых каналов, необходимо широкое варьирование условий эксперимента, что в случае лабильных клеточных мембран не представляется возможным. Поэтому для решения этих вопросов представляется актуальным исследование модифицированных каналоформерами липидных бислоев.

Цели и задачи исследования.

Цель данной работы — установление механизмов многоуровневой проводимости ионных каналов, образованных циклическими липодепсипептидами, СМЕ и сирингостатином, А (ССА). Для достижения поставленной цели решались следующие экспериментальные задачи:

1) изучить потенциал-зависимость кинетических параметров и кооперативности функционирования СМЕи ССА-каналов;

2) выяснить влияние поверхностного заряда липидных бислоев, спонтанной кривизны липидных молекул, ионной силы околомембранных растворов и дипольного потенциала мембраны на синхронность открывания каналов в кластере;

3) установить геометрию СМЕ-канала и определить радиусы его устьев;

4) исследовать влияние дипольного потенциала мембраны на каналообразующую активность СМЕ.

Научная новизна исследования.

Впервые показано, что кооперативность функционирования элементарных каналов в кластере зависит от величины трансмембранного и дипольного потенциала. Синхронизация элементарных каналов в кластере определяется диполь-дипольными и заряд-дипольными взаимодействиями.

Предложена кинетическая схема функционирования циклических липодепсипептидов в мембране, которая включает два непроводящих состояния, предшествующих открыванию как элементарных каналов, так и кластеров. Впервые показано, что водная пора СМЕ-канала имеет форму усеченного конуса. Разработан теоретический подход, позволяющий оценить радиусы устьев конической поры. Данные, полученные в ходе работы, показывают, что токсичность циклических липодепсипептидов для клеток-мишеней может регулироваться дипольным потенциалом их мембран.

Теоретическое и практическое значение работы.

Несомненную важность для понимания механизмов многоуровневой проводимости каналов клеточных мембран представляют полученные данные о роли диполь-дипольных и заряд-дипольных взаимодействий в кооперативности функционирования каналов, образованных циклическими липодепсипептидами в бислойных липидных мембранах. Предложен механизм функционирования циклических липодепсипептидов в мембране. Полученные данные о влиянии дипольного потенциала мембраны на каналообразующую активность СМЕ важны с точки зрения регуляции его токсичности для грибковых клеток. Разработанный теоретический поход для оценки радиусов водной поры СМЕ-канала может быть использован для определения размеров пор других конических каналов.

122 ВЫВОДЫ.

1. Многоуровневая проводимость ионных каналов, образованных сирингомицином Е и сирингостатином, А в липидных бислоях, обусловлена кооперативным функционированием элементарных каналов. Диполь-дипольные и заряд-дипольные взаимодействия определяют синхронизацию элементарных каналов в кластере.

2. Элементарный СМЕ-канал представляет собой коническую пору с меньшим устьем со стороны введения каналоформера. Радиусы устьев канала составляют 0.25−0.35 нм и 0.5−0.9 нм.

3. Полученные данные позволяют предложить принципиальную схему образования каналов, которая включает два непроводящих состояния, предшествующих открыванию как элементарных каналов, так и каналов-кластеров.

4. Дипольный потенциал мембраны влияет на каналообразующую активность СМЕ за счет изменения эффективного воротного заряда каналов, а также коэффициента распределения токсина между липидной и водной фазами и (или) химической составляющей работы образования канала.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.Г., Аракелян В. Б., Пастушенко В. Ф., Тарасевич М. Р., Черномордик J1.B., Чизмаджев Ю. А. 1978. Электрический пробой бислойных липидных мембран. Доклады АН СССР. 240: 733−736.
  2. А.Н., Щагина J1.B., Туроверов К. К., Кузнецова И. М., Такемото Д., Малев В. В. 2006. Влияние кооперативной адсорбции макромолекул на каналоформеную активность сирингомицина Е в бислойных липидных мембранах. Биол. мембраны. 23: 248−257.
  3. В.И., Казаченко В. Н. 1990.Кластерная организация ионных каналов. Москва: Наука. 224 с.
  4. Ф.А., Каулин Ю. А., Тихомирова А. В., Вангспа Р., Такемото Д., Малев В. В., Щагина J1.B. 2002а. Активность токсинов, продуцируемых Pseudomonas syringae pv. syringae, в модельных и клеточных мембранах. Цитология. 44: 296−304.
  5. Ф.А., Каулин Ю. А., Такемото Д., Щагина JI.B., Малев В. В. 20 026. Роль заряда и дипольного момента мембранных липидов в воротных свойствах ионных каналов, индуцируемых сирингомицином Е. Биол. мембраны. 19: 244−250.
  6. В.Г., Берестовский Г. Н. 1982. Липидный бислой биологических мембран. Москва: Наука. 224 с.
  7. Е.А., Рокицкая Т. П., Антоненко Ю. Н. 1999. Две фазы фотоинактивации грамицидина в бислойной липидной мембране в присутствии фотосенсибилизатора. Биол. Мембраны. 16: 336−343.
  8. В.В., Каулин Ю. А., Безруков С. М., Гурьнев Ф. А., Такемото Д., Щагина Л. В. 2000. Кинетика открывания закрывания каналов, образованных сирингомицином Е в липидных бислоях. Биол. мембраны. 17: 653−665.
  9. В.В., Каулин Ю. А., Гурьнев Ф. А., Безруков С. М., Такемото Д., Щагина JT.B. 2001. Эффекты пространственного распределения заряда в проводимости одиночных каналов, образованных сирингомицином Е в липидных бислоях. Биол. мембраны. 18: 145−153.
  10. В.И. и Берестовский Г.Н. 1998. Эффективный диаметр и структурная организация реконструированных кальциевых каналов из харовой водоросли Nitellopsis. Биол. мембраны. 15: 66−73.
  11. М.В., Антоненко Ю. Н., Тропша А. Э., Ягужинский JT.C. 1984. Иодсодержащие гормоны дипольные модификаторы фосфолипидных мембран. Биофизика. 29: 801−805.
  12. JT.B., Каулин Ю. А., Фейгин A.M., Такемото Д., Бранд Д., Малев В. В. 1998. Зависимость свойств ионных каналов, образованных антибиотиком сирингомицином Е в липидных бислоях, от концентрации электролита в водной фазе. Биол. мембраны. 15: 433−446.
  13. Agner G., Kaulin Y.A., Schagina L.V., Takemoto J.Y., Blasko К. Effect of temperature on the formation and inactivation of syringomycin E pores in human red blood cells and bimolecular lipid membranes. Biochim. Biophys. Acta. 1466: 79−86.
  14. G.P., Junankar P.R., Dulhunty A.F. 1997. Subconductance states in single-channel activity of skeletal muscle ryanodine receptors after removal of FKBP12. Biophys. J. 72: 146−162.
  15. N., Elinder F. 2006. Biophysical properties of the apoptosis-inducing plasma membrane voltage-dependent anion channel. Biophys. J. 90:4405−4417.
  16. J.M., Soderlund Т., Holopainen J.M., Kinnunen P.K. 2004. Dipole potential and head-group spacing are determinants for the membrane partitioning of pregnanolone. Mol Pharmacol. 66: 161−168.
  17. D., Vidal A., Simon S.A., Mcintosh T.J. 2003. Bilayer interfacial properties modulate the binding of amphipathic peptides. Chem. Phys. Lipids. 122: 65−76.
  18. O.S., Finkelstein A., Katz I., Cass A. 1976. Effect of phloretin on the permeability of thin lipid membranes. J. Gen. Physiol. 67: 749−771.
  19. E.D., Merlie J.P. 1995. The assembly of the postsynaptic apparatus. Curr. Opin. Neurobiol. 5: 62−67.
  20. Asawakarn Т., Cladera J., O’Shea P. 2001. Effects of the membrane dipole potential on the interaction of saquinavir with phospholipid membranes and plasma membrane receptors of Caco-2 cells. J. Biol. Chem. 276: 38 457−38 463.
  21. N., Pollard H.B., Rojas E. 1996. Zn interaction with Alzheimer amyloid beta protein calcium channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 93: 1710−1715.
  22. S., Kombrabail M.H., Prabhananda B.S. 2001. Effect of phloretin on ionophore mediated electroneutral transmembrane translocations of H (+), K (+) and Na (+) in phospholipid vesicles. Biochim. Biophys. Acta. 1510: 258−269.
  23. P., Krishna K., Sukumar M., Mellor I.R., Sansom M.S. 1992. The properties of ion channels formed by zervamicins. Eur. Biophys. J. 21: 117−128.
  24. A., Bossa F., Collina A., Gallo M., Iacobellis N.S., Paci M., Pucci P., Scaloni A., Segre A., Simmaco M. 1990. Structure of syringotoxin, a bioactive metabolite of Pseudomonas syringae pv. syringae. FEBS Lett. 269: 377−380.
  25. A., Iyer R., Delcour A.H. 2004. Subconductance states in OmpF gating. Biochim. Biophys. Acta. 1664: 100−107.
  26. Bender C.L., Alarcon-Chaidez F., Gross D.C. 1999. Pseudomonas syringae phytotoxins: mode of action, regulation, and biosynthesis by peptide and polyketide synthetases. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 63: 266−292.
  27. A.N., Schagina L.V., Takemoto J.Y., Gurnev P.A., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Malev V.V. 2006. Actin and amphiphilic polymers influence on channel formation by syringomycin E in lipid bilayers. Eur. Biophys. J. 35: 382 392.
  28. I.B., Benevolensky D.S., Naumov A.P. 1991. Potassium channels in aortic microsomes: conductance, selectivity, barium-induced blockage and subconductance states. Biochim. Biophys. Acta. 1064: 75−80.
  29. S.M., Vodyanoy I. 1993. Probing alamethicin channels with water-soluble polymers. Effect on conductance of channel states. Biophys. J. 64: 16−25.
  30. S.M., Vodyanoy I., Brutyan R.A., Kasianowicz J.J. 1996. Dynamics and free energy of polymers partitioning into a nanoscale pore. Macromolecules. 29: 8517−8522.
  31. S.M., Rand R.P., Vodyanoy I., Parsegian V.A. 1998. Lipid packing stress and polypeptide aggregation: alamethicin channel probed by proton titration of lipid charge. Faraday Discuss. Ill: 173−183.
  32. S.M. 2000. Functional consequences of lipid packing stress. Current Opinion in Colloid Interface Sci. 5: 237−243.
  33. Bidasee K.R., Xu L., Meissner G., Besch H.R. Jr. 2003. Diketopyridylryanodine has three concentration-dependent effects on the cardiac calcium-release channel/ryanodine receptor. J. Biol. Chem. 278: 14 237−14 248.
  34. Bhat R.A., PanstrugaR. 2005. Lipid rafts in plants. Planta. 223: 5−19.
  35. Blasiak L.C., Vaillancourt F.H., Walsh C.T., DrennanC.L. 2006. Crystal structure of the non-haem iron halogenase SyrB2 in syringomycin biosynthesis. Nature. 440:368−371.
  36. BIasko K., Schagina L.V., Agner G., Kaulin Y.A., Takemoto J.Y. 1998. Membrane sterol composition modulates the pore forming activity of syringomycin E in human red blood cells. Biochim. Biophys. Acta. 1373: 163 169.
  37. C.L., Rainey P.B., Tester M., Johnstone K. 1991. Bacterial blotch disease of the cultivated mushroom is caused by an ion channel forming lipodepsipeptide toxin. Mol. Plant-Microbe Interactions. 4: 407−411.
  38. W., Stark G., Jordan P.C. 1981. A laser-temperature-jump method for the study of the rate of transfer of hydrophobic ions and carriers across the interface of thin lipid membranes. Biophys. Chem. 13: 329−348.
  39. H. 1994. Dipole potential of lipid membranes. Chem. Phys. Lipids. 73: 57−79.
  40. Brockman H.L., Momsen M.M., Brown R.E., He L., Chun J., Byun H.S., Bittman R. 2004. The 4,5-double bond of ceramide regulates its dipole potential, elastic properties, and packing behavior. Biophys. J. 87:1722−1731.
  41. E., Stindl A., Acan N.L., Kocagoz Т., Zocher R. 2002. Antimycobacterial activity of lipodepsipeptides produced by Pseudomonas syringae pv. syringae B359. Nat. Prod. Lett. 16:419−423.
  42. С., Wadsworth M., Sorensen К., Takemoto J., Austin R., Smilanick J. 1998. Syringomycin E produced by biological control agents controls green mold on lemons. Biol. Control. 12: 89−95.
  43. Camoni L., Di Giorgio D., Marra M., Aducci P., Ballio A. 1995. Pseudomonas syringae pv. syringae phytotoxins reversibly inhibit the plasma membrane H (+)-ATPase and disrupt unilamellar liposomes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 214: 118−124.
  44. Carneiro C.M., Merzlyak P.G., Yuldasheva L.N., Silva L.G., Thinnes F.P., Krasilnikov O.V. Probing the volume changes during voltage gating of Porin 31BM channel with nonelectrolyte polymers. Biochim. Biophys. Acta. 2003. 1612: 144−153.
  45. Carpaneto A., Dalla Serra M., Menestrina G., Fogliano V., Gambale F. 2002. The phytotoxic lipodepsipeptide syringopeptin 25A from Pseudomonas syringae pv. syringae forms ion channels in sugar beet vacuoles. J. Membr. Biol. 188: 237−248.
  46. Chapman M.L., VanDongen A.M. 2005. К channel subconductance levels result from heteromericpore conformations. J. Gen. Physiol. 126: 87−103.
  47. L.V., Lekina E., Frolov V., Bronk P., Zimmerberg J. 1997. An early stage of membrane fusion mediated by the low pH conformation of influenza hemagglutinin depends upon membrane lipids. J. Cell. Biol. 136: 81−93.
  48. Cladera J., O’Shea P., Hadgraft J., Valenta C. 2003. Influence of molecular dipoles on human skin permeability: Use of 6-ketocholestanol to enhance the transdermal delivery of bacitracin. J. Pharm. Sci. 92: 1018−1027.
  49. R.J. 1997. Effect of lipid structure on the dipole potential of phosphatidylcholine bilayers. Biochim Biophys Acta. 1327: 269−278.
  50. M. 1989. Voltage gating in the mitochondrial channel, VDAC. J. Membr. Biol. Ill: 103−111.
  51. Colombini M., Blachly-Dyson E., Forte M. 1996. VDAC, a channel in the outer mitochondrial membrane. In Ion Channels, Vol. 4. T. Narahashi, editor. Plenum Press, New York. 169−202.
  52. K., Satterfield C.N. 1975. Diffusion and partitioning of macromolecules within finely porous glass. AIChE J. 21:. 289−298
  53. R., Benz R. 1998. The adsorption of phloretin to lipid monolayers and bilayers cannot be explained by langmuir adsorption isotherms alone. Biophys. J. 74: 1399−1408.
  54. R., Hetzer M., Wolf K., Kraus J., Bringmann G., Benz R. 2000. Interaction of phloretin with membranes: on the mode of action of phloretin at the water-lipid interface. Eur. Biophys. J. 29: 172−183.
  55. R.E. 1990. Positively charged residues are important determinants of membrane protein topology. Trends Biochem. Sci. 15: 253−257.
  56. De Gennes P.-G. 1979. Scaling Concepts in Polymer Physics, Cornell University Press, Ithaca, New York. 46−53
  57. De Lucca A.J., Jacks T.J., Takemoto J., Vinyard В., Peter J., Navarro E., Walsh T.J. 1999. Fungal lethality, binding, and cytotoxicity of syringomycin E. Antimicrob. Agents Chemother. 43: 371−373.
  58. DeVay J.E., Lukezic F.L., Sinden S.L., English H., Coplin D.L. 1968. A biocide produced pathogenic isolates of Pseudomonas syringae and its possible role in the bacterial canker disease of peach trees. Phytopathology. 58: 95−101.
  59. S.A., Rosenberg R.L. 1997. Pore size of the malaria parasite’s nutrient channel. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 94: 2045−2049.
  60. H., Alder G., Kociolek K., Leplawy M.T. 2003. Channel properties of template assembled alamethicin tetramers. J. Pept. Sci. 9: 776−783.
  61. H., Alder G.M., Bashford C.L., Bruckner H., Chugh J.K., Wallace B.A. 2004. Conductance studies on trichotoxin A50E and implications for channel structure. Biophys. J. 87: 1705−1710.
  62. R.L., Garrett M.P., Flake K.B., Durrant J.D., Busath D.D. 2003. Modulation of lipid bilayer interfacial dipole potential by phloretin, RH 421, and б-ketocholestanol as probed by gramicidin channel conductance. Langmuir. 19: 1439−1442.
  63. A.M., Takemoto J.Y., Wangspa R., Teeter J.H., Brand J.G. 1996. Properties of voltage-gated ion channels formed by syringomycin E in planar lipid bilayers. J Membr Biol. 149:41−47.
  64. A.M., Schagina L.V., Takemoto J.Y., Teeter J.H., Brand J.G. 1997. The effect of sterols on the sensitivity of membranes to the channel-forming antifungal antibiotic, syringomycin E. Biochim. Biophys. Acta. 1324: 102−110.
  65. E.E., Geletyuk V.I., Kazachenko V.N., Chemeris N.K. 1995. Preliminary microwave irradiation of water solutions changes their channel-modifying activity. FEBS Lett. 366: 49−52.
  66. J.D., Feng W., Pessah I.N., Allen P.D. 2004. Mutational analysis of putative calcium binding motifs within the skeletal ryanodine receptor isoform, RyRl. J. Bio. l Chem. 279: 53 028−53 035.
  67. R.F., Hubbell W.L. 1986a. Hydrophobic ion interactions with membranes. Thermodynamic analysis of tetraphenylphosphonium binding to vesicles. Biophys. J. 49: 531−540.
  68. R.F., Hubbell W.L. 1986b. The membrane dipole potential in a total membrane potential model. Applications to hydrophobic ion interactions with membranes. Biophys. J. 49: 541−552.
  69. J.C., Cafiso D.S. 1993. Internal electrostatic potentials in bilayers: measuring and controlling dipole potentials in lipid vesicles. Biophys. J. 65: 289 299.
  70. N., Benatti C.R., Rand R.P. 2003. Curvature and bending constants for phosphatidylserine-containing membranes. Biophys. J. 85: 1667−1674.
  71. К., Ruston D., Zimmerberg J., Parsegian V.A., Rand R.P., Fuller N. 1992. Membrane dipole potentials, hydration forces, and the ordering of water at membrane surfaces. Biophys. J. 61: 1213−1223.
  72. E., Huddie P.L., Miller B.A., Mellor I.R., Vais H., Ramsey R.L., Usherwood P.N. 1996. Potassium channels of adult locust (Schistocerca gregaria) muscle. Pflugers Arch. 432: 597−606.
  73. Goudet C" Benitah J.P., Milat M.L., Sentenac H., Thibaud J.B. 1999. Cluster organization and pore structure of ion channels formed by beticolin 3, a nonpeptidic fungal toxin. Biophys J. 77: 3052−3059.
  74. M., Mesquita O.N., Fygenson D.K., Nielsen C., Andersen O.S., Libchaber A. 1998. Gramicidin channel kinetics under tension. Biophys. J. 74: 328−337.
  75. M.M., Stock S.D., Dickson R.C., Lester R.L., Takemoto J.Y. 1998. Syringomycin action gene SYR2 is essential for sphingolipid 4-hydroxylation in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 273: 11 062−11 068.
  76. A.Yu. Khokhlov A.R., 1994. Statistical Physics of Macromolecules, American Institute of Physics, AIP Press, New York. 121−122.
  77. R., Simon M. 1986. Single К channels in the apical membrane of amphitrocytes. Biochim. Biolphys. Acta. 861: 385−388.
  78. Gu L.Q., Cheley S., Bayley H. 2003. Electroosmotic enhancement of the binding of a neutral molecule to a transmembrane pore. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100: 15 498−15 503.
  79. M.E., Lentz B.R. 2004. Roles of curvature and hydrophobic interstice energy in fusion: studies of lipid perturbant effects. Biochemistry. 43: 3507−3517.
  80. O.P., Martinac B. 2001. Molecular basis of mechanotransduction in living cells. Physiol. Rev. 81: 685−740.
  81. M.A., Kopito R.R. 2002. Cysteine residues in the nucleotide binding domains regulate the conductance state of CFTR channels. Biophys. J. 82: 12 781 292.
  82. Hirakura Y., Lin M.C., Kagan B.L. 1999. Alzheimer amyloid abetal-42 channels: effects of solvent, pH, and Congo Red. J. Neurosci. Res. 57: 458−466.
  83. B. 2002. Ion channels of excitable membranes. Sinaeur, Sunderland, MA.
  84. A.L., Huxley A.F. 1952. A quantitative description of membrane current and its application to conduction and excitation in nerve. J. Physiol. 117: 500−544.
  85. M., Giebisch G. 1987. Multi-barrelled К channels in renal tubules. Nature. 327: 522−524.
  86. S.B. 1974. The energy barriers to ion transport by nonactin across thin lipid membranes. Biochim. Biophys. Acta. 352: 71−85.
  87. T.C., Koeppe R.E. 2nd, Andersen O.S. 2003. Genistein can modulate channel function by a phosphorylation-independent mechanism: importance of hydrophobic mismatch and bilayer mechanics. Biochemistry. 42: 13 646−13 658.
  88. W.J., Conway W.S., Leverentz B. 1999. Biological control of postharvest decays of apple can prevent growth of Escherichia coli 0157: H7 in apple wounds. J. Food Prot. 62: 1372−1375.
  89. P.C. 1983. Electrostatic modeling of ion pores. II. Effects attributable to the membrane dipole potential. Biophys. J. 41: 189−195.
  90. P.C. 1987. How pore mouth charge distributions alter the permeability of transmembrane ionic channels. Biophys. J. 51:297−311.
  91. Julmanop С., Takano Y, Takemoto J. Y, Miyakawa T. 1993. Protection by sterols against the cytotoxicity of syringomycin in the yeast Saccharomyces cerevisiae. J. Gen. Microbiol. 139:2323−2327.
  92. Kaplan M. R, Cho M. H, Ullian E. M, Isom L. L, Levinson S. R, Barres B.A. 2001. Differential control of clustering of the sodium channels Na (v)1.2 and Na (v)1.6 at developing CNS nodes of Ranvier. Neuron. 30: 105−119.
  93. Kaulin Y. A, Schagina L.V., Bezrukov S. M, Malev V. V, Feigin A.M., Takemoto J. Y, Teeter J. H, Brand J.G. 1998. Cluster organization of ion channels formed by the antibiotic syringomycin E in bilayer lipid membranes. Biophys. J. 74:2918−2925.
  94. Keller S. L, Bezrukov S. M, Gruner S. M, Tate M. W, Vodyanoy I, Parsegian V.A. 1993. Probability of alamethicin conductance states varies with nonlamellar tendency of bilayer phospholipids. Biophys J. 65: 23−27.
  95. Khuse J, Betz H, Kirsch J. 1995. The inhibitory glycine receptor: architecture, synaptic localization, and molecular pathology of a postsynaptic ion-channel complex. Curr. Opin. Neurobiol. 5: 318−323.
  96. Kijima Y, Mayrleitner M, Timerman A. P, Saito A, Schindler H, Fleischer S. 1993. A cardiac clathrin assembly protein forms a potassium channel in planar lipid bilayers. J. Biol. Chem. 268: 16 253−16 258.
  97. Kindzelskii A. L, Petty H.R. 2005. Ion channel clustering enhances weak electric field detection by neutrophils: apparent roles of SKF96365-sensitive cation channels and myeloperoxidase trafficking in cellular responses. Eur. Biophy. s J. 35: 1−26.
  98. Kong Y, Shen Y, Warth Т.Е., Ma J. 2002. Conformational pathways in the gating of Escherichia coli mechanosensitive channel. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99: 5999−6004.
  99. Y.E., Bashford C.L., Alder G.M., Kasianowicz J.J., Pasternak C.A. 1995. Low conductance states of a single ion channel are not «closed». J. Membr. Biol. 147: 233−239.
  100. J.I., Hanna E.A., Henry C.L. 2001. Properties and modulation of alpha human atrial natriuretic peptide (alpha-hANP)-formed ion channels. Can. J. Physiol. Pharmacol. 79: 654−664.
  101. J.I., Culverson A.L., Farrelly P.V., Henry C.L., Laohachai K.N. 2002. Heterogeneous amyloid-formed ion channels as a common cytotoxic mechanism: implications for therapeutic strategies against amyloidosis. Cell Biochem. Biophys. 36: 191−207.
  102. O.V., Sabirov R.Z., Ternovsky V.I., Merzliak P.G., Muratkhodjaev J.N. 1992. A simple method for the determination of the pore radius of ion channels in planar lipid bilayer membranes. FEMS Microbiol. Immunol. 5: 93−100.
  103. O.V., Sabirov R.Z. 1992. Comparative analysis of latrotoxin channels of different conductance in planar lipid bilayers. Evidence for cluster organization. Biochim. Biophys. Acta. 1112: 124−128.
  104. O.V., Merzlyak P.G., Yuldasheva L.N., Azimova R.K., Nogueira R.A. 1997. Pore-forming properties of proteolytically nicked staphylococcal alpha-toxin: the ion channel in planar lipid bilayer membranes. Med. Microbiol. Immunol. 186: 53−61.
  105. O.V., Merzlyak P.G., Yuldasheva L.N., Nogueira R.A. 1998a. Channel-sizing experiments in multichannel bilayers. Gen. Physiol. Biophys. 17: 349−363.
  106. Krasilnikov O.V., Da Cruz J.B., Yuldasheva L.N., Varanda W.A., Nogueira R.A. 1998b. A novel approach to study the geometry of the water lumen of ion channels: colicin la channels in planar lipid bilayers. J. Membr. Biol. 161: 83−92.
  107. O.V., Bezrukov S.M. 2004. Polymer partitioning from non-ideal solutions into protein voids. Macromolecules. 37: 2650−2657.
  108. M.E., Schneider G.T. Gage P.W. 1986. A large anion-selective channel has seven conductance levels. Nature. 319: 58−60.
  109. S.J. 1981. Pore size distribution analysis of gel substances by size exclusion chromatography. J. Chromatogr. 206:449−461.
  110. R., Donovan J.J. 1980. Modulation of alamethicin-induced conductance by membrane composition. Acta Physiol. Scand. Suppl. 481: 37−45.
  111. R., Alvarez O. 1981. Voltage-dependent channels in planar lipid bilayer membranes. Physiol. Rev. 61: 77−150.
  112. P., Iacobellis N.S., Simmaco M., Graniti A. 1997. Biological properties and spectrum of activity of Pseudomonas syringae pv. syringae toxins. Physiol. Mol. Plant Pathol. 50: 129−140.
  113. Lin H., Bhatia R., Lai R. 2001. Amyloid beta protein forms ion channels: implications for Alzheimer’s disease pathophysiology. FASEB J. 15: 2433−2444.
  114. Т., Mereuta L. 2006. Phlorizin- and 6-ketocholestanol-mediated antagonistic modulation of alamethicin activity in phospholipid planar membranes. Langmuir. 22: 8452−8457.
  115. J.A., Maer A.M., Andersen O.S. 1997. Lipid bilayer electrostatic energy, curvature stress, and assembly of gramicidin channels. Biochemistry. 36: 5695−5701.
  116. Maget-Dana R., Ptak M. 1990. Iturin lipopeptides: interactions of mycosubtilin with lipids in planar membranes and mixed monolayers. Biochim. Biophys. Acta. 1023:34−40.
  117. V.V., Schagina L.V., Gurnev P.A., Takemoto J.Y., Nestorovich E.M., Bezrukov S.M. 2002. Syringomycin E channel: a lipidic pore stabilized by lipopeptide? Biophys. J. 82: 1985−1994.
  118. D.Y., Sokolov V.S. 1996. Fluorescent styryl dyes of the RH series affect a potential drop on the membrane/solution boundary. Biochim. Biophys. Acta. 1278: 197−204.
  119. K. 1998. Magainins as paradigm for the mode of action of pore forming polypeptides. Biochim. Biophys. Acta. 1376: 391−400.
  120. К., Sugishita К., Ishibe N., Ueha M., Nakata S., Miyajima K., Epand R.M. 1998. Relationship of membrane curvature to the formation of pores by magainin2. Biochemistry. 37: 11 856−11 863.
  121. M’Baye G., Shynkar V.V., Klymchenko A.S., Mely Y., Duportail G. 2006. Membrane dipole potential as measured by ratiometric 3-hydroxyflavone fluorescence probes: accounting for hydration effects. J. Fluoresc. 16: 35−42.
  122. McLaughlin S.G., Dilger J.P. 1980. Transport of protons across membranes by weak acids. Physiol. Rev. 60: 825−863.
  123. E., Latorre R., Hall J.E., Tosteson D.C. 1977. Phloretin-induced changes in ion transport across lipid bilayer membranes. J. Gen. Physiol. 69: 243 257.
  124. P.G., Yuldasheva L.N., Rodrigues C.G., Carneiro C.M., Krasilnikov O.V., Bezrukov S.M. 1999. Polymeric nonelectrolytes to probe pore geometry: application to the alpha-toxin transmembrane channel. Biophys. J. 77: 3023−3033.
  125. H., Nagy K. 1989. Multiple conductance states of the sodium channel and of other ion channels. Biochim. Biophys. Acta. 988: 99−105.
  126. C. 1982. Open-state substructure of single chloride channels from Torpedo electroplax. Philos. Trans R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 299: 401−411.
  127. M., Mueller P. 1972. Formation of bimolecular membranes from lipid monolayers and a study of their electrical properties. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 69: 3561−3566.
  128. A.P., Kaznacheyeva E.V., Kiselyov K.I., Kuryshev Y.A., Mamin A.G., Mozhayeva G.N. 1995. ATP-activated inward current and calcium-permeable channels in rat macrophage plasma membranes. J. Physiol. 486: 323 337.
  129. E.M. Rostovtseva Т.К., Bezrukov S.M. 2003. Residue ionization and ion transport through OmpF channels. Biophys. J. 85: 3718−3729.
  130. Nestorovich E.M., Sugawara E., Nikaido H., Bezrukov, S.M. 2006. Pseudomonas aeruginosa porin OprF: properties of the channel. J. Biol. Chem. 281, 16 230−16 237.
  131. Niu X., Magleby K.L. 2002. Stepwise contribution of each subunit to theл icooperative activation of BK channels by Ca .Proc. Natl .Acad. Sci. USA. 99: 11 441−11 446.
  132. O’Connell K.M., Martens J.R., Tamkun M.M. 2004. Localization of ion channels to lipid Raft domains within the cardiovascular system. Trends Cardiovasc. Med. 14:37−42.
  133. V.A., Bezrukov S.M., Vodyanoy I. 1995. Watching small molecules move: interrogating ionic channels using neutral solutes. Biosci Rep. 15:503−514.
  134. J.L., Lester R.L. 1991. The phosphoinositol sphingolipids of Saccharomyces cerevisiae are highly localized in the plasma membrane. J. Bacteriol. 173:3101−3108.
  135. Peng S., Blachly-Dyson E., Forte M., Colombini M. 1992. Large scale rearrangement of protein domains is associated with voltage gating of the VDAC channel. Biophys. J. 62: 123−131 .
  136. Peter B.J., Kent H.M., Mills I.G., Vallis Y., Butler P.J., Evans P.R., McMahon H.T. 2004. BAR domains as sensors of membrane curvature: the amphiphysin BAR structure. Science. 303: 495−499.
  137. Peterson U., Mannock D.A., Lewis R.N., Pohl P., McElhaney R.N., Pohl E.E. 2002. Origin of membrane dipole potential: contribution of the phospholipid fatty acid chains. Chem. Phys. Lipids. 117: 19−27.
  138. O., Nieman В., Genereux F., Vachon V., Laprade R., Schwartz J.L. 2002. Estimation of the radius of the pores formed by the Bacillus thuringiensis CrylC delta-endotoxin in planar lipid bilayers. Biochim. Biophys. Acta. 1567: 113−122.
  139. A. D., Benz R. 1978. Transport of oppositely charged lipophilic probe ions in lipid bilayer membranes having various structures. J. Membr. Biol. 44:353−376.
  140. Premkumar L.S., Qin F., Auerbach A. 1997. Subconductance states of a mutant NMDA receptor channel kinetics, calcium, and voltage dependence. J. Gen. Physiol. 109:181−189.
  141. L.S., Agarwal S., Steffen D. 2002. Single-channel properties of native and cloned rat vanilloid receptors. J. Physiol. 545: 107−117.
  142. A., Verdetti J. 1992. Cooperative gating of chloride channel subunits in endothelial cells. Biochim. Biophys. Acta. 1108: 159−168.
  143. Quist A., Doudevski I., Lin H., Azimova R., Ng D., Frangione В., Kagan В., Ghiso J., Lai R. 2005. Amyloid ion channels: a common structural link for protein-misfolding disease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 102: 10 427−10 432.
  144. Rice S.O. Mathematical analysis of random noise. In Selected papers on noise and stochastic processes. Edit. Wax N. New York: Dover, 1954. P. 133−294.
  145. T.I., Antonenko Y.N., Kotova E.A. 1997. Effect of the dipole potential of a bilayer lipid membrane on gramicidin channel dissociation kinetics. Biophys. J. 73: 850−854.
  146. Т.К., Nestorovich E.M., Bezrukov S.M. 2002. Partitioning of differently sized poly (ethylene glycol) s into OmpF porin. Biophys. J. 82: 160−169.
  147. Rostovtseva Т.К., Tan W., Colombini M. 2005. On the role of VDAC in apoptosis: fact and fiction. J. Bioenerg. Biomembr. 37: 129−142.
  148. J.T., Aldrich R.W. 2006. Binding of a gating modifier toxin induces intersubunit cooperativity early in the Shaker К channel’s activation pathway. J. Gen. Physiol. 128:119−132.
  149. G., Lester H.A. 2004. Gating transitions in bacterial ion channels measured at 3 microns resolution. J. Gen. Physiol. 124: 151−161.
  150. D.F., Bean J.W., Schwyzer R. 1989. Reversible binding of substance P to artificial lipid membranes studied by capacitance minimization techniques. Biophys. Chem. 34: 103−114.
  151. A., Bachmann R.C., Takemoto J.Y., Barra D., Simmaco M., Ballio A. 1994. Stereochemical structure of syrigomycin, a phytotoxic metabolite of Pseudomonas syringae pv. syringae. Nat. Prod. Lett. 4: 159−164.
  152. L.V., Gurnev Ph.A., Takemoto J.Y., Malev V.V. 2003. Effective gating charge of ion channels induced by toxin syringomycin E in lipid bilayers. Bioelectrochemistry. 60:21−27.
  153. E.K., Vrouenraets M., Steinem C. 2006. Channel activity of OmpF monitored in nano-BLMs. Biophys. J. 91: 2163−2171.
  154. A., Bachmann R.C., Ballio A., Bossa F., Grgurina I., Iacobellis N.S., Marino G., Pucci P., Simmaco M., Takemoto J.Y. 1989. The structure of syringomycins Al, E and G. FEBS Lett. 255: 27−31.
  155. I.I., Muntyan M.S., Lewis K., Skulachev V.P. 2001. Transfer of cationic antibacterial agents berberine, palmatine, and benzalkonium through bimolecular planar phospholipid film and Staphylococcus aureus membrane. IUBMB Life. 52: 321−324.
  156. J.D., Jumarie C., Cooper D.G., Laprade R. 1991. Ionic channels induced by surfactin in planar lipid bilayer membranes. Biochim. Biophys. Acta. 1064: 13−23.
  157. J.R. 2003. Role of cholesterol in lipid raft formation: lessons from lipid model systems. Biochim. Biophys. Acta. 1610: 174−183.
  158. A.A., Kotova E.A., Antonenko Y.N., Zakharov S.D., Cramer W.A. 2004. Effect of lipids with different spontaneous curvature on the channel activity of colicin El: evidence in favor of a toroidal pore. FEBS Lett. 576: 205−210.
  159. A.A., Kotova E.A., Antonenko Y.N., Zakharov S.D., Cramer W.A. 2006. Lipid dependence of the channel properties of a colicin El-lipid toroidal pore. J. Biol. Chem. 281: 14 408−14 416.
  160. Song J., Midson C., Blachly-Dyson E., Forte M., Colombini M. 1998a. The topology of VDAC as probed by biotin modification. J. Biol. Chem. 273: 2 440 624 413.
  161. Song J., Midson C., Blachly-Dyson E., Forte M., Colombini M. 1998b. The sensor regions of VDAC are translocated from within the membrane to the surface during the gating processes. Biophys. J. 74: 2926−2944.
  162. Sorensen K.N., Kim K.H., Takemoto J.Y. 1996. In vitro antifungal and fungicidal activities and erythrocyte toxicities of cyclic lipodepsinonapeptides produced by Pseudomonas syringae pv. syringae. Antimicrob. Agents Chemother. 40:2710−2713.
  163. Starke-Peterkovic Т., Turner N. Else P.L., Clarke R.J. 2005. Electric field strength of membrane lipids from vertebrate species: membrane lipid composition and Na±K±ATPase molecular activity. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 288: R663−670.
  164. K.S., Berezhkovskii A.M., Zitserman V.Yu., Bezrukov S.M., 2003. Conductivity and microviscosity of electrolyte solutions containing polyethylene glycols, J. Chem. Phys. 119:. 6973−6978.
  165. I., Adams C., Gulbins E. 2004. Ion channels and membrane rafts in apoptosis. Pflugers Arch. 448: 304−312.
  166. J.Y. 1992. Bacterial phytotoxin syringomycin and its interaction with host membranes. In D.P.S. Verma (ed.), Molecular signals in plant microbe communications, CRC Press, Inc.
  167. Tanna В., Welch W, Ruest L, Sutko J.L., Williams A.J. 2005. Voltage-sensitive equilibrium between two states within a ryanoid-modified conductance state of the ryanodine receptor channel. Biophys. J. 88: 2585−2596.
  168. Tejedor F. J, Bokhari A, Rogero 0, Gorczyca M, Zhang J, Kim E, Sheng M, Budnik V. 1997. Essential role for dig in synaptic clustering of Shaker K+ channels in vivo. J. Neurosci. 17: 152−159.
  169. I. 2001. Polymer Solutions. An Introduction to Physical Properties, Wiley, New York.156−157.
  170. Tieleman D. P, Berendsen H.J. 1998. A molecular dynamics study of the pores formed by Escherichia coli OmpF porin in a fully hydrated palmitoyloleoylphosphatidylcholine bilayer. Biophys. J. 74: 2786−2801.
  171. Tillman T. S, Cascio M. 2003. Effects of membrane lipids on ion channel structure and function. Cell Biochem. Biophys. 38: 161−190.
  172. Uemoto Y, Suzuki S, Terada N, Ohno N, Ohno S, Yamanaka S,
  173. M. 2007. Specific role of the truncated betalV-spectrin Sigma6 in sodium «channel clustering at axon initial segments and nodes of ranvier. J. Biol. Chem. 282: 6548−6555.
  174. Walsh U. F, Morrissey J. P, O’Gara F. 2001. Pseudomonas for biocontrol of phytopathogens: from functional genomics to commercial exploitation. Curr. Opin. Biotechnol. 12: 289−295.
  175. Yamamoto D, Suzuki N. 1987. Blockage of chloride channels by HEPES buffer. Proc. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 230: 93−100.
  176. Yuldasheva L. N, Merzlyak P. G, Zitzer A. O, Rodrigues C. G, Bhakdi S, Krasilnikov O.V. 2001. Lumen geometry of ion channels formed by Vibrio cholerae EL Tor cytolysin elucidated by nonelectrolyte exclusion. Biochim. Biophys. Acta. 1512: 53−63.
  177. Zakharian E, Reusch R.N. 2004. Streptomyces lividans potassium channel KcsA is regulated by the potassium electrochemical gradient. Biochem. Biophys. Res. Commun. 316:429−436.
  178. O.S., Malev V.V., Kaulin Yu.A., Gurnev Ph.A., Takemoto J.Y., Schagina L.V. 2005. Voltage-dependent synchronization of gating of syringomycin E ion channels. FEBS Letters. 579 (25), 5675−5679.
  179. Kaulin Yu.A., Takemoto J.Y., Schagina L.V., Ostroumova O.S., R. Wangspa, Teeter J.H., Brand J.G. 2005. Sphingolipids influence the sensitivity of lipid bilayers to fungicide, syringomycin E. J. Bioenerg. Biomembr. 37 (5), 339−348.
  180. O.C., Гурьнев Ф. А., Такемото Д., Щагина Л. В., Малев В. В. 2005. Кинетические характеристики одиночных ионных каналов и стационарная проводимость модифицированных фитотоксинами липидных бислоев. Цитология. 47(4): 338−343.
  181. О.С., Малев В. В., Щагина Л. В., 2006. Кооперативность функционирования ионных каналов, образованных фитотоксинами, сирингомицином Е и сирингостатином А. Биологические мембраны. 23 (5), 412−419.
  182. O.S., Gurnev Р.А., Schagina L.V., Bezrukov S.M. 2007. Asymmetry of syringomycin E channel studied by polymer partitioning. FEBS Letters. 581 (5), 804−808.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!