Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Мембраны митохондрий из TENEBRIO MOLITOR и их структурно-функциональные изменения под действием биологически активных веществ

Диссертация: Мембраны митохондрий из TENEBRIO MOLITOR и их структурно-функциональные изменения под действием биологически активных веществ
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящей работе разработана методика получения субмитохондриальных частиц из вредителя 'запасов жука большого мучного хрущака (Т.motitor), изучены некоторые их свойства и структурно-функциональные изменения под действием биологически активных веществ. СМЧ получали методом дифференциального центрифугирования в градиенте плотности сахарозы из летательных мышц, расположенных в грудных отделах… Читать ещё >

Мембраны митохондрий из TENEBRIO MOLITOR и их структурно-функциональные изменения под действием биологически активных веществ (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОЕЗОР
    • 1. Особенности окислительных процессов в митохондриях насекомых. Компоненты дыхат ельной цепи
    • 2. Роль субстратов в функционировании ферментных и полиферментных мембраносвязанных систем
    • 3. Роль митохондрий в процессах внутриклеточной регуляции
    • 4. Структурно-функциональные изменения биологических мембран под действием биологически активных веществ. 4.1. Пестициды как биологически активные вещества
      • 4. 2. Современные представления о механизмах действия пестицидов
      • 4. 3. Влияние биологически активных веществ на структурно-футсциональную организацию мембран митохондрий
      • 4. 4. Совместное действие двух ингибиторов на активность цепи переноса электрона в митохондриях
  • Глава II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 1. Получение гомогената из грудных отделов жука
  • Т. monitor
    • 2. Получение эритроцитов кролика
    • 3. Методика регистрации низкотемпературных дифференциальных спектров субмитохондриальных частиц
    • 4. Методика определения НАД. Н-оксидазной активности гомогената и СМЧ из Т'.moiuor без и в присутствии биологически активных веществ
    • 5. Измерение парциальных активностей субмитохондриальных частиц без и в присутствии БАБ.,. 4П '
    • 6. Методика экспериментов по изучению стабилизации субмитохондриальных частиц сукцинатом
    • 7. Методика регистрации и обработки спектров ЭПР
    • 8. Определение коэффициентов распределения БАБ
    • 9. Методика приготовления образцов и регистрации
  • ИК-спектров
    • 10. Статистическая обработка результатов
    • 11. Характеристика использованных химических соединений
  • Глава III. РАЗРАБОТКА МЕТОДИКИ ПОЛУЧЕНИЯ СУВШТОХОЦЦРИАЛЬНЫХ ЧАСТИЦ ИЗ TENEBBIO M0LIT0R И ПОДБОР УСЛОВИЙ РЕГИСТРАЦИИ ИХ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ АКТИВНОСТИ
    • 1. Получение гомогената из Т. mo lit or и подбор условий измерения его НАД. Н-оксидазной активности
    • 2. Влияние времени инкубации, бычьего сывороточного альбумина и переосаждения на активность гомогената
    • 3. Получение субмитохондриальных частиц из Т. motuor
    • 4. Подбор условий регистрации функциональной активности субмитохондриальных частиц из Т. molilor
  • Глава 1. У. СТАБИЛИЗАЦИЯ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ СУБСТРАТОМ И СВЯЗАННОЕ С НЕЙ УМЕНЬШЕНИЕ УДЕЯЬНОЙ НАД. Н
  • ОКСИДАЗНОЙ АКТИВНОСТИ
    • 1. Изучение стабильности фрагментов внутренних мембран митохондрий из Т molUor при различных температурах. Термоивду дарованные структурно-функциональные изменения СМЧ из Т. mot, Но f
    • 2. Влияние сукцината на стабильность субмитохондриальных частиц из T. moli-tor при инкубации при 30°
    • 3. Распределение бензо-^-карболинового зонда в
  • Суспензии субмитохондриальных частиц из Т. motitor
    • 4. Изучение субстрат-индуцированной кинетики восстановления бензо-^-карболинового зонда в суспензии
  • ОТ из Т. molLtor
  • Глава V. ИЗУЧЕНИЕ ШИЯНИЯ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ЕЩЕСТВ НА ДЫХАТЕЛЬНУЮ ЦЕПЬ (ОТШТОХОВДРИАЛЬНЫХ ЧАСТИЦ ИЗ TENEBBIO MOLITOR. J
    • 1. Выявление структурно-функциональных нарушений мембран митохондрий под действием биологически активных веществ
    • 2. Изучение влияния дилора и гептахлора на структурную организацию мембран СМЧ из T. molttor
    • 3. Изучение влияния биологически активных веществ на НАД. Н-оксидазную активность субмитохоццриальных частиц из Т. motUor
    • 4. Влияние биологически активных веществ на стабильность дыхательной цепи СМЧ из Т, molitor
    • 5. Исследование взаимодействий N-фенил- N', N -диэтилен-триамида фосфорной килоты (соединения А-4) с некоторыми компонентами биомембран
    • 6. Изучение совместного действия двух ингибиторов на функциональную активность СМЧ из Т. molitor поиск синергистоЕ
  • ЗШШЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ

Одной из важных проблем биофизики и биохимии является изучение механизмов токсического действия биологически активных веществ (ЕАВ), которые находят в настоящее время широкое применение в народном хозяйстве. Действие некоторых БАБ в первую очередь направлено на биологические мембраны, участвующие в процессах дыхания, фотосинтеза, транспорта веществ и т. д. Накопленный экспериментальный материал свидетельствует о том, что мито-хондриальны мембраны не остаются безучастными к воздействию БАБ на организм в целом, поскольку такие воздействия в ряде случаев сопровождаются перестройкой защитных систем живых организмов и активацией его метаболических процессов, требующих расхода энергии, вырабатываемой митохондриями. Полагают, что подавление тканевого дыхания является непременным компонентом токсического действия БАБ. В связи с этим изучение работы дыхательной цепи митохондрий без и в присутствии БАБ представляется актуальным и может способствовать правильному пониманию молекулярных механизмов действия токсических соединений на организм в целом в норме, а также в условиях возникновения устойчивости к ним.

Цель настоящей работы заключалась в изучении структурно-функциональных изменений мембран митохондрий насекомых под действием биологически активных веществ и выяснении роли субстратов в процессах функционирования дыхательной цепи митохондрий.

Для этой цели была разработана методика получения фрагментов внутренних мембран митохондрий — субмитохондриальных частиц (СМЧ) из вредителя запасов жука большого мучного хрущака (ТепеЬ-rio то И tor). Отсутствие достаточных данных о функционировании и свойствах дыхательной цепи митохондрий этого вида насекомого потребовало предварительного исследования свойств митохондри-альных мембран. Изучение стабильности и структурно-функциональны: изменений СМЧ при различных температурах показало, что дыхательная цепь насекомых в отличие от таковой теплокровных представляет собой более лабильную структуру, деградация которой увеличивается с увеличением температуры и времени инкубации.

Известно, что в условиях переноса электрона через дыхательную цепь митохондрий млекопитающих происходит увеличение ее термостабильности. Исследование поведения СМЧ из Т. motitor в присутствии субстрата дыхания сукцината показало, что дыхательная цепь насекомых, также как млекопитающих, в аэробных условиях стабилизируется субстратом к деградирующему действию температуры. Однако, эффект стабилизации дыхательной цепи сопровождался уменьшением удельной НАД. Н-оксидазной активности в начальный момент времени инкубации. Методом спектрофотометрии и спинового зонда получены данные, указывающие на то, что эффект стабилизации и уменьшения активности связан с кооперативными изменениями кошонентов дыхательной цепи, происходящими в присутствии субстратов. Экспериментально показано, что если полиферментная система (дыхательная цепь) способна выполнять функциональную нагрузку, то есть способна к кооперативно-структурным изменениям в присутствии субстратов, то она стабилизируется субстратом, если же система по тем или иным причинам не способна к выполнению своих функций, субстрат способствует ее разрушению,.

Б работе было изучено действие ряда БАБ на субмитохондриаль-ные частицы из Т. motitor. Б качестве БАБ использовали представителей хлори фосфорорганических соединений, полициклодиено-вых производных, производных мочевины и т. д., проявляющих в основном пестицидную активность, В результате исследования был предложен методический подход для выявления функциональных и структурных нарушений митохондриальных мембран под действием.

БАБ, основанный на анализе хода кинетических кривых окисления НАД. Н кислородом в присутствии СМЧ и исследуемых соединений. Данные, полученные с использованием предложенного подхода, согласуются с результами экспериментов, проведенных методом спинового зонда.

Изучение кинетических закономерностей реакции окисления НАД. Н в присутствии СМЧ и различных концентраций БАБ позволило получить количественную характеристику действия БАБ на дыхательную цепь насекомых — I^q — концентрацию ингибитора, вызывающую падение начальной активности полиферментной системы на 50%, на основе которой была сделана сравнительная оценка всех исследованных БАБ по их эффективности подавлять активность внутримито-хондриальных мембраносвязанных фермептов насекомых. Исследованные соединения оказались в основном эффективными ингибиторами дыхательной цепи. В работе установлено, что некоторые соединения (ротенон, метафос, роннел, препарат C-42I) усиливали свой ингибирующий эффект в результате нарушения структурно-функциональной организации мембран митохондрий насекомых.

В настоящее время в связи с быстро развивающейся резистентностью насекомых к применяемым пестицидам актуальным является вопрос о разработке систем для поиска синергистов. В настоящей работе была предпринята попытка использования СМЧ из Т. то litor для подбора синергистов. В результате исследования совместного действия некоторых БАБ быдо установлено, что метоксихлор и препарат C-42I действовали на НАД. Н-оксидазу синергистически при всех исследованных соотношениях компонентов. Опыты in vivo на большом мучном хрущаке подтвердили наши результаты об усилении токсического действия метоксихлора препаратом C-42I. Полученные в работе результаты служат указанием на возможность использования СМЧ из Т. moiitor в качестве модели для поиска ингибитотов дыхания и синергистов.

— 153-ЗАКЛШЕНИЕ.

Для поддержания основных жизненно важных процессов в клетках необходима энергия, основным поставщиком которой являются митохондрии. Во внутримитохондриальных мембранах локализованы ферменты, катализирующие терминальные стадии клеточного дыхания. Многие БАБ, попадая в организм, способны нарушать нормальную работу митохондрий. Например, установлено, что мишенью действия ротенона, малатиона, летана-60 является дыхательная цепь. Роттенбергом и Курляндским была высказана гипотеза, что подавление тканевого дыхания является одним из основных факторов для проявления токсического эффекта БАБ / 81 /. Поэтому, в настоящее время большое внимание уделяется механизмам действия биологически активных соединений на дыхательную цепь млекопитающих и насекомых.

Чрезвычайно широкое, а в ряде случаев не совсем правильное, использование БАБ привело к появлению организмов или целых популяций, устойчивых к токсикантам. Устойчивость’как млекопитающих так и насекомых, в основном, связывают с высоким уровнем активности у них детоксицирующих ферментных систем: оксидаз со смешанной функцией, глутатион-З-трансфераз, карбоксиэстераз / 40,51,54 /. Проанализированные в § 3 литературного обзора данные свидетельствуют о том, что, например, эффективность работы ОСФ микросом во многом будет определяться состоянием и работой дыхательной цепи митохондрий клетки, и, следовательно, ее чувствительностью к экзогенным БАБ. К тому же имеются экспериментальные данные, указывающие на то, что определенные изменения в дыхательной цепи могут приводить к возникновению устойчивых популяций. Обнаружено, например, что устойчивая популяция колорадского жука характеризуется почти в 1,5 раза пониженной интенсивностью поглощения кислорода по сравнению с чувствителькой / 155 /. В работе / 78 / было установлено, что митохондрии резистентных к ДЦТ мух в большей степени накапливают ДЦТ, чем митохондрии чувствительной расы, причем автор работы полагает, что развитие резистентности — это не столько результат изменения проницаемости митохондриальных мембран, сколько изменения чувствительности дыхательной цепи митохондрий к ДЦТ. Поэтому, исследование чувствительности дыхательной цепи к применяемым БАВ может дать поле зную информацию и в связи с проблемой резистентности, которая наиболее остро стоит в борьбе с вредными насекомыми.

Для исследования действия химических веществ на дыхательную цепь в основном использовали митохондрии, которые у насекомых оказались весьма лабильными даже в предельно щадящих условиях инкубации, или субмитохондриальные частицы из тканей млекопитающих. Результаты, полученные на таких СМЧ, экстраполировали на дыхательную цепь насекомых. Но, такая экстраполяция иногда не достаточно корректна, поскольку наряду с большим структурным и функциональным сходством, установленным между дыхательной цепью митохондрий млекопитающих и насекомых, имеются также и различия, и, поэтому для выяснения тонких механизмов регуляции работы цепи переноса электрона важно учитывать особенности конкретного вида живого организма.

В настоящей работе разработана методика получения субмитохондриальных частиц из вредителя 'запасов жука большого мучного хрущака (Т.motitor), изучены некоторые их свойства и структурно-функциональные изменения под действием биологически активных веществ. СМЧ получали методом дифференциального центрифугирования в градиенте плотности сахарозы из летательных мышц, расположенных в грудных отделах насекомого. Методом дифференциальной спектроскопии при температуре 77 К были идентифицированы цитохромы, характерные для дыхательной цепи. НАД. Н-оксидазная активность полученных препаратов практически полностью подавлялась ротеноном, антимицином А, цианидом. НАД. Нгцитохром с-окси-доредуктазная активность подавлялась ротеноном на 65−7С$. Для изучения действия БАБ на полученные СМ были подобраны оптимальные условия регистрации функциональной активности. Изучение поведения СМЧ при различных температурах и в присутствии БАБ показало, что дыхательная цепь насекомых по сравнению с таковой теплокровных является более лабильным образованием, что проявлялось в неодинаковой устойчивости их к действию температуры и БАБ. Деградация НАД. Н-оксидазы СМ из Т. motitor в значительной степени увеличивалась с увеличением температуры и времени инкубации. При исследовании НАД. Н-оксидазной активности и поведения спинмеченной стеариновой кислоты при различных температурах было обнаружено, что СМЧ претерпевают по крайней мере две структурно-функциональных перестройки в областях температур 23−27° и 36−38°, причем, в последнем случае имела место необратимая деградация СМ, затрагивающая как модификацию структуры, так и инактивацию электронтранспортной цепи. Следует отметить, что при температурах 36−38° наблюдали интенсивную «гибель» спинмеченной стеариновой кислоты. Авторы работы / 138 / предложили использовать явление «гибели» спинового зонда для индикации окислительно-восстановительных реакций в дыхательи ной цепи митохондрий СМЧ, Можно предположить, что при повышении температуры происходят не только структурные изменения в мембранах СМ, но и ускоряются окислительно-восстановительные реакции, которые могут приводить к деструкции мембран или, наоборот, являются следствием деструкции.

Инактивирующаяся при повышенных температурах дыхательная цепь насекомых в присутствии субстрата окисления сукцината стабилизироЕалась в аэробных условиях к деградирующему действию температуры. Защитный эффект субстрата сохранялся до тех пор, пока последний весь не окислялся кислородом, после чего происходило монотонное уменьшение' НАД. Н-оксидазной активности. Полученные результаты удовлетворительно согласуются с данными Лузикова с соавт. для СМЧ из сердца быка. Но, в изученных экспериментальных условиях мы наблюдали, что стабилизация дыхательной цепи насекомых сукцинатом сопровождалась быстрым уменьшением НАД. Н-оксидазной активности на 10−50 $ в начальный момент времени инкубации. Глубина уменьшения активности существенным образом зависела от концентрации сукцината в среде инкубации, и эта зависимость имела-образный характер.

Изучение кинетики субстратиндуцированного восстановления бензо-^-карболинового зонда, введенного в суспензию СМЧ из Т. monitor, показало, что скорость восстановления зонда также существенным образом зависела от концентрации субстратов (сукцината или НАД. Н), и эта зависимость имела S-образныйвид: начиная с концентрации сукцината 0,5 мМ, а НАД. Н — 1,0 мМ, скорость восстановления зонда резко увеличивалась. Полученные данные свидетельствуют о том, что в присутствии сукцината или НАД. Н в мембранах СМЧ происходят кооперативные изменения, и, повидимому, они приводят к стабилизации всей системы к деградирующему действию температуры.

Наблюдаемое нами одновременно со стабилизацией падение функциональной активности («сброс») в начальный момент времени инкубации также является результатом кооперативно-структурных перестроек мембран, и, по-видимому, связано с уменьшением концентрации активных центров в присутствии субстратов, то есть в присутствии субстратов индуцируются условия, в которых происходит отбор «дефектных» структур, «дефектных» в том смысле, что они не способны по тем или иным причинам катализировать перенос электрона через всю дыхательную цепь. Число «дефектных» структур, по-видимому, увеличивается с повышением температуры, поскольку при относительно высоких для СМЧ насекомых температурах (36^) субстрат не проявлял своего защитного эффекта, а даже несколько ускорял деградацию. Таким образом, в работе показано, что в зависимости от способности полиферментной системы — дыхательной цепи выполнять свою функциональную нагрузку субстрат по отношению к ней выступает либо в роли стабилизатора, если система выполняет возложенные на нее функции, либо наоборот, способствует ее разрушению, если система по тем или иным причинам не способна к выполнению своих функций.

Помимо температуры дыхательная цепь СМЧ из Т. moiitor была чувствительна к действию БАБ. В качестве БАБ использовали хлор-и фосфорорганические соединения, полициклодиеновые производные, производные мочевины и т. д., которые проявляют, в основном, инсектицидную активность, а такие соединения как дилор, хлорофос, фталофос, у-ГХЦГ широко используются в практике сельского хозяйства. Следует отметить, что большинство из выбранных соединений являютя гидрофобными веществами, ограниченно растворимыми в водной среде. Нами были подобраны условия для определения активности БАБ в гетерогенной системе, которой является водная суспензия СМЧ. Разработанный метод основан на строгом соблюдении интервала концентраций растворителя в среде измерения, при которых исследуется активность соединения в отношении дыхательной цепи. Б выбранном интервале концентраций растворителя (этанола) ингибирующая активность исследуемого количества БАБ в отношении НАД. Н-оксидазы не изменяется с изменением концентрации растворителя, тогда как за пределами этого интервала ингибирующий эффект БАБ меняется с изменением концентравди этанола.

Известно, что некоторые биологически активные соединения способны подавлять функциональную активность мембрано-связан-ных ферментов и нарушать структурную организацию биомемвран. В настоящей работе был предложен подход для выявления структурно функциональных нарушений мембран митохондрий под действием БАВ, исходя из анализа хода кинетических кривых окисления НАД. Н кислородом в присутствии СМЧ из T. motLtor и химического соединения. Изученные соединения можно условно разделить на три группы на основании вида кинетических кривых без и после предварительной инкубации СМЧ и БАВ. К первой группе можно отнести ингибиторы в присутствии которых на начальных участках кинетических кривых регистрируется ингибирующий лаг-период, обусловленный процессом связыванияингибитора с активным центром: это ингибиторы типа цианида натрия. Вторая группа соединений объединяет ингибиторы, в присутствии которых кинетические кривые сразу выходят на стационарный режим, и ход кривых не изменяется после предварительной инкубации СМЧ с такими соединениями. Ко второй группе относится большая часть исследованных веществ, в частности метоксихлор и ДЦТ. И третья группа объединяет ингибиторы, в присутствии которых на кинетических кривых регистрируется активирующий лаг-период, но только после предварительной инкубации СМЧ с химическим соединением. Представителями этой группы соединений являются дилор и гептахлор. Экспериментальные данные, полученные при изучении влияния дилора и гептахлора на активность нефракционированного гомогената, содержащего целые и частично разрушенные митохондрии, а также на характер распределения в суспензии СМЧ положительно и отрицательно заряженных спиновых зондов подтверждают заключение о том, что активирующий лаг-период на кинетической кривой окисления НАД. Н кислородом в присутствии ОТ, предварительно обработанных исследуемыми БАБ, служит указанием на способность подобных соединений вызывать нарушения структурной организации мембран.

Все исследованные в работе соединения ингибировали функциональную активность СМЧ из Т. molitor. Наиболее эффективными ингибиторами НАД. Н-оксидазы оказались бутилкалтакс, C-42I, меток-сихлор, дилор, гептахлор, роннел, фозалон, ДДТ (IgQ для них не превышало 10 мкМ). Фталофос, метафос,^Т-ГХЦГ оказались менее э^ь-фектнвными ингибиторами (I5q 40−75 мкМ). Проявляли ингибирующий эффект в отношении дыхательной цепи насекомых и некоторые гербициды: линурон, диурон, префар и т. д. Слабыми ингибиторами цепи переноса электрона в СМЧ были соединения с полярными группировками Р=0, ДОН (хлорофос, А-4, производные мочевины). Установленная в работе способность А-4 образовывать водородные связи с некоторыми компонентами мембран дает основание предположить, что взаимодействие ряда БАБ с митохондриальными мембранами может происходить не только за счет гидрофобных сил, но и за счет водородных связей.

Нами было обнаружено, что некоторые соединения (ротенон, метафос, роннел, препарат C-42I) усиливали свой ингибирующий эффект в отношении дыхательной цепи после предварительной их инкубации с СМЧ. На примере C-42I было показано, что усиление ингибирующего действия является результатом нарушения структурной организации мембран митохондрий насекомых.

В настоящей работе в ре зультатфю следования совместного действия нескольких пар БАБ было обнаружено, что метоксихлор и C-42I действовали на НАД. Н-оксидазу синергистически. Это послужило указанием, на то, что C-42I, нарушая структуру СМЧ, усиливает токсическое действие метоксихлора. Исследования in vivo на жуке T. moEUor подтвердили наше предположение. Таким образом, полученные в работе СМЧ из насекомых могут быть использованы в качестве модели для поиска ингибиторов дыхания и синергистов.

— 160-еыщщ.

1. Разработан метод выделения фрагментов внутренних мембран митохондрий — субмитохондриальных частиц из жука Тепе brio motlior и подобраны условия для изучения действия на них биологически активных веществ,.

2. Показано, что дыхательная цепь насекомых по сравнению с таковой теплокровных представляет собой более лабильную структуру, что проявляется в неодинаковой устойчивости их к действию температуры и БАБ.

3. Экспериментально показано, что в зависимости от способности полиферментной системы выполнять свою функциональную нагрузку субстрат по отношению к ней выступает либо в роли агента, стабилизирующего эту систему, либо наоборот, способствует ее разрушению,.

4, Предложен подход для выявления функциональных и структурных нарушений мембран митохондрий под действием БАБ, основанный на анализе хода кинетических кривых окисления НАД. Н,.

5, Изучено действие БАБ на митохондриальные мембраны из Т. molitor. Показано, что использованные в работе БАБ являются в основном эффективными ингибиторами функциональной активности. Вала выявлена способность некоторых соединений усиливать свой прямой ингибирующий эффект при совместной инкубации с СМЧ за счет нарушения структурно-функциональной организации мембран СМЧ.

6, Показана возможность использования СМЧ из Т. molitor в качестве модели для поиска потенциальных ингибиторов дыхания и синергистов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. К., Уэбстер П. Клетка. М.: Мир, 1980, 303 с.
  2. Balantine J.S., Storey К.В. Substrate preferences of mitochondria isolated from locust (Locusta migratoria) and blowfly (Phormia regina) fat bodies.- Can.J.Zool., 1983, 61, n 10, p. 2351−2356.
  3. Plenum Press, London-H.Y., 1976, p. 353−396.
  4. Chance В., Sacktor B. Respiratory metabolism of insect flight muscle.II. Kinetics of respiratory enzymes in flight muscles sarcosomes.- Arch. Biochem. Biophys., 1958, v.76 (2), p. 509−531.
  5. Beenakkers A.M.Th., van den Broek A.Th.M., de Ronde Th.J.A., Development of catabolik pathways in insect flight muscles. A comparative study.- J. Insect Physiol., 1975, v. 21, N 4, p. 849−859.
  6. Stegwee D., Kaimen-Wertheim A.R. Respiratory chain metabolism in Colorado potato beetle. I. Respiration and oxidative phosphrylation in sarcosomes from active beetles.
  7. J. Insect Physiol., 1962, v. 8, p. 117−126.
  8. Ю.Б., Минина Н. И. Ферменты насекомых. ВИНИТИ, Ито-- ги науки и-техники. Биологическая химия, М., 1979, 218 с.
  9. Van der Horst D.J., Abbink J.H.M., Van Dorn J.M., Van Mar-rewijk W.J.A., Beenakkers A.M.Th. Glycerol dynamics and metabolism during flight of the locust, Locusta migratoria.-Insect Biochem., 1983, v.13, И 1, p. 45−55.
  10. Gruetrmacher M.C., Keeley L.L. Cytochrome degradation and synthesis in fat body mitochondria during diapause, diapause termination and metamorphosis of Heliothiszea.- Insect Biochem., 1982, v.12, N 1, p. 49−54.
  11. Estabrook R.W., Sacktor B. The respiratory metabolism ininsect flight muscle.III. Low-temperature spectra of the cytochromes of flight muscle sarcosomes.- Arch. Biochem. Biophys., 1958, v. 76 (2), p. 532−545.
  12. B.H., Рахимов М. М., Березин И. В. Влияние субстратов на тепловую инактивацию НАД.Н-оксидазы и ее фрагментов.-Биохимия, 1967, 32, -в. 4, с. 786−795.
  13. В.Н., Рахимов М. М., Сакс В. А., Березин И. В. Защитное действие субстратов при инактивации НАД.Н-оксидазы и сукцинатоксидазы ядом кобры и трипсином.- Биохимия, 1967, 32, в. 6, с. I234-I24I.
  14. Denant E.J.P., Jensen P.K. Destruction of phospholipids and respiratory-chain activity in pig-heart submitochondrial particles induced by an adriamycin-iron complex.- Eur. J. Biochem., 1983, v. 132, II 3, p. 551−556.
  15. В.И., Танеева Т. А., Вайнер JI.M., Горшкова И.й., Громова О. А., Ляхович В. В. Взаимодействие микросомального цитохрома Р-450 со спинмеченными аналогами субстратов.- Биохимия, 1983, 48, в.6, с.897−905.
  16. Н.К. О стабильности ферментов в присутствии субстратов.- Успехи биол. химии, 1968, 9, с. 95−106.
  17. .И., Лисовская Н. П., Ливанова Н. Б. К вопросу о пространственной разделенности центров, связывающих специфические лиганды в фосфорилазе Б.- Биохимия, 1972, 37, в.2,289−298,
  18. С.В. Активность и термостабильность ферментных комплексов митохондрий миокарда кроликов.- В сб.: Механизмы патологических процессов. Ташкент, 1981, с. 48−52.
  19. Р.А., Еенкевич Н. В., Наградова Н. К. Модификация ар-гининовых остатков глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы. Фермент из скелетных мышц крысы и кролика.- Биохимия, 1983, 48, в. 2, с. 193−200.
  20. Luzikov V.N., Romashina L.V. Studies on Stabilization of the
  21. Oxidative Phosphorylation System.II.Electron Transfer-dependent Resistence of Succinate Oxidase and NADH oxidase Systems on Submitochondrial Particles to Proteinases and Cobra Venom Phospholipase.-Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.267,p.37−47.
  22. Luzikov V.1I. Stabilization of the Enzimatic Systems of the Inner Mitochondrial Membranes and Related Problems. A possible Approach to the Problem of the regulation of Mitochondrial Formation.- Sub.-Cell. Biochem., 1973, v. 2, p.1−31.
  23. ГО.Б. Современные тенденции развития исследований в области биохимии насекомых, — В кн.: Научные труды Моск. Гос. пед. ин-та им. В. И. Ленина, 1981, № 23, с.3−73.
  24. Meszaros L., Tihanyi К., Horvath I. Mitochondrial substrate oxidation-dependent protection against lipid peroxidation.-Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 713, p. 675−677.
  25. Mellors A., Tappel A.L. The inhibition of mitochondrial peroxidation by ubiquinone and ubiquinol.- J.Biol. Chem., 1966, v. 241, p. 4353−4356.
  26. Yoshikawa Sh., Orii Y. The inhibition mechanism of the cytochrome oxidase reaction.V.Quantitative analyses of the formation of the kinetikally inactive complex of cytochrome oxidase with cyanide.- J.Biochem., 1974, v.76, 112, p.271−281.
  27. Я.Х., Гайнутдинов M.X. Физиологическая регуляцияэнергетических реакций митохондрий. Ташкент- Фан, 1980,188с.
  28. Boime J., Smith Е.Е., Hunter P.E. The role ox fatty acidsin mitochondrial changes during liver ischemia.- Arch. Biochem. Biophys., 1970, v. 139, p. 425−443.
  29. Markos A., Kubista V. The capacity of insect flight muscle for the intracellular transport of phospholipids.- Physiol, bohemosl., 1982, v. 31, IT 3, p. 233−236.
  30. Bollenbacher W.E., Smith S.L., Wielgus J.J., Gilbert L.J. Evidence for an cl-ecdysone cytochrome P-450 mixed function oxidase in insect fat body mitochondria.- Nature, 1977, v. 268, N 5621, p. 660−663.
  31. М.Ш., Дурмшщдзе С. В., Бобохидзе Е. А., ЛомидзеЭ.П.в
  32. Участие митохондриальной и микросомальной систем детоксикаци-онных процессах ксенобиотиков листьями.-Физиол. раст., I982, J£5.
  33. Hodgson Е. Comparative aspects of the distribution of cytochrome P-450 dependent mono-oxygenase system: an overview.-Drug metabolism rewies, 1979, v. 10, II 1, p. 15−33*
  34. Биологически активные вещества в защите растений. Под ред. Ищенко Т. Н., М., «Колос», 1979, 118 с.
  35. Н.Н. Основные тенденции в изыскании новых пестицидов, — Ж. Всес. хим. об-ва им. Д. И. Менделеева, 1978, 23, Ш, с. 136−142.
  36. М.Б., Хартли Г. С., Вест Т. Ф. Пестициды и защита растений. М.: Колос, 1979, 383 с.
  37. А.А., Кример М. З. Физико-химические свойства пестицидов. Справочник., М.: Химия, 1976, 328 с.
  38. К. Бсес. хим. об-ва им. Д. И. Менделеева, 1984, 29, М, с.3−9.
  39. А.А. Роль загрязнителей окружающей среды в нарушении эмбрионального развития.- М.: Медицина, 1980, 192 с.
  40. Goalvez М. Carcinogenesis with the insecticide rotenone.-Life Sci., 1983, v. 32, N8, p. 809- 816.
  41. Edvards C.A. Pure Appl. Chem., 1975, v. 42, IT 1−2, p. 39.
  42. C.A. Резистентность насекомых и клещей к современным пестицидам, — Ж. Всес. хим. об-ва им. Д. И. Менделеева, 1984, 29, М, с. 64−74.
  43. Ю.Н. Результаты и перспективы научных исследованийпо защите растений.- Вестн. с.-х. науки, 1981, № 8, с.76−86.
  44. Metcalf R. Changing role of insecticides in crop protection.-Annu. Rev. Entomol., 1980, v.25, p. 219−256.
  45. И.В., Смирнова А. А. Проблема резистентности членистоногих к инсектоакарицидам и методы ее преодоления.- Вкн.: Устойчивость вредителей к химическим средствам защитырастений/ Всес. акад. с.-х. наук им. В. И. Ленина, 1979, с.3−10,
  46. Raji P. Significance of synergists use in pesticide formulation." Pesticides, 1982, v.16, N 3, p. 3−4.
  47. Liu М.У., Sun C.IT., Huang S.W. Absence of sinergism of DDT by piperonylbutoxide and DMC in larvae of the diamonback moth (Lepidoptera: Yponomeutidae).- J. Econ. Entomol., 1982, v. 75, N 6, p. 964−965.
  48. Willing W. Toxicоdynamics of insecticidal action: an introduction." Pestic. Sci., 1979, v. 10, U 6, p. 540−546.
  49. Murti C.R.K. Pesticides models for study of biochemistry of xenobiotics.- J. Sci. and Ind. Res., 1980, v. 39, IT 12, p. 725−733.
  50. Voss G. Taxonomy-related cholinesterase inhibition patterns in insects.- J.Econ.Entomol., 1981, v.74, H5, p. 555−557.-16 760. Мусил Я., Новакова 0., Кунц К. Современная биохимия в схемах. М.: Мир, 1981, 216 с.
  51. Hellenbrand К., Krupka R.M. The comparative biochemistry of mammalian and insect acetilcholinesterase with reference to the selective inhibition by organophosphates and carbamates.-Croat. Chem. Acta, 1975, v. 47, IT 3, p. 345−353.
  52. Krupka R.M., Hellenbrand K. Specific versus non-specific interaction of mammalian and insect acetilcholinesterase with substrates and reversible inhibitors.- Biochim. Biophys. Acta, 1974, v. 370, IT 1, p. 208−215.
  53. Datta Sunil, Baral Kauchan. Effects of adenosin containing compounds on action of carbaril & organophosphate insecticides.- Indian J. Exp. Biol., 1981, v. 19, N2, p. 147−149.
  54. Kleinroc Z., Raitar G. Effect of atropine and tozogonine on metabolism of the isolated rat liver changed by diisopro-pilofluorophosphate.- Acta Physiol.Pol., 1979, v.30,1T2,289−294.
  55. Y/hitson R.S., Crovvder L.A. Ion movements in the nervous system of the American cockroach, Periplaneta americana (L), influenced by toxafen.- J. Environ. Sci. and Health, 1979, v.14, N 5, p. 545−562.
  56. Beeman R.W. Recent advances, in mode of action of insecticides.- Annu. Rev. Entomol., 1982, v. 27, p. 253−281.
  57. Gepner F.I., Hall L.M., Sattelle D.B. Insect acetilcholirie reseptors as a site of insecticide action.- Nature, 1978, v. 276, IT 5684, p. 188−190.
  58. Marx J.Z. Chitin synthesis inhibitors: nev/ class of. insecticides.- Science, 1977, v. 197, N 4309, p. 1170−1172.
  59. Grosscurt A.C., Andersen S.O. Effects of diflubenzuron on some chemical and mechanical proporties of the elytra of Leptinotarsa desemlineata.- Proc. Kon. ned. akad. wetensch, 1980, C83, N 2, p. 143−149.
  60. Gerolt P. Insecticides: their rout of entry, mechanism of transport and mode of action.- Biol. Rev. Cambrige Phil. Soc., 1983, v. 58, N2, p. 233−274.
  61. Н.Г., Еыховец С. Л. Влияние инсектицидов на интенсивность газового обмена колорадского жука.- Научн. труды Ленинградского с.-х. ин-та, 1979, т. 374, с. 40−43.
  62. ДДТ и развитии резистентности.- В сб.: Митохондрии. Биохимия и ультраструктура., М.: Наука, 1973, с. IIO-II2.
  63. Tiwari R.K., Bandyopadhyay S.K., Chatterjee G.C. Protective effect of L-ascorbic acid in lindane intoxicated rats.-. Acta vitaminol. et enzymol., 1982, v. 4, N 3, p. 215−220.
  64. Ю.С., Курляндский Б.А.О роли митохондрий в реализации действия токсических и фармакологических веществ.-В сб.: Регуляция энергетического обмена и физиологического состояния организма., М., 1978, с. 2II-2I4.
  65. Sharp J.W., Sitts R.M., Knight A.W. Effect of Kelthane and temperature on the respiration of Crangon Pranciscorum.-Comp. Biochem. and Physiol., 1978, v. 59, N1, p. 75−78.
  66. Ю.С. Классификация ксенобиотиков по локализации их действия на ферментные ситемы митохондрий.- Волл. эксп. биол. и мед., 1982, 94, № 9, с. 42−45.
  67. Фудель-Осипова С.И., Каган Ю. С., Ковтун С. Д., Кузьминская У. А. Физиолого-биохимический механизм действия пестицидов., Киев: наукова думка, 1981, 99 с.
  68. Долго-Сабуров В.Б., Палканова М. С. Действие хлорофоса на митохондриальные мембраны печени белых крыс.- Фармакол. и Токсикол., 1982, 45, М, с. 67−70.
  69. У.А., Хайкина Б. И. Влияние некоторых химических факторов на фосфолипидный состав митохондрий печени.- В сб.: Митохондрии. Биохимия и ультраструктура, М.: Наука, 1973,89−91
  70. Skonieczna М., Wierciak М., Sciclowska J., Bicz W. Influence of chlorfenvinphos and ipofos on oxido-reducing process in the rat brain mitochondria during development.- ITeuro-patol. Pol., 1981, v. 19. И 2, p. 197−208.
  71. Byczkowski Y.Z. Biochemical and ultrastructural changes in biological membranes induced by p, p'-DDT (chlorophenotanum) and its metabolites.- Pol. J. Pharmacol, and Pharm., 1977, v. 29, IT 4, p. 411−417.
  72. П.П., Хватова Е. М., Щербаков В. И., Лукьянова Л. Д. Оловоорганические соединения как неспецифические гидрофобные ингибиторы дыхания митохондрий.- Хим.-фарм" Ж., 1982, 16, № II, с. 1296−1299.
  73. Burgos J., Redfearn E.R. The inhibition of mitochondrial reduced nicotinamideadenine dinucleotide oxidation by rote-noids.- Biochim. Biophys. Acta, 1965, v. 110, II 3, p.475−483.
  74. Horgan D.J., Singer T.P. Characterictics of the binding of rotenone in the inhibition respiratory chain and the inhibition sites of Amital and Piericidin A.- Biochem.J., 1967, v. 104, N 3, p. 1102−1104.
  75. Г. М., Ягужинский Л. С. Ингибиторы начального участка дыхательной цепи. Взаимодействие ротенона с НАД. Н-дегид-рогеназой митохондрий.-В сб.:Митохондрии, М., Наука, 1974,48−51
  76. Chefurka W. The effect of DDT and related insecticides on the mitochondrial ATF-ase of housflies.- Сотр. Biochem.. and Physiol., 1983, C74, N 2, p. 259−266.
  77. В.П. В лияние ДЦТ, Гептахлора и альдрина на дыхательные ферменты и окислительное фосфорилирование у насекомых.
  78. ITakakita Н., Mitochondria of maize weevils, Sitophiluszeamais (M.).II. Components of cytochromes and effects of phosphine on adult maize weevil mitochondria.- Appl. Ento-mol. and Zool., 1976, v. 11, И 4, p. 327−334.
  79. Chefurka W., Kashi K.P., Bond E.J. The effect of Phosphine on electron transport in mitochondria.- Pestic. Biochem. and Physiol., 1976, v. 6, H 1, p. 65−84.
  80. Price II.R., Mills K.A., Humphries L.A. Phosphine toxicity and catalase activity in susceptible and resistant strains of the lesser grain borer (Rhyzopertha Dominica).- Сотр. Biochem. Physiol., 1982, v. 730, p. 411−413.
  81. Muller W., Schewe Т., Rapoport S. Elektronentransportpartikel aus Rinderherzmitochondrien als Testsystem auf Hemmstoffe der Atmungskette.-Acta.biol.med.germ., 1977, v.36, S.941−960.
  82. Е.И., Круглякова K.E., геццель л.я. О возможности использования биологических мембран в качестве моделей для оценки биологической активности пестицидов.- Докл. АН СССР, 1977, 234, № 2, с. 490−492.
  83. Crane P.L., Glenn J.L., Green D.E.- Biochim. biophys. Acta, 1956, v. 22, p. 475−478.
  84. Schewe Т., Rapoport S., Bochme J., ICunz V/. Action site of the systemic fungicide carboxin in the respiratory chain.-Acta Biol. Med. Germ., 1973, v, 31. IT 1, S. 73−86.
  85. Muller W., Schewe T. Zum Wirkungsmechani3mus der Hemmung von pyridinnukleotidabhangigen Plavinenzymen durch das system-fungicide Dexon.- Acta Biol.Med.Germ., 1977, v, 36, S.967−980.
  86. Ю6. Шабарчин Е. И., Панаоенко O.M., Гендель Л. Я., Круглякова К. Е. Оценка активности хлорсодержащих пестицидов как ингибиторов дыхательной цепи митохондрий.- Изв. АН СССР. Сер. биол., 1979, № 1, с. 128−133.
  87. Ю7. Шабарчин Е. И., Круглякова К. Е., Гендель Л. Я., Кабанов Б. Б. изучение влияния метафоса на структурно-функциональную организацию митохоццриальных мембран.- Изв. АН СССР. Сер. биол., 1979, № 6, с. 937−942.
  88. И.В., Клесов А. А. Практический курс химической и ферментативной кинетики., М.: Изд-во МГУ, 1976, 320 с.
  89. Hijs P. On the nature of electron and energy transport in mitochondria.I.Multiple inhibition of mitochondrial respiration. -Biochim.Biophys. Acta, 1967, v.143,3, p.454−461.
  90. Otamendi M.E.D., Stoppani A.O.M, Action of diethylstilbest-rol on the ITADH-degydrogenase region of the respiratory chair Arch. Biochem. and Biophys., 1974, v. 165, IT 1, p. 21−33.
  91. O.H., Rosenbrough II.J., 3?arr A.L., Randall R.J. Protein Measurement with the Folin phenol reagent.- J, Biol. Chem., 1951, v. 193, p. 265−275.
  92. Hatefi Y., Rieske I.S. in: Methods in Enzymology. Eds. Estab-rook R.W., Pullman M., Acad. Press, IT.-Y., 1967, v.10,p.225.
  93. Sanadi D.R., Pharo R.L., Sordahl L.A. In: Methods in Enzymology. Eds. Estabrook R.W., Pullman M., Acad. Press, IT-Y, 1967, v. 10, p. 297.-173 114. Шапиро А. Б., Розынов Б. В., Розанцев Э. Г., Кучерова Н.Ф.
  94. Л.А., Новикова Н.Н.- Известия АН СССР, серия химическая, 1971,115. 5орин М.А., Кедик С. А., Володарский Л. Б., Швец В. Н. Заря-ленные липидные зонды, содержащие имидазолиновый нитроксиль-ный фрагмент.- Биоорг. химия, 1984, 10, Ml, с. 1553−1559.
  95. В.К. Спиновые метки и зонды в исследованиях модельных и биологических мембран.- Итоги науки и техники, ВИНИТИ. Биофизика, 1979, т. II, с. 10−100.
  96. Метод спиновых меток. Теория и применение. Под ред. Берли— нера Л., М.: Мир, 1979, 639 с.
  97. А.Н. Метод спинового зонда. Основы и применение.-М.: Наука, 1976, 209 с. 1./19. McConnell М.М. Molecular Motin in Biological Membranes. In: Spin Label. Theory and Appl., N.-Y., 1976, p.525−571.
  98. В.А. Статистическая обработка данных при малом числе опытов.- Украинский биохимич. журнал, 1975, 47, № 6,с. 776−791.
  99. Stratakis Б. Submitоchondrial localization of kynurenine-3-hydroxylase from ovaries of Ephestia kuhniella.- Insect Biochem., 1981, v.11, И 6, p. 735−741.
  100. Lewis S.E., Slater E.S. Oxidative Phosphorylation in Insect. Biochem. J., 1954, v. 58, N 2, p. 207−217.
  101. В., 0.Weill, Cochran D.G. The requirement for serum albumin in oxidative phosphorylation of flight muscle mitochondria.- J.Biol. Chem., 1958, v.233, IT 5, p. 1233−1235.
  102. Harmon H.J. Isolation of totally inverted submitоchondrial particles by sonication of beef heart mitochondria.- J. Bioener. and Biomembr., 1982, v.14, N 5−6, p. 377−386.
  103. Т., Людвиг П., Раппопорт С. М. Торможение дыхательнойцепи субмитохондриальных частиц сердца быка свободными жирными кислотами. В сб.: Митохондрии. Аккумуляция энергии и регуляция ферментативных процессов. М.: Наука, 1977, с.18−23.
  104. Ьее M.P., Gear A.R., The effect of temperature on mito-chondrial-membrane-linked reactions.- J. Biol. Chem., 1974″ v. 249, IT 23, p. 7541−7549.
  105. Parenti C.G., Baracca A., Pato R., Rabbi A. A temperature-dependent structural change of mitochondrial ATPase.-Biochem. Biophys. Res. Commun., 1983, v. 111, П2, p.366−372.
  106. Wood F.E., Hordin J.H. Temperature effects on mitochondrial respiration of Protophormia tarranovae and Musca domestica.- Insect. Biochem., 1980, v. 10,, p. 95−99.
  107. Л.А. Активационные параметры ферментативных реакций (о применимости теории активированного комплекса в энзимологии) Биофизика, 1971, 16, с. 724−727.
  108. Schreier-Muccillo S., Marsh D., Smith I.С.P. Monitoring the permeability profile of lipid membranes with spin probes.- Arch. Biochem. Biophys., 1976, v.172,p.1−11.
  109. Э.А., Ритов В. Б., Азизова О. А., Максина А. Г., Суханов В. А., Козлов Ю. П., Владимиров Ю. А., Швец В. И. Взаимодействиесвободных жирных кислот с Са^±зависимой АТФ-азой саркоплаз-матического ретикулума.- Биохимия, 1981, 46, с. 809−824.
  110. .К., Блюменфельд Л. А. Термические конформадион-ные переходы в электронпереносящих мембранах.- Биофизика, 1973, 18, № 5, с. 827−833.
  111. Waring A.J., Rottenberg Н., Ohnishi Т., Rubin Е. The effect of chronic ethanol consumption on temperature-dependent physical properties of liver mitochondrial membranes.-Archives Bioch. Biophys., 1982, v.216, II.1,p.51−61.
  112. B.K., Константинов. A.A., Тууте Э. К. Исследование взаимодействия парамагнитных зондов с мембраной субмитохондриальных частиц.- Биофизика, 1978, 23, № 1, с. 57−60.
  113. Е.И. Изучение изменений физико-химических свойств биомембран под действием пестицидов. Дисс. на соискание уч. ст. канд. хим. наук, М., 1979, 161 с.
  114. Л. С., Чуманов В. М., Иванов В. П., Чистяков В. В., Розанцев Э. Г., Калмансон А. Э. Взаимодействие иминоксильной спин-метки с системой транспорта электронов в митохондриях. Докл. АН СССР, 1971, 197, М, с. 969−972.
  115. Schneider Н., Lemaster J.J., Hochli К., Hackenbrock C.R. Liposome-mitochondrial inner membrane fusion lateral diffusion of integral electrone transfer components.- J.Biol. Chem., 1980, v. 255, N.8, p. 3748−3756.
  116. А. С. Динамические белковые ансамбли в биологических мембранах.- Биохимия, 1982, 47, в. 6, с. 883 895.
  117. Blumenthal D.C., Kassner R.J. Cyanide binding to the cytochrome с ferric heme octapeptide. A model for anion bindingto the active site of high spin ferric heme proteins.-J. Biol. Chem., 1980, v.255, N.12, p. 5859−5863.
  118. Pudek M.R., Bragg P.D. Inhibition by cyanide of the respiratory chain oxidases of Escherichia сoli.-Archives Biochem. Biophys, 1974. v. 164, N.2, p. 682−693.
  119. Г. М. Сопоставление эффективности ингибиторов системы окислительного фосфорилирования митохондрий с их физико-химическими свойствами.- Автореф. на соискание уч. ст. канд. биол. наук. М.: МГУ, 1973, 23 с.
  120. Gaffney B.J., Mich R.J. A new measurement of surface charge in model and biological lipid membranes.- J. Amer. Chem. Soc., 1976, v. 98, p. 3044−3045.
  121. М.Д. Лекарственные средства. M.: Медицина, 1978, т. II, с. 391−400.
  122. А.Р., Ратникова Л. А., Костырко Б. А., Ягушшский Л. С. Роль гидрофобного взаимодействия функциональных групп в связывании ингибиторов с различными участками сукцинат: цитохром с- редуктазы митохондрий.- Биохимия, 1981, 46, в. 7, с. 1315−1320.
  123. V/allach D. I?.II., Verma S.P., Pookson J. Application of laser
  124. Raman and infrared spectroscopy to the analysis of membrane structure.- Biochem. Biophys. Acta, 1979, v. 559, p.153−208.
  125. .Н., Якшин В. В., Шарапов Б. Н. Изучение самоассоциации амидов килот фосфора изопиестическим методом.- Ж. физ. химии, 1978, 52, J& 12, с. 3127−3130.
  126. А., Форд Р. Спутник химика, М.: Мир, 1976, 541 с.
  127. Banki L. Bioassay of pesticides in the laboratory: researchand quality control. Budapest, Acad. Kiado, ISBN 963 513 064, 1978, 489 p.
  128. Принятые сокращения и обозначения. Ay^^ удельная НАД. Н-оксидазная активность. А0 — удельная НАД. Н-оксидазная активность в присутствии этанола
  129. Ас удельная НАД. Н-оксидазная активность в присутствии ингибитора. — парциальная активность.1. Ап ^уд.
  130. А* - удельная НАД. Н-оксидазная активность, изменяющаясяво времени.
  131. Af парциальная активность в присутствии ингибитора.отн. «* отн°сительная НАД. Н-оксидазная активность в присутствии ингибитора.1.g концентрация, вызывающая падение начальной НАД. Н-оксидазной активности СМЧ из T. motitor на 50 $.
  132. ЛДэд концентрация, вызывающая гибель 50 $ подопытных животных.
  133. САзд концентрация вещества, вызывающая падение НАД. Н-оксидазной активности СМЧ из сердца быка на 50 $.1. АХ ацетшгхолин.1. АХЭ ацетилхолинэстераза.
  134. БСА бычий сывороточный альбумин.1. Л-ТФ oi-глицерофосфат.ot-ГФД оС-глицерофосфатдегидрогеназа.
  135. KoQ ко энзим Q (убихинон).1. ЛДГ лактатдегидрогеназа.
  136. НАД.Н никотинамидадениндинуклеотид восстановленный.
  137. СМЧ субмитохондриальнне частицы.
  138. ТТФА 2-теноилтрифторацетон.1. ФП флавопротеид.
  139. ЭДТА этилендиаминтетрауксусная кислота.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!