ΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² написании студСнчСских Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚
АнтистрСссовый сСрвис

ΠœΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠ΅ комплСксы рутСния ΠΈ осмия ΠΊΠ°ΠΊ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Ρ‹ элСктронного пСрСноса для оксидорСдуктаз

Π”ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΡΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈΠ£Π·Π½Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚ΠΎΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒΠΌΠΎΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹

Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠΈ ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΉ с ΡƒΡ‡Π°ΡΡ‚ΠΈΠ΅ΠΌ мСталлоорганичСских соСдинСний Π½Π°Ρ‡Π°Π»ΠΎΡΡŒ ΡΡ€Π°Π²Π½ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ Π½Π΅Π΄Π°Π²Π½ΠΎ ΠΈ ΠΎΠ±ΡƒΡΠ»ΠΎΠ²Π»Π΅Π½ΠΎ, ΠΏΡ€Π΅ΠΆΠ΄Π΅ всСго, ΡˆΠΈΡ€ΠΎΠΊΠΈΠΌ использованиСм этих вСщСств Π² ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ΠΈΠΈ Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ΄Π° биосСнсоров, основанных Π½Π° ΠΏΡ€ΠΎΡ†Π΅ΡΡΠ΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·Π°. Π’ ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ дСйствия ΠΏΠΎΠ΄ΠΎΠ±Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ΄Π° биосСнсоров Π»Π΅ΠΆΠΈΡ‚ пСрСнос элСктронов ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠΌ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° ΠΈ ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ… Π§ΠΈΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ Π΅Ρ‰Ρ‘ >

ΠœΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠ΅ комплСксы рутСния ΠΈ осмия ΠΊΠ°ΠΊ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Ρ‹ элСктронного пСрСноса для оксидорСдуктаз (Ρ€Π΅Ρ„Π΅Ρ€Π°Ρ‚, курсовая, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ)

Π‘ΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅

  • БПИБОК Π‘ΠžΠšΠ ΠΠ©Π•ΠΠ˜Π™ ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π«
  • 1. БиосСнсоры
  • 2. Π€Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹
    • 2. 1. ГлкТозооксидаза ΠΈΠ· Aspergillus niger
    • 2. 2. ΠŸΠ΅Ρ€ΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Π° ΠΈΠ· ΠΊΠΎΡ€Π½Π΅ΠΉ Ρ…Ρ€Π΅Π½Π°
  • 3. ΠœΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Ρ‹
  • ΠœΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠ΅ соСдинСния ΠΊΠ°ΠΊ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Ρ‹ элСктронного пСрСноса Π² Π±ΠΈΠΎΡΠΈΡΡ‚Π΅ΠΌΠ°Ρ…
    • 3. 1. Π€Π΅Ρ€Ρ€ΠΎΡ†Π΅Π½Ρ‹
      • 3. 1. 1. Π€Π΅Ρ€Ρ€ΠΎΡ†Π΅Π½Ρ‹ ΠΊΠ°ΠΊ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Ρ‹ Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·ΠΎΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Ρ‹ ΠΈΠ· Aspergillus niger
      • 3. 1. 2. Π€Π΅Ρ€Ρ€ΠΎΡ†Π΅Π½Ρ‹ ΠΊΠ°ΠΊ субстраты пСроксидазы ΠΈΠ· ΠΊΠΎΡ€Π½Π΅ΠΉ Ρ…Ρ€Π΅Π½Π°
    • 3. 2. БоСдинСния осмия ΠΈ Ρ€ΡƒΡ‚Сния
    • 3. 3. Π¦ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ комплСксы рутСния ΠΈ ΠΎΡΠΌΠΈΡ 34 ΠŸΠžΠ‘Π’ΠΠΠžΠ’ΠšΠ Π—ΠΠ”ΠΠ§Π˜ Π­ΠšΠ‘ΠŸΠ•Π Π˜ΠœΠ•ΠΠ’ΠΠ›Π¬ΠΠΠ― ЧАБВ
  • 1. ΠŸΡ€ΠΈΠ±ΠΎΡ€Ρ‹ ΠΈ Ρ€Π΅Π°Π³Π΅Π½Ρ‚Ρ‹
  • 2. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹
    • 2. 1. Π‘ΠΈΠ½Ρ‚Π΅Π· вСщСств
    • 2. 2. ΠŸΡ€ΠΈΠ³ΠΎΡ‚ΠΎΠ²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ растворов
    • 2. 3. ИсслСдованиС ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠΈ окислСния комплСксов рутСния (II) пСроксидом Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ пСроксидазой ΠΈΠ· ΠΊΠΎΡ€Π½Π΅ΠΉ Ρ…Ρ€Π΅Π½Π°
    • 2. 4. ИсслСдованиС ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠΈ мСТмолСкулярного пСрСноса элСктронов ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ комплСксами рутСния (Π¨)ΠΈ осмия (Π¨) ΠΈ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠΌ Π“Πž
    • 2. 5. Π˜Π·Π³ΠΎΡ‚ΠΎΠ²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… элСктродов
  • РЕЗУЛЬВАВЫ И ΠžΠ‘Π‘Π£Π–Π”Π•ΠΠ˜Π•
  • 1. ИсслСдованиС ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠΈ окислСния комплСксов Ρ‚ΠΈΠΏΠ° цис-[Run (LL)XY] пСроксидом Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ пСроксидазой ΠΈΠ· ΠΊΠΎΡ€Π½Π΅ΠΉ Ρ…Ρ€Π΅Π½Π°
    • 1. 1. ΠžΠ±Ρ‰ΠΈΠ΅ наблюдСния ΠΈ ΡΡ‚СхиомСтрия Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ окислСния комплСксов Ρ‚ΠΈΠΏΠ° uhc-[Run (LL)XY] пСроксидом Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ ПΠ₯
    • 1. 2. Π€ΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠ° окислСния комплСксов рутСния Ρ‚ΠΈΠΏΠ° Uhc-[Ruh (LL)XY] ΠΏΠΎΠ΄ дСйствиСм Н2О2, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ ПΠ₯
    • 1. 3. ВлияниС Ρ…Π»ΠΎΡ€ΠΈΠ΄-ΠΈΠΎΠ½ΠΎΠ² Π½Π° Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΡŽ окислСния комплСксов [Run (LL>2XY] пСроксидом Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ ПΠ₯
    • 1. 4. ВлияниС ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»Π° Π½Π° ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΡƒ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ пСроксидазного окислСния комплСксов [Run (LL)2XY] ΠΏΠΎΠ΄ дСйствиСм пСроксида Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°
  • 2. Π¦ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ комплСксы рутСния (И): синтСз, свойства ΠΈ ΠΈΡ… ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π² Π±ΠΈΠΎΡΠΈΡΡ‚Π΅ΠΌΠ°Ρ…
    • 2. 1. Π‘ΠΈΠ½Ρ‚Π΅Π· Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов
    • 2. 2. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΉ Π² ΠΏΡ€ΠΈΡΡƒΡ‚ствии Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов рутСния (П)
      • 2. 2. 1. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ окислСния Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов Ru11 пСроксидом Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ ПΠ₯
      • 2. 2. 2. ИсслСдованиС Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ восстановлСния Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов Rum глюкозой, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ Π“Πž
    • 2. 3. Π€Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹Π΅ элСктроды, основанныС Π½Π° Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΡ€ΡƒΡ‚Π΅Π½ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксах
      • 2. 3. 1. Π­Π»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄Ρ‹ для опрСдСлСния D-Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·Ρ‹ ΠΈ ΠΏΠ΅Ρ€ΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π° Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°
      • 2. 3. 2. Π­Π»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄Ρ‹ для опрСдСлСния этанола
    • 2. 4. Π‘ΠΈΠ½Ρ‚Π΅Π· рСдокс-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π° Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π» ацикличСских комплСксов рутСния (П) ΠΈ ΠΏΠΎΠ»ΠΈ (1-Π²ΠΈΠ½ΠΈΠ»ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»Π°)
  • 3. Π¦ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ комплСксы осмия (П)
    • 3. 1. Π‘ΠΈΠ½Ρ‚Π΅Π· Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов осмия (П)
    • 3. 2. ИсслСдованиС осмациклов ΠΊΠ°ΠΊ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·ΠΎΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Ρ‹ ΠΈΠ· A. Niger
  • Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«

Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠΈ ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΉ с ΡƒΡ‡Π°ΡΡ‚ΠΈΠ΅ΠΌ мСталлоорганичСских соСдинСний Π½Π°Ρ‡Π°Π»ΠΎΡΡŒ ΡΡ€Π°Π²Π½ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ Π½Π΅Π΄Π°Π²Π½ΠΎ ΠΈ ΠΎΠ±ΡƒΡΠ»ΠΎΠ²Π»Π΅Π½ΠΎ, ΠΏΡ€Π΅ΠΆΠ΄Π΅ всСго, ΡˆΠΈΡ€ΠΎΠΊΠΈΠΌ использованиСм этих вСщСств Π² ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ΠΈΠΈ Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ΄Π° биосСнсоров, основанных Π½Π° ΠΏΡ€ΠΎΡ†Π΅ΡΡΠ΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·Π°. Π’ ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ дСйствия ΠΏΠΎΠ΄ΠΎΠ±Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ΄Π° биосСнсоров Π»Π΅ΠΆΠΈΡ‚ пСрСнос элСктронов ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠΌ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° ΠΈ ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ. Однако прямой пСрСнос элСктрона ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠΌ ΠΈ ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ Π² Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²Π΅ случаСв Π·Π°Ρ‚Ρ€ΡƒΠ΄Π½Π΅Π½ ΠΈΠ·-Π·Π° Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΡ… стСричСских Π·Π°Ρ‚Ρ€ΡƒΠ΄Π½Π΅Π½ΠΈΠΉ ΠΈΠ»ΠΈ Π·Π½Π°Ρ‡ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ пСрСнапряТСния. Для Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ Ρ‡Ρ‚ΠΎΠ±Ρ‹ ΠΎΠ±Π»Π΅Π³Ρ‡ΠΈΡ‚ΡŒ ΠΈ ΡƒΡΠΊΠΎΡ€ΠΈΡ‚ΡŒ процСсс пСрСноса элСктрона, ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΡŽΡ‚ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Ρ‹. ΠžΠ±Ρ‹Ρ‡Π½ΠΎ, это Π½ΠΈΠ·ΠΊΠΎ молСкулярноС рСдокс-Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ΅ соСдинСниС, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ΅ пСрСносит элСктроны ΠΈΠ· Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ элСктрода.

НаиболСС ΠΏΡ€ΠΈΠ²Π»Π΅ΠΊΠ°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌΠΈ вСщСствами, с Ρ‚ΠΎΡ‡ΠΊΠΈ зрСния ΠΈΡ… ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΠΊΠ°ΠΊ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² элСктронного пСрСноса ΠΏΡ€ΠΈ создании биосСнсоров, Π² ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄Π½Π΅Π΅ врСмя видятся мСталлорганичСскиС соСдинСния.

НСсмотря Π½Π° Π·Π½Π°Ρ‡ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ прогрСсс Π² ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ Π½Π΅ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… мСталлоорганичСских соСдинСний Π² Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… систСмах, информация ΠΎ ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠ΅ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… процСссов довольно ΠΎΠ³Ρ€Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅Π½Π° Π’Π°ΠΊΠΈΠΌ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠΌ, Π²Π°ΠΆΠ½ΠΎΠΉ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡Π΅ΠΉ являСтся ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΉ с ΡƒΡ‡Π°ΡΡ‚ΠΈΠ΅ΠΌ мСталлоорганичСских соСдинСний ΠΈ Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… созданиС Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… высокоактивных ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ², способных ΠΎΡΡƒΡ‰Π΅ΡΡ‚Π²Π»ΡΡ‚ΡŒ быстрый пСрСнос элСктрона ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΌΠΈ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π°ΠΌΠΈ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈ ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄Π°ΠΌΠΈ.

ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π« 1. БиосСнсоры.

Π‘ Ρ‚Π΅Ρ… ΠΏΠΎΡ€ ΠΊΠ°ΠΊ Π² 1962 Π³ΠΎΠ΄Ρƒ Π±Ρ‹Π» описан ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹ΠΉ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΉ элСктрод[1], Π½Π°Ρ‡Π°Π»ΠΈΡΡŒ интСнсивныС Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠΈ Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… биосСнсорных устройств для качСствСнного ΠΈ ΠΊΠΎΠ»ΠΈΡ‡Π΅ΡΡ‚Π²Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° Основой Π² Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… устройствах Π»Π΅ΠΆΠΈΡ‚ использованиС высокой спСцифичности ΠΈ ΡΡ„фСктивности, присущих Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌ[2−6]. Π’ ΠΎΠ±Π»Π°ΡΡ‚ΠΈ соврСмСнной Π±ΠΈΠΎΡ‚Π΅Ρ…Π½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ элСктрохимичСскиС биосСнсоры Π·Π°Π½ΠΈΠΌΠ°ΡŽΡ‚ ΠΎΠ΄Π½ΠΎ ΠΈΠ· ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Ρ… мСст ΠΏΠΎ ΠΊΠΎΠ»ΠΈΡ‡Π΅ΡΡ‚Π²Ρƒ Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΊ.

ΠŸΡ€ΠΈΠ½Ρ†ΠΈΠΏ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… ампСромСтричСских биосСнсоров базируСтся Π½Π° Ρ€Π΅Π³ΠΈΡΡ‚Ρ€Π°Ρ†ΠΈΠΈ Ρ‚ΠΎΠΊΠ°, обусловлСнного элСктрохимичСским окислСниСм Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°. Π‘ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠ², ΠΊΠ°ΠΊ полярография ΠΈ Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠ°Ρ Π²ΠΎΠ»ΡŒΡ‚Π°ΠΌΠΏΠ΅Ρ€ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Ρ€ΠΈΡ ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡ΠΈΡ‚ΡŒ ΠΈΠ½Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ°Ρ†ΠΈΡŽ ΠΎ Ρ‚Π΅Ρ€ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΠΊΠ΅ ΠΈ ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠ΅ пСрСноса элСктронов Π² ΡΠΈΡΡ‚Π΅ΠΌΠ΅, ΠΏΡ€ΠΎΠ°Π½Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚Π°Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π°Ρ€Π½ΡƒΡŽ ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΡƒ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ окислСния ΠΈΠ»ΠΈ восстановлСния исслСдуСмого субстрата ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»ΠΈΡ‚ΡŒ Π΅Π³ΠΎ количСство Π² Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Ρ… растворах. Дня Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²Π° Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² прямой ΠΎΠ±ΠΌΠ΅Π½ элСктронов с ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ Π½Π΅Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ΅Π½ ΠΈΠ·-Π·Π° Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΉ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° ΠΎΠ±Ρ‹Ρ‡Π½ΠΎ ΠΏΠΎΠ³Ρ€ΡƒΠΆΠ΅Π½ Π³Π»ΡƒΠ±ΠΎΠΊΠΎ Π² Π³Π»ΠΎΠ±ΡƒΠ»Ρƒ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π’ ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π΅ для Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²Π° оксидаз пСрСнос элСктрона ΠΎΠ±Ρ‹Ρ‡Π½ΠΎ осущСствляСтся дикислородом. Π Π°Π±ΠΎΡ‚Π° дикислорода ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½Π΅Π½Π° искусствСнными ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Π°ΠΌΠΈ. УпрощСнная схСма дСйствия биосСнсора, основанного Π½Π° ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Π½ΠΎΠΌ элСктронном пСрСносС прСдставлСна Π½Π° ΡΡ…Π΅ΠΌΠ΅ 1.1.

Π‘Ρ…Π΅ΠΌΠ° 1.1. БхСматичСскоС устройство биосСнсора, основанного Π½Π° ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Π½ΠΎΠΌ элСктронном пСрСносС.

Π’Π°ΠΊΠΎΠΉ биосСнсор состоит ΠΈΠ·:

1. оксидорСдуктазы, ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ-Π²ΠΎΡΡΡ‚Π°Π½ΠΎΠ²ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΡƒΡŽ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΡŽ,.

2. низкомолСкулярного соСдинСния (ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Π°), ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹ΠΉ пСрСносит элСктроны ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠΌ оксидорСдуктазы ΠΈ ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ,.

3. полимСрная ΠΌΠ°Ρ‚Ρ€ΠΈΡ†Π°, нСобходимая для удСрТания Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° ΠΈ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Π° Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности элСктрода.

ΠŸΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€ Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ способствуСт Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ Π»Π΅Π³ΠΊΠΎΠΌΡƒ элСктронному пСрСносу ΠΈ ΡƒΠ»ΡƒΡ‡ΡˆΠ°Π΅Ρ‚ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‡ΡƒΡŽ ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Π±ΠΈΠΎΠΊΠΎΠΌΠΏΠΎΠ½Π΅Π½Ρ‚ΠΎΠ²[2,3, 6, 7].

ВсС элСмСнты конструкции биосСнсора ΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΊΠΎΠ²ΠΎ Π²Π°ΠΆΠ½Ρ‹, ΠΈ ΠΏΠΎΡΡ‚ΠΎΠΌΡƒ исслСдования Π² Π½Π°ΡΡ‚оящСС врСмя Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Ρ‹ Π½Π° ΡƒΠ»ΡƒΡ‡ΡˆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ характСристик ΠΊΠ°ΠΊ оксидорСдуктаз ΠΈ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ², Ρ‚Π°ΠΊ ΠΈ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π½Ρ‹Ρ… ΠΌΠ°Ρ‚Ρ€ΠΈΡ†. Данная Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π° ΠΎΠ³Ρ€Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅Π½Π° исслСдованиСм взаимодСйствий ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ оксидорСдукгазами ΠΈ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Π°ΠΌΠΈ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ являСтся Π½Π΅ΠΎΠ±Ρ…ΠΎΠ΄ΠΈΠΌΡ‹ΠΌ Π°Ρ‚Ρ€ΠΈΠ±ΡƒΡ‚ΠΎΠΌ биосСнсоров, основанных Π½Π° ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€Π½ΠΎΠΌ элСктронном пСрСносС.

2. Π€Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹.

НаиболСС часто ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹ΠΌΠΈ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ, ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹ΠΌΠΈ Π² Π°ΠΌΠΏΠ΅Ρ€ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚ричСских биосСнсорах, ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ глюкозооксидаза (Π“Πž) ΠΈΠ· Aspergillus niger ΠΈ ΠΏΠ΅Ρ€ΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Π° ΠΈΠ· ΠΊΠΎΡ€Π½Π΅ΠΉ Ρ…Ρ€Π΅Π½Π° (ПΠ₯). Π­Ρ‚ΠΈ оксидорСдуктазы ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎ Π½Π°Π·Π²Π°Ρ‚ΡŒ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌΠΈ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ, хотя ΠΊΠ°ΠΆΠ΄Ρ‹ΠΉ ΠΈΠ· Π½ΠΈΡ… ΠΏΠΎ-своСму Π²Π°ΠΆΠ΅Π½. Π”Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹ доступны, достаточно Π½Π΅Π΄ΠΎΡ€ΠΎΠ³ΠΈΠ΅ ΠΈ ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅. Π‘ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²ΠΎ исслСдований ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² Π±Ρ‹Π»ΠΎ ΠΏΡ€ΠΎΠΈΠ·Π²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΎ ΠΈΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎ с ΡΡ‚ΠΈΠΌΠΈ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ. И ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎ ΡΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ исслСдования Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… соСдинСний ΠΊΠ°ΠΊ ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² цСлСсообразно Π½Π°Ρ‡ΠΈΠ½Π°Ρ‚ΡŒ с Π“Πž ΠΈ/ΠΈΠ»ΠΈ ΠŸΠ₯. Если соСдинСниС ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ‚ Π²Ρ‹ΡΠΎΠΊΡƒΡŽ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΡƒΡŽ ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ ΡΡ‚ΠΈΠΌ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌ, Ρ‚ΠΎ Π΅Π³ΠΎ исслСдованиС ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎ пСрСнСсти Π½Π° Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΠ΅, Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ Π΄ΠΎΡ€ΠΎΠ³ΠΈΠ΅ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹.

2.1. Π“Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·ΠΎΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Π° ΠΈΠ· Aspergillus niger.

Π“Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·ΠΎΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Π° являСтся Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠΏΡ€ΠΎΡ‚Π΅ΠΈΠ½ΠΎΠΌ с ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΠΎΠΉ массой 160 ΠΊΠ”Π° [8]. Она ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅Ρ‚ окислСниС p-D-Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠΏΠΈΡ€Π°Π½ΠΎΠ·Ρ‹ Π² 8-Β£>-Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ½ΠΎΠ»Π°ΠΊΡ‚ΠΎΠ½ дикислородом, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹ΠΉ восстанавливаСтся Π΄ΠΎ Π2О2 (ΡƒΡ€. 1.1): ΠΎ ΠΈ ΠΎΠ½ Π³ΠΎ Π½ΠΎ',.

НО" .

β€’ΠΎΠ½ Ог.

Н202.

1.1).

Π€Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ состоит ΠΈΠ· Π΄Π²ΡƒΡ… ΠΈΠ΄Π΅Π½Ρ‚ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†. КаТдая ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Π° содСрТит ΠΎΠ΄Π½Ρƒ ΠΏΡ€ΠΎΡΡ‚Π΅Π³ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΡƒΡŽ Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡƒ — Π½Π΅ΠΊΠΎΠ²Π°Π»Π΅Π½Ρ‚Π½ΠΎ связанный Ρ„Π»Π°Π²ΠΈΠ½Π°Π΄Π΅Π½ΠΈΠ½Π΄ΠΈΠ½ΡƒΠΊΠ»Π΅ΠΎΡ‚ΠΈΠ΄ (ЀАД). РасстояниС ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ двумя ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Π°ΠΌΠΈ ЀАД Π² Π΄ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π΅ составляСт ΠΎΠΊΠΎΠ»ΠΎ 40 А. ЀАД располоТСн Π³Π»ΡƒΠ±ΠΎΠΊΠΎ Π² Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ глобулСрасстояниС ΠΎΡ‚ Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ° N5 Π΄ΠΎ ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности Π±Π΅Π»ΠΊΠ° составляСт 13−18 А (рис. 1.1). Активный Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ прСдставляСт собой Π³Π»ΡƒΠ±ΠΎΠΊΠΈΠΉ, Π²ΠΎΡ€ΠΎΠ½ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹ΠΉ ΠΊΠ°Ρ€ΠΌΠ°Π½. Π”ΠΈΠ°ΠΌΠ΅Ρ‚Ρ€ Π²Ρ…ΠΎΠ΄Π° Π² ΠΊΠ°Ρ€ΠΌΠ°Π½ Ρ€Π°Π²Π΅Π½ 10 А. ЀАД находится Π²Π±Π»ΠΈΠ·ΠΈ ΠΊ Asn514, His516 ΠΈ His559. Π˜Π½Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ°Ρ†ΠΈΡ ΠΎ ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π΅ Π“Πž основана Π½Π° Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π°Ρ… рСнтгСноструктурного Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π°, Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½Π΅Π½Π½ΠΎΠΌΡƒ с Ρ€Π°Π·Ρ€Π΅ΡˆΠ΅Π½ΠΈΡΠΌΠΈ 2.3 [9] ΠΈ 1.9 А [10]. Π―, А Ρ‚.

NH.

О 2Н.

ЀАД Ρ„Π°Π΄Π½2 ΠΎ ΠΉ.

β€’Π§^-Π —О—Π -0 I I ΠΎΠ½ ΠΎΠ½ ΠΎΠ½ ΠΎΠ½ VS Ρ‹ 8Н*.

Π‘Ρ…Π΅ΠΌΠ° 1.2. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Ρ‹ окислСнной ΠΈ Π²ΠΎΡΡΡ‚Π°Π½ΠΎΠ²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌ Ρ„Π» Π°Π²ΠΈΠ½ Π°Π΄Π΅Π½ΠΈΠ½Π΄ΠΈΠ½ΡƒΠΊΠ»Π΅ΠΎΡ‚ΠΈ Π΄Π°.

Рис. 1.1. Π‘ΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Π° Π“Πž ΠΈΠ· Aspergillus niger с Π€ΠΠ”, располоТСнным Π² Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π³Π»ΠΎΠ±ΡƒΠ»Π΅ (слСва), ΠΈ ΠΎΠ±Π»Π°ΡΡ‚ΡŒ Π“Πž с Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡ‚Π½Ρ‹ΠΌΠΈ остатками, ΠΎΠΊΡ€ΡƒΠΆΠ°ΡŽΡ‰ΠΈΠΌΠΈ ЀАД (справа) [10].

ДСйствиС Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·ΠΎΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Ρ‹ подчиняСтся классичСскому ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΡƒ ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·Π° Ρ‚ΠΈΠΏΠ° «ΠΏΠΈΠ½Π³-ΠΏΠΎΠ½Π³», Π²ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π°ΡŽΡ‰Π΅ΠΌΡƒ Π΄Π²Π΅ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ [11]. Нативная Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ° Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°, Π“Πž (ΠΎΠΊ), окисляСт p-D-Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·Ρƒ Π² Π»Π°ΠΊΡ‚ΠΎΠ½, образуя восстановлСнный Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ Π“Πž (восст), Ρ‡Ρ‚ΠΎ связано с ΠΏΡ€Π΅Π²Ρ€Π°Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ ЀАД Π² Π€ΠΠ”Н2 (ΡƒΡ€. 1.2). Π“Πž (восст) Π·Π°Ρ‚Π΅ΠΌ рСокисляСтся дикислородом (ΡƒΡ€. 1.3). p-D-глюкоза + Π“Πž (ΠΎΠΊ) -> 5-Β£>-Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ½ΠΎΠ»Π°ΠΊΡ‚ΠΎΠ½ + Π“Πž (восст) (1.2).

Π“Πž (восст) + 02 Π“Πž (ΠΎΠΊ) + Н202 (h) (1.3).

Вторая стадия (ΡƒΡ€. 3) ΠΎΡ‡Π΅Π½ΡŒ быстрая, особСнно ΠΏΡ€ΠΈ рН 5, ΠΊΠΎΠ³Π΄Π° фСрмСнтативная Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Π“Πž максимальна. ΠšΠΎΠ½ΡΡ‚Π°Π½Ρ‚Π° скорости Π²Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ³ΠΎ порядка равняСтся 1.6×10Π± M’V1 [12, 13], Π½ΠΎ ΡƒΠΌΠ΅Π½ΡŒΡˆΠ°Π΅Ρ‚ся Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅, Ρ‡Π΅ΠΌ Π² 100 Ρ€Π°Π· ΠΏΡ€ΠΈ рН > 8 [13]. ΠŸΠΎΡ…ΠΎΠΆΠΈΠΉ эффСкт рН Π½Π°Π±Π»ΡŽΠ΄Π°Π΅Ρ‚ΡΡ ΠΈ Π΄Π»Ρ Π“Πž ΠΈΠ· Penicillium vitale [14]. ОкислСниС ЀАДН2 происходит Π² Π΄Π²Π΅ одноэлСктронныС стадии. ΠŸΡ€ΠΈ рН 5.3 ΡΠΎΠΎΡ‚Π²Π΅Ρ‚ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ рСдокс-ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»Ρ‹ для Π“Πž ΠΈΠ· Aspergillus niger ΡΠΎΡΡ‚Π°Π²Π»ΡΡŽΡ‚ -0.048 ΠΈ -0.050 Π’ ΠΎΡ‚Π½. НВЭ [15]. ΠšΠΎΠ½ΡΡ‚Π°Π½Ρ‚Π° скорости fa ΡΠ²Π»ΡΠ΅Ρ‚ся ΠΎΡ‡Π΅Π½ΡŒ Π²Π°ΠΆΠ½ΠΎΠΉ характСристикой для Π“Πž, Ρ‚Π°ΠΊ ΠΊΠ°ΠΊ Ρ…ΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΈΠΉ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΠ°Ρ‚ΠΎΡ€ Π΄ΠΎΠ»ΠΆΠ΅Π½ ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΡΡ‚ΡŒ восстановлСнный Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ быстрСС дикислорода.

Π²Ρ‹Π²ΠΎΠ΄Ρ‹.

21. ΠšΠΎΠΌΠΏΠ»Π΅ΠΊΡΡ‹ [Ru (LL)2XY] (LL = bpy, phenX = CI, Br, C03) ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ высокорСакционными субстратами пСроксидазы ΠΈΠ· ΠΊΠΎΡ€Π½Π΅ΠΉ Ρ…Ρ€Π΅Π½Π°. РСакция ΠΊΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ пСроксидазой окислСния Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… комплСксов ΠΏΡ€ΠΎΡ‚Π΅ΠΊΠ°Π΅Ρ‚ Π² ΡΡ‚СхиомСтричСском ΡΠΎΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΠΈ [Ru]: [H202] = 2:1 ΠΈ ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ‚ ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹ΠΉ порядок ΠΏΠΎ ΠŸΠ₯ ΠΈ ΠΊΠΎΠΌΠΏΠ»Π΅ΠΊΡΠ°ΠΌ рутСния (П). ΠšΠΎΠΌΠΏΠ»Π΅ΠΊΡΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ рутСния с ΠΏΡ€ΠΎΠΈΠ·Π²ΠΎΠ΄Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»Π° ΠΏΠΎΠ½ΠΈΠΆΠ°Π΅Ρ‚ рСдокс-ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π» комплСксов рутСния ΠΈ ΠΏΠΎΠ²Ρ‹ΡˆΠ°Π΅Ρ‚ ΠΈΡ… Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΡƒΡŽ ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ ΠŸΠ₯. РСакционная ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ комплСксов Ru11 ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ ΠΏΠ°Ρ€Π΅ ПΠ₯/Н202 Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‚Π½ΠΎ ΠΏΠ°Π΄Π°Π΅Ρ‚, ΠΊΠΎΠ³Π΄Π° ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π» комплСкса Ru11 оказываСтся ΠΎΠΊΠΎΠ»ΠΎ ΠΈΠ»ΠΈ Π²Ρ‹ΡˆΠ΅ 500 ΠΌΠ’ ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ² НКЭ.

2. Π Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π°Π½ Π½ΠΎΠ²Ρ‹ΠΉ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ синтСза Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов рутСния (П) Ρ‚ΠΈΠΏΠ° [Ru (C~N)(LL)2]+ (C~N = Π”Π’Π£-Π΄ΠΈΠΌΠ΅Ρ‚ΠΈΠ»Π±Π΅Π½Π·ΠΈΠ»Π°ΠΌΠΈΠ½, 2-Ρ„Π΅Π½ΠΈΠ»ΠΏΠΈΡ€ΠΈΠ΄ΠΈΠ½, 2-(4-Ρ‚ΠΎΠ»ΠΈΠ»)ΠΏΠΈΡ€ΠΈΠ΄ΠΈΠ½, LL = 2,2'-Π±ΠΈΠΏΠΈΡ€ΠΈΠ΄ΠΈΠ½, 4,4'-Π΄ΠΈΠΌΠ΅Ρ‚ΠΈΠ»-2,2'-Π±ΠΈΠΏΠΈΡ€ΠΈΠ΄ΠΈΠ½, 1,10-Ρ„Π΅Π½Π°Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ½, 5,6-Π΄ΠΈΠΌΠ΅Ρ‚ΠΈΠ»-1,10-Ρ„Π΅Π½Π°Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΠΈΠ½). ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Π½ΠΈΠΌ для синтСза Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΡ€ΡƒΡ‚Π΅Π½ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Ρ‹ ΠΈ ΠΎΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΡ€ΠΎΠΈΠ·Π²ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Π΅ 2-Ρ„Π΅Π½ΠΈΠ»ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»Π°.

3. Π Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π°Π½ Π½ΠΎΠ²Ρ‹ΠΉ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ цикломСталлирования 2-Ρ„Π΅Π½ΠΈΠ»ΠΏΠΈΡ€ΠΈΠ΄ΠΈΠ½Π° осмиСм. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ синтСзированы соСдинСния Ρ‚ΠΈΠΏΠ° [Os (phpy)(LL)2]PF6 (phpy= 2-Ρ„Π΅Π½ΠΈΠ»ΠΏΠΈΡ€ΠΈΠ΄ΠΈΠ½). ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ соСдинСния ΠΎΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ с ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ элСмСнтного Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π°, ПМР, элСктронной ΠΈ ΠΌΠ°ΡΡ-спСктроскопии.

4. Π¦ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ комплСксы рутСния ΠΈ ΠΎΡΠΌΠΈΡ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° [M (C~N)(LL)2]PF6 ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡŽΡ‚ ΠΊΡ€Π°ΠΉΠ½Π΅ высокой Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΉ ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·ΠΎΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π°Π·Π΅ ΠΈ.

7 -1 -1 пСроксидазС (ΡΠΎΠΎΡ‚Π²Π΅Ρ‚ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ константы скорости Π²Ρ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ³ΠΎ порядка k3 = ~ 10 Πœ с).

5. Показана Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ создания высокоэффСктивных ампСромСтричСских сСнсоров Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ Ρ†ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Π°Π»Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов рутСния для опрСдСлСния ΠΊΠΎΠ½Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π°Ρ†ΠΈΠΉ Π³Π»ΡŽΠΊΠΎΠ·Ρ‹ ΠΈ ΠΏΠ΅Ρ€ΠΎΠΊΡΠΈΠ΄Π° Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π°.

ΠŸΠΎΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ вСсь тСкст

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

  1. Clark, L.C., Lyons, Π‘., Electrode Systems for Continuous Monitoring in Cardiovascular Surgery. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1962. 102: p. 29.
  2. Turner, A.P.F., Karube, I., Wilson, G.S., Biosensors. Fundamentals and Applications. Oxford University Press: Oxford, New York, Tokyo, 1987.
  3. Willner, I., Katz, E., Integration of Layered Redox Proteins and Conductive Supports for BioelectronicApplications. Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 2000. 39: p. 1118−1218.
  4. O’Connell, P. J., Guilbault, G.G., Future Trends in Biosensor Research. Analytical Letters 2001, 34, 1063.
  5. Schuhmann, W, Amperometric enzyme biosensors based on optimised electron-transfer pathways and non-manual immobilisation procedures. Reviews in Molecular Biotechnology 2002, 82, 425.
  6. Chaubey, A., Malhotra, Π’ J)., Mediated biosensors. Biosens Bioelectron, 2002.17(6−7): p. 441−56.
  7. Schuhmann, W., Electron-transfer pathways in amperometric biosensors. Ferrocene-modified enzymes entrapped in conducting-polymer layers. Biosensors & Biolectronics 1995, 10, 181.
  8. Wilson, R., Turner, A.P.F., Glucose oxidase: an ideal enzyme. Biosensors & Bioelectronics, 1992. 7: p. 165−185.
  9. Hecht, H.J., Kalisz, H.M., Hendle, J., Schmid, R.D., Schomburg, D., Crystal structure of glucose oxidase from Aspergillus niger refined at 2.3 A resolution. J. Mol. Biol., 1993. 229: p.153−172.
  10. Gibson, Q., Swoboda, Π’., Massey, V., Kinetics and Mechanism of Action of Glucose Oxidase. J. Biol. Chem., 1964. 239: p. 3927 -3934.
  11. Weibel, M., Bright, H., The Glucose Oxidase Mechanism. Interpretation of the pH Dependence. J. Biol. Chem., 1971. 246: p. 2734−2744.
  12. Su, Q., Klinman, J.P., Nature of oxygen activation in glucose oxidase from Aspergillus niger: the importance of electrostatic stabilization in superoxide formation. Biochemistry, 1999. 38(26): p. 8572−81.
  13. Alexandrouskii, Y.A., Bezhikina, L.V., Radionov, Y.V., Comparative study of the reactions catalyzed by glucose oxidase in the presence of different electron acceptors. Biokhimiya, 1981. 4: p. 708−716.
  14. Stankovich, M.T., An anaerobic spectroelectrochemical cell for studying the spectral and redox properties offlavoproteins. AnalBiochem, 1980. 109(2): p. 295−308.
  15. Dunford, H.B., Heme Peroxidases. Wiley-VCH: New York, Chichester, Weinheim, 1999.
  16. Veitch, N.C., Smith, A.T., Horseradish Peroxidase. Adv. Inorg. Chem. 2000, 51, 107.
  17. Dolman, D., Newell, G. A., Thurlow, M.D., Dunford, H.B., Kinetic study of the reaction of horseradish peroxidase with hydrogen peroxide. Can. J. Biochem., 1975. 53(5): p. 495−501.
  18. Gajhede, M., Schuller, D.J., Henriksen, A., Smith, A.T., Poulos, T.L., Crystal structure ofhorseradish peroxidase Π‘ at 2.15 .ANG. resolution. Nat. Struct. Biol., 1997. 4(12): p. 1032−1038.
  19. Henriksen, A., Smith, A.T., Gajhede, M., The structures of the horseradish peroxidase C-ferulic acid complex and the ternary complex -with cyanide suggest how peroxidases oxidize small phenolic substrates. J Biol Chem, 1999. 274(49): p. 35 005−11.
  20. Brunetti, Π’., Ugo, P., Moretto, L.M., Martin, C.R., Electrochemistry of phenothiazine and methyl viologen biosensor electron transfer mediators at nanoelectrode ensembles. J. Electroanal. Chem., 2000. 491: p. 166−174.
  21. Aoyagi, Π’., Nakamura, A., Ikeda, H., Ikeda, Π’., Mihara, H, Ueno, A., Alizarine yellow-modified cyclodextrine as a guest responsive absorption change sensor. Anal. Chem., 1997. 69: p. 659−663.
  22. Dubinin, A.G., Li, F., Li, Y., Yu, J., Π› solid state immobilized enzyme polymer membrane microelectrode for measuring lactate ion concentration. Bioelectrochem. Bioenerg., 1991. 25: p. 131−135.
  23. Karyakin, A. A., Gitelmacher, O.V., Karyakina, E.E., Prussian blue based first generation biosensors, A high sensitive amperometric electrode for glucose. Anal. Chem., 1995. 67: p. 2419−2423.
  24. Karyakin, A. A., Karyakina, E.E., Schuhmann, W., Schmidt, H.L., Varfolomeyev, S.D., New amperomtric dehydrogenase electrodes based on electrocatalytic NADH-oxidation atpoly (-methylene bluej-modified electrodes. Electroanal., 1994. 6: p. 821−829.
  25. Molina, C.R., Boujtita, M., Murr, N.E., A carbon paste electrode modified by entrapped toluidine blue О for amperometric determination ofL-lactate. Anal. Chim. Acta, 1999. 401: p. 155−162.
  26. Lever, A.B.P., Electrochemical parametrization of metal complex redox potentials, using the ruthenium (III)/ruthenium (II) couple to generate a ligand electrochemical series. Inorg. Chem., 1990. 29(6): p. 1271−85.
  27. Nakabayashi, Y., Nakamura, K., Kawachi, M., Motoyama, Π’., Yamauchi, O., Interactions of glucose oxidase with various metalpolypyridine complexes as mediators of glucose oxidation. J Biol Inorg Chem, 2003. 8(1−2): p. 45−52.
  28. Hall, J. W., Tucker, D.M., Automated determination of glucose using glucose oxidase and potassium ferrocyanide. Anal Biochem, 1968. 26(1): p. 12−7.
  29. Bartlett, P.N., Ali, Z., Eastwick-Field, V., Electrochemical immobilization of enzymes. 4. Co-immobilization of glucose oxidase and ferro/ferricyanide in poly (N-methylpyrrole) films. Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions 1992, 88, 2677.
  30. Du, G., Lin, C., Bocarsly, A.B., Electroanalytical Detection of Glucose Using A Cyanometallate Modified Electrode: Requirements for Oxidation of Buried Redox Sites in Glucose Oxidase. Proceedings Electrochemical Society 1993, 93−11,197.
  31. Taliene, V.R., Ruzgas, Π’., Razumas, V., Kulys, J., Chronoamperometric and cyclic voltammetric study of carbon paste electrodes usingferricyanide and ferrocenemonocarboxylic acid. Journal of Electroanalytical Chemistry 1994, 372, 85−89.
  32. Shul’ga, A. A., Koudelka-Hep, M., de Rooij, N.F., The effect of divalent metal ions on the performance of a glucose-sensitive ENFET using potassium ferricyanide as an oxidising substrate. Sensors and Actuators, B: Chemical 1995, B27,432.
  33. Dou, X., Ozaki, Y., Raman Study of Enzyme Reactions Using Potassium Ferricyanide as a Reaction Mediator: Quantitative Analysis of Substrates and Measurement ofEnzyme Activity for Glucose Oxidase and Lactate Oxidase. Applied Spectroscopy 1998, 52, 815.
  34. Marcus, R. A., Electron transfer reactions in chemistry: theory and experiment. Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 1993. 32: p. 1111−1121.
  35. Marcus, R. A., Sutin, N., Electron transfers in chemistry and biology. Biochim. Biophys. Acta, 1985. 811(3): p. 265−322.
  36. Zahl, A., van Eldik, R., Swaddle, T.W., Cation-independent electron transfer between ferricyanide and ferrocyanide ions in aqueous solution. Inorg Chem, 2002. 41(4): p. 75 764.
  37. Coury, L.A., Jr., Oliver, B.N., Egekeze, J.O., Sosnoff, C.S., Brumfield, J.C., Buck, R.P., Murray, R.W., Mediated, anaerobic voltammetry of sulfite oxidase. Anal Chem, 1990. 62(5): p. 452−8.
  38. Yang, L., Coury Jr, L. A., Murray, R.W., Intra-enzyme and mediator cross-reaction electron-transfer reaction kinetics of sulfite oxidase. J. Phys. Chem. 1993, 97,1694.
  39. Fultz, M.L., Durst, R.A., Mediator compounds for the electrochemical study of biological redox systems: a compilation. Anal. Chim. Acta 1982,140, 1.
  40. Hoddenbagh, J.M.A., Macartney, D.H., Kinetics of electron-transfer reactions involving the hexacyanoruthenate (4-/3-) couple in aqueous media. Inorg. Chem. 1990,29, 245.
  41. Meyer, T.J., Taube, H., Electron-transfer reactions of ruthenium ammines. Inorg. Chem. 1968, 7, 2369.
  42. Doine, H., Swaddle, T.W., Pressure effects on the rate of electron transfer between trisfl, 10-phenanthroline)iron (II) and-(III) in aqueous solution and in acetonitrile. Can. J. Chem. 1988, 66, 2763.
  43. Cheung, E., English, A.M., Reductions by ferrocytochrome с peroxidase: 5. Kinetics of ferricyanide reduction. Can. J. Chem. 1995, 73,1181.
  44. Pladziewicz, J.R., Espenson, J.H., Electron transfer reactions of ferrocenes. J. Phys. Chem. 1971,75, 3381.
  45. Nielson, R.M., Hupp, J. Π’., Electron Self-Exchange Kinetics for a Water-Soluble Ferrocenium/Ferrocene Couple: Rate Modulation via Charge Dependent Calix6. arene-p-sulfonate Encapsulation. Inorg Chem, 1996. 35(5): p. 1402−1404.
  46. Holzwarth, J., Juergensen, H., Salt effects on completely diffusion-controlled redox reactions between transition metal complex ions. Berichte Bunsen Gesellschaft Phys. Chem. 1974, 78, 526.
  47. Creaser, I.I., Sargeson, A.M., Zanella, A.W., Outer-sphere electron-transfer reactions involving caged cobalt ions. Inorg. Chem. 1983, 22,4022.
  48. Grace, M.R., Swaddle, T.W., Kinetics of the tris (l, 10-phenanthroline)cobalt (III/II) self-exchange reaction in aqueous solution at variable pressure. Inorg. Chem. 1993, 32, 5597.
  49. Cass, A.E.G., Davis, G., Francis, G.D., Hill, H.A.O., Aston, W.J., Higgins, I.J., Plotkin, E.V., Scott, L.D.L., Turner, A.P.F., Ferrocene-mediated enzyme electrode for amperometric determination of glucose. Anal. Chem., 1984. 56(4): p. 667−71.
  50. Cass, A.E.G., Davis, G., Green, M.J., Hill, H.A.O., Ferricinium ion as an electron acceptor for oxido-reductases. J. Electroanal. Chem. 1985, 190, 117.
  51. Nicholson, R.S., Shain, I., Theory of Stationary Electrode Polarography. Single Scan and Cyclic Methods Applied to Reversible, Irreversible, and Kinetic Systems. Anal. Chem. 1964, 36, 706.
  52. Bartlett, P.N., Tebbutt, P., Whitaker, R. GKinetic aspects of the use of modified electrodes and mediators in bioelectrochemistry. Progr. React. Kinet. 1991,16, 55.
  53. Antiochia, R, Lavagnini, I., Magno, F, A General Method for the Electrochemical Evaluation of the Bimolecular Rate Constant in Enzyme Catalyzed Reaction Kinetics. Electroanalysis 2001, 13, 601.
  54. Bartlett, P.N., Pratt, K.F.E, A study of the kinetics of the reaction between ferrocene monocarboxylie acid and glucose oxidase using the rotating-disc electrode. J. Electroanal. Chem. 1995, 397, 53.
  55. Forrow, N.J., Sanghera, G.S., Walters, S. J., The influence of structure in the reaction of electrochemically generated ferrocenium derivatives with reduced glucose oxidase. J. Chem. Soc., Dalton Trans. 2002, 3187.
  56. Vaastroebiezen, S.A.M., Janssen, A.P.M., Janssen, L.J. J., Solubility of oxygen in glucose solutions. Anal. Chim. Acta 1993, 280, 217.
  57. Ryabov, A.D., Firsova, Y.N., Nelen, M.I., Ferricenium salts as true substrates of glucose oxidase: a steady-state kinetic study. Appl. Biochem. Biotechnol., 1997. 61(½, Biocatalysis-95): p. 25−37.
  58. Tegoulia, V., Gnedenko, B.B., Ryabov, A.D., Ferricenium salts insteadofdioxygen in glucose oxidase catalysis. A direct interaction and analytical implications. Biochem Mol Biol Int, 1993. 31(4): p. 769−75.
  59. Male, ΠšΠ’., Luong, J.H., Tram, M., Application of a novel 1,1 '-dimethylferricinium dye for the determination of uric acid in urine. Appl Biochem Biotechnol, 1994. 44(1): p. 91 100.
  60. Fersht, A., Enzyme Structure and Mechanism. Freeman: New York, 1985.
  61. , Π’., ΠžΡΠ½ΠΎΠ²Ρ‹ Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠΉ ΠΊΠΈΠ½Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠΈ. ΠœΠΈΡ€: Москва, 1980.
  62. Fersht, A., Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding. Freeman: New York, 1999.
  63. Ryabov, A.D., Amon, A., Gorbatova, R.K., Ryabova, E.S., Gnedenko, Π’.Π’., Mechanism of a «jumping off’ferricenium in glucose oxidase-D-glucose-ferrocene micellar electrochemical systems. J. Phys. Chem., 1995. 99: p. 14 072.
  64. Goral, V.N., Nelen, M.I., Ryabov, A. DFerrocene andferricenium ion as versatile photometric titrants of H202 and D-glucose in the presence of peroxidase and glucose oxidase. A ferrocene-peroxidase stairway. Anal. Lett., 1995. 28(12): p. 2139−48.
  65. Micheel, Π’., Bierwolf, D., Randt, A., Franz, H., Mohr, J., Antigen-Antibody React., Contrib. Symp. Immunol., 4th 1971, 72.
  66. Epton, R., Hobson, M.E., Marr, G., Enzyme catalysed oxidation of ferrocene compounds. J. Organomet. Chem. 1977,134, C23.
  67. Epton, R., Hobson, M.E., Marr, G., Oxidation of ferrocene and some substituted ferrocenes in the presence of horseradish peroxidase. J. Organomet. Chem. 1978,149, 231.
  68. Epton, R., Hobson, M.E., Marr, G., Catalytic activity of poly (acryloylmorpholine)-immobilized horseradish peroxidase in organic/aqueous solvent mixtures. Enzyme and Microbial Technology 1979,1, 37.
  69. Frew, J.E., Harmer, M.A., Hill, H.A.O., Libor, S.I., method for estimation of hydrogen peroxide based on mediated electron transfer reactions of peroxidases at electrodes. J. Electroanal. Chem. 1986, 201, 1.
  70. Ryabov, A.D., Goral, V.N., Steady-state kinetics, micellar effects, and the mechanism of peroxidase-catalyzed oxidation of n-alkylferrocenes by hydrogen peroxide. JBIC, J. Biol. Inorg. Chem., 1997. 2(2): p. 182−190.
  71. Dequaire, М., Limoges, Π’., Moiroux, J., Saveant, J.M., Mediated electrochemistry of horseradish peroxidase. Catalysis and inhibition. J Am Chem Soc, 2002. 124(2): p. 24 053.
  72. Martinek, K., Yatsimirsky, A.K., Levashov, A.V., Berezin, I.V., in Micellization, Solubilization, and Microemulsions (K. L. Mittal, ed.), Vol. 2, p. 489. Plenum Press, New York, London, 1977.
  73. Goral, V.N., Ryabov, A.D., Reactivity of the horseradish peroxidase compounds I and II toward organometallic substrates. A stopped-flow kinetic study of oxidation of ferrocenes. Biochem. Mol. Biol. Int., 1998. 45(1): p. 61−71.
  74. Gray, H.B., Winkler, J.R., Electron transfer in proteins. Annu. Rev. Biochem., 1996. 65: p. 537−561.
  75. Childs, R.E., Bardsley, W.G., The steady-state kinetics of peroxidase with 2,2'-azino-di-(3-ethyl-benzthiazoline-6-sulphonic acid) as chromogen. Biochem. J. 1975, 145, 93.
  76. Ozaki, S.-i., Ortiz de Montellano, P.R., Molecular Engineering of Horseradish Peroxidase: Thioether Sulfoxidation andStyrene Epoxidation by Phe-41 Leucine and Threonine Mutants. J. Am. Chem. Soc., 1995.117(27): p. 7056−64.
  77. Sadeghi, S. J., Gilardi, G., Cass, A.E., Mediated electrochemistry of peroxidases—effects of variations in protein and mediator structures. Biosens Bioelectron, 1997. 12(12): p. 1191−8.
  78. Hasinoff, B.B., Dunford, H.B., Kinetics of the oxidation offerrocyanide by horseradish peroxidase compounds I andII. Biochemistry, 1970. 9(25): p. 4930−9.
  79. Cooper, J.M., Bannister, J.V., McNeil, C.J., A kinetic stidy of the catalysed oxidation of 1 3-dimethylferrocene ethylamine by cytochrome с peroxidase. J. Electroanal. Chem. 1991,312, 155.
  80. Liu, A., Leese, D.N., Swarts, J.C., Sykes, A.G., Reduction of Escherichia coli ribonucleotide reductase submit R2 with eight water-soluble ferrocene derivatives. Inorg. Chim. Acta 2002,337, 83.
  81. Swarts, J.C., Sykes, A.G., Kinetic studies on the reduction of the R2 protein ofE. coli ribonucleotide reductase by Co (sep).2+ and [Co (9-aneN3)2]2+. Inorg. Chim. Acta 1996, 242, 165.
  82. Gray, H.B., Winkler, J.R., Biological Systems. Electron Transfer in Chemistry 2001, 3, 3.
  83. Bjerrum, M.J., Casimiro, D.R., Chang, I.J., Di Bilio, A.J., Gray, H.B., Hill, M.G., Langen, R, Mines, G.A., Skov, L.K., Winkler, J. R, Wuttke, D.S., Electron transfer in ruthenium-modified proteins. J. Bioenerg. Biomembr., 1995. 27(3): p. 295−302.
  84. Millett, F., Durham, Π’., Design of photoactive ruthenium complexes to study interprotein electron transfer. Biochemistry, 2002. 41(38): p. 11 315−24.
  85. Durr, H., Bossmann, S., Rutheniumpolypyridine complexes. On the route to biomimetic assemblies as models for the photosynthetic reaction center. Acc Chem Res, 2001. 34(11): p. 905−17.
  86. Berglund, J., Pascher, Π’., Winkler, J.R., Gray, H. B, Photoinduced Oxidation of Horseradish Peroxidase. J. Am. Chem. Soc., 1997. 119: p. 2464−2469.
  87. Farhangrazi, Z.S., Fossett, M.E., Powers, L.S., Ellis, W.R., Jr., Variable-Temperature Spectroelectrochemical Study of Horseradish Peroxidase. Biochemistry, 1995. 34(9): p. 2866−71.
  88. Yamada H., Yamazaki I., Proton Balance In Conversions Between Five Oxidation-Reduction States of Horseradish Peroxidase. Arch. Biochem. Biophys., 1974: p. 728 738.
  89. Zhang, C., Haruyama, Π’., Kobatake, E., Aizawa, M., Evaluation of substituted 1,10-phenanthroline complexes of osmium as mediator for glucose oxidase of Aspergillus niger. Anal. Chim. Acta, 2000. 408: p. 225−232.
  90. Degani, Y., Heller, A., Electrical communication between redox centers of glucose oxidase and electordes via electrostatically and covalently bound redox polymers. Am. Chem. Soc., 1989. Ill: p. 2357−2358.
  91. Gregg, B.A., Heller, A., Cross-linked redox gels containing glucose oxidase for amperometric biosensor applications. Anal Chem, 1990. 62(3): p. 258−63.
  92. Pishko, M.V., Katakis, I., Lindquist, S.E., Ye, L., Gregg, B. A., Heller, A., Direct electron exchange between graphite electrodes and an adsorbed complex of glucose oxidase and an osmium-containing redox polymer. Angew. Chem. 1990, 102.
  93. Gregg, B. A., Heller, A., Redox polymer films containing enzymes. 2. Glucose oxidase containing enzyme electrodes. J. Phys. Chem., 1991. 95: p. 5976−5980.
  94. Gregg, B. A., Heller, A., Redoxpolymer films containing enzymes. 2. Glucose oxidase containing enzyme electrodes. J. Phys. Chem., 1991. 95: p. 5970−5975.
  95. Pishko, M.V., Michael, A.C., Heller, A., Amperometric glucose microelectrodes prepared through immobilization of glucose oxidase in redox hydrogels. Anal Chem, 1991. 63(20): p. 2268−72.
  96. Heller, A., Electrical connection of enzyme redox centers to electrodes. J. Phys. Chem., 1992. 96(9): p. 3579−87.
  97. Heller, A., Electrical wiring of redox enzymes. Acc. Chem. Res., 1990. 23(5): p. 128−34.
  98. Ohara, T. J., Rajagopalan, R, Heller, A., Glucose electrodes based on crosslinked Os (bpy)2Cl.+/2+ complexedpoly (l-vinylimidazole) films. Polymeric Materials Science and Engineering 1993,70,182.
  99. Ye, L., Hammerle, M., Olsthoorn, A.J.J., Schuhmann, W., Schmidt, H.-L., Duine, J.A., Heller, A., High current density «wired» quinoprotein glucose dehydrogenase electrode. Anal. Chem. 1993, 65,238.
  100. Ryabov, A.D., Roznyatovskaya, N.V., Suwinska, K., Revenco, M., Ershov, A.Y., Submitted.
  101. Ryabova, E.S., Csoregi, E., Ryabov, A.D., Influence of biologically relevant ligands on oxidation of reduced glucose oxidase by electrochemically generated RuIII (bpy)2XY. complexes. J. Mol. Catal. B: Enzym., 2000.11(2−3): p. 139−145.
  102. Kurova, V.S., Ershov, A.Y., Ryabov, A.D., Russian Chemical Bulletin (Translation of Izvestiya Akademii Nauk, Seriya Khimicheskaya) 2001, 50,1849.
  103. Seddon, E.A., Seddon, K.R., The Chemistry of Ruthenium. Elsevier, 1984.
  104. Danilowicz, C., Corton, E., Battaglini, F., Osmium complexes bearing functional groups: building blocks for integrated chemical systems. J. Electroanal. Chem. 1998, 445, 89.
  105. Shklover, V., Zakeeruddin, S.M., Nesper, R, Fraser, D., Gratzel, M., Tris-(4,4'-dimethoxy-2,2'-bipyridine)osmium (II), amperometricproperties and crystal structure. Inorg. Chim. Acta, 1998. 274: p. 64−72.
  106. Fraser, D.M., Zakeeruddin, S.M., Graetzel, M., Towards mediator design. II. Optimization of mediator global charge for the mediation of glucose oxidase of Aspergillus niger. J. Electroanal. Chem., 1993. 359(1−2): p. 125−39.
  107. Chen, L., Gorski, W., Bioinorganic composites for enzyme electrodes. Anal Chem, 2001. 73(13): p. 2862−8.
  108. Morris, N. A., Cardosi, M.F., Birch, B. J., Turner, A.P.F., An electrochemical capillary fill device for the analysis of glucose incorporating glucose oxidase and ruthenium (III) hexamine as mediator. Electroanalysis 1992,4,1.
  109. Battaglini, F., Calvo, E. J., Enzyme catalysis at hydrogel-modified electrodes with soluble redox mediator. J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1994, 90, 987.
  110. Villahermosa, R.M., Kuciauskas, D., Mayo, E.I., Lewis, N.S., Winkler, J.R., Gray, H.B., in «Abstr. Pap. Am. Chem. Soc.», Vol. 221st, p. INOR, 2001.
  111. Ohara, T.J., Vreeke, M.S., Battaglini, F., Heller, A., Bienzyme sensors based on «electrically wired"peroxidase. Electroanalysis 1993, 5, 825.
  112. Constable, E.C., Holmes, J.M., A cyclometalated analog of tris (2,2'-bipyridine)ruthenium (II). J. Organomet. Chem., 1986. 301(2): p. 203−8.
  113. Omae, I., OrganometallicIntramolecular-coordination Compounds. Elsevier Science Publishers: Amsterdam, New York, 1986.
  114. Ryabov, A.D., Mechanisms of Intramolecular Activation of C-H Bonds in Transition-Metal Comlexes. Chem. Rev. 1990, 90,403.
  115. Cope, A.C., Siekman, R.W., Formation of covalent bonds from platinum or palladium to carbon by direct substitution. J. Am. Chem. Soc., 1965. 87: p. 3272−3273.
  116. Ryabov, A.D., Cyclopalladated complexes in organic synthesis. Synthesis, 1985(3): p. 233−52.
  117. Pfeffer, M., Reactions of cyclopalladated compounds andalkynes: new pathways for organic synthesis? Reel. Trav. Chim. Pays-Bas, 1990. 109(12): p. 567−76.
  118. Spencer, J., Pfeffer, M., State of the art in selective hetero- and carbocyclic syntheses mediated by cyclometalated complexes. Adv. Met.-Org. Chem., 1998. 6: p. 103−144.
  119. Van Koten, G., Van Leeuwen, P.W.N.M., Homogeneous catalysis with transition metal complexes. Stud. Surf. Sci. Catal., 1999. 123(Catalysis: An Integrated Approach (2nd Edition)): p. 289−342.
  120. Herrmann, W. A., Bohm, V.P.W., Reisinger, C.-PApplication of palladacycles in Heck type reactions. J. Organomet. Chem., 1999. 576(1−2): p. 23−41.
  121. Beletskaya, I.P., Cheprakov, A.V., The Heck Reaction as a Sharpening Stone of Palladium Catalysis. Chem. Rev. (Washington, D. C.), 2000. 100(8): p. 3009−3066.
  122. Ryabov, A.D., Kazankov, G.M., Kurzeev, S.A., Samuleev, P.V., Polyakov, V.A., Enantioselective cleavage of activated amino acid esters promoted by chiral palladacycles. Inorg. Chim. Acta, 1998. 280(1−2): p. 57−61.
  123. Kurzeev, S.A., Kazankov, G.M., Ryabov, A.D., Increased catalytic activity of primary amine palladacycles in biomimetic hydrolysis ofN-t-BOC-S-methionine p-nitrophenyl ester. Inorganica Chimica Acta, 2000. 305(1): p. 1−6.
  124. Serrano, J.L., Ed., Metallomesogens, Synthesis, Properties, and Applications. VCH: Weinheim, New York, Basel, 1996.
  125. Hudson, S.A., Maitlis, P.M., Calamitic metallomesogens: metal-containing liquid crystals with rodlike shapes. Chem. Rev., 1993. 93(3): p. 861−85.
  126. Albrecht, M., Lutz, M., Spek, A.L., van Koten, G., Organoplatinum crystals for gas-triggered switches. Nature (London), 2000. 406(6799): p. 970−974.
  127. Constable, E.C., Hannon, M.J., Solvent effects in the reactions of 6-phenyl-2,2'-bipyridine with ruthenium (II). Inorg. Chim. Acta, 1993. 211(1): p. 101−10.
  128. Reveco, P., Medley, J.H., Garber, A.R., Bhacca, N. S., Selbin, J., Study of a cyclometalated complex of ruthenium by 400-MHz two-dimensional proton NMR. Inorg. Chem., 1985. 24(7): p. 1096−9.
  129. Fernandez, S., Pfeffer, M., Ritleng, V., Sirlin, C., An Effective Route to Cycloruthenated N-Ligands under Mild Conditions. Organometallics, 1999.18(12): p. 2390−2394.
  130. Jameson, G.B., Muster, A., Robinson, S.D., Wingfield, J.N., Ibers, J.A., Cyclometalated formazan derivatives of ruthenium and osmium: structure ofRu ((o-C6H4)N:NC (Ph):NNPh)(CO)(PPh3)2. Inorg. Chem. 1981, 20, 2448−56.
  131. Kalinin, V.N., Usatov, A.V., Zakharkin, L.I., Metalloorg. Π¨Ρ‚. 1989, 2, 54−66.
  132. Beley, M., Collin, J.P., Sauvage, J.P., Highly coupled mixed-valence dinuclear ruthenium and osmium complexes with a bis-cyclometalating terpyridine analog as bridging ligand. Inorg. Chem. 1993, 32, 4539−43.
  133. Wen, T.B., Cheung, Y. K, Yao, J., Wong, W.-T., Zhou, Z.Y., Jia, G., Vinylidene and Carbyne Complexes Derived from the Reactions ofOsCl (PPh3)(PCP) (PCP = 2,6-(PPh2CH2)2C6H3) with Terminal Acetylenes. Organometallics 2000, 19, 3803−3809.
  134. Bennett, M.A., Clark, A.M., Contel, M., Rickard, C.E.F., Roper, W.R., Wright, L.J., Cyclometallated complexes of ruthenium and osmium containing the o-C6H4PPh2 ligand. J. Organomet. Chem. 2000, 601,299−304.
  135. Majumder, K., Peng, S.-M., Bhattacharya, S., Cyclometallation and NN bond cleavage of 2-(arylazo)phenols by osmium. Synthesis, structure and redox properties. J. Chem. Soc., Dalton Trans. 2001,284−288.
  136. Gusev, D.G., Dolgushin, F.M., Antipin, M.Y., Cyclometalated Osmium Complexes Containing a Tridentate PCP Ligand. Organometallics 2001,20, 1001−1007.
  137. Das, A., Basuli, F., Falvello, L. R, Bhattacharya, S., Unusual Transformation ofN-Arylbenzohydroxamic Acids Mediated by Osmium. Formation of Organometallic Complexes of Osmium (III). Inorg. Chem. 2001, 40,4085−4088.
  138. Ohara, T.J., Rajagopalan, R, Heller, A., Glucose Electrodes Based on Cross-Linked Os (bpy)2CI.+/2+ Complexed Poly (1 -vinylimidazole) Films. Anal. Chem., 1993. 65: p. 3512−3517.
  139. Black, D.S.C., Deacon, G.B., Edwards, G.L., Gatehouse, B.M., Ruthenium carbonyl complexes I. Synthesis of Ru (CO)2(bidentate)22+ complexes. Austr. J. Chem. 1993, 46, 1323−36.
  140. Zelonka, R.A., Baird, M.C., Benzene Complexes ofRuthenium (II). Can. J. Chem., 1972. 50: p. 3063−3072.
  141. Athur, Π’., Stephenson, T. A., Synthesis ofbinuclear hydroxo- and alkoxo-bridged arene complexes of ruthenium (II) andosmium (II). J. Organomet. Chem. (1981), 208(9), 38 987.
  142. George, P., Chemical nature of the second hydrogen peroxide compound formed by cytochrome с peroxidase and horse-radish peroxidase. Biochem. J., 1953. 54: p. 267−76.
  143. Ohlsson, P. J., Paul, K.G., The molar absorptivity of horseradish peroxidase. Acta Chem. Scand., Ser. B, 1976. B30(4): p. 373−5.
  144. Everse, J., E., E.K., Π’., G.M., Peroxidases in chemistry and biology. 1991: CRC.
  145. Dunford, H.B., Peroxidases. Adv. Inorg. Biochem., 1982. 4: p. 41−68.
  146. English, A.M., Tsaprailis, G., Catalytic structure-function relationships in heme peroxidases. Adv. Inorg. Chem., 1995. 43: p. 79−125.
  147. Patel, P.K., Mondal, M.S., Modi, S., Behere, D.V., Kinetic studies on the oxidation of phenols by the horseradish peroxidase compound II. Biochim. Biophys. Acta, 1997. 1339(1): p. 79−87.
  148. Dunford, H.B., Adeniran, A. J., Hammett .rho.sigma. correlation for reactions of horseradish peroxidase compoundII with phenols. Arch. Biochem. Biophys., 1986. 251(2): p. 536−42.
  149. Folkes, L.K., Candeias, L.P., Interpretation of the reactivity ofperoxidase compounds I andII with phenols by the Marcus equation. FEBS Lett., 1997. 412(2): p. 305−308.
  150. Sun, W., Ji, X., Kricka, L.J., Dunford, H.B., Rate constants for reactions of horseradish peroxidase compounds landIIwith 4-substitutedarylboronic acids. Can. J. Chem., 1994. 72(10): p. 2159−62.
  151. Bohne, C., MacDonald, I.D., Dunford, H.B., Transient state kinetics of the reactions of isobutyraldehyde with compounds I and II of horseradish peroxidase. J. Biol. Chem., 1987. 262(8): p. 3572−8.
  152. Burner, U., Obinger, C., Transient-state and steady-state kinetics of the oxidation of aliphatic and aromatic thiols by horseradish peroxidase. FEBS Lett., 1997. 411(2,3): p. 269−274.
  153. Davies, N.R., Mullins, T.L., Substitution reactions of some bis (2,2'-bipyridine) and mixed 2,2'-bipyridine, 2,2'2"-terpyridine complexes of ruthenium (II). Aust. J. Chem., 1967. 20(4): p. 657−68.
  154. Johnson, E.C., Sullivan, B.P., Salmon, D.J., Adeyemi, S.A., Meyer, T. J., Synthesis and properties of the chloro-bridged dimer (bpy)2RuCl.22+ and its transient 3+ mixed-valence ion. Inorg. Chem., 1976.17: p. 2211.
  155. Allen, L.R., Craft, P.P., Durham, Π’., Walsh, J., Substitution reactions of ruthenium (II) complexes containing 2,2'-bipyridine and 1,10-phenanthroline. Inorg. Chem., 1987. 26(1): p. 53−6.
  156. Moyer, B.A., Meyer, T. J., Properties of the oxo/aqua system (bpy)2(py)Ru02+/(bpy)2(py)Ru (0H2)2+. Inorg. Chem., 1981. 20(2): p. 436−44.
  157. Ryabova, E.S., Goral, V.N., Csoregi, E., Mattiasson, Π’., Ryabov, A.D., Coordinative approach to mediated electron transfer: ruthenium complexed to native glucose oxidase. Angew. Chem., Int. Ed., 1999. 38(6): p. 804−807.
  158. Walsh, C., Flavin coenzymes: at the crossroads of biological redox chemistry. Acc. Chem. Res., 1980. 13(5): p. 148−55.
  159. Treadway, J.A., Meyer, T.J., Preparation of CoordinativelyAsymmetrical Ruthenium (II) Polypyridine Complexes. Inorg. Chem., 1999. 38(10): p. 2267−2278.
  160. Suarez, A., Vila, J.M., Gayoso, E., Gayoso, M., Acta Cient. Compostelana, 1983. 20: p. 173.
  161. Hiraki, K., Fuchita, Y., Nakaya, H., Takakura, S., Preparations and characterization of cyclopalladated complexes of l-ethyl-2-phenylimidazole. Bull. Chem. Soc. Jpn., 1979. 52: p. 2531.
  162. Dalton Trans., 2000: p. 271.
  163. Navarro-Ranninger, C., Zamora, F., Lopez-Solera, I., Monge, A., Masaguer, J.R., Cyclometallated complexes ofPd (II) andPt (II) with 2-phenylimidazoline. J. Organomet. Chem., 1996. 506: p. 149.
  164. Zamora, F., Luna, S., Amo-Ochoa, P., Martinez-Cruz, L.A., Vegas, A., A way to obtain cyclopalladation of unsubstituted 2-phenylimidazole derivatives. J. Organomet. Chem., 1996. 522: p. 97.
  165. Job, D., Dunford, H. B., Substituent effect on the oxidation of phenols and aromatic amines by horseradish peroxidase compound I. Eur. J. Biochem., 1976. 66(3): p. 607−14.
  166. Lukachova, L.V., Karyakin, A.A., Ivanova, Y.N., Karyakina, E.E., Varfolomeyev, S.D., Non-aqueous enzymology approach for improvement of reagentless mediator-based glucose biosensor. Analyst, 1998. 123: p. 1981.
  167. Razumiene, J., Niculescu, M., Ramanavicius, A., Laurinavicius, V., Csoregi, E., Direct Bioelectrocatalysis at Carbon Electrodes Modified with Quinohemoprotein Alcohol Dehydrogenase from Gluconobacter sp. 33. Electroanalysis, 2002. 1: p. 43−49.
  168. Ikeda, Π’., Kobayashi, D., Matsushita, S., Sagara, Π’., Niki, K., Bioelectrocatalysis at electrodes coated with alcohol dehydrogenase, a quinohemoprotein with heme с serving as a built-in mediator. J. Electroanal. Chem., 1993. 361: p. 221.
  169. Gaspar, S., Bontidean, I., Collins, A., Niculescu, M., Nistor, C., Sukharev, V., Ryabov, A.D., Csoregi, E., In Recent Res. Dev. Anal. Chem.- Pandalai, S. G., Ed.- Transworld Research Network: Kerala, India, 2002. 2: p. 33−59.
  170. , B.C. ДиссСртация. Московский ГосударствСнный УнивСрситСт ΠΈΠΌ. Πœ. Π’. Ломоносова, 2002.
  171. Laemmel, А.-Π‘., Collin, J.-P., Sauvage, J.-P., Serie He Chimie/Chemistry. C. R. Acad. Sci. ed. Vol. 3. 2000, Paris. 43.
  172. Hui, J.W.-S., Wong, W.-T., Ruthenium 1996. Coordination Chemistry Reviews, 1998. 172: p.389−436.
Π—Π°ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Ρ‚Π΅ΠΊΡƒΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΉ