Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Молекулярные механизмы взаимодействия противоопухолевых комплексов платины с ДНК и белками цитоскелета

Диссертация: Молекулярные механизмы взаимодействия противоопухолевых комплексов платины с ДНК и белками цитоскелета
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Предложены молекулярные механизмы торможения сборки тубулина в присутствии комплексов платины. Активная диаква-форма за счет образования хелата между N7 атомом гуанина и атомом кислорода а-фосфатной группы ГТФ высвобождает молекулу воды, которая, в силу пространственной укладки ГТФ-центра тубулина, атакует атом PY и ускоряет процесс гидролиза. В результате нарушения баланса между скоростью… Читать ещё >

Молекулярные механизмы взаимодействия противоопухолевых комплексов платины с ДНК и белками цитоскелета (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. цис-дихлородиамминплатина (II) — первый комплекс на основе платины с ярко выраженными противоопухолевыми свойствами. История открытия, свойства и применение
    • 1. 2. Моноядерные комплексы платины (II), платины (IV) и платиновые сини — новый класс противоопухолевых препаратов на основе платины
    • 1. 3. Противоопухолевая активность комплексов платины обусловлена их воздействием на ядерную ДНК
    • 1. 4. Тубулиновые микротрубочки — потенциальные объекты для атаки платиновых комплексов
    • 1. 5. Структура р/а тубулина
  • ГЛАВА 2. МЕТОДЫ КОМПЬЮТЕРНОГО МОДЕЛИРОВАНИЯ ДЛЯ ПРЕДСКАЗАНИЯ СТРУКТУРЫ ПЛАТИНО-СВЯЗАННЫХ КОМПЛЕКСОВ
    • 2. 1. Метод молекулярной механики. Параметризация, программы и уравнения для расчета структуры биокомплексов с участием и без участия металлических комплексов
    • 2. 2. Метод Полного Пренебрежения Дифференциальным Перекрыванием (ППДП) и параметризация в
  • приложении к расчетам молекулярных комплексов с участием и без участия металлов
    • 2. 3. Неэмпирические (ab initio) расчеты молекулярных комплексов
    • 2. 4. Индексы связи в молекулярных комплексах
    • 2. 5. Компьютерное разложение спектральных полос на составляющие
  • ГЛАВА 3. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Используемые реактивы и препараты. Методы исследования
    • 3. 2. Приготовление растворов моноаква- и диаква-форм цис-ДДП
    • 3. 3. Синтез триаминных комплексов платины (II) с пуриновыми и пиримидиновыми основаниями и их метил-замещенными
    • 3. 4. Синтез платиновых синей на основе цитозина и глутаримидата и их производных
    • 3. 5. Синтез октаэдрических комплексов на основе платины (IV)
    • 3. 6. Противоопухолевая активность комплексов на основе платины
    • IV. ) и платиновых синей
      • 3. 7. Выделение, очистка и приготовление растворв тубулина
  • ГЛАВА 4. СТРОЕНИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА КОМПЛЕКСОВ МАГНИЯ (2+), БЕРИЛЛИЯ (2+), КАЛЬЦИЯ (2+), АЛЮМИНИЯ (3+) И ПЛАТИНЫ (II, IV)
    • 4. 1. Влияние координационного числа комплексов магния (2+), бериллия (2+), кальция (2+), и алюминия (3+) на их свойства в растворах
    • 4. 2. Механизмы превращения цис-комплексов платины (И) в водных растворах
    • 4. 3. Свойства растворов комплексов на основе платины (IV). Восстановление комплексов платины (IV) до комплексов платины
  • И) в присутствии восстановителей создает условия для проявления ими противоопухолевой активности
    • 4. 4. Восстановление платиновых синей сопровождается образованием активной диаква-формы цис-дихлородиамминплатины
    • II. ).П
  • ГЛАВА 5. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ КОМПЛЕКСОВ ПЛАТИНЫ С ПУРИНОВЫМИ И П ИРИМ ИДИНОВЫ МИ ОСНОВАНИЯМИ ДНК И ПОЛИ НУКЛЕОТИ Д, А VIИ РАЗЛИЧНОЙ ПРОТЯ ЖЕННОСТИ, ВКЛЮЧАЯ ДНК
    • 5. 1. Комплексы платины с пуриновыми и пиримидиновыми основаниями ДНК
    • 5. 2. Механизмы взаимодействия комплексов платины (II) с полинуклеотидами и полинуклеотидными дуплексами
    • 5. 3. Механизмы взаимодействия комплексов платины (IV) и платиновых синей с полинуклеотидами и полинуклеотидными дуплексами
    • 5. 4. Формирование кинковой структуры при взаимодействии платинового комплекса с ОС фрагментом полинуклеотидов и полинуклеотидных дуплексов и ее биологическое значение
  • ГЛАВА 6. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ КОМПЛЕКСОВ ПЛАТИНЫ С БЕЛКАМИ ЦИТОСКЕЛЕТА
    • 6. 1. Влияние природы металлического ((Mg2+, Са2+, Ве2+, А13+) комплекса и строения гуанозинфосфата на процесс сборки тубулина в микротрубочки
    • 6. 2. Взаимодействие комплексов платины с тубулином препятствует его сборке в микротрубочки
  • СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ ППЭ поверхность потенциальной энергии
  • ВСП валентно-силовое поле
  • РСП расширенное силовое поле
  • ППДП полное пренебрежение дифференциальным перекрыванием
  • АО атомная орбиталь
  • ГАО гибридизованная атомная орбиталь
  • МО молекулярная орбиталь
  • ССП самосогласованное поле
  • JIKAO линейная комбинация атомных орбиталей
  • ВЗМО верхняя занятая молекулярная орбиталь
  • НСМО нижняя свободная молекулярная орбиталь
  • КВ конфигурационное взаимодействие
  • ДДП дихлородиамминплатина (платин)
  • Ade аденин
  • Gua гуанин
  • Cyt цитозин
  • Ado, А аденозин
  • Guo, G гуанозин
  • Cyd, С цитидин
  • Thd, Т тимидин
  • ДМФ диметилсульфоксид
  • Gl глутаримидат
  • GSH глутатион
  • МГ магний-гуанозиновый буфер

Поиск новых препаратов противоопухолевого действия и отыскание молекулярных механизмов их воздействия на клеточные структуры занимает одно из центральных мест современной биофизики, молекулярной биологии, химии и медицины. Среди известных препаратов противоопухолевого действия особое место занимают препараты на основе металлических комплексов, наиболее известными из которых являются комплексы на основе платины.

Открытие Розенбергом антимитотических свойств у цис-дихлородиамминпла-тины (II) (цис-ДДП) в 1965 г. положило начало эпохе синтеза и поиска новых комплексов на основе РКП) и Р1(1У) с улучшенными по сравнению с цис-ДДП терапевтическими показателями. Несмотря на определенные успехи (увеличение растворимости, снижение токсичности, увеличение клеточной проницаемости и др.), достигнутые в области синтеза и использования комплексов платины в качестве противоопухолевых препаратов (платиновые комплексы второго и третьего поколений), молекулярные механизмы их воздействия на клеточные структуры остаются далекими от понимания.

Традиционно считается, что цис-ДДП и ее платиновые аналоги взаимодействуют с ДНК, нарушая процесс ее транскрипции и репликации с последующим торможением митотического цикла. Однако еще со времени открытия Розенберга некоторыми исследователями наблюдалось непосредственное торможение движения хромосом к полюсам клетки при воздействии платиновых комплексов. Хотя этот факт признается многими исследователями, вопросу о воздействии комплексов платины на белки цитоскелета (как известно, именно эти белки во многом ответственны за транспортные и сигнальные функции клетки в ходе митоза) не придавалось никакого значения. Отдельные работы, посвященные связыванию комплексов платины с клеточными белками (преимущественно с глутатионом), носили случайный характер и не смогли ответить на вопрос о роли этого взаимодействия в приостановлении митоза.

В настоящей работе сделана попытка установить молекулярные механизмы связывания различных по своей природе комплексов платины (моноядерные и полиядерные комплексы различной валентности и степени окисления) с белками ци-тоскелета — тубулином и его полимерными структурами — микротрубочками, непосредственно участвующих в митотическом цикле. Помимо этого предполается объяснить причины и установить молекулярные механизмы связывания платиновых комплексов с полинуклеотидами различной протяженности и состава, имитирующими свойства природной ДНК. Поиск взаимосвязи между механизмами образования пла-тино-связанных комплексов с тубулином (микротрубочками) и полинуклеотидами (ДНК) позволит выявить общие и отличительные черты нарушения функций этих объектов при связывании с платиновыми комплексами и наметить пути дальнейшего поиска потенциальных митотических киллеров на основе платины или других металлов.

Тубулин, тубулиновые микротрубочки и ДНК «реагируют» на воздействие платиновых комплексов избирательно. Как правило, это небольшие области белка (сайты) или ДНК, богатые определенным компонентом или несколькими компонентами. В большинстве случаев функция белка зависит от присутствия кофакторов, роль которых часто выполняют металлические комплексы. Какова функция тубули-нового сайта (или сайта ДНК) и каким образом происходит подавление его функции при связывании с платиновым комплексом — задача, на которую мы попытамся ответить в ходе работы.

Поиск молекулярных механизмов воздействия платиновых комлексов на фрагментарные структуры тубулина (микротрубочек) и ДНК подразумевает использование взаимодополняющих методов исследования: экспериментальных и теоретических. Экспериментальные методы включают спектроскопические методы исследования: ЯМР-спектроскопию, ИК-спектроскопию, электронную спектроскопию и электронную микроскопию. Теоретические методы исследования подразумевают использование методов компьютерного моделирования, под которыми будут пониматься методы молекулярного дизайна, молекулярной механики и квантовой химии (полуэмпирические и неэмпирические методы). Одновременное использование теоретических и экспериментальных методов исследования позволит, на наш взгляд, лучше понять и объяснить молекулярные процессы с участием комплексов платины, тубу-лина и ДНК.

На основании проведения экспериментальных и теоретических исследований предполагается достичь следующих целей:

1. Выявить общие физические принципы, лежащие в основе связывания ком-плеков платины с субклеточными структурами — ДНК и белками цитоскелета.

2. Установить, каким образом изменяется структура субклеточного объекта (или его функционально-значимого центра) при связывании с платиновым комплексом.

3. Определить предпочтительные места атаки платинового комплекса при взаимодействии с ДНК и тубулином.

4. Установить, какая форма (или формы) платинового комплекса является активной в плане изменения структуры объекта и каковы биологические последствия формирования платино-связанного комплекса.

Для осуществления намеченных целей предполагается выполнить ряд вспомогательных задач:

1. Осуществить синтез широкого спектра моноядерных и полиядерных комплексов платины различного состава и строения и доказать наличие у них противоопухолевой активности.

2. Установить пути и механизмы превращения комплексов платины в водных растворах.

3. Определить механизмы функционирования тубулинового ГТФ-центра и выявить роль магний-, кальций-, бериллий-, алюминиевого кофакторовизучить характер сборки тубулина в микротрубочки в зависимости от природы кофактора и строения ГТФ в отсутствии и присутствии связывания с платиновым комплексом.

ВЫВОДЫ.

1. Путем последовательного использования комплексного подхода, сочетающего в себе применение экспериментальных методов исследования и методов компьютерного моделирования, изучено воздействие комплексов платины различного строения и состава (комплексы на основе Р^Н), Р^ГУ) — платиновые сини) на структуру и функции ДНК и белков цитоскелета.

2. Установлены физические принципы связывания комплексов платины с ДНК и белками цитоскелета. Комплексы платины за счет хелатирования молекулы ГТФ (тубулин) и соседних гуанинов в составе ДНК приводят к образованию петлеобразных структур, которые не распознаются в процессах внутриклеточной сигнализации и трансмиссии, что выражается в приостановлении митоза и неконтролируемого деления клеток при злокачественных заболеваниях.

3. Доказано, что противопухолевая активность комплексов платины различного состава, строения и степени окисления обусловлена присутствием диаква-формы, образующейся в ходе внутриклеточных превращений исходного комплекса.

4. Показано, что диаква-форма предпочтительнее атакует гуаниновые, а не адениновые фрагменты в составе ДНК и белков цитоскелета. В отличие от гуанина, аденин способен хелатировать молекулу воды между амино-группой и атомом N7. Образующийся хелат препятствует атаке платинового комплекса по этому атому. В результате, только «богатые» гуанином участки ДНК и ГТФ-связывающие домены белков оказываются чувствительными к воздействию комлексов платины и их активной диаква-формы.

5. Изучена роль Ве2+, Са2+, А13+ - кофакторов и их структуры на характер сборки тубулина. Впервые установлно, что активизация сборки осуществляется при наличии тетраэдрической конфигурации кофактора, в то время как октаэдрическая конфигурация оказывается неактивной.

6. Выявлено значение протонного канала в осуществлении гидролиза ГТФ. Магниевый и бериллиевый кофакторы способствуют смещению протонов в области терминальной у-фосфатной группы ГТФ. В результате ряда протонных «скачков» и связанных с этим поляризации связей происходит сближение «свободной» молекулы воды с атомом PY, вслед за чем наступает гидролиз. Кальциевый кофактор тормозит смещение протонов в области у-фосфатной группы ГТФ и препятствует ее гидролизу. Алюминиевый кофактор обеспечивает протонную подвижность только при замене у-фосфатной группы ГТФ на AIF4'.

7. Предложены молекулярные механизмы торможения сборки тубулина в присутствии комплексов платины. Активная диаква-форма за счет образования хелата между N7 атомом гуанина и атомом кислорода а-фосфатной группы ГТФ высвобождает молекулу воды, которая, в силу пространственной укладки ГТФ-центра тубулина, атакует атом PY и ускоряет процесс гидролиза. В результате нарушения баланса между скоростью прохождения протонного сигнала и скоростью гидролиза ГТФ происходит переключение тримолекулярного механизма сборки (образование микротрубочек) на бимолекулярный (образование петлеобразных структур).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Kauffman G.B. Alfred Werner, founder of coordination chemistry. Berlin: Springer Verlag, 1966.
  2. А. Новые воззрения в области неорганической химии. Л.: ОНТИ, 1936.
  3. А.А. Введение в химию комплексных соединений. Л.: Химия. 1971, 632с.
  4. И.И. Комплексные соединения платины. Избранные труды. М.: Наука, 1973.
  5. Rosenberg В., van Camp L., Kriges Т. Inhibition of cell division in Escherichia coli by electrolysis products from a platinum electrode. //Nature. 1965. V. 205, P. 698−699.
  6. Reedijk J. The mechanism of action of platinum antitumor drugs // Pure Appl. Chem. 1987. V. 59, P. 181−192.
  7. Lippard S.J. Chemistry and molecular biology of platinum antitcancer drugs // Pure Appl. Chem. 1987. V. 59, P. 731−742.
  8. Rosenberg B. Fundamental studies with cisplatin // Cancer. 1985. V. 55. P. 2303−2316.
  9. Keppler B.K. Metal complexes as anticancer agents. The future role of inorganic chemistry in cancer chemotherapy // New J. Chem. 1990. V. 14. P. 389−403.
  10. Chaloner P.A. Palladium and platinum // Coord. Chem. Rev. 1990. V. 101. P. 1−265.
  11. Commes K.M., Lippard S.J. Molecular aspects of platinum-DNA interactions. In: Molecular aspects of anticancer drug-DNA interactions / Ed. S. Neidle and M. Waring. McMillan Press Ltd, 1993. V. 1, P. 134−168.
  12. McKeage M.J., Kelland L.R. New platinum drugs. / Ibid., P. 169−212.
  13. Waud W.R. Differential uptake of cis-diamminedichloro platinum (II) by sensitive and resistant murine leukemia cells // Cancer Res. 1987. V. 47. P. 6549−6555.
  14. Kraker A.J., Moore C.W. Accumulation of cis-diamminedichloro platinum (II) and platinum analogues by platinum-resistant murine leukemia cells in vitro // Cancer Res. 1988. V. 48. P. 9−13.
  15. Oshita F., Yamomoto N., Fukuda M., Ohe Y., Tamura Т., Eguchi K., Sayio N. Correlation of therapeutic outcome in non-small lung cancer and DNA damage by cis-platin // Cancer Res. 1995. V. 55. P. 2334−2337.
  16. Nakanishi Y., Kawaroda Y., Hirose N., Kanegae H., Ohgushi O., Ogata K., Yamazaki
  17. H., Inutsuka S., Hara N. Phase II trial of combination chemotherapy with cisplatin, carboplatin, and etoposide in stage III B and IV small-cell lung cancer // Cancer Chemother. Pharmacol. 1998. V. 41. P. 453−456.
  18. Kuppen P.J.K., Schuiteemaker H., Veer L.J., Bruijn E.A., Oosterom A.T., Schrier P.I. cis-diamminedichloroplatinum (Il)-resistant sublines derived from the human ovarian tumor cell lines // Cancer Res. 1988. V. 48. P. 3355−3359.
  19. Y., Iwano I., Miyauchi M., Kita T., Sugita M., Tenjin Y., Nagata I. // Possible mechanisms of resistance to cis-diamminedichloroplatinum (II) of human ovarian cancer cells //Jpn. J. Cancer Res. 1990. V. 81. P. 701−706.
  20. Chen Z.-S., Mutoh M., Sumizawa T., Furukawa T., Haraguchi M., Tani A., Saijo N., Kondo T., Ahiyama S.-I. An active efflux system for heavy metals in cisplatin-resistant human KB carcinoma cells // Eur. Cell Res. 1998. V. 240. P. 312−320.
  21. Culine S., Abs L., Terrier-Lacombe M.J., Theodore C., Wibault P., Droz J.-P. Cis-platin-based chemotherapy in advanced seminoma: the Institut Gustave Roussy experience//Eur. J. Cancer. 1998. V. 34. P. 353−358.
  22. Manetta A., Blessing J.A., Hurteau J.A. Evaluation of cisplatin and cyclosporin A in recurrent platinum-resistant ovarian cancer. A phase II study of the gynecologic oncology group // Gynecol. Oncol. 1998. V. 68. P. 45−48.
  23. Schellens J.H.M., Bont-Krootjes B.B.H., Kolker H.J., Stoter G., Ma J. Cisplatin-resistant subline of a human ovarian cancer cell line // Contrib. Oncol. 1995. V. 49. P. 88−94.
  24. Kawai K., Kamatani N., Georges E., Ling V. Identification of a membrane glycoprotein overexpressed in murine lymphoma sublines resistant to cis-diamminedichloro platinum (II) //J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 13 137−13 142.
  25. Teicher B.A., Holden S.A., Kelley M.J., Shea T.C., Cucchi C.A., Rosowsky A., Henner
  26. W.D., Frei E. Characterization of a human squamous carcinoma cell line resistant to cis-diamminedichloro platinum (II) // Cancer Res. 1987. V. 47. P. 388−397.
  27. Prestayko A.W., Crooke S.T., Carter S.K. Cisplatin: Current status and new developments. Acad. Press: N.Y., 1980.
  28. Cheltsov-Bebutov P.A., Kravchenko A.N., Schelokov R.N. / UK Patent N 2 163 163 A.1986.
  29. П.А., Чельцов П. А., Суражская М. Д., Барановский В. И. Синтез и структура кристаллов (гидроксилмалоната) (циклобутиламин) аммин платина (II) моногидрата // ЖНХ 1995. Т. 40, С. 423−425.
  30. А.И., Яковлев К. И., Алексеева Г. М., Коновалова А. Л., Преснов М. А. Авт. свид. N 1 085 209 1989.
  31. Fox Е.Р., Loehrer P.J. Chemotherapy for advanced testicular cancer // Hematol. Oncol.
  32. Clinics of North America. 1991. V. 5. P. 1173−1187.
  33. Keppler B.K. Metal complexes as anticancer agents. The future role of inorganic chemistry in cancer therapy //New J. Chem. 1990. V. 14. P. 389−403.
  34. Canetta R., Rozencweig M., Wittes R.E., Schacter L.P. Platinum coordination complexes in cancer chemotherapy: an historical perspective. In: Cancer Chemotherapy: Challenges and Future. Excerpta Medice: Tokyo. 1990. V. 5, P. 318−323.
  35. Oldenberg J., Los G. Cellular mechanisms of cisplatin resistance // Basic Clin. Oncol.1997. V. 13. P. 331−362.
  36. Bishop J.F. The pharmacoeconomics of cancer therapies // Semin. Oncol. 1997. V. 24 (Suppl. ed.). P. 19−106.
  37. Rosenberg B. Platinum complex-DNA interactions and anticancer activity // Biochimie.1978. V. 60. P. 859−867.
  38. Heydron K., Reitz B., Krarup-Hansen A. Distribution of platinum patients treated withcisplatin determined by radiochemical neutron activation analysis // J. Trace Elem. Exp. Med. 1998. V. 11. P. 37−43.
  39. Kennedy B.J., Torkelson J.L. Familial hearing loss and cisplatin therapy // Cancer Invest. 1998. V. 16. P. 213−216.
  40. Kuhlmann M.K., Burkhardt G., Kohler H. Insights into potential cellular mechanisms of cisplatin nephrotoxicity and their clinical applications // Nephrol. Dial. Transplant.1997. V. 12. P. 2478−2480.
  41. Montalenti F., Sena G., Cappella P., Ubezio P. Simulating cancer-cell kinetics after drug treatment: application to cisplatin on ovarian carcinoma // Phys. Rev. E: Stat. Phys. Plasmas, Fluids, Relat. Interdiscipl. Top. 1998. V. 57. P. 5877−5887.
  42. Peng B., English M.W., Boddy A.V., Price L., Wyllie R., Pearson A.D., Tilky M.J., Newell D.A. Cisplatin pharmacokinetics in children with cancer // Eur. J. Cancer. 1997. V. 33. P. 1823−1828.
  43. Nugren O., Lundgreen C. Determination of platinum in workroom air and in blood, and urine from nursing staff attending patients receiving cisplatin chemotherapy // Int. Arch. Occup. Environ. Health. 1997. V. 70. P. 209−214.
  44. Ogawa M., Gale G.R., Keirn S.S. Effects of cis-diamminedichloroplatinum (II) on murine and human hemopoietic precursor cells // Cancer Res. 1975. V. 35, P. 13 981 401.
  45. Andrews P.A., Howell S.B. Cellular pharmacology of cisplatin: Perspectives on mechanisms of acquired resistance // Cancer Cells. 1990. V. 2, P. 35−43.
  46. Basu A.K., Teicher B.A., Lazo J.S. Involvement of protein kinase C in phorbol ester-induced sensitization of Hella cells to cis-diamminedichloroplatinum (II) // J. Biol. Chem. 1990. V. 265, P. 8451−8457.
  47. Kashani-Sabet M., Wang W., Scanlon K.J. Cyclosporin A suppresses cisplatin-induced c-fog gene expression in ovarian carcinoma cells // J. Biol. Chem. 1990. V. 265, P. 11 285−11 288.
  48. B.A., Heimann T.S., Holden S.A., Wand Y. // Tumor resistance to alkylating agents conferred by mechanisms operative only in vivo // Science. 1990. V. 247, P. 1457−1462.
  49. Shi T., Berglund J., Elding L.I. Kinetic mechanism for reduction of trans-dichlortetracyanoplatiate (IV) by thioglycolic acid, L-cystein, DL-penicillan, and gluthatione in aqueos solution // Inorg Chem. 1996. V. 35. P. 3498−3503.
  50. Talman E.G., Bruning W., Reedijk J., Spek A., Veldman W. Crystal and molecular structure of asymmetric cis- and trans-platinum (II/IV) compounds and their reactions with DNA fragments // Inorg. Chem. 1997. V. 36. P. 854−861.
  51. Roat R.M., Reedijk J. Reaction of mer-trichloro (diethylenetriamine)-platinum (IV) chliride with purine nucleosides and nucleotides results in formation of platinum (II) as well as platinum (IV) compounds // J. Inorg. Biochem. 1993. V. 52. P. 217−223.
  52. Lempers E.L.M., Reedijk J. Interactions of platinum amine compounds with sulfur-containing biomolecules and DNA fragments // Adv. Inorg. Chem. 1991. V. 37. P. 175 217.
  53. Reedijk J. Metal coordination by natural biomolecules. 5-th Int. Symp. Macromol.-Met. Complexes. 1993. P. 95−109.
  54. Xu X., Wiencke J.K., Niu T., Wang M., Watanabe H., Kelsey K.J. Benzene exposure, gluthatione S-transferase thetahomozygons deletion, and sister chromatid exchanges // Am. J. Ind. Med. 1998. V. 33. P. 157−163.
  55. Nakagawa Y., Moldeus P., Mosre G. Propyl gallate-induced DNA fragmentation in isolated rat hepatocytes //Arch. Toxicol. 1997. V. 72. P. 33−37.
  56. Widmann C., Johnson N.L., Gardner A.M., Smith R.J., Johnson G.L. Potentiation of apoptosis by low doze stress stimuli in cells expressing MEK kinase // Oncogene. 1997. V. 15. P. 2439−2447.
  57. Goto H., Tachi K., Arisawa T., Niwa Y., Hayakawa T., Sugiyama S. Effects of y-glutamylcystein ethyl ester in cisplatin-induced changes in prostanoid concentrations in rat gastric and colonic mucosa II Cancer Detect. Prev. 1998. V. 22. P. 153−160.
  58. Bajetta E., di Bartolomeo M., Carnagti C., Buzzoni R., Marriani L., Gettia V., Cornelia
  59. G., Iannielo G., Schieppati G., Bochicchio A.M., Maiorino L. FEP regimen (epidoxorubucin, etoposide and cisplatin) in advanced gastric cancer, with or without low-doze GM-CEF // Br. J. Cancer. 1998. V. 77. P. 1149−1154.
  60. Wang Y., Aggarwal S.K. Effects of cisplatin and taxol on inducible nitric oxide synthase, gastrin and somatostatin in gastrointestinal toxicity // Anti-Cancer Drugs. 1997. V. 8. P. 853−859.
  61. Dunn T.A., Grunwald V., Bokemayer C., Casper J. Pre-clinical activity of taxol in nonseminomatous germ cell, tumor cell lines and nude mouse xenografts // Invest. New Drugs. 1997. V. 15. P. 91−98.
  62. Yu J.J., Reed E. Preliminary study of the effect of selected Chinese natural drugs on human ovarian cancer cells // Oncol. Rep. 1995. V. 2. P. 571−575.
  63. Segelov E., Mann G., de FazioA., Harnett P.R. Mechanisms determining sensitivity to cisplatin in three mutant Chinese hamster ovary cell lines // Mutat. Res. 1998. V. 407. P. 243−252.
  64. Yakushiji M., Sugiyama T., Ushiyama K. Promising new drugs for gynecological cancer // Gan. Kagaha Ryoho. 1997. V. 24. P. 1932−1937.
  65. Jovtis S.L., Mickiewicz E., Temperley G., Rondinen M., Blajman C., Ceppole F.S., Lewi D. Paclitaxel in platinum-resistant ovarian cancer patients // Semin. Oncol. 1997. V. 24. P. 15−53.
  66. Dreicer R., Labbas T.A., Joyce J.K., Anderson В., Sorosky J.I., Buller R.E. Vinblastine, ifosfamide, gallium nitrate, and filgrastin in olatinum and paclitaxel-resistant ovarian cancer: a phase II study // Amer. J. Clin. Oncol. 1998. V. 21. P. 287−290.
  67. Aratani Y., Yoshiga K., Mizuuchi H., Jo A., Tanimoto K., Sakurai K. Antitumor effectof carboplatin and cisplatin combined with radiation om tumors in mice // Anti-Cancer Res. 1997. V. 17. P. 2535−2538.
  68. Kusumoto Т., Holden S.A., Ara G., Teicher B.A. Hyperthermia and platinum complexes: time between treatments and synergy in vitro and in vivo // Int. J. Hyperthermia. 1995. V. 11. P. 575−586.
  69. Lippard S.J. Platinum DNA chemistry. In: Platinum and other Met. Coord. Compd. Cancer Chemother. / Ed. Howell S.P./ N.Y.: Plenum press. 1991. P. 1−12 .
  70. Pil P., Lippard S.J. Platinum chemistry and chemotherapy. In: Encyclopedia of Cancer. San Diego: Ac. Press. 1997, P. 382−410.
  71. Lippard S.J. Platinum anticancer drugs //NATO ASI, Ser C. 1995. V. 459. P. 131−140.
  72. Lippard S.J. Structural and biological consequences of platinum anticancer drug binding to DNA. In. Proc. Robert A. Welch Found. Conf. Chem. Res. (40 years of the DNA double helix). 1993. P. 49−60.
  73. Wagstaff A.J., Ward A., Benfield P., Heel R.C. Carboplatin: A preliminary review of its pharmacodynamic and pharmacokinetic properties and therapeutic efficiancy in the treatment of cancer//Drugs. 1989. V. 37. P. 163−186.
  74. Yarbo J.W. Carboplatin (JM8) update: Current perspectives and future directions // Seminars in Oncology. 1992. V. 19. P. 1−164.
  75. Canetta R., Rozencweig M., Wittes R.E., Schaster L.P. Platinum coordination complexes in cancer chemotherapy: an historical perspective. In: Cancer Chemotherapy: Challenge for the Future. Tokyo: Excerpta Medica. 1990. V. 5. P. 318−323.
  76. A.JI. Циклоплатам. M.: ОНЦРАМН, 1993.
  77. П.А., Полонский C.A., Голованцева И. Ф., Бурков В. И. Спектры поглощения, кругового и магнитного дихроизма 8(-)-малатоаммин (циклопентиламин) платины (II) //ЖНХ. 1997. Т. 42. С. 1684−1686.
  78. Cvitcivic Е. Ongoing and unsaid on oxaliplatin // Br. J. Cancer. 1998. V. 4. P. 8−11.
  79. Bleiberg H. Oxaliplatin: a new reality in colorectal cancer // Br. J. Cancer. 1998. V. 4. P.1.3.
  80. Gamelin E., Boisdron G.H., Lebail A., Turcant A., Cailleux A., Brienza S., Cvitcovic E.
  81. Determination of unbound platinum after oxaliplatin administration: comparison of currently available methods and influence of various parameters // Anticancer Drugs. 1998. V. 9. P. 223−228.
  82. Jilik P., Klimova H., Skolna M., Dvorsky L., Prochazkov J. The effect of cisplatin, carboplatin. oxoplatin and iproplatin on antibody response in mice // Folia Pharm. Univ. Carol. 1995. V. 18. P. 13−22.
  83. Leibbrandt M.E.I., Wolfgang G.H.I., Metz A.L., Ozobia A.A., Haskins J.R. Critical subsellular targets of cisplatin and related platinum analogs in rat renal proximal tubule cells // Kidney Int. 1995. V. 48. P. 761−770.
  84. Holfond J., Sharp S.Y., Murrer B.A., Abrams M., Kelland L.R. In vitro circumvention of cisplatin resistance by the novel sterically hindered platinum complex AMD473 // Br. J. Cancer. 1998. V. 77. P. 366−373.
  85. Navarro J.A., Salas J.M., Romero M.A. Vilaplana R., Conzalez-Velchez F., Faure R. cis-PtCb (4,7-H-5-methyl-7-oxo [1,2,4. triazolo [1,5-alpyrimidine] 2]: a sterically restrictive new cisplatin analog // J. Med. Chem. 1998. V. 41. P. 332−338.
  86. Griado J.J., Macias R.I., Medarde M., Monte M J., Serrano M.A., Marin J.J. Synthesisand characterization of the new cytostatic complex cis-diammineplatinum (Il)-chloro-cholyglycinate //Bioconjug. Chem. 1997. V. 8. P. 453−458.
  87. Sandman K.E., Fuhrmann P., Lippard S.J. A mechanism-based, solution-phase method for screening combinatorial mixtures of potential anticancer drugs // J. Biol. Inorg. Chem. 1998. V. 3. P. 74−82.
  88. Ю.Н. Химия координационных соединений. М.: Высш. школа. 1985.
  89. В.Ю., Кукушкин Ю. Н. Теория и практика синтеза координационных соединений. JL: Наука. 1990.
  90. Trask C., Silverstone A., Ash C.M., Earl H., Irwin C., Bakker A., Tobias J.S. Souhami R.L. A randomized trial of carboplatin versus iproplatin in untreated advanced ovarian cancer//J. Clin. Oncol. 1991. V. 9. P. 1131−1137.
  91. Trump D.L., Petros W., Chaney S., Smith D.C., Fangmeier J., Brown T.D., Goldberg H. Phase I clinical trial and study of the pharmacokinetics and metabolism of orma-platin (tetraplatin, NSC363812) // Proc. Am. Assoc. Cancer Res. 1992. V. 33. P. 3217.
  92. Giandomenico C.M., Abrams M.J., Murrer B.A., Vollano J.F., Rheinheimer M.I. Carboxylation of kinetically inert platinum (IV) hydroxy complexes. An entee' into orally active platinum (IV) antitumor agents // Inorg. Chem. 1995. V. 34, P. 1015−1021.
  93. Ridwelski K., Fahlke J., Gebauer Т., Lippert H. The results of a systematic chemotherapy with cisplatin, 5-FU and folinic acid in adjuvant therapy by respected gastric cancer // Prog. Gastric Res. 1997. V. 2. P. 1489−1493.
  94. Yoshida M., Khokhar A.R., Zhang Y.-P. Kinetics of tissue disposition of cis-ammine (cyclohexilamine) dichloroplatinum (II) and cisplatin in mice bearing FS all С tumors // Cancer Chemother. Pharmacol. 1994. V. 35. P. 38−44.
  95. Ding D., Wang J., Salvi R.J. Early damage in the chinchilla vestibular sensory epithelium from carboplatin // Audiol. Neurotool. 1997. V. 2. P. 155−167.
  96. Faffell N. Nonclassical platinum antitumor agents: perspectives for design and development of new drugs complementary to cisplatin // Cancer Invest. 1993. V 11, P. 578 589.
  97. Lippert B. From cisplatin to artificial nucleases the role of metal ion-nucleic acid interactions in biology // BioMetals. 1992. V. 5. P. 195−208.
  98. Farrel N. Current status of structure/activity relationships of platinum anticancer drugs: activation of the new geometry. In: Metal Ions in Biological Systems (Sigel A., Sigel H., eds.). Dekker: New York. 1996. P. 603−639.
  99. Choi S., Filotto C., Bisanzo M., Delaney S., Lagasee D., Whitworth A.J., Li C., Wood N.A., Willingham J., Schwenker A., Spaulding K. Reduction and anticancer activity of platinum (IV) complexes // Inorg. Chem. 1998. V. 37. P. 2500−2504.
  100. Novakova O., Vrana O., Kiseleva V.I., Brabec V. DNA interactions of antitumor platinum (IV) complexes II Eur. J. Biochem. 1995. V. 228. P. 616−624.
  101. Zakovska A., Novakova O., Balcarora Z., Bierbach U., Farrel N., Brabec V. DNA interactions of antitumor trans-complexes II Eur. J. Biochem. 1998. V. 254. P. 547−557.
  102. Neidle S., Snook C.F., Murrer B.A., Barnard F.J. Bis (acetato) amminedichloro (cyclohexylamine) platinum (IV), an orally active anticancer drug // Acta Cryst. 1995. V. C51.P. 822−824.
  103. Greco F.A. Evolving role of oral chemotherapy for the treatment of patients with neoplasms II Oncology. 1998. V. 12. P. 43−50.
  104. Appleton T.G., Barnham K.J., Byriel K.A., Hall J.R., Kennard C.H.L., Mathieson M.T., Penman K.G. Reactions of nitroplatinum complexes // Inorg. Chem. 1995. V. 34. P. 6040−6052.
  105. Wienkotter Т., Sabat M., Fusch G., Lippert B. Dimerization of trans-Pt (NH3) (1-Mec-N3) (НгО)2.2+ and oxidation to a diplatinum (III) species in the presence of glycine. Relevance for platinum cytosine blue // Inorg. Chem. 1995. V. 34. P. 1022−1029.
  106. А.И., Тихонова JI.С. Амидные пиримидиновые платиновые сини и комплексы Pt(III) на их основе//Коорд. химия. 1989. Т. 15. С. 867−887.
  107. Matsunami J., Urata Н., Matsumoto К. Antitumor active platinum blue complexes // Inorg. Chem. 1995. V. 34. P. 202−208.
  108. Okada Т., Shimura Т., Okuno H. Antitumor activity in association with thermochro-mic change of platinum pyrimidine greens against murine and human tumor cells // Inorg. Chim. Acta. 1990. V. 178. P. 13−15.
  109. Lepre C.A., Lippard SJ. Interaction of platinum antitumor compounds with DNA // Nucleic Acids Mol. Biol. 1990. V. 4. P. 9−38.
  110. Sundquist W.I., Lippard S.J. The coordination chemistry of platinum anticancer drugs and related compounds with DNA // Coord. Chem. Rev. 1990. V. 100. P. 293−322.
  111. Dunham S.U., Lippard S.J. DNA sequence context and protein composition modulate HMG-domain protein recognition of cisplatin-modified DNA // Biochem. 1997. V. 36. P. 11 428−11 436.
  112. В.Б., Челыдов П. А. Зависимость биологической активности комплексных соединений платины от природы и строения комплексов. В кн: Исследования по неорганической химии и химической технологии. М.: Наука. 1988, С. 185−190.
  113. Lippard S.J. Recent progress on the molecular mechanism of platinum anticancer drugs //J. Inorg. Biochem. 1989. V. 36. P. 153−167.
  114. А.И., Яковлев К. И., Дьяченко C.A. Комплексные соединения платины (II) с пуриновыми и пиримидиновыми основаниями и их нуклеозидами // Усп. Химии. 1987. Т. 56. С. 1533−1563.
  115. Фок Е. М. Расчет кинетики гидролиза цис-дихлородиамминоплатины (II) // Коорд. химия. 1990. Т. 16. С. 1554−1559.
  116. Hacher М.Р., Douple Е.В., Krakoff I.H. Platinum coordination compounds in cancer chemotherapy. Boston: Nijhoff. 1984.
  117. Roundhill D.M. Platinum. In: Comprehensive Coord. Chem. 1987. V. 5. Boston: Per-gamon. P. 353−531.
  118. Atwood J.D. Inorganic and Organometallic Reaction Mechanisms. Monterey. CA: Brooks. 1985.
  119. Cotton F.A., Wilkinson G. Advanced Inorg. Chem. N.Y.: Wiley. 1988.
  120. Malinge J.M., Schwartz A., Leng M. Characterization of the ternary complexes formed in the reaction of cis-diamminedichloroplatinum (II), ethidium bromide and nucleic acids//Nucleic Acids Res. 1987. V. 15. P. 1779−1797.
  121. Bowler B.E., Lippard S.J. Modulation of platinum antitumor drug binding to DNA by linked and free intercalators // Biochem. 1986. V. 25. P. 3031−3038.
  122. Pinto A.L., Lippard S.J. Sequence-dependent termination of in vitro DNA synthesis by eis- and trans- diamminedichloroplatinum (II) // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1985. V. 82. P. 4616−4619.
  123. Hemminiki K., Thilly W.G. Binding of cisplatin to specific sequences of human DNA in vitro // Mut. Res. 1988. V. 202. P. 133−138.
  124. Hoffmann J.S., Johnson N.P., Villani G. Conersion of monofunctional DNA adducts of cis-diamminedichloroplatinum (II) to bifunctional lesions // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 15 130−15 135.
  125. Fichtinger-Schepman A.M.J., van der Veer J.L., den Hartog J.H.J., Lohamn P.H.M., Reedijk J. Adducts of the antitumor drug cis-diamminedichloroplatinum (II) with DNA: Formation, identification, and quantitation // Biochem. 1985. V. 24. P. 707−713.
  126. Eastman A. Reevaluation of interaction of cis-dichloro (ethylenediamine) platinum (II) with DNA//Biochem. 1986. V. 25. P. 3912−3915.
  127. Poirier M.C., Egorin M.J., Fichtinger-Schepman A.M.J., Yuspa S.H., Reed E. DNA adducts of cisplatin and carboplatin in tissues of cancer patients. In: Methods for Detecting DNA Damaging Agents in Humans. Lyon: IARS Sci. Publ. P. 313−320.
  128. Marples B., Adomat H., Billings P.C., Farrell N.P., Koch C., Skov K.A. Recognition of platinum-induced DNA damage by nuclear proteins: screening for mechanisms // Anticancer Drug Res. 1994. V. 9. P. 389−399.
  129. Gelasko A., Lippard S.J. NMR solution structure of DNA dodecamer duplex containing a cis-diamminedichloroplatinum (II) d (GpG) intrastrand cross-link, the major adduct of the anticancer drug cisplatin // Biochem. 1998. V. 37. P. 9230−9239.
  130. Butour J.L., Macquet J.P. Platinum determination in DNA platinum complexes by fluorescence spectrophotometry // Anal. Biochem. 1978. V. 78. P. 22−30.
  131. McCarthy S.L., Hinde R.J., Miller K.J., Anderson J.S., Basch H., Krauss M. Theoretical studies of cis-Pt (II)-diammine binding to duplex DNA // Biopolym. 1990. V. 29. P. 823−836.
  132. Perez C., Leng M., Malinge J.M. Reaarangement of interstrand cross links into intrastrand cross links in cis-diamminedichloroplatinum (II) modified DNA // Nucleic Acids Res. 1997. V. 25. P. 896−903.
  133. Huang H., Woo J., Alley S.C., Hopkins P.B. DNA-DNA interstrand cross-linking by cis-diamminedichloroplatinum (II): N7(dG)-to-N7(dG) cross-linking at 5'-d (GC) in synthetic oligonucleotides//Bioorg. Med. Chem. 1995. V. 3. P. 659−669.
  134. Reedijk J. The relevance of hydrogen bonding in the mechanism of action of platinum antitumor compounds // Inorg. Chim. Acta. 1992. V. 198. P. 873−881.
  135. В. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. М.: Мир. 1987.
  136. Cusumano M., di Pietro M.L., Giannetto A., Nicolo F., Rotondo E. Noncovalent interactions of platinum (II) square planar complexes containing ligands out-of-plane with DNA // Inorg. Chem. 1998. V. 37. P. 563−568.
  137. Correia J.J. Effects of antimitotic agents on tubulin-nucleotide interactions // Pharmacol. Ther. 1991. V. 52. P. 126−147.
  138. Santavy F. Colchicine alkaloids and related substances their chemistry and biology. Acta Univ. Palachiance Olomucensis. 1979. V. 90. P. 15−44.
  139. Andreu J.M., Gorbunoff M.J., Medrano F.J., Rossi M., Timasheff S.N. Mechanism of colchicine binding to tubulin. Tolerance of substitution in ring С of biphenyl analogues //Biochem. 1991. V. 30. P. 3777−3786.
  140. Medrano F.J., Andreu J.M., Gorbunoff M.J., Timasheff S.N. Roles of ring С oxygens in the binding of colchicine to tubulin // Biochem. 1991. V. 30. P. 3770−3777.
  141. Shearwin K.E., Timasheff S.N. Linkage between ligand binding and control of tubulin conformation // Biochem. 1992. V. 31. P. 8080−8089.
  142. Hastie S.B., Rava R.P. Analysis of the near-ultraviolet absorption band of colchicine and the effect of tubulin binding //J. Am. Chem. Soc. 1989. V. 111. P. 6993−7001.
  143. Chabin R.M., Feliciano F., Hastie S.B. Effect of tubulin binding and self-association on the near-ultraviolet circular dichroic spectra of colchicine and analogues // Biochem. 1990. V. 29. P. 1869−1875.
  144. А.А. Экситонные взаимодействия при связывании колхицина с тубулином. Теория и эксперимент // ЖОХ. 1992. Т. 62. С. 2374−2384.
  145. А.А., Павленко В. К. Экситонное расщепление причина спектральных особенностей колхицин-тубулинового комплекса // Докл. РАН. 1992. Т. 324. С. 447−451.
  146. The Alkaloids: Chemistry and Biology. / Cordell G.A., ed./ San Diego: Acad. Press. 1998.
  147. Dustin P. Microtubules. Berlin-Tokyo: Springer-Verlag. 1984.
  148. Hess В., Mikhailov A. Self-organization in living cells // Science. 1994. V. 264. P. 223 224.
  149. Tuszynski J.A., Hameroff S., Sataric M.V., Trpisova В., Nip M.L.A. Ferroelectric behavior in microtubule dipole lattices: implications for information processing, signaling and assembly/disassembly // J. Theor. Biol. 1995. V. 174. P. 371−380.
  150. Penrose R. Shadows of the mind. London: Vintage. 1994.
  151. Kreis Т., Vale R. Guidebook to the cytoskeletal and motor proteins. Oxford: Oxford Press. 1993.
  152. Weisenberg R.C., Borisy G.G., Taylor E.W. The colchicine-binding protein of mammalian brain and its relation to microtubules // Biochem. 1968. V. 7. P. 4466−4479.
  153. Downing K.H., Nogales P. Tubulin and microtubule structure // Current Option in Cell Biol. 1998. V. 10. P. 16−22.
  154. Howard W.D., Timasheff S.N. GDP state of tubulin: stabilization of double rings // Biochem. 1986. V. 25. P. 8292−8300.
  155. Cytoskeletal proteins I Anal. Centro de Investigaciones BiolCgicas Dept. Immun. Madrid: 1997.
  156. Branden C.-I. Relation between structure and function of a/p proteins // Quarterly Rev. Biophys. 1980. V. 13. P. 317−338.
  157. Semenov M.V. New concept of microtubule dynamics and microtubule motor movement and new model of chromosome movement in mitosis // J. Theor. Biol. 1996. V. 179. P. 91−117.
  158. Lahoz-Beltra R., Hameroff S.R., Dayhoff J.E. Cytoskeletal logic: a model for molecular computation via Boolean operations in microtubules and microtubule-associated proteins // BioSystems. 1993. V. 29. P. 1−23.
  159. Hameroff S., Penrose R. Orchestrated objective reduction of quantum coherence in brain microtubules: the «Orch OR» model for coinsciousness / http://www.u.arizona. edu/ hameroff/penrosel .html.
  160. Martin S.R., Schilstra M.J., Baylay P.M. Dynamic instability of microtubules: Monte Carlo simulation and application to different types of mirotubule lattice // Biophys. J. 1993. V. 65. P. 578−596.
  161. Olmsted J.B., Borisy G.G. Ionic and nucleotide requirements for microtubule polim-erization in vitro // Biochem. 1975. V. 14. P. 2996−3005.
  162. Manser E.J., Bayley P.M. Conformational and assembly properties of nucleotide-depleted tubulin // Biophys. J. 1986. V. 49. P. 81−83.
  163. Melki R., Carlier M.-F., Pantaloni D. Direct evidence for GTP and GDP-Pi intermediates in microtubule assembly // Biochem. 1990. V. 29. P. 8921−8932.
  164. Weisenberg R.C., Deery W.J., Dickinson P.J. Tubulin-nucleoyide interactions during the polymerization and depolymerization of microtubules // Biochem. 1976. V. 15. P. 4248−4254.
  165. Valee R.B. A taxol-dependent procedure for the isolation of microtubules and micro-tubule-associated proteins (MAPs) // J. Cell Biol. 1982. V. 92. P. 435−442.
  166. Maccioni R.B., Cambiazo V. Role of microtubule-associated proteins in the control of microtubule assembly // Physiol. Rev. 1995. V. 75. P. 835−864.
  167. Detrich III H.W., Williams Jr, R.C. Reversible dissociation of the ocp dimer of tubulin from bovine brain // Biochem. 1978. V. 19. P. 3900−3907.
  168. Stebbings H., Hunt C. The nature of the clear zone around microtubules // Cell Tiss. Res. 1982. V. 227. P. 609−617.
  169. Athenstaed H. Pyroelectric and piezoelectric properties of vertebrates // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1974. V. 238. P. 68−93.
  170. Mascarenhas S. The electret effect in bone and biopolymers and the bound water problem // Ann N.Y. Acad. Sci. 1974. V. 238. P. 36−52.
  171. Bergen L.G., Borisy G.G. Head-to-tail polymerization of microtubules in vitro. Electron microscope analysis of seeded assembly // J. Cell Biol. 1980. V. 84. P. 141−150.
  172. Schulze E., Kirchner M. Dynamic and stable populations of microtubules in cells // J. Cell Biol. 1987. V. 104. P. 277−288.
  173. O’Brien E.T., Voter W.A., Erickson H.R. GTP hydrolysis during microtubule assembly // Biochem. 1987. V. 26. P. 4148−4156.
  174. Hyman A.A., Stearns T. Spindle positioning and cell polarity // Current Biol. 1992. V. 2. P. 469−471.
  175. Madden K., Costigan C., Snyder M. Cell polarity and morphogenesis in Saccharomy-ces cerevisiae // Trends Cell Biol. 1992. V. 2. P. 22−29.
  176. Sullivan D.S., Huffaker T.C. Astral microtubules are not required for anaphase В in Saccharomyces cerevisiae//J. Cell Biol. 1992. V. 119. P. 379−388.
  177. ., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 2.
  178. Sawin К.Е., Nurse P. Regulation of cell polarity by microtubules in fission yeast // J. Cell Biol. 1998. V. 142. P. 457−471.
  179. Ф. Нейрохимия. M.: Мир. 1990.
  180. Joshi H.C. Microtubule dynamics in living cell // Current Option in Cell Biol. 1998. V. 10. P. 35−44.
  181. Gelfand V.I., Bershadsky A.D. Microtubule dynamics: mechanism, regulation, and function // Ann. Rev. Cell Biol. 1991. V. 7. P. 93−116.
  182. B.K., Тулуб A.A. Механизм взаимодействия платиновых препаратов противоопухолевого действия с надмолекулярными комплексами тубулина -микротрубочками //Докл. АН СССР. 1990. Т. 314, С. 1252−1255.
  183. В.К., Тулуб А. А. Общие и отличительные черты связывания колхицина и комплексов платины (II) с тубулином II Докл. АН СССР. 1991. Т. 319, С. 498 501.
  184. Pavlenko V.K., Tulub A.A. A new mechanism for the explication of antitumor activity of platinum drugs / Sixth Int. Symp. on Platinum and other Metal Coordination Compounds in Cancer Chemotherapy. San Diego: 1991, P. 238−242.
  185. Karkov J. Alzheimer desease. Therapeutic perspectives II Dtsch. Apoth. Ztg. 1998. V. 138. P. 2227−2234.
  186. Beck F., Ecles J.C. Quantum aspects of brain activity and the role of consciousness // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 11 357−11 361.
  187. Conrad M. Quantum molecular computing: the self-assembly model // Int. J. Quant. Chem.: Quantum Biology Symp. 1992. V. 19. P. 125−143.
  188. Jibu M., Hagan S., Hameroff S.R., Pribram K.H., Yasue K. Quantum optical coherence in cytoskeletal microtubules: implication for brain function // BioSystems. 1994. V. 32. P. 195−209.
  189. Conrad M. Amplification of superpositional effects through electronic-conformational interactions // Chaos, Solitons & Fractals. 1994. V. 4. P. 423−438.
  190. Hameroff S.R. Ultimate computing: biomolecular consciosness and nanotechnology. Amsterdam: Elsevier-North Holland. 1987.
  191. Hameroff S.R., Rasmussen S., Mansson B. Molecular automata in microtubules: basic computational logic of the living state? In: Artificial life / C. Langton ed. Addison-Wesley:1989. P. 521−553.
  192. Dayhoff J.E., Hameroff S.R., Lahoz-Beltza R., Rasmussen S., Swenberg C.E. Cytoskeletal models for signal transmission and intracellular protein interactions // Bio-phys. J. 1993. V. 64. P. 262.
  193. Dayhoff J.E., Hameroff S., Lahoz-Beltra R., Swenberg C.E. Cytoskeletal involvement in neuronal learning // Eur. Biophys. J. 1994. V. 23. P. 79−93.
  194. Sataric M.V., Zakula R.B., Tuszynski J.A. A model of the energy transfer mechanisms in microtubules involving a single soliton //NanoBiol. 1992. V. 4. P. 445−456.
  195. Chou K.-C., Zhang C.-T., Maggiora G.M. Solitary wave dynamics as a mechanism for explaining the internal motion during microtubule growth II Biopolymers. 1994. V. 34. P. 143−153.
  196. Ciblis P., Cosic I. The possibility of soliton/ exciton transfer in proteins // J. Theor. Biol. 1997. V. 184. P. 331−338.
  197. MIT Protein-Structure DataBase / EC 125 789.76 LQ PassW. Massachusetts Inst. Techn. Boston. 1997.
  198. Stefanov V.E., Kutin A.A., Ragozina T.N. Spatial structure of a-,(3-tubulins // Annal. Quimic Int. 1997. V. 93. P. 3−6.
  199. Sandoz Creat. DataBank / Snezhich P. ed. EC 347 651. PassL21 NW. Austria. 1997.
  200. Heidelberg Univ. DataBank Info. PassW. LQ. N 457 639. NS. 1998.
  201. E.A. Кальцийсвязывающие белки. M.: Наука. 1993.
  202. Flaherty К.М., McKay D.B., Kabsch W., Holmes K.C. Similarity of the 3-dimensional structures of actin and atpase fragment of a 70-kda heat shock cognate protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 5041−5045.
  203. Bernstein F.C., Koetzle O., Shimanouchic J.B. The protein Data Bank: the computer-based archiral fie for macromolecules structures // J. Mol. Biol. 1977. V. 112. P. 535 542.
  204. Kjeldgaard M., Nyborg J., Clark B.F.C. Protein motifs 10: the GTP binding motif: variations on a theme // FASEB J. 1996. V. 10. P. 1347−1368.
  205. Hilgenfeld R. Regulatory GTPases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1995. V. 5. P. 810−817.
  206. Schweins Т., Wittinghofer A. Structures, interactions and relationships // Curr. Biol. 1994. V. 4. P. 547−550.
  207. Leberman R., Egner U. Homologies in the primary structure of GTP-binding proteins: The nucleotide binding site // EMBO J. 1984. V. 4. P. 339−341.
  208. Romisch K., Webb J., Hertz J., Prehn S., Frank R., Vingron M., Dobberstein B. Homology of 54K protein of signal-recognition particle, docking protein and two E. coli proteins with putative GTP-binding domains //Nature. 1989. V. 340. P. 478−482.
  209. Smith C.A., Rayment I. X-ray structure of the magnesium (II)-ADP-vanadate complex of the dictyostelium discoideum myosine motor domain to 1.9 A resolution // Biochem. 1996. V. 35. P. 5404−5417.
  210. Kraulis P.J., Domaille P.J., Campell-Burk S.L., Aken T.V. Laue E.D. Solution structure and dynamics of ras p21: GDP determined by heteronuclear three- and four-dimensional NMR spectroscopy // Biochem. 1994. V. 33. P. 3515−3531.
  211. Л.Д., Лифшиц E.M. Квантовая механика. M.: Наука. 1989.
  212. P.M. Структура молекулы и глобальное описание поверхности потенциальной энергии // ЖСХ. 1991. Т. 32, С. 127−154.
  213. Л. Квантовая химия. М.: Мир. 1976.
  214. С. Метод молекулярных орбиталей. М.: Мир. 1983. 461 с.
  215. Ю.М., Зайцев А. Л. Сольвофобные эффекты. Л.: Химия. 1989.
  216. Jeffrey G.A., Saenger W. Hydrogen bonding in biological structures. Berlin: SpringerVerlag, 1994.
  217. Jeffrey G.A. An introduction to hydrogen bonding. Oxford Univ. Press: N.Y. & Oxford. 1997.
  218. У., Эллинджер H. Молекулярная механика. М.: Мир. 1986.
  219. В.И., Симкин Б. Я., Миняев P.M. Квантовая химия органических соединений. Механизмы реакций. М.: Химия. 1986.
  220. Н.Ф., Пупышев В. И. Квантовая механика молекул и квантовая химия. М: МГУ. 1991.
  221. Полуэмпирические методы расчета электронной структуры. / Под ред. Дж. Сигала. М.: Мир. 1980. Т. 1,2.
  222. В.Г. Конформационный анализ макромолекул. М.: Наука. 1987.
  223. Weiner S.J., Kollman Р.А., Case D.A., et al. A new force field for molecular mechanical simulation of nucleic acids and proteins // J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106, P. 765−784.
  224. Weiner S.J., Kollman P.A., Nguyen D.T., Case D.A. An all atom force field for simulations of proteins and nucleic acids //J. Comput. Chem. 1986. V. 7, P. 230−252.
  225. H.A. Молекулярные теории растворов. JI.: Химия. 1987.
  226. В.И., Шулютина Н. В., Теплухин А. В., Маленков Г. Г. Изучение особенностей гидратации оснований нуклеиновых кислот и их комплементарных пар методом Монте-Карло // Мол. биология. 1987. Т. 21. С. 1600−1609.
  227. А.В. Изучение закономерностей гидратации оснований в ДНК методом Монте-Карло. Автореф. дис. канд. физ-мат. наук. М., 1992.
  228. Е.Н., Чуприна В. П., Полтев В. И., Возможные В-конформации фрагментов ДНК с чередующимися пурин-пиримидиновыми последова-тельностями // Мол. биология. 1998. Т. 32. С. 668−677.
  229. Pranata J., Wierschke S.G., Jorgensen W.L. OPLS potential functions for nucleotide bases. Relative association constants of hydrogen-bonded base pairs // J. Am. Chem. Soc. 1991. V. 113, P. 2810−2819.
  230. Hay B.P. Methods for molecular mechanics modeling of coordination compounds // Coord. Chem. Rev. 1993. V. 126, P. 177−236.
  231. Brubaker G.R., Johnson D.W. Molecular mechanics calculations in coordination chemistry// Coord. Chem. Rev. 1984. V. 53. P. 1−36.
  232. Hay B.P., Rustad J.R. Structural criteria for the rational design of selective ligands: extension of the MM3 force field to aliphatic ether complexes of the alkali and alkaline earth cations //J. Am. Chem. Soc. 1994. V. 116ю P. 6316−6326.
  233. Vedani A., Huhta D.W. A new force field for modelling metalloproteins // J. Am. Chem. Soc. 1990. У. 112. P. 4759−4767.
  234. Hay B.P., Rustad J.R., Hostetler C.J. Qualitative structure stability relationship for ion complexation by crown ethers. A molecular mechanics and ab initio study // J. Am. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 11 158−11 164.
  235. Т. Компьютерная химия. М.: Мир. 1990.
  236. М.В., Ельяшевич М. А., Степанов Б. И. Колебания молекул. М.: Гостехиздат. 1949.
  237. Allured V.S., Kelly С.М., Landis C.R. Shapes empirical force field: new treatment of angular potentials and its application to square-planar transition-metal complexes II J. Am. Chem. Soc. 1991. V. 113, P. 1−12.
  238. Besler B.H., Mezz K.M., Kollman P.A. Atomic charges derived from semiempirical methods //J. Comput. Che. 1990. V. 11. P. 431−439.
  239. Orozco M., Luque F.J. On the use of AMI and MNDO wave functions to compute accurate electrostatic charges // J. Comput. Chem. 1990. V. 11. P. 909−923.
  240. Lii J.-H., Allinger N.L. Molecular mechanics. The MM3 force field for hydrocarbons 3. The van der Waals' potential and crystal data for aliphatic and aromatic hydrocarbons // J. Am. Chem. Soc. 1989. V. 111. P. 8576−8582.
  241. Helms V., Wade R.C. Computational Alchemy to calculate absolute protein-ligand binding free energy//J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 2710−2713.
  242. Leach A.R. Molecular Modeling: Principles and Applications. Longman: Essex. 1996.
  243. HyperChem Release 2 for UNIX motif workstations. Reference manual. Autodesk Inc. 1992.
  244. HyperChem Release 3 for Windows. New features. Autodesk Inc. 1993.
  245. Caffery M.L., Brown T.L. A molecular mechanics model of ligand effects // Inorg. Chem. 1991. V. 30. P. 3907−3914.
  246. Manfait M., Alix A.J.P., Bernard L. Raman spectroscopic study of tetraammine plati-num (II) chloride and deuterated derivatives II J. Raman Spectr. 1978. V. 7. P. 143−146.
  247. Mizushima S.-I., Nakagawa I., Schmelz M.J., Curran C., Quagliano J.V. Infrared spectra of platinum (II) and palladium (II) ammine complexes // Spectrochim. Acta. 1958. V. 13. P. 31−37.
  248. Scholhorn H., Beyerle-Pfnur R., Thewalt V., Lippert B. Unusual fourmembered chelate rings of Pt (IV) with a cytosine nucleotide // J. Am. Chem. Soc. 1989. V. 108. P. 3680−3688.
  249. Faggiani R., Howard-Lock H.E., Lock C.J.L. Crustalline structure and vibrational spectra of cis-dichlorodiammine-trans-dihydroxoplatinum (IV) // Can. J. Chem. 1982. V. 60. P. 529−534.
  250. Nakamoto K. Infrared and Raman Spectra of Inorganic and Coordination Compounds. Wiley: N.Y. 1997.
  251. Basch H., Krauss M., Stevens W.J. Electronic and geometric structures of Pt (NH3)22+, Pt (NH3)2Cl2, Pt (NH3)2X and Pt (NH3)2XY (X, Y=H20,0H) // Inorg. Chem. 1985. V. 24. P. 3313−3317.
  252. Zuloaga F., Arratia-Perez R. Multiple scattered wave study of the relativistic and nonrelativistic electronic structure and bonding for cis-diamminedichloroplatinum (II) //J. Phys. Chem. 1986. Y. 90. P. 4491−4499.
  253. Basch H., Krauss M., Stevens W.J., Cohen D. Binding of Pt (NH3)22+ to nucleic acid bases II Inorg. Chem. 1986. V. 25. P. 684−688.
  254. A.A. Атом-атомные индексы связи, валентности атомов и физико-химические свойства комплексов платины (II) цис-, транс-строения // ЖНХ. 1992. Т. 37. С. 1332−1340.
  255. Ghosh S.P., Hattacharajee Р.В., Dubey L. Complexes of some metals with imidazole and benzimidazole// J. Indian Chem. Soc. 1977. V. 54. P. 230−238.
  256. Г. А., Молодкин A.K., Кукаленко C.C. Координационные соединения металлов с имидазолами и бензимидазолами // ЖНХ. 1988. Т. 33. С. 3111−3122.
  257. Cambridge Crystallographic Database. 1991 version.
  258. Hambley T.W. Molecular mechanics analysis of the stereochemical factors influencing monofunctional and bifunctional binding of cis-diamminedichloroplatinum (II) II Inorg. Chem. 1991. V. 30. P. 937−942.
  259. A.A. Квантово-химическое изучение комплексных соединений платины (II) с пуриновыми основаниями // ЖНХ 1990. Т. 35, С. 2062−2065.
  260. А.А., Стеценко А. И. Электронное строение и спектроскопические свойства цис-траминных комплексов Pt(II) с цитозином и изоцитозином // Ко-орд. химия. 1989. Т. 15. С. 836−844.
  261. А.А. Эффект транс-влияния лигандов в комплексах как результат изменения свободной валентности лигандов //Докл. РАН. 1992. Т. 323. С. 99−102.
  262. Lowdin Р.-О. On the nonorthogonality problem // Adv. Quant. Chem. 1970. V. 5. P. 185−199.
  263. Mulliken R.S. Electronic population analysis on LCAO-MO molecular wave functions U J. Chem. Phys. 1955. V. 23. P. 1833−1840.
  264. И.С., Семенов С. Г. Квантовая химия ее прошлое и настоящее. М.: Атомиздат. 1980.
  265. McCarthy S.L., Hinde R.J., Miller R.J. et al. Theoretical studies of cis-Pt (II)-diammine binding to duplex DNA // Biopolym. 1990. V. 29. P. 823−836.
  266. Atwood J.D. Inorganic and organometallic reaction mechanisms. Brooks/Cole Co: Monterey. 1985.
  267. Liparari N.O., Duke C.B. The electronic structure and spectra of dialkylbenzenes // J. Chem. Phys. 1975. V. 63. P. 1748−1757.
  268. Duke C.B., Liparari N.O., Schein L.B. The electronic structure of 1,2-di (p-tolyl) ethane and of pure and substituted 2,2. paracyclophane // J. Chem. Phys. 1975. V. 63. P. 1758−1767.
  269. B.A., Жуков В. П., Литинский A.O. Полуэмпирические методы молекулярных орбиталей в квантовой химии. М.: Наука, 1976.
  270. Nishimoto К., Mataga N. Electronic structure and spectra of some notrogen heterocycles // Z. Phys. Chem. 1957. Bd. 12. S. 335−338.
  271. P., Полак P. Основы квантовой химии. M.: Мир, 1979.
  272. Dewar M.J.S., Haselbach Е. //J. Amer. Chem. Soc. 1970. V. 92. P. 590−598.
  273. K., Nakatsuji H., Kato H., Yonezawa T. // J. Chem. Phys. 1970. V. 53. P. 1305−1311.
  274. B.H., Панина H.C., Львовский В. Э. Описание равновесных длин связей при использовании спектроскопической параметризации метода ППДП, включая переходные металлы // ЖСХ. 1991. Т. 32. С. 22−28.
  275. А.В., Новоселов Н. П., Эварестов Р. А. Использование метода ППДП с модифицированным потенциалом отталкивания остовов для расчета взаимодействий в растворах // ТЭХ. 1976. Т. 12. С. 598−605.
  276. Carsky P., Urban M. Ab initio calculations. Lecture notes in chemistry. Berlin: Springer-Verlag, 1980.
  277. Hariharan P.C., Pople J.A. The influence of polarization functions on molecular orbital hydrogenation energies // Theor. Chim. Acta. 1973. V. 28. P. 213−222.
  278. Shavitt I. The history and evolution of gaussian basis sets // Israel J. Chem. 1993. V. 33. P. 357−367.
  279. A.A., Лоскутов Ю. М., Тернов И. М. Квантовая механика. М.: Учпедгиз, 1962.
  280. В.Ф., Корольков Д. В., Пак М.В., Тулуб А. В. Нерелятивистское описание валентных электронов в атомах тяжелых элементов с учетом релятивистских эффектов в электронном остове II ЖОХ. 1995. Т. 65. С. 353−359.
  281. Stevens W.J., Basch Н., Krauss М. Compact effective potentials and efficient shared-exponent basis set for the first and second-row atoms // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. P. 6026−6033.
  282. Hay P.J., Wadt W.R. Ab initio effective core potentials for molecular calculations. Potentials for К to Au including the outermost core orbitals // J. Chem. Phys. 1985. V. 82. P. 299−310.
  283. Kitaura K., Morokuma K. A new energy decomposition scheme for molecular interactions within the Hartree-Fock approximation // Int. J. Quant. Chem. 1976. V. 10. P. 325−340.
  284. С.Г. Электронная структура 1,2 дикарба-клозо-гексаборана: локализованные МО, заселенности перекрывания и индексы валентности // Вестн. ЛГУ. 1987. Вып. 4. С. 97−101.
  285. А.А. Квантовохимическое определение атом-атомных индексов связи и валентностей атомов // Докл. АН СССР 1989. Т. 308. С. 659−662.
  286. Frisch, M.J., Trucks, G.W., Head-Gordon M., Gill P.M.W., Wong M.V., Foresman J.B., Johnson R.G., Schlegal H.B., Robb M.A., Replogle E.S., Gomperts R., Andress
  287. J.L., Raghavachari К., Binkley J.S., Gonzalez С., Martin R.L., Fox D.J., DeFrees D.J., Baker J., Stewart J.J.P., Pople J.A. (1992) Gaussian Inc. Pittsburg.
  288. Guest M.F., Deresbury Laboratory, Warrington WA4 4AD, U.K. (Gamess).
  289. А.А. Индексы лабильности лигандов с позиций информационно-топологического поля молекулы // Докл. РАН. 1995. Т. 345. С. 642−644.
  290. А.А. Индексы лабильности лигандов // ЖФХ. 1997. Т. 71. С. 471−475.
  291. Tulub A.A., Skaletskii Е.К., Stefanov V.E. Quantum field lability indexes of ligands for predicting some properties of platinum complexes // Int. J. Quant. Chem. 1997.V. 65. P. 1208−1215.
  292. Giambiagi M., de Giambiagi M.S. Group-group bond index for molecular systems // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1992. V. 88. P. 2995−2999.
  293. В.А., Эварестов P.А. Квантовохимическое определение валентности атомов в молекулах и кристаллах // Вестн. ЛГУ. 1990. Сер. 4. С. 38−43.
  294. Н.М., Кнорре Д. Г. Курс химической кинетики. М. Высш. школа, 1984.
  295. А.Н. Некорректные задачи естествознания. М.: МГУ, 1987.
  296. Фок М. В. Разделение сложных спектров на индивидуальные полосы при помощи обобщенного метода Аленцева. Труды ФИАН, 1972.
  297. Фок М.В. О разделении сложных спектров на индивидуальные составляющие // Ж. прикл. спектр. 1969. Т. 11. С. 926−927.
  298. Г. С., Терушкин Б. С. Методы разделения сложных спектров на элементарные составляющие. В сб.: Молекулярная спектроскопия. 1981. Вып. 5. С. 232 267.
  299. Ю.В., Бажулина Н. П. Электронное строение, спектроскопия и реакционная способность молекул. М.: Наука, 1989.
  300. В.А., Морозов Ю. В. Ионные и таутомерные равновесия бензимидазола и его пиридоксиальных производных. Анализ электронных спектров с колебательной структурой // ЖФХ. 1988. Т. 62. С. 2372−2380.
  301. Ю.В., Бажулина Н. П., Боковой В. А., Федорова Л. И., Чехов В. О. Кислотно-основные и таутомерные равновесия альдиминов пиридоксаль-5'-фосфата с аминокислотами // Мол. биология. 1988. Т. 22. С. 1571−1582.
  302. Pitha J., Jones R.N. A comparison of optimization methods for fitting curves toinfrared band envelopes // Canad. J. Chem. 1966. V. 44. P. 3031−3050.
  303. Bramanti E., Benedetti E. Determination of the secondary structure of isomeric forms of human serum albumin by a particular frequency deconvolution procedure applied to Fourier transform IR analysis // Biopolymers. 1996. V.38. P. 639−653.
  304. Zekany L. ITERAT Version 2. 1992. Universite de Lausanne, Switzerland.
  305. Г. П., Олейник Э. Ф. Инфракрасная спектроскопия нуклеиновых кислот // Усп. химии. 1972. Т. 41. С. 474−511.
  306. Book of Abstracts. 7th Int. Symp. on Platinum and Other Metal Coordination Compounds in Cancer Chemotherapy. 1995. European Cancer Centre: Amsterdam.
  307. Cantor C.R., Warshaw M.M. Oligonucleotide interacion. Circular dichroic studies of the conformation of dioxyoligonucleotides // Biopolym. 1970. V. 9. P. 1059−1077.
  308. А.А., Рагозина Т. Н., Кутин А. А., Стефанов B.E. Комплексы Pt(IV) трансстроения проявляют высокую противоопухолевую активность II ЖОХ. 1996. Т. 66. С. 1915−1917.
  309. Ventilla М., Cantor C.R., Shelanski М. A circular dichroism study of microtubule protein // Biochem. 1972. V. 11. P. 1554−1561.
  310. Weingarten M.D., Lockwood A.H., Hwo S.-Y., Kirschner M.W. A protein factor essential for microtubule assembly // Proc. Natl. Acad. Sci., USA. 1975. V. 75. P. 1858−1862.
  311. Detrich H.W., Williams R.C., Jr. Reversible dissociation of the ap dimer of tubulin from bovine brain //Biochem. 1978. V. 17. P. 3900−3907.
  312. Na G.C., Timasheff S.N. Physical properties of purified calf brain tubulin. In: Methods in Enzymology (ed. D.W. Frederiksen & L.W. Cuningham). 1982. V. 85. Part B. P. 376−385.
  313. К.П., Полторацкий Г. М. Термодинамика и строение водных и неводных растворов электролитов. Л.: Химия. 1976.
  314. Hughes M.N. Comprehensive cordination chemistry. Pergamon Press: 1987. V. 6.
  315. Perrin C.L., Nielson J.B. Strong hydrogen bonds in chemistry and biology. In: Ann. Rev. Phys. Chem. (H.L. Strauss & G.T. Babcock, eds.). 1997. V. 48. P. 511−544.
  316. Abdul-Ahad P.G., Webb G.A. Quantative structure activity relationships for some antitumor platinum (II) complexes // Int. J. Quant. Chem. 1982. V. 21. P. 1105−1115.
  317. Mineva Т., Russo N., Toscano M. Self consistent reaction field theory of solvent effects in the framework of Gaussian density functional method // Int. J. Quant. Chem. 1995. V. 56. P. 663−668.
  318. Appleton T.G., Barnham K.J., Hall J.R., Mathieson M.T. Reactions of nitroplatinum complexes. 1.15N and 195Pt NMR spectra of platinum nitrite complexes // Inorg. Chem. 1991. V. 30. P. 2751−2756.
  319. Johnson B.F.G., Haymore B.L., Dilworth J.R. In: Comprehensive Inorganic Chemistry /Wilkinson G.W., Gillard R.D., McCIeverty J.A., Eds.). Pergamon Press: Oxford. 1987.
  320. White J.M., Green A.J. End-3-trimethysylil-2-nitro-benzenesulfinate // Acta Cryst. 1997. V. 53C. P. 1084−1086.
  321. Lin Z., Hall M.B. Theoretical studies of inorganic and organometallic reaction mechanisms. 2. The trans effect in square-planar platinum (II) and rhodium (I) reactions // Inorg. Chem. 1991. V. 30. P. 646−651.
  322. Ю.В., Ларин Г. М., Минин B.B. Интерпретация спектров ЭПР координационных соединений. М.: Наука, 1993.
  323. O’Halloran T.V. Structural, theoretical and platinum 195 NMR solution studies of the platinum blues and related clusters containing platinum in the +2 and +3 oxidation states. Avail Univ. Press, 1986.
  324. O’Halloran T.V., Lippard S.J. Isomerization of binuclear amidate-bridged platinum (II) amine complexes: a 195Pt NMR investigation // Inorg. Chem. 1989. V. 28. P. 12 891 295.
  325. Tulub A.A. Stacking interactions, vertical hydrogen bonds, and excitonic splitting in dimers of DNA bases and platinum complexes with them // 8-th Int. Conf. Liquid properties in thin layers. Kiev, 1990. P. 393−407.
  326. Е.С., Тулуб А. А. Физико-химическое исследование и квантово-химический расчет комплексов платины (II) с аденином и его нуклеозидом // Тезисы докладов XVII Всесоюзного Чугаевского совещания по химии комплексных соединений. Минск, 1990. С. 439.
  327. Hobza P., Sandorfy С. Nonempirical calculations on all the 29 possible DNA pairs // J. Amer. Chem. Soc. 1987. V. 109. P. 1302−1307.
  328. Milano V., Russo N., Toscano M. A theoretical study on the protonation of nucleic acid pyrimidine and purine bases. In: Properties and Chemistry of Biomolecular Systems. Kluwer Acad. Publ. 1992. V. l 1. P. 365−378.
  329. Fulscher M.P., Serrano-Andres, B.O. Roos. A theoretical study of the electronic spectra of adenine and guanine //J. Amer. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 6168−6176.
  330. M., Догерти P. Теория возмущений молекулярных орбиталей в органической химии. М.: Мир, 1977.
  331. И.Б. Электронное строение и свойства координационных соединений. Л.: Химия, 1976.
  332. А.А., Дьячков П. Н. Электронное строение, структура и превращения ге-теролигандных молекул. М.: Наука. 1990.
  333. Ф., Пирсон Р. Механизмы неорганических реакций. М.: Мир. 1977.
  334. Ю.В., Бажулина Н. П., Боковой В. А., Чехов В. О. Принципы разложения сложных спектров биологически активных соединений на полосы, соответствующие отдельным электронным переходам // Биофизика. 1987. Т. 32. С. 699 715.
  335. А.А. Кинетические механизмы связывания цис-дихлородиамминплатины (II) и ее моно-аква-формы с олигонуклеотидами // Мол. Биология. 1998. Т. 32. С. 849−854.
  336. Macquet J.P., Butour J.L. Modifications of the DNA secondary structure upon platinum binding // Biochimie. 1978. V. 60. P. 901−914.
  337. А.А. Роль N и E ГТФ-связывающих центров тубулина в процессе его сборки в микротрубочки //Докл. РАН. 1993. Т. 331. С. 509−511.
  338. А.А. Сборка-разборка ГТФ-ГДФ тубулина в свете концепций нелинейной термодинамики. //ЖОХ. 1995. Т. 65. С. 141−144.
  339. А .Я. Работы по математической теории массового обслуживания. М.: Физматгиз. 1963.
  340. Shearwin К.Е., Snezhanov P.O. Role of heavy metal cations in microtubule stabilization. Princeton Univ. Rep. 1996. P. 45−67.
  341. MIT Database for NMR spectra. MIT, USA. 1997.
  342. Kemp W. NMR in Chemistry. London: McMillan, 1986.
  343. Stefanov V.E., Tulub A.A., Pavlenko V.K., Kutin A.A. Mg (2+) and Ca (2+) ions bind differently to E-, N-tubulin sites manifesting different mechanisms of action in tubulin assembly//Anal. Quim. Int. Ed. 1998. V. 95. P. 598−604.
  344. Zundel G. Proton transfer in and proton polarizability of hydrogen bonds: IR and theoretical studies regarding mechanisms in biological systems // J. Mol. Struct. 1988. V. 177. P. 43−68.
  345. Tributsch H., Pohlmann L. Synergetic mechanisms in energy signal transduction: photo oscillating proton transport in bacteriorhodopsin // J. Theor. Biol. 1996. V. 178. P. 17−28.
  346. Stefanov V.E., Tulub A.A., Kutin A.A., Sapryikin B.I. Mg-GTP complex in tetrahedral configuration initiates proton transfer in a chain of tyrosine residiues of tubulin. Proc. Silver FEBS Jubilee/ Copenghagen. 1998. P. 432−433.
  347. А.А. Вторичная структура тубулина по данным ИК Фурье-спектроскопического исследования // Биофизика. 1997. Т. 42. С. 1208−1215.
  348. А.А. Колебательный механизм процесса сборки тубулина // Докл. РАН. 1995. Т. 340. С. 273−275.
  349. Tulub А.А., Skaletskii Е.К., Stefanov V.E., Pavlenko V.K. A new point of view on the problem of G-protein aggregation. Assembly-disassembly of tubulin as an oscillation process // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. V. 36. P. 475−482.
  350. Lahoz-Beltra R. Molecular Automata assembly: principles and simulation of bacterial membrane construction // BioSystems. 1997. V. 44. P. 209−229.
  351. Flyvjerg H. Self-assembly of microtubules: an universe problem in biochemistry. HLRZ Annual Report. 1997. P. 456−490.
  352. А. Новые методы небесной механики. Избр. Труды III, М.: Наука. 1972.248
  353. М., Клич А., Кубичек М., Марек М. Методы анализа нелинейных динамических моделей. М.: Мир. 1991.
  354. Hasson О. Towards a general theory of biological signaling // J. Theor. Biol. 1997. V. 185. P. 139−156.
  355. Nishihira J., Tachikawa H. Theoretical study on the interaction between dopamine and its receptor by ab initio molecular orbital calculation // J. Theor. Biol. 1997. V. 185. P. 157−163.
  356. Tributsch H., Pohlmann L. Synergetic mechanisms in energy and signal transduction: photo oscillating proton transport in bacteriorhodopsin // J. Theor. Biol. 1996. V. 178. P. 17−28.
  357. Davydov A.S. The role of solitons in the energy and electron transfer in one-dimensional molecular systems // Physica 3D-Non Linear Phenomena. 1981. V. 3. P. 122.
  358. Pnevmatikos St., Savin A.V., Zolotaryuk A.V. Soliton modelling for proton transfer in hydrogen-bonded systems. In: Proton transfer in hydrogen-bonded systems / Bountis T., ed./. 1991. V. 291. P. 79−93.
  359. Hameroff S.R. Coherence in the cytoskeleton: implications for biological information processing. In: Biological Coherence and response to external stimuli / Frohlich H., ed./ Berlin: Springer-Verlag. 1988. P. 242−266.
  360. Frohlich H. Theoretical physics and biology. In: Biological Coherence and response to external stimuli / Frohlich H., ed./ Berlin: Springer-Verlag. 1988. P. 1−24.251
  361. Рис. 2. Схема синтеза ряда замещенных цис-ДДПа)
  362. Рис. 4. Структура комплекса МдСНгОЩО.2* Пунктиром показана водородная связь.
  363. Рис. 9. Структурная формула транс-, цис-, цис
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!