Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Обоснование рекомендаций по переработке глубоководных рыб в зависимости от свойств структурных белков и активности трансглутаминазы

Диссертация: Обоснование рекомендаций по переработке глубоководных рыб в зависимости от свойств структурных белков и активности трансглутаминазы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация работы. Основные положения работы были доложены и обсуждены на V региональной конференции по актуальным проблемам экологии, морской биологии и биотехнологии в ДВГУ (Владивосток, 2002) — Всероссийской конференции молодых ученых «Комплексные исследования и переработка морских и пресноводных гидробионтов» в ТИНРО-Центре (Владивосток, 2003) — II международной научной конференции… Читать ещё >

Обоснование рекомендаций по переработке глубоководных рыб в зависимости от свойств структурных белков и активности трансглутаминазы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Глубоководные рыбы. Особенности биологии, обитания и питания
    • 1. 2. Особенности состава и свойств скелетных мышц глубоководных и пелагических рыб в связи с условиями обитания
    • 1. 3. Структура и функции основных мышечных белков, методы выделения
      • 1. 3. 1. Характеристика миозина и его субъединщ, методы выделения
      • 1. 3. 2. Актин, свойства и методы выделения
      • 1. 3. 3. Основные регуляторные белки сократительных мышц
    • 1. 4. Трансглутаминазы, их каталитические свойства и строение
      • 1. 4. 1. Свойства трансглутаминаз
      • 1. 4. 2. Распространение трансглутаминаз
      • 1. 4. 3. Тканевая трансглутаминаза. Структура фермента и распределение в тканях
      • 1. 4. 4. Микробиалъная трансглутаминаза
    • 1. 5. Структурообразование в белковых системах. Влияние трансглутаминазы на состав тяжелых цепей миозинов и реологические характеристики продуктов на основе измельченной мышечной ткани рыб
  • Глава 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Район исследования
    • 2. 3. Исследование технохимических характеристик
    • 2. 4. Исследование реологических характеристик
    • 2. 5. Методы анализа белков
    • 2. 6. Выделение и свойства белков
  • Глава 3. Результаты и их обсуяадение
    • 3. 1. Особенности химического состава скелетных мышц исследуемых видов глубоководных рыб
    • 3. 2. Состав белков мышц глубоководных рыб
    • 3. 3. Состав и физико-химические свойства основных миофибриллярных белков мышц глубоководных рыб в связи с их способностью к образованию структуры
      • 3. 3. 1. Общий состав миофибриллярных белков скелетных мышц пепельного и малоглазого макрурусов илемонемы
      • 3. 3. 2. Выделение основных компонентов скелетных мышц исследуемых видов глубоководных рыб
      • 3. 3. 3. Актомиозины скелетных мышц глубоководных рыб
    • 3. 4. Влияние активности тканевой трансглутаминазы на структурообразо-вание белков, в том числе тяжелых цепей миозинов мышц исследуемых глубоководных рыб
      • 3. 4. 1. Состав тяжелых цепей миозина скелетных мышц исследуемых видов глубоководных рыб
      • 3. 4. 2. Активность трансглутаминаз, сравнение среди исследуемых видов и с другими организмами
      • 3. 4. 3. Зависимость состава тяжелых цепей миозинов скелетных мышц исследуемых глубоководных рыб от активности трансглутамназы
    • 3. 5. Влияние активности трансглутаминазы на реологические характеристики измельченной мышечной ткани исследуемых глубоководных рыб
  • Выводы

Актуальность темы

В связи с сокращением объема вылова традиционных морских гидробионтов актуальной становится проблема использования нетрадиционного сырья для производства пищевой продукции.

Среди видов, широко распространенных на дальневосточном бассейне и недостаточно используемых, следует отметить глубоководных рыб, основные промысловые скопления которых образованы макрурусами (Albatrossia pectoralis, Cory-phaenoides cinereus, Coryphaenoides rupestris, Coryphaenoides acrolepis), ликодами (Lycodes raridens, Lycodes soldatovi), лемонемой (Laemonema longipes). Ориентировочные запасы макруруса малоглазого позволяют вылавливать до 70 тыс. т рыбы в год (Тупоногов, 1986), лемонемы — до 40 тыс. т ежегодно (Савин, 1998).

В научной литературе имеются сообщения о биологии некоторых глубоководных рыб (Drazen, 2001), биохимических характеристиках мышечного а-актина (Coryphaenoides armatus, Coryphaenoides yaquinac) (Morita, 2003), кинетике тепловой коагуляции мышечных белков (Lycogramma zesta) (Taguchi, 1981), технохимической характеристике (Мельникова, 1976). Известны данные, свидетельствующие о высокой обводненности ткани этих рыб, что наряду с низким содержанием белка и плохой во-досвязывающей способностью ограничивает производство пищевой продукции из них (Швидкая, 1980; Одинцов, 2002). Анализ результатов опубликованных работ не позволяет обосновать и разработать рекомендации по использованию лемонемы и макрурусов для производства пищевой продукции, поскольку отсутствуют систематические данные по составу и свойствам структурообразующих белков и активности тканевых ферментов.

Одним из перспективных путей использования глубоководных рыб является производство белковых продуктов с заданными реологическими свойствами, для чего необходимы специальные исследования структурообразующих свойств белков. Определение основных физико-химических факторов, влияющих на структурирование мышечных белков, может явиться основой для разработки и создания новых пищевых продуктов из глубоководных рыб с применением специальных приемов биотехнологии.

В последнее время в производстве эластичных структурированных пищевых продуктов используются трансглутаминазы (ТГ) (Niwa, 1992). В результате действия мышечных ТГ образуются полимеры миозина тяжелых цепей (МТЦ), что связывают с формированием у систем мышечных белков прочных и эластичных свойств (Nowsad et al., 1993). Использование ТГ может стать перспективным и при получении структурированных пищевых продуктов из глубоководных рыб.

ТГ обнаружена в мышцах гидробионтов, её активность существенно зависит от вида рыб (Araki, Seki, 1993; Nowsad et al., 1995). Что же касается глубоководных рыб, то сведений об активности ТГ в их мышцах на момент проведения исследований нами не обнаружено.

Таким образом, исследование физико-химических и биохимических свойств структурообразующих белков глубоководных рыб представляется актуальным. При этом важным для разработки научных рекомендаций по созданию пищевых продуктов на основе измельченной мышечной ткани глубоководных рыб является исследование влияния трансглутаминаз на структуру получаемых белковых систем.

Цель исследования: научно обосновать технологические рекомендации по переработке глубоководных рыб в зависимости от свойств структурных белков и активности трансглутаминазы.

Задачи исследования:

— изучить состав и физико-химические свойства миофибриллярных белков глубоководных рыб и установить их потенциальную способность к структурообразова-нию;

— определить влияние величины активности тканевой (эндогенной) трансглутаминазы на состав основных структурных белков, в том числе тяжелых цепей миозина;

— установить зависимость реологических характеристик измельченной мышечной ткани глубоководных рыб от величины активности внесенной (экзогенной) трансглутаминазы;

— обосновать рациональные величины активности трансглутаминазы и оптимальное количество белка для получения структурированных белковых систем на основе мышечной ткани глубоководных рыб;

— разработать рекомендации для получения пищевой продукции (формованных изделий) на основе измельченной мышечной ткани глубоководных рыб.

Научная новизна. Впервые из мышечной ткани исследуемых глубоководных рыб выделены основные структурные миофибриллярные белки: миозин, актин, акто-миозин, тропонин и тропомиозин, определены их молекулярные массы. Исследованы основные свойства белков миофибрилл: соотношение миозин/актин, АТФ-активность, вязкость, параметры суперпреципитации и кинетика агрегации актомио-зинов. На основании рассмотренных свойств мышечных белков установлено, что белые мышцы глубоководных рыб обладают смешанными, фазными и тоническими, свойствами.

Установлено, что чем ниже содержание белка в мышцах исследуемых глубоководных рыб, тем выше доля минорных миофибриллярных белков и ниже соотношение основных структурных белков мышц — миозин/актин. Выявлено, что мышцы глубоководных рыб обладают высокой активностью трансглутаминаз, которая значительно выше этого показателя для мышц пелагических рыб. Установлено, что уменьшение содержания белка в мышцах глубоководных рыб сопровождается увеличением активности трансглутаминазы. Указанная зависимость имеет экспоненциальный характер.

Обнаружено, что с увеличением активности трансглутаминаз мышц исследуемых глубоководных рыб возрастает относительная доля полимера тяжелых цепей миозина — белка с молекулярной массой (ММ) 480 кДа. Установлено, что в миофиб-риллах мышц глубоководных рыб, в отличие от пелагических, возможна деполимеризация миозина под действием собственной тканевой трансглутаминазы. Сделано заключение, что при этом структурно-механические показатели белковых систем имеют тенденцию к снижению. Обоснована оптимальная величина ТГ-активности для получения структурированных белковых систем на основе мышечной ткани глубоководных рыб.

Практическая значимость работы. Разработаны способы выделения миозина, актина, актомиозина, компонентов тропонинового и тропомиозинового комплексов из мышц малоглазого макруруса, лемонемы и пепельного макруруса, позволяющие получать белки с минимальным количеством примесей и с сохранением функциональности.

Установлено, что для получения структурированных белковых систем заданной прочности и эластичности необходимо, чтобы содержание полимеризованного миозина с ММ 480 кДа составляло не менее 65% от общего количества миозинов тяжелых цепей. Разработаны биотехнологические приемы, позволяющие увеличивать в получаемой белковой системе долю миозина с ММ 480 кДа. Определено необходимое и достаточное количество белка для достижения оптимального количества миозина с ММ 480 кДа, позволяющее получать прочные и эластичные структуры на основе измельченной мышечной ткани малоглазого макруруса, лемонемы и пепельного макруруса.

Разработаны рекомендации для получения структурированных белковых продуктов на основе измельченной мышечной ткани глубоководных рыб: макруруса малоглазого, макруруса пепельного и лемонемы. Обоснованы рациональные количества вносимого белка (казеин или изолят соевого белка), необходимые для получения прочных и эластичных белковых систем заданной структуры. Разработан проект технической документации на производство пищевых продуктов на основе измельченной мышечной ткани малоглазого макруруса, лемонемы и пепельного макруруса.

Положения, выносимые на защиту:

1. Установленное для глубоководных рыб соотношение миозин/актин в акто-миозине влияет на структурообразующие свойства белковых систем на основе измельченной мышечной ткани исследуемых объектов.

2. Для глубоководных рыб состав тяжелых цепей миозина и их способность к полимеризации и деполимеризации зависят от активности тканевой трансглутамина-зы.

3. Внесение дополнительного белка — субстрата трансглутаминазы — позволяет рационально использовать высокую активность трансглутаминаз мышц глубоководных рыб при получении прочных белковых структур на основе мышечной ткани этих объектов.

Апробация работы. Основные положения работы были доложены и обсуждены на V региональной конференции по актуальным проблемам экологии, морской биологии и биотехнологии в ДВГУ (Владивосток, 2002) — Всероссийской конференции молодых ученых «Комплексные исследования и переработка морских и пресноводных гидробионтов» в ТИНРО-Центре (Владивосток, 2003) — II международной научной конференции «Биотехнология — охране окружающей среды» в МГУ (Москва, 2004) — Всероссийской конференции молодых ученых «Актуальные проблемы изучения и использования водных биоресурсов» (Владивосток, 2004) — научно-практической конференции «Пищевая и морская биотехнология: проблемы и перспективы» (Калининград, 2006) — ученых советах ФГУП «ТИНРО-Центр» в 2002;2003 гг. Публикации. По теме диссертации опубликовано 9 работ. Структура и объем работы. Диссертация изложена на 130 стр., состоит из введения, трех глав, выводов, списка цитированной литературы, включающего 208 источниковсодержит 11 таблиц, 22 рисунка и 2 приложения.

ВЫВОДЫ.

1. Установлены отличия основных структурных белков мышц глубоководных рыб (миозина, актина, актомиозина, тропонина и тропомиозина) от белков мышц пелагических рыб, которые заключаются в том, что доля миофибриллярных белков (в том числе минорных) увеличивается с уменьшением массовой доли белка в мышцах.

2. Выявлено, что миофибриллярные белки глубоководных рыб отличаются по соотношению основных структурных белков миозина и актина от миофибриллярных белков пелагических и донных рыб. В ряду исследуемых глубоководных рыб соотношение М/А минимально для малоглазого макруруса (2,6) и максимально для пепельного макруруса (2,85). Полученные данные свидетельствуют о низкой потенциальной способности белков глубоководных рыб к гелеобразованию.

3. Установлено, что малоподвижный образ жизни глубоководных рыб характеризуется низкой АТФ-активностью, высокой скоростью СПП, длительным восстановлением вязкости основных сократительных белков мышц — актомиозинов.

4. Сравнение активности трансглутаминаз в мышцах исследуемых глубоководных и пелагических рыб показало, что мышцы исследуемых видов глубоководных рыб обладают более высокой активностью трансглутаминаз, составляющей величины от 2,5 до 13,5 отн. ед.

5. Наибольшее количество миозина МТЦ-2 с ММ 480 кДа, который является основным фактором, обеспечивающим прочную и эластичную структуру получаемых белковых систем на основе измельченной мышечной ткани глубоководных рыб, образуется при величинах активности ТГ от 0,3 до 0,7 ед./100 мг миозина.

6. Научно обоснованы величины активности трансглутаминазы, позволяющие получать формованные изделия на основе фаршей глубоководных рыб с оптимальными структурными характеристиками. Они составляют 0,3 ед./100 мг миозина для малоглазого макруруса и 0,5−0,7 ед./100 мг миозина — для лемонемы и пепельного макруруса.

7. Научно обосновано количество вносимого белка в измельченную мышечную ткань, необходимое для создания белковой структуры с высокими реологическими показателями, составляющее 15−20% для малоглазого макруруса и 5−8% для лемонемы и пепельного макруруса. При этом установлено, что структура обеспечивается увеличением относительного количества МТЦ-2 с ММ 480 кДа и соответствует оптимальным величинам активности ТГ.

8. На основании проделанной работы были разработаны рекомендации для производства пищевых продуктов — формованных изделий с ПНС от 5000 до 7500 Па, что нашло отражение в проекте технической документации.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.И. Основной объект питания бутылконоса (Hyperoodon rostratum Miller) // ДАН СССР. 1954. т. 95, № 2. С. 419−422.
  2. И.А., Даринский Н. В. Биофизические и физиологические характеристики скелетных мышц млекопитающих в онтогенезе. В кн.: Биофизика и биохимия мышечного сокращения. М.: Наука. 1976. С. 240−247.
  3. В.Д., Сафронова Т. М. Структурообразователи и рыбные композиции. М.: ВНИРО. 1993.368 с.
  4. Л.И., Дубровская Т. А. Технология продуктов из океанических рыб. М.: Агропромиздат. 1988.208 с.
  5. В.А., Арсенъев B.C. Опыт выделения водных масс в зоне соприкосновения Куросио и Курильского течения // Тр. ИО АН СССР. 1958. Т.27. С. 5−11.
  6. В.П., Ионас ГЛ., Головкова Т. Н., Диденко А. П., Акулин В. Н., Перова Л. И. Справочник по химическому составу и технологическим свойствам морских и океанических рыб // М.: ВНИРО. 1998.223 с.
  7. Т.Т. Сравнительная характеристика океанологических условий в системе вод Куросио в 1967—1970 гг.. // Изв. ТИНРО. 1973. Т. 89. С. 18−31.
  8. Н.Б. молекулярные механизмы мышечного сокращения // СОЖ. 2000. № 8. С. 24−32.
  9. В.Н., Ребиндер П. А. Структурообразование в белковых системах. М.: Наука. 1974. 268 с.
  10. Е.П., Леваньков С. В., Якуш Е. В., Акулин В. Н. Качественный и количественный состав миофибриллярных белков некоторых видов глубоководных рыб // Изв. ТИНРО. 20 036. Т. 134. С. 309−320.
  11. ЕЛ., Леваньков С. В., Якуш Е. В., Акулин В. Н. Актомиозины скелетных мышц глубоководных рыб // Изв. ТИНРО. 2003 В. Т. 134. С. 321−333.
  12. Е.П., Леваньков С. В., Якуш Е. В. Сравнительная техно-химическая характеристика некоторых видов глубоководных рыб // Хранение и переработка сельхозсырья. 2003 г. № 12. С. 50−53.
  13. Е.П. Трансглутаминазы мышечных тканей глубоководных рыб // Материалы Всероссийской конференции молодых ученых «Актуальные проблемы изучения и использования водных биоресурсов». Владивосток: ТИНРО-Центр, 20 046. С. 188- 192.
  14. Е.П., Леваньков С. В., Якуш Е. В. Некоторые особенности биохимии мышц глубоководных рыб // Изв. ТИНРО. 2007а. Т. 148. С. 312−321.
  15. Е.П., Леваньков С. В., Якуш Е. В. Влияние трансглутаминазы на состав тяжелых цепей миозинов скелетных мышц некоторых видов глубоководных рыб // Изв. ТИНРО. 20 076. Т. 148. С. 322−329.
  16. Е.В., Николавева О. П., Гусев Н. Б., Левицкий Д. И. Влияние тро-понина на тепловую денатурацию связанного с актином тропомиозина // Биохимия. 2003. Т. 68, вып.7. С. 976−984.
  17. Л.С., Паутов Г. П. Лемонема // Биологические ресурсы Тихого океана. 1986. С. 181−186.
  18. А.А. Технохимический контроль в рыбообрабатывающей промышленности. М.: Пищепромиздат. 1976. 515 с.
  19. Д.И., Хайтлина С. Ю., Гусев Н. Б. Белки актомиозиновой системы подвижности. В кн.: Белки и пептиды. М.: Наука. 1995. Т. 1 С. 249−293.
  20. О.М. О влагоудерживающей способности мышечных тканей // Рыбное хозяйство. 1977. № 2. С.72−73.
  21. КВ. Водные массы Охотского моря. М. 1966. 67 с.
  22. В.А. Изменение структурно-механических свойств пищевых продуктов. М.: Экономика. 1964.170 с.
  23. Н.П. Биология малоглазого долгохвоста Chalinura pectoralis в северной части Тихого океана // Советские рыбхоз, исслед. в северной части Тихого океана: Тр. ВНИРО. Т. 70. Изв. ТИНРО. Т. 72. 1970. С. 300−326.
  24. Н.П. Промысловые рыбы материкового склона северной части Тихого океана. М.: Пищепром. 1974. 308 с.
  25. Т.Н. Проблема чистоты и нативности препаратов сократительных белков, в кн. Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков. Л.: Наука. 1978. С. 14−23.
  26. .Ф., Левицкий Д. И. Миозин и биологическая подвижность. М.: Наука. 1982.345 с.
  27. .Ф. Структура и функции сократительных белков. М.: Наука. 1965.223 с.
  28. З.А. Минорные белки толстых нитей. В кн. Структура и функции белков сократительных систем. 1987. С. 32−36.
  29. О., Копеланд О. и др. С-концевые сайты кальдесмона управляют циклом гидролиза АТФ, сдвигая промежуточные состояния актомиозина к слабым формам взаимодействия миозина с актином // Цитология. 2006. Т.48 (1). С. 9−18.
  30. Л., Браун Ф. Сравнительная физиология животных. М.: Мир. 1967. 766 с.
  31. А.Б. Биология лемонемы (Laemonema longipes, Moridae) Северозападной части тихого океана // Изв. ТИНРО. 1998. Т. 124 (1). С. 108−138.
  32. В.Н. Распределение, возраст и динамика запасов малоглазого долгохвоста (Coryphaenoides pectoralis) у Курильских островов (1974−1985 гг.) // Динамика численности промысл, животных дальневосточных морей. Владивосток: ТИНРО. 1986. С. 100−109.
  33. А.Д., Пашкова JI.B., Пинаев Г. П., Жирмунский А. В., Воробьев В. И. Теплоустойчивость и аминокислотный состав очищенных на ДЭАЭ-сефадексе миозинов озерной и травяной лягушек // Цитология. 1973. 15 (7). С. 855 861.
  34. К.К., Хайтлина С. Ю., Пинаев Г. П. Флуоресцентные свойства и определение содержания нативного актина в его препаратах. // Биохимия. 1975. Т. 40. Вып. 2. С. 316−322.
  35. К.К., Щелчков Б. В. Исследование тепловой денатурации белков с помощью двухволнового метода регистрации изменений спектра их ультрафиолетовой флуоресценции //Биофизика. 1970. Т. 15. №.6. С. 965−972.
  36. В.Н., Куренной А. А. Малоглазый макрурус // Биологические ресурсы Тихого океана. М.: Наука. 1986. С. 233−241.
  37. В.Л., Катруха А. Г., Буларгина Т. В., Гусев Н. Б. Тропонин: строение, свойства и механизм функционирования // Биохимия. 1999. Т. 64. Вып. 9. С. 1155−1174.
  38. Н.А., Орлова А. А., Подлубная З. А. Электронно-микроскопическое исследование структуры С-белка и его взаимодействия с миозином, фрагментами миозина и актином. В кн.: Структурные основы и регуляция биологической подвижности. М. 1980. С. 160−163.
  39. П., СомероДж. Биохимическая адаптация. М.: Мир. 1988.
  40. В.И., Кодолов Л. С., Тупоногов В. Н. Характеристика питания некоторых массовых и глубоководных рыб в северо-западной части Тихого океана // Владивосток: ТИНРО. 1990. Деп. во ВНИЭРХ. № 1113-рх90.
  41. Н.С., Пинаев ГЛ. Регуляторные белки миофибрилл, взаимодействующие с Ф-актином. В кн. Биофизика и биохимия мышечного сокращения. М.: Наука. 1976. С. 164−170.
  42. Н.С. Исходные экстракты в методах выделения сократительных белков. В кн.: Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков. JL: Наука. 1978. С. 23−40.
  43. М.Р. Использование флуоресцентных методов для изучения разворачивания белков // Биохимия. 1998. Т.63. №.3. С. 327−337.
  44. Adelstein R., Pollard Т., Kuehl W. Isolation and characterization of myosin and two myosin fragments from human blood platelets // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1971. Vol. 68. P. 2703−2707.
  45. Adelstein R., Conti M. Phosphorylation of platelet myosin increases actin-activated myosin atpase Activity //Nature. 1975. Vol. 256. P. 597−601.
  46. Aeschlimann D., Paulsson M. Transglutaminases: protein cross-linking enzymes in tissues and body fluids // Thromb. Haemost. 1994. Vol. 71. P. 402−415.
  47. Aeschlimann D., Koeller M., Allen-Hoffmann В., Mosher D. Isolation of a cDNA encoding a novel member of the transglutaminase gene family from human keratino-cytes // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 3452−3460.
  48. Ando H., Adachi M., Umeda K., Matsura A. Purification and characteristics of novel transglutaminase derived from microorganisms // Agric. Biol. Chem. 1989. Vol. 53. № 10. P. 2613−2617.
  49. Araki H., Seki. Comparison of reactivity of transglutaminase to various fish actomyosins//Nippon Suisan Gakkaishi. 1993. Vol. 59 (4). P. 711−716.
  50. Avdeev G. Plerocercoids of some Cestoda as bioindicators of the population structure of Podonema longipes // Parasitology and pathology of marine organisms of the World Ocean (NOAA Tech. rep. NMFS). 1986. Vol. 25. P. 79−82.
  51. Bailey K. Tropomyosin: a new asymmetric protein of muscle // Nature. 1946. Vol. 157. P. 368−369.
  52. Bailey K. Tropomyosin: a new asymmetric protein component of muscle fibril // J. Biochem. 1948. Vol. 43. № 2. P. 271−279.
  53. В ail in G., Barany M. Studies on Actin-Actin and Actin-Myosin Interaction // 1967. Biochim. Biophys. Acta. Vol. 140. P. 208−213.
  54. Banse K. The vertical distribution of zooplankton in the sea // Progress in Oceanography. 1964. Vol. 2. P. 53−125.
  55. Barany M., Nagy В., Finkelman F., Chrambach A. Studies on the Removal of the Bound Nucleotide of Actin // J. Biol. Chem. 1961. Vol. 236. P. 2917−2924.
  56. Bergamini C. GTP modulates calcium binding and cation-induced conformational changes in erythrocyte transglutaminase //FEBS Lett. 1988. Vol. 239. P. 255−258.
  57. Blanchoin L., Amann K., Higgs H., Marchand J., Kaiser D. Direct observation of dendritic actin filament networks nucleated by Arp2/3 complex and WASP/SCAR proteins//Nature. 2000. Vol. 404. P. 1007−1011.
  58. Bligh E., Dyer W. A rapid method for total lipid extraction and purification // Can. J. Biochem. Physiol. 1959. Vol. 37. № 8. P. 911−917.
  59. Bottenus R., Ichinose A., Davie E. Nucleotide sequence of the gene for the b subunit of human factor XIII // Biochem. 1990. Vol. 29. P. 11 195−11 209.
  60. Brett J., Groves T. Physiological energetics. In: Fish Physiology, ed. Hoar W., Randall D., Brett J. New York.: Academic Press. 1979. Vol. 7. P. 279−352.
  61. Bruggmann S., Jenny E. The immunological specificity of myosins from cross-strained muscles as revealed by quantitative microcomplement fixation and enzyme inhibition by antisera // Biochem. Biophys. 1975. Vol. 412. P. 39−43.
  62. Chanyongvorakul Y, Matsumura Y., Sakamoto H., et al. Gelation of beans 11S globulins by Ca -independent transglutaminase // Biosci. Biotech. Biochem. 1994. Vol. 58(5). P. 864−869.
  63. Chanyongvorakul Y., Matsumura Y, Nohaka M. et al. Physical properties of soy bean and broad bean 1 IS globulin Gels formed by transglutaminase reaction // J. Food Sci. 1995. Vol. 60(3). P. 483−493.
  64. Chen J., Mehta K. Tissue transglutaminase: an enzyme with a split personality //Cell Biology. 1999. Vol. 31. P. 817−836.
  65. Cheng C., Parrish F. Heat-induced changes in myofibrillar proteins of bovine longissimus muscle //J. Food Sci. 1979. Vol. 44. P. 23−26.
  66. Childress J., Nygaard M. The chemical composition of midwater fishes as a function of depth of occurrence off Southern California // Deep-Sea Res. 1973. Vol. 20. 1093−1100.
  67. Childress J. Are there physiological and biochemical adaptations of metabolism in deep-sea animals? // Trends Ecol. Evol. 1995. Vol. 10. P. 30−36.
  68. Condeelis J. The isolation of microquantities of myosin from Amoeba proteus and Chaos carolinensis // Anal. Biochem. 1977. Vol. 78. P.374−394.
  69. ConnelJ., Howgate P. Studies on the properties of skeletal muscle // Biochem. J. 1959. Vol. 71. № 1. P. 83−86.
  70. Соре М., Whisstock J., Rayment I., Kendrick-Jones J. Conservation within the myosin motor domain: implications for structure and function // Structure. 1996. Vol. 4. P. 969−987.
  71. Cummins P., Perry S. Chemical and immunochemical characteristics of tropomyosins from striated and smooth muscle // Biochem. J. 1974. Vol. 141(1). P. 43−49.
  72. Dayton P., Hessler R. Role of biological disturbance in maintaining diversity in the deep sea // Deep-Sea Research 1972. Vol. 19. P. 199−208
  73. Dickinson E. Hydrocolloids at interfaces and the influence on the properties of dispersed systems //Food Hydrocolloids. 2003. Vol. 17. P. 25−39.
  74. Duran M., Junqua J., Schmitter C. et al. Purification, characterisation, and gene cloning of transglutaminase from Streptoverticillium cinnamoneum CBS 683.68 // Biochem. 1998. Vol. 80. P. 313−319.
  75. Ebashi S., Lippman F. Adenosine triphosphata linked concentration of calcium ions in particulate fraction of rabbit musculs // J. Cel. Biol. 1962. Vol. 14. P. 389−400.
  76. Ebashi S., Endo M. Calcium ion and muscle contraction // Progr. Biophys. Mol. Biol. 1968. Vol. 18. P.123−129.
  77. Ebashi S., Endo M., Ohtsuki I. Control of muscle contraction // Quart. Rev. Biophys. 1969. Vol. 2. P. 351−384.
  78. Ebashi S., Kodama A. Troponin. Preparation and physiological function // J. Biochem. 1968. Vol. 64. P. 465−477.
  79. Fes us L., Piacentini M. Transglutaminase 2: an enigmatic enzyme with diverse function // Trends in Biochem. Sci. 2002. Vol. 27. P. 534−539.
  80. Finlayson В., Lymn R., Taylor E. Studies on the Kinetics of formation and dissociation of the actomyosin complex // Biochem. 1969. Vol. 8. P. 811−817.
  81. FofonoffN. P. Physical properties of sea-water in: The sea, ed. M. Hill. N. Y.: 1962. Vol. 1.
  82. Folk J., Chung S. Molecular and catalytic properties of transglutaminases // Adv. Enzymol. 1973. Vol. 38. P.109−191.
  83. Folk J. Transglutaminases // Annu. Rev. Biochem. 1980. Vol. 49. P. 517−531.
  84. Fisher D., Wang G., Tobacman L. NH2-terminal truncation of skeletal muscle troponin T does not alter the Ca2+ sensitivity of thin filament assembly // J.Biol.Chem. 1995. Vol. 270. P. 25 455−25 460.
  85. Janssens B.J., Childress J.J., Baguet F., Rees J-F. Reduced enzymatic anti-oxidative defense in deep-sea fish // The J. of Exp. Biology. 2000. Vol. 203. P. 3717−3725.
  86. Hama H., Maruyama K., Noda H. Natural F-Actin. I. Direct Isolation of F-Actin from Myofibrils and Its Physico-Chemical Properties // Biochim. Biophys. Acta. 1965. Vol. 102. P. 249−253.
  87. Hashimoto R., Watanabe M., Koyachi S. Biological studies on the gadiform fishes in the deep sea area of the north-eastern Japan // Bull. Tohoku red. Fish. Res. Lab. 1982. № 44. P. 1−24.
  88. Haedrich L., Henderson R. Pelagic food of Coryphaenoides armatus, a deep benthic rattail //Deep-Sea Research. 1974. Vol. 21. P. 739−744.
  89. Hanson J., Lowy J. The Structure of F-Actin and of Actin Filaments Isolated from Muscle // J. Mol. Biol. 1963. Vol. 6. P. 46−52.
  90. Hesketh J., Virmaux N., Mandel P. Purification and characterization of myosin from bovine retina // Biochim. et Biophys. Acta. 1978. Vol. 542. P.39−46.
  91. Hochachka P. Somero N. Biochemical adaptation: Mechanism and process in physiological evolution. Oxford University Press: New York. 2002.466 p.
  92. Humphreys J., Cummins P. Regulatory proteins of the myocardium atriar and ventricular tropomyosin and troponin-I in the developing and adult bovine and human heart // J. Mol. Cell Cardiol. 1984. Vol. 16. P.643−657.
  93. Huang Y., Seguro K., Motoki M., Tawada K. Cross-linking of cohtractile proteins from skeletal muscle by treatment with microbial transglutaminase // J. Biochem. 1992. Vol. 112. P. 229−234.
  94. Ichinose A., Bottenus R.E., Davie E.W. Structure of transglutaminase // J.Biol.Chem. 1990. Vol.265. № 23. P.13 411−13 414.
  95. Ichinose A., Davie E. Characterization of the gene for the «а» subunit of human factor XIII (plasma transglutaminase), a blood coagulation factor // Proc. Natl Acad. Sci. USA 85. 1988. P. 5828−5833.
  96. Iismaa S., Chung L., Wu M.J., Teller D.C., Yee V.C., Graham R.M. The core domain of the tissue transglutaminase Gh hydrolyzes GTP and ATP // Biochemistry. 1997. Vol. 36. P. 11 655−11 664.
  97. Ikura К., Goto M., Yoshikawa M., et. al. Use of transglutaminase. Reversible blocking of aminogroups in substrate proteins for high yield of specific products // Agric. Biol. Chem. 1984. Vol. 48(9). P. 2347−2354.
  98. Ikura К., Okumura K., Yoshikawa M., et. al. Incorporation of lysyldipeptides into food protein by transglutaminase //Agric. Biol. Chem. 1985. Vol. 49(6). P. 1877−1878.
  99. Ikura K., Nasu Т., Yokota H., Tsuchiya Y., Sasaki R., Chiba H. Amino acid sequence of guinea pig liver transglutaminase from its cDNA sequence // Biochemistry. 1998. Vol. 27. P. 2898−2905.
  100. Ishikawa H. Fine structure of skeletal muscle. In: Cell and muscle Motility. N.Y.: Plenum Press. 1983. P. 1−40.
  101. Ishizaki S., Tanaka M., Takai R., Taguchi T. Stability of fish myosins ahd their fragmehyts to high hydrostatic pressure // Fish. Sci. 1995. Vol. 61. P. 989−992.
  102. Iwamoto Т., Stein D. L. A systematic review of rattail fishes (Macrouridae: Gadiformes) from Oregon and adjaceht waters // Occasional Papers of the California Academy of Sciences. 1974. Vol. 111. P. 1−79.
  103. Gazith J., Himmelfarb S., Harrington W.F. Studies on the subunit structure of myosin //J. Biol. Chem. 1970. Vol. 245. P. 15−18.
  104. Gentile V., Thomazy V., Piacentini M., Fesus L., Davies P.J.A. Expression of tissue transglutaminase in Balb-C 3T3 fibroblasts: effects on cellular morphology and adhesion//! Cell Biol. 1992. Vol. 119. P. 463−474.
  105. Gentile V., Davies P.J.A., Baldini A. The human tissue transglutaminase gene maps on chromosome 20ql2 by in situ uorescence hybridization // Genomics. 1994. Vol. 20. P. 295−297.
  106. Gibbs A. Deep-sea Fishes. New York.: Academic Press. 1997. P. 239−278.
  107. Greaney G.S., Somero G.N. Effects of anions on the activation thermodynamics and fluorescence emission spectrum of alkaline phosphatase: evidence for enzyme hydration changes during catalysis //Biochemistry. 1979. Vol. 18. P. 5322−5332.
  108. Greaser M.L., Gergely J. Reconstitution of troponin activity from three protein components // J. Biol. Chem. 1971. Vol. 246. P. 4226−4233.
  109. Greenberg C.S., Birckbichler P.J., Rice R.H. Transglutaminases: multifunctional cross-linking enzymes that stabilize tissues // FASEB J. 1991. Vol. 5. P. 3071−3077.
  110. Griffn M, Wilson J. Detection of e (g-glutamyl) lysine // Molec. Cell. Bio-chem. 1984. Vol. 58. P. 37−49.
  111. Kang H., Cho YD. Purification and properties of transglutaminase from Soybean leaves 11 Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 223. P. 288−292.
  112. Т., Ozaki H., Такао Т., Kawajiri H., Ide H., Motoki M., Shimonishi Y. Primary structure of microbial transglutaminase from Streptoverticillium sp. strain s-8112 II J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 11 565−11 572.
  113. Kato Т., Tonomura Y. Identification of myosin in Nitell flexilis // J. Biochem. 1977. Vol. 82. P. 777−782.
  114. Kato S., Konno K. Isolation of carp myosin rod and its structural stability II Nippon Suisan Gakkaishi. 1993. Vol. 59(3). P. 539−544.
  115. Kawasaki H., Kretsinger R.H. Calcium-binding proteins // Protein profile. 1994. Vol. 1. P. 343−390.
  116. Kim J., Morita J., Ishioroshi M., Samejima K. Effect of divalent cations on heat-induced gelation of chicken gizzard myosin // Anim. Sc. J. 2001. Vol. 72(10). P. 564 569.
  117. Kimura I., Sugimoto M., Toyoda K, et. al. A study on the cross-linking reaction of myosin in kamaboko «suwari» gels //Nippon Suisan Gakkaishi. 1991. Vol. 57(7). P. 1389−1396.
  118. Lai T-S., Bielawsda A., Peoples K.A., Hannun Y.A., Greenberg C.S. Sphingo-sylphosphocholine reduces the calcium ion requirement for activating tissue transglutaminase//J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 16 295−16 300.
  119. Leavis P.C., Gergely J. Thin filament proteins and thin filament linked regulation of vertebrate muscle contraction // CRC Crit. Rev. Biochem. 1984. Vol. 16. P. 235−305.
  120. Lee N. H., seki N., Kato N., et. al. Changes in myosin heavy chain and gel forming ability of salt-ground meat from Hoki // Nippon Suisan Gakkaishi. 1990. Vol. 56(12). P. 2093−2101.
  121. LorandL., ConradS. Transglutaminases. // Molec. Cell.Biol. 1984. Vol. 58. P.9.35.
  122. Low P. S., Somero G.N. Pressure effects on enzyme structure and function in vitro and under simulated in vivo conditions // Сотр. Biochem. Physiol. 1975. 52B. P. 6774.
  123. MakA.S., Smillie L.B., Stewatr G.R. The comparison of amino acid sequences of rabbit skeletal muscle a- and P-tropomiosins. J.Biol.Chem. 1980. Vol. 255. P. 36 473 655.
  124. Macpherson E. Ecological overlap between macrourids in the western Mediterranean Sea // Marine Biology. 1979. Vol. 53. P. 149−159.
  125. Maruyama K., Gergely J. Interaction of Actomyosin with Adenosine Triphosphate at Low Ionic Strength. I. Dissociation of Actomyosin During the Clear Phase // J. Biol. Chem. 1962. Vol. 237. P. 1095−1099.
  126. Maruyama K. Effect of actinins on the adenosinetriphosphatase activity of actomyosin at low ionic strength // Biochem. Z. 1966. Vol. 345. P. 108−114.
  127. Mauchline J., Gordon J.D.M. Diets and bathymetric distributions of the macrourid fish of the Rockall Trough, northeastern Atlantic Ocean // Marine Biology. 1984. Vol. 81. P. 107−121.
  128. Mauchline J., Gordon J.D.M. Foraging strategies of deep-sea fish // Marine Ecology Progress Series. 1986. Vol. 27. P. 227−238.
  129. Merrett N.R. Demersal ichthyofaunal distribution in the abyssal eastern North Atlantic, with special reference to Coryphaenoides armatus (Macrouridae // J. of the Marine Biological Association of the UK. Vol. 72. P. 5−24.
  130. Mooseker M.S., Cheney R.E. Unconventional Myosins // Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 1996. Vol. 11. P. 633−675.
  131. Mori Y., Horie N., Tsuchiya 71, Matsumoto J. Characterization of adenosi-netriphosphatase of squid actomyosin // Bull. Japan Soc. of Sci. Fisheries. 1980. Vol. 46. № 12. P. 1533−1537.
  132. Morita T. Amino acid sequences of alpha-skeletal muscle actin isoforms in two species of rattail fish, Coryphaenoides acrolepis and Coryphaenoides cinereus // Fish. Sci. 2000. Vol. 66. P. 1150−1157.
  133. Morita T. Structure-based analysis of high pressure adaptation of a-actin // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. № 30. P. 28 060−28 066.
  134. Motoki M., Nio N. Cross-linking of different proteins by transglutminase // J. Food Sci. 1983. Vol. 48(2). P. 561−566.
  135. Nakanishi K., Nara K., Hagiwara H., Aoyama Y., Ueno H., Hirose S. Cloning and sequence analysis of cDNA clones for bovine aortic-endothelial-cell transglutaminase // Eur. J. Biochem. 1991. Vol. 202. P. 15−21.
  136. Nishimoto S., Hashimoto A., Seki., et. al. Influencing factors on changes in myosin heavy chain and jelly strength of salted meat paste from Alaska Pollack during setting // Nippon Suisan Gakkaishi. 1987. Vol. 53(11). P. 2011−2020.
  137. Nonaka M., Tanaka Н., Okiyama A., et. al. Polymerization of several proteins by Ca -indepent transglutaminase derived from microorganisms //Argic. Biol. Chem. 1989. vol. 53(10)-P. 2619−2623.
  138. Nowsad A., Kanoh S., Niwa E. Effect of amine salts on the elasticity of suwary gel from alasks Pollack //Nippon Suisan Gakkaishi. 1993. Vol. 59(6). P. 1017−1021.
  139. Numakura t., Seki N., Kimura I., et. al. Cross-linking reaction of myosin in the fish paste during setting (suwari) // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985. Vol. 51(9). P. 15 591 565.
  140. Numakura t., Seki N., Kimura I., et. al. changes in the SDS-gel filtration pattern of muscle proteins in salted fish meat paste during setting (suwari) // Nippon Suisan Gakkaishi. 1987. Vol. 53(11). P. 2045−2049.
  141. Oakenfuul D.G. Food gels // Food Research Quart. 1984. Vol. 44.(3). P. 4950.
  142. Olah G.A., Trewhella J.A. Model structure of the muscle protein complex Ca, troponin C, troponin I derived from small-angle scattering data 11 Biochem. 1994. P. 12 800−12 806.
  143. Ohsura K., Inoue A. Identification of myosin in a flowering plant Egeria densa II J. Biochim. 1979. Vol. 85. P. 375−378.
  144. Parry D.A.D. Structure of rabbit skeletal myosin. Analysis of amino acid sequences of two fragments from the rod region // J. Mol. Biol. 1981. Vol. 153. P. 459−464.
  145. S.V., Davies V., Hayter D. «Natural» tropomyosin and the factor sensitizing actomyosin adenosine-triphosphatase to ethylenedioxybis-(ethyleneamino)-tetraacetic acid // Biochem. J. 1966. Vol. 99. P. 1−2.
  146. Perry S.V. Vertebrate tropomyosin: distribution, properties and function // J. Muscle Res. Cell Motil. 2001. Vol. 22. P. 5−49.
  147. Piacentini M., Ceru M.P., DiniL., Rao M.D., Piredda L., Thomazy V., Davies P.J.A., Fesus L. In vivo and in vitro induction of tissue transglutaminase in rat hepatocytes by retinoic acid // Biochim. Biophys. Acta. 1992. Vol. 1135. P. 171−179.
  148. Pollack G.A. Muscles and Molecules. Seattle: Ebher and Sons Publ. 1990. 3001. P
  149. T.D., Кот S.K. Acanthamoeba myosin-I. Isolation from Acan-thamoeba castellanii of an enzyme similar to muscle myosin // J. Biol. Chem. 1973. Vol. 248. P. 4682−4690.
  150. Potter J.D. The content of troponin, tropomyosin, actin and myosin in rabbit skeletal muscle myofibrils //Arch. Biochem. Biophys. 1974. Vol. 162. P. 436−441.
  151. Potter J.D., Sheng Z, Pan B.S., Zhao J. A direct regulatory role for troponin T and a dual role for troponin С in the Ca2+ regulation of muscle contraction // J.Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 2557−2562.
  152. Rass T.S. Deep-sea fishes of the Nothem Pacific and Far Eastern Seas // XVth International Congress Zool. sekt. III. paper 34. 1959. P. 1−2.
  153. Sedberry G.R., Musick J.A. Feeding strategies of some demersal fishes of the continental slope and rise off the mid-Atlantic coast of the USA // Marine Biology. 1978. Vol. 44. P. 357−375.
  154. Seki N., Uno #., Lee., Kimura I., Toyoda K., Fujita Т., Arai К. Transglutaminase activity in Alaska polloack muscle and its reaction with myosin В // Nippon Suisan Gakkaishi. 1990. Vol.56. P.125−132.
  155. Siebel B.A., Thuesen E. V., Childress J.J. Gorodezky L.A. Decline in pelagic cephalopod metabolism with habitat depth reflects differences in locomotory efficiency // Biol. Bull. 1997. Vol. 192. P. 262−278.
  156. Siebenaller J.F., Murray T.F. The Effects of Hydrostatic-Pressure on Pertussis Toxin-Catalyzed Ribosylation of Guanine-Nucleotide-Binding Proteins from 2 Congeneric Marine Fish // Сотр. Biochem. and Physiol. 1994. Vol 108 (4). P. 423−430.
  157. Shimizu Y., Karata S., Nishioka F. Extractability of proteins for fish skeletal muscle at low ionic strength//Bull. Jap. Soc. Sci.Fish. 1976. Vol. 42. № 9. P. 1025−1031.
  158. Shimomura M., Seki N. A comparative study on the regulatory proteins from fish ordinary and dark muscles // Bull, of the Jap. Soc. Of Sci. Fish. 1980. Vol. 46(9). P. 1159−1163.
  159. Smethurst P. A., Grifin M. Measurement of tissue transglutaminase activity in a permeabilized cell system: its regulation by Ca2+ and nucleotides // Biochem. J. 1996. Vol. 313. P. 803−808.
  160. Sperling J.E., Feldmann K., Meyer H., Jahnke U., Heilmeyer L.M.G. Isolation, characterization and phosphorylation pattern of the troponin complexes TI2C and I2C // Eur. J. Biochem. 1979. Vol. 101. P. 581−592.
  161. Somero G.N. Adaptztion to hign hydrostatic pressure // Annu. Rev. Physiol. 1992. Vol. 54. P. 557−577.
  162. Somero G.N., Bowlus R.D. Solute compatibility with enzyme structure and function. In: The Mollusca, ed. P.W. Hochachka. New York: Academic Press. 1983. P. 77 100.
  163. Spooner В., Yamada K., Wessells N. Microfilaments and Cell Locomotion // J. Cell Biol. 1971. Vol. 49. P. 595−601.
  164. Spiess F.N., Macdonald K.C., Atwater Т., et. al. East Pacific rise: hot springs and geophysical experiments // Science. 1980. Vol. 207. P. 1421−1433.
  165. Staprans I., Watanabe S. Optical properties of troponin, tropomyosin and relaxing protein of rabbit skeletal muscle // J. Biol. Chem. 1970. Vol. 245. P. 5962−5966.
  166. Stein D.L., Pearcy W.G. Aspects of reproduction, early life history, and biology of Macrourid fishes off Oregon USA // Deep-Sea Research I. 1982. Vol. 29. (11 A). P. 1313−1329.
  167. Swezey R.R., Somero G.N. Pressure effects on actin self-assembly: interspecific differences in the equilibrium and the kinetics of the G to F transformation // Biochem. 1985. Vol. 24(4). P. 852−860.
  168. Takeda H., Seki N. Enzyme-catalyzed cross-linking and degradation of myosin heavy chain in Walley Pollack surimi paste during setting // Fish. Sci. 1996. Vol. 62. P. 462 467.
  169. Takahashi N. Takahashi Y., Putnam F. W. Primary structure of blood coagulation factor XHIa (fibrinoligase, transglutaminase) from human placenta // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. Vol. 83. P. 8019−8023.
  170. Taguchi Т., Kikuchi К., Tanaka М., Suzuki К. Heat coagulation of fish actin // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1979. Vol. 45. № 5. P. 639−642.
  171. Taguchi Т., Ishizaka H., Tanaka M., Nagashima Y., Amano K. Protein-protein interaction offish myosin fragments // J. Food Sci. 1987. Vol. 52. №.4. P. 1103−1104.
  172. Tellez-Luis S., Ramirez J., Vazquez M. Application in restructured fish products of transglutaminase obtained by Strepto verticillum ladakanaum in media made from hydrolysates of sorghum straw // J. of Food Sci. 2004. Vol. 69. P.
  173. Thomazy V, Fesus L. Differential expression of tissue transglutaminase in human cells. An immunohisto-chemical study // Cell. Tissue Res. 1989. Vol. 255. P. 215 224.
  174. Tobacman L.S. Thin filament-mediated regulation of cardiac contraction // Annu. Rev. Physiol. 1996. Vol. 58. P. 447−481.
  175. Tsukamasa Y., Shimizy Y. Setting property of Sardine and Pacific Mackerel meat // Nippon Suisan Gakkaishi. 1990. Vol. 56(7). P. 1105−1112.
  176. Vaskovsky V.E., Latyshev N. Modified Jungnickel reagent for detecting phospholipid and phosphorus compounds on TLC chromatograms // J. Chromatogr. 1975. Vol. 115. P. 246−249.
  177. Vaskovsky V.E. Phospholipids // Marine biogenic lipids, fats and oils. Boca Raton. Florida: CRC Press Inc. 1989. P. 199−242.
  178. Vibert P., Craig R., Lehman W. Steric-model for activation of muscle thin filaments // J. Mol. Biol. 1997. Vol. 266. P. 8−14.
  179. Violante V, Luongo A, Pepe I, Annunziata S, Gentile V. Transglutaminase-dependent formation of protein aggregates as possible biochemical mechanism for polyglu-tamine diseases // Brain Research Bull. 2001. Vol. 56. P. 169−172.
  180. Yancey P.H., Fyfe-Johnson A.L., Kelly R.H., et. al. Triethylamine oxide counteracts effects of hydrostatic pressure on proteins of deep-sea teleosts // J. Exp. Zool. 2001. Vol. 289, P. 172−176.
  181. Yasueda H., Nakanishi K., Kumazawa Y., Nagase K., Motoki M., Matsui H. Tissue-type transglutaminase from red sea bream (Pagrus major). Sequence analysis of the cDNA and functional expression in Escherichia coli IIFEBS Lett. 1995. Vol. 232. P. 411 419.
  182. Yates L.D., Greaser M.L. Troponin subunit sticheometry and content in rabbit skeletal muscle and myofibrils // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. P. 5770−5774.
  183. Yee V.C., Pedersen L.C., Trong I.L., Bishop P.D., Stenkamp R.E., Teller D.C. Three-dimensional structure of a transglutaminase: human blood coagulation factor XIII // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 7296−7300.
  184. Yildirim M., Hettiarachchy N.S. Biopolymers produced by cross-linking soybean 11S globulin with whey proteins using transglutaminase // J. of Food Sci. 1997. Vol. 62 (2). P. 270−275.
  185. Wakabayashi Т., Huxley H. E., Amos L. A., KlugA. Three-dimensional image reconstruction of actin-tropomyosin complex and actin-tropomyosin-troponin-T-troponin-I complex // J. Mol. Biol. 1975. Vol. 93. P.477.
  186. Watabe S., Hirayama Y., Imai J., Kikuchi K., Yamashita M. Sequences of cDNA clones encoding a-actin of carp and goldfish skeletal muscles // Fish. Sci. 1995. Vol. 61. P. 998−1003.
  187. Warburg O., Christian W. Isolierung und Kristallisation des Garungsferments Enolase // Biochem. Z. 1941. Vol. 310. P. 384−421.
  188. Weeds A.G., Lowey S. Subsructure of the myosin molecule II. The light chains of myosin //J. Mol. Biol. 1971. Vol. 61. P. 701.
  189. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis // J. Biol. Chem. 1969. Vol. 224. P. 4406−4412.
  190. Weber H., Portzehl H. Muscle contraction and fibrous muscle proteins // Adv. Prot. Chem. 1952. Vol. 7. P. 161−236.
  191. Weraarchakul-Boonmark K., Jeong J.M., Murthy S.N.P., Engel J.D. Cloning and expression of chicken eiythrocyte transglutaminase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. Vol. 89. P. 9804−9808.
  192. Willemijn L. Specificity of tissue transglutaminase explains cereal toxicity in coeliac disease // J. Exp. Med. 2002. Vol. 195. P. 643−649.
  193. Wong A.J., Kiehart D.P., Pollard T.D. Myosin from human erythrocytes // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P.46−49.
  194. Zhang J., Lesort M., Guttmann R.P., Johnson G. V. W. Modulation of the in situ activity of tissue transglutaminase by calcium and GTP. J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 2288−2295.
  195. Zhu Y., Rinzema A., Tramper J. Medium design based on stoichiometric analysis of microbial transglutaminase production by streptoverticillium mobaraense // Biotech. Bioengin. 1996. Vol. 50. № 3. P. 291−298.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!