Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Очистка, физико-химические и регуляторные свойства изоформ сукцинатдегидрогеназы из штаммов Sphaerotilus natans с разным типом метаболизма при органо-и миксотрофном росте

Диссертация: Очистка, физико-химические и регуляторные свойства изоформ сукцинатдегидрогеназы из штаммов Sphaerotilus natans с разным типом метаболизма при органо-и миксотрофном росте
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Таким образом, с помощью разработанной нами многостадийной схемы очистки получены гомогенные препараты изоформ СДГ из бактерий Sphaerotilus natans. Анализ кинетических характеристик физико-химических свойств и особенностей регуляции изоформ исследуемого фермента позволил разработать гипотетическую схему участия сукцинатдегидрогеназы в переключении метаболических потоков у Sphaerotilus natans при… Читать ещё >

Очистка, физико-химические и регуляторные свойства изоформ сукцинатдегидрогеназы из штаммов Sphaerotilus natans с разным типом метаболизма при органо-и миксотрофном росте (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Различные уровни организации белковой молекулы СДГ
      • 1. 1. 1. Получение сукцинатдегидрогеназы из разных организмов
      • 1. 1. 2. Структурная организация СДГ
      • 1. 1. 3. Регуляторные аспекты функционирования фермента
    • 1. 2. Функциональное значение сукцинатдегидрогеназы у различных организмов
      • 1. 2. 1. Физиологическая роль комплекса II в растениях
      • 1. 2. 2. Нарушения функционирования комплекса II
    • 1. 3. Сукцинатдегидрогеназа в прокариотических организмах
      • 1. 3. 1. Функциональные особенности сукцинатдегидрогеназы в бактериях
      • 1. 3. 2. Структурная организация бактериальной сукцинатдегидрогеназы
      • 1. 3. 3. Генетическая детерминация сукцинатдегидрогеназы из прокариот
    • 1. 4. Общая характеристика бактерий рода БрНаегоШт
      • 1. 4. 1. Эколого-биохимическая характеристика бактерий пМат
        • 1. 4. 1. 1. Экологические особенности
        • 1. 4. 1. 2. Особенности метаболизма ЗркаегоШш пМат
  • Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
      • 2. 1. 1. Объект исследования
      • 2. 1. 2. Методы исследования
        • 2. 1. 2. 1. Состав питательных сред для культивирования микроорганизмов
        • 2. 1. 2. 2. Определение активности сукцинатдегидрогеназы
        • 2. 1. 2. 3. Определение активности ключевых ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла
        • 2. 1. 2. 4. Определение количества белка
        • 2. 1. 2. 5. Схема очистки сукцинатдегидрогеназы из БркаегоШт пМат штамм Д
        • 2. 1. 2. 6. Проведение электрофоретических исследований
        • 2. 1. 2. 6. 1. Аналитический электрофорез
        • 2. 1. 2. 6. 2. Определение гомогенности препаратов изоформ сукцинатдегидрогеназы
        • 2. 1. 2. 6. 3. Специфическое проявление сукцинатдегидрогеназы
        • 2. 1. 2. 7. Определение молекулярной массы нативного фермента
        • 2. 1. 2. 8. Определение молекулярной массы субъединиц СДГ
        • 2. 1. 2. 9. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности фермента
      • 2. 1. 3. Статистическая обработка экспериментальных данных
    • 2. 2. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
      • 2. 2. 1. Активность ключевых ферментов цикла трикарбоновых кислот и глиоксилатного пути в бактериях БрНаегоШш пМат штамм Д-507 и Д-380 при разных типах питания
      • 2. 2. 2. Изоферментный состав СДГ бактерий БрИаегоШт пМат штамм Д-507 и Д-380 при органотрофном и миксотрофном росте
      • 2. 2. 3. Очистка изоформ СДГ из исследуемых бактерий
      • 2. 2. 4. Исследование на гомогенность полученных препаратов сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 2. 5. Определение молекулярной массы и субъединичного строения изоформ сукцинатдегидрогеназы
        • 2. 2. 5. 1. Определение молекулярной массы нативной молекулы сукцинатдегидрогеназы с помощью гель-хроматографии на сефадексе
        • 2. 2. 5. 2. Измерение молекулярной массы субъединиц сукцинатдегидрогеназы методом денатурирующего электрофореза
      • 2. 2. 6. Исследование каталитических характеристик изоформ сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 2. 7. Влияние концентрации ионов водорода на активность изоформ сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 2. 8. Влияние температуры на работу СДГ
        • 2. 2. 8. 1. Температурный оптимум катализируемой реакции
        • 2. 2. 8. 2. Определение термостабильности сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 2. 9. Влияние на активность сукцинатдегидрогеназы АТФ и АДФ
      • 2. 2. 10. Влияние различных солей на активность сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 2. 11. Условия хранения препаратов изоформ сукцинатдегидрогеназы из разных штаммов & пМат

Актуальность проблемы. Сукцинатдегидрогеназный ферментный комплекс (сукцинат: акцептор-оксидоредуктаза, сукцинатубихинонредуктаза) является энзимом, служащим одновременно компонентом дыхательной цепи и цикла Кребса, обеспечивающий трансэлиминирование двух атомов водорода от янтарной кислоты с образованием фумарата [19]. Сукцинатдегидрогеназа (СДГ, КФ 1.3.5.1) является полифункциональным ферментом, выполняя функции комплекса II ЭТЦ, катализирует реакцию цикла трикарбоновых кислот, участвует в одном из этапов глюконеогенеза (утилизируя сукцинат, образуемый в глиоксилатном цикле) [15]. Известно, что трансформация биохимических процессов происходит с помощью ферментов, причем в этих сложных процессах участвуют изоферменты. У бактерий, которые часто меняют направление метаболических процессов, осуществляя адаптивную реакцию, редко встречается изоферментный полиморфизм [55]. Ранее в нашей лаборатории была установлена структурная перестройка малатдегидрогеназной системы, обеспечивающая вариабельность метаболических потоков у серобактерий [13]. Значение сукцинатдегидрогеназы в механизмах осуществления адаптивной реакции клеточного метаболизма практически не известно. Особый интерес представляет исследование ферментативной регуляции метаболизма у бактерий Sphaerotilus natans, являющихся умеренными термофилами и способными в зависимости от типа питательной среды осуществлять органотрофный или миксотрофный рост [58, 34]. Бактерии Sphaerotilus natans штамма Д-507 выделены из природных термальных сероводородных источников. Бактерии штамма Д-380 относятся к мезофиллам и являются типичными обитателями антропогенных экосистем, использующих только органотрофный тип питания [58]. Ранее было показано, что малатдегидрогеназная ферментная система в процессе посттрансляционной модификации формирует димерную структуру (обеспечивающую функционировние ЦТК) или тетрамерную (функционирующую в глиоксилатном цикле). Выявлено, что не только тип питания может влиять на структуру и характеристики ферментов. Показано, что регулирование активности фермента путем трансформации изозимного состава белков может осуществлять температурный фактор. Для сукцинатдегидрогеназного ферментного комплекса подобных исследований не обнаружено. В связи с этим определенный интерес вызывает изучение структурно-функциональных особенностей сукцинатдегидрогеназы в бактериях 5. na.ta.ns при разном типе питания.

Целью данной работы являлось получение гомогенных препаратов изоформ СДГ из бесцветных серобактерий БркаегоШш пагат при разных условиях роста и изучение их структурно-функциональных и регуляторных свойств.

В соответствии с заданной целью были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать с помощью маркерных ферментов цикла Кребса и глиоксилатного пути особенности трансформации углеводного метаболизма у разных штаммов БрНаегоШт па1ат при органотрофном и миксотрофном питании.

2. Выявить с помощью электрофореза в полиакриламидном геле изоферментный состав сукцинатдегидрогеназной ферментной системы у штамма Д-507 и штамма Д-380 бесцветной серобактерии БркаегоШт пагат.

3. Осуществить с помощью многостадийной схемы очистку изоформ сукцинатдегидрогеназы из разных штаммов и получить электрофоретически гомогенные препараты ферментов.

4. Изучить четвертичную структуру изоформ сукцинатдегидрогеназы из разных штаммов БрНаегоШт na.ta.ns в условиях органои миксотрофного питания.

5. Установить значения констант Михаэлиса и рН-оптимума для ферментативного окисления сукцината изоформами СДГ исследуемых штаммов бактерий.

6. Исследовать влияние температуры на скорость ферментативной реакции и термостабильность изучаемых изоформ СДГ из штаммов Д-507 и Д-380.

7. Выяснить регуляторные аспекты влияния АТФ и АДФ на функционирование высокоочищенных препаратов изоформ сукцинатдегидрогеназы.

8. Изучить регуляторные свойства различных ионов на функционирование изоформ сукцинатдегидрогеназы из пагат.

9. Разработать способ длительного хранения препаратов различных изоформ сукцинатдегидрогеназы, выделенных из штаммов Д-507 и Д-380 БркаегоШш пМат.

Научная новизна. Показано, что в условиях органотрофного роста у БрНаегоШт пМат функционируют две изоформы сукцинатдегидрогеназы у штамма Д-507 и одна форма у штамма Д-380. Анализ ферментативной активности маркерных энзимов свидетельствует, что в условиях миксотрофного роста индуцируется у исследованных бактерий штамма Д-507 глиоксилатный цикл. Получены в электрофоретически гомогенном состоянии три изоформы сукцинатдегидрогеназы из БркаегоШж паХат при разных условиях питания. Установлена четвертичная структура для всех изоформ, представляющая гетеротетрамер. Каталитические и регуляторные характеристики у изоформ, осуществляющих функционирование цикла трикарбоновых кислот, имеют близкие значения. Установлены термодинамические характеристики изоформ сукцинатдегидрогеназы и их термостабильность.

Практическая значимость. Результаты диссертационной работы расширяют и углубляют знания о структурно-функциональных характеристиках изоформ сукцинатдегидрогеназы в бактериях БркаегоШиз natans при разных типах питания. Полученные гомогенные препараты сукцинатдегидрогеназы могут найти применение в научно-исследовательских работах, как модельные образцы для изучения других ферментов. Предлагаемый способ хранения обеспечивает широкое использование препаратов изоформ сукцинатдегидрогеназы в лабораторной практике. Материалы диссертационной работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского государственного университета при чтении лекций по биохимии, спецкурсах по энзимологии, биохимическим механизмам адаптации прокариот, а также при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях. Они были представлены на межрегиональных конференциях, посвященных памяти A.A. Землянухина «Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов» (Воронеж, 2010, 2011, 2012 гг), на 15 международной Пущинской школе-конференции молодых ученых (2011 г), ежегодных научных сессиях, отчетных конференциях преподавателей и сотрудников Воронежского государственного университета (2011;2012гг.).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 8 публикациях — 7 статьях и 1 тезисе.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 132 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов, заключения, выводов, списка литературы (170 источников). Иллюстрационный материал включает 6 таблиц и 40 рисунков.

выводы.

1. Сравнительный анализ изменения активности маркерных ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла позволяет заключить, что у штамма Д-507 пМат при миксотрофном типе питания индуцируется анаболический путь (глюконеогенез). Следовательно, у данных серобактерий возможна трансформация метаболических потоков в зависимости от типа питания.

2. Обнаружены две изоформы 0,10 и 0,34) СДГ в бактериях штамма Д-507 при органотрофном и миксотрофном типах питания. У бактерий штамма Д-380 функционирует только одна изоформа исследуемого фермента с относительной электрофоретической подвижностью 0,30.

3. С помощью многостадийной схемы очистки получены электрофоретически гомогенные препараты изоформ сукцинатдегидрогеназы из разных штаммов бактерий пШат. При органотрофном и миксотрофном типе питания штамма Д-507 выделены две изоформы СДГ1 и СДГ2 с высокой удельной активностью. Из бактерий штамма Д-380 получена одна изоформа с удельной активностью 12 Е/мг белка (степень очистки 55 раз).

4. Показано, что изоформы сукцинатдегидрогеназы состоят из четырех различных по молекулярной массе субъединиц, то есть сукцинатдегидрогеназа из Б. пМат является гетеротетрамером.

5. Выявлены кинетические и регуляторные свойства изоформ сукцинатдегидрогеназы. Величина рН оптимума для двух изоформ СДГ1 и СДГ2 из бактерий штамма Д-507 составила 7,2, а изоформа СДГ3 для бактерий штамма Д-380 — 7,0. Показано, что исследуемые изоформы подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен, причем значение Км для СДГ1 составляет 0,531 мМ, а для СДГ2 — 0,615 мМ. Для изоформы СДГ3 из бактерий штамма Д-380 характерно значение Км 0,416 мМ.

6. Анализ термодинамических параметров (термостабильности, температурного оптимума и энергии активации) изоформ СДГ из & пШат свидетельствует, что сукцинатдегидрогеназа из исследуемых бактерий обладает высокой термостабильностью. Установлено большое значение энергии активации для СДГ из умеренно термофильных организмов по сравнению с мезофильными, что свидетельствует о повышенной жесткости молекулы фермента, необходимой для его функционирования в экстремальном температурном режиме.

7. Выявлено, что значительный активирующий эффект на функционирование всех изоформ сукцинатдегидрогеназы оказывают ионы хлора, что может быть связано с известной специфической химической модификацией белковой молекулы исследуемого фермента.

8. Установлено, что АТФ и АДФ в исследуемых концек^циях (2−50 мкМ) вызывают регулирующий эффект активности сукцинатдегидрогеназы. При этом показано, что аденозинтрифосфорная кислота в значительно большей степени ингибирует активность изоформы СДГ] у бактерий штамма Д-507 S. natans.

9. Проанализированы различные варианты хранения изоформ сукцинатдегидрогеназы с использованием стабилизаторов белковой молекулы и низких температур. Наиболее высокая сохранность активности ферментов характерна при их хранении в условиях низкой температуры -78 °С. Через два месяца экспозиции фермента в этих условиях сохраняется 80−85% от первоначальной активности.

10. Разработана гипотетическая схема участия различных изоформ сукцинатдегидрогеназной ферментной системы в бактериях S. natans при смене типов питания. При органотрофном росте у штамма Д-507 быстродвижущаяся изоформа СДГ1 (Rf 0,30) обеспечивает функционирование цикла Кребса. Вторая изоформа СДГ2 (Rf 0,10) участвует в функционировании анаболических процессов, в частности, в метаболизации сукцината, образующегося в глиоксилатном цикле при глюконеогенезе (миксотрофный рост).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Проведенные исследования свидетельствуют о том, что бактерии 5ркаегоШш пМат характеризуются мобильным типом обмена веществ. В работе рассматривались два штамма этих бактерий. Анализ ферментативной активности маркерных энзимов показывает, что трансформация метаболизма (индукция глиоксилатного цикла) характерна только для бактерий штамма Д-507 и вызывается сменой органотрофного роста на миксотрофный. Подобной картины не обнаружено для клеточного метаболизма штамма Д-380, характеризующегося исключительно органотрофным типом питания [58, 34]. Изоферментный состав исследуемых бактерий также проявляет строгую специфичность. Только в бактериях штамма Д-507 функционируют две изоформы СДГ. Причем изоформа СДГ2 с Яг 0,10, отсутствующая у штамма Д-380, в значительно большем количестве идентифицируется на электрофореграммах при миксотрофном росте. Ранее было показано, что при миксотрофном росте у данного типа бактерий синтезируется тетрамерная форма малатдегидрогеназы [34], что, по нашему мнению, свидетельствует об индукции глиоксилатного пути. Следовательно, можно предположить, что медленнодвижущаяся изоформа (СДГ2) участвует в осуществлении глюконеогенеза.

Получение электрофоретически гомогенных препаратов сукцинатдегидрогеназы из нитчатых бактерий & пШат открыло перспективу для изучения физико-химических, регуляторных характеристик энзима и позволило выявить структурно-функциональные изменения исследуемой ферментной системы. Используя многостадийную схему очистки, получены электрофоретически гомогенные препараты сукцинатдегидрогеназы из разных штаммов бактерий ЗркаегоШш пШат. При органотрофном типе питания штамма Д-507 выделены две изоформы с удельной активностью 22 Е/мг белка (СДГ2) и 14 Е/мг белка (СДГ1). При миксотрофном росте удельная активность СДГ1 составляла 12,6 Е/мг белка, а СДГ2 — 14,0 Е/мг белка. Из бактерий штамма Д-380 получена одна изоформа (СДГз) с удельной активностью 12 Е/мг белка. Использование гель-хроматографии на сефадексе G-200 денатурирующего электрофореза в присутствии додецилсульфата натрия позволило установить особенности структурной организации сукцинатдегидрогеназной ферментной системы из S. natans в различных условиях культивирования. Все выявленные в данных бактериях изоформы состоят из четырех субъединиц, молекулярная масса которых варьирует от 72 до 16 кДа. Обращает на себя внимание сходство по молекулярной массе нативных молекул у формы СДГЬ выделенной из штамма Д-507 в органотрофных условиях (154 кДа) и изоформы (СДГ3) фермента из штамма Д-380 при органотрофном типе питания (152 кДа). Следует подчеркнуть, что различия в значениях этого показателя у исследуемых изоформ небольшие. Так, молекулярная масса СДГ из штамма Д-507, культивируемого в органотрофных условиях, составляет 154 кДа, а у исследуемого фермента из этого же штамма в миксотрофных условиях — 159 кДа. По данным некоторых авторов, значения молекулярных масс субъединиц составляют 65−79 кДа (субъединица А), 25−37 кДа (субъединица В), 14−32 кДа (субъединица С) и 12−17 кДа (субъединица D) [75].

Исследование физико-химических и кинетических характеристик изоформ СДГ из различных штаммов бактерий S. natans показало их незначительное отличие между собой. Так, рН-оптимум для исследуемых изоформ равнялся 7,0−7,2, температурный оптимум ферментативной реакции окисления сукцината составлял для формы СДЛ из штамма Д-507 — 47 °C, для формы СДГ2 из Д-507 при миксотрофном росте — 52 °C и для сукцинатдегидрогеназы (СДГ3) из штамма Д-380 около 45 °C. Другие характеристики исследуемой ферментной системы имели более значимые отличия. Так, изоформы, выделенные из бактерий при разных типах питания, обладали разным сродством к сукцинату. Так, изоформа СДГ] обладала большим сродством к сукцинату (Км = 0,531 мкМ), чем СДГ2 (Км = 0,615 мкМ), выделенные из штамма Д-507. Большинство исследователей указывают, что сукцинатдегидрогеназа, выделенная из различных организмов, подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен, хотя значение Км варьирует в значительной степени [122].

Сравнительный анализ термостабильности изоформ сукцинатдегидрогеназы из разных штаммов свидетельствует, что значение этого показателя у фермента, выделенного из умеренно термофильных бактерий S. natans, находится примерно на одном уровне. В то же время можно отметить определенные тенденции сходства термостабильности для фермента (СДГ3) из штамма Д-380 и изоформы (СДП) из штамма Д-507, культивируемых в органотрофных условиях. По нашему мнению, данные изоформы обеспечивают функционирование одного и того же процессацикла трикарбоновых кислот.

Нуклеотидные коферменты АТФ и АДФ являются важным регулирующим фактором функционирования сукцинатдегидрогеназы в растительных и животных клетках. АТФ в разных концентрациях вызывал неодинаковое действие на активность энзимов. Практически не наблюдалось влияние этого кофермента на функционирование изоформ сукцинатдегидрогеназы (СДГ]) из штамма Д-507 и СДГ3 из штамма Д-380, культивируемых в органотрофных условиях. По нашему мнению, эти изоформы обеспечивают функционирование важнейшего энергетического процесса цикла трикарбоновых кислот. Определенное активирующее действие АТФ вызывал в концентрации 6 и 10 мкМ на работу изоформы сукцинатдегидрогеназы (СДГ2) из штамма Д-507 при миксотрофном росте. При этих концентрациях наблюдалось увеличение активности исследуемого фермента почти в 1,5 раза. Интересно, что высокие концентрации этого вещества (15 и 25 мкМ) подавляли функционирование данной формы исследуемого фермента. Исследование действия другого энергетического эквивалента клетки на активность сукцинатдегидрогеназы показало, что АДФ при концентрации больше 5 мкМ оказывает активирующее действие на работу ферментной системы. Наибольший эффект усиления активности обнаружен для изоформ, осуществляющих функционирование цикла трикарбоновых кислот, к которым относим изоформу СДГ] из штамма Д-507 и единственную форму (СДГ3) из штамма Д-380 в условиях органотрофного роста. При концентрации АДФ 10 мкМ обнаружено индуцирование активности сукцинатдегидрогеназы в 1,8−1,9 раза для обоих штаммов. Анализ полученных данных позволяет выявить меньшую эффективность действия АДФ на функционирование изоформы сукцинатдегидрогеназы (СДГ2) из штамма Д-507 при миксотрофном росте. Данная изоформа исследуемого фермента, по нашему мнению, функционирует в глюконеогенезе, обеспечивая утилизацию янтарной кислоты, образующейся в глиоксилатном цикле. Аналогичные результаты по влиянию физиологических концентраций АДФ на активность сукцинатдегидрогеназы могут быть обусловлены зависимостью его функционирования от энергетического статуса клетки [14].

Было изучено действие различных солей на активность изоформ сукцинатдегидрогеназы, что может играть важную роль в регуляции активности данного фермента. Для СДГ известно множество модулирующих ее активность веществ. Активирующими агентами считаются изоцитрат, ß-О оксимасляная кислота, а-глицерофосфат, ионы К, Ca, S04, ВГ и С1. Степень активации анионами изучаемого фермента уменьшается в ряду СГ, SO42″, Вг2″, СН3 СОО". Ингибиторами СДГ являются щавелевоуксусная кислота, оксалаты, 2-оксоглутарат, дикарбоновые кислоты, пирофосфаты, хиноны, бикарбонат-ионы [18].

Полученные результаты показывают, что активатором работы СДГ, выделенной из разных штаммов бактерии S. natans, является соль KCl. В присутствии этой соли в среде активность фермента возрастала в 2 раза относительно контрольного уровня. Такие соли как K2S04, Na2S04, Mg (CH3COO)2 не вызвали столь значительного изменения в функционировании СДГ.

Анализ действия различных солей на каталитическую активность СДГ позволяет говорить о том, что активирующий эффект на фермент проявляет ион СГ, поскольку он входит в состав всех солей, присутствующих в среде, где происходила интенсификация работы фермента. Увеличение активности сукцинатдегидрогеназы в присутствии ионов CI" можно объяснить специфической химической модификацией белковой молекулы фермента [132]. Дифференцировка эффективности действия хлористого калия на разные изоформы СДГ невозможна, так как во всех вариантах опыта проявляется активирующий эффект соли. Тогда как катионы Zn и Мп инактивировали фермент. Сравнительный анализ влияния изученных соединений на активность изоформ сукцинатдегидрогеназы выявил активирующий эффект не только хлора в форме калийной соли, но и хлорида натрия, что объясняется специфической химической модификацией белковой молекулы фермента анионами хлора.

Таким образом, с помощью разработанной нами многостадийной схемы очистки получены гомогенные препараты изоформ СДГ из бактерий Sphaerotilus natans. Анализ кинетических характеристик физико-химических свойств и особенностей регуляции изоформ исследуемого фермента позволил разработать гипотетическую схему участия сукцинатдегидрогеназы в переключении метаболических потоков у Sphaerotilus natans при разных услових культивирования (рис. 40). При органотрофном типе питания у штаммов Д-507 и Д-380 функционирование важнейшего энергетического пути обеспечивается изоформами СДГ] и СДГз сукцинатдегидрогеназы. При миксотрофном культивировании бактерий штамма Д-507 индуцируется глиоксилатный цикл. На одном из этапов глюконеогенеза, обеспечивающем утилизацию янтарной кислоты, образованной в глиоксилатном цикле [20], функционирует вторая изоформа СДГ2. Кроме того, сукцинатдегидрогеназная ферментная система может катализировать реакции, направленные на синтез аминокислот (рис. 40). сукцинат сдг2 I | фумарат малат.

Миксотрофный рост оксалоацетат I углеводы.

Органотрофный рост сукцинат фумарат.

Рис. 40. Гипотетическая схема участия изоформ сукцинатдегидрогеназы в регуляции метаболических процессов у 8рИаегоШш паКгт при органотрофном и миксотрофном культивировании.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.Т. Биологическая химия: учебник / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. 3-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1998. — 704с.
  2. JI.A. Единичные циклы прямой ферментативной реакции на примере МДГ/ Л. А. Блюменфельд, П. Г. Плешанов // Биофизика. 1986. -Т. 30, вып. 5. — С. 760−763.
  3. С.Д. Биокинетика / С. Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич. -М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. 720 с.
  4. Л.В. Физические методы исследования в химии Структурные методы и оптическая спектроскопия / Л. В. Вилков, Ю. А. Пентин. — М.: Высшая школа, 1987. — 484 с.
  5. Выделение с помощью ионообменной хроматографии ферментного препарата СДГ из летательных мышц шмелей Bombus terrestris / Т. М. Горбачева и др. // Сорбционные и хроматографические процессы. -2011. Т.П.- Вып.5. — стр. 649−653.
  6. Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, Л. Верецкеи. М.: Мир, 1982. — 446 с.
  7. Г. Метаболизм бактерий / Г. Готтшалк. М.: Мир, 1982. — 310 с.
  8. М.В. Микробиология / М. В. Гусев, Л. А. Минеева. М.: Изд. центр «Академия», 2003. — 464 с.
  9. Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. М.: Мир, 1970. — 173 с.
  10. М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб М.: Мир, 1982. — Т. 3. -216с.
  11. Г. А. Микроорганизмы, окисляющие серу / Г. А. Дубинина // Хемосинтез. М., 1989. — С. 87−91.
  12. А.Т. Глиоксилатный цикл. Универсальный механизм адаптации? / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко // Москва: Академкнига. 2007. — 231 с.
  13. А.Т. Сукцинадегидрогеназа высших растений / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, Д. Н. Федорин // Воронеж: Центр. Черн. Книжное изд-во, 2010.- 184 с.
  14. А.Т. Ферментативная регуляция метаболизма ди- и трикарбоновых кислот в растениях / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов // Воронеж: Из-во Воронеж, ун-та, 1999. 192 с.
  15. А.Т. Экспрессия и регуляция ферментов глиоксилатного цикла / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко. Воронеж.: Центр. Черн. Книжное изд-во, 2005. — 224с.
  16. A.A. Большой практикум по физиологии растений / A.A. Землянухин, JI.A. Землянухин. Учеб. пособие. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та., 1996. — 188с.
  17. A.A., Землянухин JI.A. Метаболизм органических кислот растений / Воронеж: изд-во Воронеж, ун-та, 1995. 152 с.
  18. А.У. Выделение и характеристика сукцинатдегидрогеназного комплекса митохондрий растений / А. У. Игамбердиев, М. И. Фалалеева // Биохимия. 1994. — Т. 59. — № 8. — С. 11 981 199.
  19. А.У. Микротельца в метаболизме растений. Воронеж: Изд-во ВГУ, 1990.- 148 с.
  20. Ч. Биофизическая химия / Ч. Кантор. П. Шиммел М.: Мир., 1984.-Т.2.-496 с.
  21. Т. Основы ферментативной кинетики / Т. Келети. М.: Мир, 1990.-350 с.
  22. Кинетические различия лактатдегидрогеназы из мышц рыб при температурной адаптации / О. С. Клячко и др. // Биофизика. 1995. — Т. 40.-С. 513−518.
  23. М.А. Очистка ферментов и методы исследования их каталитических свойств / М. А. Климова, А. Т. Епринцев // Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 2008. 36 с.
  24. О.С. Температура вызывает структурные и функциональные изменения лактатдегидрогеназы из скелетных мышц рыб / О. С. Клячко, Е. С. Полосухина, Н. Д. Озернюк // Биофизика. -1993. Т. 38, вып. 4. — С. 596−601.
  25. М.Н. Гомеостазирование физиологических функций на уровне митохондрий / М. Н. Кондрашова, Е. Б. Григоренко, A.M. Бабский // Молекулярные механизмы клеточного гомеостаза. 1987. — С. 40−66.
  26. М.Н. Терапевтическое действие янтарной кислоты. -Пущино, 1996. 162с.
  27. A.B. Константы диссоциации комплексов СДГ с сукцинатом, фумаратом и малонатом /A.B. Котляр, А. Д. Виноградов // Биохимия. 1984. — Т. 49. — С. 511−518.
  28. Ф. Регуляция ферментативной активности / Ф. Коэн. М.: Мир, 1986.- 144 с.
  29. .И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. М., 1978. -248 с.
  30. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высшая школа, 1990. — 352 с.
  31. Г. Диск-элекгрофорез / Г. Мауэр. М.: Мир, 1971. — 222 с.
  32. Метелица Д. И Кинетические аспекты необратимой термической инактивации ферментов / Д. И. Метелица, А. Н. Еремин // Успехи химии.1987. Т. 46, вып. 11. — С. 1921−1948.
  33. Механизм формирования изоформ малатдегидрогеназы из Sphaerotilus natans Д-507 в различных условиях культивирования / А. Т. Епринцев и др. // Известия РАН: Серия биологическая. 2011. — № 4. — С.397−402.
  34. Д. Биохимия / Д. Мецлер. М.: Мир, 1980. — 442 с.
  35. Н.П. Практикум по биохимии / Н.П. Мешкова- Под ред. Н. П. Мешковой и С. Е. Северина. М.: 1979. — 430 с.
  36. Описание нового вида Sphaerotilus gallus sp. nov. и изучение его серного метаболизма / Е. В. Гриднева и др. // Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов: межрегиональный сборник научных работ. 2006. — Вып. 8. — С. 60−67.
  37. Основы молекулярной спектроскопии / К. Беннуэл- пер. с англ. Е. Б. Гордона, B.C. Павленко. М.: Мир, 1985. — 384 с.
  38. Особенности структурной организации и экспрессионной регуляции изоформ малатдегидрогеназы из Rhodobacter sphaeroides штамма 2R / А. Т. Епринцев и др. // Биохимия. 2009. — Т. 74. — С. 977−984.
  39. JI.A. Исследование биологических макромолекул / J1.A. Остерман. М.: Мир, 1983. — 297 с.
  40. Пинейру де Корвалью М.А. А. Малатдегидрогеназа высших растений / М.А. А. Пинейру де Корвалью, A.A. Землянухин, А. Т. Епринцев // Воронеж: ВГУ, 1991.-216 с.
  41. Е.М. Структурно-функциональная организация белков / Е. М. Попов. М.: Наука, 1992. — 358 с.
  42. A.A. Методы анализа природных вод. / A.A. Резников, Е. П. Муликовская, В. Ю. Соколов. -М.: Госгеолтехиздат, 1970. -488 с.
  43. Роль дифференциальной экспрессии генов sdhl-1 и sdhl-2 в изменении изоферментного состава сукцинатдегидрогеназы. в прорастающих семенах кукурузы / А. Т. Епринцев и др. // Известия РАН. Серия биологическая. 2010. — № 3. — С. 324−332.
  44. Роль изоформ малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 / А. Т. Епринцев и др. // Микробиология. -2004. Т.73, № 4. — С. 437−442.
  45. А.К. Биохимические методы автотрофии у микроорганизмов / А. К. Романова. М.: Наука, 1980. — 160 с.
  46. Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. М.: Мир, 1985. — 358 с.
  47. В.П. Биоэнергетика. Мембранные преобразователи энергии. Биохимия мембран / В. П. Скулачев. М.: Высш. Школа, 1990. С.
  48. Справочник биохимика / Р. Досон и др. М.: Мир, 1991. — 544 с.
  49. JI. Биохимия : в 3-х т. / JI. Страйер — перевод с англ. М. Д. Гроздовой — под ред. С. Е. Северина. М.: Мир, 1984. — Т. 1. — 232 с.
  50. Структурно-функциональная трансформация малатдегидрогеназной системы бактерий Sphaerotilus sp. штамм Д-507 при различных типах питания / А. Т. Епринцев и др. // Известия РАН: Серия биологическая. -2009. -№ 3.- С. 283−289.
  51. Филогенетический in situ / ex situ анализ микробного сообщества серного мата из умеренного термального источника Северного Кавказа / Е. Ю. Черноусова и др. // Микробиология. 2008. — Т. 77, № 2. — С. 255 260.
  52. Д. Физическая биохимия / Д. Фрайфельдер. М.: Мир, 1980.-321 с.
  53. П. Биохимическая адаптация / П. Хочачка, Дж. Сомеро. -М.: Мир. 1988. — 568 с.
  54. П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир. — 1977. — 398 с.
  55. Г. А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г. А. Чернышев, В. Н. Стариков. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1998. — 270 с.
  56. Г. Принципы структурной организации белков / Г. Шульц, Р. Ширмер. М.: Мир, 1982. — 354 с.
  57. Экофизиология литотрофных сероокисляющих представителей рода Sphaerotilus обитателей сульфидных источников северного Кавказа / Е. В. Гриднева и др. // Микробиология. — 2009. — Т. 78, № 1. — С. 89−97.
  58. Якубке Х.-Д. Аминокислоты, пептиды, белки / Х.-Д. Якубке, X. Ешкайт. М.: Мир, 1985. — 456 с.
  59. Accumulation of Krebs cycle intermediates and over-expression of HIF1 alpha in tumours which result from germline FH and SDH mutations / P.J. Pollard et al. // Hum Mol Genet. 2005. — Vol. 14. — No. 15. — P. 2231−2239.
  60. Ackrell B.A.C. Peptides from complex II active in reconstitution of succinate-ubiquinone reductase / B.A.C. Ackrell, B. Ball, E.B. Kearney // J. Biol. Chem. 1980. — Vol. 255. — P.2761−2769.
  61. Ackrell B.A.C. Progress in understanding structure function relationships in respiratory chain complex II / B.A.C. Ackrell // FEBS Lett. — 2000. — Vol. 466.-P. 1−5.
  62. A Deficiency in the Flavoprotein of Arabidopsis Mitochondrial Complex II Results in Elevated Photosynthesis and Better Growth in Nitrogen-Limiting Conditions / D. Fuentes et al. // Plant Physiology. 2011. — Vol. 157. — P. 1114−1127.
  63. Adjustment of conformational flexibility is a key event in the thermal adaptation of proteins / P. Zavodszky et. al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998.-Vol. 95, № 13.-P. 7406−7411.
  64. Affourtit C. New insights into the regulation of plant succinate dehydrogenase / C. Affourtit et al. // J. Biol. Chem. 2001. -Vol. 276. -No. 35. — P. 32 567−32 574
  65. Aliverdieva D.A. Molecular Characteristics of Transporters of C4-Dicarboxylates and Mechanism of Translocation / D.A. Aliverdieva, D.V. Mamaev // Zhurnal Evolyutsionnoi Biokhimii i Fiziologii. 2009. — Vol. 45. — No. 3. — P. 263−276.
  66. Aquino-Silva M.R. Isoform expression in the multiple soluble malate dehydrogenase of Hoplias malabaricus (Erythrinidae, Characiformes) / M.R. Aquino-Silva, M.L.B. Schwantes, A.R. Schwantes // Braz. J. Biol. 2003. — V. 63, № 1. — P.7−15.
  67. Architecture of Succinate Dehydrogenase and Reactive Oxygen Species Generation / V. Yancovskaya et al. // Science. 2003. — Vol. 299. — No. 5607. — P. 700−704.
  68. A Salmonella enterica Serovar Typhimurium Succinate Dehydrogenase/Fumarate Reductase Double Mutant Is Avirulent and Immunogenic in BALB/c Mice / R. Mercado-Lubo et al. // Infection and Immunity. 2008. — Vol. 76. — No. 3. — P. 1128−1134.
  69. Atpenins, potent and specific inhibitors of mitochondrial complex II (succinate-ubiquinone oxidoreductase) / H. Miyadera et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2003. — Vol. 100. — №. 2. — P. 473−477.
  70. Bacterial fumarate respiration / A. Krager et al. // Arch. Microbiol. -1992.-Vol.158.-P. 311−314.
  71. Bacterial phylogeny based on comparative sequence analysis / W.O. Ludwig et. al. // Electrophoresis. 1998. — № 19. — P. 554−568.
  72. Bartlett D.H. Microbial life at high pressures / D.H. Bartlett // Sei. Prog. -1992. V. 76, № 3−4. — P. 479−496.
  73. Bioenergetics and cytoplasmic membrane stability of the extremely acidophilic, thermophilic archaeon Picrophilus oshimae / Vossenberg et. al. // Extremophiles. 1998. — V. 2, № 2. — P. 67−74.
  74. Brian A. Molecular Properties of Succinate Dehydrogenase Isolated from Micrococcus luteus (lysodeikticus) / A. Crowe Brian, P. Owen // J. Bacteriol. -1983. Vol. 153. — № 3. — P. 1493 -1501.
  75. Brune A. Life at the oxic-anoxic interface: microbial activities and adaptations / A. Brune, P. Frenzel, H. Cypionka // FEMS Microbiology Reviews. 2000. — V. 24. — P. 691−710.
  76. Burke J.J. Succinate Dehydrogenase. A Partial Purification from Mung Bean Hypocotyls and Soybean Cotyledons / J.J. Burke, J.N. Siedow, D.E. Moreland // Plant Physiol. 1982. — Vol. 70. — P. 15 771 581.
  77. By J. / Regulation of Succinate Dehydrogenase in Escherichia coli / J. By, Ruiz-Herreda, L.G. Garcia // Journal of General Microbiology. 1972. — Vol. 72(1).-P. 29−35.
  78. Carboxin resistance in Paracoccus denitrificans conferred by a mutation in the membrane anchor domain of succinate quinone reductase / M. Matsson et al. // Arch. Microbiol. 1998. — Vol. 170. — P. 27−37.
  79. Characterization of Mutations in the Iron-Sulphur Subunit of Succinate Dehydrogenase Correlating with Boscalid Resistance in Alternaria alternate from California Pistachio / H. F. Avenot et al. // Phytopathology. 2008. -Vol. 98, No. 6.-P. 736−742.
  80. Complex II from phototrophic purple bacterium Rhodoferax fermentans displays rhodoquinol-fumarate reductase activity / H. Miyadera et al. // Eur. J. Biochem. 2003. -Vol. 270. — P. 1863−1874.
  81. Construction of Escherichia coli K-12 in-frame, single-gene knockout mutants: the Keio collection / T. Baba et al. // Mol. Syst. Biol. 2006- 2: 2006−0008.
  82. Crystallographic studies of the Escherichia coli quinol-fumarate reductase with inhibitors bound to the quinol-binding site / T.M. Iverson et al. // J Biol Chem. 2002. — Vol. 277(18). — P.16 124−16 130.
  83. Crystal structure of the YgfY from Escherichia coli, a protein that may be involved in transcriptional regulation / K. Lim et al. // Proteins. 2005. — Vol. 58.-P. 759−763.
  84. Crystallization of mitochondrial rhodoquinolfumarate reductase from the parasitic nematode Ascaris suum with the specific inhibitor flutolanil / A. Osanai et al. // Acta Cryst. 2009. — Vol. 65. — P. 941−944.
  85. Davis K.A. Succinate dehydrogenase. I. Purification, molecular properties, and substructure / K.A. Davis, Y. Hatefi // Biochemistry. 1971. — Vol. 10. — P. 2509−2516.
  86. Davis B.J. A new high resolution electrophoresis method / B.J. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. 1959. -P. 112−118.
  87. Deferribacter desulfuricans sp. nov., a novel sulfur-, nitrate- and arsenate-reducing thermophile isolated from a deep-sea hydrothermal vent / K. Takai et. al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. — V.53, № 3. — P.839−846.
  88. Dibrov E. The Saccharomyces cerevisiae TCM62 gene encodes a chaperone necessary for the assembly of the mitochondrial succinate dehydrogenase (complex II) / E. Dibrov, S. Fu, B.D. Lemire // J. Biol. Chem. -1998. Vol. 273. — P. 32 042−32 048.
  89. Effects of site-directed mutations in Escherichia coli succinate dehydrogenase on the enzyme activity and production of superoxide radicals / Zhao Zhongwei et al. // Biochem. Cell Biol. 2006, Vol. 84. — P. 1013−1021.
  90. EPR characterization of an archaeal succinate dehydrogenase in the membrane-bound state / S. Anemuller et al. // Eur. J. Biochem. 1995. — Vol. 232. — P. 563−568.
  91. Escherichia coli fumarate reductase frdC and frdD mutants: Identification of amino acid residues involved in catalytic activity with quinines / D.J. Westenberg et al. // J. Biol. Chem. 1993. — Vol. 268. — P. 815−822.
  92. Fukuchi S. Protein surface amino acid compositions distinctively differ between thermophilic and mesophilic bacteria / S. Fukuchi, K. Nishikawa // J. Mol. Biol. 2001. — V. 309, № 4. — P. 835−843.
  93. Galperin M.Y. Conserved hypothetical" proteins: prioritization of targets for experimental study / M.Y. Galperin, E.V. Koonin // Nucleic Acids Res. -2004, Vol.32. P. 5452−5463.
  94. Germline SDHx variants modify breast and thyroid cancer risks in Cowden and Cowden-like syndrome via FAD/NAD-dependant destabilization of p53 / Y. Ni et al. // Human Molecular Genetics. 2012. — Vol. 21. — No. 2. — P. 300 310.
  95. Global transcriptional response of Saccharomyces cerevisiae to the deletion of SDH3 / D. Cimini et al. // BMC Systems Biology. 2009. -Vol. 3, No. 17 — P. 3−17.
  96. Gromiha M.M. Important inter-residue contacts for enhancing the thermal stability of thermophilic proteins / M.M. Gromiha // Biophys. Chem. 2001. -V. 91, № 1.-p. 71−77.
  97. Hagerhall C. A structural model for the membrane-integral domain of succinate: quinone oxidoreductases / C. Hagerhall, L. Hederstedt'// FEBS Lett. -1996.-Vol. 389, P.25−31.
  98. Hagerhall C. Succinate: quinone oxidoreductases. Variations on a conserved theme / C. Hagerhall // Biochim. Biophys. Acta. 1997. — Vol. 1320, P. 107 141.
  99. Hanstein W.G. Succinate dehydrogenase. Enzymatic properties / W.G. Hanstein let al.1 //Biochemistry. 1971. — Vol. 10. — P. 2517−2524.
  100. SdhE Is a Conserved Protein Required for Flavinylation of Succinate Dehydrogenase in Bacteria / B. Matthew et al. // The journal of biological chemistry. 2012. — Vol. 287, № 22. — P. 18 418−18 428.
  101. SDH5, a gene required for flavination of succinate dehydrogenase, is mutated in paraganglioma / H.X. Hao et al. // Science. 2009. — Vol. 325. — P. 1139−1142.
  102. Hederstedt L. Progress in succinate: quinine oxidoreductase research, in Molecular mechanisms in bioenergetics / L. Hederstedt, T. Ohnishi // Elsevier, New York. 1992. — P. 163−198.
  103. Hederstedt L. Succinate dehydrogenase a comparative review / L. Hederstedt, L. Rutberg // Microbiol. — 1981. — Vol. 45. — P. 542−555.
  104. Hugues-van Kregten H.C. Slime flora of New Zealand paper mills / H.C. Hugues-van Kregten // Appita. J. — 1998. — No. 41. — P. 470−474.
  105. Identification of the flavoprotein of succinate dehydrogenase and aconitase as in vitro mitochondrial substrates of Fgr tyrosine kinase / M. Salvi et al. // FEBS Lett. 2007. — Vol. 581. — No.29. — P. 5579−5585.
  106. Inhibition of succinate dehydrogenase dysregulates histone modification in mammalian cells / A.M. Cervera et al. //Mol Cancer. 2009. — Vol. 8. — P. 8996.
  107. Jaenicke R. Stability and stabilization of globular proteins in solution / R. Jaenicke // J. Biotechnol. 2000. — V. 79, № 3. — P. 193−203.
  108. Kinetic analysis of growth rate, ATP, and pigmentation suggests an energy-spilling function for the pigment prodigiosin of Serratia marcescens / P.L. Haddix et al. // J. Bacteriol. 2008. — Vol.190. — P.7453−7463.
  109. Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmly // Nature. 1970. — Vol. 77, № 4. — P. 680−683.
  110. Large improvement in the thermal stability of a tetrameric malate dehydrogenase by single point mutations at the dimer-dimer interface / A. Bjork et. al. // Mol. Biol. 2004. — V.341. — P. 1215−1226
  111. Leon G. Mitochondrial complex II is essential for gametophyte development in Arabidopsis / Leon G., Holuigue L., Jordana X. // Plant Physiol. 2007. — Vol. 143. — P. 1534−1546.
  112. Lithoautotrophic growth of the freshwater strain Beggiatoa D-402 and energy conversation culture under mixotrophic condition / M.Yu. Grabovich et. al. //FEMS Micribiol. Lett. 2001. — V. 204. — P. 341−345.
  113. Ludwig W.O. Bacterial phylogeny based on comparative sequence analysis / W.O. Ludwig, O. Strunk, S. Klugbauer et al. // Electrophoresis. — 1998. — No. 19. —P. 554−568.
  114. Melin L. Identification of the promoter of the Bacillus subtilis sdh operon / L. Melin, K. Magnusson, L. Rutberg // J. Bacteriol. 1987. — Vol. 169. — P. 3232−3236.
  115. Melin L. Transcriptional and posttranscriptional control of the Bacillus subtilis succinate dehydrogenase operon / L. Melin, L. Rutberg, A. von Gabain //J. Bacteriol. 1989.-Vol. 171. — P. 2110−2115.
  116. Mitochondrial cytochrome c oxidase and succinate dehydrogenase complexes contain plant specific subunits / A.H. Millar et al. // Plant Mol Biol. 2004. — Vol. 56. — P. 77−90.
  117. Mitochondrial malate dehydrogenase from the therophilic, filamentous fungus Talaromices emersonii / P. Alan et. al. // Europen Journal of Biochemestry. 2004. — V. 271, № 15, — P.3115−3126.
  118. Molecular genetics of the genus Paracoccus: metabolically versatile bacteria with bioenergetic flexibility / S.C. Baker et al. // Microbiol., Mol. Biol. Rev. -1998. Vol. 62. — P. 1046−1078.
  119. Moll R. Purification and characterisation of an archaebacterial succinate dehydrogenase complex from the plasma membrane of the thermoacidophile Sulfolobus acidocaldarius / R. Moll, G. «Schafer // Eur. J. Biochem. 1991. -Vol. 201.-P. 593−600.
  120. Morphological and biochemical properties of Sphaerotilus sp. isolated from paper mill slimes. / V. Pellegrin et al. // Appl. Microbiol. — 1999. — №. 1. — P. 156−162.
  121. Mulder E. G. The sheathed bacteria / E. G. Mulder, M. H. Deinema // The prokaryotes. 1992. — P. 2612−2624.
  122. Occurrence of a Bound Ubiquinone and Its Function in Escherichia coli Membrane-bound Quinoprotein Glucose Dehydrogenase / M.D. Elias et al. // J. Biol. Chem. 2004. — Vol. 279. — P. 3078−3083.
  123. Opocher G. Functional Consequences of Succinate Dehydrogenase Mutations / G. Opocher, F. Schiavi // Endocrine Practice. 2011. — Vol. 17 (Suppl. 3). — P. 64−71.
  124. Oyedotun K.S. The Saccaromyces cerevisiae succinat-ubiquinone oxidoreductase / K.S. Oyedotun, B.D. Lemire // The Journal of Biological Chemistry. 1999. — Vol. 274. — P. 23 956−23 962.
  125. Pallotta M.L. Metabolite Transport in Isolated Yeast Mitochondria: Fumarate/Malate and Succinate Malate Antiports / M.L. Pallotta, A. Fratianni, S. Passarella // FEBS Lett. 1999. — Vol. 462, No. 3. — P. 313 316.
  126. Park S.J. Regulation of succinate dehydrogenase (sdhCDAB) operon expression in Escherichia coli in response to carbon supply and anaerobiosis: role of ArcA and Fnr / S.J. Park, C.P. Tseng, R.P. Gunsalus // Mol Microbiol. 1995 Feb-15(3):473−82.
  127. Pas-Panja K. Activation of enzymatic catalysis / K. Pas-Panja, V.S. Jonnalagadda, S. Jonnalagadda // Indian J. Biochem. and Biophys. -1998. № 5. — P. 255−259.
  128. Production, characterization and determination of the real catalytic properties of the putative 'succinate dehydrogenase' from Wolinella succinogenes / H.D. Juhnke et al. // Molecular Microbiology. 2009. — Vol. 71.-No. 5.-P. 1088−1101.
  129. Protein measurement with the folin phenol reagent / O.H. Lowry et al. // J. Biol. Chem. -1951. Vol. 193. — P. 265−275.
  130. Purification and characterization of Plasmodium falciparum succinate dehydrogenase / N. Suraveratum et al. // Mol Biochem Parasitol. 2000. -Vol.105.-№ 2. -P. 215−222.
  131. Purifcation and properties of an enzyme capable of degrading the sheath of Sphaerotilus natans / M. Takeda et al. // Appl. Environ. Microbiol. — 2000. — No. 66. — P. 4998−5004.
  132. Quinone reduction by Rhodothermus marinus succinate: menaquinone oxidoreductase is not stimulated by the membrane potential / A.S. Fernandes et al. // Biochem Biophys Res Commun. 2005. — Vol. 330. — № 2. — P.565−570.
  133. Qureshi M. H. Succinate: Quinone Oxidoreductase (Complex II) Containing a Single Heme b in Facultative Alkaliphilic Bacillus sp. Strain YN-2000 / M.H. Qureshi, T. Fujiwara, Y. Fukumori // J. Bacteriol. 1996. — Vol. 178. — No. 11. -P. 3031−3036.
  134. Regulation of Succinate Dehydrogenase Activity by SIRT3 in Mammalian Mitochondria / H. Cimen et al. // Biochemistry. 2010. -Vol. 49. №. 2. — P. 304−311.
  135. Rutter J. Succinate Dehydrogenase—Assembly, Regulation and Role in Human Disease / J. Rutter, D.R. Winge, J.D. Schiffman // Mitochondrion. -2010.-Vol. 10.-No. 4.-P. 393−401.
  136. Schirawski J. Menaquinone-dependent succinate dehydrogenase of bacteria catalyzes reversed electron transport driven by the proton potential / J. Schirawski, G. Unden // Eur J Biochem. 1998. — Vol. 57(1). — P.210−215.
  137. Schnarrenberger C. Evolution of the enzymes of the citric acid cycle and the glyoxylate cycle of higher plants /C. Schnarrenberger, W. Martin // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269. — P. 868−883.
  138. SDHA immunohistochemistry detects germline SDHA gene mutations in apparently sporadic paragangliomas and pheochromocytomas / E. Korpershoek et al. // The Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism. 2011. — V. 96.-№ 9.-P. 1472−1476.
  139. Siering P. L. Phylogeny of the Sphaerotilus-Leptothrix group inferred from morphological comparison, genomic fingerprinting, and 16S ribosomal DNAsequence analyses / P.L. Siering, W.C. Ghiorse // Int. J. Syst. Bacteriol. — 1996.1. No. 46. —P. 173−182.
  140. Singer T.P. Covalent attachment of flavin to flavoproteins: Occurrence, assay, and synthesis / T.P. Singer, W.S. Mclntire // Methods in Enzymology Methods Enzymol. 1984. — Vol. 106. — P. 369−378.
  141. Sphaerotilus natans isolated from activated sludge and its production of poly (3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate) / K. Liu et al. // Appl Biochem Biotechnol. 2002. P. 1061−1073.
  142. Stage-specific Isoforms of Complex II (Succinate-Ubiquinine Oxidoreductase) in Mitochondria from the Parasitic Nematode, Ascaris suum / F. Saruta et al. // J. Biol. Chem. 1995. — Vol. 270. — P. 928−932.
  143. Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution / C.R.D. Lancaster et al. // Nature. 1999. — Vol. 402, P. 377−385.
  144. Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex / T.M. Iverson et al. // Science. 1999. — Vol. 284. — P. 1961−1966.
  145. Structure of the polysaccharide isolated from the sheath of Sphaerotilus natans / M. Takeda et al. // Int J Biol Macromol. — 2003. — Vol. 33, No. 4−5.1. P. 245−250.
  146. Studies on succinate dehydrogenase: VII. The effect of temperature on the succinate oxidation / W.P. Zeylemaker et al. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) Enzymology.- 1971. — Vol. 242. — No. 1. — P. 1422.
  147. Succinat dehydrogenase and fumarate reductase from Esherichia coli / G. Cecchini et al. // Biochimica et biophysica acta. 2002. — V. 1553. — P. 140 157.
  148. Succinate Dehydrogenase Assembly, Regulation and Role in Human Disease / Rutter Jared et al. // Mitochondrion. — 2010. — Vol. 10(4). — P. 393 401.
  149. Succinate Dehydrogenase Is a Direct Target of Sirtuin 3 Deacetylase Activity / L.W.S. Finley et al. // PLoS ONE. 2011. — Vol. 6. — Issue 8. -P. 1−6.
  150. The importance of the 5'-region in regulating the stability of sdh mRNA in Bacillus subtilis / L. Melin et al. // Mol. Microbiol. 1990. — Vol. 4. — P. 1881−1889.
  151. The unusual iron sulfur composition of the Acidianus ambivalens succinate dehydrogenase complex / C.M. Gomes et al. // Biochem. Biophys. Acta -Bioenergetics. 1999.-Vol. 1411.-P. 134−141.
  152. The Quinone Binding Site in Escherichia coli Succinate Dehydrogenase Is Required for Electron Transfer to the Heme b / Q.M. Tran et al. // J. Biol. Chem. -2006. -Vol. 281. No. 43. — P. 32 310−32 317.
  153. The role of mitochondrial electron transport during photosynthetic induction. A study with barley {Hordeum vulgare) protoplasts incubated with rotenone and oligomycin / A.U. Igamberdiev et al.// Physiol. Plant. 1998. — Vol. 104. — P. 431−439.
  154. Thiol:fumarate reductase (Tfr) from Methanobacterium thermoautotrophicum Identification of the catalytic sites for fumarate reduction and thiol oxidation / S. Heim et al. // Eur. J. Biochem. 1998. -Vol. 253. — P. 292−299.
  155. Two hemes in Bacillus subtilis succinate: menaquinone oxidoreductase (complex II) / C. Hagerhall et al. // Biochemistry. 1992. — Vol. 31. — P. 74 117 421.
  156. Vieille C. Thermozymes / C. Vieille, D.S. Burdette, J.G. Zeikus // Biotechnol. Annu. Rev. 1996. — Vol.2 — P. 1−83.
  157. Vulcanithermus medioatlanticus gen.nov., sp. nov. a novel member of the family Thermaceae from a deep-sea hot vent / M.L. Miroshnichenko et. al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. — V.53. — P. 1143−1148.
  158. Weiss H. Isolation of mitochondrial succinate: ubiquinone reductase, cytochrome c oxidase from Neurospora crassa using nonionic detergent / H. Weiss, H.J. Kolb //Eur. J. Biochem. 1979. — Vol. 99. — P.139−149.
  159. Yeast Mitochondrial Carriers: Bacterial Expression, Biochemical Identification and Metabolic Significance / L. Palmieri et al. // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. -2010. Vol. 32. -№. 1. — P. 67−77.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!