Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий в жизнедеятельности бактерий и при взаимодействии с растениями

Диссертация: Роль агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий в жизнедеятельности бактерий и при взаимодействии с растениями
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Таким образом, к началу наших исследований имеющаяся в литературе информация, касающаяся участия агглютининов почвенных азотфиксирующих бактерий в их специфическом прикреплении к корням растений, была весьма немногочисленна. Появившиеся в последнее время публикации по обнаружению лектинов непилийного происхождения у агробактерий, бради-ризобий, азоспирилл и изучение их адгезивных свойств… Читать ещё >

Роль агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий в жизнедеятельности бактерий и при взаимодействии с растениями (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • УСЛОВНЫЕ СОКРАЩЕНИЯ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Агглютинины (лектины) бактериального происхождения
    • 1. 1. Агглютинины почвенных азотфиксирующих бактерий
  • Глава 2. Значение углевод-белкового узнавания при формировании различного рода азотфиксирующих систем
    • 2. 1. Участие лектинов растений в углевод-белковом взаимодействии бактерий с растениями
    • 2. 2. Бактериальные агглютинины в специфической адгезии в системе бактерия-растение
  • Глава 3. Роль бактериальных агглютининов в метаболизме клеток
  • Глава 4. Лектины-ферменты
  • СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 5. Материалы и методы исследований
    • 5. 1. Материалы исследований
      • 5. 1. 1. Объекты исследований, условия культивирования
      • 5. 1. 2. Препараты
    • 5. 2. Методы
      • 5. 2. 1. Выделение, очистка агглютининов ризобий и бацилл
      • 5. 2. 2. Определение гемагглютинирующей активности
      • 5. 2. 3. Определение углеводной специфичности агглютининов
      • 5. 2. 4. Определение молекулярной массы белков
      • 5. 2. 5. Определение аминокислотного состава белков
      • 5. 2. 6. Определение углеводного состава белков
      • 5. 2. 7. Определение локализации агглютинирующих белков
      • 5. 2. 8. Исследование прикрепления бацилл и ризобий к корням растений методом световой и электронной микроскопии
      • 5. 2. 9. Определение активности ферментов
      • 5. 2. 10. Определение адсорбции агглютининов на эритроцитах крови человека
      • 5. 2. 11. Получение мутанта, дефектного по гемагглютинирую-щей активности
      • 5. 2. 12. Определение адсорбции клеток ризобий и бацилл на корнях проростков растений
      • 5. 2. 13. Выделение фракций корней растений
      • 5. 2. 14. Метод интерфазных колец преципитации в геле
      • 5. 2. 15. Получение антител к бактериальным агглютининам
      • 5. 2. 16. Метод имму, но дота
      • 5. 2. 17. Метод электроблотинга
      • 5. 2. 18. Определение углеводного состава фракции экзоком-понентов корней пшеницы
      • 5. 2. 19. Измерение выхода из клеток низкомолекулярных компонентов
      • 5. 2. 20. Определение бактерицидных свойств агглютинирующих белков
      • 5. 2. 21. Статистическая обработка
  • Глава 6. Агглютинины ризобий и бацилл, их физико-химическая и биологическая характеристика
    • 6. 1. Обнаружение, выделение, определение специфичности агглютининов ризобий
    • 6. 2. Обнаружение, выделение, определение специфичности агглютининов бацилл
    • 6. 3. Физико-химическая характеристика агглютининов ризобий
    • 6. 4. Физико-химическая характеристика лектинов бацилл
    • 6. 5. Локализация агглютининов ризобий и лектинов бацилл
    • 6. 6. Обнаружение ферментативной активности у агглютининов ризобий
    • 6. 7. Обнаружение протеолитической активности у лектинов P. polymyxa
  • Глава 7. Роль агглютинирующих белков при взаимодействии бактерий с растениями
    • 7. 1. Изучение адгезивных свойств агглютинирующих белков при взаимодействии бактерий с корнями растений
      • 7. 1. 1. Изучение адгезивных свойств ризобиальных клеток и роль агглютининов в прикреплении ризобий к корням проростков гороха
      • 7. 1. 2. Взаимодействие агглютининов ризобий с фракциями корней гороха
      • 7. 1. 3. Взаимодействие агглютининов ризобий с лектинами корней гороха и пшеницы
      • 7. 1. 4. Изучение адгезивных свойств клеток бацилл и участие лектинов в прикреплении бацилл к корням проростков пшеницы
      • 7. 1. 5. Исследование взаимодействия лектинов бацилл с фракциями корней проростков пшеницы
      • 7. 1. 6. Исследование взаимодействия лектинов бацилл с фракциями корней проростков гороха и лектином гороха
    • 7. 2. Исследование ферментативной активности лектинов бацилл и агглютининов ризобий после взаимодействия их с углеводной частью фракции экзокомпонентов корней растений
      • 7. 2. 1. Изучение взаимодействия лектинов P. polymyxa 1460 с углеводной частью фракции экзокомпоентов корней проростков пшеницы и определение их протеоли-тической активности
      • 7. 2. 2. Определение Р-глюкозидазной и протеолитической активностей агглютининов ризобий после взаимодействия их с углеводной частью фракции экзокомпонен-тов корней гороха
    • 7. 3. Изучение распределения агглютинирующих белков ризобий и бацилл при их контакте с корнями растений
    • 7. 4. Исследование прикрепления клеток бацилл и ризобий к корням растений методом световой и электронной микроскопии
    • 7. 5. Изучение влияния агглютинирующих белков ризобий и бацилл на ферментативную активность корней растений
      • 7. 5. 1. Влияние агглютининов R. leguminosarum 252 на активность некоторых гидролитических ферментов корней гороха
      • 7. 5. 2. Влияние лекттюв P. polymyxa 1460 на (3-глюкозидазную активность корней пшеницы
      • 7. 5. 3. Влияние агглютининов R. leguminosarum 252 на активность дегидрогеназ корней гороха
  • Глава 8. Роль агглютинирующих белков ризобий и бацилл в процессах жизнедеятельности бактериальных клеток
    • 8. 1. Исследование взаимодействия агглютининов ризобий и бацилл с полисахаридными комплексами почвенных бактерий
    • 8. 2. Изучение влияния агглютининов R. leguminosarum 252 на активность гидролитических ферментов бактериальной клетки
    • 8. 3. Определение выхода низкомолекулярных компонентов из бактериальных клеток под влиянием агглютининов ризобий и лектинов бацилл
    • 8. 4. Изучение бактерицидных свойств агглютининов ризобий лектинов бацилл

Актуальность проблемы.

Биологическая фиксация азота, осуществляемая почвенными бактериями, образующими с растениями различные азотфиксирующие сообщества, на протяжении уже многих лет является одной из важнейших проблем биологии. Усвоение растениями биологического азота, имеющего ряд преимуществ по сравнению с производством и применением минеральных азотных удобрений, оказывает положительное влияние на рост, развитие и, в конечном счете, на урожайность многих ценных сельскохозяйственных культур таких как бобовые, зерновые, являющихся основным источником кормового и пищевого белка. Основной вклад в азотное питание растений, наряду с симбиотическими бактериями рода Rhizobium, согласно данным многих исследователей, вносят и другие азотфиксирующие культуры, в число которых входят азотфиксирующие бациллы, широко распространенные в почвах (Moore, Becking, 1963; Grau, Wilson, 1963; Witz, Detroy, Wilson, 1967; Abdel, 1980), находящиеся в прикорневой зоне пшеницы, сорго (Rennie, Larson, 1979; Smith et al., 1984) и вступающие с ними в ассоциативные взаимоотношения. Имеются сведения, что P. polymyxa может преобладать в количественном соотношении над другими азотфиксирующими бактериями в прикорневой зоне растений (Dobereiner, 1977) и фиксировать атмосферный азот в анаэробных условиях интенсивнее других микроорганизмов (Dobereiner, 1977; Карпунина, Никитина, Стадник, 1978; Мальцева и др., 1992).

Изучение фиксации атмосферного азота микроорганизмами предполагает исследование многих процессов, происходящих не только внутри бактериальной клетки, но и при их взаимодействии с корнями высшего растения. Поэтому значительное внимание в последние годы уделяется как симбиотическим, так и ассоциативным формам взаимоотношений растений с азотфик-сирующими бактериями.

Одним из перспективных подходов в понимании формирования растительно-бактериальных сообществ является изучение тонких молекулярно-биохимических механизмов взаимодействия бактериальных и растительных клеток на ранних этапах формирования азотфиксирующих систем. Первоначальные этапы становления азотфиксирующих систем предусматривают изучение молекулярных основ контактных взаимодействий почвенных микроорганизмов с растениями, которые, как известно, занимают главенствующее место также и при формировании паразитизма и иммунитета растений. В связи с этим внимание исследователей давно привлекает анализ поверхностных структур микробных и растительных клеток и их роль в процессе взаимодействия.

Образование азотфиксирующих систем, подобно как и любых других биологических межклеточных взаимодействий, согласно современным представлениям, включает функционирование молекул белковой природы — агглютининов (лектинов). В литературе по данной проблеме имеется уже сложившееся общее представление о молекулярных механизмах «узнавания» микрои макропартнеров, в котором ведущее место отводится лектин-углеводным взаимодействиям (Dazzo, Hubbell, 1975; Dazzo, Brill, 1977). До относительно недавних пор, лидирующее положение в таких взаимоотношениях, практически во всех публикациях, принадлежало растительным лекти-нам, бактериальная клетка рассматривалась только в качестве носителя углеводных рецепторов (Линевич, 1979; Линевич, Болобова, Тагаев, 1982; Dazzo et al., 1980; Bohlool, Schmidt, 1974). Первые работы по обнаружению агглютинирующих белков в виде фимбриальных структур у ризобий, клебсиелл, энтеробактера (Heumann, 1968; Bohlool, Schmidt, 1976; Kijne et al., 1983; Kor-honen et al., 1983; Korhonen, 1985aVesper, Bauer, 1985; 1986) и непосредственно связанных с поверхностью ризобий (Smit, Kijne, Lugtenberg 1986;

1989), и участие их в прикреплении к корням растений уже давали возможность предположить более активную роль белковых компонентов бактериальной поверхности в процессах, вносящих свой вклад в эффективность взаимодействия бактерий с растением-хозяином. В пользу этих предположений свидетельствовали и литературные данные о ведущей роли, наиболее полно охарактеризованных к тому времени лектинов энтеропатогенных бактерий во взаимодействии «патоген-хозяин» (Lowenthal, Lamanna, 1951; Razin, Kahane, Banai, 1981; Hanne, Finkelstein, 1982).

Таким образом, к началу наших исследований имеющаяся в литературе информация, касающаяся участия агглютининов почвенных азотфиксирующих бактерий в их специфическом прикреплении к корням растений, была весьма немногочисленна. Появившиеся в последнее время публикации по обнаружению лектинов непилийного происхождения у агробактерий, бради-ризобий, азоспирилл и изучение их адгезивных свойств (Depierreux et al., 1991; Wisniewski, Delmotte, 1996; Карпунина и др., 1995; Никитина и др., 1996), свидетельствуют о возрастающем интересе к лектинам бактерий как узнающим компонентам в углевод-белковом взаимодействии в растительно-бактериальных системах. Однако эти исследования не раскрывают в полной мере функциональную роль лектинов бактерий в жизнедеятельности бактериальной клетки и при взаимодействии бактерий с растениями в процессе формирования азотфиксирующих ассоциаций. Многие функции лектинов бактерий остаются практически до сих пор неизвестными. Поэтому изучение биологических свойств агглютининов (лектинов) симбиотических (ризобий) и ассоциативных (бацилл) бактерий, выяснение влияния их на различные метаболические процессы бактериальных и растительных клеток при формировании азотфиксирующих ассоциаций представляется актуальной проблемой.

Изучение агглютинирующих белков (лектинов) почвенных бактерий позволит впервые сравнить их функции в различных азотфиксирующих сообществах, получить новую информацию, которая дополнит существующее в настоящее время общее представление о молекулярных основах углевод-белкового узнавания бактериальных и растительных клеток в биологических системах, будет способствать более полному и глубокому пониманию фи-зиолого-биохимических межклеточных и межвидовых взаимодействий, играющих определенную роль в жизнедеятельности микробных сообществ в природных экосистемах.

Цель исследования — изучение роли агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий в жизнедеятельности бактерий и при взаимодействии с растенияминаучное обоснование их функциональной значимости в образовании азотфиксирующих сообществ.

Для достижения поставленной цели требовалось решить следующие задачи:

1. Выделить агглютинины с поверхности ряда штаммов симбиотических и ассоциативных азотфиксирующих бактерий R. leguminosarum и P. polymyxaпровести комплексное исследование физико-химических и биологических свойствопределить их локализацию на поверхности бактериальной клетки.

2. Выяснить способны ли агглютинины ризобий и лектины бацилл проявлять энзиматическую активность.

3. Изучить адгезивную способность агглютининов исследуемых бактерий при взаимодействии с растениями.

4. Провести иммунохимический анализ взаимодействия агглютининов ризобий и бацилл с белковыми и углеводными компонентами корней растений и бактерийвыявить возможные растительные и бактериальные рецепторы.

5. Исследовать влияние лектинов бацилл и агглютининов ризобий на гидролиз клеточной стенки растений методом электронной микроскопии.

6. Исследовать влияние агглютинирующих белков на ферментативную активность растительных и бактериальных клеток.

7. Изучить ферментативную активность агглютининов ризобий и лектинов бацилл при взаимодействии их с углеводными компонентами растительного и бактериального происхождения.

8. Исследовать бактерицидные свойства агглютининов.

9. Изучить влияние агглютининов на мембранный аппарат растительных и бактериальных клеток.

Научная новизна.

Впервые с клеточной поверхности почвенных азотфиксирующих симбиотических и ассоциативных бактерий {R.leguminosarum и P. polymyxa) выделены и охарактеризованы агглютинирующие белки, показана их гликопротеиновая природа, изучены некоторые физико-химические параметры, определена специфичность, выявлено их распределение на поверхности бактериальной клетки.

Приоритетными являются сведения об обнаружении ферментативной активности у агглютининов ризобий и лектинов бацилл. Впервые показано, что величина ферментативной активности агглютинирующих белков может изменяться в зависимости от того с каким специфичным углеводным компонентом корней растений происходит взаимодействие.

Впервые показано, что в углевод-белковом взаимодействии, имеющем место между бактериями и растениями при образовании симбиотических и ассоциативных азотфиксирующих систем и в межбактериальных сообществах, наряду с лектинами растений, активное начало могут иметь и лектины бактерий. Впервые показано участие агглютининов ризобий и лектинов бацилл в прикреплении бактерий к корням растений. Доказано специфическое взаимодействие агглютининов ризобий и лектинов бацилл с углеводами корней растений и бактерий. Новыми являются данные о наличии между бактериями и растениями в азотфиксирующих ассоциациях белок-белковых связей.

Впервые установлено влияние агглютининов азотфиксирующих бактерий на некоторые ферментативные процессы как в самой бактериальной клетке, так и в растениях.

Впервые показано участие агглютининов ризобий и лектинов бацилл в межбактериальном взаимодействии, которое проявлялось в связывании агглютинирующих белков ризобий и бацилл с полисахаридными компонентами почвенных азотфиксирующих бактерий, влиянии агглютининов на состояние мембранного аппарата почвенных бактерий, проявлении агглютининами этих бактерий бактерицидных свойств.

Впервые предложена гипотеза вовлечения агглютинирующих белков (лектинов) азотфиксирующих бактерий в инокуляционный процесс.

Впервые показано, что агглютинирующим белкам как симбиотических, так и ассоциативных бактерий в одинаковой степени присуще много общих функций, на основе чего создана возможная схема взаимодействия полифункциональных агглютинирующих белков почвенных азотфиксирующих бактерий с растениями и бактериями в прикорневой зоне растений в условиях образования азотфиксирующих ассоциаций.

Практическая значимость.

Знание функциональной роли бактериальных агглютинирующих белков почвенных бактерий при образовании азотфиксирующих систем в прикорневой зоне растений важно для дальнейшего познания молекулярных механизмов, лежащих в основе взаимодействия «бактерия-растение», «бактерия-бактерия», а также вносит существенный вклад в фундаментальные исследования физиологической значимости агглютининов в самой бактериальной клетке. Кроме того, изучение функций агглютининов азотфиксирующих бактерий дает возможность использования их и исследуемые ассоциации при культивировании важных сельскохозяйственных растений с целью уменьшения применения азотных удобрений, что является одним из перспективных направлений в решении ряда экологических проблем современного сельского хозяйства. От процесса прикрепления азотфиксирующих бактерий к корням растений, являющегося первым этапом в многоступенчатом инфекционном процессе, ведущем к азотфиксирующему симбиозу, зависит эффективность и, в конечном итоге, урожайность многих ценных культур. Изучение и понимание молекулярных основ этого процесса поможет не только в получении хороших урожаев, но и в защите растений от инфекций.

Материалы диссертационной работы нашли применение при чтении лекций по общим курсам «Микробиология» и «Иммунология» — при подготовке программ спецкурсов «Взаимоотношение растений и микроорганизмов», «Биомембраны», «Методы микробиологических исследований», «Систематика и экология микроорганизмов» и спецпрактикума «Методы препаративной биохимии» для студентов биологического факультета Саратовского госуниверситета им. Н. Г. Чернышевского (СГУ).

Результаты диссертационной работы использованы при подготовке многих курсовых и дипломных работ студентами биологического и биотехнологического факультетов СГУ им. Н. Г. Чернышевского и Саратовского государственного аграрного университета им. Н. И. Вавилова (СГАУ). Полученные препараты агглютининов R. leguminosarum 252 и лектинов P. polymyxa 1460 используются при проведении плановых научно-исследовательских работ в лабораториях микробиологии и микологии, физиологии растительной клетки ИБФРМ РАНна кафедре биохимии и биофизики, на кафедре микробиологии и кафедре физиологии человека и животных СГУ им. Н. Г. Чернышевскогона кафедре микробиологии и ветсанэкспертизы СГАУ им. Н. И. Вавилова.

Никитина). Характеристика углеводной части агглютининов ризобий, лектинов бацилл и фракций корней гороха была исследована совместно с д.б.н. JI.B. Косенко (Институт микробиологии и вирусологии им. Д. Н. Заболотного НАН Украины, г. Киев). Аминокислотный состав лектинов бацилл и агглютининов ризобий определен с.н.с., к.б.н. Г. И. Стадник. Мутант ризобий, дефектный по гемагглютинирующей активности получен совместно с лабораторией генетики микроорганизмов ИБФРМ РАН (зав. лабораторией д.б.н., проф. В.И. Панасенко). Моносахаридный состав углеводной части фракции экзокомпонентов корней пшеницы определяли совместно с лабораторией биохимии микроорганизмов ИБФРМ РАН (зав. лабораторией д.б.н., проф. В.В. Игнатов).

Апробация работы Материалы диссертации были представлены на: II Всесоюзном совещании «Техническая биоэнергетика» (Москва, 1985) — III Всесоюзной научной конференции «Микроорганизмы в сельском хозяйстве» (Москва, 1986): Международном симпозиуме «Взаимоотношения между микроорганизмами и растениями в почве» (Чехословакия, Прага, 1987) — 7-ом Международном конгрессе по азотфиксации (ФРГ, Кельн, 1988) — 14-ом Международном конгрессе по биохимии (Чехословакия, Прага, 1988) — Всесоюзной конференции «Регуляция микробного метаболизма» (Пущино, 1989) — 11-ой Международной конференции по лектинам (Тарту, Эстония, 1989) — Всесоюзной конференции «Молекулярные и генетические взаимодействия микроорганизмов с растениями» (Пущино, 1989) — 12-ой Международной конференции по лектинам (Калифорния, США, 1990) — Международной конференции по азотфиксации (Польша, 1990) — 13-ой Международной конференции по лектинам (Германия, Берлин, 1991) — 8-ом Восточно-Европейском симпозиуме по биологической азотфиксации (Саратов, Россия, 1992) — VII-ом Европейском симпозиуме по углеводам (Польша, Краков, 1993) — 1-ой Европейской конференции по азотфиксации.

Сегед, Венгрия, 1994) — 9-ом Баховском коллоквиуме по азотфиксации (Москва, 1995) — 10-ом Международном конгрессе по азотфиксации (С.Петербург, Россия, 1995) — Международном рабочем совещании по ассоциативному взаимодействию бактерий с растениями (Саратов, Россия,.

1995) — 2-ой Европейской конференции по азотфиксации (Польша, Познань,.

1996) — Втором съезде биохимических обществ РАН (Москва, 1997) — 17-ом Международном совещании по лектинам (Германия, Вюрцбург, 1997) — 3-ей Европейской конференции по азотфиксации (Нидерланды, 1998) — Международной конференции по факторам вирулентности бактерий и вирусов (Словакия, Смоленце, 2000) — Первом рабочем совещании микробиологов Поволжья «Фундаментальные аспекты микробиологии» (Саратов, 2000) — 13-ом Международном конгрессе по азотфиксации (Канада, Гамильтон, 2001) — на научных конференциях ИБФРМ РАН (Саратов, 1986 -2002 гг.).

Публикации По теме диссертации опубликовано 38 работ в отечественной и зарубежной печати.

Структура и объем работы Диссертация состоит из введения, восьми глав, включающих 4 главы обзора литературы, 1 главу описания объектов и методов исследования, 3 главы изложения полученных результатов и их обсуждений, заключения, выводов и списка использованных литературных источников и приложения, содержащего документальное подтверждение внедрения материалов диссертации в учебный процесс и практику научных исследований. Работа изложена на 315 страницах, иллюстрирована 67 рисунками и содержит 40 таблиц. Список использованных литературных источников включает 454 наименования, в том числе 338 зарубежных.

255 ВЫВОДЫ.

1. С поверхности почвенных азотфиксирующих бактерий R. legumino-sarum и P. polymyxa выделены агглютинирующие белки, являющиеся по своей природе гликопротеинами. Определен углеводный и аминокислотный состав, характеризующийся практически для всех белков-гликопротеинов, большим содержанием кислых аминокислот и отсутствием цистина. Установлена специфичность агглютининов ризобий к сложным полисахаридам (экзои липополисахаридам ризобий) — лектинов бацилл, одного из них к глюкуроновой кислоте и фруктозо-1,6-дифосфату, другого — еще и к D-галактозамину и D-глюкозамину. Выделенные агглютинирующие белки термостабильны.

2. Обнаружено, что агглютинирующие белки ризобий и бацилл распределены по поверхности бактериальной клетки равномерно и не связаны с какими-либо филаментами. Показано перераспределение агглютининов преимущественно в направлении растений при контакте бактерий с корнями растений.

3. Показано, что агглютинины R. leguminosarum и лектины P. polymyxa принимают участие в прикреплении бактерий к корням гороха и пшеницы. Изотопным методом выявлено снижение количества прикрепившихся му-тантных ризобиальных клеток в 2,6 раза по сравнению с клетками родительского штамма и снижение величины адгезии клеток бацилл к корням пшеницы от 84 до 56% после инкубирования бактериальных клеток со специфичными сахарами.

4. Впервые показана возможность специфического взаимодействия агглютининов ризобий и бацилл с углеводами фракций корней проростков гороха и пшеницы, выявлены растительные белки, входящие в состав фракции экзокомпонентов и мембранной фракции корней проростков этих растений, ответственные за связывание с бактериальными агглютининами. Впервые установлено, что агглютинины ризобий и лектины бацилл обладают способностью связываться не только с лектином растения-хозяина, но и с лектином «чужого» растения (пшеницы и гороха).

5. Впервые обнаружено, что агглютинины ризобий и лектины бацилл наряду с гемагглютинирующей активностью обладают и ферментативной активностью, что позволяет говорить о наличии на их поверхности двух активных центров: лектинового и ферментативного. Показано, что ферментативная активность агглютининов может либо увеличиваться, либо уменьшаться в зависимости от взаимодействия агглютининов со специфичными углеводными гаптенами либо бактериальной природы, либо компонентами корней проростков растений.

6. Впервые показано, что агглютинины R. leguminosarum 252 оказывают влияние на активность гидролитических ферментов бактериальной клетки. Впервые обнаружено изменение ферментативной активности растительных клеток под влиянием агглютининов ризобий и бацилл. В корнях проростков гороха, инкубированных с агглютининами ризобий, обнаружено достоверное увеличение протеолитической и (3-глюкозидазной активностей и значительное возрастание активности сукцинатдегидрогеназы растительной клетки. Инкубирование лектинов бацилл с корнями проростков пшеницы приводит к активированию растительной Р-глюкозидазы.

7. Впервые методом электронной микроскопии показано проникновение клеток P. polymyxa 1460 в ткани корня пшеницы. Прикрепление клеток ризобий и бацилл к корням гороха и пшеницы сопровождается разрыхлением и истончением клеточной стенки растений. Впервые выдвигается гипотеза о вовлечении лектинов-ферментов бацилл и ризобий в инокуляционный процесс.

8. Впервые показана возможность взаимодействия агглютининов ризобий и лектинов бацилл с внеклеточными полисахаридными компонентами почвенных азотфиксирующих бактерий, способность этих агглютининов ока.

257 зывать влияние на состояние мембранного аппарата других почвенных азотфиксирующих бактерий, а также проявлять бактерицидное воздействие на почвенные микроорганизмы.

9. На основе установления полифункциональности агглютининов ризобий и лектинов бацилл для симбиотических и ассоциативных бактерий предложена общая возможная схема взаимодействия азотфиксирующих бактерий с растениями и почвенными бактериями при образовании азотфиксирующих сообществ, которая предусматривает нахождение агглютининами специфичных рецепторов углеводной и белковой природы, следствием чего является прикрепление бактерий к поверхности корней растений, а также влияние агглютининов на различные метаболические процессы бактериальной и растительной клеток.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Настоящая работа посвящена изучению агглютининов (лектинов) азотфиксирующих бактерий, являющихся компонентами клеточной поверхности симбиотических и ассоциативных бактерий, которые во многом определяют формирование различных взаимоотношений между микроорганизмами и растениями, а также между микроорганизмами в прикорневой зоне растений, что представляет важное общебиологическое значение для дальнейшего познания процесса биологической фиксации азота и является весьма актуальной проблемой. В основе образования азотфиксирующих сообществ, подобно как и при формировании многоклеточных организмов, различных межвидовых ассоциаций, согласно современным представлениям, лежит углевод-белковое (лектиновое) взаимодействие. Многочисленными экспериментальными исследованиями в азотфиксирующих системах доказана роль лектинов растений. Анализ литературных данных показал, что работ, касающихся обнаружения лектинов на поверхности азотфиксирующих бактерий и их биологической роли в растительно-бактериальных ассоциациях, явно недостаточно, чтобы представить их значение в формировании азотфиксирующих ассоциаций, особенно на начальных этапах. Имеющиеся сведения к началу наших исследований, касались в основном лектинов пилийного происхождения и практически только у симбиотических бактерий.

Исследование функциональной роли лектинов, представителей различных азотфиксирующих систем: симбиотических (ризобий) и ассоциативных (на примере бацилл) бактерий, является перспективным направлением в выяснении молекулярных механизмов контактных взаимодействий бактериальных и растительных клеток в разных азотфиксирующих системах. Большой научный интерес будет представлять изучение влияния их на метаболизм бактериальной и растительной клеток, поскольку, с одной стороны, это будет связано с решением фундаментальных вопросов взаимодействия микрои макроорганизмов, с другой стороны знание биологической роли является перспективной задачей, решение которой приблизит исследователей в недалеком будущем к созданию наиболее эффективных и экологически чистых сообществ в прикорневой зоне, включающих взаимоотношения как между микроорганизмами, так и микроорганизмами и растениями.

Обнаружение способности почвенных азотфиксирующих бактерий R. leguminosarum 252, 249- P. polymyxa 1460, 1465 проявлять агглютинирующие свойства при отсутствии у них пилей, позволило нам сделать предположение о наличии аггютинирующих белков, непосредственно связанных с их клеточной поверхностью. Используя методы белковой химии, с поверхности клеток R. leguminosarum штаммов 252 и 249 были выделены белки, условно обозначенные нами как Rb R2 и R с молекулярными массами 47, 45 и 43 кДа, обладающие гемагглютинирующей активностью. Агглютинины по своей природе являлись гликопротеинами. Аминокислотный состав агглютининов характеризовался большим содержанием кислых аминокислот, отсутствием цистина и качественно практически не отличался друг от друга. Основными идентифицируемыми компонентами углеводной части агглютининов R. leguminosarum 252 были глюкоза, галактоза, манноза и глюкозамин. Несмотря на широкий спектр применяемых углеводов, специфичность к простым углеводам не была обнаружена. Рецепторами агглютининов, как нам удалось обнаружить, являлись углеводы более сложного строения, в частности, полисахариды (ЭПС и ЛПС) тех же ризобиальных клеток и множественные растительные рецепторы белкового происхождения.

У бактерий P. polymyxa штаммов 1460 и 1465 с поверхности клеток были выделены по два белка, условно обозначенные как Л1 и ЛИ. По специфичности и некоторым физико-химическим свойствам лектины штамма 1460 были идентичны лектинам P. polymyxa 1465. Л1 проявлял специфичность к глюку-роновой кислоте и фруктозе- 1,6-дифосфату, а ЛИ — к D-галактозамину, глю-куроновой кислоте, фруктозе-1,6-дифосфату и D-глюкозамину. Лектины по своей природе, так же как и агглютинины ризобий, являлись гликопротеина-ми, однако с несколько большими молекулярными массами, равными 72 и 69 кДа. Аминокислотный состав лектинов характеризовался отсутствием серу-содержащих аминокислот, углеводная часть лектина JII P. polymyxa 1460 содержала глюкозу, галактозу, маннозу, глюкозаминJII из P. polymyxa 1465 содержал еще арабинозу. ЛИ у обоих штаммов имел одинаковый набор углеводов, в который входили глюкоза, галактоза, манноза, арабиноза, ксилоза, глюкозамин. И агглютинины ризобий и лектины бацилл являлись термостабильными белками и сохраняли агглютинирующую активность при прогревании до 90° С в течение 10 минут.

В дальнейших экспериментах, используя метод электронной микроскопии и иммуномечения коллоидным золотом, нам удалось показать, что для всех штаммов ризобий и бацилл характерно равномерное распределение агглютинирующих белков по всей поверхности бактериальной клетки, что, тем самым, являлось доказательством отсутствия связи с пилийными структурами клетки, и отличало эти соединения от большинства, судя по литературным данным, известных бактериальных агглютининов.

Изучение некоторых физико-химических свойств, равномерно упорядоченное расположение агглютининов на бактериальной поверхности и перераспределение их преимущественно в растительной клетки при контакте бацилл и ризобий с корнями пшеницы и гороха, выявленное методом электронной микроскопии, позволило нам высказать предположение об их определенной физиологической роли в процессах взаимодействия с растениями и в первую очередь — об участии их в адгезивных процессах.

С этой целью был проведен целый ряд экспериментов, направленых на выяснение роли агглютининов R. leguminosarum 252 и лектинов P. polymyxa 1460 в прикреплении бактериальных клеток к корням растений. Изучение изотопным методом прикрепления клеток мутантного штамма ризобий (R.leguminosarum 252/7), дефектного по гемагглютинирующей активности к корням проростков гороха показало, что, как и клетки родительского штамма {R.leguminosarum 252), они также адсорбировались на корнях, однако количество их было в 2,6 раза меньше, что позволило говорить о способности агглютининов участвовать в процессе прикрепления.

Подобно агглютининам ризобий и лектинам других бактерий, лектины бацилл также проявляли адгезивные свойства. Первоначально это было обнаружено на эритроцитах крови человека, используя их в качестве модели, аналогично тому как это было сделано для ризобий. Клетки бацилл проявляли высокую адгезивную способность. Предварительная обработка клеток специфичными к лектинам углеводами значительно снижала величину адгезии, что свидетельствует в пользу участия этих соединений в адгезивном процессе. Доказательством прикрепления клеток бацилл к корням проростков пшеницы посредством их лектинов явились исследования, проводимые изотопным методом с предварительным блокированием углеводных сайтов связывания лектинов специфичными сахарами, которое приводило к значительному снижению процента прикрепившихся клеток — от 84 до 56%.

Установление способности агглютинирующих белков почвенных азотфиксирующих бактерий участвовать в прикреплении их к корням растений определило ход дальнейших наших исследований, связанных с выяснением конкретных клеточных структур в этом процессе. И поэтому следующим этапом нашей работы явилось изучение взаимодействия агглютининов бактерий с фракциями корней растений. Полученные данные свидетельствовали о возможности их специфического связывания с компонентами фракций корней проростков растений (пшеницы и гороха). Минимальные концентрации участвующих в этой реакции агглютининов ризобий (Ri и R2) составили 2,9 и 10,2 мкгдля лектинов бацилл (JII и ЛИ) 150 нг и 300 нг соответственно. С использованием метода иммуноблотинга были выявлены белки, входящие в состав фракции экзокомпонентов и мембранной фракции проростков корней гороха и пшеницы, ответственные за связывание с агглютининами.

R.leguminosarum 252 и лектинами P. polymyxa 1460, а также доказано образование специфической связи с углеводными гаптенами, находящимися во фракции экзокомпонентов. Поскольку в составе корневых выделений растений возможно присутствие растительных лектинов, была проверена способность агглютининов ризобий взаимодействовать с лектином гороха, а лектинов бацилл — с лектином пшеницы. Это взаимодействие оказалось специфичным по отношению к бактериальным агглютинирующим гликопротеинам, которые, по всей видимости, находили углеводные сайты в составе лектинов гороха и пшеницы. Таким образом, была показана возможность лектин-лектинового взаимодействия при связывании растительного и бактериального лектинов, что явилось новым шагом в изучении взаимоотношений бактерий и растений.

Представленные результаты открывают перспективы применения агглютинирующих белков (лектинов) при изучении структурной и функциональной организации отдельных компонентов фракций корней растений. Важным может оказаться их использование в качестве лектиносорбентов для разделения препаратов на компоненты.

Впервые полученные данные по взаимодействию агглютининов ризобий и лектинов бацилл с лектином растения-хозяина, а также агглютининов ризобий с лектином «чужого» растения — пшеницы и лектинов бацилл с лектином гороха, заслуживают особого внимания и подвергают, в какой-то степени, сомнению общепринятое в настоящее время суждение о строгой хозяйской специфичности.

Вышеизложенные сведения позволяют рассматривать взаимодействие между растением и бактериями на начальных этапах инфицирования как многоступенчатый процесс, состоящий из серии чередующихся взаимодействий, которые определяются не только узнающей способностью растений, но и бактерий.

Приоритетными являются данные по обнаружению способности очищенных препаратов лектинов бацилл и агглютининов ризобий проявлять ферментативную активность. Нами впервые была обнаружена протеоли-тическая активность у лектинов почвенных азотфиксирующих P. polymyxa 1460- протеолитическая, Р-глюкозидазная, пектинолитическая активности, активность кислой и щелочной фосфатаз у агглютининов R. leguminosarum 252. Оказалось, что величина ферментативной активности агглютинирующих белков может изменяться (увеличиваться либо уменьшаться) при блокировании их углеводных сайтов связывания специфичными гаптенами. Так, уменьшение или увеличение протеолитической активности лектинов бацилл зависело от того, каким именно специфичным сахаром проводилось блокирование их гемагглютинирующей активности. При использовании глюкуро-новой кислоты и фруктозы-1,6-дифосфата численное значение протеолитической активности лектинов бацилл, как JII, так и JIII достоверно уменьшалось. Инкубирование лектина ЛИ с D-галактозамином и D-глюкозамином, напротив, значительно повышало его протеолитическую активность.

Сочетание гемагглютинирующей и ферментативной активностей, выявленное нами у лектинов почвенных бацилл и агглютининов ризобий, как нам представляется, имеет большое значение при формировании азотфиксирующих бактериально-растительных ассоциаций. Сложный процесс взаимодействия бактерий с растениями, по всей видимости, начинается в муцигеле, в больших количествах покрывающем корневые волоски растения. Качественный анализ углеводной части фракции экзокомпонентов корней пшеницы, проведенный нами, показал присутствие в ней практически тех же Сахаров, которые, судя по литературным данным, содержал муцигель корней пшеницы. Взаимодействие лектинов бацилл с углеводной частью фракции экзокомпонентов, также как и при взаимодействии с препаратами углеводов, приводило к изменению их ферментативной активности. Значительное увеличение протеолитической активности лектинов бацилл, наблюдаемое нами в этих условиях, очевидно было связано с нахождением в составе муцигеля специфичных углеводных гаптенов. Взаимодействие агглютининов ризобий с углеводной частью фракции экзокомпонентов корней гороха также сопровождалось изменением их энзиматической активности — было установлено увеличение Р-глюкозидазной и уменьшение протеолитической активности.

Таким образом, можно полагать, что при контакте бактерий с растениями первоначально значительную роль играют адгезивные свойства бактериальных агглютиниов (лектинов), осуществляемые посредством взаимодействия их со специфическими сахарами, содержащимися в муцигеле, как показали наши исследования, а по мере того, как происходит взаимодействие агглютининов (лектинов) с теми или иными специфическими сахарами, то есть происходит естественное блокирование лектиновой активности, эти соединения начинают в большей или меньшей степени проявлять свою ферментативную активность. Полученные экспериментальные данные позволили нам предположить существование на молекуле агглютинирующих белков двух центров один из которых отвечает за связывание с углеводами (лектиновый центр), а другой за проявление ферментативной активности (каталитический центр).

Наряду с исследованиями биологических свойств агглютининов ризобий и лектинов бацилл несомненный интерес представляет изучение влияния их на метаболизм растительных и бактериальных клеток. Формирование азотфиксирующих систем предусматривает структурное и функциональное взаимодействие бактериальной и растительной клеток, где наряду с адгезивным процессом играют большую роль и ферментативные процессы. Имеются публикации, свидетельствующие о том, что в разрушении (гидролизе) клеточной стенки растений принимают участие, наряду с гидролитическими ферментами растений, и гидролитические ферменты некоторых почвенных бактерий. Нами впервые получены данные о возможном влиянии агглютининов ризобий и лектинов бацилл на ферментативные процессы растительной клетки. Экспериментально установлено, что ризобиальные агглютинины увеличивают активность гидролитических ферментов (протеиназы, Р-глюкозидазы) и активность некоторых дыхательных дегидрогеназ (сукцинат-дегидрогеназы) корней проростков гороха. Значительная активация Р-глюкозидазы в корнях проростков пшеницы происходила под влиянием лектинов бацилл.

Впервые, используя электронно-микроскопические исследования, нам удалось обнаружить проникновение клеток бацилл в ткани корня пшеницы и наблюдать уменьшение толщины растительной клеточной стенки в месте их проникновения. Истончение клеточной стенки корней гороха наблюдали и в местах проникновения клеток ризобий. Исходя из существующей в настоящее время теории ферментативного инокуляционного процесса мы полагаем, что в гидролизе клеточной стенки растений могут принимать участие агг-лютнины (лектины)-ферменты ризобий и бацилл, либо непосредственно воздействуя на клеточную стенку растения как ферменты, либо через активирование растительных гидролитических ферментов.

Таким образом, основываясь на вышеприведенных экспериментальных данных, нами впервые выдвигается гипотеза о вовлечении лектинов-ферментов, локализованных на поверхности азотфиксирующих бактериальных клеток, на примере бацилл и ризобий, в активное проникновение этих бактерий через растительную клеточную стенку внутрь корня.

Выясняя возможную роль агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий в микробных сообществах, исследовали их взаимодействие с полисахаридсодержащими (липополисахарид-белковым, полисахарид-липидным) комплексами азоспирил и экзои липополисахаридами ризобий, используя метод иммунодота. Были выявлены как специфические, обусловленные нахождением для агглютининов ризобий и лектинов бацилл специфических углеводных гаптенов, так и неспецифические взаимодействия биополимеров.

Дальнейшие работы были связаны с изучением влияния агглютинирующих белков бацилл и ризобий на функциональное состояние мембранного аппарата почвенных бактерий (азоспирилл, бацилл, ризобий), проводимое посредством измерения выхода низкомолекулярных компонентов из этих клеток. Разный характер выхода низкомолекулярных компонентов из клеток почвенных бактерий в процессе инкубации их с лектинами бацилл и агглютининами ризобий свидетельствовал о конформационных изменениях в ци-топлазматической мембране почвенных бактерий. Увеличение проницаемости мембраны под влиянием изучаемых агглютининов, как мы полагаем, может быть объяснен нахождением рецепторов на мембране бактерий, находящихся в прикорневой микробной ассоциации.

Любое микробиологическое сообщество, формирующееся в прикорневой зоне растений — это целый комплекс сложных взаимосвязей между бактериями, обуславливающих не только положительное (нахождение «нужных» или «выгодных» партнеров), но и негативное воздействие (связанные с синтезом различных бактериоцинов) на соседние клетки. Появляющиеся сведения о способности агглютинирующих белков проявлять бактерицидные свойства явились основанием исследовать эту способность и у агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий. Исследование бактерицидных свойств лектинов P. polymyxa показало угнетение роста бактерий R. leguminosarum, B. subtilis и некоторых штаммов азоспирилл. В литературе отсутствуют сведения об одновременном нахождении этих бактерий в прикорневой зоне растений. Вполне возможно, что лектины, находящиеся на поверхности бацилл, проявляют бактерицидные свойства по отношению к этим культурам и обеспечивают неспособность этих бактерий находиться одновременно в прикорневой зоне растений. Наряду с этим было показано, что лектины бацилл не оказывают никакого влияния на рост агробактерий, псевдомонад, эрвиний и некоторых штаммов азоспирилл, то есть тех микроорганизмов, в ассоциации с которыми, судя по некоторым публикациям, они обнаружены в природных условиях. Агглютининам ризобий также как и лектинам бацилл свойственно проявление бактерицидных свойств. Было обнаружено, что оба агглютинина ингибировали рост таких бактерий как бациллы, азоспириллы, эрвинии, эшерихии, стафилококк. Проявление лектинами бацилл и агглютининами ризобий бактерицидных свойств в отношении одних культур и отсутствие этих свойств в отношении других соответствует литературным данным, свидетельствующим либо об отсутствии одновременного нахождения, либо о присутствии их вместе с бациллами и ризобиями в прикорневых ассоциациях. Мы полагаем, что одним из механизмов ингибирова-ния роста бактерий агглютининами бацилл и ризобий может являться нахождение специфических рецепторов для этих белков на мембране бактерий, взаимодействие с которыми приводит к конформационным изменениям мембраны в целом и нарушению метаболизма бактериальных клеток. Инкубирование лектинов P. polymyxa 1460 с клетками R. leguminosarum 252 и A. brasilense 245, как было показано нами, сопровождалось значительным выходом из клеток низкомолекулярных веществ по сравнению с контрольными клетками, что свидетельствовало о нарушении проницаемости мембраны и подтверждало наше высказанное предположение.

Агглютинирующие белки, находящиеся на поверхности бактерий, входящих в состав азотфиксирующих сообществ в прикорневой зоне растений, способны оказывать, влияние и на различные ферментативные процессы бактериальных клеток, подобно тому как это происходит в отношении растительных клеток. Нами было обнаружено, что отсутствие агглютинирующих белков в бактериальной клетке сказывается на протекании многих ферментативных реакций в самой бактериальной клетке, в частности активность таких гидролитических ферментов как (3-глюкозидаза, кислая и щелочная фосфата-за, активность протеолитических и пектинолитических ферментов была значительно ниже у клеток мутантного штамма ризобий, дефектного по гемагглютинирующей активности по сравнению с активностями этих ферментов в.

253 клетках исходного штамма ризобий. Кроме того, выявлено и влияние агглютининов R. leguminosarum 252 на активность этих же гидролитических ферментов в самой бактериальной клетке.

Таким образом, представленные в настоящей работе результаты исследований позволяют говорить о большом сходстве между агглютининами симбиотических бактерий и лектинами ассоциативных бактерий как в физико-химических и биологических свойствах, так и в выполнении ими полифункциональной роли при взаимодействии с микрои макроорганизмами. Приведенные экспериментальные данные свидетельствуют о существенном вкладе бактериальных агглютининов в общее представление углевод-белкового процесса взаимодействия почвенных азотфиксирующих бактерий с растениями, и с микроорганизмами, что значительно дополняет и расширяют наше представление о формировании ассоциативных и симбиотических взаимоотношений. Основываясь на изложенных выше результатах исследований, роль агглютининов (лектинов) симбиотических и ассоциативных почвенных бактерий во взаимодействии их с растениями и бактериями в азотфиксирующих сообществах можно представить в виде следующей предполагаемой схемы (рис.67).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Н., Арутюнян С. А. Взаимодействие клубеньковых бактерий с оболочкой изолированных клеток корней гороха и люцерны // Биол. журн. Армении. 1987. -Т. 40, N 4. — С. 285−289.
  2. О.А., Васюк Л. Ф., Элисашвили Т. А., Плющ А. В. Азотфик-сирующая активность и эффективность спирилл, обитающих на корнях растений // Микробиология.- 1985. Т. 54, вып. 6. — С. 1002−1007.
  3. В. Введение в иммунохимическую специфичность / Под ред. А. Е. Гурвича. М.: Изд-во иностр. лит., 1963. — 184с.
  4. Н.Н. Субмитохондриальное распределение лектиновой активности и ее изменения с возрастом растений: Дисс. канд. биол. наук. Москва, 1999.- 182 с.
  5. В.И., Брилене Т. А., Ленцнер Х. Н., Ленцнер А. А. Методика изучения адгезивного процесса микроорганизмов // Лаб. дело. 1986. — Т. 4. -С. 210−212.
  6. В.Г., Петрыкина З. М., Полин А. Н. Сравнение литического действия грамицидина S и его производных на протопласты Bacillus megaterium и Micrococcus lysodeikticus II Микробиология. 1982. — Т. 51, вып. 5.-С. 838−841.
  7. В.Г., Королев П. Н., Коношенко Г. И., Новожилова Т. Ю., Полин А. Н. Изучение устойчивости Escherichia coli к мембраннотропному антибиотику грамицидину S // Микробиология.- 1990. Т. 59, вып. 4. -С.702−704.
  8. И.Д., Уварова Р. Н., Иванов К. К., Каздобина И. С., Булатова Т. И., Мельников В. Н. Получение нейротоксина и гемагглютинина Clostridium botulinum типа, А и характеристика токсина // Биохимия.-1983. Т. 48, вып. 5, — С. 788−796.
  9. Г. Я. Углеводсодержащие полимеры в процессах узнавания молекул и клеток // Успехи биологической химии.- М., 1979. Т. XX.-С. 46−70.
  10. В.К., Рудиковский А. В., Побежимова Т. П., Варакина Н. Н. Влияние белков, выделенных из проростков кукурузы, подвергнутых тепловому шоку на энергетическую активность митохондрий // Физиол. растений. 1988. — Т. 35, вып. 5.- С. 837−840.
  11. Э., Медъеши Г., Верецки А. Электрофорез в разделении биологических молекул.- М.: Мир, 1982. 449 с.
  12. Н.В., Фиш Н.Г. Адгезины микроорганизмов // Итоги науки и техники. Сер. Микробиология.- М: ВИНИТИ, 1990. Т. 16, — 108 с.
  13. П. Дж., Дэй ДЖ. М. Несимбиотическая фиксация азота в почве // Почвенная микробиология.- М.: Колос, 1979. С. 275−306.
  14. JI.A., Богатырев В. А. Коллоидное золото в твердофазных методах анализа//Биохимия.- 1997. Т. 62, N 4. — С. 411−418.
  15. И.В., Коннова С. А., Федоненко Ю. П., Дыкман Л. А., Игнатов В. В. Роль полисахаридсо держащих компонентов капсулы Azospirillum brasilense в адсорбции бактерий на корнях проростков пшеницы // Микробиология. 2001. — Т. 70, N 1. — С. 45−50.
  16. Н.С. Основы учения об антибиотиках.- М.: Высшая школа, 1969.-С. 195−215.
  17. А.Н., Осипов Н. П., Дзантиев Б. Б., Гаврилов Е. Н. Теория и практика иммуноферментного анализа. М.: Высшая школа, 1991. — 228 с.
  18. Г. И. Руководство к практическим занятиям по сельскохозяйственной микробиологии. Учеб. пособие для студ.- 2-е изд., перераб. и доп.- М.: Высшая школа, 1981. -271 с.
  19. Ю.В. Патогенность как функция биомолекул.- М.: Медицина, 1985.- 240 с.
  20. А.Т., Игамбердиев А. У., Ашнин JI. Малатдегидрогеназная система Wolffia arrhiza: характеристика и роль в адаптации к свету и темноте // Физиол. растений.- 1996. Т. 43, N 1 .- С. 36−42.
  21. И.Я., Косенко JI.B. Методы изучения микробных полисахаридов.- Киев: Наукова думка, 1982. 192 с.
  22. В.В., Фуртат И. М., Василевская И. А., Сергейчук М. Г., Ми-хальский J1.A. Антагонистические свойства спорообразующих бактерий, контаминирующих процесс производства лизина // Микробиол. журн. 1993.-Т. 55, N4. -С. 53−58.
  23. В.В., Курганов Б. И. Ферменты метаболизма малата: характеристика, активность, биологическая роль // Биохимия. 1992. -Т. 57, N 5, — С. 653−662.
  24. А.У., Фалалеева М. И. Выделение и характеристика сук-цинатдегидрогеназного комплекса митохондрий растений // Биохимия.-1994. Т. 39, вып. 8. — С. 1198−1206.
  25. О.А., Стадник Г. И., Игнатов В. В. Лектины корней проростков пшеницы в процессе взаимодействия растения с ассоциативными микроорганизмами рода Azospirillum // Прикл. биохим. и микробиол.-1996.- Т. 32, N4. С. 458−461.
  26. P.M., Хайлова Г. Ф. Бактериальный азотфиксирующий комплекс Bacillus macerans Rhizobium meliloti // Биологическая фиксация молекулярного азота: Мат. VI Всесоюзного Баховского коллоквиума. -Киев, 1983. — С. 112−113.
  27. JI.B., Никитина В. Е., Стадник Г. И. Нитрогеназная активность иммобилизованных клеток Bacillus polymyxa II Биотехнология.-1986.-N 2.-С. 97−101.
  28. Л.В., Мордкович С. С., Никитина В. Е., Савенкова Н. Н., Романова Е. С., Стадник Г. И., Вишневецкая О. А. Исследование азотфик-сирующей способности Azospirillum brasilense Sp7 на корнях злаков // Изв. АН СССР, сер. биол.- 1988. N 6.- С. 873−877.
  29. Л.В., Савенкова Н. Н., Вишневецкая О. А., Никитина В. Е., Мордкович С. С. Изучение нитрогеназной активности бактерий рода Azospirillum на корнях пшеницы // Изв. АН СССР, сер. биол. 1989. — N 2,-С. 304−307.
  30. Л.В., Вишневецкая О. А., Богатырев В. А., Никитина В. Е., Итальянская Ю. В. Определение локализации лектинов, агглютининов почвенных азотфиксирующих бактерий // Микробиология.- 1995. -Т. 64, N4.-С. 453−457.
  31. Л.В., Пономарева Е. Г., Соболева Е. Ф., Никитина В. Е. Изучение бактерицидных и фунгицидных свойств белков агглютининов (лектинов) почвенных азотфиксирующих бактерий // Биотехнология. -1997.-Т. 3.-С. 10−13.
  32. Е.И., Тиньянова Н. З. Литические свойства некоторых споровых термофильных бактерий // Микробиол. журн. 1981. — Т. 43, N 2. -С. 152−155.
  33. Т.М. Динамика накопления углеводов различными штаммами Rhizobium leguminosarum II Микробиол. журн. 1984. — Т.46, N 1. -С.39−42.
  34. Э.А., Гетьман Е. И., Вьюницкая В. А. Бактерии рода Bacillus -продуценты внеклеточных лектинов // Изучение и применение лектинов.- Тарту: Уч. зап. Тарт. ун-т., 1989. Т. 1.- С. 72−80.
  35. Э.А. Внеклеточные лектины бактерий // Микробиол. журн. -1990.-Т. 52, N3,-С. 92.
  36. С.В., Лыскова Т. И., Пашенцева Т. В. Механизмы индукции белками выхода нуклеотидов клетки и кооперативные конформационные перестройки мембран // Биофизика. 1972. — Т. 17, N 3. — С. 435−440.
  37. С.В., Руденюк А. Н. Проницаемость и термоустойчивость цито-плазматических мембран // Биофизика мембран.- Каунас, 1973. С. 340 343.
  38. С.А., Скворцов И. М., Макаров О. Е., Игнатов В. В. Свойства полисахаридных комплексов, продуцируемых Azospirillum brasilense и получаемых их них полисахаридов // Микробиология. 1994. — Т. 63, N 6.-С. 1020−1030.
  39. Ф.П., Умаров М. М. Образование водорода азотфиксирую-щими ассоциациями микроорганизмов // Микробиология. 1982. — Т. 51, N3. — С. 392−395.
  40. Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Сер. Общ. пробл. физ.-хим. биол.- М: ВИНИТИ, 1984.- Т. 1.-351 с.
  41. М.Б. Итоги науки и техники. Вирусология.- М.:ВИНИТИ, 1986.-Т. 12.- 184 с.
  42. JT.B., Ковалевская Т. М., Захарова И. Я., Новикова А. Т., Бере-стецкий О.А. Взаимодействие полисахаридов клубеньковых бактерий кормовых бобов с лектинами доминирующего растения-хозяина // Микробиология. 1988. — Т. 57, вып. 4. — С. 675−679.
  43. JI.B., Пацева М. А., Захарова И. Я. Взаимодействие полисахаридов клубеньковых бактерий гороха с лектином доминирующего растения-хозяина//Микробиология. 1989. — Т. 59, N5. — С. 812−817.
  44. JI.B., Рангелова В. Н., Антипчук А. Ф. Полисахариды Rhizobium leguminosarum и их взаимодействие с лектинами растения-хозяина // Микробиол. журн, — 1989. Т. 51, N 5. — С. 71−77.
  45. JI.B., Пацева М. А., Захарова И. Я. Моносахаридный состав поверхностно локализованных полисахаридов клубеньковых бактерий гороха // Микробиология.- 1990. Т. 59, N 2. — С. 289−295.
  46. Косенко J1.B., Рангелова В. Н., Антипчук А. Ф. Влияние лектина гороха на рост Rhizobium leguminosarum II Микробиол. журн. -1993. -Т. 55, N 1. -С. 65−70.
  47. В.В., Семак Н. Н., Щеголев С. Ю., Позднякова Л. И., Игнатов В. В. Взаимодействие лектина пшеницы со свободноживущими азот-фиксирующими микроорганизмами // Докл. АН СССР.- 1984. Т. 274, N3.-C. 751−753.
  48. Краткий определитель бактерий Берги / Под ред. Дж. Хоулта.: Мир, 1980. 496 с.
  49. B.JI. Усвоение и метаболизм азота у растений.- М. 1987. -С.11−36.
  50. В.М. Очистка ферментов с помощью лектинов // Биотехнология, — 1985,-N5.-С. 11−27.
  51. В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология.-1986.-Т. 2, N6.-С. 66−79.
  52. В.М. Лектины в исследовании белков и углеводов // Итоги науки и техники. Сер. биотехнология / ВИНИТИ. 1987. — Т. 2. — С. 4−40.
  53. В.М., Запрометова О. М. а-галактозидаза Cephalosporium acremonium 237 и ее лектиновые свойства // Биохимия. 1988. — Т. 53, вып. 8. — С. 1270−1277.
  54. В.М. Энзимологические аспекты использования лектинов // Биотехнология. 1989. — Т. 5, N 5. — С. 676−687.
  55. В.М. Биотехнология лектинов // Биотехнология. 1989а. — Т. 5, N6.-С. 676−691.
  56. В.М., Симоненко И. А., Буданов М. В. Очистка и некоторые свойства внеклеточного сиалоспецифичного лектина Bacillus subtilis 316 М // Прикл. биох. и микробиол. 1993. — Т. 29, N3. — С. 389−397.
  57. Л.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого // Успехи биол. химии.- М., 1979. Т. XX. — С. 71−94.
  58. Л.И., Болобова А. В., Тагаев М. Гликоконьюгаты клеточной оболочки клубеньковых бактерий // Успехи биол. химии.- М., 1982.- Т. XXIII. С. 155−169.
  59. М.Д., Панасюк Е. Н., Луцик А. Д. Лектины.- Львов: Вища школа, 1981, — 156 с.
  60. Н.Н., Волкогон В. В. Активность азотфиксации в корневой зоне небобовых растений // Микробиол. журн. 1985. — Т. 47, вып. 3. — Р. 18−23.
  61. Н.Н., Надкерничная Е. В., Волкогон В. В., Ушакова М. А. Активность азотфиксации и азотфиксирующие микроорганизмы ризосферы озимой ржи // Микробиол. журн. 1992. — Т. 54, N 6. — С. 10−16.
  62. Международная конференция по лектинам (11-я) // Микробиол. журн.-1990. Т. 52, N3. — С. 102−105.
  63. А.И., Еркеев A.M. Изучение антагонизма между почвенными бациллами и микромицетами рода Fusarium LK:Fr. // Микробиол. журн. 1990. — Т. 52, N 1. — С 530- 536.
  64. Методы белкового и аминокислотного анализа растений / Под ред. В. Г. Конарева, — Л.: ВИР, 1973. 69 с.
  65. Методы биохимического исследования растений / Под. ред. А. И. Ермакова.- Л.: Агропромиздат, 1987. 49 с.
  66. Методы изучения мембран растительных клеток: Учебное пособие / Под ред. В. В. Полевого, Г. Б. Максимова, Н. Ф. Синюткиной. Л.: Изд-во Ленингр. ун-т, 1986. — С. 54.
  67. Методы общей бактериологии.- М.: Мир, 1983. 95 с.
  68. Микробиология с техникой микробиологических исследований / Под ред. А. С. Лабинской.- М.: Медицина, 1978. 349 с.
  69. Е.Н., Шильникова В. К. Биологическая фиксация атмосферного азота.- М.: Наука, 1968. 370 с.
  70. Д.И., Васильева Л. В. Фимбрии у почвенных бактерий // Микробиология. 1965. — Т. 34, — С. 400−402.
  71. Д.И., Васильева Л. В., Лохмачева Р. А. Новые и редкие формы почвенных микроорганизмов.- М.: Наука, 1966. 38 с.
  72. В.Е., Галкин М. А., Котусов В. В., Крапивина Л. И., Игнатов В.В. Влияние лектина пшеницы на азотфиксирующую активность
  73. Azospirillum brasilense II Прикл. биох. и микробиол. 1987. — Т. XXIII, вып. 3. — С. 389−391.
  74. В.Е., Аленькина С. А., Пономарева Е. Г., Савенкова Н. Н. Изучение роли лектинов клеточной поверхности азоспирилл во взаимодействии с корнями пшеницы // Микробиология. 1996. — Т. 2. — С. 165−170.
  75. И.А. Статистическая обработка результатов экспериментальных исследований // Патол. физиол. и эксперим. терапия. 1960. — N 4.- С. 76−89.
  76. JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. -М.: Наука, 1983.- 206 с.
  77. И.Н., Тиньянова Н. З., Жолнер Л. Г. Антимикробные свойства некоторых термофильных бацилл // Микробиол. журн. 1991. — Т. 53, N 1.-С. 84−89.
  78. В.И. Изучение реакции клеток стафиллококка 209-р в суспензиях при некоторых физико-химических воздействиях: Дисс.. канд. биол. наук. Саратов, 1974. 173 с.
  79. .П. Практикум по биохимии растений.- М.: Колос, 1985. С. 212−215.
  80. B.C., Коваленко Э. А., Симоненко И. А. Влияние факторов внешней среды на биосинтез лектинов Bacillus mesentericus // Микробиол. журн.- 1988. Т. 50, N 2. — С. 12−16.
  81. В.В., Максимова Т. М. Методы биохимического анализа растений. Л.: Изд-во Ленигр. ун-т, 1978. — 192 с.
  82. Е. Г. Биологическая активность лектинов бактерий рода Azospirillum: Дисс. канд. биол. наук. Саратов, 1997. 105с.
  83. Т.В. Азотфиксирующие микроорганизмы рода Azospirillum, выделенные из почв Советского Союза // Мат. IV Всесоюз. Баховскогоколлоквиума. Биологическая фиксация молекулярного азота. Киев: Наук, думка, 1983. — С. 69−71.
  84. И.С., Косинова Л. Ю. Азотфиксирующая способность симбио-тических бактерий в ризосфере растений и почве // Сб.: Использование микроорганизмов в сельском хозяйстве и промышленности.- Новосибирск, 1982.-С. 10−14.
  85. Г. В., Созинов Д. Ю., Воронина Н. Н. Механизмы, обуславливающие устойчивость микробных ассоциаций к неблагоприятным внешним воздействиям // Микробиология.- 1998. Т. 67, N 5. — С. 643 648.
  86. Р.К., Швецова И. В., Адсорбционные свойства изолированных стенок растительной клетки // Физиология растений. 1969. — Т. 16, вып. 3. — С. 447−451.
  87. Н.Н., Матвеев В. Ю., Панасенко В. И., Котусов В. В. Зависимость агглютинации Azospirillum brasilense Sp7 лектином пшеницы от фазы роста культуры // Прикл. биохим. и микробиол.- 1986. Т. 22, N 3. — С. 396−399.
  88. И.А., Коваленко Э. А., Подгорский B.C. Лектинпродуци-рующая способность Bacillus mesentericus II Изучение и применение лектинов. Тарту: Уч. зап. Тарт. ун-т, 1989. — Т. 1. — С. 118−123.
  89. Н.Н., Айзенберг В. А., Антипчук А. Т., Танцюренко Е. В. К вопросу о наличии пектинолитической активности у клубеньковых бактерий // Микробиол. журн. 1990. — Т. 52, N 1. — С. 22−23.
  90. И.Г., Малиновская Л. П., Токовенко И. П. Чувствительность микоплазм, выделенных из растений, к некоторым антибиотикам и хи-миопрепаратам // Микробиол. журн. -1989. Т. 51, N 3. — С. 23−29.
  91. И.Г., Токовенко И. П., Малиновськая Л. П. Углеводная специфичность лектинов ахолеплазм как отражение эволюции их патоген-ности // Микробиол. журн. -1993. Т. 55, N 4. — С. 25−31.
  92. А.Т., Крымовская С. С., Резник С. Р. Ферментативная активность бацилл, перспективных для включения в состав биопрепаратов // Микробиол. журн. 1990. — Т. 52, N 2. — С. 9- 14.
  93. В.В., Резник С. Р., Василевская И. А. Споровые аэробные бактерии продуценты биологически активных веществ. — Киев: Наук, думка, 1983.- 148с.
  94. В.В., Рева О. Н., Вьюницкая В. А. Распределение бактерий рода Bacillus на кластеры по спектру антагонистической активности // Микробиол. журн, — 1995. Т. 57, N 1. — С. 3−13.
  95. Г. К., Кривопалов Ю. В., Беликов В. А., Чумаков М. И. Прикрепление Agrobacterium radiobacter к корням пшеницы // Микробиология, — 1995. Т. 64, N 4. — С. 526−530.
  96. И.Б., Крамаров В. М., Резник С. Р., Смирнов В. В. Сайтспе-цифические эндонуклеазы бактерий рода Bacillus II Микробиол. журн. -1990.-Т. 52, N2.-С. 8−11.
  97. Р., Эдельберг Э., Ингрэм Дж. Мир микробов.- М.: Мир, 1979. -Т.3.- 478 с.
  98. Н.Ф., Венедиктов B.C., Степаненко В. И., Кириллова Ф. М. Электронно-микроскопическое изучение бактерий псевдотуберкулеза, выращенных при разных температурах // Психрофильность патоген, микроорг. Новосибирск, 1986. — С. 41−46.
  99. Е.Г., Полянская JI.M., Кожевин П. А. Межмикробные взаимодействия в почве // Микробиология, — 1990. Т. 59, вып. 4. — С. 688−694.
  100. М.М. Значение несимбиотической азотфиксации в балансе азота в почве // Изв. АН СССР, сер. биол. 1982. — N 1. — С. 92−105.
  101. М.М. Ассоциативная азотфиксация в биогеоценозах // Почвенные организмы как компоненты биогеоценоза. М., 1984. — С. 185−198.
  102. М.М. Ассоциативная азотфиксация: проблемы и перспективы // Бюлл. ВНИИСХМ, — 1985. N 42. — С. 9−13.
  103. М.М. Ассоциативная азотфиксация.- М.: Изд-во МГУ, 1986. -134 с.
  104. Л.С., Позднякова Л. И., Каневская С. В. Выделение азоспи-рилл из культурных и дикорастущих злаков Саратовской области // Микробиология. 1985. — Т. 54, вып .4. — С. 684−685.
  105. Ю.В., Михайлов В. В., Жигалина И. И., Иванова Е. П., Коэже-мяко В.Б., Оноприенко Н. Б., Рассказов В. А., Еляков Г. Б. Высокоактивная щелочная фосфатаза из морской бактерии // Докл. АН СССР.- 1991. -Т. 320, N2. С. 485−487.
  106. Ю.Б., Егорова Т. А., Севастьянова Т. А. Практикум по общей биохимии.- М.: Просвещение, 1975. 318 с.
  107. М.И. Участие поверхностных полисахаридов и белков бактерий семейства Rhizobiaceae в адсорбции и прикреплении к поверхности растений // Микробиология, — 1996. Т. 65, N 6. — С. 725−739.
  108. В.В., Смородинская Н. В., Гонескина Н. В., Бейк Е. И. Определение холестерина Fusobacterium nucleatum РК1594 11 Успехи микробиол. и иммунол. 1998. — Т. 13. — С. 47−50.
  109. .М., Туряница А. И., Вьюницкая В. А. Антагонистическая активность споровых бактерий по отношению к некоторым представителям рода Erwinia // Микробиол. журн. 1994. — Т. 56, N 1. — С. 9−16.
  110. М.Р., Балабан Н. П., Нехотяева Н. В., Ицкович Е. Л., Шакиров Е. В., Лещинская И. Б., Руденская Г. Н. Секретируемые гидролазы стрептомицин-устойчивых бактерий Bacillus intermedius 11 Биохимия. 1996. — Т. 61, вып. 1.-С. 110−118.
  111. Т. Г., Егоров Н. С., Лория Ж. К., Выборных С. Н. Биологическая активность параспоральных кристаллов Bacillus thuringiensis II Изв. АН СССР, сер. биол. 1988. — N 3. — С. 427−436.
  112. Т. Г., Егоров Н. С. Антимикробная активность белковых включений различных бактерий // Докл. АН СССР. 1996. — Т. 349, N 2. — С. 283−286.
  113. Abdel W.A.M. Characterization of nitrogen-fixing (C2H2 reducting) Bacillus species from Egyptian soils // Ztschr. allgem. Microbiol. — 1980. -V. 20, N 8. — P. 487−494.
  114. Adelberg E.A., Mandel M., Chen G.C.C. Optimal conditions for mutagenesis by N-methyl-N-nitro-N-nitrosoguanidine in Escherichia coli K12 // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1965. — V. 18. — P. 788−795.
  115. Ahmad A., Law K. Strategies for designing antibody-toxin conjugates / Trends in Biotechnol. 1988. — V. 6, N 10. — P. 246−251.
  116. Albersheim P., Anderson A.J. Proteins from plant cell walls inhibit polygalacturonases secreted by plant pathogens // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1971. — V. 68, N 8. — P. 1815−1819.
  117. Alen’kina S.A., Golovko M.V., Nikitina V.E. The influence of lectins from
  118. Alexidze G. Ya. Lectin-like membrane proteins of triticale leaf chloroplasts and their endogenous ligands // 17 th Intern. Lectin Meeting: Suppl. Abstr., 24−27 September 1997, Germany. Wurzburg, Germany, 1997. — P. 2.
  119. Allwood M., Russel A.D. Influence of ionic and noionic material on thermally-induced ribonucleic acid degradation and leakage in Staphylococcus aureus II J. Pharm. Sci. 1970. — V. 59, N 2. — P. 180−183.
  120. Angle J.S. Pectic and proteolytic enzymes produced by fast- and slow-growing soybean rhizobia // Soil. Biol, and Biochem. 1986. — V.18, N1. — P. 115−116.
  121. Anolles G.C., Favelukes G. Quantitation of adsorption of Rhizobia in low numbers to small legume roots // Appl. and Environ. Microbiol. 1986. — V. 52, N2. -P. 371−376.
  122. Baldani V.L.D., Aevares M.A. de В., Baldani J.I., Dobereiner J. Establishment of inoculated Azospirillum in the rhizosphere and in roots of field grown wheat and sorghum // Plant and Soil. 1986. — V. 90, N 1−3. — P. 35−47.
  123. Barondes S.H. Soluble lectins: a new class of extracellular proteins // Science. 1984. — V. 223, N 4642. — P. 1259−1264.
  124. Barondes S.H. Bifunctional properties of lectins: lectins redefined // Trends Biochem. Sci. 1988. — V. 13. — P. 480−482.
  125. Bar-Shavit Z., Ofek I., Goldmam R., Mirelman D., Sharon N. Mannose residues on phagocytes as receptors for the attachment of Escherichia coli and Salmonella typhi II Biochem. and Biophys. Res. Commun.- 1977. -V.78, N l.-P. 455- 460.
  126. Bauer W. Infection of legumes by Rhizobium II Annu. Rev. of Plant Physiol. 1981. — V. 32.-P. 407−449.
  127. Beevers H. Microbodies in higher plants // Annu. Rev. of Plant Physiol. -1979.-V. 30.-P. 159−193.
  128. Behhari M.E., Gehin G., Coulon J., Bonaly R. Evidence for a lectin in Kluyveromyces sp. that is involved in co-flocculation with Schizosaccharomyces pombe // FEMS Microbiol. Lett. 2000. — V. 184. — P. 41−46.
  129. Berger H., Hacker J., Juarez A., Hyghes C., Goebel W. Cloning of the chromosomal determinants encoding hemolysin production and mannose-resistant hemagglutination in Escherichia coli // J. Bacterid.- 1982. V. 152. -P. 1241−1247.
  130. Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology /Ed. G. Garrity. Springer N.Y., 2001. — V. 1.-776 p.
  131. Beringer J.E. R Factor transfer in Rhizobium leguminosarum II J. Gen. Microbiol.- 1974. V.84. — P. 188−198.
  132. Berquist N., Schilling W. Preparation of antihuman immunoglobulin for indirect fluorescent tracing of antibodies // Standartisation in immunoflurescence. Oxford, 1970. — P. 19−65.
  133. Bhagwat A.A., Thomas J. Dual binding sites for peanut lectin on Rhizobia II J. Gen. Microbiol.- 1980.-V. 117, Part l.-P. 119−125.
  134. Bhagwat A.A., Thomas J. Legume-rhizobium interaction: host induced alteration in capsular polysaccharides and infectivity of cowpea Rhizobium II Arch. Microbiol. 1984. — V. 140, N 2. — P. 260−264.
  135. Bhattacharya L., Das P.K., Sen A. // Arch. Biochem. Biophys. 1981. — V. 211, N 1. — P. 459−470.
  136. Biely P., Kratky Z., Bauer S. Interaction of concanavalin A with external mannan-proteins of Saccharomyces cerevisiae. Glycoprotein nature of glucanase // Eur. J. Biochem. 1976. — V. 70, N 1. — P. 75−81
  137. Bogatyrev V.A., Dykman L.A., Matora L.Yu., Schwartsburd B.I. The serotyping of Azospirillum spp. by cell-gold immunoblotting // FEMS Microbiol. Lett. 1992. -V. 96. — P. 115−118.
  138. Bohlool B.B., Schmidt E.L. Lectins: A Possible basis for specificity in the Rhizobium-legume root nodule symbiosis // Science. 1974. — V. 185. — P. 269−271.
  139. Bohlool B.B., Schmidt E.L. Immunofluorescent polar tips of Rhizobium japonicum: possible site of attachment on lectin binding // J. Bacteriol. -1976.-V. 125.-P. 1188−1194.
  140. Bonish P.M. Pectolytic enzymes in inoculated and uninoculated red clover seedlings // Plant and Soil. 1973. — V. 39. — P. 319−328.
  141. Booth B.A., Sciortino C.V., Finkelstein R.A. Adhesins of Vibrio cholerae II Microbial lectins and agglutinins /Ed. D. Mirelman.- John Wiley and Sons. New York, 1986. P. 169- 182.
  142. Bowles D.J., Chaplin M.F., Marcus S.E. Interaction of concanavalin A with native and denatured forms of Jackbean a-D-mannosidase // Eur. J. Biochem.- 1983. V. 130. — P. 613−618.
  143. Boyd W.C., Shapleigh E. Specific precipitating activity of plant agglutinins (lectins) // Science. 1954. — V. 119. — P. 419−425.
  144. Boyd W.C. The lectins: their present status // Vox Sang. 1963. — V. 8, N 1. -P. 1−32.
  145. Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. — V. 72, N 1. — P. 248−254.
  146. Brechtel R., Rudiger H. A lectin with enzymatic activity from the mushroom Pleurotus ostreatus II 17 th Intern. Lectin Meeting: Suppl. Abstr., 24−27 September 1997, Germany. Wiirzburg, Germany, 1997. — P.4.
  147. Brown J.C., Hunt R.C. Lectins II Int. Rev. Cytol. 1978. — V.52. — P. 277 349.
  148. Brunins G., Bolin J. Interaction between Yersinia pseudotuberculosis and the Hela cell surface //J. Med. Microbiol. 1983. — V. 16. — P. 245−261.
  149. S., Yurkevitch E., Schwartsburd В., Окоп Y. Involvement of outer-membrane proteins in the aggregation of Azospirillum brasilense II Microbiology. 1999. — V. 145. — P. 1145−1152.
  150. Callaham D.A., Torrey J.G. The structural basis for infection of root hairs of Trifolium repens by Rhizobium II Can. J. Bot. 1981. — V. 59, N 9. — P. 16 471 664.
  151. Chaboud A., Rougier M. Identification and localization of sugar components of rice (Oryza sativa L.) root cap mucilage // J. Plant Physiol.- 1984. V. 116. — P. 323−330.
  152. Chan K.-F. J. Ganglioside-modulated protein phosporylations // J. Biol. Chem.- 1988. V. 263, N 1. — P. 568−574.
  153. Cieplak W., Hasemann C., Eidels L. Specific cleavage of diphteria toxin by human urokinase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. — V. 157, N 2. -P. 747−754.
  154. Collier W., de Miranda. Bacterien-hemagglutination // J. Microbiol. Serol. -1955. -V. 21. P. 133−140.
  155. Collmer A.P., Berman M.S., Mount M.S. Pectate lyase regulation and bacterial soft-rot pathogenesis // Phytopathogenic prokaryotes / Eds. M. S Mount, G.H. Lagy-Academic Press, 1982. V. 1. — P. 395−422.
  156. Currier W.W., Strobel G.A. Chemotaxis of Rhizobium spp. To glycoprotein produced by birdsfoot trefoil roots // Science. 1977. — V. 196. — P. 434−436.
  157. Dart P.J. The infection process // The biology of nitrogen fixation / Ed A. Quispel, North Holland Publishing Co., Amsterdam, 1974. P. 381−429
  158. Dangar Т.К., Basu P. S. Studies on seasonal variation of plant hormones, nitrogen fixation and indole acetic acid metabolism in root pobulus of butea monosperme (Lam) // Plant and Soil. 1985. — V. 84, N 1. — P. 147−152.
  159. Das-Gupta B.R., Sugiyama H. Inhibition of Clostridium botulinum types A and В hemagglutinins by sugars // Can. J. Microbiol. 1977. — V. 23, N 9. -P. 1257−1260.
  160. Dazzo F.B., Hubbell D.H. Cross-reactive antigens and lectin as determinants of symbiotic specificity in the Rhizobium-clovev association // Appl. Microbiol. 1975. — V. 30, N 6. — P. 1017−1033.
  161. Dazzo F.B., Brill W.J. Receptor site on clover and alfalfa roots for Rhizobium II Appl. and Environ. Microbiol. 1977. — V. 33. — P. 132−136.
  162. Dazzo F.B., Brill W.J. Bacterial polysaccharide which binds Rhizobium trifolii to clover root hairs // J. Bacteriol. 1979. — V. 137, N 3. — P. 13 621 373.
  163. Dazzo F.B., Hrabak E. M., Urbano M.R., Sherwood J.E., Truchet G. Regulation of recognition in the Rhizobium-clover symbiosis // Current
  164. Perspectives in Nitrogen Fixation 4 Int. Symp. Nitrogen Fixation, 1−5 December 1980, Canberra.- Canberra, 1980. P. 292−295.
  165. Dazzo F.B., Hrabak E.M. Presence of trifoliin A, a Rhizobium-binding lectin, in clover root exudate // J. Supramol. Struc. Cell Biochem. 1981. — V. 16.-P. 133−138.
  166. Dazzo F.B., Truchet G.L. Interactions of Lectins and their Saccharide Receptors in the Rhizobium-Legume Symbiosis // J. Membrane. Biol. 1983. -V. 73. — P. 1−16.
  167. Dazzo F.B., Hollingsworth R.I. Trifolin A and carbohydrate receptors as mediators of cellular recognition in the Rhizobium trifolii-clover symbiosis // Biol. Cell. 1984. — V. 51. — P. 267−274.
  168. Dazzo F.B., Truchet G.L., Sherwood J.E., Hrabak E.M., Abe M., Pankratz S.H. Specific phases of root hair attachment in the Rhizobium trifolii- clover symbiosis // Appl. Environ. Microbiol. 1984. — V. 48. — N 6. — P. 1140−1150.
  169. Dazzo F. B, Kijne J. W, Haahtela K, Korhonen Т.К. Fimbriae, lectins and agglutinins of nitrogen fixing bacteria // Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman.- John Wiley and Sons. New York, 1986. P. 237−254.
  170. De Flaun M. F, Farzer A. S, Mc Ateer A. L, Marshall B, Levy S.B. Development of an adhesion assay and characterization of an adhesiondeficient mutant of Pseudomonas fluoresceins II Appl. and Environ. Microbiol. 1990. — V. 56, N 1. — P. 112−119.
  171. Del Gallo M., Haegi A. Characterization and quantification of exocellular polysaccharides in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum II Symbiosis. 1990. — V. 9. — P. 155−161.
  172. De Ley J. DNA Base Composition, Flagellation and Taxonomy of the Genus Rhizobium II J. Gen. Microbiol. 1965. — V. 41. — P. 85−91.
  173. De Mey J., Moeremans M. Advanced Techniques in Biological Electron Microscopy III // Berlin, Heidelberg, New York, Tokyo: Springer-Verlag, 1986.-229 p.
  174. Denson A.M., Doyle R.J. Stabilization of the glucan-binding lectin Streptococcus sorbinus by specific ligand // Arch. Oral Biol. 1998. — V. 43, N 1. — P. 33−38.
  175. Depierreux C., Kang H.-C., B. Guerin, Monsigny M., Delmotte Characterization of an Agrobacterium tumefaciens lectin // Glycobiology. -1991.-V. 1, N 6. P. 643−649.
  176. Dey P.M., Pridham J.B. Vicia faba -galactosidases with lectin activities: an overviev // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler.- Walter de Gruyter, Berlin, 1986. V. 5. -P. 161−170.
  177. Diaz C.L., Melchers L.S., Hooykaas P.J.J., Lugtenberg B.J.J., Kijne J.W. Root lectin as determinant of host-plant specificity in the Rhizobium-legume symbiosis //Nature. 1989. — V. 338. — P. 579−581.
  178. Dishe Z. A new specific colour reaction of hexuronic acid // J.Biol.Chem. -1947.-V. 167, N 1. P. 189−198.
  179. Dobereiner J. Physiological aspects of N2 fixation in grass-bacteria assotiations // In: Resent Developments in Nitrogen Fixation.- London: Academic Press, 1977. P. 513−522.
  180. Dobereiner J., Reis V.M., Lasarinu A.C. Nitrogen fixation: 100 years after // 7 th Intern. Congress on N-Nitrogen Fixation / Ed. G. Ficher, Stuttgard- New York, Proceedings, 13−20 March 1988, Koln (Cologne).- 1988. P.717.
  181. Dobryszycka W., Przysiecki B. Structural similarities among concanavalin A, haptoglobin, and trypsin // FEBS Lett. 1984. — V. 171, N 1. — P. 85−88.
  182. Doot D.C., Eisenstein B.I. Kinetic analysis of the synthesis and assembly of type I fimbriae of Escherichia coli II J. Bacteriol. 1984. — V. 160. — P. 227 232.
  183. Dotevall H., Jonson-Stromberg G., Sanyal S., Holmgren J. Characterization of endotoxin and soluble haemagglutinin from Vibrio mimicus: identity with Vibrio cholerae 01 toxin and haemagglutinin // FEMS Microbiol. Lett. -1985.-V. 27, N l.-P. 17−22.
  184. Draper R.K., Chin D., Simon M.I. Diphteria toxin has the properties of a lectin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1978. — V. 75, N 1. — P. 261−265.
  185. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton J.K., Rebera P.A., Smith T. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Anal. Chem. -1956. V. 28, N3, — P. 350−356.
  186. Duguid J.P., Gillies R.R. Fimbriae and adhesive properties in dysentery bacilli //J. Pathol. Bacteriol. 1957. — V. 74. — P. 397−411.
  187. Duguid J.P. Fimbriae and adhesive properties in Klebsiella strains // J. Gen. Microbiol. 1959. — V. 21. — P. 271−286.
  188. Duguid J.P., Old D.C. Adhesive properties of Enterobacteriaceae II Bacterial adherence, receptors and recognition series В / Ed. E.H. Beachey, 1980,-V.6. P. 185−217.
  189. Eidels L., Proia R.L., Hart D.A. Membrane receptors for bacterial toxins // Microbiol. Rev. 1983. — V. 47, N 4. — P. 596−620.
  190. El Kaddouri S., Roques C., Michel G. Characterization of hemagglutinin (s) from Fusobacterium nucleatum human periodontal strains // 17 th International Lectin Meeting: Suppl. Abstr., 24−27 September 1997, Germany. Wiirzburg, Germany, 1997. — P. 5.
  191. S.E., Hubbell D.H. // Root hair deformations associated with fractionated extracts from Rhizobium. 1985. — V. 49, N 1. — P. 61−68.
  192. Eshdat Y., Ofek I., Yashouv-Gan Y., Sharon N., Mirelman, D. Isolation of a mannose-specific lectin from E. coli and its role in the adherence of the bacteria to epithelial cells // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1978. -V. 85, N4. -P. 1551−1559.
  193. Eshdat Y., Silverblatt F., Ofek I. Bacterial adherence to cell surface sugars // In: Adhesion and Micro-Organisms Pathogenecity.- Pitman Press. London, 1981.-P.119
  194. Eshdat Y., Silverblatt F., Sharon N. Dissociation and reassembly of E. coli type I pili (fimbriae)//J. Bacterid.- 1981. V. 148. — P. 308−314.
  195. Eshdat Y., Speth V., Jann, K. Participation of pili and cell wall adhesin in the yeast agglutination activity of E. coli II Infect. Immun. 1981. — V. 34. — P. 980−986.
  196. Eshdat Y., Sharon N. The molecular basis of bacterial adherence to epithelial cells // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler.- Walter de Gruyter, Berlin, 1983. V. 3. — P. 667−675.
  197. Eshdat Y., Sharon N. Recognitory bacterial surface lectins which mediate its mannose-specific adherence to eukaryotic cells // Biol. Cell. 1984. — V. 51. -P. 259−266.
  198. Fahraeus G., Ljunggren H. The possible significance of lectin ensymes in root hair infection by nodule bacteria // Physiol. Plant. 1959. — V. 12. — P. 145−154.
  199. Fahraeus G., Ljunggren H. Pre-infection phases of the legume symbiosis // The ecology of soil bacteria. / Eds. T.R. Gray, D. Parkinson England, Univ. Press, Liverpool, 1968. — P. 396−427.
  200. Fiddler M.B., Ben Yoseph Y., Nadler H.L. Binding of human liver hydrolases by immobilized lectins // Biochem. J. 1979. — V. 177. — P. 175 180.
  201. Finkelstein R.A., Hanne L.F. Purification and characterization of the soluble hemagglutinin (cholera lectin), produced by V. cholerae II Infect. Immun. -1982.-V. 36.-P. 1199−1208.
  202. Fisher R.F., Long S.R. Rhizobium-plant signal exchange // Nature. 1992.-Y. 357. — P. 655−660.
  203. Fishman P., Brady R.O. Biosynthesis and function of gangliosides // Science. 1976. -V. 194.-P. 906−908.
  204. Fletcher M. The effects of culture concentration and age, time and temperature on bacterial attachment to polystyrene // Can. J. Microbiol. -1977.-V. 23.-P. 1−6.
  205. Freter R., Jones G.M. Adhesive properties of Vibrio cholerae: nature of the interaction with intact mucosal surfaces // Infect. Immun. 1976. — V. 14. — P. 246−256.
  206. Fujita Y., Oishi K., Suzuki K., Imahori K. Purification and Properties of an Anti-B Hemagglutinin Produced by Streptomyces II Biochemistry. 1975. -V. 14, N20.-P. 4465−4470.
  207. Gafny R.M., Okon Y., Kapulnik Y., Fischer M. Adsorption of Azospirillum brasilense to corn roots // Soil. Biol, and Biochem. 1986. V. 18, N 1. — P. 69−75.
  208. Galkin M.A. Wheat germ agglutinin effect on N2-fixation in Azospirillum brasilense IIXI Intern. Lectin Conf.: Abstr. Tartu, 1989. P.20.
  209. Gaston S.M., Marchase R.B., Jakol E.R. Brein ligatin: a membrane lectin that binds acetylcholinesterase // J. Cell. Biochem. 1982. — V. 18. — P. 447 459.
  210. Gilboa-Garber N. Pseudomonas aeruginosa lectins // Methods in Enzymology. 1982. — V. 83. — P. 378−385.
  211. Gilboa-Garber N., Buxenbaum R., Mizrahi L., Avichezer D. Pseudomonas aeruginosa strains and mutants which lack intracellular lectins are deficient in extracellular protease production // Israel J. Med. Sci. 1982. — V. 18.- P. 19.
  212. Gilboa-Garber N. The biological functions of Pseudomonas aeruginosa lectins // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler.-Walter de Gruyter, Berlin, 1983. V.3. — P. 495−502.
  213. Gilboa-Garber N. Lectins of Pseudomonas aeruginosa: properties, biological effects and applications // Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman.- John Wiley and Sons, New York, 1986. P. 255−269.
  214. Gilboa-Garber N. Pseudomonas aeruginosa lectins as a model for lectin production, properties, applications and functions // Zentralblatt Bakter. Hygiene.- 1988. V. A 270. — P.3−15.
  215. Gilboa-Garber N., and Garber N. Microbial lectin cofunction with lytic activities as a model for a general basis lectin role // FEMS Microbiol. Rev. -1989.-V. 63.-P. 211−222.
  216. Gilboa-Garber N. Possible application of Pseudomonas aeruginosa lectins // Intern. Union of Microbiological Soc. Congress'96: Abstr., 18−23 August 1996, Jerusalem.- Israel, 1996. P.92.
  217. Giller K.E., Day J.M. Nitrogen fixation in the rhizoshere is significance in natural and agricultural systems // Special publication number 4 of the British Ecological Society / Eds. Fitter A.H., Atkinson D., Read D.J., Usher
  218. М.В.- Blackwell Scientific publications Oxford, London, Edinburg, Boston, Palo Alto Melbourne, 1985. P. 127−147.
  219. Gold E, Balding P. Receptor specific proteins // In: Plant and animal lectins.- New York: Academic Press, 1975. 440 p.
  220. Goldberg R. On possible connections between auxin-induced growth and cell wall glucanase activities // Plant Sci. Lett. -1977. V. 8. — P. 233−242.
  221. Goldstein I. J, Hughes R. C, Monsigny M, Osawam T, Sharon What should be called a lectin? //Nature. 1980. — V. 285, N 5760. — P. 66.
  222. Goswami S, Basu J, Kundu M, Chakrabarti P. Lectin-mediated adherence of Mycobacteria to Macrophages // 17 th Intern. Lectin Meeting: Abstr, 2427 September 1997, Germany.- Wiirzburg, Germany, 1997. P.7.
  223. Gowra T.K.S, Watanabe I. Hydrogen-supported N2-fixation of Pseudomonas sp. and Azospirillum lipoferum under free-living conditions and in association with rice seedlings // Can. J. Microbiol. 1985. — V. 31, N 4.-P. 317−321.
  224. Grant G, Bardocz S, Pusztai A, Garber N. C, Gilboa-Garber Pseudomonas aeruginosa PA-I and PA-II lectins can alter gut metabolism in rats // Intern. Union of Microbiol. Soc. CONGRESS'96: Abstr, 18−23 August 1996, Jerusalem.- Israel, 1996. P. 156.
  225. Grasser-Regallet F, Scheftel J. M, Monteil H. Isolation of a heat-labile enterotoxin produced by a human strain of Escherichia coli by wheat-germ agglutinin affinity chromatography // FEMS Microbiol. Lett. 1986. — V. 35, N2−3.-P. 239- 243.
  226. Grau F. H, Wilson P.W. Physiology of nitrogen fixation by Bacillus polymyxa II J. Bacteriol. 1962. — Y. 83, N 3. — P. 490−496.
  227. Grau F. H, Wilson P.W. Hydrogenase and nitrogenase in cell-free extracts of Bacillus polymyxa II J. Bacteriol. 1963. — V. 85. — P. 446−450.
  228. Griffiths S.L., Finkelstein R.A., Critchley D.P. Characterization of the receptor for Cholerae toxin and Escherichia coli heat-labile toxin in rabbit intestinal brush Bordere // Biochem.J. 1986. — V. 238. — P. 313−322.
  229. Guyot G. Ueber die bakterielle Hamagglutination // Zentr.-Bl. Bakt., Mikrobiol. und Hug. Alt.l. 1908. — V. 47. — P. 640−653.
  230. Haahtela K., Korhonen, Т. K. Type I Fimbriae mediated adhesion of enteric bacteria to grass roots // Appl. and Environ. Microbiol. — 1985. — V. 49, N 5. -P. 1182−1185.
  231. Haahtela K., Korhonen, Т. K. In vitro adhesion of N2-fixing enteric bacteria to roots of grasses and cereals // Appl. and Environ. Microbiol. 1985a. — V. 49, N5. — P. 1186−1190.
  232. Haataja, S., Tikkanen, K., and Finne, J. Molecular basis of Streptococcus suis adhesion to host cells // Intern. Union of Microbiol. Soc. CONGRESS'96: Abstr, 18−23 August 1996, Jerusalem.- Israel, 1996. P.91.
  233. Haegi A., Del Gallo M. Azospirillum-plant interaction: a biochemical approach // Nitrogen fixation / Eds. M. Polsinelli, R. Materass, M. Yincenzini. Dordrecht, Boston, London: Kluwer Academic Publishers, 1991. -P. 147−153.
  234. Halverson L.J., Stacey G. Signal exchange in plant-microbe interaction // Microbiol. Rev. 1986. — V. 50, N 2. — P. 193−225.
  235. Halverson L.J., Stacey G. Effect of lectin on nodulation by wild-type Bradyrhizobium japonicum and nodulating-defective mutant // Appl. and Environ. Microbiol. 1986a. — V. 51, N 4. — P. 753−760.
  236. Hanne L.F., Finkelstein R.A. Characterization and distribution of the haemagglutinins produced by Vibrio cholerae II Infect. Immun. 1982. — V. 36. — P. 209−214.
  237. Hart D.A. Lectins in biological systems: applications to microbiology // Amer. J. Clin. Nutr. 1980. — V. 33, N 11. — P. 2416−2425.
  238. Hartman A., Mahavir Singh, Klingmuller W. Isolation and characterization of Azospirillum mutants excreting high amounts of indoleacetic acid // Can. J. Microbiol. 1983. — V. 29, N 8. — P. 916−923.
  239. Hartwing U.A., Joseph С. M., Phillips D. A. Flavonoids released naturally from alfalfa seeds enhance growth rate of Rhizobium meliloti II Plant Physiol. 1991. — V. 95, N 3. — P. 797−803.
  240. Hasholt L., Sorensen S.A. Con A-mediated binding and uptake of purified альфа-galactosidase A in Fabry fibroblasts // Exp. Cell Res. 1983. — V. 148. -P. 405−411.
  241. He X-g. Signal molecules of plant-inducers of gene expression of bacteria // Acta Bot. Sin. 1990. — V. 32, N 11. — P. 896−900.
  242. Heumann W., Marx R. Feinstructur und Function der Fimbrien bei dem sternbilden den Bakterium Pseudomonas echinoides II Arch, fur Microbiol. -1964.-V. 47.-P. 325−337.
  243. Heumann W. Conjugation in starforming Rhizobium lupini II Mol. and Gen. Genet. 1968. — V. 102. — P. 132−144.
  244. Heyningen S.V. Cholera toxin // Biol. Rev. 1977. — V. 52. — P. 509−549.
  245. Hincha D.K., Pfuller U., Schmitt J.M. A role for lectins in plant frost hardiness // 17 th Intern. Lectin Meeting: Suppl. Abstr., 24−27 September 1997, Germany.- Wiirzburg, Germany, 1997. P. 14.
  246. Hino S., Wilson P.W. Nitrogen fixation by facultative bacilles // J. Bacteriol. 1958. — V.75. — P.403−408.
  247. Ho S.-C., Schindler M, Wang J.L. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum. II. Isolation and characterization of a galactose-specific lectin // J. Cell. Biol. 1990, — V. 111, N 4. — P. 1639−1643.
  248. Ho S.-C., Wang J.L., Schindler M. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum. I. Saccharide-specific inhibition of homotypic and heterotypic adhesion // J. Cell. Biol. 1990a. — V. Ill, N 4. — P. 16 311 638.
  249. Ho S.-C., Wang J.L., Schindler M., Loh J.T. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum. III. Lectin expression, bacterial binding, and nodulation efficiency // Plant. 1994. — V. 5, N 6. — P. 873−884.
  250. Horicome Т., Sugano H. Rapid method for removal of detergents and salts from protein solutions using Toyopearl HW-40 °F // J. Chromatogr. 1984. -N283, — P.315.
  251. Holmgren J., Lonnroth I., Svennerholm L. Tissue receptor for Cholera exotoxin: postulated structure from studies with GMi ganglioside and related glycolipids // Infect and Immunity. 1973. — V. 8, N 2. — P. 208−214.
  252. Hrabak E.M., Urbano M.R., Dazzo F.B. Growth-phase dependent immunodeterminants of Rhizobium trifolii lipopolysaccharide which bind trifoliin A, a white clover lectin // J. Bacteriol. 1981. — V. 148, N 2. — P.697−711.
  253. Hubbell D.H., Morales V.M., Umali-Garcia M. Proteolytic enzymes in Rhizobium II Appl. and Environ. Microbiol. 1978. — V. 31, N 01. — P. 210 213.
  254. Hubbell D.H. Legume infection by Rhizobium: a conceptual approach // Bio Science. 1981.-V. 31, N 11.-P. 832−837.
  255. Hubbell D.H., Tien T.M., Gaskins M.H., Lee J.K. Physiological interaction in the Azospirillum. Grass root association // In: Associative N2-Fixation /
  256. Eds. Peter B. Vose, Alaides P. Ruschel.- CRC Press. Inc Boca Raton, Florida, 1981.-V. l.-P. 1.
  257. Hunter W.J., Elven G.U. Role of pectic and cellulolytic enzymes in the invasion of the soybean by Rhizobium japonicum II Can. J. Microbiol. -1975.-V. 21, N8.-P. 1254−1258.
  258. Isaacson R.E. Pilus adhesins // Bacterial Adhesion Mechanisms and Phisiological Significance / Eds. Savage D.C., M. Fletcher. New York: Plenum Press. — 1985. — P. 307−336.
  259. Iwamori M., Shimomura J., Nagai Y. Specific binding of cholere toxin to rat erytrocytes revealed by analysis with a fluorescence-activated cell sorter // J. Biochem. 1985. — V. 97, N 3. — P. 729−735.
  260. Jordan D.C., Reynolds P.E. Vancomycin // Mechanism of action of antimicrobial and antitumor agents. Antibiotics.- Berlin e.a., 1975. P. 704 718.
  261. Juliano R.L., Moore M.R., Callahan J.W., Lectin-mediated uptake of lysosomal hydrolases by genetically deficient human fibroblasts // Exp. Cell Res. 1979.-V. 120.-P. 63−72.
  262. Kallenius G., Mollby R., Svenson S., Winberg J. The Pk antigen as receptor for the haemagglutinin of pyelonephritic E. coli // FEMS Microbiol. Lett. -1980. V. 7. — P. 297−302.
  263. Kamata Y., Kozaki S., Sakaguchi G. Effects of pH on the binding of Clostridium botulinum type E derivative toxin to gangliosides and phospholipids//FEMS Microbiol. Lett. 1988. — V. 55, N 1. — P. 71−76.
  264. Т., Oishi К. Микробные лектины // Тампакусицу какусаи косо. 1983.-Т. 28, N2.-С. 132−145.
  265. Kang N.O., Ardourel M.Y., Guerin В., Monsigny М., Delmotte F.M. Purification of two lectin from a nopalin Agrobacterium tumefaciens strain // Biochime. 1998. — V. 80. — P. 87−94.
  266. Kanoe M., Nagai S., Toda M. Adherence of Fusobacterium necrophorum to Vero sells // Zentr.-Bl. Bakteriol., Mikrobiol. und Hug. Alt. 1. 1985. — V. A260. — P. 100−107.
  267. Kapulnik Y., Sarig S., Nur I., Okon Y. Effect of Azospirillum inoculation on yield of field-grown wheat // Can. J. Microbiol. 1983. — V. 29, N 8. -P.895−899.
  268. Kapulnik Y., Gafny R., Okon Y. Effect of Azospirillum spp. inoculation on root development and N03-uptake in wheat (Triticum aestivum cv. Miriam) inhydroponic systems//Can. J. Bot. 1985. — V. 63, N 3. — P. 627−631.
  269. Kapulnik Y., Okon Y., Henis Y. Changes in root morphology of wheat caused by Azospirillum inoculation // Can. J. Microbiol. 1985. — V. 31, N 10. — P. 881−887.
  270. Kato G., Maruyama Y., Nakamura M. Role of Bacterial Polysaccharides in the Adsorption Process of the Rhizobium Pea- Symbiosis // Agr. and Biol. Chem. 1980. — V. 44 (12). — P. 2843−2855.
  271. Kavimandan S.K., Patil V.D., Apte R. Nitrogen fixation by rhizoplane microflora // J. Indian Microbiol. -1981. V. 21, N 2. — P. 165−166.
  272. Kawamura Т., Shockman G.D. Purification and properties of the endogenous, autolytic N-acetylmuramoylhydrolase of Streptococcus faecium, a bacterial glycoenzyme // J. Biol. Chem. 1983. — V. 258, N 15. -P. 9514−9521.
  273. Kearns M.J., Gibbons R.A. The possible nature of the pig intestinal receptor for the K88 antigen of Escherichia coli IIFEMS Microbiol. Lett. 1979. — V. 6.-P. 165- 168.
  274. Keegstra K., Albersheim P. The involvement of glycosidases in the cell wall metabolism of suspension-cultured Acer Pseudoplatanus cells // Plant Physiol. 1970. -V. 1. — P. 657−678.
  275. Keusch G. T, Donohue-Rolfe A, Jacewicz M. Sugar binding bacterial toxins // Microbial Lectins and Agglutinins / Ed. D. Mirelman. John Wiley and Sons, New York, 1986. — P. 271−295.
  276. Keusch G. T, Yacevicz M, Donohue-Rolfe A. Pathogenesis of Shigella diarrhea: evidence for N-linked glycoprotein Shigella toxin receptor modulation by p-galactosidase // J. Infect. Dis. 1986. — V. 153, N 2. — P. 238−248.
  277. King G. J, Swanson J. Studies on gonococcus infection. XV. Identification of surface proteins of Neisseria gonorrhoeae correlated with leukocyte association. // Infect. Immun. 1978. — V. 21. — P. 575 — 584.
  278. Ki-Sun Kwon, Hyung Cyeo Kang, Yung Chil Hak. Purification and characterization of two extracellular (3-glucosidases from Aspergillus nidulans IIFEMS Microbiol. Lett. 1992. — V. 97. — P. 149−154.
  279. Kivilaan A, Bandurski (a) R. S, Schulze A. A partial characterization of autolytically solubilization cell wall glucan // Plant Physiol. 1971. — V. 48. -P. 968−972.
  280. Knowles B. H, Thomas W. E, Ellar D.J. Lectin-like binding of Bacillus thuringiensis var Kurstaki lepidopteranspecific toxin is an initial step in insecticidal action // FEBS Lett. 1984. — V. 168, N 2. — P. 197−202.
  281. Knowles J., Lehtovaara P., Teeri T. Cellulase families and their genes // Trends in Biotechnology. 1987. — V. 5, N 9. — P. 255−261.
  282. Kocourek J. Synthetic glicosyl polymers in isolation, characterization and immobilization of lectins // Acta Histochemica (Jena). 1982. — V. 71, N 1. -P. 57−66.
  283. Kocourek J., Horejsi V. A note of the recent discussion on definition of the term «LECTIN» // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler. Walter de Gruyter, Berlin, 1983. V. 3.-P. 3−6.
  284. Korhonen Т.К., Tarkka E., Ranta H., Haahtela K. Type 3 Firnbrial of Klebsiella sp.: Molecular Characterization and Role in Bacterial Adhesion to Plant Roots // J. Bacteriol. 1983. — V. 155. — P. 860−865.
  285. Kovalenko E.A. Extracellular sialopecific lectins of saprophytic bacteria. // 17 th Intern. Lectin Meeting: Abstr., 24−27 September 1997, Wiirzburg.-Germany, 1997.-P. 19.
  286. Kraus R., Ludwig S. Uber Bakterienhaemagglutinine und Antihaemagglutinine // Wien. klin. Wochenschr. 1902. — V. 15. — 120 p.
  287. Kuehn M.J., Ogg D.J., Kihlberg J., Slonim L.N., Flemmer K., Bergforrs Т., Hultgren S.J. Structural basis of pilus subunit recognition by the PapD chaperone//Science. 1993.-V. 262. — P. 1234−1241.
  288. Laemmli V. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. — V. 227. — P. 680−685.
  289. Lambden P.R., Heckels J.E., James L.T., Watt P.J. Variations in surface protein composition associated with virulence properties in opacity types of Neisseria gonorrhoeae II J. Gen. Microbiol. 1979. — V. 114. — P. 305−312.
  290. Lambden P.R., Robertson J.N., Watt P.J. Biological properties of two distinct pilus types produced by isogenic variants of Neisseria gonorrhoeae P9//J. Bacteriol. 1980.-V. 141.-P. 393−396.
  291. Lambden P.R., Heckels J.F., Mc. Bride H., Watt P.J. The identification and isolation of novel pilus types produced by variants of Neisseria gonorrhoeae P9 following selection in vivo // FEMS Microbiol. Lett. 1981. — V. 10. — P. 339−341 .
  292. Law I.J., Mort A.J., Bauer W.D. Nodulation of soybean by Rhizobium japonicum mutante with altered capsule synthesic // Planta. 1982. — V. 54. -P. 100−109.
  293. Leffler H., Svanborg-Eden, C. Chemical identification of a glycosphingolipid receptor for E. coli II FEMS Microbiol. Lett. 1980. — V. 8. -P. 127- 134.
  294. Lethbridge G., Davison M.S., Sparing C.P. Critical evaluation of the acetylene reduction test for estimating the activity of nitrogen-fixing bacteria associated with the roots of wheat and barley // Soil Biol. And Biochem. -1982.-V. 14.-P. 27−35.
  295. Lethbridge G., Davison M.S. Root-associated nitrogen-fixing bacteria and their role in the nitrogen nutrition of wheat estimated by 15N isotope dilution // Soil Biol, and Biochem. 1983. — V. 1, N 3. — P. 365−374.
  296. Levanony H., Bashan Y. Enhancement of cell division in wheat root tips and growth of root elongation zone induced by Azospirillum brasilense Cd // Can. J. Bot. 1989. — V. 67. — P. 2213−2216.
  297. Levine A.E., Walsh K.A. Purification of an acrosin-like enzyme from sea urchin sperm // J. Biol. Chem. 1980. — V. 255, N 10. — P. 4814−4820.
  298. Lindberg Т., Granhall U. Isolation and Characterization of Dinitrogen Fixing Bacteria from the Rhizosphere of Temperature Cereals and Forage Grasses // Appl. and Environ. Microbiol. 1984. — V. 48, N 4. — P. 683−689.
  299. Liotta L.A., Tryggvason K., Garbisa S., Robey P.G., Abe S. Partial purification and characterization of a neutral protease which cleaves type IV collagen // Biochemistry. 1981. — V. 20. — P. 100−104.
  300. Lis H., Sharon N. Soy bean (Glycine max) agglutinin // Methods enzymology / Eds. S.P. Colowick, N.O. Kaplan.- New York, London: Acad. Press, 1972. V.2. — P. 360−368.
  301. Ljunggren H. Mechanism and pattern of Rhizobium invasion into leguminous root hairs // Physiol. Plant Suppl. 1969. — V. 5. — P. 1−82.
  302. Ljunggren.H., Fahraeus C. The role of polygalacturonase in root-hair invasion by nodule bacteria // J. Gen. Microbiol. 1961. — V. 25. — P. 521 528.
  303. Loh J.T., Ho S.-C., de Feijter A.W., Wang J.L., Schindler M. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum: Unipolar localization of the lectin BJ38 on the bacterial cell surface // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1993. -V. 90. P. 3033−3037.
  304. Loh J.T., Ho S.-C., Wang J.L., Schindler M. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum: IV. Effect of lactose and flavones on the expression of the lectin, BJ38. // Glycoconj. J. 1994. — V. 11, N 4. — P. 363 370.
  305. Longman D., Callow J.A. Specific saccharide residues are involved in the recognition of plant root surfaces by zoospores of Phytium aphanidermatum // Physiol, and Mol. Plant Phatol. 1987. V. 30. — P. 139−150.
  306. Lorenc-Kubis I., Bog-Hansen T.C. Activation of acid phosphatase from Poa pratensis by binding to lectins // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Ed. T.C. Bog-Hansen. Walter de Gruyter. Berlin, 1981. V.l. -P. 157- 167.
  307. Lowenthal J., Lamanna C. Factors affecting the botulinal haemagglutination reaction and the relationship between haemagglutinating activity and toxicity of toxin preparations//Am. J. Hig. 1951. — V. 54. — P. 342−353.
  308. Lowenthal J., Lamanna C. Characterization of botulinal haemagglutination // Am. J. Hig. 1953. — V. 57. — P. 46−50.
  309. Mahmoud S.A.Z., Hamed A.S., Zaki M.M., Amin S.I. Soil and rhizosphere microflora of quach and broud bean plants as affected by Sclerotium rolfsii
  310. Sace and the biological control of root disease // Egypt. J. Microbiol. 1980. -V. 15, N 12.- P. 41−51.
  311. Mansson J.-E., Olofsson S. Binding specificities of the lectins from Helix pomatia, soybean and peanut against different glycosphingolipids in liposome membranes // FEBS Lett. 1983. — V. 156, N 2. — P. 249−252.
  312. Martinez-Molina E., Morales V.M., Hubbel D.H. Hydrolytic enzyme production by Rhizobium II Appl. and Environ. Microbiol. 1979. — V. 38. -P. 1186−1188.
  313. Matthysse A.G. Mechanisms of bacterial adhesion to plant surfaces // Bacterial Adhesion Mechanisms and Phisiological Significance / Eds. D.C. Savage, M. Fletcher.- New York: Plenum Press, 1985. P. 225−278.
  314. Mc Coy E. Infection by Bacteroides ruminicola in relation to the micro-chemistry of the host’s cell walls // Proc. R. Soc. London Ser. B. 1932. V. 110.-P. 1003−1009.
  315. Mills K.K., Bauer W.D. Rhizobium attachment to clover roots // J. Cell. Sci. 1985.-P. 333−345.
  316. Mirelman D., Altman G., Eshdat, Y. Screening of bacteria isolates for mannose-specific lectin activity by agglutination of yeasts // J. Clin. Microbiol. 1980. — V. 11. — P. 328−331.
  317. Mirelman D., Ofek I. Introduction to microbial lectins and agglutinins // Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman. John Wiley and Sons, New York, 1986.-P. 1−19.
  318. Mody В., Modi V. Peanut agglutinin induced alterations in capsular and extracellular polysaccharide synthesis and ex-planta nitrogenase activity of cowpea rhizobia // J. Biosci. 1987. V. 12, N 3. — P. 289−296.
  319. Moody S. F, Clarke A. E, Basic A. Structural analysis of secreted slime from wheat and Cowpea roots // Phytochem. 1988. V. 27, N 9. — P. 2857−2861.
  320. Moon H. W, Nagy B, Isaacson R.E. Intestinal colonization and adhesion by enterotoxigenic Escherichia coli: ultrastructural observations on adherence to ileal epithelium of the pig // J. Infect. Dis. 1977. — V. 136. — P. S124-S129.
  321. Moore A. W, Becking J.H. Nitrogen fixation by Bacillus strains isolated from Nigerian soils // Nature (London). 1963. — V. 198, N 4883. — P. 915 916.
  322. Mukai T, Kaneko S, Ohori H. Haemagglutination and glycolipid-binding activites of Lactobacillus reuteri II Lett. Appl. Microbiol. 1998. — V. 27, N 3.-P. 130−134.
  323. Munns D.N. Enzymic breakdown of pectin and acid inhibition of the infection of Medicago roots by Rhizobium II Plant and Soil. 1969. — V. 30. -P. 117−120.
  324. Nakao Y, Kozutsumi Y, Kawasaki T, Yamashina I, Van Halbeek H, Vliegenthart J.F.G. Olygosaccharides on cathepsin D from Porcine spleen // Arch. Biochem. Biophys. 1984. — V. 229. — P. 43−54.
  325. Nakamura T, Tokunaga F, Morita T, Iwanaga S. Interaction between lipopolysaccharide and intracellular serine protease zymogen, factor C, from horseshoe crab (Tachypleus tridentatus) hemocytes // J. Biochem. 1988. -V. 103, N2. -P. 370−374.
  326. Napoli C. A, Hubbell D.H. Ultrastructure of Rhizobium-'mdused infection treads in clover root hairs // Appl. Microbiol. 1975. — V. 30, N 6. — P. 10 031 009
  327. Napoli C. A, Sanders R, Carlson R, Albersheim P. Host-symbiont interactions: recognizing Rhizobium II Nitrogen fixation / Ed. E. Newton, W. H. Orme-Johnson.- Baltimore: Univ. Park press, 1980. V. 2. — P. 139−163.
  328. Neal J.L., Larson R.L. Acetylene reduction by bacteria isolated from rhizos-phere of wheat// Soil Biol. And Biochem. 1976. — V. 8. — P. 151−155.
  329. Nelson N.J. New method for colorimetric determination of sugars // J. Biol. Chem. 1944. — V. 153. — P. 375−380.
  330. Neter E. Bacterial hemagglutination and hemolysis // Bacteriol. Rev. 1956. -V. 20, N 1−3.-P. 166−188.
  331. Neville D.M., Hudson Т.Н. Transmembrane transport of Diphtheria toxin, related toxins, and colicins // Ann. Rev. Biochem. 1986. — V. 55. — P. 195 224.
  332. Newman E.Y. Root microorganisms: Theis significance in the ecosystem // Biol. Rev. Cambriolpe Phil. Soc. 1978. — V. 53, N 4. — P. 511−544.
  333. Nieva Moreno, M.I., Isla M.I. Sampietro A.R., Vattuone M.A. Biological activity of the lectin from mature Cyphomandra betacea sendt. fruits // 17 th Intern. Lectin Meeting: Suppl. Abstr., 24−27 September 1997, Germany. -Wiirzburg, Germany, 1997. P.35.
  334. Nobuyuki Т., Kunihiko S. Hair curling induced in heterologous legumes and monocots by flavonoid-treated Rhizobia II Plant and Cell Physiol. 1990. -V. 31, N l.-P. 113−118.
  335. Normark S., Baga M., Goransson M., Lindberg F.P., Lund В., Norgren M., Uhlin B. Genetics and biogenesis of Escherichia coli adhesins // Microbiallectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman.- John Wiley and Sons, New York, 1986.-P. 113- 143.
  336. Nutman P. S. The influence of legume in root nodule symbiosis. A comparative study of host determinants and functions // Biol. Rev. Cambrige Philos. Soc. 1956.-V. 31.-P. 109- 151.
  337. Ofek I., Mirelman D., Sharon N. Adherence of Escherichia coli to human mucosal cells mediated by mannose receptors // Nature. 1977. — V. 265. — P. 623- 625.
  338. Ofek I., Beachey E.H. Bacterial adherence // Advances in internal medicine / Ed. Stollerman G.H.- Chicago, 1980. P. 503−532.
  339. Ohsawa Т., Ikeda H., Senshu T. Effect of ganglioside GMi on DNA synthesis in isolated nuclei and on the activity of DNA polymerase альфа derived from S-phase Hela cells // Biochim. et Biophys. Acta. 1988. — V. 949, N 3. -P. 305−310.
  340. Okon Y. Azospirillum: physiological properties, mode of association with roots and its application for the benefit of cereal and forage grass crops // Isr. J. Bot. 1982.-V. 31.-P. 214−220.
  341. Okon Y., Heytler P.G., Hardy W.F. N2-fixation by Azospirillum brasilense and its incorporation into host Setaria italica II Appl. and Environ. Microbiol. 1983. — V. 46. — P. 694−697.
  342. Okon Y. The physiology of Azospirillum in relation to its utilization as inoculum for promoting growth of plants // In: Nitrogen fixation and C02 metabolism / Eds.: P.W. Ludden, J.E. Burris.- Elsevier, 1984. P. 165−175.
  343. Okon Y., Kapulnik Y. Development and function of Azospirillum inoculated roots // Plant and Soil. 1986. — V. 90, N 1−3. — P. 3−17.
  344. Old D., Payne, S. Antigens of the type-2 fimbriae of salmonellae: «crossreacting material» of type-1 fimbriae // J. Med. Microbiol. 1971. — V. 4. — P. 215−225.
  345. Old D. Inhibition of the interaction between fimbrial haemagglutinins and erythrocytes by D-mannose and other carbohydrates // J. Gen. Microbiol. -1972.-V. 71.-P. 149−157.
  346. Olsnes S., Eiklid K. Isolation and characterization of Shigella shigae cytotoxin // J. Biol. Chem. 1980. — V. 255. — P. 284−289.
  347. Olsnes S., Pihl A. Abrin and rizin- two toxic lectins // Trends Bioch. Sci. -1978 .- V. 3, N1.-P. 7−10.
  348. Omori K., Takemura S., Omori K., Omori Т., Mega Т., Y. Tashiro. Isolation of the альфа and бетта subunits of canine (Na+, K+) ATPase by using SDS-PAGE and lectin-sepharose // J. Biochem. 1983. — V. 94, N 6. — P. 18 571 866.
  349. Paietta E., Hubbard A.L., Wiernik P.H., Diehl V., Stockert R.J. Hodgkin’s cell lectin: an ectosialyltransferase and lymphocyte agglutinant related to the hepatic asialoglycoprotein receptor // Cancer Res. -1987. V. 47, N 9. — P. 2461−2467.
  350. Pal R., Ahmed H., Chatterjee, B.P. Pseudomonas aeruginosa bacteria habs type a contains two lectins of different specificity // Biocnem. Arch. 1987. -V. 13, N4.-P. 399−412.
  351. Pennington J., Hokin L.E. Effects of wheat germ agglutinin on the coupled transports of sodium and potassium in reconstituted (Na, K) — ATPase liposomes // J. Biol. Chem. 1979. — V. 254, N 19. — P .9754−9760.
  352. Plazinski J., Rolfe B.G. Analysis of the pectolytic activity of Rhizobium and Azospirillum strains isolated from Trifolium repens // J. Plant Physiol. -1985.-V. 120.-P. 181−187.
  353. Prokop O., Uhlenbruck G. Lehrbuch der menschlichen Blut- und Serum-gruppen. Leipzig, 1963. — 63p.
  354. Pueppke S.Y. Adsorption of slow- and fast- growing rhizobia to soybeen and cowpea roots // Plant Physiol. 1984. — V. 72. — P. 924−928.
  355. Rai S.N., Gaur A.C. Nitrogen fixation by Azospirillum spp. and effect of Azospirillum lipoferum on the yield and N-uptake of wheat crop // Plant and Soil. 1982. — V. 60, N 2. — P. 233−238.
  356. Rao J.L.M., Rao V. Rajaramamohan. Nitrogenase activity in the rice rhizosphere soil as affected by Azospirillum inoculation and fertilizer nitrogen under upland conditions // Curr. Sci. 1983. — V. 52, N 14. — P. 686 688.
  357. Razin S., Kahane I., Banai M. Adhesion and Microorganism Pathogenicity // CIBA Foundation Symposium 80, — England: Bath., 1981. P. 98−118.
  358. Razin S., Jacobs E. Mycoplasma adhesion // J. Gen. Microbiol. 1992. — V. 138, N3.-P. 407−422.
  359. Red’kina Т. V. Fungistatic activity of bacteria of the genus Azospirillum // Agrohemia ez talajtan. 1990. — V 39, N 3−4. — P. 463−468.
  360. Reinhold В., Hurek Т., Fendrik I. Strain-specific chemotaxis of Azospirillum spp. //J. Bacteriol.- 1985.- V. 162.- P. 190−195.
  361. Reiterman R. W., Rosen S.D., Frazier W.A., Barondes S.H. Cell surface specific-specific high affinity receptor for discoidin: developmental regulation in Dictyostelium discoideum И Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. -V. 72, N9. -P. 3541−3545.
  362. Rennie R.J., Larson R.I. Dinitrogen fixation associated with disomic chromosome substitution lines of spring wheat // Can. J. Bot. 1979. — V. 57, N21.-P. 2771−2775.
  363. Rennie R.J., Freitas J.R., Ruschel A.P., Vose P.B. Isolation and identification of N2-fixing bacteria associated with sugar cane (Saccharum sp.) // Can. J. Microbiol. 1982. — V. 28. — P. 462−467.
  364. Richards R.L., Moss J., Alving C.R., Fishman P.H., Brady R.O. Choleragen (cholera toxin): a bacterial lectin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1979. — V. 76. — P. 1673 — 1676.
  365. Rivier D., Darekar, M. Inhibitors of the adhesiveness of enteropathogenic E. coli II Experientia. 1975. — V. 34. — P. 662−664.
  366. Roberts D.D., Olson L.D., Barile M.F. et al. Sialic acid-dependent adhesion of Mycoplasma pneumoniae to purified glycoproteins // J. Biol. Chem. -1989. V. 264, N 16. — P.9289−9293.
  367. Rosenberg M. Bacterial adherence to polystyrene a replica method of screening for bacterial hydrophobicity // Appl. and Environ. Microbiol. -1981.-V. 42. — P. 375−377.
  368. Rosenberg M., Delaria J., Rosenberg E. Role of thin fimbriae in adherence and growth of Acinetobacter caloaceticus RAG-1 on hexadecane // J. Bacteriol. 1982. — V. 44. — P. 929−937.
  369. Rosenthal L. Agglutinating properties of Escherhichia coli II J. Bacteriol. -1943.-V. 45.-P. 545−550.
  370. Russel A.D., Harris D. Some aspects of thermal injury in Escherichia coli II Appl. Microbiol. 1967. — V. 15, N 2. — P. 407−410.
  371. Sadler J.E., Beyer T.A., Hill R.L. Affinity chromatography of glycosyltransferases // J. Chromatogr. 1981. — V. 215. — P. 181−194.
  372. Samanta R., Pal D., Sen S.P. Production of Hydrolases by N2-fixing Microorganisms // Biochem. and Physiol. Pflanz. 1989. V. 185. — P. 75−81.
  373. Sandvig K., Olsnes S. Entry of the toxin proteins abrin, modeccin, ricin and diphtheria toxin into cells. I. Requirement for calcium // J. Biol. Chem. -1982. V. 257, N 3. — P. 7495−7503.
  374. Sarig S., Kapulnik Y., Okon Y. Effect of Azospirillum inoculation on nitrogen fixation and growth of sereval winter legumes // Plant and Soil. -1986.-V. 90, N 1 -3.-P. 335−342.
  375. Sasmal D., Guhathakurta В., Ghosh A.N., Pal C.R., Datta A. N-Acetyl-D-glucosamine- specific lectin purified from Vibrio cholerae Ol // FEMS Microbiol. Lett. 1992. — V. 98. — P. 217−224.
  376. Savat J.G., Johnston R.F., Monk В., Criddle R.S. Inhibition of yeast mitochondrial ATPase by concanavalin A //Arch. Biochem. Biophys. 1980. -V. 199, N 1. -P. 110−116.
  377. Sauerborn M.K. Carbohydrate specificity of Clostridium difficile toxin A lectin-like domain explored by isothermal titration calorimetry // 17 th Intern. Lectin Meeting: Suppl. Abstr., 24−27 September 1997, Germany. -Wiirzburg, Germany, 1997. P. 29.
  378. Schubert K.R. The energetics of biological nitrogen fixation.- Rockville, Md., 1982.- 30 p.
  379. Scotland S.M. Toxins // J. Appl. Bacteriol. Symp. Suppl. 1988. V. 17. — P. 1098−1298.
  380. Seldin L, van Elsas J. D, Penido E.G.C. Bacillus azotofixans sp. nov, a nitrogen fixing species from Brazilian soils and grass roots, Int. // J. Syst. Bacteriol. 1984. — V.34. — P.451−456.
  381. Shannon L. M, Hankins C.N. Enzymic phytohemagglutinins: their relation to «classic» legume phytohemagglutinins // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Eds. T.C. Bog-Hansen. Walter de Gruyter, Berlin, 1981 -V. 1. — P. 81−91.
  382. Sharabi J, Gilboa-Garber N. Mitogenis stimylation of human lymphocytes by Pseudomonas aeruginosa galactospecific lectins // FEMS Microbiol. Lett. 1979.-V. 5, N4.-P. 273−276.
  383. Sharon N., Eshdat Y, Silverblatt F, Ofek I. Bacterial adherence to cell surface sugars // Adhesion and Microorganisms Pathogenecity.- London: Pitman Press, 1981. P. 119−134.
  384. Sharon N, Ofek I. Mannose specific bacterial surface lectins // Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman. John Wiley and Sons, New York, 1986.-P. 55−81.
  385. Shchyogolev S.Yu. Inverse problems of spectroturbidimetry of biological disperse systems: An overview // J. Biomed. Opt. 1999. — V. 4, N 4. — P. 490−503.
  386. Sheladia V. L, Chambers J. P, Guevara J.J.R, Evans D.J. Isolation, purification, and partial characterization of type V-A hemagglutinin from Escherichia coli GV-12, 01: НГ // J. Bacteriol. 1982. — V. 152, N 2. — P. 757- 761.
  387. Shimshick E.J., Hebert R.R. Binding characteristics of N2-fixing bacteria to cereal roots // Appl. and Environ. Microbiol. 1979. — V. 38, N 3. — P. 447 453.
  388. Singh C.S., Subba Rao N.S. Associative effect of Azospirillum brasilense with Rhizobium japonicum on nodulation and yield of soybean // Plant Soil. -1979.-V. 53.-P. 387−392.
  389. Shintani G. Effect of nitrate on growth and anaerobic nitrogen fixation Bacillus polymyxa II G. Gen. Appl. Microbiol. 1987. — V. 33. — P. 93−97.
  390. Simpson D.L., Thorne D.R., Loh H.H. Lectins: endogenious carbohydrate-binding proteins from vertebrate tissues: functional role in recognition processes? // Life Sci. 1978. — V. 22, N 9. — P. 727−748.
  391. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular fibrils and attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1986. — V. 168, N 2. — P. 821−827.
  392. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Fimbriae of Rhizobium leguminosarum and Rhizobium trifolii II FEMS Symposium N31. Protein-Carbohydrate Interactions in Biological Systems / Ed. D.L. Lark. London: Academic Press, 1986. — P. 285−286.• • • 9+
  393. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Both cellulose fibrils and Ca -dependent adhesin are involved in the attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1987. — V. 169, N 9. — P. 4294−4301.
  394. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Roles of flagella, lipopolysaccaride, and a Ca2± dependent cell surface protein in attachment of Rhizobium leguminosarum biovar viciae to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1989. — V. 171, N 1. — P. 569−572.
  395. Smith R.L., Schank S.C., Milam G.R., Raltensperger A.A. Responses of Sorghum and Pennisetrum Species to the N2-fixing Bacterium Azospirillum brasilense II Appl. and Environ. Microbiol. 1984. — V. 47, N 6. — P. 13 311 336.
  396. Stemmer W.P.C., Sequeira L. Fimbriae of phytopathogenic and symbiotic badteria//Phytopathology. 1987. — V. 77. — P. 1633−1639.
  397. Stillmark P.H. Ueber ricin, ein giftiges Ferment aus dem Samen von Ricinus comm. L. und einigen anderen Euphorbiaceen.- Inaug. Diss. Dorpat, University, 1888.- 96 p.
  398. Sugii S., Horiguchi Y., Uemura T. Haemagglutinating activity of trypsinized Clostridium perfringens enterotoxin // FEMS Microbiol. Lett. 1986. — V. 34, N 2. — P. 205−209.
  399. Sugii S. Haemagglutinating activity of Vibrio cholerae enterotoxin // FEMS Microbiol. Lett. 1987. — V. 48, N 1. — P. 73−77.
  400. Tien T.M., Gaskins M.H., Hubbell D.H. Plant growth substances produced by Azospirillum brasilense and their effect on the growth of pearl millet (Pennisetum americanum L.) // Appl. and Environ. Microbiol. 1979. — V. 37, N5.-P. 1016−1024.
  401. Timothy L., McGarr G.A., Abou-Zeid C. Attachment of mycobacteria to fibronectin-coated surfaces // J. Gen. Microbiol. 1988. — V. 134, N 5. — P. 1307−1313.
  402. Topfer-Petersen E., Henschen A. Acrosin shows zona and fucose binding, novel properties for a serine proteinase // FEBS Lett. 1987. — V. 226, N 1. -P. 38−42.
  403. Tsien H.C., Schmidt E.L. Polarity in the exponential phase Rhizobium japonicum cell // Can. J. Microbiol. 1977. — V. 23 — P. 1274−1284.
  404. Tsuguo W., Kenichiro S., Hideharu Y. Hemagglutinating activity of Mycoplasma salivarium and its attachment to sheep red blood cells // Microbiol, and Immunol. 1990. — V .34, N 5. — P. 439−446.
  405. Tuomanen E., Weiss A. Characterization of two adhesins of Bordetella pertussis for human ciliated respiratory-epithelial cells // The J. of Infections Diseases. 1985. — V. 152, N 1. — P. 118−125.
  406. Ulevitch R. J., Cochrane C.G., Johnston A.R. Rabbit prekallikrein. Purification, biochemical characterization, and mechanism of activation // Inflammation. 1980. — V. 4, N 1. — P. 9−25.
  407. Umali-Garcia M., Hubbel D.H., Gaskins M.H., Dasso F.B. Association of Azospirillum with grass roots // Appl. and Environ. Microbiol. 1980. — V. 39, N 1. — P. 219−226.
  408. Verma D.P.S., Zogbi V., Bal A.K. A cooperative action of plant and Rhizobium to dissolve the host cell wall during development of root nodule symbiosis // Plant Sci. Lett. 1978. — V. 13. — P. 137−142.
  409. Vesper S.J., Bauer W.D. Characterization of Rhizobium attachment to soybean roots // Symbiosis. 1985. — V. 1. — P. 139−162.
  410. Vesper S.J., Bauer W.D. Role of Pili (Fimbriae) in Attachment of Brady rhizobium japonicum to Soybean Roots // Appl. and Environ. Microbiol. 1986. — V. 52, N 1. — P. 134−141.
  411. Vesper S.J., Bhuvaneswari T.V. Nodulation of soybean roots by an isolate of Bradyrhizobium japonicum with reduced firm attachment capability // Arch. Microbiol. 1988. — V. 150. — P. 15−19.
  412. Wadstrom Т., Trust T.I., Brooks D.E. Bacterial surface lectins // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler.- Walter de Gruyter, Berlin, 1983. V. 3. — P. 479−494.
  413. Weld J., Mitchell, L. Agglutination of rabbit leucocytes by Staphylococcus aureus toxin // Proc. Soc. exp. Biol, and Med. 1942. — V. 49. — P. 370−374.
  414. Wierzba-Arabska E., Morawiecka B. Purification and properties of lectin from Potato tubers and leaves- interaction with acid phosphatase from Potato tuber II Acta Biochim. Pol. 1987. — V. 34, N 4. — P. 407−420.
  415. Wisniewski J.P., Monsigny M., Delmotte F.M. Purification of an a-L-fucoside binding protein from Rhizobium lupini II Biochimie. — 1994. — V. 76.-P. 121−128.
  416. Wisniewski J.P., Delmotte F.M. Modulation of carbohyddate-binding capacities and attachment ability of Bradyrhizobium sp.{Lupinus) to white lupin roots // Can. J. Microbiol. 1996. — V. 42. — P. 234−242.306
  417. Witz D. B, Detroy R. W, Wilson P.W. Nitrogen fixation by growing cells and cell-free extracts of the Bacillaceae // Arch. Mikrobiol. 1967. — V. 55. -P. 369−381.
  418. Wolpert J. S, Albersheim P. Host-symbiont interactions. I. The lectins of legumes interact with the o-antigen-containing lipopolysaccharides of their symbiont Rhizobia II Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1976. — V. 70, N3.-P. 729−737.
  419. Yutsudo T, Honde T, Mirwatoni T, Takeda Y. Characterization of purified Shiga toxin from Shigella dysenteriae II Microbiol. Immun. 1986. — V. 30, N 11. -P. 1115−1127.
  420. Zacharova I. Ya, Tamm V. Y, Pavlova I.N. a-Mannanase from Rhodococcus erythropolis II Methods in Enzymology. 1988. — V. 160. — P. 620- 626.
  421. Zevahi-Willner T, Shenberg E. // Bacterial Protein Toxins / Eds. F.E. Alouf.- London: Acad. Press, 1984. P. 193−194.
  422. ИНСТИТУТ БИОХИМИИ И ФИЗИОЛОГИИ РАСТЕНИЙ И МИКРООРГАНИЗМОВ РАН
  423. САРАТОВСКИЙ ОРДЕНА ТРУДОВОГО КРАСНОГО ЗНАМЕНИ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. Н.Г. ЧЕРНЫШЕВСКОГО
  424. Методические рекомендации по исследованию взаимодействия лектинов почвенных азотфиксируюших бактерий с фракциями корней растений
  425. Пособие для студентов старших курсов и аспирантов, специализирующихся в области микробиологии и бактериохимии/1. Саратов-2000
  426. ИНСТИТУТ БИОХИМИИ И ФИЗИОЛОГИИ РАСТЕНИЙ И МИКРООРГАНИЗМОВ РАН
  427. САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМ. Н.И. ВАВИЛОВА
  428. Методические рекомендации по изучению взаимодействия лектинов бацилл с некоторыми бактериями рода Yersinia
  429. Пособие для студентов старших курсов и аспирантов, специализирующихся в области микробиологии, иммунохимии и бактериохимии/1. Саратов 2 000 310
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!