Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Создание синтетических антигенов для лабораторной диагностики губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота и классической чумы свиней

Диссертация: Создание синтетических антигенов для лабораторной диагностики губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота и классической чумы свиней
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Высокая степень гомологии аминокислотных последовательностей прионного белка у различных видов животных, а также полное совпадение аминокислотного состава нормальной и аномальной формы белка, затрудняют его использование в качестве иммуногена. Применение пептидных фрагментов прионного белка, полученных путем химического синтеза, предоставляет широкие возможности в получении специфичных… Читать ещё >

Создание синтетических антигенов для лабораторной диагностики губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота и классической чумы свиней (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Характеристика вируса КЧС
      • 2. 1. 1. Классификация, морфология и физико-химические свойства вируса КЧС
      • 2. 1. 2. Организация генома вируса КЧС и антигенные свойства кодируемых структурных белков
      • 2. 1. 3. Биологические свойства вируса КЧС
    • 2. 2. Характеристика возбудителя ГЭ КРС
      • 2. 2. 1. Структура прионного белка
      • 2. 2. 2. Свойства прионного белка
      • 2. 2. 3. Диагностика прионных болезней
    • 2. 3. Получение пептидов и использование созданных на их основе синтетических антигенов в диагностике инфекционных заболеваний животных и человека
      • 2. 3. 1. Методы теоретического поиска иммунодоминантных участков белков
      • 2. 3. 2. Краткое описание методов синтеза пептидов
      • 2. 3. 3. Получение искусственных антигенов на основе синтетических пептидов для диагностики инфекционных заболеваний животных и человека

Актуальность темы

Классическая (европейская) чума свиней (КЧС) является высоко контагиозным вирусным заболеванием свиней, наносящим большой экономический ущерб. Несмотря на предпринимаемые ветеринарно-санитарные меры, эта инфекция по-прежнему широко распространена во многих странах мира [1, 29, 46].

Следует отметить, что существует два направления в борьбе с КЧС. Первое из них реализуется в странах Западной Европы и США, где отказались от вакцинации животных и при подозрении на КЧС осуществляется убой всего стада («stamping out») [39]. Второе направление применяется в ряде стран Восточной Европы, странах СНГ, в том числе и в России, где основной мерой борьбы является вакцинация и убой больных животных. Однако ни один из этих подходов не гарантирует надежной защиты животных. На это указывают периодически возникающие эпизоотии КЧС, регистрируемые на территории различных государств [О.I.E. Bulletin, 1990;2004 г. г.].

В виду того, что течение болезни, вызываемое вирусом КЧС, характеризуется многообразием форм, окончательный диагноз устанавливается на основе лабораторных методов исследований [38, 40, 50, 90, 185]. Лабораторная диагностика КЧС основана на выделении и идентификации вируса с использованием культур клеток, прямом обнаружении вирусного антигена и выявлении вирусспецифичных антител. При этом традиционными являются метод иммунофлюоресценции, иммунопероксидазный метод, реакция нейтрализации вируса, РНГА. За последние два десятилетия, в связи с бурным развитием молекулярной биологии, генетической и клеточной инженерии, появились новые методы, которые нашли свое применение в диагностике этого заболевания. Прежде всего, это ПЦР и ИФА с использованием рекомбинантных белков и антител, полученных к ним [34, 39, 50, 111, 112, 175], а также мАт, обладающих высокой аффинностью к вирусу КЧС [117,118, 158, 228].

Так как КЧС, наряду с ящуром, сибирской язвой, чумой КРС и другими болезнями, относится к списку особо опасных, получение синтетических пептидов позволяет исключить использование инфекционного вирусного материала в некоторых вышеуказанных методах. Кроме того, существует целый ряд трудностей, связанных с культивированием вируса КЧС [4, 39, 40, 50, 81, 100, 201] и химический синтез искусственных антигенов является в этом случае перспективным направлением.

Губкообразная энцефалопатия крупного рогатого скота (ГЭ КРС) относится к прионным инфекциям. Возникновение этой болезни и ликвидация ее последствий приводит к большим экономическим потерям. Доказательством этого может служить вспышка ГЭ КРС в Великобритании. С ноября 1986 года, то есть с момента регистрации первого случая заболевания и до 1996 года, общее число пораженных животных составило более 180 тыс. голов КРС [33], а общие затраты составили 4 млрд. фунтов стерлингов [49].

Для диагностики ГЭ КРС разработано несколько лабораторных методов: гистологический, в основе которого лежит оценка изменений в препаратах срезов мозга больных животных, а также ИГХМ, иммуноблотт и ИФА, с использованием специфичных антител [17, 74, 153]. Метод постановки биопробы на естественно восприимчивых животных является чувствительным, но и самым дорогостоящим. Кроме того, он требует продолжительного времени из-за длительности инкубационного периода заболевания. Метод электронной микроскопии позволяет выявлять амилоидные стержни и скрепиассоциированные фибриллы (САФ) в предварительно обработанных пробах мозга или селезенки инфицированных животных [12, 17]. Однако некоторыми исследователями показана низкая чувствительность данного метода [74].

Высокая степень гомологии аминокислотных последовательностей прионного белка у различных видов животных, а также полное совпадение аминокислотного состава нормальной и аномальной формы белка, затрудняют его использование в качестве иммуногена. Применение пептидных фрагментов прионного белка, полученных путем химического синтеза, предоставляет широкие возможности в получении специфичных противоприонных антител [5, 73]. Кроме того, известно, что возбудитель ГЭ КРС является опасным для человека. Поэтому использование синтетических антигенов в изучении прионных заболеваний исключает вероятность заражения.

Таким образом, химический синтез позволяет получать антигены, которые также как и нативные (природные), обладают антигенными и иммуногенными свойствами. Кроме того, они стабильны при хранении и являются безопаснымипроцесс их получения легко поддается стандартизации [63, 84, 85].

В отечественной и зарубежной практике имеется большое количество примеров эффективного использования синтетических пептидов в изучении антигенных и иммуногенных свойств белков различных вирусов животных и человека. В некоторых случаях это позволило создать на их основе диагностические тест-ситемы и коммерческие наборы.

Однако некоторые проблемы диагностики ГЭ КРС и КЧС до конца не решены. В связи с этим требуется проведение работы, направленной на получение синтетических антигенов и изучение возможности их применения в различных иммунологических методах исследований.

Цели и задачи исследований. Основная цель данной работыполучение синтетических антигенов и изучение возможности их использования в лабораторной диагностике КЧС и ГЭ КРС.

Для достижения поставленной цели было необходимо решить следующие задачи:

— выявить наиболее вероятную локализацию потенциальных антигенных детерминант белка Е2 вируса КЧС, прионного белка КРС и синтезировать соответствующие им аминокислотные последовательности, получить на их основе смеси и конъюгаты с белками-носителями;

— изучить антигенные и иммуногенные свойства свободных фрагментов белка Е2 вируса КЧС, конъюгатов пептидов с белками-носителями, смесей и оценить возможность их применения в непрямом варианте ИФА и РИГА для выявления антивирусных антител в пробах сыворотки крови свиней;

— разработать методику использования пептидов — фрагментов белка Е2 вируса КЧС в непрямом варианте ИФА и РИГА для выявления вирусспецифичных антител в пробах сыворотки крови свиней;

— изучить иммуногенные свойства свободных пептидов — фрагментов прионного белка КРС и смесей, созданных на их основеразработать методические указания по применению смеси антипептидных антител, полученных к синтетическим фрагментам из центральной и С-концевой области прионного белка КРС, для выявления возбудителя ГЭ КРС иммуногистохимическим методом.

Научная новизна. Впервые в нашей стране с использованием Boc/Bzl и Fmoc/But методов твердофазного синтеза получены пептиды, представляющие собой фрагменты белка Е2 вируса КЧС штамма ЛК ВНИИВВиМ, и пептиды, соответствующие аминокислотным последовательностям 106−126 и 206−229 прионного белка КРС. Изучены физико-химические свойства синтетических антигенов, на их основе получены смеси и конъюгаты с белками-носителями.

Проведены исследования антигенных и иммуногенных свойств пептидов — фрагментов белка Е2 вируса КЧС, созданных на их основе смесей и конъюгатов.

Показана возможность использования смеси пептидов для обнаружения антител к вирусу КЧС в пробах сыворотки крови свиней методом непрямого варианта ИФА и РИГА.

Изучены иммуногенные свойства пептидов — фрагментов прионного белка КРС и смесей, созданных на их основе.

Показана возможность использования смеси антипептидных антител, полученных при иммунизации кроликов синтетическими фрагментами из центральной и С-концевой области прионного белка КРС, для выявления возбудителя ГЭ КРС иммуногистохимическим методом.

Практическая значимость. Разработаны и реализованы схемы синтеза индивидуальных пептидов — фрагментов белка Е2 вируса КЧС и прионного белка КРС с использованием Boc/Bzl и Fmoc/But методов.

Разработаны «Методические указания по использованию синтетических антигенов для обнаружения антител к вирусу классической чумы свиней методом непрямого иммуноферментного анализа», которые утверждены директором института 19.03.2003 г.

Разработаны «Методические указания по использованию синтетических антигенов для обнаружения антител к вирусу классической чумы свиней в реакции непрямой гемагглютинации (РИГА)», которые утверждены директором института 07.02.2003 г.

С использованием вышеуказанных методик проведено исследование 138 проб сыворотки крови свиней из различных свиноводческих хозяйств Российской Федерации.

Разработаны «Методические указания по применению смеси антител к фрагментам прионного белка для лабораторной диагностики губкообразной энцефалопатии КРС иммуногистохимическим методом», которые утверждены директором института 24.03.2005 г. С использованием разработанной методики исследовано 56 препаратов, представляющих собой срезы головного мозга КРС.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 7 научных работ.

Основные положения, выносимые на защиту:

• Синтетические фрагменты белка Е2 вируса КЧС штамма ЛК ВНИИВВиМ и прионного белка КРС.

• Результаты изучения антигенных и иммуногенных свойств пептидов фрагментов белка Е2 вируса КЧС, созданных на их основе смесей и конъюгатов с белками-носителями.

• Результаты исследования проб сыворотки крови свиней согласно методическим указаниям по использованию синтетических антигенов для обнаружения антител к вирусу КЧС в непрямом варианте ИФА и РИГА.

• Иммуногенная активность пептидов — фрагментов прионного белка КРС и смесей, созданных на их основе.

• Результаты испытаний «Методических указаний по применению смеси антител к фрагментам прионного белка для лабораторной диагностики губкообразной энцефалопатии КРС иммуногистохимическим методом».

Апробация результатов работы. Результаты исследований по теме диссертации представлены и обсуждены на заседаниях ученого совета ФГУ ВНИИЗЖ и на следующих научных конференциях в период 1997;2004 гг.: научной конференции, посвященной 100-летию открытия вируса ящура «Проблемы инфекционной патологии сельскохозяйственных животных» (Владимир, 1997 г.), Всероссийской научно-практической конференции «Научные основы производства ветеринарных биологических препаратов» (Щелково, 2000 г.), конференции молодых ученых «Актуальные проблемы патологии свиней, крупного и мелкого рогатого скота» (Владимир, 2002 г.), Международной научной конференции «Актуальные проблемы инфекционной патологии животных» (Владимир, 2003 г.), Международной научной конференции молодых ученых «Проблемы мониторинга и генодиагностики инфекционных болезней животных» (Владимир, 2004 г.).

Объем и структура работы. Исследования по диссертационной работе выполнены в 1997;2005 г. г. в ФГУ «Федеральный центр охраны здоровья животных» (ФГУ ВНИИЗЖ, г. Владимир). Диссертация изложена на 146 страницах машинописного текста, состоит из введения, обзора литературы, результатов собственных исследований, обсуждения результатов, выводов, практических предложений, списка использованной литературы, содержащего 237 источников, из них 142 — зарубежных авторов, и приложения. Работа иллюстрирована 20 рисунками и содержит 15 таблиц.

5. ВЫВОДЫ.

1. С использованием химического синтеза получено 25 пептидовфрагментов белка Е2 вируса КЧС и прионного белка КРС.

2. Изучены физико-химические, антигенные и иммуногенные свойства синтезированных пептидов. Полученные результаты позволили отобрать наиболее активные их них.

3. Установлено, что смеси, созданные на основе свободных пептидовфрагментов белка Е2 вируса КЧС, обладают большей антигенной активностью, чем индивидуальные пептиды. Смесь синтетических фрагментов 129−139 и 139−151 белка Е2 взаимодействовала с антителами к вирусу КЧС и была пригодна для их выявления в пробах сыворотки крови свиней методом н-ИФА и РНГА.

4. Методом н-ИФА определена иммуногенная активность синтетических фрагментов прионного белка КРС. Сыворотка, полученная к фрагменту 106−126 прионного белка КРС, обладала наибольшей противопептидной активностью. При этом значение титра антипептидных антител составляло 5,4 lg. Фрагменты С-концевой области прионного белка КРС стимулировали иммунный ответ в меньшей степени.

5. Показана возможность использования пептидов — фрагментов прионного белка КРС для получения антител, специфичных к патогенной изоформе прионного белка КРС. Наибольшая активность в иммуногистохимическом методе была определена для смеси антител к пептидам из центральной (106−126, 111−126) и С-концевой (206−229-Gly, 216−229-Gly) области прионного белка КРС.

6. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

Для практического использования предлагаются:

1. Схемы синтеза фрагментов белка Е2 вируса КЧС и прионного белка КРС для получения пептидов, содержащих антигенные детерминанты других инфекционных агентов опасных для животных и человека.

2. «Методические указания по использованию синтетических антигенов для обнаружения антител к вирусу классической чумы свиней методом непрямого иммуноферментного анализа», утвержденные директором ФГУ «Всероссийский научно-исследовательский институт защиты животных» 19.03.2003 г.

3. «Методические указания по использованию синтетических антигенов для обнаружения антител к вирусу классической чумы свиней в реакции непрямой гемагглютинации (РИГА)», утвержденные директором ФГУ «Всероссийский научно-исследовательский институт защиты животных» 07.02.2003 г.

4. «Методические указания по применению смеси антител к фрагментам прионного белка для лабораторной диагностики губкообразной энцефалопатии КРС иммуногистохимическим методом», утвержденные директором ФГУ «Федеральный центр охраны здоровья животных» 24.03.2005 г.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.А., Стародуб Н. Ф. Определение констант скорости реакции антиген-антитело. Кинетические характеристики процесса взаимодействия растворимого и корпускулярного антигена со специфическими антителами // Биохимия.- 1988.- Т. 53, № 6.- С. 918−924.
  2. И.Ф., Куринов В. В., Яшин А. Т. Некоторые особенности КЧС, затрудняющие ее диагностику // Ветеринария.- 1985.- № 9.- С. 29−31.
  3. О.М., Жмак М. Н., Обозная М. Б. и др. Выявление возбудителя губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота с помощью антител против синтетических фрагментов прионного белка // Биоорган, химия.- 2001.- Т.27, № 5.- С. 352−358.
  4. А.А., Кибирев В. К. Методы образования пептидной связи // Синтез пептидов. Реагенты и методы / Под ред. Серебряного С. Б. Киев, 1987.- С. 10−75.
  5. А.А., Кибирев В. К. Защита функциональных групп аминокислот. Защита аминогруппы // Синтез пептидов. Реагенты и методы / Под ред. Серебряного С. Б. Киев, 1987.- С. 76−151.
  6. А.А., Кибирев В. К. Защита функциональных групп аминокислот. Защита карбоксильной группы // Синтез пептидов. Реагенты и методы / Под ред. Серебряного С. Б. Киев, 1987.- С. 152−186.
  7. А.А., Кибирев В. К. Защита функциональных групп аминокислот. Защита боковых функциональных групп // Синтез пептидов. Реагенты и методы / Под ред. Серебряного С. Б. Киев, 1987.- С. 187−229.
  8. А.А. Потенциальные возможности временных групп в химии пептидов // Биоорган, химия.-1991.- Т.17, № 7.- С. 869−899.
  9. В.Б. Детекция белка приона (РгР) при трансмиссивных спонгиозных энцефалопатиях // XVIII Российская конф. по электрон, микроскопии: Тез. докл.- Черноголовка, 2000.- С. 224.
  10. В.Б. Прионные болезни животных и человека // Вопр. вирусол, — 2004.- № 5.- С. 4−12.
  11. А.С., Рыбаков С. С. Радио-иммунологический анализ.- М.: Энергоиздат, 1984. -121с.
  12. Д., Виниц М. Химия аминокислот и пептидов: Пер. с англ.-М.: Мир, 1965. -824с.
  13. Губчатая энцефалопатия крупного рогатого скота: возникновение, диагностика и профилактика // Вестн. ветеринарии.- 1998.- Т.2, № 8.- С. 93−106.
  14. Е.В., Сатина Т. А., Рыбаков С. С. Губкообразная энцефалопатия крупного рогатого скота.- Владимир: ВНИИЗЖ, 1997.- 91 с.
  15. А.В. Специфические антитела для детекции прионового протеина // Ветеринария.- 2001.- № 5.-С. 23−27.
  16. Т., Гергей Я. Гидролиз белков и пептидов // Аминокислоты, пептиды, белки: Пер. с англ. / Под ред. Незлина Р. С. М.: Мир, 1976. — С. 165 172.
  17. Р.П., Желтухина Г. А. Синтез и иммунологические свойства пептидного фрагмента pre-S-области белка оболочки вируса гепатита В // Биоорган, химия.- 1990.- Т.16, № 1.- С. 34−40.
  18. Р.П., Палькеева М. Е. Методы поиска антигенных детерминант для белков с известной первичной структурой // Биоорган, химия.- 2000, — Т.26, № 4.- С. 243−262.
  19. A.M., Осипов А. П., Дзантиев Б. Б., Гаврилова Е. М. Теория и практика иммуноферментного анализа.- М.: Высш. шк., 1991. -288с.
  20. .Б., Мещерякова Е. А., Андронова Т. М., Иванов ВТ. Использование синтетических носителей и адъювантов для повышения иммуногенности синтетического пептида из CS-белка Plasmodium falciparum // Биоорган, химия.- 1991.- Т.26, № 4.- С. 243−262.
  21. B.C., Чикин А. Д., Суворова З. К. и др. Исследование антигенной структуры вирусов иммунодефицита человека с помощью синтетических пептидов // Биоорган, химия.- 1992.- Т.18, № 6.- С. 784−791.
  22. Иммунологические методы: Пер. с нем./Под. ред. Г. Фримеля.- М.: Медицина, 1987.-472с.
  23. В.А., Петров Р. В., Хаитов P.M. Новый принцип создания искусственных иммуногенов // Журн. Всесоюз. Хим. О-ва. им. Д. И. Менделеева, — 1982.- Т. 27, № 4.- С. 417−428.
  24. Н.Г., Кадошников Ю. П. Иммунологические тесты для детекции анти-Н1/-антител в сыворотках крови пациентов, инфицированных вирусом иммунодефицита человека 1-го типа // Иммунология.- 1996.- № 3.- С. 14−17.
  25. Ю. Обнаружение бесцветных соединений // Тонкослойная хроматография: В 2 т: Пер с англ. М.: Мир, 1981. — Т.1.- С. 235.
  26. Я.Е. Ветеринарная иммунология.- М.: Агропромиздат, 1986.272 с.
  27. А.А. Чума // Эпизоотол. и инфекц. болезни с.-х. ж-ных. -М., 1984. С. 343−351.
  28. Конструирование синтетической ящурной вакцины: отчет о НИР (Заключительный по теме Указание 11.3.)/ВНИЯИ. — Инв. № 173 — Владимир, 1990.- 198 с.
  29. Ю.Г. К проблеме губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота // Ветеринария.- 2001.- № 10.-С. 7−9.
  30. А.В., Забережный А. Д., Гребенникова Т. В. и др. Синтез и иммунохимические свойства рекомбинантного главного поверхностного гликопротеина Е2 вируса классической чумы свиней // Вопр. вирусологии.-2000.- № 2.- С.- 29−36.
  31. Л.Н., Иванов B.C., Габриэлян А. Е. и др. Поиск Т-эпитопов вируса гепатита, А с помощью синтетических пептидов // Биоорган, химия.-1993.-Т.19.- № 12,-С. 1169−1176.
  32. Л.Н., Иванов B.C., Чикин Л. Д. и др. Моделирование антигенных детерминант вируса гепатита, А с помощью синтетических пептидов // Биоорган, химия.- 1994.- Т.20, № 7, — С. 709−719.
  33. М.А., Жмак М. Н., Короев Д. О. и др. Синтетические пептидные конструкции на основе иммунореактивных фрагментов белка VP1 вируса ящура штамма А22 // Биоорган, химия.- 2000.- Т.26, № 12, — С. 926−932.
  34. В.В. Средства и методы дифференциальной лабораторной диагностики классической чумы свиней // Вестн. РАСХН 1999.- № 3.- С. 55−59.
  35. В.В. Эпизоотологические, патогенетические и диагностические особенности классической чумы свиней // Ветеринария.-1993.- № 11−12.- С. 6−11.
  36. А.А., Рыбаков С. С., Иванющенков В. Н. и др. Защита естественно-восприимчивых животных от ящура пептидом, синтезированным на лизиновой матрице // Биоорган, химия.- 1992.- Т.18, № 7.- С. 942−950.
  37. А.А., Рыбаков С. С., Шажко Ж. А. и др. Изучение возможности использования синтетических пептидов для выявления антител к VIA-антигену вируса ящура // К новой стратегии борьбы с ящуром: Междунар. конф.- Владимир, 1991.- С. 165−166.
  38. А.А. Синтез и изучение свойств пептидов-фрагментов VP1 вируса ящура А22 и О-j: Дис.. канд. биол. наук.- Владимир. 1993,161 с.
  39. И.М. Некоторые подходы и перспективы создания эффективных и безвредных вакцин в будущем // Иммунология, — 1983.- № 3.- С. 11−16.
  40. Лярски 3. Серологические исследования // Диагностика вирусных болезней животных / Под ред. В. Н. Сюрина. М.: Колос, 1980. — С. 187−212.
  41. В.В., Джупина С. И., Коломыцев А. А. Классическая чума свиней особенности эпизоотического процесса и проблемы на современном этапе // Аграрная Россия.- 2001.- № 3.- С. 42−48.
  42. П.В., Гусева Е. В., Ануфриева Т. А. Характеристика вируса КЧС // Классическая чума свиней. Владимир, 1995. — С. 6−13.
  43. Д.В., Андреев С. М., Тарасова С. О. Анализ эпитопной специфичности антител из сывороток HIV-инфицированных лиц сиспользованием функционально значимых фрагментов белков HIV // Иммунология.- 1995.- № 1.-С. 10−13.
  44. Г. А. Губкообразная энцефалопатия КРС: методы борьбы и профилактики // Вет. консультант- 2002.- № 11−12.-С. 2−3.
  45. Е.А., Алипер Т. И., Ленева И. А. Методы лабораторной диагностики классической чумы свиней // Вопр. вирусол.- 1998.- № 4.- С. 152 158.
  46. Новые методы иммуноанализа: Пер. с англ./Под ред. У. П. Коллинза.-М., 1991.- С. 120−122.
  47. А.В., Рыбаков С. С., Иванющенков В. Н. и др. Защита от ящура естественно-восприимчивых животных линейным полимером синтетического пептида // Биоорган, химия, — 1991.- Т.17, № 7.- С. 953−963.
  48. Пептиды. Основные методы образования пептидных связей: Пер. с англ./Под ред. Э. Гросса, И.Майенхофера.- М.: Мир, 1983. -422 с.
  49. В.Н. Синтез и изучение свойств пептидов-фрагментов VP1 вируса ящура А22 и Азия 1: Дис.. канд. биол. наук.- Владимир, 1993.- 155 с.
  50. О.Н., Рыбаков С. С., Луговской А. А. и др. Изучение антигенных свойств синтетических пептидов методом радиоиммуноанализа (РИА) // Актуальн. вопр. вет. вирусол.: Тез. докл. науч.-теорет. конф. молодых учёных.- Владимир, 1990.- С. 87−88.
  51. В.Н., Рыбаков С. С., Павлов А. В. и др. Синтез и изучение антигенных и иммуногенных свойств пептидов-фрагментов VP1 вируса ящура типов О, А и Азия 1 // Ящур (К новой стратегии борьбы с ящуром).- Владимир, 1992.-Ч.2.-С. 77−93.
  52. В.Н., Рыбаков С. С., Петрова О. Н. и др. Использование синтетических пептидов для выявления антител к вирусу ящура в сыворотках крови переболевших животных // Молекулярн. генетика, микробиол. и вирусол.- 1996.- № 3.- С. 27−31.
  53. В.Ф. Применение ди-третбутилпирокарбоната для получения. N-трет-бутилоксикарбонильных призводных аминокислот // Химия природ, соединений.- 1974.- Т.6.- С. 764−767.
  54. В.Ф. Синтез трет-бутилоксикарбонильных призводных некоторых трифункциональных аминокислот с применением ди-третбутилпирокарбоната// Биоорган, химия.- 1977.- Т. З, № 12.- С. 1605−1610.
  55. Применение синтетических антигенов для диагностики инфекционных болезней. Докл. науч. группы ВОЗ. Серия техн. докл. 784,-Женева, 1991.- 76 с.
  56. A.M., Клепиков Н. Н., Андреев С. М., Сидорова М. В. Иммунореактивность синтетических пептидов соответствующих В-клеточным эпитопам структурных белков Т-лимфотропного вируса человека 1 типа // Молекулярн. биол.- 1993.- Т.27, №.4, — С. 880−887.
  57. A.M., Клепиков Н. Н., Гурцевич В. Э. и др. Иммуноферментная тест-система для сочетанного выявления антител к ретровирусам человека (HTLV-I и HIV-1) на основе синтетических пептидов // Гематол. и трансфузиол, 1993.- № 5.- С. 36−39.
  58. A.M., Сенюта Н. Б., Клепиков Н. Н. и др. Формирование и характеристика панели сывороток, содержащих антитела к HTLV-1. Использование для скрининга синтетических пептидов // Иммунология.- 1994.-№ 2.- С. 42−46.
  59. А. Основы иммунологии.- М.: Мир, 1991.- 120 с.
  60. С.С., Егоров А. А., Вольпина О. М., Жмак М. Н. Сравнительный компьютерный анализ антигенной структуры прионного белка различных видов животных // Пробл. инфекц. патологии с.-х. животных: Тез. докл конф.- Владимир, 1997.- С. 94−95.
  61. С.С., Метлин А. Е., Кивируусу Я. и др. Контроль губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота в Финляндии // Ветеринария.- 2002.- № 8.- С. 5−9.
  62. С.С., Непоклонов Е. А. Гипотезы возникновения губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота // Ветеринария.- 2003.-№ 9.- С. 20−25.
  63. С.С., Рябоконь А. А., Егоров А. А. и др. Диагностика и мониторинг губкообразной энцефалопатии крупного рогатого скота в России // Ветеринария.- 2001.- № 2.- С. 17−21.
  64. С.С. Скрепи и другие прионные болезни животных и человека.- Владимир: Фолиант, 2003.- 199 с.
  65. А.Л., Вишняков И. Ф. Состояние и перспективы мер борьбы с классической чумой свиней // Актуальн. вопр. вет. вирусол.: Матер, науч.-практ. конф. ВНИИВВиМ «Классическая чума свиней неотложные проблемы науки и практики».- Покров, 1995.- С. 29−35.
  66. Ю.А., Карпова В. А., Калинина Т. И., Худяков Ю. Е. Локализация иммунодоминантного сайта в составе корового антигена вируса гепатита В с помощью синтетических пептидов // Биоорган, химия.- 1994, — Т.20, № 11.- С. 1175−1185.
  67. Ю.А., Карпова В. А. Локализация иммунодоминантного сайта в составе антигена вируса гепатита дельта с помощью синтетических пептидов// Биоорган, химия.- 1993.- Т.19, № 3.- С. 277−281.
  68. Ю.А., Фирсова Т. В., Кузин С. Н. и др. Синтез и антигенная активность пептидов из С-концевой части неструктурного белка NS4 вируса гепатита С // Биоорган, химия.- 1993.- Т.19, № 11.- С. 1128−1137.
  69. А.Ю., Вольпина О.М, Иванов В. Т. и др. Моделирование с помощью синтетических пептидов протективных эпитопов белка VP1 вируса ящура серотипов О и А// Биоорган, химия, — 1987.- Т. 13, № 8.- С. 1132−1135.
  70. В.Н., Самуйленко А. Я., Соловьев Б. В., Фомина Н.В.
  71. Флавовирусные инфекции // Вирусные болезни животных / Под ред. Сюрина В.Н.-М., — 1998.-С. 97−161.
  72. Н.И., Белоусова Р. В., Преображенская Э. А. Практикум по ветеринарной вирусологии.- М.: Колос, 1999.- С. 138−145.
  73. P.M., Лиознер А. Л. Биотехнологические аспекты изучения приобретённых иммунодефицитов // Журн. Всесоюз. Хим. О-ва им. Д. И. Менделеева.- 1988.- Т.34.- С. 67−75.
  74. P.M. Синтетические антигены в иммунодиагностике и иммунопрофилактике // Итоги науки и техники. Сер. иммунология, — М.: ВИНИТИ, 1988, — Т.21.- 171 с.
  75. P.M. Синтетические антигены: использование в диагностике инфекционных болезней // Иммунология.- 1988.- № 4.- С. 5−10.
  76. P.M. Синтетические антигены. Конструирование иммуногенных молекул по принципу природных аналогов // Иммунология.-1981.- № 5.-С. 5−11.
  77. .В. Предсказание вторичной структуры белка по методу дублетного кода // Мол. биология.-1998.- Т.24, № 4.- С. 1117−1125.
  78. Т.И., Сидорович И.Г, Прокопенко В. Д., Папуашвили М. Н. Определение антител к вирусу иммунодефицита человека в моче. Механизм экскреции специфических антител с мочой у ВИЧ-инфицированных людей // Иммунология.- 1994.- № 5.- С. 15−17.
  79. Р.Х., Ильясова Г. Х. Мониторинг при классической чуме свиней и болезни Ауески свиней // Вет. врач.- 2000.- № 1.- С. 47−50.
  80. Г. Р., Угрюмова B.C., Ильясова Г. Х. О некоторых биологических свойствах вируса чумы свиней // Тр.1 Съезда вет. врачей Респ. Татарстан: Тез. докл., Казань, 1996.- С. 263−265.
  81. А.В., Гельфанов В. М., Гречанинова Л. А. и др. Антигенная структура вируса ящура. 5. Защита природовосприимчивых животных от заболевания ящуром с помощью синтетического пептида // Биоорган, химия.-1989.-Т.15, № 10.-С. 1313−1317.
  82. А.В., Гельфанов В. М., Гречанинова Л. А. и др. Антигенная структура вируса ящура. 4. Синтез и иммуногенные свойства новых фрагментов белка VP1 вируса ящура штамма А22 // Биоорган, химия.- 1989.-Т.15, № 9.-С. 1193−1205.
  83. Ярославцева Н.Г. V-3 серотипы ВИЧ-1, представленные на территории России // Иммунология.- 1996.- № 3.- С. 17−21.
  84. Barany G., Merrifield R.B. Solid-phase peptide synthesis // The Peptides. Analysis, Synthesis, Biology. V.2 / Eds. Gross E., Meienhofer J. New York, etc.: Acad. Press., 1980.- P. 3−285.
  85. Belosi В., Gaggelli E., Guerrini R. et al. Copper binding to the neurotoxic peptide PrP106−126: thermodynamic and structural studies // Chembiochem.-2004.- V.5, № 3.- P. 349−359.
  86. Bittle J.L., Hougten R.A., Alexander H. e.a. Protection against foot-and-mouth disease by immunisation with a chemically synthesized peptide predicted from the viral nucleotide sequence // Nature.- 1982.- V.298, № 5869.- P. 30−33.
  87. Bittle J.L., Worrell P., Houghten R.A. et al. Immunization against foot-and-mouth disease with a chemically synthesized peptide // Modern. Appr. New. Vaccines.- New York, 1984.- P. 103−107.
  88. Bolin S.R., Black J.W., Fruy M.L., Katz J.B. Detection of cell contaminated with hog cholera virus // J. Am. Vet. Med. Assoc.- 1994.- V.205.- P. 742−745.
  89. Bonetto V., Massignan Т., Chiesa R. et al. Synthetic miniprion PrP106 // J. Biol. Chem.- 2002.- V.277, № 35.- P. 31 327−31 334.
  90. Bolton D.C., Seligman S.J., Bablanian G. et al. Molecular location of a species-specific epitope on the hamster scrapie agent protein // J. Virol.- 1991.-V.65, № 7.- P. 3667−3675.
  91. Braun U., Kihm V., Pusterla N., Schomann M. Klinischeruntersuchungsgang bei verdacht auf bovine spongiforme enzephalopathie (BSE). 8 p.
  92. Callebaut I., Burny A., Krchnak V. e.a. Use synthetic peptides to map sequential epitopes recognized by monoclonal antibodies on the bovine leukemia virus external glycoprotein // Virology.-1991.- V.185.- P. 48−55.
  93. Carpino L.A., Han G.Y. The 9-fluorenylmethoxycarbonyl amino-protecting group// J. Org. Chem.- 1972.- V.37, № 22.- P. 3404−3409.
  94. Chabry J., Caughey В., Chesebro B. Specific inhibition of in vitro formation of protease-resistant prion protein by synthetic peptides // J. Biol. Chem.-1998.- V.273, № 21.- P. 13 203−13 207.
  95. Chabry J., Priola S.A., Wehrly K. et al. Species-independent inhibition of abnormal prion protein (PrP) fopmation by a peptide containing a conserved PrP sequence//J. Virol.- 1999.- V.73, № 8.- P. 6245−6250.
  96. Chou P., Fasman G. Description of the method implemented in program BETATURN // Biophys. J.- 1979, — V.26.- P. 367−384.
  97. Colijn E.O., Bloemraad M., Wensvoort G. An improved ELISA for• detection of serum antibodies directed against classical swine fever virus // Vet. Microbiol.- 1997.- V.59, № 1.- P. 15−25.
  98. Dahle J. et al. Use of monoclonal antibodies for the differential diagnosis of pestivirus infections in swine//Tierarztl. Prax.-1991, — V.15, № 2.- P. 151−155.
  99. De Lizi С., Berzofsky J. T-cell antigenic sites tend to be amphipathic structures // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1985.- V.82, № 6.- P. 7048−7052.
  100. DiMarchi R., Brooke G., Gale C. et al. Protection of cattle against foot-and-mouth disease by a synthetic peptide // Science.- 1986.- V.232, № 4750.- P. 639−641.
  101. Doel T.R., Gale C., DoAmoral C.M. et al. Heterotypic protection induced by synthetic peptides corresponding to three serotypes of foot-and-mouth disease virus // J. Virol.- 1990.- V.64, № 5.- P. 2260−2264.
  102. Dong X.N., Wei K., Liu Z.Q., Chen Y.N. Candidate peptide vaccine induced protection against CSFV // Vaccine.- 2002.- V.21, № 3−4.- P. 167−173.
  103. Edwards S., Moenning V., Wensvoort G. The development of an international reference panel of monoclonal antibodies for the differentiation of hog cholera virus from others pestivirusis // Vet. Microbiol.- 1991.- V.29, № 2.- P. 101 108.
  104. Edwards S., Sands J.J. Antigenic comparison of hog cholera virus isolates from Europe, America and Asia using monoclonal antibodies // Dtsch. Tierarztl. Wochenschr.- 1990.- V.97.- P. 79−81.
  105. Ehrensperger F. Immunological aspect of the infection // Classical Swine Fever and Related Viral Infections. Boston, 1988. — P. 143−163.
  106. Eisenberg D., Weiss R.M., Terwilliger T.C. The hydrophobic moment detects periodicity in protein hydrophobicity // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1984,-V.81.- P. 140−144.
  107. Faushere J.L., Pliska V. Hydrophobic parameteres of amino acid chains from the partitioning of N-acetyl-amino-acid amides // Eur. J. Med. Chem.- 1983.-V.18.- P. 369−375.
  108. G. В., Noble R. L. Solid-phase peptide synthesis utilizing 9-fluorenylmethoxycarbonyl amino acid // Int. J. Pept. Prot. Res.- 1990.- V.35.- P. 161 214.
  109. Francis M.J., Fry C.M., Clarke B.E. et al. A foot-and-mouth disease virus synthetic peptides containing B- and T- cell determinants // Vaccine 87: Modern Appr. New Vaccines.- N.Y., 1987.- P. 60−67.
  110. Francis M.J., Fry C.M., Rowlands D.J. et al. Immunological priming with peptides of foot-and-mouth disease virus // J. Gen. Virol.- 1986.- V.66, № 11, — P. 2347−2354.
  111. Francis M.J., Hastings G.Z., Syred A.D. et al. Non-responsiveness to a foot-and-mouth disease virus peptide overcome by addition of foreign helper T-cell determinants// Nature.- 1987.- V.330, № 6144.- P. 168−170.
  112. Francis M.J., Rowlands D.J., Brown F. Priming with peptides of foot-and-mouth disease virus // Vaccine 85: Mol. and Chem. Basis Resist. Parasitic, Bact. and Viral Dis.- N.Y., 1985.- P. 203−210.
  113. Francki R.I.В., Fauquet C.M., Knudson D.L., Brown F. Fifth report of the Internationale Committe on the Taxonomy of Viruses // Arch. Virol.-1991.- Suppl.2.-P. 223−233.
  114. Frommel G. Use of the averaged mutation rate in pieces of protein sequences to predict the location of antigenic determinants // J. Therol. Biol.- 1988.-V.132.- P. 171−177.
  115. Fujino M., Wakimasu M., Kitada C. Further studies on the multi-substituted benzensulfonyl groups for protection of the guanidino function of arginine//Chem. Pharm. Bull.-1981,-V.29, № 10.- P. 2825−2831.
  116. Gamier J., Osguthorpe D., Robson B. Description of the method implemented in program GARNIER // J. Mol. Biol.-1978.-V.120.- P. 97−120.
  117. Geysen H.M., Meloen R.H., Barteling S.J. Use of peptide synthesis to probe viral antigens for epitopes to a resolution of a single amino acid // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1984.- V.81, № 12.- P. 3998−4002.
  118. Gisin B.F. The monitoring of reaction in solid-phase peptide synthesis with picric acid // Anal. Chim. Acta.- 1972, — V.58.- P. 248−249.
  119. Gisin B.F. The preparation of Merrifield-resins through total esterification with cesium salts// Helv. Chim. Acta.- 1970.- V.56, № 5.- P. 1476−1482.
  120. Goldmann W., Hunter N., Martin T. et al. Different forms of the bovine PrP gene have five or six copies of a short G-C-rich element within the protein-coding exon // J. Gen. Virol.- 1991.- V.72.- P. 201 -204.
  121. Grassi J., Comoy E., Simon S. et al. Rapid test for the preclinical postmortem diagnosis of BSE in central nervous system tissue // Vet. Rec.- 2001, № 10.- P. 577−582.
  122. Greiser-Wilke I., Moenning V., Coulibaly C.O. Identification of conserved epitopes on a hog cholera virus protein // Arch. Virol.- 1990.- V.111, № 3−4.- P. 213 225.
  123. Groschup M.H., Harmeyer S., Pfaff E. Antigenic features of prion proteins of sheep and other mammalian species // J. Immunol. Methods.- 1997,-V.207, № 1.- P. 89−101.
  124. Groschup M.H., Langeveld J.P., Pfaff E. The major species specific epitope in prion proteins of ruminants // Arch. Virol.- 1994.- V.136, № 3−4.- P. 423 431.
  125. Groschup M.H., Pfaff E. Stadies of on species-specific epitope in murine, ovine and bovine prion protein // J. Gen. Virol.- 1993.- V.74.- P. 1451−1456.
  126. Gu Y., Fujioka H., Mishra R.S. et al. Prion peptide 106−126 modulates the aggregation of cellular prion protein and induces the synthesis of potentialleneurotoxic transmembrane PrP // J. Biol. Chem.- 2002.- V.277, № 35, — P. 3 132 731 334.
  127. Hanan E., Goren O., Eshkenazy M., Solomon B. Immunomodulation of the human prion peptide 106−126 aggregation // Biochem. Biophys. Res. Commun.2001.-V.280, № 1.-P. 115−120.
  128. Harmeyer S., Pfaff E., Groschup M.H. Synthetic peptide vaccines yield monoclonal antibodies to cellular and pathological prion proteins of ruminants // J. Gen. Virol.- 1998.- V.79.- P. 937−945.
  129. Наго I., Gomara V.J. Different approaches to potentiate the immune response induced by a 12-mer synthetic peptide // Curr. Protein. Pept. Sci.- 2000,-V.1, № 2.- P. 125−137.
  130. Hohlish B.J., Wiesmuller K.H., Schlapp et al. Identification of foot-and-mouth disease virus-specific linear B-cell epitopes to differentiate between infected and vaccinated cattle // J. Virology.- 2003.- V.77, № 16.- P. 8633−8639.
  131. Норр T.P., Woods K.R. Prediction of protein antigenic determinantsfrom amino acid sequences // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1981.- V.78, № 6.- P. 3824−3828.
  132. Horiuchi M., Baron G.S., Xiong L.W., Caughey B. Ingibition of interaction and interconversions of prion protein isoforms by peptide fragments from the C-terminal folded domain //J. Biol. Chem.- 2001, — V.276, № 18.- P. 15 489−15 497.
  133. Janin J., Wodak S., Levitt M., Maigret B. Average accessibility surface • area//J. Mol. Biol.- 1978.- V.125.- P. 357−386.
  134. Kaden V. The situation classical swine fever in wild boars in the European community and selected aspects of disease transmission // Berl. Munch. Wochenschr.- 1996.- V.111, № 6, — P. 201−207.
  135. Karplus P.A., Schulz G.E. Prediction of chain flexibility in protein // Naturwissenschaften.- 1985.- V.72.- P. 212−213.
  136. Kolaskar A.S., Tongaonkar P.C. A semi-empirical method for prediction of antigenic determinants on protein antigens // FEBS. Lett.- 1990.- V.276, № 1−2.-P. 172−174.
  137. Kosmidou A. et al. Differentiation of classical swine fever virus (CSFV) strains using monoclonal antibodies against structural glycoproteins II Vet. Microbiol.- 1995.- V.47, № 1−2.- P. 211−218.
  138. Kuwata K., Matumoto Т., Cheng H. NMR-detected hydrogen exchange and molecular dynamics simulations provide structural insight into fibril formation of prion protein fragment 106−126 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA- 2003.- V.100, № 25.-P. 14 790−14 795.
  139. Leforban Y., Cariolet P. Characterization and pathogenecity for pigs of a hog cholera virus strain isolated from wild boars // Ann. Rech. Vet.- 1992.- V.23, № 1, — P. 93−100.
  140. Liebermann H., Reimann I., Bartels T. e.a. Chemosynthetische Peptide gegen Maul-und-Klauenseuche-lmmunantwort gegen freie und tragergebundene Peptide des VP1 von 01 -Kaufbeuren // Arch. exp. Vet. Med.- 1990.- Bd.44, № 2,-S. 189−197.
  141. Liess B. Persistent infections of hog cholera // Prev. Veter. Med.- 1984.-V2.- P. 109−113.
  142. Lim V. Algorithms for prediction of a-helices and p-structural regions in globular proteins//J. Mol. Biol.- 1974, — V.88.- P. 873.
  143. Matsushita K., Horiuchi H., Furusawa S. et al. Chicken monoclonal antibodies against synthetic bovine prion protein peptide // J. Vet. Med. Sci.- 1998.-V.60, № 6.- P. 777−779.
  144. Meloen R.H., Barteling S.J. Epitope mapping of the outer structural protein VP1 of three different serotypes of foot-and-mouth disease virus // J. Virol.-1986.- V.149.- P. 55−63.
  145. Meloen R.H., Puyk W.C., Meijer D.J.F. et al. Antigenicity and immunogenicity of synthetic peptides of foot-and-mouth disease virus // J. Gen. Virol.- 1987.- V.68.- P. 305−314.
  146. Merrifield R.B., Vizioli L.D., Boman H.G. Synthesis of the antibacterial peptide cecropin A (1−33) // Biochemistry.-1982.- V.21.- P. 5020−5031.
  147. Mitchell A.R., Erickson B.W., Ryabtsev M.N. et al. tert-Butoxycarbonylaminoacyl-4-(oxymethyl)-phenylacetamidomethyl-resin, a more acidresistant support for solid-phase peptide synthesis // J. Amer. Chem. Soc.- 1976.-V.98, № 23.- P. 7357−7362.
  148. Mohri S., Farquhar C.F., Somerville R.A. et al. Immuno-detection of a disease specific PrP fraction in clinically affected scrapi sheep and BSE cattle // Vet. Rec.- 1992.- V.131.- P. 537−539.
  149. Moorman R.J.M., Warmerdam P.A.M., van der Meer B. et al. Molecular cloning and nucleotide sequence of hog cholera virus strain Brescia and mapping of the genomic region encoding envelope protein E1 // Virology.- 1990.- V.177.- P. 184−196.
  150. Mostl K., Baumgartmer W. Facten zur BSE-Problematik // Agrarishe rundshau- 1996.-Bd 2.- S. 44−45.
  151. Muller A., Depner K.R., Liess B. Evaluation of a gp 55 (E2) recombinant-based ELISA for the detection of antibodies induced by classical swine fever virus // Dtsch. tierarztl. Wochenschr.- 1996.- V.103, № 11, — P. 451−453.
  152. Muller S. Peptide carrier conjugation // Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology. V. 19. Synthetic Polypeptides as Antigens / Eds. Burdon R.H., Knippenberg P.H. — Amsterdam ets., 1988.- P. 95−130.
  153. Mylcahy G., Gale C., Robertson P. et al. Isotype responses of infected, virus-vaccinated and peptide-vaccinated cattle to foot-and-mouth disease virus // Vaccine.- 1990.- V.8.- P. 249−256.
  154. Nandi P.K. Interaction of prion peptide HuPrP106−126 with nucleic acid // Arch. Virol.- 1997.- V.142, № 12.- P. 2537−2545.
  155. Nandi P.K., Leclerc E. Polymerization of murine recombinant prion protein in nucleic solution//Arch. Virol.- 1999.- V.144.- P. 1751−1763.
  156. Nishimura О., Fujino M. p-Metoxybenzenesulfonyl as a protecting group of guanidino function in peptide synthesis // Chem. Pharm. Bull.- 1976.- V-24, № 7.-P. 1568−1575.
  157. O*Donovan C.N., Tobin D., Cotter T.G. Prion protein fragment-(106−126) induces apoptosis via mitochondrial disruption in human neuronal SH-SY5Y cells // J. Biol. Chem.- 2001.- V.276, № 23, — P. 22−31.
  158. Parker J., Hodges R. Hydrophobicity of amino acid residues in globular protein // Peptide Res.-1991.- V.4.- P. 347−363.
  159. Pearson J.E. Hog cholera diagnostic tecniques // Сотр. Immunol. Microbiol. Infct. Dis.- 1992.- V.15, № 3, — P. 213−219.
  160. Perce A.J., Ford D.J., Gaizutis M.A. Quantitative and qualitative aspects of immunoassays // Scand. J. Immunol.- 1978.- V.8, № 7.- P. 1.
  161. Perris N.P., Kitching R.P., Oxtoby J.M. Use of inactivated foot-and-mouth disease virus antigen in liquid-phase blocking ELISA // J. Virol. Metods.-1990.- V.29, № 1.- P. 33−41.
  162. Pfaff E., Mussgay M., Bohm H.O. Antibodies against a preselected peptide recognize and neutralize foot-and-mouth disease virus // EMBO J.- 1982.-V.1, № 2.- P. 869−874.
  163. Picard M., Binger C., Plaleau E., Cruciere C. La peste porcine classique chez les sangliers un visage epidemiologique nouveau de France // Bull. Soc. Vet. Prat, de France.- 1993.- V.77, № 2.- P. 81 -92.
  164. Plaue S., Muller S., Briand J.P., Van Regenmortel M.H.V. Recent advances in solid phase peptide synthesis and prepation of antibodies to synthetic peptides // Biologicals.- 1990.- V.18.- P. 147−157.
  165. Ponder J., Richards F. Tertiary templates for proteins. Use of packing criteria in the enumeration of allowed sequences for different structural classics // J. Mol. Biol.- 1987.- V.193.- P. 775−791.
  166. Portetelle D., Donday C., Burny A. et al. Synthetic peptides approach to identification of epitopes an bovine leukemia virus envelope glycoprotein gp 51 // Virology.- 1989.- V.169.- P. 34−41.
  167. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie // Science.- 1982.- V.216.- P. 136−144.
  168. Ptitsyn O., Finkelstein A. Theory of protein secondary structure and algorithm of its prediction // Biopolymers.- 1983, — V.22.- P. 15−25.
  169. Rao M.J.K., Argos P. A conformational preference parameter to predict helices in integral membrane proteins // Biochim. Biophys. Acta.- 1986.- V.869 P. 197−214.
  170. Rothbard I. Protein structure: what is possible to predict now? // Ann. Inst. Paster. Virol.- 1986, — V.137E.- P. 518−522.
  171. Rumenapf Т., Meyers G., Stark R., Thiel H.-J. Molecular characterization of hog cholera virus//Arch. Virol.-1991.- № 3.- P. 7−18.
  172. Rumenapf Т., Stark R., Meyers G., Thiel H.J. Structural proteins of hog cholera virus expressed by vaccinia virus: further characterization and induction of protective immunity//J. Virol.-1991.- V.65, № 2, — P. 589−597.
  173. Rumenapf Т., Unger G., Strauss J.H., Thiel H.J. Processing of the envelope glycoproteins of pestiviruses //J. Virol.- 1993.- V.67, № 6.- P. 3288−3294.
  174. Sandvik Т., Paton D.J., Lowings P.J. Detection and identification of ruminant and porsin pestiviruses by nested amplification of 5'-NCR // J. Virol. Methods.- 1997.- V.64, № 1.- P. 43−56.
  175. Sarin K.V., Kent S.B.H., Tam J.P., Merrifield R.B. Quantitative monitoring of solid-phase peptide synthesis by the ninhydrin reaction // Anal. Biochem.- 1981.- V.117.- P. 147−157.
  176. Schmerr M.J., Jenny A. A diagnostic test for scrapi-infected sheep using• a capillary electrophoresis immunoassay with fluorescent-labeled peptides // Electrophoresis.- 1998.- V.19, № 3.- P. 409−414.
  177. Sobrino F., Blanco E., Garcia-Briones M., Ley V. Synthetic peptide vaccines: foot-and-mouth disease virus as a model // Dev. Biol. Stand.- 1999.-V.101.- P. 39−43.
  178. Sobrino F., Martinez M.A., Carrilo C., Beck E. Antigenic variation of foot-and-mouth disease virus of serotype С during propagation in the field is mainly restricted to only one structural protein (VP1) // Virus Research.- 1989.- V.14, № 4.* P.273−280.
  179. Stark R., Rumenapf Т., Meyers G., Thiel H.J. Genomic localization of hog cholera virus glycoproteins // Virology.- 1990.- V.174, № 1.- P. 286−289.
  180. Taboga O., Tami G., Carrillo E. et al. A large-scale evaluation of peptide vaccines against foot-and-mouth disease: lack of solid protection in cattle and isolation of escape mutants // J. Virol.- 1997.- V.7, № 4.- P. 2602−2614.
  181. Tagliavini F., Prelli F., Verga R. et al. Synthetic peptides homologous toprion protein residues 106−147 form amiloid-like fibrils in vitro // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1993.- V.90.- P. 9678−9682.
  182. Tam J.P. Synthetic peptide vaccine desing: synthesis and properties of a high-density multiple antigenic peptide system // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1988.-V.85.- P. 5409−5413.
  183. Tam J. P., Wong T.-W., Riemen M. W. et al. Cyclohexyl ester as a new protecting group for aspartyl peptides to minimize aspartimid formation in acidic and basic treatments //Tetraedron. Lett.- 1979.- № 42, — P. 4033−4036.
  184. Terpstra C. Epizootiology of hog cholera // Classical Swine Fever and Realated Viral Infections.- Boston, 1988.- P. 201−216.
  185. Thiel H.J., Stark R., Weiland E. et al. Hog cholera virus: molecular composition of virions from a pestivirus//J. Virol.-1991.- V.65, № 9.- P. 4705−4712.
  186. Thornton J.M., Edwards M.S., Taylor W.R., Barlow D.J. Location of continuous antigenic determinants in the protruding of proteins // EMBO J.- 1986.-V.5.- P. 409−413.
  187. Van Oirschot J.T., Terpstra C. Hog cholera virus// Virus Infections of Porcines.- Amsterdam, 1989. P. 113−130.
  188. Van Regenmortel M.H.V. Solid phase immunoassays // Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology. V. 19. Synthetic Polypeptides as Antigens / Eds. Burdon R.H., Knippenberg P.H. — Amsterdam ets., 1988.- P. 145 158.
  189. Van Rijn P.A., Bossers A., Wensvoort G., Moormann R.J. Classical swaine fever virus (CSFV) envelope glycoprotein E2 containing one structural antigenic unit protects pigs from lethal CSFV challenge // J. Gen. Virol.- 1996.-V.77, № 11.- P.2737−2745.
  190. Van Rijn P.A., Miedema G.K., Wensvoort G. et al. Antigenic structure of envelope glycoprotein E1 of hog cholera virus // J. Virol.- 1994.- V.68, № 6.- P. 3934−3942.
  191. Van Rijn P.A., Van Gennip R.G., De Meijer E.J., Moormann R.J. A preliminary map of epitopes on envelope glycoprotein E1 of HCV strain Brescia // Vet. Microbiol.- 1992, — V.33, № 1−4.- P. 221−230.
  192. Van Rijn P.A., Van Gennip R.G., De Meijer E.J., Moormann R.J. Epitope mapping of envelope glycoprotein E1 of hog cholera virus strain Brescia // J. Gen. Virol.-1993.- V.74, № 10.- P.2053−2060.
  193. Volpina O.M., Surovoy A.Y., Zhmak M.N. et al. A peptide constructcontaining B-cell and T-cell epitopes from the foot-and-mouth disease virus VP1 protein induces efficient antiviral protection // Vaccine.- 1999.- V.17, № 6, — P. 577 584.
  194. Volpina O.M., Yarov A.V., Zhmak M.N. et al. Synthetic vaccine against foot-and-mouth disease based on a palmitoyl derivative of the VP1 protein 135−159 fragment of the A22 virus strain//Vaccine.- 1996.- V.14, № 14, — P. 1375−1380.
  195. Wang C.Y., Chang T.Y., Walfield A.M. et al. Effective synthetic peptide vaccine for foot-and-mouth disease in swine // Vaccine.- 2002.- V.20, № 19−20.- P.2603−2610.
  196. Weiland E., Stark R., Haas B. et al. Pestivirus glycoprotein which induces neutralizing antibodies forms part of a disulfide-linked heterodimer // J. Virol.- 1990, — V.64, № 8, — P. 3563−3569.
  197. Welling G.M., Weijer W.J., van der Lee R. et al. Prediction of sequential antigenic region in proteins// FEBS Lett.- 1985.- V.188, № 2.- P. 215−218.
  198. Wensvoort G., Boonstra J., Bodzinga B.G. Immunoaffinity purificationand characterization of the envelope protein E1 of hog cholera virus // J. Gen. Virol.-1990, — V.71, № 3.- P. 531−540.
  199. Wenswoort G., Terpstra G., de Kluijver E.P. et al. Antigenic differentiation of pestivirus strains with monoclonal antibodies against hog cholera virus // Vet. Microbiol.-1989.- V.21, № 1.- P. 9−20.
  200. Wensvoort G. Topographical and functional mapping of epitopes on hog • cholera virus with monoclonal antibodies // J. Gen. Virol.- 1989.- V.70, № 11.- P.2865−2876.
  201. Wilesmith J.W., Hoinville L.J., Ryan J.B.M., Sayers A.R. Bovine spongiform encephalopathy: aspects of the clinical picture and analysis of possible changes 1986−1990//Vet. Rec.- 1992.- V.130.- P. 197−201
  202. Wilson C., Hughes L., Rashid T. et al. Antibodies to prion and Acinetobacter peptide sequences in bovine spongiform encephalopathy // Vet. Immunol, and Immunopathol.- 2004, — V.98.- P. 1−7.
  203. Yajima H., Fuji N. Acidolytic deprotecting procedures inpeptide synthesis // The Peptides. Analysis, Synthesis, Biology. V.5 / Eds. Gross E., Meienhofer J. -New York, etc., 1983, — P. 66−109.
  204. Yokohama Т., Itohara S., Yuasa N. Detection of species specific epitopes of mouse and hamster prion proteins (PrPs) by anti-peptide antibodies // Arch. Virol.- 1996, — V.141, № 3−4.- P. 763−769.
  205. Yokohama Т., Kimura K., Tagawa Y., Yuasa N. Preparation and characterization of antibodies against mouse prion protein (PrP) peptides // Clin. Diagn. Lab. Immunol.- 1995.- V.2, № 2.- P. 172−176.
  206. Yu M., McColl K.A., Gould A.R. Cloning and nucleotide sequence determination of the major envelope glycoprotein (gp55) gene of hog cholera virus (Weybridge) // Virus Res.- 1993.- V.28, № 2, — P. 203−208.
  207. Yu M., Wang L.F., Shiell B.J. et al. Fine mapping of a C-terminal linear epitope highly conserved among the major envelope glycoprotein E2 (gp51 to gp54) of different Pestiviruses // J. Virol.- 1996.- V.222, № 1.- P. 289−292.
  208. Zamorano P.I., Wigdorovitz A., Perez Filgueira D.M. et al. Induction of foot-and-mouth disease virus T and В cell responses in cattle immunized with a peptide representing ten amino acids of VP1 // Vaccine.- 1998.- V.16, № 6.- P. 558 563.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!