Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль свободнорадикальных процессов в формировании устойчивости к окислительному стрессу у потомков предадаптированных животных

Диссертация: Роль свободнорадикальных процессов в формировании устойчивости к окислительному стрессу у потомков предадаптированных животных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Свободные радикалы кислорода и его активные метаболиты играют ключевую роль во многих биохимических и генетических процессах, протекающих в клетке (Владимиров и др., 1973; Кричевская и др., 1980; Лукаш и др., 1981; Ames, 1983, Halliwell, 1985; Gutteriadge, 1995; Allen, 2000; Kohen et al., 2002; Singh, 2004, Benz et al., 2008). С одной стороны, клетка использует активные… Читать ещё >

Роль свободнорадикальных процессов в формировании устойчивости к окислительному стрессу у потомков предадаптированных животных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Кислород и активные кислородные метаболиты
      • 1. 1. 1. Окислительное повреждение ДНК
      • 1. 1. 2. Перекисное окисление липидов и окислительный стресс
      • 1. 1. 3. Окислительная модификация белков
    • 1. 2. Механизмы защиты от токсического действия кислорода и его активных форм
    • 1. 3. Регуляторная роль АКМ
    • 1. 4. Биохимические последствия повышенного давления кислорода в живых системах
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Постановка эксперимента
    • 2. 2. Получение биологического материала
      • 2. 2. 1. Получение плазмы крови
      • 2. 2. 2. Приготовление суспензии эритроцитов и гемолизатов
      • 2. 2. 3. Приготовление гомогенатов тканей
    • 2. 3. Биохимические и биофизические методы исследования
      • 2. 3. 1. Хемилюминесцентный (ХЛ) анализ
      • 2. 3. 2. Определение содержания диеновых коньюгатов
      • 2. 3. 3. Определение содержания шиффовых оснований
      • 2. 3. 4. Определение содержания малонового диальдегида
      • 2. 3. 5. Определение содержания белка
      • 2. 3. 6. Определение активности супероксиддисмутазы
      • 2. 3. 7. Определение активности каталазы
      • 2. 3. 8. Определение концентрации гемоглобина
      • 2. 3. 9. Определение оксидазной активности церулоплазмина
      • 2. 3. 10. Определение суммарной пероксидазной активности
    • 2. 4. Генетические методы исследования
      • 2. 4. 1. Приготовление препаратов для подсчета анафаз и митотического индекса в эпителиоцитах роговицы глаза крыс
    • 2. 5. Статистическая обработка результатов исследования
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Интенсивность свободнорадикальных процессов и активность антиоксидантных ферментов у потомков предадаптированных животных и-их родителей
      • 3. 1. 1. Интенсивность Н202-люминол ХЛ в плазме крови предадаптированных животных и их потомков.56*
      • 3. 1. 2. Интенсивность перекисного окисления липидов и антиоксидантных ферментов в крови предадаптированных животных и их потомков
      • 3. 1. 3. Интенсивность перекисного окисления липидов в соматических тканях потомков предадаптированных животных
    • 3. 2. Влияние ГБО на интенсивность свободнорадикальных процессов в различных тканях потомков предадаптированных к окислительному стрессу" животных
      • 3. 2. 1. Интенсивность Н202-люминол ХЛ в плазме крови потомков предадаптированных животных при ГБО-индуцированном окислительном стрессе
      • 3. 2. 2. Влияние ГБО на интенсивность перекисного окисления липидов и активность антиоксидантной системы в крови у потомков? предадаптированных животных.81^
      • 3. 2. 3. Оксидазная активность церулоплазмина в плазме крови потомков предадаптированных животных при ГБО — индуцированном стрессе 0,5 МПа-1ч
      • 3. 2. 4. Интенсивность свободнорадикальных процессов в мозге у потомков предадаптированных животных после ГБО-индуцированного окислительного' стресса
      • 3. 2. 5. Влияние ГБО (0,5МПа-1ч) на интенсивность свободнорадикальных процессов в печени потомков предадаптированных к окислительному стрессу животных
      • 3. 2. 6. Влияние ГБО (0,5МПа-1ч) на интенсивность свободнорадикальных процессов в легких у потомков педадаптированных к окислительному стрессу животных
    • 3. 3. Аберрации хромосом и пролиферативная активность эпителиоцитов роговицы у потомков предадаптированных животных
      • 3. 3. 1. Цитогенетические последствия ГБО в соматических клетках потомков предадаптированных животных
  • ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Актуальность проблемы. Свободные радикалы кислорода и его активные метаболиты играют ключевую роль во многих биохимических и генетических процессах, протекающих в клетке (Владимиров и др., 1973; Кричевская и др., 1980; Лукаш и др., 1981; Ames, 1983, Halliwell, 1985; Gutteriadge, 1995; Allen, 2000; Kohen et al., 2002; Singh, 2004, Benz et al., 2008). С одной стороны, клетка использует активные метаболиты кислорода для регуляции энергетических систем, с другой — их уровень увеличивается при стрессе различной этиологии, злокачественном росте, атеросклерозе, диабете, бронхиальной астме и др. (Boros et al., 1989; Kasai et al., 1991; Halliwell, 1998; Sahnoun et al., 1998; Лукаш и др., 1999; Шустанова и др., 2001; Yonei et al., 2002; Wu et al.- 2003; Cooke et al., 2003; Reddy, 2008). Свободные радикалы кислорода могут индуцировать деструкцию мембран, снижать активность ферментов и гормонов, вызвать повреждения ДНК, нарушение клеточного цикла и, в конечном итоге, инициировать гибель клетки (Внуков и др., 1983; Chiu et al., 1989, Гуськов и др., 1985; Kang et al., 1999; Jackson et al., 2001; Шустанова и др, 2001; Klein et al., 2003; Djordjevic et al., 2004; Fang et al., 2004; Valco et al., 2005; Милютина и др., 2005). В связи, с этим, проблема повышения устойчивости организма к окислительному стрессу является достаточно актуальной.

Ранее было показано, что токсическое действие на организм разнообразных физических, химических и биологических факторов может быть снижено предварительным воздействием малых доз токсического агента. Это явление получило название предварительной адаптации или предадаптации (Ригер и Михаэлис, 1978). Феномен повышения устойчивости организма в результате предадаптации получил название адаптивного ответа (Samson, 1977). Показана неспецифичность феномена адаптивного ответа для различных факторов, условий воздействия (in vivo и in vitro) и объектов (микроорганизмы, растения и животные) (Спитковский, 1992; Joiner et al.,.

1999; Опритов и др., 1999; Моргун и др., 2002; Васильева, 2004; Вшу, а е1 а1., 2008).

Особой формой адаптивных реакций животных является реакция незрелого организма на окислительный стресс. Презумпивные клетки адаптивнее воспринимают новый режим функционирования, чем клетки взрослого организма. Так, у шпорцевых лягушек этот эффект способен сохраняться и после достижения животными половозрелого состояния (Тимофеева, 1997; Гуськов и др., 1999). У новорожденных крыс после воздействия малых доз гипербарической оксигенации (ГБО) формируется качественно новое соотношение прои антиоксидантных систем, которое сохраняется и у взрослых животных. Предадаптированные крысы приобретают повышенную устойчивость к токсическим режимам ГБО (Азарова, 2005).

Целью настоящей работы явилось изучение свободнорадикальных процессов у предадаптированных к окислительному стрессу животных и их потомков в условиях нормально функционирующего организма и после развития окислительного стресса, индуцируемого ГБО.

Задачи исследования:

1. Определить интенсивность свободнорадикальных процессов в различных тканях потомства предадаптированных в новорожденный период крыс к окислительному стрессу.

2. Определить интенсивность перекисного окисления липидов (ПОЛ) по уровню содержания молекулярных продуктов и антиоксидантный статус в различных тканях у потомков предадаптированных животных после развития окислительного стресса, индуцированного ГБО.

3. Провести сравнительный анализ изменения активности антиоксидантных ферментов и интенсивности перекисного окисления липидов в мозге, печени и легких в ответ на воздействие токсического режима ГБО у потомков, полученных от предадаптированных родителей.

4. Оценить цитогенетические последствия окислительного стресса, индуцируемого ГБО (0,5 МПа-1ч) в пролиферирующих тканях предадаптированных животных и их потомков.

Научная новизна. Впервые показано, что однократное воздействие повышенного давления кислорода (0,2 МПа-1ч) на новорожденных крыс изменяет внутриклеточный метаболизм, в частности систем, ответственных за перекисное окисление липидов, и формирует качественно новое соотношение прои антиоксидантных систем в организме, которое сохраняется длительное время и наблюдается у потомков первого поколения. Показана возможность передачи устойчивости к окислительному стрессу от животных, однократно обработанных в новорожденный период низким режимом ГБО. Показано, что ответ на действие токсического режима ГБО у потомков предадаптированных животных зависит от пола предадаптированного родителя. Экспериментально показано снижение стресс-индуцированного ГБО накопления продуктов перекисного окисления липидов во всех исследованных тканях у потомков предадаптированных самок. Представлены доказательства повышенной устойчивости генома к окислительному стрессу у потомков самок, предадаптированных в новорожденный период.

Основные положения, выносимые на защиту:

1) Однократная обработка животных низкой дозой ГБО 0,2МПа в течение 1 часа в новорожденном возрасте изменяет внутриклеточный метаболизм тканей, в частности, систем, ответственных за перекисное окисление липидов.

2) Сформировавшееся качественно новое соотношение прои антиоксидантных систем в организме предадаптированных животных сохраняется у потомков первого поколения.

3) Первое поколение предадаптированных к окислительному стрессу животных обладает повышенной емкостью антиоксидантных систем, которые обеспечивают устойчивость к токсическому режиму ГБО у потомков предадаптированных самок.

4) Однократная обработка животных низкой дозой ГБО в новорожденный период приводит к стабилизации кластогенного эффекта в ответ на действие токсических режимов ГБО. Эффект кластогенной предадаптации сохраняется у потомков первого поколения предадаптированных самок и не выявлен у потомства предадаптированных самцов.

Теоретическое и практическое значение работы: В общетеоретическом плане, выполненная работа расширяет существующие представления о возможностях предадаптации млекопитающих к окислительному стрессу в ряду поколений. Результаты исследованияпредставленные в работе, позволяют количественно и качественно оценить влияние предадаптации' новорожденных животных на устойчивость к повреждающему воздействию на ткани организма ГБО — индуцированного стресса у потомков предадаптированных животных. Выявлена возможность предадаптировать однократной обработкой ГБО в новорожденный период организм взрослых животных и их потомков к окислительному стрессу. Установлен эффект наследования устойчивости к окислительному стрессу у потомков предадаптированных самок. Полученные в работе данные представляют существенный интерес для раскрытия механизмов приспособления организма к постоянно меняющимся условиям окружающей среды, а также для разработки различных методов повышения резистентности организма к экстремальным условиям среды. Полученные результаты расширяют представления о свободнорадикальных и мутационных процессах в организме при окислительном хтрессе, открывают новые перспективы их практического применения в адаптационной, космической и подводной медицине. Полученные в работе новые экспериментальные данные используются при чтении лекций в спецкурсах. «Свободные радикалы в живых системах», «Мутагены окружающей среды», «Химический мутагенез», «Экологическая генетика», «Основы патобиохимии», «Генетика окислительного стресса».

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались на научных сессиях биолого-почвенного факультета РГУ (2003, 2005, 2006) — на международной конференции «Гипербарическая медицина» (Москва, 2003) — на Всероссийском съезде ВОГиС (Москва, 2004) — на заседании Ростовского отделения общества ВОГиС (2005, 2006) — International Workshops and Scientific Discussion Club «New Thechnology in Integrative Medicine and Biology» (Bangkok-Pattaya, 2006) — на-XTV международной конференции «New Information^ Technologies in medicine, biology, pharmacology and ecology» (Гурзуф, 2006) — на международной научно-практической, конференции «Новая технологическая платформа биомедицинских исследований (биология, здравоохранение, фармация)» (Ростов-на-Дону, 2007).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 10 работ, том числе в изданиях, рекомендованных ВАК РФ — 2 статьи. Личный вклад 62,5%, — 1,58 п.л.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на4 159 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследования, обсуждения результатов исследования, выводов, списка использованной литературы, включающего 189 отечественных и 204 зарубежных источника. Работа содержит 17 таблиц, иллюстрирована 28 рисунками.

Выводы:

1. Однократное воздействие гипербарической оксигенации в режиме 0,2 МПа-1ч на новорожденных крыс вызывает изменения в окислительном метаболизме взрослых животных, характеризующиеся качественно новым соотношением прои антиокисдантных систем организма. Эти изменения наследуются потомками первого поколения.

2. Уровень повышенной индукции Н202-люминол хемилюминесценции плазмы и молекулярных продуктов ПОЛ в крови животных первого поколения зависит от пола предадаптированного родителя. Наиболее существенно повышен уровень ХЛ в плазме крови потомков предадаптированных самок и интактных самцов.

3. Характер скрещивания влияет на систему антиоксидантной защиты крови, что проявляется в более высокой активности СОД у потомков предадаптированных самок, по сравнению с потомками предадаптированных самцов.

4. Воздействие ГБО 0,5 МПа-1ч снижает уровень молекулярных продуктов ПОЛ в мозге и печени у потомков предадаптированных самок (Р^ПАхс^К) и увеличивает — у потомков предадаптированных самцов (р! ^Кх^ПА).

5. Во всех вариантах эксперимента у потомков, полученных от реципрокных скрещиваний предадаптированных животных, уровень аберраций хромосом в соматических тканях находится в пределах адаптивной нормы. Воздействие токсического режима ГБО (0,5МПа-1) не изменяет уровня аберраций хромосом в эпителиоцитах роговицы глаза у потомков предадаптированных самок и увеличивает у потомков предадаптированных самцов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Э. Свободнорадикальные и мутационные процессы у животныхпредадаптированных к окислительному стрессу. Дисс. к.б.н. Ростов-на-Дону, 2005.-147с.
  2. O.A., Осипов А. Н., Савов В. М., Яхъяев A.B., Зубарев В. Е., Каган В. Е., Владимиров Ю. А. Инициирование неферментативного перекисного окисления липидов в системе Fe- аскорбат-линолеат// Биофизика. 1985. -Т.30.-№ 1.-С.36−39.
  3. Андреев А.Ю.ДСушнарева Ю.Е., Старков A.A. Метаболизм активных форм кислорода в митохондриях.//Биохимия.-2005.- Т.70. Вып.2. -С.246−264.
  4. К.В. Молекулярные механизмы развития мозга и обучения: на пути к синтезу // Вестник РАМН. 2001. — № 4. с. 30−35.
  5. Барабой В. А Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии. — 1991. Т. III, №. 6. — С.923 — 931.
  6. В.А. Биологические функции, метаболизм и механизмы действия селена /ГУсп. Совр.биол. 2004. — Т. 124. — 2.- С. 157−168.
  7. М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов М., Медицина, 1989. 368 с.
  8. A.A. Двойственная рольсвободнорадикальных форм кислорода в ишемическом мозге (обзор)//Нейрохимия. 1995. -Т.12.-№ 3.-С.3−13
  9. Ю.Болдырев A.A. Карнозин и защита тканей от окислительного стресса.// М.:Изд.МГУ «Диалог», 1999.
  10. П.Болдырев A.A. Матриксная функция биологических мембран.//Соросовский образовательный журнал.-Т.7.- № 7.-2001.-С.2−8.
  11. A.A. Парадоксы окислительного метаболизма мозга.//Биохимия. 1995 .-Т.60. -С. 1536−1542.
  12. A.A. Роль активных форм кислорода в жизнедеятельности нейрона.//Успехи физиологических наук. 2003. -Т. 34.- № 3.-С.21−34
  13. М.Бондаренко Т. И. Метаболизм гомокарнозина в мозгу животных разного возраста и в экстермальных условиях среды: Дис.. д-ра биол. Наук.1. М., 1990.-391с.
  14. Т.И., Милютина Н. П., Михалева И. И., Носкова Г. В. Молекулярные механизмы действия антиоксидантов природных олигопептидов // В мат. Межд. Симпоз. «Биоантиоксидант», Тюмень. 1997.-С.17.
  15. И.А. Гипотеза о механизме индукции адаптивного ответа при облучении клеток млекопитающих в малых дозах./ТРадиационная биология. Радиоэкология. 2002.-Т.42.-№ 1 .-С.36−43
  16. Н.П., Кулешов Н. П., Журков B.C. Анализ спонтанных аберраций в культуре лейкоцитов человека // Цитология. 1972. — Т. 14, № 10. — С. 12 671 273.
  17. А.Б. Генетико-биохимические особенности преадаптациимлекопитающих к окислительному стрессу Дисс.к.б.н. Ростов-на-Дону, 1997.-141с.
  18. Л.П., Жукова Т. П. Действие этанола и лимонтара в антенатальном периоде развития на перекисное окисление липидов и ферментов антиоксидантной защты в ткани мозга и печени потомства крыс.// Бюл. экспер. биол. и мед. 1994. -№ 1. — С.41−44.
  19. С. В., Махова Е. В., Мошковская Е. Ю. Взаимосвязь экспрессии гена soxS с развитием адаптивной резистентости к индукаторам SoxRS-регулона в клетках Е. coli // Радиационная биология. Радиоэкология. 2004. -Т. 44.-N1.-C. 18−22.
  20. А.Д. Свбоднорадикальные процессы и продукты азотистого катаболизма при гипоксии и гипероксии. Автореф. дисс. .к.б.н. Ростов-на-Дону, 1994. -22с.
  21. Ю.А. Свечение сопровождающее химические реакции // Соросовский образовательный журнал. — 2000. № 6. — С. 25−32.
  22. Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран // Биофизика. 1987. — Т. 32,№ 5.-С. 830−843.
  23. Ю.А. Свободные радикалы с живых системах.//СОЖ. 2000.-Т.6.-№ 12.-С. 13−19.
  24. Ю.А., Азизова O.A., ДеевА.И. и др. Свободные радикалы в живых системах//Итоги науки и техники.Сер. Биофизикам. -1991. -Т. 29.1. С. 1−249.
  25. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М., Наука. 1972. — 250 с.
  26. Ю.А., Шерстнев М. П. Хемилюминесценция клеток животных // Итоги науки и техники. Биофизика. — 1989. — Т. 24.-176с.
  27. В. В., Ананян А. А., Кириллов Г. Г., Кулешов В. И., Лыкова Е. В., Шевченко В. С. Прогноз индивидуальной устойчивости человека к гипероксии // Функции организма в условиях повыш. давл. Л., 1989. — С. 19.
  28. В. В., Синичкин А. А., Прокофьев В. Н., Лепехин В. А., Шерстнев К. Б. Проницаемость клеточных мембран и гематоэнцефалических барьеров при кислородной интоксикации // YII междун. конгресс по гипербарической медицине. — М., 1981. — С. 188.
  29. В.В. Железосодержащие белки и протеолитическая активнсоть в сыворотке крови при гипероксии и защитном действии мочевины: Дисс. .канд. биол. наук. Харьков. — 1979.- 90 с.
  30. В.В., Кваша П. П., Ананян A.B., Милютина Н. П. Перекисное окисление липидов и сруктурно-функциональные свойства эритроцитов крыс при гипоксии.//Ростов-на-Дону.-1995.- 16с.
  31. А.И., Шайхаев Г. О. Повреждение митохондриального генома и пути его сохранения//Генетика. 2008.-Т.44.-№ 4.-С.437−455.
  32. A.M., Денелян Н. В. Пространственный фактор в регуляции свободнорадикальных процессов.Мат.междунар.симп. «Кислород и свободные радикалы». Гродно. 1996. с.40−41
  33. И.А. Роль моноаминооксидазы в реакции организма на экстремальные воздействия.Дис.. д-ра биол. наук. М. 1988. С. 411.
  34. H.A., Кузнецова Е. А., Газиев А. И. Белки, ассоциированные с митохондриальной ДНК, защищают ее от воздействия рентгеновского излучения и перекиси водорода//Биофизика. 2006. -Т.51.-№ 4.-С.692−697.
  35. Н.В. Ингибирование свободнорадикального окисления липидов в механизмах срочной и долговременной адаптации к стрессу//Биол. Науки.1989.-№ 4.-С.5−14.
  36. С.А. Респираторные и гекмодинамические механизмы регуляции кислородных режимов организма человека при гипербарии//Автореф. д-ра мед наук.- Киев.- 1983. 47с.
  37. Гуляр С. А. Транспорт респираторных газов при адаптации человека к гипербарии//Киев. Наукова думка.- 1988. 292с.
  38. B.C., Конторщикова К. Н., Шатилина JI.B. Сравнительный анализ двух методов определения активности супероксиддисмутазы //Лаб.дело.1990.-№ 4.-С.95−100.
  39. Е. П., Шкурат Т. П. Нестабильность генома соматических клетокчеловека как адаптивная норма // Успехи соврем, биологии. 1989. — Т. 108.- № 5. — С.163—172.
  40. Е. П., Шкурат Т. П. Цитологические последствия гипербарической оксигенации в ряду клеточных циклов лимфоцитов периферической крови человека//Генетика. 1985. — Т.21.- № 8.-С. 1361−1367.
  41. Е.П. Генетические эффекты гипербарической оксигенации. Дис. .д.б.н. Ростов-на-Дону, 1989.-303 с.
  42. Е.П., Лукаш А. И. Избыточность фенотипа, оксигенный мутагенез и концепция буферного метаболизма. // М., 1987. 20с. — Деп. в ВИНИТИ № 95 143.
  43. Е.П., Тимофеева И. В., Милютина Н. П., Шкурат Т. П. Влияние гипербарической окисгенации на антиоксидантный статус Xenopus laevis после предварительной адаптации к кислороду // Онтогенез. 1999. — Т. 30.-№ 2.-С. 91−96.
  44. Е.П., Тимофеева И. В., Милютина Н. П., Штельмах С. Л., Шкурат Т. П. Влияние гипербарической окисгенации на развитие Xenopus laevis // Онтогенез. 1997. — Т. 28, № 5. — С.352−358.
  45. Е.П., Шкурат Т. П., Милютина Н. П. и др. Влияние аллантоина на активность ферментов регулирующих ROS-зависимый статус организма//Докл.РАН. 2001. -Т.379.-№ 3.-С.398−401.
  46. Н.Е., Цымбаленко Н. В., Платонова H.A., Бабич B.C., Пучкова Л. В. Изучение регуляции активности гена церулоплазмина у млекопитающих.//Бюл.экспер. биол. и мед.2004. Т.137. — №.5. -С.553−558.
  47. H.A., Рутницкий А. Ю., Гладышева М. В. и др. Полифункциональность церулоплазмина, обоснование применения // Успехи совр. Биол. 1999. — Т. 119, № 4. — С. 375−379.
  48. A.B., Лапшина Е. А., Заводник И. Б. Окислительные процессы, индуцируемые органической перекисью в эритроцитах человека: хемилюминесцентные исследования. Биохимия. 2005, — Т. 70.- с.922−932.
  49. Е.С., Шаров B.C., Владимиров Ю. А. Определениеантиоксидантной активности биологических и лекарственных препаратов: методологические аспекты //Пульмонология. 1995. -№ 1.-С.73−75.
  50. Е. Е. Некоторые особенности функционирования ферментативной антиоксидантной защиты плазмы крови человека // Биохимия. 1993. — Т. 58., вып. 2. — С. 268 — 273.
  51. Е. Е. Характеристика внеклеточной супероксиддисмутазы // Вопр. мед. химии. 1995. — Т. 41.-В. 6 — С. 8−12.
  52. Е.Е., Морозова М. Г., Леонова Н. В., Гампер Н. Л. и др. Окислительная модификация белков плазмы крови больных психическими расстройствами (депрессия, деперсонализация) //Вопросы мед.хим. 2000.-Т.46. № 4.-С.398−409.
  53. Е.Е., Шугалей В.В.Окилительная модификация белков.//Успехи1 соврем, биологии. 1993.-Т. 113.- № 1.- С.71−83.
  54. С.И. Металлосодержащие белки плазмы крови при гипероксии. Дис. .канд. биол. наук, 1984.-180с.
  55. А.Д., Середин С. Б., Мутагены. Скрининг и формакологическая профилактика воздействий М., Медицина, 1998. 328 с.
  56. А. Н. Гуляева Н.В. Никушкин Е. В. Свободнорадикальные механизмы в церебральных патологиях.//Бюл.эксп.биол.и мед. 1994.-№ 10. — С.343−348.
  57. А.Г. Кислород. Физиологическое и токсическое действие. Обзор проблемы. Л.: Наука, 1972. -170с.
  58. А.И. Развитие идеи Б.Н. Тарусова о роли цепных процессов в биологии // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. С. 3−36.
  59. В.Е., Орлов О. Н., Прилипко Л. Л. Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов// Итоги науки и техники. Серия Биофизика. -М.1986. -Т.18. -133с.
  60. П.Н. Свобонорадикальные процессы в крови и структрно-функциональные свойства эритроцитов при гипероксии, сердечнососудистых патологиях и их коррекция методом ГБО-терапии: Дисс.. .к.б.н. -Ростов-на-Дону, 1995.-150с.
  61. М. В. Динамика свободнорадикальных процессов и продуктов азотистого катаболизма в тканях системы крови при гипероксии: Дис.. канд. биол. наук. Ростов на — Дону, 1991. — 118 с.
  62. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов прпи окислительном стрессе.// Успехи соврем.биологии. 1993.-Т.113.- Вып.4.-С456−470.
  63. М.В., Шкурат Т. П., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Измененияе уровня мочевой кислоты в тканях крыс как системная реакция на гипероксию//Авиакосмическая и экологическая медицинаю -1993. -Т.27. -№ 3. -С.37−43.
  64. В.Г., Камышников B.C., Справочник по клин.химии. Минск, Беларусь, 1982.-С. 328
  65. И.В. Состояние процессов свободнорадикального окисления липидов при экспериментальной сальмонеллезной инфекции. Дис.. канд.биол.наук, 1997.-179с.
  66. И.В., Брень А. Б., Войнова Н. В., Гуськов Е. П. Стректурная организация митохондриальной ДНК позвоночных животных. //Успехи современной биологии. 2004. -Т. 124. № 1. — С. 17−27.
  67. М.А., Иванова Л. И., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Метод определения активности каталазы // Лаб.дело. 1988. — № 1. — С. 16−19.
  68. A.A., Лукаш А. И., Броновицкая З. Г. Биохимические механизмы кислородной интоксикации. // Ростов-на-Дону, РГУ. 1980. 120 с.
  69. A.A., Лукаш А. И., Шугалей B.C., Бондаренко Т. И. Аминокислоты, их производные и регуляция метаболизма. Ростов-на-Дону, РГУ, 1983.-112 с.
  70. A.A., Шерстнев К. Б., Милютина Н. П., ХерувимоваВ.А.//Гипербарическая оксигенация в хирургии и реаниматологии: Тез. докл. Ш Симп. по ГБО. М. -1985. — С.173−174.
  71. В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // СОЖ. 1999.- No 1.- С. 2 -7.
  72. В.К., Морозкина Т. С. Ферментативная системаинициации и защиты от перекисногоокисления липидов впечени и крови крыс пр гипокинезии.
  73. Вопр. Мед. Химии.-1988.-№ 1 .-С. 19−22.
  74. Г. И., Яхонтов Б. И., Сыровегин A.B. Действие гипербарической среды на организм человека и животных/УПробл.косм. биол. — 1981.- № 39. — С.118−124.
  75. В.З., Тихадзе А. К., Беленков Ю. Н. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях (Пособие для врачей). Издание 2Fe, исправленное и дополненное//М:РКНПК МЗ РФ. 2001.- С.78
  76. В.З., Тихазе А. К., Беленков Ю. Н. Свободнорадикальные процессы1 В норме и патологических состояниях. Пособие для врачей. М., 2001. 78 с.
  77. Э.Г. Методы определения и метаболизм металлобелковых комплексов // Итоги науки и техники. Серия Биологическая химия, М., 1990.-Т. 41.- 197 с.
  78. A.M. Металлосодержащие соединения и свободнорадикальные процессы в сыворотке крови при изменениях кислородного режима организма.Автореф. дисс. к.б.н.-Ростов-на-Дону.-1988.- 20 стр.
  79. А.Н. Гипероксия. Адаптационно-метаболическая концепция саногенеза//Бюл. гипербарич, биол. и мед. 1994.-№ 1. -С. 51−75
  80. А.Н., Барсуков В. А. Изменение тканевого дыхания, содержания сульфгидрильных групп и свободных радикалов в головном мозгу животных при анемизации и гипербарической оксигенации// Патол. физиол. и экспер. терапия.-1970. Т. 14. -№ 1. -С.40−43.
  81. А.И. Роль взаимодействия мочевины с белками мозга в механизмах ее защитного эффекта при гипероксии: Автореф. Дис.. д.б.н. -Ростов-на Дону, 1974. -31с.
  82. А.И., Ананян A.A., Менджерицкая Л. Г., Внуков В. В. Железосодержащие белки в плазме и сыворотке крови больных при гипербарооксигенотерапии // Анестезиология и реаниматология. 1991. — № 2. — С. 27−29.
  83. А.И., Внуков В. В. Внеэритроцитарный гемоглобин и железосодержащие продукты деструкции гемоглобина-система усилениятоксического эффекта гипероксии.//Вопр. мед.химии.- 1981.-Т.27.- № 5.-С.616−619.
  84. А.И., Внуков В. В., Ананян A.A. и др. Металлосодержащие соединения плазмы крови при гипербарической оксигенации. Ростов-на-Дону. 1996.-108 с.
  85. А.И., Внуков В. В., Ананян А.А.Свободнорадикальные процессы и железосодержащие белки плазмы крови в механизмах действия гипероксии.// Бюллетень гипербарической биологии и медицины. 1998,-Т.6.- № 3−4.-С.64−72.
  86. А.И., Заика В. Г., Кучеренко А. О., Милютина Н. П. Свободно радикальные процессы и антиоксидантные системы при депрессии и эффективность терапии.//Журнал невролиогии и психиатрии. 2002. -№ 9. С.41−44.
  87. А.И., Карташев И. П., Антипина Т. В. Торможение мочевиной перекисного окисления липидов в тканях // Известия СКНЦ ВШ. Естеств.науки. 1980. — № 1. — С. 102−105.
  88. А.И., Чернышов А. И., Внуков В. В. и др. Способ определения индивидуальной чувствительности к гипербарической оксигенации. Пат. РФ № 2 146 050//Бюл. Изобрет.-2000.- № 5.
  89. Лукаш А. И. Свободнорадикальные процессы и железосодержащие белкиплазмы крови в механизмах действия гипероксии.// Бюл. гипербарической биологии медицины.- 1998. Т.6. — № 3−4.- С. 64−73.
  90. В.И. Свободнорадикальное окисление белков и его связь с функциональным состоянием организма./ТБиохимия. 2007.- Т.27.-№ 8. -С.935−1017.
  91. Лю Б.Н., Ефимов М. Л. Антиокисдантная система клетки и канцерогенез // Успехи соврем, биологии. 1976.-Т.82.-№ 2.-С.236−251.
  92. Лю Б.Н., Лю М. Б., Исмаилов Б. И. Роль митохондрий в развитии и регуляции уровня окислительного стресса в норме, при клеточных патологиях и реверсии опухолевых клеток.//Успехи современ. Биологии. 2006.-Т.126.№ 4.С.388−398.
  93. Лю М.Б., Подобед И. С., Едыгенова А. К., Лю Б. Н. Активные формы кислорода и пероксигенация в инвазии и метастазировании неоплазм. // Успехи современной биологии. — 2004. — Т. 124, № 4 — С. 329−341.
  94. В.В., Вавилин В. А., Зенков Н. К., Меньшикова Е. Б. Активная защита при окислительном стрессе. Антиоксидант-респонсивный элемент.//Биохимия. 2006. — Т.71. — Вып. 9. — С. 1183−1197.
  95. М.Н. Молекулярные механизмы стресса.//Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова 2005. № 11.-С. 1320−1327
  96. Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. Перевод с немец. М., Мир, 1971. 190 с.
  97. В.В. Гипероксия и химическая резистентность эритроцитарных мембран//Физиол. Журн. СССР. 1975. — Вып.21. — № 1. -С.110−114.
  98. Мацынин В. В .Биоэнергетические механизмы развития гипероксии. Автореф. дисс.к.б.н. -Киев. 1982. -53с.
  99. Ф. 3., Архипенко Ю. В., И. И. Рожицкая, Диденко В. В. Противоположное влияние адаптаций к непрерывной и периодической гипоксии на антиоксидантные системы.//Бюл. эксперим. биологии.-1992.-№ 7.-С. 14−15.
  100. Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика. М.:Наука.-1981.- 278 с.
  101. Меерсон Ф. З. Концепция долговременной адаптации. М. Дело. 1993.138 с.
  102. Ф.З., Малышев И. Ю. Феномен адаптационной стабилизацииструктур и защита сердца. М.: Наука. 1993.-159с.
  103. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных прцессов.//Успехи современной биологиию 1993. Т. 113.-В.4.-С.442−455.
  104. Е. Б., Ланкин В. 3., Зенков Н. К., Бондарь И. А., Круговых Н. Ф., Труфакин В. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. -М.:Фирма «Слово», 2006. 556 с.
  105. Э.М., Карагезян К. Г., Овакимян С. С. Динамика количественных изменений суммарных и индивидуальных фосфолипидов мембран эритроцитов белых крыс в различные стадии стрессорной реакции организма//Вопр. Мед. Химии.-1988.-Т.34.- № 2.-С.64−68.
  106. Н. П., Ананян А. А. Свободнорадикальное окисление и механизмы адаптации к измененным условиям газовой среды обитания// Известия вузов. Северо-Кавказский регион. Естественные науки. Спецвыпуск. 2005. — С. 45 — 47.
  107. Н.П. Характеристика некоторых белковых фракций больших полушарий и среднего мозга кроликов и морских свинок разного возраста в норме и при гипербарооксигенации: Автореф.дисс. .к.б.н. -Харьков, 1983.-142с.
  108. Л.В., Фан Ан, Баранова Н.Ю., Шугалей B.C. Влияние аргинина на свойства эритроцитарных мембран в условиях гипоксии// Бюл.эксп.биол. и мед. 1992. — № 5. — С. 497−498.
  109. Монцевичуте-Эрингене Е. В. Упрощенные математическо-статистические методы в медицинской исследовательской работе// Пат.физиол. и эксп.терапия. 1964. — № 4. — С. 71−78
  110. Г. Л., Свободнорадикальные прцессы в крови и ткани легких и состояние мембран эритроцитов при гипероксии и в постгипероксический период: //Автореф. дис.канд. биол. наук. Ростов-на-Дону. 1992. — 23 с.
  111. Е.В. Перекисное окисление липидов в норме и при патологии.//Нейрохимия.-1989. Т.8, № 1. — С.124−145.
  112. О.Н., Смирнова Г. В. Редокс-регуляция клеточных функций.//Биохимия. 2007.-Т.72.- № 2.-С.158−174
  113. Ю.М. Гены и эпигеномная изменчивость//Цитология. 1965.-№ 7.- С.285−302.
  114. А.Н., Азизова O.A., Владимиров Ю. А. Активные формы кислорода и их роль в организме //Успехи соврем.биологии. 1990. — Т.31. -С. 180−208.
  115. A.B. Взаимодействие активного кислорода с ДНК// Биохимия. 1997.-Т.62. -С. 1571 -1578.
  116. .В. и др. Гипербарическая оксигенация и сердечнососудистая система. М., 1987.-387с.
  117. .В., Ефуни С.Н.Основы гипербарической оксигенации.//М. «Медицина» — 1976. — 344с.
  118. М.Д. Влияние инфракрасного низкоинтенсивного лазерного излучения на соматические ткани животных при ГБО-индуцированном окислительном стрессе. Дис. .канд. биол. наук, 2005.-191с.
  119. В.Н., Могильницкая Л. В., Лукаш А. И. Динамика люминолзависимой хемилюминесценции цельной крови крыс при различных кислородных режимах//Вопросы мед. химиии. 1995.-№ 5.-С.39−42.
  120. В.П., Лжипа А. И., Каюшин Л. П. Кислород как ингибитор нитритредуктазной активности емоглобина// Известия: АН СССР.' Серия Биология. -1983. -№ 3.-С.408−418-
  121. С.И. Влияние гипоксии, гипербарической оксигенации и последовательного действия на микросомальное окисление. Дисс. .к.б.н. Ростов-на-Дону, 1991.-140с.
  122. Сазонтова^.Т.Г., Архипенко Ю. В. Роль свободнорадикальных процессов и редокс-сигнализации в адаптации организма к изменению уровня кислорода.//Российский физиологический журнал им И. М. Сеченова.91.№ 6.2005.с.636−655
  123. Е.А. Пластичность нейрональных структур при действии пирацетама и дельта-сон индуцирующегопептида в условиях гипероксии. Дис.. канд. биол. Наук, 1996. 151с.
  124. О.Л., Бердянских Н. К., Биологическая роль церулоплазмина и возможности его клинического применения.//Вопр. мед.химии. 1986. -№ 5. — С.7−14.
  125. В.М. Перекисное окисление липидов и состояние мембран эритроцитов и микросом при многократном действии факторов гипербарической гелиоксикислородной среды. Дйс.. канд.биол.наук, 1992.- 160 с V
  126. П.Г., Корсакова Г. Ф. Зависимость фенотипа микрофтальмической: мутации мышей от внешних воздействий- на женские гаметы двух предшествующих поколений. // Генетика. 1966. — № 5. — С. 66 -81.
  127. Э.Г., Мамаев А. Т., Ахмедов И. Г. Особенности процессов перекисного окисления и антиоксидантной активности липидов белых крыс при глубоком многократном переохлаждении.//Вопр. мед.химии. -1992.- № 3. С.28−30.
  128. В.П. В своем межмембранном пространстве митохондрия таит «белок самоубийства», который, выйдя в цитозоль, вызывает апоптоз// Биохимия, 1996.-Т.61.- Вып.11.-С.2060−2063.
  129. В.П. Активные формы кислорода и эволюция: биохимические аспекты проблемы //5 Междун. Конференция «Биоантиоксидант», Москва, 1998.-С.4−5.
  130. В.П. Возможная роль активных форм кислорода в защите от вирусных инфекций //Биохимия. 1998. — Т.63, № 12. — С. 1691−1694.
  131. В.П. Н202-сенсоры легкихи кровеносных сосудов и их рольв антиоксидантной защите организма.//Биохимия.-2001 .-Т.66.-№ 10.-С. 14 251 429.
  132. В.П. Старение как атавистическая программа, которую можно отменить.//Вестн. РАН. 2005.-Т.75.-№ 9.-С.831−843.
  133. В.П. Старение организма-особая биологическая функция, а не1 результат поломки сложной живой системы:биохимическое обоснование гипотезы Вейсмана.//Биохимия. 1997. -Т. 62. В.11. -С.1394−1399.
  134. В.П. Явление запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода.//Соросовский образовательный журн. 2001.- Т.7.- № 6.- С.4−11
  135. Д.М. Биологическое действие малых доз ионизирующей радиации //Радиобиология. 1992. — Т. 32.- № 3. — С. 382−400.
  136. И.Д., Гаришвили Т. Д. Метод определения малонового диальдегида с помощью тиобарбитуровой кислоты //Современные методы в биохимии. М.: Медицина. 1977. С. 66−68.
  137. . Н., Поливода А. И., Журавлев А. И. Изучение сверхслабой спонтанной хемилюминесценции животных клеток. // Биофизика. 1961. -Т. 6, — №. 4.- С. 490 — 492.
  138. Ю.О., Бабенкова И. В., Любицкий О. Б., Клебанов Г. И., Владимиров Ю. А. Ингибирование сывороточными антиоксидантами окисления люминола в присутствии гемоглобина и пероксида водорода//
  139. Вопр.мед.химии. 1997. — Т. 43.- № 2. — С. 87−93.
  140. И.В. Генетико-биохимические особенности реакции Xenopus laevis на окислительный стресс Дисс.к.б.н. Ростов-на-Дону, 1997.-146с.
  141. К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов.//Биохимия. 2002. -Т.67.- Вып.З. — С.339−352.
  142. И. Радикалы кислорода, пероксид кислорода и токсичность кислорода: Пер. с англ. //Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979. — С. 272 — 314
  143. Н. Токсическое действие кислорода на клеточный обмен.// Лечение повышенным давлением кислорода. -М. -1968. С.24−30.
  144. М.Н., Зинчук В. В. Участие L -аргинин- NO системы в развитии реперфузионных повреждений печени // Экспер. и клин, фармакол.- 2003.- Т.вв.- № 3.- С.39−43.
  145. П. Биохимическая адаптация. М., Мир. 1988. 568с.
  146. В.А. Неспецифические иеханизмы защиты от деструктивного действия активных форм кислорода.//Успехи современной биологии. 2008.- Т. 128. № 3. — С.300−306.
  147. И.В. Роль протеиназных каскадов в передаче стрессорных сигналов в клетках низших эукариот.//Цитология. 2006. -Т.48. -№ 2. -С.95−113.
  148. В.И. Обменные процессы в эритроцитах при стрессе и экстремальных воздействиях //Пат.физиол. и эксп.терапия. 1984. — № 2. -С. 70−74.
  149. К.Б. Характеристика водорастворимых белков мозга в норме и при гипероксии: Автореф. дисс. .к.б.н. Ростов-на-Дону, 1975.- 33с.
  150. И.Я. Активность АТФ-аз мембран мозга и эритроцитов крыс при гипероксии: Автореф. дисс.. к.б.н. Киев, 1981. 24с.
  151. В.А., Бойчевская Н. О., Шерстнев М. П. Хемилюминесценция плазмы крови в присутствие перекиси водорода //Вопр.мед.химии. — 1979.1. Т.25.- № 2. С. 132−137.
  152. Шкурат Т. П, Тимофеева И. В.,. Федоренко Г. М., Гуськов Е. П. Реакция костного мозга крыс на окислительный стресс //Цитология.-1991.-ТЗЗ.-№ 5.-С.143.
  153. Т.П. Генетические последствия действия кислорода и газовых смесей под давлением на животных и человека. Автореф. дисс. .дбн. -2000.-47 с.
  154. B.C., Ананян A.A., Козьмин В. В. Система микросомального окисления печени при гипоксии и гипероксии.//Вопр. мед.химии. 1988. -№ 3. -С.62−64.
  155. B.C., Ананян A.A., Садекова С. И., Милютина Н. П. Влияние гипоксии и последующей бароксигенации на состояние системы микросомального окисления в печени крыс //Биологические науки. 1992. -№ 4.-С. 51−54.
  156. Т.А., Бондаренко Т. И., Милютина Н. П. Свободнорадикальный механизм развития холодового стресса у крыс.//Росссийский физиологический журнал им. И.М, Сеченова 2004. -Т.90. -№ 1. -С.73−82.
  157. Т.А., Мартыненко H.A. Влияние дельта-сон индуцирующего пептида на резистентность мембран эритроцитов крыс при остром панкреатите//Известия высш. учебн. заведений Сев-Кавк. регион. Естест.науки. 1997.- Т. 99.-№ 3 — С.79−83.
  158. Эйдус J1.X. Неспецифичность феномена адаптивного ответа// Радиобиол. и рад. экол. 1994. — Т. 34, № .6. — С. 748−758.
  159. Adam-Vizi V., Chinopoulos С. Bioenergetics and the formation of mitochondrial reactive oxygen species.// Trends Pharmacol Sei. 2006.-V.12.-P. 639−645.
  160. Allen R.G., Tresini M. Oxidative stress and gene regulation.// Free Radical Biol. Med.-2000.-Vol.28.-p.463−499.
  161. Ames B.N. Dietary carcinogens and anticarcinogens, oxygen radicals and degenerative diseases.//Science. 1983. -V. 221. -P. 1256−1264.
  162. Ames B.N. Delaying the mitochondrial decay of aging // Acad Sei. 2004. -V.1019-P. 406−411.
  163. Ames B.N. Endogenous DNA damage as related to cancer and aging. //Mutat. Res. 1989.-V.214.-P. 41−46.
  164. Ames B.N., Cathcart R., Schwiers E., Hochstein P. Uric acid provides an antioxidant defense in humans against oxidant and radical-caused aging and cancer: A hypothesis // Proc.Natl.Acad.Sci. USA. 1981. — V. 78, № 11. — P. 6858−6862.
  165. Ames B.N., Shigenaga M.K., Hagen T.M. Mitochondrial decay in aging.//Biochim Biophys Acta. 1995.- V.1271.-N1.- P. l65−170.
  166. Ames BN. Dietary carcinogens and anticarcinogens. Oxygen radicals and degenerative diseases. //Science. 1983.-V.221.-№ 4617.-P.1256−1264.
  167. Arrigo A.P. Gene expression and the thiol redox state.// Free Rad. Biol. Med. 1999.-V.27.-P.936−944.
  168. Babich V., Aksenov N., Alexeenko V., Oei S.L., Buchlow G., Tomilin N. Association of some potential hormone response elements in human genes with the Alu family repeats.// Gene. 1999.-V.239.-N.2.-P.341−349.
  169. Balaban R.S., Nemoto S., Finkel T. Mitochondria, oxidants, and aging.// Cell. 2005.-V.120.-N.4.-P.483−495. -
  170. Barja G. Free radicals and aging // Trends Neurosci. 2004. — V.27.-N10.- P 595−600.
  171. Barja G., Herrero A. Oxidative damage to mitochondrial DNA is inversely related to maximum life spain in the heart brain of mammals //FASEB J. 2000.-V.14. P.312−318.
  172. Barnett Y.A. and King C.M. An investigation of antioxidant status, DNA repair capacity and mutations as a function of age in humans.// Mutat. Res. 1995. -V.338.-P. 115−128.
  173. Barondeau D.P., Kassmann C.J., Bruns C.K., J.A. Tainer J.A., Getzoff E.D. Nickel superoxide dismutase structure and mechanism. // Biochemistry. 2004. — V. 43. —P.8038−8047.
  174. Basaga H.S. Biochemical aspects of free radicals // Biochem Cell Biol. -1990. V. 68.- N 7−8. — P. 989−998.
  175. Beckman K. B, Ames B.N. Oxidative decay of DNA//J.Biol.Chem.-1997. -Vol.272.-H. 19 633−19 636.
  176. Beckman K.B., Ames B.N. Endogenous oxidative damage of mtDNA // Mutat Res. 1999. — V.424. — N1−2. — P. 51−58.
  177. Beckman K.B., Ames B.N. Oxidative decay of DNA //J. Biol. Chem. 1997.-V.272.-P. 19 633−19 636.
  178. Behrend L., Henderson G., Zwacka R.M. Reactive oxygen species in oncogenic transformation.// Biochem. Soc. Trans. 2003. V.31.- P.1441−1444.
  179. Benzie I.F. Evolution of antioxidant defence mechanisms // Eur J Nutr. -2000. V. 39.- № 2. — P. 53−61.
  180. Bert P. La perssion barometrique: recherches de physiologie experimentale. Paris. 1878.
  181. Bidlack W. R., Tappel A. L. Fluorescent products of phospholipids during lipid peroxidation // Lipids. 1973. — V. 8.- № 4. — P. 203 — 209.
  182. Bidlack W.R., Dyel A.L. Damage of microsomal membrane by lipid-peroxidation//Lipids. 1959.-V.8. -N.4. -P. 177−182.
  183. Birch-Machin. The role of mitochondria in ageing and carcinogenesis // Clinical and experimtntal dermatology. -2006.-V. 31.- P.548−552
  184. Bling E. G, Dyer W.J. A rapid method of total lipid extraction and purification.// Can J Biochem Physiol. 1959.-V.37. № 8. -P.911−917.
  185. Boonsta J., Post J.A. Molecular events associated with reactive oxygene species and cell cycle progression in mammalian cells// Gene. -2004-.-V.337.-P.l-13.
  186. Boonsta J., Post J.A. Molecular events associated with reactive oxygene species and cell cycle progression in mammalian cells// Gene. -2004-.-V.33 7.-P.l-13.
  187. Boros M., Kaszaki J., Nagy S. Oxygen free radical-induced histamine release during intestinal ischemia and reperfusion // Eur. Surg. Res. 1989. — V. 21.- N 6. — P. 297−304.
  188. Borutaite V., Brown G.C. Nitric oxide induces apoptosis via hydrogen peroxide, but necrosis via energy and depletion //Free Radic. Biol.Med. -2003. -V.35.-P. 1457−1468.
  189. Boveris A, Oshino N, Chance B. The cellular production of hydrogen peroxide // Biochem J. 1972. — V.128, № 3. — P. 617−630.
  190. Brookes P. S., Yoon Y., Robotham J.L. et al. Calcium, ATP, and ROS: a mitochondrial love-hate triangle // Am. J. Physiol. Cell Physiol. -2004.-V.287.-P.817−833
  191. Burton G.W., Ingold K.U. Vitamin E as an in vitro and in vivo antioxidant.// Ann. NY Acad. Sei. 1989. V.570. — P. 7−22.
  192. Busija D. W, Gaspar T., Domoki F., Katakam P.V., Bari F. Mitochondrial-mediated suppression of ROS production upon exposure of neurons to lethal stress: mitochondrial targeted preconditioning. //Adv Drug Deliv Rev. 2008.-V.60.-P. 1471−1477.
  193. Cadenas E., Boveris A., Nakase Y., Sies H. Biochemistry of oxygen toxicity //Annual. Rev. Biochem. 1989.- V.58.-P.79−110.
  194. Cadenas E., Davies K.J.A. Vitochondrial free radical generation, oxidative stress, and aging //Free Rad. Biol. Med. 2000. V.29.-P.222−230
  195. Cantoni O., Sestili P., Cattabeni F., Bellomo G., Pou S., Cohen M., Cerutti P. Calcium chelator Quin 2 prevents hydrogen-peroxide-induced DNA breakage and cytotoxicity //Eur. J. Biochem. 1989. — V. 182 — P 209−212.
  196. Carmichael P.L., Nishe M., Phillips D.H. Detection and characterization by 32P-postlabelling of DNA adducts induced by a Fenton-type oxygen radical-generating system //Carcinogenesis. 1992. — V. 13. — P 1127−1135.
  197. Carr A., Frei B. Vitamin C act as a pro-oxidant under physiological conditions? //FASEB J. 1999. V.13. -P.1007- 1024.
  198. Chiu DTY, Kuypers FA., Lubin B. Lipid peroxidation in human red cells. // Semin Hematol. 1989. — V. 26. — P. 257−276.
  199. Clark M.R. Senescence of red blood cells: progress and problems./ZPhysiol Rev. 1988.- V.68.-№ 2.- P. 503−554.
  200. Collins A.R., Duthie S.J., Fillion L., Gedik C.M., VaughanN. and Wood S.G. Oxidative DNA damage in human cells: the influence of antioxidants and DNA repair. //Biochem. Soc. Trans. 1997. -V. 25. P. 326−331.
  201. Collins A.R., Brown J., Bogdanov M., Cadet J., Cooke M. et. AI. Comparison of different methods of measuring 8-oxoguanine as a marker of oxidative DNA damage //Free Rad. Res. 2000.-V.32.- P.333−341
  202. Conner E.M., Grisham M.B. Inflammation, free radicals, and antioxidants .//Nutrition.- 1996. -V. 12.- P. 274−277.
  203. Cooke M.S., Evans M.D., Dizdaroglu M., Lunec J. Oxidative DNA damage: mechanisms, mutation, and disease. //FASEB J. 2003. — V. 17.- № 10. — P 1195−1214.
  204. Davies K.J.A. Protein damage and degradation by oxygen radicals. Part 1−4. General-aspects//J. Biol. Chem.1987.-V. 262.- P. 9895−9920.
  205. Dennog C., Hartmann A., Frey G., Speit G. Detection of DNA damage after hyperbaric oxygen (HBO) therapy //Mutagenesis. 1996. — V. 11.- N 6. — P.605−609.
  206. Desideri A., Falconi M. Prokaryotic Cu, Zn superoxidies dismutases.//Biochem. Soc.Trans. 2003.- Vol.31.- P.1322−1325.
  207. Dizdarouglu M. Chemical determination of free radical-induced damage to DNA. //Free Radic. Biol. Med. 1991. — V. 10. — P. 225−242.
  208. Dizdarouglu M. Jaruga MP., Birincioglu M., Rodrigues H. Free radical-induced damage to DNA: mechanisms and measurement //Free Rad. Biol. Med. 2002.-V.32.-P1102−1115.
  209. Djordjevic V.B. Free radicals in cell biology. Hint Rev Cytol. 2004. — V. 237.-P 57−89.
  210. Droge W. Free radicals in the physiological control of cell function./ZPhysiol Rev. 2002.-V.82.-N. 1 .-P.47−95.
  211. Duthie S.J., Ma A., Ross M.A. and Collins A.R. Antioxidant supplementation decreases oxidative DNA damage in human lymphocytes.// Cancer Res. 1996.-V. 56.-P. 1291−1295.
  212. Emerit I. Active oxygen species at the origin of sister chromatid exchanges.//Basic Life Sei. 1984.- V.29. -P. 127−140.
  213. En Li, Beard C., Jaenisch R. Role for DNA methylation in genomic imprinting// Nature. 1993. — V. 366. — P. 362−365.
  214. Epe B. Genotoxicity of singlet oxygen //Chemico-biological interaction. -1991. V. 80., N 3. — P. 239−260.
  215. Ephrussi B. The Cytoplasm and somatic cell variation// Journ. Of Cellul and Comparat. Physiology. 1959. — V. 52, Supl. 1. — P. 35−53.
  216. Esposito F., Ammendola R., Faraonio R. et al. Redox control of signal transduction, gene expression and cellular senescence //Neurochem.Res.-2004.-V.29.-P.617−628.
  217. Esterbauer H. Cytotoxcity and genotoxcity of lipid-oxidation product //Am.J.Clin.Nut.-1993.-V.57.-P779−786
  218. Esterbauer H., Schaur R.J., Zollner H., Chemistry and biochemistry of 4-hydroxynonenal, malonaldehyde and aldehydes //Free Rad.Biol. Med. 1991. -V.ll. -P.81−128.
  219. Evans M. D, Dizdaroglu M, Cooke M.S. Oxidative DNA damage and disease: induction, repair and significance/ZMutat. Res.-Rev.Mutat.Res. 2004. -V.567. -P. 1−61.
  220. Fang Y.Z., Yang S., Wu G. Free radical homeostasis // Sheng Li Ke Xue Jin Zhan. 2004. -V. 35.- № 3 — P. 199−204.
  221. Filomeni G., Rotilio G., Ciriolo M.R. Cell signalling and the glutathione-redox system.//Biochem. Pharmacol. 2002. -V. 64. -P. 1057−1064.
  222. Flohe L., Drigelius-Flohe R., Salion C., Trabe N.G., Packer L. Redox regulation of NF-kappa Bactivation.//Free RAD.Biol.Med. 1997. -V.22. -P.l 115−1126.
  223. Forman H.J., Fukuto J.M., Torres M. Redox signaling: thiol chemistry defines whichreactive oxygen and as second messengers. //Am.J. Physiol. Cell Physiol. 2004. -V.287. -N.2.-P.246−256.
  224. Franco R., Schoneveld O., Georgakilas A.G., Panayiotidis M.I. Oxidative stress, DNA methylation and carcinogenesis//Cancer Lett. 2008.-V.266. N1.-P.6−11.
  225. Fridovich I. Overview: biological sources of 02- //Meth. Enzymol. 1984.-V. 105.- P.59−61.
  226. Fridovich I. Oxygen radicals, hydrogen peroxide, and oxygen toxicity // Free radicals in biology. New York: Acad. Press, 1976.-V. 1.-P.239−277.
  227. Fridovich I. Fundamental aspects of reactive oxygen species, or what’s the metter with oxygen.//Ann NY Acad. Sci. 1999.-V.893.P.13−18
  228. Fried R. Enzymatic and nonenzymatic assay of superoxide dismutase //Biochemistry. 1975. — V. 57.- N. 4. — P. 657−660
  229. Fuchs D. A, Albers C. Effect of adrenaline and blood gas conditions on red cell volume and intra-erythrocytic electrolytes in the carp, Cyprinus carpio // J. Exp. Biol. 1988. — V. 137. — P. 457−476.
  230. Garcia-Chavez E., Santamaria A., Diaz-Barriga F., Mandeville P., Jimenez-Capdevill M.E., Juarez B.I. Arsenite-induced formation of hydroxyl radical in striatum of awake rats//Drain Res.- 2003. -Vol. 976. -P.82−89.
  231. Gutteridge J.M.C. Lipid peroxidation and antioxidants as biomarkers of tissue damage. //Clin. Chem. 1995. -V. 41. -P. 1819−1828.
  232. Hallak M., Vazana L., Shpilberg O., Levy I., Mazar J., Nathan I. A molecular mechanism for mimosine-induced apoptosis involving oxidative stress and mitochondrial activation.//Apoptosis. 2008.-V. 13. N.l.-P. 147−155.
  233. Halliwell B, Gutteridge JM. The importance of free radicals and catalytic metal ions in human diseases.//Mol Aspects Med. 1985 .-V.8.-№ 2.-P. 189−193.
  234. Halliwell. B- Antioxidants in human and disease//Ann. Rev.Nutr. 1996. -VI6. P.33−50.
  235. Halliwell B. Can oxidative DNA damage be used as a biomarker of cancer risk in humans? Problems, resolutions and preliminary results from nutritional- supplementation Studies//Free radical research. 1998. — V. 29r- N 6- - P. 469 486. ^ '
  236. Halliwell B., Cutteridge J.M.G. Free radicals in biology and medicine. // Oxford: Clarendon press. 1999. 369 p.
  237. Hanukoglu I. Antioxidant protective mechanisms against reactive oxygen species (ROS) generated by mitochondrial P450 systems in steroidogenic cells.// Drug Metab Rev. 2006.-V.38.-N.1−2.-P.171−196.
  238. Harabin A.L., Braisted J.C. and Flynn E.T. Response of antioxidant enzymes to intermittent and continuos hyperbaric oxygen.//J. Appl. Physiol. 1990. —V. 69: -P. 328−335.
  239. Hariharan P.V., Cerutti P.A. Formation of products of the 5,6-dihydroxydihydrothymine type by ultraviolet light in HeLa cells //Biochemistry -1977.-V. 16.-P 2791−2795.
  240. Hellman N.E., Gitlin J.D. Ceruloplasmin metabolism- and function.//Annuf Rev Nutr. 2002.-V.58.-P.439−58.
  241. Hildeman D.A. Regulation of T-cell apoptosis by reactive oxygen species //Free Radic. Biol. Med.-2004.-V.36: -P. 1496−1504.
  242. Ionue M., Sato E.F., Nishikawa M., Park A.M., e.a. Mitochondrial generation of reactive oxygen species and its role in aerobic life //Cur.Med.Chem.2003−1. V.10.-P.2495−2505.
  243. Jackson AL., Loeb LA. The contribution of endogenous sources of DNA damage to the multiple mutations in cancer. //Mutat Res. 2001. — V. 477.- № 2 -P. 7−21.
  244. Jamieson D., Chance B., Cadenas E. and Boveris A. The relation of free radical production to hyperoxia.//Ann. Rev. Physiol. 1986.-V. 48. -P. 703−719.
  245. Jiang Y.F. Complex roles of tissue inhibitors of metallopro-teinases in cancer .//Oncogene. 2002. -V. 21.- P. 2245−2252.
  246. Joenje H. Genetic toxicology of oxygen/ZMutation Research. 1989. -V.219. -P. 193−208.
  247. Joiner M.C., Lambin P., Marples B. Adaptive response and induced resistance.//C R Acad Sei III. 1999.-V.322.- P.167−175.
  248. Jones D.P., Carlson J.L., Mody V.C., Cai J.Y., Lynn M.J., Sternberg P. Redox state of glutathione in human plasma.//Free Rad. Biol. Med. 2000. — V.28.- P.625−635.
  249. Jotterand-Bellomo M. Des sites fragiles autosomiques. //J.Genet. Hum. 1984,-V.32.-N3.-P. 155−166.
  250. Kadiiska M.B. et al. Biomarkers of oxidative stress study II: are oxidation products of lipids, proteins, and DNA markers of CC14 poisoning?//Free Radic Biol Med.- 2005.-V.38.-№ 6.- P.698−710.
  251. Kagan V.E., Tyurina Yu.Yu., Witt E. Role of coenzyme Q and superoxide in vitamin E cycling // Subcellular Biochemistry. 1998.- V.30. P.491−508
  252. Kang C., Kristal B., Yu B. Age-related mitochondrial DNA deletions effect of dietary restriction //Free radical biology and medicine. — 1999. — V. 21 — N 4. -P. 148−154.
  253. Kanki K., Jhgaki M., Gaspari C.M. et .al. Architectural role of mitochondrial transcription. factjr A in maintenance ofhuman mitochondrial DNA //Mol. Cel.Biol. 2004. V.24. — P.9823−9834.
  254. Kasasi H. Chemistry-basesd studies on oxidative DNA damage: formation. Repair, and mutagenesis //Free Rad. Biol. Med. 2002. -V.33. -P.450−456
  255. Kasparova S., Brezova V., Valko M., Horecky J., Mlynarik V., Liptaj T. Study of the oxidative stress in a rat model of chronic brain hypoperfusion.// Neurochem. Int.- 2005. V.46.- P.601−611.
  256. Kasprzak K.S. Oxidative DNA and protein damage in metal-induced toxicity and carcinogenesis//Free Rad.Biol. Med.-2002. Vol.32. — P.958−967.
  257. Kitsyi M.P., Gouliaeva N.A., Kuznetsova E.A., Gaziev A.I. DNA-binding protains of mammalian mitochondria // Mitochondrion. 2005. V.5. — P.35−44.
  258. Klauning J.E., Kamendulis L.M. The role oxidative stress in carcinogenesis //Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2004.-V.44.-P.239−267.
  259. Klein M.B., Chan P.H., Chang J. Protective effects of superoxide dismutase against ischemia-reperfusion' injury: development and application of a transgenic animal model // Plast Reconstr Surg. 2003. — V. 111.- N 1. — P. 251−255.
  260. Knuutila S. Role of free radicals in genetic damage (mutation).//Med Biol. 1984.-V.62.-P.110−114.
  261. Kohen R., Nyska A. Oxidation of biological systems: oxidative stress phenomena, antioxidants, redox reactions, and methods for their quantification. // Toxicol. Pathology. 2002. — V. 30, № 6. — P. 620−650.
  262. Kojo S. Vitamin C: basic metabolism and its function as an index of oxidative stress.//Curr. Med. Chem. 2004. -V. 11. P. 1041−1064.
  263. Kojo S. Vitamin C: basic metabolism and its function as an index of oxidative stress.//Curr. Med. Chem. 2004. -V. 11. -P.1041−1064.
  264. Lambertsen C.J. Prediction of physiological limits to human undersea activity and externsion of tolerance to high pressure//Advance in physiological sciences. Environmental Physiology.- Budapest. -Pergamon press.- 1981. -Vol.18. -P. 143 146.
  265. Landar A., Darley-Usman V/M/ Nitric oxide and signaling- modulation of redox tone and protein modification //Amino Fcids.-2003. -V.25.-P.313−321
  266. Lander H.M. An essential role for free radicals and derived species in signal transduction./ZFASEB J. 1997. -V. 11N1. P. 118−124.
  267. Lankin, V.Z. Free Radicals, Nitric Oxide, and Information: Molecular,
  268. Biochemical, and Clinical ASPECYS, V.344, IOS Press, NATO Science Series, Amsterdam etc. 2003.- P.8−23.
  269. Lee P.J., Alam J., Wiegand G.W. and Choi A.M.K. Overexpression of heme oxygenase-1 in human pulmonary epithelial cells results in cell growth arrest and increased resistance to hyperoxia. //Proc. Natl Acad. Sci. USA.- 1996.- V.93. — P.10 939−19 398.
  270. Legros F., Malka F., Frachon P. et al. Organization and dynamics of human mitochondrial DNA //J.Cell Sci. 2004.-V.117.-P2653−2662.
  271. Leonard S. S, Harris G. K, Shi X.L. Metal-induced oxidative stress and signal transduction//Free Rad.Biol.Med.-2004. Vol.37 P.1921−1942.
  272. Levine R.L., Stadtman E.R. Oxidative modification of proteins during aging // Exp. Gerontol. 2001.- V. 36.-P.1495−1502.
  273. Li X., Zhah A.M. Endotelian cell superoxide generation: regulation and relevance for cardiovascular pathophysiology //Am. J. Physiol.Regul. Integr.Comp.Physiol. -2004.-V.287.-P.R1014-R1030
  274. Lowry O.H., Rosenbrough N.I., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. — V.193.- № 1. — P! 265−275
  275. Lucke-Huhle C., Pech M., Herrlich P. Selective gene amplification in-mammalian cells after exposure to 60Co gamma rays, 241 Am alpha particles, or uv light // Radiat Res. 1986. — V. 106, N 3. — P. 345−355.
  276. Mambo Т., Gao X., Cohen Y. et. Al. Electrophile and oxidant damage to mitochondrial DNA leading to rapid evolution of homoplasmic mutations // Proc. Natl. Acad.Sci. USA. 2003.-V.100.-P. 1838−1843
  277. Marnett L. J. Lipid peroxidation-DNA damage by malondialdeghyde //Mut. Res.-Fund Mol. Mech Mutagen. 1999.- V.424.-P.83−95
  278. Maulik N., Goswami S., Galang N., Das D.K. Differatialregulation of Bcl-2, AP-1 and NF-kB on cardiomyocyte apoptosis during myocardial ischemic stress adaptation.//FEBS Lett. 1999.- V. 443. -P.331−336.
  279. Menzies R., Crossen P., Fitzgerald P., Gunz F. Cytogenetic and cytochemical studies in marrow cell in B12 andfolate deficiency.//Blood.l966. V/28. -N4. -P.581−594.
  280. Miller E.R., Pastor-Barriuso R., Dalai D., Riemersma R.A., Appel L.J., Guallar E. Meta-analysis: high-dosage Vitamin E supplementation may increase all-cause mortality.// Ann. Intern. Med. 2005. -V.142.- P. 37−46.
  281. Mukhopadhyay C.K., Muzumber B., Fox P.L.//J.Biol.Chem. 2000. -Vol.275.- P.21 048−21 054.
  282. Murphy M. P. and Smith R. A. Targeting antioxidants to mitochondria by conjugation to lipophilic cations.// Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2007.-V. 47. -P. 629−656
  283. Nanji A.A., Gruniuviene B., Yacoub L.K., et al., heat-shck gene expression in alcoholic liver disease in the rat is related to the severity of liver injury and lipid peroxiation. Proc. Soc.Exp. Biol. Med. 1995. -V.210.-N.1.P.12−19.
  284. Nanney D. Epygenetic factors effecting mating-type expression in certain Ciliates // Cold Spring Harbor Symposium on Quantitative Biology. 1958. — V. 23. — P. 327−335
  285. Narkowicz C. H., Vial J. H. and McCartney P. Hyperbaric oxygen therapyincreases free radical levels in the blood of humans.//Free Rad. Res. Coramun.1993.-V. 19.-P. 71−80.
  286. Nemoto s., Takeda K., Lu Z.X., Ferrans V.J. A role for mitochondrial oxidants as regulators of cellular metabolism.//Mol.Cell. Biol. 2000.-V.20. P.7311−7318.
  287. Nyska A., Kohen R. Oxidation of biological sistems: oxidative stress phenomena, antioxidants, redox reactions, and methods for their quanitification //Toxicol. Pathol. 2002. V.30. -P.620−650
  288. Oberley L.W. Role of antioxidant enzymes in cell immortalization and transformation.//Mol. Cell. Biochem. 1998.- V. 84. -P.147−153
  289. Okamoto T., Tetsuko T. Role of thioredoxine in the redox regulation of gene expression in inflammatory diseases //Eds. Winyard P.G., Blake D.R., Evans C.h. free Radicals and inflammation. Basel: Boston: Berlin:Birkhauser. 1998.- P. 11 132.
  290. Ostrowski R.P., Colohan A.R., Zhang J.H. Mechanisms of hyperbaric oxygen-induced neuroprotection in a rat model of subarachnoid hemorrhage.// J
  291. Cereb Blood Flow Metab. 2005.-V.25.- N5. P.554−571
  292. Packer L. Freeradical scavengers and antioxidants in prophylaxy and trteament of brain diseases//Freeradicals in the Brain. Aging, Neurological and Mental Disorders /Eds. Parker L., Prilipko L. andChristen Y. 1995. P. 1−20
  293. Papa S. Mitochondrial oxidative phosphrylation changes in life span. Molecular aspects and physiopathological implications //Biochim. Biophys.Acta. 1996.- V.1276.-P.87−105
  294. Pastore A., Federici G., Bertini, Piemonte F. Analysis of glutathione: implicationinredox and detoxification.// Clin. Chim. Acta. 2003. -V.333. -P. 1939.
  295. Patel B.N., Van Vactor D.L. Axon guidance: the cytoplasmic tail.//Curr Opin Cell Biol. 2002.-V.14. -№ 2. -P.221−229
  296. Patel M.N. Oxidative stress, mitochondrial dysfunction, and epilepsy.//Free Radic Res. 2002.- V.36.-№ 11.- P. 1139−1146.
  297. Penta J.S., Johnson F.M., Wachsman J.T., Copeland W.C. Mitochndrial DNA in human malignancy //Mutat. Res.-Rev. MutatRes. 20 001.- V.488. -P.l 19−133.
  298. Phillips B., James T., Anderson D. Genetic damage to CHO cells exposed to enzymically generated active oxygen species // Mutation Res. 1984. — V. 126. -P. 265−271. *
  299. Pinchuk I., Schnitzer E., Lichtenberg D. Kinetic analysis of copper-induced' peroxidation of LDL //Biochim. Biophys. Acta-Lipids Lipid Metab 1998.-V.1389. -P.155−172
  300. Poli G., Leonarduzzi G., Biasi F., Chiarpotto E. Oxidative stress andcell signalling //Curr. Med.Chem. 2004.-V.11.-P.l 163−1182.
  301. Qian ZM. Nitric oxide and changes of iron metabolism in exercise.//Biol Rev Camb Philos Soc. 2002.-V.77.-№ 4.-P.529−536.
  302. Quinlan T., Spivack S. and Mossman B.T. Regulation of antioxidant enzymes in lung after oxidant injury.// Environ. Health Perspect. 1994. -V.102. -N. 2. -P.79−87.
  303. Reddy S.P. The antioxidant response element and oxidative stress modifiers in airway diseases.// Curr Mol Med. 2008.-V. 5.-P. 376−83.
  304. Richter C. and Frei B. Ca2+ release from mitochondria induced by prooxidants // Free Radical Biol. Med. 1988. — № 4. — P. 365−375.
  305. R., Michaelis A., Takenisa S. // Low temperature betweenconditioning and challenge treatment prevents the adaptive response of Vicia faba root tip meristem cells. // Mutation Res. 1992. — V.282.- № 2. — P. 69−72.
  306. Rothfuss A., Dennog C. and Speit G. Adaptive protection against the induction of oxidative DNA damage after hyperbaric oxygen treatment // Carcinogenesis. 1998. -V. 19. -N.ll. -P. 1913−1917.
  307. Rothfuss A., Speit G. Investigations on the mechanism of hyperbaric oxygen (HBO)-induced adaptive protection against oxidative stress. // Mutat Res. -2002.-V. 508.- № 2. -P. 157−165.
  308. Rothfuss A., Stahl W, Radermacher P, Speit G. Evaluation of mutagenic effects of hyperbaric oxygen (HBO) in vitro // Environ Mol Mutagen. 1999. -V. 34.- N 4. — P. 291−296.
  309. Rubanyi C.M. Vascular effects of oxygen-derived free radicals //Pree Radic.Biol. Med. -1988. -V.4.-P. 107−121.
  310. Ryter S.W., Tyrrell R. The heme synthesis and degradation pathways: role in oxidant sensitivity. Free Rad. Biol. Med. 2000.-V.28.-N.2.-P. 298−309.
  311. Sah V.P., Seasholtz T.M., Sagi S.A., Brown J.H. The role of Rho in G protein-coupled receptor signal transduction //Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2000.- V.40.-P. 459−489.
  312. Sahnoun Z., Jamoussi K., Zeghal KM. Free radicals: fundamental notions and methods of exploration. Part 2. // Therapie. 1998. — V.53.- N 4. — P. 315−339.
  313. Salmeen A., Barford D. Functions and mechanisms of redox regulation of cysteine-based phosphatases // Antioxidants Redox Signal. 2005.- V.7 .- P. 560 577.
  314. Samson L., Cairns J. A new pathway for DNA repair in Escherichia coli // Nature. 1977. — V. 267.- N 5608. — P. 281−283.
  315. Sancho-Tello M., Romero F. J., Abrahamson M., van Veen T. Low glutathione peroxidase in rdl mouse retina increases oxidative stress and proteases.//Neuroreport. 2007.- V.18.-N.8.- P.797- 801.
  316. Santos J.H., Mandavilli B.S., Van Houten B. Measuring oxidative mtDNA damage and using quntitative PCR//Methods Mol. Biol.2002.-V.197.-P.159−176.
  317. Schafer F. Q., and Buettner G. R. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple.//Free Radical Biol. Med. 2001.- V.30. P:1191−1212.
  318. Schroeder T., Kurth R. Spontaneous chromosomal breakage and high incidence of leukemia in disease.// Blood. 1971.- V.37. -Nl- P.96−112.
  319. G. L. 02-regulated gene expression: transcriptional control of cardiorespiratory physiology by HIF-1. //J. Appl. Physiol. 2004. V.96.-P.1173−1177.
  320. Semenza G.L. Perspectives on oxygen sensing. //Cell. 1999. -V.98.- P.281−284.
  321. Sen C.K., Parker L. Antioxidant and redox regulation of gene transcription" //FASEB J. 1996. V.10. — P.709−720.
  322. Sevanian, Hochstein P. Mechanisms and consequences of lipid peroxidation in biological systems // Annu Rev Nutr., — 1985. N 5. — P. 365−390:
  323. Shigenaga M., Ames B. Assays for- 8-hydroxy-2-deoxyguanosine: A biomarker of in vivo oxidative DNA damage // Free Radic. Biol. Med. 1991. -N10:-P. 211−216.i
  324. Shigenaga M. K, Gimeno C.J., Ames B: N. Urinary 8-hydroxy-2-deoxyguanosine as a biological marker of in vivo oxidative DNA damage.//Proc Natl Acad Sci U S A.- 1989.-V.24.-P:9697−9701.
  325. Sies, H'.Oxidative Stress. Oxidant and Antioxidats. //Academic Press, London.-1999. -P. 15−22.
  326. Simon H.-U. Neutrophil apoptosis pathways and their modification in inflammation // Immunol. Rev. -2003. V. 193.- P. 101−110.
  327. Singh K.K. Mitochondria damage checkpoint in apoptosis and genome stability. // FEMS Yeast Res. 2004. — V.5.- № 2. — P 127−132.
  328. Smalls S., Patterson r. Reduction of benzo (a)pyrene induced chromosomal aberrations by DL-alfa-tocoferol.//Europ.Journ. Of Cell Biology. 1982. -V.28. -P.92−97.
  329. Speit G., Dennog C. and Lampl L. Biological significance of DNA damage induced by hyperbaric oxygen. //Mutagenesis. 1998. V.13. — P: 85−87.
  330. Stadtman E. R: Protein oxidation and aging //Science.-1992.-V. 257.-P. 12 201 224.
  331. Stadtman E.R. Role of oxidant species in aging// Curr.Med.Chem. 2004.1. V.11.-P.1105- 1112.
  332. Starkov AA. The role of mitochondria in reactive oxygen species metabolism and signaling.// Ann N Y Acad Sci. 2008.-.V.1147.-P.37−52.
  333. Storz P. Reactive oxygen species in tumor progression // Front. Biosci.2005.-V. 10.-P. 1881−1896.
  334. Stubb J. Controlling radical reactions // Monthly Nature.- 1994.- V. 2.- № 3.-P. 33.
  335. Surani M.A. Silence of the genes // Monthly Nature. 1993. — V. 1, N. 11. — P. 40−41.
  336. Suzuki N., Ogawa K., Yoda B. et al. Chemiluminescent detection of active oxygen species, singlet molecular oxygen and superoxide, using Cypridina luciferin analogues // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1991. — V. 57. — P. 1711 — 1765.
  337. Suzuki Y.J., Forman H.J., Selvanian A. Oxidants asstimulators of signal transduction.//Free Rad.Biol.Med.-1997. -V. 2.-N.1−2. P.269−282.
  338. Thannickal V.J., Fanburg B.L. Activation of an H202-generating NADH oxidase in human lung fibroblasts by transforming growth factor beta 1.// J Biol Chem. 1995.-V.270.-№ 51 .-P.30 334−3038
  339. Thannickal V.J., Fanburg D.L. Reactive oxygen species in cell signaling // Am. J. Physiol. Lung Cell. Mol. Physiol. 2000. -V.279.- L1005-L1028.
  340. Therond P. Oxidative stress and damages to biomolecules (lipids, proteins, DNA) // Ann Pharm Fr. 2006. -V.64. -N.6. -P.383−389.
  341. Turrens J. F. Mitochondrial formation of reactive oxygen species.// J. Physiol. 2003.-P. 552:335
  342. Valco M, Rhodes C. J., Moncol J., Izakovic M., Mazur M. Free radicals, metals and antioxidants in oxidative stress-induced cancer.// Chemico-Biological Interaxtions. 2006. -V 160. -P. 1−40.
  343. Valco M., Morris H., Cronin M.T. Metals, toxicity and oxidative Stress.//Curr.Med.Chem. 2005. Vol.12. — P. l 161−1208.
  344. Valko M, Izakovic M, Mazur M, Rhodes CJ, Telser J. Role of oxygen radicals in DNA damage and cancer incidence. // Mol Cell Biochem. 2004. — V.266.- № 2.-P. 37−56.
  345. VanPoppel G., VandenBerg H. Vitamins and cancer.// Cancer Letters. 1997. -V.114. -Nl. -P. 195−202.
  346. Voss P, Siems W. Clinical oxidation parameters of aging.// Free Radic Res.2006.-V.40.-N.12.-P.339−349
  347. Wallace D.C. A mitochondrial paradigm of metabolic and degenerative diseases, aging, and cancena dawn for evolutionary medicine //Annu. Rev. Genet. 2005.-V.39.-P.359−407.
  348. Wang M.Y., Dhingra K., Hittelman W.N., et. al. Lipidperoxidation-induced puvative malondialdehyde- DNA adducts in human breast tissues //Cancer Epidemiol.Biomark. 1996. -V.5.-P.705−701.
  349. Welch K.D., Eden M.E., Aust S.D. Modification of fer-ritin during iron loading // Free Rad. Biol. Med. 2001.-V. 31.-P. 999−1006.
  350. Wendel A. Enzymes: tools and targets. // Basel: Karger. 1988. — P. 161.
  351. Wiener C.M., Booth G., Semenza G.L. In vivo expression of mRNAs tncoding hypoxia-inducible factor 1. //Biochem. Biophys. Res. Commun. -1996.-V. 225.- P. 485 488.
  352. Willcox JK, Ash SL, Catignani GL. Antioxidants and prevention of chronic disease. // Crit Rev Food Sei Nutr. 2004. — V. 44.- № 4. — P. 275- 295.
  353. Winkler G., Kempler P. The pathogenesis of diabetic and hepatic neuropathies. //Orv Hetil. 2001.-V. 142. -N.45. -P.2459−2467.
  354. Wolin M.S., Burke-Wolin T.M., and Mohazzab-H K.M. Roles of NAD (P)H oxidases and reactive oxygen species in vascular oxygen sensing mechanisms. //Respir Physiol. 1999.-V. 115.-P. 229−238.
  355. Wu D, Cederbaum AI Alcohol, oxidative stress, and free radical damage//Alcohol Res Health. 2003.- V.27.-N4.-P.277−284.
  356. Yakes, Houten. Mitochondrial DNA damage is more extensive and persists longer than nuclear DNA damage in human cells following oxidative stress // Proc Natl Acad Sei USA, — 1997. V. 94, N 2. — P. 514−519.
  357. Yonei S, Zhang QM. Biological effects of low dose radiation and adaptive responses in mammalian cell // Nippon Hoshasen Gijutsu Gakkai Zasshi. 2002.-V. 58.-№ 10.-P. 1328−1334.6/
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!