Салицилатгидроксилаза Pseudomonas fluorescens 142NF (pNF142): свойства и роль в гидроксилировании феназинов
Измалкова Т. Ю., Сазонова О. И., Соколов C. JL, Кошелева И. А., Воронин А. М. Плазмиды биодеградации нафталина и салицилата Р-7 группы несовместимости в штаммах флуоресцирующих псевдомонад // Микробиол. 2005. Т.74 № 3. С. 342−348. Измалкова Т. Ю., Сазонова О. И., Соколов C.Jl., Кошелева И. А., Воронин A.M. Разнообразие генетических систем биодеградации нафталина у штаммов Pseudomonas fluor… Читать ещё >
Салицилатгидроксилаза Pseudomonas fluorescens 142NF (pNF142): свойства и роль в гидроксилировании феназинов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Содержание
- 6. Выводы
1. На основанию культурально-морфологических признаков и биохимических тестов штамм-нефтедеструктор, входящий в биопрепарат «МикроБак», Pseudomonas sp. 142NF (pNF142) идентифицирован как Pseudomonas jluorescens.
2. Молекулярно-генетическими методами установлено, что штамм Р. fluorescens 142NF (pNF142) содержит ген салицилатгидроксилазы nahG, отнесенный к типу pDTGl, локализованный на плазмиде. Плазмидная локализация салицилатгидроксилазы способствует распространению данного гена в микробной популяции и расширению деградативного потенциала природных микроорганизмов. Это свойство может быть использовано в биотехнологиях очистки окружающей среды.
3. Предложен эффективный способ культивирования штамма Р. fluorescens 142NF (pNF142) с использованием индукции синтеза целевого фермента салицилатом, позволяющий получить биомассу с высоким содержанием салицилатгидроксилазы (210 Ед/л) с высокой удельной активностью (0,065 Ед/мг).
4. Впервые выделена салицилатгидроксилаза, ген которой относится к типу pDTGl. Получен гомогенный препарат фермента. Подобраны условия хранения фермента. Установлено, что салицилатгидроксилазы Р. fluorescens 142 NF (pNF142) состоит из одной субъединицы 46 кДа- является ФАД-содержащим белком- оптимальные условия функционирования: pH 7,5- температура 35°С- константы Михаэлиса по салицилату и НАДН 1,3 мкМ, и 9,9 мкМ, соответственно.
5. Впервые выявлена зависимость между величиной зарядов на функциональных группах субстрата, рассчитанных с помощью квантовомеханических методов, и активностью салицилатгидроксилазы. Активность фермента зависит от положения и типа заместителя в молекуле салицилата. Изменение знака суммарного заряда на группе ОН' с отрицательного на положительный, приводит к снижению активности фермента, а понижение суммарного заряда на группе ОООН приводит к увеличению^ активности фермента.
6. Впервые показано, что салицилатгидроксилаза участвует в трансформации 2-гидроксифеназин-1-карбоновой кислоты с образованием дигидроксифеназина, расширяя спектр антибиотических веществ, синтезируемых ризосферным микроорганизмом.
7. Благодарности
Автор выражает благодарность сотрудникам ИБФМ им. Г. К. Скрябина РАН Баскунову Б. П. и Шутову A.A. за проведения анализов- Виноградовой Н. Г. и Соколову А. П. за помощь в постановке экспериментов, Сазоновой О. И. за помощь в проведении молекулярно-генетических анализов, сотруднику кафедры химии ТулГУ Блохину И. В. за помощь в проведении квантовомеханических расчетов- сотрудникам лаборатории биологии плазмид Филонову А. Е., Ветровой A.A., Овчинниковой A.A. за обсуждение полученных результатов, Петрухиной В. А. и своему коллеге Петрикову К. В. за помощь в постановке и проведении экспериментов, а также всем сотрудникам лаборатории плазмид и кафедры химиии за внимание и помощь в работе.
Особую благодарность автор приносит своим руководителям к.б.н. Пунтус И. Ф., д.х.н. Решетилову А. Н., а также зав. кафедрой химии ТулГУ проф. Алферову В. А. и доц. Понаморевой О.Н.
1. Harayama S., Кок M., Neidte E.L. Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases // Annu. Rev. Microbiol. 1992. Vol. 46. P. 565−601.
2. Bosch R., Moore E.R.B., Garcia-Valdes E., Pieper D.H. NahW, a Novel, inducible salicylate hydroxylase involved in mineralization of naphthalene by Pseudomonas stutzeri AN10 //J. Bacteriol. 1999. Vol. 181. P. 2315−2322.
3. Сазонова О. И., Измалкова Т. Ю., Кошелева И. А., Воронин A.M. Деградация салицилата штаммами Pseudomonas putida без участия классического nah2-оперона // Микробиол. 2008.1.11. № 6. С. 798−804.
4. Измалкова Т. Ю. (2004) Разнообразие генетических систем катаболизма нафталина штаммов флуоресцирующих псевдомонад. Дис. канд. хим. наук, ИБК РАН, Пущино.
5. Mavrodi D.V., Bonsall R.F., Delaney S.M., Soule M.J., Phillips G., Thomashow L.S. Functional analysis of genes for biosynthesis of pyocyanin and phenazine-l-carboxamide from Pseudomonas aeruginosa PAOl // J Bacteriol. 2001. Vol. 183. P. 6454−6465.
6. Sutherland J.B., Rafll F., Khan A.A., Cerniglia C.E. Mechanisms of polycyclic aromatic hydrocarbon degradation / In: Microbial Transformation and Degradation of Toxic Organic Chemicals. Willey-Liss, Inc. 1995. P. 269−306.
7. Polynuclear Aromatic Compounds, Part 1, Chemical, Environmental and Experimental Data // IARS Monographs on the Evaluation of the Carcinogenic Risk of Chemicals to Humans. 1983. Geneva: World Health Organization. Vol. 32. P. 277−286.
8. Cerniglia C.E., Freeman J.P., Evans F.E. Evidence for an arene oxide-NIH shift pathway in the transformation of naphthalene to 1-naphthol in Bacillus cereus // Arch. Microbiol. 1984. Vol. 138. P.283−286.
9. Shuttleworth K.L., Cerniglia C.E. Bacterial degradation «of low concentration of< phenanthtrene and inhibition by naphthalene // Microbial Ecol. 1996. Vol. 31. P. 305 317.
10. Доналдсон H. Химия и технология соединений нафталинового ряда. М.: Наука. 1963. 655 с.
11. Barbas J.T., Sigman М. Е, Dabestani R. Photochemical oxidation of phenanthrene sorbed on silica-gel // Environ. Sci. Technol. 1996. Vol. 30. P. 1776−1780.
12. Manilal V.B., Alexander M. Factors affecting the microbial degradation of phenanthrene in soil//Appl. Microbiol. Biotechnol. 1991. Vol. 35. P. 401−405.
13. Балашова Н. И., Кошелева И. А., Филонов А. Е., Гаязов P.P., Воронин A.M. Штамм Pseudomonas putida BS3701 деструктор фенантрена и нафталина // Микробиология. 1997. Т. 66. № 4. С. 488−493.
14. Zylstra G.J., Wang X. P., Kim E., Didolcar V.A. Cloning and analysis of the genes for polycyclic aromatic hydrocarbon degradation / In: Recombinant DNA Technology II // Annals of the New York Academy of Sciences. 1994. Vol. 721. P. 386−398.
15. Sanseverino J., Applegate B.M., Henry King J.M., Saler G.S. Plasmid-Mediated Mineralization of Naphthalene, Penanthrene, and Anthracene // Appl. Environ. Microbiol. 1993. Vol. 6. P. 1931;1937.
16. Davies J.I., Evans W.C. Oxidative metabolism of naphthalene by soil pseudomonas: The ring-fission mechanism// Biochem. J. 1964. Vol. 91. P. 251−261.
17. Старовойтов И. И., Воронин A.M., Скрябин Г. К. Сравнительное изучение путей катаболизма нафталина у двух штаммов Pseudomonas putida II Докл. АН СССР. 1976. Т. 221. С. 228.
18. Yen К.М., Gunsalus I.C. Plasmid gene organization: naphthalene/salicylate oxidation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. Vol. 79. P. 874.
19. Воронин A. M. Плазмиды резистентности и биодеградации бактерий рода Pseudomonas //Дисс. на соискание ученой степени докт. биол. наук. М. 1987. 500 с.
20. Ornston L.N. The conversion of catechol and protocatechuate to beta-ketoadipate by Pseudomonas putida. Enzymes of catechol pathway// J. Biol. Chem. 1966. Vol. 166. P. 9−14.
21. Скрябин Г. К, Старовойтов И. И. Альтернативный путь катаболизма t нафталина Pseudomonas fluorescens II Докл. АН СССР. 1975. Т. 221. С. 493−495.
22. Patel T.R., Gibson D.T. Purification and properties of (+)-cis-naphthaIene dihydrodiol dehydrogenase of Pseudomonas putida II J. Bacteriol. 1974. Vol. 119. P. 879−888.
23. Barnsley E.A. Naphthalene metabolism by pseudomonas: The oxidation of 1,2-dihydroxynaphthalene to 2-hydroxychromene-2-carboxylic acid and formation of 2-hydroxybenzalpyruvate // Biocem. Biophys. Res. Commun. 1976. Vol. 72. P. 1116−1121.
24. Eaton R.W., Chapman P.J. Bacterial metabolism of naphthalene: Construction and use of recombinant bacteria to study ring cleavage of 1,2-dihydroxynaphthalene and subsequent reactions //J. Bacteriol. 1992. Vol. 174. P. 7542−7552.
25. Fuenmayor S.L., Wild M., Boyles A.L., Williams P.A. A gene cluster encoding steps in conversion of naphthalene to gentisate in Pseudomonas sp. strain U2 // J. Bacteriol. 1998. Vol. 180. P. 2522−2530.
26. Dagley S., Evans W.C., Ribbone D.W. New pathways in the oxidative metabolizm of aromatic compounds by microorganisms // Nature. 1965. Vol. 188. P. 560.
27. Воронин A.M., Кулакова A.H., Цой T.B., Кошелева И. А., Кочетков В. В. Молчащие геиы мета-пут окисления катехола в составе плазмид биодеградации нафталина // Биохимия. 1988. Т. 229. № 1. С. 237−240.
28. Hintner J.P., Lechner С., Riegert U., Kuhm A.E., Storm T., Reemtsma T., Stolz A. Direct ring fission of salicylate by a salicylate 1,2-dioxygenase activity from Pseudam’mobacter salicylatoxidans // J. Bacteriol. 2001. V. 183. P. 6936−6942.
29. Denome S.A., Stanley D.C., Olston E.S., Young K.D. Metabolism of dibenzothiophene and naphthalene in Pseudomonas strains: complete DNA sequence of an upper naphthalene catabolic pathway//J. Bacteriol. 1993. Vol.175. No 21. P. 2158−2164.
30. Raju S.G., Kamath A.V., Vaidyanathan, C.S. Purification and properties of 4-hydroxyphenylacetic acid 3-hydroxylase from Pseudomonas putida // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. Vol. 154. P.537−543.
31. Schreuder H.A., Hoi W.G.J., Drenth J., Molecular modeling reveals the possible importance of a carbonyl oxygen binding pocket for the catalytic mechanism of p-hydroxybenzoate hydroxylase//J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263. P. 3131−3136.
32. You l.-S., Murray R.I., Jollie D., Gunsalus I. C. Purification and characterization of salicylate hydroxylase from Pseudomonas putida PpG7 // Biochem. Biophys. Res. Common. 1990. Vol. 169. P.1049−1054.
33. Raag R., Poulos T. L. Crystal structures of cytochrome P-450cam complexed with camphane, thiocam-phor, and adamantane: factors controlling P-450 substrate hydroxylation // Biochemistry. 1991. Vol. 30. P. 2674−2684.
34. Perkins E.J., Gordon M.P., Caceres O., Lurquin P. F. Organization and sequence analysis of the 2,4-dichlorophenol hydroxylase and di-chlorocatechol oxidative operons of plasmid pJP4 // J. BacterioL 1990. Vol. 172. P. 2351−2359.
35. Zeyer J., Kocher H. P. Purification and characterization of a bacterial nitrophenol oxygenase which converts ortho-nitrophenol to catechol and nitrite // Bacteriol. 1988. Vol. 170. P. 1789−1794.
36. Rajasekharan S., Rajasekharan R., Vaidyanathan C. S. Substrate-mediated purification and characterization of a 3-hydroxybenzoic acid-6-hydroxylase from Micrococcus // Arch. Biochem. Biophys. 1990. V. 278. P. 21−25.
37. Wang L.-H., Hamzah R.Y., Yu Y., Tu S.-C. Pseudomonas cepacia 3-hydroxybenzoate 6-hydroxylase: induction, purification, and characterization // Biochemistry. 1987. Vol. 26. P. 1099−1104.
38. You I.S., Ghosal D., Gunsalus I.C. Nucleotide sequence analysis of the Pseudomonas putida PpG7 salicylate hydroxylase gene (nahG) and its 3'-flanking region // Biochemistry. 1991. Vol. 30. P. 1635−1641.
39. Sejlitz T., Neujahr, H.Y. Arginyl residues in the NADPH-binding sites of phenol hydroxylase // J. Protein Chem. 1991. Vol. 10. P. 43−48.
40. Nurk A., Kasak L., Kivisaar M. Sequence of the gene (pheA) encoding phenol monooxygenase from Pseudomonas sp. EST 1001: expression in Escherichia coh and Pseudomonas putida. II Gene 1991. Vol. 102. P. 13−18.
41. Eggink G., Engel H., Vriend G., Terpstra P., Witholt B. Rubredoxin reductase of Pseudomonas oleovorans. Structural relationship to other flavoprotein oxidoreductases based on one NAD and two FAD fingerprints // J. Mol. Biol. 1990. V. 212. P. 135−142.
42. Streber W.R., Timmis K.N., Zenk M. H, Analysis, cloning, and high-level expression of 2,4-dichloro-phenoxyacetate monooxygenase gene tfdA of Alcaligenes eutrophus JMP134 // J. Bacteriol. 1987. Vol. 169. P. 2950−2955.
43. Nordlund I., Powlowski J., Shingler V. Complete nucleotide sequence and polypeptide analysis of multi-component phenol hydroxylase from Pseudomonas sp. strain CF600 // J. Bacteriol. 1990. Vol. 172. P. 6826−6833.
44. Entsch B., Palfey B.A., Ballou D.P., Massey V. Catalytic function of tyrosine residues in parahydroxybenzoate hydroxylase as determined by the study of site-directed mutants // J. Biol. Chaa 1991. Vol. 266. P. 1734−1749.
45. Schreuder H.A., Hoi W.G.J., Drenth J. Analysis of the active site of the flavoprotein p-hydroxybenzo-ate hydroxylase and some ideas with respect to its reaction mechanism // Biochemistry. 1990. Vol. 29. P. 3101−3108.
46. Taylor M.G., Massey V. Decay of the 4a-hydroxy-FAD intermediate of phenolf hydroxylase//!. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 13 687−13 694.
47. Taylor M.G., Massey V. 6-Mercapto-FAD and 6-thiocyanato-FAD as active site probes of phenobhydroxylase //J. Biol. Chem 1991. Vol. 266 P.8281−8290.
48. Yamamoto S., Katagiri M., Maeno H., Hayaishi O. Salicylate hydroxylase, monooxygenase requiring flavin adenine dinucleotide. Purification and general properties // J. Biol. Chem. 1945. Vol. 230. P. 3408−3413.
49. White-Stevens RIH., Kamin H. Studies of a flavopritein, salicylate hydroxylase. Preparation, properties, and the uncoupling of oxygen reduction from hydroxylation // J. Biol. Chem. 1972. Vol. 247. P. 2358−2370.
50. Presswood R.P., Kamin H. Flavins and flavoproteins / In: Springer T.P. (ed) Elsevier. Amsterdam. 1976. P. 145−154.
51. Wang L.-H., Tu S.-C., Lusk R.C. Apoenzyme of Pseudomonas cepacia salicylate hydroxylase // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 1136−1142.
52. Zhao H., Chen D., Li Y., Cai B. Overexpression, purification and characterization of a new salicylate hydroxylase from naphthalene-degrading Pseudomonas sp. strain ND6 // Microbiol. Res. 2005. Vol. 160. P. 307 313.
53. Wang L.H., Tu S.C. The Kinetic mechanism of salicylate hydroxylase as studied by initial rate measurement, rapid reaction kinetics, and isotope effects // J. Biochem. 1984. Vol. 259. No 17. P. 10 682−10 688.
54. Lee J., Oh J., Min K.R., Kim Y. Nucleotide sequence of salicylate hydroxylase gene and its 5'-flanking region of Pseudomonas putida KF715 // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1990. Vol. 218. No 2. P 544−548.
55. Banat I.M. Marchant A., Nigam P, Gaston S.J.S., Kelly B.A., Marchant R. Production, partial characterization, and potential diagnostic use of salicylate hydroxylase from Pseudomonas putida UUC-1 // Enzyme Microb. Technol. 1994. Vol. 16 P. 665−670.
56. Ramsay J.R., McEntee I.D., Hammond P.M. Production and purification of salicylate monooxygenase from Pseudomonas cepacia ATCC 29 351 // Bioseparation. 1992. Vol. 2. P. 375−383.
57. Yabuuchi T., Suzuki K., Sato T., Ohnishi K., Itagaki E., Morimoto Y. Crystallization and preliminary X-ray analysis of salicylate hydroxylase from Pseudomonas putida S-l // J. Biochem. 1996. Vol. 119. P. 829−831.
58. Измалкова Т. Ю., Сазонова О. И., Соколов C.Jl., Кошелева И. А., Воронин A.M. Разнообразие генетических систем биодеградации нафталина у штаммов Pseudomonas fluor escens. II Микробиол. 2005. T. 74. № 1. С. 70−78.
59. Fuenmayor S.L., Wild M., Boyles A.L., Williams P.A. A gene cluster encoding steps in conversion of naphthalene to gentisate in Pseudomonas sp. strain U2 // J. Bacteriol. 1998. Vol. 180. P. 2522−2530.
60. Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D.J. Basic local alignment search tool//J. Mol. Biol. 1990. Vol. 215. P. 403−410.
61. Van de Peer Y., De Wachter R. TREECON for Windows: a software package for the construction and drawing of evolutionary trees for the Microsoft Windows environment // Comput. Applic. Biosci, 1994. Vol. 10. P. 569−570.
62. Berg A., Hoist O., Mattiasson B. Continious culture with complete cell recycle, cultivation of Ps. cepacia ATCC 29 351 on salicylate for the production of salicylate nydroxylase//Appl. Microbiol. Biotechnol. 1989. Vol. 30. P. 1−4.
63. Top E.M., Moenne-Loccoz Y., Pembroke T., Thomas, C.M. (ed.) Phenotypic traits conferred by plasmids / The horizontal gene pool. Harwood Academic Publishers, Amsterdam, 2000. P. 249−285.
64. Кочетков В. В., Старовойтов И. И., Воронин А. М., Скрябин Г. К. Плазмида pBS241 Pseudomonas putida, контролирующая деградацию бифенила // Докл. АН СССР. 1985. Т. 226. С. 241.
65. Yen К.М., Serdar С.М. Genetic of naphthalene catabolism in pseudomonads // CRC Crit. Rev. Microbiol. 1988. Vol. 15. P. 247−268.
66. Herrick J.B. Stuart-Keil K.G., Ghiorse W.C., Madsen E.L. Natural horizontal transfer of a naphthalene dioxygenase gene between bacteria native to a coal tar-contaminated field site//Appl. Environ. Microbiol. 1998. Vol. 63. P. 2330−2337.
67. DunnN.W., Gunsalus, I.C. Transmissible plasmid coding early enzymes of naphthalene oxidation in Pseudomonas putida//J. Bacteriol. 1973. Vol. 114. P. 974−979.
68. Dunn N.W., Dunn H.W., Austen R.A. Evidence for the existence of two catabolic plasmids coding for the degradation of haphthalenc // J. Gen. Microbiol. 1980. Vol. 117. P. 529.
69. Rosselo-Mora R.A., Lalucat J., Garcia-Valdes E. Comparative biochemical and genetic analysis of naphthalene degradation among Pseudomonas stutzeri strain // App 1.Environ.Microbio 1. 1994. Vol. 60. P. 966−972.
70. Бриттон Г. Биохимия природных пигментов.: Пер. с англ. — М.: Мир, 1986. — 422 е., ил.
71. Джоуль Дж., Миллс К. Химия гетероциклических соединений // Под ред. проф. М. А. Юровской. 2-е изд. М.: Мир, 2004. 728 е., ил.
72. Parsons JF, Greenhagen ВТ, Shi К, Calabrese К, Robinson Н, Ladner JE. Structural and functional analysis of the pyocyanin biosynthetic protein PhzM from Pseudomonas aeruginosa // Biochemistry. 2007. Vol. 46(7). P. 1821−1828.
73. Laursen JB, Nielsen J. Phenazine natural products: biosynthesis, synthetic analogues, and biological activity //Chem Rev. 2004. Vol. 104(3). P. 1663−1686.
74. Смирнов В. В., Киприанова Е. А. Бактерии рода Pseudomonas. Киев: Наук. Думка. 1990. 264 с.
75. Trinder P. Rapid Determination of Salicylate in Biological Fluids // Biochem. J. 1954. Vol. 57. P. 301−303.
76. Campanella L, Gregori E, Tomassetti M. Salicylic acid determination in cow urine and drugs using a bienzymatic sensor // J Pharm Biomed Anal. 2006. Vol. 42(1) P. 94−99.
77. Cui Y., Barford J. P., Renneberg RT. Amperometric trienzyme ATP biosensors based on the coimmobilization of salicylate hydroxylase, glucose-6-phosphate dehydrogenase, and hexokinase // Sensors and Actuators B: Chemical. 2008. Vol.132. P. 1−4.
78. Kwan RC, Hon PY, Male WC, Law LY, Hu J, Renneberg R. Biosensor for rapid determination of 3-hydroxybutyrate using bi-enzyme system // Biosens Bioelectron. 2006. Vol. 21(7). P. 1101−1106.
79. Evans, C.G.T., Herbert, D., Tempest, D.B. The continiuous cultivation of microorganisms. 2. Construction of a Chemostat. Methods in Microbiology// 1970. Vol. 2. P. 277−327.
80. Carhart, G. and Hegeman, G. Improved method of selection for mutants of Pseudomonas putida И Appl. Microbiol. 1975. Vol. 30. P. 1046.
81. Bergey David H. Bergey’s Manual of Determinative Bacteriology. — 9th ed. —-Lippincott Williams & Wilkins, 1994. 787 P.
82. Hugh R, Leifson E. Variation in shape and airangement of bacterial flagella // J Bacteriol. 1953. Vol. 65(3). P. 263−271.
83. King, E. O., Ward M. K., Raney D. E. Two simple media for the demonstration of pyocyanin and fluorescein// J. Lab. Clin. Med. 1954. Vol. 44. P.301−307.
84. Методы общей бактериологии. Т. 2. — Пер. с англ. — Под ред. Ф. Герхардта и др. М., Мир, 1984. 472 с.
85. М0І1ег V. Simplified tests for some amino acid decarboxylases and for the arginine dihydrolase system// Acta Pathol Microbiol Scand. 1955. Vol. 36(2). P. 158−172.
86. Cowan S.T., Steel K.J. Manual for the identification of medical bacteria. Cambridge: Univ. press, 1965. -218 p.
87. Ausubel F.M., Brent R., Kingston R.E., Moore D.D., Seidman J.G., Smith J.A., Struhl K. Short Protocols in Molecular Biology, 5th Ed. Chichester: Wiley and Sons, 2002. 1512 p.
88. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование, М. «МИР», 1984.
89. Измалкова Т. Ю., Сазонова О. И., Соколов C. JL, Кошелева И. А., Воронин А. М. Плазмиды биодеградации нафталина и салицилата Р-7 группы несовместимости в штаммах флуоресцирующих псевдомонад // Микробиол. 2005. Т.74 № 3. С. 342−348.
90. Bredford M. M. Rapid and sensitive method for the quantitationof microgram quantity of protein utilizing the principle of proteindye binding // Ann. Biochem. 1976. V. 72. P. 248−254.
91. Kiyohara, H and Nagao, K. 1978. The Catabolism of Phenantrene and Naphthalene by Bacteria // J. Gen. Microbiol. V.105. P.69−75.
92. Остерман Л. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие). М.: Наука, 1981.288 с.
93. Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е. С. Северина., 2003. 779 с.
94. Дерффель К. Статистика в аналитической химии. М.: Мир, 1994 г. 249 с.
95. Stanier RY, Palleroni NJ, Doudoroff M. The aerobic pseudomonads: a taxonomic study//J Gen Microbiol. 1966. Vol. 43(2). P. 159−271.
96. Скоупс P. Методы очистки белков: Пер. с англ. М.: Мир, 1985, 358 е., ил.
97. Sze I.S.Y., Dagley S.H. Properties of salicylate hydroxylase and hydroxyquinol 1,2-dioxygenase purified from Trichosporon cutaneum // J. Bacteriol. 1984. Vol. 159. P. 353−359.
98. Suzuki, K., Takemori, S., Katagiri, M. Mechanism of the salicylate hydroxylase reaction. IV. Fluorometric analysis of the complex formation // Biochim. Biophys. Acta. 1969. Vol. 191. P. 77−85.
99. Suzuki K., Katagiri M. Mechanism of salicylate hydroxylase-catalyzed decarboxylation// Biochim. Biophys. Acta. 1981. Vol. 657. P. 530−534.
100. Suzuki K., Gomi T., Kaidoh T. Hydroxylation of o-halogenophenol and o-nitrophenol by salicylate hydroxylase // J. Biochem. 1991. Vol. 109. P. 348−353.
101. Kamin, H. White-Stevens R.H., Presswood R.P. Salicylate hydroxylase // Methods Enzymol. 1978. Vol. 53. P. 527−543.
102. Jouanneau, Y., Micoud, J., Meyer, C. Purification and characterization of a three-component salicylate 1-hydroxylase from Sphingomonas sp. strain CHY-1 // Appl. Environ. Microbiol. 2007. Vol. 73. P. 7515−7521.
103. Suzuki K., Mizuguchi M., Gomi T., Itagaki E. Identification of a lysine residue in the NADH-binding site of salicylate hydroxylase from Pseudomonas putida S-l // J. Biochem. 1995. Vol. 117. P. 579−385.
104. Shannon M. Delaney, Dmitri V. Mavrodi, Robert F. Bonsall, Linda S. Thomashow phzO, a gene for biosynthesis of 2-hydroxylated phenazine compounds in Pseudomonas aureofaciens 30−84 // J. BacterioL 2001. Vol. 183. P. 318−327.