Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Структурная характеристика белка YB-1

Диссертация: Структурная характеристика белка YB-1
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Настоящая работа посвящена дальнейшему изучению структуры белка УВ-1. В связи с этим были поставлены следующие экспериментальные задачи: 1) определить вторичную структуру УВ-1 в растворе- 2) исследовать термодинамические параметры белка УВ-1- 3) оценить компактность белка и размер и морфологию олигомерных комплексов в растворе- 4) определить участок белка УВ-1, отвечающий за образование фибрилл… Читать ещё >

Структурная характеристика белка YB-1 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Неупорядоченные белки
    • 1. 1. История открытия
    • 1. 2. Свойства неупорядоченных белков
    • 1. 3. Методы идентификации неупорядоченных белков
    • 1. 4. Функции неупорядоченных белков
  • 2. Амилоидные и амилоидоподобные белки
    • 2. 1. Природные патогенные амилоидные белки и прионы
      • 2. 1. 1. История изучения амилоидов
      • 2. 1. 2. Методы идентификации и исследования структуры амилоидов
      • 2. 1. 3. Структура амилоидных фибрилл
      • 2. 1. 4. Олигомеризация амилоидных белков и цитотоксическое действие амилоидов
    • 2. 2. Функциональные амилоиды
  • 3. Мультифункциональный белок YB
    • 3. 1. Структурная организация YB
    • 3. 2. Функции YB
      • 3. 2. 1. Функции YB-1 в цитоплазме
      • 3. 2. 2. Функции YB-1 в ядре
      • 3. 2. 3. Транслокация YB-1 из цитоплазмы в ядро
      • 3. 2. 4. Распределение YB-1 в цитоплазме и ядре
      • 3. 2. 5. Секреция YB-1 из клеток
      • 3. 2. 6. Участие YB-1 в эмбриональном развитии
      • 3. 2. 7. Связь YB-1 с онкогенезом
    • 3. 3. Молекулярные основы многофункциональности YB
      • 3. 3. 1. Взаимодействие YB-1 с нуклеиновыми кислотами
      • 3. 3. 2. Взаимодействие YB-1 с белками
      • 3. 3. 3. Посттрансляционные модификации УВ
  • МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
  • 1. Генетические конструкции, использованные в работе
  • 2. Получение белка УВ-1 и его фрагментов
  • 3. Электрофорез белков в полиакриламидном геле в присутствии
  • 4. Спектроскопия кругового дихроизма
  • 5. Дифференциальная сканирующая микрокалориметрия
  • 6. Спектроскопия ЯМР
  • 7. Малоугловое рентгеновское рассеяние
  • 8. Аналитическое ультрацентрифугирование
  • 9. Аналитическая гель-фильтрация
  • 10. Электронная микроскопия
  • 11. Атомно-силовая микроскопия
  • 12. Флуоресцентная микроскопия
  • 13. Окраска конго красным
  • 14. Дифракция рентгеновских лучей на ориентированных препаратах
  • 15. Анализ образования амилоидов по флуоресценции тиофлавина Т
  • 16. Диссоциация фибрилл
  • РЕЗУЛЬТАТЫ
  • 1. Исследование белка УВ-1 в растворе
    • 1. 1. А/Р-домен и СТЭ белка УВ-1 предсказываются как неупорядоченные
    • 1. 2. Спектры кругового дихроизма указывают на большое содержание клубкообразной формы и структуры поли (Ь)-пролиновой спирали второго типа
    • 1. 3. Домен холодового шока белка УВ-1 обладает низкой стабильностью и претерпевает денатурационный переход как при нагревании, так и при охлаждении
    • 1. 4. УВ-1 в растворе обладает высокой степенью компактности
    • 1. 5. Олигомеризация УВ
  • 2. Формирование фибрилл белком УВ
    • 2. 1. Белок УВ-1 способен образовывать протяженные фибриллы с участием домена холодового шока
    • 2. 2. Фибриллы УВ-1 являются амилоидоподобными
    • 2. 3. Исследование процесса образования фибрилл УВ
    • 2. 4. Влияние различных катионов на рост амилоидоподобных фибрилл УВ
    • 2. 5. При понижении ионной силы фибриллы УВ-1 распадаются
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • 1. Белок УВ-1 является нативно неупорядоченным белком
  • 2. Возможные причины компактности УВ
  • 3. Роль ионной силы в фибриллообразовании
  • 4. Способность УВ-1 к амилоидообразованию может быть обусловлена низкой стабильностью домена холодового шока
  • 5. Особенности роста фибрилл
  • 6. Возможная структура амилоидов УВ
  • 7. Возможное значение способности УВ-1 образовывать амилоидоподобные структуры
  • ВЫВОДЫ

Мультифункциональный ядерно-цитоплазматический У-бокс-связывающий белок 1 (УВ-1) является представителем группы белков, содержащих эволюционно древний домен холодового шока. Этот ДНКи РНК-связывающий белок участвует в целом ряде клеточных процессов, включая пролиферацию, дифференцировку и ответ на стрессовые воздействия. УВ-1 играет важную роль в эмбриональном развитии, обладает онкогенной и антионкогенной активностью, повышает устойчивость клеток к ксенобиотикам и ионизирующей радиации и является одним из ранних маркеров множественной лекарственной устойчивости. В ядре УВ-1 участвует в регуляции транскрипции многих генов, вовлечен в процессы репликации и репарации ДНК, а также сплайсинга пре-мРНК. В цитоплазме УВ-1 упаковывает мРНК в мРНП, стабилизирует мРНК и регулирует их трансляцию. Кроме того, УВ-1 может секретироваться из клеток и выступать в качестве лиганда клеточных рецепторов.

Участие УВ-1 в широком спектре внутриклеточных процессов объясняется, прежде всего, его способностью взаимодействовать как с ДНК, так и с РНК, а также со многими клеточными белками. УВ-1 является компонентом стрессовых гранул и телец процессинга, взаимодействует с актиновым и тубулиновым цитоскелетами. Большое количество макромолекулярных партнеров УВ-1, по-видимому, связано с уникальной структурой этого белка. Известно, что центральный домен холодового шока отвечает за специфичное узнавание нуклеиновых кислот. УВ-1 содержит также И-концевой домен, богатый остатками аланина и пролина (А/Р-домен), участвующий в связывании белковых партнеров, и протяженный С-концевой домен, отвечающий за связывание белков и неспецифическое связывание нуклеиновых кислот.

Ранее в нашей лаборатории было установлено, что УВ-1 в растворе образует крупные гомомультимеры массой до 800 кДа. Методом электронной микроскопии было установлено, что мультимеры на подложке имели округлую форму с диаметром около 35−40 нм и высотой 10 нм. Похожие мультимеры обнаруживались в комплексе с мРНК при ее насыщении белком. По своим физико-химическим свойствам эти комплексы с мРНК были близки к природным мРНП. Было выяснено, что в ненасыщенных УВ-1 комплексах с мРНК белок связывается как доменом холодового шока, так и С-концевым доменом. При насыщении белком с мРНК остается связанной только Ы-концевая часть белка, содержащая домен холодового шока, а С-концевой домен вытесняется из комплекса с мРНК. Кроме того, в нашей лаборатории было обнаружено, что белок УВ-1 может образовывать фибриллы в присутствии 2 М ЫС1.

Настоящая работа посвящена дальнейшему изучению структуры белка УВ-1. В связи с этим были поставлены следующие экспериментальные задачи: 1) определить вторичную структуру УВ-1 в растворе- 2) исследовать термодинамические параметры белка УВ-1- 3) оценить компактность белка и размер и морфологию олигомерных комплексов в растворе- 4) определить участок белка УВ-1, отвечающий за образование фибрилл- 5) проверить способность белка УВ-1 и его фрагментов образовывать фибриллы при разных концентрациях солей- 6) проверить наличие признаков амилоидной структуры в фибриллах УВ-1- 7) исследовать процесс формирования фибрилл УВ-1.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ACM — Атомно-силовая микроскопия. КД — Круговой дихроизм. мРНП — Матричный рибонуклеопротеид. PC, А — Рентгеноструктурный анализ. ЯМР — Ядерный магнитный резонанс.

ANS — 8-anilino-naphtalen-l-sulfonate, 8-анилинонафтален-1-сульфонат. А/Р-домен — alanine/proline rich, аланин/пролин-богатый домен. BRCA1 — Breast cancer gene 1, ген рака груди 1. CRS — Cytoplasmic retention site, сайт удержания в цитоплазме. СРЕВ — Cytoplasmic polyadenylation element binding protein, белок, связывающийся с элементом цитоплазматического полиаденилирования. CSD — Cold shock domain, домен холодового шока. CSP — Cold shock protein, белок холодового шока. CTD — C-terminal domain, С-концевой домен. EGF — Epidermal growth factor, эпидермальный фактор роста. MSY — Mouse Y-box binding protein, Y-бокс-связывающий белок мышей. NLS — Nuclear localization signal, сигнал ядерной локализации. РАВР — Poly (A) binding protein, поли (А)-связывающий белок. PB — Processing bodies, тельца процессинга. PDB — Protein Data Bank, банк белковых структур. PDGF-BB — Platelet derived growth factor subunit В dimer, димерная субъединица В фактора роста из тромбоцитов SAXS — Small angle X-ray scattering, малоугловое рентгеновское рассеяние. SG — Stress granules, стресс-гранулы. TGF (3 — Tumor growth factor J3, фактор роста опухоли {3. YB-1 — Y-box binding protein 1, Y-бокс-связывающий белок 1.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. На основании компьютерного анализа и исследования вторичной структуры белка YB-1 методом кругового дихроизма показано, что значительная часть белка YB-1 не имеет регулярной вторичной структуры, стабилизированной водородными связями, и может быть неупорядоченной.

2. Исследование YB-1 методами дифференциальной микрокалориметрии и 'Н-ЯМР выявило, что в белке YB-1 кооперативной единицей плавления, обладающей жесткой третичной структурой, является только домен холодового шока, который претерпевает денатурационный переход как при нагревании, так и при охлаждении.

3. Гидродинамическими методами и методом малоуглового рентгеновского рассеяния показана высокая компактность белка YB-1 в растворе как в мономерной форме, так и в составе олигомеров. Показана непрочность ассоциатов YB-1 в растворе.

4. Методами атомно-силовой и электронной микроскопии обнаружено, что в условиях высокой ионной силы белок YB-1 образует фибриллы. С использованием различных фрагментов белка YB-1 было установлено, что за образование фибрилл отвечает CSD. При этом А/Р-домен стимулирует образование фибрилл, первая половина CTD подавляет фибриллообразование, а вторая половина CTD снимает блокирующее действие первой половины.

5. Обнаружено, что в условиях физиологической ионной силы фрагменты YB-1 без домена CTD способны образовывать амилоидоподобные фибриллы, а добавление полноразмерного CTD или только его первой половины блокирует фибриллообразование.

6. Исследование свойств фибрилл белка YB-1 и его фрагментов с помощью специфичных красителей, спектроскопии кругового дихроизма и рентгеновской дифракции показало, что фибриллы YB-1 являются амилоидоподобными.

7. Исследовано влияние катионов на фибриллообразование, предложена модель организации фибрилл. Установлено, что амилоидоподобные фибриллы YB-1 обладают низкой стабильностью и распадаются при понижении ионной силы раствора до физиологической.

БЛАГОДАРНОСТИ.

В заключение я приношу слова благодарности всем, кто помог мне выполнить данную работу. Прежде всего, я благодарен моему научному руководителю Льву Павловичу Овчинникову за школу научных исследований, поддержку и помощь в моих научных изысканиях. Неоценим его вклад и в написание текста диссертации.

Я искренне благодарен моему первому «микрошефу» Алексею Сорокину, который научил меня основным принципам работы в лаборатории, помог овладеть многими экспериментальными навыками и стал примером увлеченного и целеустремленного исследователя.

Огромную роль в этой работе сыграл Максим Скабкин, который начал изучение структуры УВ-1 в нашей лаборатории, а также оказал мне огромную поддержку в ходе работы. Кроме того, его профессиональное отношение к научной работе стало для меня отличным примером.

Я благодарю Диму Лябина, Ирину Елисееву, Надю Попову, Костю Чернова, Настю Селютину, Катю Ким, Диму Кретова, Дашу Мордовкину, Сашу Доронина и Лиру Нигматуллину за дружескую атмосферу и поддержку в течение совместных лет работы в лаборатории.

Спасибо Елене Алексеевне Соболевой и Нине Михайловне Гришиной за техническую помощь и создание уюта в лаборатории.

Я очень признателен Евгении Викторовне Серебровой за помощь в написании статей, автореферата и диссертационной работы.

Отдельные слова благодарности моим старшим коллегам Геннадию Васильевичу Семисотнову, Владимиру Васильевичу Филимонову и Игорю Николаевичу Сердюку, совместно с которыми была выполнена значительная часть работы.

Благодарю также всех сотрудников Института белка РАН, с которыми я работал и общался.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. В., Гене Г. П., Стромская Т. П., Рыбалкина Е. Ю., Сорокин А. В., Гурьянов С. Г., Овчинников Л. П., Ставровская А. А. (2007) Исследование роли белка YB-1 в лекарственной устойчивости опухолей молочной железы. Молекулярная медицина 1: 31−37.
  2. И. А., Ким Е. Р., Гурьянов С. Г., Овчинников Л. П., Лябин Д. Н. (2011) Y-бокс-связывающий белок 1 (YB-1) и его функции. Успехи биол. химии 51: 65−132.
  3. Л. Н., Гогинашвили А. И., Тер-Аванесян М. Д. (2008) Биологические функции амилоидов: факты и гипотезы. Молек. биология 42: 798−808.
  4. М. А., Скабкина О. В., Овчинников Л. П. (2004) Мультифункциональные белки с доменом холодового шока в регуляции экспрессии генов. Успехи биол. хим. 44: 3−52.
  5. S., Halfmann R., King О., Kapila A., Lindquist S. (2009) A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins. Cell 137: 146−158.
  6. А. Т., Rathgeb-Szabo K. (1999) An NMR investigation of solution aggregation reactions preceding the misassembly of acid-denatured cold shock protein A into fibrils. J. Mol. Biol. 291: 1191−1206.
  7. C. G., Takahashi R. H., Gouras G. K. (2006) /?-Amyloid accumulation impairs multivesicular body sorting by inhibiting the ubiquitin-proteasome system. J. Neurosci. 26: 4277−4288.
  8. S. A., Safak M., Gallia G. L., Sawaya В. E., Amini S., Khalili K. (1999) Interaction of YB-1 with human immunodeficiency virus type 1 Tat and TAR RNA modulates viral promoter activity. J. Gen. Virol. 80 (Pt 10): 2629−2638.
  9. Bader A. G., Felts K. A, Jiang N, Chang H. W., Vogt P. K. (2003) Y box-binding protein 1 induces resistance to oncogenic transformation by the phosphatidylinositol 3-kinase pathway. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 100: 12 384−12 389.
  10. Bader A. G, Vogt P. K. (2005) Inhibition of protein synthesis by Y box-binding protein 1 blocks oncogenic cell transformation. Mol. Cell. Biol. 25: 2095−2106.
  11. Bader A. G, Vogt P. K. (2008) Phosphorylation by Akt disables the anti-oncogenic activity of YB-1. Oncogene 27: 1179−1182.
  12. Bahadur R. P, Zacharias M. (2008) The interface of protein-protein complexes: analysis of contacts and prediction of interactions. Cell. Mol. Life Sci. 65: 1059−1072.
  13. Ban T, Hamada D, Hasegawa K, Naiki H, Goto Y. (2003) Direct observation of amyloid fibril growth monitored by thioflavin T fluorescence. J. Biol. Chem. 278: 16 462−16 465.
  14. I. V. (2007) Branched chain mechanism of polymerization and ultrastructure of prion protein amyloid fibrils. FEBSJ. 274: 3756−3765.
  15. G. (2003) Huntingtin aggregation and toxicity in Huntington’s disease. Lancet 361: 1642−1644.
  16. Baxa U, Cassese T, Kajava A. V, Steven A. C. (2006) Structure, function, and amyloidogenesis of fungal prions: filament polymorphism and prion variants. Adv. Protein Chem. 73: 125−180.
  17. Baxa U, Taylor K. L, Wall J. S, Simon M. N, Cheng N, Wickner R. B, Steven A. C. (2003) Architecture of Ure2p prion filaments: the N-terminal domains form a central core fiber. J. Biol. Chem. 278: 43 717−43 727.
  18. J. F., Theos A. C., Harper D. C., Tenza D., Raposo G., Marks M. S. (2003) Proprotein convertase cleavage liberates a fibrillogenic fragment of a resident glycoprotein to initiate melanosome biogenesis. J. Cell. Biol. 161: 521−533.
  19. G. (1972) Protein tightly bound to globin mRNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 47: 88−95.
  20. A. C., Champness J. N., Bricogne G., Staden R., Klug A. (1978) Protein disk of tobacco mosaic virus at 2.8 A resolution showing the interactions within and between subunits. Nature 276: 362−368.
  21. B., Tamburro A. M. (2002) Polyproline II structure in proteins: identification by chiroptical spectroscopies, stability, and functions. Chirality 14: 782−792.
  22. Boublik M., Bradbury E. M., Crane-Robinson C., Johns E. W. (1970) An investigation of the conformational changes of histone F2b by high resolution nuclear magnetic resonance. Eur. J. Biochem. 17: 151−159.
  23. P., Matsumoto K., Wolffe A. P. (1995) Sequence-specific RNA recognition by the Xenopus Y-box proteins. An essential role for the cold shock domain. J. Biol. Chem. 270: 28 297−28 303.
  24. E., Beychok S., Hardman K. D., Gurd F. R. (1965) Relative Conformations of Sperm Whale Metmyoglobin and Apomyoglobin in Solution. J. Biol. Chem. 240: 304−309.
  25. J. C., Angelini T., Tang J. X., Wong G. C. (2003) Ion multivalence and like-charge polyelectrolyte attraction. Phys. Rev. Lett. 91: 28 301.
  26. E. E., Esnault S., Bhattacharya S., Malter J. S. (2001) Y box-binding factor promotes eosinophil survival by stabilizing granulocyte-macrophage colony-stimulating factor mRNA. J Immunol 167: 5970−5976.
  27. B., Lansbury P. T. (2003) Protofibrils, pores, fibrils, and neurodegeneration: separating the responsible protein aggregates from the innocent bystanders. Annu. Rev. Neurosci. 26: 267−298.
  28. Chansky H. A., Hu M., Hickstein D. D., Yang L. (2001) Oncogenic TLS/ERG and EWS/Fli-1 fusion proteins inhibit RNA splicing mediated by YB-1 protein. Cancer Res. 61: 3586−3590.
  29. M. R., Robinson L. S., Pinkner J. S., Roth R., Heuser J., Hammar M., Normark S., Hultgren S. J. (2002) Role of Escherichia coli curli operons in directing amyloid fiber formation. Science 295: 851−855.
  30. B., Thurber K. R., Shewmaker F., Wickner R. B., Tycko R. (2009) Measurement of amyloid fibril mass-per-length by tilted-beam transmission electron microscopy. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 106: 14 339−14 344.
  31. C. Y., Gherzi R., Andersen J. S., Gaietta G., Jurchott K., Royer H. D., Mann M., Karin M. (2000) Nucleolin and YB-1 are required for JNK-mediated interleukin-2 mRNA stabilization during T-cell activation. Genes Dev. 14: 1236−1248.
  32. E., Kumita J. R., Woolley G. A., Kliger D. S. (2003) The kinetics of helix unfolding of an azobenzene cross-linked peptide probed by nanosecond time-resolved optical rotatory dispersion. J. Am. Chem. Soc. 125: 1 244 312 449.
  33. M., Margittai M., Chen J., Langen R. (2007) Investigation of a-synuclein fibril structure by site-directed spin labeling. J. Biol. Chem. 282: 24 970−24 979.
  34. N. N., Khalili K. (1995) Transcriptional regulation of human JC polyomavirus promoters by cellular proteins YB-1 and Pur a in glial cells. J. Virol 69: 5843−5848.
  35. K. G., Curmi P. A., Hamon L., Mechulam A., Ovchinnikov L. P., Pastre D. (2008a) Atomic force microscopy reveals binding of mRNA to microtubules mediated by two major mRNP proteins YB-1 and PABP. FEBS Lett. 582: 2875−2881.
  36. Chibi M., Meyer M., Skepu A., DJ G. R., Moolman-Smook J. C., Pugh D. J. (2008) RBBP6 interacts with multifunctional protein YB-1 through its RING finger domain, leading to ubiquitination and proteosomal degradation of YB-1. J. Mol. Biol. 384: 908−916.
  37. F., Dobson C. M. (2006) Protein misfolding, functional amyloid, and human disease. Annu. Rev. Biochem. 75: 333−366.
  38. L. S., Lambrusco L., Burrows J., Hunter J., Diamond P., Bert A. G., Vadas M. A., Goodall G. J. (2005) Phosphorylation of cold shock domain/Y-box proteins by ERK2 and GSK3(3 and repression of the human VEGF promoter. FEBSLett. 579: 5372−5378.
  39. Cortajarena A. L., Lois G., Sherman E., O’Hern C. S., Regan L., Haran G. (2008) Non-random-coil behavior as a consequence of extensive PPII structure in the denatured state. J. Mol. Biol. 382: 203−212.
  40. M. S., Baird J. P., Uversky V. N., Dunker A. K. (2005) Uncovering the unfoldome: enriching cell extracts for unstructured proteins by acid treatment. J. Proteome Res. 4: 1610−1618.
  41. M. S., Uversky V. N., Dunker A. K. (2008) Intrinsic disorder in scaffold proteins: getting more from less. Prog. Biophys. Mol. Biol. 98: 85 106.
  42. Das S., Chattopadhyay R., Bhakat K. K., Boldogh I., Kohno K., Prasad R., Wilson S. H., Hazra T. K. (2007) Stimulation of NEIL2-mediated oxidized base excision repair via YB-1 interaction during oxidative stress. J. Biol. Chem. 282: 28 474−28 484.
  43. G. W., Pielak G. J., Uversky V. N., Cortese M. S., Dunker A. K. (2008) Natively Disordered Proteins. In Protein Folding Handbook, pp 275 357. Wiley-VCH Verlag GmbH.
  44. E. K., Evdokimova V. M., Ovchinnikov L. P., Hershey J. W. (1997) Overexpression in COS cells of p50, the major core protein associated with mRNA, results in translation inhibition. Nucleic Acids Res. 25: 29 112 916.
  45. N., Zhou C., Villen J., Beausoleil S. A., Bakalarski C. E., Elledge S. J., Gygi S. P. (2008) A quantitative atlas of mitotic phosphorylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 105: 10 762−10 767.
  46. A. K., Ririe S. S., Swamynathan S. K., Weber K. T., Guntaka R. V. (1998) chk-YB-lb, a Y-box binding protein activates transcription from rat? 7(7) procollagen gene promoter. Biochem J. 336 (Pt 2): 373−379.
  47. Dooley S., Said H. M., Gressner A. M., Floege J., En-Nia A., Mertens P. R. (2006) Y-box protein-1 is the crucial mediator of antifibrotic interferon-y effects. J. Biol. Chem. 281: 1784−1795.
  48. A. K., Cortese M. S., Romero P., Iakoucheva L. M., Uversky V. N. (2005) Flexible nets. The roles of intrinsic disorder in protein interaction networks. FEBSJ. 272: 5129−5148.
  49. A. K., Obradovic Z. (2001) The protein trinity linking function and disorder. Nat. Biotechnol. 19: 805−806.
  50. Dutertre M., Sanchez G., De Cian M. C., Barbier J., Dardenne E., Gratadou L., Dujardin G., Le Jossic-Corcos C., Corcos L., Auboeuf D. (2010) Cotranscriptional exon skipping in the genotoxic stress response. Nat. Struct. Mol. Biol. 17: 1358−1366.
  51. H. J., Wright P. E. (2005) Intrinsically unstructured proteins and their functions. Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 6: 197−208.
  52. E. D., Glenner G. G. (1968) X-ray diffraction studies on amyloid filaments. JHistochem Cytochem 16: 673−677.
  53. D., Jucker M. (2012) The amyloid state of proteins in human diseases. Cell 148: 1188−1203.
  54. D. (2007) Characterizing residual structure in disordered protein states using nuclear magnetic resonance. Methods Mol. Biol. 350: 49−67.
  55. En-Nia A., Yilmaz E., Klinge U., Lovett D. H., Stefanidis I., Mertens P. R. (2005) Transcription factor YB-1 mediates DNA polymerase a gene expression. J. Biol. Chem. 280: 7702−7711.
  56. V., Ruzanov P., Anglesio M. S., Sorokin A. V., Ovchinnikov L. P., Buckley J., Triche T. J., Sonenberg N., Sorensen P. H. (2006) Aktmediated YB-1 phosphorylation activates translation of silent mRNA species. Mol. Cell. Biol 26: 277−292.
  57. V., Ruzanov P., Imataka H., Raught B., Svitkin Y., Ovchinnikov L. P., Sonenberg N. (2001) The major mRNA-associated protein YB-1 is a potent 5' cap-dependent mRNA stabilizer. EMBOJ. 20: 5491−5502.
  58. M., Forge V., Buder K., Kittler M., Dobson C. M., Diekmann S. (2003) Myoglobin forms amyloid fibrils by association of unfolded polypeptide segments. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 100: 15 463−15 468.
  59. L. A., Svergun D. I. (1987) Structure Analysis by Small-Angle X-Ray and Neutron Scattering, New York: Plenum Press.
  60. Ferreira S. T., Vieira M. N., De Felice F. G. (2007) Soluble protein oligomers as emerging toxins in Alzheimer’s and other amyloid diseases. IUBMB Life 59: 332−345.
  61. F. (1999) Analysis of protein aggregation kinetics. Methods Enzymol. 309: 256−274.
  62. A. L. (1995) Compact intermediate states in protein folding. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 24: 495−522.
  63. E. (1894) Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme. Ber. Dtsch. Chem. Ges. 27: 2985−2993.
  64. W. R., Taniuchi H., Anfinsen C. B. (1973) On the role of heme in the formation of the structure of cytochrome c. J. Biol. Chem. 248: 3188−3195.
  65. Flieger O., Engling A., Bucala R., Lue H., Nickel W., Bernhagen J. (2003) Regulated secretion of macrophage migration inhibitory factor is mediated by a non-classical pathway involving an ABC transporter. FEBS Lett. 551: 7886.
  66. Flocco M. M, Mowbray S. L. (1994) Planar stacking interactions of arginine and aromatic side-chains in proteins. J. Mol. Biol. 235: 709−717.
  67. Fowler D. M, Koulov A. V, Alory-Jost C, Marks M. S, Balch W. E, Kelly J. W. (2006) Functional amyloid formation within mammalian tissue. PLoS Biol. 4: e6.
  68. Furie B, Furie B. C. (1979) Conformation-specific antibodies as probes of the? -carboxyglutamic acid-rich region of bovine prothrombin. Studies of metal-induced structural changes. J. Biol. Chem. 254: 9766−9771.
  69. Gasset M, Baldwin M. A, Fletterick R. J, Prusiner S. B. (1993) Perturbation of the secondary structure of the scrapie prion protein under conditions that alter infectivity. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 90: 1−5.
  70. Gast K, Damaschun H, Eckert K, Schulze-Forster K, Maurer H. R, Muller-Frohne M, Zirwer D, Czarnecki J, Damaschun G. (1995) Prothymosin a: a biologically active protein with random coil conformation. Biochemistry 34: 13 211−13 218.
  71. Gessner C, Woischwill C, Schumacher A, Liebers U, Kuhn H, Stiehl P, Jiirchott K, Royer H. D, Witt C, Wolff G. (2004) Nuclear YB-1 expression as a negative prognostic marker in nonsmall cell lung cancer. Eur. Respir. J. 23: 14−19.
  72. Gilks N, Kedersha N, Ayodele M, Shen L, Stoecklin G, Dember L. M, Anderson P. (2004) Stress granule assembly is mediated by prion-like aggregation of TIA-1. Mol. Biol. Cell 15: 5383−5398.
  73. Gimenez-Bonafe P, Fedoruk M. N, Whitmore T. G, Akbari M, Ralph J. L, Ettinger S, Gleave M. E, Nelson C. C. (2004) YB-1 is upregulated during prostate cancer tumor progression and increases P-glycoprotein activity. Prostate 59: 337−349.
  74. F., Davies H. G., Braun R. E. (2001) MSY2 and MSY4 bind a conserved sequence in the 3' untranslated region of protamine 1 mRNA in vitro and in vivo. Mol. Cell. Biol. 21: 7010−7019.
  75. O., Kratky O. (eds) (1982) Small angle X-ray scattering. London: Academic Press.
  76. Gowri Shankar B. A., Sarani R., Michael D., Mridula P., Ranjani C. V., Sowmiya G., Vasundhar B., Sudha P., Jeyakanthan J., Velmurugan D., Sekar K. (2007) Ion pairs in non-redundant protein structures. J. Biosci. 32: 693 704.
  77. C. E., Deeley R. G. (1993) Cloning and characterization of chicken YB-1: regulation of expression in the liver. Mol. Cell. Biol. 13: 4186−4196.
  78. P., Marahiel M. A. (1994) The major cold shock protein of Bacillus subtilis CspB binds with high affinity to the ATTGG- and CCAAT sequences in single stranded oligonucleotides. FEBSLett. 338: 157−160.
  79. J., Riek R. (2010) Biology of amyloid: structure, function, and regulation. Structure 18: 1244−1260.
  80. Guo Z., Eisenberg D. (2006) Runaway domain swapping in amyloid-like fibrils of T7 endonuclease I. Proc. Natl Acad. Sci. U. S. A. 103: 8042−8047.
  81. G., Ladizhansky V., Boggs J. M. (2009) Structural polymorphism and multifunctionality of myelin basic protein. Biochemistry 48: 8094−8104.
  82. Hartmuth K., Urlaub H., Vornlocher H. P., Will C. L., Gentzel M., Wilm M" Luhrmann R. (2002) Protein composition of human prespliceosomes isolated by a tobramycin affinity-selection method. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99: 16 719−16 724.
  83. H., Uchiumi T., Fukuda T., Ashizuka M., Kohno K., Kuwano M., Sekiguchi M. (2002) Binding capacity of human YB-1 protein for RNA containing 8-oxoguanine. Biochemistry 41: 12 739−12 744.
  84. He B., Wang K., Liu Y., Xue B., Uversky V. N., Dunker A. K. (2009) Predicting intrinsic disorder in proteins: an overview. Cell Res. 19: 929−949
  85. K., Inagaki Y., Fujimori K., Nakao A., Kaneko H., Nakatsuka I. (2003 a) Interferon-y interferes with transforming growth factor-(3 signalingthrough direct interaction of YB-1 with Smad3. J. Biol. Chem. 278: 4 347 043 479.
  86. K., Inagaki Y., Suzuki N., Mitsui S., Mauviel A., Kaneko H., Nakatsuka I. (2003b) Y-box-binding protein YB-1 mediates transcriptional repression of human a2(I) collagen gene expression by interferon-}*. J. Biol. Chem. 278: 5156−5162.
  87. C., Sawyer L. (1993) Caseins as rheomorphic proteins: interpretation of primary and secondary structures of the aSl-, (3- and k-caseins. J. Chem. Soc. Faraday Trans. 89: 2683−2692.
  88. C., Knight D. A., Hananeia L., Sheard P., Risk J., Lasham A., Royds J. A., Braithwaite A. W. (2005) Y-box factor YB1 controls p53 apoptotic function. Oncogene 24: 8314−8325.
  89. D. P., Fink A. L., Uversky V. N. (2008) Structural characteristics of a-synuclein oligomers stabilized by the flavonoid baicalein. J. Mol. Biol. 383: 214−223.
  90. G., Hofweber R., Kremer W., Kalbitzer H. R. (2007) Structure and function of bacterial cold shock proteins. Cell. Mol. Life Set 64: 1457−1470.
  91. Huang J., Tan P. H., Li K. B., Matsumoto K., Tsujimoto M., Bay B. H. (2005) Y-box binding protein, YB-1, as a marker of tumor aggressiveness and response to adjuvant chemotherapy in breast cancer. Int. J. Oncol. 26: 607 613.
  92. L. M., Brown C. J., Lawson J. D., Obradovic Z., Dunker A. K. (2002) Intrinsic disorder in cell-signaling and cancer-associated proteins. J. Mol. Biol. 323: 573−584.
  93. Y., Kishimoto A., Hirao J., Yoshida M., Taguchi H. (2001) Strong growth polarity of yeast prion fiber revealed by single fiber imaging. J. Biol. Chem. 276: 35 227−35 230.
  94. Isbell D. T., Du S, Schroering A. G., Colombo G., Shelling J. G. (1993) Metal ion binding to dog osteocalcin studied by! H NMR spectroscopy. Biochemistry 32: 11 352−11 362.
  95. R., Kozak M., Abrahamson M., Grubb A., Jaskolski M. (2005) 3D domain-swapped human cystatin C with amyloidlike intermolecular (3-sheets. Proteins 61: 570−578.
  96. M., Jurchott K., Karawajew L., Royer H. (2000) Y-box factor YB-1 is associated with the centrosome during mitosis. Gene Function & Disease 1: 57−59.
  97. R. H., Bennagi R., Martin J., Phillips A. O., Redman J. E., Fraser D. J. (2010) A conserved stem loop motif in the 5'untranslated region regulates transforming growth factor-^ translation. PLoS One 5: el2283.
  98. Jiang W., Hou Y., Inouye M. (1997) CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone. J. Biol. Chem. 272: 196−202.
  99. J. L., Guijarro J. I., Orlova E., Zurdo J., Dobson C. M., Sunde M., Saibil H. R. (1999) Cryo-electron microscopy structure of an SH3 amyloid fibril and model of the molecular packing. EMBO J. 18: 815−821.
  100. J. L., Nettleton E. J., Bouchard M., Robinson C. V., Dobson C. M., Saibil H. R. (2002) The protofilament structure of insulin amyloid fibrils. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99: 9196−9201.
  101. Johnson G. D., Davidson R. S., McNamee K. C., Russell G., Goodwin D., Holborow E. J. (1982) Fading of immunofluorescence during microscopy: a study of the phenomenon and its remedy. J. Immunol. Methods 55: 231−242.
  102. A., Bamann C., Kremer W., Kalbitzer H. R., Brunner E. (2004) High-temperature solution NMR structure of 7wCsp. Protein Sci. 13: 342−350.
  103. F. (1950) Heterogeneity of the Binding Sites of Bovine Serum Albumin. J. Am. Chem. Soc. 72: 2705−2713.
  104. N., Anderson P. (2007) Mammalian stress granules and processing bodies. Methods Enzymol. 431: 61−81.
  105. Kelm R. J., Jr., Elder P. K., Getz M. J. (1999) The single-stranded DNA-binding proteins, Pura, Pur/?, and MSY1 specifically interact with an exon 3-derived mouse vascular smooth muscle a-actin messenger RNA sequence. J. Biol. Chem. 274: 38 268−38 275.
  106. Khandelwal P., Padala M. K., Cox J., Guntaka R. V. (2009) The N-terminal domain of Y-box binding protein-1 induces cell cycle arrest in G2/M phase by binding to cyclin Dl. Int. J. Cell Biol 2009: 243 532.
  107. K., Wieligmann K., Meinhardt J., Hortschansky P., Richter W., Fandrich M. (2007) Effect of different salt ions on the propensity of aggregation and on the structure of Alzheimer’s A(3(l-40) amyloid fibrils. J. Mol. Biol. 373: 1321−1333.
  108. C. P., Spronk C. A., Lasonder E., Hoffmann A., Vuister G. W., Grzesiek S., Hilbers C. W. (2002) The solution structure and DNA-binding properties of the cold-shock domain of the human Y-box protein YB-1. J. Mol. Biol. 316: 317−326.
  109. C. P., Tessari M., Vuister G. W., Hilbers C. W. (2004) Cold shock domain of the human Y-box protein YB-1. Backbone dynamics and equilibrium between the native state and a partially unfolded state. Biochemistry 43: 10 237−10 246.
  110. Koike K., Uchiumi T., Ohga T., Toh S., Wada M., Kohno K., Kuwano M. (1997) Nuclear translocation of the Y-box binding protein by ultraviolet irradiation. FEBS Lett. 417: 390−394.
  111. S., Medeot E., Guccione E., Krmac H., Zara I., Martinelli V., Valle G., Faulkner G. (2004) The Ankrd2 protein, a link between the sarcomere and the nucleus in skeletal muscle. J. Mol. Biol. 339: 313−325.
  112. S. L., Marin M., Rose K. M., Bystrom C., Kabat D. (2006) The anti-MV-1 editing enzyme APOBEC3G binds HIV-1 RNA and messenger RNAs that shuttle between polysomes and stress granules. J. Biol. Chem. 281: 29 105−29 119.
  113. W., Schuler B., Harrieder S., Geyer M., Gronwald W., Welker C., Jaenicke R., Kalbitzer H. R. (2001) Solution NMR structure of the cold-shock protein from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima. Eur. J. Biochem. 268: 2527−2539.
  114. R., Lindquist S. L. (2005) Structural insights into a yeast prion illuminate nucleation and strain diversity. Nature 435: 765−772.
  115. Kryndushkin D. S., Alexandrov I. M., Ter-Avanesyan M. D., Kushnirov V. V. (2003) Yeast PS7+. prion aggregates are formed by small Sup35 polymers fragmented by Hspl04. J. Biol. Chem. 278: 49 636−49 643.
  116. M., Sommerville J. (1994) Binding of Y-box proteins to RNA: involvement of different protein domains. Nucleic Acids Res.22: 5582−5589.
  117. D. (1992) RNP-1, an RNA-binding motif is conserved in the DNA-binding cold shock domain. Nucleic Acids Res. 20: 2861−2864.
  118. A., Lindridge E., Rudert F., Onrust R., Watson J. (2000) Regulation of the human fas promoter by YB-1, Pura and AP-1 transcription factors. Gem? 252: 1−13.
  119. H. A., Aljabari B., Sigurdsson E. M., Metz C. N., Leng L., Callaway D. J., Bucala R. (2005) Amyloid fibril formation by macrophage migration inhibitory factor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 338: 973−980.
  120. Lee B. J., Cansizoglu A. E., Suel K. E., Louis T. H., Zhang Z., Chook Y. M. (2006) Rules for nuclear localization sequence recognition by karyopherin|32. Cell 126: 543−558.
  121. Lenz J., Okenquist S. A., LoSardo J. E., Hamilton K. K., Doetsch P. W. (1990) Identification of a mammalian nuclear factor and human cDNA-encoded proteins that recognize DNA containing apurinic sites. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 87: 3396−3400.
  122. Li J., Hawkins I. C., Harvey C. D., Jennings J. L., Link A. J., Patton J. G. (2003) Regulation of alternative splicing by SRrp86 and its interacting proteins. Mol. Cell. Biol. 23: 7437−7447.
  123. Li W. W., Hsiung Y., Wong V., Galvin K., Zhou Y., Shi Y., Lee A. S. (1997) Suppression of grp78 core promoter element-mediated stress induction by the dbpA and dbpB (YB-1) cold shock domain proteins. Mol. Cell. Biol. 17: 6168.
  124. Li X., Romero P., Rani M., Dunker A. K., Obradovic Z. (1999) Predicting Protein Disorder for N-, C-, and Internal Regions. Genome Inform. Ser. Workshop Genome Inform. 10: 30−40.
  125. L. Y. (1998) NMR structural studies of glutathione S-transferase. Cell. Mol. Life Sci.54: 359−362.
  126. L. S., Selector L. Y., Kline R. P. (1992) Statistical properties predicted by the ball and chain model of channel inactivation. Biophys J. 63: 1579−1585.
  127. Liu J., Sato C., Cerletti M., Wagers A. (2010) Notch signaling in the regulation of stem cell self-renewal and differentiation. Curr. Top. Dev. Biol. 92: 367−409.
  128. Liu W., Rui H., Wang J., Lin S., He Y., Chen M., Li Q., Ye Z., Zhang S., Chan S. C., Chen Y. G., Han J., Lin S. C. (2006) Axin is a scaffold protein in TGF-(3 signaling that promotes degradation of Smad7 by Arkadia. EMBO J. 25: 1646−1658.
  129. M. M., Makhatadze G. I. (2000) Major cold shock proteins, CspA from Escherichia coli and CspB from Bacillus subtilis, interact differently with single-stranded DNA templates. Biochim. Biophys. Acta 1479: 196−202.
  130. M. M., Yutani K., Makhatadze G. I. (1999) Interactions of the major cold shock protein of Bacillus subtilis CspB with single-stranded DNA templates of different base composition. J. Biol. Chem. 274: 33 601−33 608.
  131. D. H., Cheng S., Cape L., Pollock A. S., Mertens P. R. (2010) YB-1 alters MT1-MMP trafficking and stimulates MCF-7 breast tumor invasion and metastasis. Biochem. Biophys. Res. Commun. 398: 482−488.
  132. Lu Z. H., Books J. T., Ley T. J. (2005) YB-1 is important for late-stage embryonic development, optimal cellular stress responses, and the prevention of premature senescence. Mol. Cell. Biol. 25: 4625−4637.
  133. Luca S., Yau W. M., Leapman R., Tycko R. (2007) Peptide conformation and supramolecular organization in amylin fibrils: constraints from solid-state NMR. Biochemistry 46: 13 505−13 522.
  134. K., Westermark G. T., Olsen A., Westermark P. (2005) Protein fibrils in nature can enhance amyloid protein A amyloidosis in mice: Cross-seeding as a disease mechanism. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 102: 60 986 102.
  135. Lutz M., Wempe F., Bahr I., Zopf D., von Melchner H. (2006) Proteasomal degradation of the multifunctional regulator YB-1 is mediated by an F-Box protein induced during programmed cell death. FEBSLett. 580: 3921−3930.
  136. Macario A. J., Conway de Macario E. (2005) Sick chaperones, cellular stress, and disease. N. Engl. J. Med. 353: 1489−1501.
  137. MacDonald G. H., Itoh-Lindstrom Y., Ting J. P. (1995) The transcriptional regulatory protein, YB-1, promotes single-stranded regions in the DRA promoter. J. Biol. Chem. 270: 3527−3533.
  138. Maddelein M. L., Dos Reis S., Duvezin-Caubet S., Coulary-Salin B., Saupe S. J. (2002) Amyloid aggregates of the HET-s prion protein are infectious. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 99: 7402−7407.
  139. G. I., Marahiel M. A. (1994) Effect of pH and phosphate ions on self-association properties of the major cold-shock protein from Bacillus subtilis. Protein Sci. 3: 2144−2147.
  140. Manival X., Ghisolfi-Nieto L., Joseph G., Bouvet P., Erard M. (2001) RNA-binding strategies common to cold-shock domain- and RNA recognition motif-containing proteins. Nucleic Acids Res. 29: 2223−2233.
  141. K., Tanaka K. J., Tsujimoto M. (2005) An acidic protein, YBAP1, mediates the release of YB-1 from mRNA and relieves the translational repression activity ofYB-1. Mol. Cell. Biol. 25: 1779−1792.
  142. McGlinchey R. P., Gruschus J. M., Nagy A., Lee J. C. (2011) Probing fibril dissolution of the repeat domain of a functional amyloid, Pmell7, on the microscopic and residue level. Biochemistry 50: 10 567−10 569.
  143. McGlinchey R. P., Shewmaker F., McPhie P., Monterroso B., Thurber K., Wickner R. B. (2009) The repeat domain of the melanosome fibril protein Pmell7 forms the amyloid core promoting melanin synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 106: 13 731−13 736.
  144. G., Bellotti V. (2003) Molecular mechanisms of amyloidosis. N. Engl. J. Med. 349: 583−596.
  145. Mertens P. R., Alfonso-Jaume M. A., Steinmann K., Lovett D. H. (1998) A synergistic interaction of transcription factors AP2 and YB-1 regulates gelatinase A enhancer-dependent transcription. J. Biol. Chem. 273: 3 295 732 965.
  146. Mertens P. R., Alfonso-Jaume M. A., Steinmann K., Lovett D. H. (1999) YB-1 regulation of the human and rat gelatinase A genes via similar enhancer elements. J. Am. Soc. Nephrol. 10: 2480−2487.
  147. P. R., Harendza S., Pollock A. S., Lovett D. H. (1997) Glomerular mesangial cell-specific transactivation of matrix metalloproteinase 2 transcription is mediated by YB-1. J. Biol. Chem. 272: 22 905−22 912.
  148. W. B., Korneyeva N. L., Berezin Y. V., Ovchinnikov L. P. (1989) A special repressor/activator system controls distribution of mRNA between translationally active and inactive mRNPs in rabbit reticulocytes. FEBS Lett. 258: 227−229.
  149. W. B., Maidebura I. P., Ovchinnikov L. P. (1993) Purification and characterization of the major 50-kDa repressor protein from cytoplasmic mRNP of rabbit reticulocytes. Eur. J. Biochem. 212: 633−638.
  150. W. B., Ovchinnikov L. P. (1992) Role of cytoplasmic mRNP proteins in translation. Biochimie 74: 477−483.
  151. W. B., Volyanik E. V., Korneyeva N. L., Berezin Y. V., Ovchinnikov L. P. (1990) Cytoplasmic mRNP proteins affect mRNA translation. Mol. Biol. Rep. 14: 65−67.
  152. H., Horn D. M., Tang N., Mathivanan S., Pandey A. (2007) Global proteomic profiling of phosphopeptides using electron transfer dissociation tandem mass spectrometry. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 104: 2199−2204.
  153. K. C., Quaresma A. J., Maehnss K., Kobarg J. (2003) Identification and characterization of proteins that selectively interact with isoforms of the mRNA binding protein AUF1 (hnRNP D). Biol. Chem. 384: 25−37.
  154. Morel C, Kayibanda B, Scherrer K. (1971) Proteins associated with globin messenger RNA in avian erythroblasts: Isolation and comparison with the proteins bound to nuclear messenger-like RNA. FEBS Lett. 18: 84−88.
  155. Morris A. M, Watzky M. A, Finke R. G. (2009) Protein aggregation kinetics, mechanism, and curve-fitting: a review of the literature. Biochim. Biophys. Acta 1794: 375−397.
  156. Mueller U, Perl D, Schmid F. X, Heinemann U. (2000) Thermal stability and atomic-resolution crystal structure of the Bacillus caldolyticus cold shock protein. J. Mol. Biol. 297: 975−988.
  157. Mukhopadhyay S, Krishnan R, Lemke E. A, Lindquist S, Deniz A. A. (2007) A natively unfolded yeast prion monomer adopts an ensemble of collapsed and rapidly fluctuating structures. Proc. Natl Acad. Sci. U. S. A. 104: 2649−2654.
  158. Munishkina L. A, Henriques J, Uversky V. N, Fink A. L. (2004) Role of protein-water interactions and electrostatics in a-synuclein fibril formation. Biochemistry 43: 3289−3300.
  159. Murphy K. P, Freire E. (1992) Thermodynamics of structural stability and cooperative folding behavior in proteins. Adv. Protein Chem. 43: 313−361.
  160. M. T. (1994) Nucleic acid-binding properties of the Xenopus oocyte Y box protein mRNP3+4. Biochemistry 33: 13 910−13 917.
  161. Nashchekin D, Zhao J., Visa N, Daneholt B. (2006) A novel Dedl-like RNA helicase interacts with the Y-box protein ctYB-1 in nuclear mRNP particles and in polysomes. J. Biol. Chem. 281: 14 263−14 272.
  162. Nelson R, Eisenberg D. (2006) Structural models of amyloid-like fibrils. Adv. Protein Chem. 73: 235−282.
  163. Nelson R, Sawaya M. R, Balbirnie M, Madsen A. 0, Riekel C, Grothe R, Eisenberg D. (2005) Structure of the cross-(3 spine of amyloid-like fibrils. Nature 435: 773−778.
  164. Neves M. A. C, Yeager M, Abagyan R. (2012) Unusual arginine formations in protein function and assembly: rings, strings, and stacks. J. Phys. Chem. B 116: 7006−7013.
  165. M. R. (2004) Techniques to study amyloid fibril formation in vitro. Methods 34: 151−160.
  166. R. A. (2006) Autophagy in neurodegenerative disease: friend, foe or turncoat? Trends Neurosci. 29: 528−535.
  167. S., Atsumi M., Kobayashi S. (2009) HSP60 interacts with YB-1 and affects its polysome association and subcellular localization. Biochem. Biophys. Res. Commun. 385: 545−550.
  168. H., Chiyoda T., Endo E., Yano M., Hayakawa Y., Sakaguchi M., Darnell R. B., Okano H. J., Okano H. (2004) Sox21 is a repressor of neuronal differentiation and is antagonized by YB-1. Neurosci. Lett. 358: 157−160.
  169. T., Uchiumi T., Makino Y., Koike K., Wada M., Kuwano M., Kohno K. (1998) Direct involvement of the Y-box binding protein YB-1 in genotoxic stress-induced activation of the human multidrug resistance 1 gene. J. Biol. Chem. 273: 5997−6000.
  170. Okamoto T., Izumi H., Imamura T., Takano H., Ise T., Uchiumi T., Kuwano M., Kohno K. (2000) Direct interaction of p53 with the Y-box binding protein, YB-1: a mechanism for regulation of human gene expression. Oncogene 19: 6194−6202.
  171. C. J., Cheng Y., Cortese M. S., Brown C. J., Uversky V. N., Dunker A. K. (2005) Comparing and combining predictors of mostly disordered proteins. Biochemistry 44: 1989−2000.
  172. A., Ippel J. H., Wijmenga S. S., Lundgren E., Ohman A. (2004) Probing solvent accessibility of transthyretin amyloid by solution NMR spectroscopy. J. Biol. Chem. 279: 5699−5707.
  173. J. V., Blagoev B., Gnad F., Macek B., Kumar C., Mortensen P., Mann M. (2006) Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks. Cell 127: 635−648.
  174. H., Kino Y., Morita T., Futai E., Sasagawa N., Ishiura S. (2008) MBNL1 associates with YB-1 in cytoplasmic stress granules. J. Neurosci. Res. 86: 1994−2002.
  175. Ono K., Condron M. M" Teplow D. B. (2009) Structure-neurotoxicity relationships of amyloid (3-protein oligomers. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 106: 14 745−14 750.
  176. L. Z., Weissman J. S. (2002) The utility of prions. Dev. Cell 2: 143−151.
  177. M., King R. D. (2000) Cascaded multiple classifiers for secondary structure prediction. Protein Sci. 9: 1162−1176.
  178. S. M., Harris E. (2007) Y box-binding protein-1 binds to the dengue virus 3'-untranslated region and mediates antiviral effects. J. Biol. Chem. 282: 30 497−30 508.
  179. D., Mueller U., Heinemann U., Schmid F. X. (2000) Two exposed amino acid residues confer thermostability on a cold shock protein. Nat. Struct. Biol. 7: 380−383.
  180. D., Welker C., Schindler T., Schroder K., Marahiel M. A., Jaenicke R., Schmid F. X. (1998) Conservation of rapid two-state folding in mesophilic, thermophilic and hyperthermophilic cold shock proteins. Nat. Struct. Biol. 5: 229−235.
  181. Petkova A. T., Buntkowsky G., Dyda F., Leapman R. D., Yau W. M., Tycko R. (2004) Solid state NMR reveals a pH-dependent antiparallel P-sheet registry in fibrils formed by a |3-amyloid peptide. J. Mol. Biol. 335: 247−260
  182. S. A., Makhatadze G. I. (2000) Contribution of proton linkage to the thermodynamic stability of the major cold-shock protein of Escherichia coli CspA. Protein Sci. 9: 387−394.
  183. S., Inouye M. (1999) Sequence-selective interactions with RNA by CspB, CspC and CspE, members of the CspA family of Escherichia coli. Mol. Microbiol. 33: 1004−1014.
  184. E. T., Morimoto R. I., Dillin A., Kelly J. W., Balch W. E. (2009) Biological and chemical approaches to diseases of proteostasis deficiency. Annu. Rev. Biochem. 78: 959−991.
  185. P. L. (1990) Cold denaturation of proteins. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 25: 281−305.
  186. P. L., Makhatadze G. I. (1990) Heat capacity of proteins. II. Partial molar heat capacity of the unfolded polypeptide chain of proteins: protein unfolding effects. J. Mol. Biol. 213: 385−391.
  187. O. B. (1995) Molten globule and protein folding. Adv. Protein. Chem. 47: 83−229.
  188. Radivojac P., Vucetic S., O’Connor T. R., Uversky V. N., Obradovic Z., Dunker A. K. (2006) Calmodulin signaling: analysis and prediction of a disorder-dependent molecular recognition. Proteins 63: 398−410.
  189. Raj G. V., Safak M., MacDonald G. H., Khalili K. (1996) Transcriptional regulation of human polyomavirus JC: evidence for a functional interaction between RelA (p65) and the Y-box-binding protein, YB-1. J. Virol. 70: 59 445 953.
  190. T. B., Yang L., Conrad E. U., 3rd, Mandahl N., Chansky H. A. (2002) RNA splicing mediated by YB-1 is inhibited by TLS/CHOP in human myxoid liposarcoma cells. J. Orthop. Res. 20: 723−729.
  191. A., Davidson A. R., Deber C. M. (2005) The structure of «unstructured» regions in peptides and proteins: role of the polyproline II helix in protein folding and recognition. Biopolymers 80: 179−185.
  192. T., Raffetseder U., Frye B. C., Djudjaj S., Muhlenberg P. J., Eitner F., Lendahl U., Bernhagen J., Dooley S., Mertens P. R. (2009) YB-1 acts as a ligand for Notch-3 receptors and modulates receptor activation. J. Biol. Chem. 284: 26 928−26 940.
  193. Receveur-Brechot V., Bourhis J. M., Uversky V. N., Canard B., Longhi S. (2006) Assessing protein disorder and induced folding. Proteins 62: 24−45
  194. C., Maddelein M. L., Siemer A. B., Liihrs T., Ernst M., Meier B. H., Saupe S. J., Riek R. (2005) Correlation of structural elements and infectivity of the HET-s prion. Nature 435: 844−848.
  195. Romero, Obradovic, Dunker K. (1997) Sequence Data Analysis for Long Disordered Regions Prediction in the Calcineurin Family. Genome Inform. Ser. Workshop Genome Inform. 8: 110−124.
  196. Ruiz-Sanz J., Simoncsits A., Toro I., Pongor S., Mateo P. L., Filimonov V. V. (1999) A thermodynamic study of the 434-repressor N-terminal domain and of its covalently linked dimers. Eur. J. Biochem. 263: 246−253.
  197. Rush J, Moritz A, Lee K. A, Guo A, Goss V. L, Spek E. J, Zhang H, Zha X. M, Polakiewicz R. D., Comb M. J. (2005) Immunoaffinity profiling of tyrosine phosphorylation in cancer cells. Nat. Biotechnol. 23: 94−101.
  198. Ruzanov P. V, Evdokimova V. M, Korneeva N. L, Hershey J. W, Ovchinnikov L. P. (1999) Interaction of the universal mRNA-binding protein, p50, with actin: a possible link between mRNA and microfilaments. J. Cell Sci. 112 (Pt 20): 3487−3496.
  199. Safak M., Gallia G. L, Ansari S. A, Khalili K. (1999a) Physical and functional interaction between the Y-box binding protein YB-1 and human polyomavirus JC virus large T antigen. J. Virol. 73: 10 146−10 157.
  200. Safak M, Gallia G. L, Khalili K. (1999b) Reciprocal interaction between two cellular proteins, Рига and YB-1, modulates transcriptional activity of JCVcy in glial cells. Mol. Cell. Biol. 19: 2712−2723.
  201. Saji H, Toi M, Saji S, Koike M, Kohno K, Kuwano M. (2003) Nuclear expression of YB-1 protein correlates with P-glycoprotein expression in human breast carcinoma. Cancer Lett. 190: 191−197.
  202. Sakono M, Zako T. (2010) Amyloid oligomers: formation and toxicity of AD oligomers. FEBS J. 277: 1348−1358.
  203. Sambashivan S, Liu Y, Sawaya M. R, Gingery M, Eisenberg D. (2005) Amyloid-like fibrils of ribonuclease A with three-dimensional domain-swapped and native-like structure. Nature 437: 266−269.
  204. Sandal M, Valle F, Tessari I, Mammi S, Bergantino E, Musiani F, Brucale M, Bubacco L, Samori B. (2008) Conformational equilibria in monomeric а-synuclein at the single-molecule level. PLoS Biol. 6: e6.
  205. P. (2000) Size-distribution analysis of macromolecules by sedimentation velocity ultracentrifugation and lamm equation modeling. Biophys. J. 78: 1606−1619.
  206. Schweers O, Schonbrunn-Hanebeck E, Marx A, Mandelkow E. (1994) Structural studies of tau protein and Alzheimer paired helical filaments show no evidence for-structure. J. Biol. Chem. 269: 24 290−24 297.
  207. Seeger M. A, Zhang Y, Rice S. E. (2012) Kinesin tail domains are intrinsically disordered. Proteins, in press.
  208. Serber Z., Selenko P., Hansel R., Reckel S., Lohr F., Ferrell J. E., Jr., Wagner G., Dotsch V. (2006) Investigating macromolecules inside cultured and injected cells by in-cell NMR spectroscopy. Nat. Protoc. 1: 2701−2709.
  209. I. N., Zaccai N. R., Zaccai J. (2007) Methods in Molecular Biophysics. Structure, Dynamics, Function, Cambridge: Cambridge University Press.
  210. L. C., Fraser P. E., Sunde M. (1999) X-ray fiber diffraction of amyloid fibrils. Methods Enzymol. 309: 526−536.
  211. Shewmaker F., McGlinchey R. P., Thurber K. R., McPhie P., Dyda F., Tycko R., Wickner R. B. (2009) The functional curli amyloid is not based on inregister parallel /?-sheet structure. J. Biol. Chem. 284: 25 065−25 076.
  212. Shewmaker F., McGlinchey R. P., Wickner R. B. (2011) Structural insights into functional and pathological amyloid. J. Biol. Chem. 286: 16 533−16 540.
  213. K., Takano H., Nakayama Y., Okazaki K., Nagata N., Izumi H., Uchiumi T., Kuwano M., Kohno K., Itoh H. (1999) Enhanced coexpression of YB-1 and DNA topoisomerase Ila genes in human colorectal carcinomas. Int. J. Cancer 83: 732−737.
  214. M., Yokomizo A., Itsumi M., Uchiumi T., Tada Y., Song Y., Kashiwagi E., Masubuchi D., Naito S. (2011) Twistl and Y-box-binding protein-1 promote malignant potential in bladder cancer cells. BJU Int. 108: El 42−149.
  215. T., Cohen A. S. (1965) Structure of amyloid fibrils after negative staining and high-resolution electron microscopy. Nature 206: 737−738.
  216. M., Schullery D. S., Suzuki H., Higaki Y., Bomsztyk K. (2000) Interaction of two multifunctional proteins. Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein K and Y-box-binding protein. J. Biol. Chem. 275: 1 549 815 503.
  217. Si K., Choi Y. B., White-Grindley E., Majumdar A., Kandel E. R. (2010) Aplysia CPEB can form prion-like multimers in sensory neurons that contribute to long-term facilitation. Cell 140: 421−435.
  218. Si K., Lindquist S., Kandel E. R. (2003) A neuronal isoform of the Aplysia CPEB has prion-like properties. Cell 115: 879−891.
  219. D. J., Hoffman D. W. (2003) NMR structure of an archaeal homologue of ribonuclease P protein Rpp29. Biochemistry 42: 13 541−13 550.
  220. P., Atkins E. (2005) New model for crystalline polyglutamine assemblies and their connection with amyloid fibrils. Biomacromolecules 6: 425−432.
  221. M. A., Evdokimova V., Thomas A. A., Ovchinnikov L. P. (2001) The major messenger ribonucleoprotein particle protein p50 (YB-l) promotes nucleic acid strand annealing. J. Biol. Chem. 276: 44 841−44 847.
  222. M. A., Kiselyova O. I., Chernov K. G., Sorokin A. V., Dubrovin E. V., Yaminsky I. V., Vasiliev V. D., Ovchinnikov L. P. (2004) Structural organization of mRNA complexes with major core mRNP protein YB-1. Nucleic Acids Res. 32: 5621−5635.
  223. O. V., Lyabin D. N., Skabkin M. A., Ovchinnikov L. P. (2005) YB-1 autoregulates translation of its own mRNA at or prior to the step of 40S ribosomal subunit joining. Mol. Cell. Biol. 25: 3317−3323.
  224. O. V., Skabkin M. A., Popova N. V., Lyabin D. N., Penalva L. O., Ovchinnikov L. P. (2003) Poly(A)-binding protein positively affects YB-1 mRNA translation through specific interaction with YB-1 mRNA. J. Biol. Chem. 278: 18 191−18 198.
  225. A., Doller A., Huth A., Kahne T., Persson P. B., Thiele B. J. (2003) Posttranscriptional control of renin synthesis: identification of proteins interacting with renin mRNA 3'-untranslated region. Circ. Res. 92: 419−427.
  226. N., Baralle M., Buratti E., Baralle F. E. (2008) The pathological splicing mutation c.6792C>G in NF1 exon 37 causes a change of tenancy between antagonistic splicing factors. FEBS Lett. 582: 2231−2236.
  227. N., Woody R. W. (1994) Poly(Pro)II helices in globular proteins: identification and circular dichroic analysis. Biochemistry 33: 10 022−10 025.
  228. U., Bergmann S., Scheffer G. L., Scheper R. J., Royer H. D., Schlag P. M., Walther W. (2005) YB-1 facilitates basal and 5-fluorouracil-inducible expression of the human major vault protein (MVP) gene. Oncogene 24: 3606−3618.
  229. E., Rysavy R., Babul G. (1972) The conformation of horse heart apocytochrome c. J. Biol. Chem. 247: 8074−8077.
  230. Stenina O. I., Shaneyfelt K. M., DiCorleto P. E. (2001) Thrombin induces the release of the Y-box protein dbpB from mRNA: a mechanism of transcriptional activation. Proc. Natl. Acad. Sei. U. S. A. 98: 7277−7282.
  231. Stickeler E., Fraser S. D., Honig A., Chen A. L., Berget S. M., Cooper T. A.2001) The RNA binding protein YB-1 binds A/C-rich exon enhancers and stimulates splicing of the CD44 alternative exon v4. EMBO J. 20: 3821−3830.
  232. F. W. (2005) Protein production by auto-induction in high density shaking cultures. Protein Expr. Purif. 41: 207−234.
  233. S. K., Nambiar A., Guntaka R. V. (2000) Chicken Y-box proteins chk-YB-lb and chk-YB-2 repress translation by sequence-specific interaction with single-stranded RNA. Biochem. J. 348 Pt 2: 297−305.
  234. Tacke F., Kanig N., En-Nia A., Kaehne T., Eberhardt C. S., Shpacovitch V., Trautwein C., Mertens P. R. (2011) Y-box protein-l/pl8 fragment identifies malignancies in patients with chronic liver disease. BMC Cancer 11: 185.
  235. S. R., Wolffe A. P. (1992) DNA binding, multimerization, and transcription stimulation by the Xenopus Y box proteins in vitro. New Biol 4: 349−359.
  236. T., Kondo S., Iwasa Y., Hiai H., Toyokuni S. (2000) Expression of stress-response and cell proliferation genes in renal cell carcinoma induced by oxidative stress. Am. J. Pathol. 156: 2149−2157.
  237. N., Oldfield C. J., Uversky V. N., Berezovsky I. N., Tawfik D. S. (2009) Do viral proteins possess unique biophysical features? Trends Biochem. Sci. 34: 53−59.
  238. P. (2002) Intrinsically unstructured proteins. Trends Biochem. Sci. 27: 527−533.
  239. P., Csermely P. (2004) The role of structural disorder in the function of RNA and protein chaperones. FASEB J. 18: 1169−1175.
  240. Torok M., Milton S., Kayed R., Wu P., Mclntire T., Glabe C. G., Langen R.2002) Structural and dynamic features of Alzheimer’s A|3 peptide in amyloid fibrils studied by site-directed spin labeling. J. Biol. Chem. 277: 4 081 040 815.
  241. B. H., Weissman J. S. (2011) Amyloid structure: conformational diversity and consequences. Annu. Rev. Biochem. 80: 557−585.
  242. H. L., Lindquist S. L. (2000) A yeast prion provides a mechanism for genetic variation and phenotypic diversity. Nature 407: 477−483.
  243. V. N. (2003) Protein folding revisited. A polypeptide chain at the folding-misfolding-nonfolding cross-roads: which way to go? Cell. Mol. Life Sci. 60: 1852−1871.
  244. V. N. (2008) Amyloidogenesis of natively unfolded proteins. Curr. Alzheimer Res. 5: 260−287.
  245. V. N. (2009) Intrinsically disordered proteins and their environment: effects of strong denaturants, temperature, pH, counter ions, membranes, binding partners, osmolytes, and macromolecular crowding. Protein J. 28: 305−325.
  246. V. N. (2010) Mysterious oligomerization of the amyloidogenic proteins. FEBS J. 277: 2940−2953.
  247. V. N., Dunker A. K. (2010) Understanding protein non-folding. Biochim. Biophys. Acta 1804: 1231−1264.
  248. V. N., Gillespie J. R., Fink A. L. (2000) Why are «natively unfolded» proteins unstructured under physiologic conditions? Proteins 41: 415−427.
  249. S. Y., Gogia Z. V. (1982) Optical characteristics of all individual proteins from the small subunit of Escherichia coli ribosomes. Eur. J. Biochem. 126: 299−309.
  250. Wasmer C., Lange A., Van Melckebeke H., Siemer A. B., Riek R., Meier B. H. (2008) Amyloid fibrils of the HET-s (218−289) prion form a |3 solenoid with a triangular hydrophobic core. Science 319: 1523−1526.
  251. D., Welker C., Jaenicke R. (1999) Thermodynamics of the unfolding of the cold-shock protein from Thermotoga maritima. J. Mol. Biol. 289: 187−193.
  252. Weinreb P. H., Zhen W., Poon A. W., Conway K. A., Lansbury P. T., Jr. (1996) NACP, a protein implicated in Alzheimer’s disease and learning, is natively unfolded. Biochemistry 35: 13 709−13 715.
  253. P. (2008) Amyloidosis and Amyloid Proteins: Brief History and Definitions. In Amyloid Proteins, pp 2−27. Wiley-VCH Verlag GmbH.
  254. G. (1990) Cold shock and DNA binding. Nature 344: 823−824.
  255. R. W. (1995) Circular dichroism. Methods Enzymol. 246: 34−71.
  256. P. E., Dyson H. J. (1999) Intrinsically unstructured proteins: reassessing the protein structure-function paradigm. J. Mol. Biol. 293: 321−331.
  257. Xu M., Ermolenkov V. V., He W., Uversky V. N., Fredriksen L., Lednev I. K. (2005) Lysozyme fibrillation: deep UV Raman spectroscopic characterization of protein structural transformation. Biopolymers 79: 58−61.
  258. Xu W., Zhou L., Qin R., Tang H., Shen H. (2009) Nuclear expression of YB-1 in diffuse large B-cell lymphoma: correlation with disease activity and patient outcome. Eur. J. Haematol. 83: 313−319.
  259. H., Kobayashi H., Kamura T., Amada S., Hirakawa T., Kohno K., Kuwano M., Nakano H. (2002) Increased nuclear localization of transcription factor YB-1 in acquired cisplatin-resistant ovarian cancer. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 128: 621−626.
  260. W. H., Bloch D. B. (2007) Probing the mRNA processing body using protein macroarrays and «autoantigenomics». RNA 13: 704−712.
  261. A. A. (1984) Amino acid, peptide, and protein volume in solution. Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 13: 145−165.
  262. M., Balbach J. (2003) Single-stranded DNA binding of the cold-shock protein CspB from Bacillus subtilis: NMR mapping and mutational characterization. Protein Sci. 12: 112−123.
  263. Y. F., Homer C., Edwards S. J., Hananeia L., Lasham A., Royds J., Sheard P., Braithwaite A. W. (2003) Nuclear localization of Y-box factor YB1 requires wild-type p53. Oncogene 22: 2782−2794.
  264. Zou Y., Evans S., Chen J., Kuo H. C., Harvey R. P., Chien K. R. (1997) CARP, a cardiac ankyrin repeat protein, is downstream in the Nkx2−5 homeobox gene pathway. Development 124: 793−804.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!