Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Свободнорадикальные процессы и их регуляция в тканях крыс при действии соединений ртути

Диссертация: Свободнорадикальные процессы и их регуляция в тканях крыс при действии соединений ртути
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

При проведении профилактических осмотров на производствах, лиц связанных с использованием соединений ртути, рекомендовано определять СПА, ОЖЮН, ГлБКО, Ж) Тир в плазме крови. При повышении уровня СПА, Гл8Ж), ЫОТир в плазме крови по сравнению с донорами (на 30 -50%) верифицируют отравление органическими производными ртути. Более резкие изменения вышеуказанных показателей в плазме крови по сравнению… Читать ещё >

Свободнорадикальные процессы и их регуляция в тканях крыс при действии соединений ртути (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Свободнорадикальные процессы и их регуляция в живых системах
      • 1. 1. 1. Характеристика и пути образования свободных радикалов в живых системах
      • 1. 1. 2. Процессы перекисного окисления липидов и их основные звенья
      • 1. 1. 3. Регуляция свободнорадикальных процессов
    • 1. 2. Ртуть и её производные
      • 1. 2. 1. Общие механизмы токсичности ртути и её производных
      • 1. 2. 2. Современные представления о биохимических и молекулярно-генетических механизмах действия
  • Глава 2. Материалы и методы исследования
    • 2. 1. Постанова эксперимента на животных
    • 2. 2. Получение биологического материала
    • 2. 3. Биохимические методы исследования
      • 2. 3. 1. Хемилюминесцентный анализ в системе Н202-люминол
      • 2. 3. 2. Определение содержания диеновых конъюгатов
      • 2. 3. 3. Определение малонового диальдегида
      • 2. 3. 4. Определение шиффовых оснований
      • 2. 3. 5. Определение содержания пероксинитрита и продуктов метаболизма оксида азота — нитроглутатиона и нитротирозина
      • 2. 3. 6. Определение активности супероксиддисмутазы
      • 2. 3. 7. Определение активности каталазы
      • 2. 3. 8. Определение оксидазной активности церулоплазмина
      • 2. 3. 9. Определение содержания внеэритроцитарного гемоглобина
      • 2. 3. 10. Определение суммарной пероксидазной активности
      • 2. 3. 11. Определение концентрации мочевой кислоты
      • 2. 3. 12. Определение содержания мочевины
      • 2. 3. 13. Определение содержания общих липидов в плазме крови, гемолизате эритроцитов и гомогенате тканей печени
      • 2. 3. 14. Определение содержания общего белка в гомогенате тканей печени
      • 2. 3. 15. Определение концентрации общего гемоглобина в гемолизате эритроцитов
    • 2. 4. Статистическая обработка результатов исследования
  • Глава 3. Результаты исследования
    • 3. 1. Влияние ацетата ртути на развитие окислительного стресса и его регуляцию в тканях животных
      • 3. 1. 1. Интенсивность НгОг-люминол-индуцированной хемилюминесценции в тканях крыс при действии ацетата ртути
      • 3. 1. 2. Интенсивность ПОЛ в тканях крыс при действии ацетата ртути
      • 3. 1. 3. Показатели нитрозильного стресса в плазме крови крыс при действии ацетата ртути
      • 3. 1. 4. Уровень СПА и ВЭГ в тканях животных при действии ацетата ртути
      • 3. 1. 5. Активность антиоксидантной системы в тканях животных при действии ацетата ртути
    • 3. 2. Влияние нитрата метилртути на развитие окислительного стресса и его регуляцию в тканях животных
      • 3. 2. 1. Интенсивность НгОг-люминол-индуцированной хемилюминесценции в тканях крыс при действии нитрата метилртути
      • 3. 2. 2. Интенсивность ПОЛ в тканях крыс при действии нитрата метилртути
      • 3. 2. 3. Показатели нитрозильного стресса в плазме крови крыс при действии нитрата метилртути
      • 3. 2. 4. Уровень СПА и ВЭГ в тканях животных при действии нитрата метилртути
      • 3. 2. 5. Активность антиоксидантной системы в тканях животных при действии нитрата метилртути
  • Глава 4. Обсуждение результатов
  • Выводы
  • Предложения для внедрения в практику

Применение ртути в различных отраслях деятельности человека является существенным фактором загрязнения экосистем, что оказывает выраженное воздействие на формирование популяционного здоровья населения [Онищенко Г. Г., 2003]. Использование ртутьорганических соединений ограничено или запрещено в ряде стран Европейского Союза [Осипова В.П., 2000; Давыдова С. Л., 2001; Davies В.Е., 1999].

Ртуть относится к первому классу опасности (чрезвычайно опасное химическое вещество), а её соединения обладают присущими только им токсическими свойствами. Основным проявлением токсического эффекта считают образование координационной связи иона ртути с атомами серы, азота, кислорода, входящими в состав молекул, т. е. с тиольными группами и гистидиновыми звеньями белка, гемоглобином, цитохромом Р45о, рецепторами и т. п. [Давыдова C. JL, 1999; Stepanov A.A., 2002; Taylor Т.J., 2007]. В результате происходит повреждение клеточных структур, агглютинация белка, ингибирование ферментов, угнетение метаболической активности [Пенькова Г. А., 2012; Hare M.F., 1992].

Органические соединения ртути обладают в целом большим токсическим действием, чем соответствующие неорганические соли [ВОЗ, 2012]. Причиной большей токсичности этих соединений по сравнению с неорганическими солями является наличие в молекуле липофильных органических групп. Этим обеспечивается их высокая степень всасывания в желудочно-кишечном тракте, распространение с током жидкости по всему организму и перенос через мембраны клеток за счет диффузии. Органические производные способны накапливаться в клетках, имеют больший период биологического полураспада. Наиболее токсичными производными ртути являются алкилпроизводные, имеющие короткую углеродную цепь, так как медленно разлагаются и медленно выводятся из организма [Deacon G.B., 2002].

Последние десятилетия привели исследователей к осознанию необходимости выделения в самостоятельную группу экотоксикантовметаллоорганических соединений тяжелых металлов [Deacon G.B., 2002]. Ряд авторов показывают, что металлоорганические соединения обладают ещё большим повреждающим действием по сравнению с органическими производными [Кирилова Л.Б., 2001; ООН (ЮНЕП), 2011]. Их отличительной особенностью является то, что ионы металла ковалентно связаны непосредственно с атомами углерода, и их токсичность усугубляется протекающей реакцией дезалкилирования в организме, в результате чего происходит разрыв связи «металл-углерод», и это приводит к образованию свободных радикалов [Давыдова C. JL, 2001].

Несмотря на то, что известно большое количество эффектов, вызываемых ртутью и её соединениями, в доступной литературе нет достаточных сведений о действии органических солей и металлоорганических производных на процессы свободнорадикального окисления и его регуляцию в целом.

В связи с этим является актуальным исследование проявлений влияния органических и металлоорганических производных ртути в концентрациях, не вызывающих и вызывающих клинические признаки отравления ртутью.

Основная часть работ посвящена анализу дисбаланса функционирования ферментных систем и показателей метаболизма in vitro, реже — in vivo, причем основной путь введения исследуемых веществвнутрибрюшинный. Практически отсутствуют экспериментальные работы, посвященные исследованию токсического действия соединений ртути при энтеральном пути поступления.

В соответствии с этим исследование действия соединений ртути на процессы свободнорадикального окисления и его регуляции является актуальным, а неизученные вопросы являются задачами, объединенными общей целью исследования.

Целью настоящей работы являлось исследование влияние органического и металлоорганического производных ртути на свободнорадикальные процессы и их антиоксидантную регуляцию в эксперименте.

В соответствии с поставленной целью были определены и решены следующие задачи:

1. Исследовать влияние соединений ртути на интенсивность свободнорадикальных процессов (СРП) и перекисного окисления липидов (ПОЛ) по параметрам хемилюминесценции и содержанию молекулярных продуктов ПОЛ в тканях животных.

2. Выявить изменение показателей нитрозильного стресса в крови животных под влиянием органического и металлоорганического производных ртути.

3. Исследовать влияние соединений ртути на стабильность и структурное состояние мембран эритроцитов по уровню внеэритроцитарного гемоглобина (ВЭГ) и других форменных элементов крови и клеток печени по уровню суммарной пероксидазной активности (СПА).

4. Определить состояние антиоксидантной системы по активности ферментативных и содержанию неферментативных антиоксидантов в тканях животных при действии производных ртути.

5. Сравнить действие органической соли и металлоорганического производного ртути на процессы свободнорадикального окисления и его регуляцию.

Научная новизна. В настоящей работе впервые проведено комплексное систематическое исследование in vivo влияния органической соли и металлоорганического производного ртути на свободнорадикальные процессы и их регуляцию в крови и печени лабораторных животных (крыс).

Впервые обнаружено развитие нитрозильного стресса при действии соединений ртути, что подтверждается увеличением продукции пероксинитрита и его производных в плазме крови лабораторных животных.

Впервые показано нарушение стабильности мембран клеток исследованных тканей, что подтверждено возрастанием уровня суммарной пероксидазной активности и внеэритроцитарного гемоглобина.

При действии металлоорганического производного ртути впервые показаны более резкие изменения свободнорадикальных процессов и нарушение их антиоксидантной регуляции в крови и ткани печени по сравнению с действием органической соли ртути.

Впервые выявлено, что концентрация ртутьорганических производных, не вызывающая признаки ртутного отравления (атаксию, анорексию), достоверно приводит к выраженным изменениям свободнорадикальных процессов и их регуляции.

Теоретическая и практическая значимость работы. Полученные в ходе исследования данные подтверждают имеющиеся сведения об общей направленности токсического действия органических производных ртути.

Показано участие всех исследованных звеньев свободнорадикальных процессов на действие ртутьорганических производных (ацетата ртути и нитрата метилртути).

Определены основные сходства и различия в действии органической соли и металлоорганического производного ртути на СРП и их антиоксидантную регуляцию.

Получено экспериментальное подтверждение влияния органических производных ртути в концентрациях, не вызывающих симптомы ртутного отравления, на свободнорадикальные процессы и их антиоксидантную регуляцию.

Проведённые исследования способствовали установлению степени воздействия производных ртути на процессы свободнорадикального окисления и его антиоксидантную регуляцию в исследованных тканях. Это может позволить экстраполировать полученные данные на организм человека.

Продемонстрировано участие органического и металлоорганического производных ртути в процессах свободнорадикального окисления и их регуляции. Следствием этого является развитие оксидативно-нитрозильного стресса, приводящее к нарушению структурно-функционального состояния мембран клеток исследованных тканей, ингибированию ферментов антиоксидантной защиты, что лежит в основе развития как обратимых, так и необратимых патобиохимических процессов в организме животных.

Результаты диссертационной работы могут быть использованы для организации медико-биологического мониторинга контингента лиц, связанных с производством или использованием производных ртути, а также для ранней верификации, профилактики и лечения отравлений органическими производными ртути.

Основные положения, выносимые на защиту.

Действие как органического, так и металлоорганического производного ртути сопровождается усилением свободнорадикальных процессов и повышением образования продуктов перекисного окисления липидов в крови и ткани печени животных.

В крови крыс при действии как органического, так и металлоорганического производного ртути наблюдается индукция процессов нитрозильного стресса. У животных при действии как органического, так и металлоорганического производного ртути выявлено нарушение стабильности и структурного состояния мембран эритроцитов и клеток печени. В исследованных тканях животных действие как органического, так и металлоорганического производных ртути приводит к разнонаправленному изменению активности ферментов антиоксидантной защиты и снижению содержания низкомолекулярных антиоксидантов. Металлоорганическое производное ртути, в сравнении с органическим, приводит к более выраженным изменениям СРП и нарушению их регуляции. Выявлено, что концентрация производных ртути, не вызывающая признаки ртутного отравления, достоверно приводит к выраженным изменениям свободнорадикальных процессов и нарушению их регуляции.

ВЫВОДЫ.

1. Действие органического (ацетата ртути) и металлоорганического (нитрата метилртути) производных приводят к усилению процессов свободнорадикального окисления и повышению образования продуктов ПОЛ в крови и ткани печени животных, что подтверждается увеличением интенсивности НгОг-люминол-индуцируемой ХЛ и содержанием продуктов ПОЛ в крови и ткани печени.

2. При действии исследованных соединений ртути обнаружена значительная продукция пероксинитрита и индукция нитрозильного стресса, верифицированная по увеличению содержания нитротирозина и нитроглутатиона,.

3. При действии как органического, так и металлоорганического производных ртути выявлено нарушение стабильности и структурного состояния мембран эритроцитов и клеток печени, проявляющееся в увеличении содержания внеэритроцитарного гемоглобина в плазме и суммарной пероксидазной активности в плазме и ткани печени.

4. В крови и ткани печени животных действие как органического, так и металлоорганического производных ртути приводит к разнонаправленному изменению активности ферментов антиоксидантной защиты и снижению содержания низкомолекулярных антиоксидантов.

5. Нитрат метилртути, в сравнении с ацетатом ртути, приводит к более выраженным изменениям свободнорадикальных процессов и нарушению функционирования основных звеньев антиоксидантных систем защиты.

ПРЕДЛОЖЕНИЯ ДЛЯ ВНЕДРЕНИЯ В ПРАКТИКУ.

1. Увеличение уровня СПА, ОЖЮН, ГлБЖ), ТчЮТир в плазме крови позволяет выявлять лиц, подвергшихся действию соединений ртути до клинических проявлений ртутной интоксикации (атаксия, анорексия) и своевременному проведению антидотной терапии.

2. При проведении профилактических осмотров на производствах, лиц связанных с использованием соединений ртути, рекомендовано определять СПА, ОЖЮН, ГлБКО, Ж) Тир в плазме крови. При повышении уровня СПА, Гл8Ж), ЫОТир в плазме крови по сравнению с донорами (на 30 -50%) верифицируют отравление органическими производными ртути. Более резкие изменения вышеуказанных показателей в плазме крови по сравнению с донорами (40 — 130%), свидетельствуют об отравлении металлоорганическими производными ртути.

3. Материалы диссертационной работы используются на кафедре биохимии и микробиологии факультета биологических наук Южного федерального университета при чтении лекций по спецкурсам: «Свободнорадикальные процессы и их регуляция», «Основы патобиохимии».

Показать весь текст

Список литературы

  1. М.Е. Тяжелые металлы: механизмы нефротоксичности // Нефрология и диализ. 2000. Т. 2. № 1−2. С. 39−43.
  2. А.Ю., Кушнарева Ю. А., Старков A.A. Метаболизм активных форм кислорода в митохондриях // Биохимия. 2005. Т. 70, вып. 2. — С. 246−264.
  3. Т.С., Перекисное окисление липидов и антиоксидантная защита эритроцитов у больных сахарным диабетом // Терапевт, архив. 2007. -№ 10,-С. 23−26.
  4. В.А., Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии, 1991.- Т. 111.- вып. 6.- С. 923−931.
  5. М.В., Ишемические и реперфузионные повреждения органов -М:. Медицина, 1989.- 368 с.
  6. A.A., Двойственная роль свободнорадикальных форм кислорода в ишемическом мозге // Нейрохимия.- 1995.- Т.12.- № 3.- С. 313.
  7. A.A., Роль активных форм кислорода в жизнедеятельности нейрона // Успехи физиологических наук.- 2003.- Т.34.- № 3.- С. 21−34.
  8. И.А., Климентов В. В., Поршенников И. А. Окислительная модификация белков при диабетических макроангиопатиях // 2004. http://www.diabet.ru/Sdiabet/2000−03/2000−03−02.hti-n
  9. Е.Б., Губарева А. Е., Архипова Г. В., Рогинский В. А. Модуляция перекисного окисления липидов биогенными аминами в модельных системах // Вопросы мед. химии.- 1992.- № 2.- С. 17−20.
  10. Е. Б. Блеск и нищета антиоксидантов // Наука и жизнь. 2006. -№ 2.-С. 37−43.
  11. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах,.- М.: Наука.- 1972.- 252 с.
  12. Ю.А., Добризов Г.Е.Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран., М.: Наука. 1980. — 320 с.
  13. Ю.А., Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран // Биофизика, — 1987.- Т.32.- № 5.- С.830−844.
  14. Н.Владимиров Ю. А., Азизова O.A., Деев А. И., Козлов A.B., Осипов А. Н., Рощупкин Д. И. Свободные радикалы в живых системах // Итоги науки и техники. Серия Биофизика.- 1991.- Т.29.- С.3−250.
  15. Ю.А., Свечение, сопровождающее биохимические реакции // Соросовский образовательный журнал.- 1999.- № 6.- С. 25−32.
  16. Ю.А., Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал.- 2000.- № 12.- С. 13−19.
  17. Ю.А., Активированная хемилюминисценция и биолюминесценция как инструмент в медико-биологических исследованиях // Соросовский образовательный журнал.- 2001.- Т. 7.-№ 1,-С. 16−23.
  18. .М. Математические методы в биологии. Ростов-на-Дону. Изд-во РГУ, 1983.- 294с.
  19. В.В., Лукаш А. И. Менжерицкая ЛТ. Роль металлсодержащих белков крови в генезе действия повышенного парциального давления кислорода на организм животных // Известия вузов. Северо-Кавказский регион. Естественные науки. Спецвыпуск. -2005. -С. 18−22.
  20. ВОЗ, Гигиенические критерии состояния окружающей среды- 101: Метилртуть.- Женева, ВОЗ, 1993. 126 с.
  21. Н.Ю., Шаронов Б. П., Лызлова С. Н. Окислительное повреждение эритроцитов миелопероксидазой. Защитное действие сывороточных белков // Бюлл. экспер. биол. и мед.- 1989.- № 4.- С. 428−430.
  22. С.Н., Саноцкий И. В., Тиунов Л. А. Общие механизмы токсического действия.- Л.: Медицина, 1986, -280с.
  23. И.Р. Функции и механизм действия эукариотических ферментов NEIL1 HNEIL2: дис.. канд. хим. наук: 03.01.04. Новосибирск, 2010.
  24. C.JI., Токсическое действие органических и неорганических производных тяжелых металлов // Журнал органической химии.- 1999.-Т.35, С. 165.
  25. Давыдова C. JL, Пименов Ю. Т., Милаева Е. Р. Ртуть, олово, свинец и их органические производные в окружающей среде,.- Астрахань: Изд-во АГТУ, 2001.- 148 с.
  26. , C.B., Мазуров Д. В., Пинегин Б. В. Оценка продукции активных форм кислорода методом лазерной проточной цитометрии в клетках периферической крови человека, // Иммунология. -2001.-№ 6.-С. 58−61
  27. В.Ф. О линейной зависимости доза эффект для радиационного и химического риска. // Гигиена и санитария — 2003.- № 4.— С. 37−39.
  28. С.Г., Карсанова З. О., А.Е. Турина А.Е. Перекисное окисление липидов и антиокислительная защита мембраны клеток при сахарном диабете // 2003. http://www.supplements.ru/print.php7sicH380
  29. H.A., Ртницкий А.Ю, Гладышева М. В. и др. Полифункциональность церулоплазмина, обоснование применения // Успехи современной биологии. -1999. —т. 119. -с.375−379.
  30. H.A., Копытова Т. В. Эндоинтоксикация организма человека. Методологические и методические аспекты // -Н.Новгород, -2004. -с. 1955.
  31. , A.B., Лапшин Е. А., Заводник И. Б. Окислительные процессы, индуцируемые органической гидроперекисью в эритроцитах человека: хемолюминесцентные исследования, // Биохимия. 2005. Т. 70, вып. 7. -С. 922−932.
  32. Е.Е., Некоторые особенности функционирования ферментативной антиоксидантной защиты плазмы крови человека // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 2. — С. 268−273.
  33. Е.Е., Характеристика внеклеточной супероксиддисмутазы // Вопросы медицинской химии.- 1995.- № 6.- С. 8−12.
  34. Зб.Западнюк И. П., Западнюк В. И., Захария Е. А., Западнюк Б. В. Лабораторные животные. Разведение, содержание, йспользование в эксперименте, — Киев, «Вища школа». 1983.- 383 с.
  35. Н.К., Меныцикова Е. Б., С.М. Шергин Окислительный стресс: диагностика, терапия, профилактика,.- Новосибирск.: Сибирск. отд. РАМН, 1993.- 181 с.
  36. Н.К., Ланкин В. З., Меныцикова Е. Б. Окислительный стресс: биохимический и патофизиологический аспекты.- М.: МАИК «Наука/Интерпериодика», 2001.- 343 с.
  37. Н.К., Кондалинцева Н. В., Ланкин В. З. Фенольные биооксиданты / Н. К. Зенков,.- Новосибирск: СОР АМН, 2003.- 328 с.
  38. В.Н., Островский О. В. Свободнорадикальное окисление ДНК и его биомаркёр окисленный гуанозин, // Вопросы медицинской химии.-2002, — Т.48, — № 5, — С.419−431.
  39. В.Т., Драпкина О. М. Клиническое значение оксида азота и белков теплового шока. М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. — 88 с.
  40. , В.И., Рууге Э. К. Исследования действия Кудесана при повреждении сердечной мышцы, вызванной стрессом, // Применениеантиоксидантного препарата кудесан (коэнзим Q10 с витамином Е) в кардиологии. М. 2002. — С. 15—22.
  41. A.B., Вичев Е. П. Микрометоды в клинической лаборатории,.-София.: Медицина и физкультура, 1973.- 256 с.
  42. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи совр. биологии.-1993, — 113, вып. 4.-С. 456−470.
  43. Л.Б., Перекисное окисление липидов и их моделей в присутствии ртутьорганических соединений: автореф. дис.. к-та хим. наук- Российский гос. ун-т нефти и газа.- М., 2001.- 24 с.
  44. В.Г., Камышников B.C. Справочник по клинической химии. -Минск: Беларусь, 1982, — 290 с.
  45. Л.С., Кулинский В. И. Глутатионтрансферазы // Успехи совр. биол.- 1989.- 107, № 2, — С. 179−194.
  46. Л.С., Глутатион и ферменты его метаболизма у больных сахарным диабетом. // Сиб. мед. журн. 2009. № 1. — С. 31−33.
  47. В.Д., Лукошин A.B., Смирнова В. Д. О возможных механизмах перекисного окисления липидов печени крыс и восстановительном периоде после механической асфиксии // Вопросы медицинской химии. -1982. Т.28, № 4. — С. 42−46.
  48. М.А., Иванова Л. И., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Методы определения активности каталазы, // Лабораторное дело.- 1988.- № 1.-С.16−19.
  49. В.Ф. Токсикологическая химия. К.: Высшая школа, 1989. 448 с.
  50. Л.М., Стежка В. А., Легкоступ Л. А. и др Особенности возрастных реакций нейтрофилов периферической крови крыс при воздействии низких доз соединений ртути, свинца и марганца // Современные проблемы токсикологии. 2004. № 2. С. 20−26.
  51. A.A., Лукаш А. И., Броновицкая З. Г. Биохимические механизмы кислородной интоксикации.- Ростов-на-Дону: Изд-во РГУ, 1980.- 120 с.
  52. A.A., Лукаш А. И., Менжерицкая Л. Г., Шугалей B.C., Шортанова Т. К., Цветненко Е. З. Природные метаболиты -антигипероксические протекторы // Гипербарическая медицина: Матер. 7-го междунар. конгр.- М., 1983.- С.-171−174.
  53. В.И., Колесниченко Л. С. Биологическая роль голутатиона // Успехи совр. биол.- 1990.- 110, № 1.- С. 20−33.
  54. Г. Ф. Биометрия. Изд-во Высшая школа, 1980.- 271 с.
  55. В.З., Тихадзе А. К., Беленков Ю. Н. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях. Пособие для врачей.-М.: 2001.- 77 с.
  56. В.З., Антиоксиданты и атеросклероз: Критический анализ проблемы и направление дальнейших исследований. // Патогенез. 2004. -№ 1.-С. 71−86.
  57. , В.В. Супероксидная теория патогенеза и терапии иммунных расстройств // Вестник РАМН. 2004. С. 34−40.
  58. И.И., Сереженков В. А., Ванин А. Ф. Взаимодействие динитрозольных тиолсодержащих комплексов железа с пероксинитритом и перекисью водорода in vitro, // Биохимия, 1999.- Т.64, вып.2.- С. 194 200.
  59. А.И., Внуков В. В., Ананян A.A. Металлосодержащие соединения плазмы крови при гипербарической оксигенации.- Ростов-на-Дону, 1996.108 с.
  60. А.И., Внуков В. В., Кучеренко А. О., Ананян A.A., Милютина Н. П., Прокофьев В. Н. Свободнорадикальные процессы в слюне людей при эмоциональном стрессе // Физиология человека. 1997. — Т. 23. № 6. — С. 106−109.
  61. С.А., Гаврилик Л. Л., Ровбуть Т. И., Собеска М., Клочко Н. М. Антиоксидантная активность белков острой фазы у детей в зависимости от йодной обеспеченности. // 2004. http ://www.mmm. spb.rU/ С vtokines/2004/4/Art7 .php
  62. B.B. Активная защита при окислительном стрессе. Антиоксидантреспонсивный элемент // Биохимия. — 2006. № 9. — С. 1183−1197.
  63. В.Н., Хамитов Р. З., Будников Г. К. Эколого-аналитический мониторинг супертоксикантов,.- М.: Химия, 1996.- 319 с.
  64. .Д., Обидин А. Б., Гуляева Н. В., Изменение активности супероксиддисмутазы под действием доноров и акцепторов электронов Биохимия. 1987. — Т.52, № 5. — С. 846−849.
  65. Е.М., Логинов A.C. Активные формы кислорода: цитотоксическое действие и методические подходы к лабораторному исследованию при поражениях печени. // Клиническая лабораторная диагностика-1996. -№ 4. -С.51−54.
  66. М.В., Тюрин В. Ю., Рожкова Е. А., Милаева Е. Р. // Химия гетероциклических соединений. -1999. -№ 8. С. 1036.
  67. В.В., Лабораторные методы исследования в клинике.- М.: Медицина, 1987.- 350 с.
  68. Е.Б., Зенков H.K. Метаболическая активность гранулоцитов при хронических неспецифических заболеваниях легких // Терапевт. Арх. -1991. -№ 11. -с. 85−87.
  69. Е.Б., Зенков Н. К., Шергин С. М. Биохимия окислительного стресса. Оксиданты и антиоксиданты,.- Новосибирск.- 1994.- 203 с.
  70. Е.Б., Ланкин В. З., Зенков Н. К. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты.- М. -: Слово, 2006.-556 с.
  71. Е.Б., Зенков Н. К., Ланкин В. З., Бондарь И. А., Труфакин. В. А. Окислительный стресс. Патологические состояния и заболевания.-Новосибирск: APTA, 2008. -284 с.
  72. Н.П., Ананян A.A. Свободнорадикальное окисление и механизмы адаптации к изменённым условиям газовой среды обитания // Известия вузов. Северо-Кавказский регион. Естественные науки. Спецвыпуск.-2005.-С. 45−47.
  73. А.Н., Азизова O.A., Владимиров Ю. А. Активные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биологической химии.- 1990.-С. 180−208.
  74. А.Н., Якутова Э. Ш., Ю.А. Владимиров Образование гидроксильных радикалов при взаимодействии гипохлорита с ионами железа, // Биофизика.- 1993.- Т. 38, № 3.- С. 20−27.
  75. А.Н., Борисенко Г. Г., Владимиров Ю. А. Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеинов // Успехи биологической химии, — т. 47.- 2007. с. 259−292.
  76. В.П., Изучение механизма действия органических производных ртути на объекты окружающей среды: автореф. дис.. к-та хим. наук- Российский гос. ун-т нефти и газа.- М., 2000.- 24 с.
  77. О.М., Осипов А. Н., Шиллер Ю. И. Взаимодействие экзогенного гипохлорита и гипохлорита, продуцируемого в системе миелопероксидаза + Н202 + СГ, с ненасыщенными фосфатидилхолинами, // Биохимия, 2002.-Т.67.-№ 8.-С. 1071−1084.
  78. О.М., Чеканов A.B. Образование свободных радикалов при распаде гидропероксида в присутствии миелопероксидазы или активированных нейтрофилов, // Биохимия. 2005. Т. 70, вып. 9.-С. 12 091 217.
  79. С.А., Влияние загрязнения на биологические ресурсы и продуктивность мирового океана. М.: Пищевая промышленность, 1979.304 с.
  80. Г. А., Филиппов A.A., Голованова И. Л., Степина Е. С. Влияние накопленной ртути на активность кишечных гидролаз у рыжей полёвки изразличных биотопов // Ярославский педагогический вестник (Естественные науки) 2012. -№ 1. -Т. III, С. 112−116.
  81. , О.Ю., Фетисова Е. К., Лямзаев К. Г. и др. Пероксид водорода, образуемый внутри митохондрий, участвует в передаче апоптозного сигнала от клетки к клетке, // Биохимия. — 2006. — Т. 71, вып. 1, —С. 7584
  82. A.A., Мегреладзе А. Г., Донцов В. И., Арутюнов С. Д., Мрикаева О. М., Жукова Е. А. Система антиоксидантной защиты организма и старение // 2002. http ://www.bioone.ora/bioone/?request=get-document&issn=0033−7587&volume=l 58&issue=01 page=0p23
  83. A.A., Биологические методы исследования в клинике / Под ред. A.A. Покровского.- М.: Медицина, 1969.- 652 с.
  84. В.Д., Тюлина О. В., Пытина Л. П., Бохан H.A. Нарушение морфологии эритроцитов и окислительной модификации белков теней эритроцитов и плазмы крови при алкоголизме // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2005. № 2. С. 13.
  85. Н.И., Дроздова Т. В. Влияние химических средств защиты растений на среду обитания и здоровье населения // Гигиена и санитария. -2003.-№ 4.--С. 8−10.
  86. Л.В., Платонова H.A. Механизм, обеспечивающий гомеостаз меди у эукариотов, и его связь с транспортом железа // Успехи современной биологии. -2003. -т. 123. -№ 1. -с.41−58.
  87. В.Г., Громова O.A. Витамины, макро- и микроэлементы. Обучающие программы РСЦ института ЮНЕСКО.- М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008.-960 с.
  88. В.П., Цикл окиси азота в организме млекопитающих. // Успехи биологической химии: сб. науч. тр.- Пущино, ОНТИ ПНЦ РАН, 1995.- Т. 35.- С.189−228.
  89. Н.В., Новицкий B.B. Типовые нарушения молекулярной организации мембраны эритроцита при соматической психической патологии // Успехи физиолог, наук, 2004, т. 35, № 1, с.53−65.
  90. Т.Г., Архипенко Ю. В. Значение баланса прооксидантов и антиоксидантов равнозначных участников метаболизма // Патол. физиология и эксперим. терапия. — 2007. № 3. — С. 2−18.
  91. Е.С. Биохимические основы патологических процессов.- М.: Медицина 2000.- 304 с.
  92. Р.Д., Борисова И. Г. Проблемы фармакологии антиоксидантов // Фармакол. и токсикол. 1990. — № 6. — с. 85−92.
  93. В.В., Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие // Вопр. мед. химии.- 1988.- № 6.- С 2−11.
  94. И.Д., Т.Г. Горишвили Современные методы в биохимии М.: Медицина 1977.- 68 с.
  95. С.М., Чистов И. В., Умарова Б. А., Дугина Т.Н, Сторожевых Т. П., Пинелис В. Г., Глуза Э. Модуляция активности тучных клеток пептидом-антагонистом рецептора тромбина: роль оксида азота // Биохимия. 1999. — Т. 64., вып. 6. — с. 790−798.
  96. А.Е., Лактоферрин, его свойства и значение в патологии // Патол. физиология и эксперим. терапия. -1992. -№ 3. -С. 55−58.
  97. И.Н. Митохондрии: окислительный стресс и мутации митохондриальной ДНК в развитии патологий, процессе старения и апоптозе // Рос. хим. журнал. 2007. № 1. — С. 97−103.
  98. Токсикометрия химических веществ, загрязняющих окружающую среду: программа ООН по окружающей среде, под ред. д.м.н., проф. A.A. Каспарова, д.м.н., проф. И. В. Саноцкого / -М.: Центр международных проектов ГКНТ, 1986.- 426 с.
  99. О.Н. Влияние климато-географических и производственных факторов на стоматологический статус работников металлургической промышленности в условиях Крайнего Севера //Стоматология.-2007.-Т.26, № 3.-С.31−35.
  100. A.M. Угрозы здоровью человека при использовании пестицидов (Обзор). // Гигиена и санитария.- № 5.- 2003.-*С. 25−27.
  101. Н.П., Понукалина Е. В., Бизенкова М. Н. Механизмы структурной и функциональной дезорганизации биосистем под влиянием свободных радикалов // Фундаментальные исследования. 2007. № 4. — С. 7−18.
  102. В.И., Двоскин Я. Г., Брагина И. В., Иванов A.A., Гарбузова A.A. Загрязнение пестицидами территории Российской Федерации как потенциальная опасность для здоровья населения // Гигиена и санитария.-2003.-№ 3.-С.68−71.
  103. .П., Говорова Н. Ю., Лызлова С. Н. Антиокислительные свойства и деградация белков сыворотки активными формами кислорода, генерируемые стимулированными нейтрофилами // Биохимия.- 1988.-Т.53.- № 5.- С.816−825.
  104. В.А., Бойчевская Н. С., Шерстнёв М. П. Хемилюминесценция плазмы крови в присутствии перекиси водорода // Вопросы медицинской химии. 1979.-№ 2, — С.132−137.
  105. A.B., Айзбфлте И. В., Козлов A.B. Влияние некоторых антиоксидантов сыворотки крови на люминол-зависимую хемилюминесценцию при реакции Фентона. // Биофизика. -1994. -Т. 38. -вып. 4. -С. 749−750.
  106. А.П., Леце А. Г., Кумерова А.О.Показатели метаболизма железа и антиоксидантная защита крови у здоровых и больных после терапии селеном // Фундаментальные и прикладные аспекты современной биохимии: тр. науч. конф. СПб., 1998. — Сю 432−435.
  107. Ago T., Kitazonj T., Kuroda J. et al. NAD (P)H oxidases in rat basilar arterial endothelial cells // Stroke. 2005.- Vol. 36.- P. 1040−1046.
  108. Andersen O., Ronne M., Nordberg G.F. Effects of inorganic metal salts on chromosome length in human lymphocytes // Hereditas. -1993. -Vol. 98. -P. 65−70.
  109. Andrekopoulos C., Zhang H., Joseph J., Kalivendi S., Kalyanaraman B. Bicarbonate enhances a-synuclein oligomerization and nitration: intermediacy of carbonate radical anion and nitrogen dioxide radical // Biochem. J. 2004. Vol.378. (Pt 2). P.435−447.
  110. B., Rajesweir M., Varalakshmi P. // Drug. Chem. Toxicol. 1998. -Vol. 21.-P. 47.
  111. H., Abdelrahman M., Khodair A. // Toxicol. Lett. -1993. -Vol. 69. -P. 87.
  112. Atanasiu R.L., Stea D., Mateescu M.A. et al. Direct evidence of ceruloplasmin antioxidant properties // Mol. Cell. Biochem. -1998. -Vol.189. -P. 127−135.
  113. Awasthi Y. C., Yang Y., Tiwari N.K., Patrick B., Sharma A., Li J. Awasthi S. Regulation of 4-hydroxynonenal-mediated signaling by glutathione- S-transferases // Free Radic. Biol. Med. 2004, — Vol.37.- № 5.- P. 607−619.
  114. Ayasolla K., Khan M., Singh I. Inflammatory Mediator and B-Amyloid (25−35)-induced ceramide generation and iNOS expression are inhibited by vitamin E. // Free Radic. Biol. Med. 2004.- Vol.37.- № 3.- P.325−338.
  115. Babior B.M., Takeuchi C., Ruedi J. et al. Investigating antibody-catalyzed ozone generation by human neutrophils // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003.-Vol. 100,-P. 3031−3034.
  116. Banfi B., Clark R.A., Steger K., Krause K.H. Two novel proteins activate superoxide generation by the NADPH oxidase NOX1 // J. Biol. Chem. 2003.-Vol. 278, — P. 3510−3513.
  117. Banfi B., Malgrange B., Knisz J. et al. N0X3, a superoxide-generating NADPH oxidase of the inner ear // J. Biol. Chem. 2004.- Vol.279.- P. 4 606 546 072.
  118. G., Pizzimenti S., Diazani M.U. 4-Hydroxynonenal and regulation of cell cycle effects on the pRb/E2 °F pathway. // Free Radic. Biol. Med. 2004.-Vol.37.- № 5.- P.597−606.
  119. Berry C.E., Hare J.M. Xanthine oxidoreductase and cardiovascular disease: Molecular mechanisms and pathophisiological implications // J. Physiol.-2004.- Vol. 555.- P. 589−606.
  120. Bidlack W.R. Tappel A.L. Fluorescent products of phospholipids during lipid peroxidation // Lipids. 1973. — Vol. 68. № 4. — P. 203−209.
  121. Bligh E., Dyer W.G., Can. // J. Biochem. Physiol., 1959. Vol. 37. — P. 911 917.
  122. Brand M.D., Affourtit C., Esteves T.C., Green K., Lambert A.J., Miwa S., Pakay J.L., Parker N. Mitochondrial superoxide: production, biological effects, and activation of uncoupling proteins // Free Radic. Biol. Med. -2004. -Vol.37. -№ 6. -P.755−767.
  123. Craig P.J., Organometallic Compounds in the Environment // Longman, UK. 1986. 368 p.
  124. Craig P.J., The Biological Alkylation of Heavy Elements. // Royal Soc. Chem., London. 1988. 294 p.
  125. Curzio M. Interaction between neutrophils and 4-hydroxyalcenals and consequences on neutrophil motility // Free Radic. Res. Commum. -1998. -Vol. 5.-P. 55−66.
  126. Davies B.E. Environmental Gejchemistry and Health. Kluwer, Clemson. 1999. 214 p.
  127. Davies M.J. Singlet oxygen-mediated damage to proteins and its consequences // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003.-" Vol.305.- № 3.-P.761−770.
  128. Davies M.J., Hawkins C.L. EPR spin trapping of protein radicals // Free Radic. Biol. Med. 2004, — Vol.36.- № 9.- P.1072-i086.
  129. Deacon G.B., Forsyth C.M., Nickel S. Bis (pentafluorophenyl)mercury a versatile synthon in organo-, organooxo-, and organoamido-lanthanoid chemistry // J. Organometal. Chem. 2002.- Vol. 647.- № ½.- P. 50−60.
  130. Devadas S., Hinshaw J.A., Zaritskaya L., Williams M.S. Fas-stimulated generation of reactive oxygen species on exogenous oxidative stress sensitize cells to Fas-mediated apoptosis. // Free Radic. Biol. Med. 2003.- Vol.35.- №.6.-P.648−661.
  131. M.U. 4-Hydroxynonenal from pathology to physiology // Mol. Aspects Med. 2003.- Vol.24.- № 4−5, — P.263−272.
  132. Doi R. Toxicol. Appl. Pharmacol. 1983. Vol. 69. — P.407.
  133. Eisenberg W.C., Tayior K., Guerrero R.R. Cytogenetic effects of singlet oxygen // J. Photochem. and Photobiol. -1992. -Vol. 16. -P. 381−384.
  134. Fattman C.L., Extracellular superoxide dismutase in biology medicine / C.L. Fattman, L.M. Schaefer, T.D. Oury // Free Radic. Biol. Med. -2003. -Vol. 35. -P. 235−256.
  135. Fedelesova M.P., Sulakhe P.V., Vates J.C. Biochemical basis of heart function: Energy metabolism and calcium transport in heart of vitamin E deficient rats // Canad. J. Physiol, and Phafmacol. 1971. — Vol. 49. — P. 909 918.
  136. Fang F.C. Antimicrobial reactive oxygen and nitrogen species: concepts and controversies // Nat. Rev. Microbiol. 2004, — Vol.- 2, — P. 820−832.
  137. Frei B. Ascorbic acid protects lipids in human plasma and low-density lipoproteins against oxidative damage // Amer. J. Clin. Nutr. 1991. — Vol. 54. P. 31 113−31 118.
  138. Fried B. Enzimatic and non-enzimatic assay of superoxide dismetase // Biochemistry.- 1975, — Vol. 57, — P. 177−189.
  139. Friberg L., Nordberg G.F., Vouk V.B. Handbook on the Toxicology of Metals. Elsevier, Amsterdam. 1979. 345 p.
  140. Forman H.J., Dickinson D.A. Introduction to serial reviews on 4-hydroxy-2-nonenal as a signaling molecule // Free Radic. Biol. Med. -2004. -Vol.37. -№ 5. -P. 594−596.
  141. A., Viviani B., Galli C.L., Marinovich M., Pieters R., Corsini E. // Toxicol Appl Pharmacol 2000. Vol. 169. — P. 185−190.
  142. Green P. S., Mendez A.J., Jacob J.S., Crowley J.R., Growdon W., Hyman B.T., Heinecke J.W. Neuronal expression of myeloperoxidase is increased in Alzheimer’s disease. // J. Neurochem. 2004, — Vol.90.- № 3.- P.724−733.
  143. Griffin S.V., Chapman H.T., Lianos E.A., Lockwood C.M. The inhibition of myeloperoxidase by ceruloplasmin can be reversed by anti- myeloperoxidase antibodies // Kidney Int. -1999. -Vol. 55. -P. 917−925.
  144. K. // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1992. — Vol.23. -P.426.
  145. Gunther M.R. Probing of free radicals formed in the metmyoglobin-hydrogen peroxide reaction // Free Radic. Biol. Med. 2004.- Vol.36.- № 11.-P.1345−1354.
  146. Halliwell B., Gutttridge I.M.C. The antioxidants of Human Extracellular Fluids. Invited Paper // Arch, of Biochem. & Biophis.- 1990.- Vol. 280.- № 1.-P.l-8.
  147. R.J., Kalu C., Prisk E., Padley F.B., Pierce H. // Food Chem. 1997. -Vol. 60.-P. 193−199.
  148. M.F., Atchison W.D. // J. Pharmacol. Exp. Theor.- 1992.- Vol. 261.- P. 166.
  149. Headlam H.A., Davies M.J. Makers of protein oxidation: different oxidant give rise to variable yields of bound and released carbonyl product // Free Radic. Biol. Med. 2003, — Vol.36.- №.9, — P. 1175−1184.
  150. Herold S., Rehmann F.-J.K. Kinetics of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl hemoglobin // Free Radic. Biol. Med. 2003.- Vol.34.- № 5.- P. 531−545.
  151. Herold S. Nitrotyrosine, dityrosine, and nitrotryptophan formation from metmyoglobin, hydrogen peroxide, and nitrite // Free Radic. Biol. Med. 2004.-Vol.36.- № 5.-P.565−579.
  152. Huang Y.L., Cheng S.L., Lin T.H., Biol. Trace. Elem. Res. 1996. Vol. 54. -P. 33.
  153. Imai H., Nakagawa Y. Biological significance of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (PHGPx, GPx4) in mammalian cells // Free Radic. Biol. Med. 2003.- Vol.34.- № 2, — P.145−169.
  154. International guiding principles for biomedical research involving animals. Geneva: Council for international organizations of medical sciences, 1985.
  155. Johnson F., Giulivi C. Superoxide dismutases and their impact human heals // Mol. Aspects Med. 2005. — Vol. 26. -P. 340−352.
  156. Kalra J., Chaudhary A.K., Massey K.L., Prasad K. Effect of oxygen free radicals, hypoxia and pH on the release of liver lysosomal enzymes // Mol. and Cell. Biochem. -1990. -Vol. 94. -P. 1−8.
  157. Kang J.H., Kim K.S. Enhanced oligomerization of the alpha-synuclein mutant by the Cu, Zn-superoxide dismutase and hydrogen peroxide system. // Moll. Ceiis. -2003. -Vol. 15. -№ 1. -P. 87−93.
  158. Kato Y., Kitamoto N., Kawai Y., Osawa T. The hydrogen peroxide/copper ion system, but not other metal-catalyzed oxidation system, produces protein-bound dityrosine // Free Radic. Biol. Med.- 2001.- Vol.31.- № 5.- P.624−632.
  159. Kiryu C., Makiuchi M., Miyazaki J. et al. Physiological production of singlet molecular oxygen in the myeloperoxidase-H202-chloride system // FEBS Lett. -1999.-Vol. 443.-P. 154−158.
  160. Klebanoff S.J. Mieloperoxidase: friend and foe // J. Leukoc. Biol.- 2005.-Vol. 77.
  161. Koller L.D., Roan J.G., Brauner J.A. Methylmerkury: Effects of B-lymphocete receptors and phagocytosis of macrophages // J. environ. Pathol. Toxicol. -1980. -Vol. 3. -P. 407−411.
  162. Kramer V.J., Newman M.C., Mulvey M., Ultsch G.R. Environ. // Toksicol. Chem. 1992.- Vol.- 11, — P. 337.
  163. Kumagai Y., Mizukado S., Nagafune J., Shinyashiki M., Hommatakeda S., Shimojo N., Brain Res. 1997. Vol. 769. P. 178.
  164. Lin K.T., Xue J.Y., Nomen M. Peroxynitrite-induced apoptosis in HL-60 cell // J. Biol. Chem. -1995. -Vol. 270. -P. 1648−1649.
  165. Liu J., Sun Z., Lin X., Lui Q. Zhongguo Gonggong Weisheng. Chem. Abstr. 1998, — Vol.- 129.-P.41
  166. B.O., Miller D.M., Woods J.S., // Biochem. Pharmacol. 1993. Vol. 45, — P. 2017.
  167. Lyn P. Toxic Metals and Antioxidants: Part II. The Role of Antioxidants in Arsenic and Cadmium Toxicity // Alternative Medicine Review. 2003.- Vol. 8.-№ 2.-P. 106−128.
  168. Marclund S.L. Superoxide dismutase in extracellular fluids. / S.L. Marklund, E. Hlome, L. Heller // Clin. Chim. Acta. 1982. -Vol. 126. — P. 41−51/
  169. Markert B. Environmental Sampling for Trace Analysis. Ed. B. Markert. VCH, Weinheim. 1994. 524p.
  170. Melov S. Animal models of oxidative stress, aging, and therapeutic antioxidant interventions // Int. J. Biochem. Cell Biol.- 2002.- Vol. 34. P. 1395−1400.
  171. Minetti M., Mallotti C., Scorra G., Scott M. Role of carboncentered radicals in the conversion of hemoglobin to hemicromes // Free Radio. Biol. & Med.-1990.- 5, № 1.- P. 87
  172. I.C., Nera E.A., Charbonntau S.M., Junkins B., Zawidka Z.J. // Environ Pathol. Toxicol. -1980. -Vol. 3. -P. 347.
  173. Naganuma A., Miura K., Tanakakagawa T., Kitahara J., Seco Y., Toyoda H., Imura N. Life Sci. 1998. — Vol. 62. — P. 21 157.
  174. Nazmutdinov R.R., Glukhov D.V., Tsirlina G.A., Petrii G.A. Exploring the Molecular Features of Cationic Catalysis Phenomenon: Peroxodisulphate Reduction at a Mercury Electrode // J. Electroanalyt. Chem. 2005.- Vol.- 582. № ½. P. 118−129.
  175. Nohl H., Gille L., Staniek K., Intracellular generation of reactive oxygen species by mitochondria // Biochem. Pharmacol. 2005. — Vol. 69.- P. 719 723.
  176. Okuda M., Inoue N., Azumi H. et al. Expression of glutaredoxin in human coronary arteries: Its potential role in antioxidant protection against atherosclerosis // Atheroscler. Thromb. Vase. Biol. -2001. -Vol.21. -P. 14 831 487.
  177. Palmeria C.M., Maderia V.M.C. // Environ. Toxicol. Pharmacol. -1997. -Vol. 3. -P. 229.
  178. Pelletier L., Pasquier R., Rossert J. et al Autoreactive T-cells in mercury-induced autoimmunity // J. Immunol. -1988. -Vol. 140(3). -P. 750−754.
  179. Petersen S.V., Oury T.D., Ostergaard L. et al. Extracellular superoxide dismutase (ES-SOD) binds to type I collagen and protects against oxidative fragmentation // J. Biol. Chem. -2004. -Vol. 279. -P. 1370−1371.
  180. Proctor P, Reynolds E. Free radicals and Disease in Man // Physiol. Chem. and Med.- 1984, — Vol.-16.-P. 175−195.
  181. Rank H., Chirico S., Grootveld M., Halliwell B. UMC acid «an endogenous marker probe» for generation of reactive oxygen species? // Free Radic. Biol, and Med.- 1990, — Vol. 5, № l.-P. 195−209.
  182. Rashba-Step J., Turro N.L., Cederbaum A.I., ESC studies on the prodaction of reactive oxyden intermediates by rad liver microsomes in the presence of NADPH or NADH // Arch. Biochem. Biophys. 1993. -Vol. 300. -P. 401 408.
  183. Richardson M.L., The Dictionary of Substances and their Effects. / Eds. M.L. Richardson, S. Gangolli. // Royal Society of Chemistry, London. 1994.-VoL7.-P.5−35.
  184. Sarafian T., Verity M.A. Mechanism of apparent transcription inhibition by methyl mercury in cerebellar neurons // J. Neurochem. -1986. -Vol. 47(2). -P. 625−631.
  185. Sastry K.V., Rao D.R., Singh S.K. Mercury-induced alterations in the intestinal absorption of nutrients in the freshwater murrel Channa punctatus Cyemosphere, 1982. Vol.11. — P. 613−619.
  186. Sato M., Kondoh M. Recent studies on metallothionein: protection against toxicity of heave metals and oxygen free radicals // Tohoku J. Exp. Med. -2002. -Vol.196.-P. 9−22.
  187. Sevanian A., Davies K.J.A., Hochstein p. Serum urate as an antioxidant for ascorbic acid // Amer. J. Clin. Nutr. 1991. Vol. 54. -P. 31 129−31 134.
  188. Sies H. Oxidative stress From basic research to clinical application // Amer. J. Med. — 1991.-Vol. 91.-P. 331−338.
  189. Shainkinkestenbaum R., Caruso C., Berltne G’M. // Trace. Elem. Med. 1992. Vol.9.- P. 89.
  190. Spitsin S.V., Scott J.S., Mikheeva T. et al. Comparison of uric acil and ascorbatic acid in protection against EAE // Free Radic. Biol. Med. -2002. -Vol. 33.-P. 1363−1371.
  191. N.H. Kappus H. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1982.- Vol. 63.- P. 29.
  192. Stepanov A.A. Organoelement compounds in the electrochemical synthesis of fluoroorganics // J. Fluor. Chem. 2002, — Vol. 114.- № 2.- P. 225−228.
  193. Swenson A. Acta Pharmacol. Toxicol. 1986.- Vol.26.- P. 273.
  194. Taylor T.J., Burress C.N., Gabbai P.P. Lewis acid behavior of fluorinated organomercurials // Organometallics. 2007.- Vol. 26.- № 22.- P. 5252−5263.
  195. Torrielli M.V., Dianzani M.U.Free radicals in molecular-biology, aging and disease // NY: Raven press, 1984.- 355 p.
  196. Turner C.J., Bhatnager M.K., Yamashiro S. Ethanol potentiation of methyl mercury toxicity: a preliminary report // J. Toxicol, environ. Heals. -1981. -Vol.7 -P. 665−668.
  197. Verma A., Hirsh D.J., Glatt C.E. Carbon monoxide: A putative neural messenger // Science. 1993.- Vol. 259.- P. 381−384.
  198. Verschaeve L., Leonard A. Dominant lethal test in female mice treated with methyl mercury chloride // Mutat. Res. -1984. -Vol. 136. -P. 131−136
  199. WHO, Tin and Organotin Compounds: a Preliminary Review. WHO, Environ. Health Criteria 15, Geneva. 1980.
  200. Williams R., Oxygen and Life: An introduction // Oxygen and Life: Lectures.- 1986.- Vol. 15.- P. 94−110.
  201. Yasui H., Hayashi S., Sakurai H. Possible involvement of singlet oxygen species as multiple oxidants in P450 catalytic reactions // Drug Metab. Pharmacokinet. 2005.- Vol. 20. — P. 1−13.
  202. Yim M.B., Chock P.B., Stadtman E.R. Enzyme function of copper, zinc superoxide dismutase as a free radical denerator // J. Biol.Chem. -1993. -Vol. 268.-P. 4099−4105.
  203. Yu B.P. A new outlook for antioxidant defense system // Aging clin. exp. res. 1995. Vol. 7.- № 5. — P. 338−339.
  204. Zamara E., Novo E., Marra F. et al. 4-hydroxynonenal as a selective profibrogenic stimulus for activated human hepatic stellate cells // J. Hehatol. -2004. -Vol.40. -P. 60−68.1. МИЫОБРНАУКИ РОССИИ
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!