Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Разработка промышленных технологий получения новых медицинских материалов на основе модифицированных волокнообразующих полимеров, содержащих биологически активные белковые вещества

Диссертация: Разработка промышленных технологий получения новых медицинских материалов на основе модифицированных волокнообразующих полимеров, содержащих биологически активные белковые вещества
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Попытки использования ферментов в клинической практике предпринимались давно. Еще в VIII веке пытались ускорить заживление кожных язв при помощи желудочного сока. Сок дынного: дерева (содержит такие протео-литические ферменты, как химопапаин, папаин, пептидазу А) использовали в древности для ускорения заживления ран, ожогов, ушибов, а также в качестве косметического средства1 С первой трети… Читать ещё >

Разработка промышленных технологий получения новых медицинских материалов на основе модифицированных волокнообразующих полимеров, содержащих биологически активные белковые вещества (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СОКРАЩЕНИЯ И ОБОЗНАЧЕНИЯ, ВСТРЕЧАЮЩИЕСЯ В ТЕКСТЕ ДИССЕРТАЦИИ
  • Введение
  • Глава I. Волокнообразующие текстильные материалы на основе целлюлозы и поликапроамнда содержащие биологически активные вещества, используемые для лечения ран различной этиологии (обзор литературы)
    • 1. 1. Активация и свойства некоторых волокнообразующих текстильных носителей на основе целлюлозы и поликапроамнда для иммобилизации биологически активных веществ
      • 1. 1. 1. Получение и свойства диальдегидцеллюлозы
      • 1. 1. 2. Получение и свойства поликапроамидного носителя активированного глутаровым диальдегидом
      • 1. 1. 3. Получение поликапроамидного носителя с собственными альдегидными группами
    • 1. 2. Получение и свойства ферментов, иммобилизованных на производных целлюлозы и поликапроамида
    • 1. 3. Использование нативных и иммобилизованных ферментов для лечения ран различной этиологии
  • Глава II. Методы и материалы
    • II. 1. Материалы
    • II. 2. Методы модификации текстильных носителей. Определение степени модификации носителя
    • 11. 3. Определение протеолитической активности по казеину
    • 11. 4. Определение ферментативной активности по азоколу
    • 11. 5. Определение ферментативной активности по паранит-роанилиду N-бензоил-О, L-аргинина (BzArgNA)
    • 11. 6. Определение ферментативной активности по коллагену
  • Глава. HI. Разработка методов оценки функциональных свойств созданных материалов
    • III. 1. Особенности при работе с иммобилизованными на модифицированных текстильных носителях биологически активными веществами
    • 111. 2. Методы определения количества иммобилизованного вещества
      • 111. 2. 1. Определение количества иммобилизованного белка методом Лоури-Гартри
      • 111. 2. 2. Определение количества иммобилизованного белка гистохимическим методом Гурвича
      • 111. 2. 3. Определение количества иммобилизованного белка по спектрам отражения
      • 111. 2. 4. Определение количества иммобилизованного белка с помощью метода Брэдфорда
    • 111. 3. Методы определения ферментативной активности иммобилизованных препаратов
      • 111. 3. 1. Определение протеолитической активности иммобилизованных препаратов по казеину
      • 111. 3. 2. Определение ферментативной активности иммобилизован-ных препаратов по азоколлу
      • 111. 3. 3. Определение амидазной активности иммобилизованных препаратов по BzArgNA
  • Глава IV. Технологии иммобилизации трипсина на модифицированных текстильных — носителях и исследование свойств полученных иммобилизованных препаратов
    • IV. 1.1. Иммобилизация трипсина на текстильные носители
  • Изменение протеолитической активности иммобилизованных препаратов трипсина в процессе хранения
    • IV. 1.2. Действие гамма облучения на препараты иммобилизованного трипсина
      • IV. 2. рН-зависимость протеолитической активности иммобилизованных препаратов трипсина
      • IV. 3. Инактивация иммобилизованного трипсина в модельных растворах,
      • IV. 4. Влияние некоторых физиологически-активных веществ на протеолитическую активность немодифицированного трипсина и трипсина, иммобилизованного на текстильных носителях
      • IV. 5. Токсикологические и фармакологические исследования
      • IV. 6. Технологическая схема производства препаратов 230 иммобилизованного трипсина

      Глава V. Разработка технологии.1 получения препаратов иммобилизованных протеолитических комплексов из отходов переработки пищевого сырья на. модифицированных текстильных носителях и исследование свойств полученных иммобилизованных композитов

      V.I. Иммобилизация на диальдегидцеллюлозе коллитина и исследование свойств полученных иммобилизованных препаратов

      V.2. Иммобилизация на различных текстильных носителях протеолитического комплекса из гепатопанкреаса краба (ПК) и исследование свойств полученных иммобилизованных препаратов

      V.2.1. Иммобилизация ПК на различные текстильные носители.4 Изменение протеолитической активности иммобилизованных препаратовв процессе хранения V.2.2. рН-зависимость протеолитической активности немодифицированного ПК иПК, иммобилизованного на модифицированных текстильных носителях V.2.3. Инактивация ПК и иммобилизованного на текстильных носителях ПК в модельных растворах V.24.4. Влияние некоторых физиологически-активных веществ на протеолитическую активность. немодифицированного ПК и ПК, иммобилизованного на текстильных носителях V.2.5. Влияние белковых ингибиторов, на ферментативную активность немодифицированного ПК и ПК, иммобилизованного' на текстильных носителях

      V.2.6. Медико-биологические исследования препаратов 299 иммобилизованного ПК

      Глава VI. Разработка технологии получения препаратов иммобилизованного поливалентного ингибитора протеиназ (ПИП) на модифицированных текстильных носителях и исследование свойств полученных препаратов иммобилизованного ингибитора

      VI. 1. Взаимодействие трипсина с раствором ПИП 308 VI. 2. Иммобилизация ПИП на текстильных носителях.

      Исследование свойств полученных композиций ^ ^

      VI. 2.1. .Иммобилизация ПИП на целлюлозе и диальдегидцеллюлозе

      VI. 2. 2. Иммобилизация ПИП на поликапроамидном текстильном материале

      VI. 3. Определение ингибиторных свойств иммобилизованного

      VI. 4. Кинетика взаимодействия раствора трипсина с текстильными носителями, содержащими ПИП VI. 5. Действие у-излучения в стерилизующей дозе на иммобилизованный и кристаллический ПИП

      Глава Технико-экономическое обоснование использования

      VII. 328 препаратов иммобилизованых ферментов

Попытки использования ферментов в клинической практике предпринимались давно. Еще в VIII веке пытались ускорить заживление кожных язв при помощи желудочного сока. Сок дынного: дерева (содержит такие протео-литические ферменты, как химопапаин, папаин, пептидазу А) использовали в древности для ускорения заживления ран, ожогов, ушибов, а также в качестве косметического средства [1]1 С первой трети 20-гоv столетия началось широкое и целенаправленное, медицинское использование ферментов для терапевтических целей. Однако на пути ферментной терапии выявились серьезные трудностиДело в том, что вх живом организме ферменты ифизиологически-активные белки часто содержатся внутри клеткиПри этом фермент находится в окружении, способствующем поддержанию его нативной структуры, и часто локализован в. непосредственной близости от, других ферментов, перерабатывающих продукт реакции, первого. Ферментные системы взаимодействуют с субстратами через мембрану клетки с помощью различных транспортных механизмов. Если фермент введен непосредственно в организм пациента, он может оказаться в условиях, способствующих его денатурации, и активность фермента будет стремительно снижаться сразу после инъекции или местного применения* раствора фермента [2].

В медицинском, плане можно выделить три основных направления ис-' пользования ферментов: 1) патофизиологическая ферментология, 2) лекарственная ферментология и 3) диагностическая ферментология [3]. Для данной работы наибольший интерес представляют лекарственные ферменты. С учетом основных показаний для их клинического применения они могут быть условно разделены на следующие основные группы [3−6].

1. Ферменты для заместительной терапии. В настоящее время их в основном применяют при дефиците ферментов желудочно-кишечного тракта. Эта группа включает: пепсин, панкреатин, солизим (микробная липаза), со-милаза (микробные амилаза и липаза), панзинорм, фестал,(смесь ферментов поджелудочной железы и желчи) и многие другие [1]. Ведутся работы, по получению лекарственных форм ферментов для терапии наследственных эн-зимопатий.

2. Гидролитические ферменты для терапии заболеваний, требующих лизиса и эвакуации нежизнеспособных или патологически! измененных тканей, экссудата, сгустков крови. С этой целью широко используют протеина-зы (трипсин, химотрипсин, папаин, террилитин, коллагеназу), нуклеазы (ри-бонуклеазу, дезоксирибонуклеазу).

3. Противовоспалительные ферменты. К этой несколько условно выделенной группе принадлежат протеазы, в частности трипсин и химотрипсин, вводимые внутримышечно, коллазаза и др. Противовоспалительным действием обладает лизоцим. Механизм противовоспалительного действия гидролитических ферментов установлен недостаточно. По мнению Вереме-енко К.Н. [6] парентерально вводимые протеиназы действуют на вазоактив-ные полипептиды типа брадикинина. Химотрипсин, в частности, обладает способностью расщеплять брадикинин с потерей его биологической активности. Можно допустить, что инактивация брадикинина и его аналогов является одним из механизмов, ответственных за противовоспалительное действие протеолитических ферментов. В целом, на основании клинического опыта применение ряда ферментов, особенно протеиназ, в качестве противовоспалительных средств, считается оправданным [2,3].

4. Тромболитические и фибринолитические препараты прямого и опо-средственного действия. К первым принадлежит фибринолизин (плазмин). Другие, например урокиназа, являются активаторами плазминогена крови больного, в результате чего образуется плазмин, оказывающий лечебный эффект [4].

5. Ферменты этиотропного действия: пенициллиназа, лизоцим, нуклеа-зы. Первый используют при возникновении аллергических реакций на пенициллин с целью инактивации антибиотика: Считается, что нуклеазы (ДНК-аза, РНК-аза)-оказывают этиотропное действие при вирусной патологии, а лизоцим — при бактериальной инфекции.

6. Противоопухолевые препараты. Клиническое применение нашла ас-парагиназа, нарушающая метаболизм определенных опухолевых клеток. Аналогичным действием обладают некоторые другие ферменты, целесообразность применения которых, в том числе в сочетании с аспарагиназой сейчас интенсивно исследуется [5].

7. Особую группу составляют «ферменты распространения», среди которых широкое клиническое применение нашла гиалуронидаза (лидаза или ронидаза). Гиалуронидаза вызывает расщепление гиалуроновой кислоты, которая является «цементирующим» веществом соединительной" ткани, до глю-козамина и глюкуроновой кислоты и тем самым уменьшает ее вязкость. Таким образом, гиалуронидаза вызывает увеличение проницаемости тканей и облегчает движение жидкостей в межтканевом пространстве. Действие гиа-луронидазы носит обратимый характер. При уменьшении ее концентрации вязкость гиалуроновой кислоты восстанавливается. Гиалуронидазу применяют при лечении рубцов (ожоговых, послеоперационных, келоидных и др.), при длительно незаживающих ранах и тому подобное. Есть показания для включения гиалуронидазы в комплексную терапию инфаркта миокарда [4].

Различными авторами показано, что смесь ферментов дает лучший результат, чем каждый фермент в отдельности. Синергизм действия смеси ферментов был отмечен* при лечении ожогов, обморожений, воспалительных заболеваний, закупорках сосудов и при онкологических заболеваниях [3−6].

Механизм терапевтического действия* протеолитических ферментов, используемых при лечении гнойно-воспалительных заболеваний, сложен и многосторонен. Он определяетсянеполитическим действием (протеиназы являются своеобразным «химическим скальпелем», расплавляют девитали-зированные ткани, и способствуют их отторжению, не повреждая здоровых тканей) — способностью сокращать экссудативную фазу воспаления (проникая в воспалительный очаг, они активизируют фибринолиз путем перевода неактивного плазминогена в активный плазмин, который, расплавляя интрака-пиллярные тромбы, восстанавливает микроциркуляцию в стенках раны, улучшает обменные процессы,, что клинически проявляется уменьшением местного воспаления) и снижает, а в ряде случаев и предупреждает аутоток-сические реакции. Кроме того, чрезвычайно важным свойством протеиназ, применяемых в гнойной хирургии, является их способность снижать анти-биотикорезистентность гноеродной флоры и повышать концентрацию антибиотиков в крови и тканях, а таюке их прямое антитоксическое действие. Энзимои антибиотикотерапия сочетают в себе патогенетическую и этио-тропную направленности комплексного лечения гнойной хирургической инфекции [3,7].

Однако, несмотря на высокую эффективность применения протеиназ в медицине и других областях, их использование ограничивают следующие факторы: инактивация при" изменении рН и температуры, под действием ингибиторов тканей и крови, антигенные и пирогенные свойства. Нативные ферментные препараты дороги и многие из них дефицитны, что ограничивает / /' их широкое применение. Преодолеть эти недостатки удалось путем использования протеолитических комплексов, а также иммобилизацией ферментов (или комплексов) на различных природных и синтетических носителях [24,7−8].

Иммобилизованные биологически-активные вещества (БАВ) (а среди них и ферменты) на практике в настоящее время используются в основном для следующих целей: аналитические, препаративные или лечебные. Иммобилизованные БАВ являются перспективными средствами медикаментозного лечения вследствие их чрезвычайно высокой биологической активности и специфичности, они не обладают аллергенностью и часто являются более высокоэффективными’средствами по сравнению с традиционными методами лечения [2−4,8].

В настоящее время чрезвычайно большое количество полимерных носителей как на основе природных, так и синтетических полимеров используется для получения иммобилизованных БАВ. Из-за значительного разнообразия используемых БАВ необходимо учитывать взаимное влияние, носителей и БАВ для возможного прогнозирования изменения эксплуатационных характеристик препаратов.

Основной целью данного исследования является разработка методов промышленного получения иммобилизованных биологически-активных веществ (в основном ферментов) для их биомедицинского использования. Главные направления поиска в достижении этой цели — создание модифицированных ферментных производных комбинированного действия т. е. обладающих несколькими видами терапевтической активности) и повышение сродства препаратов к участку поражения (т.е. увеличение селективности их биологического действия). Создание иммобилизованных форм БАВ позволяет существенно продлить время активного функционирования лекарственных веществ в организме за счет их стабилизации, сократить расход применяемых препаратов и облегчить курс терапии. Кроме того, химическая модификация БАВ является удобным и информативным приемом для изучения взаимодействия структуры и функции БАВ.

Работа выполнена в отделе биотехнологии НИИ текстильных материалов в рамках совместных исследований с Российским химико-технологическим университетом им. Д. И. Менделеева, МГУ им. М. В. Ломоносова (Химический факультет, каф. химической энзимологии), Институтом экспериментальной кардиологии Российского кардиологического научно-производственного комплекса МЗ РФ, ГНЦ НИИ лазерной медицины, Московской медицинской академии им. И. М. Сеченова, Московским государственным медико-стоматологическим университетом, Московской государственной текстильной академией им. А. Н. Косыгина, Всероссийским НИИ мясной промышленности, Государственным институтом кровезаменителей и медицинских препаратов.

Выводы.

1. Решена важная народнохозяйственная и социальная задача по созданию нового ассортимента текстильных материалов медицинского назначения с заданными лечебными свойствами.

2. Разработаны технологические режимы получения новых раневых покрытий с заданными свойствами, в том числе соиммобилизацией лекарственных веществ разных классов на один носитель с учетом их совместимости и предполагаемого синергизма действия. Получены новые медицинские материалы на основе модифицированных волокнообразующих полимеров, содержащие биологически активные вещества, и определены их области применения. Создана гибкая универсальная технологическая линия, позволяющая выпускать медицинские изделия на стандартном технологическом оборудовании.

3. Разработаны удобные и достоверные методы определения содержания и активности^ биологически активных веществ на нерастворимых модифицированных текстильных носителях.

4. Впервые выявлена взаимосвязь между потерей протеолитической активности у иммобилизованных на нерастворимых модифицированных текстильных носителях монои полиферментных протеолитических препаратов и сроком хранения в стандартных условиях.

5. Установлено, что разработанные иммобилизованные препараты не обладают токсическим, гемолитическим, аллергенным действием, а также цито-токсическим эффектом и мутагенной активностью.

6. Показано, что в условиях человеческого организма наиболее целесообразно для стабилизации иммобилизованных ферментов использовать комбинацию методов химической модификации и физической сорбции. Такой подход позволяет получать препараты с широким спектром действия.

7. Показано, что лечебный эффект материалов с полиферментными препаратами выше, чем у моноферментных препаратов (при сравнении сроков очищения и полного заживления ран). Кроме того, изделия, полученные на основе полиферментных препаратов, имеют меньшую себестоимость.

8. Иммобилизованные на нерастворимых текстильных носителях ферменты медицинского назначения демонстрируют в медико-биологических испытаниях высокую эффективность действияприменяются (иммобилизованные белки) в малых дозах, не вызывают токсико-алергических реакций, удобны для повседневного использования, как в быту, так и в стационарах или воен-но-полевыхусловиях.

9. В экспериментах на животных показано, что модификация ферментов (иммобилизация на альдегидсодержащие текстильные материалы) не влияет существенно на их каталитические свойстваповышает стабильность в биологических системах. Модифицированные БАВ оказываются более эффективными терапевтическими средствами по сравнению с нативными препаратами при лечении различных заболеваний.

Заключение

и выводы.

Одним из наиболее перспективных методов лечения гнойнонекротических процессов является применение иммобилизованных ферментов и лекарственных веществ других классов. Применение иммобилизованного трипсина в клинической практике показало ряд преимуществ перед традиционными методами лечения. Применение трипсина (обычно используют раствор с концентрацией 5−10 мг/мл) в чистом виде ограничивается в связи с его высокой стоимостью, аллергическими реакциями, быстрой инактивацией и др. При применении иммобилизованного на текстильных носителях трипсина потребность в дорогом и дефицитном ферменте сокращается в 50−100 раз. Иммобилизация ферментов и белковых ингибиторов на модифицированные текстильные носители способствует увеличению времени пребывания лекарственного вещества в ране, отсуствию аллергических реакций.

Нами выполнен широкий спектр работ по созданию и исследованию свойств принципиально нового класса медицинских материалов на основе волокнообразующих полимеров, который позволяет сформировать группу новых раневых покрытий и перевязочных материалов в форме аппликаций (салфеток и повязок), бандажей, содержащих целлюлозные волокна с иммобилизованными на них лекарственными препаратами.

Отличительной особенностью таких материалов является то, что биологически активные компоненты химически присоединены к текстильному носителю, имеющему форму перевязочного материала.

Научная оригинальность и практическая ценность выполненных работ подтверждается наличием патентовкоторые дают техническую и правовую основу организации5 производства новой группы изделий для оказания медицинской помощи в организациях здравоохранения, оказания само- ^ взаимопомощи при ликвидации последствий аварий и катастрофформирования аптечек и медицинских комплектов всех уровней. Разработана необходимая НТД на созданные процессы: и полученные препараты. Все изделия разрешены Минздравсоцразвития РФ для использования в клинической практике.

Новые раневые покрытия способны без хирургического вмешательства очищать рану, т. е. лизировать и удалять в прилегающий слой, покрытия нек-ротизированные белки. Вгкачестве активных компонентов в них использованы ферменты и ферментные комплексы (трипсин, иротеолити чески й комплекс из гепатопанкреаса краба), хитозан, антиоксиданты, ингибитор.

На опытном производстве НИИТекстильных Материалов освоен в промышленном масштабе выпуск для: нуждмедицины препаратов иммобилизованного трипсина и другихпрепаратов, с: мощностью 200 000 салфеток в месяц. Заявленная потребность 0−5 млн. штук салфеток Дальцекс-трипсина размером 10×10 см в год.

На основании данных, полученных автором и сотрудниками НИИТМ, налажено производство иммобилизованных ферментов на текстильных носителях, на основе модифицированных целлюлозы и поликапроамида.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Клиническая ферментология. /Под ред. Э. Щеклика. -Варшава, 1966.-467 с.
  2. Биотехнологии, кн.8 Инженерная энзимология /И.В.Березин, А. А. Клесов, Н. Ф. Казанская и др. /Под ред. Н. С Егорова, В. Д. Самуилова.- М., 1987. С. 113,123−134,143.
  3. .В., Поляк М. С. Иммобилизованные ферменты. М.-Серпухов, 1992.- 112 с.
  4. А.В. Модифицированные ферменты медицинского назначения с повышенной эффективностью действия: Дис.. д-ра биол. наук. М., 1989— 274 с.
  5. М., Рансбергер К. Лечение ферментами. М.: Мир, 1976.-С. 46−47.
  6. К.Н. Ферменты в оториноларингологии.- Киев: Здоровья, 1980. 185 с.
  7. Волокна с особыми свойствами. /Под. ред. Л. А. Вольфа.- М.: Химия, 1980.-С. 142−207.
  8. Н.И., Торчилин В. П. Принципы иммобилизации и новые подходы к использованию ферментов и других физиологически активных соединений в медицине. /Сб. Химическая энзимология / Под ред. И. В. Березина, К. Мар-тинека. -М.: МГУ, 1983. С. 115−153.
  9. Иммобилизованные клетки и ферменты. Методы. / Под ред. Дж. Вудворда. М.: Мир, 1988.-215 с.
  10. Иммобилизованные ферменты. Современное состояние и перспективы. /Под ред. И. В. Березина, В. К. Антонова, К.Мартинека. М.: МГУ, 1976. Т.1.—296 с.
  11. Г. И., Носов М. П., Волошина А. В. Полиамидные волокна. -М.:Химия, 1976. С. 63−73.
  12. З.А. Химия целлюлозы. М.: Химия, 1972. — С. 125−244.
  13. Malaprade L. Compt. Rend.- 1928 .-Vol. 186.- P. 382.
  14. Г. Е. Химическая технология текстильных материалов. М, 2000. — С.27−216.
  15. В.И., Леншина Н. Я., Иванова B.C. Об особенностях окисления целлюлозы перйодатом натрия и хлоритом натрия // Изв. АН СССР отд. хим. наук.-1958. № 5. С.115−111.
  16. Maninder S., Vasudevan P., Ray A.R., Guha S.K. Kinetics of degradation of biosoluble matrix by 14C tagging //Proc. Symp. Ing. Polym. And Radiat., Vallabh Vidyanagar Gujarat. -1979. P.385−390.
  17. Rutherford H.A., Minor F.W., Martin A.R. and Harris M. Oxidation of cellulose: the reaction of cellulose with periodic acid //J. of res. of the N. B. S.-1942. -Vol. 29. -P. 131−143.
  18. В.И., Леншин И .Я., Иванова B.C. Влияние пиранозного цикла на кислый гидролиз целлюлозы //Изв. АН СССР, сер. отд. хим. наук. 1960. № 6.- С.1136−1138.
  19. З.И., Иванов В. И. О влиянии СНО-групп в молекуле целлюлозы на устойчивость ацетальной связи в кислой среде на модельных соединениях // Изв. АН СССР, сер. отд. хим. наук. -1960. № 8. С. 2044−2045.
  20. Pacsu E. Cellulose studies I. Reaction of oxycellulose with aqueous-acids and alkalizes //Text. Res. J.- 1945. № 10. P. 354−361.
  21. А.Г., Шорыгина H.H., Роговин З. А. Получение препаратов диаль-дегидцеллюлозы и ее эфиров //ЖПХ. 1949. №. — .Т. XXII.- С. 866−873.
  22. Reeves R.E. Stabilization of oxidized cotton fiber // Ind. and eng. chem.- 1943. № 1.-V.35. -P. 1281−1283.
  23. Reeves R.E., Darby F.F. Stabilization of periodate-oxidized cottonV/Text. Res. J.-1950. № 3.- P. 172−174.
  24. К.Д., Лалева B.H. Изменение функциональных групп при окислении целлюлозы йодной кислотой //ВМС.- 1967. Т.(А) IX. № 8. — С. 1646−1653.
  25. Л.Г., Вирник Р. Б. Изучение рассасывающихся текстильных материалов, содержащих иммобилизованные ферменты //Прикл. биохим. и микроб. — 1988. Т. XXIV.- Вып.2. С.264−268.
  26. В.В., Вирник Р. Б. Исследование кинетики выделения трипсина, иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе, при гидролитической деструкции // Антибиотики и химиотерапия. — 1989. Т. 34. № 3. — С.202−205.
  27. Н.Е., Петропавловский Г. А. Сравнительное изучение окисления- микрокристаллической и хлопковой целлюлоз надйодной кислотой //Cell. Chem. and techn. 1974. № 8. — P. 203−214.
  28. Г. А., Чернова З. Д., Котельникова Н. Е. Полярографическое изучение кинетики частичного окисления микрокристаллической целлюлозы* надйодной кислотой и свойства диальдегидцеллюлозы //ЖПХ. — 1977. № 6. -Т.50. С. 1348−1352.
  29. Э.И., Лебедева Л. Ф., Гусев В. А. и др. О структуре и свойствах микрокристаллической диальдегидцеллюлозы //В сб. Химия и технология древесной целлюлозы. Л. 1983. С. 102−108.
  30. .Г., Климентов А. С. Радиационная химия целлюлозы //Успехи хи-мии.-1984. T.LIII. — Вып. 12. — С. 2056−2077.
  31. А.А., Гриценко С. И., Рыльцев В. В. Изменение содержания альдегидных групп в образцах диальдегидцеллюлозы после гамма облучения и в процессе хранения: Сб. научн. тр. /ВНИИТГП/.- М.: ЦНИИТЭИ Легпром. 1990.-С. 36−39.
  32. Bhatt G., Sundaram V., Iyer V. et. al. Effect of gamma-ray radiation on cellulose with introduction of aromatic nuclei on cellulose molecule. Part II: Benzylated cellulose //Colourage.- 1987.- V. 34.- № 6. P. 23−26.
  33. Dziedziela W.M., Kotynska D.J. Functional group in y-irradiated cellulose //Radiat. Phys. Chem.- 1984.- V.19. № 3. — P. 723−725
  34. Г., Мирнигматова Ш., Гафуров Т., Усманов Х. У. Исследование взаимодействия диальдегидцеллюлозы с гидразидом изоникотиновой кислоты//Доклады АН Уз.ССР. 1970. № 7.- С. 36−37.
  35. С.Д. Химическая энзимология. М.: Академия, 2005.- 472 с.
  36. В.В. и Штильман М.И- Полимеры в процессах иммобилизации- имодификации природных соединений. М.: Наука, 1984. — 261 с.
  37. B.C., Шелих А. Ф., Тихомиров Б. И. Синтез и химические превращения полимерных шиффовых оснований //В кн. Синтез и химические превращения полимеров, JL: ЛГУ. — 1977. Вып. 1.- С. 5−21.
  38. В.Н., Николаев А. Г., Сажин С. А. и др. Азотсодержащие производные диальдегидцеллюлозы. 1. Диальдегидцеллюлоза высокой степени окисления// Химия растительного сырья. 1999. № 2. — С. 91−102.
  39. В.Н., Николаев А. Г., Сажин С. А. и др. Азотсодержащие производные диальдегидцеллюлозы. 2. Синтез производных диальдегидцеллюлозы с азотистыми гетероциклами // Химия растительного сырья.-2000.№ 1 — С. 5−25.
  40. А.Н. Теория мягких косметологических воздействий. Современная косметология. Новосибирск: ГУЛ ред.-полиграф.объединение СО РАСХН, 2001.- С.
  41. .Э. Реакция меланоидинообразования и ее биологическое значение //Изв. АН Латв. ССР. -1976.№ 1. -С. 97−105.
  42. Cavalcante А.Н.М., Carvalho L.B., Cameiro-da-Cunha M.G. Cellulosic exopoly-saccharide produced by Zoogloea sp. as film suppot for trypsin immobilization //Biochem. Eng. Join. 2006.- V. 29.-P. 258−261.
  43. А.Н. Модификация полиамидного волокна капрон моно и бифункциональными альдегидами и придание ему специальных свойств: Дис.. .канд. техн. наук. Л.:ЛИТЛП, 1972. — 200 с.
  44. Введение в прикладную энзимологию. Иммобилизованные ферменты. /Под редакцией И. В. Березина и К. Мартинека. М.: МГУ, 1982. 385 с.
  45. Д., Уэст Д. Основы аналитической химии. / Т.1, 1979. М.: Мир. — С. 392−395.
  46. А.А., Рыльцев В. В., Гриценко С. И., Филатов В. Н. Способ получения текстильного поликапроамидного носителя для иммобилизации биологически активных веществ. Положительное решение по заявке 4 855 929/05/83 643 от 31.07.90 г.
  47. П.И., Гостищев В. К., Арутюнян Б. Н., Вирник А. Д. и др., Протеолитические ферменты, иммобилизованные на волокнистых материалах, в хирургии. — Ереван: Айстан, 1990. 137 с.
  48. Л.А. Принцип создания волокнистых материалов с биологической активностью Тез. докл. 3-й симпозиум по физиологически активным синтетическим полимерам и макромолекулярным моделям биополимеров. Рига: Зинатне. 1971. С.63−64.
  49. К. Иммобилизованные ферменты /В кн. Биотехнология под ред. А. А. Баева. М.: Наука.-1984.- С. 93−103.
  50. В.Н., Рыльцев В. В. Биологически активные текстильные материалы. -М., 2002.-248 с.
  51. С.Д., Гуревич К. Г. Биокинетика (практический курс).- М., 1999.- С. 230−235.
  52. Лаш Ю., Козлов Л. В., Бессмертная Л. Я., Антонов В. К. Исследования иммобилизованных ферментов физическими методами //Сб. Химическая энзимология. Под редакцией И. В. Березина и К. Мартинека, М.:МГУ, 1983. С. 250−260.
  53. А.К., Левашов А. В. Стабильность ферментов в системах с органическими растворителями//Биохимия. 1998.- Т. 63. — Вып. 3. — С. 408 421.
  54. Г. Р., Швендеман С. Р., Лангер Р., Клибанов A.M. Повреждение препаратов лиофилизированных белков // Биохимия. 1998. — Т.63. — Вып.З. -С. 422−429
  55. О.А., Полетаева Л. В., Евшичиева Т. А. Оценка реакционной способности аминогрупп белков // Хим.фарм. ж. 1987. — № 1. — С. 12−17.
  56. Srere P.A. and Uyeda К. Functional group on enzymes suitable for binding to matrices //Methods in enzymology.- N.Y., 1976.- V. XLIV.- part 1. P. 11−19.
  57. Flemming Ch., Gabert A., Roth P. Synthese und eigenschaften tragerfixierter enzyme 1. Kovalente bindung von trypsin und dialdehydzelluloze //Acta biol. med. germ.- 1973.- B.30.-S.177−182.
  58. Л. С., Власов Г. П., Вольф Л. А. Влияние медиаторов на свойства препаратов трипсина и пепсина, иммобилизованных на вискозном волокне //Прикл. биохим. и микробиол: — 1980. Том XVI.- Вып. 2.- С. 218−221.
  59. С. И., Хохлова Б. А., Шамолина И. И., Вольф JI. А. Иммобилизация трипсина на полимерных носителях волокнистой структуры //ЖПХ. — 1978. № 3.- С.651−654.
  60. JI. А., Шамолина И. И., Гончарова Н. А. и др. Иммобилизация ферментов на волокнистых носителях //Прикл. биохим. и микробиол.- 1986. Том XXII.- Вып. 5.- С.664−668.
  61. Н.Ф., Айсина Р. Б. Диффузионные эффекты в кинетике действия микрокапсулированных ферментов //Итоги науки и техники, сер. Биологическая химия, т.12, Инженерная энзимология и биоорганический катализ М., 1978.- С.115−139.
  62. Г. И., Сугурова И. Ю., Глянцев С. П. Рана, повязка, больной. М.: Медицина. 2002. 469 с.
  63. М.Д. Лекарственные средства. М.: Новая волна. 15-е изд. 2006. 1206 с.
  64. Г. П. Новые перевязочные материалы антиоксидантной активностью в лечении гнойных ран: Автореф. дисс.. канд. мед. наук, М., 1995. С. 3−8.
  65. С.П. Лечение гнойных ран иммобилизованным на текстильной целлюлозной матрице трипсином:.- Автореф. дисс.. канд. мед. наук, Ярославль, 1987. С. 3−8.
  66. Я., Козлов Л. В., Бессмертная Л. Я. и др. Исследование влияния нейтральных матриц на термостабильность иммобилизованных трипсина и хи-мотрипсина //Биоорг. химия. 1980. № 1. — Т.6.- С. 108−115.
  67. Turkova J., Vajcner J., Vancura D. and Stamberg J. Immobilization on- cellulose in bead form after periodate oxidation and reductive alkylation’s //Coll. Czech. Chem. Comm.- 1979.-V.44.- № 11.- P. 3411−3417.
  68. А.Д., Скокова И. Ф., Иванова M.B., Юданова Т. Н. Интерполиэлек-тролитная реакция — метод получения ферментсодержащих волокнистых материалов с регулируемым составом и свойствами //Текстильная химия.-1994. № 1(5). С. 5−20.
  69. И.Ф., Юданова Т. Н., Дронова М:В., Гальбрайх JI.C. Текстильные материалы медицинского назначения с комбинированным биологическим действием: получение и свойства // Текстильная химия. — 1998. № 1(13).- С. 96−102.
  70. Юданова1 Т. Н. Полимерные раневые покрытия с ферментативным и антимикробным действием // Дис.. д-ра хим. наук, М., 2004.- 329 с.
  71. В.П., Бобкова А. С., Смирнов В. Н. и др. Иммобилизация ферментов на биосовместимых носителях. I. Иммобилизация а-химотрипсина на модифицированных сефадексах//Биоорг. химия- 1976. № 1.- Т. 2.- С. 116−124.
  72. В.П., Рейзер И. Л., Смирнов В. Н. и др. Иммобилизация ферментов на биосовместимых носителях. III. Иммобилизация а-химотрипсина на растворимых декстранах //Биоорг. химия- 1976. № 9.- Т. 2.- С. 1252−1258.
  73. Аффинная хроматография. Методы. / Под ред. П. Дин, У. Джонсон, Ф. Мидл, М.: Мир, 1988.-278 с.
  74. Epton R., McLaren J.V., Thomas.T.H. // Biochem. J., 1971.- V.123.- p.21.
  75. B.A. Иммобилизация протеолитических ферментов на модифицированных целлюлозах //Рукопись деп. в ВИНИТИ. № 7308. В88. 1988.-С.155−158.
  76. Habeeb A.F.S.A. Preparation of enzymicaly active, water — insoluble derivates of trypsin //Arc. of bioch. bioph. -1967.- Vol. 119. P.264−268.
  77. Н.Ф., Кост O.A., Березин.И. В. Свойства трипсина, модифицированного глутаровым альдегидом //Биоорг. Химия. 1975. № 9.- Т.1.- С. 13 371 344.
  78. Habeeb A.F.S.A., Hiramoto R. Reaction of proteins with glutaraldehyde //Arc. of bioch. bioph. 1968. — Vol. 126.- P.16−26.
  79. Glassmeyer C.K. and Ogle J.D. Properties of an insoluble form of trypsin //Biochemistry. 1971.- Vol.10.- № 5.- P.786−792.
  80. Иммобилизованные протеолитические ферменты в лечении гнойно-некротических процессов. /Под ред. Р. И. Салганика и А. С. Когана. Новосибирск: СО АН СССР, Институт цитологии и генетики. 1981.- 139 с.
  81. Иммобилизованные протеолитические ферменты и раневой процесс. /Под ред. Р. И. Салганика, А. С. Когана, А. М. Гончара, Л. А. Семеновой. Новосибирск: Наука. 1983.- 265 с.
  82. Г. А. Иммобилизованные протеолитические ферменты для наружного применения //Хим.-фарм. Ж.- 1998-№ 4-С. 41−44:
  83. Биологически активные перевязочные средства в комплексном лечении гнойно-некротических ран: Методические рекомендации /№ 2000/156. Мин. Здрав. РФ. М., 2000.- 37с.
  84. А.А., Глянцев С. П., Сахаров И. Ю., Саввина Т. В. Морфологическая оценка воздействия коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica на раневой процесс в эксперименте // Бюлл. эксп. биологии и медицины.-1992. № 12.- Т.94.- С.660−663.
  85. И.Ю., Адамян А. А., Глянцев С. П. и др. Средство для удаления некротических тканей: Патент РФ № 2 014 086.- 1994.- Бюлл. № 11.
  86. Glyantcev S.P., Adamyan А.А., Sakharov I. Yu. Crab collagenase in wound debridement // J. Wound Care. 1997. — № 1. — P. 13−16.
  87. Steven F.S., Al-Habib A. Inhibition of trypsin and chymotrypsin by thiols. Bi-phasic kinetics of reactivation and inhibition induced by sodium periodate addition //BBA.- 1979.- V. 568. № 2.- P. 408−415.
  88. C.P. Биохимические проблемы медицины.- М., Медицина, 1975. -288с.
  89. Стручков В. И, Григорян А. В, Гостищев В. К. и др. Протеолитические ферменты в гнойной хирургии.- М.: Медицина, 1970. — 408 с.
  90. Лечение гнойных ран иммобилизованными на текстильной целлюлозной матрице трипсином: Методические рекомендации/ Архангельский государственный медицинский институт, Архангельск, 1985.- 7 с.
  91. Рана и раневая инфекция инфекция. Руководство для врачей /Под. ред. М. И. Кузина, Б. М Костюченок.- Ml: Медицина, 1990.- 592 с.
  92. H.G., Patton R., Roetting L.C. //Arch. Surg. (Chicago), 1951.- V. 63.- P. 568.
  93. Э.В., Иванян А. А., Толстых Г. П., Олтаржевская Н. Д., Рыльцев В. В. Современные раневые покрытия.- Москва-Смоленск, 1996. С. 27−33.
  94. Теория и практика лечения ожогов /Под ред. В. Рудовского.- М.: Медицина, 1980.- С. 90−92.
  95. Полиферментные препараты в гнойной хирургии: Методические рекомендации / Под ред. член-корр. РАМН Н. А. Ефименко.- М., 2005.- 32 с.
  96. Ф.Е. Коллагенолитические протеазы из гепатопанкреаса камчатского краба- выделение и свойства//Дисс.. канд. биол. наук. М., 1993.- 136 с.
  97. В.В. Протеолитические ферменты,— М.: Наука, 1971.- 414 с.
  98. М., Уэбб Э. Ферменты.- М.: Мир, 1983.- 1120 с.
  99. Д.Г., Мызина С. Д. Биологическая химия,— М.: Высшая школа, 1992.416 с.
  100. А. Основы биохимии,— М.: Мир, 1985.- С.228−230.
  101. С. Структура и функция ферментов.- М.: Мир, 1971. С. 162−171.
  102. Т., Сноу Дж. Биохимия антимикробного действия.- М.: Мир, 1984.- С.60−65.
  103. Н.Ф., Ларионова Н. И., Филиппова Н.Ю и др. Активные формы бычьего трипсина. N-концевой анализ и реакционная способность // Вестн. Моск. Ун-та. Сер. Химия.- 1977. № 3.- Т. 18.- С. 299−304.
  104. Н. И. Коллагеназы различного происхождения и их роль в деструкции коллагена в норме и патологии: Автореф. дисс.. докт. биол. наук, М., 1991.- 37 с.
  105. Л.А. Специфическая плазмосорбция протеиназ на иммобилизованном, на сефарозе кислотостабильным ингибиторе из мочи человека при остром панкреатите в эксперименте и клинике// Дисс.. канд. биол. наук. М., 1988.- 145 с.
  106. I. //Adv. Enzymol. 1961.- V. 23.- p. 103.
  107. Mandl I., MacLennan J.D., Howes E.L. et.al. Isolation and characterization of proteinase and collagenase from CI. Histolyticum //J. Clin. Invest.- 1953.- Vol.32.-P. 1323−1329.
  108. Keil-Dluha V. Chemical characterization and study of the autodigestion of rure collagenase from Achromobacter iophagus //Biochem. Biophis. Acta. 1976.-V.429.- P. 239−251.
  109. K.H. Применение протеолитических ферментов в медицине //Врач, дело.- 1959.-№ 12.- С. 1269−1276.
  110. Queen D., Evans J.H., Gaylor J.D.S. et. al. Burn wound dressing a review //Burns.- 1987.- Vol.13.- № 3.- P.218−228.
  111. Brennan S.S., Leaper D.J. The search for an ideal wound dressing //Bristol med.-chir. J.- 1984.- № 7.- P.77−79.
  112. H.A., Васильев A.E. Физиологически активные полимеры М.: Химия, 1987. — С. 296.
  113. П.И., Дербенев В. А., Белов А. А. и др. Лечение гнойных ран и язв различного генезиса с использованием терапевтических систем иммобилизованного трипсина./Пособие для врачей. М., 2005.- 14 с.
  114. Atiyeh B.S., Ioannovich J., Al-Amm C.A., El-Musa K.A. Management of acute and chronic open wounds: the importance of moist environment in optimal wound healing //Cur. Pharm. Biotech.- 2002.- Vol.3.- № 3.- P. 179−195.
  115. P. Заживление ран / Молекулы и клетки. М.: Мир.- 1970.- Вып.5.- С. 134−152.
  116. Л.В., Игнатов Г. Г., Анфилов В. В. О некоторых медико-биологических свойствах хитозана Тез. докл. 7-ой Межд. конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». СПб. 2003. С. 187−189.
  117. М.И. Полимеры в биологически активных* системах. //Соросовский образовательный ж.- 1998, № 5.- с. 48−53.
  118. Н.Д., Коровина М. А., Савилова Л. Б. Текстиль и медицина. Перевязочные материалы с пролонгированным лечебным действием. // Рос. хим. ж. (Ж. Рос. хим. об-ва им. Д.И.Менделеева).- 2002.- т. XLVI.- № 1.-с. 133−141.
  119. А.А. Влияние-текстильного носителя на свойства иммобилизованных биологически активных веществ // В сб. Трудов посвященному 10-летию Международной и Российской инженерных академий, М., 2000. С. 68−77.
  120. Возможности ферментативного очищения и лечения ран.// В кн: Доклады, представленные на* симпозиуме, проходившем в г. Москве 7 июня 1977 г., Плива, Загреб, СФРЮ, 1978. 92 с.
  121. О.С. Некоторые закономерности разрушения поликапроамида в живом организме: Дисс. канд. мед. наук. М., 1971. — 121 с.
  122. Применение косметического средства ФЕРМЕНКОЛ для профилактики и коррекции рубцов кожи: Методические рекомендации практикующим косметологам. / Под ред. Д.м.н. Парамонова Б.А. С. Петербург.-2005.- 24 с.
  123. Eriksson Е. Research directions in wound healing //Contemp. Surg. Suppl.- 2000.-Sept.- P. 28−30.
  124. Feldman L. Which dressing for split-thickness skin graft donor sites? //Ann. Plast. Surg.- 1991.- Vol.27.-P. 288−291.
  125. Московская международная конференция «Биотехнология и медицина»: Материалы конф. М., 2005.- 344 с.
  126. Современные подходы к разработке и клиническому применению эффективных перевязочных средств, шовных материалов и полимерных имплантатов: Тез. докл. IV Междун. конф. М., 2001 .- 256 с.
  127. Muzzarelli R.A.A. Chitins and chitosans for the repair of wounded skin, nerve, cartilage and bone // Carbohyd. Pol. -2009.-V.76.-P. 167−182.
  128. H.B. Новые раневые покрытия с антиоксидантной и протеолитической активностью в лечении гнойных ран: Дисс. канд. мед. наук, М., 2004. — 134 с.
  129. В.В. Новые раневые покрытия с протеолитической и бинарной антиоксидантной активностью в лечении гнойных ран: Дисс. канд. мед. наук, М., 2003.-165 с.
  130. М.П., Луцевич О. Э., Медушева Е. О. и др. Теоретические и практические аспекты заживления ран.- М.: Дипак, 2007. 96 с.
  131. Справочник по аналитическому контролю в производстве искусственных и синтетических волокон.- М. 1957.-С.42−49.
  132. А.А., Гриценко С. И., Белова Е. Н. Применение простых аналитических реакций в контроле производства трипсина, иммобилизованного на текстильных носителях Сб. научн. тр. /ВНИИТГП М.: ЦНИИТЭИ Легпром, 1991.- С.42−48.
  133. З.И. Определение функциональных групп в целлюлозе // в сб. Методы исследования целлюлозы.- Рига.: Зинатне, 1981.- С. 212−221.
  134. Е.Д., Салова А. С. Специфический метод определения карбонильных групп в оксицеллюлозах //Ж. Анал. Химии.- 1953. № 6.- Т.8.- С.365−369
  135. Kunitz М. Crystalline soybean trypsin inhibitor // J.Gen.Physiol.- 1947.- Vol.30.-№-1.- P.291−310.
  136. А.А., Рыльцев В. В. рН-зависимость активности трипсина, иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе Сб. научн. тр. / ВНИИТГП «Новые разработки в области производства текстильных изделий медицинского назначения», М.:ЦНИИТЭИ Легпром, 1989.- С. 50−54.
  137. А.А., Рыльцев В. В., Игнатюк Т. Е. Методы определения протеолитической активности в промышленных образцах препаратов иммобилизованных протеиназ //Хим.-фармацевт. журн.- 1992. №.11−12. С.101−103.
  138. Erlanger B.F., Kokowsky N., Cohen W. The* preparation and4 properties of two new chromomeric substrates of trypsin //Arch. Biochem. Biophys.- 1961.- № 2.-Vol.95-P. 271−278.
  139. B.A. Методы определения активности трипсина в сыворотке крови /Биохимические методы исследования в клинике./ Под ред. Покровского А.А.- М.: Медицина, 1969.- С. 206−209.
  140. Moore S., Stein W.H. Photometric nynhydrin method for use in the chromatography of amino acids//J. Biol. Ghem.- 1948.- Vol. 176.- P. 367−388.
  141. А.П., Садчикова Н.П., Харитонов Ю. Я. Валидация аналитических методов // Ж. Фармация.- 2006.- № 4.- С.7−10.
  142. В.М., Мчедлишвили Б. В. Хроматография биополимеров на макропористых кремнеземах.- Ленинград: Наука ЛО. — 1986.- С. 63.
  143. Тривен М.-Иммобилизованные ферменты.-М.: Мир.- 1983.- 216 с.
  144. А.А., Плеханова Н. Ю., Вирник Р. Б., Игнатюк Т. Е. Сравнительная оценка методов определения количества трипсина, иммобилизованного на текстильных материалах : Сб. научн. тр. /ВНИИТГП М.: ЦНИИТЭИ Лег-пром, 1988.- С.25−29.
  145. А.А., Гриценко С. И., Таршиц Д. Л., Рыльцев В. В. Определение количества белка на текстильных носителях. // Сб. научн. тр. НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром, 1992.- С.22−27.
  146. Lowry Н.О., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem.- 1951.- Vol.193.- № 1.- P.265−275.
  147. Hartree E. F. Determination of protein: A modification of the method that gives a linear photometric response //Analyt. Biochem. 1972.- Vol. 48.- № 2.- P. 422 427.
  148. А.А., Песлякас И. И., Дагене М. И. и др. Определение количества белка, иммобилизованного на нерастворимом носителе //в Методы в биохимии (материалы ко второму съезду биохимиков Литовской ССР) Вильнюс 1975.- С. 13−17.
  149. С.Н., Пупкова В. И. Количественные методы определения белка // Рукопись, депонирована от 1.02.84 N174 МБ-Д84. Новосибирск, 1983.- 90 с.
  150. А.Е. Количественное определение содержания антител при помощи белковых антигенов, фиксированных на бумаге //Биохимия.- 1957. Т. 22.-Вып. 6.- С. 1028−1034.
  151. М. М. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding //Anal. Biochem.- 1976. Vol.72.- № 1.- P. 248−254.
  152. Protein-assay reagent and method. Patent USA 4.023.933.1.structions for the BIO-RAD protein assay. W. Germany, 1990, p. 1−18.
  153. B.C., Дегтярь В. Г. Определение белка по связыванию с красителем Кумасси бриллиантовым голубым G-250 //Биохимия.- 1994.- Т.59.- вып. 6.-С.763−777.
  154. Н.В., Бошко Г. В., Коржова Л. П. и др. Оценка различных количественных методов определения белков, нативных и обработанных формальдегидом // Вопр. мед. химии.- 1983.- Т.29, — Вып.2.- G. 134−140.
  155. Belov A.A., Ignatyuk Т.Е., Ryltsev V.V. The use of Bredford method for the analysis of textile biomaterials. Тез. докл. 2 Национальная конференция «Био-материали», Варна, НРБ.- 1990.- S.102−103,176−177.
  156. Шишкин^ С. С. Использование связывания красителей для количественного определения содержания* белка в растворах (обзор) // Вопр. мед. химии.-1982.- Т.28.- Вып. 5.- С. 134−141.
  157. А.В., Монастырский В. А., Магеровский Ю. В., Даныш Т. В. Способ определения фибринолитической активности А.с. 1 255 641 А1 СССР, (От-крытия.-1986.- N 37).
  158. Е.В. Роль анилидов в изучении протеиназ //Успехи биологической химии, М.: Наука. 1972.- Т. XIII.- С. 28−48.
  159. А.А., Игнатюк Т. Е., Рыльцев В. В., Филатов В. Н. Способ получения целлюлозных материалов содержащих иммобилизованный трипсин. А.С. СССР от 24.11.89, №-1 773 067, Решение от 01.07.92.
  160. А.А., Гриценко С. И., Рыльцев B.B., Рушайло Б. Е. Кинетика инактивации трипсина иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе Сб. научн. тр. /НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром, 1992.- С.27−30.
  161. А.А., Белова Л. А., Рыльцев В. В., Игнатюк Т. Е. Исследование некоторых свойств коллитина Сб. научн. тр./ НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром,-1993.- С.34−37.
  162. А.Б., Можаев В. В., Левашов А. В. и др. Взаимосвязь физико-химических характеристик органических растворителей с их денатурирующей способностью по отношению к белкам // Биохимия.- 1991.- Т.56. -Вып. 11.- С. 1923−1945.
  163. Ю.И., Максарева Е. Ю. Изучение твердофазных ферментативных реакций. III. Необратимая инактивация а-химотрипсина бензилсульфонил-фторидом. // Биоорганическая химия. -1991.-Т. 17.- № 1.- С.76−80.
  164. Ю.И., Максарева Е. Ю. Твердофазные ферментативные реакции. IV. Гидролиз Р-индолилакрилоил-а-химотрипсина // Биоорганическая химия. 1993.-Т. 19.- № 10.- С. 961 -967.
  165. Е.Ю., Хургин Ю. И. Твердофазные ферментативные реакции. V. Сравнение каталитических свойств субтилизина и а-химотрипсина в отсутствие растворителя // Биоорганическая химия. 1995.-Т.21.- № 1.- С.24−27.
  166. Государственная * фармакопея СССР. XI. Выпуски 1,2. Репринтное издание Министерство здравоохранения Российской федерации, М.- Медицина, 1998.
  167. А.А., Гладких С. П., Лебеденко В. Я. Прогнозирование сроков годности лекарственных форм. Под ред. проф. А. И. Тенцовой. М.- Мин.Здрав. СССР, I Мед. ин-т, 1977.- 52 с.
  168. Временная инструкция по проведению работ с целью определения сроков годности лекарственных средств на основе метода ускоренного старения при повышенной температуре И-42−2-82, М. МинЗдрав СССР Мин. Мед. пром., 1983.- 13 с.
  169. И.И. Биополимеры: кинетика радиационных и фотохимических превращений. М.: Наука, 1988.- 215 с.
  170. Ю.А., Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов.- М.: Высшая школа, 1989.- 199 с.
  171. Р., Гупта М. Н. Использование химической модификации и химического сшивания для стабилизации белков (ферментов) //Биохимия.- 1998.- Т.63, Вып.З.- С. 395−407.
  172. Sluyterman L.A.E., De Graaf M.J.M. The activity of papain in the crystalline state // Biochim. bioph. acta.- 1969.- Vol.171.- P. 277−287.
  173. Т.Е., Белов А. А., Рыльцев B.B. Исследование свойств трипсина, иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе различной степени окисления Сб. научн. тр./ВНИИТГП. М.: ЦНИИТЭИ Легпром.- 1989.- С. 46−50.
  174. Л.С., Власов Г. П., Вольф Л. А. Иммобилизация папаина на вискозных и капроновых волокнах //Хим. волокна.- 1979. № 5.- С. 32−33.
  175. Г. Д., Угарова Н. Н., Березин И. В. Общие закономерности изменения термо стабильности белков и ферментов после модификации их функциональных групп // Успехи химии.- 1984.- Т. LIIL- вып. 11.- С. 1852−1890.
  176. И.В., Клесов А. А. Практический курс химической и ферментативной кинетики.- М.: МГУ, 1976.- С. 65−70, 249−252.
  177. Trantshold I, Werle E Spectrophotometrishe bestimmung des kallikreins und seiner inaktivatoren // Hoppe-Seyler's Z.physiol.Chem.- 1961. B.325. — № 1−2. -S.48−59.
  178. Grunwald P., Hansen K., Murr T. et. al. The effect of additional protein on enzymethimmobilization //Тез. Докл. 20 Meeting of the FEBS.- Budapest, Hungary.-1990.- P. 354.
  179. ., Ракитская Г. А., Трофимов В. И. Актуальные вопросы радиационной стерилизации (практика применения в медицинской промышленности) //Химико-фармацевтическая пром-ть обзорная информация.- М. 1984, — Вып. 9.-С. 2−9, 12−13,18−23.
  180. Burczak К., Pekala W. Radiation sterilization of cellulose dressing materials //Polymers in medicine.- 1979. № 1.- Vol. XI.- P.3−17.
  181. H.H. Стабилизация растворимых и иммобилизованных ферментов путем химической модификации фермента или носителя Сб. /Итоги науки и техники/ под ред. B.JI. Кретовича и И. В. Березина сер. биологическая химия М.- 1978.- Т.12.- С. 92−114.
  182. В.В., Вирник Р. Б., Добвий Е. Б., Филатов В. Н. Превращения свободных радикалов в у-облученных ферментах при длительном хранении // Радиобиология. 1988. Т. XXVIII.- вып.5. — С. 584−587.
  183. Р.Б., Рыльцев В. В., Власов Л. Г. и др. Влияние длительного хранения на иммобилизованный трипсин, подвергнутый действию у-стерилизации // там же. 1985.- Т. XXV. вып.1-. С 106−108.
  184. В.В., Власов Л. Г., Самойлова Т. Н. и др. Влияние гамма-облучения на иммобилизованный трипсин // Прикладная биохимия и микробиология. 1984.- Т. XX.- вып.5. -С. 694−698.
  185. Р.Б., Рыльцев В. В., Власов Л. Г. и др. Действие у-облучения на трипсин, иммобилизованный на диальдегидцеллюлозе // там же. 1983. Т. XIX. -вып.4. — С. 533−536.
  186. Т.Е., Рыльцев В. В., Медушева Е. О. и др. Свойства лизоцима, иммобилизованного на целлюлозном и поликапроамидном носителе //Хим.-фарм. Журнал.- 1989. № 7.- С. 868−870.
  187. А.А. Влияние физиологически активных веществ на протеолитическую активность немодифицированного трипсина и трипсина, иммобилизованного на текстильные носители: Сб. научн. тр. /ФГУП НИИТМ М.: Дипак, 2006.- С.12−28.
  188. А.А., Филатов В. Н., Белова Е. Н., Кузьмина И. В. Новый текстильный ранозаживляющий материал с полиферментной активностью: Сб. научн. тр./ ФГУП НИИТМ М.: Дипак, 2006.- С.34−42.
  189. С.В. Влияние электростатических взаимодействий на формирование и свойства растворимых гетеробелковых коньюгатов на основе протео-литичеких ферментов //Биоорг. химия 1995.- Т. 21.- № 6, — С.408−420.
  190. А.А., Левицкий В. Ю., Можаев В. В. Нативный, модифицированный и иммобилизованный химотрипсин в хаотропных средах. Пределы стабилизации //Биоорг. химия.- 1994.- Т. 20.- № 7.- С.809−816.
  191. Л.В. Термодинамические основы стабилизации иммобилизованных ферментов // Биоорг. химия.- 1980. № 8.- Т.6.- С. 1243−1254.
  192. Ю.Б., Гордеев М. Е. Возможность изучения микроструктуры целлюлозы модифицированными физико-химическими методами: Тез. докл. «Ме-. тоды исследования целлюлозы».- Рига, 1988, — С. 267−268.
  193. П.И., Герцен А. В., Белов А. А. и др. Способ лечения трофических язв. А.С. № 1 598 269 от 13.05.88. Решение от 08.06.90.
  194. В.И., Рыльцев В В., Белов А. А. и др. Способ получения средства" для лечения эрозивно-язвенных образований внутренних органов. А.С. № 4 635 886/14 от 24.01.89. Решение от 24.08.90.
  195. М.П., Дербенев В. А., Бехер Ю. В. и др. Стимуляция изаживления и профилактика нагноений после операционных ран М.: Дипак, 2007, 92 с.
  196. Т.Л., Завьялов С. К. Влияние лизирующих веществ на отторжение некротических участков тканей при глубоких ожогах // Вестн. АМН СССР.-1961.- Т.16.- Вып. 6. С.- 12−16.
  197. С. Структура и функция ферментов.- М.: Мир, 1971. С. 162−171.
  198. B.B. Влияние жирных кислот и мочевины на эстеразную активность и структуру трипсина //Биохимия.- 1965.- Т. 30.- Вып. 3.- С. 597−604.
  199. Delaage М., Lazdunski М. Trypsinogen, trypsin, tiypsin-substrate and tiypsin-inhibitor complex in urea solutions // European J. Biochem.- 1968.- Vol.4.- № 3.- P. 378−384.
  200. Gabel D. The denaturation by urea and guanidine chloride of trypsin and N-acetylated-tiypsin derivatives bound to sephadex and agarose //European J. Biochem.- 1973.- Vol.33.- № 2.- P. 348−356.
  201. В.Е., Ковалева J1.A., Лосенкова С. О., Климкин Е. И. Фармакология антиоксидантов на основе 3-оксипиридина //Вестн. Смоленской Гос. Мед. академии, 2004.
  202. В.К., Бурмак В. В., Медушева Е. О., Белов А. А. и др. Способ получения перевязочного материала Патент РФ № 2 203 684.- Бюлл. № 13 от 10 мая 2003 г.
  203. П.И., Клебанов Г. И., Шехтер А. Б. и др. Антиоксиданты и лазерное излучение в терапии ран и трофических.- М. 2002 .- 239 с.
  204. М.В., Павловский М. П., Бойко Н. И. и др. Лечение гнойных ран димексидом //Хирургия.- 1980. №.11,-С.8−17.
  205. Методические рекомендации по приготовлению, анализу и использованию лекарственных препаратов. М.: Всесоюзное информационное бюро.- Вып. 5, 1986.- С. 8−10.
  206. Н.Л. Регуляция активности иммобилизованных ферментов фазовым переходом полимерной матрицы-носителя // Автореф. дис.. д-ра хим. наук. М., 2003.-54 с.
  207. Белов А. А Действие водных растворов диметилсульфоксида намодифицированные и иммобилизованные ферменты // Хим. Технология.- 2004. № 12.- С.35−40.
  208. Н.Л., Богданова Н. Г., Мартинек К., Левашов А. В. Замена воды на водно-органическую смесь в системах обращеных мицелл — путь к повышению эффективности ферментативного катализа // Биоорг. химия.- 1990. № 5.-Т.16.- С. 581−589.
  209. Л.И., Титова Г. Е., Тополев В. В. Влияние диэлектрических свойств растворителя на скорость триптического гидролиза // Биоорг. химия.-1991. № 1.- Т.17.- С. 66−75.
  210. А.А., Киркитадзе М. Д., Потехин С. А. и др. Частично развернутое состояние лизоцима с развитой вторичной структурой в диметилсульфоксиде // Биоорг. химия.- 1996. № 6.- Т.22, — С.420−424.
  211. Н.П., Власов Л. Г., Глянцев С. П. и др. Лечение гнойных ран трипсином, иммобилизованным на текстильном целлюлозном носителе //Клиническая хирургия.-1986.-№ 1.- С. 51−54.
  212. Д.Д. Неводные растворители целлюлозы. Минск.: Университетское .- 1991.- С.191−195.
  213. В.А. Первичный шов гнойной раны, обработанный углекислот-ным лазером (клиническое исследование): Автореф. дисс. канд. мед. наук. М., 1983.- 24 с.
  214. Kaplan J., Sharon U., Ger R. The carbon-dioxide laser in clinical surgery /Laser applications in Med. of Biol.- N.Y.-London, 1974.- P. 295−308.
  215. B.K., Вертьянов B.A., Новоченко A.H. и др. Низкоинтенсивное лазерное излучение при лечении гнойных ран //Советская медицина.- 1986, № 12.- С. 102−103.
  216. Л.И., Рыльцев В. В. // Препараты из животного сырья для использования в медицинской практике и их иммобилизация на текстильных носителях.- М.: ЦНИИТЭИ ЛегПром, 1992.- С.-48.
  217. А.А., Рыльцев В. В., Игнатюк Т. Е., Филатов В.Н и др., Способ получения перевязочного материала, содержащего фермент.- А.С. №-1 683 323 от 20.06.89. Решение от 08.06.92.
  218. А.А., Белова Л. А., Рыльцев В. В., Игнатюк Т. Е. Исследование некоторых свойств коллитина: Сб. научн. тр. /НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром.-1993.- С.34−37.
  219. А.А., Белова JI.A., Рыльцев В. В. и др. Влияние у-облучения на ферментативную активность коллалитина в процессе хранения // Радиобиология.- 1990, №-4.- Т.ЗО.- С. 519−521.
  220. Belov A.A., Filatov N.V., Filatov V.N., Ryltsev V.V., Medusheva E.O. Crillase immobilization on textile carriers // Тез. докл. 6-th Internal. Congress on Wounds, Burns and Dressings, IWA Tel-Aviv, 2000.
  221. Belov A.A., Filatov N.V., Filatov V.N., Ryltsev V.V., Donskikh GN Preparation and properties of krillase immobilized on dialdehidecellulose //Тез. докл. In-ternat. conf. BIOCATALYSIS-2000: fundamentals & applications.- Moscow, Russia.- 2000.- P 72.
  222. А.А. Текстильные материалы, содержащие различные протеолитические комплексы : Тез. докл. V симпозиум «Химия протеолитических ферментов»,-М., 2002 .- С. 132.
  223. А.А., Филатов В. Н., Белова Е. Н. и др. Иммобилизация и исследование свойств протеолитического комплекса из гепатопанкреаса краба: Тез. докл. 1-й межд. Конгресс «Биотехнология — состояние и перспективы развития».-М., 2002.- С. 72.
  224. А.А., Филатов В. Н., Белова Е. Н. Медицинская повязка, содержащая комплекс ферментов из гепатопанкреаса краба, и способ ее получения. Патент РФ № 2 323 748 от 21.02.06 положительное решение от 10.05.08.
  225. А.Д., Бабурина М. И., Куликова Е.Ю и др. Коллагеназная активность ферментного препарата из поджелудочной железы свиней // Хим.-фарм. ж.-1991.- Вып. 4.- С. 65−68.
  226. Н.Ф. Влияние коллагеназных препаратов на стареющую кожу: //Автореф. дис. канд.мед.наук М., 1986.- 14 с.
  227. П.И., Игнатюк Т. Е., Гостищев1 В.К. Морфологическое изучение действия на экспериментальную гнойную рану ферментов, иммобилизованных на текстильных материалах //Бюлл. эксп. биол. и медицины.- 1994. № 9.Т. LXVIII.- С. 323−325.
  228. Cawston Т.Е., Tyler J.A. Purification of pig sinovial collagenase to high specific, activity//Biochem. J.- 1979.- V. 183.-№ 3.-P.-647−656.
  229. Kang S.-H. An improvement in the Hummel chymotrypsin assay //Anal. Biochim.-1973.-Vol. 54. № 1. — P. 262−265.
  230. Vesser L., Blout E.R. The use of p-nitrophenyl-N-tretbutil-oxycarbonyl-L-alaninate as substrate for elastase // Biochem. Biophys. Acta. 1972, — Vol.268. -№ 1. — P. 257−260.
  231. Eizen A.Z., Henderson K.O., Jeffrey J.J., Bradshaw R.A. A collagenolytic protease from the hepatopancreas of the fiddler crab, Uca pugilator. Purification and properties//Biochemistry.- 1973.-Vol.12.- № 9.- P. 1814−1822.
  232. Eizen A.Z., Grant G.A., Bradshaw R.A. Collagenolytic protease from Fiddler Crab (Uca pugilator) / Methods in Enzymology.- 1981.- Vol. 80.- P. 722−734.
  233. О.А., Чеботарев В. Ю. Коллагенолитический комплекс протеаз из гепатопанкреаса камчатского краба: разделение на индивидуальные компоненты // Бюлл. эксп. биологии и медицины.- 1999. № 9.- Т 128.- С. 308−313.
  234. О.А., Чеботарев В. Ю. Коллагенолитический комплекс протеаз из гепатопанкреаса камчатского краба: энзимологические свойства индивидуальных компонентов //Бюлл. экспер. биологии и медицины.- 1999. № 10.- Т. 128.- С. 391−396.
  235. Г. Н., Исаев В.А, Степанов, В.М. и др., Выделение и свойства сериновой протеиназы PC камчатского краба Paralithodes Camtschatica про-теолитического фермента широкой специфичности // Биохимия.- 1996. № 6.-Т. 61.- С. 1119−1132.
  236. И.Ю., Джунковская А. В. Эластаза из гепатопанкреаса камчатского краба//Биохимия.- 1993. № 9.- Т. 58.- С. 1445−1452.
  237. В.В., Белов А. А., Игнатюк Т. Е. и др. Влияние радиационной стерилизации на активность коллагеназы краба //Биологически активные вещества при комплексной утилизации гидробионтов. Тез. Докл. Всесоюз. совещания. -Владивосток, 1988.- С.13−15.
  238. А.А., Рыльцев В. В., Игнатюк Т. Е., Филатов В. Н. Влияние текстильных носителей на свойства иммобилизованного трипсина // Хим. волокна.-1992., № 4.- С. 33−34.
  239. А.А., Филатов В. Н., Белова Е. Н. и др. Использование хитозана для придания текстильным носителям специальных свойств // II Межд. научно-техн. конф. «Текстильная химия-2004», г. Иваново 7−9 сент. 2004, С.-131.
  240. А.А., Филатов В. Н., Белова Е. Н. Новый текстильный ранозаживляю-щий материал с мультиферментной активностью — «Мультиферм» //Московск. межд. конференция «Биотехнология и медицина», Москва 14−17 марта, 2006, С. 209−210.
  241. А.А., Кузьмина И. В., Белова Е. Н. и др. Текстильные материалы, содержащие хитозан и протеолитический комплекс из гепатопанкреаса краба для медицинских целей. //Тез. докл., VI симпозиум «Химия протеолитических ферментов» М. 2007- С. -147.
  242. А.В., Варламов В. П. Энзимология синтеза и деградации хитина и хитозана / В кн. Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение.- М.: Наука, 2002.- С. 79−90.
  243. Е.А. Хитозан И! его производные в биоинкапсулировании /там же.-С. 315−326.
  244. А.И., Лапенко В. Л., Арзамасцев А. П., Болгов А. А. Аминоглюканы в качестве биологически активных компонентов лекарственных средств (Обзор за период 2000—2004 гг.). //Вестник ВГУ. Сер. Химия. Биология. Фармация. 2005.-№ 2.-С. 73−87.
  245. В.И., Большаков И. Н., Борголкова М. Г. //сб. тез. Материалы 6"ои Международной конф. «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Москва-Щелково. 25−27 октября 2001. Изд. ВНИРО.- С.223−225.
  246. Н., Макушка Р. Синтез и исследование О-полиэтилен-гликолированого хитозана // В сб. Материалы 7"ои Международной конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». С-Пб-Репино. 15−18 сентября 2003. Изд. ВНИРО. С. 301−303.
  247. Sugimoto M. et. al. Carbohydrate Polymers, 1998, 36, P. 49−59.
  248. A.M., Лапенко В. Л., Болгов A.A. Синтез лекарственных аналогов хитозана. //Вестник ВГУ. Сер. Химия, биология. Фармация. 2005.-№ 2.-С. 205−208.
  249. В.Н., Жоголев К. Н., Никитин В. Ю. Хитозан как фармацевтик //Рынок Б АД, № 2(4) апрель (май), 2002.
  250. Материалы 6"ои Международной конф. «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Москва-Щелково. 25−27 октября 2001. Изд. ВНИРО. 399 с.
  251. Материалы 7"ои Международной конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». С-Пб-Репино. 15−18 сентября 2003. Изд. ВНИРО. 446 с.
  252. Материалы 8~оп Международной конф. «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Казань. 14−19 июня 2006. Изд. ВНИРО. С.
  253. Д.А. Синтез композиционных аффинных сорбентов с магнитными свойствами и их технологическое использование при изготовлениичумных иммунобиологических препаратов. //Дисс. к.б.н, Ставрополь, 2004, С. 153.
  254. Е.А., Казанская Н. Ф., Кост О. А. и др. Гидролиз азоальбумина субтилизином Bacillus Subtilis. 7 Т //Приют, биох. и микробиол. 1981.- Т. XVII, — Вып. 6.- С. 870−874.
  255. В.Ю., Мухин В. А. Деполимеризация хитозана под действием ферментов гепатопанкреаса камчатского краба- Paralithodes camtschaticus //Прикл. биох. и микроб.- 2003--Т.39.- № 5.- С. 530−535.
  256. Рысакова К С., Новиков В JO, Мухин В. А., Овчинникова С. И: Обнаружение хитинолитической активности в пищеварительных органах гидробионтов Баренцева моря //Вестник МГТУ.- 2006.- Т.9.- № 5.- С. 785−790.
  257. И.Ю., Литвин Ф. Е. Влияние денатурирующих факторов на стабильность коллагенолитической протеазы, А краба // Биохимия.- 1989. № 11.-Т. 54.- С. 1913−1918.
  258. СахаровИЮ., Литвин Ф. Е. Стабильность изофермента С коллагенолитической протеазы краба Paralithodes Camtschatica//Биохимия.- 1994. № 2.- Т. 59.-С. 246−250.
  259. Г. В., Лютова Л. В., Руденская Г. Н. и др., Фибринолитические и тромболитические свойства препарата морикразы // Вопросы мед. химии.-1994.- Т. 40.- ВыпЗ.- С. 43−46.
  260. И.Д., Замараева Т. В., Мазуров В. И. Коллагеназы животного происхождения//Вопр. мед. химии.- 1979.-В.1.- Т. XXIV.- С. 3−15.
  261. Д.И., Еревин А. Н. Кинетические аспекты необратимой термической инактивации ферментами //Успехи химии 1987.-тХУ1.-вып.11 С. 1921−1948.
  262. В.В., Новиков В. Ю., Рысакова К. С. Свойства хитинолитических ферментов гепатопанкреаса краба Paralithodes Camtschatica //Прикл. бихим. и микробиол. 2007.-Т.43 .-№ 2.- С. 178−183.
  263. В.В., Новиков В. Ю. Протеолиз и протеолититческие ферменты в тканях морских безпозвоночных животных / Мурманск: ПИНРО.-2002.- с. 118.
  264. И.Ю. Выделение и исследование ферментов из морских организмов и некоторые аспекты их применения // Автореф. дис. докт.хим.наук М., 1992. с. 47.
  265. Chen Y.L., Lu P.J., Tsoi I. //Сотр. Biochem. Physiol. 1991.- V. 100B.- № 4. -P. 763−768.
  266. Г. Н. Коллагенолитические протеиназы членистоногих //в сб. тез. док. VI симпозиум «Химия протеолитических ферментов», М., 2007.- С. 29.
  267. А.А., Филатов В. Н., Белова Е. Н. Текстильные материалы, содержащие хитозан и протеолитический комплекс из гепатопанкреаса краба, для медицинских целей //Биомед. химия 2009.-Т.55, № 1. С — 61−67.
  268. Н.И. Нативные и иммобилизованные беловые ингибиторы протеиназ для биомедицинского использования: Автор, дисс.. докт. хим. наук. М., 1991.- 57 с.
  269. Н.Ф. Ингибиторы — факторы регуляции протеолиза // Биоорг. хим. 1994.- Т. 20.- № 5.- С. 485−491.
  270. Г. М., Терешин И. М. Изучение взаимодействия ингибиторов сыворотки крови человека с нативными и модифицированными декстранами протеиназами — террилитином и трипсином // Биохимия.- 1978.- Т. 43.- Вып. 12.-С. 2143−2149.
  271. Г. М., Богачева Т. И., Миргородская О. А. и др. Изучение некоторых физико-химических и энзиматических свойств полимерных производных трипсина на основе декстрана //Прикл. биохим. и микробиология.- 1977.-T.XIII.- Вып.5.- С.685−692.
  272. А.А., Глянцев С. П., Сахаров И. Ю., Саввина Т. В. Морфологическая оценка воздействия коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica на раневой процесс в эксперименте // Бюлл. эксп. биологии и медицины.-1992. № 12.- Т.94.- С.660−663.
  273. К.Н. Ингибиторы протеолиза — защитные белки крови // Врачебное дело.- 1987. № 5.- С. 45−48.
  274. В.Ф., Пасхина Т. С. Метод определения агАТ и 0С2-МГ в сыворотке крови человека в норме и при некоторых патологических состояниях //Вопр.мед.химии.-1979. № 4.- Т .25.- С.494−498.
  275. Werle Е., Zickgraf-Rtidel G. Natural proteinase inhibitors. Distribution, specificity, mode of action, and physiological significance.// Z.klin.Chem.und klin Biochem.-1972.- B.10. № 1, — S.139−151.
  276. К.Н., Голобородько О. П., Кизим А. И. Протеолиз в норме и при патологии.- Киев: Здоровья, 1988.- 199 с.
  277. Travis J., Salvesen G.S. Human plasma proteinase inhibitors //Annu. Rev. Biochem.- 1983.- Vol.52.- P.655−709.
  278. Fuchs H.E., Shifman M.A., Pizzo S.V. In vivo catabolism of a 1-proteinase inhibitor trypsin, antithrombin III — thrombin and a2-macroglobulin — methylamin // Biochem.Biophys.Acta.- 1982.- Vol.716.- № 2.- P.151−157.
  279. Laskowski М., Kato J.I. Protein inhibitors of proteases //Ann. Rev. Biochem. -1980.- Vol. 49.- P. 593−626.
  280. Клиническая оценка лабораторных тестов /Ред. Тиц Н.У.-М.: «Медицина».-1986.- 480 с.
  281. Fritz Н., Jochum М., Duswald К.Н. et al. // In: Proteinases in inflammation and tumor invasion .- «Walter de Gruyter & Co», Berlin-New York.-1986.- P. 1−23.
  282. Hachulla E., Laine A., Blaringhem T. et al. // Presse Med.- 1996. Vol.25.- № 14.-P.661−664.
  283. B.A., Лютова Л. В., Руденская Г. Н., Карабасова М. А. Фибринолитиче-ская активность морикразы- комплекса протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба //в сб. тез. док. VI симпозиум «Химия протеолитических ферментов», М., 2007.- С. 153.
  284. С.А., ЛютоваЛ.В., Руденская Г. Н. и др. Взаимодействие протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба с белками плазмы крови //в сб. тез. док. VI симпозиум «Химия протеолитических ферментов», М., 2007.- С. 156.
  285. А.С., Домогатский С. П., Близнюков О. П., Ругге Э. К. Обработка протеиназами поверхности ожоговых ран: математическое описание распределения фермента//Биофизика.- 2003.- Т. 48.-Вып. 1.- С. 76−83.
  286. С.П., Саввина Т. В., Заец.Т. Л. Сравнительное изучение активности протеолитических ферментов, применяемых в хирургии для очищения гнойных ран // Бюлл. эксп. биологии и медицины.- 1996. № 6.- Т. 123.- С. 716−720.
  287. И.Ю., Глянцев С. П., Литвин Ф. Е., Гордеев В. Ф. Фармакокинетиче-ское изучение коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica // Вопросы мед. химии.- 1994.- Т. 40.- ВыпЗ.- С. 18−20.
  288. В.А., Лютова Л. В., Руденская Г. Н. и др. Ранозаживляющее действие мази с морикразой//Вопросы мед. химии.- 1994.- Т. 40.- Вып. 3.- С. 46−48.
  289. Л.С., Ставский Е. А., Зиновьев В.В и др. Оценка воздействия мази, содержащей коллагеназу камчатского краба, на инфицированную рану в эксперименте // Бюлл. эксп. биологии и медицины.- 1997. № 10.- Т. 124.-С.421−424.
  290. Н. А., Омигов В. В., Балахнин С. М. и др. Морфологическая оценка воздействия коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica на термический ожог в эксперименте //Бюлл. эксп. биологии и медицины.-1996. № 7.- Т. 122.- С.97−100.
  291. JI.C., Ставский Е. А., Зиновьев В.В и др. Экспериментальное изучение лечебных свойств и токсичности мази, содержащей коллагеназу камчатского краба //Вестн. Росс. Акад. Мед. наук.- 1998. № 4.- С.50−55.
  292. А.А., Белова Е. Н., Филатов В. Н., Лебедева А. Н. Разработка и исследование свойств текстильных материалов, содержащих протеолитические ферменты //Хим. волокна.- 2008. № 5, — С. 52−54.
  293. А.А. Протеолитические ферменты, иммобилизованные на текстильных носителях для оказания помощи в чрезвычайных ситуациях // Медицинский алфавит. Скорая помощь и реанимация.- 2007.№ 10 (IV).- С. 25−28.
  294. Н.И., Маркова А. В., Рассказов В. А. Высокостабильная Са, Mg-зависимая ДНКаза из гепатопанкреаса краба. // Биохимия. — 1994.- Т.59, вып. 3. С. 449−456.
  295. Н.И., Ивлева А. Д., Сибирцев Ю. Т., Рассказов В. А. Фосфатазы и фосфодиэстеразы из гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes Camtschatica//Прикл. бихим. и микробиол. -2008.-Т.48.-№ 1.- С. 106−110 .
  296. О. Н. Современные косметические средства и их составляющие //Провизор.- 2005.- № 12.
  297. И.Ю., Литвин Ф. Е., Митькевич О. В. Гидролиз белков протеиназа-ми камчатского краба//Биорг. химия.- 1994.- Т. 20.- № 2, — С. 190−195.
  298. Yagi M., Kato S., Nishitoba T. Effects of chitosan-coated' dialdehyde cellulose, a newly developed oral adsorbent, on glomerulonephritis indused by anti-Thy-1 antibody in rats //Nephrology.- 1998.-V. 78.-P. 433−439.
  299. Liang Z.P., Feng Y.Q., Liang Z.Y., Meng S.X. Adsorption of urea nitrogen onto chitosan coated dialdehyde cellulose under biocatalysis of immobilized urease: equilibrium and kinetic //Biochem. Eng. J. -2005.-V.24.- P.65−72.
  300. A.A., Филатов B.H., Белова E.H., Лебедева А. Н. Полиферментные текстильные материалы // Сб. научн. тр. НИИТМ М.: Дипак, 2008.- С.26−31.
  301. Е. О., Филатов Н. В. Применение повязки «Мультиферм» в лечении больных с трофическими язвами венозного генеза: Сб. научн. тр. / НИИТМ М.: Дипак, 2008- С.38−40.
  302. Н.И., Казанская Н. Ф., Митюшина Г. В. Модифицированные и иммобилизованные препараты основного поливалентного ингибитора проте-наз для потенциального медицинского использования // Вопросы мед. химии.- 1985. № 4.- С. 25−30.
  303. И.А. Исследование процессов выделения биопрепаратов из поджелудочной железы животных и разработка промышленной технологии : Дисс.. докт. хим. наук. М., 1990.- С. 79, 82−99.
  304. К.Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике.- Киев: Здоровья, 1971.- 215 с.
  305. Fritz Н., Winderer G. Biochemistry and application of aprotinin, the kallikrein inhibitor from bovine organs //Arzneimittelforcsh.- 1983. № 4.-Vol.33.-P.479−494.
  306. B.K., Рыльцев B.B., Ларионова Н. И. и др. Опыт экспериментального и химического использования в медицине различных форм иммобилизованных протеиназ и их ингибиторов // Вопросы мед. химии.-1985. № 4.- С. 21−24.
  307. А.С., Левицкий А. П. Ингибиторы протеолитических ферментов в медицине, — Киев: Здоровья, 1985.- 71 с.
  308. В.А., Шпак С. И. Ингибиторы протеолитических ферментов -протекторы клеточных повреждений //Усп. совр. биол.- 1988.- Т. 106.- Вып. 2.- С. 255−263.
  309. Steven F.S., Griffin М.М. A comparison of the inhibition kinetics of trypsin in free solution and trypsin coupled to Sefarose-4B //Biochem. Soc.Trans.- 1981, — № 1.-Vol.9.- P.145−147.
  310. A.B., Левицкий А. П., Синовец A.C., Литвинов П. Г. // Вестник хирургии.- 1981. № 8.- Т. 127.- С. 3−7.
  311. Белов А. А, Рыльцев В. В., Ларионова Н. И., Казанская Н. Ф. и др. Способ получения материала обладающего биологической активностью. Заявка от 09.02.94 № 94 004 263/14/4 399 положительное решение от 21.12.95.
  312. А.А., Казанская Н. Ф., Ларионова Н. И. и др. Взаимодействие растворов трипсина с текстильными материалами, содержащими поливалентный ингибитор протеиназ //Сб. науч. тр. ВНИИТГП.- М.: ЦНИИТЭИлегпром. 1991.-С. 36−41.
  313. А.А., Казанская Н. Ф., Ларионова Н. И. и др. Кинетика выхода поливалентного ингибитора протеиназ с текстильного носителя //Сб. науч. тр. НИИТМ М.: ЦНИИТЭИлегпром. — 1993.- С. 22−27.
  314. Belov А.А., Kazanskaya N.F., Ignatyuk Т.Е., Filatov V.N., Larionova N.I. The properties of the polyvalent proteinase ingibitor modified by textile cellulose materials //Тез. докл. 20-th FEBS Meeting, Budaest.- 1990.- P. 201.
  315. A.A., Филатов B.H., Казанская Н. Ф., Ларионова Н. И. и др. Свойства поливалентного ингибитора протеиназ, модифицированного текстильными целлюлозными материалами // Тез. докл. 2-Нац. конфер. «Биоматериали» Варна.: НРБ. 1990.- С. 94, 167.
  316. А.А., Филатов В. Н., Казанская Н. Ф., Ларионова Н. И. и др. Иммобилизация поливалентного ингибитора протеиназ на поликапроамидном и целлюлозном текстильных носителях //Тез. докл. VII Всесоюз. симпозиум «Инженерная энзимология».-М. 1991 .- С.-91.
  317. Belov A.A., Kazanskaya N.F., Filatov V.N., Larionova N.I. et. al. Antiproteinase and polyenzyme wound dressing. //3-th Internal. Congress on Wounds, Burns and Dressings.- Tel-Aviv.- 1994.- P. 22, 111.
  318. Н.И., Мороз H.A., Балабушевич Н. Г. и др. Инженерно-энзимологические подходы к дизайну полимерных форм апротинина //Вестн. Моск. Ун-та. Сер.2, Химия.- 1995.-Т.36.-№ 2.- С.139−143.
  319. Belov А.А., Larionova N.I., Zaets I.L., Ignatyuk Т.Е. The immobilized proteinase inhibitors in burn treatment // Тез. докл. 3-th Internal. Congress on Wounds, Burns and Dressings.- Tel-Aviv.- 1994.- P. 44,140.
  320. Раневые покрытия пролонгированного действия. Нормативная документация, пособие для врачей, отзывы.- М.: Дипак, 2008.- 130 с.
  321. Т.И. Разработка хлопчатобумажного перевязочного материала сферментативной активностью и оценка его качества. //Дисс. на соиск.канд. техн. наук М., 1987. — 189 с.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!