Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Разработка технологии биосинтеза АТФ с помощью иммобилизованных клеток дрожжей Saccharomyces cerevisiae SL-100

Диссертация: Разработка технологии биосинтеза АТФ с помощью иммобилизованных клеток дрожжей Saccharomyces cerevisiae SL-100
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Ферментативный экстракт клеток дрожжей 8ассЬаготусе8 сегеу181ае 8Ь-100 способен к синтезу АТФ, АДФ, АМФ из аденозина в присутствии глюкозы и неорганического фосфора. Добавление толуола увеличивает скорость синтеза аденозинфосфатов из аденозина. Данные соединения играют очень важную роль в метаболических процессах любого живого организма, так как являются макроэргическими молекулами, дающими… Читать ещё >

Разработка технологии биосинтеза АТФ с помощью иммобилизованных клеток дрожжей Saccharomyces cerevisiae SL-100 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Условные обозначения
  • I. Литературный обзор
    • 1. 1. Способы получения аденозинфосфатов
  • 12. Биотрансформация аденозина до аденозинфосфатов
    • 1. 3. Механизмы биотрансформации аденозина до аденозинфосфатов
    • 1. 4. Факторы, определяющие характер и степень биотрансформации аденозина в аденозинфосфаты
    • 1. 5. Состав и структура клеточных мембран
  • 16. Примеры использования микроорганизмов с измененной клеточной проницаемостью
    • 1. 7. Механизм воздействия толуола на клеточные мембраны
    • 1. 8. Степень воздействия толуола на микроорганизмы. 22 19 Практическое применение биотрансформации аденозина до аденозинфосфатов
  • 191. Использование иммобилизованных клеток для проведения биотрансформаций
  • II. Материалы и методы 42 Ш. Экспериментальная часть
    • 3. 1. Методы повышения проницаемости клеточных мембран
    • 3. 2. Фосфорилирование на уровне субстрата
    • 3. 3. Определение оптимального времени воздействия толуола на клетки дрожжей рода 8ассЬаготусе8 сегеу181ае при иотрансформации аденозина до аденозинфосфатов
    • 3. 4. Оценка жизнеспособности клеток дрожжей, обработанных толуолом
    • 3. 5. Изучение кинетики роста клеток дрожжей 8ассЬаготусе8 сегеу18ше, обработанных различными концентрациями толуола
    • 3. 51. Кинетические характеристики роста клеток дрожжей, подвергнутых воздействию толуола на начальной стадии роста
    • 3. 52. Кинетические характеристики роста клеток дрожжей, подвергнутых воздействию толуола в активной фазе роста
    • 3. 6. Изучение ферментативной активности клеток дрожжей, обработанных различными концентрациями толуола
    • 3. 7. Определение степени влияния воздействия толуола на ферментные системы дрожжей
    • 3. 8. Оценка способности к самовоспроизводству клеток дрожжей 8ассЬаготусе8 сегеУ181ае, после воздействия на них толуола
    • 3. 9. Биотрансформация аденозина в АТФ, АДФ и АМФ дрожжами 8ассЬаготусе8 сегеу181ае 8Ь-100 в процессе их роста
    • 3. 91. Биотрансформация аденозина в АТФ, АДФ и АМФ клетками дрожжей без внесения толуола
    • 3. 92. Кинетика накопления АТФ в культуральной жидкости
    • 3. 93. Кинетика накопления АДФ в культуральной жидкости
    • 3. 94. Кинетика накопления АМФ в культуральной жидкости
  • 4. Использование иммобилизованных клеток дрожжей рода 8ассЬаготусе8 сегеу181ае для процесса биотрансформации аденозина до аденозинфосфатов
    • 4. 1. Определение метаболической активности иммобилизованных клеток дрожжей
    • 4. 2. Влияние количества клеток внутри гранул геля на метаболическую активность
    • 4. 3. Определение метаболической активности иммобилизованных клеток дрожжей в трех циклах
    • 4. 31. Метаболическая активность иммобилизованных клеток в первом цикле
    • 4. 32. Метаболическая активность иммобилизованных клеток во втором цикле
    • 4. 33. Метаболическая активность иммобилизованных клеток в третьем цикле
    • 4. 4. Изучение влияния концентрации субстрата на метаболическую активность иммобилизованных клеток дрожжей
    • 4. 5. Изучение влияния толуола на метаболическую активность иммобилизованных клеток дрожжей
  • 5. Биосинтез аденозинфосфатов из аденозина иммобилизованными клетками дрожжей
    • 5. 1. Использование иммобилизованных клеток дрожжей для многократного применения в процессе биотрансформации аденозина до аденозинфосфатов
    • 5. 2. Три серии биотрансформации аденозина в аденозинфосфаты
    • 5. 3. Трехцикловая биотрансформация аденозина в аденозинфосфаты с подращиванием иммобилизованных клеток после каждого цикла
    • 5. 4. Трехцикловая биотрансформация аденозина в аденозинфосфаты с подращиванием и обработкой толуолом иммобилизованных клеток после каждого цикла
  • IV. Выводы

Аденозинфосфаты — это производные аденозина, состоящие из трех функциональных групп — пуринового основания, аденина, пятиатомного сахара — рибозы и присоединенной к ней в 5' - положении остатка молекулы полифосфорной кислоты (монофосфата аденозинмонофосфат, дифосфата — аденозиндифосфат, трифосфатаадепозинтрифосфат) [1].

Данные соединения играют очень важную роль в метаболических процессах любого живого организма, так как являются макроэргическими молекулами, дающими энергию для протекания многочисленных биохимических процессов.

Нуклеозидтрифосфаты выполняют много важных функций. АТФ — это основной носитель химической энергии в клетке. Он служит для переноса высокоэнергетических фосфатных групп и является связующим звеном между процессами, сопровождающимися выделениями энергии. АДФ и АМФ, образующиеся в результате дефосфорилирования АТФ, вновь фосфорилируются до АТФ в процессе дыхания. Пара АТФ — АДФ служит в клетке главной системой переноса фосфата [2].

Трудно переоценить значение этих веществ и для человека. Аденозин в виде трифосфата (препарат АТФ) является нуклеозидом, который сравнительно давно применяется в медицине для лечения сердечнососудистых заболеваний. АТФ является составной частью тканей организма человека и животных и имеет большое значение для мышечной деятельности. Дистрофические процессы в мышцах обусловлены уменьшением содержания АТФ или нарушением процессов его реосинтеза. Большую роль АТФ играет в осуществлении сократительной деятельности сердечной мышцы. АТФ участвует в проведении нервных импульсов в вегетативных ганглиях и улучшает проведение нервного возбуждения с блуждаюшего нерва на сердце [3] .

Для медицинского применения АТФ выпускают для инъекций в виде 1% раствора натрия аденозинтрифосфата (в глицерине). Применяют натрия и кальция аденозинтрифосфат при дистрофии и атрофии, при спазмах коронарных сосудов сердца и периферических сосудов, а также при инфекционных заболеваниях центральной нервной системы (диэнцефалит, диэнцефалоганглинит) и паркинсонизме.

Экспериментальные данные показывают, что под влиянием АТФ усиливается коронарное и мозговое кровообращение [3'.

В последнее время в медицине начали использовать аденозинмонофосфат (АМФ), который был впервые получен Эмбденом в 1927 г. из мышц кролика. Иногда его называют «мышечной адениловой кислотой» [4] В СССР на основе АМФ был разработан препарат фосфаден, который в виде таблеток и инъекционного раствора рекомендован для лечения, кроме порфирии, также при свинцовом отравлении, различном заболевании сосудов конечностей, ишемической болезни сердца, инфаркта миокарда, трофических язв, послеожоговых ран, рассеянного и бокового амиотрофического склероза, гепатоцеребральной дистрофии, хронических заболеваний печени и поджелудочной железы [5].

I. Литературный обзор.

Выводы.

1. Изучено влияние толуола на кинетику роста дрожжей ЗассЬаготусез сегеУ181ае 8Ь-100 и их ферментативную активность (способность осуществлять процесс спиртового брожения). Показано, что толуол в диапазоне концентраций 0.5 — 2.0% подавляет рост клеток.

2. Клетки ЗассЬаготусез сегеу181ае 8Ь-100 способны к регенерации после снятия воздействия толуола.

3. Ферментативный экстракт клеток дрожжей 8ассЬаготусе8 сегеу181ае 8Ь-100 способен к синтезу АТФ, АДФ, АМФ из аденозина в присутствии глюкозы и неорганического фосфора. Добавление толуола увеличивает скорость синтеза аденозинфосфатов из аденозина.

4. Предложена принципиальная технологическая схема синтеза АТФ из аденозина при помощи иммобилизованных клеток дрожжей 8ассЬаготусе8 сегем’т&е 8Т-100, в присутствии толуола и глюкозы.

5. Многократное использование иммобилизованных клеток для синтеза АТФ из аденозина возможно только при применении следующей схемы процесса: биотрансформация — подращиваниеобработка толуолом — биотрансформация.

6. Показано, что иммобилизованные клетки 8ассЬаготусе8 сегеу181ае 8Ь-100 остаются «стабильными» (по отношению к процессу синетза АТФ из аденозина) при использовании их не менее чем в 20 циклах синтеза АТФ. Конечная концентрация АТФ составляет 15.3 г/л, степень биотрансформации — 85%.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В. Штерер, К.- X. Лаутеншлегер, X. Бибрак и др. Химия Справ. Перснем — М: Химия, 1989.
  2. А. Ленинджер. Биохимия. -Изд. «Мир», М., 1974.
  3. М. Д. Лекарственные средства, ч.2. Медицина, 1977, 658 с.
  4. Gustav Embden and Margarete Zimmermann. The significance of adenylic acid for the muscle function. The occurrence of adenylic acid in the skeletal musculature. Z. Phisiol. Chem., Bd. 1927, p. 137−140.
  5. В. М., Кузнецова Л. В., Кругликова Р. П., и др. -Фармакологические и лечебные свойства фосфадена. Хим-фармац. Журнал, 1980, т. 14, № 2, с. 117−120.
  6. е., Orgel L. Е. Phosphorylation of nucleotides in aqueous solution using trimetaphosphate- formation of nucleoside triphosphates. — Carbohydr. Nucleotides, Nucleosides, 1978, vol. 5, № 2, p. 91−110.
  7. Yatani K., Nikayama K., Honda H. Adenosine-5'-triphosphate. Japan 70, 01, 268- C. A., 1970, vol.2.
  8. Pat. 4 649 111 US, ICA С 12P19/30. Process for the preparation of 5'-ribonucleotides. R. Keller, M. ShUngmann. № 764 967- Publ. 10.03.87
  9. Pat. 63 169 992 JP, ICA С 12P19/32. Enzymatic production of 5'-nucleotides with micrococcus nuclease. H. Yokoi, H. Onishi. № 87/1699- Publ. 13.07.88
  10. Benaiges M. D., Lopez-Santin J., Sola C. Production of 5'-ribonucleotides by enzymatic hydrolysis of RNA. — Enzyme Microb. Technol. — 1990. — V. 12,№ 2. — p. 86−89.
  11. A. C. 534 236 СССР, МКИЛ A61K37/10. Способ получения дезоксирибомононуклеотидов. — Бердышев Г. Д., Луценко Н. А., Дьячковская Т. Б — № 2 130 061/13- Опубл. 05.11.76- Бюлю № 41.
  12. Jamauchi J., Jujii K., Jamada J. Japan. Kokai 76,141,885 (CI.CO7H19/10)) 07.12.76, Appl.75/66,014,03. Jun. 1975.
  13. Konansky W., Grunze H., Munch G. Phosphorylierung von Nucleosiden mit Pyrophspholrychlorid. Ztschr. Naturforsch., 1962, Bd 176, H. 5, S. 291−295.
  14. Ikehara M., Omori E., Nucleoside phosphates. Japan 17 848 (64), C. A., 1965, vol. 62, p. 5328.
  15. Fuijio Т., Furuya A. Production of ATP from adenine by Brevibacterium ammoniagenes. — Ferment Technol. — 1983. — V. 61, № 3.p. 261−267.
  16. Tochikura, Rokuro. Adenine nucleotides. — Japan. Kokai Tokkyo Koho 80 71, 495 (CI. С 12 P19/32) 29.05.80, Appl. 78/145, 268, 27.11.78
  17. Sunniino, Jasuhiro- Sawata, Hidekazu- Akiyama, Shunichi. Japan. Kokai Tokkyo Koho 78, 124, 687 (CI. С 12D13/00) 31.10.78, Appl. 77/37, 883,01.04.77,5 pp.
  18. И. Л., Барай В. П., Зинченко А. П., Чернов С. П., и др. -Трансформация аденозина в аденозин-5-монофосфат интактными клетками Erwihia Биотехнология, 1985, Т(30), с. 588−591.
  19. В. Ж. Микробиологический синтез нуклеозидифосфатов М: Изд-во «Наука» 1990, 200 с.
  20. А. М., Walfe R. S. J. Bacteriol. 1970. — V. 102. p. 43
  21. Г. М., Логвиненко Е. М. Прикладная биохимия и микробиология. — 1988. — Т. 24. — с. 453−447.
  22. Lundin А., Thore А. Appl. Microbiol. 1975. vol 30, p. 713.
  23. С. А. Коновалов. Биохимия дрожжей. — М: Пищевая пром., 1980. -с. 193.
  24. Р. Ostern und J. Terszakowec. Uber die enzymatische Synthese von Adenosin-5'-monophosphorsaure (Muskeladenylsaure) aus Adenosin. Diese Z., Bd. 250, 1937, S. 155−7.
  25. P. Ostern, Т. Baranowski und J. Terszakowec. Uber die Phosphorylierung des Adenosin durch Hefe und die Bedeutung dieses Vorgangs fur die alkoholische Garung. Diese Z., Bd. 251, 1938, S. 258 284.
  26. Anna Kockova-Kratochirlova, Anna Gebauerov, Margita Hrdinova. -Study of harden-Young effect in yeasts. I. Choice of suitable conditions. Ceskoslov. Mikrobiol. — 1956. — 1. — № 247. p. 247−254.
  27. Я., Новикова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах М: «Мир», 1981.30. Fink, Nygaard, 1979.
  28. TochikuraT., Kuwahare М., Jagi S., Okamoto H., Tominaga G., Kawa Т., Oyeta K. Fermentation and metabolism of nucleic acid-related compounds in yeast. J. Ferment. Technol. — 1967. — V. 45, № 6. p. 511−529.
  29. Ranwel Caputo. The enzymic synthesis of adenylic acid, adenosinekinase. — J. Biol. Chem. — 1951. — № 189. p. 801−814.
  30. Ito, Yasuzo- Tomasselli, Alfredog- Nodo, Lafayete H. ATP/AMP phoshpotransferase from baker’s yeast. Purification and properties. -Eur. J. Biochem. — 1980. — V. 5, № 1. — p. 85−92.
  31. Irving Libermann, Artliur Kornberg, Ernest S. Simms. Enzymic synthesis of nucleoside diphosphate and triphosphates. — J. Biol. Chem. — 1955. V. 255. p.429−440.
  32. Killey W. W., Meyerhof O. Studies on adenosinetriphosphatase of muscle. III. The lipoprotein nature os the magnesium-activated adenosinetriphosphatase. J. Biol. Chem. — 1950. — V. 183. p. 391−401.
  33. K. A. Калунянц. Ферментация и технология ферментов. M: Легкая и Пищ. Пром. 1983.
  34. Nakao Y, Kanamaru Т, Kikuchi M, Yamatogani S. Extracellular accumulation of phospholipids, UDP-N-acetylhexosamine derivates and 1-glutamic acid by penicilintreated Corynbacterium alkanolyticum. Agric. Biol. Chem. 37, 1973: 2399−2404.
  35. Nakao Y, Kikuchi M, Suzuki M, Doi M. Microbial production of 1-glutamic acid by glycerol auxotrophs. 1. Induction of glycerol auxotrophs mand production of 1-glutamic acid from n-paraffms. Agric. Biol. Chem. 1972, 36: p. 490−496.
  36. Nakayama K. Lysine and diaminopimelic acid. The Microbial Production of Amino Acids. John Wiley & Sons, New York, 1972, pp. 369−397.
  37. Heipieper Herman J, Bont Jan A. M. Adaptation of P. putida S12 to ethanol and toluene level of fattyacid composition of membranes. Appl. And Envir. Microbiol. 1994, № 12, p. 4440−4444.
  38. Su Jung-Jeng, Kafkewitz D. Utilization of toluene and xylenes by a nitrate — reducing of P. maltophilia under low oxygen and anoxic conditions. FEMS Microb. Ecol. 1994, № 3−4, p. 249−258.
  39. Biegert T., Fuchg G. Anaerobia oxidation of toluene (analogues) to benzoate (analogues) by whole cell exctracts of a denitrifying Thauera sp. — Arch. Microb. 1995- 163- № 6, p. 407−417.
  40. Е. А., Кчер Р. В. Поверхностно-активные вещества и биотехнология, Киев: Наукова Думка, 1991.
  41. Muracami К., Nagura П., Masataka Y. Permeabilization of yeast cells: application of study on the regulation of AMP deaminase activity in situ. Anal. Biochem. 1980, V-105, N2, p. 407−413.
  42. Otto Meyerhof and Jean R. Wilson. Further studies of the harden -Young effect in alcoholic fermentation of yeast preparations. J. Biol. Chem.- 1949. № 180, p. 575−586.
  43. A. И. Зинченко, Л. М. Залашко, В. Н. Барай. Изучение возможности использования клеток Saccharomyces cerevisiae для получения нклеоузид-5'-трифосфатов. Весц1 Акадэмй навук БССР. Сер. Б1ялю Навукю 1989, № 1, с. 30−34
  44. С. Э., Ирген А. М., Александрова М. А. Исследование мембранных структур клеток дрожжей Saccharomyces cerevisiae при фосфорилировании аденозина. Микроб. Препараты. Изд-во «Зинатне». 1976. с. 110−112.
  45. С. Э., Брод И. И., Ирген А. М., Кестере В. Р., Каула В. П. Исследование режима биофосфорилирования аденозина. -Химико-фармацевтический журнал. 1976., т. 10(8)Б с. 85−86.
  46. А.с. 522 190 СССР, МКИ С 07 Н19/00. Способ получения рибонуклеозид-5'- или сахарофосфатов. С. Э Айсберга, А. М. Ирген, И. И. Брод, В. П. Кестере, В. П. Каула. № 2 092 898/23- Опубл. 25.07.76- Бюл. № 27.
  47. А. с. 722 920 СССР, МКИЛ С 07Н19/16. Способ получения аденозин-5'-трифосфата. Брод И. И., Лудрика Л. А., Микстайс У. Я. № 2 607 827/23- Опубл. 25.03.80, Бюл. № 11.
  48. А. с. 395 082 СССР, МКИ С 07G7/02. Способ получения аденозин-5'-ди- и трифосфатов. С. Э. Айсберга, Л. В. Дмитриенко,
  49. А. М. Ирген, М. X. Рубене, Г. В. Самсонов, Р. Э. Страздынь, В. С. Пирогов. № 1 698 592/31−16- Опубл. 1971.
  50. А. с. 941 384 СССР, МКИЛ С 07Н19/16. Способ получения аденозин -5'-трифосфата. Брод И. И., Кестере В. Р., Лудрика Р. А., Шнитко М. Р. № 2 775 197. Опубл. 07.07.82, Бюл. № 25.
  51. С. Э. Айсберга, А. М. Ирген. Подходящие пивные дрожжи для биофосфорилирования аденозина. Вести Латвийск. Академии Наук. 1975, т. 1, с. 40−44
  52. А. Ленинджер. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки. -Изд-во «Мир», М., 1974, с. 340−389.
  53. Racker Е. Mechanisms of synthesis of adenosine triphosphate. -Advance in enzymology and related subjects of biochemistry. Edited byF.F.Nord. V.XXIII. 1961. p. 361.
  54. Ogata, Koichi- Tani, Yoshiki- Shimizu, Sakayu- Uno, Kasyo. -Metabolism of pantothenic acid in microorgsnisms. II. Formation of coenzyme A by baker’s yeast. Agr. Biol. Chem. 1972. V. 36, № 1, p. 93−100.
  55. Ganti Tibor. Adenozin forzforilasa elezto enzimrendszerrel. Magyar Kemia Folyoirat. 1975. V.81, № 8, p. 336−339.
  56. Ganti Tibor- Patay Layos- Bodoki Reka- Palagiji Tivadar. -Adenosine-5'-diphosphate. Hung. Teljes 2392 (CI. С 07d) 21.07.71, Appl. 13.04.70, p.lO.
  57. Wm. J. Bowen and Timothy D. Kerwin. The kinetics of myokinase. I. The effects of salts and pH and of the state equilibrium. Arch. Biochem. Biophys. 1954. v. 49, p. 149−159.
  58. Kirih Drewery Co, Ltd. Adenosine-5'-triphosphate. Jpn. Kokai Tokkyo Koho 8034, 036 (CI. С 12 P 19/32), 10 Mfr 1980, Appl. 78 (105,640,31.08. 78), 4 pp.
  59. Tuan, Hui-Ming. Production of ATP by enzimic methods. Sheng Wu Hu Hsueh Tu Shend Wu Wu Li Chin Chan. 1979, v. 30, p. 75−79.
  60. Ghiocel, Radu Pual. Sodium adenosine triphosphate. -Rom. 62, 203 (CL C12D13/06), 20.05.77, Appl. 75, 280,29.06.73, 4 pp.
  61. Ко, Hyong- Park, Chang Gi. ATP synthesis by enzymic phosphorylation. Choson Minjujuui Inmin Konghwaguk Kwahagwon Tongbo. 1979, V. 27, № 3, p. 46−47.
  62. Teodor Marinica and Mitrache Marinescu. Process for obtaining ATP. Rom. 48, 536 (CI. С 07 b) 28.08.67, Appl. 29.06.66, 2 pp.
  63. J. O. Laws and L. H. Stickland. Changes in adenosinedi- and triphosphate concentrations in the early stages of the action yeast on glucose. Nature. 1959, v. 184, Suppl. № 16, p. 1246.
  64. В. М., Крутиков В. М., Дмитриенко Л. В., -Микробиологический синтез АТФ из аденозина. Прикладная биохимия и микробиологияю 1971, т. 7, № 6, с. 713−716.
  65. Watanable, Toshio- Ока, Osamu- Hodo, Taiko- Saheki, Keido. -Biosynthesis of physiologically active substance. Jpn. Kokai. 77, 110, 887 (CI C07G7/02), 17.09.77, Appl. 76/26, 041,12.03.76- 3pp.
  66. A. M. Биохимические основы микробиологического синтеза. М- Легкая и Пищ. Пром., 1984. 304 с. 69. «Биотехнология» № 1 под редакцией Егорова Н. С, Олескина А. В., Самуилова В. Д.
  67. Park Young-Min, Choi Eui-Sung, Rhee Sang-Ki. Effect of toluene-permeabilization on oxidation of D-sorbitol to L-sorbose by Gluconobacter suboxidans cells immobilized in calcium alginate. Biotechnol. Lett, 1994, 16, № 4, p. 345−348.
  68. В. П., Калинина Н. П., Пичужкина Е. И., и др. Способ получения рибонуклеозид-5'-монофосфатов. А. С. 504 784 (СССР). -Б. П., 1976, № 8, с. 59.
  69. . К., Каминский Ю. Л., Иванова И. Ф., Гаврилин С. С. Разделение нклеозидов и нуклеозид-5'-моно-, ди- и трифосфатов тонкослойной хроматографией на силуфоле. Биохимия. — 1979. -т. 44, вып. 2. — с. 368−371
  70. Практикум по биохимии. Северин С. Е., М- МГУ, 1989, 509 с.
  71. Aristotelian Univ. Ethanol production from nonsterilized carob pod extract by free and immobilized Saccharomyces cerevisuae cells using fed-batch culture. Biotechnol. Bioeng. — 1994. — 43, p. 189−195.
  72. Bioconversion of vanillin into vanillic acid by Pseudomonas fluprescens strain BTP9: Reactor design and parameters optimization. 15* Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Colorado Springs, Colo, May 10−14, 1993.
  73. Lui Ping, Wang Jianlong, Zhou Ding. Образование молочной кислоты Lactobacillus с щдновременной адсорбцией на ионообменной смоле. Ion Exch. And Absorb., 1994, 10, № 5, h. 385 390.
  74. Metal recovery from Saccharomyces cerevisiae biosorption columns. Biotechnol. Lett, 1995, 17, № 9, p. 1007−1012.
  75. Fumi M. D., Ragg E., Battistogi G., Colagrande O. Alginate immobilized Saccharomyces cerevisiae cell alterations during alcoholic fermentation. Ital. J. Food Sci., 1994, 6, № 3, p. 325−338.
  76. Li Fanchao, Zhang Hong, Zhang Siliang, Zhu Min. J. Chem. Ind. Eng. (China), 1993, 44, № 1, p. 59−65.
  77. Yoshino М, Murakami К. AMP deaminase as a control system of glycolysis in yeast. Mechanism of the inhibition of glycolysis by fatty acid and citrate. J Biol Chem 1982 Sep 25−257(18): 10 644−9
  78. Samejima H., M. Nagashima., M. Azuma et al. Enzyme Engineering, 434, 1984, 394−405.
  79. P., Эликсиры жизни. Новейшие результаты в области исследований ферментов. М., 1987. 151 с.
  80. Р., Casas С., Sola С. Ргос. Biochem., 1987, № 4, 43−48.
  81. А., Биотехнология: Свершения и надежды. М., 1987, 411 с.
  82. G. В., Marshall J. J. Appl. Biochem., 9, 1984, 117−130.
  83. Willets A. Biotechnol. Lett., 4, 1985, 261−266.
  84. Hou C. Т., Patel R. N., Laskin A. I., et al. Can. J. Microbiol., 27, 1981, № 1, 107−115.
  85. Биотехнология. Под ред., A. A. Баева. М., 1984, 309 с.
  86. Н. W., Vicroy I. В., Wilke С. R. Enzyme engineering, 434, 1984,373−381.
  87. Биотехнология. Принципы и применения. Под ред., И. Хиггинса, Д. Беста, Д. Джонса. М., 1988, 479 с.
  88. Иммобилизованные клетки микроорганизмов. Под ред. А. П. Синицына, Е. И. Райнина, В. И. Лозинского, С. Д. Спасова. Изд. МГУ, 1994.
  89. В. А., Крылов И. А. Манаков М. Н. Биотехнология. Микробиологическое производство биологически активных веществ и препаратов. М., 6, 1987, 151 с.
  90. М. П., Заиков Г. С. Химия и пища. М., 1986, 172 с.
  91. В. И. Иммобилизованные клетки в биотехнологии. Пущино., 1987, 15−26.
  92. Brodelius P., Vandomme E. J. Biotechnology. Eds. H. — J. Rehm, J. Reed, VCH Verlag. 7a, 1987, 405−464.
  93. Введение в прикладную инзимологию. Иммобилизованные ферменты. Под ред. И. В. Березина, К. Мартинека. М., 1982, 383 с.
  94. Иммобилизованные клетки и ферменты. Методы. Под. Ред. Д. Будворда. М., 1988,215 с.
  95. Kloostermann J., Lilly М. D. Biotechnol. Bioeng., 28, 1986, 13 901 395.
  96. Л. A., Меняйлова И. И. Биотехнология, 4, 1988, № 5, 564−574.
  97. Oriel Р. Biotechnol. Lett., 10, 1988, № 2, 113−116.
  98. И. Г. Образование и свойства целлулаз Clostridium thermocellum. Автореф. Диссерт. Канд. Биол. Наук. М., 1989, 22 с.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!