Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Термодинамика образования молекулярных комплексов в водных растворах аминокислот, пептидов, нуклеиновых оснований и макроциклических соединений

Диссертация: Термодинамика образования молекулярных комплексов в водных растворах аминокислот, пептидов, нуклеиновых оснований и макроциклических соединений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Все известные направления использования синтетических макроциклических соединений — краун-эфиров и природных циклодекстринов основаны на их уникальной способности к избирательному комплексообразованию с катионами и нейтральными молекулами. Выбор молекул «гостей» макромолекулами-хозяевами обусловливается принципом комплементарности и составляет основу протекания многих биохимических процессов… Читать ещё >

Термодинамика образования молекулярных комплексов в водных растворах аминокислот, пептидов, нуклеиновых оснований и макроциклических соединений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Общая характеристика работы
  • Глава 1. Физико — математический формализм для исследования термодинамикиецифических иабых взаимодействий в бинарных и тройных растворах биомолекул
  • Глава 2. Термодинамические характеристики бинарных водных растворов аминокислот, пептидов и макроциклических лигандов
    • 2. 1. Водные растворы аминокислот и пептидов
    • 2. 2. Влияниеруктуры краун-эфиров, криптандов и циклодекстринов на их гидратацию и ассоциацию
  • Глава 3. Термодинамика и механизм взаимодействия аминокислот и пептидовмакроциклическими лигандами ипрамолекулярные комплексы на их основе
    • 3. 1. Взаимодействие 18-краун-6 эфирааминокислотами в водных и неводных растворах. ЯМР-спектроскопия растворов
    • 3. 2. Взаимодействие краун-эфировпептидами
    • 3. 3. Объемные характеристики взаимодействия аминокислот и пептидовкраун-эфирами в воде
    • 3. 4. Взаимодействие аминокислоткриптандом [222]
    • 3. 5. Слабые иецифические взаимодействия неполярных и ароматических аминокислотциклодекстринами. ЯМР-спектроскопиия растворов
    • 3. 6. Аддитивность групповых вкладов при взаимодействии пептидовциклодекстринами
    • 3. 7. Структура и термокинетика разложенияпрамолекулярных комплексов краун/пептид/Н
  • Глава 4. Термодинамические характеристики взаимодействия некоторых карбоновых кислотциклодекстринами
    • 4. 1. Взаимодействие лимонной кислотысахаридами и циклодекст-ринами
    • 4. 2. Термодинамика взаимодействия аскорбиновой кислоты с сахаридами
    • 4. 3. Избирательное взаимодействие аскорбиновой кислоты с циклодекстринами. ЯМР-спектроскопия растворов лимонной и аскорбиновой кислотциклодекстринами
  • Глава 5. Термодинамика взаимодействия оснований нуклеиновых кислотаминокислотами и пептидами
    • 5. 1. Гидратация и ассоциация оснований нуклеиновых кислот
    • 5. 2. Взаимодействие оснований нуклеиновых кислот с аминокислотами
    • 5. 3. Взаимодействие оснований нуклеиновых кислот с пептидами
  • Глава 6. Термодинамика и молекулярный механизм взаимодействий в водных растворах нуклеиновых оснований и макроциклических лигандов
    • 6. 1. Взаимодействие нуклеиновых оснований с а-циклодекстрином
    • 6. 2. Взаимодействие нуклеиновых оснований с |3-циклодекстрином
    • 6. 3. Структурные особенности взаимодействий нуклеиновых оснований с циклодекстринами и 18-краун-6 из данных ЯМР-спектроскопии
  • Глава 7. Роль растворителя в процессе «молекулярного узнавания» биомолекул

Проблемы изучения межмолекулярных взаимодействий и комплексообразования в системах содержащих сольватированные биомолекулы и макроциклические лиганды актуальны для фундаментальной химии и представляют значительный практический интерес.

Все известные направления использования синтетических макроциклических соединений — краун-эфиров и природных циклодекстринов основаны на их уникальной способности к избирательному комплексообразованию с катионами и нейтральными молекулами. Выбор молекул «гостей» макромолекулами-хозяевами обусловливается принципом комплементарности и составляет основу протекания многих биохимических процессов, таких как ферментативный катализ, мембранный транспорт, взаимодействия антиген-антитело и т. п. Принцип «молекулярного узнавания» является определяющим при использовании краун-соединений и их производных для разделения биомолекул (например, аминов и аминокислот) и для создания новых комплексных соединений обладающих уникальными свойствами.

Несмотря на важность таких объектов, они изучены в основном структурными методами в кристаллическом состоянии, и механизм взаимодействий до сих пор не ясен. В литературе имеется лишь ограниченное количество работ, посвященных анализу термодинамических аспектов «молекулярного узнавания» в растворах, роли растворителя и сольватации реагентов, по-видимому, из-за отсутствия соответствующих экспериментальных методик определения термодинамических характеристик сложных комплексных взаимодействий, включающих как слабые силы, так и силы, приводящие к образованию супрамолекулярных комплексов. В настоящее время теория растворов оперирует достаточно серьезно отработанным формализмом для исследования энергетики только слабых взаимодействий (Ван-дер-Ваальсовы, диполь-дипольные, дисперсионные и др.), встречающихся в биологических растворах. Эти подходы основаны на теории МакМиллана-Майера, методах групповых вкладов и требуют дальнейшего развития для более сложных систем. Более того, отсутствуют количественные и качественные термодинамические критерии таких взаимодействий.

Поэтому комплексное физико-химическое исследование природы, энергетики и механизма межчастичного взаимодействия широкого ряда биомолекул с макроциклическими лигандами, обладающими различной структурой полостей и характером связывания молекул гостей, является актуальным как с точки зрения развития химии супрамолекулярных соединений, так и приоритетных направлений биохимии, биотехнологии, фармакологии.

Цель работы. Целью настоящей работы является установление общих закономерностей в термодинамике реакций молекулярного комплексообразования в водных растворах модельных биологических и макроциклических соединений с различной химической природой полости.

Для ее выполнения необходимо решение следующих задач:

— провести экспериментальное термодинамическое исследование энергетики межмолекулярных взаимодействий в водных растворах содержащих ряд аминокислот, пептидов, карбоновых кислот, нуклеиновых оснований и макроциклических лигандов (краун-эфиры, криптанды, цикл о декстрины);

— провести обобщение полученных результатов с позиций сольватационного подходаадаптировать физико-математический формализм для расчета термодинамических характеристик (энтальпийной (АН), энтропийной (AS) составляющих, энергии Гиббса (AG) и энтальпийных коэффициентов hxy) при изучении «слабых» и «сильных» взаимодействий в тройных растворах, содержащих модельные биологические и макроциклические соединения;

— определить способность рассматриваемых макроциклических соединений к избирательному связыванию модельных биомолекул в кристаллическом состоянии и в воде и выявить роль «слабых» нековалентных и специфических сил при взаимодействии;

— на основе данных ЯМР-спектроскопии выявить особенности молекулярного механизма взаимодействия изучаемых молекул.

Научная новизна работы.

Впервые проведено термодинамическое и структурное исследование комплексообразования пептидов с краун-эфирами в водном растворе и супрамолекулярные соединения пептид/краун/вода выделены в виде кристаллогидратов. Показана возможность образования молекулярных комплексов в водных растворах аминокислот, карбоновых кислот, нуклеиновых оснований с циклодекстринами основанных на избирательности взаимодействия изученных соединений (принципах «молекулярного узнавания»). Предложены термодинамические критерии, позволяющие классифицировать взаимодействие как слабое или приводящее к молекулярному комплексообразованию.

Показано, что комплексообразование ряда биомолекул с двумя классами макроциклических лигандов: краун-эфирами и циклодекстринами имеет различный механизм. Впервые исследована высокая избирательная способность циклодекстринов к комплексообразованию с нуклеиновыми основаниями и пищевыми кислотами, обусловленная возможностью взаимодействия как внутри полости, так и на поверхности циклодекстрина.

Впервые для изучения таких систем предложен термодинамический метод, основанный на физико-математическом формализме вириальных разложений избыточных энтальпий растворов и расчетах термодинамических функций образования, позволяющий комплексно изучать как слабые, так и сильные специфические взаимодействия, приводящие к образованию молекулярных комплексов в растворах биологических и макроциклических соединений с ограниченной растворимостью.

На основе комплексного анализа полученных экспериментальных данных выявлено влияние природы, строения и сольватации молекул реагирующих веществ на межмолекулярные взаимодействия в растворах содержащих различные функциональные биомолекулы и макроциклические соединения.

Практическая значимость.

Полученные результаты и выявленные закономерности позволяют прогнозировать термодинамические характеристики взаимодействия исследованных классов молекул, моделировать синтез новых супрамолекулярных соединений обладающих слоистой структурой полярных и неполярных областей в кристаллическом состоянии и закладывают научную основу для создания нового класса супрамолекулярных материалов.

Полученный в работе большой объем экспериментальных данных по термодинамике взаимодействия в тройных растворах, содержащих аминокислоты, пептиды, нуклеиновые основания, пищевые кислоты, краун-эфиры и циклодекстрины, пополняет банк данных по термодинамике и является научной основой для разработки технологий селективного разделения биомолекул, синтеза высокоэффективных лекарственных и пищевых веществ пролонгированного действия.

Выявленные закономерности и механизмы взаимодействия биомолекул с краун-эфирами и циклодекстринами в водных растворах позволяют глубже понять особенности протекания таких биохимических процессов, как мембранный транспорт, ферментативный катализ и т. д. Обнаруженная способность циклодекстринов к молекулярному узнаванию нуклеиновых оснований в водных растворах может найти практическое использование при разработке процессов инкапсулирования и в решении проблем, связанных с повышением растворимости этих соединений в водной среде. В случае изученных взаимодействий циклодекстрина с карбоновыми кислотами применяемыми в пищевой промышленности эффект комплексообразования можно использовать для понижения их кислотности и регулирования органолептических характеристик их растворов.

Апробация работы.

Результаты исследований были представлены и обсуждались на II Международном симпозиуме «Макроциклические лиганды для разработки новых материалов» (Буэнос-Айрес, Аргентина, 1994), VI Международной конференции по калориметрии и термическому анализу (Закопане, Польша, 1994), I Международной конференции по биокоординационной химии (Иваново, 1994) VI Международной конференции «Проблемы сольватации и комплексообразования в растворах» (Иваново, 1995), 13 Семинаре по межмолекулярному взаимодействию и конформациям молекул (Тверь, 1997), Международной конференции по термодинамике, экспериментальной калориметрии и термическому анализу (Закопане, Польша, 1997), 1-ой Международной научно-технической конференции «Актуальные проблемы химии и химической технологии» (Иваново, 1997), VII Международной конференции «Проблемы сольватации и комплексообразования в растворах» (Иваново, 1998), 1-ой Международной конференции по супрамолекулярной науке и технологии (Закопане, Польша, 1998), XXIV Международном симпозиуме по химии макроциклов (Барселона, Испания, 1999), XXII Всероссийском Чугаевском совещании по химии комплексных соединений (Иваново, 1999) и X Симпозиуме по межмолекулярному взаимодействию и конформациям молекул (Казань, 1999), 38-м Симпозиуме ИЮПАК по макромолекулам (Варшава, Польша, 2000), VIII Международной конференции «Проблемы сольватации и комплексообразования в растворах» (Иваново, 2001), XX Международной Чугаевской конференции по координационной химии (Ростов-на-Дону, 2001), XIV Международной конференции по химической термодинамике (С.-Петербург, 2002), 2-ом Международном Симпозиуме «Молекулярный дизайн и синтез супрамолекулярных архитектур (Казань, 2002).

Вклад автора.

Диссертация выполнена в соответствии с планами научно-исследовательских работ ИХР РАН по научным темам руководимым автором: «Физическая химия супрамолекулярных комплексов биомолекул с макроциклическими соединениями» 1991;2001 гг. (№госрег. 01.9.30 5 102) и «Физико-химическое исследование супрамолекулярных комплексов, представляющих интерес для пищевой технологии» 2001;2004 гг. (№ГОс.рег 01.2.00 1 3 068) при финансовой поддержке: Международного научного фонда (Фонд Сороса) — гранты RLQ000, RLQ300- гранта Конкурса-экспертизы 1997 г. научных проектов молодых ученых РАН по фундаментальным и прикладным исследованиям. Часть экспериментальных данных была получена в Институте физической химии ПАН (г.Варшава).

Во всех публикациях, отражающих основное содержание диссертации и выполненных в соавторстве, основные идеи, постановка задачи, разработка методик относится к вкладу соискателя.

Публикации. Основное содержание диссертации опубликовано в 2 коллективных монографиях, 45 статьях и 17 тезисах докладов.

Одной из самых интригующих и перспективных задач современной науки является изучение механизма и движущих сил процессов, происходящих в живом организме. Решение этих проблем позволит перейти на качественно новый уровень развития как фундаментальным, так и прикладным наукам, таким как медицина, биотехнология и фармакология. В области химических наук толчком к началу исследования процессов «молекулярного узнавания» в биосистемах послужило открытие в конце 60х годов искусственных молекул (краун — эфиров), способных к специфическому распознаванию других химических частиц. В последующие годы бурное развитие получил синтез соединений, способных к самоорганизации. На рубеже 80−90х годов сформировалась новая область знаний, получившая название «супрамолекулярная химия». У ее истоков стоят работы трех нобелевских лауреатов 1987 года — Ч. Педерсена, Д. Крама и Ж.-М. Лена [1−3]. По определению Лена [4], супрамолекулярная химияэто химия межмолекулярных связей, изучающая ассоциацию двух и более химических частиц, а также структуру подобных ассоциатов. Она лежит за пределами классической химии, исследующей структуру, свойства и превращения отдельных молекул. Если последняя имеет дело главным образом с реакциями, в которых происходит разрыв и образование валентных связей, то объектами изучения супрамолекулярной химии служат нековалентные взаимодействия: водородная связь, электростатические взаимодействия, гидрофобные силы, структуры «без связи». Как известно, энергия невалентных взаимодействий на 1 — 2 порядка ниже энергии валентных связей, однако, если их много, они приводят к образованию прочных, но вместе с тем гибко изменяющих свою структуру ассоциатов. Именно сочетание прочности и способности к быстрым и обратимым изменениям — характерное свойство всех биологических молекулярных структур: нуклеиновых кислот, белков, ферментов. Процесс соответствующих взаимодействий, имитирующих те, которые доминируют в биохимических процессах и относящихся к нековалентным, получил название «молекулярное узнавание». Молекулярное узнавание можно определить как процесс, включающий в себя как связывание, так и выбор молекулы — «гостя» данной молекулой — «хозяином». Просто связывание молекул не является молекулярным узнаванием. Согласно Лену [4], «узнавание — это связывание с целью». Данное поведение характерно для многих биохимических процессов, таких как ферментативные реакции, связывание «рецептор — субстрат», сборка белковых молекул, иммунное взаимодействие «антиген — антитело», транспорт через мембрану и т. д. Одним из критериев молекулярного узнавания является то, что константа ассоциации между «хозяином» и «гостем» является значительно более высокой по сравнению с константами образования комплексов между другими молекулами, присутствующими в системе. В связи с этим, особое значение приобретает исследование энергетики межмолекулярных взаимодействий биомолекул. Энергетические параметры позволяют судить о силе взаимодействия, наличии или отсутствии ассоциации между молекулами, а также выявить и описать влияние растворителя на процесс молекулярного узнавания. Таким образом важной задачей для более комплексного определения понятия «молекулярного узнавания» в биологических системах является изучение его движущих сил на основе структурно-термодинамической теории сольватации [5−7]. И в первую очередь здесь необходимо дать характеристику термодинамических параметров этого процесса на основе энтальпийной (АН) и энтропийной (AS) составляющих энергии Гиббса (AG).

Список сокращений и условных обозначений.

Краун-эфир — КЭ.

18-краун-6 -18К6 Криптанд — КР Криптанд [222] -К[222].

Циклодекстриы — ЦД Аминокислота — АК Глицин — Gly Алании — Ala Валин — Val Лейцин — Leu Изолейцин — Не Феиилаланин — Phe.

Метионин — Met Пролин — Pro Гистидин — His.

Тирозин — Туг Триптофан — Тгр Цистеин — Cys Аргинин — Arg Треонин — Thr Серин — Ser Глутамин — Gin Аспарагин — Asn Лизин — Lys Пептид — П глутаминовая кислотаGlu аспарагиновая кислота — Asp нуклеиновое основание — НО тимин — Thy урацил — Ura азаурацил — azaUra аденин — Ade цитозин — Cyt Кофеин — Caf молекула-" гостя" - МГ молекулярный электростатический потенциал — МЭСП.

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ.

Впервые с позиций сольватационного подхода проведено обобщение большого массива экспериментальных данных, полученных соискателем или при его непосредственном участии, по термодинамике реакций образования молекулярных комплексов в водных растворах аминокислот, пептидов, карбоновых кислот, нуклеиновых оснований и макроциклических соединений.

1. При исследовании термодинамических характеристик гидратации модельных биологических (аминокислоты, пептиды) и макроциклических молекул (краун-эфиры, криптанд[222]) установлено, что существует взаимосвязь в изменениях термодинамических характеристик гидратации и взаимодействия «пептид-пептид» в воде,.

— изученные краун-эфиры в воде проявляют гидрофобные свойства, и для их объемных свойств выполняется правило групповых вкладов структурных фрагментов молекул.

2. На основе термодинамических, рентгенографических и данных ЯМР-спектроскопии показано, что как в водном растворе, так и в кристаллическом состоянии, цвиттерионная амино группа является реакционным центром комплексообразования аминокислот (АК) и алифатических пептидов с 18-краун-6 в водном растворе. Обнаружено участие боковых полярных и алифатических групп только некоторых аминокислот в дополнительных взаимодействиях с макроциклическим кольцом.

3. Показано, что удлинение глицини аланинсодержащих молекул пептида способствует их комплексообразованию с 18-краун-6 вопреки одновременному усилению экзотермичности гидратации пептида. Это может быть связано с возрастанием роли процессов контролируемых энтропийной составляющей, особенно при гидратации молекулярных комплексов.

В отличие от краун-эфира 18-краун-б при взаимодействии АК с криптанд ом [222] в воде обнаружена дополнительная стабилизация комплекса за счет участия боковых полярных групп АК в процессе комплексообразования.

4. Анализ основных термодинамических характеристик реакций комплексообразования показал, что циклодекстрины (ЦД) проявляют способность более избирательно взаимодействовать с АК, чем 18-краун-6, образуя комплексы только с ароматическими АК. Причем для системы (3-ЦД+пептид установлена линейная зависимость энтальпии комплексообразования от энтальпии гидратации АК.

5. Впервые выделены в кристаллическом состоянии супрамолекулярные комплексы пептид/18-краун-6/вода и изучена их уникальная слоистая структура и физико-химические свойства. Обнаружено, что структура кристаллических комплексов состоит их чередующихся полярных и неполярных областей, а эффекты «молекулярного узнавания» проявляются как в растворах, так и в кристаллическом состоянии.

6. При взаимодействии карбоновых кислот с циклодекстринами экспериментально установлено, что комплекс включения реализуется в случае с аскорбиновой кислотой (аналогично, как с фенилаланином и триптофаном), а комплексы ЦД с лимонной кислотой образуются за счет взаимодействий между полярными группами молекулы-гостя и ОН-группами ЦД, находящимися на внешней стороне молекулы.

Показано, что слабые взаимодействия олигосахаридов с аскорбиновой кислотой характеризуются нарастанием экзотермичности процесса при переходе от моно- (глюкоза) к дисахаридам (сахароза) и далее к циклоамилозам (р-ЦД).

7. Показано, что в зависимости от природы аминокислот, их взаимодействие с основаниями нуклеиновых кислот характеризуется как слабое, сопровождающееся частичной дегидратацией молекул, или как сильное, приводящее к образованию ассоциатов. Для слабого взаимодействия цитозина с аминокислотами обнаружена зависимость энтальпии взаимодействия от гидратного состояния молекул АК.

Сделано предположение, что взаимодействие тимина и урацила с аминокислотами и глицинсодержащими олигопептидами локализовано вблизи заряженных групп АК и контролируется слабым кислотно-основным взаимодействием между цвиттерионными группами АК и боковыми группами (NH, СО) нуклеинового основания.

Выделены две группы АК, характер взаимодействия которых с пуриновыми основаниями (аденином и кофеином) различен. Для неполярных и алифатических АК преобладающим является эндотермический эффект их дегидратации, а для ароматических, полярных и заряженных АКэкзотермический эффект их взаимодействия с НО, приводящий в ряде случаев (Lys, His, Trp, Phe, Asp и Glu) к образованию комплексов. Таким образом, показано, что способность к комплексообразованию с аминокислотами у пуринов выше, чем у пиримидинов.

8. Обнаружено, что взаимодействия 18-краун-6 с основаниями нуклеиновых кислот являются слабыми и не сопровождаются комплексообразованием, в то время как ЦД избирательно взаимодействуют с основаниями нуклеиновых кислот. а-ЦД образует комплексы включения только с пиримидиновыми нуклеиновыми основаниями урацилом и цитозином, Р-ЦД — только с пуриновыми основаниями — аденином, кофеином. Кофеин вступает в комплексообразование как с а-, так и с р-ЦД.

На примере взаимодействия циклодекстринов с пиримидиновыми и пуриновыми основаниями впервые показана высокая избирательность комплексообразования, которая определяется прежде всего принципом структурного соответствия, а также наличием гидрофобной полости.

На основе сдвигов в ЯМР-спектрах протонов циклодекстринов предложены качественные критерии образования поверхностных комплексов (пиримидиновые основания) и соединений включения (пуриновые основания).

9. Полученные данные об энергетике молекулярного комплексообразования обладают предсказательной силой и позволяют прогнозировать термодинамические и структурные характеристики новых супрамолекулярных материалов (систем).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ч. Открытие краун-эфиров. // Новое в жизни, науке и технике. Сер. Химия. М.: Знание, 1989. № 1. — С.3−13.
  2. Д. Получение молекулярных комплексов типа «хозяин-гость»// Новое в жизни, науке и технике. Сер. Химия. М.: Знание, 1989. -№ 1. С. 13−45.
  3. Лен Ж.-М. Супрамолекулярная химия масштабы и перспективы. // Новое в жизни, науке и технике. Сер. Химия. М.: Знание, 1989. — № 2. — С.3−36.
  4. Lehn J.-M. Supramolecular chemistry scope and perspectives: molecules -supermolecules — molecular devices // J. Inclusion Phenom. — 1988. — V.6. — P.351−396.
  5. Г. А. Термодинамика ионных процессов в растворах, Л: Химия. 1984. 272 с.
  6. В.П., Панов М. Ю. Термодинамика водных растворов неэлектролитов. Л.: Химия. Ленинградское отделение.- 1983. — 265 с.
  7. Г. А., Виноградов В. И., Кесслер Ю. М. и др. Современные проблемы химии растворов. М.: Наука. 1986. — 354 с.
  8. McMillan W.G., Mayer J.E. The statistical thermodynamics of multicomponent systems // J. Chem. Phys. 1945. — Vol.13. — № 7. — P.276 — 285.
  9. Cheek P.J., Lilley Т.Н. The enthalpies of interaction of some amides with urea in water at 25 °C.// J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1988. Vol. 84. — N 6. — P. 19 271 940.
  10. Kulikov O.V., Zielenkiewicz W., Krestov G.A. Enthalpy parameters for interaction of small peptides with 18-crown-6 and aza-18-crown-6 in water at 25 С //J. Solut. Chem. 1995. — Vol.24. — № 11. -P.1155 — 1170.
  11. Pedersen C.J. Crystalline complexes of macrocyclic polyethers with thiourea д and related compounds // J. Org. Chem. 1971. — Vol. 36. — № 12. — P. 16 901 693.
  12. Harkema S., Hummel G.J. van, Daasvath K., Reinhoudt D.N. Complexes of crown ethers and neutral molecules- synthesis and crystal structure of a urea 18-crown-6 (5:1) complex // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1981. — № 8. — P. 368 369.
  13. Pears D.A., Stoddart J.F., Fakley M.E., Allwood B.L., Williams G./ Acta crystallogr. C. 1988, — V. 44. — № 8.- P.1426−1430.
  14. Ha Y.L., Chakraborty A.K. Nature of the interactions of 18-crown-6 with ammonium cations: A computational study // J. Phys. Chem. 1992. — Vol. 96. -№ 15.- P. 6410 — 6418.
  15. Dietrich В., Kintzinger J.-P., Lehn J.-M., Metz В., Zahidi A. Stability, molecular dynamics in solution, and X-ray structure of the ammonium cryptate NH4+
  16. H.B., Садименко Л. П., Богдасаров K.H. Полярографическое изучение комплексов 18-краун-6 с ионом аммония в различныхрастворителях // ЖНХ 1994. — Т. 39. — № 1. — С. 127−129.
  17. Hamman S., Salon М.С., Beguin С./ Org. Magn. Reson. 1982. — Vol. 20. -№ 2. — P.78.
  18. Danil de Namor A.F. Thermodynamics of host-quest inetractions: solubility enhancements // Pure and Appl. Chem. 1990. — Vol. 62. — № 11.- P. 2121−2125.
  19. Danil de Namor A. F, Ritt M.-C, Lewis D.F.V, Schwing-Weill M. J, Arnaud-Neu F. Solution thermodynamics of amino acid 18-crown-6 and amino acid-cryptand 222 complexation reactions// Pure and Appl. Chem. — 1991. — Vol. 63. -№ 10.- P. 1435−1438.
  20. Яцимирский К. Б, Бидзиля B. A, Головкова Л. П. Комплексы краун-эфиров с аминокислотами и пептидами // Тез. доклад. 15Всес. Чугаев. Совещ. по химии компл. соединений, Киев. 1985. — 3−6 сент. часть 1. — С. 173.
  21. Kulikov O. V, Zielenkiewicz W, Krestov G.A. Enthalpies of interaction of some amino acids and peptides with crown ethers in water at 25 С.// Thermochim. Acta.- 1994. V. 241.- P. 1−16.
  22. Бородин B. A, Козловский E. B, Васильев В. П. Обработка результатов калориметрических исследований на ЭЦВМ при изучении сложных равновесий в растворах//ЖНХ. 1982.- Т.27. — № 9.- С. 2169 — 2178.
  23. Васильев В. П, Шеханова Л. Д. Калориметрическое определение теплоты ионизации воды в присутствии различных электролитов. // ЖНХ. 1974. -Т.19. — № 11.- С. 2969 — 2974.
  24. Pedersen C.J. Cyclic polyethers and their complexes with metal salts // J. Amer. Chem. Soc. 1967. — Vol.89. — № 26. — P.7017−7036.
  25. Куликов O. B, Лаптев П. В. Серия. Термодинамические характеристики гидратации аминокислот и пептидов, рассчитанные на основе сфероцилиндрической модели масштабной частицы. 1. Теория. // Изв. вузов. Химия и хим. технология. 1997. — Т.40. — № 4. — С.53−59.
  26. П.В. Термодинамические характеристики и закономерности взаимодействия аминокислот и пептидов с основаниями нуклеиновых кислот, их производными и (З-циклодекстрином в воде: Дис. канд. хим. наук. Иваново. 1998. 151 с.
  27. Rodante F. Thermodinamics of the «standard» a-amino acids in water at 25 °C.// Thermochim. acta. 1989. — Vol. 149. — P. 157−171.
  28. Nozaki Y., Tanford C. The solubility of amino acids and two glycine peptides in aqueous ethanol and dioxane solutions. Establishment of a hydrophobicity scaleл //J. Biol. Chem. 1971. — Vol.246. — P.2211 — 2217. v
  29. Г. Jl., Капуцкий Ф. Н., Юркштович Т. А., Борщенская Т. И. Оценка энергии Гиббса переноса а-аминокислот из воды в водно-этанольные растворы. //ЖФХ. 1996, — Т.70. № 7. — С.1307−1310.
  30. Meirovitch Н., Rackovsky S., Scheraga Н.А. Empirical studies of hydrophobicity. 1. Effect of protein size on the hydrophobic behavior of amino acids. // Macromolecules. 1980. — Vol.13. — P.1398−1405.
  31. Pratt L.R. Theory of hydrophobic effects. // Annu. Rev. Phys. Chem. 1985. -Vol.36. — P.433−449.
  32. Badelin V.G., Kulikov O.V., Vatagin V.S., Utzig E. Physico-chemical properties of peptides and their solutions // Thermochim. acta. 1990. — Vol.169. -P.81 -93.
  33. Kulikov O.V., Zielenkiewicz A., Zielenkiewicz W. et al. Excess enthalpies of aqueous solutions of small peptides at 25 °C // J. Solut. Chem. 1993. Vol.22. — № 1. — P.59 — 75.
  34. Г. Н. Строение линейных и циклических олигопептидов в кристаллах. // В сб.: Итоги науки и техники, Кристаллохимия. ВИНИТИ, 1979.-Т. 13.-С. 189−249.
  35. А.Е., Абрамов А. Р., Наримбеков О. А., Шахтинский Т. Н. Квантовохимическое исследование кристаллических и пептидных структур ряда а-аминокислот. Азерб. химич. журнал, 1984. — № 2. — С. 42−47.
  36. В.В. Некоторые закономерности в теплотах горения аминоксилот // ЖФХ 1962. — Т. 32. — № 7. — С. 1472−1476.
  37. Berlin Т., Pallansch M.J. Densities of several proteins and L-amino acids in the dry state // J. Phys. Chem. 1968. — V. 72. — № 6. — H. 1887−1889.
  38. M., Росски П. / в кн.: Вода в полимерах. Под ред. Роуленда С. // М.: Мир, 1984.-С. 31−50.
  39. Nichols N., Skold R., Spink С., Suurkuusk J., Wadso I. Additivity relationships for the heat capacities of non-electrolites in aqueous solutions // J. Chem. Thermodyn.- 1976.-V. 8. -№ ll.-P. 1081−1093.
  40. Guthrie J.P. Additivity schemes permitting the estimation of partial molar heat capacities of organic compounds in aqueous solutions // Canad. J. Chem. 1977. -V. 55.-№ 21.-P. 3700−3706.
  41. Rao M.V.R., Atreyi M., Rajeswari M.R. Estimation of partial molar volumes of aamino acids in water // J. Chem. Soc. Farad. Trans. I. 1984. — V. 80. — № 8. -P. 2027−2032.
  42. Cabani S., Conti G., Matteoli E., Tani A. Apparent molal heat capacities of organic compounds in aqueous solutions. III. co-amino acids aand related compounds // J. Chem. Soc. Farad. Trans. I. 1977. — V. 73. — P. 476−486.
  43. Wadi R.K., Natarjan M. Solvation properties of amino acids and peptides in aqueous solutions: volumetric studies // J. Sci. Ind. Res. 1984. — V. 43. — № 7. -P. 380−387.
  44. Ahluwalia J.C., Ostigug C., Perron G., Desnoyers J.E. Volumes and heat capacities of some amino acids in water at 25 °C // Canad. J. Chem. 1977. — V. v55.-P. 3364−3367.
  45. Ahluwalia J.C. Thermodinamics of hydrophobic hydration // J. Indian Chem. Soc.- 1979.-V.-56.-P. 115−125.
  46. Lilley Т.Н. In: Chemistry and biochemistry of the amino acids / Ed. by Barrett G.C. // New York, Chapman and Hall. 1985. — P. 591−624.
  47. Wadi R.K., Natarjan M. Solvation properties of amino acids and peptides in aqueous solutions: volumetric studies // J. Sci. Ind. Res. 1984. — V. 43. — № 7. -P. 380−387.
  48. Cabani S., Conti G., Matteoli E., Tine M.R. Volumetric properties of amphionic molecules in water. 1. Volume changes in the formation of zwitterionic structures // J. Chem. Soc. Farad. Trans. I. 1981. V. 77. — P. 2377−2384.
  49. Millero F.J., Lo Surdo A., Shin C. The apparent molal volumes and adiabatic compressibilitits of aqueuos amino acids at 25 °C // J. Phys. Chem. 1987. — V. 82. -№ 7.-P. 784−792.
  50. Jolicoeur C., Boileau J. Apparent molal volumes and heat capacities of low molecular weight peptides // Canad. J. Chem. 1978. V. 56. — P. 2707−2713.
  51. Kirkwood J.G. Dielectric polarization of polar liquids // J. Chem. Phys. 1939. -V. 7.-P.911 -916.
  52. Kirkwood J.G. In: Proteins, amino acids and peptides as ions and dipolar ions / CohnE.J. Edsale J.T.//Reinhold Publ. Corp, N.Y., 1943.-P. 276−303.
  53. Gucker F.T., Jr., Allen T.W. The densities and specific heats of aqueous solutions of DL-a-alanine, |3-alanine and lactamide // J. Amer. Chem. Soc. 1942. -V. 64.-№ 2.-P. 191−199.
  54. Gucker F.T., Jr., Haag R.M. The compressibility of solutions. II. An ultrasonic study of aqueous solutions of some simple amino acids and their uncharged isomers at 25 °C // J. Acoust. Soc. Amer. 1953. — V. 25. № 3. — P. 470−479.
  55. Yayanos A.A. Apparent molal volume of glycine, glycolamide, alanine, lactamide and glycylglycine in aqueous solutions at 25 °C and high pressures // J. Phys. Chem.- 1972.-V. 76.-№ 12.-P. 1783−1792.
  56. Leyendekkers J.V. Solutions of organic solutes. 1. Volume and compressibility of amino acids // J. Phys. Chem. 1986. -V. 90. — № 21. — P. 5449−5455.
  57. Mishra A.K., Ahluwalia J.C. Enthalpies, heat capacities and apparent molal volumes of transfer of some amino acids from water to aqueous t-butanol // J. Chem. Soc. Farad. Trans. I. 1981. -V. 77. -P. 1469−1483.
  58. Cabani S., Conti G., Matteoli E. Heat capacities of hydration of saturated uncharged organic compounds at 25 °C // J. Chem. Soc. Faraday Trans. I., 1978. -V. 74,-№ 9.-P. 2408−2417.
  59. Boij M., Somsen G. Hydrophobicity of amino-acid molecules. Solvation of amino acid hydrobromides in mixture of water and N, N-dimethyl formamide // J. Chem. Soc. Faraday Trans. I, 1982. V.78. — № 9. — P. 2851−2860.
  60. Dyke S.H., Hedwig G.R., Watson I.D. Relative partial molar enthalpies and apparent molar volumes of dipeptides in aqueous solutions // J. Solut. Chem., 1981.-V. 10. № 5. — P. 321−331.
  61. Kumaran M.K., Hedwig G.R., Watson I. D, The relative partial molar enthalpies and apparent molar volumes of aqueous solutions of L-alanyl-glycine and of DL-alanylglycine // J. Chem. Thermodyn., 1982. V. 14. — № 1. — P. 93−97.
  62. Wegrzyn T. F, Hedwig G.R. Excess enthalpies of aqueous solutions of (urea + one of four dipeptides) // J. Chem. Thermodyn, 1984. V. 16. — № 9. — P. 843 850.
  63. Savage G. G, Wood R.H. // J. Solut. Chem. 1976. — Vol.5. — P.733. 75. Shahidi F, Farrell P.G. Partial molar volumes of organic compounds in water. VI. a, co-diaminoalkane hydrochlorides // J. Solut. Chem. 1978. — Vol.7. — P.549 -559.
  64. Zielenkiewicz W, Kulikov O. V, Krestov G.A. Excess enthalpies of aqueous solutions of small peptides at 308.15 and 318.15 K. Characteristics of solute-solute-itinteractions. // Bull. Pol. Acad. Sci. Chem. -1992. Vol.40. — № 4. — P.293 — 305.
  65. Ben-Naim A. // Hydrophobic interactions. N.Y.: Plenum press, 1980. P.311.
  66. Nemethy G, Scheraga H.A. The structure of water and hydrophobic bonding in proteins. III. The thermodynamic properties of hydrophobic bonds in proteins // J. Phys. Chem. 1962. — Vol.66. — P. 1773 — 1789.
  67. A., Gametti C. // Ztschr. Naturforsch. A. 1974. Bd. 29. S.1834.
  68. Garfinkel D, Edsall I.T. Raman spectra of amino acids and related compounds. X. The Raman spectra of certain peptides and lysozyme // J. Amer. Chem. Soc. -1958.-Vol.80.-P.3818 3823.
  69. Куликов O. B, Баделин В. Г., Крестов Г. А. Особенности гидратации и межмолекулярных взаимодействий в растворах дипептидов, // ЖФХ. 1991.- Т.65. С. 2389 — 2396.
  70. Куликов О. В, Баделин В. Г, Крестов Г. А. Термодинамическое и спектроскопическое исследование межмолекулярной ассоциации в водных растворах дипептидов // Биофизика. 1991. — Т.36. — № 3. — С.394−398.
  71. Matsumoto M., Amaya К. The heats of solution of optically active amino acids, the corresponding racemic amino acids, and their derivatives in water // Bull. Chem. Soc. Jap. 1983. — Vol.56. — № 8. — P.2521 — 2522.
  72. Barone G., Castronuovo G., Del Vecchio P. et al. Chiral recognition between enantiometric a-aminoacids. A calorimetric study at 25 °C // J. Solut. Chem. -1989.-Vol.18. P.1105 — 1109.
  73. Ю.А., Иванов B.T., Шкроб A.M., Мембрано-активные комплексоны. М.: «Мир», 1986. 463с.
  74. ХираокаМ., Краун-соединения, М. «Мир», 1986. 363 с.
  75. Ч.Д., Френсдорф Ф. К. Макроциклические полиэфиры и их комплексы // Успехи химии. 1973. — т.42. — № 3. — С. 493 — 497.
  76. Gokel G.W. Crown Ethers and Cryptands: Stoddard J.F. Ed.- Monographs in Supramolec. Chem.- The Royal Soc. of Chem. 1991. — 190 p.
  77. Weber E., Vogtle F., Host Guest Complex Chem. 1: Crown type compounds -an introdyctory overview, Ed. Vogtle F., Berlin e.a.: Springer. 1981. — P. 1−41.
  78. А.А., Варнек А. А., Цирельсон В. Г., Озеров Р. П. Программа расчета молекулярного электростатического потенциала на основе прямого интегрирования уравнения Пуассона // Ж. структ. химии. 1984. — Т. 25. -№ 4, — С.135−136.
  79. Poonia N.S., Bajaj A.V. Coordination chemistry of alkali and alkaline earth cations // Chem. Rev. 1979. — Vol.79. — № 5. — P. 389−445.
  80. О.Ю., Варнек A.A., Хуторский B.E., Координационные соединения металлов с краун-лигандами. М.: Наука. 1991.- 397 с.
  81. Н.Р., Варнек А. А., Глебов А. С., Вельский В.К./ Проблемы кристаллохимии, М. «Наука». 1989. — С. 47−84.
  82. Perrin R., Decoret С., Bertholon G., Lamertine R. Comparaison des conformations a l’etal solide et a l’etat fluide Tether 18-couronne-6 non complexe on hexaoxa-1.4.7.10.13.16 cyclooctadecane // Cr. Acad. Sci. 1982. — V. 294. -Ser. 2. — P.75 — 78.
  83. Perrin R., Decoret C., Bertholon G., Lamertine R. Conformations in different physical states and molecular catalyst properties of 18-crown-6 or 1,4,7,10,13,16-hexaoxacyclooctadecane. // Nouv. J. Chim. 1983. — V. 7. — № 4. — P. 263.
  84. Wipff G., Weiner P., Kollman P. A molecular mechanics atudy of 18-crown-6 ^ and its alkali complexes: An analysis of structural flexibility, ligand specificity, and the macrocyclic effect// J. Amer. Chem. Soc. 1982. — V. 104. — № 12. — P. 3249−3259.
  85. Lukyanenko N.//Janssen Chim. Acta. 1991. — Vol. 9. — P.3.
  86. Verboom W. and all. Molecular recognition by artifical receptors // Pure and Appl. Chem. 1994. — Vol. 66. — № 4. — P. 679 — 683.
  87. А.А., Озерова H.P., Озеров Р. П., Загорец П. А. Анализ процесса комплексообразования краун-эфиров на основе распределения электростатического потенциала // Координационная химия. 1986. — Т. 12.1. V12. С.1599−1603.
  88. HaY.Z, Chakraborty A.K./J. Phys. Chem. 1991, — Vol.95. — № 26.- P. 10 781.
  89. Pelc H.W., Hempelmann R., Prager M., Zeidler M.D., Ber. Bunsenges. Dynamics of 18-crown-6 enter in aqueuos solution studied by quasielastic neutron scattering//Phys. Chem. 1991, — V.95.- № 5, — P.592 — 596.
  90. Miyazaki Y., Matsuura H./ Bull. Chem. Soc. Jpn., 1991. V. 64. — № 1. — P. 288.
  91. Majumdar A. A., Gupta A.R. Complexation of hydrogen ions with 18-crown~6 in aqueous solutions // Indian J. Chem. 1986. — Vol. A25. — № 9. — P. 861 — 867.
  92. Lehn J.-M., Sauvage J.P. Cation and cavity selectivites of alkali and alkaline-earth «cryptates» // Chem. Commun. 1971. — № 9. — P. 440−441.
  93. Geue R., Jacobson S.H., Pizer R. Cryptand conformational analysis and its mechanistic implications molecular mechanics calculations on cryptands 111. and [222] // J. Amer. Chem. Soc. 1986. — Vol. 108. — № 6. — P. 1150 — 1156.
  94. Izatt R.M., Bradshaw J.S., Nielsen S.A., Lamb J.D., Christensen J.J., Sen D. Thermodynamic and kinetic data for cation-macrocycle interaction // Chem. Rev. -1985. Vol. 85. — P. 271 -274.
  95. Auffmger P., Wipff G. Hydration of the 222 cryptand and 222 cryptates studied by molecular dynamics simulationns // J. Amer. Chem. Soc. 1991. — Vol. 113, — № 16.- P. 5976- 5979.
  96. Eggers F., Funck Т., Richmann K.H. Solvation and conformation relaxation kinetics of cryptand 222 // J. Phys. Chem. 1987. — Vol. 91. — № 7. — P. 1961 -1963.
  97. Wipff G., Kollman P. Molecular mechanical calculations on a macrocyclic receptor: the 222 cryptand and its alkali complexes // Nouv. J. Chim. 1985. -Vol.9. — № 7, — P. 457 — 501.
  98. Arnaud-Neu F., Spiess В., Schwing-Weill M.J./ J. Chem. Res. Synop. 1982. — № 1. — P.10.
  99. Cox B.G., Knop D., Schneider H. Kinetics of the protolysis of cryptands in basic aqueous solution // J. Amer. Chem. Soc. 1978. — Vol. 100. — № 19. — P. 6002−6007.
  100. Burns J.H., Baes C.F. Stability quotients of some lanthanide cryptates in aqueous solutions //J. Inorg. Chem. 1981. — № 2. — V.20. — P. 616−619.
  101. Anderegg G./ Helv. Chim. Acta. 1975. — V. 58. — P. 1218.
  102. Anderegg G. The stability of divalend 3d and trivalent 4f- metal complexes with diazapolyoxa macrocyclic ligands // Helv. Chim. Acta. — 1981. — № 6. — Vol. 64, — P. 1790−1795.
  103. Morel-Desrosiers N., Morel J.-P. Standard volume of complexation of alkali chlorides by cryptand 2.2.2. in water // Nouv. J. Chim. 1979. — V. 3. — P. 539 -542.
  104. Zielenkiewicz W., Kulikov O.V., Kulis-Cwikla I. Excess enthalpies and apparent molar volumes of aqueous solutions of crown ethers and cryptand (222) // J. of Solut. Chem. 1993. — Vol. 22. — № 11. — P. 963 — 973.
  105. Bender M.L., Komiyama M., Cyclodextrin Chemistry, Springer Verlag, Berlin, 1978.
  106. Connors К.А./ Chem. Rev. 1997. V. 97. — P. 1325.
  107. Г., Пенни К., Биоорганическая химия, М.: Мир. 1983. — 512с.
  108. Lichtenthaler F.W., Immel S. On the hydrophobic characteristics of cyclodextrins: computer-aided visualization of molecular lippophilicity patterns //Liebig's Ann. 1996. — V. 1. — P. 27 — 38.
  109. Cramer F., Saenger W., Spatz H.-Ch./ J.Amer. Chem. Soc. 1967. — V.89. -P. 14.
  110. Saenger W. Structure acpects of cyclodextrin inclusion compaunds // Prog. 1 Int. Symp. Cyclodextrins, Budapest, 1981. P. 141.
  111. Lipkowitz K.B., Green K., Yang J.-A. Structural characteristics of cyclodextrins in the solid state. // Chirality, 1994. V. 4. — № 4. — P.205.
  112. Chacko К. K., Saenger W. Topography of Cyclodextrin Inclusion Complexes.//J. Amer. Chem. Soc. 1981. — Vol. 103.- № 7. — P.1708 — 1711.
  113. Jozwiakowski M. J., Connors K. A. Aqueous solubiliti behavior of three cyclodextrins. // Carbohydr. Res. 1985. — Vol. 143. — P. 51 — 55.
  114. Wiedenhof N., Lammers J. N. J. J. Properties of cyclodextrin. Part I. Solubility measurements // Carbohydr. Res. 1967. — № 4. — P. 318−325.
  115. Wiedenhof N., Lammers J. N. J. J. Properties of cyclodextrin. Part II. Preparation of a stable (3-cyclodextrin hydrate and determination of its water content and enthalpy of solution in water from 15−30° // Carbohydr. Res. 1968. -№ 7. — P. l-6.
  116. Koschmidder M., Uruska I. Influence of inorganic ions on the enthalpies of solution of (3-cyclodextrin in aqueous solutions// Thermochim. Acta. 1994. -Vol.233. — № 2, — P. 205−210.
  117. Bilal M., de Brauer C., Claudy P., Germain P., Letoffe J. M. (3-cyclodextrin hydration: calorimetric and gravimetric study // Thermochim. Acta. 1995. — V. 249. — P. 63 — 67.
  118. Miyajuma K., Sawada M. Viscosiy B-coefficients, apparent molar volumes and activity coefficients for a- and y-cyclodextrins in aqueous solutions // Bull. Chem. Soc. Jap. 1983. — Vol. 56. — № 12. — P. 3556 — 3560.
  119. Zinert W., Margl P., Renz F./ Chem Phys. 1992, — V.161.- № 3, — P. 327.
  120. French D., Levine M. L., Pazur J. H., Norberg E. Studies on the schardinger dextrins. The preparation and solubility characteristics of alpha, beta and gamma dextrins // J. Amer. Chem. Soc. 1949. — Vol. 71. — P. 353 — 356.
  121. R.I., Schwartz L.M., Bradshaw J.J., Laufer D.A., / Bioorg. Chem. -1980. № 9. — P. 299.
  122. Bako I., Jicsinsky L.// J. Inclusion Phenom. Mol. Recognit. Chem. 1994. -V. 18.- P. 275.
  123. Van Etten R.L., Sebastian J.F., Clowes G.A., Bender M.L. The mechanism of the cycloamylose-accelerated cleavage of phenyl esters // J. Amer. Chem. Soc. -1967. Vol. 89. — № 13. — P. 3253−3262.
  124. Uno В., Kaida N., Kawakita Т., Капо К., Kubota Т. Spectroscopic study of hydrophobic interaction of heterocyclic amine N-oxide wioth cyclodextrins// Chem. andPharm. Bull. 1988. — V.36. — № 10. — P. 3753−3759.
  125. Ramamurthy V., Eaton D.F. Photochemistry and photophysics within cyclodextrin // Acc. Chem. Res. 1988. — V. 21. — № 8. — P. 300−306.
  126. Cox G. S, Hauptmann P. J, Turro N.J.// Photochem. Photobiol. 1984. -V.39. — P. 597.
  127. Breslow R, Campbell P.// J. Amer. Chem. Soc. 1969. — V.91. — P. 3085.
  128. Saenger N, Noltemeyer M, Manor P. C, Hingerty B, Klar E.B.// Bioorg. Chem. 1972. — № 5.- P. 187.
  129. Maheswaran M. M, Divakar S. Applications of cyclodextrins in organic syntheses. // J. Sci. and Ind. Res. 1994. — V. 53. — № 12. — P. 924.
  130. Cabral Marques H.M. / Rev. Port. Farm. 1994. — V. 44, — № 2. — P. 85.
  131. A.R. // Chem. Rev. 1998. — № 5. — P. 2035.
  132. Blenford D. Fully protected // Food Flavour. Ingred. Process and Packag. -1986, — Vol.8.- № 7.- P. 43 45.
  133. Uekama K, Hirayama F, Irie T. Cyclodextrin drug carrier systems // Chem. Rev. 1998. — № 5. — P. 2045 — 2048.
  134. French R. N, Criss C.M. Effect of solvent on the partial molal volumes and heat capacities of nonelectrolytes // J. Solut. Chem. 1981. Vol.10. — P.713−740.
  135. Leslie Т.Е., Lilley Т.Н. Aqueous solutions containing amino acids and peptides. Part 20. Volumetric behavior of come terminally substituted amino acids and peptides at 198.15°K//Biopolymers. 1985.- Vol.24. — P.695 — 698.
  136. Friedman H. L, Krishnan C.V. In: Water, a comprehensive treatise / Ed. by Frank S.E. // Plenum press: New York, 1977. Vol.3. — Chap. 1.
  137. Miyajima K, Mukaj T, Nakagaki M. Activity coefficients of dimethyl-cyclodextrin in aqueous solution.// Ibid. 1986. Vol.59. — № 2. — P.643−644.
  138. K.H. // J. Chem. Soc. Jap.: Chem. and Industr. Chem. 1983. № 2. -P.188−194.
  139. Briggner L.-E., Wadso I. Heat capacities of maltose, maltotriose, maltotetroxand a-, (3- and y-cyclodextrin in the solid stabe and in dilube aqueous solution.//J. Chem. Thermodyn. 1990.- Vol.22. — P.1067−1074.
  140. O.B., Терехова И. В. Термодинамика комплексообразования аминокислот, содержащих различные функциональные группы, с 18-краун-6 в воде. // Координационная химия. 1997. — Т.23. — № 12. — С.946−949.
  141. О.В., Терехова И. В. Термодинамика комплексообразования аминокислот и пептидов, содержащих неполярные боковые группы, с 18-краун-6 в воде. // Координационная химия. 1998. — Т.24. — № 5. — С.395−399.
  142. Д. Биохимия. М.: Мир. 1980. Т.1. — 407 с.
  143. Bang Е., Jung J.-W., Lee W., Lee D, W., Lee W. Chiral recognition of (18-crown-6)-tetracarboxylic acid as a chiral selector determined by NMR spectroscopy//J. Chem. Soc. Perkin Trans. 2. 2001. — P.1685 — 1690.
  144. Sinha J.K., Srivastava S.C. Hydration number in aqueous solutions of some amino acids using ultrasonic method // Indian J. Phys. 1984. V. 58 B. — P.88 — 93.
  145. X. Введение в курс спектроскопии ЯМР. Пер. с англ. М.: Мир. 1984.478 с.
  146. И.В. Термодинамическая характеристика взаимодействий аминокислот и пептидов с некоторыми краун-соединениями и циклодекстринами в водном растворе: Дис.. канд. хим. наук. Иваново: ИХР РАН, 2000. 143 с.
  147. В.П., Бородин В. А., Козловский Е. В. Применение ЭВМ в химико-аналитических расчетах. М.: Высш. школа. 1993. 112 с.
  148. Kulikov О.V., Zielenkiewicz A., Zielenkiewicz W., Badelin V.G., Krestov G.A. Excess enthalpies of aqueous solutions of small peptides at 25 C. // J.Solut.Chem. 1992, -Vol.21. -N10. -P. 1−17.
  149. O.B., Терехова И. В. Термодинамические особенности взаимодействия дипептидов с макроциклическим эфиром 18-краун-6 в воде.// Координационная химия. 1998, — Т.24. — № 11.- С.878−880.
  150. Kulikov О. V., Krestov G.A. Thermodynamic and mechanism of complexation of peptides with 18-crown-6 in water // Pure and Appl. Chem. 1995. V.67. — № 7. — P. 1103 — 1108.
  151. O.B., Терехова И. В. Термодинамические особенности взаимодействия дипептидов с макроциклическим эфиром 18-краун-6 в воде. // Изв. РАН. Сер. хим. 1999. № 12. — С.2285−2288.
  152. Booij М., Somsen G. Hydrophobicity of amino-acid molecules. Solvation of amino-acid hydrobromides in mixtures of water and NN-dimethylformamide. // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1982. — Vol.78. — P.2851 — 2854.
  153. Okazaki M., McDowell C.A. High-resolution solid-state 13C CPMAS NMR spektra of some P-cyclodextrin indusion complexes with nitriles // Chem. Phys. Lett. 1983. — Vol.102. — № 1. — P.20−24.
  154. Yoshio I., Takeniro О. A C-N.M.R. Study of the formation and molecular dynamics of cycloamylose inclusion-complexes with aromatic amino acids // Carbohydr. Res. 1982, — Vol.101. — № 2. — P.187−195.
  155. Fuller E.J. Catalysis by catechol monoanion // J. Amer. Chem. Soc. 1963. -Vol. 85. — № 12. — P. 1777−1781.
  156. Bergeron R.J., Rowan R./ Bioorg. Chem. 1976. — № 5. — P. 425.
  157. Inoue Y., Miyata Y. Formation and molecular dynamics of cycloamylose inclusion complexes with phenylalanine // Bull. Chem. Soc. Jap. 1981. — Vol. 54. — № 3. — P. 809−816.
  158. Inoue Y, Okuda Т., Miyata Y./ Carbohydr. Res. 1982. — V.101. — № 2. — P. 187.
  159. Inoue Y., Okuda Т., Miyata Y., Chujo R. N.M.R. studies of cycloamylose inclusion-complexes witn p-substituted phenols // Carbohydr. Res. 1984. — V. 125.- № 1.- P. 65 — 72.
  160. Takahashi Sh.-i, Suzuki E.-i., Nagashima N. NMR atudy on inclusion complexes of L-phehylalanine and aspartame with cyclodextrins in aqueous solution // Bull. Chem. Soc. Jap. 1986. — Vol. 59. — № 4. — P. 1129 — 1134.
  161. Dodziuk H., Nowinski K. Structure of cyclodextrins and their complexes. Part 2. Do cyclodextrins have a rigid truncated-come structure? // J. Mol. Struct. -1994, — V. 304, — P. 61 -66.
  162. Lipkowitz K.B. Structural characteristies of cyclodextrins in the solid state // J. Org. Chem. 1991. — Vol. 56. — P. 6357 — 6361.
  163. Komiyama M., Bender M.L. Thermodynamic studies of the cyclodextrin -accelerated cleavage of phenyl esters // J. Amer. Chem. Soc. 1978. — Vol. 100. -№ 14. — P. 4576−4579.
  164. Cramer F., Kampe W. Inclusion compounds. XVII. Catalysis of decarboxylation by cyclodextrins. A model reaction for the mechanism of enzymes //J. Amer. Chem. Soc. 1965. — Vol. 87. — № 5. — P. l 115−1120.
  165. Ross P.D., Rekharsky M.V. Thermodynamics of hydroden bond and hydrophobic interactions in cyclodextrin complexes // Biophys.J. 1996. — V. 71. — P. 2144−2147.
  166. Cramer F.// Angew. Chem. 1967. -V. 73. — P. 49.
  167. Liu L., Guo Q.-X. Novel Prediction for the Driving Force and Gyest Orientation in the complexation of a- and (3- Cyclodextrins.// J. Phys. Chem. B. -1999. Vol.103. — № 17. — P. 3461 — 3467.
  168. Lewis E.A., Hansen L.D. Thermodynamics of binding of guest molecules to a- and P-cyclodextrins. // J. Chem. Soc. Perkin Trans II. 1973. — P. 2081.
  169. M.V., Mayhew M.P., Goldberg R.N., Ross P.D., Yamashoji Y. // J. Phys. Chem. B. 1997. — V. 101. — P. 87.
  170. Paduano L., Sartorio R., Vitagliano V., Castronuovo G. Calorimetric and diffiisional behaviour of the system a-cyclodextrin L-phenylalanine in aqueous solution // Thermochim. Acta. — 1990. — Vol. 162. — P. 155 — 159.
  171. Cooper A., MacNicol D.D. Chiral host-quest complexes: interaction of a-cyclodextrin with optically active benzene derivatives // J.Chem. Soc. Perkin Trans II.- 1978.-№ 8.-P.760−763.
  172. Matsuyama K., El.-Gizawy S., Perrin J.M.// Drug Dev. and Ind. Pharm. -1987. V. 13, — № 15, — P. 2687.
  173. Qi Zh.H., Мак V., Diaz L., Grant D. M, Chang Ch.-j./ J. Org. Chem. 1991.- Vol. 56, — P. 1537.
  174. Kulikov O.V., Lapshev P.V. Interactions of (3-cyclodextrin with nonpolar and aromatic amino acids in water. // Mendeleev Commun. 1996. — Vol.6. — P.255−256.
  175. И.В., Лаптев П. В., Куликов O.B. Термодинамический анализ селективного взаимодействия а- и Р -циклодекстринов с ароматическими аминокислотами в воде. //ЖФХ. 2000. — Т. 74. — № 11. — С.2011 — 2013.
  176. И.В., Куликов О. В. Взаимодействие неароматических аминокислот с циклодекстринами в водном растворе. // ЖОХ. 2002. — т.72.- вып. 7.- С.1165 1167.
  177. Schneider H.-J., Hacket F, Rudiger V., Ikeda H. NMR studies of cyclodextrins and cyclodextrin complexes // Chem. Rev. 1998. — Vol. — 98. — P. 1755 — 1758.
  178. Johnson Le Roy F., Jankowski W.C. Carbon-13 NMR Spectra. A Collection of Assigned Coded and Indexed Spectra.// A Wiley-Interscience Publication, 1972.
  179. Simova S., Schneider H.-J. NMR analyses of cyclodextrin complexes with substituted benzoic acids and benzoate anions // J. Chem. Soc. Perkin Trans.2. -2002 .-P. 1717−1721.
  180. Moozyckine A. U, Bookham J. L, Deary M. E, Davies D.M. Structure and stability of cyclodextrin inclusion complexes with the ferrocenium cation in aqueous solution: lHNmr studies // J. Chem. Soc, Perkin Trans.2. 2001. — P. 1858 — 1863.
  181. Kuan F.-H, Inoue Y, Miyata Y, Chuj R. A 'H NMR study of the formation and structure of cyclomalto-hexaose and heptaose and inclusion complexes with aromatic amino acids in aqueous solution // Carbohydr. Res. — 1985. — Vol. 142. -P. 329 — 332.
  182. Grigera J. R, Caffarena E. R, S. de Rosa. Computer simulations of the cyclodextrin-phenylalanine complex // Carbohydr. Res. 1998. — V. 310. — № 4. -P. 253−259.
  183. Hedwig G. R, H0iland H. Thermodynamic properties of peptide solutions. 9. Partial molar isentropic pressure coefficients in aqueous solutions of sequence isomeric tripeptides with a single -CH3 side-chain. // J. Chem. Thermodyn. -1993.-Vol. 25.-P. 349.
  184. Wegrzyn T. F, Hedwig G.R. Excess enthalpies of aqueous solutions of (urea + on of four dipeptides) // J. Chem. Thermodyn. 1984. — V. 16. — № 9. — P. 843 -846.
  185. Zinert W, Margl P, Renz F. Solute-solvent interactions between cyclodextrin and water: a molecular mechanical study // Chem. Phys. 1992. — V. 161.-P. 327 — 330.
  186. Liu L, Guo Q.-X. Novel prediction for the driving force and quest orientation in the complexation of a- and |3-cyclodextrins with benzene derivatives J. Phys. Chem. 1999. — Vol. 103. — P. 3461 — 3464.
  187. Kulikov O. V, Zielenkiewicz W. Utzig E, Krestov G.A. Complexation of peptides with crown ethers. Part 1. Composition and thermal behaviour ofcompounds consisting of oligopeptides and some crown ethers. // Thermochim. acta. 1993.- Vol.213. — P.103−113.
  188. O.B., Корнилова Н. Ю. Термодинамические свойства суирамолекулярных комплексов аминокислот и пептидов с 18-краун-6 и криптандом(222). // ЖФХ. 1996, — Т.70. — № 12.- С.2119−2122.
  189. Kulikov О.V., Zielenkiewicz W., Utzig E. Complexation of peptides with crown ethers. Part 2. Thermokinetic behaviour of hydrated compounds consisting of a-amino acids, peptides and 18-crown-6. // Thermochim. acta. 1994. -Vol.237. -P.333−345.
  190. Yin C.-M., Kong Y.-H., Liu Z.-R. et al. Studies on the thermal behaviour and decomposition mechanism of complexes of rare earth (III) nitrates with benzo 15-crown-5 // J. Thermal Anal. — 1989. — Vol.35. — № 7. — P.2471−2479.
  191. J., Burke V., Beaman J., Hopkins F., Ciracey M. // Food austral. 1989. V.41.№ 3.P.667.
  192. В.Г., Жданов С. И., Беленький C.M., Клячко Ю. А. Стабилизация минеральных вод добавками лимонной кислоты // Изв. вузов. Пищевая технология. 1982.- № 1.- С.80−85.
  193. Хим. энциклопедия в 5 т. / Под ред. И. Л. Кнунянца. М.: Сов. энциклопедия. 1990. т. 2. -594 с.
  194. А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии в 3-х томах. Т. З. Пер с англ. Л. М. Гинодмана. Под ред. Ю. А. Овчинникова. М.: Мир. 1981.- С.114−405.
  195. Desnoyers J.E., Perron G., Avedikian L., Morel J.-P. Enthalpies of the urea-tret-butanol -water system at 25 °C // J. Solut. Chem. 1976. — V.5. — P.631 — 634.
  196. Д.В. Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах янтарной, винной, лимонной и этилендитиодиуксусной кислот. Дис.. канд. хим. наук. Иваново. 1998. 201 с.
  197. Ю.Е., Ларионов О. Г., Пронин А. Я. Мутаротация D-глюкоза в растворе и комплексообразование таутомеров с ионами кальция в фазе катионита//ЖФХ 1989.- Т.63. — № 10.- Р.2716−2720.
  198. Miyajima K., Sawada M., Nakagaki M. Tree energy, enthalpy and entropy changes of mixting of aqueous solutions of D-glucose and tetraalkylammonium bromide at 25 °C // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1983. — V.56. — P.2905 — 2909.
  199. И.А., Марциновская Э. Г. Связь между молекулами моно-дисахаридов в водном растворе за счет взаимодеиствия их хиральных центров// ЖФХ. 1984. — Т.58. — № 4. — С.925 — 928.
  200. Gaffney S.H., Haslam Е., Lilley Т.Н., Ward T.R. Homotactic and heterotactic interactions in aqueous solutions containing some saccharides // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1. 1988. — V.84. — № 8. — P.2545 — 2551.
  201. Lajunen K., Hakkinen P., Purokoski S. A potentiometric study on the complex formation of boric acid and tetrahydroxyborate ion with polyhydroxy compounds in aqueous solution // Finn. Chem. Lett. 1986. — V. 13. — № 1−2. -P.21−25.
  202. H.L., Krishnan C.V. // Water, a Comprehensive Treatise. Ed. by S.F. Frank. N.Y.: Plenum Press. 1977. — Vol.3. — Ch.l.
  203. Goodman and Gilman’s, The Pharmacological basis of therapeutics, A.G. Gilman, L.S. Goodman, T.W. Rail, F. Murad (Ed.), 1985. Macmillan, N.Y., p.1567- 1571.
  204. Khajarern J., Khajarern S. Stability and bioavailability of vitamin c-glucose in clarias hybrid catfish (clarias gariepinusx clarias macrocephalus) // Aquaculture. -1997.-Vol. 151.-P. 219−224.
  205. Kabayama M. A., Patterson D. Theoretical considerations // Can. J. Chem. -1958.-V. 36. P. 563 — 566.
  206. Miyajima K., Machida K., Taga Т., Komatsu H, Nakagaki M. Correlation between the hydrophobic nature of monosaccharides and cholates, and their hydrophobic indices // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1. 1988. — Vol. 84. — № 8. -P. 2537 -2540.
  207. Ott K.-H., Meyer B. Molecular dynamics simulations of maltose in water // Carbohydr. Res. 1996. -V. 281. — № 1. — P. 11 — 14.
  208. Pigman W., Anet E.F.L.J. The carbohydrates: Chemisrty and biochemistry. // 2nd ed. N.Y.:Acad. Press. 1970. — Vol. 1A. — P.165.
  209. Wilson R.J., Beezer A.E., Mitchell J.C. A kinetic study of the oxidation of L-ascorbic acid (vitamin C) in solution using an isotermal microcalorimeter // Thermochim. Acta. 1995. — Vol. 264. — P. 27 — 32.
  210. Pietronigro D.D., Jones W.B. G., Kelty K., Demopoulos H.B. Interaction of DNA and liposomes as a model for membrane-mediated DNA damage // Nature. -1977.-Vol. 267.-P. 78 82.
  211. Ames B.N. Dietary carcinogens and anticarcinogens. Oxygen radicals and degenerative diseases// Science.- 1983. -V. 221. P. 1256−1264.
  212. Moskowska J., Owczarek A. Zastosowanie metody spectrofotometricznei do wyznaczania kolejnych stalych dusocjacji kwasowei kwasu askorbinowego. // Lesz. nauk. plo’dz. 1977. — V. 280. — P. 5 — 9.
  213. P., Tremblgy E., Jolicoeur C. // J. Solut. Chem. 1974. V. 3. — P. 377.
  214. Schneider В., Cohen D., Berman H. Hydration of DNA bases: Analysis of crystallographic data. // Biopolymers. 1992. — Vol.32. — № 7, — P.725−750.
  215. Morcillo J., Gallego E., Peral F. A critical study of the application of ultraviolet spectroscopy to the self-association of adenine, adenosine and 5'-AMP in aqueous solution //J. Mol. Struct. 1987. Vol.157. № 4. — P. 353−369.
  216. Schwartz H.M., McCoss M. Oxygen-17 NMR of nucleosides. 2. Hydration ahd self association of uridine derivatives // J. Amer. Chem. Soc. — 1983. -Vol.105. — № 18. — P.5901−5911.
  217. Schwartz H.M. Oxygen-17 NMR spectroscopy of nucleoside derivatives: bonding characteristics of pyrimidine carbonyls. // Tetrahedron. 1980. — Vol.21.- № 40. P.3837−3840.
  218. Lilley Т.Н., Linsdell H., Maestre A. Association of caffeine in water and in aqueoua solutions of suerose. // J. Chem. Soc. Faraday Trans. — 1992. — Vol.88. -№ 19. — P.2865−2870.
  219. Iza N., Gil M., Morcillo J. Intermolecular associations of some boilogically interesting pyrimidines in aqueous solutions: caffeine-uracil. // J. Mol. Struct. -1986. Vol.143. — P.353−356.
  220. Kanbour F.I., Ahmed J.K. Enthalpies of solutions of purim and adenim in water and in dimetylsulfoxide // J. Solut. Chem. 1983. — Vol.12. — № 11. -P.763−770.
  221. Danilov V.I., Shestopalova A.V. Hydrophobic effect in biological associates: A Monte Carlo simulation of caffeine molecules stacking, // Intern. J. Quant. Chem. 1989.- Vol.35. — № 1, — P.103−112.
  222. Bascones A., Peral F., Gallego E. Interaction de bases, nucleosidos у nucleotidos en metio acuoso. III. Influencia de sales en la autoassociacion. // An. quim. real soc. esp. quim. -1981. Vol.77. — № 1. — P. 105−109.
  223. Yanuke I., Bergmann F. Spectscop studies on caffeine and isocaffeine // Tetrahedron. 1986.- Vol.42. — № 21.- P.5991−6002.
  224. D., Rich A. // Progr. Nucl. Acids Res. Mol. Biol. 1970. Vol.10. — P. 183.
  225. В., Glaverie P., Caillet J. // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1966. Vol.55. -P. 904.
  226. Pohorille A., Pratt L.R. Solution influence on biomolecular equilibria: nucleic acid base associations // J. Biomol. Struct, and Dyn. 1984. V. 1. — № 5. — P.1257−1280.
  227. Neurohr K. A proton NMR study of the intermolecular association of naturally occurring nucleotides in aqueous solution // Canad. J. Spectrosc. 1980. -Vol.25.-№ 4. — P.106−109.
  228. Horman I., Dreux B. Dimerisation of caffeine// Helv. chim. acta. 1985. -Vol.68. — № 1. — P.72 — 75.
  229. M., Фрэнке Ф., Пфайль В. и др. Биохимическая термодинамика . / Пер. с англ. под. ред. Гольдфельда М. Г. М.: Мир, 1982. — 440 с.
  230. Mishra А.Р., Mishra S.K., Yadava K.L. Determination of dissociation constants of pyrimidine bases by ionophoretic technique // J. Electrochem. Soc. India. 1986. V. 35. — № l.-P. 9−10.
  231. Bardi G., Bencivenni L., Ferro D., Martini В., Nunziante C.S., Teghie R. Termodynamic study of the vaporization of uracil // Thermochim. Acta. 1980. -V. 40.-№ 2.-P. 275−282.
  232. Ferro D, Bencivenni L, Teghie R at al. Vapour pressures and sublimation enthalpies of thymine and cytosine // Thermochim. Acta. 1980. V. 42. — № 1. — P. 75−83.
  233. Bothe H. Composition, properties, stability and thermal dehydration of crystalline caffeine hydrate. // Thermochim. Acta. 1983. V. 40. — № 1. — P. 29−39.
  234. Kaminski M, Zielenkiewicz W. Determination de la pression de vapeur et enthalpie de sublimation de cafeine // Calorim. Anal. Them. V. 16, Journles J. CAT, Montpellier, 20−22 mai, 1985 Marseille., P. 281−286.
  235. Zielinski T.J. Uracil and the tautomer 4-hydroxuracil: ab initio study with geometry optimization. // Int. J. Quantum. Chem. 1981. — V. 19. — № 1. — P. 171 177.
  236. Devoe H, Wasik S.K. // J. Solut. Chem. 1984.-V. 13. № 1. — P.51−60.
  237. Sinanoglu O, Abdulnur S. // Photochem. Photobiol. 1964. V. 3. — P. 333.
  238. Binick G. VoetD. The structure of 9−3-indolyl)propyl. adenine. A model for protein/ nucleic acid interactions // Acta Crystallogr. 1982. B. 38. — № 2. — P. 575−580.
  239. Takenaka A. Complexes between nucleotide base and amino acid. IV. Crystal and molecular structure of cytosine: N, N-phthaloyl DL-glutamic acid complex dihydrate // Bull. Chem. Soc. Jap. 1980. — V. 53. — № 10. — P. 2724−2730.
  240. Milrtus S, Trebaticka M. // Coolect. Chech. Chem. Commun. 1983. V. 48. — № 12.-P. 3517−3526.
  241. Chahdrasekaran S, Wilson W. D, Boykin D.V. 170 NMR studies on 5-substituted uracils // J. Org. Chem. 1985. V. 50. — № 6. — P. 829−831.
  242. Молекулярные взаимодействия. / под. ред. Ратайчик Г., Орвилл Томас И., пер. с англ. Германа Э. Д., Розенберга E. J1. — М.: Мир. — 1984. — 600 С.
  243. Ishida Т., Ibe S. // J. Soc. Perkin Trans. 1984. Pt. 2. — № 2. — P. 297−304.
  244. Takimoto M., Takenaka A. Elementary patterns in protein-nucleic acid interactions. VII. Structure of N-3-(9-adeninyl) propionyl. DL-try-tophan ethyl ester, C21H23N7O3 // Acta Crystallogr. 1983. — V. 39. — № 4. — P. 478−481.
  245. Saito I., Sugiama H., Matsuura T. Stacking interaction between tryptophan and uracil in a synthetic model compound // Tetrahedron Lett. 1985. V. 26. — № 37.-P. 4467−4470.
  246. Bandecar J. High sensitivity of amide V bands in uracil and its derivatives to the strehgths of hydrogen bonding // Spectrochim. Acta. -1982. A 38. — № 7. — P. 815−819.
  247. Cesaro A., Russ E., Crescenzi V. Thermodynamics of caffeine aqueous solutions // J. Phys. Chem. 1976. — Vol.80. — P.335 — 338.
  248. Г., Орвилл Томас И. Молекулярные взаимодействия Пер. с англ. Э. Д. Германа, E. JL Розенберга. М.: Мир. — 1984.- 600 с.
  249. Т., Akiko Т. // Acta crystallogr. 1983. V. 39. — № 4. — Р .478.
  250. Milrtus S., Treaticka M. Semi empirical calculations of alkytation and protonation energies of bases of nucleic acids // Coll. Chech. Chem. Commun. -1983. Vol.48. — № 12. — P.3517−3526.
  251. Химия. Большой энциклопедический словарь / Гл. ред. И. Л. Кнунянц. 2 изд. Большая Российская энциклопедия. 1998. — 972 С.
  252. М., Френке Ф., Пфайль В. и др. Биохимическая термодинамика / перевод с англ. под ред. Гольдфельда. М.: Мир. 1982. — 440 с.
  253. Ballester P., Barcelo M.A., Costa A., Deya P.M., Morey J., Orell M., Hunter C.A. Binding of caffeine by a synthetic co-receptor // Tetrahedron Lett. 2000.1. V.41. P.3849 — 3852.
  254. R.L., Achter E.K., Ross P.D. // Biopolymers. 1972. — V. 11. -P. 1961.
  255. Kawamura K. Capillary electrophoretic separation of mono- and dinucleotides of adenosine using cyclodextrin solutions with MgCl2 additive // J. of Chromatography A. 1998. — Vol. 802. — P. 167 — 170.
  256. Rekharsky. M.V. Inoue Y. Complexation thermodynamics of cyclodextrins // Chem. Rev. 1998. — Vol. 98. — P. 1875 — 1879.
  257. Lewis E.A., Hansen L.D. Thermodynamics of binding of quest molecules to a- and (3- cyclodextrins // J. Chem. Soc. Perkin Trans. II. 1973. — P. 2081 — 2084.
  258. П.В., Куликов O.B., Терехова И. В. Термодинамика взаимодействия тимина с аминокислотами в воде // ЖФХ 2003. — Т.77.- №- 5.- С.943 945.
  259. И.В., Куликов О. В., Лаптев П. В. Термодинамика комплексообразования а-циклодекстрина с основаниями нуклеиновых кислот и их производными //Коорд. химия. 2003. — Т.29. — С.78 — 80.
  260. Terekhova I.V., Kulikov O.V. Calorimetric study of the molecular recognition of nucleic acid bases by (3-cyclodextrin in aqueous solution // Mendeleev Comm. -2002. P.245 — 246.
  261. Sitkowski J., Stefaniak L., Martin M.L., Martin G.J., Webb G.A. Complete assignments of the 'H, I3C and l5N NMR spectra of caffeine // Spectrochim. Acta. -1995.- V.51A. № 5. — P.839 — 843.
  262. O. // Progr. Phys. Org. Chem. 1973. V. 10. — P.414.
  263. E. // Intern. J. Pharmaceutics. 1983. V. 13. — P. l 15.
  264. Grunwald E., Sted C. Solvent reorganization and thermodynamic enthalpy-entropy compensation. // J. Amer. Chem. Soc. 1995. — V. 117. — № 21. -P.5687−5692.
  265. Gilly P., Ferretti V., Gilly G., Borea A. Enthalpy-entropy compensation in drug-reseptor binding. //J. Phys. Chem. 1994. — V.98. — P.1515−1518.
  266. R.R., Hunter W.G., Grieger R.A. // J. Phys. Chem. 1976. — V. 80. -P.2335.
  267. Pimentel G.C., McClellan A.L. Hydrogen bonding // Annu. Rev. Phys. Chem.- 1971, — V. 22. P.347 — 350.
  268. В.А., Шарнин В. А., Крестов Г. А. Термохимическое исследование сольватации и кислотной диссоциации в водно-ацетоновых растворах этилендиамина // ЖФХ 1979. — Т. 53. — № 6. — С. 1421 — 1425.
  269. Briggner L.-E., Wadso I. // J. Chem. Thermodyn. 1990. — V. 22. — P. 143.
  270. O.B., Терехова И. В., Кумеев P.C., Альпер Г.А.'
  271. Термодинамическое и спектроскопическое исследование взаимодействия а-, (3-циклодекстринов и 18-краун-6-эфиров с основаниями нуклеиновых кислот //ЖФХ, 2004, — Т. 78.- № 9.-С.1694−1699.
  272. Описание экспериментальных методик использованных в работе. Калориметрия разбавления.
  273. Высокая степень термостатирования установки достигается использованием автоматической схемы регулирования на базе промышленного регулятора РП2-ИУЗ и эффективным перемешиванием. Точность поддержания температуры была (1−10"4)°С.
  274. Калибровка калориметра заключается в измерении количества теплоты, подаваемого в калориметрическую ячейку при пропускании тока через калибровочный нагреватель RH (при использовании первой ячейки R"i= 47.46 Ом, второй Rh2= 47.11 Ом).
  275. Оценка погрешностей эксперимента.
  276. Для проверки работы обеих калориметрических установок и оценки их надежности была проведена серия калориметрических опытов по определению тепловых эффектов растворения КС1 в воде при 298.15 К .
  277. Для второй калориметрической ячейки:1 = 0.05 A, s- = 5−10°" A, R2 = 47.110м, sr = 5-Ю"4 Ом, т = 10 сек, et = 5−10″ 5сек, g = 0.1 г, sg = 5-Ю"5 г, Д10= 160 мм, s0 = 0.5 мм, Д1 = 160 мм, sK = 0.5 мм.
  278. Обработка экспериментальных данных калориметрического опыта.
  279. Расчет коэффициентов парных и тройных взаимодействий.
  280. AHtr (w-«w+y) = 2my hxy + 3hxyymy2 + 3hxxymxmy +. или
  281. Пример расчета значений энтальпийных коэффициентов парных взаимодействий (hxy).
  282. Рассматриваемая система криптанда 222.+глицин в водном растворе при 298.15 К.
  283. Далее строилась зависимость AHtr/mGiy=/(mGiy) (Рис.1).m, моль/кг
  284. Согласно выражению (2), отрезок, отсекаемый прямой равен 2hxy. Таким2образом, для системы криптанд 222.+глицин hxy = 2.07 кДж-кг-моль» .
  285. Рисунок 2. Зависимость изменения энтальпии переноса макроциклического соединения из воды в водные растворы аминокислот от соотношения моляльности аминокислоты к моляльности макроциклического соединения.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!