Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Трансформация картофеля и табака генами дефензинов и ингибитора протеиназ BWI-1a

Диссертация: Трансформация картофеля и табака генами дефензинов и ингибитора протеиназ BWI-1a
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Картофель (Solarium tuberosum L.) является одной из ведущих сельскохозяйственных культур как в нашей стране, так и во всем мире. Пищевая и кормовая ценность картофеля определяется тем, что его клубни содержат около 25% сухих веществ (крахмала 14−22%, белков 1,5−3%). Картофель служит сырьем для спиртокуренной, крахмалопаточной, декстриновой, глюкозной и других отраслей промышленности. Эта… Читать ещё >

Трансформация картофеля и табака генами дефензинов и ингибитора протеиназ BWI-1a (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Ингибиторы протеиназ растений
      • 1. 1. 1. Протеолитические ферменты
      • 1. 1. 2. Ингибиторы протеиназ растений
        • 1. 1. 2. 1. Локализация и индукция действия ингибиторов протеиназ растений
        • 1. 1. 2. 2. Участие ингибиторов протеиназ в регуляции активности внутриклеточных ферментов растений
      • 1. 1. 3. Ингибиторы протеиназ в системе защиты растений от биотических стрессов
        • 1. 1. 3. 1. Ингибиторы протеиназ в системе защиты растений от насекомых
        • 1. 1. 3. 2. Ингибиторы протеиназ в системе защиты растений от патогенных микроорганизмов
    • 1. 2. Дефензины растений
      • 1. 2. 1. Структура дефензинов растений
      • 1. 2. 2. Локализация и предполагаемый механизм действия дефензинов растений
      • 1. 2. 3. Классификация дефензинов растений
      • 1. 2. 4. Фунгицидная активность дефензинов растений
      • 1. 2. 5. Бактерицидная активность дефензинов растений
      • 1. 2. 6. Вклад дефензинов в защиту растения-хозяина
    • 1. 3. Болезни картофеля
    • 1. 4. Генетическая инженерия картофеля
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 2. 1. Растительный материал
    • 2. 2. Векторные конструкции
    • 2. 3. Культивирование эксплантов in vitro
    • 2. 4. Методика проведения трансформации растений картофеля и табака
    • 2. 5. Молекулярный анализ полученных трансформированных линий картофеля и табака
    • 2. 6. Определение суммы растворимых фенольных соединений, накопления флавоноидов и лигнина
    • 2. 7. Статистическая обработка данных
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Зависимость эффективности регенерации от генотипа выбранных сортов картофеля и условий проведения трансформации
      • 3. 1. 1. Морфогенетическая способность in vitro различных сортов картофеля
      • 3. 1. 2. Определение оптимальной концентрации антибиотиков при проведении агробактериальной трансформации картофеля и табака
      • 3. 1. 3. Влияние условий проведения трансформации картофеля и табака на эффективность последующей регенерации
    • 3. 2. Трансформация картофеля и табака конструкциями, содержащими гены фунгицидных белков
    • 3. 3. Молекулярно-биологический анализ полученных трансформированных линий картофеля и табака
      • 3. 3. 1. ПЦР-анализ трансформированных линий картофеля и табака
      • 3. 3. 2. Блот-гибридизация по Саузерну
      • 3. 3. 3. Проверка фунгицидной и бактерицидной активности клеток полученных трансгенных линий картофеля и табака
      • 3. 3. 4. Анализ экспрессии функциональных генов rs и 1р в клетках трансгенных линий (уровень мРНК)
      • 3. 3. 5. Анализ содержания фенольных соединений в трансгенных растениях картофеля

Картофель (Solarium tuberosum L.) является одной из ведущих сельскохозяйственных культур как в нашей стране, так и во всем мире. Пищевая и кормовая ценность картофеля определяется тем, что его клубни содержат около 25% сухих веществ (крахмала 14−22%, белков 1,5−3%). Картофель служит сырьем для спиртокуренной, крахмалопаточной, декстриновой, глюкозной и других отраслей промышленности. Эта культура — хороший предшественник для зерновых, кукурузы и зернобобовых. Однако многие из районированных сортов не обладают устойчивостью к вирусным, бактериальным и грибным патогенам (Анисимов, 1999, 2000, 2001). Потери урожая от болезней в период вегетации и хранения составляют 25−30%, а в годы эпифитотий — до 90%.

Требования сельскохозяйственного производства к продуктивности и качеству сортов различных культур, в том числе картофеля, устойчивости их к болезням и вредителям постоянно растут. У картофеля, как вегетативно размножаемой культуры, вводимые тем или иным способом признаки закрепляются в репродукциях из-за отсутствия мейоза, который отсекает значительную долю индуцированной вариабельности на культурах, размножаемых половым путем. Тем не менее селекция картофеля на устойчивость к биотическому стрессу — трудная задача из-за тетраплоидной природы культурного картофеля и его сильной гетерозиготности.

Создание растений картофеля, устойчивых к биотическим стрессам, постоянно остается актуальной проблемой. Однако традиционными селекционными методами не всегда возможно в достаточно короткие сроки решить такую задачу. Эффективным способом ускорения селекционного процесса может служить использование возможностей биотехнологии, в частности клеточной и генетической инженерии, для создания устойчивых к болезням и вредителям сортов. Линии, полученные с помощью клеточной селекции или клеточной инженерии, а также трансгенные линии важных сельскохозяйственных культур, обладающие хозяйственно-ценными признаками, в том числе устойчивостью к абиотическим и биотическим стрессам, могут служить исходным материалом для дальнейшей селекционной работы и вовлекаться в скрещивания в качестве доноров соответствующих признаков.

К настоящему времени изучено и выделено большое количество защитных генов растений, большинство из которых кодируют устойчивость лишь к ограниченному кругу патогенов или даже расам патогенов и являются неэффективными против других возбудителей болезней. Несмотря на высокую степень защиты, достигаемую с помощью таких генов и их стабильностью в разных условиях окружающей среды (Попкова, 1992), приоритет в последнее время отдается использованию генов общей устойчивости, обеспечивающим защиту одновременно против нескольких видов фитопатогенов. В связи с этим представляют интерес гены таких защитных растительных белков, как дефензины и ингибиторы протеолитических ферментов, обладающие широким спектром действия.

Дефензины растений — это семейство небольших (около 5 kD), обычно основных, пептидов, богатых цистеиновыми остатками, связанными дисульфидными мостиками (Bruix et al., 1993). Они экспрессируются почти в каждом органе растения, включая листья, корни, клубни, органы цветения, плоды и семена (Kragh et al., 1995). Основываясь на антимикробном действии, наблюдаемом на грибах, дефензины могут быть разделены, по крайней мере, две группы — морфогенные и неморфогенные. Морфогенные дефензины растений приводят к редукции роста гифов и одновременным увеличением числа ветвей, тогда как неморфогенные дефензины растений только замедляют рост гифов, но не индуцируют заметных морфологических изменений (Osborn et al., 1995).

Белковые ингибиторы протеолитических ферментов, локализованные в межклеточном пространстве и клеточной стенке, являются регуляторами эндогенных протеаз и широко представлены в различных тканях животных, растений и микроорганизмов, контролируя, таким образом, множество внутриклеточных метаболических процессов (Van Loon, 1987, Guevara et al.,.

1999, Глинка и др., 2000). Кроме того, обнаружены растительные ингибиторы протеиназ, активно действующие на экзогенные ферменты насекомых и патогенных микроорганизмов (Eckelkamp et al., 1993, Дунаевский Я. Е. и др.,.

2000, Мосолов В. В. и др., 2001). Большинство известных и исследованных в настоящее время ингибиторов протеиназ из растений взаимодействуют с сериновыми протеиназами (трипсином, химотрипсином, субтилизином), которые широко распространены в растениях и к настоящему времени получены из многих источников (Мосолов и др., 1993, Antcheva et al., 1996, Цыбина, 2002).

Целью наших исследований явилось получение трансгенных растений картофеля, экспрессирующих ген rs дефензина редьки R. S-AFP2, ген ас дефензина амаранта Ac-AFP2, ген 1р ингибитора протеиназ гречихи BWI-la.

Для достижения поставленной цели предстояло решить следующие задачи:

1. Изучить на различных вариантах питательных сред регенерационную способность различных типов эксплантов 20 сортов картофеля, отличающихся по своей устойчивости к основным фитопатогенам.

2. Оптимизировать методику трансформации картофеля и табака с целью повышения ее эффективности. Получить трансгенные растения картофеля с генами rs дефензина редьки и ас дефензина амаранта, а также трансгенные растения табака и картофеля с геном 1р ингибитора протеиназ гречихи.

3. Определить у трансформированных линий картофеля и табака наличие генетической вставки, ее копийность и уровень экспрессии.

4. Выявить возможные изменения у трансгенных растений в уровне накопления растворимых фенольных соединений и лигнина.

Научная новизна и практическая ценность работы. Выявлены условия для эффективной регенерации и генетической трансформации 20 сортов картофеля отечественной и зарубежной селекции, различающихся по степени устойчивости к основным грибным и бактериальным патогенам. Впервые получены растения табака и картофеля, экспрессирующие ген ингибитора протеиназ гречихи, проявляющие повышенную устойчивость к ряду патогенов. Полученные в работе результаты и разработанные методики могут быть использованы при размножении в культуре in vitro различных сортов картофеля и табака, при создании трансгенных линий и их оценке на устойчивость к различным заболеваниям. Созданные трансгенные линии картофеля с геном rs дефензина редьки, геном ас дефензина амаранта и геном 1р ингибитора протеиназ гречихи, отличающиеся повышенной устойчивостью к ряду фитопатогенных грибов, могут быть использованы в качестве исходного материала в дальнейшей селекционной работе.

Апробация работы. Результаты работы были представлены на Международной научно-практической конференции «Селекция и семеноводство овощных культур в XXI веке», 2000 г.- Международной научно-практической конференции молодых ученых «Молодые ученыевозрождению сельского хозяйства России в XXI веке», Брянск, 2000 г.- II Международной конференции «Биотехнология в растениеводстве, животноводстве и ветеринарии». Москва, 2000 г.- научной конференции памяти Грегора Менделя, Москва, 2001 г.- Международной научно-практической конференции молодых ученых «Биотехнология — возрождению сельского хозяйства России в XXI веке». Санкт-Петербург, 2001 г.- научной генетической конференции, посвященной 100-летию со дня рождения А.Р.

Жебрака и 70-летию образования кафедр генетики в Московской сельскохозяйственной академии им. К. А. Тимирязева. Москва, 2002 г.- 2-ой конференции МОГиС им. Н. И. Вавилова, Москва, 2003 г.- IV Молодежной научной конференции «Биотехнология в растениеводстве, животноводстве и ветеринарии». Москва, 2004 г.- Международном симпозиуме «Физиология трансгенных растений и проблемы безопасности», Москва, 2004 г.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 10 печатных работ.

ВЫВОДЫ.

1. Изучена морфогенетическая способность эксплантов различных тканей 20 сортов картофеля, различающихся по устойчивости к основным фитопатогенам, на различных вариантах питательных сред. Установлено, что наибольшей регенерационной способностью обладали стеблевые экспланты сортов Петербургский, Янтарный, Раменский, Резерв и Брянский ранний на среде, содержащей 3 мг/л 6-БАП. Предложены условия проведения трансформации сортов картофеля, начиная с этапа прекультивации и заканчивая этапом регенерации.

2. Получены трансгенные растения картофеля, трансформированные конструкциями с генами дефензина редьки rs и амаранта ас, а также трансгенные растения табака и картофеля, трансформированные геном ингибитора протеиназ гречихи 1р.

3. Методом ПЦР и Саузерн блот-гибридизации показана трансгенная природа полученных трансформированных линий табака и картофеля Определено, что вставки в основном были монокопийны.

4. С помощью биотеста показано, что растения полученных трансгенных линий табака сорта Самсун и картофеля сортов Резерв, Дезире, Десница демонстрируют повышенную устойчивость к грибным и бактериальным патогенам.

5. На уровне мРНК показана экспрессия гена 1р в трансгенных растениях картофеля и табака.

6. Показано, что у трансгенных растений различных сортов картофеля изменяется уровень фенольных соединений, а также накопления лигнина.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В настоящее время в генноинженерных программах по селекции сельскохозяйственных растений на устойчивость к биотическим стрессам приоритет отдается использованию генов общей устойчивости, обеспечивающих защиту одновременно против нескольких видов фитопатогенов (Ryan, 1990, Michaud, 1997, Мосолов и др., 2001, Парашина и др., 2000, Ляпкова и др., 2001). В связи с этим представляют интерес гены таких защитных растительных белков, как дефензины и ингибиторы протеолитических ферментов, обладающие широким спектром действия (Conceifao, Broekaert, 1998, Penninckx et al., 1996, Дунаевский и др., 2000).

В наших исследованиях мы проводили трансформацию растений 20 сортов картофеля отечественной и зарубежной селекции, различающихся по степени устойчивости к основным фитопатогенам, геном rs дефензина редьки Rs-AFP2, геном ас дефензина амаранта Ac-AFP2, а также растений картофеля различных сортов и табака сорта Самсун геном 1р анионного ингибитора сериновых протеиназ гречихи BWI-la.

Была изучена морфогенетическая способность эксплантов различных тканей 20 сортов картофеля отечественной и зарубежной селекции, различающихся по устойчивости к основным фитопатогенам, на различных вариантах питательных сред. Установлено, что наибольшей регенерационной способностью обладали стеблевые экспланты сортов Петербургский, Янтарный, Раменский, Резерв и Брянский ранний на среде, содержащей 3 мг/л 6-БАП. Предложены условия проведения трансформации сортов картофеля и табака, начиная с этапа прекультивации и заканчивая этапом регенерации.

Было получено 98 линий картофеля, трансформированных геном rs дефензина редьки: 2 линии сорта Осень, 6 линий сорта Брянский ранний, л* 9 линий сорта Дезире, 16 линий сорта Янтарный, 7 линий сорта Альянс,.

8 линий сорта Десница, 6 линий сорта Сотка, 11 линий сорта Лорх, 12 линий сорта Сказка, 11 линий сорта Синецвет, 6 линий сорта Эффект, 4 линий сорта Жуковский ранний. Было получено 10 линий картофеля, трансформированных геном ас дефензина амаранта: 3 линии сорта Осень, 3 линии сорта Брянский ранний, 3 линии сорта Раменский, 1 линия сорта Бинтье.

Впервые были получены линии картофеля и табака, трансформированные геном 1р ингибитора протеиназ гречихи: 5 линий картофеля сорта Резерв, 2 линии картофеля сорта Удача и 138 линий табака сорта Самсун.

В результате проведенного ПЦР-анализа была подтверждена трансгенная природа 21 линии 4 сортов картофеля (Альянс, Дезире, Десница и Янтарный), трансформированной геном rs дефензина редьки, 1 линии сорта Раменский, трансформированной векторной конструкцией, несущей ген ас дефензина амаранта, и 3 линий сорта Резерв, трансформированных геном 1р ингибитора протеиназ гречихи. Методом Саузерн блот-гибридизации была показана трансгенная природа полученных трансформированных линий табака и картофеля. Определено, что вставки в основном были монокопийны.

С помощью биотеста было показано, что растения полученных трансгенных линий табака сорта Самсун и картофеля сортов Резерв, Дезире, Десница демонстрируют повышенную по сравнению с исходными растениями сорта устойчивость к грибным (Fusarium sp.) и бактериальным (Escherichia coli) патогенам. На уровне мРНК (Нозерн-блот-анализ) была показана экспрессия гена 1р ингибитора протеиназ гречихи в трансгенных растениях картофеля сорта Резерв и табака сорта Самсун.

Было показано, что процесс трансгеноза влияет на накопление растворимых фенольных соединений, особенно на уровень флавоноидов, у полученных форм. Также в некоторых вариантах было показано изменение накопления в клетках трансгенных растений фенольного полимера лигнина.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Аветисов В А. Биотехнологические основы расширения генетического разнообразия картофеля // Автореф. дис. д-ра биол. наук. -М., 1997. 46 с.
  2. В.А., Соболькова Г. И., Гартель А. Л. и др. Эффективная система трансформации картофеля при использовании срезов клубней // Новые направления биотехнологии. Пущино, 1988. с. 62.
  3. Т.В., Федуркина Н. В., Мосолов В. В. Изменение активности протеиназы и ее ингибитора при прорастании семян кукурузы // Физиология растений, 1988. Т.35. Вып.1. с. 106−112.
  4. .В. Картофель 2000−2005: итоги, прогнозы, приоритеты // Картофель и овощи, 2001. № 1. — с. 5−7.
  5. .В. Сорта картофеля, возделываемые в Российской Федерации. М.: Информагротех, 1999. — 116 с.
  6. .В. Сортовые ресурсы и передовой опыт семеноводства картофеля. М.: ФГНУ «Росинформагротех», 2000. — 152 с.
  7. М.А., Дунаевский Я. Е. Протеолитические ферменты и их ингибиторы в семенах гречихи // Физиология растений. 1999. Т.46. № 3. -с.388−399.
  8. М.А., Дунаевский Я. Е., Мусалямов А. Х., Егоров Ц. А. Аминокислотные последовательности анионных ингибиторов протеаз из семян гречихи //Биохимия. 1996. Т.61. Вып.10. с.1743−1750.
  9. А.В., Войтович А. В., Чернышева Т. Н. Фенольные соединения корнеплодов свеклы при поражении корневыми гнилями //
  10. Физиолого-биохимические основы повышения продуктивности и устойчивости к болезням сахарной свеклы в условиях орошения. Фрунзе, 1989.-с. 40−51.
  11. И.И., Мосолов В. В., Федуркина Н. В. Влияние ингибитора протеиназ из фасоли на фитопатогенные грибы // Микология и фитопатология, 1976. Т. 10. Вып.З. с.198−201.
  12. A.M. Субтилизины растений (обзор) // Биохимия, 1999. Т.64. Вып.З. с.347−353.
  13. Т.А., Кладницкая Г. В., Ильинская Л. И., Герасимова Н. Г., Озерецковская О. Л., Мосолов В. В. Ингибиторы химотрипсина в клубнях картофеля, инфицированных возбудителем фитофтороза // Биоорганическая химия, 1998. Т.24. № 5. с.346−349.
  14. Т.А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеолитических ферментов у растений (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология, 1995. Т.31. № 6. с.579−589.
  15. Т.А., Ревина Т. А., Кладницкая Г. В., Мосолов В. В., Ментеле Р. Первичная структура 21 кДа-белка из клубней картофеля // Биохимия, 1999. Т.64. Вып.11. с.1489−1498.
  16. Т.А., Ревина Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ из клубней картофеля, относящиеся к семейству соевого ингибитора Кунитца // Биохимия, 1997. Т.62. Вып. 12. с. 1600−1608.
  17. Т.А., Ревина Т. А., Мосолов В. В. Реактивные центры 21 кДа-белка-ингибитора сериновых протеиназ из клубней картофеля // Биохимия, 1999. Т.64. Вып.9. с. 1274−1279.
  18. Вальдеррама Ромеро А. С. Изучение процессов регенерации и клонирования некоторых перуанских видов картофеля в культуре in vitro. Автореф. дис. канд. биол. наук. М., 2002. 24 с.
  19. H.E., Дунаевский Я. Е., Белозерский М. А. Ингибитор металлопротеиназы из покоящихся семян гречихи // Биохимия, 1990. Т.55. № 5. с.839−847.
  20. Т.Ц., Шульга О. А., Сидоров В. А., Захарьев В. М., Скрябин К.Г, Глеба Ю. Ю. Трансгенные растения картофеля с чужеродным геном белка оболочки Х-вируса картофеля // Доклады АН СССР, 1990. Т.314. № 5.-с. 1240−1242.
  21. Т.Ц., Щербатенко И. С., Сидоров В. А., Шульга О. А., Захарьев В. М., Скрябин К. Г., Глеба Ю. Ю. Трансгенные растения картофеля, обладающие устойчивостью к вирусным инфекциям // Доклады АН УССР, 1990. Т. 10, серия Б. с.57−59.
  22. В.М. Вредители картофеля и борьба с ними // Агро XXI, приложение «Эффективные технологии производства картофеля», 1999. -с.16−17.
  23. ., Пастернак Дж. Молекулярная биотехнология. Принципы и применение. -М.: Мир, 2002.-е. 371−403.
  24. Е.М., Проценко М. А. Активность белкового ингибитора полигалактуроназы в растениях картофеля // Прикладная биохимия и микробиология, 2000. Т.36. № 2. с.225−228.
  25. Е.М., Проценко М. А. Функции белкового ингибитора полигалактуроназы в растении (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология, 1999. Т.35. № 1. с.3−9.
  26. Е.М., Проценко М. А., Буланцева Е. А., Салькова Е. Г. Действие белкового ингибитора полигалактуроназы из тканей плодов яблони на фермент, выделяемый фитопатогенными грибами // Прикладная биохимия и микробиология, 2001. Т.37. № 5. с.607−611.
  27. С.А. Оптимизация агробактериального метода трансформации кукурузы. Автореферат дис. канд. биол. наук. М., 2001. — 20 с.
  28. С. А. Генетическая трансформация картофеля с помощью Agrobacterium tumefaciens: Автореф. дис. канд. биол. наук. М., 1990.-20 с.
  29. В.И. Протеиназно-ингибиторная система высших растений: свойства и биологические функции. Автореферат дис. д-ра биол. наук. -Минск, 1995.-38 с.
  30. В.И., Забрейко С. А. Белки из семян люпина многолетнего (.Lupinus polyphyllus L.), ингибирующие активность эндогенных и экзогенных протеиназ // Доклады АН Беларуси. 1995. Т.39. № 2. с.70−73.
  31. .А. Методика полевого опыта (с основами статистической обработки результатов исследований). М.: Колос, 1979. -416 с.
  32. Я.Е., Белозерский М. А. Эндогенные ингибиторы протеаз как фактор устойчивости растений // Молекулярная биология, 1995. Т. 29. № 6. с.1258−1264.
  33. Я.Е., Грубань Т. Н., Белякова Г. А., Белозерский М. А. Влияние состава среды на количественный и качественный состав внеклеточных протеаз микромицетов // Микробиология, 1999. Т.68. № 3. -с.З 24−329.
  34. Я.Е., Павлюкова Е. Б., Белозерский М. А. Свойства ингибиторов трипсина и сериновых протеиназ микромицетов, выделенных из семян гречихи // Биоорганическая химия, 1994. Т.20. № 3. с.297−301.
  35. Я.Е., Павлюкова Е. Б., Белякова Г. А., Белозерский М. А. Анионные ингибиторы трипсина из покоящихся семян гречихи: выделение, специфичность действия и влияние на рост микромицетов // Биохимия, 1994. Т.59. Вып.7. с.990−996.
  36. Я.Е., Павлюкова Е. Б., Белякова Г. А., Белозерский М. А. О физиологической роли ингибиторов протеаз растений: две группы функционально активных ингибиторов в семенах гречихи // Молекулярнаябиология, 1995. Т.29. Вып.6. с.1258−1264.
  37. Я.Е., Павлюкова Е. Б., Грубань Т. Н., Белякова Г. А., Белозерский М. А. Внеклеточная протеаза микромицета Alternaria alternata И Биохимия, 1996. Т.61. Вып.10. с.1904−1910.
  38. Я.Е., Цыбина Т. А., Белозерский М. А. Ингибиторы протеаз из семян высших растений как фактор устойчивости к патогенной микрофлоре // Агрохимия, 2000. № 10. с.56−61.
  39. Н.Н., Крашенинникова JI.B. Получение трансгенных растений картофеля, экспрессирующих человеческий альфа-интерферон и двунитевую РНК // Вопросы картофелеводства: научные труды. М., 1994. — с.74−78.
  40. Н. В., Фернандо С. Ч., Федосеева В. Г., Азаренкова Н. Д., Запрометов М. Н. К вопросу о способности диплоидных и полиплоидных сортов чайного растения к образованию фенольных соединений // Сельскохозяйственная биология, 1994. № 5. с. 117−119.
  41. М.Н. Фенольные соединения и их роль в жизни растения // LVI Тимирязевские чтения. М.: Наука, 1996. — 45 с.
  42. М.Н. Фенольные соединения: распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука, 1993. — 272 с.
  43. Р.И. Подавление активности внеклеточных протеиназ патогенного гриба Fusarium sp. ингибиторами из семян и вегетативных органов растений // Доклады РАСХН. 1997. № 2. с. 15−17.
  44. Р.И., Ахметов P.P. Активность протеолитических ферментов и их белковых ингибиторов в семенах и проростках злаков // Итоги научных исследований биологического факультета Башкирского госуниверситета за 1994 год: Тез. докл. Уфа, 1995. с.84−87.
  45. Е.А. Влияние метаболитов гриба Rhizoctonia solani на рост пробирочных растений, каллусной ткани и суспензионной культуры картофеля. // Биотехнология, 2003, № 3. — с.27−35.
  46. Е.А. Клеточная селекция растений на устойчивость к грибным болезням. Автореферат дис. д-ра биол. наук. М., 2003. — 53 с.
  47. Ф.Л., Сарнацкая В. В., Полищук В. Е. Методы культуры тканей в физиологии и биохимии растений. — Киев.: Наукова думка, 1980. -488 с.
  48. Н.А., Курочкина С. Д., Забенькова К. И. Эффективность агробактериальной трансформации у разных генотипов картофеля (Solarium tuberosum L.) // Доклады Академии наук Беларуси, 1994. Т.38. № 2. с.67−71.
  49. Г. В., Валуева Т. А., Домаш В. И., Новикова JI.M., Мосолов В. В. Экзопротеиназы гриба Fusarium sambucinum Fuck и их взаимодействие с ингибиторами // Прикладная биохимия и микробиология, 1994. Т.ЗО. Вып.1. с.21−28.
  50. Г. В., Валуева Т. А., Ермолова Н. В., Ильинская Л. И., Герасимова Н. Г., Мосолов В. В. Накопление ингибиторов протеиназ в диффузатах клубней картофеля при инфицировании возбудителем фитофтороза // Физиология растений, 1996. Т.43. № 5. с.701−706.
  51. АЛ., Стародубцева A.M., Шульга О. А., Скрябин К. Г. Генетическая инженерия картофеля: от лаборатории до поля // Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку. М.: Наука, 2000. — с. 110−119.
  52. Контроль качества и сертификация семенного картофеля (практическое руководство). — М.: ФГНУ «Росинформагротех», 2003. — 316 с.
  53. А.В. Современные технологии возделывания картофеля // Агро XXI, приложение «Эффективные технологии производства картофеля», 1999. с.9−10.
  54. О.А., Погребняк Н. Я., Шиша Е. Н., Лопато С. В., Глеба Ю. Ю. Трансформация различных сортов картофеля и анализ полученных трансгенных растений // Биополимеры и клетка, 1992. Т.8. № 6. с.44−49.
  55. И.В., Соловова Г. К. Агробактериальная трансформация однодольных // Изучение генома и генетическая трансформация растений. -Новосибирск, 2001. — с.163−173.
  56. С.Д. Получение трансгенных растений картофеля и их молекулярно-генетический анализ. Автореф. дис. канд. биол. наук. М., 1995.-21 с.
  57. Методические указания по получению трансформированных растений картофеля / Рассадина Г. В., Юрьева Н. О., Ефремова Н. Н. М., 1995. -13 с.
  58. В.В. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов. Автореферат дис. докт. биол. наук. М., 1979. — 54 с.
  59. В.В., Валуева Т. А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М., 1993. — 207 с.
  60. В.В., Григорьева Л. И., Валуева Т. А. Участие протеолитических ферментов и их ингибиторов в защите растений (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология, 2001. Т.37. № 2. с. 131−140.
  61. В.В., Хлуднев Д. В. Поведение белка ингибитора эндогенной альфа-амилазы в прорастающем зерне пшеницы // III съезд Всероссийского общетсва физиологов растений: Тез.докл. — С.-Пб., 1993. № 2. -с. 167.
  62. Л.С., Шульга О. А., Скрябин К. Г. Создание трансгенных растений Nicotiana tabacum и Solatium tuberosum, устойчивых к гербициду фосфинотрицину//Молекулярная биология, 1994. Т.28. с.437−443.
  63. Е.В. Создание и характеристика трансгенных форм томатов (Lycopersicon esculentum L.), экспрессирующих ген дефензина редьки Rs-AFP2. Автореферат дис. канд. биол. наук. — М., 1999. — 18 с.
  64. Ё.В., Сердобинский Л. А., Калле Е. Г., Лаврова Н. В., Аветисов В. А., Лунин В. Г. Народицкий Б.С. Получение трансгенных растений рапса и томата, экспрессирующих ген дефензина редьки // Физиология растений, 2000. Т. 47. № 3. с.471−478.
  65. Е.В., Шаденков А. А., Лаврова Н. В. Аветисов В.А. Использование гена защитного пептида (дефензина) из семян редьки для повышения устойчивости томатов к заболеваниям, вызываемым грибами // Биотехнология, 1999. № 6. с.35−41.
  66. К.В. Учение об иммунитете растений. М., 1992. — 288 с.
  67. Г. Н. Получение и исследование трансгенных растений рапса (Brassica napus L.). Автореферат дис. доктор биол. наук. М., 1997. — 26 с.
  68. Растениеводство / Г. С. Посыпанов, В. Е. Долгодворов, Г. В. Коренев и др.- Под ред. Г. С. Посыпанова. — М.: Колос, 1997. — с.267−301.
  69. Т.А., Валуева Т. А., Ермолова Н. В., Кладницкая Г. В., Мосолов В. В. Выделение и характеристика нового ингибитора трипсина ихимотрипсина из клубней картофеля // Биохимия, 1995. Т.60. Вып.11. -с. 1844−1851.
  70. Т.А., Валуева Т. А., Ермолова Н. В., Мосолов В. В. Характеристика реактивных центров нового ингибитора трипсина и химотрипсина из клубней картофеля // Биохимия, 1996. Т.61. Вып.1. с.126−130.
  71. М.А., Пугин М. М., Шульга О. А., Скрябин К. Г. Получение трансгенных растений картофеля, устойчивых к Y-вирусу картофеля // Молекулярная биология, 1994. Т.28. с. 1002−1008.
  72. Н.В., Авсенева Т. В., Мосолов В. В. Активация протеолитических ферментов в прорастающих семенах кукурузы // Физиология семян: формирование, прорастание, прикл. аспекты. Душанбе, 1990.-с. 212−214.
  73. Т.А. Катионные ингибиторы сериновых протеиназ из семян гречихи (Fagopyrum esculentum Moench.). Автореферат дис. канд.биол.наук. М., 2002. — 22 с.
  74. Т.А., Дунаевский Я. В. Катионные ингибиторы сериновых протеиназ из семян гречихи // Биохимия, 2001. Т. 66. № 9. с. 1160−1165.
  75. Abe М., Abe К., Kuroda М., Arai S. Corn kernel cysteine proteinase inhibitor as a novel cystatin superfamily member of plant origin. Molecular cloning and expression studies. // Eur. J. Biochem. 1992 V. 209. № 3. pp.933 937.
  76. An G., Watson B.D., Chiang C.C. Transformation of tobacco, tomato, potato and Arabidopsis thaliana using a binary Ti vector system. // Plant Physiology, 1986. V.81. p.301−305.
  77. Antcheva N., Patthy A., Athanasiadis A., Tchorbanov В., Zakhariev S., Pongor S. Primary structure and specificity of a serine proteinase inhibitor from paprika (Capsicum annuum) seeds. // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V.1298. -pp.95−101.
  78. Birch R.G. Plant transformation: problems and strategies for practical application. // Annual reviews in Plant physiology and plant molecular biology, 1997. V.48. p.297−326.
  79. Birk Y., Gertler A., Khalef S. Separation of a Tribolium-protease inhibitor from soybeans on a calcium phosphate column. // Biochim. Biophys. Acta. 1963. V. 67. № 3. pp.326−328.
  80. Bradshaw H.D., Hollick J.B., Parsons T.J., Clarke H.R.G., Gordon M.P. Systemically wound-responsive genes in poplar trees encode proteins similar to sweet potato sporamins and legume Kunitz trypsin inhibitors. // Plant Mol. Biol. 1989. V.14.-pp.51−59.
  81. Brandstadter J., Ropiach C., Theres K. Expression of genes for a defensin and a proteinase inhibitor in specific areas of the shoot apex and the developing flower in tomato // Mol. Gen. Genet. 1996. V.252. pp.146
  82. Brown W.E., Takio K., Titani K., Ryan C.A. Wound-induced trypsin inhibitor in alfalfa leaves: identity as a member of the Bowman-Birk inhibitor family. // Biochemistry. 1985. V.24. pp.2105−2108.
  83. Bruemmer J.H., White J.M. Base of phytoalexin production in carrot cell cultures to evaluate leaf blight susceptibility // Proc. Florida State Hortic. So hake Afred, Fia, 1987. V.59. pp. 156−157.
  84. M., Gonzalez C., Santoro J., Soriano F., Rocher A., Mendez E., Rico M. 'H-NMR studies on the structure of a new thionin from barley endosperm // Biopolymers. 1995. V.36. № 6. pp.751−763
  85. Bryant J., Green T.R., Gurusaddaiah Т., Ryan C.A. Proteinase inhibitor II from potatoes: isolation and characterization of its protomer components. // Biochemistry. 1976. V.15. pp.3418−3424.
  86. Caaveiro J.M.M., Molina A., Gonzales-Manas J.M., Rodriguez-Palenzuela P., Garcia-Olmedo F., Goni F.M. Differential effects of five types of antipathogenic plant peptides on model membranes // FEBS Lett. 1997. V.410. -pp.338
  87. Chen P., Rose J., Love R., Wei C.H., Wang B.C. Reactive sites of an anticarcinogenic Bowman-Birk proteinase inhibitor are similar to other trypsin inhibitors. // J. Biol. Chem. 1992. V.267. pp. 1990−1994.
  88. Chiang C.C., Hadwiger L.A. The Fusarium solani-induced expression of a pea gene family encoding high cysteine content proteins // Mol. Plant-Microbe Interact. 1991. V.4. pp.324−331
  89. Conceigao A. de Silva, Broekaert W.F. Plant Defensins // Pathogenesis-related proteins in plants. Datta S.K., Muthukrishnan S. (eds.). 1998. pp. 247−260.
  90. Cordero M.J., Raventos D., San Segundo B. Expression of a maize proteinase inhibitor gene is induced in response to wounding and fungal infection: systemic wound-response of a monocot gene. // Plant J. 1994. V.6. pp. 141−150.
  91. Cornet В., Bonmatin J.-M., Hetru C., Hoffmann J.A., Ptak M., Vovelle F. Refined three-dimensional solution structure of insect defensin A // Structure. 1995. V.3. pp.435−441.
  92. Coxon D.T., Heill T.M., Mansfield J.M. et. al. Identification of three hydroxyflavan phytoalexins from daffodil bulbs // Phytochemistry, 1980. V.19. -3p.889−892.
  93. Davies H.V. Recent development in our knowledge of potato transgenic biology. // Potato research, 1996. V.39. p.411−427.
  94. Davis D. Fusaric acid in selective pathogenecity of Fusarium oxysporum. //Phytopathology, 1969. V.59. № 10. -pp.1391−1395.
  95. Dempsey D.A., Silva H., Klessig D.F. Engineering disease and pest resistance in plants. // Trends in Microbiology, 1998. V.6. No.2. p. 54−61.
  96. Doares S.H., Narvaaez-Vasquez J., Conconi A., Ryan C.A. Salicylic Acid Inhibits Synthesis of Proteinase Inhibitors in Tomato Leaves Induced by Systemin and Jasmonic Acid // Plant Physiology. 1995. V.108. № 4. pp. 1741−1746.
  97. Dobinson K.F., Lecomte N., Lazarovits G. Production of an extracellular trypsin-like protease by the fungal plant pathogen Verticillium dahliae. // Can. J. Microbiol. 1997. V. 43. № 3. pp.227−233.
  98. Dow J.M., Davies H.A., Daniels MJ. A metalloprotease from Xanthomonas campestris that specifically degrades proline/hydroxyproline-rich glycoproteins of the plant extracellular matrix. // Mol. Plant-Microbe Interact. 1998. V. 11. № 11. pp.1085−1093.
  99. D’Silva I., Poirier G.G., Heath M.C. Activation of cysteine proteases in cowpea plants during the hypersensitive response—a form of programmed cell death. // Exp. Cell. Res. 1998. V. 245. № 2. pp.389−399.
  100. Dunwell J.M. Novel food products from genetically modified crop plant: methods and future prospects. // International Journal of Food Science&Technology, 1998. V.33. No.3. p.205−213.
  101. Eckelkamp C., Ehmann В., Schopfer P. Wound-induced systemicaccumulation of a transcript coding for a Bowman-Birk trypsin inhibitor-related protein in maize (Zea mays L.) seedlings. // FEBS Lett. 1993. V.323. pp.73−76.
  102. Edwards S.K., Johanson S., Thompson S.A. A simple and rapid method for the preparation of plant genomic DNA for PCR analysis // Nucleic Acid Res., 1991. V. 19.-pp. 13−49.
  103. Enari T.M., Mikola J. Peptidases in germinating barley grain: properties, localization and possible functions. // Ciba Found Symp. 1977. V.50. -pp.335−352.
  104. Epple P., Apel K., Bohlmann H. ESTs reveal a multigene family for plant defensins in Arabidopsis thaliana // FEBS Lett. 1997. V.400. pp.168−174.
  105. Evers D., Overney S., Simon P., Greppin H., Hausman J.F. Salt tolerance of Solanum tuberosum L-overexpressing an heterologous osmotin-like protein. //Biologia Plantarum, 1999. V.42. No.l. p. 105−112.
  106. Fant F., Vranken W., Broekaert W.F., Borremans F. Determination of the three-dimensional solution structure of Raphanus sativus antifungal protein 1 by 'H-NMR// J. Mol. Biol. 1998. V.279. № 1. pp.257−270.
  107. Fritig В., Heitz Т., Legrand M. Antimicrobial proteins in induced plant defense. // Curr. Opin. Immunol. 1998. V.10. № 1. pp. 16−22
  108. Garcia-Olmedo F., Salcedo G., Sanchez-Monge R., Gomez L., Royo J., Carbonero P. Plant proteinaceous inhibitors of proteinases and alpha-amylases. // Oxf. Surv. Plant Mol. Cell. Biol. 1987. V.4. pp.275−334.
  109. Giudici A.M., Regente M.C., Villalain J., Pfuller K., Pfuller U., De La Canal L. Mistletoe viscotoxins induce membrane permeabilization and spore death in phytopathogenic fungi. // Physiol Plant. 2004. V.121. № 1. pp.2−7.
  110. Goddijn J.M., Pen J. Plants as bioreactors. // Trends in Biotechnology, 1995. V.13. p. 379−387.
  111. Graham J.S., Pearce G., Merryweather J., Titani K., Ericsson L.H., Ryan C.A. Wound-induced protease inhibitors from tomato leaves. II. The cDNA-deduced primary structure of pre-inhibitor II. // J. Biol. Chem. 1985. V.260. -pp.6561−6564.
  112. Green T.R., Ryan C.A. Wound-induced proteinase inhibitor in plant leaves: a possible defense mechanism against insects. // Science. 1972. V.175. -pp.776−777.
  113. Greiner S., Rausch Т., Sonnewald U., Herbers K. Ectopic expression of a tobacco invertase inhibitor homolog prevents cold-induced sweetening of potato tubers. // Nature Biotechnology, 1999. V.17. No.7. p.708−711.
  114. Gu Q., Kamata E.E., Morse M.J., Wu H.M., Cheung A.Y. A flower-specific cDNA encoding a novel thionin in tobacco // Mol. Gen. Genet. 1992. V.234. pp.89−96
  115. Guevara M.G., Oliva C.R., Machinandiarena M., Daleo G.R. Purification and properties of an aspartic protease from potato tuber that is inhibited by a basic chitinase // Physiologia Plantarum. 1999. V.106. № 2. -pp. 164−169.
  116. Gutierrez-Campos R., Torres-Acosta J.A. Saucedo-Arias L.J., Gomez-Lim M.A. The use of cysteine proteinase inhibitors to engineer resistance against potyviruses in transgenic tobacco plants. // Nat. Biotechnol. 1999. V. 17. № 12. -pp.1223−1226.
  117. Heyer A.G., Lloyd J.R., Kossmann J. Production of modified polymeric carbohydrates.//Current Opinion in Biotechnology, 1999. V.10. No.2. pp.169 174.
  118. Hilder V.A., Gatehouse A.M.R., Sheerman S.B., Barker R.F., Boulter D. A novel mechanism of insect resistance engineered into tobacco. // Nature. 1987. V.330. pp.160−163.
  119. Hildmann Т., Ebneth M., Pena-Cortez H., Sanchez-Serrano J.J., Willmitzer L., Prat S. General roles of abscisic and jasmonic acids in gene activation as a result of mechanical wounding. // Plant Cell. 1992. V. 4. № 9. -pp.1157−1170
  120. Horisberger M, Tacchini-Vonlanthen M. Ultrastructural localization of Bowman-Birk inhibitor on thin sections of Glycine max (soybean) cv. Maple Arrow by the gold method. // Histochemistry. 1983. V.77. № 3. pp.313−21.
  121. Horsch R.B., Fry Т., Hoffmann N.Z. A simple and general method for transferring genes into plants // Science, 1995. V.227. № 4691. pp.1229.
  122. Hwang D.L., Yang W.-K., Foard D.E. Rapid Release of Protease Inhibitors from Soybeans // Plant Physiology. 1978. V.61. № 1. pp.30−34.
  123. Ishida B.K., Snyder G.W., Belknap W.R. The use of in vitro-grown microtuber discs in Agrobacterium-mediated transformation of Russet Burbank and Lemhi Russet potatoes. // Plant Cell Reports, 1989. V.8. p.325−328.
  124. Iwasaki Т., Kiyochara Т., Yoshikawa M. Chemical and physicochemical characterization of two different types of proteinase inhibitors (inhibitors II-а and Il-b) from potatoes. // J. Biochem. 1972. V.72. № 4. pp. 10 291 035.
  125. Johnson R., Narvaez J., An G., Ryan C. Expression of Proteinase Inhibitor Genes from Potato and Tomato in Transgenic Plants Enhances Defense against an Insect Predator // Biotechnology in Agriculture Series. Wallingford. 1990. № 3.-pp.97−102.
  126. Jorda L., Coego A., Conejero.V., Vera P. A genomic cluster containingfour differentially regulated subtilisin-like processing protease genes is in tomato plants. // J. Biol. Chem. 1999. V.274. № 4. pp.2360−2365.
  127. Joshi B.N., Sainani M.N., Bastawade K.B., Gupta V.S., Ranjekar P.K. Cysteine protease inhibitor from pearl millet: a new class of antifungal protein. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. V.246. pp.382−387.
  128. Kapur R., Tan-Wilson A.L., Wilson K.A. Isolation and Partial Characterization of a Subtilisin Inhibitor from the Mung Bean (Vigna radiata) // Plant Physiology. 1989. V.91. pp. 106−112.
  129. Katayama H., Soezima Y., Fujimura S., Terada S., Kimoto E. Property and amino acid sequence of a subtilisin inhibitor from seeds of beach canavalia (Canavalia lineata). // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1994. V.58. pp.2004−2008.
  130. Keil M., Sanchez-Serrano J., Schell J., Willmitzer L. Primary structure of a proteinase inhibitor II gene from potato (Solarium tuberosum). II Nucleic Acids Res. 1986. V.14. pp.5641−5650.
  131. Kembhavi A.A., Buttle D.J., Rauber P., Barren A.J. Clostripain: characterization of the active site. IIFEBS Lett. 1991. V. 283. № 2. pp.277−280.
  132. Kragh K.M., Nielsen J.E., Nielsen K.K., Dreboldt S., Mikkelsen J.D. Characterization and localization of new antifungal cysteine-rich proteins from Beta vulgaris // Mol. Plant-Microbe Interact. 1995. V.8. № 3. pp.424−434.
  133. Kurusaki P., Amin M., Nishi A. Induction of phytoalexin production and accumulation of phenolic compounds in cultured carrot cells // Physiol. Molec. Plant. Pathol., 1986. V.28. № 3. pp.359−370.
  134. Lee M.C., Scanlon M.J., Craik D.J., Anderson M.A. A novel two-chain proteinase inhibitor generated by circularization of a multidomain precursor protein. // Nat. Struc. Biol. 1999. V.6. pp.526−530.
  135. Lee S., Jung K.H., An G., Chung Y.Y. Isolation and characterization of a rice cysteine protease gene, OsCPl, using T-DNA gene-trap system. // Plant Mol Biol. 2004 V.54 № 5. pp.755−765.
  136. Li W., Zarka K.A., Douches D.S., Coombs J.J., Pett W.L., Grafius E.J. Coexpression of potato PVYo Coat Protein and cryV-Bt genes in potato. // J. Amer. Soc. Hort. Sci., 1999. V.124. No.3. p.218−223.
  137. Linthorst H J., van der Does C., Brederode F.T., Bol J.F. Circadian expression and induction by wounding of tobacco genes for cysteine proteinase. // Plant Mol. Biol. 1993. V. 21. № 4. pp.685−694.
  138. Lynn D.G., Chang M. Phenolic signalis cohabitation: Implications for plant development.// Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1990. V.41. -pp.497−503.
  139. Mackay G.R. An agenda for future potato research. // Potato research, 1996. V.39. pp. 387−394.
  140. Maeda K., Kakabayashi S., Matsubara H. Complete amino acid sequence of an alpha-amylase inhibitor in wheat kernel (0.19-inhibitor). // Biochim Biophys Acta. 1985. V.828. № 3. -pp.213−21.
  141. Meyer В., Houlne G., Pozueta-Romero J., Schantz M.L., Schantz R. Fruit-specific expression of a defensin-type gene family in bell pepper. Upregulation during ripening and upon wounding // Plant Physiol. 1996. V.112. № 2. -pp.615−622.
  142. Mikola J., Suollina E.-M. Purification and Properties of an Inhibitor of Microbial Alkaline Proteinase from Barley // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1971. V.144. № 2. pp.566−575.
  143. Moreno M., Segura A., Garcia-Olmedo F. Pseudothionin, a potato peptide active against potato pathogens // Eur. J. Biochem. 1994. V.223. pp. 135 139
  144. Mosolov V.V., Loginova M.D., Fedurkina N.V., Benken I.I. The biological significance of proteinase inhibitors in plants // Plant Science Letters. 1976. V.7. pp.77−80.
  145. Murashige Т., Skoog F. A revised medium for rapid growth and bioassaya with tobacco tissue cultures // Physiologia Plantarum, 1962. V.15. — pp.473−497.
  146. Narvaaez-Vasquez J., Franceschi V.R., Ryan C.A. Proteinase-inhibitor synthesis in tomato plants: Evidence for extracellular deposition in roots through the secretory pathway // Planta. 1993. V.189. № 2. pp.257−266.
  147. Nozawa H., Yamagata H., Aizono Y., Yoshikawa M., Iwasaki T. The complete amino acid sequence of a subtilisin inhibitor from adzuki beans (Vigna angularis). // J. Biochem. 1989. V. 106. № 6. pp. 1003−1008.
  148. Ohtsubo K., Richardson M. The amino acid sequence of a 20 kDa bifunctional subtilisin/alpha-amylase inhibitor from bran of rice {Oryza sativa L.) seeds. // FEBS Lett. 1992. V.309. № 1. pp.68−72.
  149. Ojima A., Shiota H., Higashi K. et al. An extracellular insoluble inhibitor of cysteine proteinases in cell cultures and seeds of carrot. // Plant Mol. Biol. 1997. V.34. pp.99−109.
  150. Ooms G, Hooykaas P.J.J., van Veen R.J.M., van Bellen P., Regensburg-Tuink T.J.G., Schilperoort R.A. Octopine Ti-plasmid deletion mutants of Agrobacterium tumefaciens with emphasis on the right side of the T-region. // Plasmid, 1983. V.7. p.15−29.
  151. Ooms G., Karp A., Burrell M.M., Twell d., Roberts J. Genetic modification of potato development using Ri T-DNA. // Theor. Appl. Genetic, 1985. V.70.-p.44−446.
  152. Pautot V., Holzer F.M., Reisch R., Walling L.L. Leucine aminopeptidase: an inducible component of the defense response in Lycopersicon esculentum (tomato).// Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1993. V.90. № 21. pp.99 069 910.
  153. Pautot V., Holzer F.M., Walling L.L. Differential Expression of Tomato Proteinase Inhibitor I and II Genes During Bacterial Pathogen Invasion and Wounding // Molecular Plant-Microbe Interactions. 1991. V.4. № 3. pp. 284 292.
  154. Pearce G., Johnson S., Ryan C.A. Purification and characterization from tobacco (Nicotiana tabacum) leaves of six small, wound-inducible, proteinase isoinhibitors of the potato inhibitor II family. // Plant Physiol. 1993. V.102. pp.639−644.
  155. Pearce G., Strydom D., Johnson S., Ryan C.A. A polypeptide from tomato leaves induces wound-inducible proteinase inhibitor proteins. // Science. 1991. V.253. pp.895−898.
  156. Pehu E. The current status of knowledge on the cellular biology of potato. // Potato research, 1996. V.39. p.429−435.
  157. Pen J., Sijmons P.C., Ooijen A.J.J., Hoekema A. Protein production in transgenic crops: analysis of plant molecular farming. // Trangenic Plants: Fundamentals and Applications, 1993. p.239−251.
  158. Pernas M., Sanchez-Monge R., Gomez L., Salcedo G. A chestnut seed cystatin differentially effective against cysteine proteinases from closely related pests. // Plant Mol Biol. 1998. V.38. № 6. pp. 1235−42.
  159. Plunkett, Senear, Zuroske et al., 1982 Plunkett G., Senear D.F., Zuroske G., Ryan C.A. Proteinase inhibitors I and II from leaves of wounded tomato plants: purification and properties. // Arch. Biochem. Biophys. 1982. V.213. -pp.463−472.
  160. Ries S.M., Albersheim P. Purification of a Protease Secreted by Colletotrichum lindemuthianum II Phytopathology. 1972. V.63. pp.625−629.
  161. Rodrigo I, Vera P, Conejero V. Degradation of tomato pathogenesis-related proteins by an endogenous 37-kDa aspartyl endoproteinase. // Eur J Biochem. 1989. V.184. № 3. -pp.663−669.
  162. Ryan C.A. Protease inhibitors in plants: genes for improving defenses against insects and pathogens. // Annu. Rev. Phytopathol. 1990. V.28. № 2. -pp.425−449.
  163. Ryan C.A. The search for the proteinase inhibitor-inducing factor, PIIF. // Plant Mol. Biol. 1992. V.19. pp.123−133.
  164. Ryan C.A., Pearce G. Systemins: a functionally defined family of peptide signals that regulate defensive genes in Solanaceae species. // Proc Natl
  165. V. Acad Sci USA. 2003. V.100 Suppl 2. pp.14 577−14 580.
  166. Schaller A., Bergey D.R., Ryan C.A. Induction of Wound Response Genes in Tomato Leaves by Bestatin, an Inhibitor of Aminopeptidases // The Plant Cell. 1995. V.7. № 11. pp.1893−1898.
  167. Schaller A. Action of proteolysis-resistant systemin analogues in wound signalling. // Phytochemistiy. 1998. V. 47. № 4. pp.605−612.
  168. Sheerman S., Bewan M.W. A rapid transformation method for Solarium tuberosum using binary Agrobacterium tumefaciens vectors. // Plant Cell Reports, 1998. V.7. p.13−16.
  169. Shivaraj В., Pattabiraman T.N. Natural plant enzyme inhibitors. Characterization of an unusual alpha-amylase/tiypsin inhibitor from ragi (Eleusine coracana Geartn.). //Biochem. J. 1981. V. 193. № 1. pp.29−36.
  170. Siffert O., Emod I., Keil B. Interaction of clostripain with natural trypsin inhibitors and its affinity labeling by Nalpha-p-nitrobenzyloxycarbonyl arginine chlormethyl ketone.// FEBS Lett. 1976. V. 66. № 1. pp.114−119.
  171. Solomon M., Belenghi В., Delledone M., Menachcn E., Levine A. The involvement of cysteine proteases and protease inhibitor genes in the regulation of programmed cell death in plants.// Plant Cell. 1999. V. l 1. № 3. pp.431−444
  172. Sreedhar L., Kobayashi D.Y., Bunting Т.Е., Hillman B.I., Belanger F.C. Fungal proteinase expression in the interaction of the plant pathogen Magnaporthe poae with its host. // Gene. 1999. V. 235. № 1−2. pp.121−129.
  173. Srivastava O.L., Van Huystee R.B. Interections among phenolic oxidase activities of peanut peroxidase isozymes .// Phytochem., 1997., v. 16. N. 10. pp. 1527−1530.
  174. Stotz H.U., Contos J.J.A., Powell A.L.T., Bennet A.B., Labavitch J.M. Structure and expression of an inhibitor of fungal polygalacturonases from tomato. // Plant Mol. Biol. 1994. V.25. № 4. pp.607−617
  175. Stotz H.U., Kroymann J., Mitchell-Olds T. Plant-insect interactions. // Curr. Opin. Plant Biol. 1999. V.2. № 4. pp.268−272.
  176. Svendsen I., Hejgaard J., Mundy J. Complete amino acid sequence of the alpha-amylase/subtilisin inhibitor from barley. // Carlsberg Research Communications. 1986. V.51. № 1. pp.43−50.
  177. Tavazza R., Tavazza M., Ordas R.J., Ancora G., Benvenuto E. Genetic transformation of potato (Solarium tuberosum): an efficient method to obtain transgenic plants. // Plant Science, 1988. V.59. pp. 175−181.
  178. Terras F.R.G., Torrekens S., Van Leuven F., Osborn R.W., Vanderleyden J., Cammue B.P.A., Broekaert W.F. A new family of basic cysteine-rich plant antifungal proteins from Brassicaceae species // FEBS Lett. 1993. V.316. pp.233−240
  179. Thevissen К., Ghazi A., De Samblanx G.W., Brownlee C., Osborn R.W., Broekaert W.F. Fungal membrane responses induced by plant defensins and thionins //J. Biol. Chem. 1996. V.271. № 25. pp. 15 018−15 025.
  180. Thevissen K., Osborn R.W., Acland D.P., Broekaert W.F. Specific high affinity binding sites for an antifungal plant defensin on Neurospora crassa hyphae and microsomal membranes // J. Biol. Chem. 1997. V.272. № 32 176. pp. 311 318.
  181. Tornero P., Conejero V., Vera P. Identification of a new pathogen-induced member of the subtilisin-like processing protease family from plants. // J. Biol. Chem. 1997. V.272. № 22. pp. 14 412−14 419.
  182. Tornero P., Conejero V., Vera P. Primary structure and expression of a pathogen-induced protease (PR-P69) in tomato plants: Similarity of functional domains to subtilisin-like endoproteases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V.93. № 13. pp.6332−6337.
  183. Urbanek H. Fusarium: Mycotoxins, Taxonomy, and Pathogenecity / Ed. Chelkowski J. Amsterdam: Elsevier. 1989. pp.243−256.
  184. Urbanek H., Kaszmarek A. Extracellular proteinases of the isolate of Botrytis cinerea virulent to apple tissues. // Acta Biochem. Pol. 1985. V.32. № 2. -pp.101−109.
  185. Walker-Simmons M., Ryan C.A. Isolation and Properties of carboxypeptidase from leaves of wounded tomato plants // Phytochemistry. 1980. V.19. № 1. pp.43−47.
  186. Walker-Simmons M., Ryan C.A. Wound-induced peptidase activity in tomato leaves. // Biochem Biophys Res Commun. 1977. V.74. № 2. pp.411−416.
  187. Wenzler H., Mignery G., May G., Park W. A rapid and efficient transformation method for the production of large numbers of transgenic potato plants. // Plant Science, 1989. V.63. pp.79−85.
  188. Wilson K.A. The Release of Proteinase Inhibitors from Legume Seeds during Germination // Phytochemistry. 1980. V.19. № 12. pp.2517−2519.
  189. Wordragen M.E., Dons H.J.M. Agrobacterium tumefaciens-mediated transformation of recalcitrant crops. // Plant Molecular Biology Reporter, 1992. V.lO.No.l. -pp.12−36.
  190. Wyatt S.D., Shepherd R.J. Isolation and characterization of a virus inhibitor from Phytolacca americana. // Phytopathology. 1969. V.59. № 12. -pp.1787- 1794
  191. Yamada K., Shimada Т., Kondo M., Nishimura M., Hara-Nishimura I. Multiple functional proteins are produced by cleaving Asn-Gln bonds of a single precursor by vacuolar processing enzyme. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. № 4. -pp.2563−2570
  192. Zhu Y., Huang Q., Qian M., Jia Y., Tang Y. Crystal structure of the complex formed between bovine beta-trypsin and MCTI-A, a trypsin inhibitor of squash family, at 1.8 A resolution. // J. Protein. Chem. 1999. V.18. pp.505−509.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!