Перенос энергии электронного возбуждения между люминесцентными зондами в определении структурной перестройки белков
Диссертация
Уникальные возможности исследования медленной внутримолекулярной структурной динамики белка представляет рассмотренный в данной работе метод триплет-триплетного (Т-Т) переноса энергии электронного фотовозбуждения между люминесцентными зондами, связанными с белками. Преимущество Т-Т переноса энергии по сравнению с синглет-синглетным состоит в том, что перенос энергии по обменно-резонансному… Читать ещё >
Список литературы
- Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М.: Наука, 1989. 277 с.
- Владимиров Ю.А., Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов. М.: Высш.шк., 1989. 199 с.
- Вавилов С.И. Микроструктура света. Собр. соч. М.: Изд-во АН СССР, 1952. 544 с.
- Галанин М.Д., Франк И. М. Тушение флуоресценции средой, поглощающей свет // Журнал экспериментальной и теоретической физики. 1951. Т. 21, № 2. С. 114−120.
- Галанин М.Д. Тушение флуоресценции растворов поглощающими веществами // Журнал экспериментальной и теоретической физики. 1951. Т. 21, № 2. С. 126−132.
- Ермолаев В.Л., Бодунов E.H., Свешникова Е. Б., Шахвердов Т. А. Безызлучательный перенос энергии электронного возбуждения. М.: Наука, 1977. 311 с.
- Forster Т. Zwischenmolekulare Energiewanderung und Fluorescens // Annalen der Physik. 1948. Vol. 437, N 1−2. P. 55−75.
- Forster T. Experimentelle und theoretische Untersuchung des zwischenmolecularen Uebergangs von Electronenanregungsenergie // Zeitschrift fur Naturforschung. 1949. Vol. 4a, P. 321
- Forster T. Transfer Mechanisms of Electronic Excitation // Discussion of the Faraday Society. 1959. Vol. 27, P. 7
- Ландау Л.Д., Лившиц Е. М. Квантовая механика. М.: Наука, 1973. 502 с.
- Лакович Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии. М.: Мир, 1986. 496 с.
- Dexter D.L. A theory of sensitized luminescence in solids // Journal of Chemical Physics. 1953. Vol. 21, N 5. P. 836−850.
- Теренин A.H., Ермолаев В.JI. Сенсибилизированная фосфоресценция органических молекул при низкой температуре // ДАН СССР. 1952. Т. 85, № 3. С. 547−550.
- Теренин А.Н., Ермолаев В. Л. Межмолекулярный перенос энергии в явлении сенсибилированной люминесценции органических систем // Успехи физических наук. 1956. Т. 58, № 1. С. 37−68.
- Sugio S., Kashima A., Mochizuki S., Noda M., Kobayashi К. Crystal structure of human serum albumin at 2.5 A resolution // Protein Engineering. 1999. Vol. 12, P. 439−446.
- Степанов B.M. Молекулярная биология. Структура и функции белков. М.: 2009. 326 с.
- Баранов А.Н., Власова И. М., Микрин В. Е., Салецкий A.M. Лазерная корреляционная спектроскопия процессов денатурации сывороточного альбумина // Журнал прикладной спектроскопии. 2004. Т. 71, № 6. С. 831−835.
- Демченко А.П. Люминесценция и динамика структуры белков. Киев.: Наукова думка, 1988. 280 с.
- Векшин Н.Л. Перенос возбуждения в макромолекулах. М.: 2007. 174 с.
- Gruenwald D., Cardoso М.С., Leonhard Н., Buschmann V. Diffusion and binding properties investigated by fluorescence correlation spectroscopy // Current Pharmaceutical Biotechnology. 2005. Vol. 6, N 5. P. 381−386.
- Vukojevic V., Pramanik A., Yakovleva Т., Rigler R., Terenius L., Bakalkin G. Study of molecular events in cells by fluorescence correlation spectroscopy // Cellular and molecular life sciences. 2005. Vol. 62, N 5. P. 535−550.
- Мажуль B.M., Ермолаев В. Л., Бобров B.A., Никольская В. П., Конев С. В. //ВесщАНБССР.Сер.б1ял.навук. 1976. Т. 6, С. 52−56.
- Мажуль В.М., Зайцева Е. М., Щербин Д. Г. Внутримолекулярная динамика и функциональная активность белков // Биофизика. 2000. Т. 45, № б. С. 965−989.
- Фогель В.Р., Пастухов А. В., Котельников А. И., Психа Б. Л. Влияние молекулярной динамики на фотоиндуцированный перенос электрона в комплексе эозин-миоглобин // Биофизика. 1997. Т. 42, № 5. С. 1008−1014.
- Векшин H.JI. Об использовании пирена в качестве люминесцентного индикатора вязкости модельных и биологических мембран // Биологические науки. 1987. Т. 11, С. 59−66.
- Garland Р.В., Moore С.Н. Phosphorescence of Protein-Bound Erythrosin and Eosin//Biochemical Journal. 1979. Vol. 183, P. 561−572.
- Мажуль B.M., Зайцева E.M., Шавловский M.M., Кузнецова И. М., Туроверов К. К. Триптофановая фосфоресценция при комнатной температуре нативного и инактивированного актина // Биофизика. 2001. Т. 46, № 3. С. 988 996.
- Летута С.Н., Кецле ГЛ., Лантух Ю. Д., Пашкевич С. Н. Фотохромные превращения в окрашенных полимерах при двухквантовом возбуждении // Квантовая электроника. 2001. Т. 31, № 10. С. 925−928.
- Котельников А.И., Кузнецов С. Н., Фогель В. Р., Лихтенштейн Г. И. Исследование микроструктуры биологических систем методом триплетных меток // Молекулярная Биология. 1979. Т. 13, № 1. С. 152−159.
- Horie T., Mizuma T., Kasai S., Awazu S. Conformational change in plasma albumin due to interaction with isolated rat hepatocyte // AJP Gastrointestinal and Liver Physiology. 1988. Vol. 254, N 4. P. 465−470.
- Фогель В.Р., Рубцова Е. Т., Котельников А. И., Лихтенштейн Г. И. Исследование структуры и внутримолекулярной динамики фотореактивного пигмент-белкового комплекса эозин-казеин // Биофизика. 1986. Т. 31, № 5. С. 152−154.
- Дружинин С.Ю., Фогель В. Р., Сырцова Л. А., Котельников А. И., Лихтенштейн Г. И. Изучение локализации кофактор-связывающего в Mo-Fe-белке нитрогеназы методом триплетных зондов // Биофизика. 1986. Т. 31, № 1. С. 17−20.
- Меклер В.М., Котельников А. И., Лихтенштейн Г. И., Беркович М. А. Применение фосфоресцентных зондов для исследования модельных и биологических мембран // Биофизика. 1982. Т. 27, № 4. С. 641−645.
- Паркер С. Фотолюминесценция растворов. М.: Мир, 1972. 512 с.
- Полянский, Д. В. and Власова, И. М. Исследование связывания зонда эозина с сывороточным альбумином человека методами КР спектроскопии // Материалы Международного молодежного научного форума «Ломоносов 2007″ секция „Физика“. Саратов. 2007. С. 157−158.
- Yazhou Z., Helmut G. Photoprocesses of Xanthene Dyes Bound to Lysozyme or Serum Albumin // Photochemistry and Photobiology. 2009. P. 677−685.
- Waheed A.A., Rao K.S., Gupta P.D. Mechanism of dye binding in the proteins assay using eosin dyes // Analytical Biochemistry. 2000. Vol. 287, N 1. P. 73−79.
- Kalyanasundaram K., Thomas J.K. Environmental effects on vibronic band intensities in pyrene monomer fluorescence and their application in studies of micellar systems // Journal of the American Chemical Society. 1977. Vol. 99, N 7. P. 2039−2044.
- Векшин Н.Л., Литвинов И. С. //Молекулярная Биология. 1981. Т. 15, С. 1188−1193.
- Glushko V., Thaler M.S.R., Karp C.D. Pyrene Fluorescence Fine Structure as a Polarity Probe of Hydrophobic Regions: Behavior in Vodel Solvents // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1981. Vol. 210, N 1. P. 33−42.
- Векшин H.JI. Флуоресцентная спектроскопия биополимеров. Пущино.: „Фотон-век“, 2006. 168 с.
- Skupinska К., Zylm М., Misiewicz I., Kasprzycka-Guttman Т. Interaction of anthracene and its oxidative derivatives with human serum albumin // Acta Biochimica Polonica. 2006. Vol. 53, N 1. P. 102−112.
- Grainger D.A., Nishimura A.M. Triplet state energy transfer in several proteins //Biophysical Journal. 1977. Vol. 20, N 3. P. 383−386.
- Ghiron C.A., Longworth J.W., Ramachandran N. Triplet-triplet energy transfer in a-trypsin // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1973. Vol. 70, N 12. P. 3703−3706.
- Galley W.C., Stryer L. Trip let-trip let energy transfer in proteins as a criterion of proximity // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1968. Vol. 60, N 1. P. 108−114.
- McCarville M., Hauxwell R. Studies of phosphorescent probes for proteins // Biochimica et Biophysica Acta. 1971. Vol. 251, N 8. P. 285−2911
- Bieri O., Wirz J., Hellrung В., Schutkowski M., Drewello M., Kiefhaber T. The speed limit for protein folding measured by triplet-triplet energy transfer // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1999. Vol. 96, N 17. P. 9597−9601.
- Fierz В., Joder K., Krieger F., Kiefhaber T. Protein Folding Protocols. Humana Press, 2007. 187 p.
- Wagner P.J., Klan P. Intramolecular Triplet Energy Transfer in Flexible Molecules: Electronic, Dynamic, and Structural Aspects // Journal of American Chemical Society. 1999. Vol. 121, N 41. P. 9626−9635.
- Hiroaki О., Naho I., Hiroaki S., Takashi K., Yoshimasa K. Detection of DNA bending in DNA-PAP1 protein complex by fluorescence resonance energy transfer // Biochemical and Biophysical Research Communications. 1997. Vol. 231, N 3. P. 553−556.
- Алфимова Е.Я., Лихтенштейн Г. И. Флуоресцентное исследование переноса энергии, как метод изучения структуры белков // Итоги науки и техники. Молекулярная биология.М.: ВИНИТИ. 1976. Т. 8. ч. 2, С. 127−179.
- Владимиров Ю.А. Фотохимия и люминесценция белков. М.: Наука, 1965. 232 с.
- Добрецов Г. Е., Спирин М. М., Карманский И. М. Оценка глубины погружения остатков триптофана в липидную фазу сывороточных липопротеидов низкой плотности // Биохимия. 1980. Т. 45, № 4. С. 622−628.
- Добрецов Г. Е., Чекрыгин О. В. Анализ синглет-синглетного переноса энергии в мембранах. II. Перенос с точечного белка на- флуоресцентный зонд, расположенный на двух поверхностях липидного бислоя // Биофизика-. 1981. Т. 26, С. 375−376.
- Brdiczka D. Contact sites between mitochondrial envelope membranes. Structure and function in energy- and protein- transfer // Biochimica et Biophysica Acta. 1991. Vol: 1071, N 3. P. 291−312.
- Miller J.N. Fluorescence energy transfer methods in bioanalysis // Analyst. 2005. Vol. 130, P. 265−270.
- Brynda E. J., Hlady V., Andrade J.D. Protein packing in adsorbed layers studied by excitation energy transfer // Colloid and Interface Sci. 1990. Vol. 139, N 2. P. 374−380.
- O’Hara P.B., Gorski K.M., Rosen M.A. Energy transfer as a probe of protein dynamics in the proteins transferrin and calmodulin // Biophysical Journal. 1988. Vol. 53, P. 1007−1013.
- Tian J., Liu X., Zhao Y., Zhao S. Studies on the interaction between tetraphenylporphyrin compounds and bovine serum albumin // Luminescence. 2007. Vol. 22, N 5. P. 446−454.
- Wang F., Yang J., Wu X., Wang X., Guo C., Jia Z. Improvement of the acridine orange-protein-surfactant system for protein estimation based on aromatic ring stacking effect of sodium dodecyl benzene sulphonate // Luminescence. 2006. Vol. 21, P. 186−194.
- Cao Z., Tan W. Molecular aptamers for real-time protein-protein interaction study//Chemistry. 2005. Vol. 11, N 15. P. 4502−4508.
- Raicu V., Jansma D.B., Miller R.J.D., Friesen J.D. Protein interaction quantified in vivo by spectrally resolved fluorescence resonance energy transfer // Biochemical Journal. 2005. Vol. 385, N 1. P. 265−277.
- Green H., Alberola-Ila J. Development of ERK Activity Sensor, an in vitro, FRET-based sensor of Extracellular Regulated Kinase activity // BMC Chemical Biology. 2005. Vol. 5, N 1. P. 1
- Lopukhin Y.M., Dobretsov G.E., Gryzunov Y-.A. Conformational changes in albumin molecule: A new response to pathological process // Bulletin of Experimental Biology and Medicine. 2007. Vol. 130, N 1. P. 615−619.
- Грызунов Ю.А., Добрецов Г. Е. Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. М.: ИРИУС, 1994. 226 с.
- Черницкий Е.А. Люминесценция и динамика структуры белков. Минск.: 1978.
- Strambini G.B. Tryptophan phosphorescence as a monitor of protein flexibility //Journal of Molecular Liquids. 1989. Vol. 42, P. 155−165.
- Мажуль B.M., Зайцева E.M., Щербин Д. Г. Фосфоресценция при комнатной температуре триптофановых остатков белков // Журнал прикладной спектроскопии. 2002. Т. 69, № 2. С. 186−191.
- Laible P.D., Chynwat V., Thurnauer М.С., Schiffer M., Hanson D.K., Frank H.A. Protein modifications affecting triplet energy transfer in bacterial photosynthetic reaction centers // Biophysical Journal. 1998. Vol. 74, N 5. P. 26 232 637.
- Zemel H., Hoffman B.M. Long-range triplet-triplet energy transfer within metal-substituted hemoglobins // Journal of the American Chemical Society. 2010. Vol. 103, N5. P. 1192−1201.
- Hammes-Shiffer S. Impact of enzyme motion on activity // Biochemistry.2002. Vol. 41, N 45. P. 13 335−13 343.
- Linderstrom-Lang, Shellman Protein structure and enzyme activity. // The Enzymes. 1959. Vol. 1, P. 443−510.
- Финкельштейн A.B., Птицын О. Б. Физика белка. М.: Книжный дом. „Университет“, 2002. 376 с.
- Филиппович Ю.Б. Основы биохимии . М.: Агар, 1999. 512 с.
- Кнорре Д.Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 2003. 75 с.
- Kragh-Hansen U. Effects of aliphatic fatty acids on the binding of Phenol Red to human serum albumin // Biochemical Journal. 2010. Vol. 195, P. 603−613.
- Peters T.Jr. Serum Albumin // Advances in Protein Chemistry. 1985. Vol. 37, P. 161−245.
- Sakamoto Y., Davis E., Madison J., Watkins S., McLaughlin H., Leahy T.D., Putman F.W. Purification and structural study of two albumin variants in an Irish population // Clinica Chimica Acta. 1991. Vol. 204, N 1−3. P. 179−187.
- Fiume L., Busi C., Mattioli A. Lactosaminated human serum albumin as hepatotropic drug carrier: Rate of uptake by mouse liver // FEBS Letters. 1982. Vol. 146, N l.P. 42−46.
- Yapel A.F.Jr. 1. Albumin microspheres: Heat and chemical stabilization // Methods in Enzymology. 1985. Vol. 112, P. 3−18.
- Dugaiczyk A., Law S.W., Dennison O.E. Nucleotide sequence and the encoded amino acids of human serum albumin mRNA // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1982. Vol. 79, N 1. P. 71−75.
- Brown R.J. Structural Origins of Mammalian Albumin // Federation Proceedings. 1976. Vol. 35, N 10. P. 2141−2144.
- Takeda K. A Kinetic Study on the Conformational Change of Bovine Serum Albumin Induced by Sodium Dodecyl Sulfate // Bulletin. of the Chemical Society of Japan. 1983. Vol. 56, N 4. P. 1037−1040.
- Seybold P.G., Gouterman M., Callis J. Calorimetric, photometric andiifetime determinations of fluorescence yields of fluorescein dyes // Photochemistry and Photobiology. 1969. Vol. 9, N 3. P. 229−242.•j
- Cherry R.J., Cogoli A., Oppliger M., Schneider G., Semenza G. A spectroscopic technique for measuring slow rotational diffusion of macromolecules. 1: Preparation and properties of a triplet probe // Bio.chemistry. 1976. Vol. 15, N 17. P. 3653−3656.
- Кецле Г. А., Левшин Л. В., Мельников Г. В., Минаев Б. Ф. Исследование механизма влияния магнитного поля на триплет-триплетную аннигиляцию смешанного типа // Оптика и спектроскопия. 1981. Т. 51, № 4. С. 665−668.
- Trojan J., Raedle J., Herrmann G., Brieger A., Zeuzem S. Detection of microsatellite instability from archival, hematoxylin-eosin-stained colorectal cancer specimen // Archives of Pathology & Laboratory Medicine. 2002. Vol. 126, N 2. P. 202−204.
- Giordano G., Gabrielli M., Gnetti L., Ferri T. Oncocytic carcinoma of parotid gland: a case report with clinical, immunohistochemical and ultrastructural features // World Journal of Surgical Oncology. 2006. Vol. 4yP. 54
- Кочубей В.И., Конюшкова Ю. Г. Методы спектральных исследований крови и костного мозга. Саратов.: Издательство Саратовского университета, 2000. 71 с.
- Vlasova I.M., Saletsky A.M. Fluorescence of an eosine probe in solutions of human serum albumin with organic and inorganic ligands // Russian Journal of Physical Chemistry B, Focus on Physics. 2008. Vol. 2, N 2. P. 298−301.
- Vlasova I.M., Saletsky A.M. Spectroscopic investigation of binding of three fluorescent nanomarkers to bionanomolecules of human serum albumin in^ dependence on pH // Current Applied Physics. 2009. Vol. 9, N 5. P. 1027−1031.
- ГордонА., Форд.Ф. Спутник химика. M.: Мир, 1976. 541 с.
- Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М.: Наука, 1989.
- Ledesma-Osuna A.I., Ramos-Clamont G., Vazquez-Moreno L. Characterization of bovine serum albumin glycated with glucose, galactose and lactose // Acta Biochimica Polonica. 2008. Vol. 55, N 3. P. 491−497.
- Mazhul V.M., Scharbin D.G. Tryptophan phosphorescence as a monitor of flexibility of membrane proteins in cells // Proceedings SPIE. 1997. Vol. 2980, P. 487−495.
- Perez-Ruiz T., Martinez-Lozano C., Tomas V., Martin J. Determination of allopurinol by micelle-stabilised room-temperature phosphorescence in real samples // Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 2003. Vol. 32, N 2. P. 225 231.
- Кананович С.Ж., Мажуль В. М. Люминесцентный анализ структурно-динамического состояний щелочной фосфатазы // Журнал прикладной спектроскопии. 2003. Т. 70, № 5. С. 673−677.
- Мельников Г. В., Лобачев М. И., Мельников А. Г. Высокочувствительный импульсный флуориметр для экологического мониторинга окружающей среды //Вестник СГТУ. 2003. № 1. С. 121−127.
- Перри Д.Г. Справочник инженера-химика. М.: Химия, 1969. 660 с.
- Berlman I.B. Handbook of Fluorescence Spectra of Aromatic Molecules. New York.: Academic Press, 1971. 473 p.
- Тейлор Дж. Введение в теорию ошибок. М.: Мир, 1985. 272 с.
- Бахшиев Н.Г. Спектроскопия межмолекулярных взаимодействий. JI.: Наука, 1972. 262 с.
- Hirano К. Electronic Structure and Spectra of Organic Dye Anions of Uranine and Eosin Y // Bulletin of the Chemical Society of Japan. 1983. Vol. 56, N 3. P. 850−854.
- Бухарова E.M., Власова И. М., Салецкий A.M. Структура молекулярных ассоциатов флуоресцентных зондов в растворах сывороточного альбумина человека // Журнал прикладной спектроскопии. 2008. Т. 75, № 6. С. 782−788.
- Husain A., Ovadia J., Grossweiner L.I. Pulse radiolysis of the eosin-human serum albumin complex // Transactions of the Faraday Society. 1970. Vol. 66, P. 1472−1484.
- Иванов И.И., Зарембский P.A. Введение в клиническую биохимию. Ленинград.: Здоровье, 1969. 278 с.
- Власова И.М., Салецкий A.M. Исследование денатурации сывороточного альбумина человека под действием додецилсульфата натрия по собственной флуоресценции белка // Журнал прикладной спектроскопии. 2009. Т. 76, № 4. С. 564−570.
- Johnson N.L. In „Modern Physical Methods in Biochemistry“. Amsterdam.: Elsever Science Publishers, 1985. 347 p.
- Seret A., Van de Vorst A. Solubility properties of Eosin Y and Rose Bengal triplet state in sodium dodecyl sulfate micellar solutions // The Journal of Physical Chemistry A. 1990. Vol. 94, N 13. P. 5293−5299.
- McKenzie M., McLemore Т., Rankin P., Martin R.R., Wray N., Cantrell E., Busbee D. A human plasma component that binds benzo (a)pyrene // Cancer. 1978. Vol. 42, P. 2733−2737.
- Tannheimer S.L., Barton S.L., Ethier S.P., Burchiel S.W. Carcinogenic polycyclic aromatic hydrocarbons increase intracellular Ca2+ and cell proliferation in primary human mammary epithelial cells // Carcinogenesis. 1997. Vol.» 18, N 6. P. 1177−1182.
- Yu D., Kazanietz M.G., Harvey R.G., Penning T.M. Polycyclic Aromatic Hydrocarbon o-Quinones Inhibit the Activity of the Catalytic Fragment of Protein Kinase С // Biochemistry. 2002. Vol. 41, P. 11 888−11 894.
- Деев А.И., Осис Ю. Г., Формазюк B.E. Увеличение содержания воды в липидной фазе липопротеидов при перекисном окислении // Биофизика. 1983. Т. 28, С. 629−631.
- Nakajima A. Fluorescence spectra of anthracene and pyrene in water and in aqueous surfactant solution // Journal of Luminescence. 1977. Vol. 15, P. 277−282.
- Wan Y.S. Aqueous Solubility of Polynuclear Aromatic Hydrocarbons // J.Chem.Eng.Data. 1977. Vol. 22, N 2. P. 399−402.
- Баранов A.H., Власова И. М., Салецкий A.M. Исследование процессов агрегации сывороточного альбумина // Журнал прикладной спектроскопии. 2004. Т. 71, № 2. С. 204−207.
- Добрецов Г. Е., Курек Н. К., Махов В. Н., Сырейщикова Т. И., Якименко М. Н. Ферстеровский перенос энергии между флуоресцентными зондами в моделях биологических мембран // Препринты ФИАН СССР. 1987. № 11. С. 56
- Салецкий A.M., Мельников А. Г., Правдин А. Б., Кочубей В. И. Комплексообразование пирена и антрацена с плазмой крови человека // Журнал прикладной спектроскопии. 2008. Т. 75, № 3. С. 379−382.
- Janatova J., Fuller J.K., Hunter M.J. The heterogeneity of bovine albumin with respect to sulfhydryl and dimer content // The Jolirnal of Biologicab Chemistry. 1968. Vol. 243, N 13. P. 3612−3622.
- Миттел К. Мицеллообразование, солюбилизация и микроэмульсии . М.: Мир, 1980. 597 с.
- Турро Н. Молекулярная фотохимия. М.: Мир, 1967. 328 с.
- Turro N.J., Gratzel M., Braun A.M. Photophysikalische und photochemische Prozesse in micellaren Systemen // Angewandte Chemie. 1980. Vol. 92, N 9. P. 712−734.
- Кузьмин М.Г., Зайцев Н. К. Кинетика фотохимических реакций разделения зарядов в мицеллярных растворах // Итоги науки и техники.ВИНИТИ.Электрохимия. 1988. Т. 28, С. 248−304.
- Lachish U., Ottolenghi М., Rabani J. Triplet-triplet annihilation of tris (2,2'-bipyridyl)ruthenium (2+) in micelle solutions // Journal of American Chemical Society. 1977. Vol. 99, N 24. P. 8062−8063.
- Багнич С.А. Миграция триплетных возбуждений сложных молекул в неупорядоченных средах и в системах с ограниченной геометрией // Физика твердого тела. 2000. Vol. 42, N 10. Р. 1729−1756.
- Кучеренко М.Г., Игнатьев А. А., Жолудь А. А. Учет конформационной подвижности макромолекул при анализе сигналов люминесцентных зондов // Биофизика. 2006. Т. 51, № 1. С. 44−56.
- Мак-Глинн С., Адзуми Т., Киносита М. Молекулярная спектроскопия триплетного состояния. М.: Наука, 1972. 448 с. ч
- Меклер В.М., Котельников А. И., Лихтенштейн Г. И. Применение зондов, испускающих аннигиляционную замедленную флуоресценцию, для исследования модельных и биологических мембран // Биофизика. 1983. Т. 28, С. 503−504.
- Bai Y., Nussinov R. Protein folding protocols (Methods in Molecular Biology). Humana Press, 2006. 344 p.
- Krieger F., Fierz В., Bieri O., Drewello M., Kiefhaber T. Dynamics of unfolded polypeptide chains as model for the earliest steps in protein folding // Journal of Molecular Biology. 2003. Vol. 332, P. 265−274.
- Krieger F., Fierz В., Axthelm F. s Joder K., Meyer D., Kiefhaber T. Intrachain diffusion in a protein loop fragement from carp parvalbumin // Chemical Physics. 2004. Vol. 307, P. 209−215.
- Forkert G.P., Barton Н.А., Costatini M.G., Marietta M.A. The 4S poly cyclic aromatic hydrocarbon-binding protein: immunohistochemical localization in mice // Carcinogenesis. 2009. Vol. 11, N 10. P. 1831−1835.
- Page T.J., Brien S.O., Karrie H., Mac Williams P. S., Jefcoate C.R., Czuprynski C.J. 7,12-Dimethylbenza.anthracene-Induced Bone Marrow Toxicity Is p53-Dependent // Toxicological sciences. 2003. Vol. 74, P. 85−92.
- Hasenhuettl G.L., Hartel R.W. Food emulsifiers and their applications. Springer, 2008. 145 p.
- Nail S.L., Akers M.J. Development and manufacture of protein pharmaceuticals. Springer, 2002. 175 p.
- Yoshiura H., Hashida M., Kamiya N., Goto M. Factors affecting protein release behavior from surfactant-protein complexes under physiological' conditions // International journal of pharmaceutics. 2007. Vol. 338, N 1−2. P. 174−179.
- Gelamo E.L., Tabak M. Spectroscopic studies on the interaction of bovine (BSA) and human (HSA) serum albumins with ionic surfactants // Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. 2000. Vol. 56, N 11. P. 2255−2271.
- Perrin F. Radiationless intermolecular energy transfer // C.r.Acad.Sci. 1924. Vol. 178, N 1978. P. 1980
- Dong D.C., Winnik М.А. The Ру scale of solvent polarities. Solvent effects on the vibronic fine structure of pyrene fluorescence and empirical correlations with ET and g values // Photochemistry and Photobiology. 1982. Vol. 35, N 1. P. 17−21.
- Мельников Г. В., Губина Т. И., Дячук О. А. Влияние полярности микроокружения пирена на интенсивность его твердофазной люминесценции при комнатной температуре // Журнал физической химии. 2006. Т. 80, № 7. С. 1319−1323.
- Almgren М., Grieser F., Thomas J.K. Dynamic and static aspects of solubilization of neutral arenes in ionic micellar solutions // Journal of the American Chemical Society. 1979. Vol. 101, N 2. P. 279−291.
- Zhang Q., Tang N., Schepmoes A.A., Phillips L.S., Smith R.D., Metz Т.О. Proteomic Profiling of Nonenzymatically Glycated Proteins in
- Human Plasma and Erythrocyte Membranes // Journal of Proteome Research. 2008. Vol. 7, N 5. P. 2025−2032.
- Baynes J. W, Watkins N.G., Fisher C.I., Hull C.J., Patrick J.S., Ahmed-M.U., Dunn J.A., Thorpe S.R. The Amadori product on protein: structure and reactions // Progress in Clinical Biological Research. 1989. Vol. 304, P. 43−67.
- Baynes J.W. The role of AGEs in aging: causation or correlation // Experimental Gerontology. 2001. Vol. 36, N 9. P. 1527−1537.
- Bouma В., Kroon-Batenburg L.M.J., Wu Y.-P., Brunjes В., Posthuma G., Kranenburg O., de Groot P.G., Voest E.E., Gebbink M.F.B.G. Glycation Induces
- Formation of Amyloid Cross-b Structure in Albumin // The Journal of Biological Chemistry. 2003. Vol. 278, P. 41 810−41 819.
- Mendez D.L., Jensen R.A., McElroy L.A., Pena J.M., Esquerra R.M. The effect of non-enzymatic glycation on the unfolding of human serum albumin // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2005. Vol. 444, N 2. P. 92−99.
- Shaklai N., Garlick R.L., Bunn H.F. Nonenzymatic glycosylation of human serum albumin alters its conformation and function // The Journal of Biological Chemistry. 1984. Vol. 259, N 6. P. 3812−3817.
- Правдин А.Б., Кочубей В. И., Мельников A.T. Фосфоресцентный зонд -эозин в исследовании структурных изменений в гликированных белках. // Оптика и спектроскопия. Биомедицинская оптика и спектроскопия. 2010. Т. 109, № 2. С. 1278−1281.