Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Углеводная специфичность галектинов тандемного типа

Диссертация: Углеводная специфичность галектинов тандемного типа
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Лектины, взаимодействуя с гликоконъюгатами, принимают непосредственное участие в разнообразных процессах межи внутриклеточного узнавания. Интерес к эндогенным лектинам связан с их способностью индуцировать межклеточную адгезию при воспалительных процессах и метастазировании. Исследовать, какой из углеводсвязывающих доменов, ]Мили С-, участвует в заякоривании на клетке, и с какими гликанами… Читать ещё >

Углеводная специфичность галектинов тандемного типа (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Общая характеристика галектинов
    • 1. 2. Галектины тандемного типа
      • 1. 2. 1. Общая характеристика галектинов тандемного ^ ^ типа
      • 1. 2. 2. Структура и доменная организация
      • 1. 2. 3. Строение углеводсвязывающего сайта И- ^ домена
      • 1. 2. 4. Строение С-УСД
    • 1. 3. Углеводная специфичность галектинов человека
      • 1. 3. 1. Связывание с незамещенными дисахаридами
      • 1. 3. 2. Связывание с олиголактозаминами
      • 1. 3. 3. Взаимодействие галектинов с отрицательно заряженными гликанами
      • 1. 3. 4. Взаимодействие галектинов с ваШАса- ^ терминированными гликанами
      • 1. 3. 5. Взаимодействие галектинов с группоспецифическими антигенами крови системы
      • 1. 3. 6. Влияние линкера на углеводсвязывающую активность галектинов
    • 1. 4. Биологические функции галектинов тандемного типа
      • 1. 4. 1. Функции внутриклеточных галектинов
      • 1. 4. 2. Функции галектинов на поверхности клеток
        • 1. 4. 2. 1. Галектины как молекулы межклеточной адгезии
      • 2. 4. 1. Сорбция галектина на клетки, обработанные ферментами
      • 2. 4. 2. Сорбция галектинов на клетки, обработанные ингибиторами биосинтеза К- и О-гликанов
    • 2. 6. Исследование локализации галектинов на поверхности клеток
    • 2. 10. Связывание галектинов с клетками, модифицированными неогликолипидами
      • 2. 12. 2. Связывание галектинов, сорбированных на пластик, с С1ус-РАА-Ыо
        • 1. 4. 2. 2. Галектины и иммунная система

Лектины, взаимодействуя с гликоконъюгатами, принимают непосредственное участие в разнообразных процессах межи внутриклеточного узнавания. Интерес к эндогенным лектинам связан с их способностью индуцировать межклеточную адгезию при воспалительных процессах и метастазировании.

Галектины — (3-галактозидсвязывающие белки, один из классов эндогенных лектинов. Несмотря на многообразие функций, информация об истинной специфичности галектинов в составе клеток ограничена. Имеющиеся данные по углеводной специфичности, главным образом, получены с помощью различных бесклеточных тест-систем, которые не воспроизводят в полной мере особенности взаимодействия галектина с клеточными гликанами. В связи с этим представляет большой интерес изучение углеводной специфичности галектинов в составе клеток.

Цель данной работы — установить механизм, который обеспечивает избирательность связывания с лигандами клеточных галектинов тандемного типа.

В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать углеводную специфичность галектинов тандемного типа человека, как полноразмерных, так и однодоменных.

2. Провести сравнительный анализ углеводной специфичности куриного и человеческого галектинов-8.

3. Исследовать, какой из углеводсвязывающих доменов, ]Мили С-, участвует в заякоривании на клетке, и с какими гликанами он связываетсяобъяснить, какой из доменов (или оба) вовлечены в связывание с внешними гликанами.

4. Исследовать локализацию галектинов тандемного типа в гликокаликсе.

выводы.

1. Предложен метод исследования углеводсвязывающей специфичности галектинов, который заключается в изучении взаимодействия клеток, нагруженных галектинами с экзогенными гликоконъюгатами. С помощью этого метода установлено, что галектины -4, -8 и -9 проявляют наибольшее сродство к группоспецифическим антигенам крови системы АВН.

2. Показано сходство куриного и человеческого галектинов-8 по их углеводной специфичности.

3. Установлено, что И-домен тандемных галектинов связывается с олиголактозаминами и отрицательно заряженными гликанами, а С-доменс АВН-гликанами.

4. Показано, что галектины тандемного типа заякориваются на клетке предпочтительно с помощью Ы-домена, в то время как С-домен отвечает за взаимодействие с внешними лигандами.

5. Найдено, что общим свойством галектинов является неравномерное (в виде кластеров) аккумулирование в гликокаликсе клеткив то же время характер распределения каждого галектина индивидуален.

6. //иовзаимодействие регулирует функциональную активность галектинов: с одной стороны, г/иол иганды маскируют галектины, предотвращая их взаимодействие с лигандами соседних клеток, с другой стороны, они же предотвращают взаимодействие с низкоаффинными лигандами, разрешая взаимодействие с высокоаффинными.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Автор выражает признательность:

— Коллективу лаборатории углеводов ИБХ РАН и лично к.х.н. Пазыниной Г. В., к.х.н. Корчагиной Е. Ю., Рыжову И. М. за предоставленные образцы неогликоконъюгатов и неогликолипидовд.х.н., проф. Бовину Н. В. за конструктивные замечания в обсуждении результатов диссертации, а также руководителю диссертационной работы к.х.н. Рапопорт Е. М. за терпение и неоценимую помощь в работе на всех её этапах: от планирования эксперимента до интерпретации полученных результатов.

— Коллективу лаборатории межклеточных взаимодействий ИБХ РАН и лично д.б.н., проф. Сапожникову A.M. и к.б.н. Свирщевской Е. В. за помощь в проведении цитофлуориметрии и конфокальной микроскопии;

— Dr. H.-J. Habius, Dr. S. Andre и H. Kaltner (Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) за предоставленные образцы галектинов и антител.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Использованная в данной работе клеточная система позволила выявить углеводсвязывающий профиль галектинов -4, -8 и -9.

Несмотря на наличие двух углеводсвязывающих доменов, ключевая роль во взаимодействии с экзогенными (гаранс-гликанами) принадлежит С-УСД. Самыми аффинными лигандами для него являются АВН-гликаны, чем обусловлена предпочтительность связывания клеточных галектинов тандемного типа с группоспецифическим антигенам крови. Естественно возникает вопрос, каков биологический смысл высокого сродства галектинов тандемного типа к ним. В норме АВН-гликаны экспрессируются на мембранных гликопротеинах или гликолипидах эритроцитов, эпителиальных и эндотелиальных клеток, а также на секретируемых муцинах. Галектины экспрессируются на поверхности клетки при воспалительных процессах и онкотрансформации, поэтому связываться с АВН-гликанами в организме здоровых индивидуумов не могут. С другой стороны, некоторые патогенные бактерии и вирусы связывают Аи В-гликаны слизистой ротовой полости и желудочно-кишечного тракта человека. Можно предположить, что галектины ингибируют заражение, маскируя собственные Аи В-гликаны, или они узнают эти гликаны, когда они входят в состав клеточной стенки микроорганизмов. Кроме того, связывание галектинов -8 и -9 с АВН-гликанами эндотелиальных клеток может способствовать их миграции в прилежащую ткань. Таким образом, при регенерации поврежденных тканей галектины могут быть позитивными регуляторами ангиогенеза. Однако, при онкотрансформации стимуляция галектинами -4, -8 и -9 ангиогенеза способствует метастазированию опухолевых клеток. В этом случае создание синтетических ингибиторов связывания галектинов с АВН-гликанами может быть одним из эффективных средств в противоопухолевой терапии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Barondes SH, Leffler H. Soluble lactose-binding lectins from chicken and rat // Methods Enzymol. 1987. V. 138, P. 510−5.
  2. Barondes SH, Castronovo V, Cooper DN, Cummings RD, Drickamer K, Feizi T, Gitt MA, Hirabayashi J, Hughes C, Kasai K. Galectins: a family of animal beta-galactoside-binding lectins // Cell. 1994. V. 76. P. 597−8.
  3. Cooper, D.N.W., Barondes, S.H. God must love galectins. he made so many of them // Glycobiology. 1999. V. 9. P. 979−984.
  4. Hernandez, J.D., Baum, L.G. Ah, sweet mystery of death! Galectins and control of cell fate // Glycobiology. 2002. V. 12. P. 127R-136R.
  5. Leffler, H., Carlsson, S., Hedlund, M., Qian, Yu., Poirier, F. Introduction to galectins // Glycoconjugate J. 2004. V. 19. P. 433−440.
  6. Norling LV, Perretti M, Cooper D. Endogenous galectins and the control of the host inflammatory response // J Endocrinol. 2009. V. 201. P. 16 984.
  7. Liu FT, Rabinovich G A. Galectins: regulators of acute and chronic inflammation//Ann N Y Acad Sci. 2010. V. 1183. P. 158−82.
  8. Liu, F.-T. Regulatory roles of galectins in the immune response // Int. Arch. Allergy Immunol. 2005. V. 136. P. 385−400.
  9. Hughes, R.C. Secretion of the galectin family of mammalian carbohydrate-binding proteins // Bichim. Biophys. Acta. 1999. V. 1473. P. 172 185.
  10. Nickel, W. The mystery of nonclassical protein secretion. A current view on cargo proteins and potential export routes // Eur. J. Biochem. 2003. V. 270. P. 2109−2119.
  11. Seelenmeyer C, Wegehingel S, Tews I, Kiinzler M, Aebi M, Nickel W. Cell surface counter receptors are essential components of the unconventional export machinery of galectin-1 // J Cell Biol. 2005. V. 171. P. 373−81.
  12. Barondes, S.H., Cooper, D.N., Gitt, M.A., Leffler, H. Galectins. Structure and function of a large family of animal lectins // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 20 807−20 810.
  13. Kasai K, Hirabayashi J. Galectins: a family of animal lectins that decipher glycocodes // J Biochem. 1996. V. 119. P. 1−8.
  14. Houzelstein D, Gon9alves IR, Fadden AJ, Sidhu SS, Cooper DN, Drickamer K, Leffler H, Poirier F. Phylogenetic analysis of the vertebrate galectin family // Mol Biol Evol. 2004. V. 21. P. 1177−87.
  15. Visegrady B, Than NG, Kilar F, Siimegi B, Than GN, Bohn H. Homology modelling and molecular dynamics studies of human placental tissue protein 13 (galectin-13) // Protein Eng. 2001. V. 11. P. 875−80.
  16. Tasumi S, Vasta GR. A galectin of unique domain organization from hemocytes of the Eastern oyster (Crassostrea virginica) is a receptor for the protistan parasite Perkinsus marinus // J Immunol. 2007. V. 179. P. 3086−98.
  17. Zick Y, Eisenstein M, Goren RA, Hadari YR, Levy Y, Ronen D. Role of galectin-8 as a modulator of cell adhesion and cell growth // Glycoconj J. 2004. V. 19. P. 517−26.
  18. Yang RY, Hsu DK, Yu L, Chen HY, Liu FT. Galectin-12 is required for adipogenic signaling and adipocyte differentiation // J Biol Chem. 2004. V. 279. P. 29 761−6.
  19. Wei Q, Eviatar-Ribak T, Miskimins WK, Miskimins R. Galectin-4 is involved in p27-mediated activation of the myelin basic protein promoter // J Neurochem. 2007. V. 101(5). P. 1214−23.
  20. Tardy F, Deviller P, Louisot P, Martin A. Purification and characterization of the N-terminal domain of galectin-4 from rat small intestine // FEBS Lett. 1995. V. 59. P. 169−72.
  21. Rechreche H, Mallo GV, Montalto G, Dagorn JC, Iovanna JL. Cloning and expression of the mRNA of human galectin-4, an S-type lectin down-regulated in colorectal cancer // Eur J Biochem. 1997. V. 248. P. 225−30.
  22. Chiu ML, Parry DA, Feldman SR, Klapper DG, O’Keefe EJ. An adherens junction protein is a member of the family of lactose-binding lectins // J Biol Chem. 1994. V. 269. P. 31 770−6.
  23. Jiang W, Puch S, Guo X, Bhavanandan VP. Signature sequences for the galectin-4 subfamily // IUBMB Life. 1999. V. 48. P. 601−5.1.l
  24. Cooper DN, Barondes SH. Evidence for export of a muscle lectin from cytosol to extracellular matrix and for a novel secretory mechanism // J Cell Biol. 1990. V. 110. P. 1681−91.
  25. Sato, S., and Hughes, R. C. Regulation of secretion and surface expression ofMac-2, a galactoside-binding protein of macrophages // J Biol Chem. 1994. V. 69, P. 4424−4430.
  26. Wooters MA, Ropp SL, Erickson AK. Identification of galectin-4 isoforms in porcine small intestine // Biochimie. 2005. V. 87. P. 143−9.
  27. Gitt MA, Colnot C, Poirier F, Nani KJ, Barondes SH, Leffler H. Galectin-4 and galectin-6 are two closely related lectins expressed in mouse gastrointestinal tract // J Biol Chem. 1998. V. 273. P. 2954−60.
  28. Hadari YR, Paz K, Dekel R, Mestrovic T, Accili D, Zick Y. Galectin-8. A new rat lectin, related to galectin-4 // J Biol Chem. 1995. V. 27. P. 3447−53.
  29. Gopalkrishnan RV, Roberts T, Tuli S, Kang D, Christiansen KA, Fisher PB. Molecular characterization of prostate carcinoma tumor antigen-1, PCTA-1, a human galectin-8 related gene // Oncogene. 2000. V. 19(38). P. 4405−16.
  30. Bidon N, Brichory F, Hanash S, Bourguet P, Dazord L, Le Pennec JP. Two messenger RNAs and five isoforms for P066-CBP, a galectin-8 homolog in a human lung carcinoma cell line // Gene. 2001c. V. 274(1−2). P. 253−62.
  31. Nishi N, Itoh A, Shoji H, Miyanaka H, Nakamura T. Galectin-8 and galectin-9 are novel substrates for thrombin // Glycobiology. 2006. V. 16. P. 15C-20C.
  32. Bidon-Wagner, N., Le Pennec, J.-P. Human galectin-8 isoforms and112cancer// Glycoconjugate J. 2004. V. 19. P. 557−563.
  33. Tureci O, Schmitt H, Fadle N, Pfreundschuh M, Sahin U. Molecular definition of a novel human galectin which is immunogenic in patients with Hodgkin’s disease // J Biol Chem. 1997. V. 272. P. 6416−22.
  34. Wada J, Kanwar YS: Identification and characterization of galectin-9, a novel ?-galactoside-binding mammalian lectin // J Biol Chem. 1997a. V. 272. P. 6416−6422.
  35. Cooper, D.N.W. Galectinomics: finding themes in complexity // Bichim. Biophys. Acta. 2002. V. 1572. P. 209−231.
  36. Matsumoto R, Matsumoto H, Seki M, Hata M, Asano Y, Kanegasaki S, Stevens RL, Hirashima M. Human ecalectin, a variant of human galectin-9, is a novel eosinophil chemoattractant produced by T lymphocytes // J Biol Chem. 1998. V. 273. P. 16 976−84.
  37. Hirashima M. Ecalectin/Galectin-9, a novel eosinophil chemoattractant: its function and production // INT Arch Allergy Immunol. 2000. V. 122(suppl 1). P. 6−9.
  38. Hirashima M: Ecalectin as a T cell-derived eosinophil chemoattractant // INT Arch Allergy Immunol. 1999. V. 120(suppl 1). P. 7−10.
  39. Matsushita N, Nishi N, Seki M, Matsumoto R, Kuwabara I, Liu FT, Hata Y, Nakamura T, Hirashima M. Requirement of divalent galactoside113binding activity of ecalectin/galectin-9 for eosinophil chemoattraction // J Biol Chem. 2000. V. 275. P. 8355−60.
  40. Hirashima M, Kashio Y, Nishi N, Yamauchi A, Imaizumi TA, Kageshita T, Saita N, Nakamura T. Galectin-9 in physiological and pathological conditions // Glycoconj J. 2004. V. 19. P. 593−600.
  41. Spitzenberger F, Graessler J, Schroeder HE. Molecular and functional characterization of galectin 9 mRNA isoforms in porcine and human cells and tissues // Biochimie. 2001. V. 83. P. 851−62.
  42. Lipkowitz MS, Leal-Pinto E, Cohen BE, Abramson RG. Galectin 9 is the sugar-regulated urate transporter/channel UAT // Glycoconj J. 2004. V. 19. P. 491−8.
  43. Lensch M, Lohr M, Russwurm R, Vidal M, Kaltner H, Andre S, Gabius HJ. Unique sequence and expression profiles of rat galectins-5 and -9 as a result of species-specific gene divergence // Int J Biochem Cell Biol. 2006. V. 38. P. 1741−58.
  44. Gitt MA, Wiser MF, Leffler H, Herrmann J, Xia YR, Massa SM, Cooper DN, Lusis AJ, Barondes SH. Sequence and mapping of galectin-5, a beta-galactoside-binding lectin, found in rat erythrocytes // J Biol Chem. 1995. V. 270(10). P. 5032−8.
  45. Cerra RF, Gitt MA, Barondes SH. Three soluble rat beta-galactoside-binding lectins // J Biol Chem. 1985. V. 260. P. 10 474−7.
  46. Leffler H, Masiarz FR, Barondes SH. Soluble lactose-binding vertebrate lectins: a growing family // Biochemistry. 1989. V. 28. P. 9222−9.
  47. Yang, R.Y., Hsu, D.K., Yu, L., Ni, J., Liu, F.-T. Cell cycle regulation by galectin-12, a new member of the galectin superfamily // J Biol Chem. 2001. V. 276. P. 20 252−20 260.
  48. Oda Y, Herrmann J, Gitt MA, Turck CW, Burlingame AL, Barondes SH, Leffler H. Soluble lactose-binding lectin from rat intestine with two different carbohydrate-binding domains in the same peptide chain // J Biol Chem. 1993. V. 268, P. 5929−39.
  49. Rini, J.M., Lobsanov, Y.D. New animal lectin structures // Curr. Opin. Struct. Biol. 1999. V. 9. P. 578−584.
  50. Brinda, K.V., Surolia, A., Vishveshwara, S. Insights into the quaternary association of proteins through structure graphs: a case study of lectins // Biochem. J. 2005. V. 391. P. 1−15.
  51. Carlsson S, Carlsson MC, Leffler H. Intracellular sorting of galectin-8 based on carbohydrate fine specificity // Glycobiology. 2007b. V. 17. P. 906−12.
  52. Nagae M, Nishi N, Murata T, Usui T, Nakamura T, Wakatsuki S, Kato R. Structural analysis of the recognition mechanism of poly-Nacetyllactosamine by the human galectin-9 N-terminal carbohydrate recognition domain // Glycobiology. 2009. V. 19. P. 112−7.
  53. Yoshida H, Teraoka M, Nishi N, Nakakita S, Nakamura T, Hirashima M, Kamitori S. X-ray structures of human galectin-9 C-terminal domain in complexes with a biantennary oligosaccharide and sialyllactose // J Biol Chem. 2010. V. 285. P. 36 969−76.
  54. Ideo, H., Seko, A., Ishizuka, I., Yamashita, K. The N-terminal carbohydrate recognition domain of galectin-8 recognizes specific glycosphingolipids with high affinity // Glycobiology. 2003. V. 13. P. 713−723.
  55. Ford MG, Weimar T, Kohli T, Woods RJ. Molecular dynamics simulations of galectin-1-oligosaccharide complexes reveal the molecular basis for ligand diversity // Proteins. 2003. V. 53. P. 229−40.
  56. Krejcirikova V, Pachl P, Fabry M, Maly P, Rezacova P, Brynda J: Structure of the mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate-recognition domain reveals the mechanisms of oligosaccharide recognition // Acta Cryst. 2011. V. D67. P. 204−211.
  57. H.B. Гликоконъюгаты на основе полиакрил амида -инструменты для изучения лектинов, антител, гликозилтрансфераз в гликобиологии, цитохимии и гистохимии // Биоорг. Химия. 1996. Т. 22 (9). С. 643−663.
  58. Lee RT, Lee YC. Affinity enhancement by multivalent lectin-carbohydrate interaction // Glycoconj J. 2000. V. 17(7−9). P. 43−51.116
  59. Dam TK, Gabius HJ, Andre S, Kaltner H, Lensch M, Brewer CF. Galectins bind to the multivalent glycoprotein asialofetuin with enhanced affinities and a gradient of decreasing binding constants // Biochemistry. 2005. V. 44(37). P. 12 564−71.
  60. Consortium for Functional Glycomics. URL: http://www.functionalglycomics.org.
  61. Ideo H, Seko A, Ohkura T, Matta KL, Yamashita K. High-affinity binding of recombinant human galectin-4 to SO (3)(-)>3Galbetal>3GalNAc pyranoside // Glycobiology. 2002. V. 12. P. 199−208.
  62. Wu AM, Wu JH, Tsai MS, Liu JH, Andre S, Wasano K, Kaltner H, Gabius HJ. Fine specificity of domain-I of recombinant tandem-repeat-type galectin-4 from rat gastrointestinal tract (G4-N) // Biochem J. 2002. V. 367. P. 653−64.
  63. Stowell SR, Arthur CM, Slanina KA, Horton JR, Smith DF, Cummings RD. Dimeric Galectin-8 induces phosphatidylserine exposure in leukocytes through polylactosamine recognition by the C-terminal domain // J Biol Chem. 2008. V. 283. P. 20 547−59.
  64. Ideo H, Matsuzaka T, Nonaka T, Seko A, Yamashita K: Galectin-8-N-domain recognition mechanisms for sialylated and sulfated glycans // J Biol Chem. 2011. V. 286. P. 11 346−55.
  65. Levy Y, Auslender S, Eisenstein M, Vidavski RR, Ronen D, Bershadsky AD, Zick Y. It depends on the hinge: a structure-functional analysis of galectin-8, a tandem-repeat type lectin // Glycobiology. 2006. V. 16. P. 463−76.
  66. Earl LA, Bi S, Baum LG. Galectin multimerization and lattice formation are regulated by linker region structure // Glycobiology. 2011. V. 21. P. 6−12.
  67. Hadari YR, Arbel-Goren R, Levy Y, Amsterdam A, Alon R, Zakut R, Zick Y. Galectin-8 binding to integrins inhibits cell adhesion and induces apoptosis // J Cell Sci. 2000. V. 113. P. 2385−97.118
  68. Levy Y, Arbel-Goren R, Hadari YR, Eshhar S, Ronen D, Elhanany E, Geiger B, Zick Y. Galectin-8 functions as a matricellular modulator of cell adhesion//J Biol Chem. 2001. V. 276. P. 31 285−95.
  69. Dumic J, Dabelic S, Flogel M. Galectin-3: an open-ended story // Biochim Biophys Acta. 2006. V. 1760(4). P. 616−35.
  70. Niepceron E, Simian F, Louisot P, Biol-N'garagba MC. Expression of galectin 4 in the rat small intestine during postnatal development // Biochimie. 2004a. V. 86(2). P. 115−8.
  71. Niepceron E, Simian-Lerme F, Louisot P, Biol-N'garagba MC. Expression and localization of galectin 4 in rat stomach during postnatal development // Int J Biochem. Cell Biol. 2004b. V. 36(5). P. 909−19.
  72. Nio-Kobayashi J, Takahashi-Iwanaga H, Iwanaga T. Immunohistochemical localization of six galectin subtypes in the mouse digestive tract // J Histochem Cytochem. 2009. V. 57(1). P. 41−50.
  73. Harrison WJ, Bull JJ, Seltmann H, Zouboulis CC, Philpott MP. Expression of lipogenic factors galectin-12, resistin, SREBP-1, and SCD in human sebaceous glands and cultured sebocytes // J Invest Dermatol. 2007. V. 127(6). P. 1309−17.
  74. Stancic M, van Horssen J, Thijssen VL, Gabius HJ, van der Valk P, Hoekstra D, Baron W. Increased expression of distinct galectins in multiple sclerosis lesions // Neuropathol Appl Neurobiol. 2011. V. 37(6). P. 654−71.
  75. Matsuura A, Tsukada J, Mizobe T, Higashi T, Mouri F, Tanikawa R, Yamauchi A, Hirashima M, Tanaka Y. Intracellular galectin-9 activates inflammatory cytokines in monocytes // Genes Cells. 2009. V. 14(4). P. 511−21.
  76. Cattaneo V, Tribulatti M, Campetella O: Galectin-8 tandem-repeat is essential for T-cell proliferation but not for co-stimulation // Biochem. J. 2011. V. 434. P. 153−160.
  77. Bassen R, Brichory F, Caulet-Maugendre S, Bidon N, Delavai P, Desrues B, Dazord L. Expression of P066-CBP, a type-8 galectin, in different healthy, tumoral and peritumoral tissues // Anticancer Res. 1999. V. 19(6B). P. 5429−33.
  78. Bidon N, Brichory F, Thomas D, Cavalier A, Caulet-Maugendre S, Bourguet P, Dazord L. Sodium butyrate induces growth inhibition and modulates galectin-8 expression in human lung carcinoma cells // Anticancer Res. 2001a. V. 21(2A). P. 1049−55.
  79. Yamauchi A, Kontani K, Kihara M, Nishi N, Yokomise H, Hirashima M. Galectin-9, a novel prognostic factor with antimetastatic potential in breast cancer // Breast J. 2006. V. 12. P. 196−200.
  80. Huflejt ME, Leffler H. Galectin-4 in normal tissues and cancer // Glycoconj J. 2004. V. 20. P. 247−55.
  81. Rumilla KM, Erickson LA, Erickson AK, Lloyd RV. Galectin-4 expression in carcinoid tumors // Endocr Pathol. 2006. V. 17(3). P. 243−9.
  82. Ideo H, Seko A, Yamashita K. Galectin-4 binds to sulfated glycosphingolipids and carcinoembryonic antigen in patches on the cell surface of human colon adenocarcinoma cells // J Biol Chem. 2005. V. 280. P. 4730−7.
  83. Satelli A, Rao PS, Thirumala S, Rao US. Galectin-4 functions as a tumor suppressor of human colorectal cancer // Int J Cancer. 2011. V. 129(4). P. 799−809.
  84. Lee S, Bang S, Song K, Lee I. Differential expression in normal-adenoma-carcinoma sequence suggests complex molecular carcinogenesis in colon // Oncol Rep. 2006. V. 16(4). P. 747−54.
  85. Tripodi D, Quemener S, Renaudin K, Ferron C, Malard O, Guisle-Marsollier I, Sebille-Rivain V, Verger C, Geraut C, Gratas-Rabbia-Re C. Gene expression profiling in sinonasal adenocarcinoma // BMC Med Genomics. 2009. V. 2. P. 65.
  86. Henno S, Brichory F, Langanay T, Desrues B, Bidon N, Delavai P, Ramee MP, Dazord L, Caulet-Maugendre S. Expression of P066-CBP, a galectin-8, in different types of primary and secondary broncho-pulmonary tumors // Oncol Rep. 2002. V. 9(1). P. 177−80.
  87. Dong GW, Kim J, Park JH, Choi JY, Cho SI, Lim SC. Galectin-8 expression in laryngeal squamous cell carcinoma // Clin Exp Otorhinolaryngol. 2009. V. 2. P. 13−9.
  88. Kramer MW, Waalkes S, Serth J, Hennenlotter J, Tezval H, Stenzl A, Kuczyk MA, Merseburger AS. Decreased galectin-8 is a strong marker for recurrence in urothelial carcinoma of the bladder // Urol Int. 2011. V. 87(2). P. 143−50.
  89. Irie A, Yamauchi A, Kontani K, Kihara M, Liu D, Shirato Y, Seki M, Nishi N, Nakamura T, Yokomise H, Hirashima M. Galectin-9 as a prognostic factor with antimetastatic potential in breast cancer // Clin Cancer Res. 2005. V. 11. P. 2962−8.
  90. Liang M, Ueno M, Oomizu S, Arikawa T, Shinonaga R, Zhang S, Yamauchi A, Hirashima M. Galectin-9 expression links to malignant potential of cervical squamous cell carcinoma // J Cancer Res Clin Oncol. 2008. V. 134(8). P. 899−907.
  91. Lee A, Chick JM, Kolarich D, Haynes PA, Robertson GR, Tsoli M, Jankova L, Clarke SJ, Packer NH, Baker MS. Liver membrane proteome glycosylation changes in mice bearing an extra-hepatic tumor // Mol Cell Proteomics. 2011. V. 10 (9).
  92. Watanabe M, Takemasa I, Kaneko N, Yokoyama Y, Matsuo E, Iwasa S, Mori M, Matsuura N, Monden M, Nishimura O. Clinical significance of circulating galectins as colorectal cancer markers // Oncol Rep. 2011. V. 25(5). P. 1217−26.
  93. Kashio Y, Nakamura K, Abedin MJ, Seki M, Nishi N, Yoshida N, Nakamura T, Hirashima M. Galectin-9 induces apoptosis through the calcium-calpain-caspase-1 pathway // J Immunol. 2003. V. 170. P. 3631−3636.
  94. Makishi S, Okudaira T, Ishikawa C, Sawada S, Watanabe T, Hirashima M, Sunakawa H, Mori N. A modified version of galectin-9 induces cell cycle arrest and apoptosis of Burkitt and Hodgkin lymphoma cells // Br J Haematol. 2008. V. 142. P. 583−94.
  95. Arbel-Goren R, Levy Y, Ronen D, Zick Y. Cyclin-dependent kinase inhibitors and JNK act as molecular switches, regulating the choice between growth arrest and apoptosis induced by galectin-8 // J Biol Chem. 2005. V. 280(19). P. 19 105−14.
  96. Kaltner H, Stierstorfer B. Animal lectins as cell adhesion molecules // Acta Anat (Basel). 1998. V. 161(1−4). P. 162−79.
  97. Hughes RC. Galectins as modulators of cell adhesion // Biochimie. 2001. V. 83(7). P. 667−76.
  98. Rabinovich GA, Rubinstein N, Toscano MA. Role of galectins in inflammatory and immunomodulatory processes // Biochim Biophys Acta. 2002. V. 1572(2−3). P. 274−84.
  99. Yamamoto H, Nishi N, Shoji H, Itoh A, Lu LH, Hirashima M, Nakamura T. Induction of cell adhesion by galectin-8 and its target molecules in Jurkat T-cells // J Biochem. 2008. V. 143. P. 311−24.
  100. Diskin S, Cao Z, Leffler H, Panjwani N. The role of integrin glycosylation in galectin-8-mediated trabecular meshwork cell adhesion and spreading // Glycobiology. 2009. V. 19(1). P. 29−37.
  101. Nishi N, Shoji H, Seki M, Itoh A, Miyanaka H, Yuube K, Hirashima M, Nakamura T. Galectin-8 modulates neutrophil function via interaction with integrin alphaM // Glycobiology. 2003. V. 13(11). P. 755−63.
  102. Cueni LN, Detmar M. Galectin-8 interacts with podoplanin and modulates lymphatic endothelial cell functions // Exp Cell Res. 2009. V. 315. P. 1715−23.
  103. Raica M, Cimpean AM, Ribatti D. The role of podoplanin in tumor progression and metastasis // Anticancer Res. 2008. V. 28(5B). P. 2997−3006.
  104. Ideo H, Seko A, Yamashita K. Recognition mechanism of galectin-4 for cholesterol 3-sulfate // J Biol Chem. 2007. V. 282. P. 21 081−9.
  105. Brennan MJ, Hannah JH, Leininger E. Adhesion of Bordetella pertussis to sulfatides and to the GalNAc beta 4Gal sequence found in glycosphingolipids // J Biol Chem. 1991. V. 266(28). P. 18 827−31.
  106. Teneberg S, Miller-Podraza H, Lampert HC, Evans DJ Jr, Evans DG, Danielsson D, Karlsson KA. Carbohydrate binding specificity of the neutrophil-activating protein of Helicobacter pylori // J Biol Chem. 1997. V. 272(30). P. 19 067−71.
  107. Ishizuka I. Chemistry and functional distribution of sulfoglycolipids // Prog Lipid Res. 1997. V. 36(4). P. 245−319.
  108. Sato S, Hughes RC. Binding specificity of a baby hamster kidney lectin for H type I and II chains, polylactosamine glycans, and appropriately glycosylated forms of laminin and fibronectin // J Biol Chem. 1992. V. 267(10). P. 6983−90.
  109. Krzeslak A, Lipinska A. Galectin-3 as a multifunctional protein // Cell Mol Biol Lett. 2004. V. 9(2). P. 305−28.
  110. Camby I, Le Mercier M, Lefranc F, Kiss R. Galectin-1: a small protein with major functions // Glycobiology. 2006. V. 16(11). P. 137R-157R.
  111. Tribulatti M.V., Mucci J., Cattaneo V., Aguero F., Gilmartin T., Head S.R., Campetella O. Galectin-8 induces apoptosis in the CD4highCD8high thymocyte subpopulation // Glycobiology. 2007. V. 17. P. 1404−1412.
  112. Paclik D, Danese S, Berndt U, Wiedenmann B, Dignass A, Sturm A. Galectin-4 controls intestinal inflammation by selective regulation of peripheral and mucosal T cell apoptosis and cell cycle // PLoS One. 2008. V. 3(7). P. e2629.
  113. Lu L.-H., Nakagawa R., Kashio Y., Ito A., Shoji H., Nishi N., Hirashima M., Yamauchi A., Nakamura T. Characterization of galectin-9-induced death of Jurkat T cells // Journal of Biochemistry. 2007. V. 141. P. 157−172.
  114. Zhu C, Anderson AC, Schubart A, Xiong H, Imitola J, Khoury SJ, Zheng XX, Strom TB, Kuchroo VK. The Tim-3 ligand galectin-9 negatively regulates T helper type 1 immunity // Nat Immunol. 2005. V. 6. P. 1245−52.
  115. Naka EL, Ponciano VC, Cenedeze MA, Pacheco-Silva A, Camara NO. Detection of the Tim-3 ligand, galectin-9, inside the allograft during a rejection episode // Int Immunopharmacol. 2009. V. 9. P. 658−62.
  116. Nakae S, Iikura M, Suto H, Akiba H, Umetsu DT, Dekruyff RH, Saito H, Galli SJ. TIM-1 and TIM-3 enhancement of Th2 cytokine production by mast cells // Blood. 2007. V. 110(7). P. 2565−8.
  117. Hastings WD, Anderson DE, Kassam N, Koguchi K, Greenfield EA, Kent SC, Zheng XX, Strom TB, Hafler DA, Kuchroo VK. TIM-3 is expressed on activated human CD4+ T cells and regulates Thl and Thl7 cytokines // Eur J Immunol. 2009. V. 39(9). P. 2492−501.
  118. Stowell SR, Karmakar S, Stowell CJ, Dias-Baruffi M, McEver RP, Cummings RD. Human galectin-1, -2, and -4 induce surface exposure of phosphatidylserine in activated human neutrophils but not in activated T cells // Blood. 2007. V. 109. P. 219−27.
  119. Wang F, Xu J, Liao Y, Wang Y, Liu C, Zhu X, Chen ZK, Sun Z. Tim-3 ligand galectin-9 reduces IL-17 level and accelerates Klebsiella pneumoniae infection // Cell Immunol. 2011. V. 269(1). P. 22−8.
  120. H.M., Чехун В. Ф. Иммунология злокачественного роста / Бережная Н. М. Киев.: Наукова думка, 1995. — 790 с.
  121. Tanikawa R, Tanikawa T, Hirashima M, Yamauchi A, Tanaka Y. Galectin-9 induces osteoblast differentiation through the CD44/Smad signaling pathway // Biochem Biophys Res Commun. 2010. V. 394(2). P. 317−22.
  122. Takahashi Y, Fukusato T, Kobayashi Y, Akiyama S, Tamatani T, Shiga J, Mori S. High expression of eosinophil chemoattractant ecalectin/galectin-9 in drug-induced liver injury // Liver Int. 2006. V. 26. P. 106−15.
  123. Danielsen EM, van Deurs B. Galectin-4 and small intestinal brush border enzymes form clusters // Mol Biol Cell. 1997. V. 8(11). P. 2241−51.
  124. Rapoport EM, Pochechueva TV, Kurmyshkina OV, Pazynina GV, Severov VV, Gordeeva EA, Belyanchikov IM, Andre S, Gabius HJ, Bovin NV. Solid-phase assays for study of carbohydrate specificity of galectins // Biochemistry (Mosc). 2010. V. 75. P. 310−9.
  125. Heathcote D, Carroll T, Wang JJ, Flower R, Rodionov I, Tuzikov A, Bovin N, Henry S. Novel antibody screening cells, MUT+Mur kodecytes, created by attaching peptides onto red blood cells // Transfusion. 2010. V. 50. P. 635−41.
  126. Blake DA, Bovin NV, Bess D, Henry SM. FSL constructs: a simple method for modifying cell/virion surfaces with a range of biological markers without affecting their viability // J Vis Exp. 2011. V. 5. P. doi: 10.3791/3289.
  127. Crocker PR. Siglecs: sialic-acid-binding immunoglobulin-like lectins in cell-cell interactions and signaling // Curr Opin Struct Biol. 2002. V. 12(5). P. 609−15.
  128. Wu AM, Wu JH, Tsai MS, Kaltner H, Gabius HJ. Carbohydrate specificity of a galectin from chicken liver (CG-16) // Biochem J. 2001. V. 358. P. 529−38.
  129. Curry FE, Adamson RH. Endothelial glycocalyx: permeability barrier and mechanosensor // Ann Biomed Eng. 2012. V. 40(4). P. 828−39.
  130. Martins Mde F, Bairos VA. Glycocalyx of lung epithelial cells // Int Rev Cytol. 2002. V. 216. P. 131−73.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!